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JP4680967B2 - 植物細胞壁分解酵素を有する洗浄用組成物とその洗浄方法における利用 - Google Patents

植物細胞壁分解酵素を有する洗浄用組成物とその洗浄方法における利用 Download PDF

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Description

本発明は酵素の洗浄用途、特に、家庭での洗浄用途における使用に関する。
この目的に、例えばプロテアーゼ、リパーゼ、アミラーゼおよびセルラーセを用いることが知られている。
しかしながら、これらの酵素は、織物、台所用品等に存在するすべての種類の汚れ、土、染みを、合成洗剤およびその他のこの分野で知られている洗浄組成物の成分のようには取り除くことはできない。
例えば、野菜に由来する染みは現在の洗剤では、たとえ取り除けたとしても十分ではない。通常、洗剤は、酸化反応を通して染みを脱色はするが取り除きはしない脱色剤を含んでいる。
さらには、これらの脱色剤は、洗浄される対象に、とくに当該対象が頻繁に洗浄される場合、損傷を引き起こす。
染みとは、通常、強力に着色された物質であって、非常に少量で繊維上に存在しても生地を着色し、洗剤のみによる除去には耐性を有するもの、と定義されている（非特許文献１）。
よくある型の染みは、関連する色素を含む野菜材に起因している。このような染みとは、草、ほうれん草、ビート食用根、トマト等の野菜、すべての型のチェリーおよびベリー、モモ、アンズ、マンゴー、バナナおよびブドウなどの果物、並びに植物材から派生した、ワイン、ビール、フルーツジュース等の飲み物さらにはトマトソース、ゼリー等である。
これらの野菜材中の色素は、通常細胞壁の主要な部分である繊維材に、共有結合によるかまたは物理的結合（「張り付き」）により結合している。これらの色素の除去は非常に困難である場合もあるが、それは洗剤が、繊維−色素塊を洗浄されるべき表面からわずかに除去するだけであるからである。最近の研究により、植物細胞は繊維性材料の複雑なネットワークからなっていることが明らかとなった。この細胞壁の複合体は、その野菜材の起源により非常に多様に変化している。しかしながら、一般に、これらの複合体は主に非デンプン多糖類を含んでいるとまとめることができる。これらの多糖類は様々な型で見られる：セルロース、ヘミセルロースおよびペクチンである。
植物細胞壁は複雑でかつ変化しやすい。多糖類は主に、セルロースの長鎖（植物細胞壁の主要な構成成分）、ヘミセルロース（例えば多様なベータキシラン鎖等を含む）およびペクチンの型で見られる。植物細胞壁の生成、配分および構造上の特徴等は、１．植物種、２．多様性、３．組織型、４．増殖状態、５．エージングによって決定される（非特許文献２）。
単子葉植物（例えば穀物や草）および双子葉植物（例えばクローバー、アブラナおよび豆）との間、および種子と栄養部分（非特許文献３）との間には、基本的な違いがある。単子葉類は、アラビノキシラン複合体が主要なヘミセルロースのバックボーンとして存在していることを特徴とする。双子葉類におけるヘミセルロースの主要な構造はキシログルカン複合体である。さらに、双子葉類においては単子葉類よりも高いペクチン濃度が見られる。種子は一般にペクチン性物質において非常に高く、セルロース性物質は比較的低い。３つのある程度相互作用している多糖類構造が細胞壁中で区別できる。
１．中層が外側細胞壁を形成する。それはまた、個々の細胞を植物組織マトリックス内で互いに取り付ける点としても機能している。中層は第１には高度にエステル化されたペクチンのカルシウム塩からなる。
２．第１の壁は中層のちょうど内部に位置している。それは、非定型ペクチン、ヘミセルロース、フェノールエステルおよびタンパク質のマトリクスに埋めこまれたセルロースミクロフィブリルの、非常に組織化された構造である。
３．第２の壁が植物成熟体として形成される。植物の増殖およびエージングの間に、セルロースミクロフィブリル、ヘミセルロースおよびリグニンが堆積される。
本発明までは、複合繊維性構造または植物細胞壁のゲル様マトリックスまたはそれらの複合体を破壊し、それにより洗浄されるべき表面、対象物または生地から色素を放出させることが可能な、洗剤又は入手可能な洗浄剤は存在しなかった。
Cutler WG,Kissa E,1987,Detergency,theory and technology,Chapter 1,p1-90 Chesson(1987), Recent Advances in Animal Food Nutrition, Haresign on Cole, eds. Butterworth, London, 71-89 Carre’ and Brillouet(1986), Science and Food Agric. 37, 341-351
本発明は野菜起源の染みの除去の問題の解決のみならず、土および汚れの除去を補助することも目的としており、当該土および汚れは、少なくとも一部で、類似の構造（例えば、植物細胞壁複合体が中に増厚またはゲル化剤その他として存在している食品複合体のしみ）を有している。
本発明は、この問題を、少なくとも１つの植物細胞壁分解酵素、もしくはそのような酵素と同様の活性を有する物質を、そのような酵素が１種類のみ存在する場合、その酵素はセルラーゼではないという条件で含む洗浄用組成物を提供することにより解決した。本発明はただ単に、１つまたはそれ以上のセルラーゼのみを使用することを想定していないが、他の植物細胞壁分解酵素を用いる（もし好適であれば、セルラーゼも、そのような他の酵素に含めてもよい）。故に、本発明の第１の態様は、植物細胞壁を分解可能である１つあるいはそれ以上の物質を含む洗浄組成物であるが、１あるいはそれ以上のセルラーゼを唯一の植物細胞壁分解物質として含む組成物以外のものである。
この条件は、セルラーゼは洗浄組成物中に含まれることが既に知られているから設けられた。現在の織物洗浄用の洗剤には、セルラーゼがしばしば柔らかさを改善するため、毛玉を防ぐため、または付加的な洗浄効果のために取り込まれている。セルラーゼは、しかしながら、顕著な量では用いられていないが、それは多くの織物の繊維が高いパーセンテージでセルロース繊維を含み、それらは当然これらの酵素による破壊に感受性を有するためである。これらの酵素は、それゆえ、それら自体が、本発明の主要な目的に特に好ましいというわけではない。何故なら、それらは織物に損傷を与えることなく、野菜起源の染みを取り除くために十分な量、添加することができないからである。しかしながら、それらは、細胞壁を破壊することができる他の酵素と組み合わせて用いることができ、そのような場合には、その染みの繊維状塊に対する酵素の混合物の協力的な活動により、それらは少量が添加されてもよい。このように、細胞壁分解酵素は、セルラーゼの量が、添加された植物細胞壁分解酵素の全体量の、（W/W）で５０％より少ない、好ましくは２５％より少ない、更に好ましくは１０％より少ない場合には、最適な洗浄条件を、織物の繊維に与えることなく作り出すことができる。いくつかの実施例では、セルラーゼは全く存在しない。
本発明による洗浄組成物は、このように、（W/W）で全体の植物細胞壁分解酵素の少なくとも５０％、好ましくは少なくとも７５％のペクチナーゼおよび／またはヘミセルラーゼを含んでいる。いくつかの実施例においては、組成物は９０％（W/W）またはそれ以上のペクチナーゼあるいはヘミセルラーゼを植物細胞細胞壁分解酵素活性として有している。
細胞壁においてはセルロース、ヘミセルロース、ペクチンの間には高度の相互作用がある。これらのかなり強烈に架橋結合した多糖類構造の酵素的分解は単純な工程ではない。数多くの酵素が植物細胞の細胞壁の分解に関与していることが知られている。それらは、幅広く、セルラーゼ、ヘミセルラーゼおよびペクチナーゼに分類できる（Ward and Young(1989)、CRC Critical Rev.in Biotech.8,237-274）。
