[go: up one dir, main page]

RU2011142230A - Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого - Google Patents

Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого Download PDF

Info

Publication number
RU2011142230A
RU2011142230A RU2011142230/10A RU2011142230A RU2011142230A RU 2011142230 A RU2011142230 A RU 2011142230A RU 2011142230/10 A RU2011142230/10 A RU 2011142230/10A RU 2011142230 A RU2011142230 A RU 2011142230A RU 2011142230 A RU2011142230 A RU 2011142230A
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
protein
glycosylation
site
amino acid
glycosylation site
Prior art date
Application number
RU2011142230/10A
Other languages
English (en)
Inventor
Родни Джин КОМЗ
Сюзанна РЭУ
Деррик Ли РАБЛ
Original Assignee
Пфайзер Инк.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Пфайзер Инк. filed Critical Пфайзер Инк.
Publication of RU2011142230A publication Critical patent/RU2011142230A/ru

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/705—Receptors; Cell surface antigens; Cell surface determinants
    • C07K14/70503—Immunoglobulin superfamily
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/46—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates
    • C07K14/47—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from vertebrates from mammals
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K39/00—Medicinal preparations containing antigens or antibodies
    • A61K39/395—Antibodies; Immunoglobulins; Immune serum, e.g. antilymphocytic serum
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P1/00—Drugs for disorders of the alimentary tract or the digestive system
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P11/00—Drugs for disorders of the respiratory system
    • A61P11/02—Nasal agents, e.g. decongestants
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P11/00—Drugs for disorders of the respiratory system
    • A61P11/06—Antiasthmatics
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P17/00—Drugs for dermatological disorders
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P27/00—Drugs for disorders of the senses
    • A61P27/02—Ophthalmic agents
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
    • A61P37/00—Drugs for immunological or allergic disorders
    • A61P37/08—Antiallergic agents
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
    • C07K16/42—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against immunoglobulins
    • C07K16/4283—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against immunoglobulins against an allotypic or isotypic determinant on Ig
    • C07K16/4291—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against immunoglobulins against an allotypic or isotypic determinant on Ig against IgE
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K19/00—Hybrid peptides, i.e. peptides covalently bound to nucleic acids, or non-covalently bound protein-protein complexes
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N5/00—Undifferentiated human, animal or plant cells, e.g. cell lines; Tissues; Cultivation or maintenance thereof; Culture media therefor
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/005—Glycopeptides, glycoproteins
    • A—HUMAN NECESSITIES
    • A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/40—Immunoglobulins specific features characterized by post-translational modification
    • C07K2317/41—Glycosylation, sialylation, or fucosylation
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/50—Immunoglobulins specific features characterized by immunoglobulin fragments
    • C07K2317/515—Complete light chain, i.e. VL + CL
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/50—Immunoglobulins specific features characterized by immunoglobulin fragments
    • C07K2317/52—Constant or Fc region; Isotype
    • C07K2317/524—CH2 domain
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
    • C07K2317/50—Immunoglobulins specific features characterized by immunoglobulin fragments
    • C07K2317/52—Constant or Fc region; Isotype
    • C07K2317/526—CH3 domain
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/30—Non-immunoglobulin-derived peptide or protein having an immunoglobulin constant or Fc region, or a fragment thereof, attached thereto
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/90—Fusion polypeptide containing a motif for post-translational modification
    • C07K2319/91—Fusion polypeptide containing a motif for post-translational modification containing a motif for glycosylation

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Immunology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Pulmonology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Cell Biology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Otolaryngology (AREA)
  • Dermatology (AREA)
  • Ophthalmology & Optometry (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Medicines Containing Antibodies Or Antigens For Use As Internal Diagnostic Agents (AREA)

Abstract

1. Способ уменьшения уровня гликозилирования белка, указанный способ включает экспрессию белка, содержащего, по крайней мере, один сайт гликозилирования в клетке-хозяине, выращиваемой в культуре в присутствии ингибитора гликозилирования в количестве, ингибирующем гликозилирование, где указанный белок включает более низкий уровень гликозилирования по сравнению с другим идентичным белком, продуцируемым в другой идентичной клетке-хозяине, выращиваемой при других идентичных условиях в отсутствие указанного ингибитора, таким образом контролируя уровень гликозилирования указанного белка.2. Способ по п.1, где указанный сайт гликозилирования находится в лигандсвязывающем сайте или антигенсвязывающем сайте.3. Способ по п.2, где указанный уровень гликозилирования выбирают из группы, включающей сайт гликана, расположенный в указанном сайте гликозилирования и величину гликозилирования в указанном сайте гликозилирования.4. Способ по п.3, где указанный сайт гликозилирования выбирают из группы, включающей O-связанный сайт гликозилирования и N-связанный сайт гликозилирования.5. Способ по п.4, где указанный сайт гликозилирования представляет собой N-связанный сайт гликозилирования, и, кроме того, где указанный сайт гликозилирования включает аминокислотную последовательность аспарагин-Х-серин или аспарагин-Х-треонин, где Х является любой аминокислотой, за исключением пролина.6. Способ по п.5, где указанный ингибитор гликозилирования представляет собой, по крайней мере, один ингибитор, выбираемый из группы, включающей туникамицин, гомолог туникамицина, стрептовирудин, микоспоцидин, амфомицин, цушимицин, антибиотик 24010, �

Claims (36)

