DE69001131T2

DE69001131T2 - Verhinderung der farbstoffuebertragung.

Info

Publication number: DE69001131T2
Application number: DE9090915097T
Authority: DE
Inventors: Ture Damhus; Ole Kirk; Gitte Pedersen; Garcia Venegas
Original assignee: Novo Nordisk AS; Procter and Gamble Co
Current assignee: Novozymes Bagsvaerd Dk Procter & Gamble AS
Priority date: 1989-10-13
Filing date: 1990-10-12
Publication date: 1993-08-19
Anticipated expiration: 2010-10-13
Also published as: PT95553A; DE69001131T3; KR920703800A; WO1991005858A1; GR3035118T3; DE69010691T2; FI921606L; DK0497794T3; EP0495836A1; CN1051600A; CA2067748A1; PT95553B; ES2040131T5; PE14291A1; EP0495836B2; FI921315A0; JPH05503542A; FI921315L; EP0497794B1; DE69010691D1

Description

ERFINDUNGSGEBIET

Die vorliegende Erfindung betrifft ein enzymatisches Verfahren zur Hemmung der Farbstoffübertragung von einem gefärbten Gewebe auf ein anderes Gewebe während des Waschens, ein Bleichmittel zur Verwendung in dem Verfahren und ein Verfahren zum Bleichen von Farbstoffen in Lösung.

HINTERGRUND DER ERFINDUNG

Die Verwendung von Bleichmitteln in Waschverfahren und als Bestandteile von Waschmittelzusammensetzungen ist in der Technik gut bekannt. So werden Bleichmittel in einen Großteil der kommerziell erhältlichen Waschmittelzusammensetzungen eingemischt oder als Bestandteile solcher verkauft. Wichtige herkömmliche Bleichmittel, die in Waschmittelzusammensetzung eingemischt werden, sind Verbindungen, die als Vorläufer von Wasserstoffperoxid wirken, das im Verlauf des Waschverfahrens gebildet wird. Perborate und Percarbonate sind die wichtigsten Beisiele für Verbindungen, die als Bleichmittel eingesetzt werden und die auf diese Art eine Bleichwirkung ausüben. Der detaillierte Mechanismus des Bleichens mit Hilfe dieser Bleichmittel ist gegenwärtig nicht bekannt, aber es wird allgemein angenommen, daß das während des Waschens gebildete Wasserstoffperoxid gefärbte Substanzen (die für Flecke auf den Gewebe verantwortlich sind) durch Oxidation in nicht-gefäbrte Materialien umwandelt und daß ein Teil der Oxidation der gefärbten Substanzen auch aufgrund ihrer direkten Wechselwirkung mit Perborat oder Percarbonat stattfinden kann.
Ein Nachteil dieser üblicherweise verwendeten Bleichmittel ist, daß sie bei niedrigeren Temperaturen, bei denen gefärbte Gewebe üblicherweise gewaschen werden, nicht besonders effizient sind. Ihre Effizienz kann durch die Verwendung von Aktivatoren (z.B. Anhydride, Ester oder Imide organischer Säuren) erhöht werden, die zur Bildung von Persäuren führen.
Abgesehen davon, daß sie zum Bleichen von Flecken auf Gewebe eingesetzt werden, sind solche herkömmlichen Bleichmittel auch dafür vorgeschlagen worden, daß sie verhindern, daß überschüssige Farbstoffe aus gefärbten Geweben, die aus den Geweben auslaugen, wenn diese gewaschen werden, sich auf anderen Geweben absetzen, die in derselben Wäsche vorhanden sind (dieses Phänomen ist allgemein bekannt als Farbstoffübertragung). Das Problem der Farbstoffübertragung ist natürlich am augenfälligsten, wenn weiße oder hellgefärbte Gewebe zusammen mit Geweben einer dunkleren Farbe gewaschen werden, aus denen Farbstoff während des Waschens ausgelaugt wird.
Es ist jedoch festgestellt worden, daß die gegenwärtig eingesetzten Bleichmittel, ob aktiviert oder nicht, nicht besonders effektiv darin sind, Farbstoffübertragung zu hemmen, möglicherweise weil die Geschwindigkeit, mit der sie gelöste Farbstoffe oxidieren, ziemlich langsam ist. Andererseits sind Persäuren, die aus den Bleichaktivatoren gebildet werden, gegen Farbstoffe auf Gewebe aktiv, so daß sie Entfärbung des fraglichen Gewebes bewirken.
US 4,077,768 offenbart die Verwendung von Eisenporphin, Häminchlorid oder Eisenphthalocyanin oder Derivaten derselben zusammen mit Wasserstoffperoxid zur Hemmung der Farbstoffübertragung. Es ist angegeben, daß diese Verbindungen als Katalysatoren für den Bleichprozeß wirken, wodurch sie eine Steigerung in der Geschwindigkeit bewirken, mit der gelöste Farbstoffe oxidiert (oder, in anderen Worten, gebleicht) werden, ohne irgendwelche Entfärbung des Farbstoffes in Gewebe zu bewirken. Diese Katalysatoren werden jedoch durch die Gegenwart von überschüssigem Wasserstoffperoxid zerstört, was es notwendig macht, die Freisetzung von Wasserstoffperoxid so zu steuern, daß nur die Menge an Wasserstoffperoxid, die benötigt wird, um die Hemmung der Farbstoffübertragung zu bewirken, im Waschwasser zu irgendein gegebenen Zeitpunkt vorhanden sein sollte. Solche gesteuerte Freisetzung des Bleichmittels kann schwierig zu erreichen sein.

