KR20060109359A - 클라미디아 트라코마티스 게놈 서열과 폴리펩티드, 이의단편 및 이의 용도, 특히, 감염의 진단, 예방 및 치료 용도 - Google Patents

Abstract

본 발명은 대사, 복제 과정 또는 병독성에서 분비 또는 특이적이거나 대사에 관련되어 있는 세포 외피 폴리펩티드와 같은 클라미디아 트라코마티스(Chlamydia trachomatis)의 폴리펩티드를 암호화하는 게놈 서열 및 뉴클레오티드 서열, 이러한 서열이 암호화하는 폴리펩티드, 및 상기 서열을 포함하는 벡터와 이들 벡터로 형질전환된 세포 및 동물에 관한 것이다. 또한, 본 발명은, 예를 들면 미생물 증식 제어에 사용될 수 있는 안티센스 및 리보자임 분자와 같은 클라미디아 트라코마티스 게놈의 전사적 유전자 생성물에 관한 것이다. 본 발명은 이들 핵산 또는 폴리펩티드를 검출하는 방법 및 클라미디아 트라코마티스 감염 진단용 키트에 관한 것이다. 본 발명은 박테리아 감염을 조절할 수 있는 화합물을 선별하는 방법 및 상기 뉴클레오티드 서열 또는 폴리펩티드를 사용하여 해당 분자를 생합성 또는 생분해하는 방법에 관한 것이다. 마지막으로, 본 발명은 약학물, 특히 백신, 박테리아, 특히 클라미디아 트라코마티스 감염의 예방 및 치료를 위한 조성물에 관한 것이다.

Description

클라미디아 트라코마티스 게놈 서열과 폴리펩티드, 이의 단편 및 이의 용도, 특히, 감염의 진단, 예방 및 치료 용도{CHLAMYDIA TRACHOMATIS GENOMIC SEQUENCE AND POLYPEPTIDES, FRAGMENTS THEREOF AND USES THEREOF, IN PARTICULAR FOR THE DIAGNOSIS, PREVENTION AND TREATMENT OF INFECTION}

도 1은 클라미디아 트라코마티스 서열의 제조 라인을 도시한 것이다.

도 2는 서열 및 어셈블리 형성의 분석을 도시한 것이다.

도 3은 마무리 기법을 도시한 것이다. 도 3a는 어셈블리 지도이고, 도 3b는 콘티그의 오펀 말단의 측정 및 사용을 도시한 것이다.

본 발명은 대사, 복제 과정 또는 병독성과 관련되거나, 분비 또는 특이적인 세포 외피 폴리펩티드와 같은 클라미디아 트라코마티스(Chlamydia trachomatis)의 폴리펩티드를 암호화하는 게놈 서열 및 뉴클레오티드 서열, 이러한 서열이 암호화하는 폴리펩티드, 및 상기 서열을 포함하는 벡터와 이들 벡터로 형질전환된 세포 또는 동물에 관한 것이다. 또한, 본 발명은, 예를 들면 미생물 증식 제어에 사용될 수 있는 안티센스 및 리보자임 분자와 같은 클라미디아 트라코마티스 게놈의 전사 적 유전자 생성물에 관한 것이다. 본 발명은 이들 핵산 또는 폴리펩티드를 검출하는 방법 및 클라미디아 트라코마티스 감염 진단용 키트에 관한 것이다. 본 발명은 박테리아 감염을 조정할 수 있는 화합물을 선별하는 방법 및 상기 뉴클레오티드 서열 또는 폴리펩티드를 사용하여 해당 분자를 생합성 또는 생분해하는 방법에 관한 것이다. 마지막으로, 본 발명은 박테리아, 특히 클라미디아 트라코마티스 감염의 예방 및/또는 치료용 약학 조성물, 구체적으로 백신 조성물에 관한 것이다.

클라미디아속균은 4개의 종, 즉 클라미디아 시타시(Chlamydia psittaci), 클라미디아 페코룸(Chlamydia pecorum) 및 클라미디아 트라코마티스(Chlamydia trachomatis)로 구성된다. 클라미디아 시타시는 다수의 종을 포함하는데, 그 숙주는 육상 척추 동물 뿐만 아니라, 조류 및 때로는 인간이다. 클라미디아 페코룸은 반추동물의 병원체이다. 클라미디아 뉴모니아는 인간에서의 폐질환, 정맥동염 및 동맥 손상의 원인이 된다. 클라미디아 트라코마티스(Ct)는 다수의 인간 질병의 원인이 된다:

-눈 질병: 신생아 및 성인에서의 통상의 트라코마, 비전염성 트라코마, 비풍토병 트라코마, 파라트라코마, 봉입체성 결막염;

-생식기 질병: 비임균성 요도염, 부고환염, 자궁경관염, 난관염, 간주위염 및 바르톨린선염 뿐만 아니라 폐질환;

-전신성 질병: 성병 림프육아종증(LGV).

상기 질병들은 전세계적으로 매우 다수의 여성과 남성[6억명 이상이 트라코마 보균자이고, 생식기 클라미디아 감염 환자가 9000만명 이상임]에게 발병한다. 따라서, 이 박테리아와 관련된 생리 병리학을 이해할 수 있게 하는 기초 및 응용 연구가 공중 보건에 매우 중요하다(Raulston JE., 1995; Hackstadt T. 등, 1996).

클라미디아 트라코마티스로 인한 눈 손상은 트라코마 및 봉입체성 결막염을 유발한다. 트라코마는 만성 결막염이다. 그것은 실명을 초래하는 치료 가능한 눈 질병의 주요 원인이다. 세계적으로 시력 상실 환자 2000만명이 그 원인에서 기인하는 것으로 추산되고 있다. 더욱이, 봉입체성 결막염은 클라미디아 트라코마티스에 의해 야기되는 눈 염증이고, 성병 경로에 의해 전염된다. 봉입체성 결막염은 생식기 분비에 노출되는 성인 및 신생아에 발병한다.

클라미디아 트라코마티스종의 원인체에 의해 야기되는 두 유형의 눈 질병이 구별될 수 있다. 통상의 트라코마성 질병은 풍토병 지역에서 발병하고; 전염은 눈에서 눈으로 및 손을 통해서 일어나거나, 파리에 의해 전염될 수도 있다. 비풍토병 지역에서, 전염은 생식 기구를 통해 일어나며; 그것은 통상 결막염만을, 가장 흔하게는 관련 각막염 없이 일으키고; 트라코마에서의 것들과 유사한 판누스 또는 반흔이 발달하는 것은 드물다. 이러한 각막 손상은 파라트라코마로 불리며, 눈에 의해 전염되는 통상의 풍토병 트라코마티스와는 구별된다. 트라코마티스의 경중 및 환자수는 지난 40년에 걸쳐 감소해 왔다. 이것은 위생 및 생활 조건의 개선과 관련이 있다. 그러나, 트라코마는 아프리카, 중동 및 아시아의 일부 지역에서 피할 수 있는 실명의 주요한 원인으로 남아 있다. 풍토병의 전염은 구체적으로 제2 노출이 반복되는 형태로 존재하는 지역에서 친밀한 개인적 접촉을 통해 일어난다. 미국과 같은 일부 산업 국가에서는, 트라코마의 약한 형태가 일부 인종에서 존재한다. 때때 로, 지발성 트라코마가 면역 억제 치료 이후에 발견될 수 있다. 봉입체성 결막염 및 파라트라코마와 같은, 클라미디아 트라코마티스에 의해 야기되는 눈의 손상은 또한 통상의 성병 감염으로 인한 합병증이다. 이들 감염은 매우 빈번한 것은 아니며; 젊은 성인에게 가장 자주 발생한다. 신생아에서의 눈의 손상은 출생 중에 모체의 생식기를 통과하는 중에 생성된다. 이론적으로, 성인에서의 풍토병 트라코마 및 봉입체성 결막염은 결막염 형태로 나타나고, 후자는 림프양 소포의 존재를 특징으로 한다. 풍토병이 심각한 지역에서는 질병은 2세 전에 발병하고 재감염이 빈번하다. 이 환자에서는 백혈구 침윤에 표재성 혈관 신생이 부가된다. 결막염의 반흔은 첩모난생증 및 안검내번을 야기한다. 부식된 각막은 박테리아 기원의 각막 궤양의 보균자가 된다. 각막 상의 반흔은 실명을 야기한다. 누액선의 손상은 각막의 건조 상태를 나타낸다. 건조증은 제2 박테리아 궤양에 관여하게 된다. 트라코마가 풍토병인 지역에서는 감염 과정이 15세 경에 사라진다. 반흔은 실명으로 진행되며, 이것은 거의 오로지 성인에서만 발병된다. 노출이 적은 지역에서는, 이 경우에 감염 과정이 신속하지 않으며, 성인은 만성 질병 보균자이다.

트라코마의 양성 진단은 다음과 같은 임상적 관찰에 의해 가장 흔히 확립될 수 있다: 림프양 소포가 상부 족근골 결막 상에 나타나고; 결막의 반흔이 통상적으로 나타난다. 혈관 판누스가 존재한다. 풍토병 지역에서는 임상적 진단으로 충분할 때가 많다. 그러나, 봉입체성 결막염의 격리된 환자는 차등 진단, 특히 비루스 결막염을 구별하는 진단의 대상이 된다.

질병의 풍토병 형태에 대한 공중 보건 대책은 모든 어린이를 테트라사이클린 또는 에리트로마이신 세안제로 대규모로 치료하게 한다. 이 치료는 또한 병변의 외과적 교정을 제공할 수도 있다. 기타 결막 손상은 테트라사이클린 또는 에리트로마이신을 사용한 일반 치료에 잘 반응한다. 건강 대책 및 생활 수준의 개선에 의한 트라코마성 질병의 예방으로 충분하다. 또한, 트라코마의 확산을 피하기 위해 항생물질 세안제를 사용할 수 있다.

다수의 생식기 손상에서 클라미디아 트라코마티스의 역할은 지난 30년에 걸쳐서 입증되어 왔다. 클라미디아 트라코마티스는 이 경우에 나이제리아 고너리아 (Neisseria gonorrhoeae)의 경우 관찰된 손상에서도 나타날 수 있는 병리 상태의 원이 된다. 클라미디아 트라코마티스가 생식기 레벨에서 원인이 될 수 있는 병리 상태는 성병에 의해 획득되고, 성적으로 전염되는 주요 질병이다.

클라미디아 트라코마티스의 생식기 감염의 역학은 미국에서 매년 400만명 이상, 유럽에서 300만명 이상의 새로운 환자를 나타내고 있다. 기타 성병 감염처럼, 클라미디아 트라코마티스는 젊은 층에서 발병된다. 성적 파트너의 수와 질병의 빈도 사이에는 직접적인 관계가 있다. 예컨대, 클라미디아 트라코마티스의 빈도는 임신한 여성에서 나이제리아 고너리아의 빈도보다 5~10배 더 높은 것으로 보인다. 클라미디아 트라코마티스 감염은 그 나이제리아 고너리아 상동체보다 더 분별성이 있는 것 같다. 이 상대적인 임상적 무반응은 여성에서는 감염의 50% 또는 심지어 70%로 추산되는데, 이는 클라미디아 트라코마티스 상태의 총 이환률이 높은 이유를 설명해 준다. 그러므로, 진단은 때때로 감염의 무증상 보균자인 환자에서 요구되어야 한다.

클라미디아 트라코마티스는 비임균성 요도염, 즉 NGU의 거의 30%의 원인이다. 클라미디아 트라코마티스 요도염은 분별성이 있을 수 있고, 이 질병은 특정 만성 형태로 진행한다. 진단은 이 질병의 다른 임상적 형태에 대한 것처럼 추후에 요구된다.

클라미디아 트라코마티스는 성교 중의 인간에서 부고환염의 원인체이다. 이 박테리아는 요도, 뇨, 정액 또는 심지어 부고환염으로부터 흡인에 의해 수집한 시료에서 발견될 수 있다. 인간에서는 35세 이하에서 특히 발견된다. 상기 질병과 관련된 요도로부터의 방뇨는 클라미디아 상태 또는 때때로 임균 상태의 진단을 제시한다.

비처리 레이터(Reiter) 증후군은 요도염을 수반하는 경우 클라미디아 트라코마티스 상태를 자극한다.

클라미디아 트라코마티스는 임상적으로 임질의 보균자인(또는 접촉한) 여성의 30~40%에서 발병하고, 성병 기원을 가진 여성의 10%~20%, 특정 기원이 없는 전문 여성의 5%에서 발병된다.

경부는 종종 클라미디아 감염 중에 정상이다. 그러나, 비대성 경부 홍반은 의심되는 감염을 유발한다. 클라미디아 트라코마티스는 자궁경내막염의 원인인 반면에, 비루스 손상은 자궁경외막염을 초래한다. 비임균성 자궁경내막염은 환자 및 파트너를 테트라사이클린으로 치료할 필요가 있다.

클라미디아 트라코마티스는 다수의 급성 난관염의 원인이 된다. 증상은 종종 급성 복막염 또는 심지어 간주위염을 합병증으로 한다.

임신의 경우, 위험은 출생한 신생아의 감염의 최초의 위험이다. 그러나, 분만후 합병증의 위험은 존재한다(자궁내막염 또는 난관염).

클라미디아 트라코마티스의 진단을 위한 표준 방법은 세포 배양물 상의 박테리아를 분리하는 것이다. 모든 감염의 경우, 시료 수집은 면봉으로 적합한 시료를 얻을 수 있게 하여야 한다. 이 시료는 우수한 조건하에 실험실로 수송하여야 한다; 구체적으로, 저온 쇄는 절대적으로 유지되어야 한다. 마우스 섬유아세포 상에 세포 배양물을 위치시키는 것은 특수한 기술을 가진 사람들에 의해 수행한다. 표지된 항체를 사용한 클라미디아 트라코마티스의 구별과 현미경 하에서의 세포 배양물의 관찰은 배양물에 넣은 지 2일 후에 일어난다. 이러한 명령이 관찰되면, 세포 배양은 신뢰할 만한 기술이다. 그러나, 이 기법에 관련된 제한은 많다: 실험실이 세포 배양에 필요한 장비를 구비하여야 할 뿐만 아니라, 매우 유능한 직원이 이런 유형의 진단을 다루어야 한다.

유전 물질을 확인하는 기법은 명백히 클라미디아 트라코마티스의 검출에 사용할 수 있다. 이들 기법 중에서, 효소적 유전자 증폭 또는 PCR이 당업자에 의해 선호된다. 이 기법은 실제로 매우 높은 민감도와 완전한 특이성으로 클라미디아 트라코마티스를 확인할 수 있게 한다. 전문 실험실에서 초기에 사용된 PCR은 이제 다수의 의학 실험실에서 실시되고있다. 이러한 진단 방법은 불량한 조건하에 수송된 시료에서조차 박테리아를 검출할 수 있게 하기 때문에 중요하다.

클라미디아 요도염을 테트라사이클린 또는 퀴놀론으로 치료하는 것이 매우 효과적이다. 치료 기간은 7~14일 사이로 다양하다. 임신 여성의 치료는 테트라사이 클린에 대한 금기의 문제를 야기한다.

클라미디아 트라코마티스에 의해 야기된 신생아 감염은 경부에서 이들 박테리아의 빈도에 의해 설명된다. 일부 연구에서, 손상의 5~13%가 무증상 임신 여성의 경부에서 관찰된다. 이 경우에 신생아는 봉입체성 결막염을 발달시킬 위험이 있다. 클라미디아 트라코마티스는 어린이의 눈으로부터 분리될 뿐만 아니라, 비인강 및 직장으로부터도 지속적으로 분리된다. 폐질환 및 이염 매체가 출생시의 오염의 결과로서 확인되기도 한다.

신생아에서 봉입체성 결막염의 차등 진단은 임균성 안염의 경우에 요구되고; 항온처리 기간은 임균성 안염의 경우에 1~3일 동안이며, 신생아의 봉입체성 결막염은 막 또는 결막의 반흔의 방출 및 형성으로 개시되는 급성 증상을 가진다.

치료는 체중 1 ㎏당 40~50㎎의 용량을 2~3주 동안 에리트로마이신을 경구 투여하는 것으로 구성된다. 비풍토병 트라코마 지역에서, 이 질병은 결코 만성으로 진행하지 않는다.

마지막으로, 유아의 폐질환을 언급하여야 한다. 이 증상은 잘 규명되어 있는데; 클라미디아 트라코마티스에 의해 발병된 어린이에서 발견된다. 출생 1천명당 10명 미만의 어린이가 클라미디아 트라코마티스 폐질환에 감염된다. 이 경우에 증상은 항상 유년기(4개월 미만)에 발견된다.

성병 림프육아종증은 성적 접촉을 통해 전염되며, 클라미디아 트라코마티스 균주 L1, L2 및 L3로 인한 것이다. 인체에서는, 일시적인 1차 생식기 병변은 빈번한 화농성 및 다발성 국소 림프절 질환이 수반된다. 이 질병은 열 및 백혈구 수의 상응 수반하는 전신성 질병이다. 그것이 만성으로 진행하면, 이 질병은 생식기 상피병, 협착증 또는 심지어 생식 기구, 페니스, 요관 및 직장의 누증(fistula)과 합병증을 나타낸다.

3개의 클라미디아 트라코마티스 균주 L1, L2 및 L3은 성병 림프육아종증의 원인이 된다. 이들 클라미디아 균주는 트라코마 및 STD의 원인이 되는 균주보다 더 독성이 크다. 성병 림프육아종증이 주로 림프 조직에 발병하는 전신성 질병이라는 것이 매우 중요하다. 일반적으로 성적 경로에 의해 전염되는 클라미디아 트라코마티스 L은 또한 직접적인 접촉 또는 심지의 불량한 실험실 취급 중에 오염을 일으킬 수 있다. 다양한 방식의 전염에도 불구하고, 이들 질병의 최대 발병률의 연령은 성 활성이 보다 왕성한 나이에 상응한다. 성병 림프육아종증은 남아메리카, 아프리카 및 때로는 아시아에서 여전히 풍토병이다. 오랜 동안, 성병 림프육아종증의 유행은 환신을 갖고 진단을 수행하는 난점으로 인해 확립하기가 어려웠다. 여성 보다 남성이 더 자주 발병된다는 것을 주목하여야 한다. 풍토병의 빈도가 낮은 지역에서는, 미생물의 저장소를 인지하기가 어렵다. 이 상황은 무증상 환자로부터 성병 림프육아종증을 일으키는 균주의 분리가 성공률이 낮다는 사실로 설명된다.

성병 림프육아종증에 의한 임상적 손상은 비통증성의 소포의 노출 후 3~21일 후에 작은 궤양의 출현에 의해 자체적으로 입증된다. 남성 및 여성에서, 이 병변은 나타나지 않을 때가 많다. 이 손상은 수일 내에 사라지고, 기능적인 불쾌감을 일으키지 않으며, 육안으로 볼 수 있는 반흔을 남기지 않기 때문에, 이 질병은 종종 늦게 인지된다. 성병 림프육아종증 균주는 서혜부의 선증을 가진 환자의 요관 또는 자궁경관에서 발견될 수 있다: 이들 영역은 감염의 초기 부위로서 간주된다. 성병 림프육아종증의 특징적 징후는 감염의 초기 부분으로부터 림프관에 의해 배출되는 확산을 나타낸다는 것이다. 이 질병은 접종 부위를 배출시키는 영역의 신경절 손상을 합병증으로 한다. 예컨대, 항문직장 감염은 심한 선증을 야기한다. 이들 선증은 동요성이고 화농성인 신경절 형체를 형성하는 선주위염의 출현에 의해 확인된다. 질병의 감소 중에는 누공이 나타난다. 질병의 이 단계에서는 일반적인 징후가 존재하기 때문에, 그것은 종종 악성 림프종과 혼동된다. 다른 일반적인 합병증은 거의 관찰되지 않는다. 임상적인 검사는 생물학자로 하여금 대뇌 척수액 또는 혈액으로부터 분리할 수 있게 하였다. 다수의 환자(5%)에서, 성병 림프육아종증은 만성 부종(이것은 생식기 상피병임)을 합병증으로 한다는 것을 주목하여야 한다.

성병 림프육아종증의 진단은 질병에 관여하는 클라미디아 균주의 분리를 필요로 한다. 그러나, 세포 배양의 분리를 드물게 사용하지만, 면역학적 반응을 사용할 수도 있다.

성병 림프육아종증의 초기 단계에서의 치료는 기타 클라미디아 감염의 치료와 동일하다. 만성 단계에서, 항생물질은 질병의 진행에 거의 영향을 끼치지 않으나, 항생물질은 중복 감염의 경우에 유용하다. 추천되는 치료 장소는 동일하지만, 4주 이상의 기간 동안치료를 연장하는 것이 타당하다. 이러한 치료 외에도, 복원 수술이 요도, 음경 또는 직장 협착의 경우 뿐만 아니라, 누공의 치료에 유용할 수 있다.

결론적으로, 클라미디아 트라코마티스 감염의, 재발 없는 단기간의 효과적인 치료법 및 잘 허용되는 치료법이 요망되고 있다.

현재까지 더욱 절실히 요구되는 것은 민감성이고, 편리하고 신속하게 수행할 수 있으며, 감염을 초기에 검출할 수 있는, 각 균주에 특이성이 있는 진단법에 관한 것이다.

현재 이용 가능한 클라미디아 트라코마티스에 대한 백신은 없다. 만족할만한 백신을 개발하기 위해서는 질병의 생리학 및 병리학에서의 면역 반응의 역할이 이해되어야 할 것이다.

이들 균주의 생물학, 숙주와의 상호작용, 관련 감염 현상 및 특히 숙주의 면역 방어에서 벗어나는 현상과, 마지막으로 이들 관련 병리학의 형성에 있어서 연관성에 대한 더욱 상세한 정보로부터 이들 메카니즘을 더 잘 이해할 수 있다. 특히 클라미디아 트라코마티스 감염을 제어하는 수단의 한계를 보여주는 상기 문헌의 견지에서, 한편으로는 특히 클라미디아 트라코마티스의 더 우수한 유전자 지식으로부터 분자 기구를 개발하고, 또한 특이적이고, 효과적이며, 용인되는 신규 예방법 및 처치학적 치료법, 신규 진단법 및 신규 백신 전략을 개발해야 한다. 이는 정확히 본 발명의 목표이다.

본 발명은 클라미디아 트라코마티스 LGV2 게놈의 서열 번호 1로 표시되는 뉴클레오티드 서열을 제공한다. 그러나, 본 발명은 서열 번호 1에 국한되는 것은 아니며, 균주 변종, 다형성, 대립유전자 변형체 및 돌연변이체의 폴리펩티드를 암호화하는 게놈 및 뉴클레오티드를 포함한다.

따라서, 본 발명은

a) 서열 번호 1의 뉴클레오티드 서열, 서열 번호 1과 99.9% 이상의 동일성을 나타내는 뉴클레오티드 서열, ECACC 수탁 번호 98112618의 기탁물에 포함된 게놈 DNA의 뉴클레오티드 서열, ECACC 수탁 번호 98112617(이것은 임시 수탁 번호임)의 기탁물 내의 클론 삽입체의 뉴클레오티드 서열;

b) 서열 번호 1에 상동성이 있는 뉴클레오티드 서열;

c) 후술되는 바와 같이 고 엄중 또는 중간 엄중 조건하에 a)의 뉴클레오티드 서열과 하이브리드화하는 폴리뉴클레오티드 서열;

d) 서열 번호 1의 서열에 상보적이거나, 또는 a), b) 또는 c)에 정의된 뉴클레오티드 서열 및 해당 RNA의 뉴클레오티드 서열에 상보적인 뉴클레오티드 서열;

e) 서열 번호 1의 서열의 대표 단편 또는 a), b), c) 또는 d)에 정의된 뉴클레오티드 서열의 대표 단편의 뉴클레오티드 서열;

f) a), b), c), d) 또는 e)에 정의된 서열을 포함하는 뉴클레오티드 서열;

g) a), b), c), d), e) 또는 f)에 정의된 뉴클레오티드 서열로부터 얻을 수 있는 뉴클레오티드 서열; 및

h) a), b), c), d), e), f) 또는 g)에 정의된 뉴클레오티드 서열의 변형 뉴클레오티드 서열에서 선택되는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열을 포함한다.

상기 c)에서 언급한 엄중 조건은 다음과 같다:

(i) 비제한적인 예로서, 고 엄중 조건을 이용한 절차는 다음과 같다. 6 × SSC, 50 mM 트리스-HCl(pH 7.5), 1 mM EDTA, 0.02% PVP, 0.02% Ficoll, 0.02% BSA 및 500 ㎍/㎖ 변성 연어 정자 DNA로 구성된 완충액내에 65℃에서 8시간 내지 밤새 DNA를 함유하는 필터를 예비하이브리드화시킨다. 100 ㎍/㎖ 변성 연어 정자 DNA 및 5∼20 ×10⁶ cpm의 P³² 표지된 프로브를 함유하는 예비하이브리드화 혼합물내에서 바람직한 하이브리드화 온도인 65℃하에 48 시간 동안 필터를 하이브리드화시킨다. 대안적으로 하이브리드화 단계는 SSC 완충액[1 ×SSC는 0.15 M NaCl 및 0.15 M 구연산나트륨에 해당함]의 존재하에 65℃에서 수행할 수 있다. 이어서, 2 × SSC, 0.01% PVP, 0.01% 피콜 및 0.01% BSA를 함유하는 용액내에서 1 시간 동안 37℃하에 필터를 세척한 다음 0.1 ×SSC로 45분 동안 50℃에서 세척하였다. 대안적으로, 2 ×SSC 및 0.1% SDS, 또는 0.5 ×SSC 및 0.1% SDS, 또는 0.1 × SSC 및 0.1% SDS를 함유하는 용액에서 15분 간격으로 68℃에서 필터를 세척할 수 있다. 세척 단계 후에, 하이브리드화된 프로브를 방사선 자동 사진으로 검출한다. 사용할 수 있는 기타 고 엄중 조건은 당업계에 공지되어 있으며, Sambrook 등의 문헌[1989, Molecular Cloning, A Laboratroy Manual, 제2판, Cold Spring Harbor Press, N.Y., pp 9.47-9.57] 및 Ausubel 등의 문헌[1989, Current Protocols in Molecular Biology, Green Publishing Associates and Wiley Interscience, 뉴욕]에 개시되어 있으며, 그 전문을 참고로 인용한다.

(ii) 비제한적인 예로서, 중간 엄중 조건을 이용한 절차는 다음과 같다. DNA를 함유하는 필터를 예비하이브리드화시킨 다음 5 ×SSC 완충액 및 표지된 프로브 의 존재하에 60℃에서 하이브리드화시킨다. 2 ×SSC를 함유하는 용액내에서 필터를 세척하고, 하이브리드화된 프로브를 자가방사선 사진으로 검출한다. 사용할 수 있는 기타 중간 엄중 조건은 당업계에 공지되어 있고, Sambrook 등의 문헌[1989, Molecular Cloning, A Laboratroy Manual, 제2판, Cold Spring Harbor Press, N.Y., pp 9.47-9.57] 및 Ausubel 등의 문헌[1989, Current Protocols in Molecular Biology, Green Publishing Associates and Wiley Interscience, 뉴욕]에 개시되어 있으며, 그 전문을 참고로 인용한다.

게놈 서열, 즉 클라미디아 트라코마티스의 게놈 서열은 클라미디아 트라코마티스의 플라스미드 서열과 대조적으로 클라미디아 트라코마티스의 염색체의 서열을 의미하는 것으로 이해하여야 한다.

뉴클레오티드 서열, 폴리뉴클레오티드 또는 핵산은 본 발명에 따르면 2본쇄 DNA, 1본쇄 DNA 또는 이 DNA의 전사 산물을 의미하는 것으로 이해하여야 한다.

본 발명은 천연 환경에서 취해진 클라미디아 트라코마티스, 즉 천연 상태의 게놈 뉴클레오티드 서열에 관한 것이 아님을 이해해야 한다. 이들은, 예컨대 이온 교환 크로마토그래피, 분자 크기별 배제 크로마토그래피 또는 친화 크로마토그래피와 같은 분리 방법, 대안적으로 각종 용매내 용해도를 기초로 한 분별 기법, 또는 증폭, 클로닝 또는 서브클로닝과 같은 유전자 조작 방법으로 분리, 정제 또는 부분적으로 정제할 수 있는 서열이며, 본 발명의 서열을 벡터가 운반하게 할 수 있다.

서열 번호 1의 뉴클레오티드 서열은 클론 삽입체의 형광 자동화된 서열 결정 후에 직접적인 서열 결정 방법으로 클라미디아 트라코마티스 LGV2 게놈의 서열을 결정한 다음, 소프트웨어(예, 실시예)로 뉴클레오티드 단편(삽입체)의 서열을 어셈블리하여 얻었다. 서열 번호 1로 표시되는 서열의 높은 정확도에도 불구하고, 100%는 완전하게 클라미디아 트라코마티스 LGV2 게놈의 뉴클레오티드 서열을 나타내는 것이 아니며, 일부 희소 서열 분석 오차 또는 불확실성이 서열 번호 1로 표시되는 서열에 남아 있을 수 있다. 본 발명의 하기 서열 목록에서 불확실한 아미노산은 "Xaa"로, 불확실한 뉴클레오티드는 "N"으로 표시되어 있다. 이들 일부 희소 오차 또는 불확실성은 당업자라면 본 발명의 전체 염색체 및/또는 대표 단편과 표준 증폭, 클로닝 및 서열 분석 방법을 사용하여 쉽게 검출 및 보정할 수 있으며, 특히 컴퓨터 소프트웨어와 예를 들어 전술한 본 발명의 서열 기록용 컴퓨터 판독 매체를 사용하여 얻은 서열을 쉽게 비교할 수 있다. 이들 가능한 희소 오차 또는 불확실성을 보정한 후에, 그 결과 얻은 보정된 뉴클레오티드 서열은 서열 번호 1의 서열과 99.9% 이상 동일성을 나타내었다. 이러한 희소 서열 결정 불학실성이 ECACC 수탁 번호 98112617 또는 98112618(임시 번호)의 기탁물에 포함된 DNA에는 존재하지 않고, 서열 번호 1에 존재하는 희소 서열 불확실성은 ECACC 기탁물의 DNA를 이용하여 일반적으로 보정할 수 있다.

