JPS60156394A - Ｌ−２−アミノ−４−フエニル酪酸の製法 - Google Patents
Ｌ−２−アミノ−４−フエニル酪酸の製法Info
- Publication number
- JPS60156394A JPS60156394A JP1291584A JP1291584A JPS60156394A JP S60156394 A JPS60156394 A JP S60156394A JP 1291584 A JP1291584 A JP 1291584A JP 1291584 A JP1291584 A JP 1291584A JP S60156394 A JPS60156394 A JP S60156394A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- phenylbutyric acid
- amino
- acid
- oxo
- culture solution
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明はＬ−２−アミノ−４−フェニル酪酸の製法に関
する。
する。
本発明の目的化合物Ｌ−２−アミ／−４−フェニル酪酸
は医薬品原料として重要な物質であり・又必須アミノ酸
し−フェニルアラニンの類似化合物として生化学分野で
種々の用途を有する有用な物質である。
は医薬品原料として重要な物質であり・又必須アミノ酸
し−フェニルアラニンの類似化合物として生化学分野で
種々の用途を有する有用な物質である。
従来、Ｌ−２−アミノ−４−フェニル酪酸の製法として
は、化学的に合成されたＤＬ−２−アミ先 ノー４−フェニル酪酸を化学分割する方法（ｙ。
は、化学的に合成されたＤＬ−２−アミ先 ノー４−フェニル酪酸を化学分割する方法（ｙ。
Ｄｕ Ｖｉｇｎａａｕｄ ａｎｄ ＯｏＪ、 Ｉｒ１ｓ
ｈ 、 Ｊ、Ｂｉｏｌ、 ＣｈｅＩｒｌ。
ｈ 、 Ｊ、Ｂｉｏｌ、 ＣｈｅＩｒｌ。
１２２ ３４９（１９３８））等が知られているが、こ
れらの方法は収率や操作の点で問題があり、工業的に有
利な方法とは言い：唯い。一方、α−ケト酸を生化学的
に直接α−アミノ酸に変換する代表的な方法としては２
例えば酵素を利用して゛速成 元的にアミノ化する方法城は他のα−アミノ酸のアミｌ
基を転移させる方法等があるが、′Ｄ）力）る生化学反
応を利用する場合には０例えばピルビン酸をＬ−アラニ
ンに変換させる酵素はオキサル酢酸を殆んどの場合Ｌ−
アスパラギン酸へ変化させない等・使用酵素に曲常高い
基質特異性が認められる。それ故、生体内物置の化学変
化にはその反応を触媒する酵素が存在するとしても、生
体内物質ではない？−オキソー４−フェニル酪酸を処理
するに際し、かかる生化学的手法を利用しつるか否かは
・同化合物をＬ〜２−丁ミノー４−フェニル酪酸へ転換
せしめる酵素がこれまで発見されてい１ｘいことからも
、従来全く予測しえなかった。
れらの方法は収率や操作の点で問題があり、工業的に有
利な方法とは言い：唯い。一方、α−ケト酸を生化学的
に直接α−アミノ酸に変換する代表的な方法としては２
例えば酵素を利用して゛速成 元的にアミノ化する方法城は他のα−アミノ酸のアミｌ
基を転移させる方法等があるが、′Ｄ）力）る生化学反
応を利用する場合には０例えばピルビン酸をＬ−アラニ
ンに変換させる酵素はオキサル酢酸を殆んどの場合Ｌ−
アスパラギン酸へ変化させない等・使用酵素に曲常高い
基質特異性が認められる。それ故、生体内物置の化学変
化にはその反応を触媒する酵素が存在するとしても、生
体内物質ではない？−オキソー４−フェニル酪酸を処理
するに際し、かかる生化学的手法を利用しつるか否かは
