[go: up one dir, main page]

RU2009132986A - Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов - Google Patents

Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов Download PDF

Info

Publication number
RU2009132986A
RU2009132986A RU2009132986/10A RU2009132986A RU2009132986A RU 2009132986 A RU2009132986 A RU 2009132986A RU 2009132986/10 A RU2009132986/10 A RU 2009132986/10A RU 2009132986 A RU2009132986 A RU 2009132986A RU 2009132986 A RU2009132986 A RU 2009132986A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
cell culture
culture medium
polypeptide
copper
glutamate
Prior art date
Application number
RU2009132986/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Денис ДРАПО (US)
Денис ДРАПО
Джессика СНОУ (US)
Джессика СНОУ
Грегори ХИЛЛЕР (US)
Грегори ХИЛЛЕР
Ен-Тунг ЛУАН (US)
Ен-Тунг ЛУАН
Original Assignee
Уайт (Us)
Уайт
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Family has litigation
First worldwide family litigation filed litigation Critical https://patents.darts-ip.com/?family=39387403&utm_source=google_patent&utm_medium=platform_link&utm_campaign=public_patent_search&patent=RU2009132986(A) "Global patent litigation dataset” by Darts-ip is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Application filed by Уайт (Us), Уайт filed Critical Уайт (Us)
Publication of RU2009132986A publication Critical patent/RU2009132986A/ru

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • C12N5/0018Culture media for cell or tissue culture
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/02Preparation of peptides or proteins having a known sequence of two or more amino acids, e.g. glutathione
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2500/00Specific components of cell culture medium
    • C12N2500/05Inorganic components
    • C12N2500/10Metals; Metal chelators
    • C12N2500/20Transition metals
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2500/00Specific components of cell culture medium
    • C12N2500/30Organic components
    • C12N2500/32Amino acids
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N2510/00Genetically modified cells
    • C12N2510/02Cells for production

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

1. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии: ! культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата, при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где фракция неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида относительно общего количества продуцированного полипептида уменьшается по сравнению с фракцией неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида, что будет наблюдаться при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат. ! 2. Способ по п.1, где начальная концентрация глутамина среды культуры клеток меньше чем или эквивалентна приблизительно 4 мМ. ! 3. Способ по п.1, где культуру клеток в дальнейшем дополняют приблизительно 2 г на литр глюкозы. ! 4. Способ по п.1, где культуру клеток в дальнейшем дополняют дополнительными компонентами. ! 5. Способ по п.4, где дополнительные компоненты вводят в питательной среде. ! 6. Способ по п.5, где дополнительные компоненты вводят неоднократно. ! 7. Способ по одному или большему количеству предшествующих пунктов, где среда культуры клеток является определенной. ! 8. Способ по п.7, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов. ! 9. Способ по п.7, где определенная среда культуры клеток не содержит белок. ! 10. Способ по п.1, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди. ! 11. Способ по п.10, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.

Claims (82)

1. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии:
культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата, при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где фракция неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида относительно общего количества продуцированного полипептида уменьшается по сравнению с фракцией неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида, что будет наблюдаться при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат.
2. Способ по п.1, где начальная концентрация глутамина среды культуры клеток меньше чем или эквивалентна приблизительно 4 мМ.
3. Способ по п.1, где культуру клеток в дальнейшем дополняют приблизительно 2 г на литр глюкозы.
4. Способ по п.1, где культуру клеток в дальнейшем дополняют дополнительными компонентами.
5. Способ по п.4, где дополнительные компоненты вводят в питательной среде.
6. Способ по п.5, где дополнительные компоненты вводят неоднократно.
7. Способ по одному или большему количеству предшествующих пунктов, где среда культуры клеток является определенной.
8. Способ по п.7, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
9. Способ по п.7, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
10. Способ по п.1, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
11. Способ по п.10, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
12. Способ по п.1, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
13. Способ по п.12, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
14. Способ по п.1, где полипептидом является TNFR-Ig.
15. Способ по п.1, где полипептидом является TNFR-Fc.
16. Способ по п.1, где полипептидом является полипептид, выбираемый из группы включающей: фермент, коагулирующий фактор, рецептор, антитело, гормон, регуляторный фактор, антиген и связывающий агент.
17. Способ по п.16, где полипептидом является анти-Абета антитело.
18. Способ по п.1, где стадия культивирования включает культивирование клеток млекопитающего в замкнутом объеме.
19. Способ по п.1, где полипептид или белок выделяют и/или очищают.
20. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии:
культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата;
выдерживание культуры при первом интервале температур на протяжении первого промежутка времени, достаточного для обеспечения размножения клеток, до жизнеспособной плотности клеток в рамках интервала приблизительно 20-80% максимально возможной жизнеспособной плотности клеток, если культура выдерживалась при первом интервале температур;
сдвиг температуры культивирования ко второму интервалу температур, где, по крайней мере, одна температура второго интервала температур ниже, чем наименьшая температура первого интервала температур;
выдерживание культуры на протяжении второго промежутка времени при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где фракция неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида относительно общего количества продуцированного полипептида уменьшается по сравнению с фракцией неправильно свернутого и/или агрегатированного полипептида, что будет наблюдаться при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат.
21. Способ по п.20, где первый интервал температур включает интервал температур приблизительно 30-42°C.
22. Способ по п.20, где второй интервал температур включает интервал температур приблизительно 25-41°C.
23. Способ по п.20, включающий вторую стадию сдвига, следующую за упомянутой первой стадией сдвига, включает сдвиг упомянутой температуры культивирования к третьей температуре или интервалу температур, где, по крайней мере, одна температура третьего интервала температур ниже, чем наименьшая температура второго интервала температур.
24. Способ по п.23, где третий интервал температур включает интервал температур приблизительно 25-40°C.
25. Способ по п.20, где начальная концентрация глутамина среды культуры клеток меньше чем или эквивалентна приблизительно 4 мМ.
26. Способ по п.20, где культуру клеток в дальнейшем дополняют приблизительно 2 г на литр глюкозы.
27. Способ по п.20, где культуру клеток в дальнейшем дополняют дополнительными компонентами.
28. Способ по п.27, где дополнительные компоненты вводят в питательной среде.
29. Способ по п.28, где дополнительные компоненты вводят неоднократно.
30. Способ по одному из пп.20-29, где среда культуры клеток является определенной.
31. Способ по п.30, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
32. Способ по п.30, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
33. Способ по п.20, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
34. Способ по п.33, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
35. Способ по п.20, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
36. Способ по п.35, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
37. Способ по п.20, где полипептидом является TNFR-Ig.
38. Способ по п.20, где полипептидом является TNFR-Fc.
39. Способ по п.20, где полипептидом является полипептид, выбираемый из группы, включающей: фермент, коагулирующий фактор, рецептор, антитело, гормон, регуляторный фактор, антиген и связывающий агент.
40. Способ по п.39, где полипептидом является анти-Абета антитело.
41. Способ по п.20, где стадия культивирования включает культивирование клеток млекопитающего в замкнутом объеме.
42. Способ по п.20, где полипептид или белок выделяют и/или очищают.
43. Среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата.
44. Среда культуры клеток по п.43, где начальная концентрация глутамина среды культуры клеток меньше чем или эквивалентна приблизительно 4 мМ.
45. Среда культуры клеток по п.43 или 44, которая дополнительно содержит приблизительно 2 г на литр глюкозы.
46. Среда культуры клеток по п.43, где среда культуры клеток является определенной.
47. Среда культуры клеток по п.46, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
48. Среда культуры клеток по п.46, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
49. Среда культуры клеток по п.43, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
50. Среда культуры клеток по п.49, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
51. Среда культуры клеток по п.43, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
52. Среда культуры клеток по п.51, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
53. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии:
культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата, при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где гликозилирование структуры экспрессированного полипептида увеличивается относительно гликозилирования структуры, что будет наблюдаться у экспрессированного полипептида при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат.
54. Способ по п.53, где увеличенно гликозилированная структура экспрессированного полипептида включает увеличение общего сиалирования.
55. Способ по п.53, где среда культуры клеток является определенной.
56. Способ по п.55, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
57. Способ по п.55, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
58. Способ по любому из пп.53-57, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
59. Способ по п.58, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
60. Способ по п.53, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
61. Способ по п.60, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
62. Способ по п.53, где полипептидом является TNFR-Ig.
63. Способ по п.53, где полипептидом является TNFR-Fc.
64. Способ по п.53, где полипептидом является полипептид, выбираемый из группы, включающей: фермент, коагулирующий фактор, рецептор, антитело, гормон, регуляторный фактор, антиген и связывающий агент.
65. Способ по п.64, где полипептидом является анти-Абета антитело.
66. Способ по п.53, где стадия культивирования включает культивирование клеток млекопитающего в замкнутом объеме.
67. Способ по п.53, где полипептид или белок выделяют и/или очищают.
68. Способ получения полипептида в культуре клеток, включающий стадии:
культивирование клеток млекопитающего, содержащих ген кодирующий интересующий полипептид в среде культуры клеток, включающей приблизительно от 0,5 до 5 мкМ меди и приблизительно от 1,7 до 33 мМ глутамата;
выдерживание культуры при первом интервале температур на протяжении первого промежутка времени, достаточного для обеспечения размножения клеток до жизнеспособной плотности клеток в рамках интервала приблизительно 20-80% максимально возможной жизнеспособной плотности клеток, если культура выдерживалась при первом интервале температур;
сдвиг температуры культивирования ко второму интервалу температур, где, по крайней мере, одна температура второго интервала температур ниже, чем наименьшая температура первого интервала температур;
выдерживание культуры на протяжении второго промежутка времени при условиях и на протяжении времени, достаточного для обеспечения экспрессии полипептида, где гликозилирование структуры экспрессированного полипептида увеличивается относительно гликозилирования структуры, что будет наблюдаться у экспрессированного полипептида при других идентичных условиях в другой идентичной среде, не содержащей медь и глутамат.
69. Способ по п.68, где увеличенно гликозилированная структура экспрессированного полипептида включает увеличение общего сиалирования.
70. Способ по п.68, где среда культуры клеток является определенной.
71. Способ по п.70, где определенная среда культуры клеток не содержит прибавленных сыворотки или гидролизатов.
72. Способ по п.70, где определенная среда культуры клеток не содержит белок.
73. Способ по любому из пп.68-72, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 0,7 до 1,5 мкМ меди.
74. Способ по п.73, где среда культуры клеток содержит приблизительно 1 мкМ меди.
75. Способ по п.68, где среда культуры клеток содержит приблизительно от 3 до 7 мМ глутамата.
76. Способ по п.75, где среда культуры клеток содержит приблизительно 5 мМ глутамата.
77. Способ по п.68, где полипептидом является TNFR-Ig.
78. Способ по п.68, где полипептидом является TNFR-Fc.
79. Способ по п.68, где полипептидом является полипептид, выбираемый из группы, включающей: фермент, коагулирующий фактор, рецептор, антитело, гормон, регуляторный фактор, антиген и связывающий агент.
80. Способ по п.79, где полипептидом является анти-Абета антитело.
81. Способ по п.68, где стадия культивирования включает культивирование клеток млекопитающего в замкнутом объеме.
82. Способ по п.68, где полипептид или белок выделяют и/или очищают.
RU2009132986/10A 2007-03-02 2008-02-29 Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов RU2009132986A (ru)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US89274907P 2007-03-02 2007-03-02
US60/892,749 2007-03-02

