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KR102346029B1 - Ｂｃｍａ 및 ｃｄ３에 대한 결합 분자 - Google Patents

Ｂｃｍａ 및 ｃｄ３에 대한 결합 분자 Download PDF

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KR102346029B1
KR102346029B1 KR1020217007556A KR20217007556A KR102346029B1 KR 102346029 B1 KR102346029 B1 KR 102346029B1 KR 1020217007556 A KR1020217007556 A KR 1020217007556A KR 20217007556 A KR20217007556 A KR 20217007556A KR 102346029 B1 KR102346029 B1 KR 102346029B1
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암젠 리서치 (뮌헨) 게엠베하
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Abstract

본 발명은 BCMA의 에피토프 클러스터 3에 결합할 수 있는 제1 결합 도메인, 및 T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는 제2 결합 도메인을 포함하는 적어도 이중특이적인 결합 분자에 관한 것이다. 또한, 본 발명은 상기 결합 분자를 코딩하는 핵산 서열, 상기 핵산 서열을 포함하는 벡터 및 상기 벡터로 형질전환 또는 형질감염된 숙주세포를 제공한다. 나아가 본 발명은 본 발명의 결합 분자의 생산 방법, 상기 결합 분자의 의약적 용도 및 상기 결합 분자를 포함하는 키트를 제공한다.

Description

ＢＣＭＡ 및 ＣＤ３에 대한 결합 분자{BINDING MOLECULES FOR BCMA AND CD3}
본 발명은 제1 결합 도메인은 BCMA의 에피토프 클러스터 3에 결합할 수 있고 제2 결합 도메인은 T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는, 제1 및 제2 결합 도메인을 포함하는 적어도 이중특이적인 결합 분자에 관한 것이다. 또한, 본 발명은 결합 분자를 인코딩하는 핵산 서열, 상기 핵산 서열을 포함하는 벡터 및 상기 벡터로 형질전환되거나 형질감염된 숙주 세포를 제공한다. 또한, 본 발명은 본 발명의 결합 분자의 생산 방법, 상기 결합 분자의 의약 용도 및 상기 결합 분자를 포함하는 키트를 제공한다.
BCMA (B-세포 성숙 항원, B-cell maturation antigen, TNFRSF17, CD269)는 TNF 수용체 수퍼 패밀리에 속하는 막관통 단백질이다. BCMA는 본래 인간 성숙 B 림프구의 골지체의 내재성 막 단백질, 즉, BCMA가 B-세포 발달 및 항상성에 중요한 역할을 갖는 것으로 보인다는 점을 보여주는 세포내 단백질 (Gras et al., (1995) International Immunol 7(7):1093-1105)로서 보고되었다. Gras et al.의 연구결과는, Gras et al.에서 기술되었던 BCMA 단백질이, 염색체 전좌 때문에, BCMA 및 IL-2의 융합 단백질이라는 사실과 관련된 것일 수도 있다. 한편 BCMA는, 그러나, 아마도 그의 리간드 BAFF (B 세포 활성화 인자)와의 필수적인 상호작용에 기인하여, B-세포 발달 및 항상성 (Schliemann et al., (2001) Science 293 (5537):2111-2114)에 필수적인 B-세포 마커로 확립되었고, 또한 TALL-1 또는 TNFSF13B, 및 APRIL (증식-유도 리간드)로 지정되었다.
BCMA 발현은 B-세포 계통에 제한되고 주로 형질 세포 및 형질아세포에 존재하며, 어느 정도는 기억 B-세포에 존재하나, 말초 및 미감작 B-세포(naive B-cell)에는 거의 없다. BCMA는 또한 다발성 골수종 (MM) 세포에서 발현된다. 그의 패밀리 구성원인 막관통 활성자 및 사이클로필린 리간드 인터랙터(transmembrane activator and clclophylin ligand interactor; TACI) 및 TNF 패밀리 수용체의 B 세포 활성화 인자(BAFF-R)와 함께, BCMA는 체액성 면역, B-세포 발달 및 항상성의 다른 측면을 조절한다. BCMA의 발현은 B-세포 분화의 말기에 다소 나타나고 골수 내 형질아세포 및 형질 세포의 장기간 생존에 기여한다. 마우스에서 BCMA 유전자의 표적된 결실은 성숙 B-세포의 생성, 체액성 면역 반응의 질과 규모, 배중심(germinal center)의 형성 및 수명이 짧은 형질 세포의 생성에 영향을 미치지 않는다. 그러나, 이와 같은 마우스는 골수에서 수명이 긴 형질 세포의 수가 상당히 감소하는데, 이는 그들의 생존에 BCMA가 중요함을 가리킨다 (O'Connor et al., 2004).
이 연구결과와 일치하는 것으로, BCMA는 또한 다발성 골수종 (MM) 세포의 성장 및 생존을 지원한다. Novak et al은 MM 세포주 및 새롭게 단리된(freshly isolated) MM 세포가 그들의 세포 표면에서 BCMA 및 TACI 단백질을 발현하고, 그들의 세포 표면에서 BAFF-R 단백질을 가변적으로 발현하는 것을 알아내었다 (Novak et al., (2004) Blood 103(2):689-694).
다발성 골수종 (MM)은 두 번째로 흔한 혈액학상의 악성종양이고 모든 암 사망의 2%를 차지한다. MM은 외생(heterogenous) 질환이고 대부분 염색체 전좌, 그 중에서도t(11;14),t(4;14),t(8;14),del(13),del(17)에 의하여 유발된다 (Drach et al., (1998) Blood 92(3):802-809; Gertz et al., (2005) Blood 106(8):2837-2840; Facon et al., (2001) Blood 97(6):1566-1571). MM-발생 환자들은 골수 침윤, 골 파괴, 신부전, 면역결핍에 기인한 다양한 질병-관련 증상, 및 암 진단의 심리사회적 부담을 경험할 수도 있다. 2006년, MM에 대한 5년의 상대적인 생존율은 대략 34%이었다는 사실은, MM이 현재 치료적 옵션(curative option)이 없는 치료가 어려운 질환임을 강조한다.
화학요법 및 줄기 세포 이식 접근법과 같은 흥미로운 새로운 치료법이 이용가능하게 되고 생존율이 향상되었지만, 때때로 원치않는 부작용을 일으켜, MM은 여전히 불치병으로 남아있다 (Lee et al., (2004) J Natl Compr Canc Netw 8 (4): 379-383). 지금까지, 다발성 골수종 환자에 가장 빈번하게 사용되는 두 가지의 치료 옵션은 스테로이드, 탈리도마이드, 레날리도마이드, 보르테조밉 또는 다양한 세포독성제의 조합 및 어린 환자에 대한 자가 줄기 세포 이식과 함께하는 고 용량 화학요법 컨셉이다.
대부분의 이식은 자가 유래 유형, 즉, 환자 자신의 세포를 이용한 것이다. 그러한 이식은, 치료효과가 있는 것은 아니지만, 선택된 환자의 수명을 연장하는 것으로 나타났다. 처음 진단받은 환자에서 최초 치료법으로 또는 재발 시 이식을 실시할 수 있다. 때로, 선택된 환자에서, 질환을 충분히 조절하기 위하여 1회 이상의 이식이 추천될 수도 있다.
질환의 치료를 위하여 사용되는 화학요법제는 사이클로포스파미드, 독소루비신, 빈크리스틴 및 멜팔란이고, 탈리도마이드 (Thalomid®), 레날리도마이드 (Revlimid®), 보르테조밉 (Velcade®) 및 코르티코스테로이드 (예를 들어, 덱사메타손)와 같은 면역조절제와의 병용 요법이 새롭게 진단받은 환자 및 화학요법 중이거나 이식에 실패한 질병이 진행된 환자 모두에서 골수종의 치료에 중요한 옵션으로 나타나고 있다.
현재 사용되는 치료법은 대부분 치료효과가 없다. 줄기 세포 이식은 많은 나이, 다른 심각한 병의 존재, 또는 다른 육체적 제한 때문에 많은 환자에서 옵션이 될 수 없다. 화학요법만이 부분적으로 다발성 골수종을 제어하지만, 화학요법은 극히 드물게만 완전 관해를 이끈다. 따라서, 새로운, 획기적인 치료제가 시급히 필요하다.
Bellucci et al. (Blood, 2005; 105(10)은 공여자 림프구 주입술 (donor lymphocyte infusion; DLI)을 받은 후의, 다발성 골수종 환자에서 BCMA-특이적 항체를 동정하였다. 이 환자들의 혈청은 ADCC 및 CDC에 의한 BCMA-특이적 세포 용해를 매개할 수 있었고 이는 항-종양 반응이 있는 환자 (4/9)에서만 검출되었고, 비-반응 환자 (0/6)에서는 검출되지 않았다. 저자들은 BCMA 특이적 항체의 유도가 골수종 세포의 제거 및 환자의 장기간 관해를 일으키는 것으로 추측하였다.
Ryan et al. (Mol. Cancer Ther. 2007; 6(11))은 정상 및 악성 B-세포에서 강한 생존성(pro-survival) 신호 경로와 관련된 NF-kΒ 활성화를 막는 길항적 BCMA-특이적 항체의 생성을 보고하였다. 또한, 인 비트로에서, 상기 항체는 Fc-엔지니어링에 의하여 상당히 향상된 다발성 골수종 세포주에 대한 강한 항체-의존성 세포-매개 세포독성 (antibody-dependent cell-mediated cytotoxicity; ADCC)을 수여하였다.
혈액-유래 종양(blood-borne tumors) 또는 자가면역 질환과 싸우는 다른 접근법은 BAFF 및 APRIL 사이의 상호작용, 즉, TNF 리간드 수퍼 패밀리의 리간드, 및 BAFF 및/또는 APRIL에 의하여 활성화된 그들의 수용체 TACI, BAFF-R 및 BCMA를 중점으로 한다. 예를 들어, 인간 면역글로불린의 Fc-도메인을 TACI 에 융합함에 의하여, Zymogenetics, Inc.는 아타시셉트(Atacicept; TACI-Ig)를 생성하여 이 리간드들을 모두 중화시키고 수용체의 활성화를 막았다. 아타시셉트는 현재 B-세포 악성 만성 림프구성 백혈병 (chronic lymphocytic leukaemia, CLL), 비-호지킨 림프종(non-Hodgkins lymphoma, NHL) 및 MM의 치료에 대한 I 상 임상 시험뿐 아니라, 전신성 홍반성 루푸스(systemic Lupus Erythematosus, SLE, III 상), 다발성 경화증(multiple sclerosis, MS, II 상) 및 류마티스 관절염(rheumatoid arthritis, RA, II 상)의 치료에 대한 임상 시험 중이다. 전임상 연구에서, 아타시셉트는 인 비트로 (Moreaux et al, Blood, 2004, 103) 및 인 비보에서 (Yaccoby et al, Leukemia, 2008, 22, 406-13)에서 일차 MM 세포 및 MM 세포주의 성장 및 생존을 감소시켰고, 이는 MM 세포에 대한 TACI 리간드의 관련성을 검증하는 것이다. 대부분의 MM 세포 및 유래 세포주는 BCMA 및 TACI를 발현하기 때문에, 양 수용체는 리간드-매개 성장 및 생존에 기여할 수도 있다. 이 데이터들은 BCMA 및 TACI 모두를 길항하는 것이 형질 세포 장애(plasma cell disorder)의 치료에 유용할 수도 있음을 제시한다. 또한, TACI와 교차 반응하는 BCMA-특이적 항체가 기술되어 있다 (WO 02/066516).
Human Genome Sciences 및 GlaxoSmithKline은 벨리무맙(Belimumab)이라고 불리는 BAFF를 표적화하는 항체를 개발하였다. 벨리무맙은 B 세포에서 가용성 BAFF가 그의 수용체 BAFF-R, BCMA 및 TACI에 결합하는 것을 차단한다. 벨리무맙은 B 세포에 직접적으로 결합하지는 않으나, BAFF에 결합함으로써, 벨리무맙은 자가반응성 B 세포를 포함한 B 세포의 생존을 억제하고 B 세포의 면역글로불린-생성 형질 세포로의 분화를 감소시킨다.
그러나, 암 및/또는 자가면역 질환에 대한 싸움에서, BCMA; BAFF-R 및 TACI, 즉, TNF 수용체 수퍼 패밀리에 속하는 B 세포 수용체, 및 그들의 리간드 BAFF 및 APRIL가 치료법에 쓰인다는 사실에도 불구하고, 이와 같은 의학적 상태를 치료하기 위한 가능한 다른 옵션의 필요성이 여전히 존재한다.
따라서, 세포독성 세포, 즉, 세포독성 T 세포에 대한 하나의 결합 도메인 및 BCMA에 대한 두 번째 결합 도메인을 갖는 적어도 이중특이적인 결합 분자의 형성에서, 이 문제점을 해결하기 위한 수단 및 방법이 여기에 제공된다.
따라서, 첫 번째 양태에서, 본 발명은 제1 및 제1 결합 도메인을 포함하는 적어도 이중특이적인 결합 분자를 제공하며, 여기에서
(a) 제1 결합 도메인은 BCMA의 에피토프 클러스터 3(CQLRCSSNTPPLTCQRYC) (서열번호:1016)에 결합할 수 있고;
(b) 제2 결합 도메인은 T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있으며;
상기 BCMA의 에피토프 클러스터 3은 서열번호: 1002로 표시되는 서열의 24 내지 41의 아미노산 잔기에 상응한다.
도 1:
인간 BCMA (전장 단백질의 1-54 아미노산 잔기) 및 뮤린 BCMA (전장 단백질의 1-49 아미노산 잔기)의 세포외 도메인(extracellular domain; ECD)의 서열 정렬. 에피토프 클러스터링을 위해 지정된 것으로서 하이라이트 표시된 부분은 키메릭 구조체에서 교환된 영역 (도메인 또는 아미노산 잔기)이다. 시스테인은 블랙 박스로 표시하였다. 이황화 결합을 나타내었다.
도 2:
BCMA 구조체의 에피토프 맵핑. 유세포 분석(flow cytometry)에 의하여, 인간 및 뮤린 BCMA (도 2a) 와 7 개의 키메릭 인간-뮤린 BCMA 구조체 (도 2b)가 CHO 세포의 표면에 발현됨을 보여준다. 단일클론 항-인간 BCMA 항체로 CHO 상의 인간 BCMA의 발현이 검출되었다. 단일클론 항-뮤린 BCMA-항체로 뮤린 BCMA 발현이 검출되었다. 피코에리트린과 컨쥬게이트된 항-랫트 IgG-Fc-감마-특이적 항체로 결합된 단일클론 항체가 검출되었다.
도 3:
키메릭 BCMA 구조체의 에피토프 맵핑에 의하여 검출된 것으로서, 에피토프 클러스터 E3에 특이적으로 결합 분자들의 예들 (실시예 3 참조).
도 4:
Biacore 시스템을 이용하여, 인간 및 마카크 BCMA에 이중특이적으로 결합 분자 (항 BCMA x 항 CD3)의 결합 상수의 결정. CM5 칩 상에서, 항원을 낮은 밀도 내지 중간 밀도 (100 RU)로 고정시켰다. 칩 표면에 결합제의 희석액을 부유시켰고 BiaEval Software를 이용하여 결합 여부를 결정하였다. 각각의 결합제의 해리속도(off-rates) 및 결합 상수 (KD) 각각을 매 그래프의 아래에 표기하였다.
도 5:
18-시간 51크로뮴 방출 어세이로 측정된 BCMA 이중특이적 항체들의 세포독성 활성. 효과기 세포(effector cells): 자극된 강화된(enriched) 인간 CD8 T 세포. 표적 세포: 인간 BCMA으로 형질감염된 CHO 세포 (왼쪽 도면) 및 마카크 BCMA으로 형질감염된 CHO 세포 (오른쪽 도면). 효과기 세포 대 표적 세포 (E:T) 비율: 10:1.
도 6:
Biacore 시스템을 이용하여, 인간 및 마카크 BCMA, 및 인간 및 마카크 CD3 상의 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 결합 상수의 결정. CM5 칩 상에서, 항원을 낮은 밀도 내지 중간 밀도 (100-200 RU) 로 고정시켰다. 칩 표면에 결합제의 희석액을 부유시키고 BiaEval Software를 이용하여 결합 여부를 결정하였다. 각각의 이중특이적 항체의 결합속도(on-rate) 및 해리속도(off-rate) 및 그 결과로 얻은 결합 상수 (KD) 각각을 매 그래프의 아래에 표기하였다.
도 7:
지정된 세포주 상의 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 FACS 분석: 1) 인간 BCMA로 형질감염된 CHO 세포, 2) 인간 CD3 양성 인간 T 세포주 HBP-모든, 3) 마카크 BCMA 형질감염된 CHO 세포, 4) 마카크 T 세포주 4119 LnPx , 5) BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929 및 6) 비형질감염된 CHO 세포. 음성 대조군 [1) to 6)]: BCMA/CD3 이중특이적 항체의 전처리 없이 항체 검출.
도 8:
BCMA-를 발현하는 세포 상에서 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 Scatchard 분석. 포화될 때까지 모노머 항체의 농도를 증가하여 세포를 인큐베이션하였다. 유세포 분석으로 항체를 검출하였다. 삼중(triplicate) 측정값을 쌍곡선(hyperbolic curves) 및 시그모이드 곡선(sigmoid curves)으로 그려 사용된 유효 농도 범위를 나타내었다. Scatchard evaluation을 이용하여 최대 결합을 결정하고 각각의 KD 값을 계산하였다.
도 9:
인간 BCMA로 형질감염된 CHO 세포에 대한 18-시간 51-크로뮴 방출 어세이로 측정한, 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성. 효과기 세포: 자극된 강화된(enriched) 인간 CD8 T 세포. 효과기 세포 대 표적 세포 (E:T) 비율: 10:1.
도 10:
48-시간 FACS-기반 세포독성 어세이에서 측정한 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성. 효과기 세포: 비자극된 인간 PBMC. 표적 세포: 인간 BCMA 로 형질감염된 CHO 세포. 효과기 세포 대 표적 세포 (E:T)-비율: 10:1.
도 11:
BAFF-R 및 TACI로 형질감염된 CHO 세포에서 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 FACS 분석. 세포주: 1) 인간 BAFF-R로 형질감염된 CHO 세포, 2) 인간 TACI로 형질감염된 CHO 세포 3) 다발성 골수종 세포주 L363; 음성 대조군: BCMA/CD3 이중특이적 항체의 전처리 없이 항체 검출. 양성 대조군: BAFF-R 검출: 항-염소 항체-PE (Jackson 705-116-147; 1:50) TACI-검출에 의해 검출된 염소 항 hu BAFF-R (R&D AF1162; 1:20): 염소 항 토끼-항체 PE (Sigma P9757; 1:20)에 의해 검출된 토끼 항 TACI 항체 (abcam AB 79023; 1:100).
도 12:
18-시간 51-크로뮴 방출 어세이에서 측정한 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성. 효과기 세포: 자극된 강화된(enriched) 인간 CD8 T 세포. 표적 세포: BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 L363 (즉, 내츄럴 발현자(natural expresser)). 효과기 세포 대 표적 세포 (E:T) 비율: 10:1.
도 13:
48-시간 FACS-기반 세포독성 어세이에서 측정한 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성. 효과기 세포: 비자극된 인간 PBMC. 표적 세포: 인간 다발성 골수종 세포주 L363 (내츄럴 BCMA 발현자). 효과기 세포 대 표적 세포 (E:T)-비율: 10:1.
도 14:
48-시간 FACS-기반 세포독성 어세이에서 측정한 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성. 효과기 세포: 비자극된 인간 PBMC. 표적 세포: BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929. 효과기 세포 대 표적 세포 (E:T)-비율: 10:1.
도 15:
48-시간 FACS-기반 세포독성 어세이에서 측정한 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성. 효과기 세포: 마카크 T 세포주 4119LnPx. 표적 세포: 마카크 BCMA로 형질감염된 CHO 세포. 효과기 세포 대 표적 세포 (E:T) 비율: 10:1.
도 16:
진행중인(advanced-stage) NCI-H929 이종이식 모델에서 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 항-종양 활성 (실시예 16 참조).
도 17:
표적 세포로서 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929, L-363 및 OPM-2; 및 효과기 세포로서 인간 PBMC을 이용한 FACS-기반 세포독성 어세이(48h; E:T = 10:1). 도면은 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 농도 증가에 따른 Il-2, IL-6, IL-10, TNF 및 IFN-감마에 대하여 검출한 사이토카인의 수준[pg/ml] 을 나타낸다 (실시예 22 참조).
여기에서 사용된 것으로 단수 형태 "어(a)", "언(an)", 및 "더(the)"는 문맥상 명백히 다른 의미를 나타내지 않는 한 복수 형태를 포함함을 주지해야 한다. 따라서, 예를 들어, "시약(a reagent)"은 하나 또는 그 이상의 다른 시약을 포함하고, "그 방법(the method)"은 여기에서 기술된 그 방법으로부터 변형 또는 치환될 수 있는 것으로 업계에서 통상의 기술자에게 알려진 동등한 단계 및 방법을 포함한다.
다른 표기가 없는 한, 일련의 요소들의 앞에 오는 용어 "적어도(at least)"는 시리즈의 매 요소를 지칭하는 것으로 이해된다. 당업자는 더 이상의 통상적 실험을 하지 않고도 여기에서 기술된 본 발명의 구체예에 대한 많은 균등물들을 인지하거나 알아낼 수 있을 것이다. 이와 같은 균등물들은 본 발명에 포함되는 것으로 의도된다.
용어 "및/또는(and/or)"는 어디에서 사용되는지에 관계없이 "및(and)", "또는(or)" 및 " 상기 용어에 연결되는 모든 요소 또는 요소들의 다른 어떤 조합"의 의미를 포함한다.
여기에서 사용된 것으로 용어 "약" 또는 "대략"은 주어진 값 또는 범위의 ±20% 이내, 바람직하게는 ±15% 이내, 더욱 바람직하게는 ±10% 이내, 및 가장 바람직하게는 ±5%이내를 의미한다.
본 명세서 및 다음에 나오는 청구항들을 통해서, 문맥상 달리 요구되지 않는 한, 단어 "포함하다(comprise)" 및 "포함하다(comprises)" 및 "포함하는(comprising)"과 같은 변형들은, 정해진 수(integer) 또는 단계 또는 수 또는 단계들의 그룹을 포함하되, 다른 어떤 수 또는 단계 또는 수 또는 단계들의 그룹을 배제하지 않음을 암시하는 것으로 이해될 것이다. 여기에서 용어 "포함하는(comprising)"이 사용되는 경우, 용어 "함유하는(containing)" 또는 "포함하는(including)" 또는 때때로 여기에서 사용되는 용어 "가지는(having)"으로 대체될 수 있다.
여기에서 사용되는 "이루어진(consisting of)"은 청구항의 요소로 명시되지 않은 임의의 요소, 단계, 또는 성분을 배제한다. 여기에서 사용되는, "필수적으로 이루어진(consisting essentially of)"은 청구항의 기본적이고 신규한 특성에 실질적으로 영향을 주지 않는 물질 또는 단계를 배제하지 않는다.
각 경우에서 "포함하는", "필수적으로 이루어진(consisting essentially of)" 및 "이루어진(consisting of)" 중 어느 용어는 다른 두 용어로 대체될 수도 있다.
***
에피토프 클러스터 3은 BCMA의 세포외 도메인에 포함된다. "BCMA 세포외 도메인" 또는 "BCMA ECD"는 본질적으로 BCMA의 막관통 및 세포질 도메인이 없는 BCMA의 형태이다. 통상의 기술자는 본 발명의 BCMA 폴리펩티드에 대하여 확인된 막관통 도메인이 소수성 도메인의 종류를 확인하기 위하여 업계에서 쓰이는 통상적인 기준에 따라 확인되었음을 이해할 것이다. 막관통 도메인의 정확한 경계는 다를 수도 있으나, 여기에서 구체적으로 언급된 도메인 말단의 약 5개 아미노산 이하로 차이가 있고, 대부분 유사하다. 바람직한 BCMA ECD는 서열번호: 1007에서 보여준다.
T 세포 CD3 수용체 복합체는 단백질 복합체이고 네 개의 별개의 사슬로 구성된다. 포유류에서, 상기 복합체는 CD3γ 사슬, CD3δ 사슬, 및 두 개의 CD3ε(엡실론) 사슬을 함유한다. 이 사슬들은 T 림프구에서 활성화 신호를 생성하는 T 세포 수용체 (TCR) 및 ζ 사슬로 알려진 분자와 관련된다.
이중특이적 분자에 의한 T 세포의 모집(recruitment )을 통한 표적 세포의 리다이렉션된(redirected) 용해는 세포용해(cytolytic) 시냅스 형성 및 퍼포린 및 그랜자임(granzymes)의 운반과 연관된다. 관계된 T 세포는 연속적으로 표적 세포를 용해할 수 있고 펩티드 항원 처리 및 제시, 또는 클로날 T 세포 분화를 간섭하는 면역 회피 메커니즘에 영향을 받지 않는다; 예를 들어, WO 2007/042261 참조.
본 명세서 상에서 용어 "결합 분자(binding molecule)"는 표적 분자 BCMA 및 CD3를 인지하거나 그들과 상호작용하여 (특이적으로) 결합할 수 있는 임의의 분자를 가리킨다. 본 발명에 따른, 결합 분자는 바람직하게는 폴리펩티드이다. 이와 같은 폴리펩티드는 단백질 부분(proteinaceous parts) 및 비-단백질 부분(non-proteinaceous parts) (예컨대, 글루타르알데히드와 같은 화학적 가교제 또는 화학적 링커)을 포함할 수도 있다.
이를 테면, 결합 분자는 상기 하나 또는 그 이상의 결합 도메인을 위한 스캐폴드를 제공하여 표적 분자 BCMA 및 CD3와 상기 결합 도메인이 결합/상호작용할 수 있도록 한다. 예를 들어, 이와 같은 스캐폴드는 단백질 A, 특히, 그들의 Z-도메인 (어피바디; affibodies), ImmE7 (면역 단백질), BPTI/APPI (Kunitz 도메인), Ras-결합 단백질 AF-6 (PDZ-도메인), 카리브도톡신 (전갈 독소), CTLA-4, Min-23 (knottins), 리포칼린(안티칼린), 네오카르지노스타틴(neokarzinostatin), 피브로넥틴 도메인, 안키린 공통 반복 도메인 또는 티오레독신(thioredoxin)에 의해 제공될 수 있다 (Skerra, Curr. Opin. Biotechnol. 18, 295-304 (2005); Hosse et al., Protein Sci. 15, 14-27 (2006); Nicaise et al., 단백질 Sci. 13, 1882-1891 (2004); Nygren and Uhlen, Curr. Opin. Struc. Biol. 7, 463-469 (1997)). 바람직한 결합 분자는 항체이다.
기존의 (단일클론) 항체로부터의 CDR 서열을 스캐폴드, 예를 들어, 여기에 개시된 스캐폴드로 그래프팅하기 보다는 파지-디스플레이 또는 라이브러리 스크리닝법에 의하여 상기 결합 분자를 생산 (또는 얻을 수 있는) 것이 고려된다.
여기에서 사용된 것으로 용어 "이중특이적(bispecific)"은 적어도 첫 번째 및 두 번째 결합 도메인을 포함하는 결합 분자를 말하는 것으로,여기에서 상기 첫 번째 결합 도메인은 하나의 항원 또는 표적에 결합할 수 있으며, 상기 두 번째 결합 도메인은 또다른 항원 또는 표적에 결합할 수 있다. 본 발명의 "결합 분자"는 또한 예컨대, 세 개의 결합 도메인을 포함하는, 삼중 특이적(trispecific) 결합 분자와 같은 다중특이적(multispecific) 결합 분자를 포함한다.
본 발명의 결합 분자는, 또한 표적 분자 BCMA 및 CD3에 결합하는 기능에 더하여, 추가의 기능을 갖는 것으로 고려된다. 이 형태에서, 결합 분자는 BCMA에 결합하는 것을 통하여 형질 세포를 표적하고, CD3에 결합하는 것을 통하여 세포독성 T 세포 활성을 매개하며, NK 세포와 같은 효과기 세포의 동원을 통한 완전 기능성(fully functional) Fc 불변 도메인 매개 항체-의존성 세포의 세포독성 표지 (형광 등), 예를 들어 독소 또는 방사성 핵종(radionuclide)과 같은 치료제, 및/또는 혈청 반-감기를 향상시키는 수단 등과 같은 추가 기능을 제공하는 삼중- 또는 다중기능성(multifunctional) 결합 분자이다.
본 발명과 관련되어, 용어 "결합 도메인(binding domain)"은 표적 분자 BCMA 및 CD3에서 주어진 표적 에피토프 또는 주어진 표적 부위에(와) 특이적으로 결합/상호작용하는 도메인임을 특징으로 한다.
결합 도메인은 예를 들어 항체, 단백질 A, ImmE7 (면역 단백질), BPTI/APPI (Kunitz 도메인), Ras-결합 단백질 AF-6 (PDZ-도메인), 카리브도톡신(charybdotoxin) (Scorpion toxin), CTLA-4, Min-23 (knottins), 리포칼린(lipocalins) (anticalins), 네오카르지노스타틴(neokarzinostatin), 피브로넥틴 도메인, 안키린 공통 반복 도메인(ankyrin consensus repeat domain) 또는 티오레독신(thioredoxin)과 같은 결합 도메인 공여자로부터 유래될 수 있다(Skerra, Curr. Opin. Biotechnol. 18, 295-304 (2005); Hosse et al., Protein Sci. 15, 14-27 (2006); Nicaise et al., 단백질 Sci. 13, 1882-1891 (2004); Nygren and Uhlen, Curr. Opin. Struc. Biol. 7, 463-469 (1997)). 바람직한 결합 도메인은 항체로부터 유래된다. 본 발명의 결합 도메인은 표적 분자 BCMA 및 CD3상의 주어진 표적 에피토프 또는 주어진 표적 부위에(와) 결합/상호작용하는데 필요한 앞서 언급한 결합 도메인 중 적어도 일부를 포함하는 것으로 고려된다.
앞서 언급한 결합 도메인 공여자의 결합 도메인은 각각의 표적에의 결합에 중요한 이들 공여자의 부분을 특징으로 함, 즉, 결합 도메인 공여자로부터 그 부분이 제거되면, 상기 공여자의 결합 능력이 소실됨이 고려된다. "소실하다(loses)"는 결합 공여자와 비교하였을 때 적어도 50%의 결합력 감소를 의미한다. 이 결합하는 부위들을 맵핑하는 방법은 당업계에 잘 알려져 있다. 따라서 결합 도메인 공여자의 결합 부위의 위치를 찾고/맵핑하고, 그에 따라, 각각의 결합 도메인 공여자로부터 상기 결합 도메인을 "끌어내는(derive)" 것은 통상의 기술자의 표준 지식 범위 내이다.
용어 "에피토프(epitope)"는, 항체 또는 면역글로불린 또는 유도체 또는 항체 또는 면역글로불린의 단편 등과 같은, 결합 도메인이 특이적으로 결합하는 항원의 부위이다. "에피토프"는 항원성이고 따라서 용어 에피토프는 때때로 또한 "항원성 구조(antigenic structure)" 또는 "항원성 결정기(antigenic determinant)"라고도 한다. 따라서, 결합 도메인은 "항원-상호작용-부위(antigen-interaction-site)"이다. 상기 결합/상호작용은 또한 "특이적 인지(specific recognition)"를 정의하는 것으로 이해된다. 한 구체예에서, 표적 분자 BCMA 및 CD3 의 주어진 표적 에피토프 또는 주어진 표적 부위에(와) (특이적으로) 결합/상호작용하는 상기 결합 도메인은 항체 또는 면역글로불린이고, 상기 결합 도메인은 항체 또는 면역글로불린의 VH 및/또는 VL 영역이다.
"에피토프들(epitopes)"은 인접 아미노산 또는 단백질의 3차 접힘에 의하여 나란히 놓이는 비-인접 아미노산에 의하여 형성될 수 있다. "선형 에피토프(linear epitope)"는 아미노산 1차 서열이 인지되는 에피토프를 포함하는 에피토프이다. 선형 에피토프는 특유의 서열에서 전형적으로 적어도 3 또는 적어도 4, 및 더욱 일반적으로는, 적어도 5 또는 적어도 6 또는 적어도 7, 예를 들어, 약 8 내지 약 10 개의 아미노산을 포함한다.