セルロースは植物細胞壁の主要な多糖類成分である。それは、ベータ１，４結合したグルコースポリマーから成る。
セルロースは、セルロース分解酵素とも呼ばれているセルラーゼにより分解可能である。セルロース分解酵素は、伝統的に３つのクラスに分けられてきた：エンドグルカナーゼ、エキソグルカナーゼおよびベータグリコシダーゼ（Knowles,J.et al.(1987),TIBTECH 5,255-261）。他のすべての細胞壁分解酵素のように、それらは数多くの細菌、酵母およびカビによって生産され得る。ベータ１，４グルコースポリマーを分解するセルラーゼは別として、エンド１，３／１，４ベータグルカナーゼおよびキシログルカナーゼについて言及しなければならない（Ward and Young 前出）。
ペクチンは、果物および野菜の食用の部分の、主要な細胞壁の構成物である。細胞壁の間に位置している中層は、主にペクチンの不溶型であるプロトペクチンにより形成されている。ペクチンは、細胞内接着剤と考えられており、そのコロイド性の性質によって植物の水分制御システムに重要な機能を有している。ペクチンの量は非常に多いことも有り得る。例えば、レモンの皮は、ペクチンをその乾燥重量の３０％まで含み、オレンジの皮は１５−２０％まで、およびリンゴの皮は約１０％含むことが報告されている（Norz,K.(1985).Zucker und Susswaren Wirtschaft 38,5-6）。
ペクチンは、１，４結合のラムノ−ガラクツロナン骨格からなる（アルファ−Ｄ−ガラクツロナン鎖は間隔をおいて１，２−結合アルファ−Ｌ−ラムノピラノシル残基の挿入によって分断される（Pilnik,W.and A.Voragen(1970),In:The Biochemistry of fruits and their products,vol.1,Chapter 3,p.53 Acad.Press）。Ｄ−ガラクトース、Ｌ−アラビノース、およびＤ−キシロース等の他の糖が、側鎖として存在している。ガラクツロナン残基の大部分が、位置Ｃ２およびＣ３においてメチル基でエステル化されている。
数多くの酵素がペクチンを分解することが知られている。そのような酵素の例としては、ペクチンエステラーゼ、ペクチンリアーゼ（ペクチントランスエリミナーゼとも呼ばれる）、ペクチン酸リアーゼ、およびエンドまたはエキソポリガラクツロナーゼ（Pilnik and Voragen(1990)）がある。スムーズ領域を分解する酵素は別として、毛に似た（hairy）領域を分解する、例えばガラクツロナーゼおよび補助酵素（accesory enzymes）が発見されている（Schols et al.(1990),Carbohydrate Res.206,105-115;Searle Van Leeuwen et al.(1992).Appl.Microbiol.Biotechn.38,347-349）。
ヘミセルロースは、細胞壁中で最も複雑な非デンプン多糖類である。それらはキシロース、アラビノース、ガラクトースまたはマンノースのポリマーで、しばしば高度に分枝化または他の細胞壁構造体と接続しているものである。このように、多数の酵素がこれらの構造体を分解するために必要である（Ward and Young、前出）。キシラナーゼ、ガラクタナーゼ、アラビナナーゼ、リケナーゼ（lichenase）、およびマンナナーゼは、いくつかのヘミセルロース分解酵素である。
エンドおよびエキソキシラナーゼ、および、例えばグルクロニダーゼ、アラビノフラノシダーゼ、アセチルキシランエステラーゼ、フェルラ酸またはクマル酸エステラーゼ等の補助酵素は、Kormelink（１９９２、博士論文、Wageningen大学、Netherlands）。これらは幅広く、多様な微生物によって生産され、多様な至適温度およびｐＨを有している。
他の細胞壁分解酵素（CWDE）のように、ガラクタナーゼは多くの微生物中に存在する（Dekker and Richard(1976),Adv.Carbohydrat.Chem.Biochem.32,278-319）。植物細胞壁中には、２つの型のアラビノガラクタンが存在する：Ｉ型１，４ベータガラクタン、および、分枝したII型１,３／１,６ベータガラクタン（Stephen(1983).In: The Polysaccharides. G. O. Aspinael(ed.). Ac. Press, New York, pp.97-193）。両方の型のガラクタンが分解されるためには、それぞれ自身の型のエンド酵素が必要である。他の酵素、例えばアラビナン分解酵素およびエキソガラクタナーゼが、アラビノガラクタンの分解に役割を果たしていることが予測される。
ヘミセルロース、１，３−１，４ベータグルカンは、穀物（大麦、オーツ、小麦およびライ）の胚乳に存在する細胞壁成分である。穀物胚乳中のベータグルカンの量は、0.7-8%の間で変化する。それは、１，３−グルコシド結合したセロテトラオースまたはセロトリオース残基から構成される非分枝多糖類である。トリ／テトラサッカロースの比は1.9から3.5の間にある。
リケナーゼ（EC 3.2.1.73）は、１，３−および１，４−結合を含むベータ−Ｄ−グルカン中の、１，４−ベータ−Ｄ−グルコシド結合を加水分解する。リケナーゼは、例えばセルロースなどの、１，４−結合のみを含むベータ−Ｄ−グルカンには作用しない。このように、リケナーゼの応用による、生地中のセルロース繊維の損傷は起こらない。リケナーゼは、バシラス・アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens)、バシラス・サーキュランス（B. circulans)、バシラス・リケニフォルミス（B.licheniformis）および植物によって生産されている（Bielecki S.et al.Crit.Rev.in Biotechn.10(4),1991,275-304）。
アラビナンは、他と結合した（アルファ−（１−＞５））アルファ−Ｌ−アラビノースの主鎖からなる。側鎖は（アルファ−（１−＞３））またはアルファ−（１−＞２））で主鎖アルファ−（１−＞５）−Ｌ−アラビナン骨格へ結合している。例えば、リンゴにおいては、全体のアラビノースの１／３が側鎖中に存在する。アラビナンの分子量は通常約１５ｋＤａである。
アラビナン分解酵素は多様な植物および微生物によって生産される。アスペルギルス・ニガー(A. niger)から得ることができる３つの酵素は分子生物学的技術によりクローン化されている（EP-A-0506190）。また、バクテロイデス（Bacteroides）属等の細菌由来のアラビノシダーゼがクローン化されている（Whitehead and Hespell (1990), J. Bacteriol. 172, 2408）。
ガラクトマンナンは、マメ科の種子においてみられる貯蔵多糖類である。ガラクトマンナンは直線状（１−＞４）−ベータマンナン骨格を有し、単一の（１−＞６）アルファガラクトース残基で置換されている。例えばグアールガムにおいては、マンノース／ガラクトースの比は約２対１である。ガラクトマンナンは、ドレッシングやスープなどの食品生産物に増厚剤として応用されている。
マンナナーゼは国際公開第93/24622号に記載されている。
グルコマンナンはグルコースとマンノースの主鎖からなる。主鎖は、ガラクトースおよびアセチル基で置換されていてもよい；マンナナーゼは、数多くの、細菌やカビを含む微生物によって生産されている。
要約すると、非常に数多くの植物細胞壁分解酵素が存在し、ことなった有機体によって生産されている。それらの起源に応じて、酵素は基質特異性、至適ｐＨおよび温度、Ｖｍａｘ、Ｋｍ等が異なっている。酵素の複雑さは、植物種の間で、また同じ種のうちでも組織の間で大きく異なっている植物細胞壁の複雑な本質を反映している。植物材、応用の目的および特定の応用条件に応じて、適切な酵素混合物を調製できる。