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2009132986A true RU2009132986A (ru) 2011-04-10

Family

ID=39387403

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2009132986/10A RU2009132986A (ru) 2007-03-02 2008-02-29 Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов

Country Status (18)

Country Link
US (1) US9012180B2 (ru)
EP (2) EP2115126B1 (ru)
JP (1) JP5586235B2 (ru)
KR (1) KR20090127326A (ru)
CN (1) CN101679941A (ru)
AU (1) AU2008223133A1 (ru)
CA (1) CA2679941C (ru)
DK (1) DK2115126T3 (ru)
ES (2) ES2541454T3 (ru)
HU (1) HUE026403T2 (ru)
IL (1) IL200622A0 (ru)
MX (1) MX2009009240A (ru)
PL (1) PL2115126T3 (ru)
PT (1) PT2115126E (ru)
RU (1) RU2009132986A (ru)
SI (1) SI2115126T1 (ru)
WO (1) WO2008109410A1 (ru)
ZA (1) ZA200906061B (ru)

Families Citing this family (50)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US8911964B2 (en) 2006-09-13 2014-12-16 Abbvie Inc. Fed-batch method of making human anti-TNF-alpha antibody
RU2518289C2 (ru) 2006-09-13 2014-06-10 Эббви Инк, Способ получения антитела или его фрагмента с подпиткой (варианты)
PT2115126E (pt) 2007-03-02 2015-08-24 Wyeth Llc Utilização de cobre e glutamato na cultura de células para a produção de polipeptídeos
TW200902708A (en) 2007-04-23 2009-01-16 Wyeth Corp Methods of protein production using anti-senescence compounds
CN102257006A (zh) 2008-10-20 2011-11-23 雅培制药有限公司 使用a蛋白亲和层析分离和纯化抗体
SG195577A1 (en) 2008-10-20 2013-12-30 Abbott Lab Viral inactivation during purification of antibodies
PL2501822T3 (pl) * 2009-11-17 2017-12-29 E. R. Squibb & Sons, L.L.C. Sposoby zwiększenia produkcji białek
CA2804275A1 (en) 2010-07-08 2012-01-12 Baxter International Inc. Method of producing recombinant adamts13 in cell culture
BR112013009934A2 (pt) * 2010-12-07 2016-07-05 Hoffmann La Roche dispositivo para adicionar pelo menos duas soluções de alimentação, aparelho de cultivo celular, uso de um dispositivo e método para obter um polipeptídeo
RU2615448C2 (ru) 2010-12-28 2017-04-04 Чугаи Сейяку Кабусики Кайся Описание способа культивирования животной клетки
EP2702077A2 (en) 2011-04-27 2014-03-05 AbbVie Inc. Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins
RU2592680C2 (ru) 2011-04-29 2016-07-27 Биокон Рисерч Лимитед Способ снижения накопления лактата при культивировании и способ получения антитела
US10485869B2 (en) 2011-10-18 2019-11-26 Coherus Biosciences, Inc. Etanercept formulations stabilized with meglumine
AU2012326171B2 (en) 2011-10-18 2017-03-09 Coherus Biosciences, Inc. Etanercept formulations stabilized with sodium chloride
EP2809773B1 (en) 2012-01-30 2020-09-02 Dr. Reddy's Laboratories Limited Process of modulating man5 and/or afucosylation content of glycoprotein composition
US9067990B2 (en) 2013-03-14 2015-06-30 Abbvie, Inc. Protein purification using displacement chromatography
US9181572B2 (en) 2012-04-20 2015-11-10 Abbvie, Inc. Methods to modulate lysine variant distribution
US9150645B2 (en) 2012-04-20 2015-10-06 Abbvie, Inc. Cell culture methods to reduce acidic species
US9249182B2 (en) 2012-05-24 2016-02-02 Abbvie, Inc. Purification of antibodies using hydrophobic interaction chromatography
WO2014011629A1 (en) 2012-07-09 2014-01-16 Coherus Biosciences, Inc. Stable aqueous formulations of etanercept