"입체적 에피토프(conformational epitope)"는, 선형 에피토프와 달리, 인지되는 에피토프의 구성 성분으로 정의되는 에피토프를 포함하는 아미노산의 1차 서열이 단 하나가 아닌 (예를 들어, 결합 도메인에 의하여 아미노산의 1차 서열이 본질적으로 인지되지 않는 에피토프) 에피토프이다. 전형적으로 입체적 에피토프는 선형 에피토프와 비교하여 증가된 수의 아미노산을 포함한다. 입체적 에피토프의 인지와 관련하여, 결합 도메인은 항원의 3-차원 구조, 바람직하게는 펩티드 또는 단백질 또는 그의 단편 (본 발명의 문맥에서, 하나의 결합 도메인에 대한 항원은 BCMA 단백질 내에 포함된다)을 인지한다. 예를 들어, 단백질 분자가 접혀서 3-차원 구조를 형성하면, 입체적 에피토프를 형성하는 특정 아미노산 및/또는 폴리펩티드 백본(backbone)은 항체가 에피토프를 인지할 수 있도록 나란히 위치하게 된다. 에피토프의 입체 형태를 결정하는 방법은 x-ray crysTALLography, 2-차원 핵 자기공명(two-dimensional nuclear magnetic resonance, 2D-NMR) 분광 및 위치-지향 스핀 라벨링(site-directed spin labelling) 및 전자 상자성 공명(electron paramagnetic resonance, EPR) 분광을 포함하나, 이에 제한되는 것은 아니다. 또한, 제공되는 실시예들은 주어진 결합 도메인이 주어진 단백질, 특히 BCMA의 하나 또는 그 이상의 에피토프 클러스터(들)에 결합하는지 여부를 시험하는 추가의 방법을 기술한다.
한 양태에서, 본 발명의 제1 결합 도메인은 인간 BCMA, 바람직하게는 인간 BCMA ECD의 에피토프 클러스터 3에 결합할 수 있다. 따라서, 인간 BCMA 단백질에서, 각각의 에피토프 클러스터가 뮤린 BCMA 항원의 각각의 에피토프 클러스터로 교체되는 경우 (결과적으로, 인간 BCMA을 포함하는 구조체에서, 인간 에피토프 클러스터 3이 뮤린 에피토프 클러스터 3으로 교체된다; 서열번호: 1011 참조), 결합 도메인에서 결합의 감소가 일어날 것이다. 상기 감소는 인간 BCMA 단백질의 각각의 에피토프 클러스터에 대한 결합을 100%로 설정할 때, 인간 BCMA 단백질의 각각의 에피토프 클러스터와 비교하여, 바람직하게는 적어도 10%, 20%, 30%, 40%, 50%; 더욱 바람직하게는 적어도 60%, 70%, 80%, 90%, 95% 또는 특히 100%이다. 위에서 기술한 인간 BCMA/뮤린 BCMA 키메라는 CHO 세포에서 발현되는 것으로 생각된다. 또한 envisaged that the 인간 BCMA/뮤린 BCMA 키메라는 EpCAM과 같은 다른 멤브레인-결합된 단백질의 막관통 도메인 및/또는 세포질 도메인과 융합되는 것으로 생각된다; 도 2a 참조.
비-인간 (예를 들어, 뮤린) BCMA 항원의 에피토프 클러스터 각각의 교체에 기인한 이 결합의 소실을 시험하는 방법은 첨부하는 실시예, 특히 실시예 1-3에서 기술된다. 주어진 결합 분자 또는 결합 도메인에 의한 인지에 대한 표적 항원의 구체적인 잔기의 기여를 결정하는 다른 방법은 알라닌 스캐닝(alanine scanning) (예를 들어, Morrison KL & Weiss GA. Cur Opin Chem Biol. 2001 Jun;5(3):302-7 참조)이고, 여기에서 분석될 각 잔기는 예를 들어, 위치-지정 돌연변이유발을 통하여 알라닌으로 교체된다. 알라닌은 다른 많은 아미노산이 가지고 있는 2차 구조의 유사성에도 불구하고 그의 크기가 크지 않고 (non-bulky), 화학적으로 비활성인, 메틸 기능기 때문에 사용된다. 때로 변이된 잔기의 크기의 보존이 필요한 경우 발린 또는 류신과 같은 크기가 큰(bulky) 아미노산이 사용될 수 있다. 알라닌 스캐닝(alanine scanning)은 오랜 기간 동안 사용되어 온 성숙한 기술이다.
여기에서 사용된 것으로, 용어 "에피토프 클러스터(epitope cluster)"는 항원의 정의된 인접 구간(contiguous stretch) 내에 놓인 에피토프 전체를 지칭한다. 에피토프 클러스터는 하나, 둘 또는 그 이상의 에피토프를 포함할 수 있다. BCMA의 세포외 도메인에서 - 본 발명의 문맥에서 - 정의된 에피토프 클러스터는 위에서 기술되고 도 1에 도시된다.
본 발명과 부합되는 용어 "에 결합하는(할 수 있는)", "특이적으로 인지하는(specifically recognizing)", "로 향하는(directed to)" 및 "와 반응하는"은 결합 도메인이 에피토프의 하나 또는 그 이상, 바람직하게는 적어도 두 개, 더욱 바람직하게는 적어도 세 개 및 가장 바람직하게는 적어도 네 개의 아미노산과 특이적으로 반응할 수 있음을 의미한다.
여기에서 사용된 것으로, 용어 "특이적으로 상호작용하는", "특이적으로결합하는" 또는 "특이적인 결합(들)"은 결합 도메인이 특정 단백질 또는 항원에 뚜렷한 친화성을 보이고, 일반적으로, BCMA 또는 CD3외의 단백질 또는 항원과 유의한 반응성을 나타내지 않음을 의미한다. "뚜렷한 친화성"은 약 10-6M (KD) 또는 그보다 강한 친화성으로 결합하는 것을 포함한다. 바람직하게는, 결합 친화성이 약 10-12 내지 10-8　M, 10-12 내지 10-9　M, 10-12 내지 10-10　M, 10-11 내지 10-8　M, 바람직하게는 약 10-11 내지 10-9　M인 경우 결합이 특이적인 것으로 여겨진다. 결합 도메인이 표적과(에) 특이적으로 반응하거나 결합하는지는 쉽게 시험될 수 있고, 그 중에서도(inter alia), 상기 결합 도메인의 표적 단백질 또는 항원과의 반응을 상기 결합 도메인의 BCMA 또는 CD3 이외의 다른 단백질 또는 항원과의 반응과 비교함으로써 시험될 수 있다. 바람직하게는, 본 발명의 결합 도메인은 BCMA 또는 CD3외의 단백질 또는 항원과 본질적으로 결합하지 않거나 결합할 수 없다 (즉, 제1 결합 도메인은 BCMA외의 다른 단백질에 결합할 수 없고 제2 결합 도메인은 CD3외의 다른 단백질에 결합할 수 없다).
용어 "본질적으로 결합하지 않는다", 또는 "결합할 수 없다"는 본 발명의 결합 도메인이 BCMA 또는 CD3 이외의 다른 단백질 또는 항원에 결합하지 않음을, 즉, BCMA 또는 CD3 각각에 결합하는 것을 100% 로 예정할 때 BCMA 또는 CD3 이외의 다른 단백질 또는 항원과 30% 초과의, 바람직하게는 20% 초과의, 더욱 바람직하게는 10% 초과의, 특히 바람직하게는 9%, 8%, 7%, 6% 또는 5% 초과의 반응성을 보이지 않는 것을 의미한다.
특이적 결합은 결합 도메인 및 항원의 아미노산 서열의 특이적 모티프에 의하여 영향을 받는 것으로 여겨진다. 따라서, 결합은 그들의 1차, 2차 및/또는 3차 구조의 결과 및 상기 구조들의 2차 변형으로서 달성된다. 항원-상호작용-부위의 그의 특이적 항원과의 특이적 상호작용은 항원에 대한 상기 부위의 간단한 결합 때문일 수도 있다. 또한, 항원-상호작용-부위의 그의 특이적 항원과의 특이적 상호작용은 대신하여 또는 부가적으로, 예를 들어, 항원의 입체 형태의 변화의 유도에 기인하는 신호의 시작, 항원의 올리고머화, 등으로 인한 것일 수도 있다.
한 관점에서, 본 발명의 첫 번째 결합 도메인은 인간 BCMA의 에피토프 클러스터 3에 결합하고 이에 더하여 뱅골 원숭이(Macaca mulatta, 서열번호: 1017) 또는 필리핀 원숭이(Macaca fascicularis, 서열번호:1017)으로부터의 BCMA와 같은 마카크 BCMA의 에피토프 클러스터 3에 결합할 수 있다. 첫 번째 결합 도메인은 뮤린 BCMA에 결합하거나 결합하지 않는 것으로 생각된다.
따라서, 한 구체예에서, 인간 BCMA, 특히 서열번호:　1002로 표시되는 인간 서열의 24 내지 41 아미노산 잔기에 의해 형성되는 BCMA의 세포외 단백질 도메인의 에피토프 클러스터　3 에 결합하는 결합 도메인은, 또한 마카크 BCMA, 특히 서열번호:　1006으로 표시되는 마카크 BCMA 서열의 24 내지 41 아미노산 잔기에 의해 형성되는 BCMA의 세포외 단백질 도메인의 에피토프 클러스터　3에 결합한다.
한 구체예에서, 결합 분자의 첫 번째 결합 도메인은 BCMA의 에피토프 클러스터　3에 결합할 수 있고, 상기 BCMA의 에피토프 클러스터　3은 서열번호:　1002 (인간 BCMA 전장 폴리펩티드) 또는 서열번호:　1007 (인간 BCMA 세포외 도메인: 서열번호:　1002의 1-54 아미노산)로 표시되는 서열의 24 내지 41 아미노산 잔기에 상응한다.
본 발명의 한 관점에서, 결합 분자의 첫 번째 결합 도메인은 부가적으로 또는 대신하여 비단 마모셋(Callithrix jacchus), 목화머리 타마린(Saguinus oedipus) 및/또는 다람쥐 원숭이(Saimiri sciureus) BCMA의 에피토프 클러스터 3에 결합할 수 있다.
단백질 (보통 30개 미만의 아미노산을 가지는 그의 단편, 바람직하게는 생물학적 활성 단편, 및 펩티드를 포함하는)은 공유 펩티드 결합을 통하여 서로 결합된 하나 또는 그 이상의 아미노산 (아미노산의 사슬이 되는)을 포함한다. 여기에서 사용된 것으로 용어 "폴리펩티드(polypeptide)"는 30개 초과의 아미노산으로 이루어진 분자의 그룹을 의미한다. 폴리펩티드는 추가로 다이머, 트리머 및 고차원의 올리고머와 같은, 즉, 하나 초과의 폴리펩티드 분자로 이루어진 멀티머를 형성할 수도 있다. 다이머, 트리머 등을 형성하는 폴리펩티드 분자는 동일할 수도 있고 동일하지 않을 수도 있다. 멀티머와 같은 고차원 구조에 해당하는 것은, 따라서, 호모- 또는 헤테로다이머, 호모- 또는 헤테로트리머 등으로 칭한다. 헤테로멀티머의 예는, 자연적으로 일어나는 형태에서, 두 개의 동일한 폴리펩티드 경쇄 및 두 개의 동일한 폴리펩티드 중쇄로 이루어진 항체 분자이다. 용어 "폴리펩티드" 및 "단백질"은 또한 자연적으로 변형된 폴리펩티드/단백질이고, 상기 변형은 예를 들어, 글리코실화, 아세틸화, 인산화 등과 같은 번역-후 변형(post-translational modification)에 의하여 영향을 받는다. "폴리펩티드"가 여기에서 사용되는 경우 또한 페길화와 같이 화학적으로 변형될 수도 있다. 이와 같은 변형은 업계에 잘 알려져 있다.
본 발명의 또 다른 양태에서, 제2 결합 도메인은 CD3 엡실론에 결합할 수 있다. 본 발명의 또 다른 양태에서, 제2 결합 도메인은 인간 CD3 및 마카크 CD3, 바람직하게는 인간 CD3 엡실론 및 마카크 CD3 엡실론에 결합할 수 있다. 추가로 또는 대신에, 제2 결합 도메인은 비단 마모셋(Callithrix jacchus), 목화머리 타마린(Saguinus oedipus) 및/또는 다람쥐 원숭이(Saimiri sciureus) CD3　엡실론에 결합할 수 있다. 이들 구체예에 따르면, 본 발명의 결합 분자의 하나 또는 모두의 결합 도메인은 영장류의 포유동물목의 일원에 대해 바람직하게는 종간 특이적(cross-species specific)이다. 종간 특이적인 CD3 결합 도메인은, 예를 들어, WO　2008/119567에 기재되어 있다.
T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는 제2 결합 도메인이 다음으로부터 선택되는 CDR-L1, CDR-L2 및 CDR-L3를 포함하는 VL 영역을 포함하는 본 발명의 결합 분자가 특히 바람직하다:
(a) WO　2008/119567의 서열번호:　27로 나타낸 CDR-L1, WO　2008/119567의 서열번호: 28로 나타낸 CDR-L2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 29로 나타낸 CDR-L3;
(b) WO　2008/119567의 서열번호:　117로 나타낸 CDR-L1, WO　2008/119567의 서열번호:　118로 나타낸 CDR-L2 및 WO　2008/119567의 서열번호:　119로 나타낸 CDR-L3; 및
(c) WO　2008/119567의 서열번호:　153로 나타낸 CDR-L1, WO　2008/119567의 서열번호:　154로 나타낸 CDR-L2 및 WO　2008/119567의 서열번호:　155로 나타낸 CDR-L3.
본 발명의 결합 분자의 대신할 수 있는 바람직한 구체예에서, T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는 제2 결합 도메인은 다음으로부터 선택되는 CDR-H 1, CDR-H2 및 CDR-H3을 포함하는 VH 영역을 포함한다:
(a) WO　2008/119567의 서열번호: 12로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 13으로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 14로 나타낸 CDR-H3;
(b) WO　2008/119567의 서열번호: 30로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 31로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 32로 나타낸 CDR-H3;
(c) WO　2008/119567의 서열번호: 48로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 49로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 50으로 나타낸 CDR-H3;
(d) WO　2008/119567의 서열번호: 66로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 67로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 68로 나타낸 CDR-H3;
(e) WO　2008/119567의 서열번호: 84로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 85로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 86으로 나타낸 CDR-H3;
(f) WO　2008/119567의 서열번호: 102로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 103으로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 104로 나타낸 CDR-H3;
(g) WO　2008/119567의 서열번호: 120으로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 121로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 122로 나타낸 CDR-H3;
(h) WO　2008/119567의 서열번호: 138로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 139로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 140으로 나타낸 CDR-H3;
(i) WO　2008/119567의 서열번호: 156로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 157로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 158로 나타낸 CDR-H3; 및
(j) WO　2008/119567의 서열번호: 174로 나타낸 CDR-H1, WO　2008/119567의 서열번호: 175로 나타낸 CDR-H2 및 WO　2008/119567의 서열번호: 176으로 나타낸 CDR-H3.
본 발명의 결합 분자에 대해 T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는 제2 결합 도메인이 WO　2008/119567의 서열번호:　35, 39, 125, 129, 161 또는 165로 나타낸 VL 영역으로 이루어진 군으로부터 선택되는 VL 영역을 포함하는 것이 추가로 바람직하다.
T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는 제2 결합 도메인이 WO　2008/119567의 서열번호:　15, 19, 33, 37, 51, 55, 69, 73, 87, 91, 105, 109, 123, 127, 141, 145, 159, 163, 177 또는 181로 나타낸 VH 영역으로 이루어진 군으로부터 선택되는 VH 영역을 포함하는 것이 대체적으로 바람직하다.
보다 바람직하게는, 본 발명의 결합 분자는 하기 군으로부터 선택되는 VL 영역 및 VH 영역을 포함하는 T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는 제2 결합 도메인에 의해 특징지워진다:
(a) WO　2008/119567의 서열번호:　17 또는 21에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 15 또는 19로 나타낸 VH 영역;
(b) WO　2008/119567의 서열번호:　35 또는 39에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 33 또는 37로 나타낸 VH 영역;
(c) WO　2008/119567의 서열번호:　53 또는 57에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 51또는 55로 나타낸 VH 영역;
(d) WO　2008/119567의 서열번호:　71 또는 75에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 69 또는 73로 나타낸 VH 영역;
(e) WO　2008/119567의 서열번호:　89 또는 93에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 87 또는 91로 나타낸 VH 영역;
(f) WO　2008/119567의 서열번호:　107 또는 111에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 105 또는 109로 나타낸 VH 영역;
(g) WO　2008/119567의 서열번호:　125 또는 129에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 123 또는 127로 나타낸 VH 영역;
(h) WO　2008/119567의 서열번호:　143 또는 147에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 141 또는 145로 나타낸 VH 영역;
(i) WO　2008/119567의 서열번호:　161 또는 165에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 159 또는 163로 나타낸 VH 영역; 및
(j) WO　2008/119567의 서열번호:　179 또는 183에 나타낸 VL 영역 및 WO　2008/119567의 서열번호: 177 또는 181로 나타낸 VH 영역.
본 발명의 결합 분자의 바람직한 구체예에 따르면, 특히 T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는 제2 결합 도메인, VH-영역 및 VL-영역의 쌍들이 단일 쇄 항체 (scFv)의 형태이다. 상기 VH 및 VL 영역은 VH-VL 또는 VL-VH의 순으로 배열된다. VH-영역이 링커 서열에 대해 N-말단에 위치하는 것이 바람직하다. VL-영역은 링커서열의 C-말단에 위치한다.
상기 기술된 본 발명의 결합 분자의 바람직한 구체예는 WO　2008/119567의 서열번호: 23, 25, 41, 43, 59, 61, 77, 79, 95, 97, 113, 115, 131, 133, 149, 151, 167, 169, 185 또는 187로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함하는 T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는 제2 결합 도메인에 특징이 있다.
인간 BCMA에 대한 제1 결합 도메인의 친화력은 바람직하게는 ≤15　nM, 보다 바람직하게는 ≤10　nM, 보다 더 바람직하게는 ≤5　nM, 보다 더 바람직하게는 ≤1　nM, 보다 더 바람직하게는 ≤0.5　nM, 보다 더 바람직하게는 ≤0.1　nM, 그리고 가장 바람직하게는 ≤0.05　nM이다. 마카크 BCMA에 대한 제1 결합 도메인의 친화력은 바람직하게는 ≤15　nM, 보다 바람직하게는 ≤10　nM, 보다 더 바람직하게는 ≤5　nM, 보다 더 바람직하게는 ≤1　nM, 보다 더 바람직하게는 ≤0.5　nM, 보다 더 바람직하게는 ≤0.1　nM, 그리고 가장 바람직하게는 ≤0.05　nM 또는 심지어 ≤0.01　nM이다. 친화력은 예컨대, 실시예에 기술된 바와 같이, 예를 들어 Biacore 어세이 또는 Scatchard 어세이로 측정될 수 있다. 마카크 BCMA 대 인간 BCMA에의 결합에 대한 친화력의 차이는 바람직하게는 [1:10-1:5] 또는 [5:1-10:1], 보다 바람직하게는 [1:5-5:1], 그리고 가장 바람직하게는 [1:2-3:1] 또는 심지어 [1:1-3:1]이다. 친화력을 결정하는 다른 방법은 당업자에게 잘 알려져 있다.
BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자에 의하여 매개되는 세포독성은 다양한 방법으로 측정될 수 있다. 효과기 세포는 예를 들어, 자극된 강화된 (인간) CD8 양성 T 세포 또는 비자극된 (인간) 말초 혈액 단핵세포 (PBMC)일 수 있다. 표적 세포가 마카크 기원이거나 또는 마카크 BCMA를 발현하거나 BCMA로 형질감염된 경우, 효과기 세포 또한 마카크 T세포주, 예를 들어, 4119LnPx와 같은 마카크 기원이어야 한다. 표적 세포는 BCMA(적어도 그의 세포외 도메인), 예를 들어, 인간 또는 마카크 BCMA를 발현하여야 한다. 표적 세포는 안정적으로 또는 일시적으로 BCMA로 형질감염된 세포주 (CHO와 같은), 예를 들어, 인간 또는 마카크 BCMA일 수 있다. 이에 대신하여, 표적 세포는 인간 다발성 골수종 세포주 L363 또는 NCI-H929와 같은 BCMA 양성 내츄럴 발현자 세포주일 수 있다. 보통 EC50-값은 세포 표면에서 더 높은 수준으로 BCMA를 발현하는 표적 세포주보다 낮을 것으로 예측된다. 효과기 세포 대 표적 세포 (E:T) 비율은 보통 약 10:1이나, 또한 다양할 수 있다. BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 세포독성 활성은 51-크로뮴 방출 어세이 (약 18 시간의 인큐베이션 시간) 또는 FACS-기반 세포독성 어세이 (약 48 시간의 인큐베이션 시간)에서 측정될 수 있다. 어세이 인큐베이션 시간 (세포독성 반응)의 변경 또한 가능하다. 세포독성을 측정하는 다른 방법은 통상의 기술자에게 잘 알려져 있고 MTT 또는 MTS 어세이, 생물발광 어세이를 포함하는 ATP-기반 어세이, 술포로다민 B(sulforhodamine B, SRB) 어세이, WST 어세이, 클론원성(clonogenic) 어세이 및 ECIS 기술을 포함한다.
본 발명의 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자에 의하여 매개되는 세포독성 활성은 바람직하게는 세포-기반 세포독성 어세이에서 측정된다. 세포독성 활성은 최대 유효 농도의 절반값에 해당하는 EC50 값에 의해 표현된다 (최저 및 최대 사이의 중간의 세포독성 반응을 유도하는 결합 분자의 농도). 바람직하게는, BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 EC50 값은 ≤20.000 pg/ml, 더욱 바람직하게는 ≤5000 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤1000 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤500 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤350 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤320 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤250 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤100 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤50 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤10 pg/ml, 및 가장 바람직하게는 ≤5 pg/ml이다.
위에서 주어진 어느 EC50 값은 세포-기반 세포독성 어세이의 지정된 시나리오의 어느 하나와 조합될 수 있다. 예를 들어, 효과기 세포로서 (인간) CD8 양성 T 세포 또는 마카크 T 세포주가 사용되면, BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 EC50 값은 바람직하게는 ≤1000 pg/ml, 더욱 바람직하게는 ≤500 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤250 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤100 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤50 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤10 pg/ml, 및 가장 바람직하게는 ≤5 pg/ml이다. 이 어세이에서, 표적 세포가 CHO 세포와 같은 (인간 또는 마카크) BCMA로 형질감염된 세포이면, BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 EC50 값은 바람직하게는 ≤150 pg/ml, 더욱 바람직하게는 ≤100 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤50 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤30 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤10 pg/ml, 및 가장 바람직하게는 ≤5 pg/ml이다.
표적 세포가 BCMA 양성 내츄럴 발현자 세포주인 경우에는, EC50 값은 바람직하게는 ≤350 pg/ml, 더욱 바람직하게는 ≤320 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤250 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤200 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤100 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤150 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤100 pg/ml, 및 가장 바람직하게는 ≤50 pg/ml, 또는 그 미만이다.
효과기 세포로서 (인간) PBMCs가 사용되면, BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 EC50 값은 바람직하게는 ≤1000 pg/ml, 더욱 바람직하게는 ≤750 pg/ml, 더욱 바람직하게는 ≤500 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤350 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤320 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤250 pg/ml, 매우 더욱 바람직하게는 ≤100 pg/ml, 및 가장 바람직하게는 ≤50 pg/ml, 또는 그 미만이다.
특히 바람직한 구체예에서, 본 발명의 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자는 EC50이 ≤350 pg/ml 또는 그 미만, 더욱 바람직하게는 ≤320 pg/ml 또는 그 미만임을 특징으로 한다. 상기 구체예에서, 표적 세포는 L363 세포이고 효과기 세포는 비자극된 인간 PBMCs이다. 통상의 기술자는 추가의 고심없이 EC50 값의 측정 방법을 안다. 또한, 본 명세서는 EC50 값을 측정하는 구체적인 지침을 제시한다; 예를 들어, 아래의 실시예 8.3, 참조. 적합한 프로토콜은 다음과 같다:
a) Ficoll 밀도 그래디언트 원심분리에 의하여 강화된 림프구 제제 (버피 코트)로부터 인간 말초 혈액 단핵세포 (PBMC) 준비
b) 임의적으로 Dulbecco's PBS (Gibco)로 세척
c) 적혈구 용해 버퍼 (155 mM NH4Cl, 10 mM KHCO3, 100uM EDTA)로 인큐베이션 하여 PBMC로부터 남아있는 적혈구의 제거
c) 100 x g에서 PBMC의 원심분리에 따른 상청액을 통하여 혈소판 제거
d) CD14+ 세포 및 NK 세포 격감
e) 예를 들어, LS 컬럼 (Miltenyi Biotec, #130-042-401)을 이용하여 CD14/CD56 음성 세포의 분리
f) 필요할 때까지, 37℃, 인큐베이터에서, 예를 들어, RPMI 완전 배지 즉, 10% FBS (Biochrom AG, #S0115), 1x 비-필수 아미노산 (Biochrom AG, #K0293), 10 mM Hepes 버퍼 (Biochrom AG, #L1613), 1 mM 소듐 피루베이트 (Biochrom AG, #L0473) 및 100 U/mL 페니실린/스트렙토마이신 (Biochrom AG, #A2213)가 보충된 RPMI1640 (Biochrom AG, #FG1215)에서, PBMC w/o CD14+/CD56+ 세포 배양.
g) 표적 세포 표지
h) 바람직하게는 동등한 부피에서, E:T 세포 비율이 10:1이 되도록 효과기 및 표적 세포 혼합
i) 바람직하게는 연속 희석에서 결합 분자 첨가
j) 7% CO2 습식 인큐베이터에서 48 시간 동안 처리
k) 예를 들어, 유세포 분석에 의하여, 최종 농도 1 ㎍/mL의 프로피디움 아이오다이드 (PI) 를 가하여 표적 세포 멤브레인 완전성 모니터
l) 예를 들어, 하기 식에 따라 EC50 계산:
Figure 112021029363965-pat00001
GraphPad Prism 5 software (Graph Pad Software, San Diego)를 이용하여, 상응하는 이중특이적 항체 농도에 대한 세포독성 퍼센트를 플로팅하였다. 고정된 힐 슬로프를 갖는 시그모이드 용량 반응 곡선의 평가를 위한 네 개 파라미터의 로지스트 회귀 분석 모델(logistic regression models)로 용량 반응 곡선이 분석될 수 있고 EC50 값이 계산되었다.
상기 측면에서, 본 발명의 결합 분자는 350 이하, 바람직하게는 320 이하의 EC50 (pg/ml)를 특징으로 하는 것이 바람직하다.
본 발명은 또한 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자 BCMA-83　x　CD3, BCMA-62　x　CD3, BCMA-5　x　CD3, BCMA-98　x　CD3, BCMA-71　x　CD3, BCMA-34　x　CD3, BCMA-74　x　CD3, BCMA-20　x　CD3 중 어느 하나의 EC50 (pg/ml)에 동등한 EC50 (pg/ml)에 특징을 갖는 여기에서 기술된 결합 분자에 관한 것이다. 여기에서 기술된 결합 분자의 EC50이 BCMA-83　x　CD3, BCMA-62　x　CD3, BCMA-5　x　CD3, BCMA-98　x　CD3, BCMA-71　x　CD3, BCMA-34　x　CD3, BCMA-74　x　CD3, BCMA-20　x　CD3 중 어느 하나의 EC50과 동등한지 여부를 측정하기 위해, 동일한 어세이를 적용하여 EC50를 결정하는 것이 고려된다. 용어 "동등한"은 각각의 EC50 값의 +/- 10%, 바람직하게는 +/- 7.5%, 더욱 바람직하게는 +/- 5%, 매우 더욱 바람직하게는 +/- 2.5%의 편차를 포함한다.
상기 기술된 어세이에서 "참고" 결합 분자로서 제공되는 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자 BCMA-83　x　CD3, BCMA-62　x　CD3, BCMA-5　x　CD3, BCMA-98　x　CD3, BCMA-71　x　CD3, BCMA-34　x　CD3, BCMA-74　x　CD3, BCMA-20　x　CD3는 바람직하게는 CHO 세포에서 생산된다.
(항체와 같은) 개별적인 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 모노머 및 다이머 이소폼 간의 세포독성 활성의 차이는 "효과 갭(potency gap)"으로 지칭한다. 이 효과 갭은 예컨대 분자의 모노머 및 다이머의 EC50값 간의 비율로 계산할 수 있다. 시험된 본 발명의 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 효과 갭은 바람직하게는 ≤5, 보다 바람직하게는 ≤4, 보다 더 바람직하게는 ≤3, 보다 더 바람직하게는 ≤2 그리고 가장 바람직하게는 ≤1이다.
바람직하게는, 본 발명의 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자는 인간 BAFF-R 및/또는 인간 TACI에 결합하지 않거나 교차반응하지 않는다. 인간 BAFF-R 및/또는 인간 TACI과의 교차반응성을 탐지하는 방법은 실시예 9에 개시되어 있다.
본 발명의 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자는 다수의 동결/융해 주기 후 매우 낮은 다이머 전환율을 나타내는 것이 또한 바람직하다. 바람직하게는 예를 들어, 3번의 동결/융해 주기 후 다이머 퍼센테이지는 ≤5%, 더욱 바람직하게는 ≤4%, 매우 더욱 바람직하게는 ≤3%, 매우 더욱 바람직하게는 ≤2.5%, 매우 더욱 바람직하게는 ≤2%, 매우 더욱 바람직하게는 ≤1.5%, 및 가장 바람직하게는 ≤1%이다. 동결-융해 주기 및 다이머 퍼센테이지는 실시예 16에 따라 측정할 수 있다.
본 발명의 (항체와 같은) BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자는 60℃를 넘는 용융 온도를 갖는 이로운 열안정성을 보인다.
(항체와 같은) BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 인간 혈장 단백질과의 잠재적 상호작용을 측정하기 위하여, 혈장 간섭 테스트(plasma interference test)가 수행될 수 있다 (예컨대, 실시예 18 참조). 바람직한 구체예에서, 혈장 단백질에 의해 매개되는 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 표적 결합의 유의한 감소는 없다. 상대적인 혈장 간섭 수치는 바람직하게는 ≤2이다.
본 발명의 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자는 치료 효능 또는 항암 활성을 나타낼 수 있는 것으로 추가로 고려된다. 이는 첨부된 실시예, 예컨대 실시예 19(점진적 단계 인간 종양 제노그라프트 모델)에서 개시된 바와 같은 연구에서 평가될 수 있다. 당업자는 이러한 연구에서 여전히 의미있고 재현가능한 결과에 도달하면서도, 주사되는 종양 세포의 수, 주사의 부위, 이식된 인간 T 세포의 수, 투여되는 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자의 양, 타임라인과 같은 특정 파라미터를 어떻게 수정하거나 변경할지 알고 있다. 바람직하게는 종양 성장 저해율 T/C [%]는 70 또는 60 이하, 보다 바람직하게는 50 또는 40 이하, 보다 더 바람직하게는 적어도 30 또는 20 이하 그리고 가장 바람직하게는 10 이하, 5 이하 또는 2.5 이하이다.
바람직하게는, 본 발명의 BCMA/CD3 이중특이적 결합 분자는 HL60, MES-SA, 및 SNU-16과 같은 BCMA 음성 세포의 용해를 필수적으로 유도/매개하지 않는다. 용어 "용해를 유도하지 않는다", "용해를 필수적으로 유도하지 않는다", "용해를 매개하지 않는다" 또는 "용해를 필수적으로 용해하지 않는다"는 NCI-H929, L-363 또는 OPM-2와 같은 BCMA 양성 세포의 용해는 100%가 되도록 예정할 경우, 30% 이상의, 바람직하게는 20% 이상의, 보다 바람직하게는 10% 이상의, 특히 바람직하게는 9%, 8%, 7%, 6% 또는 5% 이상의 BCMA 음성 세포의 용해를 유도 또는 매개하지 않는다는 것을 의미한다. 이는 적어도 500　nM까지의 결합 분자의 농도에 해당된다. 당업자는 추가의 어려움 없이도 세포 용해를 어떻게 측정하는지 알고 있다. 게다가 본 명세서는 세포 용해를 어떻게 측정하는지 특별한 지시를 교시하고 있다, 예컨대 하기 실시예 20 참조.
