JPS5998655A - 食品蛋白の製造法 - Google Patents
食品蛋白の製造法Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、卵白を必須成分として利用し、加熱による凝
集性を示さずしかも渋味、苦味等のない高栄養価の食品
蛋白に関する。
集性を示さずしかも渋味、苦味等のない高栄養価の食品
蛋白に関する。
卵白は極めて栄養価の高い良質の蛋白源であるが、これ
は熱凝固性を有し、特に弱酸性pH及びカルシウム、マ
グネシウム等の金属イオンの存在下では、熱凝固の促進
が認められ、例えば加熱殺菌行程を要する食品素材ある
いは種々の軟和とじて使用するには問題がある。又、カ
ゼインも同様に、良質の蛋白源であり、特に安価である
利点を有しているが、これも昇熱凝固性を有している。
は熱凝固性を有し、特に弱酸性pH及びカルシウム、マ
グネシウム等の金属イオンの存在下では、熱凝固の促進
が認められ、例えば加熱殺菌行程を要する食品素材ある
いは種々の軟和とじて使用するには問題がある。又、カ
ゼインも同様に、良質の蛋白源であり、特に安価である
利点を有しているが、これも昇熱凝固性を有している。
本発明は、上記卵白及びカゼインに見られる熱凝固性乃
至熱凝集性を完全に消失させた新しい食品素材として有
用な食品蛋白及びその製造法を提供するものである。
至熱凝集性を完全に消失させた新しい食品素材として有
用な食品蛋白及びその製造法を提供するものである。
即ち本発明は、中性乃至弱アルカリ性で作用するプロテ
アーゼにより、ニンヒドリン法による分解率が8〜80
%に分解された卵白分解物を含有する加熱均質化物から
なり、熱凝集性を有しないことを特徴とする食品蛋白及
びその製造法に係る。
アーゼにより、ニンヒドリン法による分解率が8〜80
%に分解された卵白分解物を含有する加熱均質化物から
なり、熱凝集性を有しないことを特徴とする食品蛋白及
びその製造法に係る。
本発明食品蛋白の最大の特徴は、熱凝集性を有しない点
にある。ここで熱凝集性を有しないとは、蛋白濃度8〜
4%に調製した本発明試料を、水酸化ナトリウム又は塩
酸によりpH2,5〜1oに調節し、またはこれにカル
シウムイオン及び(又は)マグネシウムイオンを20
mEq/l添加し、12゜℃で10分間加熱した際、全
く凝集沈殿の認められない性質を意味するものとする。
にある。ここで熱凝集性を有しないとは、蛋白濃度8〜
4%に調製した本発明試料を、水酸化ナトリウム又は塩
酸によりpH2,5〜1oに調節し、またはこれにカル
シウムイオン及び(又は)マグネシウムイオンを20
mEq/l添加し、12゜℃で10分間加熱した際、全
く凝集沈殿の認められない性質を意味するものとする。
本発明の食品蛋白はこのように食品素材が通常用いられ
るpH条件及び金属イオンの存在下において、一般に採
用される加熱殺菌条件の採用によっても充分にその非凝
集性を保証されており、しかもこれは通常蛋白等の酵素
分解によれはしばしば認められる渋味や苦味等を呈さず
、高栄養価を保有している。従ってこれは例えは、種々
の栄養飲料等の食品素材として有用である。殊に、重篤
な患者の栄養補給を目的とする医療用流動食Jこついて
言及すれば、これは高栄養価であるのはもちろんのこと
、生体に必須の微1金属であるマグネシウム、カルシウ
ム等の金属イオンが配合されること、許容力の低下した
患者にとって生理的な中性付近のpHを有すること、飲
みゃすい(美味)であること、そして、それらの条件下
で十分なる加熱殺菌が可能であることを要し、該医療用
流動食の食品素材として本発明の食品蛋白は、殊に適し
た特性を有している。
るpH条件及び金属イオンの存在下において、一般に採
用される加熱殺菌条件の採用によっても充分にその非凝
集性を保証されており、しかもこれは通常蛋白等の酵素
分解によれはしばしば認められる渋味や苦味等を呈さず
、高栄養価を保有している。従ってこれは例えは、種々
の栄養飲料等の食品素材として有用である。殊に、重篤
な患者の栄養補給を目的とする医療用流動食Jこついて
言及すれば、これは高栄養価であるのはもちろんのこと
、生体に必須の微1金属であるマグネシウム、カルシウ
ム等の金属イオンが配合されること、許容力の低下した