近年、これらの細胞壁分解酵素の入手性と多様性が顕著に増加しており、洗剤においてこれらの酵素の選択された組合せを、添加物として使用する可能性が開かれた。これらの洗剤は、野菜起源の染みの除去に特に好適である。
カビ由来で至適pHを酸性pH領域に有する細胞壁分解酵素が最も徹底して研究されている一方で、最近は、よりアルカリ条件で活性である数多くのCWDEについて記述されている：例えば、キシラナーゼ（Shendye A,Rao M,1993,FEMS Microbiol Lett 108, 297-302; Nakamura S, Wakabayashi K, Nakai R, Aono R, Horikoshi K, 1993, Appl Environ Microbiol 59,2311-2316)、マンナナーゼ(Akino T, Nakamura N, Horikoshi K, 1988, Agric Biol Chem 52, 773-779)、ガラクタナーゼ(Tsumura K, Hashimoto Y, Akiba T, Horikoshi K, 1991, Agric Biol Chem 55, 125-127）。この性質により、これらの酵素を現在の洗剤と共存させることが可能となった。
多くの場合、本発明に有用な酵素を、それを生産する微生物を培養し、そしてその培養または培養上清から酵素を単離することによって得ることが可能である。
本発明に有用な酵素はまた、組換えＤＮＡ技術を通して得ることが可能であり、そこにおいては、所望の酵素をコードしている遺伝情報を、当該遺伝情報を適切に発現させるための要素とともに有する宿主細胞が供与される。
宿主細胞は、相同微生物でも非相同微生物であっても良く、両方の微生物は細菌、バシラス（原文Bacilli）、酵母およびカビを含んでも良いがこれに限定されるわけではなく、高等真核生物、例えば植物や動物細胞を含んでもよい。宿主細胞に、１以上の酵素もしくは１以上の酵素活性、例えばハイブリッド酵素をコードしている遺伝情報を提供することは非常に有用である。
本発明において有用な酵素の便利な起源としての微生物はいくらか誇張されているが、いかなる起源からの酵素も、それらが植物細胞壁の少なくとも一部を破壊することが可能な活性を有する限り、利用することができる。
この活性が最も深く関連しているので、同様または類似の活性を有する派生体、断片もしくはそれらの結合もまた利用することができ、同時に酵素の定義のうちに含まれる。
派生体とは、１以上のアミノ酸が付加、欠失または置換され、ある酵素の性質が維持もしくは改善されている変異体、並びに化学修飾された酵素を明らかに含む。
本発明による組成物は単一の酵素（この場合、酵素はセルラーゼではない）を含んでいてもよいが、組成物は好ましくは、植物細胞壁の異なった部分、もしくは、少なくとも部分的には類似の構造を有する他の染みの成分（例えば増厚剤、ゲル化剤あるいはそれに類するものとして植物細胞壁成分を有している食品組成物の染み等）を分解可能である異なった酵素の混合物を含んでいてもよい。
最も効果的な染みの除去のための酵素は、好ましくは、エンド型切断活性を有するものである。これらの酵素は、ポリマー性繊維複合体をより小さい断片に分解し、それ故に繊維塊とその関連色素の可溶性を増大させる。
前記組成物は、それが意図されている用途に特に応用されていてもよい。手作業または自動のいずれかによる織物の洗浄のための組成物は、台所用品あるいは、例えば床やタイルの洗浄のための組成物とは異なった含有物を一般に含んでいる。特に好ましい組成物は、いわゆる「プレ−スポッターズ」である。
このような組成物に含まれる通常の含有物は、界面活性剤、ビルダー、漂白剤、アミラーゼおよびプロテアーゼ等の酵素等である。本発明による好ましい組成物は、織物の洗浄を意図しているものである。
それ故、第１の態様の好ましい組成物は洗剤組成物である。これらは洗浄用粉末および液体、皿洗い組成物、家事用または家庭用（例えば床やタイル）洗浄剤、前洗濯組成物および／または他の織物、生地および布地洗浄組成物を含む。
第２の本発明の態様は対象または表面を洗浄する方法であり、当該方法は対象または表面を第１の態様の組成物と接触させ、洗浄を生じせしめることからなるものである。前記表面は、例えば、床またはタイルの上に存在し、前記対象は織物または生地である物、または例えば刃物、瀬戸物等の台所用品である。第２の態様の好ましい性質および特徴は、第１に関するものに必要な変更を加えて省略する。
本発明は、以下の、本発明の説明のためになされているが本発明を限定するためになされたものではない実施例によってより詳細に説明される。
実施例１
酵素の起源
本発明で用いられた精製酵素は以下のものを含む。
Ａ．トリコデルマ・ビリデ（Trichoderma viride）由来のセロビオヒドロリアーゼIII（EC 3.2.1.91）を、市販のセルロース分解酵素調製物Maxazyme（登録商標）CL2000（Gist-brocades）より、Beldman et al.(Eur.J.Biochem 146(1985),301-308）の方法に従って精製した。精製の後、CBH IIIを含有する酵素画分を、Filtron膜（10kdを遮断）上で限外濾過し、タンパク質濃度を108.6mg/mlまで濃縮した。
Ｂ．エンドグルカナーゼＶ（EC 3.2.1.4、これは標準的なエンドグルカナーゼではない）を、Ｍａｘａｚｙｍｅ（登録商標）CL2000よりBeldman et al.（前出）の方法に従って精製した。精製の後、酵素をFiltron膜（10kdを遮断）上で限外濾過し、タンパク質濃度を48.2mg/mlまで濃縮した。
Ｃ．エンドアラビナナーゼ（EC 3.2.1.99）を、AbnA遺伝子（ＥP-A-0506190より）で形質転換したアスペルギルス・ニデュランス（A.nidulans）G191株から得た。株G191::pIM950-170、ABN102と命名、由来の材料をこの研究に用いた。株ABN102は、0.5リットルの培地を含む2リットル振とうフラスコ中で、30℃で40時間培養した。当該培地は1リットルあたり、10gの廃テンサイ、1gの酵母エキス、15gの硫酸マグネシウム、0.5gの塩化カリウム、1mlのVishniac溶液を含む。Vishniac溶液とは、100mlあたり：0.44gの硫酸亜鉛７水和物、0.1gの塩化マンガン４水和物、0.03gの塩化コバルト６水和物、0.03gの硫酸銅５水和物、0.025gの無水モリブデン２ナトリウム、0.14gの無水塩化カルシウム、0.1gの硫酸鉄７水和物および0.1gのEDTAを含むものである。培地のpHは1NのKOHで6.0に調節した。
発酵の後、培地は以下のフィルターを順次用いて濾過し、無菌化した：
１．濾紙（ブフナー漏斗）
２．グラスファイバーフィルター（ワットマンGF/AまたはGF/B）
３．硬化フィルターサークル（ワットマン）；
４．0.45μm膜フィルター（Schleicher & Schuell）
滅菌発酵上清を、さらに上記のように限外濾過し、タンパク質濃度12.2mg/mlまで濃縮した。
Ｄ．エンドペクチナーゼ（ペクチンリアーゼ：EC4.2.2.10）は、１つのエンドペクチナーゼのオプションであり、市販のペクチン分解酵素組成物Rapidase Press（登録商標）（Gist-brocades）より以下の方法で精製した。
酵素調製物をワットマンQA-セルロース/DS29に充填した後、カラムを0.2M NaClを含む0.02Mリン酸バッファーで洗浄し、エンドペクチナーゼは0.2MのNaClを含む同じバッファーで溶出された。精製の後、酵素を、アミコンフィルタータイプYM10（10kDを遮断）上でタンパク質濃度14.5mg/mlまで濃縮した。