・同化合物をＬ〜２−丁ミノー４−フェニル酪酸へ転換
せしめる酵素がこれまで発見されてい１ｘいことからも
、従来全く予測しえなかった。
かの）る状況に鑑み鋭意研究を屯ねた結束１本発明番ら
はある種の微生物に２−オキソ−４−フェニル酪酸をＬ
−２−アミ／−４−フェニル酪酸へ転換せしめる酵素の
存在することを見出し・本発明を完成するに至った。
はある種の微生物に２−オキソ−４−フェニル酪酸をＬ
−２−アミ／−４−フェニル酪酸へ転換せしめる酵素の
存在することを見出し・本発明を完成するに至った。
即ち０本発明によれば、Ｌ−２−了ミノー４−フェニル
醋酸はアクロモバクタ−（Ａｃｈｒｏｍｏｂａａｔｅｒ
）属、アシネトバクタ−（Ａｃ１ｎｏｔｏｂａｃｔｅｒ
） １５１ 。
醋酸はアクロモバクタ−（Ａｃｈｒｏｍｏｂａａｔｅｒ
）属、アシネトバクタ−（Ａｃ１ｎｏｔｏｂａｃｔｅｒ
） １５１ 。
バチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ） ＩＪＸ−バラコツカ
ス（ｐａｒａｃｏｃｃｕｓ ｌ 興に属し、２−オキソ
−４−）工二ル酪酸からＬ−ンーアミ／−４−フェニル
酪酸を生成せしめる能力を有する微生物の培養液、該培
養液から得た菌体又は菌体処理物を２−オキソ−４−フ
ェニル醋酸に作用させることにより製造することができ
る。
ス（ｐａｒａｃｏｃｃｕｓ ｌ 興に属し、２−オキソ
−４−）工二ル酪酸からＬ−ンーアミ／−４−フェニル
酪酸を生成せしめる能力を有する微生物の培養液、該培
養液から得た菌体又は菌体処理物を２−オキソ−４−フ
ェニル醋酸に作用させることにより製造することができ
る。
本発明に使用する微生物としてはアクロモバクタ−悄、
アシネトバクタ−属、バチルス１萬、バラコツカス属に
属し、２−オキソ−４−フェニル酪酸からＬ−２−アミ
ノ−４−フェニル酪酸を生成せしめる能力を有するもの
であればいずれも使用でキ０例えばアクロモバクタ−・
リキダム〔Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ ｌｉｑｕｉｄ
ｕｍ ） ＯＵＴ ８Ｑ ｌ ２．アシネトバクタ−・
カルコアセチカス（ Ａｃ１ｎｅｔｏｂａａｔｅｒ ｏａｌｃｏａｃｅｔｉｃ
ｓ ） ＩＰ’Ｏｌ ｉ ５５２’、 ｔ＜ ｆ Ｂｖ
ス・セＬ／ウス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｏｅｒｅｕｓ
） １１’０ ３００１．バラコツカス・デニトリフィ
カ７ス（Ｐａｒａｃｏｃｏｕｓ ｄｅｎｉｔｒｉｆｉｃ
ａｎｓ ） ＩＦＯｌ １４４２等が好適に挙げられる
。
アシネトバクタ−属、バチルス１萬、バラコツカス属に
属し、２−オキソ−４−フェニル酪酸からＬ−２−アミ
ノ−４−フェニル酪酸を生成せしめる能力を有するもの
であればいずれも使用でキ０例えばアクロモバクタ−・
リキダム〔Ａｃｈｒｏｍｏｂａｃｔｅｒ ｌｉｑｕｉｄ
ｕｍ ） ＯＵＴ ８Ｑ ｌ ２．アシネトバクタ−・
カルコアセチカス（ Ａｃ１ｎｅｔｏｂａａｔｅｒ ｏａｌｃｏａｃｅｔｉｃ
ｓ ） ＩＰ’Ｏｌ ｉ ５５２’、 ｔ＜ ｆ Ｂｖ
ス・セＬ／ウス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｏｅｒｅｕｓ
） １１’０ ３００１．バラコツカス・デニトリフィ
カ７ス（Ｐａｒａｃｏｃｏｕｓ ｄｅｎｉｔｒｉｆｉｃ
ａｎｓ ） ＩＦＯｌ １４４２等が好適に挙げられる
。
上記微生物の培養は通常の条件下で行うことができる。
即ち、栄養培地の炭素源としては・上記微生物の利用可
能なものであればいずれも使用でキ３例工ば、グルコー
ス、フルクトース、シュクロース、マルトース、−デキ