ZUSAMMENFASSUNG DER ERFINDUNG

Es ist überraschenderweise als möglich festgestellt worden, gefärbte Substanzen, die in einer Waschlaugenlösung aus gefärbten Textilien oder aus mit einem Farbstoff verschmutzten Textilien ausgelaugt werden, zu bleichen, wodurch verhindert wird, daß die fragliche gefärbte Substanz sich auf anderen Textilien in der Waschlauge absetzt, wenn Enzyme, die Wasserstoffperoxid oder molekularen Sauerstoff für die Oxidation von organischen oder anorganischen Substanzen, einschließlich gefäbrten Substanzen, verwenden, zur Waschlauge zugesetzt werden. Solche Enzyme werden üblicherweise als Peroxidasen bzw. Oxidasen bezeichnet.
Demgemäß betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Hemmung der Übertragung eines Textilfarbstoffes von einem gefärbten Gewebe auf ein anderes Gewebe, wenn besagte Gewebe zusammen in einer Waschlauge gewaschen und/oder gespült werden, dadurch gekennzeichnet, daß es umfaßt:
1) a) Zusetzen eines Enzyms, das Peroxidaseaktivität zeigt, zur Waschlauge, in der besagte Gewebe gewaschen und/oder gespült werden, und
b) Zusetzen von Wasserstoffperoxid, einem Wasserstoffperoxid-Vorläufer oder einem enzymatischen System, das in der Lage ist, Wasserstoffperoxid zu erzeugen, zu Beginn oder während des Wasch- und/oder Spülprozesses,
oder
2) Zugeben eines Enzyms, das Oxidaseaktivität auf Phenolverbindungen zeigt.
Im vorliegenden Zusammenhang wird der Ausdruck "Enzym, das Peroxidaseaktivität zeigt" so verstanden, daß er ein Enzym mit einer Wirkungsweise angibt, die ähnlich ist zu derjenigen einer Peroxidase, und wird synonym damit verwendet werden. In ähnlicher Weise wird der Ausdruck "Enzym, das Oxidaseaktivität zeigt" so verstanden, daß er ein Enzym mit einer ähnlichen Wirkungsweise zu derjenigen einer Oxidase angibt, und wird im folgenden als synonym damit verstanden. Geeignete Oxidasen sind diejenigen, die auf aromatischen Verbindungen, wie etwa Phenolen und verwandten Substanzen, wirken.
Ein oder mehrere Substrate für das Enzym werden zu Beginn oder während des Wasch- und/oder Spülprozesses zugegeben, wenn das Enzym eines mit Peroxidaseaktivität ist. Im Falle von Oxidasen ist üblicherweise molekularer Sauerstoff in genügenden Mengen vorhanden.
Im Stand der Technik ist sehr wohl erkannt worden (vgl. z.B. B.C. Saunders et al., Peroxidase, London, 1964, S. 10 ff.), daß Peroxidasen auf verschiedenen Amino- und Phenolverbindungen wirken, was zur Produktion einer Farbe führt. Im Hinblick darauf muß es als überraschend angesehen werden, daß Peroxidasen (und bestimmte Oxidasen) auch eine solche Wirkung auf gefärbte Substanzen in Lösung ausüben, daß Farbstoffübertragung gehemmt wird. Obgleich der Mechanismus, der die Fähigkeit dieser Enzyme bestimmt, die Hemmung von Farbstoffübertragung zu bewirken, noch nicht aufgeklärt worden ist, glaubt man gegenwärtig, daß die Enzyme wirken, indem Wasserstoffperoxid oder molekularer Sauerstoff reduziert und die gefärbte Substanz (Donorsubstrat), die in der Waschlauge gelöst oder dispergiert ist, oxidiert wird, wodurch entweder eine farblose Substanz erzeugt wird oder eine Substanz bereitgestellt wird, die nicht am Gewebe adsorbiert wird. Diese Reaktion ist im Reaktionsschema 1 unten (für Peroxidase) und Reaktionsschema 2 unten (für Oxidasen, die für den vorliegenden Zweck brauchbar sind) dargestellt

Reaktionsschema 1:

Donorsubstrat + H&sub2;O&sub2; -> oxidierter Donor + 2 H&sub2;O

Reaktionsschema 2:

Donorsubstrat + O&sub2; -> oxidierter Donor + 2 H&sub2;O
Es ist früher berichtet worden, daß Peroxidasen bestimmte Pigmente entfärben können (vgl. z.B. W. Schreiber, Biochem. Biophys. Res. Commun. 63 (2), 1975, S. 509-514, der den Abbau von 3-Hydroxyflavon durch Meerrettichperoxidase beschreibt; A. Ben Aziz, Phytochemistry 10, 1971, S. 1445-1452, der das Bleichen von Carotin mit Hilfe einer Peroxidase beschreibt; und B.P. Wasserman, J. Food Sci. 49, 1984, S. 536-538, der die Entfärbung von Betalain durch Meerrettichperoxidase beschreibt). Ben Aziz et al. und Wasserman et al. stellen die Gleichwirkung von Peroxidase auf Carotin bzw. Betalain als ein Problem dar, wenn diese Pigmente als Nahrungsmittelfarbstoffe verwendet werden, dem entgegengewirkt werden muß, indem ein Antioxidationsmittel in das fragliche Nahrungsmittel eingemischt wird. Sie betrachten somit nicht die Peroxidase-vermittelte Bleichung dieser Pigmente als etwas, daß selbst irgendeine praktische Nützlichkeit hätte.
Obgleich diese Veröffentlichungen Testmethoden beschreiben, mit denen die entsprechenden Pigmente mit dem Enzym in Lösung inkubiert werden, sind die fraglichen Pigmente alles reine Verbindungen natürlichen Ursprungs und werden auch ohne weiteres von den üblicherweise in moderne Waschmittel eingemischten Bleichmitteln gebleicht (vgl. z.B. Second World Conference on Detergents, A.R. Baldwin (Hrg.), American Oil Chemist's Society, 1978, S. 177-180).
Im Gegensatz dazu sind die allgemein verwendeten Textilfarbstoffe, wenn sie in Waschlaugen gelöst oder dispergiert sind, im allgemeinen gegenüber Oxidation durch atmosphärischen Sauerstoff und auch, zu einem größeren oder geringeren Umfang, gegenüber den gegenwärtig in Waschmitteln verwendeten Bleichmitteln resistent, die, wie in US 4,077,768 angemerkt, ineffiziente Hemmungsmittel für Farbstoffübertragung sind, da sie auf dispergierte oder gelöste Farbstoffe zu langsam wirken. Unter diesen Umständen muß es als überraschend angesehen werden, daß die im vorliegenden Verfahren verwendeten Enzyme tatsächlich in der Lage sind, diese Farbstoffe zu oxidieren. Andere üblicherweise verwendete Bleichmittel, die eine Wirkung auf Textilfarbstoffe in Lösung oder Dispersion haben können, z.B. Hypochlorit, greifen auch Farbstoff auf oder in den Geweben an, war zu einer Entfärbung derselben führt. Es ist ein wichtiger Nachteil der im Verfahren der Erfindung verwendeten Enzyme, daß sie keinerlei spürbare Farbverschlechterung im gefärbten Gewebe selbst bewirken. Ein umfassender Katalog üblicherweise verwendeter Textilfarbstoffe, sowohl synthetisch (wie etwa Azo-Farbstoffe) als auch natürlich oder naturidentisch (womit eine Substanz gemeint ist, die synthetisch hergestellt wird, aber in Struktur und Eigenschaften identisch mit der natürlichen Verbindung ist), z.B. Indigo, ist in Color Index, 3. Ausg., Vol. 1-8, zu finden.
In einer anderen Hinsicht betrifft die vorliegende Erfindung ein Verfahren zum Bleichen von Textilfarbstoffen in Lösung oder Dispersion, das dadurch gekennzeichnet ist, daß es den Zusatz von:
1) a) einem Enzym, das Peroxidaseaktivität zeigt, und
b) Wasserstoffperoxid, einem Wasserstoffperoxid-Vorläufer oder einem enzymatischen System, das in der Lage ist, Wasserstoffperoxid zu erzeugen,
oder
2) einem Enzym, das Peroxidaseaktivität auf Phenolverbindungen zeigt,
zu besagter Lösung oder Dispersion umfaßt.
Es wird erwogen, daß, abgesehen davon, daß sie darin brauchbar ist, die Farbstoffübertragung während eines Wasch- oder Spülprozesses zu hemmen, die Fähigkeit dieser Enzyme, Farbstoffe in Lösung zu bleichen, sie auch brauchbar dafür machen kann, Abwasser aus der Textilindustrie zu behandeln, was einen Teil eines Abfallentsorgungsverfahren ausmacht.
In einem weiteren Hinsicht betrifft die vorliegende Erfindung ein Bleichmittel zur Hemmung der Übertragung eines Textilfarbstoffes von einem gefärbten Gewebe auf ein anderes Gewebe, wenn besagte Gewebe zusammen in einer Waschlauge gewaschen und/oder gespült werden, das dadurch gekennzeichnet ist, daß es umfaßt:
1) a) ein Enzym, das Peroxidaseaktivität zeigt, und
b) Wasserstoffperoxid, einen Wasserstoffperoxid-Vorläufer oder ein enzymatisches System, das in der Lage ist, Wasserstoffperoxid zu erzeugen.
Schließlich betrifft die Erfindung einen enzymatischen Waschmittelzusatz in Form eines nicht-staubenden Granulats, einer stabilisierten Flüssigkeit oder eines geschützten Enzyms, der dadurch gekennzeichnet ist, daß er ein Enzym umfaßt, das Peroxidaseaktivität auf Phenolverbindungen zeigt.
Abgesehen von dieser Brauchbarkeit, kann das Bleichmittel auch bei einer Behandlung von Abwasser aus der Textil- und möglicherweise auch anderen Industrien eingesetzt werden, wie oben angegeben.