患者にとって生理的な中性付近のpHを有すること、飲
みゃすい(美味)であること、そして、それらの条件下
で十分なる加熱殺菌が可能であることを要し、該医療用
流動食の食品素材として本発明の食品蛋白は、殊に適し
た特性を有している。
以下本発明食品蛋白の製造法につき詳述する。
本発明方法においては、まず原料9μ白をp H7,0
以上の卵白液に調整して加熱変性させる。ここで原料と
しては、市販の生卵白、凍結卵白、乾燥卵白等のいずれ
をも使用できる。また原料卵白液は蛋白り度5%以下、
好ましくは約1〜4%とされるのがよい。これは例えば
生卵の場合、割卵して得られる卵白を100%とした時
これを約10〜40%に希釈することにより、凍結卵白
の場合も同様の濃度に、また乾燥卵白の場合は約10〜
50%の濃度に夫々希釈することにより行なわれる。
以上の卵白液に調整して加熱変性させる。ここで原料と
しては、市販の生卵白、凍結卵白、乾燥卵白等のいずれ
をも使用できる。また原料卵白液は蛋白り度5%以下、
好ましくは約1〜4%とされるのがよい。これは例えば
生卵の場合、割卵して得られる卵白を100%とした時
これを約10〜40%に希釈することにより、凍結卵白
の場合も同様の濃度に、また乾燥卵白の場合は約10〜
50%の濃度に夫々希釈することにより行なわれる。
上記希釈乃至pH調節は、一般に+i+2:燥卵白では
、これが中性付近であるため、例えば水酸化ナトリウム
、水酸化カリウム等のアルカリ金属水酸化物の水′rB
液を用いて実施される。また生卵白及び凍結卵白では、
通常これらはPH約8.5〜9.5であるので単に水で
希釈するだけでもよく、また例えば塩酸、酢酸、クエン
酸等の適当な蕪機及び有機酸を用いで行なうこともでき
る。いずれにせよ原料卵白液のpHは、引き続く本発明
の工程に重要な影響を与え、これが上記7.0を下回る
場合は、殊に引き続く酵素反応が円滑に進行し難く不適
当である。pH7,0以上であれば、特に酵素反応に悪
影響はないが、あまり高いpH条件の採用は、引き続く
加熱時に含硫アミノ酸成分の破壊及びこれによる栄養価
の低下や硫化水素の発生を伴うおそれがある。特に好ま
しいpH条件は約7〜lOの範囲にあり、この範囲で原
料卵白液の濃度に応じて、即ち該濃度が高い程高いpH
に調整するのが望ましい。上記原料卵白液の調整に引き
続く、加熱変性処理は、該原料液を約80〜90℃以上
、好櫨しくは約100〜120℃に加熱することにより
実施され、これにより卵白は変性される。また上記加熱
処理は殺菌の意味も兼ね備えている。
、これが中性付近であるため、例えば水酸化ナトリウム
、水酸化カリウム等のアルカリ金属水酸化物の水′rB
液を用いて実施される。また生卵白及び凍結卵白では、
通常これらはPH約8.5〜9.5であるので単に水で
希釈するだけでもよく、また例えば塩酸、酢酸、クエン
酸等の適当な蕪機及び有機酸を用いで行なうこともでき
る。いずれにせよ原料卵白液のpHは、引き続く本発明
の工程に重要な影響を与え、これが上記7.0を下回る
場合は、殊に引き続く酵素反応が円滑に進行し難く不適
当である。pH7,0以上であれば、特に酵素反応に悪
影響はないが、あまり高いpH条件の採用は、引き続く
加熱時に含硫アミノ酸成分の破壊及びこれによる栄養価
の低下や硫化水素の発生を伴うおそれがある。特に好ま
しいpH条件は約7〜lOの範囲にあり、この範囲で原
料卵白液の濃度に応じて、即ち該濃度が高い程高いpH
に調整するのが望ましい。上記原料卵白液の調整に引き
続く、加熱変性処理は、該原料液を約80〜90℃以上
、好櫨しくは約100〜120℃に加熱することにより
実施され、これにより卵白は変性される。また上記加熱
処理は殺菌の意味も兼ね備えている。
本発明では次いで加熱変性物に、中性乃至弱アルカリ性
で作用するプロテアーゼを加え、卵白をニンヒドリン法
による分解率が8〜80%の範、囲となるよう番こ酵素
分解する。上記で用いられる酵素としては、いずれも市
販のものでよく、また例えばブタIi# kから常法に
従い単−rしたパンクレアチンやアルペルキルス・オリ
ーゼ等の微生物の培九により得られる製精プロテアーゼ
を用いてもよい。特に有利な市販のプロテアーゼとして
は「アマノAJ(大野製薬社製)、パンクレアチン(同