Ｅ．アラビノフラノシダーゼＢ（EC 3.2.1.55）は、アスペルギルス・ニガー(A. niger)由来のアミログルコシダーゼプロモーター（EP-A-0506190）の制御下にあるアスペルギルス・ニガー(A. niger)由来のabfベータ遺伝子（EP-A-0506190）のマルチコピーにより形質転換されたアスペルギルス・ニガー（Aspergillus niger）N593株により生産された。最も生産性の高い形質転換体、N593-T8と命名、は、EP-A-0506190に記載されたように増殖された。
発酵後、酵素バッチはエンドアラビナナーゼについて記述されたように無菌化された。発酵上清を、Ｄに記載されたように限外濾過し、凍結乾燥させた。
使用する前に、アラビノフラノシダーゼＢをタンパク質濃度118.9mg/mlで水に溶解した。
Ｆ．エンドキシラナーゼＩ（EC3.2.1.8）を、EP-A-0463706に記載されているように、アスペルギルス・ニガー・アミログリコシダーゼプロモーターの制御下にあるキシラナーゼ遺伝子を含むpXYL3AGで形質転換された、アスペルギルス・ニガー（A.niger）（CBS513.88）から単離した。この株を、EP-A-0463706に記載されているように増殖させ、発酵上清を、エンドアラビナナーゼについて記載されているように無菌化した。
上清はエンドアラビナーゼについて記述されているように限外濾過により乾燥させ、タンパク質濃度72.0mgで水中に溶解させた。
Ｇ．エンドガラクタナーゼ（EC3.2.1.89）はMegazyme Ltd.（オーストラリア）より得られた。調製物の比活性は408U/mgであった。タンパク質濃度は1.08mg/mlであった。
精製されるかまたはTUDVA技術により生産される他の酵素もまた利用可能である。
市販の酵素には、ペクチナーゼ含有Rapidase Press（登録商標）（Gist-brocades）、リケナーゼ、セルラーゼおよびキシラナーゼ含有Filtrase（登録商標）BR、Maxazyme（登録商標）CL2000（Gist-brocades）、ヘミセルラーゼ含有Fermizym H400（登録商標）（Gist-brocades）、およびキシラナーゼ含有Xylanase 5000（登録商標）である。
実施例２
様々な酵素混合物の洗浄性能を、EP-A-0328229に詳細に記載されている特別に開発された洗浄試験により決定した。本実施例で用いられた粉末洗剤を含有するトリポリリン酸ナトリウム（STPP）、（IEC-STPP）に加えて、非リン酸含有粉末洗剤（IEC-ゼオライト）もまた用いられた。２つの試験システムの典型的な特徴は、以下にまとめた新しい酵素混合物の洗浄性能を試験するために応用された：
Figure 0004680967
IEC-STPP洗剤粉末、（IEC試験洗剤タイプＩ、１９７６年５月製造）およびIEC-ゼオライト洗剤粉末（１９８８年４月製造）を、WFK-Testgewebe GmbH、Alderstrasse 44、D-4150、Krefeld、ドイツより購入した。
酵素混合物の洗浄性能は、40℃で30分間および30℃で20分間測定した。
いくつかの酵素混合物の洗浄性能を、典型的なアメリカの条件である38℃、20分間を模倣した低い洗浄性の条件下で決定するために、上述の洗浄試験に類似しているが、いくらか変更を加えた洗浄試験により洗浄を行った。主要な試験の特徴は以下にまとめた：
Figure 0004680967
酵素混合物の性能は、CFT見本（CFT，試験材料センター、P.O.Box 120、Vlaardingen、オランダより購入）について測定した。これらの見本は、植物細胞壁分解酵素の性能を測定するために計画された洗剤の染みで汚されている。汚れは、特に、マンゴーパルプ、モモパルプ、赤色果物パルプ、ほうれん草およびトマト含有ソースおよびドレッシングに関連している。
以下の酵素調製物を、それらの洗浄性能について試験した：例えばRapicase Press（登録商標）（Gist-brocades）；例えばセロビオヒドロリアーゼ１１、エンドグルカナーゼＶ、エンドアラビナナーゼ、エンドペクチナーゼ、アラビノフラノシダーゼＢ、エンドキシラナーゼ１、およびエンドガラクタナーゼ等の精製された個々の植物細胞壁分解酵素；精製細胞壁分解酵素の混合物。
汚された見本は酵素調製物の存在下および酵素調製物の非存在下で洗浄された。
酵素調製物の洗浄性への貢献度は、Datacolor Elrephomoter 2000において測定された。洗浄性は以下の公式により決定された：
洗浄性＝［Ｒ（汚された、洗浄された）−Ｒ（汚された、洗浄されなかった）］／［Ｒ（汚されていない、洗浄されていない）−Ｒ（汚された、洗浄されなかった）］
軽減の見られたＲに関する。
この結果は、細胞壁分解酵素またはそれらの混合物を含む本発明の組成物は、野菜材、果物、ソース、ジュース、ゼリー等を含む汚れの除去の増加を提供することを示している。
実施例３
小スケールの試験システムを、洗濯場および自動皿洗い機における酵素の性能を測定するために開発した。
３．１ 試験材料
皿洗いの目的のために、ガラス（顕微鏡用のオブジェクトガラス、76mm x 26mm）を汚れの溶液もしくは食物に浸した後、一晩室温において垂直位置で乾燥させることにより、汚れおよび食物の残りをつけた。付加的に加速エージングを40℃のオーブン乾燥（24時間）により行った。
洗濯場の目的のために、例えば食物の残り等の汚れを、綿（Empa art.nr 221）またはポリエステル（EMPA art. nr 407）の5 x 35cmの生地上に吸収または薄く伸ばした。洗浄試験を行う前に、これらの生地を2.5 x 2.5cmの小片に切断した。汚れのエージングは数日間室温で乾燥させることにより行った。
汚れは、例えば、色素が植物細胞壁材に共有結合により結合している組成物から作られた。これらの組成物、例えばアゾ−小麦−アラビノキシラン（登録商標）、アゾ−大麦−グルカン（登録商標）が、Megazyme（オーストラリア）より入手できる。
汚れはまた、色素（例えばSigmaからのコンゴーレッド）と複合体を形成している植物細胞壁派生材（例えばAldrichからのグアールガム）等から成る組成物からも作ることができる。
さらに、汚れは、植物細胞壁派生増厚剤、例えばサラダドレッシング：販売代理店Albert Heijn（オランダ）から入手可能な、マンナンを含有するThousand Islands（登録商標）等を含む食品組成物からも作ることができる。
３．２ 試験システム
25mlの洗剤を含むプラスチックチューブ（グライナー、50ml）を、温度調製ウォーターバス（40℃またはその他の如何なる好適な温度）中に置いた。平衡化させたあと、酵素および試験材料を添加しプラスチックチューブを閉じた。チューブを、前加熱した（４０℃またはその他の如何なる好適な温度）オーブン内に設置されたHeidolphチューブ回転装置（30rpm）に取り付けた。保温後（20分間）チューブを空にして、試験材料をクリネックス（登録商標）ティッシュ上で、細胞壁分解酵素の性能を評価する前に乾燥させた。
洗濯場試験（綿若しくはポリエステルについての試験）ために、以下の洗剤を用いた。
−LIQUID TIDE（登録商標）（１９９４年１０月型）
−ARIEL ULTRA（登録商標）（１９９２年３月型）
−TIDE POWDER（登録商標）（１９９５年型）
洗剤には漂白剤は含まれていない。LIQUID TIDE（登録商標）およびARIEL ULTRA（登録商標）は酵素組成物を含んでいない。TIDE POWDER（登録商標）中の酵素成分は80℃で2分間加熱することで失活させた。LIQUID TIDE（登録商標）は1g/lで、ドイツ硬度（GH）の５（5GH=0.23mM Mgおよび0.67mM CA）の合成tap水（「合成tap水」とは、脱塩水にMg2+およびCa2+を、所定の硬度まで添加したものである）中で用いた。ARIEL ULTRA（登録商標）は、ドイツ硬度15（15GH=0.7mM Mg2+および2mM Ca2+）の合成tap水中で5g/lで用いた。TIDE POWDER（登録商標）は、1.3g/lで、ドイツ硬度15の合成tap水中で用いた。