한 구체예에서, 제1 또는 제2 결합 도메인은 항체이거나 또는 항체로부터 유래된다. 또다른 구체예에서, 결합 도메인은 모두 항체이거나 항체로부터 유래된다.
용어 "항체(antibody)"의 정의는 단일클론, 키메릭, 단일 사슬, 인간화된 및 인간 항체와 같은 예들을 포함한다. 전장 항체에 더하여, 상기 정의는 또한 항체 유도체 및 항체 단편, 그 중에서도, Fab 단편 등과 같은 것을 포함한다. 항체 단편 또는 유도체는 또한, F(ab')2, Fv, scFv 단편 또는 항체 도메인 항체 또는 나노바디(nanobodies)와 같은 단일 도메인, 다른 V 영역 또는 도메인의 독립적인 에피토프 또는 항원에 특이적으로 결합하는, VHH, VH 또는 VL일 수도 있는, 단지 하나의 가변 도메인만을 포함하는 단일 가변 도메인 항체 또는 면역글로불린 단일 가변 도메인을 포함한다; 예를 들어, Harlow and Lane (1988) 및 (1999), loc. cit.; Kontermann and Dubel, Antibody Engineering, Springer, 2nd ed. 2010 및 Little, Recombinant Antibodies for Immunotherapy, Cambridge University Press 2009, 참조. 상기 용어는 또한 디아바디(diabodies) 또는 이중-친화 재-표적(Dual-Affinity Re-Targeting, DART) 항체를 포함한다. 또한 (이중특이적) 단일 사슬 디아바디(diabodies), 탠덤 디아바디(tandem diabodies) (Tandab's), 다음의 구조로 예시되는 "미니바디(minibodies)"가 고려된다: (VH-VL-CH3)2, (scFv-CH3)2 또는 (scFv-CH3-scFv)2, "Fc DART" 항체 및 "lgG DART" 항체, 및 트리아바디(triabodies) 같은 멀티바디(multibodies). 면역글로불린 단일 가변 도메인은 분리된 항체 단일 가변 도메인 폴리펩티드 및 항체 단일 가변 도메인 폴리펩티드 서열의 하나 또는 그 이상의 모노머를 포함하는 더 큰 폴리펩티드를 포함한다.
이와 같은 항체 및/또는 단편의 제조를 위한 다양한 공정이 당업계에 알려져 있고 사용될 수도 있다. 따라서, 펩티도미메틱(peptidomimetics )에 의하여 (항체) 유도체가 제조될 수 있다. 또한, 단일 사슬 항체 제조를 기술하는 기술 (그 중에서도, US 특허 4,946,778, Kontermann and Dubel (2010), loc. cit. 및 Little (2009), loc. cit. 참조)은 개조되어 선택된 폴리펩티드(들)에 특이적인 단일 사슬 항체를 생성할 수 있다. 또한, 형질전환 동물을 이용하여 본 발명의 폴리펩티드 및 융합 단백질에 특이적인 인간화된 항체를 발현할 수도 있다. 단일클론 항체의 준비를 위하여, 연속된 세포주 배양에 의하여 제조되는 항체를 제공하는 어떠한 기술도 이용될 수 있다. 이와 같은 기술의 예는 인간 단일클론 항체를 제조하기 위한 하이브리도마 기술 (Kohler and Milstein Nature 256 (1975), 495-497), 트리오마 기술(trioma technique), 인간 B 세포 하이브리도마 기술 (Kozbor, Immunology Today 4 (1983), 72) 및 EBV 하이브리도마 기술을 포함한다(Cole et al., Monoclonal Antibodies and Cancer Therapy, Alan R. Liss, Inc. (1985), 77-96). BIAcore 시스템에 쓰이는 표면 플라즈몬 공명을 사용하여 CD3 엡실론과 같은 표적 폴리펩티드의 에피토프에 결합하는 파지 항체의 효율을 증가시킬 수 있다 (Schier, Human Antibodies Hybridomas 7 (1996), 97-105; Malmborg, J. Immunol. Methods 183 (1995), 7-13). 본 발명의 문맥에서 용어 "항체"는 아래에서 기술되는 바와 같이, 숙주에서 발현될 수도 있는 항체 구조체, 예를 들어, 그 중에서도, 바이러스 또는 플라스미드 벡터로 형질감염되고/되거나 형질도입된 항체 구조체를 포함하는 것으로 또한 생각된다.
또한, 여기에서 쓰이는 것으로, 용어 "항체"는 기술된 항체와 동일한 특이성을 나타내는 여기에서 기술된 항체의 유도체 또는 변이체에 관한 것이다. "항체 변이체(antibody variants)"의 예는 비-인간 항체의 인간화된 변이체, "성숙한 친화성(affinity matured) " 항체 (예를 들어, Hawkins et al. J. Mol. Biol. 254, 889-896 (1992) 및 Lowman et al., Biochemistry 30, 10832- 10837 (1991) 참조) 및 효과기 기능(들)이 변경된 항체 돌연변이 (예를 들어, US 특허 5, 648, 260, Kontermann and Dubel (2010), loc. cit. 및 Little(2009), loc. cit. 참조)를 포함한다.
여기에서 사용되는 경우, 용어 "항원-결합 도메인(antigen-binding domain)", "항원-결합 단편(antigen-binding fragment)" 및 "항체 결합 영역(antibody binding region)"은 항체 및 항원 사이의 특이적 결합을 하도록 하는 아미노산을 포함하는 항체 분자의 부분이다. 항체에 의하여 특이적으로 인지되고 결합되는 항원의 부분을 위에서 기술한 바와 같이 "에피토프"라고 한다. 위에서 기술한 바와 같이, 항원-결합 도메인은 전형적으로 항체 경쇄 가변 영역 (VL) 및 항체 중쇄 가변 영역 (VH)을 포함할 수도 있다; 그러나, 양자를 모두 포함해야만 하는 것은 아니다. Fd 단편은, 예를 들어, 두 개의 VH 영역을 가지고 종종 온전한 항원-결합 도메인의 일부 항원-결합 기능을 유지한다. 항체의 항원-결합 단편의 예는 (1) Fab 단편, VL, VH, CL 및 CH1 도메인을 갖는 1가의 단편; (2) F(ab')2 단편, 힌지 영역에서 이황화 결합에 의하여 연결된 두 개의 Fab 단편을 가지는 2 가의 단편; (3) 두 개의 VH 및 CH1 도메인을 가지는 Fd 단편; (4) 항체의 단일 팔(single arm)의 VL 및 VH 도메인을 가지는 Fv 단편, (5) VH 도메인을 가지는 dAb 단편 (Ward et al., (1989) Nature 341 :544-546); (6) 분리된 상보성 결정 영역(complementarity determining region, CDR), 및 (7) 단일 사슬 Fv (scFv)을 포함하고, 후자 (예를 들어, scFV-라이브러리로부터 유래된)가 바람직하다. Fv 단편의 두 개의 도메인, VL 및 VH은 별개의 유전자에 의하여 코딩되지만, 그들은 재조합 방법을 이용하여, VL 및 VH 영역이 쌍을 이루게 하여 1가의 분자(단일 사슬 Fv (scFv)로 알려짐; 참조 예를 들어, Huston et al. (1988) Proc. Natl. Acad. Sci USA 85:5879-5883)를 형성하여 그들을 단일 단백질 사슬로 만들 수 있는 합성 링커에 의하여 합쳐질 수 있다. 항체 단편들은 업계의 통상의 기술자에게 알려진 종래의 기술을 이용하여 얻어지고, 단편은 온전한 항체에서와 동일한 방식으로 기능이 평가된다.
여기에서 사용된 것으로 용어 "단일클론 항체"는 실질적으로 균질한 항체의 집단으로부터 얻어지는 항체, 즉, 적은 양으로 존재할 수도 있는 자연적으로 일어날 수 있는 변이 및/또는 번역-후 변형(post- translation modification) (예를 들어, 이성화(isomerizations), 아미드화(amidations))을 제외하고, 동일한 집단을 포함하는 개별적인 항체이다. 단일클론 항체는 단일 항원성 부위에 대하여 지향되는, 매우 특이적이다. 또한, 다른 결정기(에피토프)에 대하여 지향되어 전형적으로 다른 항체를 포함하게 되는 종래의 (다클론) 항체 제제와는 달리, 각 단일클론 항체는 항원 상의 단일 결정기에 대하여 지향된다. 그들의 특이성에 더하여, 단일클론 항체는 하이브리도마 배양에 의하여 합성되고, 다른 면역글로불린에 의하여 오염되지 않는다는 점에서 유리하다. 수식어 "단일클론"은 실질적으로 균질한 항체의 집단으로부터 얻어진 것으로서의 항체의 특성을 가리키고 어느 특정 방법에 의한 항체의 제조가 필요한 것으로 해석되어서는 안된다. 예를 들어, 본 발명에 부합되게 사용되는 단일클론 항체는 Kohler et al., Nature, 256: 495 (1975)에 의하여 처음 기술된 하이브리도마 방법에 의하여 만들어질 수도 있고, 또는 재조합 DNA 방법 (참조, 예를 들어, U.S. 특허 No.4,816,567)에 의하여 만들어질 수도 있다. "단일클론 항체"는 또한, 예를 들어 Clackson et al., Nature, 352: 624-628 (1991) 및 Marks et al., J. Mol. Biol., 222: 581-597 (1991)에서 기술된 기술을 이용하여, 파지 항체 라이브러리로부터 분리될 수도 있다.
본 발명의 단일클론 항체는 구체적으로 특정 종으로부터 유래되거나 특정 항체 클래스 또는 서브클래스에 속하는 항체에서 상응하는 서열과 중쇄 및/또는 경쇄의 부분이 동일하거나 상동인 반면 나머지 사슬(들)은 다른 종으로부터 유래되거나 다른 항체 클래스 또는 서브클래스에 속하는 항체에서 상응하는 서열과 동일하거나 상동인 "키메릭" 항체 (면역글로불린) 및 목적된 생물학적 활성을 보이는 이와 같은 항체의 단편을 포함한다(U. S. 특허 No. 4,816, 567; Morrison et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81: 6851-6855 (1984)). 여기에서 흥미로운 키메릭 항체는 비-인간 영장류 (예를 들어, Old World Monkey, Ape 등)로부터 유래된 가변 도메인 항원-결합 서열 및 인간 불변 영역 서열을 포함하는 "영장화 (primitized)" 항체를 포함한다.
비-인간 (예를 들어, 뮤린) 항체의 "인간화된(humanized)" 형태는 비-인간 면역글로불린으로부터 유래된 최소의 서열을 함유하는, 대부분의 인간 서열의 키메릭 면역글로불린, 면역글로불린 사슬 또는 그의 단편 (Fv, Fab, Fab', F(ab')2 또는 항체의 다른 항원-결합 서브서열(subsequence)과 같은)이다. 대개, 인간화된 항체는 수령자의 과가변 영역 (또한 CDR)으로부터의 잔기가 목적한 특이성, 친화성 및 수용성을 가지는 마우스, 랫트 또는 토끼와 같은 비-인간 종의 과가변 영역으로부터 (공여자 항체)의 잔기로 교체된 인간 면역글로불린 (수령자 항체)이다. 몇몇 예에서, 인간 면역글로불린의 Fv 프레임 워크 영역 (framework region, FR) 잔기는 상응하는 비-인간 잔기 잔기로 교체된다. 또한, 여기에서 사용된 것으로 "인간화된 항체"는 또한 수령자 항체 및 공여자 항체에서 찾을 수 없는 잔기를 포함할 수도 있다. 이 변형들은 항체 수행력을 추가로 개선 및 최적화한다. 최적의 인간화된 항체는 또한 적어도 면역글로불린 불변 영역 (Fc)의 부분, 전형적으로 인간 면역글로불린의 그것을 포함할 것이다. 더욱 상세하게는, Jones et al., Nature, 321: 522-525 (1986); Reichmann et al., Nature, 332: 323-329 (1988); 및 Presta, Curr. Op. Struct. Biol., 2: 593-596 (1992) 참조.
용어 "인간 항체(human antibody)"는 예를 들어, Kabat et al. (Kabat et al. (1991) loc. cit. 참조)에 의하여 기술된 것을 포함하는, 업계에서 알려진 인간 생식세포 면역글로불린 서열에 실질적으로 상응하는 가변 및 불변 영역을 가지는 항체를 포함한다. 본 발명의 인간 항체는 예를 들어 CDRs, 특히, CDR3에서, 인간 생식세포 면역글로불린 서열에 의하여 코딩되지 않는 아미노산 잔기(예를 들어, 인 비트로에서 무작위 또는 부위-특이적 돌연변이유발에 의하여 또는 인 비보에서 체세포 변이에 의하여 도입된 변이)를 포함할 수도 있다. 인간 항체는 인간 생식세포 면역글로불린 서열에 의하여 코딩되지 않는 아미노산 잔기로 교체된 적어도 하나, 둘, 셋, 넷, 다섯, 또는 그 이상의 자리를 가질 수 있다.
여기에서 사용된 것으로, "인 비트로에서 생성된 항체(in vitro generated antibody)"는 가변 영역 (예를 들어, 적어도 하나의 CDR)의 전부 또는 부분이 비-면역 세포 집합에서 생성되는 항체이다 (예를 들어, 인 비트로 파지 디스플레이, 단백질 칩 또는 항원에 결합하는 후보 서열의 능력이 시험될 수 있는 어떤 다른 방법). 이 용어는 따라서 바람직하게는 면역 세포에서 유전자 재배열에 의하여 생성되는 서열을 제외한다.
"이중특이적(bispecific)" 또는 "이중기능성(bifunctional)" 항체 또는 면역글로불린은 두 개의 다른 중쇄/경쇄 쌍 및 두 개의 다른 결합 부위를 가지는 인공의 하이브리드 항체 또는 면역글로불린이다. 이중특이적 항체는 하이브리도마의 융합 또는 Fab' 단편의 연결을 포함하는 다양한 방법에 의하여 제조될 수 있다. 예를 들어, Songsivilai & Lachmann, Clin. Exp. Immunol. 79:315-321 (1990) 참조. 항체 또는 그의 항원-결합 단편을 얻기 위하여 업계의 통상의 기술자에게 알려진 많은 방법이 이용가능하다. 예를 들어, 항체는 재조합 DNA 방법을 이용하여 제조될 수 있다 (U.S. 특허 No.4,816,567). 단일클론 항체는 또한 알려진 방법과 부합되는 하이브리도마의 생성에 의하여 제조될 수도 있다 (예를 들어, Kohler and Milstein (1975) Nature, 256: 495-499 참조). 그런 다음 이 방식으로 형성된 하이브리도마를 효소-결합 면역흡착 어세이 (ELISA) 및 표면 플라즈몬 공명 (BIACORE™ 분석과 같은 표준 방법을 이용하여 스크리닝하여, 특정된 항원에 특이적으로 결합하는 항체를 제조하는 하나 또는 그 이상의 하이브리도마를 동정할 수 있다. 특정된 어느 항원이 면역원(immunogen), 예를 들어, 재조합 항원, 자연적으로 일어나는 형태, 어떠한 변이체 또는 그의 단편 및 그의 항원성 펩티드로서 사용된다.
항체를 만드는 하나의 예시적인 방법은 단백질 발현 라이브러리 스크리닝, 예를 들어, 파지 또는 리보좀 디스플레이 라이브러리를 포함한다. 파지 디스플레이는, 예를 들어, Ladner et al., U.S. Patent No.5,223,409; Smith (1985) Science 228:1315-1317; Clackson et al. (1991) Nature, 352: 624-628에서 기술된다.
디스플레이 라이브러리의 이용에 더하여, 특정된 항원을 이용하여 비-인간 동물, 예를 들어, 설치류, 예를 들어, 마우스, 햄스터, 또는 랫트를 면역화할 수 있다. 한 구체예에서, 비-인간 동물은 적어도 인간 면역글로불린 유전자의 부분을 포함한다. 예를 들어, 인간 Ig loci의 큰 단편을 갖는 마우스 항체 제조에서, 마우스 스트레인 결함을 조작하는 것이 가능하다. 하이브리도마 기술을 이용하여, 목적한 특이성을 가지는 상기 유전자로부터 유래된 항원-특이적 단일클론 항체가 제조 및 선별될 수도 있다. 예를 들어, XENOMOUSE™ Green et al. (1994) Nature Genetics 7:13-21, US 2003- 0070185, WO 96/34096, 및 WO 96/33735 참조.
비-인간 동물로부터 단일클론 항체를 얻은 다음, 변형할 수 있다. 예를 들어, 인간화된, 탈면역화된(deimmunized), 키메릭은 업계에서 알려진 재조합 DNA 기술을 이용하여 제조될 수도 있다. 키메릭 항체를 만드는 다양한 접근법이 기술되어 있다. 예를 들어, Morrison et al., Proc. Natl. Acad. ScL U.S.A. 81:6851 , 1985; Takeda et al., Nature 314:452, 1985, Cabilly et al., U.S. Patent No. 4,816,567; Boss et al., U.S. Patent No. 4,816,397; Tanaguchi et al., EP 0171496; EP 0173494, GB 2177096 참조. 인간화된 항체는 예를 들어, 인간 중쇄 및 경쇄 유전자를 발현하지만, 내인성 마우스 면역글로불린 중쇄 및 경쇄 유전자를 발현할 수 없는 형질전환 마우스를 이용하여 또한 제조될 수도 있다. Winter는 인간화된 항체를 제조하는 데에 사용될 수도 있는 예시적인 CDR-그래프팅법을 기술한다 (U.S. 특허 No. 5,225,539). 특정 인간 항체의 모든 CDRs은 적어도 비-인간 CDR의 부분으로 교체될 수도 있고, 또는 오로지 몇몇의 CDRs은 비-인간 CDRs로 교체될 수도 있다. 미리 결정된(predetermined) 항원에 대한 인간화된 항체의 결합에 요구되는 CDRs의 수를 교체하는 것만이 필요하다.
인간화된 항체 또는 그의 단편은 항원 결합과 직접적으로 관련되어 있지 않은Fv 가변 도메인의 서열을 인간 Fv 가변 도메인으로부터의 동등한 서열과 교체함에 의하여 생성될 수 있다. 인간화된 항체 또는 그의 단편을 생성하는 예시적인 방법이 Morrison (1985) Science 229:1202-1207; by Oi et al. (1986) BioTechniques 4:214; 및 US 5,585,089; US 5,693,761; US 5,693,762; US　5,859,205; 및 US 6,407,213에 의하여 제공된다. 이 방법들은 적어도 하나의 중쇄 또는 경쇄로부터의 면역글로불린 Fv 가변 도메인의 전부 또는 부분을 인코딩하는 핵산 서열의 분리, 조작(manipulating), 및 발현을 포함한다. 이와 같은 핵산은 위에서 기술? 바와 같이, 미리결정된(predetermined) 표적에 대한 항체를 제조하는 하이브리도마로부터 얻어질 수도 있고, 다른 원천으로부터 얻어질 수도 있다. 그리고 나서, 인간화된 항체 분자를 인코딩하는 재조합 DNA가 적절한 발현 벡터로 클로닝될 수 있다.
인간화된 항체는 보존적 치환, 공통 서열 치환, 생식세포 치환 및/또는 역 돌연변이(back mutation)의 도입에 의하여 최적화될 수 있다. 이와 같은 변경된 면역글로불린 분자는 업계에서 알려진 여러 기술중 어느 하나에 의해 만들어질 수 있고(예를 들어, Teng et al., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 80: 7308-7312, 1983; Kozbor et al., Immunology Today, 4: 7279, 1983; Olsson et al., Meth. Enzymol., 92: 3-16, 1982), EP 239 400에서 개시된 바에 따라 만들어질 수도 있다.
항체 또는 그의 단편은 또한 인간 T 세포 에피토프의 특이적 결실 또는 WO 98/52976 및 WO 00/34317에 기술된 방법에 의한 "탈면역화(deimmunization)"에 의하여 변형될 수도 있다. 요약하면, 항체의 중쇄 및 경쇄 가변 도메인은 MHC 클래스 II에 결합하는 펩티드에 대하여 분석될 수 있다; 이 펩티드는 가능한 T 세포 에피토프를 대표한다 (WO 98/52976 및 WO 00/34317에 정의된 것으로서). 가능한 T 세포 에피토프를 검출하기 위하여, "펩티드 스레딩(peptide threading)"이라 명명된 컴퓨터 모델링 접근법이 적용될 수 있고, 또한 WO 98/52976 및 WO 00/34317에 기술된 것으로서, VH 및 VL 서열에 존재하는 모티프에 대하여 인간 MHC 클래스 Il 결합 펩티드의 데이터베이스를 찾아볼 수 있다. 이 모티프는 18개 주요 MHC 클래스 Il DR 알로타입(allotypes)의 어떤 것에도 결합하고, 따라서 가능한 T 세포 에피토프를 구성한다. 검출된 가능한 T-세포 에피토프는 가변 도메인에서 적은 수의 아미노산 잔기의 치환에 의하여, 또는 바람직하게는, 단일 아미노산 치환에 의하여 제거될 수 있다. 전형적으로, 보존적 치환이 이루어진다. 전적으로는 아니지만, 자주, 인간 생식세포 항체 서열에서 위치가 공통되는 아미노산이 사용될 수도 있다. 인간 생식세포 서열은, 예를 들어, Tomlinson, et al. (1992) J. MoI. Biol. 227:776-798; Cook, G.P. et al. (1995) Immunol. Today Vol. 16 (5): 237-242; 및 Tomlinson et al. (1995) EMBO J. 14: 14:4628-4638에서 기술된다. V BASE 디렉터리는 인간 면역글로불린 가변 영역 서열의 종합적인 디렉터리를 제공한다 (Tomlinson, LA. et al. MRC Centre for Protein Engineering, Cambridge, UK에 따름). 이 서열은 인간 서열의 원천, 예를 들어, 프레임 워크 영역(framework region) 및 CDRs 로서 사용될 수 있다. 또한, 예를 들어, US 특허 No. 6,300,064에 기술된 것으로서 공통 인간 프레임 워크 영역(framework region)이 사용될 수 있다.
VH 및 VL의 쌍은 함께 단일 항원-결합하는 부위를 형성한다. VH에 가장 가까운 CH 도메인은 CH1로 표기된다. 각 L 사슬은 하나의 공유 이황화 결합에 의하여 H 사슬에 연결되고, 두 개의 H 사슬은 H 사슬의 이소타입(isotype)에 따라 하나 또는 그 이상의 이황화 결합에 의하여 서로 연결된다. 과가변 서열의 세 개의 영역에 대한 스캐폴드를 형성하는 (상보성 결정 영역, CDRs) VH 및 VL 도메인은 프레임 워크 영역(framework region)이라 불리는 비교적 잘 보존되는 서열 네 개의 영역으로 구성된다(FR1, FR2, FR3, 및 FR4). CDRs은 항체가 항원과 특이적으로 상호작용하는데 역할을 하는 대부분의 잔기를 함유한다. CDRs은 CDR1, CDR2, 및 CDR3라고 한다. 따라서, 중쇄의 CDR 성분은 H1, H2, 및 H3라 하고, 경쇄의 CDR 성분은 L1, L2, 및 L3라고 한다.
용어 "가변(variable)"은 특정 항체의 특이성 및 결합 친화성을 결정하는 것과 관련이 있는 그들의 서열에서 가변성을 나타내는 면역글로불린 도메인의 일부분을 말한다 (즉, "가변 도메인(들)"). 가변성은 항체의 가변 도메인을 통하여 고르게 분배되지 않는다; 그것은 각 중쇄 및 경쇄 가변 영역의 서브-도메인에 집중된다. 이 서브-도메인은 "과가변(hypervariable)" 영역 또는 "상보성 결정 영역(complementarity determining region" (CDRs)이라 한다. 가변 도메인의 더 잘 보존된 (즉, 비-과가변) 부분은 "프레임 워크(framework)" 영역 (FRM)이라 한다. 자연적으로 일어나는 중쇄 및 경쇄의 가변 도메인은 주로 β-시트(β-sheet) 형태인, 세 개의 과가변 영역에 의하여 연결된, β-시트 구조를 연결하는 루프를 형성하고, 몇몇 경우에 있어는 루프의 부분을 형성하는, 각각 네 개의 FRM 영역을 포함한다. 각 사슬에서 과가변 영역은, FRM 옆에 및 다른 사슬로부터의 과가변 영역과 함께, 아주 가깝게 서로 뭉쳐있고, 항원-결합 부위의 형성에 기여한다 (참조 Kabat et al., loc. cit.). 불변 도메인은 항원 결합에 직접적으로 관련되지 않지만, 예를 들어, 항체-의존성, 세포-매개 세포독성 및 보체 활성화와 같은 다양한 효과기 기능을 나타낸다.
본 발명의 결합 분자는 제1 및 제2 도메인이 (scFv)2, (단일 도메인 mAb)2, scFv-단일 도메인 mAb, 디아바디 또는 그의 올리고머로부터 선택되는 물질을 형성하는 것이 또한 바람직하다.
용어 "CDR", 및 그의 복수형태 "CDRs"은, 세 개 (CDRL1, CDRL2 및 CDRL3)가 경쇄 가변 영역의 결합 특성을 구성하고 세 개 (CDRH1, CDRH2 및 CDRH3)가 중쇄 가변 영역의 결합 특성을 구성하는 상보성 결정 영역 (CDR)을 말한다. CDRs은 항체 분자의 기능적 활성에 기여하고 스캐폴딩 또는 프레임 워크 영역(framework region)을 포함하는 아미노산 서열에 의해 분리된다. 명확하게 정의되는 CDR 경계 및 길이는 다른 분류 및 넘버링 시스템이 적용된다. CDRs은 따라서 Kabat, Chothia, contact, 또는, 여기에서 기술되는 넘버링 시스템을 포함하는 다른 어떠한 경계 정의에 의하여 불리어질 수도 있다. 다른 경계에도 불구하고, 이 시스템들 각각은 가변 서열 내의 "과가변 영역"이라 불리는 구성에서 어떤 겹치는 부분을 가진다. 따라서 인접한 프레임 워크 영역(framework region)에 관하여 이 시스템들에 따른 CDR 정의는 길이 및 경계 면적에서 다를 수도 있다. 예를 들어 Kabat, Chothia, 및/또는 MacCallum (Kabat et al., loc. cit.; Chothia et al., J. MoI. Biol, 1987, 196: 901; 및 MacCallum et al., J. MoI. Biol, 1996, 262: 732) 참조. 그러나, 소위 Kabat 시스템에 따른 넘버링이 바람직하다.
용어 "아미노산" 또는 "아미노산 잔기" 는 일반적으로 알라닌 (Ala 또는 A); 아르기닌 (Arg 또는 R); 아스파라긴 (Asn 또는 N); 아스파르트산(Asp 또는 D); 시스테인 (Cys 또는 C); 글루타민 (GIn 또는 Q); 글루탐산(GIu 또는 E); 글리신 (GIy 또는 G); 히스티딘 (His 또는 H); 이소류신 (He 또는 I): 류신 (Leu 또는 L); 리신 (Lys 또는 K); 메티오닌 (Met 또는 M); 페닐알라닌 (Phe 또는 F); 프롤린 (Pro 또는 P); 세린 (Ser 또는 S); 트레오닌 (Thr 또는 T); 트립토판 (Trp 또는 W); 티로신 (Tyr 또는 Y); 및 발린 (VaI 또는 V) 으로 이루어진 군으로부터 선택되는 아미노산과 같이 당업계에서 인지된 정의를 갖는 아미노산을 말하나, 변경, 합성 또는 드문 아미노산도 필요한 경우 사용될 수 있다. 일반적으로, 아미노산은 비극성 측쇄 (예를 들어, Ala, Cys, He, Leu, Met, Phe, Pro, VaI); 음전하 측쇄 (예를 들어, Asp, GIu); 양전하 측쇄 (예를 들어, Arg, His, Lys); 또는 비하전된 극성 측쇄 (예를 들어, Asn, Cys, GIn, GIy, His, Met, Phe, Ser, Thr, Trp, 및 Tyr)을 갖는 것으로 군이 나뉜다.
여기에서 사용되는 용어 "과가변 영역" (또한 "상보성 결정 영역" 또는 CDRs로서 알려짐)은 항원-결합 부위를 형성하는 면역글로불린의 V-영역 도메인 내에 있는 항체의 아미노산 잔기이고 (맨 끝 서열 가변성의 보통 세 개 또는 네 개의 짧은 영역) 항원 특이성의 주요 결정 인자이다. CDR 잔기를 확인하기 위한 적어도 두 개의 방법이 있다: (1) 종간-교차 서열 가변성에 기반한 접근법 (즉, Kabat et al., loc. cit.); 및 (2) 항원-항체 복합체의 crysTALLographic 연구에 기반한 접근법 기 (Chothia, C. et al., J. Mol. Biol. 196: 901-917 (1987)). 그러나, 두 개의 잔기 확인 기술은 동일한 영역이 아닌 중복되는 영역을 밝히므로, 그들은 하이브리드 CDR을 명확히 하기 위하여 조합될 수 있다. 그러나, 일반적으로, CDR 잔기는 바람직하게는 소위 Kabat (넘버링) 시스템에 따라 확인된다.
업계에서 용어 "프레임 워크 영역(framework region)"은 많이 다른 (즉, 과가변) CDRs 사이에 존재하는 항체 가변 영역의 당업계-인지된 일부분이다. 이와 같은 프레임 워크 영역은 전형적으로 프레임 워크 1 내지4 (FR1, FR2, FR3, 및 FR4)로서 불리고 3차원 공간에서 여섯 개의 CDRs (중쇄로부터 세 개 및 경쇄로부터 세 개)의 제시를 위한 스캐폴드를 제공하여, 항원-결합 표면을 형성한다.
전형적으로, CDRs은 정규 구조로서 분류될 수 있는 루프 구조를 형성한다. 용어 "정규 구조(canonical structure)"는 항원 결합 (CDR) 루프에 의해 채택되는 주 사슬 입체 형태이다. 비교 구조 연구로부터, 여섯 개 중 다섯 개의 항원 결합 루프만이 가능한 입체 형태의 제한된 레퍼토리를 갖음이 밝혀졌다. 각 정규 구조는 폴리펩티드 백본의 비틀림 각(torsion angles)을 특징으로 할 수 있다. 항체 사이에 상응하는 루프는, 따라서, 루프의 대부분에서 높은 아미노산 서열 가변성에도 불구하고, 매우 유사한 3차원 구조를 가질 수도 있다(Chothia and Lesk, J. MoI. Biol., 1987, 196: 901; Chothia et al., Nature, 1989, 342: 877; Martin and Thornton, J. MoI. Biol, 1996, 263: 800,각 문헌은 참조로써 전체로서 참고된다). 또한, 채택된 루프 구조 및 그 주변의 아미노산 서열 사이에는 관련성이 있다. 특정 정규 클래스의 입체 형태는 루프의 길이 및 보존되는 프레임 워크 (즉, 루프의 외부)와 루프 내에서 중요한 위치에 있는 아미노산 잔기에 의하여 결정된다. 특정 정규 클래스의 배정은 따라서 이 중요 아미노산 잔기의 존재에 기반하여 이루어질 수 있다. 용어 "정규 구조"는 또한 예를 들어, Kabat에 의하여 목록으로 만들어진 것으로서 (Kabat et al., loc. cit.), 항체의 선형 서열에 관한 고찰을 포함할 수도 있다. Kabat 넘버링 제도(scheme(시스템))은 일관된 방식에서 항체의 가변 도메인의 아미노산 잔기를 넘버링 하기 위한 표준으로 다양하게 채택되고 또한 여기에서 언급된 것으로서 본 발명에 적용되는 바람직한 제도(scheme)이다. 추가의 구조적인 고찰이 항체의 정규 구조를 결정하는데 또한 이용될 수 있다. 예를 들어, Kabat 넘버링에 의하여 완전히 반영되지 않는 차이들이 Chothia et al의 넘버링 시스템 및/또는 관련된 다른 기술, 예를 들어, crysTALLography 및 2 또는 3-차원 컴퓨터 모델링에 의하여, 설명될 수 있다. 이에 따라, 주어진 항체 서열이 다른 것들 중에서, 적절한 섀시 서열(chassis sequence) (예를 들어, 라이브러리에서 정규 구조의 다양성을 포함하고자 하는 바람에 기반한) 의 확인을 가능하게 하는 정규 클래스에 놓여질 수도 있다. 항체 아미노산 서열의 Kabat 넘버링 및 Chothia et al., loc. cit.에 의하여 기술된 구조적 고찰 및 항체 구조의 정규적 측면을 이해하기 위한 그들의 암시가 문헌에 기술된다.