1. Способ уменьшения уровня гликозилирования белка, указанный способ включает экспрессию белка, содержащего, по крайней мере, один сайт гликозилирования в клетке-хозяине, выращиваемой в культуре в присутствии ингибитора гликозилирования в количестве, ингибирующем гликозилирование, где указанный белок включает более низкий уровень гликозилирования по сравнению с другим идентичным белком, продуцируемым в другой идентичной клетке-хозяине, выращиваемой при других идентичных условиях в отсутствие указанного ингибитора, таким образом контролируя уровень гликозилирования указанного белка.
2. Способ по п.1, где указанный сайт гликозилирования находится в лигандсвязывающем сайте или антигенсвязывающем сайте.
3. Способ по п.2, где указанный уровень гликозилирования выбирают из группы, включающей сайт гликана, расположенный в указанном сайте гликозилирования и величину гликозилирования в указанном сайте гликозилирования.
4. Способ по п.3, где указанный сайт гликозилирования выбирают из группы, включающей O-связанный сайт гликозилирования и N-связанный сайт гликозилирования.
5. Способ по п.4, где указанный сайт гликозилирования представляет собой N-связанный сайт гликозилирования, и, кроме того, где указанный сайт гликозилирования включает аминокислотную последовательность аспарагин-Х-серин или аспарагин-Х-треонин, где Х является любой аминокислотой, за исключением пролина.
6. Способ по п.5, где указанный ингибитор гликозилирования представляет собой, по крайней мере, один ингибитор, выбираемый из группы, включающей туникамицин, гомолог туникамицина, стрептовирудин, микоспоцидин, амфомицин, цушимицин, антибиотик 24010, антибиотик ММ 19290, бацитрацин, коринетоксин, шоудомицин, дуимицин, 1-дезоксиманноноджиримицин, дезоксиноджиримицин, N-метил-1-дезоксиманноджиримицин, брефелдин А, аналог глюкозы, аналог маннозы, 2-дезокси-D-глюкозу, 2-дезоксиглюкозу, D-(+)-маннозу, D-(+) галактозу, 2-дезокси-2-фтор-D-глюкозу, 1,4-дидезокси-1,4-имино-D-маннит (DIM), фторглюкозу, фторманнозу, UDP-2-дезоксиглюкозу, GDP-2-дезоксиглюкозу, ингибитор гидроксиметилглутарил-СоА редуюазы, 25-гидроксихолестерол, гидроксихолестерол, сваинсонин, циклогексимид, пуромицин, актиномицин D, моненсин, м-хлоркарбонилцианидфенилгидразон (СССР), компактин, доличил-фосфорил-2-дезоксиглюкозу, N-ацетил-D-глюкозамин, гигоксантин, тимидин, холестерол, глюкозамин, маннозамин, кастаноспермин, глутамин, бромокондуритол, кондуритолэпоксид, производное кондуритола, гликозилметил-п-нитрофенилтриазен, β-гидроксинорвалин, трео-β-фтораспарагин, δ-лактон D-(+)-глюконовой кислоты, ди(2-этилгексил)фосфат, трибутилфосфат, додецилфосфат, 2-диметиламиноэтиловый эфир (дифенилметил)-фосфорной кислоты, [2-(дифенил фосфинилокси)этил]триметиламмония йодид, йодацетат и фторацетат.
7. Способ по п.6, где указанный ингибитор гликозилирования представляет собой 2-дезокси-D-глюкозу.
8. Способ по п.7, где указанное количество, ингибирующее гликозилирование, находится в интервале приблизительно от 0,5 г/л до 3 г/л.
9. Способ по п.8, где указанный способ дополнительно включает поддержание концентрации глюкозы в указанной культуре в интервале приблизительно от 0,05 г/л до 10 г/л.
10. Способ по п.8, где клетку-хозяин выбирают из группы, включающей дрожжевую клетку, клетку насекомого и клетку млекопитающего.
11. Способ по п.10, где указанную клетку-хозяин млекопитающего выбирают из группы, включающей СНО клетку, NS0 клетку, NS0/1, Sp2/0, клетку человека, НЕК 293, ВНК, COS, Hep G2, PER.C6, COS-7, TM4, CV1, VERO-76, MDCK, BRL 3А, W138, ММТ 060562, TR1, MRC5 и FS4.
12. Способ по п.11, где указанная клетка-хозяин представляет собой СНО клетку.
13. Способ по п.12, где указанный сайт гликозилирования представляет собой, по крайней мере, один сайт гликозилирования, включающий аминокислотную последовательность, выбираемую из группы, включающей аспарагин-изолейцин-треонин (NIT), аспарагин-глицин-серин (NGS), аспарагин-серин-треонин (NST) и аспарагин-треонин-серин (NTS).
14. Белок, продуцируемый согласно способу по п.10.
15. Белок, продуцируемый согласно способу по п.13.
16. Белок по п.15, где указанный белок представляет собой антитело или его антигенсвязывающую часть, и, кроме того, где указанное антитело представляет собой античеловеческое IgE антитело.
17. Белок по п.16, где указанное антитело представляет собой человеческое антитело, содержащее вариабельную область тяжелой цепи, имеющую аминокислотною последовательность SEQ ID NO:8, и вариабельную область легкой цепи, имеющую аминокислотную последовательность SEQ ID NO:10.
18. Белок по п.17, где указанное антитело включает, по крайней мере, один N-связанный сайт гликозилирования, который не занят и/или содержит, по крайней мере, на один углеводный заместитель меньше, чем указанное другое идентичное антитело, продуцируемое в отсутствие указанного ингибитора гликозилирования, где указанный сайт выбирают из группы, включающей сайт гликозилирования по аспарагину 73 (N73) и сайт гликозилирования по аспарагину 301 (N301) тяжелой цепи относительно аминокислотной последовательности SEQ ID NO:8.
