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JPS6176423A - モノクロナ−ル抗体の安定化 - Google Patents

モノクロナ−ル抗体の安定化

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Publication number
JPS6176423A
JPS6176423A JP60173351A JP17335185A JPS6176423A JP S6176423 A JPS6176423 A JP S6176423A JP 60173351 A JP60173351 A JP 60173351A JP 17335185 A JP17335185 A JP 17335185A JP S6176423 A JPS6176423 A JP S6176423A
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JP
Japan
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egg albumin
monoclonal antibody
weight
composition
theophylline
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JP60173351A
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JPH0699325B2 (ja
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ロバート　エイチ　ドツジ
ランダル　ジエイ　アバース
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Abbott Laboratories
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Abbott Laboratories
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Publication date
Application filed by Abbott Laboratories filed Critical Abbott Laboratories
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】 本発明はモノクロナール抗体の熱安定化のための組成物
および熱安定なモノクロナール抗体組成物に関する。
多くの研究、診断および分析技術はモノクロナール抗体
の使用を包含する。ハイプリドーマ細胞培養物から誘導
される均質な抗体製剤が存在する。残念なことには、多
くのモノクロナール抗体製剤は熱的に不安定である。こ
れに明らかな不利点であり、それは輸送および保存によ
り抗体製剤に対して相当な熱的ストレスがかかる。
この不利な点のために、多くの現今の抗体の適用例では
ポリクロナール抗体すなわち天然、自発的にポリクロナ
−ル形態で抗体を生産する動物から得られるような種々
の細胞系統を含有する細胞により生産される抗体を使用
している。しかしながら、これらのポリクロナール抗体
はより良好な熱安定性を提供するが、それらの抗体は制
限された特異性を示す不利な点を有し、そしてそれらの
企図された抗原に関連した抗原に対して交差反応性であ
る。このためにポリクロナール抗体を使用する試験の正
確さおよび信頼性が制限されている。例えば、治療剤テ
オフィリンまたはアミノフィリンに対して特異的なポリ
クロナール抗体はその他の共通したキサンチン例えばカ
フェインおよびテオブロミンに対して交差反応性を示し
得る。血中テオフィリン濃度を免疫検定により追跡して
いる患者はコーヒー、紅茶、コーラ、ココアおよび類似
の物質あるいは検定で疑似の高い結果を生じる危険を禁
じなければならない。安定で更に特異的なモノクロナー
ル抗体を使用する免疫検定はこの問題を最小とする。そ
れで、熱による損害に対してモノクロナール抗体製剤を
安定化する方法および熱的に安定なモノクロナール抗体
組成物について当該技術分野で認められている要望が存
在する。
加水分解された卵アルブミンは濃度約０．２５重量％乃
至約５重量％の溶液でモノクロナール抗体組成物に熱安
定性を付与することができ、それＫより抗体は４５℃で
７日間の保存後もなお使用可能であることが見い出され
た。従って、本発明によれば、モノクロナール抗体を加
水分解された卵アルブミン約０．２５−５重量％好まし
くは約１重量％゛を含む溶液に混入することを特徴とす
るモノクロナール抗体を熱分解に対して安定化する方法
が提供される。本発明によれば、０．５ｎモルー０．５
μモルのモノクロナール抗体／ゴ約０．２５−５重量％
加水分解された卵アルブミンおよび残り水からなる熱安
定なモノクロナール抗体組成物も提供される。
卵アルブミンは周知である。このものは卵から得られる
単純、熱凝固可能な水溶性蛋白質である。正規の卵アル
ブミンの安定化効果は文献に論述されている。例えば、
三菱化成工業株式会社の日本特許出願を抄録しているダ
ウエンド・アブストラクト（Ｄｅｒｔｎａｎｔ　Ａｂｓ
ｔｒａｃｔ　）１４９０４Ｅ１０Ｓには、血清アルブミ
ン、卵アルブミンまたはコラーゲン繊維から誘導される
蛋白質を含む「免疫反応安定剤］が記載されている。し
かしながら、卵アルブミン自体はモノ４０ナール抗体製
剤に熱安定性を付与し得ないことが決定された。卵アル
ブミンが加水分解されたときに限り、かかる安定性が付
与される。加水分解された卵アルブミンは市販品であり
、例えばシグマ・ケミカル・カンパニー（Ｓｉｇｒｒｕ
ｘ　Ｃｈｔｔｍｉｃａｌ　Ｃｏｍｐａｎ／　）から多量
に入手することができる。安定化効果は約１重量％の濃