ストリン等のａｍ、グリセロール、ソルビトール等の轄
アルコール、フマール酸、クエン酸等の有機酸を使用す
ることができる。培地への添加量は通常、０．１−１０
％程度とするのが好ましい。窒素源としては０例えば塩
化アンモニウム、＠酸アンモニウム、リン酸アンモニウ
ム等の無機酸のアンモニウム塩、フマール酸アンモニウ
ム等の打機酸のアンモニウム塩。
能なものであればいずれも使用でキ３例工ば、グルコー
ス、フルクトース、シュクロース、マルトース、−デキ
ストリン等のａｍ、グリセロール、ソルビトール等の轄
アルコール、フマール酸、クエン酸等の有機酸を使用す
ることができる。培地への添加量は通常、０．１−１０
％程度とするのが好ましい。窒素源としては０例えば塩
化アンモニウム、＠酸アンモニウム、リン酸アンモニウ
ム等の無機酸のアンモニウム塩、フマール酸アンモニウ
ム等の打機酸のアンモニウム塩。
肉エキス、酵母エキス、コーンステープリカー。
カゼイン加水分解物等の天然有機窒素源等を使用するこ
とができ、このうち有機窒素源は多くの場合、炭素１ｇ
として兼用することもできる。窒素源ム、 ＋ｔン酸ナ
トリウムの如きリン酸アルカリ金域、塩化ノ！す・フム
、塩化ナトリウムの如き塩化アルカリ金属、硫酸マグネ
シウム、硫酸第一鉄の如き、金科硫酸塩等を好適に使用
することができ、その使用量はｌ［１店、ｏ、ｏｏｉ〜
１％の範囲が好適である。微生物の培養にはｐＨ約５〜
８．２０〜４０℃で、とりわけｐＨ約６〜７．３０〜３
７℃で好気的条件下に実施するのが好ましい。
とができ、このうち有機窒素源は多くの場合、炭素１ｇ
として兼用することもできる。窒素源ム、 ＋ｔン酸ナ
トリウムの如きリン酸アルカリ金域、塩化ノ！す・フム
、塩化ナトリウムの如き塩化アルカリ金属、硫酸マグネ
シウム、硫酸第一鉄の如き、金科硫酸塩等を好適に使用
することができ、その使用量はｌ［１店、ｏ、ｏｏｉ〜
１％の範囲が好適である。微生物の培養にはｐＨ約５〜
８．２０〜４０℃で、とりわけｐＨ約６〜７．３０〜３
７℃で好気的条件下に実施するのが好ましい。
次いで、−上記の如くして得られた培養液、該培養液よ
り得た菌体又は該菌体の処理物を酵素源とを し、これ健基貫である２−オキソ−４−フェニル酪酸に
作用させることによりＬ−２−丁ミノー４−フェニル酪
酸を製することができる。培養液より得た菌体としては
例えば、遠心分離、−過等により分離された菌体が挙げ
られ９ｍ体の処理物としては凍結乾燥菌体、アセトン乾
燥菌体、洗浄菌体、菌体磨砕物、菌体の自己消化物、菌
体のＭｌ 片波処理物、菌体抽出物又はこれらをゲル抱
活法や吸着法等のそれ自体・公知の固定化方法により固
定化したものが挙げられる。固定化したものの具体例と
しては培虚液、菌体ないし菌体処理物を例えばポリアク
リルアミドゲル、含疏多糖類ゲル（カラギーナン、ファ
ーセレラン等）、コラーゲンゲル、アルギン酸ゲル、ホ
リビニルアルコールゲル、寒天ゲル等で固定したものが
挙げられる。さらに本発明の酵素源たる菌体、処理物と
しては菌体抽出物から公知の方法を２組合せて積値・採
取した酵素それ自体も使用することができる。
り得た菌体又は該菌体の処理物を酵素源とを し、これ健基貫である２−オキソ−４−フェニル酪酸に
作用させることによりＬ−２−丁ミノー４−フェニル酪
酸を製することができる。培養液より得た菌体としては
例えば、遠心分離、−過等により分離された菌体が挙げ
られ９ｍ体の処理物としては凍結乾燥菌体、アセトン乾
燥菌体、洗浄菌体、菌体磨砕物、菌体の自己消化物、菌
体のＭｌ 片波処理物、菌体抽出物又はこれらをゲル抱
活法や吸着法等のそれ自体・公知の固定化方法により固