본 발명의 상동성 뉴클레오티드 서열은, 서열 번호 1의 뉴클레오티드 서열의 염기와 동일성 %가 80% 이상, 바람직하게는 90∼95% 인 뉴클레오티드 서열을 의미하는 것이며, 상기 %는 단순히 통계적인 것이고, 2개의 뉴클레오티드 서열간의 차이가 전체 길이에 걸쳐 무작위적으로 분포될 수 있음을 의미한다. 서열 번호 1의 뉴클레오티드 서열 염기와 동일성(%)이 80% 이상, 바람직하게는 90∼95%인 상동성 서열은, 전술한 클라미디아 뉴모니아, 클라미디아 시타시 및 클라미디아 페코룸 종을 비롯하여 클라미디아 과에 속하는 박테리아의 대표 단편 서열 또는 게놈 서열에 해당하는 서열 뿐 아니라 클라미디아 트라코마티스종의 변종에 속하는 박테리아의 대표 단편의 서열 또는 게놈 서열에 해당하는 서열을 포함할 수 있다. 본 발며에서, 과 및 종이라는 용어는 상호 바꾸어 사용할 수 있고, 변종, 혈청형, 균주 및 아종도 상호 교환가능하다. 따라서, 이들 상동 서열은 동일한 종내 또는 종간 돌연변이와 관련된 변화에 해당하며, 특히 1 이상의 뉴클레오티드의 절두, 치환, 결실 및/또는 첨가에 해당할 수 있다. 상기 상동 서열은 클라미디아내 존재할 것 같은 과, 종 또는 변종에 특이적인 유전자 코드의 편중 또는 유전자 코드의 축퇴성과 관련된 변화에 해당한다.

단백질 및/또는 핵산 서열 상동체는 당업계에 공지된 임의의 각종 서열 비교 알고리즘 및 프로그램을 사용하여 평가할 수 있다. 이러한 알고리즘 및 프로그램의 비제한적인 예로는 TBLASTN, BLASTP, FASTA, TFASTA 및 CLUSTALW(Pearson 및 Lipman, 1988, Proc . Natl . Acad . Sci . USA 85(8):2444-2448; Altschul 등, 1990, J.Mol.Biol. 215(3):403-410; Thompson 등, 1994, Nucleic Acids Res. 22(2):4673-4680; Higgins 등, 1996, Methods Enzymol . 266:383-402; Altschul 등, 1990, J.Mol.Biol. 215(3):403-410; Altschul 등, 1993, Nature Genetics 3:266-272).

특히 바람직한 양태에서, 단백질 및 핵산 서열 상동체는 당업계에 공지되어 있는 Basic Local Alignment Search Tool("BLAST")을 사용하여 평가한다(예컨대 Karlin 및 Altschul, 1990, Proc . Natl . Acad . Sci . USA 87:2267-2268; Altschul 등, 1990, J. Mol . Biol . 215:403-410; Altschul 등, 1993, Nature Genetics 3:266-272; Altschul 등, 1997, Nuc .Acids Res. 25:3389-3402). 특히, 5개의 특정 BLAST 프로그램을 사용하여 다음과 같은 업무를 수행한다.

(1) BLASTP 및 BLAST3은 단백질 서열 데이타베이스에 대해 아미노산 의문 서열을 비교한다;

(2) BLASTN은 뉴클레오티드 서열 데이타베이스에 대해 뉴클레오티드 의문 서열을 비교한다;

(3) BLASTX는 단백질 서열 데이타베이스에 대해 의문 뉴클레오티드 서열(양 가닥)의 6-프레임 구상의 해독 생성물을 비교한다;

(4) TBLASTN은 모든 6개의 리딩 프레임(양 가닥)내 해독된 뉴클레오티드 서열 데이타베이스에 대해 의문 단백질 서열을 비교한다;

(5) TBLASTX는 뉴클레오티드 서열 데이타베이스의 6-프레임 해독에 대해 뉴클레오티드 의문 서열의 6-프레임 해독을 비교한다.

BLAST 프로그램은 의문 아미노산 서열 또는 핵산 서열과, 바람직하게는 단백질 또는 핵산 서열 데이타베이스로부터 얻은 시험 서열 사이에서 "고평가치 분절쌍"이라고 하는 유사한 분절을 확인하여 상동성 서열을 확인한다. 고 평가치 분절 쌍은, 당업계에 공지된 여러 평가 매트릭스로 확인(즉, 정렬)하는 것이 바람직하다. 바람직하게는 사용된 평가 매트릭스는 BLOSUM62 매트릭스이다(Gonnet 등, 1992, Science 256:1443-1445; Henikoff 및 Henikoff, 1993, Proteins 17:49-61). PAM 또는 PAM250 매트릭스를 사용할 수 있으나, 덜 바람직하다(참조: 예컨대, Schwartz 및 Dayhoff, eds., 1978, Matrices for Detecting Distance Relationships: Atlas of Protein Sequence and Structure, 워싱톤주: 국립 생물의학 연구 재단).

BLAST 프로그램은 확인된 모든 고평가치 분절쌍의 통계적 유의수준을 평가하고, 바람직하게는 사용자가 특정화한 상동율(%)과 같이 사용자가 특정화한 유의성 한계를 만족시키는 분절을 선별한다. 바람직하게는, 고평가치 분절쌍의 통계학적 유의성은 Karlin의 통계학적 유의성 공식을 사용하여 평가한다(참조: 예컨대, Karlin 및 Altschul, 1990, Proc . Natl . Acad . Sci . USA 87:2267-2268).

본 발명의 서열에 상보적인 뉴클레오티드 서열이란, 뉴클레오티드가 본 발명의 서열에 상보적이고 방향이 반대인(역평행 서열) 임의의 DNA를 의미하는 것이다.

본 발명은 상기 a) 내지 h)의 서열 단편을 추가로 포함한다. 본 발명의 서열의 대표 단편이란 뉴클레오티드 서열이 유래한 서열의 8개 이상, 바람직하게는 12개 이상, 더욱 바람직하게는 15개 이상 또는 20개 이상의 연속 뉴클레오티드를 갖는 임의의 뉴클레오티드 단편을 의미한다. 이러한 단편은 현재 공개되어 이용가능한 데이타베이스에 목록화되지 않은 서열 번호 1의 일부를 의미한다.

이들 대표 단편 중에서, 본 발명의 뉴클레오티드 서열과 엄중 조건하에서 하이브리드화할 수 있는 단편이 바람직하다. 엄중 조건하에서 하이브리드화시킨다는 것은, 온도 및 이온 강도 조건을 선택하여 2개의 상보성 DNA 단편간에 하이브리드화가 유지되도록 한다는 것을 의미한다.

예로서, 전술한 뉴클레오티드 서열 단편을 규정하기 위한 하이브리드화 단계 에 대한 고 엄중 조건은 유리하게는 다음과 같다.

SSC 완충액의 존재하에 65℃의 바람직한 온도에서 하이브리드화 단계를 수행한다. 이 때 1 ×SSC는 0.15 M NaCl 및 0.05 M 구연산나트륨에 해당한다. 세척 단계는 예컨대 다음과 같다.

실온에서 2 ×SSC, 0.1% SDS로 세척한 다음 15분 동안 68℃에서 1 ×SSC, 0.1% SDS; 0.5 ×SSC, 0.1% SDS; 0.1 ×SSC, 0.1% SDS로 3회 세척한다

예를 들어 5 ×SSC 완충액의 존재하에 60℃의 온도를 이용한 중간 엄중 조건 또는 5 ×SSC 완충액의 존재하에 50 ℃의 온도를 이용한 저 엄중 조건은 각각 2개의 서열간의 하이브리드화를 위해서 전체적으로 더 낮은 상보성을 필요로 한다.

당업자는 크기가 약 300 염기인 폴리뉴클레오티드에 대한 전술한 엄중 하이브리드화 조건을 Sambrook 등(1989)이 교시한 바와 같이 더 크거나 더 작은 올리고뉴클레오티드에 적용시킬 수 있을 것이다.

본 발명의 대표 단편 중에서, 본 발명의 대표 단편 또는 상동 서열을 얻고, 서열 번호 1의 서열내에서 불완전하거나 또는 오차 또는 불확실성을 보유하는 것으로 밝혀진 게놈 단편을 재구성할 수 있는 방법에 있어서 프라이머 또는 프로브로서 사용할 수 있는 단편도 바람직하다. 폴리머라제 연쇄 반응(PCR), 클로닝 및 핵산의 서열 분석 등과 같은 이들 방법은 당업계에 공지되어 있다. 돌연변이나 종간 또는 종내 변형체에 해당하는 이들 상동성 뉴클레오티드 서열 뿐 아니라 완전 게놈 서열 또는 재구성될 수 있는 대표 단편 중 하나도 본 발명의 일부이다.

상기 대표 단편중에서, 클라미디아 트라코마티스의 존재 또는 전술한 관련 미생물 중 하나의 존재를 진단하는 방법에 있어서, 프라이머 또는 프로브로서 사용할 수 있는 단편도 바람직하다.

클라미디아 트라코마티스 또는 관련 미생물 중 하나의 유전자 발현을 조정, 조절, 억제 또는 유도할 수 있고/또는 클라미디아 트라코마티스 또는 숙주 세포 및/또는 유기체내 관련 미생물 중 하나의 복제 사이클을 조정할 수 있는 대표 단편도 바람직하다. 복제 사이클은 침입, 증식, 세포내 배치, 특히 액포내 보유 및 리소좀에 대한 융합 과정 억제와 숙주 세포에서 숙주 세포로의 클라미디아 트라코마티스 또는 관련 미생물 중 하나의 전파를 나타내는 것이다.

상기 대표 단편 중에서, ORF 서열(오픈 리딩 프레임)이라고 불리우는 오픈 리딩 프레임에 해당하는 뉴클레오티드 서열 및 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드 서열, 비제한적인 예로서 후술할 ORF 서열에 상응하는 대표 단편이 바람직하다.

본 발명의 대표 단편은, 예컨대 PCR과 같은 특정 증폭 반응으로 얻거나, 또는 본 발명의 뉴클레오티드 서열의 분해 후에 적절한 제한 효소를 이용하여 얻을 수 있다. 이 방법은 Sambrook 등의 문헌(1989)에 개시되어 있다. 상기 대표 단편은, 크기가 너무 크지 않은 경우에는 당업자에게 공지된 방법에 따라 화학적 합성법으로 얻을 수 있다. 예를 들어, 이러한 단편은 ECACC 수탁 번호 98112618의 게놈 DNA 단편 또는 ECACC 수탁 번호 98112617(임시 번호)에 존재하는 클론 삽입체를 분리하여 얻을 수 있다.

본 발명의 대표 단편을, 예컨대 프라이머로서 사용하여 증폭, 클로닝 또는 서열 분석 기법과 같이 당업자에게 공지된 방법으로 대표 단편, 특히 서열의 일부가 누락되거나 불완전할 것 같은 단편의 일부를 재구성할 수 있다.

변형된 뉴클레오티드 서열은 당업자에게 공지된 기법에 따라 돌연변이 유발로 얻어지고, 정상 서열에 대한 변형, 예컨대 폴리펩티드의 발현에 대한 조절 및/또는 프로모터 서열에 있어서 돌연변이를 나타내고, 특히 폴리펩티드의 발현 레벨의의 변형 또는 복제 사이클의 조정을 유도하는 임의의 뉴클레오티드 서열을 의미한다.

변형 뉴클레오티드 서열은 전술한 변형 폴리펩티드를 암호화하는 임의의 뉴클레오티드 서열을 의미한다.

본 발명은 오픈 리딩 프레임(ORF), 즉 ORF2 내지 ORF1197 서열의 뉴클레오티드 서열로부터 선택되는 것이 특징인 클라미디아 트라코마티스 뉴클레오티드 서열을 포함한다.

ORF2 내지 ORF1197 뉴클레오티드 서열은 서열 번호 1의 서열상에서의 위치에 의해 하기 표 1 및 2에 정의되어 있다. 예를 들어, ORF10 서열은 서열 번호 1의 서열상에 뉴클레오티드 위치 9828-10430 사이의 뉴클레오티드 서열(9828, 10430 포함)에 의해 한정된다. ORF2 내지 ORF1197은 하기 실시예에서 논의되는 바와 같이 유효 ORF 개시 부위의 분석을 통해서 뿐 아니라 상동성 분석을 통해서 확인하였다. 본 발명의 확인된 각 ORF는 선행 ORF의 종지 코돈의 3' 바로 옆 ORF 종지 코돈으로부터 5' 코돈을 통해서 ORF 뉴클레오티드 서열에 대한 프레임내 서열 번호 1의 다음 종지 코돈에 이르는 인접 뉴클레오티드 서열에 걸쳐있는 뉴클레오티드 서열을 포함한다. 하기 표 2는 각 ORF 1-1197의 개시, 종료 및 유효 개시부를 제시한다. 일양태에서, ORF는 유효 ORF 개시 부위 하방(즉, 3')으로부터 ORF 종지 코돈(또는 ORF 종지 코돈에 바로 인접하고 상방에 있는 ORF 코돈)에 걸쳐 있는 인접 뉴클레오티드 서열을 포함한다. ORF2 내지 ORF 1197은 각각 서열 번호 2 내지 서열 번호 1197의 폴리펩티드를 암호화한다.

약간의 프레임이동의 도입시, 일부 개개 ORF는 더 큰 "조합된" ORF를 포함할 수 있다. 이러한 추정 "조합된" ORF의 목록은 하기 표 3에 제시되어 있다. 예를 들어, 조합된 ORF는 프레임내 개입을 비롯하여 ORF 1076 및 ORF 1073 뉴클레오티드 서열을 포함할 수 있다. 각 "조합된" ORF내 ORF(5' 에서 3') 순서는 목록화된 바와 같다. 본원에서 언급한 ORF2 내지 ORF1197은 "조합된" ORF를 의미한다. 이러한 "조합된" ORF가 암호화하는 폴리펩티드 서열도 본 발명의 일부이다.

ORF 1076, ORF 1073; ORF 3, ORF 2; ORF 23, ORF 22, ORF 21 ORF 1141, ORF 477, ORF 478; ORF 479; ORF 487, ORF 486, ORF 485, ORF 484, ORF 483, ORF 482, ORF 481; ORF 488, ORF 489; ORF 573, ORF 572, ORF 571; ORF 817, ORF 818; ORF 819, ORF 820; ORF 1037, ORF 1038; ORF 1071, ORF 1070; ORF 17, ORF 1077; ORF 1185, ORF 933, ORF 934; ORF 1060, ORF 1059; ORF 155, ORF 156; ORF 679, ORF 680; ORF 879, ORF 878; ORF 1028, ORF 1029 및 대표 단편.

표 1은 공중에게 공개된 데이타베이스내 존재하는 서열에 대해 각 ORF가 암호화하는 폴리펩티드 서열을 비교한 상동성 연구 결과를 나타낸다. 공공연하게 개시된 데이타베이스내 존재하는 폴리펩티드에 대한 약 95% 이상의 동일성을 나타내는 표 1에 제시된 이들 폴리펩티드는 본 발명의 일부로 생각되지 않는다. 마찬가지로 이 양태에서, 이러한 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드 서열은 본 발명의 일부가 아니다. 다른 양태에서, 공개된 데이타베이스내 존재하는 폴리펩티드에 대해 약 99% 이상의 동일성을 나타내는 표 1에 제시된 폴리펩티드는 본 발명의 일부가 아니다. 마찬가지로, 이 양태에서 이러한 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드 서열은 본 발명의 일부로 생각되지 않는다.

또한, 본 발명은

a) ORF2 내지 ORF1197, "조합된" ORF 뉴클레오티드 서열, ECACC 수탁 번호 98112618의 기탁물에 포함된 게놈 DNA의 뉴클레오티드 서열 또는 본 발명의 ECACC 수탁 번호 98112617의 기탁물내 클론 삽입체의 뉴클레오티드 서열;

b) 본 발명의 전체 ORF2 내지 ORF1197 뉴클레오티드 서열 또는 a)에 정의된 뉴클레오티드 서열을 통해 80% 이상의 동일성을 나타내는 상동성 뉴클레오티드 서열;

c) 후술한 바와 같은 고 엄중 조건 또는 중간 엄중 조건하에서 ORF2 내지 ORF1197에 하이브리드화하는 폴리뉴클레오티드 서열;

d) 본 발명의 ORF2 내지 ORF1197 서열 또는 a), b) 또는 c)에 정의된 뉴클레오티드 서열에 해당하는 상보성 또는 RNA 뉴클레오티드 서열;

e) 본 발명의 ORF2 내지 ORF1197 서열 또는 a), b), c) 또는 d)에 정의된 뉴클레오티드 서열의 대표 단편의 뉴클레오티드 서열;

f) 본 발명의 ORF2 내지 ORF1197 서열 또는 a), b), c), d) 또는 e)에 정의된 뉴클레오티드 서열의 서열로부터 얻을 수 있는 뉴클레오티드 서열; 및

g) 본 발명의 ORF2 내지 ORF1197 서열 또는 a), b), c), d), e) 또는 f)에 정의된 뉴클레오티드 서열의 변형 뉴클레오티드 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

상기 c)에서 언급한 엄중 조건은 다음과 같다:

(i) 비제한적인 예로서, 고 엄중 조건을 이용한 절차는 다음과 같다. 6 ×SSC, 50 mM 트리스-HCl(pH 7.5), 1 mM EDTA, 0.02% PVP, 0.02% Ficoll, 0.02% BSA 및 500 ㎍/㎖ 변성 연어 정자 DNA로 구성된 완충액내에 65℃에서 8시간 내지 밤새 DNA를 함유하는 필터를 예비하이브리드화시킨다. 100 ㎍/㎖ 변성 연어 정자 DNA 및 5∼20 ×10⁶ cpm의 P³² 표지된 프로브를 함유하는 예비하이브리드화 혼합물내에서 바람직한 하이브리드화 온도인 65℃하에 48 시간 동안 필터를 하이브리드화시킨다. 대안적으로 하이브리드화 단계는 SSC 완충액[1 ×SSC는 0.15 M NaCl 및 0.15 M 구연산나트륨에 해당함]의 존재하에 65℃에서 수행할 수 있다. 이어서, 2 × SSC, 0.01% PVP, 0.01% 피콜 및 0.01% BSA를 함유하는 용액내에서 1 시간 동안 37℃하에 필터를 세척한 다음 0.1 ×SSC로 45분 동안 50℃에서 세척하였다. 대안적으로, 2 ×SSC 및 0.1% SDS, 또는 0.5 ×SSC 및 0.1% SDS, 또는 0.1 × SSC 및 0.1% ×SDS를 함유하는 용액에서 15분 간격으로 68℃에서 필터를 세척할 수 있다. 세척 단계 후에, 하이브리드화된 프로브를 방사선 자동 사진으로 검출한다. 사용할 수 있는 기타 고 엄중 조건은 당업계에 공지되어 있으며, Sambrook 등의 문헌[1989, Molecular Cloning, A Laboratroy Manual, 제2판, Cold Spring Harbor Press, N.Y., pp 9.47-9.57] 및 Ausubel 등의 문헌[1989, Current Protocols in Molecular Biology, Green Publishing Associates and Wiley Interscience, 뉴욕]에 개시되어 있으며, 그 전문을 참고로 인용한다. 바람직하게는, 이러한 서열은 ORF2 내지 ORF1197 중 하나가 암호화하는 폴리펩티드의 상동체를 암호화한다. 일양태에서, 이러한 서열은 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드를 암호화한다.

(ii) 비제한적인 예로서, 중간 엄중 조건을 이용한 절차는 다음과 같다. DNA를 함유하는 필터를 예비하이브리드화시킨 다음 5 ×SSC 완충액 및 표지된 프로브의 존재하에 60℃에서 하이브리드화시킨다. 이어서 2 ×SSC를 함유하는 용액내에서 50℃하에 필터를 세척하고, 하이브리드화된 프로브를 자가방사선 사진으로 검출한다. 사용할 수 있는 기타 중간 엄중 조건은 당업계에 공지되어 있고, Sambrook 등의 문헌[1989, Molecular Cloning, A Laboratroy Manual, 제2판, Cold Spring Harbor Press, N.Y., pp 9.47-9.57] 및 Ausubel 등의 문헌[1989, Current Protocols in Molecular Biology, Green Publishing Associates and Wiley Interscience, 뉴욕]에 개시되어 있으며, 그 전문을 참고로 인용한다. 바람직하게는, 이러한 서열은 ORF2 내지 ORF1197 중 하나가 암호화하는 폴리펩티드의 상동체를 암호화한다. 일양태에서, 이러한 서열은 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드를 암호화한다.

ORF2 내지 ORF1197과의 상동성에 대하여, ORF2 내지 ORF1197 뉴클레오티드 서열 중 하나의 염기와 동일성(%)이 80% 이상, 바람직하게는 90∼95% 인 상동 서열이 바람직하다. 이러한 상동 서열은 일반적으로 상기 알고리즘 및 하기 실시예를 통해 확인된다. 상기 상동 서열은 전술한 상동성 서열에 해당하며, 예컨대 클라미디아 뉴모니아, 클라미디아 시타시 및 클라미디아 페코룸 종을 비롯하여 클라미디아 과에 속하는 박테리아의 ORF 서열에 해당하는 서열 뿐 아니라 클라미디아 트라코마티스 종의 변종에 속하는 박테리아의 ORF 서열에 해당하는 서열도 포함할 수 있다. 이들 상동 서열은 동일한 종내 또는 종간 돌연변이와 관련된 변형체에 해당하며, 1 이상의 뉴클레오티드의 절두, 치환, 결실 및/또는 첨가에 해당할 수 있다. 상기 상동 서열은 클라미디아내 존재할 것 같은 과, 종 또는 변종에 특이적인 유전자 코드의 편중 또는 유전자 코드의 축퇴성과 관련된 변화에 해당한다.

본 발명은 본 발명의 뉴클레오티드 서열, 바람직하게는 서열 번호 1의 서열 및 ORF 서열에 해당하는 서열의 대표 단편이 암호화하는 폴리펩티드, 특히 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드를 포함하며, 서열 번호 2 내지 서열 번호 1197 및 이의 대표 단편으로부터 선택되는 것이 특징이다. 그러나, 본 발명은 서열 번호 1에서 ORF 및 해당 ORF 서열이 암호화하는 폴리펩티드에 제한되지 않지만, 균주 변종, 다형성, 대립 유전자 및 돌연변이의 폴리펩티드를 포함한다.

따라서, 본 발명은

a) 본 발명의 서열 번호 1의 폴리뉴클레오티드가 암호화하는 폴리펩티드(예, ORF2 내지 ORF1197 및/또는 이의 대표 단편에 해당하는 폴리뉴클레오티드가 암호화하는 임의의 폴리펩티드);

b) 본 발명의 폴리펩티드 또는 a)에서 정의한 폴리펩티드에 상동성인 폴리펩티드;

c) 하기와 같은 고 엄중 조건 또는 중간 엄중 조건하에 서열 번호 1 또는 ORF2 내지 ORF1197과 하이브리드화하는 폴리뉴클레오티드 서열이 암호화하는 폴리펩티드;

d) 본 발명의 폴리펩티드, 또는 a), b) 또는 c)에 정의된 폴리펩티드의 5개 이상의 아미노산의 단편;

e) 본 발명의 폴리펩티드 또는 a), b), c) 또는 d)에 정의된 폴리펩티드의 생물학적 활성 단편; 및

f) 본 발명의 폴리펩티드 또는 a), b), c), d) 또는 e)에 정의된 폴리펩티드의 변형 폴리펩티드로부터 선택된 폴리펩티드를 포함하는 것이 특징인 폴리펩티드를 포함한다.

상기 c)에서 언급한 엄중 조건은 다음과 같다:

(i) 비제한적인 예로서, 고 엄중 조건을 이용한 절차는 다음과 같다. 6 ×SSC, 50 mM 트리스-HCl(pH 7.5), 1 mM EDTA, 0.02% PVP, 0.02% Ficoll, 0.02% BSA 및 500 ㎍/㎖ 변성 연어 정자 DNA로 구성된 완충액내에 65℃에서 8시간 내지 밤새 DNA를 함유하는 필터를 예비하이브리드화시킨다. 100 ㎍/㎖ 변성 연어 정자 DNA 및 5∼20 ×10⁶ cpm의 P³² 표지된 프로브를 함유하는 예비하이브리드화 혼합물내에서 바람직한 하이브리드화 온도인 65℃하에 48 시간 동안 필터를 하이브리드화시킨다. 대안적으로 하이브리드화 단계는 SSC 완충액[1 ×SSC는 0.15 M NaCl 및 0.15 M 구연산나트륨에 해당함]의 존재하에 65℃에서 수행할 수 있다. 이어서, 2 × SSC, 0.01% PVP, 0.01% 피콜 및 0.01% BSA를 함유하는 용액내에서 1 시간 동안 37℃하에 필터를 세척한 다음 0.1 ×SSC로 45분 동안 50℃에서 세척하였다. 대안적으로, 2 ×SSC 및 0.1% SDS, 또는 0.5 ×SSC 및 0.1% SDS, 또는 0.1 × SSC 및 0.1% ×SDS를 함유하는 용액에서 15분 간격으로 68℃에서 필터를 세척할 수 있다. 세척 단계 후에, 하이브리드화된 프로브를 방사선 자동 사진으로 검출한다. 사용할 수 있는 기타 고 엄중 조건은 당업계에 공지되어 있으며, Sambrook 등의 문헌[1989, Molecular Cloning, A Laboratroy Manual, 제2판, Cold Spring Harbor Press, N.Y., pp 9.47-9.57] 및 Ausubel 등의 문헌[1989, Current Protocols in Molecular Biology, Green Publishing Associates and Wiley Interscience, 뉴욕]에 개시되어 있으며, 그 전문을 참고로 인용한다. 바람직하게는, 이러한 폴리펩티드는 ORF2 내지 ORF1197이 암호화하는 폴리펩티드의 상동체를 나타낸다. 바람직하게는, 이러한 서열은 ORF2 내지 ORF1197 중 하나가 암호화하는 폴리펩티드의 상동체를 암호화한다. 일양태에서, 이러한 서열은 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드를 암호화한다.

(ii) 비제한적인 예로서, 중간 엄중 조건을 이용한 절차는 다음과 같다. DNA를 함유하는 필터를 예비하이브리드화시킨 다음 5 ×SSC 완충액 및 표지된 프로브의 존재하에 60℃에서 하이브리드화시킨다. 2 ×SSC를 함유하는 용액내에서 50℃하에 필터를 세척하고, 하이브리드화된 프로브를 자가방사선 사진으로 검출한다. 사용할 수 있는 기타 중간 엄중 조건은 당업계에 공지되어 있고, Sambrook 등의 문헌[1989, Molecular Cloning, A Laboratroy Manual, 제2판, Cold Spring Harbor Press, N.Y., pp 9.47-9.57] 및 Ausubel 등의 문헌[1989, Current Protocols in Molecular Biology, Green Publishing Associates and Wiley Interscience, 뉴욕]에 개시되어 있으며, 그 전문을 참고로 인용한다. 바람직하게는, 이러한 서열은 ORF2 내지 ORF1197 중 하나가 암호화하는 폴리펩티드의 상동체를 암호화한다. 일양태에서, 이러한 서열은 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드를 암호화한다.

본 발명의 설명에서, 폴리펩티드, 펩티드 및 단백질은 상호 교환가능하다.

본 발명은 천연 형태로 존재하는 폴리펩티드에 관한 것이 아님을 이해해야 한다. 즉, 이들은 천연 환경에서 취해진 것이 아니지만, 천연 공급원으로부터 정제하여 분리하거나 얻을 수 있다. 또는 대안적으로 유전자 재조합, 또는 화학적 합성으로 얻을 수 있으며, 이 경우 후술하는 바와 같이 비천연 아미노산을 포함할 수 있다.

상동성 폴리펩티드는 천연 폴리펩티드에 대하여, 특히 1 이상의 아미노산의 결실, 첨가 또는 치환, 절두, 연장, 키메라 융합 및/또는 돌연변이와 같은 특정 변형을 나타내는 폴리펩티드, 또는 전사후 변형을 나타내는 폴리펩티드를 일컫는다. 상동성 폴리펩티드 중에서, 본 발명의 폴리펩티드의 아미노산 서열과 80% 이상, 바람직하게는 90% 상동성 또는 동일성을 나타내는 아미노산의 폴리펩티드가 바람직하다. 치환의 경우, 1 이상의 연속 또는 비연속 아미노산을 "등가" 아미노산으로 대체한다. "등가" 아미노산이란 기본 구조내 아미노산 중 하나 대신 치환될 수 있는 임의의 아미노산으로서 해당 펩티드의 생물학적 활성을 거의 변형시키지 않는 아미노산을 의미하며, 후술되어 있다.