DETAILLIERTE OFFENBARUNG DER ERFINDUNG

Beispiele geeigneter Oxidasen, die auf aromatischen, insbesondere Phenol-, z.B. Polyphenol-Verbindungen wirken, sind Chatechol-Oxidase (EC 1.10.3.1) oder Laccase (EC 1.10.3.2). Aus Gründen der Bequemlichkeit werden solche Oxidasen und Peroxidasen im folgenden kollektiv als Bleichenzyme bezeichnet.
Bleichenzyme, die für den vorliegenden Zweck eingesetzt werden können, können isoliert werden aus oder sind produzierbar von Pflanzen (z.B. Meerrettich-Peroxidase) oder Mikroorganismen, wie etwa Pilzen oder Bakterien. Einige bevorzugte Pilze schließen Stämme ein, die zur Unterabteilung Deuteromycotina, Klasse Hyphomycetes gehören, z.B. Fusarium, Humicola, Tricoderma, Myrothecium, Verticillum, Arthromyces, Caldariomyces, Ulocladium, Embellisia, Cladosporium oder Dreschlera, insbesondere Fusarium oxysporum (DSM 2672), Humicola insolens, Trichoderma resii, Myrothecium verrucana (IFO 6113), Verticillum alboatruin, Verticillum dahlie, Arthromyces ramosus (FERM P- 7754), Caldariomyces fumago, Ulocladium chartarum, Embellisia alli oder Dreschlera halodes.
Andere bevorzugte Pilze schließen Stämme ein, die zur Unterabteilung Basidiomycotina, Klasse Basidiomycetes gehören, z.B. Coprinus, Phanerochaete, Coriolus oder Trametes, insbesondere Coprinus cinereus f. microsporus (IFO 8371), Coprinus macrorhizus, Phanerochaete chrysosporium (z.B. NA-12) oder Coriolus versicolor (z.B. PR4 28-A).
Weitere bevorzugte Pilze schließen Stämme ein, die zur Unterabteilung Zygomycotina, Klasse Mycoraceae gehören, z.B. Rhizopus oder Mucor, insbesondere Mucor hiemalis.
Einige bevorzugte Bakterien schließen Stämme der Ordnung Actinomycetales ein, z.B. Streptomyces spheroides (ATTC 23965), Streptomyces thermoviolaceus (IFO 12382) oder Streptoverticillum verticillium ssp. verticillium.
Andere bevorzugte Bakterien schließen Bacillus pumillus (ATCC 12905), Bacillus stearothermophilus, Rhodobacter sphaeroides, Rhodomonas palustri, Streptococcus lactis, Pseudomonas purrocinia (ATCC 15958) oder Pseudomonas fluorescens (NBRRL B-11) ein.
Andere potentielle Quellen für brauchbare Bleichenzyme (insbesondere Peroxidasen) sind in B.C. Saunders et al., aaO, S. 41-43, aufgelistet.
Verfahren zur Herstellung von Enzymen, die gemäß der Erfindung verwendet werden können, sind im Stand der Technik beschrieben, vgl. z.B. FEBS Letters 1625, 173(1), Applied and Environmental Microbiology, Feb. 1985, S. 273-278, Applied Microbiol. Biotechnol. 26, 1987, S. 158-163, Biotechnology Letters 9(5), 1987, S. 357-360, Nature 326, 2. April 1987, FEBS Letters 4270, 209(2), S. 321, EP 179 486, EP 200 565, GB 2 167 421, EP 171 074 und Agric. Biol. Chem. 50(1), 1986, S. 247.
Besonders bevorzugte Bleichenzyme sind diejenigen, die beim typischen pH von Waschlaugen, d.h. bei einem pH von 6,5 - 10,5, vorzugsweise 6,5 - 9,5 und am bevorzugtesten 7,5 - 9,5 wirksam sind. Solche Enzyme können durch Screening auf die relevante Enzymproduktion durch alkalophile Mikroorganismen z.B. unter Verwendung des ABTS-Tests, der in R.E. Childs und W.G. Bardsley, Biochem. J. 145, 1975, S. 93-103, beschrieben ist, isoliert werden.
Andere bevorzugte Bleichenzyme sind diejenigen, die eine gute Thermostabilität sowie eine gute Stabilität gegenüber üblicherweise verwendeten Waschmittelkomponenten zeigen, wie etwa nicht-ionischen, kationischen oder anionischen Tensiden, Waschmittelbuildern, Phosphaten, etc..
Eine andere Gruppe brauchbarer Bleichenzyme sind Haloperoxidasen, wie etwa Chlor- und Bromperoxidasen.
Das Bleichenzym kann außerdem eines sein, das in einen Verfahren herstellbar ist, welches umfaßt, daß eine Wirtszelle kultiviert wird, die mit einem rekombinanten DNA-Vektor transformiert ist, der eine DNA-Sequenz trägt, die besagtes Enzym kodiert, sowie DNA-Sequenzen, die Funktionen kodieren, die die Expression der DNA-Sequenz, die das Enzym kodiert, in einem Kulturmedium unter Bedingungen ermöglicht, die die Expression des Enzyms ermöglichen, und daß das Enzym aus der Kultur gewonnen wird.
Ein DNA-Fragment, das das Enzym kodiert, kann z.B. durch Aufbau einer cDNA- oder Genombibliothek eines Mikroorganismus, der das interessierende Enzym produziert, wie etwa einer der oben erwähnten Organismen, und Screening auf positive Klone durch herkömmliche Verfahren, wie etwa Hybridisierung an Oligonukleotidsonden, die auf der Grundlage der vollständigen oder teilweisen Aminosäuresequenz des Enzyms synthetisiert sind, oder durch Selektieren auf Klone, die die geeignete Enzymaktivität exprimieren, oder durch Selektieren auf Klone, die ein Protein produzieren, das mit einem Antikörper gegen das native Enzym reaktiv ist, isoliert werden.
Wenn sie erst einmal selektiert ist, kann die DNA-Sequenz in einen geeigneten replizierbaren Expressionsvektor inseriert werden, der geeignete Promotor-, Operator- und Terminator-Sequenzen umfaßt, die es erlauben, daß das Enzym in einem bestimmten Wirtsorganismus exprimiert werden kann, sowie einen Replikationsursprung, der es dem Vektor ermöglicht, sich im fraglichen Wirtsorganismus zu replizieren.
Der resultierende Expressionsvektor kann dann in eine geeignete Wirtszeile transformiert werden, wie etwa in eine Pilzzelle, von der bevorzugte Beispiele Spezies von Aspergillus, bevorzugt Aspergillus oryzae oder Aspergillus niger, sind. Pilzzellen können mit einem Verfahren transformiert werden, das Protoplastenbildung und Transformation der Protoplasten umfaßt, gefolgt von der Regeneration der Zellwand in einer per se bekannten Art und Weise. Die Verwendung von Aspergillus als Wirtsmikroorganismus ist in EP 238 023 (von Novo Industri A/S) beschrieben, deren Inhalt hierdurch durch Bezugnahme miteinbezogen wird.
Alternativ dazu können die Wirtsorganismen ein Bakterium sein, insbesondere Stämme von Streptomyces oder Bacillus oder E. coli. Die Transformation von Bakterienzellen kann gemäß herkömmlichen Methoden durchgeführt werden, z.B. wie bei T. Maniatis et al., Molecular Cloning: A Laborator Manual, Cold Spring Harbor, 1982, beschrieben.