自動皿洗い機試験（ガラスについての試験）では、CALGONIT FLUSSIG（登録商標）（１９９２年２月型）を用いた。
この洗剤は漂白成分を含んでおらず、酵素成分は80℃で2分間加熱して失活させた。
CALGONIT FLUSSIG（登録商標）は、ドイツ硬度15の合成tap水中で5g/lで用いた。
３．３ 条件
試験条件（洗濯場および自動皿洗い機用）は、20分間、40℃、または如何なる他の好適な温度で、というものであった。細胞壁分解酵素の染みおよび食品の残りに対する性能は、パネルにより視覚的に、またはグリーンライトフィルターを備えたPhotovolt photometer Model 577を用いた光の反射（軽減）測定により評価した。洗浄性は実施例２に記載された等式を用いて計算した。
３．４ 酵素の起源
アスペルギルス・ツビゲンシス（A.tubigensis）（CBS 323.90）由来のキシラナーゼ
培養濾過物を、アスペルギルス・ニガー（Aspergillus niger） DS16813（CBS 323.90-後に、アスペルギルス・ツビゲンシス（A.tubigensis）に属する可能性が高いと再分類された；Kusters-van Someren et al.(1991)）、30gのオート小麦キシラン（シグマ）；7.5g NH4NO3、0.5g KCl、0.5g MgSO4 、15g KH2 PO4 、および0.5g酵母エキス（pH6.0）を含む（１リットル中あたり）培地で培養することにより得た。培地濾過物を、体積約35mlまで濃縮され、続いて50mlアミコンモジュール中のDiaflo PM10フィルター上で脱塩のために限外濾過した。
上清を、続いて体積10mlまで濃縮し、濃縮水を25mlの25mMトリス−HClバッファー（pH7.0）で２回洗浄した。洗浄後、濃縮水の体積を25mlとした。その結果得られたキシラナーゼを含む組成物をこの実験では、「アスペルギルス・ツビゲンシス（A.tubigensis）由来キシラナーゼ」と称する。
ディスポロトリカム・ディモルフォスポラム（Disporotrichum dimorphosporum）由来のキシラナーゼ
キシラナーゼ含有市販製品キシラナーゼ5000（登録商標）（Gist-brocades）を、この実験において、「ディスポロトリカム・ディモルフォスポラム（D.dimorphosporum）由来のキシラナーゼ」と称する。
KEX301由来のキシラナーゼ
E.coliクローンKEX301（係属中の出願PCT/EP94/04312に記載：ドナー微生物はCBS 672.93バシラス型微生物）由来のアルカリキシラナーゼ（至適pH7以上）はこの実験において「KEX301由来のキシラナーゼ」と称する。
TG53由来のXyn D キシラナーゼ
TG53株（CBSにCBS211.94として寄託）のxyn D遺伝子にコードされているキシラナーゼは、１９９５年６月１４日に出願された、係属中のＰＣＴ出願に記載されたように得ることができる。出願番号はまだ得られていない。このように得られたキシラナーゼは、この実験において、「TG53由来のxyn D キシラナーゼ」と称する。
アスペルギルス・ツビゲンシス（A.tubigensis）（CBS 323.90）由来のエンドキシラナーゼ Ｉ
エンドキシラナーゼＩ（EC3.2.1.8）は、キシラナーゼ遺伝子をアスペルギルス・ニガー(A. niger)アミログルコシダーゼプロモーターの制御下で有するプラスミドpXyl3AGによって、EP-A-0463706に記載されたように形質転換されたアスペルギルス・ニガー(A. niger)（CBS 513.88）より得られる。この株を、EP-A-0463706に記載されたように増殖させ、発酵を続いて以下のフィルターで連続的に濾過することにより無菌化された：
１．濾紙（ブフナー漏斗）；
２．グラスファイバーフィルター（ワットマン GF/AおよびGF/B);
３．固定化フィルターサークル（ワットマン）；
４．0.45μmメンブレンフィルター（Schleicher & Schuell）。
滅菌発酵上清をさらに、アミコンフィルターYM10型（10kDを遮断）により、タンパク質濃度12.2mg/mlまで濃縮した。このように調製されたキシラナーゼは、この実験において、「エンドキシラナーゼＩ」と称する。
バシラス・アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens)由来のリケナーゼ
リケナーゼを含んでいる市販の製品Filtrase BR（登録商標）を、リケナーゼの供給源として用いた。Filtrase BR（登録商標）から調製されたリケナーゼは、この実験では「バシラス・アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens)由来のリケナーゼ」と称する。
ガラクトマンナナーゼ Sumizyme ACH（登録商標）
ガラクトマンナナーゼを含む市販の製品Sumizyme ACH（登録商標）（Shin nihon:lot NR.91-1221、100.000U/g）は、この実験では、「ガラクトマンナナーゼ Sumizyme ACH（登録商標）」と称する。
マンナナーゼ Megazyme
マンナナーゼ（EC 3.2.1.25)を含む市販の製品ベータマンナナーゼ(Megazyme:バッチMMA82001、38U/mgタンパク質および418U/ml）は、この実験において「マンナナーゼ メガザイム」と称する。
アルカリマンナナーゼ
アルカリマンナナーゼを、株C11SB.G17（Centraal Bureau voor Schimmelcultures in Baarn、オランダに、１９９５年６月１６日に寄託；菌株受託番号：CBS 480.95）を、pH10の最小培地（１リットルあたり、０．５ｇ 酵母エキス（Difco）、10g KNO3 、1g K2 HPO4 、0.2g MgSO4 ・7H2 O、10g Na2 CO3 、20g NaClおよび1g グアールガム(シグマ）を含む）で７２時間増殖させることにより得た。
バッフル付きフラスコで増殖させた後、培地をバイオマスと分離するために遠心した。上清を10kDa膜によりマンナナーゼ活性60AMU/lまで濃縮した。
このように得られたマンナナーゼ含有組成物を、この実験では「アルカリマンナナーゼ」と称する。
３．５ 酵素活性測定
プロテアーゼ活性（DU=Delft Unitsによる）を、Detmar et al.,JAOCS 48,(1971),77-79に従って決定した。アミラーゼ活性（TAUとして示されている）は、国際公開第9100353号の実施例8(a)に記載されている方法に従って決定した。
EXUでのキシラナーゼ活性を、以下の方法で決定した：100mMクエン酸バッファーpH3.5中の0.8%オート小麦キシランを含むチューブを40℃で前保温した（15分間）。反応を0.04-0.15EXU/ml、100mＭクエン酸バッファーpH3.5を添加することにより開始した。60分後、ジニトロサリチル酸（DNS, Miller, Anal.Chem.31, (1959), 426-428による）の添加により反応を停止させた。
EXUでの活性を、キシロース検量線を用いて計算し、同じ条件の下で決定した。1EXUとは、1μmolのキシロース還元当量／分を、上記の条件の下で生産する能力として定義される。
BGLUでのリケナーゼ活性を、ベータグルカン溶液の粘度減少の測定により決定した。
ベータグルカン（5g）を、100mlの50mM−リン酸カリウムバッファーpH6.5に、100℃までの加熱下で溶解させた。冷却の後、基質溶液を45℃のウォーターバス中に置いた。平衡化した後、0.006-0.012 BGLU/mlを含む50mMリン酸カリウムバッファーpH6.5酵素溶液を2ml、20mlの基質溶液に添加した。