上社製)、ブナチームAP(長瀬生化学玉条社製)等を
例示できる。上記醇累の使用■は、該酵素の抽類や反応
条件等にjとじて適宜番こ決定され、ニンヒドリン法に
よる卵白分Is率か8〜80%、好ましくは約10〜2
0%となる限り、特に限定されない。この分解率が8%
を下回る場合加熱均抽化物が著しく粘稠となり、また非
熱凝集什を示し得ない。また、30%を越える分解率と
すれば、分解物自体が苦味を生じることとなり、食品素
材としての使用が困難となる。上記酵素反応条件は、上
記所望の分解率が得られる限り、特に限定はないが、通
常前記で得られる加熱変性物は、上記酵素の最適pH条
件付近にあるため何らpH調整は行なう必要がない。ま
た反応温度は、雑菌の繁殖を避けるため通常約50〜6
0℃付近とするのが好ましい。
で作用するプロテアーゼを加え、卵白をニンヒドリン法
による分解率が8〜80%の範、囲となるよう番こ酵素
分解する。上記で用いられる酵素としては、いずれも市
販のものでよく、また例えばブタIi# kから常法に
従い単−rしたパンクレアチンやアルペルキルス・オリ
ーゼ等の微生物の培九により得られる製精プロテアーゼ
を用いてもよい。特に有利な市販のプロテアーゼとして
は「アマノAJ(大野製薬社製)、パンクレアチン(同
上社製)、ブナチームAP(長瀬生化学玉条社製)等を
例示できる。上記醇累の使用■は、該酵素の抽類や反応
条件等にjとじて適宜番こ決定され、ニンヒドリン法に
よる卵白分Is率か8〜80%、好ましくは約10〜2
0%となる限り、特に限定されない。この分解率が8%
を下回る場合加熱均抽化物が著しく粘稠となり、また非
熱凝集什を示し得ない。また、30%を越える分解率と
すれば、分解物自体が苦味を生じることとなり、食品素
材としての使用が困難となる。上記酵素反応条件は、上
記所望の分解率が得られる限り、特に限定はないが、通
常前記で得られる加熱変性物は、上記酵素の最適pH条
件付近にあるため何らpH調整は行なう必要がない。ま
た反応温度は、雑菌の繁殖を避けるため通常約50〜6
0℃付近とするのが好ましい。
上記酵素反応条件と卵白分解率との関連につき詳述すれ
ば、例えばパンクレアチンを1.25tht%(対卵白
加熱変性物固形分重量、以下同じ)添加し、50〜55
℃で16〜18時間反応させる場合、上記分解率約12
〜18%の卵白分解物が得られる。同様の分解率は、パ
ンクレアチン6.25重量鳴を用い、50〜55℃で8
〜4時間反応させることによっても得ることができる。
ば、例えばパンクレアチンを1.25tht%(対卵白
加熱変性物固形分重量、以下同じ)添加し、50〜55
℃で16〜18時間反応させる場合、上記分解率約12
〜18%の卵白分解物が得られる。同様の分解率は、パ
ンクレアチン6.25重量鳴を用い、50〜55℃で8
〜4時間反応させることによっても得ることができる。
また「アマノA」の0.5重量鳴を用い、50℃で16
時間反応させれば、分解率約18.5%の分解物が得ら
れる。
時間反応させれば、分解率約18.5%の分解物が得ら
れる。
本発明では、上記酵素分解、反応系内に適当な時期にカ
ゼインを添加し、上記卵白の酵素分解と共に該カゼイン
の酵素分解をも行なうことができる。ここでカゼインと
しては特に制限はなく、通常市販のカゼイン、カゼイン
ナトリウムを使用でき、特に、溶解性の良好なカゼイン
ナトリウムの使用が望ましい。その使用量は、卵白蛋白
質に対して2倍重量迄の範囲とされ、またその添加時期
は添加されたカゼインが上記酵素分解反応により、ニン
ヒドリン法による分解率2〜10%の範囲となる時期と
される。使用量が上記範囲を上回る場合及び分解率が2
%を下回る場合、得られる製品は、殊にカルシウム等の
ミネラルの存在下及びpH8〜5の範囲で本発明所期の
非熱凝集性を示し得す加熱により凝集(凝固)してしま
う。また分解率が10%を越える場合、得られる製品は
所望の非熱凝集性は具備するが、苦味を生ずることとな
り、食品素材としての実用面で不利が生ずる。
ゼインを添加し、上記卵白の酵素分解と共に該カゼイン
の酵素分解をも行なうことができる。ここでカゼインと
しては特に制限はなく、通常市販のカゼイン、カゼイン
ナトリウムを使用でき、特に、溶解性の良好なカゼイン