Das Screening auf geeignete DNA-Sequenzen und die Konstruktion von Vektoren kann ebenfalls mit Standardverfahren durchgeführt werden, vgl. T. Maniatis et al., aaO.
Das Medium, das verwendet wird, um die transformierten Wirtszellen zu kultivieren, kann irgendein für das Züchten der fraglichen Wirtszellen geeignetes herkömmliches Medium sein. Das exprimierte Enzym kann geeigneterweise in das Kulturmedium sekretiert werden und kann daraus mit gut bekannten Verfahren gewonnen werden, einschließlich Abtrennen der Zellen vom Medium durch Zentrifugation oder Filtration, Ausfällen proteinhaltiger Bestandteile des Mediums mit Hilfe eines Salzes, wie etwa Ammoniumsulfat, gefolgt durch chromatographische Verfahren, wie etwa Ionenaustauschchromatographie, Affinitätschromatographie oder dergleichen.
Wenn das in der Erfindung eingesetzte Bleichenzym eine Peroxidase ist, kann H&sub2;O&sub2; zu Beginn oder während des Verfahrens zugesetzt werden, z.B. in einer Menge von 0,001-5 mM, insbesondere 0,01-1 mM. Wenn Coprinus-Peroxidase verwendet wird, sind 0,01-0,25 mM H&sub2;O&sub2; bevorzugt, und mit B. pumilus-Peroxidase 0,1- 1 nM H&sub2;O&sub2;.
Wenn das im Verfahren der Erfindung eingesetzte Bleichenzym eine Peroxidase ist, ist es wünschenswert, ein enzymatisches Verfahren zur Wasserstoffperoxid-Bildung zu verwenden. So kann das Verfahren gemäß der Erfindung zusätzlich umfassen, daß ein enzymatisches System (d.h. ein Enzym und ein Substrat dafür) zugesetzt wird, das in der Lage ist, Wasserstoffperoxid zu Beginn oder während des Wasch- und/oder Spülprozesses zu erzeugen.
Eine solche Kategorie von Wasserstoffperoxid erzeugenden Systemen umfaßt Enzyme, die in der Lage sind, molekularen Sauerstoff und ein organisches oder anorganisches Substrat in Wasserstoffperoxid bzw. das oxidierte Substrat umzuwandeln. Diese Enzyme produzieren nur geringe Gehalte an Wasserstoffperoxid, aber sie können mit großem Vorteil im Verfahren der Erfindung eingesetzt werden, da das Vorhandensein von Peroxidase eine effiziente Nutzung des produzierten Wasserstoffperoxids sicherstellt.
Bevorzugte Wasserstoffperoxid erzeugende Enzyme sind diejenigen, die auf billigen und leicht verfügbaren Substraten wirken, die geeigneterweise in Waschmittelzusammensetzung eingemischt werden können. Ein Beispiel eines solchen Substrats ist Glucose, das zur Wasserstoffperoxid-Produktion mit Hilfe von Glucose-Oxidase verwendet werden kann. Andere geeignete Oxidasen sind Urat-Oxidase, Galactose-Oxidase, Alkohol-Oxidase, Amin-Oxidasen, Aminosäure-Oxidasen und Cholesterin-Oxidase.
Es ist überraschenderweise festgestellt worden, daß die Zugabe eines anderen oxidierbaren Substrats (für das im Verfahren der Erfindung verwendete Bleichenzym) zu Beginn oder während des Wasch- und/oder Spülprozesses den Hemmungseffekt der Farbstoffübertragung des verwendeten Bleichenzyms erhöhen kann. Man nimmt an, daß dies der Bildung von kurzlebigen Radikalen oder anderen oxidierten Zuständen dieses Substrats zuzuschreiben ist, die an der Bleichung oder anderen Modifikation der gefärbten Substanz teilnehmen. Beispiele solcher oxidierbaren Substrate sind Metallionen, z.B. Mn&spplus;&spplus;, Halogenidionen, z.B. Chlorid- oder Bromidionen, oder organische Verbindungen, wie etwa Phenole, z.B. p-Hydroxyzimtsäure oder 2,4-Dichlorphenol. Andere Beispiele von Phenolverbindungen, die für den vorliegenden Zweck verwendet werden können, sind diejenigen, die in M. Kato und S. Shimizu, Plant Cell Physiol. 26(7), 1985, S. 1291-1301 (vgl. Table 1 insbesondere) oder B.C. Saunders et al., aaO, S. 141 ff angegeben sind. Die Menge an zuzusetzendem oxidierbaren Substrat liegt geeigneterweise zwischen etwa 1 uM und 1 mM.
Im Verfahren der Erfindung wird das Bleichenzym typischerweise als eine Komponente einer Waschmittelzusammensetzung zugegeben werden. Als solche kann es in die Waschmittelzusammensetzung in Form eines nicht-staubenden Granulats, einer Flüssigkeit, insbesondere einer stabilisierten Flüssigkeit, oder eines geschützten Enzyms eingemischt werden. Nicht-staubende Granulate können hergestellt werden, z.B. wie in US 4,106,991 und 4,661,452 (beide für Novo Industri A/S) offenbart, und können fakultativ mit aus dem Stand der Technik bekannten Methoden beschichtet werden. Flüssige Enzymzubereitungen können z.B. durch Zugabe eines Polyols, wie etwa Propylenglykol, eines Zuckers oder Zuckeralkohols, von Milchsäure oder Borsäure gemäß etablierten Methoden stabilisiert werden. Andere Enzymstabilisatoren sind im Stand der Technik gut bekannt. Geschützte Enzyme können gemäß der Methode, die in EP 238,216 offenbart ist, hergestellt werden. Die Waschmittelzusammensetzung kann auch ein oder mehrere Substrate für das Enzym umfassen.
Die Waschmittelzusammensetzung wird zusätzlich Tenside umfassen, die vom anionischen, nicht-ionischen, kationischen, amphoterischen oder zwitter-ionischen Typ sein können, sowie Gemische dieser Tensidklassen. Typische Beispiele für anionische Tenside sind lineare Alkylbenzolsulfonate (LAS), Alpha- Olefinsulfonate (AOS), Alkoholethoxysulfate (AES) und Alkalimetallsalze natürlicher Fettsäuren.
Die Waschmittelzusammensetzung kann außerdem andere Waschmittelbestandteile enthalten, die aus dem Stand der Technik bekannt sind z.B. Builder, Anti-Korrosionsmittel, Maskierungsmittel, Mittel zur Verhinderung erneuter Schmutzablagerung, Duftstoffe, Enzymstabilisatoren, etc..
Es wird gegenwärtig erwogen, daß im Verfahren der Erfindung das Bleichenzym in einer Menge von 0,01-100 mg Enzym pro Liter Waschlauge zugegeben wird.
Die Waschmittelzusammensetzung kann in jeder geeigneten Form formuliert werden, z.B. als ein Pulver oder eine Flüssigkeit. Das Enzym kann in einem Flüssigwaschmittel durch Einschluß von Enzymstabilsatoren, wie oben angegeben, stabilisiert werden. Flüssigwaschmittel können weiter stabilisierte Wasserstoffperoxid-Vorläufer einschließen. Üblicherweise wird der pH in der Lösung der Wäschmittelzusammensetzung der Erfindung 7-12 und in einigen Fällen 7,0-10,5 sein. Andere Waschmittelenzyme, wie etwa Proteasen, Lipasen oder Amylasen, können in die Waschmittelzusammensetzung eingemischt werden.