反応開始の3、6、9、12、15分後に、粘度（秒での流出時間）を、45℃で平衡化したUbbelhode N゜1C中で測定した。ベータグルカンの最初の濃度（T0）を、2mlのリン酸カリウムバッファーを添加した後に測定した。ベータグルカン溶液の粘度減少の最大値（Tm）は、2.5 BGLU/mlとともに45℃で少なくとも1時間保温して決定した。
傾きＫ（sec-1）をグラフ：保温時間 対 X（ここでXとは、それぞれの測定について数式(T0-Tm)/(Tt-Tm)により算出される）から計算した。
BGLU/gもしくはBGLU/mlでの活性を、数式：(K x 11)/C（ここで、11=(20ml+2ml)/2ml、C=g/mlまたはml/mlでの濃度、1BGLU=(sec-1)でみかけの速度整数を１だけ変化させることができる酵素量）により算出した。
アルカリマンナナーゼ活性（AMU＝アルカリマンナナーゼユニットで示す）を、以下の方法に従って決定した：得られたマンナナーゼ組成物の試料を、0.25%グアールガム（シグマ）含有50mMリン酸pH8.0、バッファー中、60℃で15分間保温した。この保温の後、還元糖をジニトロサリチル酸（DNS, Miller, Anal.Chem. 31, (1959), 426-428による）を用いて測定した。1AMUは、1分間に1μmolのmannase還元糖当量を生成可能な酵素量として定義される。
キシラナーゼ粘性化活性を、キシラン溶液の粘度の減少を測定することにより決定した。キシラン（8g）を200mlの蒸留水に溶解させた。pHを4.7に、50%酢酸を用いて調整した。キシラン溶液を10分間4000rpmで遠心し、上清を基質溶液として用いた。
基質溶液を、42℃のウォーターバス中に置いた。平衡化の後、0.6-1.0XVU/mlを含む2mlの酵素溶液を20mlの基質溶液に添加した。
反応開始後、3、6、9、12、15分で粘度（秒での流出速度）を、42℃（Tt）で平衡化したUbbelhode N゜1C中で測定した。基質溶液の最初の粘度（T0）は、2mlの蒸留水を添加した後で測定した。キシラン溶液の粘度の減少の最大値を、100XVU/mlで、少なくとも1時間42℃で保温することにより測定した。
傾きK(sec-1)をグラフ：保温時間 対 X（ここでXとは、それぞれの測定について数式(T0-Tm)/(Tt-Tm)により算出される）から計算した。
XVU/gもしくはXVU/mlでの活性を、数式：（K x 11）/Ｃ（ここで、11=(20ml+2ml)/2ml、C=g/mlまたはml/mlでの濃度、1XVU=(min-1)でみかけの速度整数を5だけ変化させることができる酵素量）により算出した。
キシラナーゼ活性（XUによる）を、係属中の特許出願、PCT/EP94/04312の実施例２（工程１）に記載された分析工程を用いて、pH7、温度65℃で決定した。
３．６．１ キシラナーゼ試験
アゾ−小麦−キシラン（登録商標）の染みを綿の（EMPA art.nr 221）生地につけた。生地を上記のように約40℃で洗浄した。洗浄性の数値を、反射測定の結果から計算した。洗浄試験の洗浄性の結果を、LIQUID TIDE（登録商標）については表３に、ARIEL ULTRA（登録商標）については表４に示す。
Figure 0004680967
上記の結果から明らかなように、キシラナーゼは、洗剤がプロテアーゼおよびアミラーゼを含有している場合でも、改善された洗浄結果を提供した。
Figure 0004680967
３．６．２
Liquid Tide（登録商標）についての3.6.1の実験を、洗浄温度25℃で再現した。結果を表５に示す：
Figure 0004680967
３．６．３
キシラナーゼはさらに、Launderometer洗浄試験でも試験された。5 x 5cmの綿の（EMPA art.NR.221）生地を、上記のようにアゾ−小麦−アラビノキシラン（登録商標）で汚した。生地をLaunderometerで38℃、20分間洗浄した。Tide Powder（登録商標）を洗剤として用いた。洗浄工程の間、ステンレススチールボール（15）および、２つのきれいな、10cm x 10cmのEMPA art. NR. 221見本を、現実の洗濯洗浄用途の条件に似せるために用いた。洗浄の後、生地を風乾し、試験布地の反射性を、グリーンライトフィルターを備えたPhotovolt photometer Model 577を用いて試験した。実施例２に記載されているものと同様の反射性測定の結果から、洗浄性が計算された。洗浄性の結果を表６に示す：
Figure 0004680967
３．６．４
キシラナーゼをさらに、pre-spot試験により試験した。アゾ−小麦−アラビノキシラン（登録商標）の染みを、上記のように綿の（EMPA art.nr.221）生地上につけた。いくらかの量の酵素活性（50mM、pH5.5のクエン酸バッファー中の酵素溶液1ml）を、汚された綿にスポットし、30分間、約20℃で保温した。この保温の後、生地を3.6.3で記述されたようにLaunderometerを用いてTide Powder中、38℃で洗浄した。洗浄性の結果を表７に示す。
Figure 0004680967
キシラナーゼは、pre-spot組成物として用いられた場合にも改善された洗浄結果を提供した。
３．７．１ リケナーゼの試験
アゾ−大麦−グルカン（登録商標）の染みを、綿の（EMPA nr.221）生地につけた。生地をＬiquid Tide（登録商標）で上記のように、約40℃で洗浄した。洗浄性の数値を以前に記述されたものと同じ反射性測定から算出した。洗浄性の結果を表８に示す：
Figure 0004680967
３．７．２
リケナーゼはさらに、Launderometer試験でも試験された。5 x 5cmの、綿の（EMPA art.NR.221）生地をアゾ−大麦−グルカン（登録商標）で上記のように汚した。生地を、Launderometer中、20分間38℃で洗浄した。洗剤としてTide Powder（登録商標）を用いた。洗浄工程の間、ステンレススチールボール（15）および、２つのきれいな、１０ｃｍ ｘ １０ｃｍのEMPA art. NR. 221見本を、現実の洗濯洗浄用途の条件に似せるために用いた。洗浄の後、生地を風乾し、試験布地の反射性を、グリーンライトフィルターを備えたPhotovolt photometer Model 577を用いて試験した。実施例２に記載されているものと同様の反射性測定の結果から、洗浄性が計算された。洗浄性の結果を表９に示す：
Figure 0004680967
上記から明らかなように、リケナーゼは改善された洗浄結果を提供する。
３．８．１ マンナナーゼの試験
コンゴーレッドで着色されたグアールガムの染みについて、マンナナーゼ試験を行った。前述のように、Calgonit Flussig（登録商標）について、染みをガラスにつけて洗浄を40℃で行った。洗浄実験の結果をパネルで示す（マイナスが多いほど汚れがひどく、＋が多いほどきれいである）。表１０を参照されたい：
Figure 0004680967
３．８．２
実験をサラダドレッシング（Thousand Islands（登録商標））で汚したガラスについて繰り返した。結果を表１１に示す：
Figure 0004680967
３．８．３
マンナナーゼを洗濯場洗浄実験でも試験した。マンナンを含むサラダドレッシング（Thousand Islands（登録商標））の染みをポリエステル生地（EMPA art.407）につけた。生地を前述のように４０℃で洗浄した。洗浄試験の洗浄性の結果を表１２に示す：
Figure 0004680967
３．８．４