定化したものが挙げられる。固定化したものの具体例と
しては培虚液、菌体ないし菌体処理物を例えばポリアク
リルアミドゲル、含疏多糖類ゲル（カラギーナン、ファ
ーセレラン等）、コラーゲンゲル、アルギン酸ゲル、ホ
リビニルアルコールゲル、寒天ゲル等で固定したものが
挙げられる。さらに本発明の酵素源たる菌体、処理物と
しては菌体抽出物から公知の方法を２組合せて積値・採
取した酵素それ自体も使用することができる。
該反応は培養後の菌体を含む培養液に基質を加えて実施
してもよく、又該培養液より碍た菌体又は該菌体処理物
を峡實の水溶液に加えて反応させてもよい。また０反応
時間の短縮或いはＬ−２−アミノ−４−フェニル酪酸の
蓄積層の増加をはかるためにはＬ−アミノ酸、界面活性
剤及び／又は補酵素等の存在下に実施するのか好ましい
。この目的に用いうるＬ−アミノ酸としては例えば、Ｌ
−アスパラギン酸、Ｌ−グルタミン酸又はＬ−アラニン
等が挙げられ、基質に対して当モル嵐り用いるのが好ま
しい。界面活性剤としては例えば。
してもよく、又該培養液より碍た菌体又は該菌体処理物
を峡實の水溶液に加えて反応させてもよい。また０反応
時間の短縮或いはＬ−２−アミノ−４−フェニル酪酸の
蓄積層の増加をはかるためにはＬ−アミノ酸、界面活性
剤及び／又は補酵素等の存在下に実施するのか好ましい
。この目的に用いうるＬ−アミノ酸としては例えば、Ｌ
−アスパラギン酸、Ｌ−グルタミン酸又はＬ−アラニン
等が挙げられ、基質に対して当モル嵐り用いるのが好ま
しい。界面活性剤としては例えば。
臭化セチルトリメチルアンモニウム、ポリエチレングリ
コール・ｐ−インオクチルフェニルエーテル（ローム
アンド ハース社１ 商品名： ） ＩＪトン Ｘ−１
００）等を用いることができ、その使用量は反応液に対
し０．０００１〜０．１弘程度とするのが好ましい。又
、上記目的に用いうる補酵素としては例えば、ピリドキ
サールリン酸、を挙げることができ、概ね反応液に対し
て０．００１〜１ｍｍ程度の濃度で用いるのが好ましい
。
コール・ｐ−インオクチルフェニルエーテル（ローム
アンド ハース社１ 商品名： ） ＩＪトン Ｘ−１
００）等を用いることができ、その使用量は反応液に対
し０．０００１〜０．１弘程度とするのが好ましい。又
、上記目的に用いうる補酵素としては例えば、ピリドキ
サールリン酸、を挙げることができ、概ね反応液に対し
て０．００１〜１ｍｍ程度の濃度で用いるのが好ましい
。
このようにして反応液中に蓄積したＬ−２−アミノ−４
−フェニル酪酸はそれ自体は水に殆ど不溶であり、ｆ５
過又は遠心分離等通常の手段を用いて容易に反応液から
分離・採取することができる。
−フェニル酪酸はそれ自体は水に殆ど不溶であり、ｆ５
過又は遠心分離等通常の手段を用いて容易に反応液から
分離・採取することができる。
また、Ｌ−２−アミノ−４−フェニル酪酸は酸又はアル
カリ性塩にすると水に可溶性となるため。
カリ性塩にすると水に可溶性となるため。
反応液に酸又はアルカリを加え濾過して不純驕を除き、
ｐ液を中和してＬ−２−アミノ−４−フェニル酪酸結晶
を析出させた後、濾過、禮心分離等の常法で反応液から
分離・採取することもできる。
ｐ液を中和してＬ−２−アミノ−４−フェニル酪酸結晶
を析出させた後、濾過、禮心分離等の常法で反応液から
分離・採取することもできる。
以下、実施例を挙げて本発明を具体的に説明する。
尚、実施例中の２−オキソ−４−フェニル酪簀及びＬ−
２−丁ミノー４−フェニル酪酸の定１は液体クロマトグ
ラフィー法により行ない、Ｌ−２’−アミノー４−フェ
ニル酪酸の確認は取得結晶の元素分析値並びに予め合成
したＮ・−アセナル−ＤＬ−２−アミノ−４−フェニル