BEISPIELE

Farbstoffe wurden geliefert von Aldrich Chemicals. Peroxycarbonsäure-Referenzverbindungen wurden gemäß W.E. Parker, C. Ricciuti, C.L. Ogg und D. Swern, J. Am. Chem. Soc., 77, 4037 (1955) synthetisiert. Spektren wurden aufgenommen auf einem Hewlett Packard 8451 Diodenarray-Spektrophotometer. Die Proben wurden über den Wellenlängenbereich 200 bis 800 nm für 1 Minute gescannt (Spektren wurden alle 6 s aufgenommen). CMP wird unten als Abkürzung benutzt für Peroxidase, die aus Coprinus macrorhizus gewonnen ist (erhalten von Chemical Dynamics). H&sub2;O&sub2; wird synonym mit Wasserstoffperoxid verwendet. 2,4-DCP und PCA werden als Abkürzungen für 2,4-Dichlorphenol und p-Cumarinsäure verwendet,

BEISPIEL 1

Bleichen von Kongorot in Lösung

Zu einer Lösung von Kongorot (0,058 mM, 42 mg/l) Farbstoffgehalt 93 %, was eine Anfangsextinktion bei 486 nm von 2,0 ergibt) in Phosphatpuffer pH 7 (0,1 M) wurden als Bleichmittel entweder 2 mM H&sub2;O&sub2;, 1 mM Peroxyoctansäure oder 2,5 mg/l CMP + 0,25 mM H&sub2;O&sub2; zugegeben. Die Experimente wurden bei 25ºC in 1 cm großen Quartzzellen durchgeführt, die 1 ml enthielten. Wie unten aufgelistet, ergab nur das Peroxidase-System irgendeine Bleichwirkung (aufgezeichnet als beobachtete Veränderung in der Extinktion bei 486 nm in 1 Minute). Bleichsystem Delta-Extinktion in 1 min 1 mM Peroxyoctansäure

Beispiel 2

Bleichbeschleunigung durch Phenolverbindungen

Experimente wurden in Übereinstimmung mit Beispiel 1 durchgeführt, mit der Ausnahme, daß der Beschleunigungseffekt der Zugabe verschiedener Phenolverbindungen als ein zusätzliches Substrat zusammen mit der Peroxidase und H&sub2;O&sub2; untersucht wurde. 2,4-DCP und PCA wurden mit einem Gehalt von nur 5 uM (0,82 mg/l in beiden Fällen) zugegeben. Bleichsystem Delta-Extinktion in 1 min

BEISPIEL 3

Bleichen von Säureblau 45 in Lösung

Experimente wurden in Übereinstimmung mit Beispiel 1 durchgeführt, nur unter Verwendung einer Lösung von Säureblau 45 (0,058 mM, 68 mg/l (Farbstoffgehalt ca. 40 %), was eine Anfangsextinktion bei 594 mM von 1,0 ergibt). Bleichen wurde gemessen als Veränderung in der Extinktion bei 594 mM. Bleichsystem Delta-Extinktion in 1 min 1 mM Peroxyoctansäure

Beispiel 4

Bleichbeschleunigung durch Phenolverbindungen

Experimente wurden durchgeführt, wie in Beispiel 2 beschrieben, mit der Ausnahme, daß Säureblau 45 verwendet wurde, wie in Beispiel 3 beschrieben. Bleichsystem Delta-Extinktion in 1 min

BEISPIEL 5

Lösungen von Kongorot und Säureblau 45, hergestellt in Übereinstimmung mit Beispiel 1 und 3, wurden mit Laccase behandelt (100 mg/l, Rohenzymzubereitung, gewonnen aus Mycoliophtora thermophile, erhältlich von Novo Nordisk als Spezialzubereitung, SP 315. Weitere Information auf Nachfrage erhältlich). Der Unterschied in der Extinktion relativ zu einer Lösung ohne zugesetztes Enzym wurde nach einer Inkubationszeit von 16 Stunden gemessen. Unterschied in Extinktion nach 16 h Bleichmittel Kongrot (486 nm) Säureblau 45 (594 nm) 0,1 g/l Laccase

BEISPIEL 6

Farbstoffadsorption an Textilien

Um nachzuweisen, daß die in den obigen Lösungsexperimenten festgestellten Wirkungen auf in solchen Lösungen vorhandenen Textilien wiedergespiegelt werden, wurden Experimente durchgeführt, in denen saubere Baumwollstoffproben in Lösungen von Modelltextilfarbstoffen eingetaucht wurden.
In einem solchen Experiment wurden die sauberen Stoffproben in 0,058 mM bzw. 0,012 mM Lösungen des Farbstoffs Säureblau 45 in 50 mM Phosphatpuffer (pH 7,0, 25ºC) eingetaucht und für 60 min bewegt. Der Phosphatpuffer wurde frisch aus Wasser mit einer Härte, die 1,6 mM Ca²&spplus; entspricht, hergestellt. Die Stoffprobenbeladung betrug etwa 11 g Baumwollstoff/l.
Danach wurden die Stoffproben in Leitungswasser gespült und in Dunklen auf einem sauberen Handtuch über Nacht luftgetrocknet. Die Remission bei 600 nm (Absorptionsbereich für blaue Substanzen) wurde auf einem Datacolor Elrephometer 2000 gemessen.
Die Ergebnisse von drei Behandlungen innerhalb der obigen Vorschriften waren wie folgt: Remission bei 600 nm (%) Stoffproben entnommen aus 0,058 mM Säureblau 45-Lösung Stoffproben entnommen aus 0,012 mM Säureblau 45-Lösung 1. Vergleichsprobe (nur Puffer)
Höhere Remissionszahlen entsprechen hier weniger blauer Farbe. Die Farbablagerung auf den sauberen Stoffproben ist somit in den Lösungen mit vorhandener Peroxidase beträchtlich geringer.