19. Белок по п.18, где указанное антитело включает N-связанный сайт гликозилирования по аспарагину 73, который не занят.
20. Белок по п.15, где указанный белок включает лигандсвязывающий сайт (LBS) рецептора конечных продуктов гликации (RAGE), включающий аминокислотную последовательность, выбираемую из группы, включающей SEQ ID NO:13, SEQ ID NO:14 и SEQ ID NO:15.
21. Белок по п.20, где указанный белок представляет собой RAGE гибридный белок, имеющий аминокислотную последовательность SEQ ID NO:1 без сигнальной последовательности, которая включает от аминокислотного остатка номер 1 до аминокислотного остатка номер 23, где указанный гибридный белок лишен терминального лизинового остатка (Lys438).
22. Белок по п.21, указанный RAGE гибридный белок, содержащий, по крайней мере, один N-связанный сайт гликозилирования, который не занят, и/или содержит, по крайней мере, на один углеводный заместитель меньше, чем другой идентичный RAGE гибридный белок, продуцируемый в отсутствие указанного ингибитора гликозилирования, где указанный сайт представляет собой, по крайней мере, один сайт, выбираемый из группы, включающей аминокислотный остаток аспарагина под номером 2 (N2), аминокислотный остаток аспарагина под номером 58 (N58) и аминокислотный остаток аспарагина под номером 288 (N288), все касательно аминокислотной последовательности SEQ ID NO:1 без сигнальной последовательности (аминокислоты 1-23).
23. Белок по п.22, где указанный белок включает, по крайней мере, два N-связанных сайта гликозилирования, которые не заняты, и/или содержат, по крайней мере, на один углеводный заместитель меньше.
24. Белок по п.22, где указанный белок включает три N-связанных сайта гликозилирования, по крайней мере, один из которых не занят, и/или содержит, по крайней мере, на один углеводный заместитель меньше.
25. Белок по п.18, где указанный белок проявляет увеличенное связывание с антигеном по сравнению с указанным другим идентичным белком, продуцируемым в отсутствие указанного ингибитора.
26. Белок по п.22, где указанный белок проявляет увеличенное связывание с RAGE лигандом по сравнению с указанным другим идентичным белком, продуцируемым в отсутствие указанного ингибитора.
27. Способ по п.11, указанный способ включает также температурный сдвиг от температуры в интервале приблизительно от 34°С до 39°С до температуры в интервале приблизительно от 28°С до 33°С.
28. Способ по п.27, указанный способ включает температурный сдвиг от температуры в интервале приблизительно от 34°С до 37°С до температуры в интервале приблизительно от 30,5°С до 31,5°С.
29. Фармацевтическая композиция, которая содержит белок по п.14 и фармацевтически приемлемый носитель.
30. Фармацевтическая композиция, которая содержит белок по п.15 и фармацевтически приемлемый носитель.
31. Композиция, которая содержит количество гибридного белка, где гибридный белок включает RAGE полипептид, связанный с иммуноглобулиновым полипептидом,
a) где RAGE полипептид включает фрагмент RAGE человека (SEQ ID NO:3), где фрагмент RAGE человека включает лигандсвязывающий сайт и, по крайней мере, один аминокислотный остаток, который может быть гликозилирован,
b) где иммуноглобулиновый полипептид включает СH2 домен или часть СH2 домена иммуноглобулина и СH3 домен иммуноглобулина, и
c) где N-терминальный остаток иммуноглобулинового полипептида связан с С-терминальным остатком RAGE полипептида; и
где, по крайней мере, 0,5% гибридного белка является агликозилированным.
32. Композиция по п.31, где, по крайней мере, 30% от общего количества гибридного белка является агликозилированным.
33. Композиция по п.31, где процент гибридного белка в полностью гликозилированной форме меньше, чем процент гибридного белка во всех неполностью гликозилированных формах.
34. Композиция по п.31, где гибридный белок включает, по крайней мере, три аминокислотных остатка, которые могут быть гликозилированы, где первый потенциальный сайт гликозилирования представляет собой аминокислотный остаток RAGE лигандсвязывающего сайта, вторым потенциальным сайтом гликозилирования является аминокислотный остаток RAGE полипептида и третьим потенциальным сайтом гликозилирования является аминокислотный остаток иммуноглобулинового полипептида.
35. Композиция, которая содержит белок, содержащий, по крайней мере, один потенциальный сайт гликозилирования, где количество полностью гликозилированного белка меньше, чем количество менее полного гликозилированного белка, и также содержит фармацевтически приемлемый носитель.
36. Композиция по п.35, где указанный белок включает два потенциальных сайта гликозилирования, и где количество полностью гликозилированного белка меньше, чем объединенное количество белка, содержащего один сайт, который является негликозилированным и/или включает более низкий уровень гликозилирования, и количество белка, содержащего два сайта, которые являются негликозилированными и/или содержат более низкий уровень гликозилирования.
RU2011142230/10A 2009-04-20 2010-04-15 Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого RU2011142230A (ru)