ナトリウムの使用が望ましい。その使用量は、卵白蛋白
質に対して2倍重量迄の範囲とされ、またその添加時期
は添加されたカゼインが上記酵素分解反応により、ニン
ヒドリン法による分解率2〜10%の範囲となる時期と
される。使用量が上記範囲を上回る場合及び分解率が2
%を下回る場合、得られる製品は、殊にカルシウム等の
ミネラルの存在下及びpH8〜5の範囲で本発明所期の
非熱凝集性を示し得す加熱により凝集(凝固)してしま
う。また分解率が10%を越える場合、得られる製品は
所望の非熱凝集性は具備するが、苦味を生ずることとな
り、食品素材としての実用面で不利が生ずる。
更にカゼインの蛋白価は卵白より低いので、その多量の
添加は、製品の栄養価の低下を招く。望ましいカゼイン
添加量は、卵白蛋白質と同重量迄とされるのがよい。向
上記においてカゼイン以外の蛋白例えば大豆蛋白、チー
ズホエー等の使用によ間者らにより確認されている。
添加は、製品の栄養価の低下を招く。望ましいカゼイン
添加量は、卵白蛋白質と同重量迄とされるのがよい。向
上記においてカゼイン以外の蛋白例えば大豆蛋白、チー
ズホエー等の使用によ間者らにより確認されている。
また本発明では、上記により得られる卵白分解物又は卵
白とカゼインとの混合分解物に、別個にニンヒドリン法
による分解率が2〜lO%ノカセイン分解物を添加配合
することもてきる。この場合添加配合されるカゼイン分
解物は、これにより得られる混合物中の卵白蛋白質に対
しカゼイン蛋白質が前記した2重量倍、好ましくは等重
量迄となる範囲とされる。また上記カゼインの酵素分解
物は、通常の各種プロテアーゼを用いて得られるものの
いずれでもよい。用いられるプロテアーゼとしては、上
記した中性乃至弱アルカリ性で作用するプロテアーゼの
他、例えばビオプラーゼ5P4(長潮生化学工業社製)
等の細菌プロテアーゼやパパイン、プロメライン等の植
物プロテアーゼ等を例示することができる。
白とカゼインとの混合分解物に、別個にニンヒドリン法
による分解率が2〜lO%ノカセイン分解物を添加配合
することもてきる。この場合添加配合されるカゼイン分
解物は、これにより得られる混合物中の卵白蛋白質に対
しカゼイン蛋白質が前記した2重量倍、好ましくは等重
量迄となる範囲とされる。また上記カゼインの酵素分解
物は、通常の各種プロテアーゼを用いて得られるものの
いずれでもよい。用いられるプロテアーゼとしては、上
記した中性乃至弱アルカリ性で作用するプロテアーゼの
他、例えばビオプラーゼ5P4(長潮生化学工業社製)
等の細菌プロテアーゼやパパイン、プロメライン等の植
物プロテアーゼ等を例示することができる。
木−発明では次いで上記により得られる卵白又はこれと
カゼインとの分解物或は該分解物とカゼイン分解物との
混合物を、加熱後均質化する。この加熱処理は、例えば
約90〜180℃で5〜10分間を要して行なわれ、こ
れにより分解物を一旦会合させ、また残存するプロテア
ーゼを失活させることができる。引さ続く均質化は、通
常のホモジナイザー等を用い上記加熱処理物を水中に分
散させることにより行なわれる。
カゼインとの分解物或は該分解物とカゼイン分解物との
混合物を、加熱後均質化する。この加熱処理は、例えば
約90〜180℃で5〜10分間を要して行なわれ、こ
れにより分解物を一旦会合させ、また残存するプロテア
ーゼを失活させることができる。引さ続く均質化は、通
常のホモジナイザー等を用い上記加熱処理物を水中に分
散させることにより行なわれる。
かくして本発明の非凝集性食品蛋白を得る。これは例え
ば砂糖、牛乳、果汁、コーヒ、油脂、肉エキス等のWb
で味料、香料等の各種の添加剤を添加して栄へ飲料とし
て、またミネラル、炭水化物、油脂等を配合して経管栄
養食等の医薬用流動食として有効である。
ば砂糖、牛乳、果汁、コーヒ、油脂、肉エキス等のWb
で味料、香料等の各種の添加剤を添加して栄へ飲料とし
て、またミネラル、炭水化物、油脂等を配合して経管栄
養食等の医薬用流動食として有効である。
以下本発明を実施例及び比較例を挙げ、更に詳細に説明
する。
する。
実施例1
乾燥卵白(80%蛋白)46gを水11!に溶解し、こ
れにIN水酸化ナトリウム水溶液を加えpHを9.5に