BEISPIEL 7

Farbstoffadsorption auf Textilien

In einem anderen Experiment wurde die Vorgehensweise von Beispiel 7 in jedem Detail wiederholt, mit der Ausnahme, daß der Farbstoff in den Lösungen Kongorot war (mit denselben mM-Gehalten). Hier bewies die visuelle Untersuchung der resultierenden Stoffproben eindeutig die Wirkung der Peroxidase: Die Behandlungen 1 und 2 ergaben nicht-unterscheidbar und stark rotgefärbte Stoffproben, wohingegen nur eine schwache gelbliche Farbe auf den Stoffproben aus Behandlung 3 zu sehen war.

BEISPIEL 8

Farbstoffadsorption auf Textilien

In diesem Experiment wurde ein besonderer Typ von Test-Stoffprobe zum Nachweis von Farbstoffadsorptionswirkungen zugegeben. Jede Stoffprobe bestand aus sechs Streifen Textil, jeder 1,5 cm zu 5 cm, die zusammengenäht waren; die sechs Textilmarken waren Triacetat, gebleichte Baumwolle, Nylon, Polyester, Orlon und Viskoserayon.
Die Modellwaschlauge war ein Phosphatpuffer, hergestellt wie in Beispiel 6, mit 0,6 g/l linearem Alkylbenzolsulfonat, das als Tensid zugegeben wurde. Zwei saubere Baumwollstoffproben mit 7 cm zu 7 cm und eine der obigen Mehrfachstoffproben (ebenfalls sauber) wurden in 1 Liter der Waschlauge, mit Kongorot, das bis zu einem Gehalt von 0,012 mM zugegeben wurde, in jedes von zwei Terg-o-tometer-Bechergläser eingetaucht. Im Becherglas 1 bestand das Bleichsystem aus H&sub2;O&sub2; mit einem Gehalt von 2 mM, im Becherglas 2 waren außerdem 20 mg CMP zugesetzt. Eine Waschung von 30 min bei 40ºC mit 60 Umdrehungen/min wurde durchgeführt, nach der die Stoffproben in Leitungswasser gespült und wie oben getrocknet wurden (Beispiel 6). Diesmal wurden für die Mehrfachstoffproben Hunter-Farbdifferenzablesungen wie folgt erhalten: Hunter-Farbdifferenzablesungen Becherglas 1 (nur H&sub2;O&sub2;) Becherglas 2 (H&sub2;O&sub2; + CMP) Triacetat Baumwolle Nylon Polyester Orlon Viskose
(Ein Wert von 0 zeigt hier keine Veränderung in der Farbe von der sauberen Stoffprobe an und steigende Zahlen entsprechen einem visuellen Eindruck tieferer Farbe).
Die Schlußfolgerung aus Beispiel 6 ist somit auch hier für alle untersuchten Textilmarken gültig.

BEISPIEL 9

Farbstofftransfer von Textil zu Textil

Stoffproben, die mit Kongorot als Modellfarbstoff für Azo-Textilfarbstoffe gefärbt waren, wurden hergestellt, indem saubere Baumwollstoffproben in ein Bad aus Kongorot und Natriumsulfat in entmineralisiertem Wasser eingetaucht und sie dort während einer allmählichen Erwärmung auf 90ºC gehalten wurden, wobei dies mit Zugabe von weiterem Natriumsulfat und einem Zeitraum einer konstanten Temperatur von 90ºC endete. Nachdem sie eingefärbt waren, wurden die Stoffproben in kaltem Leitungswasser gespült und über Nacht zwischen Gazelagen getrocknet.
Im vorliegenden Experiment wurde die Waschung in drei Terg-o- tometer-Bechergläsern unter denselben allgemeinen Bedingungen wie in Beispiel 8 durchgeführt. Die Inhalte der Bechergläser waren:
Becherglos 1 : Nur Phosphatpuffer mit LAS (wie in Beispiel 8)
Becherglas 2: Puffer + LAS + 2 mM H&sub2;O&sub2;
Becherglas 3: Wie 2 mit 20 mg/l zugesetztem CMP
In jedes Becherglas wurden 2 Kongorot-Stoffproben, 7 cm zu 7 cm, und eine saubere Mehrfachstoffprobe (siehe Beispiel 8) eingebracht. Nach Waschen und Trocknen wie in Beispiel 8 waren die Hunter-Ablesungen der Mehrfachstoffproben wie folgt: Becherglas Triacetat Baumwolle Nylon Polyester Orlon Viskose
Die Stoffproben in Becherglas 1 erleiden somit eine beträchtliche Farbstoffübertragung, die nicht durch Wasserstoffperoxid allein behoben, aber signifikant durch die Peroxidase-Behandlung verringert wird.
Die roten Stoffproben aus den drei Bechergläsern besaßen im wesentlichen identische Ablesungen, was zeigt, daß die Peroxidase-Behandlung die Einfärbung nicht mehr als die anderen Behandlungen verändert.

BEISPIEL 10

Farbstoffadsorption an Textilen

Für den Zweck der Untersuchung der Peroxidasewirkung in einer realistischeren Waschumgebung wurde ein Pulverwaschmittel wie folgt zusammengesetzt: Komponente Gew.-% aktives Material Natriumcarbonat Natriumdiphosphat Natriumsilikat Natriumtriphosphat Natriumperborat-Monohydrat Natriumnonanoyloxybenzolsulfonat Natriumsalz von linearen Alkylbenzolsulfonat Natriumalkylsulfat Verschiedene geringere Bestandteile: Alkoholethoxylat, Diethylentriaminpentaacetat, Polyacrylat, Polyethylenglykol, Protease, optischer Aufheller Natriumsulfat und andere Beimengungen jeweils < 1 Rest
Dieses Waschmittel wurde mit einem Gehalt von 2 g/l in Wasser mit einer Härte, die 1,6 mM CA²&spplus; entspricht, verwendet, um eine Waschlauge herzustellen, in der der pH auf 8,5 eingestellt war. In dieser Waschlauge wurde Kongorot bis zu einem Gehalt von 0,012 mM gelöst. Becherglas 1 war die Vergleichsprobe (Waschmittel + Kongorot) ; in Becherglas 2 wurde CMP bis zu einem Gehalt von 20 mg/l zbgesetzt. Zu beiden Bechergläsern wurden zwei saubere Baumwollstoffproben und eine saubere Mehrfachstoffprobe zugegeben, wie in Beispiel 8. Alle anderen Bedingungen waren wie in Beispiel 8 und die Hunter-Daten für die Mehrfachstoffproben nach der Waschung waren wie folgt: Becherglas Triacetat Baumwolle Nylon Polyester Orlon Viskose
Wieder einmal verringerte - eliminierte hier fast - die Peroxidase die auf den Stoffproben abgelagerte Farbmenge deutlich.