AU2013309506A1 (en) 2012-09-02 2015-03-12 Abbvie Inc. Methods to control protein heterogeneity
US9512214B2 (en) 2012-09-02 2016-12-06 Abbvie, Inc. Methods to control protein heterogeneity
KR102133699B1 (ko) 2012-09-11 2020-07-14 코히러스 바이오사이언시즈, 인코포레이티드 고순도 및 탁월한 수율의 정확하게 폴딩된 에타너셉트
WO2014143205A1 (en) 2013-03-12 2014-09-18 Abbvie Inc. Human antibodies that bind human tnf-alpha and methods of preparing the same
US8921526B2 (en) 2013-03-14 2014-12-30 Abbvie, Inc. Mutated anti-TNFα antibodies and methods of their use
US9677105B2 (en) 2013-03-14 2017-06-13 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
US9499614B2 (en) 2013-03-14 2016-11-22 Abbvie Inc. Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosaccharides
US9017687B1 (en) 2013-10-18 2015-04-28 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography
US9217168B2 (en) 2013-03-14 2015-12-22 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
US8956830B2 (en) 2013-03-14 2015-02-17 Momenta Pharmaceuticals, Inc. Methods of cell culture
CA2907771C (en) * 2013-03-26 2023-01-10 Coherus Biosciences, Inc. Perfusion method for manufacturing etanercept
KR102118240B1 (ko) * 2013-08-20 2020-06-03 레크 파마슈티칼스 디.디. 폴리펩티드의 α-아미드화 및/또는 C-말단 아미노산 분열의 제어를 위한 세포 배양 매질 및 방법
WO2015051293A2 (en) 2013-10-04 2015-04-09 Abbvie, Inc. Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins
US9181337B2 (en) 2013-10-18 2015-11-10 Abbvie, Inc. Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same
US8946395B1 (en) 2013-10-18 2015-02-03 Abbvie Inc. Purification of proteins using hydrophobic interaction chromatography
US9085618B2 (en) 2013-10-18 2015-07-21 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same
US20150139988A1 (en) 2013-11-15 2015-05-21 Abbvie, Inc. Glycoengineered binding protein compositions
EA202092845A1 (ru) * 2014-01-30 2021-06-30 Кохерус Байосайенсис, Инк. Перфузионная среда
SG11201606856SA (en) 2014-02-27 2016-09-29 Hoffmann La Roche Modulation of cell growth and glycosylation in recombinant glycoprotein production
KR20160138477A (ko) * 2014-03-23 2016-12-05 어드밴텍 바이오사이언스 파마큐티카 엘티디에이 구리를 이용한 재조합 단백질의 발현 증가 방법
PE20161326A1 (es) 2014-04-10 2016-12-11 Bayer Healthcare Llc Formulacion en polvo de medio de compuesto y metodo de preparacion de medio liquido para cultivo celular
AU2015355087B2 (en) 2014-12-01 2020-04-09 Amgen Inc. Process for manipulating the level of glycan content of a glycoprotein
KR102007930B1 (ko) 2014-12-31 2019-08-06 주식회사 엘지화학 재조합 당단백질의 글리코실화 조절 방법
AR104050A1 (es) * 2015-03-26 2017-06-21 Chugai Pharmaceutical Co Ltd Proceso de producción con iones de cobre controlados
JP2018536404A (ja) * 2015-11-09 2018-12-13 ブリストル−マイヤーズ スクイブ カンパニーBristol−Myers Squibb Company Cho細胞において産生したポリペプチドの品質特性を操作する方法
CN107460221B (zh) * 2016-06-02 2021-01-15 正大天晴药业集团股份有限公司 一种降低抗pd-l1抗体中蛋白聚合物的细胞培养方法
US11471497B1 (en) 2019-03-13 2022-10-18 David Gordon Bermudes Copper chelation therapeutics
JP2022060169A (ja) 2020-10-02 2022-04-14 ファイザー・インク Rsv fタンパク質生産のための細胞培養工程
WO2022254319A1 (en) 2021-06-01 2022-12-08 Pfizer Inc. Cell culture method for producing sfgfr3 polypeptide
KR102639552B1 (ko) * 2023-08-09 2024-02-26 주식회사 녹십자 구리염을 이용한 재조합 혈장 단백질의 생산 방법