CDR3는 전형적으로 항체-결합 부위 내에서 분자 다양성(molecular diversity)의 가장 좋은 원천이다. 예를 들어, H3는, 아미노산 잔기 두 개만큼 짧거나 또는 26개 아미노산 보다 길 수 있다. 면역글로불린의 다른 클래스의 서브유닛 구조 및 3-차원 형태는 업계에서 잘 알려져 있다. 항체 구조를 검토하기 위하여, 항체: A Laboratory Manual, Cold Spring Harbor Laboratory, eds. Harlow et al., 1988 참조. 업계의 통상의 기술자는 각 서브유닛 구조, 예를 들어, CH, VH, CL, VL, CDR, FR 구조가, 활성 단편, 예를 들어, 항원에 결합하는 VH, VL, 또는 CDR 서브유닛의 부분, 즉, 항원-결합 단편, 또는, 예를 들어 Fc 수용체 및/또는 보체에(를) 결합하고/하거나 활성화하는, 예를 들어, CH 서브유닛의 부분을 포함한다는 것을 인지할 것이다. Sequenc of Protein of immunological Interest, US Department of Health and Human Services (1991), eds. Kabat et al에 기술된 것으로서, CDRs은 전형적으로 Kabat CDRs이다. Chothia에 의하여 기술된 것으로서, 항원 결합 부위를 특징짓는 다른 표준은 과가변 루프이다. 예를 들어, Chothia, et al. (1987; J. MoI. Biol. 227:799-817); 및 Tomlinson et al. (1995) EMBO J. 14: 4628-4638 참조. Oxford Molecular's AbM antibody modeling software에 의하여 이용된 또 다른 표준은 AbM 정의이다. 예를 들어, 일반적으로, 항체 가변 도메인의 단백질 서열 및 구조 분석(Protein Sequence and Structure Analysis of Antibody Variable Domains). In: Antibody Engineering Lab Manual (Ed.: Duebel, S. 및 Kontermann, R., Springer-Verlag, Heidelberg) 참조. Kabat CDRs에 관하여 기술된 예들은 유사하게 기술되는 Chothia 과가변 루프 또는 AbM-정의된 루프에 관한 관련성을 이용하여 대신하여 시행될 수 있다.
조립 및 체세포 변이 후, 항체 유전자의 서열은 많이 달라지고 이 달라진 유전자들이 1010 개의 다른 항체 분자를 인코딩하는 것으로 예상된다 (Immunoglobulin Genes, 2nd ed., eds. Jonio et al., Academic Press, San Diego, CA, 1995). 따라서, 면역 시스템은 면역글로불린의 레퍼토리를 제공한다. 용어 "레퍼토리(repertoire)"는 적어도 하나의 면역글로불린을 인코딩하는 적어도 하나의 서열로부터 전체 또는 부분적으로 유래된 적어도 하나의 뉴클레오티드 서열이다. 서열(들)은 중쇄의 V, D, 및 J 세그먼트, 및 경쇄의 V 및 J 세그먼트의 인 비보 재정렬에 의하여 생성될 수도 있다. 이에 대신하여, 서열(들)은 재정렬이 일어나는 것에 대한 반응, 예를 들어, 인 비트로 자극에 대한 반응으로 세포로부터 생성될 수 있다. 이에 대신하여, part 또는 모든 of the 서열(들)의 전부 또는 부분은 DNA 스플라이싱, 뉴클레오티드 합성, 돌연변이유발, 및 다른 방법에 의하여 얻어질 수도 있다, 예를 들어, U.S. 특허 5,565,332 참조. 레퍼토리는 오직 하나의 서열만을 포함할 수도 있고 또는 유전적으로 다양한 모집에서의 하나 이상을 포함하는 복수의 서열을 포함할 수도 있다.
한 구체예에서, 본 발명의 결합 분자의 제1 결합 도메인은 하기 군으로부터 선택되는, CDR-H1, CDR-H2 및 CDR-H3를 포함하는 VH 영역 및 CDR-L1, CDR-L2 및 CDR-L3를 포함하는 VL 영역을 포함한다:
(1) 서열번호:　 1에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 2에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 3에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 4에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 5에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 6에 나타낸 CDR-L3;
(2) 서열번호:　 11에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 12에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 13에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 14에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 15에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 16에 나타낸 CDR-L3;
(3) 서열번호:　 21에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 22에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 23에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 24에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 25에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 26에 나타낸 CDR-L3;
(4) 서열번호:　 31에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 32에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 33에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 34에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 35에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　36에 나타낸 CDR-L3;
(5) 서열번호:　 41에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 42에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 43에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 44에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 45에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 46에 나타낸 CDR-L3;
(6) 서열번호:　 51에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 52에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 53에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 54에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 55에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 56에 나타낸 CDR-L3;
(7) 서열번호:　 61에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 62에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 63에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 64에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 65에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 66에 나타낸 CDR-L3;
(8) 서열번호:　 71에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 72에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 73에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 74에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 75에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 76에 나타낸 CDR-L3;
(9) 서열번호:　 161에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 162에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 163에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 164에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 165에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 166에 나타낸 CDR-L3;
(10) 서열번호:　 171에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 172에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 173에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 174에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 175에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 176에 나타낸 CDR-L3;
(11) 서열번호:　 181에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 182에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 183에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 184에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 185에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 186에 나타낸 CDR-L3;
(12) 서열번호:　 191에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 192에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 193에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 194에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 195에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 196에 나타낸 CDR-L3;
(13) 서열번호:　 201에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 202에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 203에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 204에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 205에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 206에 나타낸 CDR-L3;
(14) 서열번호:　 211에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 212에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 213에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 214에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 215에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 216에 나타낸 CDR-L3;
(15) 서열번호:　 221에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 222에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 223에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 224에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 225에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 226에 나타낸 CDR-L3;
(16) 서열번호:　 311에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 312에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 313에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 314에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 315에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 316에 나타낸 CDR-L3;
(17) 서열번호:　 321에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 322에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 323에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 324에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 325에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 326에 나타낸 CDR-L3;
(18) 서열번호:　 331에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 332에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 333에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 334에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 335에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 336에 나타낸 CDR-L3;
(19) 서열번호:　 341에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 342에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 343에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 344에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 345에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 346에 나타낸 CDR-L3;
(20) 서열번호:　 351에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 352에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 353에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 354에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 355에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 356에 나타낸 CDR-L3;
(21) 서열번호:　 361에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 362에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 363에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 364에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 365에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 366에 나타낸 CDR-L3;
(22) 서열번호:　 371에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 372에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 373에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 374에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 375에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 376에 나타낸 CDR-L3;
(23) 서열번호:　 381에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 382에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 383에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 384에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 385에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 386에 나타낸 CDR-L3;
(24) 서열번호:　 581에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 582에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 583에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 584에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 585에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 586에 나타낸 CDR-L3;
(25) 서열번호:　 591에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 592에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 593에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 594에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 595에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 596에 나타낸 CDR-L3;
(26) 서열번호:　 601에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 602에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 603에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 604에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 605에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 606에 나타낸 CDR-L3;
(27) 서열번호:　 611에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 612에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 613에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 614에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 615에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 616에 나타낸 CDR-L3;
(28) 서열번호:　 621에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 622에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 623에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 624에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 625에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 626에 나타낸 CDR-L3;
(29) 서열번호:　 631에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 632에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 633에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 634에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 635에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 636에 나타낸 CDR-L3;
(30) 서열번호:　 641에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 642에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 643에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 644에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 645에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 646에 나타낸 CDR-L3;
(31) 서열번호:　 651에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 652에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 653에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 654에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 655에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 656에 나타낸 CDR-L3;
(32) 서열번호:　 661에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 662에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 663에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 664에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 665에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 666에 나타낸 CDR-L3;
(33) 서열번호:　 671에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 672에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 673에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 674에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 675에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 676에 나타낸 CDR-L3;
(34) 서열번호:　 681에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 682에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 683에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 684에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 685에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 686에 나타낸 CDR-L3;
(35) 서열번호:　 691에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 692에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 693에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 694에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 695에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 696에 나타낸 CDR-L3;
(36) 서열번호:　 701에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 702에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 703에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 704에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 705에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 706에 나타낸 CDR-L3;
(37) 서열번호:　 711에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 712에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 713에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 714에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 715에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 716에 나타낸 CDR-L3;
(38) 서열번호:　 721에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 722에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 723에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 724에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 725에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 726에 나타낸 CDR-L3;
(39) 서열번호:　 731에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 732에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 733에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 734에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 735에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 736에 나타낸 CDR-L3;
(40) 서열번호:　 741에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 742에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 743에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 744에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 745에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 746에 나타낸 CDR-L3;
(41) 서열번호:　 751에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 752에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 753에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 754에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 755에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 756에 나타낸 CDR-L3;
(42) 서열번호:　 761에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 762에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 763에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 764에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 765에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 766에 나타낸 CDR-L3;
(43) 서열번호:　 771에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 772에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 773에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 774에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 775에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 776에 나타낸 CDR-L3;
(44) 서열번호:　 781에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 782에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 783에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 784에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 785에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 786에 나타낸 CDR-L3;
(45) 서열번호:　 791에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 792에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 793에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 794에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 795에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 796에 나타낸 CDR-L3;
(46) 서열번호:　 801에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 802에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 803에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 804에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 805에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 806에 나타낸 CDR-L3;
(47) 서열번호:　 811에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 812에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 813에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 814에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 815에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 816에 나타낸 CDR-L3;
(48) 서열번호:　 821에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 822에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 823에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 824에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 825에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 826에 나타낸 CDR-L3;
(49) 서열번호:　 831에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 832에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 833에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 834에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 835에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 836에 나타낸 CDR-L3;
(50) 서열번호:　 961에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 962에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 963에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 964에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 965에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 966에 나타낸 CDR-L3;
(51) 서열번호:　 971에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 972에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 973에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 974에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 975에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 976에 나타낸 CDR-L3;
(52) 서열번호:　 981에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 982에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 983에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 984에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 985에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 986에 나타낸 CDR-L3; 및
(53) 서열번호:　 991에 나타낸 CDR-H1, 서열번호:　 992에 나타낸 CDR-H2, 서열번호:　 993에 나타낸 CDR-H3, 서열번호: 994에 나타낸 CDR-L1, 서열번호: 995에 나타낸 CDR-L2 및 서열번호:　 996에 나타낸 CDR-L3.
또 다른 구체예에서, 상기 결합 분자의 제1 결합 도메인은 서열번호:　7, 서열번호:　17, 서열번호:　27, 서열번호:　37, 서열번호:　47, 서열번호:　57, 서열번호:　67, 서열번호:　77, 서열번호:　167, 서열번호:　177, 서열번호:　187, 서열번호:　197, 서열번호:　207, 서열번호:　217, 서열번호:　227, 서열번호:　317, 서열번호:　327, 서열번호:　337, 서열번호:　347, 서열번호:　357, 서열번호:　367, 서열번호:　377, 서열번호:　387, 서열번호:　587, 서열번호:　597, 서열번호:　607, 서열번호:　617, 서열번호:　627, 서열번호:　637, 서열번호:　647, 서열번호:　657, 서열번호:　667, 서열번호:　677, 서열번호:　687, 서열번호:　697, 서열번호:　707, 서열번호:　717, 서열번호:　727, 서열번호:　737, 서열번호:　747, 서열번호:　757, 서열번호:　767, 서열번호:　777, 서열번호:　787, 서열번호:　797, 서열번호:　807, 서열번호:　817, 서열번호:　827, 서열번호:　837, 서열번호:　967, 서열번호:　977, 서열번호:　987, 및 서열번호:　997에 나타낸 VH　영역으로 이루어진 군으로부터 선택되는 VH　영역을 포함한다.
또다른 구체예에서, 상기 결합 분자의 제1 결합 도메인은 서열번호:　8, 서열번호:　18, 서열번호:　28, 서열번호:　38, 서열번호:　48, 서열번호:　58, 서열번호:　68, 서열번호:　78, 서열번호:　168, 서열번호:　178, 서열번호:　188, 서열번호:　198, 서열번호:　208, 서열번호:　218, 서열번호:　228, 서열번호:　318, 서열번호:　328, 서열번호:　338, 서열번호:　348, 서열번호:　358, 서열번호:　368, 서열번호:　378, 서열번호:　388, 서열번호:　588, 서열번호:　598, 서열번호:　608, 서열번호:　618, 서열번호:　628, 서열번호:　638, 서열번호:　648, 서열번호:　658, 서열번호:　668, 서열번호:　678, 서열번호:　688, 서열번호:　698, 서열번호:　708, 서열번호:　718, 서열번호:　728, 서열번호:　738, 서열번호:　748, 서열번호:　758, 서열번호:　768, 서열번호:　778, 서열번호:　788, 서열번호:　798, 서열번호:　808, 서열번호:　818, 서열번호:　828, 서열번호:　838, 서열번호:　968, 서열번호:　978, 서열번호:　988, 및 서열번호:　998에 나타낸 VL 영역으로 이루어진 군으로부터 선택되는 VL 영역을 포함한다.
한 구체예에서, 상기 결합 분자의 제1 결합 도메인은 하기 군으로부터 선택되는 VH 영역 및 VL 영역을 포함한다:
(1) 서열번호:　7에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호:　8에 나타낸 VL 영역;
(2) 서열번호: 17에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호:　18에 나타낸 VL 영역;
(3) 서열번호:　27에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호:　28에 나타낸 VL 영역;
(4) 서열번호: 37에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호:　38에 나타낸 VL 영역;
(5) 서열번호:　47에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호:　48에 나타낸 VL 영역;
(6) 서열번호:　57에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 58에 나타낸 VL 영역;
(7) 서열번호:　67에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 68에 나타낸 VL 영역;
(8) 서열번호:　77에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 78에 나타낸 VL 영역;;
(9) 서열번호:　167에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 168에 나타낸 VL 영역;
(10) 서열번호:　177에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 178에 나타낸 VL 영역;
(11) 서열번호:　187에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 188에 나타낸 VL 영역;
(12) 서열번호:　197에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 198에 나타낸 VL 영역;
(13) 서열번호:　207에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 208에 나타낸 VL 영역;
(14) 서열번호:　217에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 218에 나타낸 VL 영역;
(15) 서열번호:　227에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 228에 나타낸 VL 영역;
(16) 서열번호:　317에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 318에 나타낸 VL 영역;
(17) 서열번호:　327에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 328에 나타낸 VL 영역;
(18) 서열번호:　337에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 338에 나타낸 VL 영역;
(19) 서열번호:　347에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 348에 나타낸 VL 영역;
(20) 서열번호:　357에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 358에 나타낸 VL 영역;
(21) 서열번호:　367에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 368에 나타낸 VL 영역;
(22) 서열번호:　377에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 378에 나타낸 VL 영역;
(23) 서열번호:　387에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 388에 나타낸 VL 영역;
(24) 서열번호:　587에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 588에 나타낸 VL 영역;
(25) 서열번호:　597에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 598에 나타낸 VL 영역;
(26) 서열번호:　607에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 608에 나타낸 VL 영역;
(27) 서열번호:　617에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 618에 나타낸 VL 영역;
(28) 서열번호:　627에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 628에 나타낸 VL 영역;
(29) 서열번호:　637에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 638에 나타낸 VL 영역;
(30) 서열번호:　647에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 648에 나타낸 VL 영역;
(31) 서열번호:　657에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 658에 나타낸 VL 영역;
(32) 서열번호:　667에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 668에 나타낸 VL 영역;
(33) 서열번호:　677에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 678에 나타낸 VL 영역;
(34) 서열번호:　687에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 688에 나타낸 VL 영역;
(35) 서열번호:　697에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 698에 나타낸 VL 영역;
(36) 서열번호:　707에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 708에 나타낸 VL 영역;
(37) 서열번호:　717에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 718에 나타낸 VL 영역;
(38) 서열번호:　727에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 728에 나타낸 VL 영역;
(39) 서열번호:　737에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 738에 나타낸 VL 영역;
(40) 서열번호:　747에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 748에 나타낸 VL 영역;
(41) 서열번호:　757에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 758에 나타낸 VL 영역;
(42) 서열번호:　767에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 768에 나타낸 VL 영역;
(43) 서열번호:　777에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 778에 나타낸 VL 영역;
(44) 서열번호:　787에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 788에 나타낸 VL 영역;
(45) 서열번호:　797에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 798에 나타낸 VL 영역;
(46) 서열번호:　807에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 808에 나타낸 VL 영역;
(47) 서열번호:　817에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 818에 나타낸 VL 영역;
(48) 서열번호:　827에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 828에 나타낸 VL 영역;
(49) 서열번호:　837에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 838에 나타낸 VL 영역;
(50) 서열번호:　967에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 968에 나타낸 VL 영역;
(51) 서열번호:　977에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 978에 나타낸 VL 영역;
(52) 서열번호:　987에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 988에 나타낸 VL 영역; 및
(53) 서열번호:　997에 나타낸 VH 영역, 및 서열번호: 998에 나타낸 VL 영역;.
일예에서, 상기 제1 결합 도메인은 서열번호:　9, 서열번호:　19, 서열번호:　29, 서열번호:　39, 서열번호:　49, 서열번호:　59, 서열번호:　69, 서열번호:　79, 서열번호:　169, 서열번호:　179, 서열번호:　189, 서열번호:　199, 서열번호:　209, 서열번호:　219, 서열번호:　229, 서열번호:　319, 서열번호:　329, 서열번호:　339, 서열번호:　349, 서열번호:　359, 서열번호:　369, 서열번호:　379, 서열번호:　389, 서열번호:　589, 서열번호:　599, 서열번호:　609, 서열번호:　619, 서열번호:　629, 서열번호:　639, 서열번호:　649, 서열번호:　659, 서열번호:　669, 서열번호:　679, 서열번호:　689, 서열번호:　699, 서열번호:　709, 서열번호:　719, 서열번호:　729, 서열번호:　739, 서열번호:　749, 서열번호:　759, 서열번호:　769, 서열번호:　779, 서열번호:　789, 서열번호:　799, 서열번호:　809, 서열번호:　819, 서열번호:　829, 서열번호:　839, 서열번호:　969, 서열번호:　979, 서열번호:　989, 및 서열번호:　999 로 이루어진 그룹으로부터 선택되는 아미노산 서열을 포함한다..
본 발명의 결합 분자는 12개의 아미노산 길이의 CDR-H3을 가지며, 여기에서 티로신(Y) 잔기가 위치 3, 4 및 12에 존재하는 것이 바람직하다. 바람직한 CDR-H3은 서열번호: 43, 193, 333, 613, 703, 733, 823, 또는 973로 나타난다. 따라서, 본 발명의 결합 분자는 바람직한 구체예에서 서열번호: 43, 193, 333, 613, 703, 733, 823, 또는 973로 나타나는 CDR-H3를 갖는다.
서열번호: 340로 나타나는 아미노산 서열을 갖는 결합 분자가 바람직하다. 또한 서열번호: 980로 나타나는 아미노산 서열을 갖는 결합 분자가 바람직하다.
본 발명의 결합 분자는 바람직하게는 "단리된" 결합 분자이다. 여기에서 개시한 결합 분자를 기술하기 위해 사용될 때 "단리된"은 그의 생산 환경의 성분으로부터 확인, 분리 및/또는 회수된 결합 분자를 의미한다. 바람직하게는, 단리된 결합 분자는 그의 생산 환경으로부터 모든 다른 성분과의 연계가 없다. 재조합 형질감염 세포로부터 생성되는 것과 같은, 그의 생산 환경의 오염 성분은 폴리펩타이드에 대한 진단 또는 치료 용도를 전형적으로 간섭할 수 있는 물질이며, 이는 효소, 호르몬 및 기타 단백질 또는 비단백질성 용질을 포함할 수 있다. 바람직한 구체예에서, 결합 물질은 (1) 회전 컵 배열결정장치(spinning cup sequenator)의 사용에 의해 N-말단 또는 내부의 아미노산 서열의 적어도 15개의 잔기를 얻기에 충분할 정도로, 또는 (2) 쿠마시 블루 또는, 바람직하게는, 실버 염색을 이용하여 비환원 또는 환원 조건 하에서 SDS-PAGE에 의해 균질하게 정제될 것이다. 그러나, 보통, 단리된 항체는 적어도 한번의 정제 과정에 의해 제조될 것이다.
여기에서 기술된 결합 분자의 아미노산 서열 변형이 고려된다. 예를 들어, 항체의 결합 친화도 및/또는 기타 생물학적 특성을 향상시키기 위해 필요로 할 수 있을 것이다. 결합 분자의 아미노산 서열 변이체는 적당한 뉴클레오타이드 변화를 결합 분자 핵산 서열에 도입하거나 펩타이드 합성에 의해 제조할 수 있다.
그러한 변형은, 예를 들어, 결합 분자의 아미노산 서열 내의 잔기의 결실, 및/또는 삽입, 및/또는 치환을 포함한다. 결실, 부가 및 치환의 임의의 조합이 최종 구성물에 도달하도록 만들며, 최종 구성물이 원하는 특성을 소유하도록 한다. 아미노산 변화는 또한 글리코실화 부위의 수 또는 위치를 변경하는 것과 같이 번역 후 과정을 달라지게 할 수 있을 것이다. 바람직하게는 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 또는 10개의 아미노산 서열이 CDR 내에서 치환될 수 있을 것이고, 반면 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 또는 25개의 아미노산이 프레임워크 영역(FRs)에서 치환될 수 있을 것이다. 상기 치환은 바람직하게는 여기에서 기술된 보존적 치환이다. 추가적으로 또는 대신하여, 각각의 CDRs에서 1, 2, 3, 4, 5, 또는 6개의 아미노산 서열이 삽입 또는 결실될 수 있고(물론, 그들의 길이에 따라), 반면 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 또는 25개의 아미노산이 각각의 FRs에서 삽입 또는 결실될 수 있다.
돌연변이화를 위한 바람직한 위치인 결합 분자의 특정 잔기 또는 영역의 확인을 위한 유용한 방법은 Cunningham and Wells in Science, 244: 1081-1085 (1989)에 의해 기술된 소위 "알라닌 스캐닝 돌연변이화(alanine scanning mutagenesis)"이다. 여기에서, 결합 분자 내의 잔기 또는 표적 잔기의 그룹이 확인되고(예컨대, arg, asp, his, lys, 및 glu와 같은 하전된 잔기) 중성 또는 음하전의 아미노산(가장 바람직하게는 알라닌 또는 폴리알라닌)에 의해 대체되어 아미노산과 에피토프와의 상호작용에 영향을 미치게 된다.
그런 다음 치환에 대한 기능적 민감성을 증명하는 이들 아미노산 위치를 치환의 위치에 추가의 또는 다른 변이를 도입함으로써 정리한다. 따라서, 아미노산 서열 변이를 도입하기 위한 부위는 예정된 반면, 돌연변이의 본질 그 자체는 예정될 필요가 없다. 예를 들어, 주어진 부위에 돌연변이의 수행을 분석하기 위해, 알라닌 스캐닝 또는 랜덤 돌연변이화가 표적 코돈 또는 영역에서 수행되며 발현된 결합 분자 변이체는 원하는 활성에 대해 스크리닝 된다.
바람직하게는, 아미노산 서열 삽입은 단일 또는 다수의 아미노산 잔기의 서열내 삽입 뿐만 아니라 100개 이상의 잔기를 함유하는 폴리펩타이드에 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 또는 10 개의 잔기의 길이 범위의 아미노- 및/또는 카복실-말단 융합을 포함한다. 결합 분자의 삽입 변이체는 효소에 대한 항체의 N- 또는 C-말단에의 융합 또는 항체의 혈청 반감기를 증가시키는 폴리펩타이드에 대한 융합을 포함한다.
다른 유형의 변이체는 아미노산 치환 변이체이다. 이들 변이체는 바람직하게는 결합 분자 내에서 다른 잔기에 의해 대체되는, 바람직하게는 적어도 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9 또는 10개의 아미노산 잔기를 갖는다. 치환적 돌연변이화를 위한 가장 관심있는 부위는 중쇄 및/또는 경쇄, 특히 과가변 영역의 CDRs을 포함하나, 중쇄 및/또는 경쇄 내 FR 변화 또한 고려된다.
예를 들어, CDR 서열이 6개의 아미노산을 포함하는 경우, 이들 아미노산 중 하나, 둘 또는 세 개가 치환된다. 유사하게, CDR 서열이 15개의 아미노산을 포함하는 경우 이들 아미노산 중 하나, 둘, 셋, 넷, 다섯 또는 여섯 개가 치환된다.
일반적으로, 중쇄 및/또는 경쇄의 하나 이상의 또는 모든 CDR에서 아미노산들이 치환되는 경우, 얻어진 "치환된" 서열은 "본래의" CDR 서열에 대해 적어도 60%, 더욱 바람직하게는 65%, 매우 더욱 바람직하게는 70%, 특히 바람직하게는 75%, 더욱 특히 바람직하게는 80% 동일성을 갖는 것이 바람직하다. 이는 "치환된" 서열에 대해 동일한 정도가 CDR의 길이에 의존적임을 의미한다. 예를 들어, 5개의 아미노산을 갖는 CDR은 치환된 적어도 하나의 아미노산을 갖기 위해서는 그의 치환된 서열에 대해 바람직하게는 80% 동일하다. 따라서, 결합 분자의 CDR은 그들의 치환된 서열에 대한 동일성의 상이한 정도를 가질 수 있으며, 예를 들어, CDRL1은 80%를 가질 수 있는 반면 CDRL3은 90%를 가질 수 있다.
바람직한 치환(또는 대체)는 보존적 치환이다. 그러나, 결합 분자가 제1 결합 도메인을 통해 BCMA에 그리고 제2 결합 도메인을 통해 CD3 엡실론에 결합하는 그의 능력을 유지하고/거나 그의 CDRs이 치환된 서열에 대해 동일성("본래의" CDR 서열에 대해 적어도 60%, 더욱 바람직하게는 65%, 매우 더욱 바람직하게는 70%, 특히 바람직하게는 75%, 더욱 특히 바람직하게는 80% 동일성)을 갖는 한, 임의의 치환(비보존적 치환 또는 표 1에 나열된 "예시적 치환" 중 하나 이상을 포함)이 고려된다.
보존적 치환은 "바람직한 치환"이라는 제목 하에 표1에 나타낸다. 그러한 치환이 생물학적 활성에서의 변화를 일으키는 경우, 표 1에서 "예시적인 치환"으로지칭한 또는 아미노산 클래스에 대해 참고로 하기 추가로 기술된 보다 실질적인 변화가 도입될 수 있으며 원하는 특성에 대한 산물이 스크리닝된다.
Figure 112021029363965-pat00002
본 발명의 결합 분자의 생물학적 특성에서의 실질적인 변형은 (a) 예를 들어, 시트 또는 헬리컬 구조와 같은, 치환의 영역 내 폴리펩타이드 백본의 구조, (b) 표적 부위에서 분자의 전하 또는 소수성, 또는 (c) 측쇄의 크기를 유지하는 그들의 효과에서 유의하게 상이한 치환을 선택함으로써 달성된다. 자연적으로 발생하는 잔기는 통상적인 측쇄 특성에 근거하여 다음 그룹으로 나뉜다: (1) 소수성: 노르류신, met, ala, val, leu, ile; (2) 중성 친수성: cys, ser, thr; (3) 산성: asp, glu; (4) 염기성: asn, gin, his, lys, arg; (5) 쇄 배향에 영향을 주는 잔기: gly, pro; 및 (6) 방향족: trp, tyr, phe.
비보존적 치환은 다른 클래스에 대한 이들 클래스 중 하나의 일원을 교환하는 것을 수반할 것이다. 결합 분자의 적절한 구조를 유지하는데 관여하지 않는 임의의 시스테인 잔기는, 일반적으로 세린으로, 치환되어, 분자의 산화적 안정성을 개선하고 비정상적인 교차결합을 예방할 수 있다. 역으로, 시스테인 결합을 항체에 추가하여 그의 안정성을 개선시킬 수도 있다(특히 항체가 Fv 단편과 같은 항체 단편인 경우).
치환 변이체의 특히 바람직한 유형은 모 항체의 하나 이상의 과가변 영역 잔기를 치환하는 것을 포함한다(예컨대, 인간화 또는 인간 항체). 일반적으로, 추가의 개발을 위해 선택된 생성된 변이체는 그들이 생성된 모 항체에 상대적으로 개선된 생물학적 특성을 가질 것이다. 그러한 치환 변이체를 생성하기 위한 편리한 방법은 파지 디스클레이를 이용한 친화도 성숙(affinity maturation)을 포함한다. 요약하면, 여러 과가변 영역 부위(예컨대, 6-7 부위)가 변이되어 각각의 부위에서 모든 가능한 아미노산 치환을 생성한다. 그에 따라 생성된 항체 변이체는 각각의 입자 내에 패키징된 M13의 유전자 III 산물에 융합으로서 사상 파지 입자(filamentous phage particles)로부터 일가 방식(monovalent fashion)으로 디스플레이된다. 파지-디스플레이된 변이체는 그런 다음 여기에서 기술된 바와 같이 그들의 생불학적 활성(예컨대, 결합 친화도)에 대해 스크리닝된다. 변형을 위한 후보 과가변 영역 부위를 확인하기 위해, 알라닌 스캐닝 돌연변이화를 수행하여 항원 결합에 중대하게 기여하는 과가변 영역 잔기를 확인할 수 있다. 대신하여, 또는 추가로, 항원-항체 복합체의 결정 구조를 분석하여 결합 도메인 및 예컨대, 인간 BCMA 간의 접촉 포인트를 확인하는 것이 유리할 수 있다. 그러한 접촉 잔기 및 주변 잔기는 여기에서 상술하나 기술에 따른 치환에 대한 후보들이다. 그러한 변이체들이 생성될 때, 변이체의 패널을 여기에서 기술한 바와 같이 스크리닝되게 하고, 하나 이상의 연관 어세이에서 우수한 특성을 갖는 항체들을 추가의 개발을 위해 선택할 수 있다.
결합 분자의 또다른 변형이 여기에서 고려된다. 예를 들어, 결합 분자는 다양한 비단백질성 폴리머, 예컨대, 폴리에틸렌 글리콜, 폴리프로필렌 글리콜, 폴리옥시알킬렌 또는 폴리에틸렌 글리콜 및 폴리프로필렌 글리콜의 코폴리머 중 하나와 연결될 수 있다. 결합 분자는 또한 예를 들어 코아세르베이션 기술 또는 계면 폴리머화에 의해 제조된 마이크로캡슐(예를 들어, 하이드록시메틸셀룰로오스 또는 젤라틴-마이크로캡슐 및 폴리(메틸메타아크릴레이트) 마이크로캡슐, 각각)로, 콜로이달 약물 전달 시스템(예를 들어, 리포좀, 알부민 마이크로스피어, 마이크로에멀전, 나노입자 및 나노캡슐), 또는 마크로에멀전 내에 포집될 수 있다. 그러한 기술들은 Remington's Pharmaceutical Sciences, 16th edition, Oslo, A., Ed., (1980)에서 기술된다.