ガラクトマンナナーゼをpre-spot試験で試験した。サラダドレッシング（Thousand Islands（登録商標））の染みを、上記のように綿の（EMPA art.nr.221）生地上につけた。いくらかの量の酵素活性（50mM、pH7のクエン酸バッファー中の酵素溶液1ml）を、汚された綿にスポットし、30分間、約20℃で保温した。この保温の後、生地を３．６．３で記述されたようにLaunderometerを用いてTide Powder中、38℃で洗浄した。洗浄性の結果を表１３に示す：
Figure 0004680967
上記のマンナナーゼについての、自動皿洗い機、洗濯場試験およびpre-spot実験の結果から明らかなように、マンナナーゼは改善された洗浄結果を提供した。
実施例４
アゾ−小麦−アラビノキシラン（登録商標）およびアゾ−大麦−グルカン（登録商標）（両方ともMegazymeより得た）の混合物の染みを、実施例３で記述したように綿生地につけた。生地を、Liquid Tide（登録商標）を洗剤として用いて、20分間40℃で洗浄した（実施例３．２の試験システムを用いた）。（量：洗剤1g/l、GH=5）。実施例２に記載されているものと同様の反射性測定の結果から、洗浄性が計算された。洗浄性の結果を表１４に示す：
Figure 0004680967
実施例５
25cm2 のNR.CS-8 CFT-綿見本（これらは、草の染みで汚されている標準的な見本であり、CFTで入手できる）を用いてpre-spot実験を行った。112BGLUのバシラス・アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens)由来のリケナーゼ（50mM、pH7のクエン酸バッファー中の酵素溶液1ml）を、汚された綿にスポットし、30分間、約20℃で保温した。この保温の後、生地をLaunderometerを用いてTide Powder中、38℃で洗浄した。洗浄工程の間、ステンレススチールボール（15）および、２つのきれいな、10cm x 10cmのEMPA art. NR. 221見本を、現実の洗濯洗浄用途の条件に似せるために用いた。洗浄の後、生地を風乾し、試験布地の反射性を、グリーンライトフィルターを備えたPhotovolt photometer Model 577を用いて試験した。実施例２に記載されているものと同様の反射性測定の結果から、洗浄性が計算された。洗浄性の結果を表１５に示す：
Figure 0004680967
実施例６
株C11SB.G17（CBS480.95）由来のマンナナーゼの至適ｐＨ
株C11SB.G17（CBS480.95）由来のマンナナーゼを実施例３．４に従って得た。以下のマンナナーゼ活性測定をこの酵素のｐＨ至適を決定するために用いた。
異なったpHでの（エンド）マンナナーゼの活性の指標として（0.5%）グアールガム溶液の粘度の初期の減少を用いた。
保温（60℃）時の粘度減少を、連続（断続）的に、以下に述べる特別な装置を用いて測定した。
圧力変換機（圧力の変化を測定する道具）をGilson model22試料交換機の吸い込みライン（ポリエチレンチューブ）にＴ型にフィットさせた。試料交換機の第２の変更点は吸い込みラインのキャピラリーのフィッティングである。
（粘性）溶液をキャピラリーを通して吸い込むことにより、変換機は圧力降下を測定し、それは溶液の粘度と相関している。マンナナーゼ活性によって引き起こされる粘度の減少は、保温からの採取物をキャピラリーを通して吸い込むことにより（断続）連続的に測定することが可能である。
これらの測定の結果を相対活性として表１６に示す：
Figure 0004680967
他の実施態様
１．植物細胞壁を分解することが可能な１以上の物質を含む組成物であるが、１以上のセルラーゼのみが植物細胞壁分解物質として含まれている組成物ではないことを特徴とする洗浄用組成物。
２．前記物質が植物細胞壁分解酵素（CWDE）またはその断片または派生体であることを特徴とする実施形態１記載の組成物。
３．前記植物細胞壁分解酵素がセルラーゼ、ペクチナーゼまたはヘミセルラーゼであることを特徴とする実施形態２記載の組成物。
４．少なくともセルラーゼ、ヘミセルラーゼまたはペクチナーゼ成分を含んでいることを特徴とする前記実施形態何れかに記載の組成物。
５．前記セルラーゼがエンドグルカナーゼ、エキソグルカナーゼまたはベータグリコシダーゼであることを特徴とする前記実施形態何れかに記載の組成物。
６．前記ペクチナーゼがペクチンエステラーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチン酸リアーゼ、エンドガラクツロナーゼ、エンドポリガラクツロナーゼまたはラムノガラクツロナーゼであることを特徴とする前記実施形態何れかに記載の組成物。
７．前記ヘミセルラーゼが、キシラナーゼ、アラビノフラノシダーゼ、アセチルキシランエステラーゼ、グルクロニダーゼ、フェルラ酸エステラーゼ、クマル酸エステラーゼ、エンドガラクタナーゼ、マンナナーゼ、リケナーゼ、エンドまたはエキソアラビナナーゼまたはエキソガラクタナーゼであることを特徴とする前記実施形態何れかに記載の組成物。
８．前記ヘミセルラーゼがキシラナーゼであることを特徴とする実施形態７記載の組成物。
９．前記キシラナーゼがアルカリキシラナーゼであることを特徴とする実施形態８記載の組成物。
10．前記ヘミセルラーゼがマンナナーゼであることを特徴とする実施形態７記載の組成物。
11．前記マンナナーゼがアルカリマンナナーゼであることを特徴とする実施形態１０記載の組成物。
12．前記ヘミセルラーゼがリケナーゼであることを特徴とする実施形態７記載の組成物。
13．対象または表面を洗浄する方法であって、当該対象又は表面に前記実施形態何れか１記載の組成物と接触させ、洗浄を生ぜしめることから成る方法。
14．前記洗浄が、望ましくない野菜を起源とする残存物を除去することに関与していることを特徴とする実施形態１３記載の方法。
15．前記組成物がキシラナーゼ、アラビノフラノシダーゼ、アセチルキシランエステラーゼ、グルクロニダーゼ、フェルラ酸エステラーゼ、クマル酸エステラーゼ、ペクチンエステラーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチン酸リアーゼ、エンドガラクツロナーゼ、エンドポリガラクツロナーゼ、ラムノガラクツロナーゼ、エンドグルカナーゼ、エキソグルカナーゼ、ベータグリコシダーゼ、エンドガラクタナーゼ、マンナナーゼ、リケナーゼ、エンドまたはエキソアラビナナーゼまたはエキソガラクタナーゼであることを特徴とする実施形態１３または１４記載の方法。
16．前記キシラナーゼがアルカリキシラナーゼであることを特徴とする実施形態１５記載の方法。
17．前記マンナナーゼがアルカリマンナナーゼであることを特徴とする実施形態１５記載の方法。
18．前記キシラナーゼが微生物から、好ましくはアスペルギルス属（Aspergillus）、ディスポロトリカム属（Disporotrichum）、またはバシラス属（Bacillus）から得られるものであることを特徴とする実施形態８記載の組成物。
19．前記リケナーゼが微生物から、好ましくはバシラス属から得られたことを特徴とする実施形態１２記載の組成物。
20．前記マンナナーゼが微生物から、好ましくは株C11SB.G17（CBS480.95）から得られるものであることを特徴とする実施形態１０記載の組成物。
21．キシラナーゼ、アラビノフラノシダーゼ、アセチルキシランエステラーゼ、グルクロニダーゼ、フェルラ酸エステラーゼ、クマル酸エステラーゼ、エンドガラクタナーゼ、マンナナーゼ、リケナーゼ、エンドまたはエキソアラビナナーゼ、およびエキソガラクタナーゼより成る群から選択されるヘミセルラーゼを含む、織物から野菜起源の染みを除去するための洗浄組成物。
22．界面活性剤をさらに含むことを特徴とする実施形態２１記載の組成物。
23．セルラーゼまたはペクチナーゼをさらに含むことを特徴とする実施形態２１または２２記載の組成物。
24．前記セルラーゼが、エンドグルカナーゼ、エキソグルカナーゼまたはベータグリコシダーゼであることを特徴とする実施形態２３記載の組成物。