단백질 및/또는 핵산 서열 상동체는 당업계에 공지된 임의의 각종 서열 비교 알고리즘 및 프로그램을 사용하여 평가할 수 있다. 이러한 알고리즘 및 프로그램의 비제한적인 예로는 TBLASTN, BLASTP, FASTA, TFASTA 및 CLUSTALW(Pearson 및 Lipman, 1988, Proc . Natl . Acad . Sci . USA 85(8):2444-2448; Altschul 등, 1990, J.Mol.Biol. 215(3):403-410; Thompson 등, 1994, Nucleic Acids Res. 22(2):4673-4680; Higgins 등, 1996, Methods Enzymol . 266:383-402; Altschul 등, 1990, J.Mol.Biol. 215(3):403-410; Altschul 등, 1993, Nature Genetics 3:266-272).

특히 바람직한 양태에서, 단백질 및 핵산 서열 상동체는 당업계에 공지되어 있는 Basic Local Alignment Search Tool("BLAST")을 사용하여 평가한다(예컨대 Karlin 및 Altschul, 1990, Proc . Natl . Acad . Sci . USA 87:2267-2268; Altschul 등, 1990, J. Mol . Biol . 215:403-410; Altschul 등, 1993, Nature Genetics 3:266-272; Altschul 등, 1997, Nuc .Acids Res. 25:3389-3402). 특히, 5개의 특정 BLAST 프로그램을 사용하여 다음과 같은 업무를 수행한다.

(1) BLASTP 및 BLAST3은 단백질 서열 데이타베이스에 대해 아미노산 의문 서열을 비교한다;

(2) BLASTN은 뉴클레오티드 서열 데이타베이스에 대해 뉴클레오티드 의문 서열을 비교한다;

(3) BLASTX는 단백질 서열 데이타베이스에 대해 의문 뉴클레오티드 서열(양 가닥)의 6-프레임 구상의 해독 생성물을 비교한다;

(4) TBLASTN은 모든 6개의 리딩 프레임(양 가닥)내 해독된 뉴클레오티드 서열 데이타베이스에 대해 의문 단백질 서열을 비교한다;

(5) TBLASTX는 뉴클레오티드 서열 데이타베이스의 6-프레임 해독에 대한 뉴클레오티드 의문 서열의 6-프레임 해독을 비교한다.

BLAST 프로그램은 의문 아미노산 서열 또는 핵산 서열과, 바람직하게는 단백질 또는 핵산 서열 데이타베이스로부터 얻은 시험 서열 사이의 유사한 분절을 확인하여 상동성 서열을 확인하는데, 이를 "고평가치 분절쌍"이라고 한다. 고 평가치 분잘 쌍은, 당업계에 공지된 여러 평가 매트릭스로 확인(즉, 정렬)하는 것이 바람직하다. 바람직하게는 사용된 평가 매트릭스는 BLOSUM62 매트릭스이다(Gonnet 등, 1992, Science 256:1443-1445; Henikoff 및 Henikoff, 1993, Proteins 17:49-61). PAM 또는 PAM250 매트릭스를 사용할 수 있으나, 덜 바람직하다(참조: 예컨대, Schwartz 및 Dayhoff, eds., 1978, Matrices for Detecting Distance Relationships: Atlas of Protein Sequence and Structure, 워싱톤주: 국립 생물의학 연구 재단).

BLAST 프로그램은 확인된 모든 고평가치 분절쌍의 통계적 유의수준을 평가하고, 바람직하게는 사용자 특정화된 상동성(%)과 같은 사용자가 특정화한 유의성 한계를 만족시키는 분절을 선별한다. 바람직하게는, 고평가치 분절쌍의 통계학적 유의성은 Karlin의 통계학적 유의성 공식을 사용하여 평가한다(참조: 예컨대, Karlin 및 Altschul, 1990, Proc.Natl.Acad.Sci. USA 87:2267-2268).

등가 아미노산은 치환될 아미노산과의 구조적인 상동성, 또는 수행할 수 있는 각종 폴리펩티드 사이의 생물학적 활성의 비교 시험 결과를 기초로 하여 결정할 수 있다.

예로서, 해당 변형 폴리펩티드의 생물학적 활성의 실질적인 변형을 초래하지 않고 수행할 수 있는 치환이 가능할 수 있다. 예를 들면 류신을 발린 또는 이소류신으로 치환, 아스파르트산을 글루탐산으로 치환, 글루타민을 아스파라긴으로 치환, 아르기닌을 리신으로 치환할 수 있으며, 동일한 조건하에 역치환도 가능하다.

상동성 폴리펩티드는 전술한 바와 같이 상동성 뉴클레오티드 서열이 암호화하는 폴리펩티드에 상응하며, 따라서 클라미디아내 존재할 수 있고, 특히 1 이상의 아미노산의 절두, 치환, 결실 및/또는 첨가에 해당하는 종내 또는 종간 변형에 상응하는 폴리펩티드 또는 돌연변이된 폴리펩티드도 본 발명에 포함된다.

본 발명의 폴리펩티드의 생물학적 활성 단편은, 전술한 바와 같이 본 발명의 폴리펩티드의 1 이상의 특성을 나타내는 폴리펩티드 단편을 일컫는다. 특히

- 클라미디아 트라코마티스에 대해 유도되는 면역 반응을 유발할 수 있는 단편; 및/또는

- 본 발명의 폴리펩티드에 대해 특이적인 항체가 인지할 수 있는 단편; 및/또는

- 클라미디아 트라코마티스의 폴리펩티드 또는 뉴클레오티드 서열에 결합할 수 있는 단편; 및/또는

- 클라미디아 트라코마티스의 유전자 발현을 조정, 조절, 유도 또는 억제할 수 있는 단편, 및/또는 숙주 세포 및/또는 유기체내 클라미디아 트라코마티스 또는 관련 미생물 중 하나의 복제 사이클을 조절할 수 있는 단편; 및/또는

- 부분적인 생물학적 활성, 예컨대 구조 활성(세포 외피, 리보좀), 효소(대사) 활성, 수송 활성, 분비 활성 또는 독성을 나타낼 수 있는 단편이다.

본 발명의 폴리펩티드 단편은 최소 5개 아미노산, 바람직하게는 10개 아미노산 또는 바람직하게는 15개 아미노산을 포함하는 폴리펩티드를 의미한다. 이러한 단편은 공공연하게 이용할 수 있는 데이타베이스에는 현재 기록되지 않은 ORF2 내지 ORF1197이 암호화하는 폴리펩티드 일부만을 의미한다.

본 발명의 폴리펩티드 단편은 클라미디아 트라코마티스내 자연적으로 존재하거나 또는 클라미디아 트라코마티스가 분비하는 분리 또는 정제 단편에 해당할 수 있다. 또는, 트립신 또는 키모트립신 또는 콜라제나제와 같은 단백질 분해 효소, 또는 시아노겐 브로마이드(CNBr)와 같은 화학제로 폴리펩티드를 절단하거나, 대안적으로 고도로 산성인 환경(예, pH2.5)에 펩티드를 두어 얻을 수 있는 단편에 해당할 수 있다. 이러한 폴리펩티드 단편은, 이러한 단편을 발현할 수 있는 핵산을 함유하는 본 발명의 발현 벡터로 형질전환된 숙주 세포를 이용하여 화학적 합성으로 동일하게 제조하고, 조절 및/또는 발현을 위한 적절한 성분의 제어하에 둘 수 있다.

본 발명의 폴리펩티드의 "변형 폴리펩티드"는 정상 서열에 대하여 1 이상의 변형을 나타내는, 후술되는 바와 같이 유전자 재조합 또는 화학적 합성으로 얻어지는 폴리펩티드를 의미한다. 이들 변형은 특이성 또는 활성 효과를 담당하는 아미노산, 또는 구조 정합, 전하 또는 소수성을 담당하는 아미노산, 및 본 발명의 폴리펩티드의 다량체화 및 막 삽입 능력을 당담하는 아미노산에 영향을 줄 수 있다. 따라서, 등가, 증가 또는 감소 활성과, 등가, 더 제한된 또는 더욱 광범위한 특이성을 나타내는 폴리펩티드를 형성할 수 있다. 변형 폴리펩티드 중에서, 최대 5개의 아미노산이 N 말단 또는 C 말단에서 변형 및 절두되거나, 대안적으로 결실 또는 첨가될 수 있는 폴리펩티드를 의미할 수 있다.

전술한 바와 같이, 폴리펩티드의 변형은 특히,

- 클라미디아, 특히 클라미디아 트라코마티스와 이의 변종, 관련 미생물 중 하나의 유전자 발현을 조정, 조절, 억제 또는 유도하고/또는 숙주 세포 및/또는 유기체에서 클라미디아, 특히 클라미디아 트라코마티스 및 이의 변종이나 관련 미생물 중 하나의 복제 사이클을 조정할 수 있고,

- 생합성 또는 생분해 방법, 또는 백신 조성물내로 도입하는 방법에 사용할 수 있으며,

- 치료 용도의 화합물로서 생체적합성을 변형시킬 수 있다.

이러한 변형 폴리펩티드는 변형 폴리펩티드의 유전자 발현을 조정, 조절, 억제 또는 유도하거나, 또는 세포 또는 미생물 복제 사이클 또는 증식을 조정할 수 있는 임의의 세포 또는 미생물에 사용할 수 있다. 진핵 세포 또는 원핵 세포에서 조정의 입증 방법은 당업계에 공지되어 있다. 상기 세포 또는 미생물은, 특히 종양 세포나 감염 미생물로부터 선택되며, 상기 변형 폴리펩티드는 세포 또는 미생물의 존재와 연관된 질병 상태를 예방 또는 치료하는데 사용할 수 있다. 상기 변형 폴리펩티드를 암호하는 뉴클레오티드 서열은, 예컨대 후술되는 본 발명의 벡터 매개로 조정하는 데 사용하여 질병을 예방 또는 치료할 수 있다.

상기 변형 폴리펩티드는 조합 화학으로 얻을 수 있으며, 모델, 예컨대 세포 배양물 또는 미생물에서 시험하기 전에 폴리펩티드의 일부를 전체적으로 다양하게 하여 가장 활성을 갖고 바람직한 특성을 나타내는 화합물을 선별할 수 있다.

화학적 합성은

- 비천연 아미노산, 또는

- 비펩티드 결합을 이용할 수 있는 장점이 있다.

따라서, 본 발명의 폴리펩티드의 수명을 연장하기 위해서, 비천연 아미노산, 예컨대 D형, 또는 대안적으로 아미노산 유사체, 특히 황 함유 형태를 사용하는 것이 유리할 수 있다.

마지막으로, 본 발명의 폴리펩티드드 구조, 상동성 또는 변형 형태 뿐 아니라 해당 단편을 폴리펩티드 유형의 화학 구조 등으로 통합할 수 있다. 따라서, 프로테아제가 인식하지 않는 화합물을 N- 및 C-말단에서 제공하는 것이 유리할 수 있다.

또한, 본 발명의 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드도 본 발명의 일부를 형성한다. 특히 바람직한 특성을 나타내는 폴리펩티드를 암호화하는 ORF 뉴클레오티드 서열은 후술되어 있다. 후술한 바람직한 ORF의 각 군에 대하여, 표시된 개별적인 ORF외에도, 이러한 ORF가 "조합된" ORF의 일부로서 존재하는 경우, "조합된" ORF도 바람직한 군에 포함된다.

더욱 구체적으로, 본 발명은 세포 외피, 바람직하게는 클라미디아 트라코마티스의 외부 세포 외피 또는 이의 대표 단편 중 하나, 예컨대 외막의 주 단백질, 유착 단백질 또는 클라미디아 세포벽의 조성내로 유입되는 단백질을 암호화하는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열을 제공한다. 이들 서열 중에서, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 서열이 가장 바람직하다:

ORF3; ORF19; ORF51; ORF189; ORF212; ORF213; ORF324; ORF477; ORF478; ORF479; ORF481; ORF482; ORF483; ORF484; ORF486; ORF488; ORF489; ORF490; ORF572; ORF573; ORF742; ORF817; ORF818; ORF820; ORF1035; ORF1036; ORF1037; ORF1038; ORF1070; ORF1071; ORF1073 및 그 대표 단편 중 하나.

세포질 막 및 박테리아 세포벽의 구조는 회합 단백질에 좌우된다. 세포질 막 구조로 인해 물, 수용성 물질 및 작은 크기 분자(이온, 작은 유기 분자, 펩티드 또는 단백질)에 불투과성이 된다. 세포 또는 박테리아내로 유입되거나 또는 이를 저해하기 위해서, 리간드는 세포질 막(수용체)에 고착된 단백질과 특정 관계가 있어야 한다. 막에 고착되는 단백질은 박테리아내에서 교환을 제어하기 때문에 대사에 중요한 역할을 함다. 이들 교환은 박테리아에 대한 해당 분자(당 및 작은 펩티드와 같은 소분자) 뿐 아니라 항생제나 중금속과 같은 박테리에 대한 바람직하지 않은 분자에도 적용된다.

막의 이중 지질층 구조는 알파 헬릭스를 형성하는 약 20개 아미노산의 소수성 도메인으로 삽입되는 단백질을 필요로 한다. 주로 소수성이며 유효한 경막 영역은 뉴클레오티드 서열로부터 추론된 단백질의 1차 서열로부터 예측할 수 있다. 1종 이상의 추정 경막 도메인은 단백질이 세포질 막과 회합할 수 있고 중요한 대사 역할을 할 수 있는 가능성을 증대시키거나, 대안적으로 단백질을 노출시켜 유효 보호성 에피토프를 나타낼 수 있도록 한다.

막내로 삽입되는 단백질이 정전기 결합을 통해 서로 상호작용할 수 있는 몇개의 경막 도메인을 나타내는 경우, 이들 단백질은 다수 물질에 대해 투과성인 막을 통과하는 기공을 형성할 수 있다. 경막 도메인을 갖지 않는 단백질은 세포질 막내 지방산의 매개로 고착될 수 있으며, 일부 경우 단백질과 그 고착물 사이의 결합 을 파괴시켜 박테리아 외부의 펩티드를 방출시킨다.

바람직하게는, 본 발명은 1 내지 3개의 경막 도메인을 갖는 클라미디아 트라코마티스 경막 폴리펩티드 또는 대표 단편 중 하나를 암호화하고 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다:

ORF2; ORF3; ORF5; ORF8; ORF9; ORF10; ORF11; ORF12; ORF17; ORF21; ORF26; ORF27; ORF28; ORF29; ORF30; ORF31; ORF33; ORF35; ORF37; ORF39; ORF40; ORF41; ORF42; ORF43; ORF44; ORF45; ORF46; ORF47; ORF48; ORF49; ORF52; ORF53; ORF55; ORF56; ORF58; ORF65; ORF66; ORF68; ORF70; ORF74; ORF75; ORF76; ORF78; ORF79; ORF81; ORF82; ORF83; ORF86; ORF91; ORF92; ORF94; ORF97; ORF100; ORF102; ORF103; ORF105; ORF106; ORF107; ORF109; ORF110; ORF111; ORF112; ORF113; ORF114; ORF115; ORF116; ORF117; ORF120; ORF122; ORF123; ORF130; ORF134; ORF135; ORF137; ORF140; ORF141; ORF143; ORF144; ORF145; ORF147; ORF148; ORF149; ORF150; ORF151; ORF155; ORF156; ORF162; ORF163; ORF164; ORF165; ORF166; ORF167; ORF168; ORF169; ORF170; ORF171; ORF173; ORF175; ORF176; ORF177; ORF181; ORF183; ORF184; ORF186; ORF187; ORF188; ORF190; ORF191; ORF192; ORF194; ORF195; ORF196; ORF197; ORF198; ORF199; ORF201; ORF202; ORF204; ORF206; ORF207; ORF209; ORF212; ORF213; ORF217; ORF219; ORF220; ORF221; ORF222; ORF223; ORF224; ORF225; ORF227; ORF228; ORF231; ORF232; ORF234; ORF236; ORF237; ORF243; ORF244; ORF245; ORF247; ORF248; ORF249; ORF252; ORF254; ORF257; ORF260; ORF261; ORF263; ORF265; ORF266; ORF267; ORF270; ORF271; ORF272; ORF274; ORF276; ORF277; ORF278; ORF279; ORF282; ORF283; ORF284; ORF285; ORF287; ORF289; ORF290; ORF291; ORF294; ORF298; ORF305; ORF306; ORF310; ORF311; ORF313; ORF315; ORF316; ORF319; ORF320; ORF322; ORF323; ORF325; ORF326; ORF327; ORF328; ORF330; ORF331; ORF332; ORF333; ORF334; ORF335; ORF336; ORF338; ORF339; ORF340; ORF341; ORF344; ORF345; ORF348; ORF349; ORF350; ORF351; ORF352; ORF353; ORF356; ORF357; ORF358; ORF361; ORF362; ORF366; ORF367; ORF368; ORF370; ORF372; ORF373; ORF375; ORF377; ORF378; ORF379; ORF380; ORF382; ORF383; ORF384; ORF385; ORF387; ORF389; ORF390; ORF391; ORF393; ORF396; ORF398; ORF399; ORF403; ORF404; ORF406; ORF407; ORF413; ORF414; ORF417; ORF418; ORF420; ORF421; ORF424; ORF426; ORF427; ORF428; ORF430; ORF433; ORF434; ORF435; ORF436; ORF437; ORF440; ORF443; ORF446; ORF448; ORF450; ORF451; ORF454; ORF455; ORF457; ORF458; ORF459; ORF463; ORF464; ORF466; ORF467; ORF468; ORF469; ORF470; ORF473; ORF474; ORF475; ORF476; ORF477; ORF479; ORF480; ORF481; ORF483; ORF484; ORF485; ORF486; ORF487; ORF488; ORF491; ORF493; ORF496; ORF497; ORF498; ORF500; ORF501; ORF503; ORF504; ORF508; ORF512; ORF513; ORF514; ORF519; ORF521; ORF523; ORF524; ORF526; ORF527; ORF529; ORF530; ORF531; ORF532; ORF534; ORF536; ORF537; ORF538; ORF540; ORF541; ORF542; ORF543; ORF544; ORF545; ORF546; ORF547; ORF551; ORF552; ORF553; ORF555; ORF558; ORF559; ORF560; ORF561; ORF562; ORF566; ORF567; ORF568; ORF569; ORF571; ORF572; ORF574; ORF575; ORF576; ORF580; ORF582; ORF585; ORF587; ORF589; ORF592; ORF593; ORF595; ORF596; ORF597; ORF599; ORF601; ORF602; ORF603; ORF604; ORF608; ORF609; ORF610; ORF611; ORF615; ORF616; ORF617; ORF618; ORF621; ORF622; ORF623; ORF624; ORF625; ORF628; ORF632; ORF633; ORF634; ORF635; ORF637; ORF638; ORF640; ORF641; ORF643; ORF646; ORF648; ORF649; ORF651; ORF652; ORF653; ORF654; ORF655; ORF658; ORF664; ORF665; ORF666; ORF668; ORF669; ORF670; ORF671; ORF672; ORF673; ORF674; ORF676; ORF677; ORF678; ORF680; ORF682; ORF683; ORF684; ORF686; ORF688; ORF689; ORF690; ORF691; ORF692; ORF693; ORF695; ORF696; ORF698; ORF701; ORF703; ORF704; ORF705; ORF706; ORF707; ORF709; ORF710; ORF711; ORF712; ORF713; ORF714; ORF715; ORF717; ORF718; ORF720; ORF721; ORF722; ORF724; ORF726; ORF728; ORF729; ORF730; ORFJ31; ORF732; ORF733; ORF734; ORF737; ORF738; ORF739; ORF740; ORF742; ORF743; ORF744; ORF745; ORF746; ORF748; ORF750; ORF751; ORF752; ORF753; ORF754; ORF755; ORF757; ORF758; ORF759; ORF760; ORF764; ORF766; ORF768; ORF769; ORF771; ORF772; ORF773; ORF774; ORF775; ORF776; ORF777; ORF778; ORF779; ORF780; ORF781; ORF782; ORF783; ORF786; ORF787; ORF788; ORF789; ORF790; ORF793; ORF798; ORF800; ORF802; ORF803; ORF806; ORF808; ORF809; ORF810; ORF811; ORF813; ORF814; ORF817; ORF820; ORF822; ORF824; ORF825; ORF827; ORF828; ORF829; ORF830; ORF833;ORF834; ORF835; ORF837; ORF838; ORF839; ORF840; ORF841; ORF842; ORF843; ORF845; ORF848; ORF849; ORF850; ORF851; ORF852; ORF854; ORF855; ORF856; ORF857; ORF859; ORF860; ORF862; ORF863; ORF864; ORF866; ORF869; ORF872; ORF873; ORF874; ORF878; ORF879; ORF880; ORF881; ORF883; ORF884; ORF885; ORF886; ORF887; ORF892; ORF893; ORF894; ORF895; ORF897; ORF899; ORF900; ORF901; ORF904; ORF906; ORF909; ORF910; ORF912; ORF914; ORF917; ORF920; ORF921; ORF922; ORF923; ORF924; ORF925; ORF926; ORF927; ORF930; ORF933; ORF934; ORF935; ORF936; ORF937; ORF940; ORF941; ORF942; ORF943; ORF944; ORF945; ORF947; ORF948; ORF951; ORF952; ORF953; ORF954; ORF955; ORF956; ORF957; ORF958; ORF960; ORF961; ORF962; ORF963; ORF964; ORF966; ORF967; ORF969; ORF970; ORF971; ORF973; ORF974; ORF979; ORF980; ORF981; ORF982; ORF984; ORF988; ORF989; ORF990; ORF991; ORF995; ORF996; ORF999; ORF1001; ORF1003; ORF1004; ORF1005; ORF1006; ORF1007; ORF1009; ORF1010. ORF1011; ORF1012; ORF1013; ORF1014; ORF1016; ORF1017; ORF1018; ORF1020; ORF1021; ORF1025; ORF1026; ORF1027; ORF1029; ORF1030; ORF1031; ORF1035; ORF1036; ORF1037; ORF1038; ORF1039; ORF1040; ORF1044; ORF1045; ORF1047; ORF1048; ORF1050; ORF1051: ORF1052; ORF1053; ORF1055; ORF1056; ORF1057; ORF1058; ORF1061; ORF1062; ORF1063; ORF1064; ORF1065; ORF1066; ORF1068; ORF1069; ORF1072; ORF1074; ORF1076 및 이의 대표 단편.

바람직하게는, 본 발명은 4 내지 6개의 경막 도메인을 갖는 클라미디아 트라코마티스 경막 폴리펩티드 또는 대표 단편 중 하나를 암호화하고 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다:

ORF7; ORF14; ORF16; ORF32; ORF34; ORF36; ORF38; ORF50; ORF57; ORF59; ORF61; ORF62; ORF63; ORF64; ORF67; ORF69; ORF72; ORF77; ORF80; ORF84; ORF87; ORF93; ORF95; ORF99; ORF108; ORF119; ORF125; ORF126; ORF129; ORF131; ORF136; ORF139; ORF146; ORF152; ORF154; ORF160; ORF161; ORF172; ORF179; ORF182; ORF185; ORF200; ORF203; ORF205; ORF239; ORF242; ORF250; ORF253; ORF256; ORF259; ORF262; ORF268; ORF275; ORF281; ORF286; ORF288; ORF292; ORF295; ORF296; ORF297; ORF299; ORF300; ORF308; ORF314; ORF317; ORF318; ORF324; ORF342; ORF343; ORF355; ORF360; ORF374; ORF376; ORF386; ORF388; ORF392; ORF394; ORF395; ORF402; ORF405; ORF411; ORF415; ORF416; ORF422; ORF423; ORF429; ORF432; ORF441; ORF442; ORF444; ORF449; ORF452; ORF456; ORF460; ORF461; ORF465; ORF471; ORF472; ORF482; ORF489; ORF492; ORF494; ORF495; ORF502; ORF505; ORF506; ORF509; ORF516; ORF517; ORF520; ORF525; ORF533; ORF539; ORF549; ORF554; ORF557; ORF563; ORF570; ORF573; ORF581; ORF590; ORF591; ORF600; ORF607; ORF612; ORF613; ORF620; ORF626; ORF629; ORF630; ORF639. ORF644; ORF647; ORF656; ORF659; ORF661; ORF685; ORF687; ORF699; ORF700; ORF708; ORF716; ORF719; ORF725; ORF747; ORF749; ORF756; ORF765; ORF767; ORF794; ORF796; ORF797; ORF799; ORF801; ORF807; ORF821; ORF823; ORF826; ORF847; ORF853; ORF861; ORF870; ORF871; ORF875; ORF882; ORF888; ORF889; ORF898; ORF902; ORF903; ORF911; ORF916; ORF931; ORF939; ORF975; ORF976; ORF978; ORF983; ORF986; ORF987; ORF992; ORF993; ORF1000; ORF1002; ORF1008; ORF1019; ORF1022; ORF1032; ORF1034; ORF1046; ORF1054; ORF1060; ORF1071 및 이의 대표 단편.

바람직하게는, 본 발명은 7개 이상의 경막 도메인을 갖는 클라미디아 트라코마티스 경막 폴리펩티드 또는 대표 단편 중 하나를 암호화하고 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다:

ORF4; ORF6; ORF13; ORF20; ORF51; ORF71; ORF88; ORF118; ORF128; ORF132; ORF133; ORF158; ORF159; ORF174; ORF180; ORF189; ORF210; ORF211; ORF214; ORF215; ORF226; ORF229; ORF233; ORF235; ORF240; ORF246; ORF251; ORF255; ORF273; ORF354; ORF364; ORF369; ORF371; ORF397; ORF401; ORF409; ORF412; ORF419; ORF439; ORF453; ORF462; ORF490; ORF510; ORF511; ORF518; ORF535; ORF548; ORF550; ORF564; ORF565; ORF578; ORF579; ORF614; ORF631; ORF636; ORF650; ORF662; ORF667; ORF679; ORF681; ORF702; ORF727; ORF741; ORF763; ORF791; ORF792; ORF815; ORF816; ORF832; ORF846; ORF858; ORF865; ORF867; ORF868; ORF877; ORF891; ORF896; ORF907; ORF908; ORF918; ORF919; ORF932; ORF959; ORF977; ORF994; ORF998; ORF1024; ORF1028; ORF1042; ORF1067; ORF1070; ORF1073 및 이의 대표 단편.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 표면 노출된 폴리펩티드(예, 외막 단백질) 또는 대표 단편 중 하나를 암호화하는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열에 관한 것으로서, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다:

ORF2; ORF3; ORF21; ORF22; ORF23; ORF53; ORF77; ORF187; ORF203; ORF383; ORF477; ORF478; ORF479; ORF481; ORF482; ORF483; ORF484; ORF485; ORF486; ORF487; ORF488; ORF489; ORF490; ORF571; ORF572; ORF573; ORF593; ORF670; ORF693; ORF742; ORF749; ORF801; ORF817; ORF818; ORF819; ORF820; ORF851; ORF902; ORF923; ORF1035; ORF1036; ORF1037; ORF1038; ORF1069; ORF1070; ORF1071; ORF1073; ORF1076; ORF1095; ORF1096; ORF1141; ORF1181 및 이의 대표 단편.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 지단백질 또는 이의 대표 단편 중 하나를 암호화하는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열에 관한 것으로서, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다:

ORF 29; ORF 42; ORF 66; ORF 72; ORF 76; ORF 78; ORF 148; ORF 154; ORF 180; ORF 182; ORF 184; ORF 187; ORF 200; ORF 242; ORF 245; ORF 250; ORF 253; ORF 272; ORF 274; ORF 275; ORF 308; ORF 350; ORF 362; ORF 383; ORF 394; ORF 396; ORF 399; ORF 422; ORF 488; ORF 535; ORF 568; ORF 573; ORF 578; ORF 593; ORF 607; ORF 625; ORF 662; ORF 669; ORF 688; ORF 690; ORF 716; ORF 773; ORF 778; ORF 781; ORF 783; ORF 788; ORF 817; ORF 848; ORF 851. ORF 853; ORF 857; ORF 875; ORF 877; ORF 886; ORF 898; ORF902; ORF 923; ORF 938; ORF 976; ORF 978; ORF 990; ORF 1005; ORF 1021; ORF 1035; ORF1069; ORF 1083; ORF 1088; ORF 1089; ORF 1091; ORF 1092; ORF 1095; ORF 1096; ORF 1100; ORF 1105; ORF 1108; ORF 1117; ORF 1120; ORF 1121; ORF 1124; ORF 1128; ORF 1133; ORF 1135; ORF 1139; ORF 1140; ORF 1157; ORF 1159; ORF 1163; ORF 1165; ORF 1167; ORF 1168; ORF 1169; ORF 1171; ORF 1173; ORF 1174; ORF 1177; ORF 1180; ORF 1181; ORF 1186; ORF 1194; ORF 1197 및 이의 대표 단편.

바람직하게는, 본 발명은 지다당류(LPS) 생합성과 연관되어 있는 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드를 암호화하는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열에 관한 것으로서, ORF 17, ORF 201, ORF 691, ORF 807, ORF 936, ORF 983, ORF 1019, ORF 1077 및 이의 대표 단편들 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다.

바람직하게는 본 발명은 하기 (a) 내지 (d)를 암호화하는 것이 특징인 본 발명의 추가의 LPS 관련 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

(a) ORF 41, ORF 242, ORF 269, ORF 772 및 이의 대표 단편 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는, 클라미디아 트라코마티스 KDO(3-데옥시-D-아미노-옥툴로손산)-관련 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나를 암호화하는 뉴클레오티드 서열;

(b) ORF 139 및 이의 대표 단편에서 선택되는 뉴클레오티드 서열을 포함하는, 클라미디아 트라코마티스 포스포만노뮤타제 관련 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나를 암호하는 뉴클레오티드 서열;

(c) ORF567 및 이의 대표 단편 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는, 클라미디아 트라코마티스 포스포글루코뮤타제 관련 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나를 암호하는 뉴클레오티드 서열; 및

(d) ORF 4, ORF 933, ORF 934, ORF 935, ORF 1185 및 이의 대표 단편 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는, 클라미디아 트라코마티스 지질 A 성분 관련 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나를 암호화하는 뉴클레오티드 서열.