調整した。得られた液を120℃で10分間加熱後、5
0〜55℃に保持し[パンクレアチンJ O,59を加
え上記温度で18時間保持した。
れにIN水酸化ナトリウム水溶液を加えpHを9.5に
調整した。得られた液を120℃で10分間加熱後、5
0〜55℃に保持し[パンクレアチンJ O,59を加
え上記温度で18時間保持した。
次いで、得られた酵素処理液を120℃で5分間加熱後
ホモジネート(10、OOOr p snにて15秒)
した。
ホモジネート(10、OOOr p snにて15秒)
した。
かくして蛋白濃度8.6%PH6,7の本発明食品蛋白
の水性液を得た。
の水性液を得た。
実施例2
乾燥卵白25yを水lt!に溶解し、これにIN水酸化
ナトリウム水溶液を加えpH8,0とした。
ナトリウム水溶液を加えpH8,0とした。
得られた液を120℃で10分間加熱後50〜55℃に
保持し、[パンクレアチンJ0.4Fを加え上記温度で
16時間保持した。更にカゼインナトリウム(90%蛋
白)22Iiを加え同様に合計16.5時間酵素処理を
行なった。以下実施例1と同様にして蛋白濃度4%、p
H6,5の本発明食品蛋白の水性液を得た。また、本発
明食品蛋白はアミノ酸分析の結果、システィン、メチオ
ニンその他のアミノ酸の損失がほとんどなく、含はアミ
ノ酸含量の少ないカゼインを混合しているにもかかわら
ず蛋白価は】()0であった。
保持し、[パンクレアチンJ0.4Fを加え上記温度で
16時間保持した。更にカゼインナトリウム(90%蛋
白)22Iiを加え同様に合計16.5時間酵素処理を
行なった。以下実施例1と同様にして蛋白濃度4%、p
H6,5の本発明食品蛋白の水性液を得た。また、本発
明食品蛋白はアミノ酸分析の結果、システィン、メチオ
ニンその他のアミノ酸の損失がほとんどなく、含はアミ
ノ酸含量の少ないカゼインを混合しているにもかかわら
ず蛋白価は】()0であった。
実施例3
生卵白4 (109に水600 mlを加え撹拌後実施
例1と同様にpH調整および加熱処理を行なった。次に
「アマノA J O,29を加え50〜55℃で17時
間保持した。これとは別にカゼインナトリウム44gを
水11に溶解し、これに「アマノA J O,I Pを
加え50〜56℃で80分間保持した。得られたカゼイ
ン分解物液を上記卵白分解Zυと混合し、実施例1と同
様に処理したところ蛋白濃度4%の非熱凝集性の本発明
食品蛋白を得た。
例1と同様にpH調整および加熱処理を行なった。次に
「アマノA J O,29を加え50〜55℃で17時
間保持した。これとは別にカゼインナトリウム44gを
水11に溶解し、これに「アマノA J O,I Pを
加え50〜56℃で80分間保持した。得られたカゼイ
ン分解物液を上記卵白分解Zυと混合し、実施例1と同
様に処理したところ蛋白濃度4%の非熱凝集性の本発明
食品蛋白を得た。
実施例4
カゼインナトリウム447を水11に溶解し、これにパ
ンクレアチン0.2)を加え50℃で15分間保持した
。これを120℃で5分間加熱し酵素を失活させた。得
られたカゼイン分解物液はニンヒドリン法による分解率
が5.8%であった。このカゼイン分解物液に実施例1
て得られた卵白分解物面をII!加え120℃で10分
間加熱後ホモジネート(10,00Orpm、10秒)
した。 力・くして蛋白濃度8.8%の本発明食品蛋白
水性液を得た。
ンクレアチン0.2)を加え50℃で15分間保持した
。これを120℃で5分間加熱し酵素を失活させた。得
られたカゼイン分解物液はニンヒドリン法による分解率
が5.8%であった。このカゼイン分解物液に実施例1
て得られた卵白分解物面をII!加え120℃で10分
間加熱後ホモジネート(10,00Orpm、10秒)
した。 力・くして蛋白濃度8.8%の本発明食品蛋白
水性液を得た。
比較例1
特開昭58−44.661号公報に記載の方法ζこ従い
、生卵白200Y4/に水400Kgを加え、これに5
0%クエン酸水溶液を加えてpH7,4に調整し、撹拌
下85℃lこ加温後60°Cに冷却し、この温度を保持
しつつ、プロナーゼA S 1009 (0,5%)を
添加し、4.5時間酵素処理して、加工卵白〆fZ 6
00峙(蛋白濃度3,8%)を得た。
、生卵白200Y4/に水400Kgを加え、これに5