Family Cites Families (54)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4399216A (en) * 1980-02-25 1983-08-16 The Trustees Of Columbia University Processes for inserting DNA into eucaryotic cells and for producing proteinaceous materials
US4522811A (en) * 1982-07-08 1985-06-11 Syntex (U.S.A.) Inc. Serial injection of muramyldipeptides and liposomes enhances the anti-infective activity of muramyldipeptides
AU2353384A (en) 1983-01-19 1984-07-26 Genentech Inc. Amplification in eukaryotic host cells
US4713339A (en) 1983-01-19 1987-12-15 Genentech, Inc. Polycistronic expression vector construction
GB8308235D0 (en) * 1983-03-25 1983-05-05 Celltech Ltd Polypeptides
US4816567A (en) * 1983-04-08 1989-03-28 Genentech, Inc. Recombinant immunoglobin preparations
US4767704A (en) * 1983-10-07 1988-08-30 Columbia University In The City Of New York Protein-free culture medium
JPS60118196A (ja) * 1983-11-30 1985-06-25 Takeda Chem Ind Ltd インタ−フェロンの製造法
JPS6147500A (ja) 1984-08-15 1986-03-07 Res Dev Corp Of Japan キメラモノクロ−ナル抗体及びその製造法
EP0173494A3 (en) 1984-08-27 1987-11-25 The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University Chimeric receptors by dna splicing and expression
GB8422238D0 (en) 1984-09-03 1984-10-10 Neuberger M S Chimeric proteins
US5078996A (en) * 1985-08-16 1992-01-07 Immunex Corporation Activation of macrophage tumoricidal activity by granulocyte-macrophage colony stimulating factor
GB8607679D0 (en) 1986-03-27 1986-04-30 Winter G P Recombinant dna product
US5166320A (en) 1987-04-22 1992-11-24 University Of Connecticut Carrier system and method for the introduction of genes into mammalian cells
US6048728A (en) * 1988-09-23 2000-04-11 Chiron Corporation Cell culture medium for enhanced cell growth, culture longevity, and product expression
AU632065B2 (en) * 1988-09-23 1992-12-17 Novartis Vaccines And Diagnostics, Inc. Cell culture medium for enhanced cell growth, culture longevity and product expression
US5549892A (en) 1988-12-23 1996-08-27 Genzyme Corporation Enhanced in vivo uptake of glucocerebrosidase
US5395760A (en) 1989-09-05 1995-03-07 Immunex Corporation DNA encoding tumor necrosis factor-α and -β receptors
JPH0396383A (ja) 1989-09-08 1991-04-22 Riso Kagaku Corp 画像形成装置
DK0939121T4 (da) 1989-09-12 2008-02-04 Ahp Mfg B V TNF-bindende proteiner
JPH03180176A (ja) * 1989-11-16 1991-08-06 W R Grace & Co 細胞培養のための基礎栄養培地
US5376645A (en) 1990-01-23 1994-12-27 University Of Kansas Derivatives of cyclodextrins exhibiting enhanced aqueous solubility and the use thereof
KR0166088B1 (ko) 1990-01-23 1999-01-15 . 수용해도가 증가된 시클로덱스트린 유도체 및 이의 용도
US5834312A (en) * 1990-01-29 1998-11-10 Hy-Gene, Inc. Process and media for the growth of human epithelia
GB9021679D0 (en) 1990-10-05 1990-11-21 Gorman Scott David Antibody preparation
ATE447016T1 (de) 1991-01-21 2009-11-15 Elan Pharm Inc Prüfung und modell für alzheimers-krankheit
US6765087B1 (en) * 1992-08-21 2004-07-20 Vrije Universiteit Brussel Immunoglobulins devoid of light chains