BEISPIEL 11

Farbstoffübertragung von Textil zu Textil

In diesem Beispiel wurde die Waschmittellösung aus Beispiel 10 in einen Terg-o-tometer-Versuch verwendet, indem zwei der mit Kongorot gefärbten Stoffproben, die oben beschrieben sind (Beispiel 9) zusammen mit einer sauberen Mehrfachstoffprobe in jedem zwei Bechergläsern gewaschen wurden. Becherglas 1 enthielt gerade 1 Liter Waschmittellösung, Becherglas 2 enthielt zusätzlich 20 mg/l CMP. Die restlichen Bedingungen waren wie in Beispiel 8. Die Stoffproben, nach Entnahme aus der Waschlauge, Spülen und Trocknen wie oben, zeigten die folgenden Hunter-Farbdifferenzdaten: Becherglas Triacetat Baumwolle Nylon Polyester Orlon Viskose
Eine beträchtliche Farbstoffübertragung wurde somit in Becherglas 1 beobachtet und diese wurde durch Zugabe der Peroxidase zur Waschlauge signifikant verringert.
Wieder wurden auch die gefärbten Stoffproben überprüft und man konnte keine Farbunterschiede zwischen den zwei Behandlungen erkennen.

BEISPIEL 12

Bleichen von Farbstoffen in Lösung

Peroxidaseaktivität: In diesem Beispiel wird die Peroxidaseaktivitat wie folgt gemessen. Das folgende wird in einer auf 30ºC thermostatisierten 1 ml-Quartzküvette vermischt:
200 ul 1 mM 4-Aminoantipyrin (Sigma Nr. A-4382, 0,2 mg/ml)
200 ul N-Ethyl-N-sulphobutyl-m-toluidin-Na (ESBT, 5,86 mg/ml)
200 ul 0,5 M Phosphatpuffer, pH 7,0
200 ul Enzymprobe, verdünnt auf 0,02-0,10 NOPA/ml
200 ul 10 mM Wasserstoffperoxid wird zugesetzt, und die Extinktion bei 550 nm wurde für 1 Minute verfolgt. Die Aktivität (in NOPA-Einheiten) wird als der Anstieg in der Extinktion innerhalb der ersten Minute nach Zugabe von H&sub2;O&sub2;, multipliziert mit der Verdünnung, berechnet. Die Enzymprobe sollte so verdünnt werden, daß der Anstieg in der Extinktion pro Minute innerhalb der Grenzen 0,02 bis 0,10 liegt.

Peroxidase-Herstellung aus Bacillus pumilus:

Medien wurden wie folgt hergestellt (Bestandteile in g/l): Trypticase, BBL g/l Hefeextrakt, Difco g/l (eingestellt mit KOH)
Das Medium wurde bei 121ºC für 45 Minuten autoklaviert. Agar3 Pepton Bacto g/l Pepticase g/l Hefeextrakt, Difco g/l Fleischextrakt g/l Glucose Agar (von Merck) (zuletzt zugegeben)
Der Agar wurde bei 121º für 45 Minunten autoklaviert.

Impfagar:

10 Agar3-Schrägplatten wurden mit gefriergetrocknetem, Peroxidase produzierenden Stamm von B. pumilus beimpft und bei 30ºC für 24 Stunden inkubiert.

Impf-Medien:

Zwei 500 ml-Schüttelkolben, die 100 ml TY* 3-Medien enthielten, wurden mit einer Agar3-Schrägplatte beimpft und bei 30º und 250 UPM für 24 Stunden inkubiert.

Peroxidase-Herstellung:

50 Schüttelkolben, die 100 ml TY*3 enthielten, wurden jeweils mit 2 ml Impfkultur, wie oben beschrieben, beimpft. Dann wurden 2,5 ml einer sterilen 40 Gew.- % Glucose in Wasser zu jedem Schüttelkolben zugegeben. Die Schüttelkolben wurden bei 30ºC für 48 Stunden inkubiert und dann abgeerntet. Die endgültige Peroxidaseaktivität betrug 1 NOPA/ml.
3250 ml Kulturbrühe wurden durch eine Seitz Supra 100-Filterplatte und zweitens durch eine Supra 50-Platte filtriert, um ein klares Filtrat mit einer Aktivität von 1,29 NOPA/ml zu erhalten.

Bleichen von Farbstoffen in Lösung:

Das obige klare Filtrat aus B. pumilus (BPP) wurde getestet. Die getesteten Farbstoffe waren Direktblau 1 (C.I. #24410, Produkt von Keystone Aniline), Säurerot 151 (C.I. #26900, Produkt von Sandoz), Procionblau H ERD (Produkt von ICI) und Procionblau EXL (Produkt von ICI).
Eine Reaktionslösung, die 50 mM Natriumphosphat, 0,3 NOPA/ml Peroxidase, Farbstoff (wie unten angegeben), entsprechend einem Absorptionsmaximum (im sichtbaren Bereich) von 0,025- 0,035, und 0,25 mM H&sub2;O&sub2; enthielt, wurde bei Raumtemperatur beim unten angegebenen pH hergestellt. Nach Zugabe von H&sub2;O&sub2; (zuletzt zugegeben) wurde jede Minute für 12 Minuten ein Spektralscan durchgeführt. Unten ist die Veränderung in der Extinktion bei der Wellenlänge maximaler Absorption aufgelistet. Farbstoff Extinktionsveränderung sofort/nach 12 min Wellenlänge Säurerot 151 Direktblau 1 Procionblau
Wenn die zwei Werte der Extinktionsveränderung nahe zusammenliegen, ist das Bleichen praktisch augenblicklich. In allgemeinen folgt das Bleichen über den gesamten sichtbaren Bereich den obigen Trends beim Extinktionsmaximum.
In allen Fällen ließ die Verwendung von 0,25 mM H&sub2;O&sub2; ohne Enzym den Farbstoff unverändert.

Claims

1. Verfahren zur Hemmung der Übertragung eines Textilfarbstoffes von einem gefärbten Gewebe auf ein anderes Gewebe, wenn besagte Gewebe zusammen in einer Waschlauge gewaschen und/oder gespült werden, dadurch gekennzeichnet, daß es umfaßt:

1) a) Zugeben eines Enzyms, das Peroxidaseaktivität zeigt, zur Waschlauge, in der besagte Gewebe gewaschen und/oder gespült werden, und

b) Zugeben von Wasserstoffperoxid, einem Wasserstoffperoxid-Vorläufer oder einem enzymatischen System das in der Lage ist, Wasserstoffperoxid zu erzeugen, am Beginn oder während des Wasch- und/oder Spülprozesses,

oder

2) Zugeben eines Enzyms, das Oxidaseaktivität auf Phenolverbindungen zeigt.

2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Peroxidase aus einem Stamm von Coprinus oder B. pumilus gewonnen ist.

3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, daß der Wasserstoffperoxid-Vorläufer ein Perborat oder Percarbonat ist.

4. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym, das Oxidaseaktivität zeigt, Catechol-Oxidase (EC 1.10.3.1) oder Laccase (EC 1.10.3.2) ist.

5. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß der Textilfarbstoff ein synthetischer Farbstoff, wie etwa ein Azo-Farbstoff, oder ein natürlicher oder naturidentischer Farbstoff, wie etwa Indigo, ist.

6. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß ein zusätzliches oxidierbares Substrat, wie etwa ein Metallion, ein Halogenidion oder eine organische Verbindung, wie etwa Phenol, z.B. p-Hydroxyzimtsäure oder 2,4- Dichlorphenol, am Beginn oder während des Wasch- und/oder Spülprozesses zugesetzt wird.