바람직하게는 본 발명은 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열에 관한 것인데, 이들 서열은 클라미디아 트라코마티스 III형 또는 기타 비III형 분비 폴리펩티드 또는 그 대표 단편 중 하나를 암호화하며, 서열 ORF 180, ORF 181, ORF 207, ORF 208, ORF 372, ORF 391, ORF 399, ORF 477, ORF 486, ORF 749, ORF 758, ORF 819, ORF 878, ORF 888, ORF 896, ORF 897, ORF 900, ORF 902, ORF 923, ORF 1015, ORF 1018, ORF 1059, ORF1060, ORF 1069, ORF 1071, ORF 1073, ORF 1076, ORF 1189 및 그 대표 단편으로부터 선택되는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것을 특징으로 한다.

바람직하게는, 본 발명은 RGD(Arg-Gly-Asp) 부착 부위를 함유하는 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나를 암호화하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

(a) 외막 단백질인 RGD 함유 단백질은 세포 부착에 더 많은 역할을 할 것 같다. RGD 서열을 함유하는 단백질을 암호화하고 외막 단백질로 분류되는 ORF는 ORF 488, ORF 489, ORF 571, ORF 572, ORF 573 또는 ORF 716 및 이의 대표 단편이다.

(b) 클라미디아의 외막은 분자내 및 분자간 이황화물 연결체의 네트워크를 형성하는 시스테인 풍부 단백질로 이루어져 있다. 이는 클라미디아에는 기타 그람 음성 박테리아가 갖는 펩티도글리칸층이 부재하기 때문에 막의 완전도에 영향을 끼친다. RGD 서열을 갖는 시스테인 풍부 단백질 역시 유력한 백신 후보로 간주된다. 시스테인 풍부 단백질은 평균 게놈 ORF 시스테인 함량 이상으로 그 1차 아미노산 서열내에 3.0%를 넘는 시스테인을 가진 단백질로서 정의된다. 상응하는 ORF는 ORF 114 및 그 대표 단편이다.

(c) 클라미디아의 외막은 디설파이드 결합이 형성하는 망에 기여할 수 있는 N 말단 및 C 말단에 시스테인을 갖는 작은 단백질을 포함할 수 있다. 이들 단백질은 N 말단을 통해서 외막에 고착될 수 있고 노출된 C 말단을 갖을 수 있어, 숙주 세포와 상호작용할 수 있다. 대안적으로, 이들 단백질은 N 말단 및 C 말단을 통해 외막에 고착될 수 있으며, 노출되어 숙주 세포와 상호작용할 수 있는 중간 영역을 가질 수 있다. 처음 30 아미노산내 시스테인을 포함하고 RGD 서열을 포함하는 폴리펩티드를 암호화하는 ORF는 다음과 같다: ORF 101, ORF 122, ORF 308, ORF 488, ORF 489, ORF 571, ORF 572, ORF 573, ORF 651, ORF 679, ORF 680, ORF 705, ORF 716, ORF 763, ORF 870, ORF 878, ORF 879, ORF 995, ORF 1028, ORF 1029, ORF 1176 및 이의 대표 단편 중 하나.

(d) 클라미디아 뉴모니아에서 유래한 RGD 함유 ORF에 상동성인 RGD 함유 ORF는 ORF 28, ORF 101, ORF 125, ORF 155, ORF 156, ORF 286, ORF 571, ORF 572, ORF 573, ORF 763, ORF 870 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람작하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 세포벽에 고착된 표면 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나를 암호화하는 것이 특징인 뉴클레오티드 서열에 관한 것으로서, 상기 뉴클레오티드 서열은 ORF 662, ORF 681, ORF 1182, ORF 1192 및 이의 대표 단편 중 하나로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 뉴모니아(Blastp P>e^-10)에서는 발견되지 않는 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드를 암호화하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것으로서, 상기 뉴클레오티드 서열은 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함한다:

ORF 2; ORF 18; ORF 60; ORF 66; ORF 67; ORF 68; ORF 69; ORF 70; ORF 81; ORF 89; ORF 107; ORF 108; ORF 109; ORF 134; ORF 147; ORF 191; ORF 194; ORF 216; ORF 217; ORF 218; ORF 219; ORF 220; ORF 221; ORF 222; ORF 223; ORF 224; ORF 225; ORF 228; ORF 235; ORF 257; ORF 276; ORF 277; ORF 278; ORF 279; ORF 280; ORF 281; ORF 282; ORF 283; ORF 284; ORF 285; ORF 289; ORF 291; ORF 298; ORF 313; ORF 314; ORF 315; ORF 316; ORF 334; ORF 335; ORF 336; ORF 337; ORF 338; ORF 339; ORF 340; ORF 381; ORF 393; ORF 413; ORF 418; ORF 419; ORF 420; ORF 421; ORF 422; ORF 423; ORF 436; ORF460; ORF 475; ORF 476; ORF 480; ORF 485; ORF 487; ORF 491; ORF 492; ORF 493; ORF 494; ORF 496; ORF 500; ORF 504; ORF 514; ORF 527; ORF 559; ORF 569; ORF 570; ORF 575; ORF 580; ORF 582; ORF 593; ORF 598; ORF 632; ORF 640; ORF 651; ORF 671; ORF 690; ORF 694; ORF 698; ORF 710; ORF 722; ORF 723; ORF 724; ORF 770; ORF 771; ORF 782; ORF 783; ORF 784; ORF 790; ORF 795; ORF 798; ORF 805; ORF 810; ORF 817; ORF 829; ORF 830; ORF 864; ORF 866; ORF 876; ORF 887; ORF 892; ORF 899; ORF 913; ORF 921; ORF 933; ORF 938; ORF949; ORF 956; ORF 1010; ORF 1017; ORF 1018; ORF 1027; ORF 1030; ORF 1037; ORF 1038; ORF1047; ORF 1072; ORF 1074; ORF 1075; ORF 1078; ORF 1079; ORF 1081; ORF 1083; ORF 1084; ORF 1087; ORF 1088; ORF 1089; ORF 1091; ORF 1092; ORF 1094; ORF 1095; ORF 1096; ORF 1098; ORF 1104; ORF 1105; ORF 1106; ORF 1108; ORF 1110; ORF 1114; ORF 1115; ORF 1116; ORF 1117; ORF 1119; ORF 1128; ORF 1132; ORF 1133; ORF 1135; ORF 1136; ORF 1139; ORF 1140; ORF 1141; ORF 1142; ORF 1144; ORF 1148; ORF 1151; ORF 1155; ORF 1157; ORF 1159,

ORF 1161; ORF 1162; ORF 1165; ORF 1166; ORF 1167; ORF 1168; ORF 1169; ORF 1171; ORF 1172; ORF 1173; ORF 1174; ORF 1175; ORF 1176; ORF 1177; ORF 1178; ORF 1180; ORF 1181; ORF 1183; ORF 1184; ORF 1186; ORF 1187; ORF 1188; ORF 1192; ORF 1194; ORF 1197 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 중간 대사, 특히 당 및/또는 보조인자 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나, 예컨대 트리오스 포스페이트 이소머라제 또는 피루베이트 키나아제를 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF10; ORF44; ORF45; ORF46; ORF47; ORF93; ORF101; ORF102; ORF103; ORF106; ORF107; ORF120; ORF121; ORF130; ORF135; ORF140; ORF143; ORF144; ORF145; ORF158; ORF159; ORF160; ORF161; ORF192; ORF193; ORF196; ORF197; ORF198; ORF199; ORF227; ORF229; ORF236; ORF236; ORF239; ORF243; ORF245; ORF264; ORF265; ORF297; ORF331; ORF333; ORF359; ORF360; ORF374; ORF404; ORF405; ORF405; ORF410; ORF415; ORF415; ORF416; ORF417; ORF432; ORF460; ORF461; ORF462; ORF495; ORF513; ORF515; ORF566; ORF566; ORF566; ORF589; ORF613; ORF645; ORF646; ORF647; ORF652; ORF653; ORF654; ORF672; ORF673; ORF674; ORF682; ORF684; ORF692; ORF700; ORF725; ORF801; ORF802; ORF835; ORF836; ORF837; ORF860; ORF861; ORF862; ORF863; ORF869; ORF869; ORF925; ORF964; ORF983 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 뉴클레오티드 또는 핵산의 중간 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 CTP 신테타제 또는 GMP 신테타제를 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF142; ORF142; ORF169; ORF256; ORF268; ORF325; ORF352; ORF366; ORF435; ORF444; ORF528; ORF529; ORF530; ORF548; ORF549; ORF601; ORF602; ORF617; ORF619; ORF644; ORF745; ORF971; ORF972; ORF1023 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 핵산의 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 DNA 폴리머라제 또는 DNA 토포이소머라제를 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF5; ORF12; ORF82; ORF96; ORF97; ORF98; ORF99; ORF100; ORF105; ORF118; ORF136; ORF137; ORF163; ORF190; ORF204; ORF259; ORF260; ORF262; ORF290; ORF300; ORF301; ORF302; ORF387; ORF427; ORF434; ORF441; ORF444; ORF471; ORF595; ORF596; ORF597; ORF599; ORF600; ORF605; ORF612; ORF624; ORF625; ORF650; ORF657; ORF658; ORF702; ORF703; ORF704; ORF708; ORF719; ORF766; ORF767; ORF775; ORF779; ORF787; ORF788; ORF794; ORF841; ORF842; ORF883; ORF884; ORF907; ORF918; ORF924; ORF928; ORF929; ORF962; ORF962; ORF963; ORF969; ORF970; ORF975; ORF979; ORF995; ORF1031; ORF1032 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 아미노산 또는 폴리펩티드의 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 세린 히드록시메틸 트랜스퍼라제 또는 아미노산을 전달 RNA에 적재하는 단백질을 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF27; ORF41; ORF55; ORF56; ORF57; ORF59; ORF62; ORF63; ORF64; ORF65; ORF119; ORF132; ORF240; ORF241; ORF277; ORF278; ORF279; ORF382; ORF406; ORF428; ORF442; ORF446; ORF447; ORF453; ORF454; ORF541; ORF542; ORF591; ORF608; ORF609; ORF610; ORF618; ORF648; ORF649; ORF660; ORF661; ORF677; ORF717; ORF765; ORF797; ORF871; ORF875; ORF920; ORF922; ORF937; ORF998; ORF1020; ORF1021; ORF1034; ORF1044; ORF1046; ORF1049 및 이의 대표 단편.

바람직하게는, 본 발명은 폴리펩티드 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 단백질 키나아제 또는 프로테아제를 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF21; ORF22; ORF23; ORF24; ORF25; ORF26; ORF75; ORF84; ORF86; ORF92; ORF133; ORF151; ORF152; ORF157; ORF179; ORF209; ORF307; ORF326; ORF343; ORF344; ORF345; ORF371; ORF429; ORF519; ORF557; ORF586; ORF587; ORF630; ORF656; ORF706; ORF707; ORF730; ORF751; ORF752; ORF786; ORF847; ORF885; ORF923; ORF978; ORF1039; ORF1048 및 이의 대표 단편.

바람직하게는, 본 발명은 지방산 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 숙시닐-CoA-합성 단백질 또는 포스파티딜세린 신테타제를 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF4; ORF15; ORF16; ORF141; ORF173; ORF205; ORF205; ORF206; ORF207; ORF208; ORF312; ORF355; ORF415; ORF550; ORF558; ORF560; ORF561; ORF574; ORF574; ORF577; ORF578; ORF590; ORF614; ORF772; ORF808; ORF809; ORF904; ORF905; ORF905; ORF933; ORF934; ORF934; ORF936 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 세포벽 합성과 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 KDO 트랜스퍼라제, 또는 노출된 단백질에 대한 특정 당의 부착을 담당하는 단백질을 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF87; ORF196; ORF242; ORF269; ORF628; ORF629; ORF634; ORF635; ORF637; ORF638; ORF1019 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 전사, 해독 및/또는 성숙 과정과 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 개시 인자, RNA 폴리머라제 또는 일부 샤페론 단백질을 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF112; ORF113; ORF332; ORF212; ORF213; ORF350; ORF362; ORF363; ORF364; ORF407; ORF451; ORF546; ORF643; ORF744; ORF746; ORF833; ORF868; ORF981; ORF982; ORF1003; ORF1011; ORF1042 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 리보좀 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 리보좀 단백질 L21, L27 및 S10을 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF114; ORF115; ORF116; ORF328; ORF361; ORF375; ORF445; ORF543; ORF584; ORF585; ORF743; ORF813; ORF941; ORF942; ORF944; ORF946; ORF947; ORF948; ORF950; ORF951; ORF952; ORF953; ORF954; ORF955; ORF955; ORF957; ORF958; ORF960; ORF961; ORF1040; ORF1041; ORF1043; ORF1063; ORF1064 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 수송 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 아미노산, 당 및 일부 올리고펩티드를 수송하는 단백질을 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF6; ORF50; ORF51; ORF80; ORF125; ORF126; ORF128; ORF129; ORF215; ORF246; ORF248; ORF249; ORF251; ORF252; ORF253; ORF255; ORF271; ORF275; ORF293; ORF309; ORF323; ORF324; ORF398; ORF401; ORF449; ORF511; ORF512; ORF564; ORF565; ORF667; ORF679; ORF680; ORF711; ORF712; ORF713; ORF714; ORF715; ORF730; ORF731; ORF736; ORF737; ORF738; ORF870; ORF908; ORF919; ORF977; ORF987; ORF988; ORF992; ORF993; ORF994; ORF1028; ORF1029 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 독성 과정과 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 에스케리치아 콜리(Escherichia coli) vacB 단백질과 유사한 단백질을 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF20; ORF815; ORF816; ORF898; ORF1059; ORF1060 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 분비계와 관련되거나 또는 분비되는 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나, 예컨대 살모넬라 (Sa1monellae) 또는 예르시니아(Yersiniae)와 같은 일부 박테리아의 분비계의 단백질에 대해 상동성이 있는 단백질을 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF758; ORF888; ORF889; ORF890; ORF891; ORF896; ORF897; ORF898 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아에 특이적인 폴리펩티드 또는 그 대표 단편 중의 하나를 암호화하고, 하기 서열로부터 선택된 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 특징인 본 발명의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

ORF22; ORF29; ORF31; ORF32; ORF34; ORF35; ORF39; ORF40; ORF43; ORF48; ORF49; ORF50; ORF52; ORF53. ORF54; ORF72; ORF77; ORF78; ORF87; ORF90; ORF95; ORF108; ORF110; ORF111; ORF122; ORF123; ORF124; ORF127; ORF138; ORF144; ORF146; ORF153; ORF155; ORF164; ORF166; ORF175; ORF182; ORF184; ORF186; ORF187; ORF188; ORF202; ORF210; ORF247; ORF258; ORF266; ORF267; ORF270; ORF273; ORF274; ORF295; ORF296; ORF305; ORF306; ORF309; ORF318; ORF319; ORF322; ORF326; ORF342; ORF357; ORF376; ORF379; ORF380; ORF388; ORF390; ORF400; ORF431; ORF433; ORF438; ORF443; ORF456; ORF457; ORF458; ORF464; ORF468; ORF470; ORF473; ORF486; ORF489; ORF497; ORF501; ORF503; ORF504; ORF508; ORF512; ORF521; ORF522; ORF523; ORF524; ORF533; ORF535; ORF536; ORF537; ORF538; ORF539; ORF540; ORF554; ORF563; ORF572; ORF579; ORF595; ORF603; ORF604; ORF606; ORF607; ORF615; ORF616; ORF622; ORF641; ORF642; ORF659; ORF668; ORF670; ORF693; ORF695; ORF696; ORF699; ORF703; ORF704; ORF716; ORF726; ORF728; ORF739; ORF742; ORF747; ORF750; ORF751; ORF755; ORF757; ORF759; ORF761; ORF762; ORF763; ORF764; ORF773; ORF780; ORF781; ORF789; ORF800; ORF803; ORF804; ORF818; ORF820; ORF822; ORF823; ORF824; ORF827; ORF828; ORF839; ORF849; ORF850; ORF851; ORF852; ORF855; ORF856; ORF857; ORF858; ORF859; ORF860; ORF861; ORF862; ORF863; ORF865; ORF868; ORF869; ORF870; ORF871; ORF872; ORF873; ORF874; ORF875; ORF877; ORF878; ORF880; ORF882; ORF884; ORF886; ORF893; ORF901; ORF906; ORF910; ORF912; ORF915; ORF916; ORF917; ORF926; ORF929; ORF933; ORF965; ORF967; ORF968; ORF984; ORF986; ORF989; ORF990; ORF996; ORF997; ORF1001; ORF1002; ORF1013; ORF1016; ORF1031; ORF1033; ORF1035; ORF1049; ORF1051; ORF1052; ORF1054; ORF1056; ORF1057; ORF1058; ORF1062; ORF1070; ORF1071; ORF1073 및 이의 대표 단편 중 하나.

본 발명의 폴리뉴클레오티드가 암호화하는 폴리펩티드 뿐 아니라 이러한 폴리펩티드를 포함하는 융합 폴리펩티드도 본 발명의 일부이다. 일양태에서, 폴리펩티드 및 융합 폴리펩티드는 클라미디아 트라코마티스로 감염된 개체의 혈청반응양성 혈청과 면역반응한다. 예를 들어, 특히 바람직한 특성을 나타내는 폴리펩티드 서열을 전술한 바 있다. 전술한 바람직한 폴리펩티드의 각 군에 대하여, 제시된 각 폴리펩티드 외에도 이러한 폴리펩티드가 "조합된" 폴리펩티드의 일부로서 암호되는 경우, 이러한 "조합된" 폴리펩티드는 바람직한 군에 포함된다.

본 발명은 클라미디아 뉴모니아의 세포 외피, 특히 외부 세포 외피의 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편인 것이 특징인 본 발명의 폴리펩티드에 관한 것이다. 본 발명에 따라서, 상기 폴리펩티드는 다음 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 것이 바람직하다.

서열번호 3; 서열번호 19; 서열번호 51; 서열번호 189; 서열번호 212; 서열번호 213; 서열번호 324; 서열번호 477; 서열번호 478; 서열번호 479; 서열번호 481; 서열번호 482; 서열번호 483; 서열번호 484; 서열번호 486; 서열번호 488; 서열번호 489; 서열번호 490; 서열번호 572; 서열번호 573; 서열번호 742; 서열번호 817; 서열번호 818; 서열번호 820; 서열번호 1035; 서열번호 1036; 서열번호 1037; 서열번호 1038; 서열번호 1070; 서열번호 1071; 서열번호 1073 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 1 내지 3개의 경막 도메인을 갖는 클라미디아 트라코마티스 경막 폴리펩티드 또는 대표 단편 중 하나이고 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 것이 특징인 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 2; 서열번호 3; 서열번호 5; 서열번호 8; 서열번호 9; 서열번호 10; 서열번호 11; 서열번호 12; 서열번호 17; 서열번호 21; 서열번호 26; 서열번호 27; 서열번호 28; 서열번호 29; 서열번호 30; 서열번호 31; 서열번호 33; 서열번호 35; 서열번호 37; 서열번호 39; 서열번호 40; 서열번호 41; 서열번호 42; 서열번호 43; 서열번호 44; 서열번호 45; 서열번호 46; 서열번호 47; 서열번호 48; 서열번호 49; 서열번호 52; 서열번호 53; 서열번호 55; 서열번호 56; 서열번호 58; 서열번호 65;