Applications Claiming Priority (3)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US17089709P 2009-04-20 2009-04-20
US61/170,897 2009-04-20
PCT/IB2010/051650 WO2010122460A1 (en) 2009-04-20 2010-04-15 Control of protein glycosylation and compositions and methods relating thereto

Publications (1)

Publication Number Publication Date
RU2011142230A true RU2011142230A (ru) 2013-05-27

Family

ID=42536300

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2011142230/10A RU2011142230A (ru) 2009-04-20 2010-04-15 Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого

Country Status (12)

Country Link
US (2) US9034341B2 (ru)
EP (1) EP2421892A1 (ru)
JP (1) JP2010246541A (ru)
KR (1) KR20110139292A (ru)
CN (1) CN102803292A (ru)
AU (1) AU2010240569A1 (ru)
BR (1) BRPI1015019A2 (ru)
CA (1) CA2757079C (ru)
IL (1) IL215480A0 (ru)
MX (1) MX2011010989A (ru)
RU (1) RU2011142230A (ru)
WO (1) WO2010122460A1 (ru)

Families Citing this family (60)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US8911964B2 (en) 2006-09-13 2014-12-16 Abbvie Inc. Fed-batch method of making human anti-TNF-alpha antibody
RU2518289C2 (ru) 2006-09-13 2014-06-10 Эббви Инк, Способ получения антитела или его фрагмента с подпиткой (варианты)
CN102257006A (zh) 2008-10-20 2011-11-23 雅培制药有限公司 使用a蛋白亲和层析分离和纯化抗体
SG195577A1 (en) 2008-10-20 2013-12-30 Abbott Lab Viral inactivation during purification of antibodies
MX2011009930A (es) 2009-03-27 2012-05-08 Academia Sinica Metodos y composiciones para inmunizacion contra virus.
TWI537385B (zh) 2010-11-04 2016-06-11 中央研究院 產生具簡單醣基化之表面蛋白質之病毒顆粒的方法
WO2012115904A2 (en) * 2011-02-25 2012-08-30 Merck Sharp & Dohme Corp. Production of n- and o-sialylated tnfrii-fc fusion protein in yeast
EP2702077A2 (en) 2011-04-27 2014-03-05 AbbVie Inc. Methods for controlling the galactosylation profile of recombinantly-expressed proteins
US9150645B2 (en) 2012-04-20 2015-10-06 Abbvie, Inc. Cell culture methods to reduce acidic species
US9067990B2 (en) 2013-03-14 2015-06-30 Abbvie, Inc. Protein purification using displacement chromatography
US9181572B2 (en) 2012-04-20 2015-11-10 Abbvie, Inc. Methods to modulate lysine variant distribution
US9249182B2 (en) 2012-05-24 2016-02-02 Abbvie, Inc. Purification of antibodies using hydrophobic interaction chromatography
AU2013309506A1 (en) 2012-09-02 2015-03-12 Abbvie Inc. Methods to control protein heterogeneity
US9512214B2 (en) 2012-09-02 2016-12-06 Abbvie, Inc. Methods to control protein heterogeneity
US9731002B2 (en) * 2012-09-11 2017-08-15 The Regents Of The University Of California HIV-1 GP 120 V1/V2 antigens and immunological uses thereof
WO2014143205A1 (en) 2013-03-12 2014-09-18 Abbvie Inc. Human antibodies that bind human tnf-alpha and methods of preparing the same
US8921526B2 (en) 2013-03-14 2014-12-30 Abbvie, Inc. Mutated anti-TNFα antibodies and methods of their use
US9017687B1 (en) 2013-10-18 2015-04-28 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same using displacement chromatography
US9499614B2 (en) 2013-03-14 2016-11-22 Abbvie Inc. Methods for modulating protein glycosylation profiles of recombinant protein therapeutics using monosaccharides and oligosaccharides
TWI832345B (zh) 2013-03-14 2024-02-11 美商安美基公司 用於增加重組蛋白質之甘露糖含量之方法
WO2015051293A2 (en) 2013-10-04 2015-04-09 Abbvie, Inc. Use of metal ions for modulation of protein glycosylation profiles of recombinant proteins
US9085618B2 (en) 2013-10-18 2015-07-21 Abbvie, Inc. Low acidic species compositions and methods for producing and using the same
US8946395B1 (en) 2013-10-18 2015-02-03 Abbvie Inc. Purification of proteins using hydrophobic interaction chromatography
US9181337B2 (en) 2013-10-18 2015-11-10 Abbvie, Inc. Modulated lysine variant species compositions and methods for producing and using the same
TWI642782B (zh) * 2013-10-23 2018-12-01 健臻公司 重組醣蛋白及其用途
US20150139988A1 (en) 2013-11-15 2015-05-21 Abbvie, Inc. Glycoengineered binding protein compositions
KR20160079920A (ko) * 2013-11-26 2016-07-06 베이롤 칼리지 오브 메드신 신규한 ｓａｒｓ 면역원성 조성물