酪酸に市販のアミノアシラーゼを作用させて製したＬ−
２−アミノ−４−フェニル酪酸と比旋光度、ＮＭＲ及び
ＩＲスペクトルを比較する等して行なった。本明細書中
“呪゛′はいずれも“重量／容＠Ｃｆ！／ｒｄ）”を意
味するものとする。
２−丁ミノー４−フェニル酪酸の定１は液体クロマトグ
ラフィー法により行ない、Ｌ−２’−アミノー４−フェ
ニル酪酸の確認は取得結晶の元素分析値並びに予め合成
したＮ・−アセナル−ＤＬ−２−アミノ−４−フェニル
酪酸に市販のアミノアシラーゼを作用させて製したＬ−
２−アミノ−４−フェニル酪酸と比旋光度、ＮＭＲ及び
ＩＲスペクトルを比較する等して行なった。本明細書中
“呪゛′はいずれも“重量／容＠Ｃｆ！／ｒｄ）”を意
味するものとする。
実施例 ｌ
＋＋＋ グルコース１’！、カゼイン加水分解物ｌ呪、
酵母エキス１弘、リン酸水素２アンモニウム０゜２％、
リン酸２水素カリウム０．１ 幅、硫酸マグネシウム０
．０５＜、硫１！ｉ！第１鉄０．００１％、塩化カルシ
ウム０．０１％及びカラリン１０２（三洋化成工業株式
会社裂商品名） ０．００３ ＜から成る培地５０ ｍ
ｌ ｉ ｐａｌ ７．０ ）を１２０℃で１０９間滅菌
した。
酵母エキス１弘、リン酸水素２アンモニウム０゜２％、
リン酸２水素カリウム０．１ 幅、硫酸マグネシウム０
．０５＜、硫１！ｉ！第１鉄０．００１％、塩化カルシ
ウム０．０１％及びカラリン１０２（三洋化成工業株式
会社裂商品名） ０．００３ ＜から成る培地５０ ｍ
ｌ ｉ ｐａｌ ７．０ ）を１２０℃で１０９間滅菌
した。
該培地にバラコツカス・デニトリフィカンス（Ｐａｒａ
ｃｏｃｃｕｓ ｄｅｎｉｔｒｉｆｉｃａｎｓ ） ＩＦ
Ｏ１２４４２を１白金耳接種後、３０℃で１８時間振盪
培連速た。培養後、培養液を遠心分離して集菌した後。
ｃｏｃｃｕｓ ｄｅｎｉｔｒｉｆｉｃａｎｓ ） ＩＦ
Ｏ１２４４２を１白金耳接種後、３０℃で１８時間振盪
培連速た。培養後、培養液を遠心分離して集菌した後。
菌体を凍結乾燥することにより、凍結乾燥菌体０゜５７
を調製した。
を調製した。
（２）２−オキソ−４−フェニル酩Ｐ＃４！ｉ’、Ｌ−
アスパラギン酸３．２ｆＩ及びピリドキサールリン酸０
．００３ｇを水に溶解し、アンモニア水でｐＨ８，５と
した後、水を加えて全体を１００−とじた基質溶液に上
記（１）で調整した凍結乾燥菌体１ノを加え３０℃で２
日間反応させた。該反応液に塩酸を加えて生成物を溶解
させ、活性炭２１を加えて吸引濾過した。ｒ液を水酸化
ナトリウムで中和し、析出した結晶をｒ取することによ
りＬ−Ｚ’−アミ／−４−フェニル酪酸３．１２をｆ醇
た。収率７８％融点＝２８６〜２８８℃〔分解） 〔α〕τ 千４７°（Ｃ＝１ 、 ｌＮ−ＨＣｌ ｌ実
施例 ２〜４ 実施例１−（１）と同様にして下記第１表に示す微生物
を培養し、その培養液ｉ ０ ｏ ｍｔから遠心分離に
よって集菌した菌体を残置溶液（２−オキソ−４−フェ
ニル酪酸４ ｙ 、 ｒ、−アスパラギン酸３．２）、
美化上チルトリメチルアンモニウム１０ｊｌｆｅ１００
＋ｎｌの水に溶解し、水酸化ナトリウム水溶液でｐＨ８
，５として調整）に懸濁した。この懸濁液を３０℃で２
日間反応させることにより、Ｌ−２−ｙミツ−４−フェ
ニル酪酸が得られた。結果は下記表に示す１１りである
。
アスパラギン酸３．２ｆＩ及びピリドキサールリン酸０
．００３ｇを水に溶解し、アンモニア水でｐＨ８，５と
した後、水を加えて全体を１００−とじた基質溶液に上
記（１）で調整した凍結乾燥菌体１ノを加え３０℃で２
日間反応させた。該反応液に塩酸を加えて生成物を溶解
させ、活性炭２１を加えて吸引濾過した。ｒ液を水酸化
ナトリウムで中和し、析出した結晶をｒ取することによ