0%クエン酸水溶液を加えてpH7,4に調整し、撹拌
下85℃lこ加温後60°Cに冷却し、この温度を保持
しつつ、プロナーゼA S 1009 (0,5%)を
添加し、4.5時間酵素処理して、加工卵白〆fZ 6
00峙(蛋白濃度3,8%)を得た。
比較例2
実施例4で得たカゼイン分解物’1111に水11を加
え120℃で10分間加熱後ホモジネート(10,0(
10rpm 10秒)した。かくして蛋白濃度2%分解
率5.8%のカゼイン分解物液を得た。
え120℃で10分間加熱後ホモジネート(10,0(
10rpm 10秒)した。かくして蛋白濃度2%分解
率5.8%のカゼイン分解物液を得た。
比較例8
カゼインナトリウム229を水11に溶解し、これにパ
ンクレアチン0.49を加え50℃で15分間保持した
。これを120’Cで5分間加熱後ホモジナイズ(10
,00Orpm 10秒)し分解率12%蛋白濃度2%
のカゼイン分解物液を得た。
ンクレアチン0.49を加え50℃で15分間保持した
。これを120’Cで5分間加熱後ホモジナイズ(10
,00Orpm 10秒)し分解率12%蛋白濃度2%
のカゼイン分解物液を得た。
く熱凝集性試験〉
上記各実施例及び比較例で得られた処理液及び更に比較
のため2%カゼイン液の夫々につき、之等の各種pH及
び金属1イオン存在下での熱凝集性試験を以下の通り実
施した。即ち各試料液に、2N−HCI! 又は2N水
酸化ナトリウムを加えて夫々pH2,5〜1O15の範
囲の所定p I−1に調整し、これら及びこれらに更に
10mM塩化カルシウムを加えたものを、それぞれ12
0℃で10分間加熱し、各試料液の性状(凝集沈殿の有
無)を目視した。
のため2%カゼイン液の夫々につき、之等の各種pH及
び金属1イオン存在下での熱凝集性試験を以下の通り実
施した。即ち各試料液に、2N−HCI! 又は2N水
酸化ナトリウムを加えて夫々pH2,5〜1O15の範
囲の所定p I−1に調整し、これら及びこれらに更に
10mM塩化カルシウムを加えたものを、それぞれ12
0℃で10分間加熱し、各試料液の性状(凝集沈殿の有
無)を目視した。
結果を下記基準により第1表に示す。
上記第1表より本発明の食品蛋白は非熱凝集性を有する
のに対し、特開昭58−44661号公報記載の方法に
より得られる加工液(比較例1)は、カルシウムイオン
の不存在下でもpH4,5〜7.5(7)i囲で凝集沈
殿し、カルシウムイオンカ存在する時には、pH8,5
〜8.5の範囲で凝集沈殿し、食品素材としての使用が
大きく制約されることが判る。またカゼインの分解物(
試料N(L8及び9)は、pH8,5〜8.6で熱凝集
性を有するが、本発明に従いこれを卵白分解物と混合す
る時には、上記熱凝集性が阻止されてることが判る。
のに対し、特開昭58−44661号公報記載の方法に
より得られる加工液(比較例1)は、カルシウムイオン
の不存在下でもpH4,5〜7.5(7)i囲で凝集沈
殿し、カルシウムイオンカ存在する時には、pH8,5
〜8.5の範囲で凝集沈殿し、食品素材としての使用が
大きく制約されることが判る。またカゼインの分解物(
試料N(L8及び9)は、pH8,5〜8.6で熱凝集
性を有するが、本発明に従いこれを卵白分解物と混合す
る時には、上記熱凝集性が阻止されてることが判る。
以下本発明食品蛋白の実際の応用処方例を挙げる。
処方例1
実施例1で得た本発明食品蛋白水性1&900m1(蛋
白濃度8.6%)にパイナツプル果汁10 omz、ク
エン酸4F砂糖70gを加え得られた混合液を96℃で
5分間加熱殺菌処理したところ熱にょる凝固・凝集はま
ったく見られず、美味かつ栄養豊富な卵白飲料が得られ
た。
白濃度8.6%)にパイナツプル果汁10 omz、ク
エン酸4F砂糖70gを加え得られた混合液を96℃で
5分間加熱殺菌処理したところ熱にょる凝固・凝集はま
ったく見られず、美味かつ栄養豊富な卵白飲料が得られ
た。
処方例2
実施例2で得た本発明食品蛋白水性M17(蛋白濃度4
%)に粉末コーヒー10y、砂糖6(1’を加え得られ
た混合液を95℃で5分間加熱殺菌し、栄養豊富な卵白
飲料を得た。これは上記加熱殺菌によっても凝集あるい
は凝固はまったく見られなかった。
%)に粉末コーヒー10y、砂糖6(1’を加え得られ