25．前記ペクチナーゼが、ペクチンエステラーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチン酸リアーゼ、エキソポリガラクツロナーゼ、エンドポリガラクツロナーゼまたはラムノガラクツロナーゼであることを特徴とする実施形態２３記載の組成物。
26．前記ヘミセルラーゼがキシラナーゼであることを特徴とする実施形態２１から２５いずれか１記載の組成物。
27．前記キシラナーゼがアルカリキシラナーゼであることを特徴とする実施形態２６記載の組成物。
28．前記ヘミセルラーゼがマンナナーゼであることを特徴とする実施形態２１から２５いずれか１項記載の組成物。
29．前記マンナナーゼがアルカリマンナナーゼであることを特徴とする請求２８記載の組成物。
30．前記ヘミセルラーゼがリケナーゼであることを特徴とする実施形態２１から２５いずれか１記載の組成物。
31．前記キシラナーゼが、アスペルギルス属、ディスポロトリカム属、またはバシラス属から得られたキシラナーゼであることを特徴とする実施形態２６または２７記載の組成物。
32．前記マンナナーゼが、微生物株C11SB.G17（CBS 480.95）から得られたマンナナーゼであることを特徴とする実施形態２８または２９記載の組成物。
33．前記リケナーゼが、バシラス属から得られたリケナーゼであることを特徴とする実施形態３０記載の組成物。
34．織物から野菜起源の染みを除去する方法であって、織物と、キシラナーゼ、アラビノフラノシダーゼ、アセチルキシランエステラーゼ、グルクロニダーゼ、フェルラ酸エステラーゼ、クマル酸エステラーゼ、エンドガラクタナーゼ、マンナナーゼ、リケナーゼ、エンドまたはエキソアラビナナーゼ、およびエキソガラクタナーゼより成る群から選択されるヘミセルラーゼを含む組成物とを接触させることを含む方法。
35．前記組成物が、界面活性剤をさらに含むことを特徴とする実施形態３４記載の方法。
36．前記組成物が、セルラーゼまたはペクチナーゼをさらに含むことを特徴とする実施形態３４または３５記載の方法。
37．前記セルラーゼが、エンドグルカナーゼ、エキソグルカナーゼまたはベータグリコシダーゼであることを特徴とする実施形態３６記載の方法。
38．前記ペクチナーゼが、ペクチンエステラーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチン酸リアーゼ、エキソポリガラクツロナーゼ、エンドポリガラクツロナーゼまたはラムノガラクツロナーゼであることを特徴とする実施形態３６記載の方法。
39．前記ヘミセルラーゼがキシラナーゼであることを特徴とする実施形態３４から３８いずれか１記載の方法。
40．前記キシラナーゼがアルカリキシラナーゼであることを特徴とする実施形態３９記載の方法。
41．前記ヘミセルラーゼがマンナナーゼであることを特徴とする実施形態３４から３８いずれか１記載の方法。
42．前記マンナナーゼがアルカリマンナナーゼであることを特徴とする実施形態４１記載の方法。
43．前記ヘミセルラーゼがリケナーゼであることを特徴とする実施形態３４から３８いずれか１記載の方法。
44．前記キシラナーゼが、アスペルギルス属、ディスポロトリカム属、またはバシラス属から得られたキシラナーゼであることを特徴とする実施形態３９または４０記載の方法。
45．前記マンナナーゼが、微生物株C11SB.G17（CBS 480.95）から得られたマンナナーゼであることを特徴とする実施形態４１または４２記載の方法。
46．前記リケナーゼが、バシラス属から得られたリケナーゼであることを特徴とする実施形態４３記載の方法。

Claims (20)

  1. Ａ）界面活性剤；
    Ｂ）ペクチナーゼ；
    Ｃ）キシラナーゼ、アラビノフラノシダーゼ、アセチルキシランエステラーゼ、グルクロニダーゼ、フェルラ酸エステラーゼ、クマル酸エステラーゼ、エンドガラクタナーゼ、マンナナーゼ、リケナーゼ、エンドまたはエキソアラビナナーゼ、エキソガラクタナーゼ、およびそれらの混合物より成る群から選択されるヘミセルラーゼ；および
    Ｄ）ビルダー、漂白剤、アミラーゼ、プロテアーゼ、およびそれらの混合物より成る群から選択される追加の材料；から成る、織物から野菜起源の染みを除去するための洗浄組成物（但し、セルラーゼを含むものを除く）。
  2. 前記ペクチナーゼが、ペクチンエステラーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチン酸リアーゼ、エキソポリガラクツロナーゼ、エンドポリガラクツロナーゼまたはラムノガラクツロナーゼであることを特徴とする請求項１記載の組成物。
  3. 前記ヘミセルラーゼがキシラナーゼであることを特徴とする請求項１または２記載の組成物。
  4. 前記キシラナーゼがアルカリキシラナーゼであることを特徴とする請求項３記載の組成物
  5. 前記ヘミセルラーゼがマンナナーゼであることを特徴とする請求項１または２記載の組成物。
  6. 前記マンナナーゼがアルカリマンナナーゼであることを特徴とする請求５記載の組成物。
  7. 前記ヘミセルラーゼがリケナーゼであることを特徴とする請求項１または２記載の組成物。
  8. 前記キシラナーゼが、アスペルギルス属、ディスポロトリカム属、またはバシラス属から得られたキシラナーゼであることを特徴とする請求項３または４記載の組成物。
  9. 前記マンナナーゼが、微生物株C11SB.G17（CBS 480.95）から得られたマンナナーゼであることを特徴とする請求項５または６記載の組成物。
  10. 前記リケナーゼが、バシラス属から得られたリケナーゼであることを特徴とする請求項７記載の組成物。
  11. 織物から野菜起源の染みを除去する方法であって、織物と組成物とを接触させる工程を含み、該組成物が、
    Ａ）界面活性剤；
    Ｂ）ペクチナーゼ；
    Ｃ）キシラナーゼ、アラビノフラノシダーゼ、アセチルキシランエステラーゼ、グルクロニダーゼ、フェルラ酸エステラーゼ、クマル酸エステラーゼ、エンドガラクタナーゼ、マンナナーゼ、リケナーゼ、エンドまたはエキソアラビナナーゼ、エキソガラクタナーゼ、およびそれらの混合物より成る群から選択されるヘミセルラーゼ；および
    Ｄ）ビルダー、漂白剤、アミラーゼ、プロテアーゼ、およびそれらの混合物より成る群から選択される追加の材料；から成る（但し、セルラーゼを含むものを除く）ことを特徴とする方法。
  12. 前記ペクチナーゼが、ペクチンエステラーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチン酸リアーゼ、エキソポリガラクツロナーゼ、エンドポリガラクツロナーゼまたはラムノガラクツロナーゼであることを特徴とする請求項１１記載の方法。
  13. 前記ヘミセルラーゼがキシラナーゼであることを特徴とする請求項１１または１２記載の方法。
  14. 前記キシラナーゼがアルカリキシラナーゼであることを特徴とする請求項１３記載の方法。
  15. 前記ヘミセルラーゼがマンナナーゼであることを特徴とする請求項１１または１２記載の方法。
  16. 前記マンナナーゼがアルカリマンナナーゼであることを特徴とする請求項１５記載の方法。
  17. 前記ヘミセルラーゼがリケナーゼであることを特徴とする請求項１１または１２記載の方法。
  18. 前記キシラナーゼが、アスペルギルス属、ディスポロトリカム属、またはバシラス属から得られたキシラナーゼであることを特徴とする請求項１３または１４記載の方法。
  19. 前記マンナナーゼが、微生物株C11SB.G17（CBS 480.95）から得られたマンナナーゼであることを特徴とする請求項１５または１６記載の方法。
  20. 前記リケナーゼが、バシラス属から得られたリケナーゼであることを特徴とする請求項１７記載の方法。
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