りＬ−Ｚ’−アミ／−４−フェニル酪酸３．１２をｆ醇
た。収率７８％融点＝２８６〜２８８℃〔分解） 〔α〕τ 千４７°（Ｃ＝１ 、 ｌＮ−ＨＣｌ ｌ実
施例 ２〜４ 実施例１−（１）と同様にして下記第１表に示す微生物
を培養し、その培養液ｉ ０ ｏ ｍｔから遠心分離に
よって集菌した菌体を残置溶液（２−オキソ−４−フェ
ニル酪酸４ ｙ 、 ｒ、−アスパラギン酸３．２）、
美化上チルトリメチルアンモニウム１０ｊｌｆｅ１００
＋ｎｌの水に溶解し、水酸化ナトリウム水溶液でｐＨ８
，５として調整）に懸濁した。この懸濁液を３０℃で２
日間反応させることにより、Ｌ−２−ｙミツ−４−フェ
ニル酪酸が得られた。結果は下記表に示す１１りである
。
表
実施例 ５
グル１−ス１００９．カゼイン加水ｎ解物１５０り、コ
ーンステーブリカー５０７．酵母エキス１００Ｆ、リン
酸水素２アンモニウム２０ｙ、リン酸水素２力１１ウム
１０５’、ｆｌｆＥ酸マグネシウム５９、硫酸第１快０
．ＩＦ、塩化力シンラム１１．力尚 ラリン１０２（三洋化成工業株式会Ｆｋｆｍ手品名］０
．３１及び水ｌＯｅから成る培地（ｐＨ７，０３ヲ丸菱
株式会社製ＭＳＪ−ｕ型２０／容ジャーファメンターに
仕込み１２０℃で１０分間滅菌した。該培地に３０℃で
１８時間振繰下フラスコ培養したパラコツカス鳴デニト
リフィカンス（Ｐａｒａａｏｃｃｕｓｄｅｎｉｔｒｉｆ
ｉｃａｎｓ ） Ｉ Ｆ ０ １２４４２の１力体液１
００−を接種し、 １／２ ｖｖｍ 、 ４００ ｒＰ
ｍ 、３０℃で２０時間培養した。次いで、該培養液に
２−オキソ−４−フェニル酪酸４００９．Ｌ−アスパラ
ギン酸３２０９．臭化セチルトリメチルアンモニウム１
４ヲ加え、アンモニア水でｐＨ８，５に調整した後、３
７℃で２日間反応させた。２日後培養液中には、２−オ
キソ−４−フェニル酪酸が認められず、Ｌ−２−アミノ
−４−フェニル酪酸３６０グが生成蓄積していた。遠心
ｐ過機で該反応液から菌体及び培養液等の不純物を除き
、残存結晶を純水に懸濁して洗浄することにより、Ｌ−
２−アミノ−４−フェニル酪酸の結晶３２０７を得た。
ーンステーブリカー５０７．酵母エキス１００Ｆ、リン
酸水素２アンモニウム２０ｙ、リン酸水素２力１１ウム
１０５’、ｆｌｆＥ酸マグネシウム５９、硫酸第１快０
．ＩＦ、塩化力シンラム１１．力尚 ラリン１０２（三洋化成工業株式会Ｆｋｆｍ手品名］０
．３１及び水ｌＯｅから成る培地（ｐＨ７，０３ヲ丸菱
株式会社製ＭＳＪ−ｕ型２０／容ジャーファメンターに
仕込み１２０℃で１０分間滅菌した。該培地に３０℃で
１８時間振繰下フラスコ培養したパラコツカス鳴デニト
リフィカンス（Ｐａｒａａｏｃｃｕｓｄｅｎｉｔｒｉｆ
ｉｃａｎｓ ） Ｉ Ｆ ０ １２４４２の１力体液１
００−を接種し、 １／２ ｖｖｍ 、 ４００ ｒＰ
ｍ 、３０℃で２０時間培養した。次いで、該培養液に
２−オキソ−４−フェニル酪酸４００９．Ｌ−アスパラ
ギン酸３２０９．臭化セチルトリメチルアンモニウム１
４ヲ加え、アンモニア水でｐＨ８，５に調整した後、３
７℃で２日間反応させた。２日後培養液中には、２−オ
キソ−４−フェニル酪酸が認められず、Ｌ−２−アミノ
−４−フェニル酪酸３６０グが生成蓄積していた。遠心
ｐ過機で該反応液から菌体及び培養液等の不純物を除き
、残存結晶を純水に懸濁して洗浄することにより、Ｌ−
２−アミノ−４−フェニル酪酸の結晶３２０７を得た。
収率７９．５％
Claims (1)
- １．２−オキソ−４−フェニル酪酸からｂ−２−アミノ
−４−フェニル酪酸を生成せしめる能力を有するアクロ
モバクタ−属、アシネトバクタＴ属髪 、バチルス属又はバラコツカス属微生物の培舎液、該培
養液から得た菌体又は該菌体の処理物を２−オキソ−４