た混合液を95℃で5分間加熱殺菌し、栄養豊富な卵白
飲料を得た。これは上記加熱殺菌によっても凝集あるい
は凝固はまったく見られなかった。
処方例8
下記各成分を混合後120℃で10分間加熱殺菌処理し
て液体経口経腸栄養食を得た。
て液体経口経腸栄養食を得た。
実施例2で得た本発明食品蛋白 1.J7米デキ
ストリン 5ooyパーム油
89.9y加工全脂粉乳
4,07Na(J’
4.8f!KC12,6f MS’SO41,8y グリセロリン酸カルシウム 3.7yリボフラビ
ンリン酸エステルナトリウム 1.6m9ピリド
キシン塩酸 2.5mS’ジアノコバラ
ミン 0.005m5’葉酸
0.5mF アスコルビン酸 70.5m1Fビタミ
ンA、D 21.Omyニコチン
酸アミド 15.7m9トコフエロール
57.0mFパントテン酸カルシウ
ム 11.5myシリコン樹脂
200mf!ベンゾイルサイアミンジスルフィ
ド 1.5mS’純水
xt2.5mf得られた経口経腸栄養食は蛋白濃度83
%でpHは6.6 栄養価はI Cal/mlであっ
た。これは上記加熱殺菌後均−な懸濁状むを保持してい
た。
ストリン 5ooyパーム油
89.9y加工全脂粉乳
4,07Na(J’
4.8f!KC12,6f MS’SO41,8y グリセロリン酸カルシウム 3.7yリボフラビ
ンリン酸エステルナトリウム 1.6m9ピリド
キシン塩酸 2.5mS’ジアノコバラ
ミン 0.005m5’葉酸
0.5mF アスコルビン酸 70.5m1Fビタミ
ンA、D 21.Omyニコチン
酸アミド 15.7m9トコフエロール
57.0mFパントテン酸カルシウ
ム 11.5myシリコン樹脂
200mf!ベンゾイルサイアミンジスルフィ
ド 1.5mS’純水
xt2.5mf得られた経口経腸栄養食は蛋白濃度83
%でpHは6.6 栄養価はI Cal/mlであっ
た。これは上記加熱殺菌後均−な懸濁状むを保持してい
た。
(以上)
33
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 ■ 中性乃至弱アルカリ性で作用するプロテアーゼによ
り、ニンヒドリン法による分解率が8〜80%に分解さ
れた卵白分解物を含有する加熱均質化物からなり、熱凝
集性を有しないことを特徴とする食品蛋白。 ■ 加熱均質化物が、ニンヒドリン法による分解率が2
〜10%に分解されたカゼイン分解物を特徴とする特許
請求の範囲第1項に記載の食品蛋白。 ■ カゼイン分解物が卵白分解物の2倍重量まで含まれ
る特許請求の範囲第2項に記載の食品蛋白。 ■ pH7,0以上に調整した卵白液を加熱変性後、中
性乃至弱アルカリ性で作用するプロテアーゼを加え、次
いで上記卵白に対し2倍重量までのカゼインを加えて、
上記卵白およびカゼインをそれぞれニンヒドリン法によ
る分解率が8〜30鴨および2〜lO%になるよう酵素
分解するか又は該酵素分解後に、ニンヒドリン法による
分解率が2〜10%に分解されたカゼイン分解物を上記
卵白分解物に対して2倍重量まで添加し、得られる混合
分解物を加熱後均質化することを特徴とする、熱凝集性
を有しない食品蛋白の製造方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP57210340A JPS5998655A (ja) | 1982-11-30 | 1982-11-30 | 食品蛋白の製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP57210340A JPS5998655A (ja) | 1982-11-30 | 1982-11-30 | 食品蛋白の製造法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS5998655A true JPS5998655A (ja) | 1984-06-07 |
JPH0318864B2 JPH0318864B2 (ja) | 1991-03-13 |
Family
ID=16587784