여기에서 개시된 결합 분자는 또한 면역-리포좀으로 제제화될 수 있다. ??泰?은 포유동물에 약물을 전달하기에 유용한, 다양한 유형의 지질, 인지질 및/또는 계면활성제로 이루어진 소포이다. 리포좀의 성분은 통상 이중층 형성 내에 존재하여, 생물학적 막의 지질 배열과 유사하다. 항체를 함유하는 리포좀은 다음과 같이 당업계에 알려진 방법에 의해 제조된다: Epstein et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 82: 3688 (1985); Hwang et al. , Proc. Natl Acad. Sci. USA, 77: 4030 (1980); US 등록특허번호 4,485,045 및 4,544,545; 및 1997년 10월 23일 공개된W0　97/38731. 향상된 순환 시간을 갖는 리포좀이 US 특허 번호 5,013,556에 개시되어 있다. 특히 유용한 리포좀은 포스파티딜콜린, 콜레스테롤 및 PEG-유도화된 포스파티딜에탄올아민(PEG-PE)을 포함하는 지질 조성물로 역상 증발법에 의해 생성될 수 있다. 리포좀은 정해진 기공 크기의 필터를 통해 밀어내어 원하는 직경을 갖는 리포좀을 수득한다. 본 발명의 항체의 Fab'단편은 다이설파이드 교환 반응을 통해 Martin et al. J. Biol. Chem. 257: 286-288 (1982) 에 기술된 바와 같이 리포좀에 컨쥬게이션될 수 있다. 화학요법제는 선택적으로 리포좀 내에 함유된다. Gabizon et al. J. National Cancer Inst. 81 (19) 1484 (1989) 참조
재조합 기술을 이용할 때, 결합 분자는 세포내에서, 주변세포질 공간 내에서 생산되거나, 또는 배지로 직접 분비될 수 있다. 결합 분자가 세포내에서 생산되는 경우, 첫 번째 단계로서, 침전물 찌꺼기, 숙주세포 또는 용해된 단편들이, 예를 들어, 원심분리 또는 초미세여과에 의해 제거된다. Carter　et al., Bio/Technology 10: 163-167 (1992)는 E.　coli.의 주변세포질 공간 내로 분비되는 항체들을 단리하는 과정을 기술한다.
세포로부터 제조된 결합 분자 조성물은 예를 들어, 하이드록실아파타이트 크로마토그래피, 겔 전기영동, 투석 및 친화성 크로마토그래피를 이용하여 정제될 수 있으며, 친화성 크로마토그래피가 바람직한 정제 기술이다.
추가적 양태에서, 본 발명은 본 발명의 결합 분자를 코딩하는 핵산 서열에 관한 것이다. 용어 "핵산"은 당업자에게 잘 알려져 있으며, DNA (cDNA와 같은) 및 RNA (mRNA와 같은)를 포괄한다. 핵산은 이중가닥 및 단일가닥, 선형 및 원형일 수 있다. 상기 핵산 분자는 바람직하게는 숙주 세포 내에 바람직하게는 포함되는 벡터 내로 바람직하게는 포함된다. 상기 숙주 세포는 본 발명의 핵산 서열로 예컨대 형질 전환 또는 형질감염 후, 결합 분자를 발현할 수 있다. 그러한 목적을 위해 핵산 분자는 조절 서열과 작동가능하게 연결된다.
벡터는 (외래의) 유전 물질을 세포 내로 이동시키는 비히클로서 사용되는 핵산 물질이다. 용어 "벡터"는 - 이에 제한되는 것은 아니나 - 플라스미드, 바이러스, 코스미드 및 인공 크로모좀을 포괄한다. 일반적으로, 조작된 벡터는 복제 오리진, 멀티클로닝 부위 및 선별 마커를 포함한다. 벡터 그 자체는 일반적으로 뉴클레오타이드 서열, 통상적으로 aDNA 서열이며, 이는 삽입(전이유전자) 및 벡터의 "백본"으로서 제공되는 더 큰 서열을 포함한다. 최근의 벡터는 전이유전자 삽입물 및 백본 이외에 추가의 특성을 포함한다: 프로모터, 유전적 마커, 항생물적 저항성, 리포터 유전자, 타겟팅 서열, 단백질 정제 태그. 특히 발현 벡터(발현 구조체)로 불리는 벡터는 표적 세포 내에서 전이유전자의 발현을 위한 것이고, 일반적으로 전이유전자의 발현을 유도하는 프로모터 서열과 같은 조절 서열을 갖는다. 벡터의 표적 세포 내로의 삽입은 대개 박테리아 세포에 대해서는 "형질전환", 진핵세포에 대해서는 "형질감염"으로 지칭하나, 바이러스 벡터의 삽입은 또한 "형질도입"으로 지칭한다.
여기에서 사용된, 용어 "숙주 세포"는 본 발명의 결합 분자를 코딩하는 핵산이 형질전환, 형질감염 등의 방법에 의해 도입되는 세포를 말하는 것으로 의도된다. 그러한 용어는 특정 대상 세포뿐만 아니라 그러한 세포의 자손 또는 잠재적 자손도 말하는 것으로 이해해야 할 것이다. 특정 변형이 돌연변이 또는 환경적 영향으로 인해 후손에서 발생할 수 있기 때문에, 그러한 자손은 사실 모세포와 동일한 것은 아닐 수 있지만 여기에서 사용된 용어의 범위 내에 여전히 포함된다.
여기에서 사용된, 용어 "발현"은 이에 제한되는 것은 아니나, 전사, 전사 후 변형, 번역, 번역 후 변형, 및 분비를 포함하는, 본 발명의 결합 분자의 생산에 관여하는 임의의 단계를 포함한다.
용어 "조절 서열"은 특정 숙주 생물체에서 작동가능하게 연결될 코딩 서열의 발현을 위해 필요한 DNA 서열을 말한다. 원핵세포에 적합한 조절 서열은, 예를 들면, 프로모터, 선택적으로는 오퍼레이터 서열, 및 리보좀 결합 부위를 포함한다. 진핵 세포는 프로모터, 폴리아데닐화 신호, 및 인핸서를 이용하는 것으로 알려져 있다.
핵산이 다른 핵산 서열과 기능적 관계에 놓여 있을 때 "작동가능하게 연결"된다. 예를 들어, 전구서열 또는 분비 리더에 대한 DNA는 폴리펩타이드의 분비에 참여하는 전구단백질로서 발현되는 경우 폴리펩타이드에 대한 DNA에 작동가능하게 연결되며; 프로모터 또는 인핸서는 서열의 전사에 영향을 미치는 경우 코딩 서열에 작동가능하게 연결되고; 또는 리보좀 결합 부위는 번역을 촉진시키기 위해 그것이 위치할 경우 코딩 서열에 작동가능하게 연결된다. 일반적으로, "작동가능하게 연결된"은 연결된 DNA 서열들이 분비 리더의 경우에는 인접하고, 리딩 단계에서 인접하다. 그러나, 인핸서는 인접해야만 하지 않는다. 연결은 간편한 제한 부위에서의 라이게이션에 의해 수행된다. 그러한 부위가 존재하지 않는 경우, 합성 올리고뉴클레오타이드 어댑터 또는 링커가 관례에 따라 사용된다.
용어 "숙주 세포", "표적 세포" 또는 "수령 세포(recipient cell)"는 외생적 핵산 분자, 폴리뉴클레오티드 및/또는 단백질의 도입 또는 벡터에 대한 수령자가 되었거나 될 수 있는 임의의 개개의 세포 또는 세포 배양물을 포함하는 것으로 의도된다. 또한 단일 세포의 자손을 포함하는 것으로 의도되며, 자손은 자연적, 우연적, 또는 의도적 돌연변이로 인해 본연의 모세포에 필수적으로 완전히 동일하지 않을 수 있다(형태적으로 또는 유전적 또는 전체 DNA 보완물에서). 세포들은 원핵세포성 또는 진핵세포성일 수 있으며, 이에 제한되는 것은 아니나, 박테리아 세포, 효모 세포, 동물 세포 및 포유동물 세포, 예컨대, 뮤린, 랫트, 마카크 또는 인간을 포함한다.
적합한 숙주세포는 효모, 곰팡이, 곤충 세포 및 포유동물 세포를 포함한 진핵세포 및 원핵세포를 포함한다.
본 발명의 결합 분자는 박테리아에서 생산될 수 있다. 본 발명의 결합 분자의 발현 후, 바람직하게는 결합 분자는 가용 분획 내 E.　coli 세포 페이스트로부터 단리되고, 예컨대, 친화성 크로마토크래피 및/또는 크기 배제를 통해 정제될 수 있다. 최종 정제는, 예컨대, CHO 세포에서 발현된 항체를 정제하는 방법과 유사하게 수행될 수 있다.
원핵세포뿐만 아니라, 사상 진균 또는 효모와 같은 진핵성 미생물은 본 발명의 결합 분자에 대한 적합한 클로닝 또는 발현 숙주이다. Saccharomyces cerevisiae 또는 통상의 제빵 효모는 하급 진핵성 숙주 생물체 중에서 가장 흔히 사용된다. 그러나, Schizosaccharomyces pombe, Kluyveromyces 숙주(예컨대, K.　lactis, K.　fragilis (ATCC 12424), K.　bulgaricus (ATCC 16045), K.　wickeramii (ATCC 24178), K.　waltii (ATCC 56500), K.　drosophilarum (ATCC 36906), K.　thermotolerans, 및 K.　marxianus); yarrowia (EP 402 226); Pichia pastoris (EP 183 070); Candida; Trichoderma reesia (EP 244 234); Neurospora crassa; Schwanniomyces (예컨대, Schwanniomyces occidentalis); 및 예컨대, Neurospora, Penicillium, Tolypocladium, 및 Aspergillus 숙주(예컨대, A.　nidulans and A.　niger. )와 같은 사상 진균과 같은 다양한 다른 속, 종 및 균주가 통상적으로 입수가능하고 여기에서 유용하다.
본 발명의 글리코실화된 결합 분자, 바람직하게는 항체 유래 결합 분자의 발현을 위한 적합한 숙주 세포는 다세포 생물체로부터 유래한 것이다. 무척추 세포의 예는 식물 및 동물 세포를 포함한다. 수많은 배큘로바이러스 균주 및 변이체 그리고 상응하는 Spodoptera frugiperda (애벌레), Aedes aegypti (모기), Aedes albopictus (모기), Drosophila melanogaster (초파리), 및 Bombyx mori 와 같은 숙주로부터의 상응하는 허용가능한 동물 숙주 세포가 확인되었다. 형질감염을 위한 다양한 바이러스 균주들은 공중에서 입수가능하며, 예컨대, Autographa californica NPV의 L-1 변이체 및 Bombyx mori NPV의 Bm-5 균주, 그리고 그러한 바이러스들은 본 발명에 따른 여기에서의 바이러스로서, 특히 Spodoptera frugiperda 세포의 형질감염을 위해 사용될 수 있다.
목화, 옥수수, 감자, 대두, 페튜니아, 토마토, 아라비돕시스 및 담배의 식물 세포 배양물 또한 숙주로서 활용될 수 있다. 식물 세포 배양에서의 단백질 발현에서 유용한 클로닝 및 발현 벡터들은 당업자에게 알려져 있다. 예컨대, Hiatt et al., Nature (1989) 342: 76-78, Owen et al. (1992) Bio/Technology 10: 790-794, Artsaenko et al. (1995) The Plant J 8: 745-750, 및 Fecker et al. (1996) Plant Mol Biol 32: 979-986 참조.
그러나, 가장 관심있는 것은 척추동물 세포 및 배양물 중의 척주동물세포의 증식(조직 배양)이 일반적 과정이 된다. 유용한 포유동물 숙주세포주의 예는 SV40에 의해 형질감염된 원숭이 신장 CV1 세포주 (COS-7, ATCC CRL 1651); 인간 배아 신장 세포주 (현탁 배양액 중의 성장에 대해 서브클로닝된 293 또는 293 세포주, Graham et al. , J. Gen Virol. 36 : 59 (1977)); 아기 햄스터 신장 세포 (BHK, ATCC CCL 10); 중국 햄스터 난소 세포/-DHFR (CHO, Urlaub et al. , Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77: 4216 (1980)); 마우스 세르토리 세포(TM4, Mather, Biol. Reprod. 23: 243-251 (1980)); 원숭이 신장 세포 (CVI ATCC CCL 70); 아프리카 녹색 원숭이 신장 세포 (VERO-76, ATCC CRL1587) ; 인간 자궁경부암종 (HELA, ATCC CCL 2); 개 신장 세포 (MDCK, ATCC CCL 34); 버팔로 랫트 간 세포 (BRL 3A, ATCC CRL 1442); 인간 폐 세포 (W138, ATCC CCL 75); 인간 간 세포 (Hep G2,1413 8065); 마우스 유방 종양 (MMT 060562, ATCC CCL5 1); TRI 세포 (Mather et al., Annals N. Y Acad. Sci. 383 : 44-68 (1982) ) ; MRC 5 세포; FS4 세포; 및 인간 간종양 세포주 (Hep G2)이다.
재조합 기술을 이용할 때, 본 발명의 결합 분자는 세포내에서, 주변세포질 공간 내에서 생산되거나, 또는 배지로 직접 분비될 수 있다. 결합 분자가 세포내에서 생산되는 경우, 첫 번째 단계로서, 침전물 찌꺼기, 숙주세포 또는 용해된 단편들이, 예를 들어, 원심분리 또는 초미세여과에 의해 제거된다. Carter　et al., Bio/Technology 10: 163-167 (1992)는 E.　coli.의 주변세포질 공간 내로 분비되는 항체들을 단리하는 과정을 기술한다. 요약하면, 세포 페이스트를 소듐 아세테이트(pH 3.5), EDTA, 및 페닐메틸설포닐플루오라이드 (PMSF)의 존재 중에서 약 30분에 걸쳐 녹인다. 세포 잔해물을 원심분리에 의해 제거한다. 항체가 배지로 분비되는 경우, 그러한 발현 시스템으로부터의 상층액을 일반적으로 상업적으로 입수가능한 단백질 농축 필터, 예를 들어, Amicon 또는 Millipore Pellicon 초미세여과 유닛을 이용하여 먼저 농축시킨다. PMSF과 같은 단백질 저해제를 앞서 언급한 임의의 단계에 포함시켜 단백질분해를 저해할 수 있으며 항생제를 포함시켜 우발적인 오염원의 성장을 예방할 수 있을 것이다.
숙주세포로부터 제조된 본 발명의 결합 분자는 예를 들어, 하이드록실아파타이트 크로마토그래피, 겔 전기영동, 투석 및 친화성 크로마토그래피를 이용하여 정제될 수 있으며, 친화성 크로마토그래피가 바람직한 정제 기술이다.
친화성 리간드가 부착되는 매트릭스는 가장 빈번하게는 아가로스이나, 다른 매트릭스도 이용가능하다. 조절된 포어 글라스 또는 폴리(스티렌디비닐)벤젠과 같은 기계적으로 안정한 매트릭스는 아가로스에 의해 달성될 수 있는 것에 비해 더 빠른 유속과 더 짧은 공정 시간을 허용한다. 본 발명의 결합 분자가 CH3 도메인을 포함하는 경우, Bakerbond ABXMresin (J. T. Baker, Phillipsburg, NJ)이 정제를 위해 유용할 수 있다. 회수되는 항체에 따라 이온-교환 컬럼 상에서의 분별, 에탄올 침전법, 역상 HPLC, 실리카 상의 크로마토그래피, 헤파린 SEPHAROSETM 상의 크로마토그래피, 음이온 또는 양이온 교환 수지(폴리아스파르트산 컬럼과 같은) 상에서의 크로마토 그래피, 크로마토-포커싱, SDS-PAGE, 및 암모늄 설페이트 침전법과 같은 단백질 정제를 위한 다른 기술들도 또한 이용가능하다.
또 다른 양태에서, 본 발명의 결합 분자의 생산 방법이 제공되며, 상기 생산 방법은 결합 분자의 발현을 허용하는 조건 하에서 여기에서 정의된 숙주 세포를 배양하고 배양물로부터 생산된 결합 분자를 회수하는 것을 포함한다.
용어 "배양"은 배지 중에서 적합한 조건 하에서의 세포의 인 비트로에서의 유지, 분화, 성장, 증식 및/또는 번식을 말한다.
대체적인 구체예에서, 본 발명의 결합 분자 또는 본 발명의 방법에 따라 생산된 결합 분자를 포함하는 조성물이 제공된다. 바람직하게는 상기 조성물은 약학적 조성물이다.
여기에서 사용된, 용어 "약학적 조성물"은 환자, 바람직하게는 인간 환자에 투여를 위한 조성물에 관한 것이다. 특히 바람직한 본 발명의 약학 조성물은 본 발명의 결합 분자를 포함한다. 바람직하게는 약학 조성물은 담체, 안정화제 및/또는 부형제의 적합한 제제를 포함한다. 바람직한 구체예에서, 약학 조성물은 비경구, 경피, 체강내(intraluminal), 동맥내, 척수관내 및/또는 비강내 투여를 위한 또는 조직으로의 직접 주사를 위한 조성물을 포함한다. 상기 조성물은 주입 또는 주사를 통해 환자에게 투여되는 것이 특히 고려된다. 적합한 조성물의 투여는 상이한 방식에 의해, 예컨대, 정맥내, 복강내, 피하, 근육내, 국소 또는 피내 투여에 의해 이루어질 수 있다. 특히, 본 발명은 적합한 조성물의 중단되지 않는 투여에 대해 제공된다. 비제한적 예로서, 중단되지 않는, 즉, 연속적인 투여는 환자의 체내로 치료제의 유입을 계측하기 위한 환자에게 장착된 작은 펌프 시스템에 의해 실현될 수 있다. 본 발명의 결합 분자를 포함하는 약학 조성물은 상기 펌프 시스템을 이용함으로써 투여될 수 있다. 그러한 펌프 시스템은 당업계에 일반적으로 알려져 있으며, 통상적으로 주입되는 치료제를 포함하는 카트리지의 주기적인 교환에 의존한다. 그러한 펌프 시스템에서 카트리지를 교환할 때 환자의 체내로의 치료제의 그렇지 않았다면 중단되지 않는 흐름의 일시적인 중단이 뒤따를 수 있다. 그러한 경우에서, 카트리지 교체 이전의 투여 단계 및 카트리지 교체 후 투여의 단계는 본 발명의 약학적 수단 및 방법의 의미 내에서 그러한 치료제의 하나의 "중단되지 않는 투여"를 함께 이루는 것으로 여전히 고려될 것이다.
본 발명의 이들 결합 분자의 연속적인 또는 중단되지 않는 투여는 저장소 밖으로 유체를 운반하기 위한 유체 운반 기구 및 상기 운반 기구을 작동시키기 위한 작동 기구를 포함하는 유체 전달 장치 또는 작은 펌프 시스템에 의해 정맥내 또는 피하로 투여될 수 있다. 피하 투여용 펌프 시스템은 환자의 피부를 관통하여 환자의 신체에 적합한 조성물을 전달하기 위한 니들 또는 캐뉼러를 포함할 수 있다. 상기 펌프 시스템은 환자의 정맥, 동맥 또는 혈관과 독립적으로 환자의 피부에 직접 고정되거나 부착되어 상기 펌프 시스템 및 환자의 피부 사이의 직접적인 접촉을 허용할 수 있다. 상기 펌프 시스템은 24시간에서 수일까지 동안 환자의 피부에 부착될 수 있다. 상기 펌프 시스템은 작은 부피에 대한 저장소를 갖는 작은 크기일 수 있다. 비제한적인 예로서, 투여되는 적합한 약학 조성물에 대한 저장소의 부피는 0.1 내지 50 ml일 수 있다.
연속적 투여는 피부에 작용되고 간격을 두고 교체되는 패치에 의한 경피 투여일 수 있다. 당업자는 이러한 목적에 적합한 약물 전달용 패치 시스템을 알고 있다. 첫 번째 소진된 패치의 교체가 유리하게도, 예를 들어, 첫 번째 소진된 패치와 바로 인접한 피부 표면 상에 그리고 첫 번째 소진된 패치의 제거 직전에, 새로운 두 번째 패치의 배치와 동시적으로 수행될 수 있으므로, 경피 투여는 특히 중단되지 않는 투여를 잘 처리할 수 있다는 점이 중요하다. 본 발명의 조성물은 추가로 약학적으로 허용가능한 담체를 포함할 수 있다. 적합한 약학적 담체의 예는 당업계에 잘 알려져 있으며, 인산 완충 식염수 용액, 물, 오일/물 에멀젼과 같은 에멀전, 다양한 유형의 습윤제, 멸균 용액, 리포좀 등을 포함한다. 그러한 담체를 포함하는 조성물은 잘 알려진 통상의 방법에 의해 제제화될 수 있다. 제제화는 카보하이드레이트, 완충 용액, 아미노산 및/또는 계면활성제를 포함할 수 있다. 카보하이드레이트는 비환원당, 바람직하게는 트레할로스, 수크로스, 옥타설페이트, 소르비톨 또는 자일리톨일 수 있다. 일반적으로, 여기에서 사용된 "약학적으로 허용가능한 담체"는 약학적 투여에 적합한, 임의의 모든 용매, 현탁 매질, 코팅제, 항균제 및 항진균제, 등장제 및 흡수 지연제를 포함한다. 약학적 활성 성분에 대한 그러한 매질 및 시약의 사용은 당업계에 잘 알려져 있다. 허용가능한 담체, 부형제 또는 안정화제는 사용된 투여량 및 농도에서 수령자에게 비독성이며 다음을 포함한다: 추가의 완충 시약; 보존제; 공용매; 아스코르브산 및 메티오닌을 포함하는 항산화제; EDTA와 같은 킬레이팅제; 금속 복합체(예컨대, Zn-단백질 복합체); 폴리에스테르와 같은 생분해성 폴리머; 소듐, 다가 당 알코올과 같은 염-형성 반대이온; 알라닌, 글라이신, 아스파라긴, 2-페닐알라닌 및 트레오닌과 같은 아미노산; 트레할로스, 수크로스, 옥타설페이트, 소르비톨 또는 자일리톨 스타키오스, 만노오스, 소르보스, 자일로스, 리보오스, 마이오이니시토스(myoinisitose), 갈락토오스, 락티톨, 리비톨, 마이오이니시톨, 갈락티톨, 글리세롤, 사이클리톨(예컨대, 이노시톨), 폴리에틸렌 글리콜과 같은 당 또는 당 알코올; 글루타티온, 티옥산, 소듐 티오글리콜레이트, 티오글리세롤, [알파]-모노티오글리세롤, 및 소듐 티오 설페이트와 같은 황 함유 환원제; 인한 혈청 알부민, 소 혈청 알부민, 젤라틴 또는 기타 이뮤노글로불린과 같은 저분자량 단백질; 및 폴리비닐피롤리돈과 같은 친수성 폴리머. 그러한 제제는 펌프 시스템과 함께 및/또는 없이 정맥 내 또는 피하일 수 있는 연속 투여를 위해 사용될 수 있다. 아미노산은 하전된 아미노산, 바람직하게는 리신, 리신 아세테이트, 아르기닌, 글루타메이트 및/또는 히스티딘일 수 있다. 계면활성제는 바람직하게는 >1.2 KD의 분자량을 갖는, 세제 및/또는 바람직하게는 >3 KD의 분자량을 갖는, 폴리에테르일 수 있다. 바람직한 세제에 대한 비제한적인 예는 트윈 20, 트윈 40, 트윈 60, 트윈 80 또는 트윈 85일 수 있다. 바람직한 폴리에테르에 대한 비제한적인 예는 PEG 3000, PEG 3350, PEG 4000 또는 PEG 5000일 수 있다. 본 발명에서 사용된 완충 시스템은 바람직하게는 5-9의 pH를 가질 수 있으며, 시트레이트, 숙시네이트, 포스페이트, 히스티딘 및 아세테이트를 포함할 수 있다.
본 발명의 조성물은 비-침팬지 영장류, 예를 들어 마카크에 대해 여기에서 기술된 종간 특이성을 나타내는 본 발명의 폴리펩티드의 증가하는 투여량을 투여함에 의해 예컨대 용량 확대 연구에 의해 결정될 수 있는 적합한 투여량으로 대상체에게 투여될 수 있다. 앞서 언급한 바와 같이, 여기에서 기술된 종간 특이성을 나타내는 본 발명의 결합 분자는 비침팬지 영량류에서 전임상 시험에서와 동일한 형태로 유리하게 사용될 수 있고 인간에서 약물로서 사용될 수 있다. 이들 조성물은 또한 다른 단백질성 및 비단백질성 약물과 조합하여 투여될 수 있다. 이들 약물을 여기에서 정의된 본 발명의 폴리펩타이드를 포함하는 조성물과 동시적으로 또는 상기 폴리펩타이드의 투여 전 또는 후에 분리하여 정해진 시간 간격과 용량으로 투여될 수 있다. 투여량 요법은 주치의와 임상적 인자에 의해 결정될 수 있을 것이다. 임의의 한 환자에 대한 투여량은 환자의 크기, 신체 표면적, 나이, 투여받고 있는 특정 화합물, 성별, 투여의 시간 및 경로, 일반적 건강, 및 동시에 투여되는 다른 약물을 포함한 많은 인자들에 의존된다는 점은 의학 분야에서 잘알려져 있다.
비경구 투여용 제제는 멸군 수성 및 비수성 용액, 현탁액, 및 에멀젼을 포함한다. 비수성 용매의 예는 프로필렌 글리콜, 폴리에틸렌 글리콜, 올리브유와 같은 식물유, 및 에틸 올레이트와 같은 주사가능한 유기 에스테르를 포함한다. 수성 담체는 식염수 및 완충 매질을 포함하여, 물, 알코올성/수성 용액, 에멀젼 또는 현탁액을 포함한다. 비경구 비히클은 소듐 클로라이드 용액, 링거 덱스트로스, 덱스트로스 및 소듐 클로라이드, 유산 링거액, 또는 불휘발성유를 포함한다. 정맥내 비히클은 유체 및 영양 보충제, 전해질 보충제(링거 덱스트로스에 기초한 것들과 같은) 등을 포함한다. 예를 들어, 항미생물제, 항산화제, 킬레이팅제, 불활성 가스 등과 같은 보존제 및 기타 첨가제 또한 존재할 수 있다. 또한, 본 발명의 조성물은 예컨대, 바람직하게는, 인간 기원의, 혈청 알부민 또는 이뮤노글로불린과 같은 단백질성 담체를 포함할 수 있다. 본 발명의 조성물은 여기에서 정의된 본 발명의 폴리펩타이드에 더하여 추가로 조성물의 의도된 용도에 따른 추가의 생물학적 활성제를 포함할수 있는 것으로 고려된다. 그러한 활성제는 위장관계에 작용하는 약물, 세포정지제(cytostatica)로 작용하는 약물, 고요산혈증을 예방하는 약물, 면역응을 저해하는 약물(예컨대, 코르티코스테로이드), 염증 반응을 조절하는 약물, 순환계에 작용하는 약물 및/또는 당업계에 알려진 사이토카인과 같은 물질일 수 있다. 본 발명의 결합 분자는 또한 동시-요법, 즉 다른 항암 의약과 함께 조합하여 적용되는 것이 또한 고려된다.
여기에서 정의된 약학적 조성물의 생물학적 활성은 하기 실시예, 　WO 99/54440 또는 Schlereth et al. (Cancer Immunol. Immunother. 20 (2005), 1-12)에서 기술하고 있는 바와 같은, 예를 들어 세포독성 어세이에 대해 측정될 수 있다. 여기에서 사용된 "효능" 또는 "인 비보 효능"은 예컨대, 표준화된 NCI 반응 기준을 이용하여 본 발명의 약학적 조성물에 의한 치료법에 대한 반응을 말한다. 본 발명의 약학적 조성물을 이용한 치료법의 성공 또는 인비보 효능은 그의 의도된 목적에 대한 조성물의 효과, 즉 그의 원하는 효과, 즉, 병리학적 세포, 즉 종양세포의 감소를 야기하는 조성물의 능력을 말한다. 인 비보 효능은 이에 제한되는 것은 아니나 백혈구 계수, 감별, FACS(Fluorescence Activated Cell Sorting), 골수천자를 포함한, 각각의 질병의 실체에 대한 확립된 표준 방법에 의해 모니터링 될 수 있다. 추가로, 다양한 질환 특이적 임상적 화학 파라미터 및 기타 확립된 표준 방법들이 사용될 수 있다. 나아가, 컴퓨터-보조 토모그래피, X-레이, 핵자기공명 토모그래피(예컨대, National Cancer Institute-기준 기초의 반응 평가 [Cheson BD, Horning SJ, Coiffier B, Shipp MA, Fisher RI, Connors JM, Lister TA, Vose J, Grillo-Lopez A, Hagenbeek A, Cabanillas F, Klippensten D, Hiddemann W, Castellino R, Harris NL, Armitage JO, Carter W, Hoppe R, Canellos GP. Report of an international workshop to standardize response criteria for non-Hodgkin's lymphomas. NCI Sponsored International Working Group. J Clin Oncol. 1999 Apr;17(4):1244]에 대해), 양전자 방사 단층 촬영 스캐닝, 백혈구 계수, 감별, FACS(Fluorescence Activated Cell Sorting), 골수천자, 림프절 생검/조직학, 및 다양한 림프종 특이적 임상적 화학 파라미터(예컨대, 락테이트 디하이드로게네이즈) 및 기타 확립된 표준 방법들이 사용될 수 있다.
본 발명의 약학 조성물과 같은 약물의 개발에서의 또 다른 주요 도전은 약동학적 특성의 예측가능한 조절이다. 이 측면에서 약물 후보의 약동학적 프로파일, 즉, 주어진 상태를 치료하는 특정 약물의 능력에 영향을 미치는 약동학적 파라미터의 프로파일이 확립될 수 있다. 특정 질환 실체를 치료하기 위한 약물의 능력에 영향을 미치는 약물의 약동학적 파라미터는, 이에 제한되는 것은 아니나, 반감기, 분포 용적, 간 초회 통과 대사 및 혈액 혈청 결합의 정도를 포함한다. 주어진 약물의 효능은 상기 언급된 각각의 파라미터에 의해 영향을 받을 수 있다.
"반감기"는 투여된 약물의 50%가 생물학적 과정, 예컨대, 대사, 분비 등을 통해 제거되는 시간을 의미한다.
"간 초회 통과 대사(hepatic first-pass metabolism)"는 약물이 간과 첫 번째 접촉할 때, 즉 간을 처음으로 통과하는 동안 약물이 대사되는 경향을 의미한다.
"분포 용적"은 예컨대, 세포내 및 세포외 공간, 조직 및 기관 등과 같은 신체의 다양한 구획을 통한 약물의 보유 정도 및 이들 구획 내의 약물의 분포를 의미한다.
"혈액 혈청 결합의 정도"는 알부민과 같은 혈액 혈청 단백질과 상호작용 및 결합하여 약물의 생물학적 활성의 감소 또는 손실을 이끄는 약물의 경향을 의미한다.
약동학적 파라미터는 또한 생체이용율, 지연 시간 (Tlag), Tmax, 흡수율, 더 많은 발병 및/또는 투여되는 약물의 주어진 양에 대한 Cmax를 포함한다. "생체이용율"은 혈액 구획 내 약물의 양을 의미한다. "지연 시간"은 약물의 투여와 그의 탐지 및 혈액 또는 혈장 중의 가측성 간의 시간 지연을 의미한다.
"Tmax"는 약물의 최대 혈중 농도가 도달된 후의 시간이고, "Cmax"는 주어진 약물로 최대 얻어진 혈중 농도이다. 그의 생물학적 효과에 대해 요구되는 약물의 혈액 또는 조직 동도에 도달하는 시간은 모든 파라미터에 의해 영향을 받는다. 상기 개략된 바와 같이 비침팬지 영장류의 전임상 동물 시험에서 결정될 수 있는 종간 특이성을 나타내는 이중특이적 단일쇄 항체의 약동학적 파라미터는 예컨대, Schlereth et al. 에 의한 문헌(Cancer Immunol. Immunother. 20 (2005), 1-12)에서 언급하고 있다.
여기에서 사용된 용어 "독성"은 유해 사례 또는 심각한 유해 사례에서 나타난 약물의 독성 효과를 말한다. 이들 부작용은 투여후 일반적인 약물의 내약성의 결여 또는 국소적 용인의 결여로 말할 수 있다. 독성은 또한 약물에 의해 야기된 기형발생 또는 암종발생 효과를 포함할 수 있다.