ATE452207T1 (de) * 1992-08-21 2010-01-15 Univ Bruxelles Immunoglobuline ohne leichte ketten
US6005079A (en) * 1992-08-21 1999-12-21 Vrije Universiteit Brussels Immunoglobulins devoid of light chains
US5571515A (en) 1994-04-18 1996-11-05 The Wistar Institute Of Anatomy & Biology Compositions and methods for use of IL-12 as an adjuvant
US5830761A (en) * 1995-06-07 1998-11-03 Genetics Institute, Inc. Medium and methods for culturing mammalian cho cells
US6103529A (en) * 1996-10-10 2000-08-15 Life Technologies, Inc. Animal cell culture media comprising peptides derived from rice
CN1868545A (zh) 1996-10-23 2006-11-29 宾夕法尼亚州立大学托管会 改良疫苗
US5980898A (en) 1996-11-14 1999-11-09 The United States Of America As Represented By The U.S. Army Medical Research & Material Command Adjuvant for transcutaneous immunization
GB9711643D0 (en) 1997-06-05 1997-07-30 Janssen Pharmaceutica Nv Glass thermoplastic systems
JP2002504380A (ja) 1998-02-27 2002-02-12 ザ・トラスティーズ・オブ・ザ・ユニバーシティ・オブ・ペンシルベニア ワクチン、免疫療法剤およびそれらの使用法
MXPA01003228A (es) 1998-09-30 2003-06-24 American Cyanamid Co Holotoxina de colera mutante como un coadyuvante.
US7294481B1 (en) 1999-01-05 2007-11-13 Immunex Corporation Method for producing recombinant proteins
WO2002098368A2 (en) 2001-06-07 2002-12-12 Wyeth Holdings Corporation Mutant forms of cholera holotoxin as an adjuvant
AU2002322380B2 (en) 2001-06-07 2006-11-02 Government Of The United States Of America As Represented By The Uniformed Services University Of The Health Sciences Mutant forms of cholera holotoxin as an adjuvant
JP2004532642A (ja) * 2001-06-13 2004-10-28 ジェネンテック・インコーポレーテッド 動物細胞の培養方法と動物細胞でのポリペプチド産生
US8153768B2 (en) * 2002-05-02 2012-04-10 Wyeth Holdings Corporation Calicheamicin derivative-carrier conjugates
US20040022792A1 (en) * 2002-06-17 2004-02-05 Ralph Klinke Method of stabilizing proteins at low pH
CN101044239B (zh) * 2002-12-23 2010-12-08 布里斯托尔-迈尔斯斯奎布公司 用于蛋白质生产的哺乳动物细胞培养方法
PL377603A1 (pl) 2002-12-23 2006-02-06 Bristol-Myers Squibb Company Poprawa jakości produktu w hodowlach komórek ssaczych do wytwarzania białka
TWI364458B (en) * 2004-08-27 2012-05-21 Wyeth Res Ireland Ltd Production of tnfr-lg
US7294484B2 (en) * 2004-08-27 2007-11-13 Wyeth Research Ireland Limited Production of polypeptides
US7335491B2 (en) * 2004-08-27 2008-02-26 Wyeth Research Ireland Limited Production of anti-abeta
CA2583027A1 (en) * 2004-11-02 2006-10-19 Ares Trading S.A. Serum-free cell culture medium for mammalian cells
JP2007075102A (ja) * 2005-07-05 2007-03-29 Koojin Bio Kk 昆虫細胞培養用培地
KR101495549B1 (ko) * 2006-07-13 2015-02-25 와이어쓰 엘엘씨 당단백질의 생산
EP2395077A1 (en) * 2006-11-03 2011-12-14 Wyeth LLC Glycolysis-inhibiting substances in cell culture
PT2115126E (pt) 2007-03-02 2015-08-24 Wyeth Llc Utilização de cobre e glutamato na cultura de células para a produção de polipeptídeos
TW200902708A (en) 2007-04-23 2009-01-16 Wyeth Corp Methods of protein production using anti-senescence compounds