度で最強であリ、そして低い方および高い方の濃度共に
減少することが定められた。しかしながら、効果は約０
．２５−５重量％の濃度範囲にわたって存在する。本発
明の方法および組成物の有効性および有用性を次の非限
定的実施例によって具体的に説明する。便宜上実施例で
はいずれもテオフィリン抗体を使用したが、その他のモ
ノクロナール抗体もまた本発明の実施化により安定化さ
れることは明白である。
古典的方法で調製したテオフィリンに対するマウスモノ
クロナール抗体を含む組成物２種を調製した。一つの組
成物は０．１％Ｎ（ＬＮ、防腐剤と共に０．９％食塩水
中に１％ニワトリ卵アルブミン（未加水分解）（シグマ
、ナＡ−５５０３、ロフト２３Ｆ−８１７５）中のモノ
クロナール抗体を含有し、そして他の組成物はモノクロ
ナール抗体および０．１％Ｎ（ＬＮＢ防贋剤を伴う０．
９％食塩水中の約１％加水分解されたニワトリ卵アルブ
ミンを含有していた。組成物は１１１Ｔ９テオフィリン
抗体１ｒｘｌを含むマウス腹水液を前記浴液に１：１７
７．８の希釈度で加えることによって製造した。組成物
は、０μｆ／ｍ１−４０μｇ／ｍｌの範囲の既知のテオ
フィリン濃度を含有する７種の溶液に対して検量線を作
製することによって試験した。検量＃″ｔ、４５℃で保
存の０日および４および７日後に行った。結果を表１に
要約する。
試験のスパンは試験反応の範囲対試料濃度の範囲を示し
ている。スパンが大きければ大きいほど、試料濃度中の
段階が試験でより鋭敏に区別し得る。この試験では、少
くとも１００ミリ分極単位のスパンが許容し得るものと
認められる。試験での△ｍｐ　ｌｄ、時間にわたる試験
の絶対感度の変化を示している。４５℃で７日間の保存
にわたって１〇−１２またはそれ以下の△ｍｐが許容し
得るものと認められる。加水分解された卵アルブミンを
宮む溶液は通常の卵アルブミンを含む溶液よりも大きい
スパンを示した。更に重要なのは、加水分解された卵ア
ルブミンを含む溶液は４５℃での保存中スパンの劣化が
著しく少く、また絶対感度の劣化（Δｍｐ）がより小さ
い。
実施例２゜ 安定剤としてｐＨ７，４の０．１Ｍりん酸塩緩衝液での
０．０１％ウシγ−グロブリンＣＢＧＧ）Ｃ１％ＮａＮ
、防腐剤を伴う）を用いて実施例１の如くテオフィリン
抗体を含む組成物を調製した。ブランク（ＯＰＦ！／ｎ
ｌ　）テオフィリン標準品に対する試験により、４５℃
で僅か１日で１１ミリ分極単位の感度劣化がわかった。
実施例３゜ １．０１％ＥＧＧを含む以外は実施例２の如くして抗体
組成物を調製した。ブランクテオフィリン標準品に対す
る試験により、３７℃の低い方の温度で僅か１日で１５
ミリ分極単位の感度劣化がわかった。
実施例４゜ 実施例２の組成物に０．５％加水分解されたゼラチン（
蛋白質）を加えて抗体組成物を調製した。ブランクテオ
フィリン標準品に対する試験により、４５℃で僅か１日
で２３．４ミリ分極単位の感度劣化がわかった。
実施例５゜ ０．９％塩水および蒸留水で１％加水分解卵アルブミン
を含むテオフィリン抗体組成物を調製して電解質の効果
を検討した。塩含有組成物のｐＨＦｉ約５．５であった
。組成物を、４５℃で０日および７日後、ブランクおよ
び正の（４０μ！！／Ｔｆｒｅ）テオフィリン標準品に
対して試験した。結果を表　□２に示す。
表　　２ ０．９％塩水 Ｏｐｇ／ｒｔｉｌ　２１０．８１２０８−２５２．５６
スパン　　　　　ｉｌｏ、４７　　１１０．３７　　０
．１０蒸留水 テオフィリン　　　０日　　　　　７日　　　ΔｍｐＯ
ｐｇ／ｍｅ　　　２１０．４８　　２０６．５４　　３
．９４結果（スパンおよび△ｍｐ）は両方の組成物で許
容し得る限度円にあり、塩水Ｆ′ｉ安定化効能にごく僅
か影響するだけであることを示している。
実施例６゜ ０．９％塩水中加水分解された卵アルブミンを含むテオ
フィリン抗体組成物を、卵アルブミン濃度を０．２５−
５％に変化させる以外は前述の実施例の如くして調製し
た。これらの組成物を３−７日間にわたって実施例５の
如くしてブランクおよび正の標準品に対して試験した。
比較のために、ゼラチン含有抗体組成物を、ゼラチン含
量を１％−５％に変化させて、調製した。これらもまた
３−７日間にわたってブランクおよび正のテオフィリン
標準品に対して試験した。結果を表３に示し、これから
加水分解卵アルブミンはその他の蛋白質例えばゼラチン
に対して著しくすぐれていることが確認される。結果に
より、加水分解された卵アルプミンの１％濃度が０．２
５％および５％濃度よりも好適であることがわかる。
表　　３ ｏｌｌｆ！／ｍｌ　　２３２　２２２　１０スパン　　
　　　　１４２　　　１３３　　　　９０μｇ／ｍｌ　
　２３２　２２４　８ スノマン　　　　　　１３７　　　１３３　　　　４０
μｇ／ｍｅ　２１６２１４２］４２ ３．０％加水分解された卵アルブミン Ｏｐｇ／ｍｌ　　　２１２　　２０９　　２０７　　　
５スパン　　　　　１２６　　１２２　　１２１　　　
５０Ｐｇ／ｍｌ　　　２０６　　２０３　　１９４　　
　１２スパン　　　　　１１６　　１１７　　１０５　
　　１１１．０％ゼラチン ０μｇ／Ｎ　　　２２１　　２００　　　　　　　　２
１スパン　　　　　１３５　　１１７　　　　　　　　
１８３．０％ゼラチン ０μｇ／ゴ　　２１６　　２０５　　　　　　　　１１
４０μｇ／ＷＬε　　１０２　　　９５　　　−　　　
　７スパン　　　　　１１４　　１１０　　　　　　　
　　４５．０％ゼラチン テオフィリン　　０日　　　４日　　　７日　　△ｒｎ
ｐ０１１１１／ｍｅ　　　２０９　　２００　　１９２
　　１７特許出願人　　アボット　ラボラトリーズ手続
補正書（方式） ％式％ １、事件の表示 昭和６０年特許願第１７３３５１号 ２、発明の名称 モノクロナール抗体の安定化 ３、補正をする者 事件との関係　　特許出願人 名称　アボット　ラボラトリーズ ４、代理人 ５補正の対象 願書に添付の手書き明細書の浄書 ６袖正の内容 別紙の通り、ただし内容の補正はなしも一己− ｊ６０゜