−フェニル酪酸ｍ１作用させ、生成したＬ−２−アミ／
−４−フェニル醋酸を採取することを特徴とするＬ−２
−アミノ−４−フェニル酪酸の製法。 ２、 微生物の培養液、該培養液から採取した菌体又は
該菌体の処理物をし一了ミノ靜の存在ド・２−オキソ−
４−フェニル醋酸に作用させることを特徴とする特許請
求の瞳囲第１項記載の硬性。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1291584A JPS60156394A (ja) | 1984-01-26 | 1984-01-26 | Ｌ−２−アミノ−４−フエニル酪酸の製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP1291584A JPS60156394A (ja) | 1984-01-26 | 1984-01-26 | Ｌ−２−アミノ−４−フエニル酪酸の製法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60156394A true JPS60156394A (ja) | 1985-08-16 |
| JPH0438398B2 JPH0438398B2 (ja) | 1992-06-24 |
Family
ID=11818638
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP1291584A Granted JPS60156394A (ja) | 1984-01-26 | 1984-01-26 | Ｌ−２−アミノ−４−フエニル酪酸の製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60156394A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH01153084A (ja) * | 1987-12-10 | 1989-06-15 | Tanabe Seiyaku Co Ltd | 新規微生物及びそれを用いるｌ−アミノ酸の製法 |
| US5665508A (en) * | 1991-07-23 | 1997-09-09 | Minolta Camera Kabushiki Kaisha | Electrophotography carrier having domains dispersed in a matrix resin with a dispersion assistant interposed |
-
1984
- 1984-01-26 JP JP1291584A patent/JPS60156394A/ja active Granted
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH01153084A (ja) * | 1987-12-10 | 1989-06-15 | Tanabe Seiyaku Co Ltd | 新規微生物及びそれを用いるｌ−アミノ酸の製法 |
| JPH0787778B2 (ja) * | 1987-12-10 | 1995-09-27 | 田辺製薬株式会社 | 新規微生物及びそれを用いるｌ−アミノ酸の製法 |