서열번호 66; 서열번호 68; 서열번호 70; 서열번호 74; 서열번호 75; 서열번호 76; 서열번호 78; 서열번호 79; 서열번호 81; 서열번호 82; 서열번호 83; 서열번호 86; 서열번호 91; 서열번호 92; 서열번호 94; 서열번호 97; 서열번호 100; 서열번호 102; 서열번호 103; 서열번호 105; 서열번호 106; 서열번호 107; 서열번호 109; 서열번호 110; 서열번호 111; 서열번호 112; 서열번호 113; 서열번호 114; 서열번호 115; 서열번호 116; 서열번호 117; 서열번호 120; 서열번호 122; 서열번호 123; 서열번호 130; 서열번호 134; 서열번호 135; 서열번호 137; 서열번호 140; 서열번호 141; 서열번호 143; 서열번호 144; 서열번호 145; 서열번호 147; 서열번호 148; 서열번호 149; 서열번호 150; 서열번호 151; 서열번호 155; 서열번호 156; 서열번호 162; 서열번호 163; 서열번호 164; 서열번호 165; 서열번호 166; 서열번호 167; 서열번호 168; 서열번호 169; 서열번호 170; 서열번호 171; 서열번호 173; 서열번호 175; 서열번호 176; 서열번호 177; 서열번호 181; 서열번호 183; 서열번호 184; 서열번호 186; 서열번호 187; 서열번호 188; 서열번호 190; 서열번호 191; 서열번호 192; 서열번호 194; 서열번호 195; 서열번호 196; 서열번호 197; 서열번호 198; 서열번호 199; 서열번호 201; 서열번호 202; 서열번호 204; 서열번호 206; 서열번호 207; 서열번호 209; 서열번호 212; 서열번호 213; 서열번호 217; 서열번호 219; 서열번호 220; 서열번호 221; 서열번호 222; 서열번호 223; 서열번호 224; 서열번호 225; 서열번호 227; 서열번호 228; 서열번호 231; 서열번호 232; 서열번호 234; 서열번호 236; 서열번호 237; 서열번호 243; 서열번호 244; 서열번호 245; 서열번호 247; 서열번호 248; 서열번호 249; 서열번호 252; 서열번호 254; 서열번호 257; 서열번호 260; 서열번호 261; 서열번호 263; 서열번호 265; 서열번호 266; 서열번호 267; 서열번호 270; 서열번호 271; 서열번호 272; 서열번호 274; 서열번호 276; 서열번호 277; 서열번호 278; 서열번호 279; 서열번호 282; 서열번호 283; 서열번호 284; 서열번호 285; 서열번호 287; 서열번호 289; 서열번호 290; 서열번호 291; 서열번호 294; 서열번호 298; 서열번호 305; 서열번호 306; 서열번호 310; 서열번호 311; 서열번호 313; 서열번호 315; 서열번호 316; 서열번호 319; 서열번호 320; 서열번호 322; 서열번호 323; 서열번호 325; 서열번호 326; 서열번호 327; 서열번호 328; 서열번호 330; 서열번호 331; 서열번호 332; 서열번호 333; 서열번호 334; 서열번호 335; 서열번호 336; 서열번호 338; 서열번호 339; 서열번호 340; 서열번호 341; 서열번호 344; 서열번호 345; 서열번호 348; 서열번호 349; 서열번호 350; 서열번호 351; 서열번호 352; 서열번호 353; 서열번호 356; 서열번호 357; 서열번호 358; 서열번호 361; 서열번호 362; 서열번호 366; 서열번호 367; 서열번호 368; 서열번호 370; 서열번호 372; 서열번호 373; 서열번호 375; 서열번호 377; 서열번호 378; 서열번호 379; 서열번호 380; 서열번호 382; 서열번호 383; 서열번호 384; 서열번호 385; 서열번호 387; 서열번호 389; 서열번호 390; 서열번호 391; 서열번호 393; 서열번호 396; 서열번호 398; 서열번호 399; 서열번호 403; 서열번호 404; 서열번호 406; 서열번호 407; 서열번호 413; 서열번호 414; 서열번호 417; 서열번호 418; 서열번호 420; 서열번호 421; 서열번호 424; 서열번호 426; 서열번호 427; 서 428; 서열번호 430; 서열번호 433; 서열번호 434; 서열번호 435; 서열번호 436; 서 437; 서열번호 440; 서열번호 443; 서열번호 446; 서열번호 448; 서열번호 450; 서열번호 451; 서열번호 454; 서열번호 455; 서열번호 457; 서열번호 458; 서열번호 459; 서열번호 463; 서열번호 464; 서열번호 466; 서열번호 467; 서열번호 468; 서열번호 469; 서열번호 470; 서열번호 473; 서열번호 474; 서열번호 475; 서열번호 476; 서열번호 477; 서열번호 479; 서열번호 480; 서열번호 481; 서열번호 483; 서 484; 서열번호 485; 서열번호 486; 서열번호 487; 서열번호 488; 서열번호 491; 서열번호 493; 서열번호 496; 서열번호 497; 서열번호 498; 서열번호 500; 서열번호 501; 서열번호 503; 서열번호 504; 서열번호 508; 서열번호 512; 서열번호 513; 서열번호 514; 서열번호 519; 서열번호 521; 서열번호 523; 서열번호 524; 서열번호 526; 서열번호 527; 서열번호 529; 서열번호 530; 서열번호 531; 서열번호 532; 서열번호 534; 서열번호 536; 서열번호 537; 서열번호 538; 서열번호 540; 서열번호 541; 서열번호 542; 서열번호 543; 서열번호 544; 서열번호 545; 서열번호 546; 서열번호 547; 서열번호 551; 서열번호 552; 서열번호 553; 서열번호 555; 서열번호 558; 서열번호 559; 서열번호 560; 서열번호 561; 서열번호 562; 서열번호 566; 서열번호 567; 서열번호 568; 서열번호 569; 서열번호 571; 서열번호 572; 서열번호 574; 서열번호 575; 서열번호 576; 서열번호 580; 서열번호 582; 서열번호 585; 서열번호 587; 서열번호 589; 서열번호 592; 서열번호 593; 서열번호 595; 서열번호 596; 서열번호 597; 서열번호 599; 서열번호 601; 서열번호 602; 서열번호 603; 서열번호 604; 서열번호 608; 서열번호 609; 서열번호 610; 서열번호 611; 서열번호 615; 서열번호 616; 서열번호 617; 서열번호 618; 서열번호 621; 서열번호 622; 서 623; 서열번호 624; 서열번호 625; 서열번호 628; 서열번호 632; 서열번호 633; 서열번호 634; 서열번호 635; 서열번호 637; 서열번호 638; 서열번호 640; 서열번호 641; 서열번호 643; 서열번호 646; 서열번호 648; 서열번호 649; 서열번호 651; 서열번호 652; 서열번호 653; 서열번호 654; 서열번호 655; 서열번호 658; 서열번호 664; 서열번호 665; 서열번호 666; 서열번호 668; 서열번호 669; 서열번호 670; 서서열번호 671; 서열번호 672; 서열번호 673; 서열번호 674; 서열번호 676; 서열번호 677; 서열번호 678; 서열번호 680; 서열번호 682; 서열번호 683; 서열번호 684; 서열번호 686; 서열번호 688; 서열번호 689; 서열번호 690; 서열번호 691; 서열번호 692; 서열번호 693; 서열번호 695; 서열번호 696; 서열번호 698; 서열번호 701; 서열번호 703; 서열번호 704; 서열번호 705; 서열번호 706; 서열번호 707; 서열번호 709; 서열번호 710; 서열번호 711; 서열번호 712; 서열번호 713; 서열번호 714; 서열번호 715; 서열번호 717; 서열번호 718; 서열번호 720; 서열번호 721; 서열번호 722; 서열번호 724; 서열번호 726; 서열번호 728; 서열번호 729; 서열번호 730; 서열번호 731; 서열번호 732; 서열번호 733; 서열번호 734; 서열번호 737; 서열번호 738; 서열번호 739; 서열번호 740; 서열번호 742; 서열번호 743; 서열번호 744; 서열번호 745; 서열번호 746; 서열번호 748; 서열번호 750; 서열번호 751; 서열번호 752; 서열번호 753; 서열번호 754; 서열번호 755; 서열번호 757; 서열번호 758; 서열번호 759; 서열번호 760; 서열번호 764; 서열번호 766; 서열번호 768; 서열번호 769; 서열번호 771; 서열번호 772; 서열번호 773; 서열번호 774; 서열번호 775; 서열번호 776; 서열번호 777; 서열번호 778; 서열번호 779; 서열번호 780; 서열번호 781; 서열번호 782; 서열번호 783; 서열번호 786; 서열번호 787; 서열번호 788; 서열번호 789; 서열번호 790; 서열번호 793; 서열번호 798; 서열번호 800; 서열번호 802; 서열번호 803; 서열번호 806; 서열번호 808; 서열번호 809; 서열번호 810; 서열번호 811; 서열번호 813; 서열번호 814; 서열번호 817; 서열번호 820; 서열번호 822; 서열번호 824; 서열번호 825; 서열번호 827; 서열번호 828; 서열번호 829; 서열번호 830; 서열번호 833; 서열번호 834; 서열번호 835; 서열번호 837; 서열번호 838; 서열번호 839; 서열번호 840; 서열번호 841; 서열번호 842; 서열번호 843; 서열번호 845; 서열번호 848; 서열번호 849; 서열번호 850; 서열번호 851; 서열번호 852; 서열번호 854; 서열번호 855; 서열번호 856; 서열번호 857; 서열번호 859; 서열번호 860; 서열번호 862; 서열번호 863; 서열번호 864; 서열번호 866; 서열번호 869; 서열번호 872; 서열번호 873; 서열번호 874; 서열번호 878; 서열번호 879; 서열번호 880; 서열번호 881; 서열번호 883; 서열번호 884; 서열번호 885; 서열번호 886; 서열번호 887; 서열번호 892; 서열번호 893; 서열번호 894; 서열번호 895;서열번호 897; 서열번호 899; 서열번호 900; 서열번호 901; 서열번호 904; 서열번호 906; 서열번호 909; 서열번호 910; 서열번호 912; 서열번호 914; 서열번호 917; 서열번호 920; 서열번호 921; 서열번호 922; 서열번호 923; 서열번호 924; 서열번호 925; 서열번호 926; 서열번호 927; 서열번호 930; 서열번호 933; 서열번호 934; 서열번호 935; 서열번호 936; 서열번호 937; 서열번호 940; 서열번호 941; 서열번호 942; 서열번호 943; 서열번호 944; 서열번호 945; 서열번호 947; 서열번호 948; 서열번호 951; 서열번호 952; 서열번호 953; 서열번호 954; 서열번호 955; 서열번호 956; 서열번호 957; 서열번호 958; 서열번호 960; 서열번호 961; 서열번호 962; 서열번호 963; 서열번호 964; 서열번호 966; 서열번호 967; 서열번호 969; 서열번호 970; 서열번호 971; 서열번호 973; 서열번호 974; 서열번호 979; 서열번호 980; 서열번호 981; 서열번호 982; 서열번호 984; 서열번호 988; 서열번호 989; 서열번호 990; 서열번호 991; 서열번호 995; 서열번호 996; 서열번호 999; 서열번호 1001; 서열번호 1003; 서열번호 1004; 서열번호 1005; 서열번호 1006; 서열번호 1007; 서열번호 1009; 서열번호 1010, 서열번호 1011; 서열번호 1012; 서열번호 1013; 서열번호 1014; 서열번호 1016; 서열번호 1017; 서열번호 1018; 서열번호 1020; 서열번호 1021; 서열번호 1025; 서열번호 1026; 서열번호 1027; 서열번호 1029; 서열번호 1030; 서열번호 1031; 서열번호 1035; 서열번호 1036; 서열번호 1037; 서열번호 1038; 서열번호 1039; 서열번호 1040; 서열번호 1044; 서열번호 1045; 서열번호 1047; 서열번호 1048; 서열번호 1050; 서열번호 1051; 서열번호 1052; 서열번호 1053; 서열번호 1055; 서열번호 1056; 서열번호 1057; 서열번호 1058; 서열번호 1061; 서열번호 1062; 서열번호 1063; 서열번호 1064; 서열번호 1065; 서열번호 1066; 서열번호 1068; 서열번호 1069; 서열번호 1072; 서열번호 1074; 서열번호 1076 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 4 내지 6개의 경막 도메인을 갖는 클라미디아 트라코마티스 경막 폴리펩티드 또는 대표 단편 중 하나이고 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 것이 특징인 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 7; 서열번호 14; 서열번호 16; 서열번호 32; 서열번호 34; 서열번호 36; 서열번호 38; 서열번호 50; 서열번호 57; 서열번호 59; 서열번호 61; 서열번호 62; 서열번호 63; 서열번호 64; 서열번호 67; 서열번호 69; 서열번호 72; 서열번호 77; 서열번호 80; 서열번호 84; 서열번호 87; 서열번호 93; 서열번호 95; 서열번호 99; 서열번호 108; 서열번호 119; 서열번호 125; 서열번호 126; 서열번호 129; 서열번호 131; 서열번호 136; 서열번호 139; 서열번호 146; 서열번호 152; 서열번호 154; 서열번호 160; 서열번호 161; 서열번호 172; 서열번호 179; 서열번호 182; 서열번호 185; 서열번호 200; 서열번호 203; 서열번호 205; 서열번호 239; 서열번호 242; 서열번호 250; 서열번호 253; 서열번호 256; 서열번호 259; 서열번호 262; 서열번호 268; 서열번호 275; 서열번호 281; 서열번호 286; 서열번호 288; 서열번호 292; 서열번호 295; 서열번호 296; 서열번호 297; 서열번호 299; 서열번호 300; 서열번호 308; 서열번호 314; 서열번호 317; 서열번호 318; 서열번호 324; 서열번호 342; 서열번호 343; 서열번호 355; 서열번호 360; 서열번호 374; 서열번호 376; 서열번호 386; 서열번호 388; 서열번호 392; 서열번호 394; 서열번호 395; 서열번호 402; 서열번호 405; 서열번호 411; 서열번호 415; 서열번호 416; 서열번호 422; 서열번호 423; 서열번호 429; 서열번호 432; 서열번호 441; 서열번호 442; 서열번호 444; 서열번호 449; 서열번호 452; 서열번호 456; 서열번호 460; 서열번호 461; 서열번호 465; 서열번호 471; 서열번호 472; 서열번호 482; 서열번호 489; 서열번호 492; 서열번호 494; 서열번호 495; 서열번호 502; 서열번호 505; 서열번호 506; 서열번호 509; 서열번호 516; 서열번호 517; 서열번호 520; 서열번호 525; 서열번호 533; 서열번호 539; 서열번호 549; 서열번호 554; 서열번호 557; 서열번호 563; 서열번호 570; 서열번호 573; 서열번호 581; 서열번호 590; 서열번호 591; 서열번호 600; 서열번호 607; 서열번호 612; 서열번호 613; 서열번호 620; 서열번호 626; 서열번호 629; 서열번호 630; 서열번호 639; 서열번호 644; 서열번호 647; 서열번호 656; 서열번호 659; 서열번호 661; 서열번호 685; 서열번호 687; 서열번호 699; 서열번호 700; 서열번호 708; 서열번호 716; 서열번호 719; 서열번호 725; 서열번호 747; 서열번호 749; 서열번호 756; 서열번호 765; 서열번호 767; 서열번호 794; 서열번호 796; 서열번호 797; 서열번호 799; 서열번호 801; 서열번호 807; 서열번호 821; 서열번호 823; 서열번호 826; 서열번호 847; 서열번호 853; 서열번호 861; 서열번호 870; 서열번호 871; 서열번호 875; 서열번호 882; 서열번호 888; 서열번호 889; 서열번호 898; 서열번호 902; 서열번호 903; 서열번호 911; 서열번호 916; 서열번호 931; 서열번호 939; 서열번호 975; 서열번호 976; 서열번호 978; 서열번호 983; 서열번호 986; 서열번호 987 ; 서열번호 992; 서열번호 993; 서열번호 1000; 서열번호 1002; 서열번호 1008; 서열번호 1019; 서열번호 1022; 서열번호 1032; 서열번호 1034; 서열번호 1046; 서열번호 1054; 서열번호 1060; 서열번호 1071 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 7개 이상의 경막 도메인을 갖는 클라미디아 트라코마티스 경막 폴리펩티드 또는 대표 단편 중 하나이고 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 것이 특징인 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 4; 서열번호 6; 서열번호 13; 서열번호 20; 서열번호 51; 서열번호 71; 서열번호 88; 서열번호 118; 서열번호 128; 서열번호 132; 서열번호 133; 서열번호 158; 서열번호 159; 서열번호 174; 서열번호 180; 서열번호 189; 서열번호 210; 서열번호 211; 서열번호 214; 서열번호 215; 서열번호 226; 서열번호 229; 서열번호 233; 서열번호 235; 서열번호 240; 서열번호 246; 서열번호 251; 서열번호 255; 서열번호 273; 서열번호 354; 서열번호 364; 서열번호 369; 서열번호 371; 서열번호 397; 서열번호 401; 서열번호 409; 서열번호 412; 서열번호 419; 서열번호 439; 서열번호 453; 서열번호 462; 서열번호 490; 서열번호 510; 서열번호 511; 서열번호 518; 서열번호 535; 서열번호 548; 서열번호 550; 서열번호 564; 서열번호 565; 서열번호 578; 서열번호 579; 서열번호 614; 서열번호 631; 서열번호 636; 서열번호 650; 서열번호 662; 서열번호 667; 서열번호 679; 서열번호 681; 서열번호 702; 서열번호 727; 서열번호 741; 서열번호 763; 서열번호 791; 서열번호 792; 서열번호 815; 서열번호 816; 서열번호 832; 서열번호 846; 서열번호 858; 서열번호 865; 서열번호 867; 서열번호 868; 서열번호 877; 서열번호 891; 서열번호 896; 서열번호 907; 서열번호 908; 서열번호 918; 서열번호 919; 서열번호 932; 서열번호 959; 서열번호 977; 서열번호 994; 서열번호 998; 서열번호 1024; 서열번호 1028; 서열번호 1042; 서열번호 1067; 서열번호 1070; 서열번호 1073 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 표면 노출된 폴리펩티드 또는 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 것이 특징인 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 2; 서열번호 3; 서열번호 21; 서열번호 22; 서열번호 23; 서열번호 53; 서열번호 77; 서열번호 187; 서열번호 203; 서열번호 383; 서열번호 477; 서열번호 478; 서열번호 479; 서열번호 481; 서열번호 482; 서열번호 483; 서열번호 484; 서열번호 485; 서열번호 486; 서열번호 487; 서열번호 488; 서열번호 489; 서열번호 490; 서열번호 571; 서열번호 572; 서열번호 573; 서열번호 593; 서열번호 670; 서열번호 693; 서열번호 742; 서열번호 749; 서열번호 801; 서열번호 817; 서열번호 818; 서열번호 819; 서열번호 820; 서열번호 851; 서열번호 902; 서열번호 923; 서열번호 1035; 서열번호 1036; 서열번호 1037; 서열번호 1038; 서열번호 1069; 서열번호 1070; 서열번호 1071; 서열번호 1073; 서열번호 1076; 서열번호 1095; 서열번호 1096; 서열번호 1141; 서열번호 1181 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 지단백질 또는 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 것이 특징인 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 29; 서열번호 42; 서열번호 66; 서열번호 72; 서열번호 76; 서열번호 78; 서열번호 148; 서열번호 154; 서열번호 180; 서열번호 182; 서열번호 184; 서열번호 187; 서열번호 200; 서열번호 242; 서열번호 245; 서열번호 250; 서열번호 253; 서열번호 272; 서열번호 274; 서열번호 275; 서열번호 308; 서열번호 350; 서열번호 362; 서열번호 383; 서열번호 394; 서열번호 396; 서열번호 399; 서열번호 422; 서열번호 488; 서열번호 535; 서열번호 568; 서열번호 573; 서열번호 578; 서열번호 593; 서열번호 607; 서열번호 625; 서열번호 662; 서열번호 669; 서열번호 688; 서열번호 690; 서열번호 716; 서열번호 773; 서열번호 778; 서열번호 781; 서열번호 783; 서열번호 788; 서열번호 817; 서열번호 848; 서열번호 851; 서열번호 853; 서열번호 857; 서열번호 875; 서열번호 877; 서열번호 886; 서열번호 898; 서열번호 902; 서열번호 923; 서열번호 938; 서열번호 976; 서열번호 978; 서열번호 990; 서열번호 1005; 서열번호 1021; 서열번호 1035; 서열번호 1069; 서열번호 1083; 서열번호 1088; 서열번호 1089; 서열번호 1091; 서열번호 1092; 서열번호 1095; 서열번호 1096; 서열번호 1100; 서열번호 1105; 서열번호 1108; 서열번호 1117; 서열번호 1120; 서열번호 1121; 서열번호 1124; 서열번호 1128; 서열번호 1133; 서열번호 1135; 서열번호 1139; 서열번호 1140; 서열번호 1157; 서열번호 1159; 서열번호 1163; 서열번호 1165; 서열번호 1167; 서열번호 1168; 서열번호 1169; 서열번호 1171; 서열번호 1173; 서열번호 1174; 서열번호 1177; 서열번호 1180; 서열번호 1181; 서열번호 1186; 서열번호 1194; 서열번호 1197 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 지다당류(LPS) 생합성에 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 것이 특징인 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열 번호 17, 서열 번호 201, 서열 번호 691, 서열 번호 807, 서열 번호 936, 서열 번호 983, 서열 번호 1019, 서열번호 1077 및 이의 대표 단편.

바람직하게는 본 발명은 하기 (a) 내지 (d)의 폴리펩티드인 것이 특징인 본 발명의 추가의 LPS 관련 폴리펩티드 서열에 관한 것이다.

(a) 클라미디아 트라코마티스 KDO(3-데옥시-D-만-옥틸로손산)-관련 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 서열 번호 41, 서열 번호 242, 서열 번호 269, 서열 번호 772 및 이의 대표 단편 중 하나로부터 선택된 폴리펩티드;

(b) 클라미디아 트라코마티스 포스포만노뮤타제 관련 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 서열 번호 139 및 이의 대표 단편에서 선택되는 폴리펩티드.

(c) 클라미디아 트라코마티스 포스포글루코뮤타제 관련 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 서열 번호 567 및 이의 대표 단편 중 하나로부터 선택된 폴리펩티드,

(d) 클라미디아 트라코마티스 지질 A 성분 관련 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편이고, 서열 번호 4, 서열 번호 933, 서열 번호 934, 서열 번호 935, 서열번호 1185 및 이의 대표 단편 중 하나로부터 선택된 폴리펩티드.

바람직하게는, 본 발명은 RGD 서열을 포함하고 또한 외막 단백질인 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 서열 번호 488, 서열번호 489, 서열번호 571, 서열번호 572, 서열번호 573, 서열번호 716의 폴리펩티드 및 이의 대표 단편 중 하나로부터 선택되는 본 발명의 폴리펩티드에 관한 것이다.

바람직하게는, 본 발명은 시스테인이 풍부하고 RGD 서열을 포함하는 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이며, 서열 번호 144의 폴리펩티드 및 이의 대표 단편 중 하나로부터 선택되는 폴리펩티드인 본 발명의 폴리펩티드에 관한 것이다.

바람직하게는, 본 발명은 처음 30개 아미노산내 시스테인을 포함하고 RGD 서열도 포함하는 클라미디아 트라코마티스 외막 폴리펩티드이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택된 폴리펩티드인, 본 발명의 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 101; 서열번호 122; 서열번호 308; 서열번호 488; 서열번호 489; 서열번호 571; 서열번호 572; 서열번호 573; 서열번호 651; 서열번호 679; 서열번호 680; 서열번호 705; 서열번호 716; 서열번호 763; 서열번호 870; 서열번호 878; 서열번호 879; 서열번호 995; 서열번호 1028; 서열번호 1029; 서열번호 1176 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 RGD 서열 함유 클라미디아 뉴모니아 폴리펩티드에 상동성인 RGD 서열을 포함하는 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 28; 서열번호 101; 서열번호 125; 서열번호 155; 서열번호 156; 서열번호 286; 서열번호 571; 서열번호 572; 서열번호 573; 서열번호 763; 서열번호 870 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 III형 분비 폴리펩티드 및 III형이 아닌 분비 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 180; 서열번호 181; 서열번호 207; 서열번호 208; 서열번호 372; 서열번호 391; 서열번호 399; 서열번호 477; 서열번호 486; 서열번호 749; 서열번호 758; 서열번호 819; 서열번호 878; 서열번호 888; 서열번호 896; 서열번호 897; 서열번호 900; 서열번호 902; 서열번호 923; 서열번호 1015; 서열번호 1018; 서열번호 1059; 서열번호 1060; 서열번호 1069; 서열번호 1071; 서열번호 1073; 서열번호 1076; 서열번호 1189 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 세포벽 고착된 표면 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열 번호 662, 서열 번호 681, 서열 번호 1182, 서열 번호 1192 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 뉴모니아(Blastp P>e^-10)에서는 발견되지 않는 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 2; 서열번호 18; 서열번호 60; 서열번호 66; 서열번호 67; 서열번호 68; 서열번호 69; 서열번호 70; 서열번호 81; 서열번호 89; 서열번호 107; 서열번호 108; 서열번호 109; 서열번호 134; 서열번호 147; 서열번호 191; 서열번호 194; 서열번호 216; 서열번호 217; 서열번호 218; 서열번호 219; 서열번호 220; 서열번호 221; 서열번호 222; 서열번호 223; 서열번호 224; 서열번호 225; 서열번호 228; 서열번호 235; 서열번호 257; 서열번호 276; 서열번호 277; 서열번호 278; 서열번호 279; 서열번호 280; 서열번호 281; 서열번호 282; 서열번호 283; 서열번호 284; 서열번호 285; 서열번호 289; 서열번호 291; 서열번호 298; 서열번호 284; 서열번호 313; 서열번호 314; 서열번호 315; 서열번호 316; 서열번호 334; 서열번호 335; 서열번호 336; 서열번호 337; 서열번호 338; 서열번호 339; 서열번호 340; 서열번호 381; 서열번호 393; 서열번호 413; 서열번호 418; 서열번호 419; 서열번호 419; 서열번호 420; 서열번호 421; 서열번호 422; 서열번호 423; 서열번호 436; 서열번호 460; 서열번호 475; 서열번호 476; 서열번호 480; 서열번호 485; 서열번호 487; 서열번호 491; 서열번호 492; 서열번호 493; 서열번호 494; 서열번호 496; 서열번호 500; 서열번호 504; 서열번호 514; 서열번호 527; 서열번호 559; 서열번호 569; 서열번호 570; 서열번호 575; 서열번호 580; 서열번호 582; 서열번호 593; 서열번호 598; 서열번호 632; 서열번호 640; 서열번호 651; 서열번호 671; 서열번호 690; 서열번호 694; 서열번호 698; 서열번호 710; 서열번호 722; 서열번호 723; 서열번호 724; 서열번호 770; 서열번호 771; 서열번호 782; 서열번호 783; 서열번호 784; 서열번호 790; 서열번호 795; 서열번호 798; 서열번호 805; 서열번호 810; 서열번호 817; 서열번호 829; 서열번호 830; 서열번호 864; 서열번호 866; 서열번호 876; 서열번호 887; 서열번호 892; 서열번호 899; 서열번호 913; 서열번호 921; 서열번호 933; 서열번호 938; 서열번호 949; 서열번호 956; 서열번호 1010; 서열번호 1017; 서열번호 1018; 서열번호 1027; 서열번호 1030; 서열번호 1037; 서열번호 1038; 서열번호 1047; 서열번호 1072; 서열번호 1074; 서열번호 1075; 서열번호 1078; 서열번호 1079; 서열번호 1081; 서열번호 1083; 서열번호 1084; 서열번호 1087; 서열번호 1088; 서열번호 1089; 서열번호 1091; 서열번호 1092; 서열번호 1094; 서열번호 1095; 서열번호 1096; 서열번호 1098; 서열번호 1104; 서열번호 1105; 서열번호 1106. 서열번호 1108; 서열번호 1110; 서열번호 1114; 서열번호 1115; 서열번호 1116; 서열번호 1117; 서열번호 1119; 서열번호 1128; 서열번호 1132; 서열번호 1133; 서열번호 1135; 서열번호 1136; 서열번호 1139; 서열번호 1140; 서열번호 1141; 서열번호 1142; 서열번호 1144; 서열번호 1148; 서열번호 1151; 서열번호 1155; 서열번호 1157; 서열번호 1159; 서열번호 1161; 서열번호 1162; 서열번호 1165; 서열번호 1166; 서열번호 1167; 서열번호 1168; 서열번호 1169; 서열번호 1171; 서열번호 1172; 서열번호 1173; 서열번호 1174; 서열번호 1175; 서열번호 1176; 서열번호 1177; 서열번호 1178; 서열번호 1180; 서열번호 1181; 서열번호 1183; 서열번호 1184; 서열번호 1186; 서열번호 1187; 서열번호 1188; 서열번호 1192; 서열번호 1194; 서열번호 1197 및 이의 대표 단편.

바람직하게는, 본 발명은 중간 대사, 특히 당 및/또는 보조인자 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 10; 서열번호 44; 서열번호 45; 서열번호 46; 서열번호 47; 서열번호 93; 서열번호 101; 서열번호 102; 서열번호 103; 서열번호 106; 서열번호 107; 서열번호 120; 서열번호 121; 서열번호 130; 서열번호 135; 서열번호 140; 서열번호 143; 서열번호 144; 서열번호 145; 서열번호 158; 서열번호 159; 서열번호 160; 서열번호 161; 서열번호 192; 서열번호 193; 서열번호 196; 서열번호 197; 서열번호 198; 서열번호 199; 서열번호 227; 서열번호 229; 서열번호 236; 서열번호 236; 서열번호 239; 서열번호 243; 서열번호 245; 서열번호 264; 서열번호 265; 서열번호 297; 서열번호 331; 서열번호 333; 서열번호 359; 서열번호 360; 서열번호 374; 서열번호 404; 서열번호 405; 서열번호 405; 서열번호 410; 서열번호 415; 서열번호 415; 서열번호 416; 서열번호 417; 서열번호 432; 서열번호 460; 서열번호 461; 서열번호 462; 서열번호 495; 서열번호 513; 서열번호 515; 서열번호 566; 서열번호 566; 서열번호 566; 서열번호 589; 서열번호 613; 서열번호 645; 서열번호 646; 서열번호 647; 서열번호 652; 서열번호 653; 서열번호 654; 서열번호 672; 서열번호 673; 서열번호 674; 서열번호 682; 서열번호 684; 서열번호 692; 서열번호 700; 서열번호 725; 서열번호 801; 서열번호 802; 서열번호 835; 서열번호 836; 서열번호 837; 서열번호 860; 서열번호 861; 서열번호 862; 서열번호 863; 서열번호 869; 서열번호 869; 서열번호 925; 서열번호 964; 서열번호 983 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 뉴클레오티드 또는 핵산의 중간 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 142; 서열번호 142; 서열번호 169; 서열번호 256; 서열번호 268; 서열번호 325; 서열번호 352; 서열번호 366; 서열번호 435; 서열번호 444; 서열번호 528; 서열번호 529; 서열번호 530; 서열번호 548; 서열번호 549; 서열번호 601; 서열번호 602; 서열번호 617; 서열번호 619; 서열번호 644; 서열번호 745; 서열번호 971; 서열번호 972; 서열번호 1023 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 핵산 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 5; 서열번호 12; 서열번호 82; 서열번호 96; 서열번호 97; 서열번호 98; 서열번호 99; 서열번호 100; 서열번호 105; 서열번호 118; 서열번호 136; 서열번호 137; 서열번호 163; 서열번호 190; 서열번호 204; 서열번호 259; 서열번호 260; 서열번호 262; 서열번호 290; 서열번호 300; 서열번호 301; 서열번호 302; 서열번호 387; 서열번호 427; 서열번호 434; 서열번호 441; 서열번호 444; 서열번호 471; 서열번호 595; 서열번호 596; 서열번호 597; 서열번호 599; 서열번호 600; 서열번호 605; 서열번호 612; 서열번호 624; 서열번호 625; 서열번호 650; 서열번호 657; 서열번호 658; 서열번호 702; 서열번호 703; 서열번호 704; 서열번호 708; 서열번호 719; 서열번호 766; 서열번호 767; 서열번호 775; 서열번호 779; 서열번호 787; 서열번호 788; 서열번호 794; 서열번호 841; 서열번호 842; 서열번호 883; 서열번호 884; 서열번호 907; 서열번호 918; 서열번호 924; 서열번호 928; 서열번호 929; 서열번호 962; 서열번호 962; 서열번호 963; 서열번호 969; 서열번호 970; 서열번호 975; 서열번호 979; 서열번호 995; 서열번호 1031; 서열번호 1032 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 아미노산 또는 폴리펩티드의 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 27; 서열번호 41; 서열번호 55; 서열번호 56; 서열번호 57; 서열번호 59;서열번호 62; 서열번호 63; 서열번호 64; 서열번호 65; 서열번호 119; 서열번호 132; 서열번호 240; 서열번호 241; 서열번호 277; 서열번호 278; 서열번호 279; 서열번호 382; 서열번호 406; 서열번호 428; 서열번호 442; 서열번호 446; 서열번호 447; 서열번호 453; 서열번호 454; 서열번호 541; 서열번호 542; 서열번호 591; 서열번호 608; 서열번호 609; 서열번호 610; 서열번호 618; 서열번호 648; 서열번호 649; 서열번호 660; 서열번호 661; 서열번호 677; 서열번호 717; 서열번호 765; 서열번호 797; 서열번호 871; 서열번호 875; 서열번호 920; 서열번호 922; 서열번호 937; 서열번호 998; 서열번호 1020; 서열번호 1021; 서열번호 1034; 서열번호 1044; 서열번호 1046; 서열번호 1049 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 폴리펩티드 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 21; 서열번호 22; 서열번호 23; 서열번호 24; 서열번호 25; 서열번호 26; 서열번호 75; 서열번호 84; 서열번호 86; 서열번호 92; 서열번호 133; 서열번호 151; 서열번호 152; 서열번호 157, 서열번호 179; 서열번호 209; 서열번호 307; 서열번호 326; 서열번호 343; 서열번호 344; 서열번호 345; 서열번호 371; 서열번호 429; 서열번호 519; 서열번호 557; 서열번호 586; 서열번호 587; 서열번호 630; 서열번호 656; 서열번호 706; 서열번호 707; 서열번호 730; 서열번호 751; 서열번호 752; 서열번호 786; 서열번호 847; 서열번호 885; 서열번호 923; 서열번호 978; 서열번호 1039; 서열번호 1048 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 지방산의 대사와 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 4; 서열번호 15; 서열번호 16; 서열번호 141; 서열번호 173; 서열번호 205; 서열번호 205; 서열번호 206; 서열번호 207; 서열번호 208; 서열번호 312; 서열번호 355; 서열번호 415; 서열번호 550; 서열번호 558; 서열번호 560; 서열번호 561; 서열번호 574; 서열번호 574; 서열번호 577; 서열번호 578; 서열번호 590; 서열번호 614; 서열번호 772; 서열번호 808; 서열번호 809; 서열번호 904; 서열번호 905; 서열번호 905; 서열번호 933; 서열번호 934; 서열번호 934; 서열번호 936 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 세포벽 합성과 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 87; 서열번호 196; 서열번호 242; 서열번호 269; 서열번호 628; 서열번호 629; 서열번호 634; 서열번호 635; 서열번호 637; 서열번호 638; 서열번호 1019 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 전사, 해독 및/또는 성숙 과정과 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 112; 서열번호 113; 서열번호 332; 서열번호 212; 서열번호 213; 서열번호 350; 서열번호 362; 서열번호 363; 서열번호 364; 서열번호 407; 서열번호 451; 서열번호 546; 서열번호 643; 서열번호 744; 서열번호 746; 서열번호 833; 서열번호 868; 서열번호 981; 서열번호 982; 서열번호 1003; 서열번호 1011; 서열번호 1042 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 리보좀 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 114; 서열번호 115; 서열번호 116; 서열번호 328; 서열번호 361; 서열번호 375; 서열번호 445; 서열번호 543; 서열번호 584; 서열번호 585; 서열번호 743; 서열번호 813; 서열번호 941; 서열번호 942; 서열번호 944; 서열번호 946; 서열번호 947; 서열번호 948; 서열번호 950; 서열번호 951; 서열번호 952; 서열번호 953; 서열번호 954; 서열번호 955; 서열번호 955; 서열번호 957; 서열번호 958; 서열번호 960; 서열번호 961; 서열번호 1040; 서열번호 1041; 서열번호 1043; 서열번호 1063; 서열번호 1064 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스 수송 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 6; 서열번호 50; 서열번호 51; 서열번호 80; 서열번호 125; 서열번호 126; 서열번호 128; 서열번호 129; 서열번호 215; 서열번호 246; 서열번호 248; 서열번호 249; 서열번호 251; 서열번호 252; 서열번호 253; 서열번호 255; 서열번호 271; 서열번호 275; 서열번호 293; 서열번호 309; 서열번호 323; 서열번호 324; 서열번호 398; 서열번호 401; 서열번호 449; 서열번호 511; 서열번호 512; 서열번호 564; 서열번호 565; 서열번호 667; 서열번호 679; 서열번호 680; 서열번호 711; 서열번호 712; 서열번호 713; 서열번호 714; 서열번호 715; 서열번호 730; 서열번호 731; 서열번호 736; 서열번호 737; 서열번호 738; 서열번호 870; 서열번호 908; 서열번호 919; 서열번호 977; 서열번호 987; 서열번호 988; 서열번호 992; 서열번호 993; 서열번호 994; 서열번호 1028; 서열번호 1029 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 독성 과정과 관련된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 20; 서열번호 815; 서열번호 816; 서열번호 898; 서열번호 1059; 서열번호 1060 및 이의 대표 단편 중 하나.

바람직하게는, 본 발명은 분비계와 관련되고/또는 분비된 클라미디아 트라코마티스 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 758; 서열번호 888; 서열번호 889; 서열번호 890; 서열번호 891; 서열번호 896; 서열번호 897; 서열번호 898 및 이의 대표 단편 중 하나.

본 발명의 III형 및 기타 III형이 아닌 분비 폴리펩티드를 비롯한 분비 폴리펩티드 뿐 아니라 해당 뉴클레오티드 서열은 당업계에 공지된 방법, 예컨대 루시퍼라제에 대한 luc 유전자 또는 알카리 포스파타제에 대한 PhoA 유전자와 같은 배출 마커에 융합된 폴리펩티드를 발현시키는 벡터와 조합된 클로닝을 이용한 기법으로 으로 검출할 수 있다.

바람직하게는, 본 발명은 클라미디아에 특이적인 폴리펩티드 또는 이의 대표 단편 중 하나이고, 하기 서열의 폴리펩티드로부터 선택되는 폴리펩티드에 관한 것이다.