7. Verfahren nach Anspruch 6, dadurch gekennzeichnet, daß die Menge an zugesetzem oxidierbaren Substrat zwischen 1 uM und 1 mM liegt.

8. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym eines ist, das von einem Mikroorganismus produzierbar ist, insbesondere von einem Bakterium oder einem Pilz, z.B. einem Actinomyceten oder Basidiomyceten.

9. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym pflanzlichen Ursprungs ist.

10. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym eines ist, das mit einer Methode herstellbar ist, die umfaßt, daß eine Wirtszelle, die mit einem rekombinanten DNA-Vektor transformiert ist, der eine DNA- Sequenz, die besagtes Enzym kodiert, sowie DNA-Sequenzen, die Funktionen kodieren, die die Expression des Enzyms erlauben, trägt, in einem Kulturmedium unter Bedingungen kultiviert wird, die die Expression des Enzyms erlauben, und daß das Enzym aus der Kultur gewonnen wird.

11. Verfahren nach einem der Ansprüche 1, 3 und 5-10, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym, das Peroxidaseaktivität zeigt, eine Haloperoxidase, wie etwa eine Chlor- oder Bromperoxidase, ist.

12. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym bei einem pH von 6,5-10,5, vorzugsweise 6,5-9,5 und am bevorzugtesten 7,5-9,5 aktiv ist.

13. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym in einer Menge von 0,01-100 mg/l Waschlauge zugegeben wird.

14. Verfahren nach einem der vorangehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym in eine Waschmittelzusammensetzung eingemischt wird.

15. Verfahren zum Bleichen von Textilfarbstoffen in Lösung oder Dispersion, dadurch gekennzeichnet, daß es umfaßt, daß zu besagter Lösung oder Dispersion zugegeben wird:

1) a) ein Enzym, das Peroxidaseaktivität zeigt, und

b) Wasserstoffperoxid, ein Wasserstoffperoxid-Vorläufer oder ein enzymatisches System, das in der Lage ist, Wasserstoffperoxid zu erzeugen,

oder

2) ein Enzym, das Oxidaseaktivität auf Phenolverbindungen zeigt.

16. Verfahren nach Anspruch 15, dadurch gekennzeichnet, daß die Peroxidase aus einem Stamm von Coprinus oder B. pumilus gewonnen ist.

17. Verfahren nach Anspruch 15 oder 16, dadurch gekennzeichnet, daß der Wasserstoff-Vorläufer ein Perborat oder Percarbonat ist.

18. Verfahren nach Anspruch 15, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym, das Oxidaseaktivität zeigt, Catechol-Oxidase (EC 1.10.3.1) oder Laccase (EC 1.10.3.2) ist.

19. Verfahren nach einem der Ansprüche 15 bis 18, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym bei einem pH von 6,5-10,5, vorzugsweise 6,5-9,5 und am bevorzugtesten 7,5-9,5, aktiv ist.

20. Verfahren nach einem der Ansprüche 15 bis 19, dadurch gekennzeichnet, daß der Textilfarbstoff ein synthetischer Farbstoff, wie etwa ein Azo-Farbstoff, oder ein natürlicher oder naturidentischer Farbstoff, wie etwa Indigo, ist.

21. Verfahren nach einem der Ansprüche 15 bis 20, dadurch gekennzeichnet, daß ein zusätzliches oxidierbares Substrat, wie etwa ein Metallion, ein Halogenidion oder eine organische Verbindung, wie etwa Phenol, z.B. p-Hydroxyzimtsäure oder 2,4- Dichlorphenol, zu besagter Lösung oder Dispersion zugegeben wird.

22. Verfahren nach Anspruch 21, dadurch gekennzeichnet, daß die Menge an zugegebenem oxidierbaren Substrat zwischen 1 uM und 1 mM liegt.

23. Bleichmittel zur Hemmung der Übertragung eines Textilfarbstoffes von einem gefärbten Gewebe auf ein anderes Gewebe, wenn besagte Gewebe zusammen in einer Waschlauge gewaschen und/oder gespült werden, dadurch gekennzeichnet, daß es umfaßt:

1) a) ein Enzym, das Peroxidaseaktivität zeigt, und

b) Wasserstoffperoxid, einen Wasserstoffperoxid-Vorläufer oder ein enzymatisches System, das in der Lage ist, Wasserstoffperoxid zu erzeugen.

24. Bleichmittel nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet, daß die Peroxidase aus einem Stamm von Coprinus oder B. pumilus gewonnen ist.

25. Bleichmittel nach Anspruch 23 oder 24, dadurch gekennzeichnet, daß der Wasserstoffperoxid-Vorläufer ein Perborat oder Percarbonat ist.

26. Bleichmittel nach einem der Ansprüche 23-25, dadurch gekennzeichnet, daß es zusätzlich ein oxidierbares Substrat, wie etwa ein Metallion, ein Halogenidion oder eine organische Verbindung, wie etwa Phenol, z.B. p-Hydroxyzimtsäure oder 2,4- Dichlorphenol, umfaßt.

27. Bleichmittel nach Anspruch 26, dadurch gekennzeichnet, daß die Menge an oxidierbarem Substrat zwischen 1 uM und 1 mM liegt.

28. Bleichmittel nach einem der Ansprüche 23-27, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym pflanzlichen Ursprungs ist oder herstellbar ist von einem Mikroorganismus, insbesondere einem Bakterium oder einem Pilz, z.B. einem Actinomyceten oder Basidiomyceten.

29. Bleichmittel nach einem der Ansprüche 23-28, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym eines ist, das mit einer Methode herstellbar ist, die umfaßt, daß eine Wirtszelle, die mit einem rekombinanten DNA-Vektor transformiert ist, der eine DNA- Sequenz, die besagtes Enzym kodiert, sowie DNA-Sequenzen, die Funktionen kodieren, die die Expression des Enzyms erlauben, trägt, in einem Kulturmedium unter Bedingungen, die die Expression des Enzyms erlauben, kultiviert wird und daß das Enzym aus der Kultur gewonnen wird.

30. Bleichmittel nach einem der Ansprüche 23 und 25-29, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym, das Peroxidaseaktivität zeigt, eine Haloperoxidase, wie etwa eine Chlor- oder Bromperoxidase, ist.

31. Bleichmittel nach einem der Ansprüche 23-30, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym bei einem pH von 6,5-10,5, vorzugsweise 6,5-9,5 und am bevorzugtesten 7,5-9,5 aktiv ist.

32. Bleichmittel zur Hemmung der Übertragung eines Textilfarbstoffes von einem gefärbten Gewebe auf ein anderes Gewebe, wenn besagte Gewebe zusammen in einer Waschlauge gewaschen und/oder gespült werden, dadurch gekennzeichnet, daß es ein Enzym, das Oxidaseaktivität auf Phenolverblndungen zeigt, in Form eines nicht-staubenden Granulats, einer stabilisierten Flüssigkeit oder eines geschützten Enzyms umfaßt.

33. Bleichmittel nach Anspruch 32, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym, das Oxidaseaktivität zeigt, Catechol-Oxidase (EC 1.10.3.1) oder Laccase (EC 1.10.3.2) ist.