WO2015191764A1 (en) 2014-06-11 2015-12-17 Molecular Templates, Inc. Protease-cleavage resistant, shiga toxin a subunit effector polypeptides and cell-targeted molecules comprising the same
KR20160111951A (ko) 2014-01-27 2016-09-27 몰레큘러 템플레이츠, 인코퍼레이션. 포유류에 적용하기 위한 탈면역된 시가 독소 a 서브유닛 작동체 폴리펩티드
MX377780B (es) * 2014-01-29 2025-03-11 Amgen Inc Sobreexpresion de reguladores de la ruta de n-glicosilacion para modular la glicosilacion de proteinas recombinantes.
US10421958B2 (en) * 2014-02-05 2019-09-24 Molecular Templates, Inc. Methods of screening, selecting, and identifying cytotoxic recombinant polypeptides based on an interim diminution of ribotoxicity
US11142584B2 (en) 2014-03-11 2021-10-12 Molecular Templates, Inc. CD20-binding proteins comprising Shiga toxin A subunit effector regions for inducing cellular internalization and methods using same
WO2015187811A2 (en) * 2014-06-04 2015-12-10 MabVax Therapeutics, Inc. Human monoclonal antibodies to ganglioside gd2
US11566082B2 (en) 2014-11-17 2023-01-31 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
KR102007930B1 (ko) 2014-12-31 2019-08-06 주식회사 엘지화학 재조합 당단백질의 글리코실화 조절 방법
AU2016215205B2 (en) 2015-02-05 2021-10-21 Molecular Templates, Inc. Multivalent CD20-binding molecules comprising shiga toxin a subunit effector regions and enriched compositions thereof
HRP20200640T1 (hr) 2015-05-30 2020-07-10 Molecular Templates, Inc. De-imunizirane, okosnice podjedinice shiga toksina a i molekule koje ciljaju stanice koje ih sadrže
ES2909833T3 (es) 2016-05-11 2022-05-10 Cytiva Bioprocess R & D Ab Método de limpieza y/o desinfección de una matriz de separación
US10889615B2 (en) 2016-05-11 2021-01-12 Cytiva Bioprocess R&D Ab Mutated immunoglobulin-binding polypeptides
EP3455243B1 (en) 2016-05-11 2021-03-24 Cytiva BioProcess R&D AB Separation matrix
US10654887B2 (en) 2016-05-11 2020-05-19 Ge Healthcare Bio-Process R&D Ab Separation matrix
US10730908B2 (en) 2016-05-11 2020-08-04 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
US10703774B2 (en) 2016-09-30 2020-07-07 Ge Healthcare Bioprocess R&D Ab Separation method
JP7031934B2 (ja) 2016-05-11 2022-03-08 サイティバ・バイオプロセス・アールアンドディ・アクチボラグ 分離マトリックス
EP3455240B1 (en) 2016-05-11 2025-01-01 Cytiva BioProcess R&D AB Method of storing a separation matrix
CN106309458A (zh) * 2016-07-28 2017-01-11 中南大学湘雅医院 2‑脱氧‑d‑葡萄糖及其在药学上可接受的盐在制备治疗银屑病药物方面的应用
CN106399286B (zh) * 2016-10-18 2019-12-24 江南大学 一种促进毕赤酵母产碱性果胶酶的方法
IL293710B2 (en) 2016-12-07 2024-10-01 Molecular Templates Inc Shiga toxin a subunit effector polypeptides, shiga toxin effector scaffolds, and cell-targeting molecules for site-specific conjugation
CA3049456A1 (en) 2017-01-25 2018-08-02 Molecular Templates, Inc. Cell-targeting molecules comprising de-immunized, shiga toxin a subunit effectors and cd8+ t-cell epitopes
EP3418298A1 (en) * 2017-06-23 2018-12-26 Universität Heidelberg Rage proteins for the treatment of fibrosis and dna damage mediated diseases
EP3728621A2 (en) * 2017-12-20 2020-10-28 Ares Trading S.A. Methods for modulating protein mannosylation profiles using maduramycin, narasin, or salinomycin
CN108179149B (zh) * 2018-01-03 2021-03-23 青岛瑞斯凯尔生物科技有限公司 S100b突变体及其应用
IL268443B2 (en) 2018-04-17 2024-07-01 Molecular Templates Inc HER2-targeted molecules containing Shiga toxin subunit A scaffolds, without vaccination
CN110749736A (zh) * 2018-07-24 2020-02-04 中国科学院大连化学物理研究所 一种基于化学反应简化的O-GalNAc糖基化肽段鉴定方法
WO2020033827A1 (en) * 2018-08-10 2020-02-13 Genentech, Inc. Cell culture strategies for modulating protein glycosylation
WO2020041541A2 (en) 2018-08-23 2020-02-27 Seattle Genetics, Inc. Anti-tigit antibodies
CN109726510B (zh) * 2019-01-23 2022-12-23 山东大学 一种蛋白质糖化位点鉴定方法
AU2021209866B2 (en) 2020-01-21 2023-07-06 Regeneron Pharmaceuticals, Inc. Deglycosylation methods for electrophoresis of glycosylated proteins
CN113674367B (zh) * 2021-08-20 2024-03-26 上海宝藤生物医药科技股份有限公司 一种电泳后脂蛋白胆固醇试剂扫描图的预处理方法
CN116124914A (zh) * 2022-11-07 2023-05-16 盛禾(中国)生物制药有限公司 一种异源二聚体蛋白纯度的检测方法