서열번호 22; 서열번호 29; 서열번호 31; 서열번호 32; 서열번호 34; 서열번호 35;서열번호 39; 서열번호 40; 서열번호 43; 서열번호 48; 서열번호 49; 서열번호 50; 서열번호 52; 서열번호 53; 서열번호 54; 서열번호 72; 서열번호 77; 서열번호 78; 서열번호 87; 서열번호 90; 서열번호 95; 서열번호 108; 서열번호 110; 서열번호 111; 서열번호 122; 서열번호 123; 서열번호 124; 서열번호 127; 서열번호 138; 서열번호 144; 서열번호 146; 서열번호 153; 서열번호 155; 서열번호 164; 서열번호 166; 서열번호 175; 서열번호 182; 서열번호 184; 서열번호 186; 서열번호 187; 서열번호 188; 서열번호 202; 서열번호 210; 서열번호 247; 서열번호 258; 서열번호 266; 서열번호 267; 서열번호 270; 서열번호 273; 서열번호 274; 서열번호 295; 서열번호 296; 서열번호 305; 서열번호 306; 서열번호 309; 서열번호 318; 서열번호 319; 서열번호 322; 서열번호 326; 서열번호 342; 서열번호 357; 서열번호 376; 서 379; 서열번호 380; 서열번호 388; 서열번호 390; 서열번호 400; 서열번호 431; 서열번호 433; 서열번호 438; 서열번호 443; 서열번호 456; 서열번호 457; 서열번호 458; 서열번호 464; 서열번호 468; 서열번호 470; 서열번호 473; 서열번호 486; 서열번호 489; 서열번호 497; 서열번호 501; 서열번호 503; 서열번호 504; 서열번호 508; 서열번호 512; 서열번호 521; 서열번호 522; 서열번호 523; 서열번호 524; 서열번호 533; 서열번호 535; 서열번호 536; 서열번호 537; 서열번호 538; 서열번호 539; 서열번호 540; 서열번호 554; 서열번호 563; 서열번호 572; 서열번호 579; 서열번호 595; 서열번호 603; 서열번호 604; 서열번호 606; 서열번호 607; 서열번호 615; 서열번호 616; 서열번호 622; 서열번호 641; 서열번호 642; 서열번호 659; 서열번호 668; 서열번호 670; 서열번호 693; 서열번호 695; 서열번호 696; 서열번호 699; 서열번호 703; 서열번호 704; 서열번호 716; 서열번호 726; 서열번호 728; 서열번호 739; 서열번호 742; 서열번호 747; 서열번호 750; 서열번호 751; 서열번호 755; 서열번호 757; 서열번호 759; 서열번호 761; 서열번호 762; 서열번호 763; 서열번호 764; 서열번호 773; 서열번호 780; 서열번호 781; 서열번호 789; 서열번호 800; 서열번호 803; 서열번호 804; 서열번호 818; 서열번호 820; 서열번호 822; 서열번호 823; 서열번호 824; 서열번호 827; 서열번호 828; 서열번호 839; 서열번호 849; 서열번호 850; 서열번호 851; 서열번호 852; 서열번호 855; 서열번호 856; 서열번호 857; 서열번호 858; 서열번호 859; 서열번호 860; 서열번호 861; 서열번호 862; 서열번호 863; 서열번호 865; 서열번호 868, 서열번호 869; 서열번호 870; 서열번호 871; 서열번호 872; 서열번호 873; 서열번호 874; 서열번호 875; 서열번호 877; 서열번호 878; 서열번호 880; 서열번호 882; 서열번호 884; 서열번호 886; 서열번호 893; 서열번호 901; 서열번호 906; 서열번호 910; 서열번호 912; 서열번호 915; 서열번호 916; 서열번호 917; 서열번호 926; 서열번호 929; 서열번호 933; 서열번호 965; 서열번호 967; 서열번호 968; 서열번호 984; 서열번호 986; 서열번호 989; 서열번호 990; 서열번호 996; 서열번호 997; 서열번호 1001; 서열번호 1002; 서열번호 1013; 서열번호 1016; 서열번호 1031; 서열번호 1033; 서열번호 1035; 서열번호 1049; 서열번호 1051; 서열번호 1052; 서열번호 1054; 서열번호 1056; 서열번호 1057; 서열번호 1058; 서열번호 1062; 서열번호 1070; 서열번호 1071; 서열번호 1073 및 이의 대표 단편 중 하나.

일반적으로, 본 발명에서 본 발명의 폴리펩티드가 속하는 작용기 뿐만 아니라 그 뉴클레오티드 서열은 이미 알려진 서열과의 비교 분석에 의해 결정하거나 또는 생화학의 표준 기법이나 유전공학 기법과 결부한 세포학의 표준 기법을 사용하여 결정할 수 있는데, 상기 표준 기법들의 예로는 면역 친화도, 면역 표지법에 의한 위치 탐지, 차등 추출, 효소 활성의 측정, 발현을 유도 또는 억제하는 활성의 연구 또는 이.콜리에서의 발현 연구를 들 수 있다.

한편, 본 발명에서 기능적 군으로 열거된 뉴클레오티드(ORF) 및 아미노산 서열(서열번호 2~서열번호 1197)이 고려된 군에 한정되는 것이 아님은 명확히 이해된다. 더욱이, 본 발명에서 주어진 기능적 군에 언급된 아미노산 서열은 또한 예컨대, 열거된 군 사이의 상호 관계를 설명하는 또 다른 군의 일부일 수도 있다. 따라서, 상기 상호 관계의 예로서 배출 및/또는 분비된 폴리펩티드 뿐만 아니라 그 암호 뉴클레오티드 서열 역시 감염된 숙주 세포의 방어 메카니즘을 변형시킴으로써 클라미디아 트라코마티스 독성 과정에 관여할 수 있거나, 또는 세포 외피의 폴리펩티드 또는 암호 뉴클레오티드 서열의 일부이기도 하다.

본 발명의 대상은 또한 본 발명에 따른 뉴클레오티드 및/또는 폴리펩티드 서열인데, 상기 서열은 기록 매체로 불리는 매체 상에 기록되고, 이 매체는 그 유형 및 성질이 상기 서열의 판독, 분석 및 이용을 용이하게 하는 것을 특징으로 한다. 상기 매체는 물론 본 발명으로부터 추출된 다른 정보, 예컨대, 구체적으로 본 명세서의 표 1에 언급된 것과 같은 이미 공지된 서열과의 유사도를 보유할 수도 있고/있거나, 또한 다른 미생물의 뉴클레오티드 및/또는 폴리펩티드 서열과 관련된 정보를 보유하여 얻어진 결과의 비교 분석 및 이용을 용이하게 한다.

상기 기록 매체 중에서, 자기, 광학, 전기 및 하이브리드 매체와 같은 컴퓨터 판독 가능한 매체, 예컨대, 플로피 디스크, CD-ROM 또는 기록용 카세트가 구체적으로 바람직하다.

본 발명은 또한 프라이머 또는 프로브로서 사용할 수 있는 뉴클레오티드에 관한 것인데, 이 서열은 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열로부터 선택되는 것이 특징이다.

본 발명은 또한 프라이머 또는 프로브로서 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열을 핵산 서열의 검출 및/또는 증폭용으로 사용하는 용도에 관한 것이다.

따라서, 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열을 사용하여 구체적으로 PCR 기법(폴리머라제 연쇄 반응)(Erlich, 1989; Innis 등, 1990; Rolfs 등, 1991 및 White 등, 1997)에 의해 뉴클레오티드 서열을 증폭시킬 수 있다.

상기 올리고데옥시리보뉴클레오티드 또는 올리고리보뉴클레오티드 프라이머는 대표적인 뉴클레오티드 단편에 해당하며, 뉴클레오티드 수가 8개 이상인 것이 유용하고, 12개 이상인 것이 바람직하며, 15개 이상이 더 바람직하고, 20개 이상인 것이 가장 바람직하다.

표적 핵산을 증폭시키는 기타 기법을 PCR의 대체 기법으로서 유용하게 사용할 수 있다.

본 발명의 뉴클레오티드 서열, 구체적으로 본 발명에 다른 프라이머는 하기와 같은 표적 핵산을 증폭시키는 기타 방법에 사용할 수도 있다:

-TAS(전사에 기초한 증폭계) 기법(Kwoh 등,1989);

-3SR(자가 유지 서열 복제) 기법(Guatelli 등, 1990);

-NASBA(핵산 서열에 기초한 증폭) 기법(Kievitis 등, 1991);

-SDA(가닥 치환 증폭) 기법(Walker 등, 1992)

-TMA(전사 매개 증폭) 기법.

본 발명의 폴리뉴클레오티드는 프로브로서 작용하는 핵산의 증폭 또는 변형 기법에 사용할 수도 있는데, 그 기법들의 예는 다음과 같다:

-LCR(리가제 연쇄 반응) 기법(1988년에 Landegren 등에 의해 개시되고, 1991년에 Barany 등에 의해 완성됨)(열안정성 리가제를 사용함);

-RCR(복구 연쇄 반응) 기법(Segev, 1992);

-CPR(순환 프로브 반응) 기법(Duck 등, 1990);

-Q-베타-레플리카제 증폭 기법(Miele 등, 1983 및 특히 Chu 등, 1986, Lizardi 등, 1988 및 Burg 등 뿐만 아니라 Stone 등, 1996에 의해 완성됨).

본 발명은 또한 본 발명에 따른 하나 이상의 프라이머를 이용한 증폭에 의해 얻을 수 있는 단편들의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다. 본 발명은 하이브리드화 프로브 및 프라이머를 포함한다. 일반적으로, 상보성 프로브는 표적 서열과 안정한 하이브리 복합체를 형성하기에 충분한 길이를 가져야 한다. 프라이머는 표적 서열에 상보적이지만, 단독 표적 서열과는 안정한 하이브리드화 복합체를 형성할 필요가 없다. 대신에, 프라이머는 폴리머라제의 존재하에 표적 서열과 안정한 복합체를 형성하여 프라이머의 연장을 가능하게 한다.

검출하고자 하는 표적 폴리뉴클레오티드가 RNA, 예컨대, mRNA인 경우에, 본 발명에 따른 1종 이상의 프라이머를 이용한 증폭 반응을 사용하기 전에 또는 본 발명의 1종 이상의 프라이머를 이용한 검출 방법을 사용하기 전에 역전사효소형 효소를 사용하여 생물학적 시료에 함유된 RNA로부터 cDNA를 얻는 것이 가능하다. 얻어진 cDNA는 본 발명에 따른 증폭 또는 검출 방법에 사용되는 프라이머(들) 또는 프로브(들)에 대한 표적으로서 작용한다.

검출 프로브는 표적 서열로부터 생성된 앰플리콘 또는 표적 서열과 하이브리드화하도록 선택한다. 그러한 검출 프로브는 뉴클레오티드 수가 12개 이상, 15개 이상인 것이 유용하고, 특히 20개 이상이 유용하며, 100개 이상인 것이 바람직하다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 프로브 또는 프라이머를 사용할 수 있는 뉴클레오티드 서열을 포함하는데, 이 서열은 방사성 화합물 또는 비방사성 화합물로 표지되는 것이 특징이다.

비표지된 뉴클레오티드 서열을 프로브 또는 프라이머로서 직접 사용할 수 있으나, 이들 서열은 일반적으로 방사성 원소(³²P, ³⁵S, ³H, ¹²⁵I)로 또는 비방사성 분자(비오틴, 아세틸아미노플루오렌, 디곡시게닌, 5-브로모-데옥시유리딘, 플루오레세인)로 표지하여 다수의 이용 분야에 사용할 수 있는 프로브를 얻는다.

뉴클레오티드 서열의 비방사성 표지화의 예로는 프랑스 특허 제78,10975호 또는 Urdea 등 또는 Sanchez-Pescador 등의 문헌(1988)에 기재되어 있다.

후자의 경우에는 특허 FR-2 422 956호 및 FR-2 518 755호에 기재된 표지화 방법중 하나를 사용할 수도 있다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 1종 이상의 프로브를 이용한 하이브리드화에 의해 얻을 수 있는 단편들의 뉴클레오티드 서열에 관한 것이다.

하이브리드화 기법은 다양한 방식으로 수행할 수 있다(Mattews 등, 1988). 가장 통상적인 방법은 지지체(예컨대, 니트로셀룰로스, 나일론, 폴리스티렌) 상에 C. 트라코마티스 세포로부터 추출한 핵산을 고정화하고, 명정된 조건하에 프로브와 고정화된 표적 핵산을 항온 처리하는 것으로 구성되어 있다. 하이브리드화 후에, 과량의 프로브를 제거하고, 형성된 하이브리드 분자는 적합한 방법(방사성의 측정, 프로브에 결합된 효소 활성의 형광도 측정)으로 검출한다.

본 발명은 또한 지지체 상에 공유 또는 비공유적으로 고정화된 것이 특징인 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열을 포함한다.

본 발명에 따른 핵산 서열의 또 하나의 유용한 구체적인 양태에 따르면, 후자는 지지체 상에 고정된 상태로 사용할 수 있고, 따라서, 특이적 하이브리드화를 통해 시험할 생물학적 시료로부터 얻은 표적 핵산을 포집하는 역할을 할 수 있다. 필요에 따라, 고체 지지체는 시료로부터 분리하고, 소위 포집 프로브와 표적 핵산 사이에 형성된 하이브리드화 복합체는 용이하게 검출 가능한 원소로 표지한 검출 프로브로 불리는 제2 프로브에 의해 검출한다.

본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열은 또한 새로운 분석계인 DNA 칩에 사용할 수도 있는데, 이 칩으로 서열 결정, 유전자의 돌연변이 및 발현 연구를 수행할 수 있고, 상기 칩은 분석 횟수의 관점에서 그 매우 작은 크기외 그 높은 용량으로 인해 현재 관심을 끌고 있다.

상기 칩의 작동 원리는 분자 프로브, 가장 흔하게는 올리고뉴클레오티드에 기초하는데, 이들 프로브는 소형 표면, 일반적으로 몇 ㎠의 크기인 표면 상에 부착한다. 분석 중에, 분석할 표적 핵산, 예컨대, 증폭 후에 표지된 DNA 또는 RNA 같은 핵산의 단편들을 함유하는 시료를 지지체가 프로브로 사전에 피복된 DNA 칩 상에 침착시킨다. 표지된 표적 서열을 프로브와 접촉시키면 J.D. Watson 및 F. Crick에 의해 정의된 쌍 형성 규칙에 따라 하이브리드화를 통해 이중체를 형성한다. 세척 단계 후에, 칩 표면을 분석하면 표적에 표시된 표지에 의해 방출된 신호에 의해 효과적인 하이브리드화의 위치를 알 수 있다. 하이브리드화 지문은 상기 분석으로부터 산출되는데, 이는 적합한 컴퓨터 처리 과정에 의해 시료내 특이 탄편의 존재, 서열의 결정 및 돌연변이의 존재와 같은 정보를 측정할 수 있게 한다.

상기 칩은 표면이 소형화된 고체 지지체 상에 정확하게 조직되거나 배열된 다수의 분자 프로브로 구성된다. 다른 부재(영상화 시스템, 마이크로컴퓨터가 하이브리드화 지문의 획득 및 해석을 가능하게 하는 곳은 시스템의 중심이다.

하이브리드화 지지체는 다양한 재료로 이루어진 평평하거나 다공성인 표면(웰로 관통된) 표면의 형태로 제공된다. 지지체의 선택은 그 물리 화학적 성질에 의해, 또는 더 정확히 말하면, 후자와 지지체가 프로브의 합성 또는 부착 중에 또는 칩의 사용 중에 배치되는 조건 사이의 관계에 의해 결정된다. 그러므로, 구체적인 지지체(R.S. Matson 등, 1994)의 사용을 고려하기 전에, pH에 대한 그 안정성, 그 물리적 강도, 그 반응성 및 그 화학적 안정성 뿐만 아니라 핵산에 비특이적으로 결합하는 능력과 같은 특성을 고려할 필요가 있다. 유리, 규소 및 중합체와 같은 재료를 통상 사용한다. 그 표면은 "기능화"라고 불리는 제 1 단계에서 그 위에 부착시키고자 하는 기들에 대해 반응성을 가지게 된다. 기능화 후에, 소위 스페이서 분자를 활성화된 표면 상에 이식한다. 표면과 프로브 사이의 중간체로서 사용하면 다양한 크기의 상기 분자들은 지지체의 표면 성질을 중요하지 않게 하는데, 이는 종종 프로브의 합성 또는 부착 및 하이브리드화에 문제가 되는 것으로 입증된다.

하이브리드화 지지체 중에서, 아피메트릭스사(B.L. Sheldon, 1993)에 의해 개발된 광화학적 어드레싱에 의한 올리고뉴클레오티드의 동일계 합성 방법에 사용되는 유리를 언급할 수 있는데, 유리 표면은 실란에 의해 활성화된다. 제노센서 컨소시엄(P. Merel, 1994)은 또한 3 ㎜ 떨어진 웰을 보유하는 유리 슬라이드를 사용하는데, 이 때 지지체는 에폭시실란으로 활성화된다.

중합체 또는 규소는 상기 하이브리드화 지지체 중에 언급될 수도 있다. 예컨대, Andrein Mirzabekov 팀은 실란화된 유리 표면 상에 중합된 폴리아크릴아미드 평방체로 구성된 칩을 개발하였다(G. Yershov 등, 1996). 여러 팀이 규소를 사용하는데, 구체적으로 리온의 이콜 센트란의 IFOS 래보러토리는 규소 반도체 기질을 사용하며, 이 기질은 이를 원자가가 규소와 상이한 결정성 구조 원자 내로 도입시켜서 p-도핑한 것이다. 다양한 유형의 금속, 구체적으로 금 및 백금을 지지체로 사용할 수도 있다(제노센서 컨소시엄(K. Beattie 등, 1993).

본 발명에 따른 프로브를 DNA 칩의 지지체 상에 동일계에서 직접 합성할 수있다. 이러한 동일계 합성은 광화학적 어드레싱에 의해(아피맥스(네덜란드 암스테르담)에 의해 개발되고, 그 자회사인 아피메트릭스(미국)에 의해 산업적으로 이용됨) 또는 VLSIPS(매우 큰 규모의 고정화된 중합체 합성) 기술(S.P.A. Fodor 등, 1991)에 기초하여 수행할 수 있는데, 후자의 기술은 광화학적으로 유도된 조합 합성 방법 및 고체상 화합을 조합한 원리, 광불안정성 보호기 및 사진석판술의 사용에 기초한다.

본 발명에 따른 프로브는 전기화학적 어드레싱, 자동화된 어드레싱과 같은 다양한 방식으로 또는 프로브 프린터를 사용하여 DNA 칩에 부착시킬 수 있다(T. Livache 등, 1994; G. Yershov 등, 1996; J. Derisi 등, 1996 및 S. Borman, 1996).

DNA 칩의 지지체 상에 동일계에서 침착 또는 합성된 본 발명의 프로브와 분석할 시료 사이의 하이브리드화의 확인은 예컨대, 형광 신호의 측정에 의해, 방사성 계수법에 의해 또는 전자적 검출에 의해 측정할 수 있다.

플루오레세인과 같은 형광성 분자의 사용은 시료를 표지화하는 가장 통상적인 방법을 구성한다. 이것은 하이브리드화를 직접 또는 간접으로 확인할 수 있게 하고, 다양한 형광색소를 사용할 수 있게 한다.

아피메트릭스는 현재 Gene Chip? 칩을 판독하도록 고안된 장치 또는 스캐너를 제공한다. 이것은 동초점 현미경 분석시에 칩의 표면을 스캐닝함으로써 하이브리드화를 검출할 수 있게 한다(R.J. Lipschutz 등, 1995). 형광 신호를 검출하는 기타 방법, 즉 외형광 현미경과 CCD 카메라의 결합(G. Yershov 등, 1996), 광섬유 수집계의 사용(E.L. Sheldon, 1993)을 시험하였다. 통상의 방법은 적당한 장치, 예컨대, 포스포르이미저(몰레큘라 다이나믹스에서 시판)에 의해 표적 서열의 인 32에 의한 말단 표지화를 수행하는 것으로 구성된다. 전자 검출은 두 핵산 분자의 하이브리드화가 특정 조건하에 정량 분석될 수 있는 물리적 현상을 수반한다는 원리에 기초한 것이다(리온의 이콜 센트랄에 의해 개발된 계로서 GEN-FET(GEN 필드 효과 트랜지스터)로 불림). 제노센서 컨소시엄 및 전자 칩 또는 퍼미티티비티 칩스?를 개발중인 회사인 베크만 인스트루먼츠사를 언급할 수도 있다(K. Beattie 등, 1993).

따라서, 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열을 DNA 칩에 사용하여 돌연변이의 분석을 수행할 수 있다. 이 분석은 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열의 각 염기를 분석할 수 있는 칩의 제조에 기초한다. 특히 이 목적으로는 DNA 칩 상에 미세 서열 결정 기법을 사용할 수 있다. 돌연변이는 검출할 돌연변이된 뉴클레오티드의 서열에 인접한 바로 그 위치에서 분석되는 서열의 주형에 하이브리드화하는 고정된 프라이머를 연장함으로써 검출한다. 분석할 서열의 1본쇄 주형, RNA 또는 DNA를 PCR형 기법에 따라 증폭된 생성물로부터 통상의 방법에 따라 제조하는 것이 유리하다. 이렇게 얻어진 1본쇄 DNA 또는 RNA의 주형은 고정된 프라이머에 특이적으로 하이브리드화하도록 하는 조건하에 DNA 칩 상에 축적된다. 열안정성 폴리머라제, 예컨대, Tth 또는 T7 DNA 폴리머라제는 가변 부위의 위치의 뉴클레오티드와 상보적인 표지된 뉴클레오티드 유사체를 가진 고정된 프라이머의 3' 말단을 연장시킨다. 예컨대, 열 순환은 형광성 디데옥시리보뉴클레오티드의 존재 하에 수행한다. 실험 조건은 특히 사용된 칩에, 고정화된 프라이머에, 사용된 폴리머라제에 및 선택된 표지화계에 적합하게 한다. 프로브의 하이브리드화에 기초한 기법과 비교하여 미세 서열 결정법의 한 가지 장점은 균질 반응 조건하에 최적 구별도로 모든 가변 뉴클레오티드를 확인할 수 있게 하고; DNA 칩상에 사용하면, 다중체에서의 돌연변이의 통상적이고 산업적인 검출에 최적인 해상도 및 특이성을 제공한다는 것이다.

본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열을 DNA 칩에 사용하여 클라미디아 트라코마티스 유전자의 발현 분석을 수행할 수도 있다. 클라미디아 트라코마티스 유전자의 이러한 발현 분석은 주어진 유전자를 특성화하는 그 특이성으로 선택된 본 발명의 프로브가 존재하는 경우에 칩의 사용에 기초한다(D.J. Lockhart 등, 1996; D.D. Shoemaker 등, 1996). DNA 칩을 사용하는 유전자 발현 분석 방법의 경우에는, 예컨대, 이미 합성된 프로브의 어드레싱 및 부착 또는 동일계에서의 프로브의 합성에 대해 D.J. Lockhart 등(1996) 및 Sosnowsky 등(1997)에 의해 개시된 방법을 참조할 수 있다. 분석할 표적 서열을 표지하고, 일반적으로 칩 상에 하이브리드화하기 전에 약 50~100개의 뉴클레오티드 서열로 단편화한다. D.J. Lockhart 등(1996)의 문헌에 기재된 바와 같이 세척한 후에, 상이한 전기장을 이용하여(Sosnowsky 등(1997)), 표지된 화합물을 검출하고 정량 분석하며, 하이브리드화는 적어도 2중으로 수행한다. 상이한 시료에 대한 동일한 프로브와 관련하여 및/또는 동일한 시료에 의한 상이한 프로브에 대해 얻어진 신호 강도의 비교 분석에 의해, 시료로부터 유래한 RNA 또는 DNA의 상이한 발현을 측정한다.

본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열은 또한 기타 미생물에 특이적인 기타 뉴클레오티드 프로브 역시 존재하는 DNA 칩에 사용할 수 있고, 시료내 미생물의 존재를 신속히 확인할 수 있는 일련의 시험을 수행할 수 있게 한다.

따라서, 본 발명의 대상은 또한 DNA 칩의 지지체 상에 고정화된 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열이다.

지지체 상에 고정화된 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열을 하나 이상 보유하는 것이 특징인 DNA 칩도 본 발명의 일부를 이룬다.

상기 칩은 상이한 길이를 가지고/가지거나 확인하기 위한 상이한 유전자에 상응하는 본 발명의 몇 가지 프로브 또는 뉴클레오티드 서열을 보유하여 확실성이 더욱 크고, 표적 서열의 특이성이 있으며, 시료내 목적 돌연변이를 분석할 수 있는 것이 바람직하다.

따라서, DNA 칩과 같은 지지체 상에 고정화된 본 발명에 따른 프라이머 및/또는 프로브에 의해 수행되는 분석은 예컨대, 종내 변이와 같은 변이에 관련된 돌연변이를 시료내에서 확인할 수 있게 한다. 이들 변이는 확인되는 변이체에 특이적인 병리학과 상관 관계가 있거나 관련되며, 적합한 처리법을 선별할 수 있게 한다.

따라서, 본 발명은 칩의 지지체 상에 고정화된 클라미디아 트라코마티스와 상이한 미생물의 뉴클레오티드 서열을 추가로 하나 이상 보유하는 것을 특징으로 하는 DNA 칩을 포함하는데; 상이한 미생물은 관련 미생물, 즉 클라미디아과의 세균과 클라미디아 트라코마티스종의 변이체로부터 선택되는 것이 바람직하다.

본 발명의 또 다른 대상은 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열을 보유하는 것이 특징인 서열의 클로닝 및/또는 발현용 벡터이다.

본 발명에 따른 상기 벡터 중에서, 클라미디아 트라코마티스의 세포의, 바람직하게는 외부 세포의 외피의 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드 서열을 보유하는 벡터가 바람직하다.

구체적인 양태로, 클라미디아 트라코마티스가 분비하는 폴리펩티드 또는 그 대표 단편중 하나를 암호화하는 뉴클레오티드 서열 또는 수송 폴리펩티드, 표면 노출된 폴리펩티드, 지단백질 또는 그 대표 단편중의 하나, 지다당류(LPS) 생합성에 관여하는 폴리펩티드, III형 또는 비-III형 분비 폴리펩티드, RGD 부착 부위를 보유하는 폴리펩티드, 세포벽 고정된 표면 폴리펩티드, 클라미디아 뉴모니아에서는 발견되지 않는 폴리펩티드, 리보좀 폴리펩티드 또는 분비, 전사, 해독, 단백질의 성숙에 관여하는 폴리펩티드, 세포벽 합성에 관여하는 폴리펩티드, 독성에 관여하는 폴리펩티드, 중간체 대사, 특히 당 및/또는 보조인자의 대사에 관여하는 폴리펩티드, 클라미디아 트라코마티스의 뉴클레오티드, 아미노산, 핵산 또는 지방산의 대사에 관여하는 폴리펩티드 또는 그 대표 단편, 또는 클라미디아속에 특이적인 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드 서열을 보유하는 벡터가 또한 바람직하다.

본 발명에 따르면, 주어진 숙주 세포에서 상기 뉴클레오티드 서열의 발현 및/또는 분비를 수행하는 데 필요한 요소를 포함하는 벡터 역시 본 발명의 일부를 이룬다.

이 경우에 벡터는 프로모터, 해독의 개시 및 종결 신호 뿐만 아니라 전사 조절에 적합한 영역을 포함하여야 한다. 벡터는 숙주 세포에서 안정하게 유지될 수 있어야 하고, 해독된 단백질의 분비를 지정하는 특정 신호를 보유할 수도 있다. 이들 상이한 요소는 사용된 숙주 세포에 따라 선택된다. 이러한 취지로, 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열은 선택된 숙주내 자가 복제성 벡터 또는 선택된 숙주내 통합 벡터내로 삽입할 수 있다.

DNA 단편의 벡터내로의 삽입을 위한 당업자에게 알려진 임의의 표준 방법을 사용하여 적합한 전사/해독 제어 신호 및 단백질 암호 서열로 구성되는 키메라 유전자를 보유하는 발현 벡터를 구성할 수 있다. 이들 방법으로 시험관내 재조합 DNA 및 합성 기법 및 생체내 재조합체(유전자 재조합)를 들 수 있다.