Claims (1)

  1. 【特許請求の範囲】 １、熱的に不安定なモノクロナール抗体を熱分解に対し
    て安定化する方法において、抗体を加水分解された卵ア
    ルブミン約０．２５−５重量％を含有する水溶液に混入
    することを特徴とする上記安定化方法。 ２、水溶液が約１重量％の卵アルブミンを含有する特許
    請求の範囲第１項記載の方法。 ３、モノクロナール抗体０．５ｎモル−０．５μモル／
    ｍｌおよび加水分解された卵アルブミン約０．２５−５
    重量％を含有する水溶液を包含する熱安定なモノクロナ
    ール抗体組成物。 ４、約１重量％の卵アルブミンを含有する特許請求の範
    囲第３項記載の組成物。 ５、更に約０．９重量％の塩化ナトリウムを含む特許請
    求の範囲第４項記載の組成物。 ６、ｐＨ約５．５を有する特許請求の範囲第５項記載の
    組成物。
JP60173351A 1984-08-09 1985-08-08 モノクロナ−ル抗体の安定化 Expired - Lifetime JPH0699325B2 (ja)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US06/639,156 US4650772A (en) 1984-08-09 1984-08-09 Monoclonal antibody stabilization
US639156 1984-08-09

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JPS6176423A true JPS6176423A (ja) 1986-04-18
JPH0699325B2 JPH0699325B2 (ja) 1994-12-07

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JP60173351A Expired - Lifetime JPH0699325B2 (ja) 1984-08-09 1985-08-08 モノクロナ−ル抗体の安定化

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AU (1) AU592952B2 (ja)
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DE (1) DE3579868D1 (ja)
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GR (1) GR851926B (ja)
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IL (1) IL75762A (ja)
NZ (1) NZ212694A (ja)
ZA (1) ZA855248B (ja)