여기에서 사용된 용어 "안전성", "인 비보 안정성", "내약성"은 약물의 투여 직후(국소적 용인) 및 약물의 장기간의 적용 후 심각한 유해 사례가 없는 약물의 투여를 정의한다. "안전성", "인 비보 안정성", "내약성"은 예컨대, 치료와 추적관찰 기간 동안 규칙적인 간격으로 평가할 수 있다. 측정은 임상적 평가, 예컨대, 장기 소견 및 실험실적 비정상의 스크리닝을 포함한다. 임상적 평가가 수행되며 정상 소견에 대한 일탈이 NCI-CTC 및/또는 MedDRA 표준에 따라 기록된/코드된다. 장기 소견은 예컨대, Common Terminology Criteria for adverse events v3.0(CTCAE)에서 제시한 바와 같은 알러지/면역학, 혈액/골수, 심장 부정맥, 응집 등과 같은 판단기준을 포함한다. 시험될 수 있는 실험실적 파라미터는 예를 들어 혈액학, 임상 화학, 응집 프로파일 및 뇨 분석, 그리고 혈청, 혈장, 림프액 또는 척수액, 액 등과 같은 다른 체액의 시험을 포함한다. 따라서, 안전성은 물리적 실험, 이미징 기술(즉, 초음파, x-레이, CT 스캔, 자기공명영상(MRI), 기술적 장비로의 다른 측정(즉, 심전도), 활력징후에 의해, 실험적 파라미터를 측정하고 유해 사례를 기록함으로써 평가될 수 있다. 예를 들어, 본 발명에 따른 용도 및 방법에서의 비침팬지 영장류에서의 유해 사례는 조직병리학적 및/조직화학적 방법에 의해 시험될 수 있다.
용어 "유효 용량" 또는 "유효 투여량"은 원하는 효과를 달성 또는 적어도 부분적으로 달성하기에 충분한 양으로 정의된다. 용어 "치료상 유효 용량"은 이미 그 병을 앓고 있는 환자에서 병을 치료 또는 적어도 부분적으로 막기에 충분한 양으로서 정의된다. 이러한 용도를 위해 효과적인 양은 감염의 중증도 및 환자 자신의 면역계의 일반적 상태에 따라 의존될 수 있다. 용어 "환자"는 예방적 또는 치료적 처치를 받는 인간 및 다른 포유동물 대상체를 포함한다.
여기에서 사용된 용어 "유효 및 비독성 용량"은 주된 독성 효과 없이 또는 필수적으로 없이 병리학적 세포의 고갈, 종양 제거, 종양 수축 또는 질환의 안정화를 야기하기에 충분히 높은 본 발명의 결합 분자의 용인가능한 용량을 말한다. 그러한 유효 및 비독성 용량은 예컨대 당업계에서 기술된 용량 확대(dose escalation) 연구에 의해 결정될 수 있으며, 심각한 유해 사례를 유도하는 용량 아래여야 한다 (용량 제한 독성(dose limiting toxicity, DLT)).
상기 용어들은 또한 예컨대, Preclinical safety evaluation of biotechnology-derived pharmaceuticals S6; ICH Harmonised Tripartite Guideline; ICH Steering Committee meeting on July 16, 1997를 참고한다.
본 발명의 결합 분자의 적당한 투여량, 또는 치료상 유효량은 치료될 상태, 상태의 중증도, 이전 치료법, 및 환자의 임상적 경력 및 치료제에 대한 반응에 의존할 것이다. 적당한 용량은 의사의 판단에 따라 1회 또는 그 이상의 일련의 투여로 환자에게 투여될 수 있도록 조절될 수 있다. 약학적 조성물은 필요에 따라 단독 치료법으로 또는 항암 요법과 같은 추가의 치료법과 조합하여 투여될 수 있다.
본 발명의 약학 조성물은 특히, 비경구 투여, 즉 피하, 근육내, 정맥내, 관절 내 및/또는 윤활낭내 투여를 위해 유용하다. 비경구 투여는 일시 주사 또는 연속적 주입에 의할 수 있다.
약학적 조성물이 동결건조되는 경우, 동결건조된 물질은 우선 투여 전에 적당한 액체 중에서 재구성된다. 동결건조된 물질은 예컨대, 주사를 위한 세균발육억제수(bacteriostatic water for injection (BWFI)), 생리식염수, 포스페이트 완충 식염수(PBS) 또는 동결건조되기 이전의 단백질의 동일 제제 중에서 재구성될 수 있다.
바람직하게는, 본 발명의 결합 분자 또는 본 발명의 제조방법에 의해 생산된 결합 분자는 증식성 질환 종양성 질환 또는 면역학적 장애로부터 선택되는 질환의 예방, 치료 또는 개선에 사용된다.
본 발명의 대체적인 구체예는 본 발명의 결합 분자 또는 본 발명의 제조방법에 의해 생산된 결합 분자를 이를 필요로 하는 환자에게 투여하는 단계를 포함하는 증식성 질환 종양성 질환 또는 면역학적 장애로부터 선택되는 질환의 예방, 치료 또는 개선 방법을 제공한다.
여기에서 기술된 제제는 그를 필요로 하는 환자에서 여기에서 기술된 병리학적 의학적 상태의 치료, 개선 및/또는 예방에서 약학적 조성물로서 유용하다. 용어 "치료"는 치료적 처리 및 방지 및 예방책 모두를 말한다. 치료는 질병/장애, 질병/장애의 증상 또는 질병/장애에 대한 소인을 갖는 환자의 몸, 단리된 조직, 또는 세포에 제제를 질병/장애, 질병/장애의 증상 또는 질병/장애에 대한 소인을 낫게 하거나, 치유, 완화, 경감, 변화, 구제, 개선, 향상, 또는 영향을 미칠 목적으로 적용 또는 투여하는 것을 포함한다.
"치료가 필요한" 이들은 이미 그 장애를 갖고 있는 이들뿐만 아니라 그 장애가 예방되기 위한 이들도 포함한다. 용어 "질환"은 여기에서 기술된 단백질 제제로의 치료로 혜택을 받는 임의의 상태이다. 이는 포유동물이 문제의 그 질병에 취약하게 하는 이들 병리학적 상태를 포함하는 만성 및 급성 장애 또는 질환을 포함한다. 여기에서 치료되는 질병/장애의 비제한적 예는 증식성 질환, 종양성 질환 또는 면역학적 장애를 포함한다.
바람직하게는, 본 발명의 결합 분자는 형질세포 장애 및/또는 자가면역 질환과 같은 BCMA (과)발현과 연관된 B 세포장애의 예방, 치료 또는 개선을 위한 것이다. 상기 자가면역 질환은, 예를 들어 전신홍반성 낭창 또는 류마티스 관절염이다.
또한, 본 발명의 결합 분자를 이를 필요로 하는 대상체에 투여하는 것을 포함하는, 형질세포 장애 및/또는 자가면역 질환과 같은 BCMA (과)발현과 연관된 B 세포장애의 치료 또는 개선 방법이 제공된다. 상기 자가면역 질환은, 예를 들어 전신홍반성 낭창 또는 류마티스 관절염이다.
형질세포 장애에서, 형질세포의 단일 클론은 제어할 수 없게 크게 증식된다. 그 결과, 이 클론은 M-단백질로 알려진 막대한 양의 단일(단일클론) 항체를 생산한다. 단일클론 감마병증을 갖는 것과 같은, 일부 경우에서, 생산된 항체는 오직 경쇄 또는 중쇄만으로 이루어져 불완전하다. 이들 비정상적인 형질세포 및 그들이 생산한 항체들은 대개 하나의 타입으로 제한된다. 바람직하게는, 형질세포 장애는 다발골수종, 형질세포종, 형질세포성 백혈병, 마크로글로불린혈증, 아밀로이드증, 발덴스트롬 마크로글로불린혈증, 고립골 형질세포종, 골수외 형질세포종, 골경화성 골수종, 중쇄병, 의미불확정 단일클론 감마병증, 및 무증상 다발골수종으로 이루어진 군으로부터 선택된다.
또다른 양태에서, 본 발명의 결합 분자, 본 발명의 핵산 분자, 본 발명의 벡터 또는 본 발명의 숙주세포를 포함하는 키트가 제공된다. 상기 키트는 결합 분자를 함유하는 하나 이상의 바이알 및 사용 지시서를 포함할 수 있다. 상기 키트는 또한 본 발명의 결합 분자를 투여하기 위한 시린지, 펌프, 인퓨저 등과 같은 수단, 본 발명의 결합 분자를 재구성하기 위한 수단 및/또는 본 발명의 결합 분자를 희석하기 위한 수단을 포함한다.
추가로, 본 발명은 BCMA, 바람직하게는 인간 BCMA에 결합할 수 있는 결합 분자, 바람직하게는 항체의 생성을 위한 BCMA, 바람직하게는 인간 BCMA의 에피토프 클러스터 3의 용도에 관한 것이다. BCMA의 에피토프 클러스터 3은 바람직하게는 서열번호:　1002에 나타낸 서열의 아미노산 잔기 24 내지 41에 상응한다.
또한, 본 발명은 다음을 포함하는 BCMA, 바람직하게는 인간 BCMA에 결합할 수 있는, 항체, 바람직하게는 이중특이적 결합 분자의 생성 방법을 제공한다:
(a) BCMA, 바람직하게는 인간 BCMA 의 에피토프 클러스터 3을 포함하는 폴리펩타이드로 동물을 면역화시키고,
(b) 상기 항체를 얻고,
(c) 선택적으로 상기 항체를 인간 BCMA 및 바람직하게는 T 세포 CD3 수용체 복합체에 결합할 수 있는 이중특이적 결합 분자로 전환시키는 것을 포함하며,
여기에서 상기 BCMA의 에피토프 클러스터 3은 서열번호: 1002에 나타낸 서열의 아미노산 잔기 24 내지 41에 상응한다.
바람직하게는, 단계(b)는 얻어진 항체를 다음과 같이 시험하는 것을 포함한다:
인간 BCMA 단백질 내 각각의 에피토프 클러스터가 뮤린 BCMA 항원의 각각의 에피토프 클러스터로 교체될 때 (인간 에피토프 클러스터 3이 뮤린 에피토프 클러스터 3으로 대체되어 있는, 인간 BCMA을 포함하는 구조체가 생성; 서열번호: 1011 참조), 항체의 결합에 감소가 발생할 것이다. 상기 감소는 인간 BCMA 단백질 내 각각의 에피토프 클러스터에 결합하는 것을 100%로 예정할 때, 인간 BCMA 단백질 내 각각의 에피토프 클러스터와 비교하여 바람직하게는 적어도 10%, 20%, 30%, 40%, 50%; 보다 바람직하게는 적어도 60%, 70%, 80%, 90%, 95% 또는 심지어 100%이다. 앞서 언급한 인간 BCMA/뮤린 BCMA 키메라는 CHO 세포에서 발현되는 것이 고려된다. 또한 적어도 하나의 인간 BCMA/뮤린 BCMA 키메라는 EpCAM과 같은 상이한 막-결합 단백질의 막관통 도메인 및/또는 세포질성 도메인과 융합되는 것이 고려된다; 도 2a 참조.
비-인간 (예컨대, 뮤린) BCMA 항원의 각각의 에피토프 클러스터로의 교체로 인한 결합의 이러한 손실을 시험하는 방법은 첨부된 실시예, 특히 실시예 1-3에 기재되어 있다.
상기 방법은 추가로 항체가 인간 BCMA의 에피토프 클러스터 3에 결합하는지 그리고 추가로 Macaca mulatta(서열번호:1017) 또는 Macaca fascicularis (서열번호:1017)와 같은 마카크 BCMA의 에피토프 클러스터 3에 결합할 수 있는지를 시험하는 것을 포함할 수 있다.
본 발명은 또한 서열번호: 1-1000 및 1022-1093에서 볼 수 있는 아미노산 서열 중 어느 하나를 포함하는 결합 분자를 제공한다. 바람직하게는, 결합 분자는 "BCMA-(X)"로 명명된 결합 분자로부터의 세 개의 VH CDR 서열 ("VH CDR1", "VH CDR2", "VH CDR3"로 명명, 첨부된 서열 표의 4번째 컬럼 참조)(여기에서 X는 1-100이다 (첨부된 서열 표의 2번째 컬럼 참조) 및/또는 BCMA-X로 명명된 결합 분자로부터의 세 개의 VL CDR 서열 ("VL CDR1", "VH CDR2", "VH CDR3"로 명명, 첨부된 서열 표의 4번째 컬럼 참조)(여기에서 X는 1-100이다 (첨부된 서열 표의 2번째 컬럼 참조))를 포함한다.
바람직하게는, 결합 분자는 "BCMA-(X)"로 명명된 결합 분자로부터의 세 개의 VH CDR 서열 ("VH CDR1", "VH CDR2", "VH CDR3"로 명명, 첨부된 서열 표의 4번째 컬럼 참조)(여기에서 X는 1-100이다 (첨부된 서열 표의 2번째 컬럼 참조) 및/또는 BCMA-X로 명명된 결합 분자로부터의 세 개의 VL CDR 서열 ("VL CDR1", "VH CDR2", "VH CDR3", 첨부된 서열 표의 4번째 컬럼 참조)(여기에서 X는 1-100이다 (첨부된 서열 표의 2번째 컬럼 참조))를 포함한다.
바람직하게는, 결합 분자는 첨부된 서열 표에서 주어진 바와 같은 VH 및/또는 VL 서열을 포함한다 (첨부된 서열 표의 4번째 컬럼 참조: "VH" 및 "VL").
바람직하게는, 결합 분자는 첨부된 서열 표에서 주어진 바와 같은 scFV 서열을 포함한다 (첨부된 서열 표의 4번째 컬럼 참조: "scFv").
바람직하게는, 결합 분자는 첨부된 서열 표에서 주어진 바와 같은 이중특이적 분자 서열을 포함한다 (첨부된 서열 표의 4번째 컬럼 참조: "이중특이적 분자").
본 발명은 또한 제1 결합 도메인 및 제2 결합 도메인을 포함하는, 적어도 두 개의 결합 도메인을 포함하는 이중특이적 결합제에 관한 것으로, 여기에서 상기 제1 결합 도메인은 B 세포 성숙 항원 BCMA에 결합하고 상기 제2 결합 도메인은 CD3에 결합하며 (항목 1), 또한 하기 항목들(GI)을 포함한다:
항목 2. 상기 제1 결합 도메인이 BCMA 의 세포외 도메인에 결합하고 상기 제2 결합 도메인이 CD3의 ε 쇄에 결합하는 일반 항목 1의 이중특이적 결합제.
항목 3. 전장 항체 또는 항체 단편의 형태인 항목 1 또는 2의 이중특이적 결합제.
항목 4. 상기 제1 BCMA-결합 도메인이 마우스로부터 유래하고 제2 CD3-결합 도메인이 랫트로부터 유래한 것인 전장 항체의 형태의 항목 3의 이중특이적 결합제.
항목 5. 동일한 폴리펩타이드 쇄 상에서 경쇄 가변 도메인에 연결된 중쇄 가변 도메인을 포함하며 두 개의 도메인들은 쌍을 이루지는 않는 디아바디 형태의 항체 단편의 형태인 항목 3의 이중특이적 결합제.
항목 6. 링커 펩타이드를 통해 또는 인간 혈청 알부민 분자에 의해 연결된 두 개의 scFv 분자로 이루어진 이중특이적 단일쇄 항체의 형태인 항목 1 또는 2의 이중특이적 결합제.
항목 7. N-말단에서 C-말단으로 중쇄 영역 (VH) 및 상응하는 가변 경쇄 영역 (VL)이 다음 순으로 배열되어 있는 항목 6의 이중특이적 결합제:
VH(BCMA)-VL(BCMA) -VH(CD3)-VL(CD3),
VH(CD3)-VL(CD3) -VH(BCMA)-VL(BCMA) 또는
VH(CD3)-VL(CD3)-VL(BCMA)-VH(BCMA).
항목 8. VHHs 또는 VHs로부터 선택되는 단일 도메인 이뮤노글로블린 도메인의 형태인 항목 1 또는 2의 이중특이적 결합제.
항목 9. 적어도 하나의 결합 도메인은 인간 BCMA에 대해 특이적이고 적어도 하나의 결합 도메인은 인간 CD3에 특이적인, 적어도 두 개의 결합 도메인을 지닌 네 개의 항체 가변 도메인을 갖는 Fv 분자의 형태인 항목 1 또는 2의 이중특이적 결합제.
항목 10. BCMA에 특이적인 제1 결합 도메인, 상기 제1 결합 도메인에 대해 C-말단에 위치하는 불변 서브-영역, 상기 불변 서브-영역에 대해 C-말단에 위치하는 스콜피온 링커, 및 상기 불변-서브 영역에 대해 C-말단에 위치하고, CD3에 대해 특이적인 제2 결합 도메인으로 이루어진 단일쇄 결합 분자의 형태인 항목 1 또는 2의 이중특이적 결합제.
항목 11. 항체 또는 항체 단편의 두 개의 중쇄/경쇄 Fv를 통해 BCMA에 결합하고 상기 항체 또는 항체 단편의 중쇄 또는 경쇄의 비-CDR 루프로 조작된 결합 도메인을 통해 CD3에 결합하는 항체-유사 분자의 형태인 항목 1 또는 2의 이중특이적 결합제.
항목 12. 이중특이적 안키린 반복 분자의 형태의 항목 1의 이중특이적 결합제.
항목 13. 상기 제1 결합 도메인은 항목 3 내지 12 중 어느 하나에 정의된 형태로부터 선택된 하나의 형태를 갖고, 상기 제2 결합 도메인은 항목 3 내지 12 중 어느 하나에 정의된 형태로부터 선택된 다른 형태를 갖는, 일반 항목 1의 이중특이적 결합제.
항목 14. 바이사이클릭 펩타이드인 항목 1의 이중특이적 결합제.
항목 15. 항목 1 내지 14 중 어느 하나에 따른 적어도 하나의 이중특이적 결합제를 함유하는 약학적 조성물.
항목 16. 형질세포 장애 또는 BCMA 발현과 연관된 다른 B 세포 장애의 치료 및 자가면역 질환의 치료를 위한 항목 1 내지 14 중 어느 하나의 이중특이적 결합제 또는 항목 15의 약학적 조성물.
항목 17. 형질세포종, 형질세포성 백혈병, 다발골수종, 마크로글로불린혈증, 아밀로이드증, 발덴스트롬 마크로글로불린혈증, 고립골 형질세포종, 골수외 형질세포종, 골경화성 골수종, 중쇄병, 의미불확정 단일클론 감마병증, 무증상 다발골수종으로부터 선택되는 형질세포 장애의 치료를 위한 일반 항목 1 내지 14 중 어느 하나의 이중특이적 결합제 또는 일반 항목 15의 약학적 조성물.
상기 항목의 변경은 여기에 또한 포함된 EP-Nr. 10 191 418.2 로부터 유도될 수 있다.
여기에서 본 발명은 특정한 방법론, 프로토콜, 또는 시약에 한정되지 않으며 그러한 것들은 다양하게 변할 수 있음을 이해할 것이다. 여기에서 제공된 논의 및 실시예들은 오로지 특정 구체예를 설명하기 위한 목적으로 제시되며 본 발명의 범위를 제한하는 것으로 의도되고, 본 발명의 범위는 오로지 청구항에 의해서만 정의된다.
전술 또는 후술되는, 본 명세서의 본문을 통해 이용된 모든 공개문헌 및 특허(모든 특허, 특허출원, 과학적 공개문헌, 제조사의 설명서, 지시서 등)는 그들 전체로서 참조로 여기에 포함된다. 본 발명이 선행 발명으로 인해 그러한 개시를 앞설 자격이 없다는 시인은 여기에는 전혀 없는 것으로 이해된다. 참조로서 포함된 문헌들이 본 명세서와 모순되거나 일치하지 않는다면 본 명세서는 그러한 문헌들을 대체할 것이다.
실시예:
하기 실시예는 본 발명을 설명한다. 이들 실시예는 본 발명의 범위를 제한하는 것으로 이해되어서는 안된다. 하기 실시예는 설명하기 위한 목적으로 포함되며, 본 발명은 오로지 청구항에 의해서만 정해진다.
실시예 1
키메릭 BCMA를 발현하는 CHO 세포의 생성
키메릭 에피토프 맵핑 분자를 구축하기 위하여, 인간 BCMA의 각각의 에피토프 도메인의 아미노산 서열 또는 단일 아미노산 잔기를 뮤린 서열로 바꾸었다. 다음의 분자가 구축되었다:
● 인간 BCMA ECD / E1 뮤린 (서열번호: 1009)
키메릭 세포외 BCMA 도메인: 인간 세포외 BCMA 도메인에서 에피토프 클러스터 1 (서열번호: 1002 또는 1007의 아미노산 잔기 1-7)은 각각의 뮤린 클러스터 (서열번호: 1004 또는 1008의 아미노산 잔기 1-4)로 교체된다.
→ 서열번호: 1002 또는 1007에서 아미노산 잔기 1-3의 결실 및 G6Q 변이
● 인간 BCMA ECD / E2 뮤린 (서열번호: 1010)
키메릭 세포외 BCMA 도메인: 인간 세포외 BCMA 도메인에서 에피토프 클러스터 2 (서열번호: 1002 또는 1007의 아미노산 잔기 8-21)는 각각의 뮤린 클러스터 (서열번호: 1004 또는 1008의 아미노산 잔기 5-18)로 교체된다.
→ 서열번호: 1002 또는 1007에서 S9F, Q10H, 및 N11S 변이
● 인간 BCMA ECD / E3 뮤린 (서열번호: 1011)
키메릭 세포외 BCMA 도메인: 인간 세포외 BCMA 도메인에서 에피토프 클러스터 3 (서열번호: 1002 또는 1007의 아미노산 잔기 24-41) 은 각각의 뮤린 클러스터 (서열번호: 1004 또는 1008의 아미노산 잔기 21-36)로 교체된다.
→ 서열번호: 1002 또는 1007에서 아미노산 잔기 31 및 32의 결실 및 Q25H, S30N, L35A, 및 R39P 변이
● 인간 BCMA ECD / E4 뮤린 (서열번호: 1012)
키메릭 세포외 BCMA 도메인: 인간 세포외 BCMA 도메인에서 에피토프 클러스터 4 (서열번호: 1002 또는 1007의 아미노산 잔기 42-54)는 각각의 뮤린 클러스터 (서열번호: 1004 또는 1008의 아미노산 잔기 37-49)로 교체된다.
→ 서열번호: 1002 또는 1007에서 N42D, A43P, N47S, N53Y 및 A54T 변이
● 인간 BCMA ECD / E5 뮤린 (서열번호: 1013)
키메릭 세포외 BCMA 도메인: 인간 세포외 BCMA 도메인에서 서열번호: 1002 또는 1007의 22번 위치의 아미노산 잔기 (이소류신)는 서열번호: 1004 또는 1008의 각각의 뮤린 아미노산 잔기(리신, 19번 위치)로 교체된다.
→ 서열번호: 1002 또는 1007에서 I22K 변이
● 인간 BCMA ECD / E6 뮤린 (서열번호: 1014)
키메릭 세포외 BCMA 도메인: 인간 세포외 BCMA 도메인에서 서열번호: 1002 또는 1007의 25번 위치의 아미노산 잔기 (글루타민)는 서열번호: 1004 또는 1008의 각각의 뮤린 아미노산 잔기(히스티딘, 22번 위치)로 교체된다.
→ 서열번호: 1002 또는 1007에서 Q25H 변이
● 인간 BCMA ECD / E7 뮤린 (서열번호: 1015)
키메릭 세포외 BCMA 도메인: 인간 세포외 BCMA 도메인에서 서열번호: 1002 또는 1007의 30번 위치의 아미노산 잔기 (아르기닌)은 서열번호: 1004 또는 1008의 각각의 뮤린 아미노산 잔기 (프롤린, 34번 위치)로 교체된다.
→ 서열번호: 1002 또는 1007에서 R39P 변이
A) cDNA 구조체를 포유류 발현 벡터 pEF-DHFR내로 클로닝하고 CHO 세포 내로 안정하게 형질감염시켰다. 단일클론 항-인간 BCMA 항체를 이용한 FACS 어세이에서, CHO 세포에서 인간 BCMA이 발현됨을 입증하였다. 단일클론 항-마우스 BCMA-항체로 뮤린 BCMA 발현을 검증하였다. BCMA 항체의 사용된 농도는 PBS/2%FCS 중의 10 ㎍/ml 이었다. 결합된 단일클론 항체를 항-랫트-IgG-Fcy-PE (PBS/2%FCS 중에서 1:100; Jackson-Immuno-Research #112-116-071)로 검출하였다. 음성 대조군으로, 첫 번째 항체를 대신하여 PBS/2% FCS로 세포를 인큐베이션하였다. FACSCanto II instrument (Becton Dickinson)의 유세포 분석으로 샘플을 측정하고 FlowJo software (버젼 7.6)로 분석하였다. 다른 항-BCMA 항체들로 유세포 분석 어세이를 수행하여 인간-뮤린 BCMA 키메라로 형질감염된 CHO 세포의 표면 발현을 분석하고 확정하였다 (도 2).
B) 인간, 마카크, 마우스 및 인간/마우스 키메릭 막관통 BCMA를 발현하는 CHO 세포의 생성을 위하여, 표준 프로토콜에 따른 유전자 합성에 의하여 인간, 마카크, 마우스 BCMA 및 인간-마우스 BCMA 키메라의 코딩 서열 (GenBank에 공개된 BCMA 서열, 등록 번호(accession numbers) NM_001192 [인간]; NM_011608 [마우스] 및 XM_001106892 [마카크])을 획득하였다. 상기 구조체의 진핵세포 발현을 위하여 먼저 Kozak 부위 및 19 개 아미노산 면역글로불린 리더 펩타이드(leader 펩티드)의 코딩 서열, 뮤린 서열로 교체된 인간 서열의 각각의 에피토프 도메인을 갖는 키메라의 경우 뒤이은 프레임으로 BCMA 단백질 각각의 코딩 서열을 함유하도록 유전자 합성 단편을 설계하였다.
인간 BCMA ECD / E4 뮤린 및 인간 BCMA 구조체를 제외하고, BCMA 단백질의 세포외 도메인의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 인공 Ser1-Gly4-Ser1-링커의 코딩 서열, 뒤이어 인간 EpCAM(아미노산 226-314; GenBank 등록번호 NM_002354로 공개된 서열)의 세포내 도메인이 그 뒤를 따랐다.
모든 코딩 서열 다음에 정지 코돈이 왔다. 적합한 제한 부위를 도입하기 위하여 유전자 합성 단편을 또한 설계하였다. 유전자 합성 단편을 pEF-DHFR (pEF-DHFR은 Raum et al. Cancer Immunol Immunother 50 (2001) 141-150에 기술되어 있다)로 지정된 플라스미드로 클로닝하였다. 위에서 기술한 모든 공정을 표준 프로토콜에 따라 수행하였다 (Sambrook, Molecular Cloning; A Laboratory Manual, 3rd edition, Cold Spring Harbour Laboratory Press, Cold Spring Harbour, New York (2001)). 구조체의 진핵세포 발현을 위하여, 각 항원에 대하여, 서열-입증된 뉴클레오티드 서열이 있는 클론을 DHFR 결함 CHO 세포에 형질감염시켰다. Kaufman R.J. (1990) Method Enzymol. 185, 537-566에 개시된 바에 따라, DHFR 결함 CHO 세포에서 진핵세포 단백질 발현을 실시하였다. 최종 농도가 20 nM MTX가 될 때까지 메토트렉세이트 (MTX)의 농도를 증가시켜, 구조체의 유전자 증폭을 유도하였다.
실시예 2
2.1 HEK 293 세포에서 일시적인 발현
제조사의 프로토콜에 따라 FreeStyle 293 발현 시스템 (Invitrogen GmbH, Karlsruhe, Germany)에서 형질감염(transfection) 및 단백질 발현을 위하여, 서열-입증된 뉴클레오티드 서열이 있는 발현 플라스미드의 클론을 사용하였다. 발현된 단백질을 함유하는 상청액을 얻었고, 원심분리에 의하여 세포를 제거하고 -20　℃에서 상청액을 보관하였다.
2.2 CHO 세포에서 안정한 발현
*구조체의 진핵세포 발현을 위하여 서열-입증된 뉴클레오티드 서열이 있는 발현 플라스미드의 클론을 DHFR 결함 CHO 세포로 형질감염시켰다. Kaufman R.J. (1990) 방법 Enzymol. 185, 537-566에 개시된 바에 따라 DHFR 결함 CHO 세포에서 진핵세포 단백질 발현을 실시하였다. 최종 농도가 20 nM MTX가 될 때까지 메토트렉세이트 (MTX)의 농도를 증가시켜, 구조체의 유전자 증폭을 유도하였다. 정치 배양(stationary culture)의 2 계대 후, 수확하기 전에 뉴클레오시드-프리 HyQ PF CHO 액체 콩 배지(soy medium) (0.1　% 플루로닉 F - 68가 포함된 4.0 mM L-글루타민; HyClone이 포함된)로 7 일 동안 롤러 병(roller bottles)에서 세포를 성장시켰다. 원심분리에 의하여 세포를 제거하고 -20　℃에서 발현된 단백질을 함유하는 상청액을 보관하였다.
2.3 단백질 정제
가용성 BCMA 단백질의 정제를 다음과 같이 실시하였다: 크로마토그래피를 위하여 Akta® Explorer System (GE Healthcare) 및 Unicorn® Software를 사용하였다. 제조사에 의해 제공된 프로토콜에 따라 ZnCl2가 로딩된 Fracto겔 EMD chelate®(Merck)를 이용하여 고정된 금속 친화 크로마토그래피 ("IMAC")를 실시하였다. 버퍼 A (20 mM 소듐 포스페이트 버퍼 pH 7.2, 0.1 M NaCl)로 컬럼을 평형화하고 여과된 (0.2 ㎛) 세포 배양 상청액을 3 ml/min의 유속으로 컬럼 (10 ml)에 적용시켰다. 컬럼을 버퍼 A로 세척하여 결합되지 않은 샘플을 제거하였다. 다음의 공정에 따라, 버퍼 B (20 mM 소듐 포스페이트 버퍼 pH 7.2, 0.1 M NaCl, 0.5 M 이미다졸)의 2-단계 그래디언트를 이용하여 결합된 단백질을 용리하였다:
단계 1: 6 컬럼 부피에 10 % 버퍼 B
단계 2: 6 컬럼 부피에 100 % 버퍼 B
추가 정제를 위하여 단계 2로부터 용리된 단백질 분획을 모았다. 모든 화합물은 리서치 등급(research grade)이었고 Sigma (Deisenhofen) 또는 Merck (Darmstadt)로부터 구입하였다.
평형-버퍼(equi-buffer; HEK 세포에서 단백질 발현을 위한, 10 mM 시트레이트, 25 mM 리신-HCl, pH 7.2 및 CHO 세포에서 단백질 발현을 위한 PBS pH 7.4)로 평형된 HiLoad 16/60 Superdex 200 프렙 그레이드 컬럼 (prep grade column; GE/Amersham)상에서 겔 여과 크로마토그래피를 실시하였다. 검출을 위하여, 용리된 단백질 샘플 (유속 1 ml/min)에 표준 SDS-PAGE 및 웨스턴 블롯을 수행하였다. OD280 nm를 이용하여 단백질 농도를 검출하였다.
HEK 293 세포에서 일시적인 발현을 통하여 얻은 단백질을 면역화를 위하여 사용하였다. CHO 세포에서 안정한 발현을 통하여 얻은 단백질을 결합제의 선택 및 결합 측정을 위하여 사용하였다.
실시예 3
뮤린 scFv-단편의 에피토프 클러스터링
인간/마카크 BCMA에 결합하는 scFv를 함유하는 크루드(crude), 비희석된 주변세포질 추출물 (periplasmic extract) 로, 인간 또는 뮤린 BCMA, 또는 키메릭 BCMA 분자로 형질감염된 세포를 염색하였다. 1 ㎍/ml의 항-FLAG 항체 (Sigma F1804) 및 R-PE-표지된 항-마우스 Fc 감마-특이적 항체 (1:100; Dianova #115-116-071)로, 결합된 scFv를 검출하였다. 2% FCS가 있는 PBS에서 모든 항체를 희석하였다. 음성 대조군으로, 주변세포질 추출물 대신에 PBS/2% FCS로 세포를 인큐베이션하였다. FACSCanto II instrument (Becton Dickinson)에서 유세포 분석에 의하여 샘플을 측정하고 FlowJo software (버젼 7.6)에 의하여 분석하였다; 도 3 참조.