| US5665508A (en) * | 1991-07-23 | 1997-09-09 | Minolta Camera Kabushiki Kaisha | Electrophotography carrier having domains dispersed in a matrix resin with a dispersion assistant interposed |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH0438398B2 (ja) | 1992-06-24 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4080259A (en) | Process of preparing L and D α-amino acids by enzyme treatment of DL-α-amino acid amide | |
| JPH0559709B2 (ja) | ||
| JP2950896B2 (ja) | Ｄ―α―フェニルグリシンの製造法 | |
| US5120652A (en) | Substantially purified n-acyl-l-proline acylase from comamonas testosteroni dsm 5416 and alcaligenes denitrificans dsm 5417 | |
| JPS60156394A (ja) | Ｌ−２−アミノ−４−フエニル酪酸の製法 | |
| US5219741A (en) | Method of making L-proline using an N-acyl-L-protine acylase | |
| JP4300289B2 (ja) | 加水分解又は脱水縮合酵素、及び当該酵素の生産方法、並びに当該酵素を用いたアミドの合成方法 | |
| US5206162A (en) | Process for making D-aminoacylase | |
| JP2843596B2 (ja) | 新規Ｄ―アミダーゼ及びＤ―α―アラニン及び／又はＬ―α―アラニンアミドの製造法 | |
| JPH02242690A (ja) | Ｌ―アラニンの製造法 | |
| JP2615443B2 (ja) | Ｎ−アセチル−ｄ−グルコサミンデアセチラーゼの製造方法 | |
| JPH1042886A (ja) | 微生物によるβ−アラニンの製造法 | |
| JP2899071B2 (ja) | Ｌ―α―アラニンの製造法 | |
| GB1577087A (en) | Enzyme preparation having l-amino acyl amidase activity | |
| JPS619292A (ja) | Ｌ−アミノ酸の製造方法 | |
| JP2830029B2 (ja) | フマラーゼ活性の除去方法 | |
| JPH0630572B2 (ja) | Ｌ−フエニルアラニン脱水素酵素 | |
| JPS63185395A (ja) | Ｌ−アスパルチル−ｌ−フエニルアラニンメチルエステルの製法 | |
| JPS61173789A (ja) | ４−クロロ−３−ヒドロキシ酪酸の製造法 | |
| JPS62289194A (ja) | フエニルアラニン又はその誘導体の製造法 | |
| JPS60241888A (ja) | 新規ヒダントイナ−ゼ | |
| JPS60160889A (ja) | リジンもしくはアルギニンのラセミ化方法 | |
| JPS63146796A (ja) | Ｌ−ヒスチジンの製造法 | |
| JPH0870878A (ja) | トロポロニルアラニンの製造法 | |
| JPS6356278A (ja) | シユウドモナス属ｎｓ２１４菌及びｄ−アミノ酸の製造方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| EXPY | Cancellation because of completion of term |