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP57210340A Granted JPS5998655A (ja) | 1982-11-30 | 1982-11-30 | 食品蛋白の製造法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS5998655A (ja) |
Cited By (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS61146144A (ja) * | 1984-12-21 | 1986-07-03 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JPS61149070A (ja) * | 1984-12-24 | 1986-07-07 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JPS61149071A (ja) * | 1984-12-24 | 1986-07-07 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JPS61166381A (ja) * | 1985-01-14 | 1986-07-28 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JPS61166382A (ja) * | 1985-01-14 | 1986-07-28 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
JP2013180984A (ja) * | 2012-03-01 | 2013-09-12 | Q P Corp | 抗疲労剤 |
Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS5126496A (ja) * | 1974-08-29 | 1976-03-04 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | |
JPS5344661A (en) * | 1976-09-30 | 1978-04-21 | Kyupi Kk | Method of producing processed egg white liquid |
JPS53101563A (en) * | 1977-02-18 | 1978-09-05 | Eisai Co Ltd | Production of enzymatically decomposed egg white |
JPS56106560A (en) * | 1980-01-30 | 1981-08-24 | Wakoudou Kk | Conjugated protein |
-
1982
- 1982-11-30 JP JP57210340A patent/JPS5998655A/ja active Granted
Patent Citations (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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JPS5126496A (ja) * | 1974-08-29 | 1976-03-04 | Matsushita Electric Ind Co Ltd | |
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JPS61149070A (ja) * | 1984-12-24 | 1986-07-07 | House Food Ind Co Ltd | 加工卵白の製造法 |
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JP2013180984A (ja) * | 2012-03-01 | 2013-09-12 | Q P Corp | 抗疲労剤 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH0318864B2 (ja) | 1991-03-13 |
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