실시예 4
가용성 인간 및 마카크 BCMA의 다른 재조합 형태의 조달
A) 순서대로, 인간 및 마카크 BCMA의 가용성 융합 단백질, 순서대로 인간 알부민, 인간 IgG1 Fc 및 뮤린 알부민의 가용성 융합 단백질, 및 오로지 BCMA의 세포외 도메인을 포함하는 가용성 단백질을 인코딩하는 인공 cDNA 서열의 구축을 위하여, 인간 및 붉은털 원숭이 BCMA (GenBank 등록 번호 NM_001192 [인간], XM_001106892 [붉은털 원숭이]) 의 코딩 서열, 인간 알부민, 인간 Fcγ1 및 뮤린 알부민의 코딩 서열을 사용하였다. 가용성 인간 및 마카크 BCMA 단백질을 발현하는 구조체를 생성하기 위하여, 위에서 기술한 전장 BCMA cDNAs의 PCR 돌연변이유발 및 표준 프로토콜에 따른 분자 클로닝에 의하여 cDNA 단편을 얻었다.
인간 알부민과 융합하기 위하여, 먼저 구조체의 진핵세포 발현을 위한 Kozak 부위 및 다음으로 인간 및 붉은털 원숭이 BCMA의 세포외 도메인 각각에 상응하는 아미노산 1 내지 54 및 1 내지 53을 포함하는, 인간 및 붉은털 원숭이(rhesus) (또는, 뱅골 원숭이(Macaca mulatta)) BCMA 단백질 각각의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 인공 Ser1-Gly4-Ser1-링커의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 인간 혈청 알부민의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 Flag tag의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 변형된 히스티딘 tag (SGHHGGHHGGHH)의 코딩 서열 및 정지 코돈을 함유하도록 변형된 cDNA 단편설계하였다.
뮤린 IgG1와 융합하기 위하여, 먼저 구조체의 진핵세포 발현을 위한 Kozak 부위 및 다음 인간 및 붉은털 원숭이 BCMA의 세포외 도메인 각각에 상응하는 1 내지 54 및 1 내지 53 아미노산을 포함하는, 인간 및 마카크 BCMA 단백질 각각의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 인공 Ser1-Gly4-Ser1-링커의 코딩 서열, 인간 IgG1의 힌지 및 Fc 감마 부분의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 헥사히스티딘 tag의 코딩 서열 및 정지 코돈을 함유하도록 변형된 cDNA 단편을 설계하였다.
뮤린 알부민과 융합하기 위하여, 먼저 구조체의 진핵세포 발현을 위한 Kozak 부위 및 다음 인간 및 붉은털 원숭이 BCMA의 세포외 도메인에 상응하는 1 내지 54 및 1 내지 53 아미노산을 포함하는 인간 및 마카크 BCMA 단백질 각각의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로, 인공 Ser1-Gly4-Ser1-링커의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 뮤린 혈청 알부민의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 Flag tag의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 변형된 히스티딘 tag (SGHHGGHHGGHH)의 코딩 서열 및 정지 코돈을 함유하도록 변형된 cDNA 단편을 설계하였다.
가용성 세포외 도메인 구조체를 위하여, 먼저 구조체의 진핵세포 발현을 위한 Kozak 부위 및 다음 인간 및 붉은털 원숭이 BCMA 각각의 세포외 도메인에 상응하는 1 내지 54 및 1 내지 53 아미노산을 포함하는 인간 및 마카크 BCMA 단백질 각각의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 인공 Ser1-Gly1-링커의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 Flag tag의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 변형된 히스티딘 tag (SGHHGGHHGGHH)의 코딩 서열 및 정지 코돈을 함유하도록 변형된 cDNA 단편을 설계하였다.
cDNA 단편 또한 설계하여, 단편의 시작과 끝인 제한 부위를 도입하였다. 도입된 제한 부위, 5' 말단의 EcoRI 및 3' 말단의 SalI를 다음의 클로닝 공정에 활용하였다. pEF-DHFR (pEF-DHFR은 Raum et al. 암 Immunol Immunother 50 (2001) 141-150에 기술된다)로 지정된 플라스미드로 EcoRI 및 SalI를 통하여 cDNA 단편을 클로닝하였다. 표준 프로토콜(Sambrook, Molecular Cloning; A Laboratory Manual, 3rd edition, Cold Spring Harbour Laboratory Press, Cold Spring Harbour, New York (2001))에 따라, 위에서 기술한 공정을 모두 수행하였다.
B) BCMA의 세포외 도메인만을 포함하는 가용성 단백질뿐 아니라, 순서대로 인간 및 마카크 BCMA, 및 순서대로 인간 알부민, 인간 IgG1 Fc, 뮤린 IgG1 Fc, 뮤린 IgG2a Fc, 뮤린 알부민, 랫트 IgG1 Fc, 랫트 IgG2b 및 랫트 알부민의 가용성 융합 단백질을 인코딩하는 인공 cDNA 서열을 구축하기 위하여, 위에서 기술한 인간 및 마카크 BCMA의 코딩 서열 및 인간 알부민, 인간 Fcγ1, 뮤린 Fcγ1, 뮤린 Fcγ2a, 뮤린 알부민, 랫트 알부민, 랫트 Fcγ1 및 랫트 Fcγ2b의 코딩 서열을 사용하였다. 가용성 인간 및 마카크 BCMA 단백질을 발현하는 구조체를 생성하기 위하여, 위에서 기술한 전장 BCMA cDNAs의 PCR 돌연변이유발 및 표준 프로토콜에 따른 분자 클로닝에 의하여 cDNA 단편을 얻었다.
알부민과 융합하기 위하여, 먼저 구조체의 진핵세포 발현을 위한 Kozak 부위 및 19개 아미노산 면역글로불린 리더 펩타이드의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 BCMA 단백질 각각의 세포외 도메인의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 인공 Ser1-Gly4-Ser1-링커의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 각각의 혈청 알부민의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 Flag tag의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 변형된 히스티딘 tag (SGHHGGHHGGHH)의 코딩 서열 및 정지 코돈을 함유하도록 변형된 cDNA 단편을 설계하였다.
IgG Fcs과 융합하기 위하여, 먼저 구조체의 진핵세포 발현을 위한 Kozak 부위 및 19개 아미노산 면역글로불린 리더 펩타이드의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 BCMA 단백질 각각의 세포외 도메인의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 인공 Ser1-Gly4-Ser1-링커의 코딩 서열(인공 Ser1-Gly1-링커가 사용된 인간 IgG1 Fc 제외), 뒤이은 프레임으로 IgG 각각의 힌지 및 Fc 감마 부분의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 Flag tag의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로변형된 히스티딘 tag (SGHHGGHHGGHH)의 코딩 서열 및 정지 코돈을 함유하도록 변형된 cDNA 단편을 설계하였다.
가용성 세포외 도메인 구조체를 위하여, 먼저 구조체의 진핵세포 발현을 위한 Kozak 부위 및 다음 인간 및 붉은털 원숭이 BCMA 각각의 세포외 도메인에 상응하는 1 내지 54 및 1 내지 53 아미노산을 포함하는 인간 및 마카크 BCMA 단백질 각각의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 인공 Ser1-Gly1-링커의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 Flag tag의 코딩 서열, 뒤이은 프레임으로 변형된 히스티딘 tag (SGHHGGHHGGHH)의 코딩 서열 및 정지 코돈을 함유하도록 변형된 cDNA 단편을 설계하였다.
구조체의 클로닝을 위하여, 적합한 제한 부위을 도입하였다. cDNA 단편을 모두 pEF-DHFR (pEF-DHFR은 Raum et al. 2001에 기술된다)로 지정된 플라스미드로 클로닝하였다. 표준 프로토콜 (Sambrook, 2001)에 따라, 위에서 기술한 모든 공정을 수행하였다.
다음의 구조체를 설계하여, 별개의 에피토프에 직접적인 패닝(panning)이 가능하게 하였다. 뮤린-인간 및 뮤린-마카크 BCMA 키메라 각각 및 뮤린 IgG1 Fc 및 뮤린 알부민 각각의 가용성 융합 단백질을 인코딩하는 인공 cDNA 서열의 구축을 위하여, 뮤린-인간 BCMA 키메라 및 뮤린-마카크 BCMA 키메라 (위에서 기술한 마우스, 인간 및 마카크 BCMA 서열)의 코딩 서열 및 뮤린 알부민 및 뮤린 Fcγ1의 코딩 서열을 사용하였다. 가용성 뮤린-인간 및 뮤린-마카크 BCMA 키메라를 발현하는 구조체를 생성하기 위하여, 표준 프로토콜에 따른 유전자 합성에 의하여 인간 및 마카크 서열 각각으로 변이된 각각의 에피토프 도메인을 가지는 뮤린 BCMA (아미노산 1-49)의 cDNA 단편을 얻었다. 위에서 기술한 바와 표준 프로토콜 (Sambrook, 2001)에 따라, 구조체의 클로닝을 수행하였다.
다음의 분자가 구축되었다:
● 아미노산 1-4 인간, 뮤린 IgG1 Fc
●아미노산 1-4 인간, 뮤린 알부민
●아미노산 1-4 붉은털 원숭이, 뮤린 IgG1 Fc
●아미노산 1-4 붉은털 원숭이, 뮤린 알부민
●아미노산 5-18 인간, 뮤린 IgG1 Fc
●아미노산 5-18 인간, 뮤린 알부민
●아미노산 5-18 붉은털 원숭이, 뮤린 IgG1 Fc
●아미노산 5-18 붉은털 원숭이, 뮤린 알부민
●아미노산 37-49 인간, 뮤린 IgG1 Fc
●아미노산 37-49 인간, 뮤린 알부민
●아미노산 37-49 붉은털 원숭이, 뮤린 IgG1 Fc
●아미노산 37-49 붉은털 원숭이, 뮤린 알부민
실시예 5
5.1 인간 및 마카크 BCMA 및 CD3에 대한 이중특이적 항체 친화성의 Biacore-기반 결정
인간 혈청 알부민 (ALB)이 있는 재조합 BCMA 융합 단백질을 이용하여 Biacore 분석 실험을 실시하여, BCMA 표적에 결합하는지 여부를 결정하였다. CD3 친화 측정을 위하여, 인간 항체 Fc 부분에 융합된 CD3 엡실론 (CD3e)의 N-말단 27개 아미노산을 가지는 재조합 융합 단백질을 이용하였다. 이 재조합 단백질은 이중특이적 항체에서 CD3 결합제의 에피토프가 있는 인간 CD3e1-27 버젼 및 시노몰구스(cynomolgous) CD3e 버젼에 존재한다.
상세하게는, 제조사의 매뉴얼에 따라, pH4.5의 아세테이트 버퍼를 이용하여, 대략 100 내지 150 RU의 각각의 재조합 항원으로 CM5 센서 칩 (GE Healthcare)을 고정하였다. 이중특이적 항체 샘플을 다섯 개의 농도로 로딩하였다: HBS-EP 러닝 버퍼(running buffer; GE Healthcare)에 희석된 것으로, 50 nM, 25 nM, 12.5 nM, 6.25 nM 및 3.13 nM. 3 분 동안, 유속을 30 내지 35 ㎕/min로 하고, 그리고 나서 30 내지 35 ㎕/ml 의 유속으로, 8 분 동안 다시 HBS-EP 러닝 버퍼(running buffer)를 적용하였다. 10 mM 글리신, 0.5 M NaCl, pH 2.45을 이용하여 칩의 재생성(regeneration)을 실시하였다. BiaEval Software를 이용하여 데이터 세트를 분석하였다 (도 4 참조). 일반적으로 두 번의 독립적인 실험을 실시하였다.
5.2 인간 및 마카크 BCMA에 대한 결합 친화성
마우스 알부민 (ALB)을 가지는 재조합 BCMA 융합 단백질을 이용하여 Biacore 분석에 의하여 인간 및 마카크 BCMA에 대한 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 결합 친화성을 결정하였다.
상세하게는, 제조사의 매뉴얼에 따라 pH4.5의 아세테이트 버퍼를 이용하여, 대략 150 내지 200 RU의 각각의 재조합 항원으로 CM5 센서 칩 (GE Healthcare)을 고정하였다. 이중특이적 항체 샘플을 다섯 개의 농도로 로딩하였다: HBS-EP 러닝 버퍼 (GE Healthcare)에 희석된 것으로 50 nM, 25 nM, 12.5 nM, 6.25 nM 및 3.13 nM. BCMA 친화성을 결정하기 위하여, 3 분 동안 유속을 35 ㎕/min로 하고, 그리고 나서 35 ㎕/ml의 유속으로, 10, 30 또는 60 분 동안 다시 HBS-EP 러닝 버퍼를 적용하였다. 10 mM의 글리신 0.5 M NaCl pH 1.5 및 6 M 구아니딘 클로라이드 용액의 1:1 혼합물로 이루어진 버퍼를 이용하여 칩의 재생성을 실시하였다. BiaEval Software를 이용하여 데이터 세트를 분석하였다 (도 6 참조). 일반적으로 두 번의 독립적인 실험을 실시하였다.
BCMA 결합에 적용하는 것과 동일한 농도를 이용한 단일 실험에서, 확정된 인간 및 마카크 CD3 엡실론 결합을 실시하였다; 10 min의 해리 시간 동안 해리속도를 결정하였다.
서브-나노몰라 범위에서 1-자리 피코몰라(1-digit picomolar) 범위까지, 에피토프 클러스터 E3의 모든 BCMA/CD3 이중특이적 항체가 인간 BCMA에 고 친화성을 보였다. 마카크 BCMA에 대한 결합을 견주어보았고, 1-자리 나노몰라(1-digit nanomolar) 에서 서브나노몰라 범위까지 또한 친화성을 보였다. BCMA/CD3 이중특이적 항체의 친화성 및 친화 갭(gaps)을 표 2에서 보여준다.
Figure 112021029363965-pat00003
5.3 인간 및 마카크 BCMA에 대한 이중특이적 항체 친화성의 Biacore-기반 결정
*Biacore 측정에서, CM5 칩에서의 재조합 가용성 BCMA에 대한 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 친화성을 반복실험하여 KDs 및 특히 더 긴 해리 기간 (이전 실험에서 이용하였던 10 분 대신에 60 min)을 이용한 해리속도를 재확정하였다. 각각 5개의 다른 농도로, 두 번 독립적으로, 검사한 모든 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 친화성을 측정하였다.
에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 친화성은 명확히 서브나노몰라에서 1-자리 피코몰라였다, 표 3의 예 참조.
Figure 112021029363965-pat00004
실시예 6
이중특이적 결합 및 종간 교차-반응 (interspecies cross-reactivity)
인간 및 마카크 BCMA 및 CD3에 대한 결합을 확정하기 위하여, 인간 및 마카크 BCMA, 각각으로 형질감염된 CHO 세포, 천연의 인간 BCMA을 발현하는 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929, CD3-발현하는 인간 T 세포 백혈병 세포주 HPB-ALL (DSMZ, Braunschweig, ACC483) 및 CD3-발현하는 마카크 T 세포주 4119LnPx (Knappe A, et al., 혈액, 2000, 95, 3256-3261)를 이용하여 유세포 분석에 의하여 이중특이적 항체를 시험하였다. 또한, 비형질감염된 CHO 세포를 음성 대조군으로 사용하였다.
유세포 분석을 위하여, 농도 5 ㎍/ml의 정제된 이중특이적 항체 50 ㎕로, 얼음 중에서 30 분 동안 각각의 세포주의 200,000 세포를 인큐베이션하였다. PBS/2% FCS에서 세포를 두 번 세척하고 뮤린 PentaHis 항체 (Qiagen; 50 ㎕ PBS/2% FCS 에서 1:20으로 희석)로 구조체의 결합을 검출하였다. 세척 후, PBS/2% FCS에서 1:100으로 희석한 피코에리트린에 컨쥬게이트된 Fc 감마-특이적 항체 (Dianova)로 결합된 PentaHis 항체를 검출하였다. FACSCanto II instrument(software (Becton Dickinson)에서 유세포 분석에 의하여 샘플을 측정하고 FACSDiva software (Becton Dickinson)에 의하여 분석하였다.
인간 및 마카크 BCMA, 인간 및 마카크 T 세포뿐 아니라 인간 BCMA-발현하는 다발성 골수종 세포주 NCI-H929로 형질감염된 CHO 세포로, 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체를 염색하였다. 또한, 비형질감염된 CHO 세포의 염색하지 않은 군이 있었다 (도 7 참조).
실시예 7
인간 및 마카크 BCMA에 대한 이중특이적-항체 친화성의 Scatchard-기반 결정
Scatchard 분석을 위하여, 각각의 세포주에 대한 이중특이적 항체의 1가 결합을 정확하게 결정하는, Micromet (항-His Fab/Alexa 488)에서 개발한 1가 검출 시스템을 이용하여 포화 결합 실험을 실시하였다.
100 nM에서 시작하는 BCMA 이중특이적 항체 각각의 트리플렛 희석 시리즈(triplet dilution series) (1:2의 8개 희석)의 각 50 ㎕로, 각각의 세포주 (재조합하여 인간 BCMA-발현하는 CHO 세포주, 재조합하여 마카크 BCMA-발현하는 CHO 세포주)의 2 x 104 세포를 인큐베이션하고, 뒤이어 4℃, 교반 하에서 16 시간 동안 인큐베이션하고, 하나 남은 세척 단계를 수행하였다. 그리고 나서, 30 ㎕의 항-His Fab/Alexa488 용액 (Micromet; 30 ㎍/ml)으로, 30 분 동안 세포를 추가로 인큐베이션하였다. 한번의 세척 단계 후, 3.5　% 포름알데히드를 함유하는 150 ㎕ FACS 버퍼에서 세포를 재부유시키고, 추가 15 분 동안 인큐베이션, 원심분리, FACS 버퍼에서 재부유시키고 FACS CantoII machine 및 FACS Diva software를 이용하여 분석하였다. 두 개의 독립적인 실험 세트로부터 데이터를 생성하였다. 수치를 쌍곡선 결합 곡선(hyperbole binding curve)으로 그렸다. 각각의 Scatchard 분석 결과를 계산하여, 최대 결합(Bmax)을 외삽하였다. 각각의 KDs를 반영하는 최대 결합 절반 값(half-maximal binding)에서의 이중특이적 항체의 농도를 결정하였다. 삼중 측정값을 쌍곡선으로 도시하였다. Scatchard evaluation을 이용하여 최대 결합을 결정하고 각각의 KDs을 계산하였다.
인간 및 마카크 BCMA 사이에 가능한 친화 갭을 측정하는 가장 믿을만한 방법인 Scatchard 분석에 의하여 인간 또는 마카크 BCMA로 형질감염된 CHO 세포에 대한 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 친화성을 결정하였다.
포화에 달할 때까지 (16 h) 각각의 모노머 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 농도를 증가시키면서 BCMA 항원을 발현하는 세포를 인큐베이션하였다. 유세포 분석에 의하여 결합된 이중특이적 항체를 검출하였다. 각각의 KDs를 반영하는 최대 결합 절반 값(half-maximal binding)에서의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 농도를 결정하였다.
삼중 측정값을 최소로부터 최적 결합까지의 적절한 농도 범위를 설명하는 쌍곡선 및 S-형태 곡선(S-shaped curves)으로 도시하였다. Scatchard evaluation을 이용하여 최대 결합 (Bmax)을 결정하고(도 8) 각각의 KDs를 계산하였다. 표 4에서 나타내는 값은 BCMA/CD3 이중특이적 항체당 두 개의 독립적인 실험으로부터 유래한 것이다.
세포 기반 Scatchard 분석은 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 인간 BCMA에 대한 친화성이 서브나노몰라이고 5 이하의 작은 종간 BCMA 친화 갭을 가짐을 확정하였다.
Figure 112021029363965-pat00005
실시예 8
세포독성 활성
8.1 자극된 인간 T 세포로 크로뮴 방출 어세이
아래에서 기술하는 바와 같이 CD8+ T 세포가 강화된 자극된 T 세포를 얻었다.
37℃에서 1 시간 동안, 1 ㎍/ml의 최종 농도로 상업적으로 구입가능한 항-CD3 특이적 항체 (OKT3, 오르토클론)로 페트리 접시 (145 mm 직경, Greiner bio-one GmbH, Kremsmumster)를 코팅하였다. PBS 한번 세척하여 비결합된 단백질을 제거하였다. 안정화된 글루타민 / 10% FCS / IL-2 20 U/ml (Proleukin®, Chiron)가 있는 120 ml의 RPMI 1640가 있는, 전코팅된(precoated) 페트리 접시에 3-5 x 107 인간 PBMC를 가하고 2 일 동안 자극하였다. 3일째에, 세포를 모으고 RPMI 1640로 한번 세척하였다. IL-2를 가하여 최종 농도를 20 U/ml로 만들고 위에서와 같은 세포 배양 배지에서 하루 동안 다시 세포를 배양하였다.
제조사의 프로토콜에 따라 Dynal-Beads를 이용하여 CD4+ T 세포 및 CD56+ NK 세포의 감소에 의하여 CD8+ 세포독성 T 림프구 (CTLs)를 강화하였다.
PBS로 마카크 또는 인간 BCMA-형질감염된 CHO 표적 세포를 두번 세척하고 37℃에서 60 분 동안 50% FCS가 있는 최종 부피 100 ㎕의 RPMI에서 11.1 MBq 51Cr으로 표지하였다. 그 후에, 5 ml RPMI로 표지된 표적 세포를 3 번 세척하고 나서 세포독성 어세이에서 사용하였다. 96-웰 플레이트, 10:1의 E:T 비율로 보충된 총 부피 200 ㎕의 RPMI에서, 어세이를 실시하였다. 처음 농도 0.01-1㎍/ml인 정제된 이중특이적 항체 및 그의 3배 희석물을 사용하였다. 어세이를 위한 인큐베이션 시간은 18 시간이었다. 최대 용해(Triton-X의 부가) 및 자발적 용해 (효과기 세포 없음)의 차이에 비례하는 상청액에서 방출된 크로뮴의 상대적인 값으로 세포독성을 결정하였다. 모든 측정은 4번 반복하여 수행하였다. Wizard 3" 감마 카운터 (Perkin Elmer Life Sciences GmbH, Koln, Germany)에서 상청액에서의 크로뮴 활성의 측정을 실시하였다. Windows (버젼 5.0, GraphPad Software Inc., San Diego, California, USA) Prism 5로 결과의 분석을 수행하였다. 시그모이드 용량 반응 곡선(sigmoidal dose response curves) 분석 프로그램에 의하여 계산된 EC50 값을 세포독성 활성을 비교하기 위하여 이용하였다 (도 5 참조).
8.2 인간 BCMA-형질감염된 CHO 세포에 대한 자극된 인간 효과기 T 세포를 리다이렉팅(redirecting)하는 효과
표적 세포로서 인간 BCMA로 형질감염된 CHO 세포 및 효과기 세포로서 자극된 강화된 인간 CD8 T 세포를 이용한 51-크로뮴 (51Cr) 방출 세포독성 어세이에서 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성을 분석하였다. 실시예 8.1에 기술한 바에 따라 실험을 수행하였다.
에피토프 클러스터 E3의 모든 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 인간 BCMA 형질감염된 CHO 세포에 대하여 1-자리(1-digit) pg/ml 범위 또는 그 이하의 EC50-값을 갖는 매우 강한 세포독성 활성을 보여주었다(도 9 및 표 5). 따라서, 에피토프 클러스터 E3는 매우 강한 이중특이적 항체 매개 세포독성 활성을 뒷받침하는 매우 유망한 에피토프-활성 관계를 보여준다.
Figure 112021029363965-pat00006
8.3 비자극된 인간 PBMC로 FACS-기반 세포독성 어세이
효과기 세포의 분리
수혈하기 위한 혈액을 모으는 혈액 은행의 부산물인, 강화된 림프구 제제 (버피 코트; buffy coats)로 부터 Ficoll 밀도 그래디언트 원심분리에 의하여 인간 말초 혈액 단핵세포 (PBMC)를 준비하였다. 지역 혈액 은행에서 버피 코트를 제공받았고 혈액을 수집한 날과 동일한 날에 PBMC를 준비하였다. Ficoll 밀도 원심분리 및 Dulbecco's PBS (Gibco)로의 대규모 세척 후에, 적혈구 용해 버퍼 (155 mM NH4Cl, 10 mM KHCO3, 100 uM EDTA)로 인큐베이션 하여 PBMC로부터 남아있는 적혈구를 제거하였다. 100 x g에서 PBMC의 원심분리에 따른 상청액을 통하여 혈소판을 제거하였다. 남아있는 림프구는 주로 B 및 T 림프구, NK 세포 및 단핵구를 포함한다. 10% FCS (Gibco)가 있는 RPMI 배지 (Gibco)에서, 37 C/5% CO2 에서 PBMC를 배양하였다.
CD14 + 및 CD56 + 세포의 감소
NK 세포 인간 CD56 MicroBeads (MACS, #130-050-401)의 감소를 위하여, CD14+ 세포를 감소시키기 위하여, 인간 CD14 MicroBeads (Milteny Biotec, MACS, #130-050-201)를 사용하였다. PBMC를 계수하고 300 x g로 실온에서 10 분 동안 원심분리하였다. 상청액을 버리고 MACS 분리 버퍼 [80 ㎕/ 107 세포; PBS (Invitrogen, #20012-043), 0.5% (v/v) FBS (Gibco, #10270-106), 2 mM EDTA (Sigma-Aldrich, #E-6511)]에서 세포 펠렛을 재부유시켰다. CD14 MicroBeads 및 CD56 MicroBeads (20 ㎕/107 세포)를 가하고 4 - 8℃에서 15분 동안 인큐베이션하였다. MACS 분리 버퍼 (1 - 2 mL/107 세포)로 세포를 세척하였다. 원심분리 (상기 참조) 후, 상청액을 버리고 MACS 분리 버퍼 (500 ㎕/108 세포)에서 세포를 재부유시켰다. 그리고 나서 LS 컬럼 (Miltenyi Biotec, #130-042-401)를 이용하여 CD14/CD56 음성 세포를 분리하였다. 필요할 때까지, 37℃ 인큐베이터에서, RPMI 완전 배지 즉, 10% FBS (Biochrom AG, #S0115), 1x 비-필수 아미노산 (Biochrom AG, #K0293), 10 mM Hepes 버퍼 (Biochrom AG, #L1613), 1 mM 소듐 피루베이트 (Biochrom AG, #L0473) 및 100 U/mL 페니실린/스트렙토마이신 (Biochrom AG, #A2213)가 보충된 RPMI1640 (Biochrom AG, #FG1215)에서 PBMC w/o CD14+/CD56+ 세포를 배양하였다.
표적 세포 표지
유세포 분석 어세이에서 세포 용해를 분석하기 위하여, 형광 멤브레인 다이 DiOC18 (DiO) (Molecular Probes, #V22886)를 이용하여 표적 세포로서 인간 BCMA- 또는 마카크 BCMA-감염된 CHO 세포를 표지하고 효과기 세포로부터 그들을 구분하였다. 요약하면, 세포를 수확, PBS로 한번 세척하고, 2 % (v/v) FBS 및 멤브레인 다이 DiO (5 ㎕/106 세포)를 함유하는 PBS에서 106 세포/mL로 조정하였다. 37℃에서 3 분 동안 인큐베이션한 후, 완전 RPMI 배지에서 세포를 두번 세척하고 세포 수를 1.25 x 105 세포/mL로 조정하였다. 0.5 % (v/v) 등장성 EosinG 용액 (Roth, #45380)을 이용하여 세포의 생존력을 결정하였다.
유세포 분석 기반 분석
BCMA 이중특이적 항체의 연속 희석액의 존재 하에서의 마카크 또는 인간 BCMA-감염된 CHO 세포의 용해를 정량하기 위하여 이 어세이를 설계하였다.
DiO-표지된 표적 세포 및 효과기 세포 (즉, PBMC w/o CD14+ 세포)를 동등한 부피로 혼합하여, E:T 세포 비율을 10:1로 하였다. 이 현탁액 160 ㎕을 96-웰 플레이트의 각 웰로 옮겼다. BCMA 이중특이적 항체의 연속 희석액 (serial dilutions) 40 ㎕ 및 이중특이적 음성 대조군 (무관한 표적 항원을 인지하는 CD3-기반 이중특이적 항체) 또는 추가 음성 대조군으로 RPMI 완전 배지를 가하였다. 7% CO2 습식 인큐베이터에서 48 시간 동안 이중특이적 항체-매개 세포독성 반응을 진행시켰다. 그리고 나서 세포를 새로운 96-웰 플레이트로 옮기고 최종 농도 1 ㎍/mL의 프로피디움 아이오다이드 (propidium iodide; PI)를 가하여 표적 세포 멤브레인 완전성(integrity)의 손실을 모니터링하였다. PI는 보통 살아있는 세포로부터 거부되지만 죽은 세포로부터 흡수되어 형광 방사에 의하여 식별가능하게 되는 멤브레인 불투과성 다이이다.
FACSCanto II instrument(Becton Dickinson)상의 유세포 분석에 의하여 샘플을 측정하고 FACSDiva software (Becton Dickinson)에 의하여 샘플을 분석하였다.
DiO-양성 세포로서 표적 세포를 동정하였다. 살아있는 표적 세포로서 PI-음성 표적 세포를 분류하였다. 하기 식에 따라 세포독성 퍼센트를 계산하였다:
Figure 112021029363965-pat00007
GraphPad Prism 5 software (Graph Pad Software, San Diego)를 이용하여, 상응하는 이중특이적 항체 농도에 대한 세포독성 퍼센트를 도시하였다. 고정된 힐 슬로프로 시그모이드 용량 반응 곡선의 평가를 위하여 네 개의 파라미터 로지스틱 회귀 모델(parametric logistic regression )로 용량 반응 곡선(Dose response curves)을 분석하고 EC50 값을 계산하였다.
8.4 인간 BCMA-감염된 표적 세포에 대한 비자극된 인간 PBMC
표적 세포로서 인간 BCMA로 형질감염된 CHO 세포 및 효과기 세포로서 비자극된 인간 PBMC를 이용하여 FACS-기반 세포독성 어세이에서 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성을 분석하였다. 위에서 기술한 바와 같이 어세이를 수행하였다 (실시예 8.3).
효과기 세포로서 비자극된 인간 PBMC 및 표적으로서 인간 BCMA-감염된 CHO 세포로의 FACS-기반 세포독성 어세이 결과를 도 10 및 표 6에서 보여준다.
Figure 112021029363965-pat00008
실시예 9
9.1 BAFF-수용체로의 교차-반응의 배제
유세포 분석을 위하여, 농도 5 ㎍/ml의 정제된 이중특이적 분자 50 ㎕로 얼음 중에서 30 분 동안 각각의 세포주의 200,000 세포를 인큐베이션하였다. 2% FCS가 있는 PBS에서 세포를 두번 세척하고 뮤린 PentaHis 항체 (Qiagen; 2% FCS가 있는 PBS 50 ㎕에서 1:20로 희석)로 구조체의 결합을 검출하였다. 세척한 후, 2% FCS가 있는 PBS에서 1:100으로 희석된, 피코에리트린에 컨쥬게이트된 Fc 감마-특이적 항체 (Dianova)로 결합된 PentaHis 항체를 검출하였다. FACSCanto II instrument(Becton Dickinson)상의 유세포 분석에 의하여 샘플을 측정하고 FACSDiva software (Becton Dickinson)에 의하여 샘플을 분석하였다. 이중특이적 결합제는 BAFF 수용체와 교차-반응을 보이지 않았다.
9.2 인간 BAFF-수용체 (BAFF-R) 및 TACI로 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 교차-반응성 배제
인간 BAFF-R 및 TACI에 대한 결합을 배제하기 위하여, 인간 BAFF-R 및 TACI로 각각 형질감염된 CHO 세포를 이용한 유세포 분석에 의하여 BCMA/CD3 이중특이적 항체를 시험하였다. 또한, 인간 BCMA에 결합하는 양성 대조군으로 L363 다발성 골수종 세포를 사용하였다. 두 개의 양성 대조군 항체에 의하여 CHO 세포에서 BAFF-R 및 TACI 항원의 발현을 확정하였다. 앞의 실시예에서 기술한 바와 같이 유세포 분석을 실시하였다.