Family Cites Families (97)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4867973A (en) 1984-08-31 1989-09-19 Cytogen Corporation Antibody-therapeutic agent conjugates
US6018026A (en) 1988-01-22 2000-01-25 Zymogenetics, Inc. Biologically active dimerized and multimerized polypeptide fusions
US5567584A (en) 1988-01-22 1996-10-22 Zymogenetics, Inc. Methods of using biologically active dimerized polypeptide fusions to detect PDGF
NZ235148A (en) 1989-09-05 1991-12-23 Immunex Corp Tumour necrosis factor receptor protein and dna sequences
JPH0396383A (ja) 1989-09-08 1991-04-22 Riso Kagaku Corp 画像形成装置
DK0939121T4 (da) 1989-09-12 2008-02-04 Ahp Mfg B V TNF-bindende proteiner
IE922437A1 (en) 1991-07-25 1993-01-27 Idec Pharma Corp Recombinant antibodies for human therapy
US5714350A (en) 1992-03-09 1998-02-03 Protein Design Labs, Inc. Increasing antibody affinity by altering glycosylation in the immunoglobulin variable region
SE9201073D0 (sv) 1992-04-03 1992-04-03 Kabi Pharmacia Ab Protein formulation
DK0672141T3 (da) 1992-10-23 2003-06-10 Immunex Corp Fremgangsmåder til fremstilling af opløselige, oligomere proteiner
NO315930B1 (no) 1995-01-18 2003-11-17 Picower Inst For Medical Res T Anvendelse av tiazoliumforbindelser ved fremstilling av farmasöytiske preparater, preparater som inneholder forbindelsene, samt nyetiazoliumforbindelser
BR9607598B1 (pt) 1995-01-18 2009-05-05 composição farmacêutica, composição tópica, composição ocular e composto.
US5656261A (en) 1995-01-18 1997-08-12 The Picower Institute For Medical Research Preventing and reversing advanced glycosylation endproducts
JPH11504316A (ja) 1995-04-05 1999-04-20 ザ ピコワー インスティテュート フォア メディカル リサーチ 進行性グリコシル化終末産物に結合する薬剤及びその使用方法
US5747035A (en) 1995-04-14 1998-05-05 Genentech, Inc. Polypeptides with increased half-life for use in treating disorders involving the LFA-1 receptor
US6267958B1 (en) 1995-07-27 2001-07-31 Genentech, Inc. Protein formulation
AU1832797A (en) 1996-01-26 1997-08-20 Trustees Of Columbia University In The City Of New York, The A polypeptide from lung extract which binds amyloid-beta peptide
WO1997039121A1 (en) 1996-04-16 1997-10-23 Schering Aktiengesellschaft Advanced glycosylation end-product receptor peptides and uses therefor
US5864018A (en) 1996-04-16 1999-01-26 Schering Aktiengesellschaft Antibodies to advanced glycosylation end-product receptor polypeptides and uses therefor
US7081241B1 (en) 1998-10-06 2006-07-25 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Extracellular rage binding protein (EN-RAGE) and uses thereof
US6555651B2 (en) 1997-10-09 2003-04-29 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Ligand binding site of rage and uses thereof
US6790443B2 (en) 1996-11-22 2004-09-14 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method for treating symptoms of diabetes
US7258857B2 (en) 1996-11-22 2007-08-21 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Rage-related methods for treating inflammation
AU748768B2 (en) 1997-03-11 2002-06-13 General Hospital Corporation, The Identification of agents for use in the treatment of Alzheimer's disease
US6165476A (en) 1997-07-10 2000-12-26 Beth Israel Deaconess Medical Center Fusion proteins with an immunoglobulin hinge region linker
US7101838B2 (en) 1997-08-05 2006-09-05 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method to prevent accelerated atherosclerosis using (sRAGE) soluble receptor for advanced glycation endproducts
MY131805A (en) 1997-09-18 2007-09-28 Biogen Idec Inc Synergistic composition and methods for treating neoplastic or cancerous growths and for restoring or boosting hematopoiesis.
US6380165B1 (en) 1997-09-19 2002-04-30 The Picower Institute For Medical Research Immunological advanced glycation endproduct crosslink
US6761888B1 (en) 2000-05-26 2004-07-13 Neuralab Limited Passive immunization treatment of Alzheimer's disease
US6323218B1 (en) 1998-03-11 2001-11-27 The General Hospital Corporation Agents for use in the treatment of Alzheimer's disease
US6465422B1 (en) 1998-04-17 2002-10-15 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method for inhibiting tumor invasion or spreading in a subject
EP1118681A1 (en) 1998-09-29 2001-07-25 Asahi Kasei Kabushiki Kaisha Method for controlling the release of granules
US6753150B2 (en) 1998-10-05 2004-06-22 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method for determining whether a compound is capable of inhibiting the interaction of a peptide with rage
ATE378418T1 (de) 1998-10-06 2007-11-15 Univ Columbia Extrazelluläres, neues rage-bindendes protein (en-rage) und dessen verwendungen
US6197294B1 (en) 1998-10-26 2001-03-06 Neurotech S.A. Cell surface molecule-induced macrophage activation
US6605642B2 (en) 1999-04-05 2003-08-12 City Of Hope Inhibitors of formation of advanced glycation endproducts (AGES)
US6787566B2 (en) 1999-04-05 2004-09-07 City Of Hope Breakers of advanced glycation endproducts
US6589944B1 (en) 1999-04-05 2003-07-08 City Of Hope Breakers of advanced glycation endproducts
US6939545B2 (en) 1999-04-28 2005-09-06 Genetics Institute, Llc Composition and method for treating inflammatory disorders
FR2797402B1 (fr) 1999-07-15 2004-03-12 Biomerieux Stelhys Utilisation d'un polypeptide pour detecter, prevenir ou traiter un etat pathologique associe a une maladie degenerative, neurologique ou autoimmune
EP1307219A4 (en) 1999-08-13 2005-04-06 Univ Columbia METHODS OF INHIBITING BETA FIBRILLE BINDING BETA TO RAGE RECEPTOR, AND CONSEQUENCES THEREOF
WO2001018060A1 (fr) 1999-09-08 2001-03-15 Toray Industries, Inc. Materiaux de circulation extracorporelle, adsorbants de facteurs de complication diabetique, reservoirs servant a eliminer des facteurs de complication diabetique et procede d'elimination de facteurs de complication diabetique
US20050170382A1 (en) 1999-10-06 2005-08-04 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York. RAGE-related compositions
IL143936A0 (en) 1999-10-21 2002-04-21 Univ Case Western Reserve Gene expression profiling of inflammatory bowel disease
AU784469B2 (en) 1999-12-08 2006-04-06 Serono Genetics Institute S.A. Full-length human cDNAs encoding potentially secreted proteins
DE60129008T2 (de) 2000-04-14 2007-10-11 Niadyne Corp., Tucson Methode zur identifizierung von regulatoren der bildung von protein-age-derivaten