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO1992001808A1 (en) * 1990-07-18 1992-02-06 Dojin Iyaku-Kako Co., Ltd. Reagent for diagnosing mycoplasma pneumoniae
JP2627681B2 (ja) * 1990-07-18 1997-07-09 同仁医薬化工株式会社 マイコプラズマ・ニューモニエ診断用試薬
US5908826A (en) * 1991-03-08 1999-06-01 Mitsui Toatsu Chemicals Inc. Freeze-dried preparation containing monoclonal antibody
JP2008540684A (ja) * 2005-05-19 2008-11-20 アムジェン インコーポレイテッド 抗体の安定性を増加させるための組成物および方法
JP2013518277A (ja) * 2010-01-26 2013-05-20 オブチェストヴォ エス オグラニチェノワ オトヴェトストヴェノステュ “ナウクノ− プロイズヴォドストヴェナヤ ファルマ “マテリア メディカ ホールディング” 酵素イムノアッセイを用いて自己抗体の濃度を測定する方法

Families Citing this family (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
NZ217844A (en) * 1985-10-11 1989-10-27 Sumitomo Pharma A sustained release pharmaceutical composition containing silicone elastomer and an albumin
ES2053704T3 (es) * 1987-02-20 1994-08-01 Akzo Nv Un metodo de estabilizacion de una composicion acuosa consistente en uno o mas anticuerpos monoclonales.
US5237054A (en) * 1987-02-20 1993-08-17 Akzo Pharma Stabilized aqueous composition containing antibodies
DE3825429C2 (de) * 1988-07-27 1994-02-10 Biotest Pharma Gmbh Verfahren zur Herstellung eines intravenös verabreichbaren polyklonalen Immunglobulin-Präparates mit hohem IgM-Gehalt
JP2553445B2 (ja) * 1992-12-17 1996-11-13 同仁医薬化工株式会社 抗体の安定化方法
EP0852951A1 (de) 1996-11-19 1998-07-15 Roche Diagnostics GmbH Stabile lyophilisierte pharmazeutische Zubereitungen von mono- oder polyklonalen Antikörpern

Family Cites Families (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS5816471B2 (ja) * 1977-11-29 1983-03-31 持田製薬株式会社 免疫化学的測定試薬の安定化剤
JPS58144748A (ja) * 1982-02-23 1983-08-29 Eiken Kagaku Kk 免疫学的反応用ラテツクス試薬
US4444880A (en) * 1982-07-27 1984-04-24 Syva Company Periodate removal of ascorbate interference in dipsticks for immunoassays
US4439421A (en) * 1982-08-30 1984-03-27 Baxter Travenol Laboratories, Inc. Stabilized gamma globulin concentrate
US4482483A (en) * 1983-04-06 1984-11-13 Armour Pharmceutical Company Composition of intravenous immune globulin

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
WO1992001808A1 (en) * 1990-07-18 1992-02-06 Dojin Iyaku-Kako Co., Ltd. Reagent for diagnosing mycoplasma pneumoniae
JP2627681B2 (ja) * 1990-07-18 1997-07-09 同仁医薬化工株式会社 マイコプラズマ・ニューモニエ診断用試薬
US5908826A (en) * 1991-03-08 1999-06-01 Mitsui Toatsu Chemicals Inc. Freeze-dried preparation containing monoclonal antibody
JP2008540684A (ja) * 2005-05-19 2008-11-20 アムジェン インコーポレイテッド 抗体の安定性を増加させるための組成物および方法
JP2013518277A (ja) * 2010-01-26 2013-05-20 オブチェストヴォ エス オグラニチェノワ オトヴェトストヴェノステュ “ナウクノ− プロイズヴォドストヴェナヤ ファルマ “マテリア メディカ ホールディング” 酵素イムノアッセイを用いて自己抗体の濃度を測定する方法

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Publication number Publication date
EP0170983B1 (en) 1990-09-26
AU4536985A (en) 1986-02-13
ATE57021T1 (de) 1990-10-15
ES545975A0 (es) 1987-01-16
AU592952B2 (en) 1990-02-01
IL75762A (en) 1989-10-31
US4650772A (en) 1987-03-17
ES8702790A1 (es) 1987-01-16
KR900002652B1 (ko) 1990-04-21
IL75762A0 (en) 1985-11-29
CA1238284A (en) 1988-06-21
NZ212694A (en) 1988-05-30
IE851964L (en) 1986-02-09
DK333185A (da) 1986-02-10
DE3579868D1 (de) 1990-10-31
JPH0699325B2 (ja) 1994-12-07
IE58626B1 (en) 1993-10-20
DK333185D0 (da) 1985-07-22
KR860001594A (ko) 1986-03-20
GR851926B (ja) 1985-12-09
ZA855248B (en) 1986-02-26
EP0170983A3 (en) 1988-01-27
EP0170983A2 (en) 1986-02-12

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