유세포 분석을 통하여 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체 어느것도 인간 BAFF-R 또는 인간 TACI 와 교차-반응하지 않음을 확정하였다 (참조 도 11).
실시예 10
세포독성 활성
다섯 개의 추가의 인 비트로(in vitro) 세포독성 어세이에서, BCMA-발현하는 표적 세포에 대한 효과기 T 세포의 리다이렉팅에서의 인간-유사 BCMA 이중특이적 항체의 효과:
1. 51-크로뮴 방출 어세이에서, BCMA-양성 (인간) 종양 세포주에 대한 자극된 인간 효과기 T　세포의 리다이렉팅에서의 BCMA 이중특이적 항체의 효과를 측정하였다.
2. FACS-기반 세포독성 어세이에서, 인간 BCMA-감염된 CHO 세포에 대한 비자극된 인간 PBMC의 T　세포의 리다이렉팅에서의 BCMA 이중특이적 항체의 효과를 측정하였다.
3. FACS-기반 세포독성 어세이에서 BCMA-양성 (인간) 종양 세포주에 대한 비자극된 인간 PBMC의 T　세포의 리다이렉팅에서의 BCMA 이중특이적 항체의 효과를 측정하였다.
4. 교차-반응성(cross-reactive) BCMA 이중특이적 항체가 마카크 BCMA-감염된 CHO 세포에 대한 마카크 T　세포를 리다이렉팅할 수 있음을 확정하기 위하여, 효과기 T　세포로서 마카크 T　세포주로 FACS-기반 세포독성 어세이를 실시하였다.
5. 표적 세포로서 인간 BCMA-감염된 CHO 세포 및 효과기 세포로서 자극된 인간 T　세포를 이용한 51-크로뮴 방출 어세이에서, BCMA 이중특이적 항체의 모노머 및 다이머 형태 사이의 효과 갭(gap)을 결정하였다.
실시예 11
BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 L363 에 대한 자극된 인간 T 세포
표적 세포의 원천으로서 BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 L363 (DSMZ No. ACC49) 및 효과기 세포로서 자극된 강화된 인간 CD8 T 세포를 이용한 51-크로뮴 (51Cr) 방출 세포독성 어세이에서 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성을 분석하였다. 실시예 8.1에서 기술한 바와 같이 어세이를 수행하였다.
효과기 세포로서 자극된 강화된 인간 CD8 T 림프구 및 표적으로서 인간 BCMA-감염된 CHO 세포로의 51-크로뮴 방출 어세이의 결과와 부합되게, 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 세포독성 활성이 매우 강력하였다 (도 12 및 표 7).
에피토프 클러스터링을 하는 동안, BCMA의 에피토프 클러스터 1 및 4("E1/E4")에 결합할 수 있는 다른 군의 항체를 동정하였다(실시예 1 및 3 참조). 예상과 달리, 에피토프 클러스터 E1/E4의 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 - 인간 BCMA로 형질감염된 CHO 세포에 대한 세포독성 활성이 강력함에도 불구하고 - 세포 표면상에 낮은 농도로 천연의 BCMA를 발현하는 인간 다발성 골수종 세포주 L363 에 대한 세포독성이 약함이 입증되었다(도 12 및 표 7). 이론에 구속시키고자 하는 것은 아니지만, 본 발명자들은 인간 BCMA의 E1/E4 에피토프가 BCMA-감염된 세포상에서 보다 내츄럴 BCMA 발현자 상에 접근가능성이 더 적을수도 있다고 믿는다.
Figure 112021029363965-pat00009
실시예 12
BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 L363 에 대한 비자극된 인간 PBMC
표적 세포의 원천으로서 - 모든 시험된 표적 T　세포주의 천연의 BCMA의 가장 약한 표면 발현을 보이는 - BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 L363 (DSMZ, ACC49) 및 효과기 세포로서 비자극된 인간 PBMC를 이용한 FACS-기반 세포독성 어세이에서 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성 또한 분석하였다. 위에서 기술한 바와 같이 어세이를 수행하였다 (실시예 8.3).
인간 다발성 골수종 세포주 L363에 대한 자극된 강화된 인간 CD8 T　림프구로의 51-크로뮴 방출 어세이에서 관찰된 바와 같이, 에피토프 클러스터 E1/E4의 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 - 인간 BCMA로 형질감염된 CHO 세포에 대한 그들의 강한 세포독성 활성과 달리 - 세포 표면 상에서 낮은 밀도로 천연의 BCMA를 발현하는 인간 다발성 골수종 세포주 L363 에 대한 비자극된 PBMC의 세포독성 활성을 리다이렉팅하는데 있어서는 효과가 덜 강함이 다시 입증되었다. 이는 위에서 제시한 이론, 즉, BCMA-감염된 세포 상에서 보다 내츄럴 BCMA 발현자 상에서 인간 BCMA의 E1/E4 에피토프가 접근 가능성이 적을 수도 있다는 것과 일치한다. 이 어세이에서, 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 3-자리(digit) pg/ml EC50-값이 나타났다 (도 13 및 표 8 참조).
Figure 112021029363965-pat00010
예상대로, 강화된 자극된 인간 CD8 T　세포를 이용한 세포독성 어세이에서 보다 효과기 세포로서 비자극된 PBMC로의 세포독성 어세이에서, EC50-값이 더 높았다.
실시예 13
BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929에 대한 비자극된 인간 PBMC
표적 세포의 원천으로서 BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929 (ATCC CRL-9068) 및 효과기 세포로서 비자극된 인간 PBMC를 이용한 FACS-기반 세포독성 어세이에서, BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성을 분석하였다. 위에서 기술한 바와 같이, 어세이를 수행하였다 (실시예 8.3).
세포 표면 상에 천연의 BCMA를 발현하는 다른 인간 다발성 골수종 세포주 (즉, NCI-H929)로의 이 어세이의 결과는 인간 다발성 골수종 세포주 L363로 얻어진 결과를 확정하였다. 다시, 인간 다발성 골수종 세포에 대한 비자극된 PBMC의 세포독성 활성을 리다이렉팅함에 있에서 에피토프 클러스터 E1/E4의 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 - 인간 BCMA로 형질감염된 CHO 세포에 대한 그들의 강한 세포독성 활성과 달리 - 덜 강함이 입증되었고, 이는 인간 BCMA의 E1/E4 에피토프는 BCMA-감염된 세포 상에서 보다 내츄럴 BCMA 발현자 상에서 접근 가능성이 적을 수도 있다는 이론을 확정하는 것이다. E1/E4 결합제에서 볼 수 있는 바와 같은 BCMA-감염된 표적 세포 및 내츄럴 발현자 사이의 이러한 활성 갭은 E3에서는 볼 수 없었다. 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 2- 내지 3-자리의 pg/ml EC50-값이 나타났고 따라서 NCI-H929 표적 세포에 대한 비자극된 PBMC를 매우 좋은 EC50-값을 갖도록 리다이렉션하였다 (도 14 및 표 9 참조).
Figure 112021029363965-pat00011
예상대로, L363와 비교하여 세포 표면상에서 BCMA를 높은 수준으로 발현하는 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929에서 EC50-값이 더 낮았다.
실시예 14
마카크 BCMA-발현하는 표적 세포에 대한 마카크 T 세포
마지막으로, 표적 세포로서 마카크 BCMA, 및 효과기 세포의 원천으로서 마카크 T 세포주로 형질감염된 CHO 세포를 이용한 FACS-기반 세포독성 어세이에서 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 세포독성 활성을 분석하였다.
효과기 세포의 원천으로 마카크 T 세포주 4119LnPx (Knappe et al. Blood 95:3256-61 (2000))를 이용하였다. 위에서 기술한 바와 같이 마카크 BCMA-감염된 CHO 세포의 표적 세포 표지 및 세포독성 활성의 유세포 분석 기반 분석을 실시하였다.
E3 에피토프 클러스터의 BCMA/CD3 이중특이적 항체에 의하여 마카크 BCMA-감염된 CHO 세포를 효과적으로 살상하도록 세포주 4119LnPx로부터 마카크 T 세포를 유도하였다. 이 어세이에서, 항체는 매우 강한 1-자리 내지 2-자리 이하의 pg/ml EC50-값을 나타냈고, 이는 마카크 시스템에서 이들 항체가 매우 활성이 강함을 확정하는 것이었다. 반면에, 에피토프 클러스터 E1/E4의 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 2-자리 내지 3-자리 pg/ml 범위에서 EC50-값을 갖는 상당히 약한 효과를 보였다(도 15 및 표 10 참조). 따라서 마카크 시스템에서, E3 특이적 항체는 약 3 내지 거의 100 배 더욱 강하다.
Figure 112021029363965-pat00012
실시예 15
BCMA/CD3 이중특이적 항체 모노머 및 다이머 사이의 효과 갭(potency gap)
각 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 모노머 및 다이머 이소폼(isoform) 사이의 세포독성 활성 차이(효과 갭이라고도 칭함)를 결정하기 위하여, 정제된 BCMA/CD3 이중특이적 항체 모노머 및 다이머로 위에서 기술된(실시예 8.1) 51-크로뮴 방출 세포독성 어세이를 수행하였다. 이중특이적 항체의 모노머 및 다이머의 EC50 값 사이의 비율로 효과 갭을 계산하였다. 시험된 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 효과 갭은 0.03 및 1.2 사이였다. 따라서, 각각의 모노머와 비교하여 다이머는 실질적으로 더 높은 활성을 나타내지 않았다.
실시예 16
3회 동결/융해 사이클 후 모노머에서 다이머로의 전환
이중특이적 BCMA/CD3 항체 모노머에 3회 동결/융해 사이클을 가한 후, 고 성능 SEC를 하여 항체 다이머로 전환된 최초의 모노머 항체의 퍼센트를 결정하였다.
일반적인 버퍼로 15 ㎍의 모노머 항체를 250 ㎍/ml의 농도로 만들고 나서 -80℃에서 30 분 동안 동결한 다음 실온에서 30 분 동안 융해하였다. 3회의 동결/융해 사이클 후, HP-SEC에 의하여 다이머 함량을 결정하였다. 이를 위하여, 본래의 SEC 버퍼 (10 mM 시트르산 - 75 mM 리신 HCl - 4% 트레할로오스 - pH 7.2)에 항체의 모노머 이소폼 15 ㎍ 앨리쿼트(aliquots)를 녹이고 250 ㎍/ml의 농도로 균등화(equlize)한 다음, 37℃ 에서, 7 일 동안 인큐베이션하였다. 고 해상도 SEC 컬럼 TSK 겔 G3000 SWXL (Tosoh, Tokyo-Japan)를 A905 오토샘플러를 구비한 Akta Purifier 10 FPLC (GE Lifesciences) 에 연결하였다. 컬럼 평형 (equilibration) 및 100 mM KH2PO4 - 200 mM Na2SO4로 이루어진 러닝 버퍼를 pH 6.6으로 조정하였다. 인큐베이션 7 일 후, 최대 압력 7 MPa에서 0.75 ml/min의 유속으로 항체 용액 (15 ㎍ 단백질)을 평형 컬럼에 적용하고 용리를 수행하였다. 전체 생산량(run)을 280, 254 및 210 nm의 광학 흡광도에서 모니터하였다. 평가서(evaluation sheet)에 작동되는 Akta Unicorn software에서 기록된 210 nm 신호의 피크 통합(peak integration)에 의하여 분석을 하였다. 모노머 플러스 다이머 피크의 총 면적을 다이머 피크의 면적으로 나누어 다이머 함량을 계산하였다.
3회 동결/융해 사이클 후, 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 우수하다고 여겨지는 0.7 내지 1.1%의 다이머 퍼센트를 나타내었다. 그러나, 에피토프 클러스터 E1/E4의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 다이머 전환 비율은, 문턱값을 초과하는 적합하지 않은 다이머 값인 ≥2.5% (각각 4.7% 및 3.8%)의, 좋지않게 높은 값에 달하였다, 표 11 참조.
Figure 112021029363965-pat00013
실시예 17
열 안정성
DSC (Differential Scanning Calorimetry)에 의하여 온도 융해 곡선(temperature melting curve s)을 결정하여 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 고유의 생물물리학적 단백질 안정성을 결정하였다. MicroCal LLC (Northampton, MA, U.S.A) VP-DSC 장치를 이용하여 이들 실험을 실시하였다. 항체의 제형 버퍼(formulation buffer)만이 함유된 샘플과 비교하여, 20℃부터 90℃까지 BCMA/CD3 이중특이적 항체를 함유하는 샘플의 에너지 흡수를 기록하였다.
상세하게는, 저장 버퍼에서 BCMA/CD3 이중특이적 항체를 최종 농도 250　㎍/ml으로 조정하였다. 300 ㎕의 준비된 단백질 용액을 딥 웰 플레이트로 옮기고 DSC 장치의 냉각된 오토샘플러(autosampler) 랙 포지션(rack position)에 놓았다. 측정을 위한 참조 물질로서 SEC 러닝 버퍼로 추가의 웰을 채웠다. 측정 공정을 위하여, 오토샘플러에 의하여 단백질 용액을 캐필러리로 옮겼다. 참조로서 추가의 캐필러리를 SEC 러닝 버퍼로 채웠다. 모든 샘플에 대하여 20℃부터 90℃까지의 동등한 온도 범위에서 캐필러리를 가열하는 데에 필요한 가열 에너지로 가열 및 기록하였다.
각각의 융해 곡선을 기록하기 위하여, 점진적으로 모든 샘플 온도를 증가시켰다. 각 온도에서 샘플 및 제형 버퍼 참조의 T　에너지 흡수를 기록하였다. 각각의 온도에 대하여 샘플 마이너스 참조의 에너지 흡수 Cp (kcal/mole/℃) 차이를 도시하였다. 에너지 흡수의 첫 번째 최대 온도로서 융해 온도를 결정하였다.
에피토프 클러스터 E3의 모든 시험된 BCMA/CD3 이중특이적 항체는 60℃ 초과, 보다 정확하게는 61.62℃ 및 63.05℃ 사이의 융해 온도를 갖는 우수한 열 안정성을 보였다.
실시예 18
유세포 분석에 의한 혈장 간섭의 배제
인간 혈장 단백질과 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 가능한 상호작용을 결정하기 위하여, 혈장 간섭 시험을 수립하였다. 이를 위하여, 90 % 인간 혈장에서, 37℃에서 한 시간 동안 10 ㎍/ml의 각각의 BCMA/CD3 이중특이적 항체를 인큐베이션하였다. 그 후에, 유세포 분석에 의하여 인간 BCMA 발현하는 CHO 세포에 대한 결합력을 결정하였다.
유세포 분석을 위하여, 농도 5 ㎍/ml의 정제된 항체 50 ㎕로, 얼음 중에서 30　분 동안, 각각의 세포주의 200,000 세포를 인큐베이션하였다. PBS/2% FCS에서 세포를 두 번 세척하고 뮤린 PentaHis 항체 (Qiagen; 50 ㎕ PBS/2% FCS에서 1:20로 희석)로 구조체의 결합력을 검출하였다. 세척한 후, PBS/2% FCS에서 1:100으로 희석된, 피코에리트린에 컨쥬게이트된 Fc 감마-특이적 항체 (Dianova)로 결합된 PentaHis 항체를 검출하였다. FACSCanto II instrument(Becton Dickinson)의 유세포 분석에 의하여 샘플을 측정하고 FACSDiva 소프트웨어에 의하여 분석하였다 (Becton Dickinson).
인간 혈장 대신에 PBS를 사용한 대조 어세이와 얻어진 데이터를 비교하였다. 다음과 같이 상대적인 결합력을 계산하였다:
(PBS 샘플 신호 / w/o 검출 시약 신호) / (혈장 샘플 신호 / w/o 검출 시약 신호).
이 실험에서, 혈장 단백질에 의하여 매개된 에피토프 클러스터 E3의 각각의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 표적 결합력의 유의한 감소가 없음이 분명해졌다. 모든 경우에서, 상대적인 혈장 간섭 값은 2 미만, 보다 정확하게는 1.29 ±0.25 및 1.70±0.26 사이였다 ("2" 값은 간섭 신호에 대한 문턱값 보다 낮은 것으로 생각된다).
실시예 19
인간 종양 이종이식 모델에서 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 치료 효능
연구 1일째, 암컷 NOD/SCID 마우스의 오른쪽 뒤 옆구리(right dorsal flank)에 5x106 세포의 인간 암 세포주 NCI-H929를 피하로 주사하였다.
9일째에, 평균 종양 부피가 약 100 mm3에 달하였을 때, 약 2x107 세포를 동물의 복막강 내로 주사함에 의하여 인 비트로 증식된(expanded) 인간 CD3+ T 세포를 마우스에 이식하였다. 마우스 비히클 대조군 1 (n=5)은 효과기 세포를 받지않고 T 세포 단독의 종양 성장에 미치는 영향을 모니터하기 위한 비히클 대조군 2 (n=10, 효과기 세포를 받음)와 비교하기 위한, 이식되지 않은 대조로서 사용되었다.
평균 종양 부피가 약 200 mm3에 달한, 13일째에 항체 처리를 시작하였다. 처리 시작 일의 각 처리군의 평균 종양 크기는 다른 어떤 군과 통계적으로 다르지 않았다 (분산의 분석). 17일 동안 정맥 볼루스(bolus) 주사에 의하여 마우스를 0.5 mg/kg/day의 BCMA/CD3 이중특이적 항체 BCMA-98 x CD3 (그룹 3, n=7) 또는 BCMA-34 x CD3 (그룹 4, n=6)로 처리하였다.
연구하는 동안 캘리퍼로 종양을 측정하고 종양 부피 (TV)의 그룹간 비교에 의하여 진행(progress)을 평가하였다. T/C% = 100 x (분석된 그룹의 평균TV) / (대조군 2의 평균 TV)로 TV를 계산하여 종양 성장 억제 T/C [%]를 결정하였다. 결과를 표 12 및 도 16에 나타내었다.
Figure 112021029363965-pat00014
실시예 20
표적 음성 세포의 용해의 배제
5:1의 효과기 세포 대 표적 세포 비율 및 24 시간의 인큐베이션 시간에서, BCMA-양성 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929 및 정제된 T 세포를 이용하여 인 비트로 용해 어세이를 수행하였다. NCI-H929의 용해에서 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체 (BCMA-34 및 BCMA-98)는 높은 효과 및 효능을 보였다. 그러나, 각각의 항체의 500 nM까지 BCMA 음성 세포주 HL60 (AML / 골수아세포 모폴로지), MES-SA (자궁 육종, 섬유아세포 모폴로지), 및 SNU-16 (위암, 상피 모폴로지) 에서는 용해가 검출되지 않았다.
실시예 21
다른 PBMC 아집단(subsets)의 T 세포 활성화의 유도
표적 세포로서 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929, L-363 및 OPM-2 및 효과기 세포로서 인간 PBMC (CD4+ / CD8+ / CD25+ / CD69+)의 다른 아집단을 이용하여 FACS-기반 세포독성 어세이 (48h; E:T = 10:1)를 수행하였다. 그 결과 (표 13 참조)는, EC50 값에 의해 측정된 활성화 정도가 다른 분석된 PBMC 아집단의 범위와 본질적으로 같은 범위에 있음을 보여준다.
Figure 112021029363965-pat00015
실시예 22
사이토카인 방출의 유도
표적 세포로서 인간 다발성 골수종 세포주 NCI-H929, L-363 및 OPM-2 및 효과기 세포로서 인간 PBMC를 이용하여 FACS-기반 세포독성 어세이 (48h; E:T = 10:1)를 수행하였다. 에피토프 클러스터 E3의 BCMA/CD3 이중특이적 항체의 농도 증가에 따른 사이토카인 방출 [pg/ml]의 수준을 결정하였다. 다음의 사이토카인을 분석하였다: Il-2, IL-6, IL-10, TNF 및 IFN-감마. 결과를 표 14 및 도 17에 나타내었다.
Figure 112021029363965-pat00016
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Ile Ser Asn Asn 20 25 30 Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys Pro Asp Gly Thr Ile Lys Pro Leu Ile 35 40 45 Tyr Tyr Thr Ser Asn Leu Gln Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly 50 55 60 Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr Ser Leu Thr Ile Ser Ser Leu Glu Pro 65 70 75 80 Glu Asp Phe Ala Met Tyr Tyr Cys Gln Gln Phe Asp Thr Ser Pro Tyr 85 90 95 Thr Phe Gly Ala Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys 100 105 <210> 1075 <211> 244 <212> PRT <213> artificial <220> <223> BCMA-106 scFv <400> 1075 Glu Val Gln Leu Val Glu Glu Ser Gly Gly Gly Leu Val Gln Pro Gly 1 5 10 15 Arg Ser Leu Lys Leu Ser Cys Ala Ala Ser Gly Phe Thr Phe Ser Asn 20 25 30 Phe Asp Met Ala Trp Val Arg Gln Ala Pro Thr Arg Gly Leu Glu Trp 35 40 45 Val Ala Ser Ile Thr Thr Gly Gly Gly Asp Thr Tyr Tyr Arg Asp Ser 50 55 60 Val Lys Gly Arg Phe Thr Ile Ser Arg Asp Asn Ala Lys Ser Thr Leu 65 70 75 80 Tyr Leu Gln Met Asp Ser Leu Arg Ser Glu Asp Thr Ala Thr Tyr Tyr 85 90 95 Cys Val Arg His Gly Tyr Tyr Asp Gly Tyr His Leu Phe Asp Tyr Trp 100 105 110 Gly Gln Gly Val Met Val Thr Val Ser Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly 115 120 125 Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Leu Val Met Thr Gln Thr 130 135 140 Pro Ser Ser Met Pro Ala Ser Leu Gly Glu Arg Val Thr Ile Ser Cys 145 150 155 160 Arg Ala Ser Gln Gly Ile Ser Asn Asn Leu Asn Trp Tyr Gln Gln Lys 165 170 175 Pro Asp Gly Thr Ile Lys Pro Leu Ile Tyr Tyr Thr Ser Asn Leu Gln 180 185 190 Ser Gly Val Pro Ser Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Thr Asp Tyr 195 200 205 Ser Leu Thr Ile Ser Ser Leu Glu Pro Glu Asp Phe Ala Met Tyr Tyr 210 215 220 Cys Gln Gln Phe Asp Thr Ser Pro Tyr Thr Phe Gly Ala Gly Thr Lys 225 230 235 240 Leu Glu Ile Lys <210> 1076 <211> 10 <212> PRT <213> artificial <220> <223> VH CDR1 of BCMA-107 <400> 1076 Gly Tyr Ser Phe Pro Asp Tyr Tyr Ile Asn 1 5 10 <210> 1077 <211> 13 <212> PRT <213> artificial <220> <223> VH CDR2 of BCMA-107 <400> 1077 Trp Ile Tyr Phe Ala Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Asn Glu 1 5 10 <210> 1078 <211> 10 <212> PRT <213> artificial <220> <223> VH CDR3 of BCMA-107 <400> 1078 Leu Tyr Asp Tyr 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Asp Trp Tyr Phe Asp Val Trp Gly Gln 100 105 110 Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser 115 120 <210> 1083 <211> 112 <212> PRT <213> artificial <220> <223> VL of BCMA-107 <400> 1083 Glu Leu Val Met Thr Gln Thr Pro Leu Ser Leu Pro Val Ser Leu Gly 1 5 10 15 Asp Gln Ala Ser Ile Ser Cys Arg Ser Ser Gln Ser Leu Val His Ser 20 25 30 Asn Gly Asn Thr Tyr Leu His Trp Tyr Leu Gln Lys Pro Gly Gln Ser 35 40 45 Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Lys Val Ser Asn Arg Phe Ser Gly Val Pro 50 55 60 Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly Ala Asp Phe Thr Leu Lys Ile 65 70 75 80 Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Leu Gly Val Tyr Phe Cys Ser Gln Ser 85 90 95 Thr His Val Pro Tyr Thr Phe Gly Gly Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys 100 105 110 <210> 1084 <211> 247 <212> PRT <213> artificial <220> <223> BCMA-107 scFv <400> 1084 Glu Val Gln Leu Val Glu Gln Ser Gly Pro Glu Leu Val Lys Pro Gly 1 5 10 15 Ala Ser Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Ser Phe Pro Asp 20 25 30 Tyr Tyr Ile Asn Trp Val Lys Gln Arg Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp 35 40 45 Ile Gly Trp Ile Tyr Phe Ala Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Asn Glu Arg 50 55 60 Phe Thr Gly Lys Ala Thr Leu Thr Val Asp Thr Ser Ser Asn Thr Ala 65 70 75 80 Tyr Met Gln Leu Ser Ser Leu Thr Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Phe 85 90 95 Cys Ala Ser Leu Tyr Asp Tyr Asp Trp Tyr Phe Asp Val Trp Gly Gln 100 105 110 Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly 115 120 125 Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Leu Val Met Thr Gln Thr Pro Leu 130 135 140 Ser Leu Pro Val Ser Leu Gly Asp Gln Ala Ser Ile Ser Cys Arg Ser 145 150 155 160 Ser Gln Ser Leu Val His Ser Asn Gly Asn Thr Tyr Leu His Trp Tyr 165 170 175 Leu Gln Lys Pro Gly Gln Ser Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Lys Val Ser 180 185 190 Asn Arg Phe Ser Gly Val Pro Asp Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly 195 200 205 Ala Asp Phe Thr Leu Lys Ile Ser Arg Val Glu Ala Glu Asp Leu Gly 210 215 220 Val Tyr Phe Cys Ser Gln Ser Thr His Val Pro Tyr Thr Phe Gly Gly 225 230 235 240 Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys 245 <210> 1085 <211> 10 <212> PRT <213> artificial <220> <223> 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Leu Glu Ile Lys 100 105 110 <210> 1093 <211> 247 <212> PRT <213> artificial <220> <223> BCMA-108 scFv <400> 1093 Glu Val Gln Leu Val Glu Gln Ser Gly Pro Gln Leu Val Lys Pro Gly 1 5 10 15 Ala Ser Val Lys Ile Ser Cys Lys Val Ser Gly Tyr Ser Phe Pro Asp 20 25 30 Tyr Tyr Ile Asn Trp Val Lys Gln Arg Pro Gly Gln Gly Leu Glu Trp 35 40 45 Ile Gly Trp Ile Tyr Phe Ala Ser Gly Asn Ser Glu Tyr Asn Glu Arg 50 55 60 Phe Thr Gly Lys Ala Thr Leu Thr Val Asp Thr Ser Ser Asn Thr Ala 65 70 75 80 Tyr Met Gln Leu Ser Ser Leu Thr Ser Glu Asp Thr Ala Val Tyr Phe 85 90 95 Cys Ala Ser Leu Tyr Asp Tyr Asp Trp Tyr Phe Asp Val Trp Gly Gln 100 105 110 Gly Thr Thr Val Thr Val Ser Ser Gly Gly Gly Gly Ser Gly Gly Gly 115 120 125 Gly Ser Gly Gly Gly Gly Ser Glu Leu Val Met Thr Gln Thr Pro Leu 130 135 140 Ser Leu Pro Val Ser Leu Gly Asp Gln Ala Ser Ile Ser Cys Arg Ser 145 150 155 160 Ser Gln Ser Leu Val His Ser Asn Gly Asn Thr Tyr Leu His Trp Tyr 165 170 175 Leu Gln Lys Pro Gly Gln Ser Pro Lys Leu Leu Ile Tyr Lys Val Ser 180 185 190 Asn Arg Phe Ser Gly Val Pro Gly Arg Phe Ser Gly Ser Gly Ser Gly 195 200 205 Thr Asp Phe Thr Leu Lys Ile Asn Arg Val Glu Ala Glu Asp Leu Gly 210 215 220 Val Tyr Tyr Cys Phe Gln Gly Ser His Val Pro Trp Thr Phe Gly Gly 225 230 235 240 Gly Thr Lys Leu Glu Ile Lys 245

Claims (23)

  1. (a) 서열번호: 1016으로 표시된 BCMA의 에피토프 클러스터 3에 결합할 수 있는 제1 결합 도메인; 및
    (b) CD3 엡실론에 결합할 수 있는 제2 결합 도메인을 포함하는 적어도 이중특이적인 결합분자로서,
    상기 제1 결합 도메인 및 제2 결합 도메인은 VH 영역 및 VL 영역을 포함하는 것인 결합 분자.
  2. 제1항에 있어서, 상기 제1 결합 도메인은 추가로 서열번호: 1017로 표시되는 마카크 BCMA의 에피토프 클러스터 3에 결합할 수 있는 것인 결합 분자.
  3. 제1항에 있어서, 상기 제2 결합 도메인은 인간 CD3 및 마카크 CD3에 결합할 수 있는 것인 결합 분자.
  4. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, (scFv)2, 디아바디 및 그의 올리고머로 이루어진 군으로부터 선택되는 것인 결합 분자.
  5. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 항체인 결합 분자.
  6. 제5항에 있어서, 상기 항체는 단일클론 항체, 키메릭 항체, 단일 사슬 항체, 전장 항체, 성숙한 친화성(affinity matured) 항체, 인간화 항체 및 및 인간 항체, DART 항체 및 효과기 기능이 변경된 항체 변이체로 이루어진 군으로부터 선택되는 것인 결합 분자.
  7. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 결합 분자는 다중특이적 결합 분자인 결합 분자.
  8. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 상기 결합 분자는 세 개의 결합 도메인을 포함하는 결합 분자인 결합 분자.
  9. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, BCMA의 에피토프 클러스터 3에 대한 결합은 비-인간 BCMA 항원의 각각의 에피토프 클러스터로의 교체 또는 알라닌 스캐닝에 의해 시험되는 것인 결합 분자.
  10. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 350 이하의 EC50 (pg/ml)을 특징으로 하는 결합 분자.
  11. 제10항에 있어서, 320 이하의 EC50 (pg/ml)을 특징으로 하는 결합 분자.
  12. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 서열번호:　830, 서열번호:　620, 서열번호:　50, 서열번호:　980, 서열번호:　710, 서열번호:　340, 서열번호:　740, 또는 서열번호:　200의 서열을 갖는 분자 중 어느 하나의 EC50 (pg/ml)과 동등한 EC50 (pg/ml)을 특징으로 하는 결합 분자.
  13. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 인간 BCMA에 대한 제1 결합 도메인의 친화력은 ≤15　nM인 결합 분자.
  14. 제13항에 있어서, 인간 BCMA에 대한 제1 결합 도메인의 친화력은 ≤10　nM인 결합 분자.
  15. 제13항에 있어서, 인간 BCMA에 대한 제1 결합 도메인의 친화력은 ≤5　nM인 결합 분자.
  16. 제13항에 있어서, 인간 BCMA에 대한 제1 결합 도메인의 친화력은 ≤1　nM인 결합 분자.
  17. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자를 코딩하는 핵산 분자.
  18. 제17항의 핵산 분자를 포함하는 벡터.
  19. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자를 코딩하는 핵산 분자 또는 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자를 코딩하는 핵산 분자를 포함하는 벡터로 형질전환 또는 형질감염시킨 숙주 세포.
  20. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자의 발현을 허용하는 조건 하에서 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자를 코딩하는 핵산 분자를 포함하는 벡터로 형질전환 또는 형질감염시킨 숙주 세포를 배양하고 배양액으로부터 생산된 결합 분자를 회수하는 것을 포함하는, 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 따른 결합 분자의 생산 방법.
  21. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 따른 결합 분자를 포함하는, 다발성 골수종, 형질세포종, 형질세포성 백혈병, 마크로글로불린혈증, 아밀로이드증, 발덴스트롬 마크로글로불린혈증, 고립골 형질세포종, 골수외 형질세포종, 골경화성 골수종, 중쇄병, 의미불확정 단일클론 감마병증, 무증상 다발골수종 및 자가면역질환으로 이루어진 군으로부터 선택되는 질환의 치료 또는 완화용 약학적 조성물.
  22. 제21항에 있어서, 상기 자가면역 질환은 전신홍반성 낭창인 약학적 조성물.
  23. 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자;
    제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자를 코딩하는 핵산 분자;
    제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자를 코딩하는 핵산 분자를 포함하는 벡터; 및
    제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자를 코딩하는 핵산 분자 또는 제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 정의된 결합 분자를 코딩하는 핵산 분자를 포함하는 벡터로 형질전환 또는 형질감염시킨 숙주 세포로 이루어진 군으로부터 선택되는 하나 이상을 포함하는 키트.

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