AU2001255436A1 (en) 2000-04-17 2001-10-30 Transtech Pharma Protein expression system arrays and use in biological screening
JP2005520479A (ja) 2000-05-09 2005-07-14 ジェネティクス インスティテュート，エルエルシー 乾癬の確認、評価、予防および治療のための組成物、キットおよび方法
US6613801B2 (en) 2000-05-30 2003-09-02 Transtech Pharma, Inc. Method for the synthesis of compounds of formula I and their uses thereof
US6908741B1 (en) 2000-05-30 2005-06-21 Transtech Pharma, Inc. Methods to identify compounds that modulate RAGE
US6825164B1 (en) 2000-08-14 2004-11-30 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Method to increase cerebral blood flow in amyloid angiopathy
US6563015B1 (en) 2000-08-14 2003-05-13 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Transgenic mice over-expressing receptor for advanced glycation endproduct (RAGE) and mutant APP in brain and uses thereof
CA2424246A1 (en) 2000-10-02 2002-04-11 Shianlen Cahoon Methods and compositions for the treatment of inflammatory diseases
AU2002213192A1 (en) 2000-10-13 2002-04-22 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York A method for inhibiting new tissue growth in blood vessels in a patient subjected to blood vessel injury
US20050244849A1 (en) 2000-12-15 2005-11-03 Genetics Institute, Llc Screening assays for rheumatoid arthritis
WO2002066978A2 (en) 2000-12-29 2002-08-29 Reddy Us Therapeutics, Inc. Detection of compounds that modulate inflammatory responses
US6946277B2 (en) 2001-01-31 2005-09-20 Council Of Scientific And Industrial Research Method for enhancing cellobiase activity of termitomyces clypeatus using a glycosylation inhibitor
JP2004532620A (ja) 2001-02-19 2004-10-28 メルク　パテント　ゲゼルシャフト　ミット　ベシュレンクテル　ハフトング 免疫原性の低減された人工タンパク質
DE10164805B4 (de) 2001-02-28 2011-02-10 Koch-Pelster, Brigitte, Dr. Verfahren und Mittel zur Modifikation humaner Angiogenese
JP3837494B2 (ja) 2001-03-19 2006-10-25 国立大学法人金沢大学 可溶型ｒａｇｅタンパク質
US7304034B2 (en) 2001-05-15 2007-12-04 The Feinstein Institute For Medical Research Use of HMGB fragments as anti-inflammatory agents
US8188231B2 (en) * 2002-09-27 2012-05-29 Xencor, Inc. Optimized FC variants
CA2491474A1 (en) 2002-07-09 2004-01-15 Point Therapeutics, Inc. Boroproline compound combination therapy
EP1575513A4 (en) * 2002-08-16 2007-04-04 Wyeth Corp COMPOSITIONS AND METHODS FOR TREATING RAGE-ASSOCIATED DISEASES
AU2003262886A1 (en) * 2002-08-30 2004-03-19 Biorexis Pharmaceutical Corporation Modified transferrin fusion proteins comprising duplicate transferrin amino or carboxy terminal domains
US7261893B2 (en) 2002-10-22 2007-08-28 Wyeth Neutralizing antibodies against GDF-8 and uses therefor
AU2003285385A1 (en) 2002-12-13 2004-07-09 Licentia Ltd The transmembrane protein amigo and uses thereof
PL1615945T3 (pl) 2003-04-09 2012-03-30 Ratiopharm Gmbh Sposoby glikopegylacji i białka/peptydy wytwarzane tymi sposobami
WO2004100890A2 (en) 2003-05-09 2004-11-25 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Rage g82s-related methods and compositions for treating inflammatory disorders
CN1805743A (zh) 2003-05-20 2006-07-19 特兰斯泰克制药公司 用作逆转淀粉样变性及其他与之相关疾病的rage拮抗剂
US20050008649A1 (en) 2003-06-02 2005-01-13 University Of Miami Chimeric molecules and methods of use
WO2005019429A2 (en) 2003-08-22 2005-03-03 Potentia Pharmaceuticals, Inc. Compositions and methods for enhancing phagocytosis or phagocyte activity
WO2005023191A2 (en) 2003-09-05 2005-03-17 The Trustees Of Columbia University In The City Of New York Rage-related methods and compositions for treating glomerular injury
US20070167360A1 (en) 2003-10-31 2007-07-19 Yan Shi D Methods for treating multiple sclerosis
WO2005049852A2 (en) 2003-11-17 2005-06-02 University Of Florida Methods and compositions for inducing apoptosis
WO2005051995A2 (en) 2003-11-19 2005-06-09 Curagen Corporation Novel advanced glycosylation end product-specific receptor-like protein and nucleic acids encoding same
GB0330079D0 (en) 2003-12-20 2004-02-04 Bioinvent Int Ab Vaccine
CN100342017C (zh) 2004-05-10 2007-10-10 中国医学科学院肿瘤医院肿瘤研究所 基因重组趋化抗原疫苗
PT1768677E (pt) 2004-07-02 2008-10-06 Creabilis Therapeutics Spa Ácidos nucleicos para o tratamento de patologias relacionadas com hmgb1
WO2006012415A2 (en) 2004-07-20 2006-02-02 Critical Therapeutics, Inc. Rage protein derivatives
US20080075728A1 (en) 2004-07-20 2008-03-27 Walter Newman Combination Therapies Of Hmgb And Complement Inhibitors Against Inflammation
NZ552128A (en) 2004-08-03 2009-09-25 Transtech Pharma Inc Rage fusion proteins without Fc hinge region and methods of use
BRPI0514013A (pt) 2004-08-03 2008-05-27 Transtech Pharma Inc proteìnas de fusão do rage e métodos de uso
AU2005289594B2 (en) 2004-09-27 2012-02-02 Centocor, Inc. Srage mimetibody, compositions, methods and uses
US20070087406A1 (en) 2005-05-04 2007-04-19 Pei Jin Isoforms of receptor for advanced glycation end products (RAGE) and methods of identifying and using same
US20080207499A1 (en) 2005-06-29 2008-08-28 Gaetano Barile Rage-related methods for treating and preventing diabetic retinopathy
AU2006316838B2 (en) * 2005-11-15 2012-04-12 Glycofi, Inc Production of glycoproteins with reduced O-glycosylation
EP1959997A4 (en) * 2005-11-28 2009-12-23 Medimmune Llc ANTAGONISTS OF HMGB1 AND / OR RAGE AND METHOD OF USE THEREOF
NZ569545A (en) * 2006-02-09 2011-11-25 Transtech Pharma Inc Rage fusion proteins and methods of use for treating inflammation
RU2008137764A (ru) * 2006-03-21 2010-04-27 Вайет (Us) Способы предотвращения и лечения амилоидных заболеваний
EP2021474A2 (en) * 2006-05-05 2009-02-11 Transtech Pharma, Inc. Rage fusion proteins, formulations, and methods of use thereof
EP2395077A1 (en) 2006-11-03 2011-12-14 Wyeth LLC Glycolysis-inhibiting substances in cell culture
US8376978B2 (en) 2007-02-09 2013-02-19 Baxter International Inc. Optical access disconnection systems and methods
US20080199467A1 (en) 2007-02-15 2008-08-21 Mjalli Adnan M M Immunoglobulin fusion proteins and methods of making
UY30994A1 (es) * 2007-04-02 2008-11-28 Amgen Fremont Inc Anticuerpos anti-ige
BRPI0813452A2 (pt) 2007-06-14 2017-05-23 Galactica Pharmaceuticals Inc protéinas de fusão rage.
FR2917883B1 (fr) 2007-06-20 2009-11-27 Jean-Francois Ribatto Systeme pour rendre autonome une machine automatique electronique a peage de lecture d'enregistrements sonores et/ou audio-visuels.