Also Published As

Publication number Publication date
SI2115126T1 (sl) 2015-06-30
US9012180B2 (en) 2015-04-21
WO2008109410A1 (en) 2008-09-12
PL2115126T3 (pl) 2015-08-31
PT2115126E (pt) 2015-08-24
HUE026403T2 (en) 2016-06-28
US20090068705A1 (en) 2009-03-12
EP2924113B1 (en) 2019-04-10
DK2115126T3 (en) 2015-05-04
CN101679941A (zh) 2010-03-24
IL200622A0 (en) 2011-08-01
EP2115126A1 (en) 2009-11-11
AU2008223133A1 (en) 2008-09-12
CA2679941C (en) 2016-09-20
MX2009009240A (es) 2009-09-08
EP2924113A1 (en) 2015-09-30
KR20090127326A (ko) 2009-12-10
ZA200906061B (en) 2010-05-26
ES2541454T3 (es) 2015-07-20
CA2679941A1 (en) 2008-09-12
EP2115126B1 (en) 2015-04-08
JP5586235B2 (ja) 2014-09-10
JP2010519909A (ja) 2010-06-10
ES2728912T3 (es) 2019-10-29

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2009132986A (ru) Применение меди и глутамата в культуре клеток для производства полипептидов
RU2008152449A (ru) Получение гликопротеинов
CN105189735B (zh) 在培养期间减少乳酸累积的方法和生产多肽的方法
ATE541919T1 (de) Herstellung eines proteins in serumfreier zellkultur, die ein proteinhydrolysat aus pflanzen enthält
TWI702226B (zh) 治療性蛋白質藥物物質之整合連續製造
RU2009138226A (ru) Способы производства белка с использованием соединений, препятствующих старению
CN103298925B (zh) 用于培养人髓样白血病细胞以及由其衍生的细胞的方法
CN105087465B (zh) 肝细胞无血清培养基
RU2012150283A (ru) Усовершенствованный способ культивирования клеток
EP3434760A1 (en) Methods for increasing mannose content of recombinant proteins
Gagnon et al. Novel, linked bioreactor system for continuous production of biologics
CA3144125A1 (en) Cell culture method based on high-density and continuous inoculation and use thereof
EP3980068A1 (en) Cell culture methods and compositions for antibody production
Yoon et al. Effect of culture temperature on follicle-stimulating hormone production by Chinese hamster ovary cells in a perfusion bioreactor
WO2009060865A1 (ja) 医薬組成物及び医薬組成物の製造方法
JP6108170B2 (ja) 細胞培養用培地
WO2018183848A1 (en) Media for microorgainsm culture and related compositions and methods
Ryu et al. Application of hypoosmolar medium to fed‐batch culture of hybridoma cells for improvement of culture longevity
CN103255238A (zh) 一种控制哺乳动物细胞乳酸生成的方法
CN105308174A (zh) 用于增加的重组蛋白产生的制剂和方法
CN113862217B (zh) 培养哺乳动物细胞的方法
KR20160113710A (ko) 관류 배지
CN102405279A (zh) 改善单细胞克隆的方法
Soo Ryu et al. Effect of hypoosmotic stress on hybridoma cell growth and antibody production
Park et al. Feasibility study on the use of hyperosmolar medium for improved antibody production of hybridoma cells in a long-term, repeated-fed batch culture

Legal Events

Date Code Title Description
FA91 Application withdrawn (on applicant's request)

Effective date: 20120618