서열번호 1의 폴리뉴클레오티드 서열 또는 서열번호 1에 포함된 ORF에 의해 암호화된 폴리펩티드, 펩티드 또는 유도체나 이들의 유사체는 단백질 또는 펩티드가 재조합 DNA 분자로 형질전환시킨 숙주에서 발현되도록 제 2 핵산 서열에 의해 조절할 수 있다. 예컨대, 단백질 또는 펩티드의 발현은 당업계에 알려진 임의의 프로모터/인핸서 요소에 의해 제어할 수 있다. 발현 제어에 사용할 수 있는 프로모터로는 CMV 프로모터, SV40 초기 프로모터 영역(Bernoist 및 Chambon, 1981, Nature 290:304-310), 로우스 육종 비루스의 3' 장말단 반복 서열에 포함된 프로모터 (Yamamoto 등, 1980, Cell 22: 787-797), 허피스 티미딘 키나제 프로모터(Wagner 등, 1981, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78: 1441-1445), 메탈로티오네인 유전자의 조절 서열(Brinster 등, 1982, Nature 296: 39-42); β-락타마제 프로모터와 같은 원핵 세포 발현 벡터(Villa-Kamaroff 등, 1978, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 75: 3727-3731) 또는 tac 프로모터(DeBoer 등, 1983, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80: 21-25; 문헌["Useful proteins from recombinant bacteria" in Scientific American, 1980, 242: 74-94] 참조); 노팔린 신서타제 프로모터 영역을 포함하는 식물 발현 벡터(Herrera-Estrella 등, Nucl. Acids Res. 9: 2871) 또는 콜리플라워 모자이크 비루스 35S RNA 프로모터(Gardner 등, 1981, Nucl. Acids Res. 9: 2871) 및 광합성 효소 리뷸로스 비포스페이트 카복실라제의 프로모터 (Herrera-Estrella 등, 1984, Nature 310: 115-120); 효모 또는 기타 진균류에서 유래한 프로모터 요소, 예컨대 Gal 4 프로모터, ADC(알콜 데히드로게나제) 프로모터, PGK(포스포글리세롤 키나제) 프로모터, 알칼리 포스파타제 프로모터 및 조직 특이성을 나타내고 돌연변이 동물에서 이용되어 온 다음과 같은 동물 전사 제어 영역: 췌장 포상 세포에서 활성이 있는 엘라스타제 I 유전자 제어 영역(Swift 등, 1984, Cell 38: 639-646; Ornitz 등, 1986, Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 50: 399-409; MacDonald, 1987, Hepatology 7: 425-515); 췌장 베타 세포에서 활성이 있는 인슐린 유전자 제어 영역(Hanahan, 1985, Nature 315: 115-122), 림프구형 세포에서 활성이 있는 면역글로불린 유전자 제어 영역(Grosschedl 등, 1984, Cell 38: 647-658; Adams 등, 1985, Nature 318: 533-538; Alexander 등, 1987, Mol. Cell. Biol. 7: 1436-1444), 고환, 가슴, 림프구형 및 비만 세포에서 활성이 있는 마우스 유선 종양 비루스 제어 영역(Leder 등, 1986, Cell 45: 485-495), 간에서 활성이 있는 알부민 유전자 제어 영역(Pinkert 등, 1987, Genes and Devel. 1: 268-276), 간에서 활성이 있는 알파-페토단백질 유전자 제어 영역 (Krumlauf 등, 1985, Mol. Cell. Biol. 5: 1639-1648; Hammer 등, 1987, Science 235: 53-58); 간에서 활성이 있는 알파 1-안티트립신 유전자 제어 영역(Kelsey 등, 1987, Genes and Devel. 1: 161-171), 골수양 세포에서 활성이 있는 베타-글로빈 유전자 제어 영역(Mogram 등, 1985, Nature 315: 338-340; Kollias 등, 1986, Cell 46: 89-94); 뇌의 올리고수상세포에서 활성이 있는 미엘린 염기성 단백질 유전자 영역(Readhead 등, 1987, Cell 48: 703-712); 골격근에서 활성이 있는 미오신 경쇄-2 유전자 제어 영역(Sani, 1985, Nature 314: 283-286) 및 시상하부에서 활성이 있는 생식선 유리 호르몬 유전자 제어 영역(Mason 등, 1986, Science 234: 1372-1378)이 있으나, 이들에 국한되는 것은 아니다.

본 발명에 따른 벡터는 예컨대, 플라스미드 또는 비루스 기원의 벡터이다. 구체적인 양태로, 서열번호 1의 단백질 또는 펩티드 암호화 핵산 서열 또는 서열번호 1내에 포함된 ORF에 작동 가능하게 연결된 프로모터, 하나 이상의 복제 기점 및 선택적으로 하나 이상의 선별 가능한 마커(예컨대, 항생물질 내성 유전자)를 포함하는 벡터를 사용한다. 발현 벡터는 목적 숙주 세포에서의 유전자 발현을 포함하여 유전자 발현을 제어하는 조절 서열을 포함한다. 본 발명의 폴리펩티드의 발현용으로 바람직한 벡터로는 pET형 플라스미드(프로메가) 또는 pBAD 플라스미드 벡터(인비트로겐)가 있다. 또한, 본 발명에 따른 벡터는 숙주 세포를 형질전환시켜 본 발명의 뉴클레오티드 서열을 클로닝 또는 발현하는 데 유용하다.

발현은 또한 클로닝한 게놈 DNA에 존재하는 클라미디아 트라코마티스를 활성화하는 표적화된 상동 재조합을 사용하여 달성할 수 있다. 이종 조절 요소를 안정한 세포주 또는 클로닝한 미생물내로 삽입하여 당업자에게 널리 알려진 표적화된 상동 재조합과 같은 기법을 사용하여 클로닝된 게놈에 존재하는 내인성 클라미디아 트라코마티스와 작동 가능하게 연결시킬 수 있다(Chappel의 미국 특허 제4,215,051호 및 Stoultchi의 WO 91/06667호 참조, 이들 각각을 본원에 전적으로 참고로 인용함).

폴리펩티드, 펩티드 또는 유도체나 이들의 유사체를 암호화하는, 서열번호 1의 폴리뉴클레오티드 서열 또는 서열번호 1 내의 ORF의 삽입체를 보유하는 발현 벡터/숙주 세포계는 3 가지 일반적인 방법, 즉 (a) 핵산 하이브리드화, (b) "마커" 유전자 기능의 존재 또는 부재 및 (c) 삽입된 서열의 발현에 의해 확인할 수 있다. 첫 번째 방법에서, 발현 벡터에 삽입된 폴리뉴클레오티드 서열의 존재는 삽입된 폴리뉴클레오티드 서열에 상동성인 서열을 포함하는 프로브를 사용하는 핵산 하이브리드화에 의해 검출할 수 있다. 두 번째 방법에서는, 벡터내 폴리뉴클레오티드 서열의 삽입에 의해 야기되는 특정 "마커" 유전자 기능(예컨대, 티미딘 키나제 활성, 항생물질에 대한 내성, 형질전환 표현형, 바큘로비루스에서의 폐색체 형성 등)의 존재 또는 부재에 기초하여 재조합 벡터/숙주 계를 확인 및 선별할 수 있다. 예컨대, 서열번호 1의 폴리뉴클레오티드 서열 또는 서열번호 1 내의 ORF를 벡터의 마커 유전자 내에 삽입하는 경우, 삽입체를 보유하는 재조합체는 마커 유전자 기능의 부재에 의해 확인할 수 있다. 세 번째 방법에서, 재조합 발현 벡터는 재조합체에 의해 발현되는 폴리뉴클레오티드 서열의 생성물을 분석하여 확인할 수 있다. 그러한분석법은 예컨대, 예컨대, 시험관내 분석계에서 발현된 폴리펩티드의 물리적 또는 기능적 성질, 예컨대, 항체와의 결합, 세포 증식의 촉진을 기초로 할 수 있다.

일단 특정 재조합 DNA 분자가 확인 및 분리되면, 당업계에 알려진 여러 가지 방법을 사용하여 그것을 증식시킬 수 있다. 확인된 클론을 표준 방법, 예컨대, 리포펙션, 전기 사출법 및 열 충격에 의해 적합한 숙주 세포 내로 도입시킬 수 있다. 일단 적합한 숙주계 및 증식 조건이 확립되면, 재조합 발현 벡터가 증식되고 다량으로 제조된다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 벡터에 의해 형질전환된 숙주 세포를 포함한다. 이들 세포는 상기한 바와 같이 벡터내로 삽입된 뉴클레오티드 서열을 숙주 세포 내로 도입한 다음, 이 세포를 형질감염된 뉴클레오티드 서열의 복제 및/또는 발현을 일으키는 조건하에 배양함으로써 얻을 수 있다.

숙주 세포는 예컨대, 세균 세포(Olins and Lee, 1993) 및 효모 세포 Buckholz, 1993) 뿐만 아니라 동물 세포, 특히 포유류 세포의 배양물(Edwards and Aruffo, 1993) 및 특히 중국산 햄스터 난소(CHO) 세포 및 바큘로비루스를 사용하는 방법을 사용할 수 있는 곤충 세포(Luckow, 1993)와 같이 진핵세포계 또는 원핵세포계로부터 선택할 수 있다.

또한, 숙주 세포 균주는 삽입 서열의 발현을 조절하거나 목적하는 구체적인 유형으로 유전자 산물을 변형 및 가공하는 것을 선택할 수 있다. 특정 프로모터로부터의 발현은 특정 유도자의 존재하에 고양될 수 있고; 따라서, 유전자 조작된 폴리펩티드의 발현을 제어할 수 있다. 또한, 상이한 숙주 세포는 단백질의 해독 및 해독후 가공 및 변형(예컨대, 당부가, 인산화)을 위한 특징적이고 특이적인 메카니즘을 가진다. 적합한 세포주 또는 숙주계는 발현된 외래 단백질의 목적하는 변형 및 가공을 일으키는 것을 선택할 수 있다. 예컨대, 세균계에서의 발현을 사용하여 당부가되지 않은 코어 단백질 산물을 생성시킬 수 있다. 효모에서의 발현은 당부가된 산물을 생성시킨다. 포유류 세포에서의 발현을 사용하여 이종 단백질의 "천연" 당부가를 일으킬 수 있다. 또한, 상이한 벡터/숙주계는 상이한 정도로 가공 반응을 수행할 수 있다.

본 발명의 단백질의 발현용으로 바람직한 숙주 세포는 그람 음성 박테리아와 같은 원핵 세포로 구성된다.

본 발명에 따른 추가로 바람직한 숙주 세포는 클라미디아과에 속하는 박테리아, 보다 바람직하게는 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아이거나 또는 클라미디아 트라코마티스종과 관련된 미생물로부터 선택된다.

기타 구체적 양태에서, 폴리펩티드, 펩티드 또는 유도체나 이들의 유사체는 융합 또는 키메라 단백질 산물(이종 단백질 서열(상이한 단백질의)에 펩티드 결합을 통해 연결된 단백질, 단편, 유사체 또는 유도체를 포함)로서 발현될 수 있다. 그러한 키메라 산물은 목적 아미노산 서열을 암호화하는 적합한 핵산 서열을 당업계에 알려진 방법으로 서로 결찰시키고, 키메라 산물을 당업계에 통상적으로 알려진 방법으로 발현시킴으로써 제조할 수 있다. 한편, 그러한 키메라 산물은 단백질 합성 기법, 예컨대, 펩티드 합성기를 사용하여 제조할 수 있다.

게놈 서열은 해독 유전자 산물(즉, 펩티드, 폴리펩티드 및 단백질) 또는 전사 유전자 산물(즉, 안티센스 및 리보자임)로서 클로닝되고 발현될 수 있다.

본 발명은 또한 외래 서열로부터의 전사에 의한 서열번호 1의 안티센스 핵산 서열의 세포내 생산 방법에 관한 것이다. 예컨대, 벡터는 세포에 의해 수용되고, 그 세포 내에서 벡터 또는 그 일부가 전사되어 본 발명의 안티센스 핵산(RNA)가 생산되도록 생체내에 도입될 수 있다. 그러한 벡터는 목적 안티센스 RNA를 생산하도록 전사될 수 있는 한, 에피좀으로 존재하거나 또는 염색체 중에 통합될 수 있다. 그러한 벡터는 당해 분야의 재조합 DNA 기법으로 작제할 수 있다. 벡터는 포유류 세포에서 복제 및 발현에 사용되는 당해 분야에 알려진 플라스미드, 비루스 또는 기타 벡터일 수 있다. 안티센스 RNA를 암호화하는 서열의 발현은 포유류, 바람직하게는 인간 세포에서 작용하는 당해 분야에서 공지된 임의의 프로모터일 수 있다. 그러한 프로모터는 유도성 또는 구성성일 수있다. 그러한 프로모터의 예로는 CMV 프로모터, SV40 초기 프로모터 영역(Bernoist and Chambon, 1981, Nature 290: 304-310), 로우스 육종 비루스의 3' 장 말단 반복 서열에 포함된 프로모터 (Yamamoto 등, 1980, Cell 22: 787-797), 허피스 티미딘 키나제 프로모터(Wagner 등, 1981, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78: 1441-1445), 메탈로티오네인 유전자의 조절 서열(Brinster 등, 1982, Nature 296: 39-42)이 있으나, 이에 국한되지 않는다.

구체적 양태에서, 안티센스 올리고뉴클레오티드는 촉매성 RNA 또는 리보자임을 포함한다(예컨대, 1990,10,04에 공개된 PCT 국제공개 WO 90/11364호; Sarver 등, 1990, Science 247:1222-1225). 또 다른 양태에서, 올리고뉴클레오티드는 2N-0-메틸리보뉴클레오티드(Inoue 등, 1987, Nucl. Acids Res. 15: 6131-6148) 또는 키메라 RNA-DNA 유사체(Inoue 등, 1987, FEBS Lett. 215: 327-330).

또 다른 양태에서, 본 발명의 안티센스 핵산은 서열번호 1의 폴리뉴클레오티드 서열의 RNA 전사체의 적어도 일부에 상보적인 서열을 포함한다. 그러나, 바람직하지만, 절대적인 상보성이 요구되는 것은 아니다. 본원에서 "RNA의 적어도 일부에 상보적인" 서열이란 RNA와 하이브리드화하여 안정한 이중체를 형성할 수 있을 만큼 충분한 상보성을 가진 서열을 의미하고; 따라서, 2본쇄 안티센스 핵산 서열의 경우에, 이중체 DNA의 단일 가닥을 시험하거나 3중체 형성을 분석할 수 있다. 하이브리드화하는 능력은 상보성의 정도 및 안티센스 핵산의 길이에 따라 달라진다. 일반적으로, 하이브리드화 핵산이 길수록 서열번호 1로부터 전사되는 RNA와의 더욱 많은 염기 부정합이 안정한 이중체(또는 삼중체)를 보유하고 여전히 형성할 수 있다. 당업자는 하이브리드화된 복합체의 융점을 측정하기 위한 표준 절차를 사용하여 부정합의 허용 가능한 정도를 확인할 수 있다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 상기 형질전환된 세포들을 포함하여 인간을 제외한 동물에 관한 것이다.

클라미디아 트라코마티스 유전자중 하나 이상을 과다 발현하는 본 발명에 따른 돌연변이 동물의 생산은 비루스 또는 비비루스 형질감염과 같은 당업자에게 잘 알려진 방법에 따라 래트, 마우스 또는 토끼에서 수행하는 것이 바람직하다. 상기 유전자중 하나 이상을 과다 발현하는 돌연변이 동물은 편재성이거나 조직의 한 유형에 선택성인 강력 프로모터의 제어하에 상기 유전자의 다수 사본의 형질감염에 의해 얻을 수 있다. 돌연변이 동물은 또한 배의 간세포 상에서의 상동 재조합, 이들 간세포의 배로의 전달, 생식 세포주의 레벨에 영향받은 키메라의 선별 및 상기 키메라의 증식에 의해 얻을 수 있다.

본 발명에 따른 형질전환된 세포 뿐만 아니라 돌연변이 동물은 재조합 폴리펩티드의 제조 방법에 사용할 수 있다.

본 발명에 따른 발현 벡터로 형질전환시킨 세포를 사용하거나 또는 본 발명에 따른 돌연변이 동물을 사용하여 유전공학에 의해 비교적 다량으로 재조합 폴리펩티드를 제조할 수 있다.

재조합 형태의 본 발명의 폴리펩티드의 제조 방법은 본 발명에 따른 벡터로 형질전환시킨 벡터 및/또는 세포 및/또는 본 발명에 따른 상기 형질전환된 세포중의 하나를 포함하는 돌연변이 동물 자체가 본 발명에 포함되는 것을 특징으로 한다.

재조합 형태의 본 발명의 폴리펩티드의 상기 제조 방법 중에서, 벡터 및/또는 상기 벡터로 형질전환시킨 세포 및/또는 상기 형질전환된 세포중의 하나를 포함하는 돌연변이 동물로서, 이들은 클라미디아 트라코마티스의 세포 외피의 폴리펩티드 또는 그 대표 단편, 보다 바람직하게는 클라미디아의 외부 세포 외피의 폴리펩티드 또는 그 단편중의 하나를 암호화하는 뉴클레오티드 서열을 보유하는 것을 사용하는 제조 방법이 바람직하다.

재조합 형태의 본 발명의 폴리펩티드의 상기 제조 방법 중에서, 벡터 및/또는 상기 벡터로 형질전환시킨 세포 및/또는 상기 형질전환된 세포중의 하나를 포함하는 돌연변이 동물로서, 이들은 클라미디아 트라코마티스가 분비하는 폴리펩티드 또는 그 대표 단편중의 하나를 암호화하거나, 수송 폴리펩티드, 표면 노출된 폴리펩티드, 지단백질 또는 그 대표 단편, 지다당류 생합성에 관여하는 폴리펩티드, III형 또는 비-III형 분비 폴리펩티드, RGD 부착 부위를 보유하는 폴리펩티드, 세포벽 고정된 표면 폴리펩티드, 클라미디아 뉴모니아에서는 발견되지 않는 폴리펩티드, 리보좀 폴리펩티드 또는 분비, 전사, 해독, 단백질의 성숙에 관여하는 폴리펩티드, 세포벽 합성에 관여하는 폴리펩티드, 독성에 관여하는 폴리펩티드, 중간체 대사, 특히 당 및/또는 보조인자의 대사에 관여하는 폴리펩티드, 클라미디아 트라코마티스의 뉴클레오티드, 아미노산, 핵산 또는 지방산의 대사에 관여하는 폴리펩티드 또는 그 대표 단편, 또는 클라미디아속에 특이적인 폴리펩티드를 암호화하는 뉴클레오티드 서열을 보유하는 것을 사용하는 제조 방법이 또한 바람직하다.

상기한 바와 같이 얻은 재조합 폴리펩티드는 당부가되거나 또는 당부가되지 않은 형태로 제공될 수 있고, 천연의 3차 구조를 갖거나 갖지 않을 수 있다.

바람직한 변이체는 "담체" 단백질(키메라 단백질)에 융합된 재조합 폴리펩티드의 제조시에 존재한다. 이 계의 장점은 재조합 산물의 안정화 및 단백질 분해의 감소, 시험관내 재생 중의 용해도의 증가 및/또는 융합짝이 특이 리간드에 대한 친화성을 가질 때의 정제의 단순화를 얻을 수 있다는 점이다.

보다 구체적으로, 본 발명은 하기 단계들을 포함하는 본 발명의 폴리펩티드의 제조 방법에 관한 것이다:

a) 본 발명에 따른 핵산 서열을 가진 재조합 폴리펩티드를 발현시킬 수 있는 조건하에 형질전환된 세포를 배양하는 단계;

b) 적합한 경우, 상기 재조합 폴리펩티드의 회수 단계.

본 발명의 폴리펩티드의 제조 방법이 본 발명에 따른 돌연변이 동물을 사용하는 경우, 재조합 폴리펩티드가 상기 동물로부터 추출된다.

본 발명의 대상은 또한 상기 본 발명의 방법으로 얻을 수 있는 폴리펩티드이다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 폴리펩티드의 아미노산 서열을 사용하는 것을 특징으로 하는 합성 폴리펩티드의 제조 방법을 포함한다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 방법으로 얻은 합성 폴리펩티드에 관한 것이다.

본 발명에 따른 폴리펩티드는 본 발명의 폴리뉴클레오티드가 암호화하는 폴리펩티드를 제조하는 데 적합한 조건하에 펩티드 합성 분야에서 통상적인 기법으로 제조할 수도 있다. 이 합성은 고체상에서 균질 용액으로부터 수행하고 회수할 수 있다

예컨대, Houbenweyl(1974)의 문헌에 기재된 균질 용액에서의 합성 기법을 사용할 수 있다.

상기 합성 방법은 연속 아미노산을 필요한 순서로 부분적으로 연속 축합시키거나, 또는 사전에 형성되고 이미 여러 가지 아미노산을 적합한 순서로 함유하는 아미노산 및 단편이나, 또는 이렇게 사전에 제조된 여러 가지 단편을 축합시키는 것으로 구성되는데, 이들 아미노산 또는 단편에 의해 보유된 모든 반응성 작용기(단, 하나의 아민 작용기와 다른 하나의 카르복실 작용기 또는 그 반대인 경우 예외)를 사전에 보호하기 위해서는 주의를 기울여야 하는 것으로 이해되고, 상기 작용기는 펩티드 결합의 형성에, 특히 펩티드 합성 분야에서 널리 알려진 방법에 따라 카르복실 작용기의 활성화 후에 정상적으로 참가하여야 한다.

본 발명의 또 다른 바람직한 기법에 따르면, Merrifield의 문헌에 기재된 방법을 사용한다.

Merrifield의 방법에 따라 펩티드 쇄를 제조하기 위해서는, 고다공성의 중합체 수지를 사용하는데, 이 수지 상에 쇄의 제1 C-말단 아미노산이 부착된다. 이 아미노산은 그 카르복실기를 통해 수지 상에 부착되고 그 아미노 작용기는 보호된다. 펩티드 쇄를 구성하는 아미노산은 이미 형성되고 수지에 부착된 펩티드 쇄의 일부분의 아미노기(사전에 보호될 때마다) 상에 차례로 부착된다. 목적하는 전체 펩티드 쇄가 형성될 때, 펩티드 쇄를 구성하는 다양한 아미노산으로부터 보호기가 제거되고, 펩티드는 산을 이용하여 수지로부터 탈착된다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 하나 이상의 폴리펩티드 또는 그 대표 단편 중의 하나를 가진 하이브리드(융합) 폴리펩티드와, 인간 또는 동물에서의 면역 반응을 유도할 수 있는 폴리펩티드의 서열에 관한 것이다.

항원성 결정인자는 체액성 및/또는 세포성 반응을 유도할 수 있는 것이 유용하다.

항원성 결정인자는 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아로 감염된 환자의 혈청에 함유된 항체를 사용하여 클라미디아 트라코마티스 게놈의 발현 라이브러리를 검색함으로써 확인할 수 있다. 항원성 결정인자는 다중 에피토프에 대해 형성된 항체의 합성을 유도할 수 있는 면역원 조성물을 얻기 위하여 사용되는 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 그 단편 중의 하나를 당부가된 형태로 포함한다. 상기 폴리펩티드 또는 그 당부가된 단편 역시 본 발명의 일부를 이룬다.

상기 하이브리드 분자는 부분적으로 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 그 대표 단편에 대한 담체 분자로 구성될 수 있는데, 이 담체 분자는 면역원성일 수 있는 부분, 특히 디프테리아 독소의 에피토프, 파상풍 독소, B형 간염 비루스 표면 항원(특허 FR 79 21811), 회백수염 비루스 VP1 항원 또는 임의의 기타 비루스 또는 박테리아 독소 또는 항원과 결합된다.

하이브리드 분자를 합성하는 방법은 목적 폴리펩티드 서열을 암호화하는 하이브리드 뉴클레오티드 서열을 작제하기 위해 유전공학에서 사용되는 방법을 포함한다. 예컨대, Minton(1984)의 문헌에 기재된 융합 단백질을 암호화하는 유전자를 제조하는 기법을 참조하는 것이 유용하다.

본 발명에 따른 하이브리드 폴리펩티드 뿐만 아니라 하이브리드 폴리펩티드를 암호화하는 상기 하이브리드 뉴클레오티드 서열은 상기 하이브리드 뉴클레오티드 서열의 발현에 의해 얻어지는 재조합 폴리펩티드인 것이 특징인 것으로서 이 역시 본 발명의 일부를 이룬다.

본 발명은 또한 상기 하이브리드 뉴클레오티드 서열중 하나를 보유하는 것을 특징으로 하는 벡터를 포함한다. 상기 벡터에 의해 형질전환된 숙주 세포, 이 형질전환된 숙주 세포중 하나를 포함하는 돌연변이 동물 뿐만 아니라, 상기 벡터, 상기 형질전환된 세포 및/또는 상기 돌연변이 동물을 사용하여 재조합 폴리펩티드를 제조하는 방법 역시 본 발명의 일부를 이룬다.

본 발명에 따른 폴리펩티드, 후술하는 본 발명에 따른 항체 및 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열은 클라미디아 트라코마티스를 함유할 것 같은 생물학적 시료(생물학적 조직 또는 액체)에서 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아를 검출 및/또는 확인하는 시험관내 및 생체내 방법에 유용하게 사용할 수 있다. 이들 방법은 사용될 본 발명에 따른 폴리펩티드, 항체 및 뉴클레오티드 서열의 특이성에 따라 구체적으로 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 변이체 뿐만 아니라, 선택될 본 발명에 따른 폴리펩티드, 항체 및 뉴클레오티드 서열에 의해 검출될 수 있는 관련 미생물을 검출 및/또는 확인할 수 있다. 예컨대, 과 특이적인 본 발명에 따른 폴리펩티드, 항체 및/또는 뉴클레오티드 서열을 선택함으로써 클라미디아과의 임의의 박테리아를 검출할 수 있는, 본 발명에 따른 폴리펩티드, 항체 또는 뉴클레오티드 서열을 선택하는 것이 유용할 수 있고, 반대로, 상기 변이체에 특이적인 본 발명에 따른 폴리펩티드, 항체 및/또는 뉴클레오티드 서열을 선택함으로써 표적화된 변이체에 특이적인 병리 상태를 유도 또는 악화시킬 수 있는 클라미디아 트라코마티스종의 변이체를 표적으로 하는 것이 가장 유용할 것이다.

본 발명에 따른 폴리펩티드는 그 미생물을 함유할 것 같은 생물학적 시료(생물학적 조직 또는 액체)에서 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물을 검출 및/또는 확인하는 방법에 유용하게 사용할 수 있는데, 이 방법은 다음 단계를 포함한다:

a) 상기 생물학적 시료를 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 그 대표 단편과 접촉시키는 단계(생물학적 시료에 존재할 수 있는 상기 폴리펩티드와 항체 사이의 면역학적 반응을 일으키는 조건하에);

b) 형성될 수 있는 항원-항체 복합체를 검출하는 단계.

생물학적 시료는 액체, 예컨대, 인간 또는 동물의 혈청, 혈액 또는 생검물로 구성되는 것이 바람직하다.

임의의 통상적인 절차를 사용하여, 형성될 수 있는 항원-항체 복합체의 그러한 검출을 수행할 수 있다.

예컨대, 바람직한 방법은 ELISA 기법, 면역형광 절차 또는 방사성 면역 절차(RIA) 등에 기초한 면역 효소적 절차를 사용한다.

따라서, 본 발명은 또한 효소, 형광성 또는 방사성 유형의 표지와 같은 적합한 표지를 이용하여 표지된, 본 발명에 따른 폴리펩티드에 관한 것이다.

그러한 방법은 예컨대, 다음 단계를 포함한다:

-본 발명에 따른 폴리펩티드 조성물의 지정된 양을 미량역가 평판의 웰 내로 축적시키는 단계,

-분석하고자 하는 상기와 같은 혈청 또는 상이한 생물학적 시료를 희석률을 증가시키면서 상기 웰 내로 첨가하는 단계,

-미량역가 평판을 항온처리하는 단계,

-인간 또는 동물 면역글로불린에 대해 형성되고, 기질을 가수분해시킬 수 있는 것들로부터 선택되는 효소를 이용하여 표지되어 후자의 복사선의 흡수를 적어도 지정된 파장, 예컨대, 550 ㎚에서 변화시키는 표지된 항체를 미량역가 평판의 웰 내로 첨가하는 단계,

-대조군과 비교하여 가수분해된 기질의 양을 검출하는 단계.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 검출 및/또는 확인용의 키트 또는 세트에 관한 것인데, 이는 하기 성분들을 포함한다:

-본 발명에 따른 폴리펩티드,

-적합한 경우, 면역학적 또는 특이적 반응에 적합한 매질을 구성하는 시약,

-생물학적 시료에 존재할 수 있는 항체와 본 발명의 폴리펩티드(들) 사이의 면역 반응에 의해 생성되는 항원-항체 복합체를 검출할 수 있는 시약[이들 시약은 표지를 보유하거나 또는 표지된 시약에 의해 다시 인지될 수 있으며, 보다 구체적으로는 본 발명에 따른 폴리펩티드가 표지되지 않은 경우에],

-적합한 경우, 본 발명에 따른 폴리펩티드에 의해 인지되는 항체가 없는 기준 생물학적 시료(음성 대조군),

-적합한 경우, 본 발명에 따른 폴리펩티드에 의해 인지되는 항체의 예정된 양을 함유하는 기준 생물학적 시료(양성 대조군).

본 발명에 따르면, 서열번호 1의 폴리뉴클레오티드가 암호화하는 폴리펩티드, 펩티드, 융합 단백질 또는 기타 유도체나 이들의 유사체를 면역원으로서 사용하여 면역원과 같은 면역 특이적으로 결합하는 항체를 생성시킬 수 있다. 그러한 항체로는 폴리클로날 및 모노클로날 항체, 인간화된 또는 키메라 항체, 단쇄 항체, Fab 단편, F(ab')₂ 단편, Fab 발현 라이브러리에 의해 생성된 단편, 항-이디오타입(항-Id) 항체 및 이들중 임의의 에피토프 결합 단편을 들 수 있으나, 이에 국한되는 것은 아니다. 구체적인 양태에서, 서열번호 1의 폴리뉴클레오티드 서열이 암호화하는 폴리펩티드, 펩티드 또는 기타 유도체나 이들의 유사체에 대한 항체는 이중 특이적 항체이다(일반적으로, Fanger and Drakeman, 1995, Drug News and Perspectives 8: 133-137). 그러한 이중 특이적 항체는 (1) 에피토프 및 (2) 다양한 "유발(trigger)" 분자, 예컨대, 세포 독성적 T-세포가 특정 표적을 파괴하게 할 수 있는 것으로서 확인된, T 세포 상의 CD3 및 CD2와 골수양 세포상의 Fc 수용체중 하나를 인지하도록 유전공학적으로 조작된 것이다. 그러한 이중 특이적 항체는 당업자에게는 알려진 화학적 공액화, 하이브리도마 또는 재조합 분자 생물학 기법에 의해 제조할 수 있다.