Also Published As

Publication number Publication date
EP2421892A1 (en) 2012-02-29
CN102803292A (zh) 2012-11-28
KR20110139292A (ko) 2011-12-28
CA2757079A1 (en) 2010-10-28
MX2011010989A (es) 2012-02-28
US20120039908A1 (en) 2012-02-16
AU2010240569A1 (en) 2011-10-20
CA2757079C (en) 2015-05-19
JP2010246541A (ja) 2010-11-04
BRPI1015019A2 (pt) 2018-02-14
WO2010122460A1 (en) 2010-10-28
US9034341B2 (en) 2015-05-19
US20150210749A1 (en) 2015-07-30
IL215480A0 (en) 2011-12-29

Similar Documents

Publication Publication Date Title
RU2011142230A (ru) Контроль гликозилирования белка и композиции и способы, касающиеся этого
Shields et al. Lack of fucose on human IgG1 N-linked oligosaccharide improves binding to human FcγRIII and antibody-dependent cellular toxicity
DK2115151T3 (en) PROCESSES AND VECTORS FOR GENERATING ASIALYLEREDE immunoglobulins
Cymer et al. Therapeutic monoclonal antibody N-glycosylation–Structure, function and therapeutic potential
Higel et al. N-glycosylation heterogeneity and the influence on structure, function and pharmacokinetics of monoclonal antibodies and Fc fusion proteins
EP1896071B1 (en) Methods and compositions with enhanced therapeutic activity
TWI408146B (zh) 用於調節重組蛋白質之甘露糖含量之方法
KR101391457B1 (ko) 조성물 및 조성물의 제조 방법
Sung et al. Effect of sodium butyrate on the production, heterogeneity and biological activity of human thrombopoietin by recombinant Chinese hamster ovary cells
CA3099530A1 (en) Anti-interleukin-17a antibody, pharmaceutical composition thereof and use thereof
WO2019148026A1 (en) Il-22 fc fusion proteins and methods of use
JP2001507210A (ja) α４β７インテグリンと反応するヒト化免疫グロブリン
Carlsson et al. Evaluation of antibody properties and clinically relevant immunogenicity, anaphylaxis, and hypersensitivity reactions in two phase III trials of tralokinumab in severe, uncontrolled asthma
US9464137B2 (en) Glycoprotein
US20100323368A1 (en) Cytokine production-inducing antibody
Simonov et al. Control of therapeutic IgG antibodies galactosylation during cultivation process and its impact on IgG1/FcγR interaction and ADCC activity
WO2018114929A1 (en) Method for obtaining a glycoprotein with an increased percentage of afucosylated glycans
US20250197490A1 (en) Anti-corticotropin-releasing hormone antibodies and use in congenital adrenal hyperplasia
US5099005A (en) Method of enhancing immunoglobulin fragment production
AU778980B2 (en) Humanized immunoglobulin reactive with alpha4beta7 integrin
HK1178549A (en) Control of protein glycosylation and compositions and methods relating thereto
Baruah Structural biology of IgG Fc glycoforms
Shirinian et al. The TGF-β inhibitory activity of antibody 37E1B5 depends on its H-CDR2 glycan
Gooley Glycosylation and functional activity of anti-D secreted by two human lymphoblastoid cell lines
MXPA99001462A (es) Inmunoglobulina humanizada reactiva con (alfa4beta7) integrina

Legal Events

Date Code Title Description
FA92 Acknowledgement of application withdrawn (lack of supplementary materials submitted)

Effective date: 20131108