당해 분야에 알려진 다양한 절차를 서열번호 1의 폴리뉴클레오티드가 암호화하는 폴리펩티드, 펩티드 또는 기타 유도체나 이들의 유사체에 대한 폴리클로날 항체의 생산에 사용할 수 있다. 항체 생산의 경우, 다양한 숙주 동물, 예컨대, 토끼, 마우스, 래트 등(이에 국한되지 않음)은 폴리펩티드, 펩티드 또는 기타 유도체나 이들의 유사체를 주사하여 면역화할 수 있다. 다양한 보조제를 숙주 종에 따라 사용하여 면역 반응을 증가시킬 수 있는데, 그러한 보조제의 예로는 스티뮬론(Stimulon^TM) QS-21(매사츄세츠주 프라밍검 소재의 아퀼라 바이오파마슈티컬스 인코포레이티드), MTL^TM(3-O-탈아세틸화된 모노포스포릴 지질 A; MT 해밀턴 소재의 RIBI 임뮤노켐 리서치 인코포레이티드), 인산알루미늄, IL-12(매사츄세츠주 캠브리지 소재의 제네틱스 인스티튜트), 프로인트 보조제(완전 및 불완전), 수산화알루미늄과 같은 광물성 겔, 리소레시틴, 플루론산 폴리올, 다가음이온, 펩티드, 오일 유탁액, 키홀 림펫 헤모시아닌, 디니트로페볼, BCG(바실-칼메트-구에린) 및 코리네박테리움 파르붐과 같은 표면 활성 물질이 있으나, 이에 국한되지 않는다. 한편, 폴리클로날 항체는 본 발명에 따른 폴리펩티드가 사전에 부착된 친화도 칼럼 상에서 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아로 감염시킨 환자의 혈청에 함유된 항체를 정제함으로써 제조할 수 있다.

폴리펩티드, 펩티드 또는 기타 유도체나 유사체에 대해 형성된 모노클로날 항체의 제조의 경우, 배양물 중의 연속 세포주에 의해 항체 분자를 생산하는 임의의 기법을 사용할 수 있다. 예컨대, Kohler 및 Milstein(1975, Nature 256:495-497)에 의해 최초로 개발된 하이브리도마 기법 뿐만 아니라, 트리오마 기법, 인간 B-세포 하이브리도마 기법(Kozbor 등, 1983, Immunology today 4:72) 및 EBV-하이브리도마 기법을 사용하여 인간 모노클로날 항체를 생성시킬 수 있다(Cole 등, 1985, in Monoclonal Antibodies and Cancer Therapy, Alan, R. Liss, Inc., pp.77-96). 본 발명의 추가의 양태에서, 모노클로날 항체는 PCT/US90/02545에 기재된 기법을 이용하여 무균 동물에서 제조할 수 있다. 본 발명의 또 다른 양태에서, 돌연변이 비인간 동물을 WO 98/24893 및 WO 96/33735에 기재된 기법을 이용하는 인간 항체의 생산에 사용할 수 있다. 본 발명에 따르면, 인간 항체를 사용할 수 있고, 인간 하이브리도마를 사용하여(Cote 등, 1983, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80:2026-2030) 또는 인간 B 세포를 EBV 비루스로 시험관내에서 형질전환시켜(Cote 등, 1985, in Monoclonal Antibodies and Cancer Therapy, Alan R. Lis, pp. 77-96) 얻을 수 있다. 실제로, 본 발명에 따르면, 폴리펩티드, 펩티드 또는 기타 유도체나 유사체에 특이적인 마우스 항체 분자로부터 유래한 유전자를 적합한 생물학적 활성의 인간 항체로부터 유래한 유전자와 함께 스플라이싱함으로써 "키메라 항체"의 제조용으로 개발된 기법(Morrison 등, 1984, PROC. NATL. ACAD. SCI. U.S.A. 81: 6851-6855; Neuberger 등, 1984, Nature 312: 604-608; Takeda 등, 1985, Nature 314: 452-454)을 사용할 수 있고; 그러한 항체는 본 발명의 범위 내에 속한다.

본 발명에 따르면, 단쇄 항체의 제조용으로 기재된 기법(미국 특허 제4,946,778호)을 수정하여 폴리펩티드 또는 펩티드 특이적인 단쇄 항체를 제조할 수 있다. 본 발명의 추가 양태는 폴리펩티드, 유도체 또는 유사에 대해 목적하는 특이성을 가진 모노클로날 Fab 단편을 신속하고 용이하게 확인할 수 있는 Fab 발현 라이브러리(Huse 등, 1989, Science 246:1275-1281)의 작제용으로 기재된 기법을 이용한다.

분자의 이디오타입을 보유하는 항체 단편은 공지된 기법으로 생성시킬 수 있다. 예컨대, 그러한 단편으로는 항체 분자의 펩신 처리에 의해 생성될 수 있는 F(ab')₂ 단편; F(ab')₂ 단편의 이황화물 브리지를 감소시켜서 생성시킬 수 있는 Fab' 단편; 항체 분자를 파파인 및 환원제와 Fv 단편으로 처리하여 생성시킬 수 있는 Fab 단편이 있으나, 이에 국한되는 것은 아니다.

또한, 키메라화된(예컨대, Boss, M. 등, 미국 특허 제4,816,397호; 및 Cabilly, S. 등, 미국 특허 제5,585,089호, 각각 본원에 전적으로 참고로 인용함) 인간화된 항체(예컨대, Queen의 미국 특허 제5,585,089호, 본원에 전적으로 참고로 인용함)의 제조를 위한 기법이 개발되었다. 면역글로불린 경쇄 또는 중쇄의 가변 영역은 상보성 결정 영역(CDR)으로 언급되는 3개의 초가변 영역이 개입되어 있는 "골격" 영역으로 구성된다. 골격 영역 및 CDR의 정도는 정확히 규명되어 있다(문헌 ["Sequences of Proteins of Immunological Interest", Kabat, E. 등, 미국 Department of Health and Human Services (1983)] 참조). 간략히 말하면, 인간화된 항체는 비인간종에서 유래한 하나 이상의 CDR 및 인간 면역글로불린 분자로부터 유래한 골격부를 가진 비인간종에서 유래한 항체 분자이다.

본 발명의 항체는 또한 효소, 형광 또는 방사성 유형의 표지화와 같은 본 발명의 핵산 프로브에 대해 상기한 바와 동일한 방법으로 표지할 수 있다.

본 발명은 또한 생물학적 시료에서 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물을 검출 및/또는 확인하는 방법에 관한 것인데, 이 방법은 다음 단계를 포함한다:

a) 상기 생물학적 시료(생물학적 조직 또는 액체)을 본 발명에 따른 모노클로날 항체 또는 폴리클로날 항체와 접촉시키는 단계(생물학적 시료에 존재할 수 있는 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 폴리펩티드와 상기 항체 사이의 면역 반응을 일으키는 조건하에);

b) 형성될 수 있는 항원-항체 복합체를 검출하는 단계.

클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 검출 및/또는 확인용의 키트 또는 세트 역시 본 발명의 범위 내에 포함되는데, 이는 하기 성분들을 포함한다:

-적합한 경우 본 발명에 따른 표지된 폴리클로날 항체 또는 모노클로날 항체,

-적합한 경우, 면역 반응을 수행하기에 적합한 매질을 구성하는 시약,

-면역 반응에 의해 생성되는 항원-항체 복합체를 검출할 수 있는 시약[이들 시약은 표지를 보유하거나 또는 표지된 시약에 의해 다시 인지될 수 있으며, 보다 구체적으로는 상기 모노클로날 항체 또는 폴리클로날 항체가 표지되지 않은 경우에],

-적합한 경우, 시험된 시료중에서 세포의 용해를 수행하는 시약.

상기에 설명한 DNA 칩의 원리를 사용하여 지지체가 DNA 대신에 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 항체나 그 배열로 피복된 단백질 "칩"을 제조할 수 있다. 이들 단백질 "칩"으로 예컨대, 표면 혈장 공명(SPR)에 의해 단백질로 피복된 지지체 상에 표적 피분석물의 친화도 포집에 의해 유도된 생분자 상호작용(BIA)를 분석할 수 있다. EP 524 800호에 기재된 고체 지지체 상에 단백질을 커플링시키는 기법 또는 BIA코어형 기법(파마시아)과 같이 바이오센서형 단백질 칩의 사용을 기재하고 있는 방법(Arlinghaus 등, 1997, Krone 등, 1997, Chatelier 등, 1995)을 참조할 수 있다. 따라서, 분석하고자 하는 시료로부터 유래한 항체 또는 폴리펩티드에 특이적으로 결합할 수 있는, 본 발명에 따른 상기 폴리펩티드 또는 항체는 시료내 단백질의 검출 및/또는 확인용 단백질 칩에 사용할 수 있다. 상기 단백질 칩은 특히 감염의진단에 사용할 수 있고, 칩 하나당 상이한 특이성의 본 발명의 여러 가지 폴리펩티드 및/또는 항체, 및/또는 클라미디아 트라코마티스와 상이한 미생물을 인지할 수 있는 폴리펩티드 및/또는 항체를 보유하는 것이 바람직할 수 있다.

따라서, 본 발명의 대상은 또한 지지체, 특히 단백질 칩의 지지체 상에 고정화된 것이 특징인 본 발명에 따른 폴리펩티드 및 항체이다.

상기 칩의 지지체 상에 고정화된 본 발명에 따른 하나 이상의 폴리펩티드 또는 하나 이상의 항체를 함유하는 것이 특징인 단백질 칩 역시 본 발명의 일부를 이룬다.

본 발명은 또한 상기 칩의 지지체 상에 고정화된, 클라미디아 트라코마티스와 상이한 미생물의 화합물에 대해 형성된 하나 이상의 항체 또는 클라미디아 트라코마티스와 상이한 미생물의 하나 이상의 폴리펩티드를 함유하는 것이 특징인 본 발명에 따른 단백질 칩도 포함한다.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 검출 및/또는 확인용 키트 또는 세트, 또는 본 발명에 따른 단백질 칩을 포함하는 것이 특징인 미생물의 검출 및/또는 확인용 키트에 관한 것이다.

본 발명의 대상은 또한 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열을 사용하는 것이 특징인, 생물학적 시료에서 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물을 검출 및/또는 확인하는 방법에 관한 것이다.

보다 구체적으로, 본 발명은 생물학적 시료에서 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물을 검출 및/또는 확인하는 방법에 관한 것인데, 이 방법은 하기 단계들을 포함한다:

a) 적합한 경우에는, 분석하고자 하는 생물학적 시료로부터 DNA를 분리하거나 또는 선택적으로 생물학적 시료에서 RNA로부터 cDNA를 제조하는 단계;

b) 본 발명에 따른 하나 이상의 프라이머를 이용하여 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 DNA를 특이적으로 증폭시키는 단계;

c) 증폭 산물을 검출하는 단계.

이들은 본 발명에 따른 핵산 프로브를 사용하는 분자적 하이브리드화에 의해 검출할 수 있다. 이 프로브는 비방사성(콜드 프로브) 또는 방사성 원소로 표지하는 것이 유용하다.

본 발명의 목적상, "생물학적 시료내 DNA" 또는 "생물학적 시료에 함유된 DNA"는 고려되는 생물학적 시료에 존재하는 DNA 또는 경우에 따라서는 상기 생물학적 시료에 존재하는 RNA 상에 역전사효소 유형의 효소의 작용 후에 얻어진 cDNA를 의미하는 것으로 이해된다.

본 발명의 또 다른 목표는 하기 단계들을 포함하는 것이 특징인 본 발명에 따른 방법에 있다:

a) 본 발명에 따른 뉴클레오티드 프로브를 생물학적 시료, 즉 적합한 경우 사전에 하이브리드화될 수 있도록 만든 생물학적 시료내 DNA와, 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 DNA의 상보 염기쌍에 프로브가 하이브리드될 수 있도록 하는 조건하에 접촉시키는 단계;

b) 생물학적 시료내 뉴클레오티드 프로브와 DNA 사이에 형성된 하이브리드화 복합체를 검출하는 단계.

본 발명은 또한 하기 단계들을 포함하는 것이 특징인 본 발명에 따른 방법에 관한 것이다:

a) 본 발명에 따른 지지체 상에 고정화된 뉴클레오티드 프로브를 생물학적 시료, 즉 적합한 경우 사전에 하이브리드화될 수 있도록 만든 시료내 DNA와, 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 DNA에 프로브가 하이브리드될 수 있도록 하는 조건하에 접촉시키는 단계;

b) 생물학적 시료에 포함된 DNA와 지지체 상에 고정화된 뉴클레오티드 프로브 사이에 형성된 하이브리드를, 적합한 경우 프로브와 하이브리드화되지 않은 생물학적 시료내 DNA를 제거한 후에 본 발명에 따른 표지된 뉴클레오티드 프로브와 접촉시키는 단계;

c) 단계 b)에서 형성된 새로운 하이브리드를 검출하는 단계.

상기 검출 및/또는 확인 방법의 유용한 양태에 따르면, 단계 a) 전에 생물학적 시료내 DNA를 본 발명에 따른 하나 이상의 프라이머를 이용하여 사전에 프라이머 연장 및/또는 증폭시킨다.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 검출 및/또는 확인용의 키트 또는 세트에 관한 것인데, 이는 하기 성분들을 포함하는 것을 특징으로 한다:

a) 본 발명에 따른 뉴클레오티드 프로브;

b) 적합한 경우, 하이브리드화 반응을 수행하는 데 필요한 시약;

c) 적합한 경우, DNA 증폭 반응에 필요한 시약(예컨대, 폴리머라제 및/또는 데옥시뉴클레오티드 트리포스페이트) 뿐만 아니라 본 발명에 따른 하나 이상의 프라이머.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 검출 및/또는 확인용의 키트 또는 세트에 관한 것인데, 이는 하기 성분들을 포함하는 것을 특징으로 한다:

a) 포집 프로브로 불리는 본 발명에 따른 뉴클레오티드 프로브;

b) 검출 프로브로 불리는 본 발명에 따른 올리고뉴클레오티드 프로브;

c) 적합한 경우, DNA 증폭 반응에 필요한 시약(예컨대, 폴리머라제 및/또는 데옥시뉴클레오티드 트리포스페이트) 뿐만 아니라 본 발명에 따른 하나 이상의 프라이머.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 검출 및/또는 확인용의 키트 또는 세트에 관한 것인데, 이는 하기 성분들을 포함하는 것을 특징으로 한다:

a) 본 발명에 따른 하나 이상의 프라이머;

b) 적합한 경우, DNA 증폭 반응을 수행하는 데 필요한 시약;

c) 적합한 경우, 증폭 단편의 서열을 검사할 수 있는 성분, 보다 구체적으로 본 발명에 따른 올리고뉴클레오티드 프로브.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물의 검출 및/또는 확인용의 키트 또는 세트, 또는 본 발명에 따른 DNA 칩을 포함하는 것이 특징인 미생물의 검출 및/또는 확인용 키트 또는 세트에 관한 것이다.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아의 검출 및/또는 확인용의 키트 또는 세트에 관한 것인데, 본 발명에 따른 상기 프라이머 및/또는 상기 프로브는 클라미디아 트라코마티스종에 특이적인 뉴클레오티드 서열로부터 선택되는 것이 특징이며, 본 발명에 따른 상기 폴리펩티드는 클라미디아 트라코마티스종에 특이적인 폴리펩티드로부터 선택되는 것이 특징이고, 본 발명에 따른 상기 항체는 클라미디아 트라코마티스종에 특이적인 폴리펩티드로부터 선택되는 본 발명에 따른 폴리펩티드에 대해 형성된 항체로부터 선택되는 것이 특징이다.

바람직하게는 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아의 검출 및/또는 확인을 위한 본 발명에 따른 상기 방법 또는 상기 키트 또는 세트는 상기 프라이머 및/또는 상기 프로브가 클라미디아 트라코마티스종에 특이적인 것으로 확인된 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열 또는 폴리펩티드로부터 선택되는 것이 특징이며, 본 발명에 따른 상기 항체가 클라미디아 트라코마티스종에 특이적인 것으로 확인된 폴리펩티드로부터 선택되는 본 발명에 따른 폴리펩티드에 대해 형성된 항체로부터 선택되는 것이 특징이다.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스 감염에 의해 유도 또는 악화되는 생식기 질병에 대한 소인의 진단 또는 그 질병에 의해 야기되는 증상의 진단용의, 본 발명에 따른 방법 또는 키트나 세트에 관한 것이다.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스 감염에 의해 유도 또는 악화되는 눈 질병에 대한 소인의 진단 또는 그 질병에 의해 야기되는 증상의 진단용의, 본 발명에 따른 방법 또는 키트나 세트에 관한 것이다.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스 감염에 의해 유도 또는 악화되는 전신성 질병, 특히 림프계의 질병에 대한 소인의 진단 또는 그 질병에 의해 야기되는 증상의 진단용의, 본 발명에 따른 방법 또는 키트나 세트에 관한 것이다.

또 다른 측면에 따르면, 본 발명의 대상은 유기 또는 무기 화합물의 생합성 또는 생분해용으로 본 발명에 따른 폴리펩티드, 본 발명에 따른 벡터로 형질전환시킨 세포 및/또는 본 발명에 따른 형질전환된 동물의 용도이다.

전술한 바와 같이, 본 발명의 뉴클레오티드 서열은 폴리펩티드나, 유기 또는 무기 분자의 생합성 또는 생분해에 관여하는 효소 폴리펩티드의 단편을 암호화하는 것으로 알려진 서열과의 상동성으로 확인하였다.

따라서, 산업적 또는 치료적 관심의 대상인 유기 또는 무기 화합물(관심 화합물로 지칭함)의 생합성 또는 생분해용으로 유사한 방법으로 본 발명의 상기 폴리펩티드를 사용할 수 있다.

상기 폴리펩티드 중에서는, 단백질 분해 효소, 아미노 전이효소, 글루코스 대사와 같이 대사에 관여하는 효소, 또는 당, 아미노산, 지방산, 폴리펩티드, 뉴클레오티드, 핵산 또는 임의의 기타 유기 또는 무기 화합물이 생합성에 또는 유기 또는 무기 화합물의 생분해에 사용할 수 있는 효소를 들 수 있다.

상기 폴리펩티드 중에서는, 유기 또는 무기 화합물을 산업적 레벨로(예컨대, 관심 화합물의 생산, 식품 산업에 이용된 제조 잔류물의 재처리, 제지 산업 또는 화학 및 약학 산업에) 생합성 또는 생분해하는 데 사용할 수 있는 본 발명에 따른 돌연변이된 또는 변형된 폴리펩티드에 상응하는 돌연변이된 또는 변형된 효소를 언급할 수 있다.

유기 또는 무기 화합물의 생합성 또는 생분해 방법은 본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 그 대표 단편중의 하나, 본 발명에 따른 형질전환된 세포 및/또는 본 발명에 따른 형질전환된 동물을 사용하는 것이 특징이며, 이 역시 본 발명의 일부를 이룬다.

본 발명은 또한 유전자의 발현을 조정, 조절, 유도 또는 저해할 수 있고/있거나, 원핵 세포 또는 진핵 세포의 세포 복제를 변화시킬 수 있거나 또는 클라미디아 트라코마티스 또는 그 관련 미생물 중의 하나에 의한 감염과 관련된 병리 상태를 유도, 저해 또는 악화시킬 수 있는 유기 또는 무기 화합물의 선별용으로, 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열, 본 발명에 따른 폴리펩티드, 본 발명에 따른 항체, 본 발명에 따른 세포 및/또는 본 발명에 따른 형질전환된 동물을 사용하는 용도에 관한 것이다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 폴리펩티드, 융합 폴리펩티드 또는 그 대표 단편 중의 하나에 결합할 수 있거나, 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열에 결합할 수 있거나, 본 발명에 따른 항체를 인지할 수 있고/있거나, 유전자의 발현을 조정, 조절, 유도 또는 저해할 수 있고/있거나, 원핵 세포 또는 진핵 세포의 세포 복제 또는 증식을 변화시킬 수 있거나 또는 클라미디아 트라코마티스 또는 그 관련 미생물 중의 하나에 의한 감염과 관련된 병리 상태를 동물 또는 인간에서 유도, 저해 또는 악화시킬 수 있는 화합물을 선별하는 방법을 포함하는 스크리닝 분석법을 포함하는 데, 이는 다음 단계들을 포함하는 것이 특징이다:

a) 상기 화합물을 상기 폴리펩티드, 상기 뉴클레오티드 서열 및 본 발명에 따른 형질전환된 세포와 접촉시키고/접촉시키거나, 상기 화합물을 본 발명에 따른 형질전환된 동물에 투여하는 단계;

b) 상기 화합물이 상기 폴리펩티드 또는 상기 뉴클레오티드 서열에 결합하는 능력, 또는 유전자의 발현을 조정, 조절, 유도 또는 저해하는 능력, 또는 증식 또는 세포 복제를 조정하는 능력, 또는 상기 형질전환된 동물에서 클라미디아 트라코마티스 또는 그 관련 미생물 중의 하나에 의한 감염과 관련된 병리 상태를 유도, 저해 또는 악화시키는 능력을 측정하는 단계.

본 발명에 따른 형질전환된 세포 및/또는 동물은 모델로서 유용하게 사용될 수 있고, 클라미디아 트라코마티스에 의해 유도되거나 악화되는 병리 상태를 초래할 수 있거나, 이들 병리 상태, 예컨대, 생식기, 눈 또는 전신성 질병, 특히 림프계의 병리 상태를 예방 및/또는 치료할 수 있는 방법에 사용할 수 있다. 구체적으로, 형질전환된 숙주 세포, 구체적으로 본 발명에 따른 벡터에 의한 그 형질전환이 예컨대, 그 감염 상태를 증가 또는 저해하거나, 또는 감염에 의해 통상 유도되거나 악화되는 병리 상태를 조정할 수 있는 것인 클라미디아과의 박테리아를 사용하여 병리 상태의 개시가 모니터되는 동물을 감염시킬 수 있다. 이들 형질전환되지 않은 동물은 예컨대 형질전환된 클라미디아 박테리아로 감염된 것으로서 연구 모델로서 이용될 수 있다. 동일한 방식으로, 본 발명에 따른 형질전환된 동물은 예컨대, 생식기 및/또는 눈 및/또는 전신성 질병, 특히 림프계의 질병에 대한 소인을 나타낼 수 있고, 따라서, 상기 질병들을 예방 및/또는 치료할 수 있는 화합물을 선별하는 방법에 사용할 수 있다. 상기 형질전환된 세포 및/또는 형질전환된 동물을 사용하는 상기 방법은 본 발명의 일부를 이룬다.

선별될 수 있는 화합물은 폴리펩티드 또는 탄수화물 같은 유기 화합물이나 이미 알려져 있는 임의의 기타 유기 또는 무기 화합물이거나, 또는 분자 모델링 기법을 사용하여 제조되고 화학적 또는 생화학적 합성법(이들 기법은 당업자에게는 알려져 있는 것임)으로 얻은 새로운 유기 화합물일 수 있다.

상기 선별된 화합물을 사용하여 클라미디아 트라코마티스 또는 임의의 기타 관련 미생물의 증식 및/또는 세포 복제를 조정하고, 따라서, 이들 미생물에 의한 감염을 방제할 수 있다. 본 발명에 따른 상기 화합물을 사용하여 모든 진핵 세포 또는 원핵 세포, 특히 종양 세포의 증식 및/또는 세포 복제를 조정할 수 있으며, 여기서, 상기 화합물들이 활성이 있는 것으로 입증되는 감염성 미생물, 상기 조정을 측정할 수 있는 방법은 당업자에게는 널리 알려져 있는 것이다.

미생물의 증식을 조정할 수 있는 화합물은 상기 미생물의 발육, 증식, 증식 속도 및/또는 생존능에 작용, 변형, 제한 및/또는 감소시킬 수 있는 모든 화합물을 지정하는 것으로 이해된다.

상기 조정은 예컨대, 단백질에 결합할 수 있고, 따라서, 그 생물학적 활성을 저해 또는 강화할 수 있거나, 미생물의 외부 표면의 막 단백질에 결합하고 이 미생물의 숙주 세포로의 침투를 차다하거나 상기 미생물에 대항하는 감염 유기체의 면역계의 작용을 촉진할 수 있는 제제에 의해 달성할 수있다. 이 조정은 또한 미생물의 DNA 또는 RNA의 뉴클레오티드 서열에 결합할 수 있고, 생물학적 또는 구조적 활성이 상기 미생물의 증식 또는 재생에 필수적인 폴리펩티드의 발현을 차단할 수 있는 제제로 달성할 수 있다.

관련된 미생물은 본 발명에서 그 유전자 발현이 조정, 조절, 유도 또는 저해될 수 있거나, 그 증식 또는 세포 복제 역시 본 발명의 화합물에 의해 조정될 수 있는 모든 미생물을 지칭하는 것으로 이해된다. 관련 미생물은 또한 본 발명에서 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열 또는 폴리펩티드를 함유하는 모든 미생물을 지칭하는 것으로 이해된다. 이들 미생물은 일부 경우에, 본 발명의 것과 동일 또는 상동성인 폴리펩티드 또는 뉴클레오티드 서열을 포함하고, 본 발명에 따른 검출 및/또는 확인 방법 또는 키트에 의해 검출 및/또는 확인될 수 있으며, 본 발명의 화합물의 표적으로서 작용할 수도 있다.

본 발명은 본 발명에 따른 선별 방법으로 선별할 수 있는 화합물에 관한 것이다.

본 발명은 또한 하기 화합물로부터 선택되는 화합물을 선택적 성분인 약학적 허용 매체 또는 담체와 함께 포함하는 약학 조성물에 관한 것이다:

본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열;

본 발명에 따른 폴리펩티드 또는 융합 폴리펩티드;

본 발명에 따른 벡터;

본 발명에 따른 항체; 및

본 발명에 따른 선별 방법으로 선별할 수 있는 화합물.

유효량은 클라미디아 트라코마티스 또는 관련 미생물을 충분히 조정할 수 있는, 본 발명의 상기 화합물 또는 항체 또는 폴리펩티드의 양을 의미하는 것으로 이해된다.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물에 의한 감염의 예방 또는 치료용의 본 발명에 따른 약학 조성물에 관한 것이다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 1종 이상의 폴리펩티드 및/또는 본 발명에 따른 1종 이상의 하이브리드 폴리펩티드를 포함하는 것이 특징인 면역원 및/또는 백신 조성물에 관한 것이다.

본 발명은 또한 백신 조성물의 제조에 본 발명에 따른 형질전환된 세포를 사용하는 용도를 포함한다.

본 발명은 또한 본 발명에 따른 뉴클레오티드 서열, 본 발명에 따른 벡터 및/또는 본 발명에 따른 형질전환된 세포를 함유하는 것이 특징인 백신 조성물에 관한 것이다.

본 발명은 또한 클라미디아 트라코마티스종에 속하는 박테리아 또는 관련 미생물에 의한 감염의 예방 또는 치료용의 본 발명에 따른 백신 조성물에 관한 것이다.

본 발명은 또한 백신 조성물로서 제형화될 클라미디아 트라코마티스의 폴리펩티드, 특히 항원성 결정인자를 암호화하는 DNA의 용도에 관한 것이다. 본 발명의 이러한 측면에 따르면, 관심 DNA는 DNA의 발현을 촉진하는 조절 요소, 즉 프로모터 또는 인핸서 요소의 제어하에 발현 벡터 내로 도입된다. 한 가지 바람직한 양태에서는, 프로모터 요소가 세포 특이적일 수 있고, 예정된 세포에서만 DNA를 실질적으로 전사할 수 있다. DNA는 나출 DNA(본원에 전적으로 참고로 인용하는 미국 특허 제5,679,647호)로서 또는 비루스 벡터, 즉 아데노비루스 벡터를 포함하여 DNA의 흡수를 촉진할 수 있는 기타 제제, 또는 부피비카인 및 기타 국부 마취제(본원에 전적으로 참고로 인용하는 미국 특허 제5,593,972호), 사포닌(본원에 전적으로 참고로 인용하는 미국 특허 제5,739,118호) 및 양이온성 폴리아민(본원에 전적으로 참고로 인용하는 공개된 국제출원 WO 96/10038호)과 같은 면역화를 촉진하는 제제와의 조성물로 제형화되어 숙주 내로 직접 도입될 수 있다.

항원성 폴리펩티드 및 조절 요소를 암호화하는 DNA 서열을 표적화된 상동 재조합과 같은 기법을 사용하여 안정한 세포주 또는 클로닝된 미생물 내로 삽입할 수있는데, 상기 기법은 당업자에게는 널리 알려져 있고, 예컨대, Chappel의 미국 특허 제4,215,051호; Skoultchi의 WO 91/06667호(이들은 각각 본원에 전적으로 참고로 인용함)에 기재되어 있다.

상기 세포주 및 미생물은 백신 목적으로 제형화할 수 있다. 또 다른 양태에서, 항원성 폴리펩티드 및 조절 요소를 암호화하는 DNA 서열을 포유류 숙주에게 전달하고 상동 재조합을 통해 숙주 게놈 내로 도입할 수 있다(Chappel의 미국 특허 제4,215,051호; Skoultchi의 WO 91/06667호(이들은 각각 본원에 전적으로 참고로 인용함) 참조).

클라미디아 트라코마티스 또는 관련 미생물에 의한 감염의 예방 및/또는 치료 목적의 본 발명에 따른 면역원 및/또는 백신 조성물은 클라미디아 트라코마티스의 세포 외피의 단백질 또는 그 대표 단편 중의 하나에 상응하는 폴리펩티드 또는 그 대표 단편 중의 하나를 포함하는 면역원 및/또는 백신 조성물로부터 선택하는 것이 바람직하다. 뉴클레오티드 서열을 포함하는 백신 조성물은 또한 클라미디아 트라코마티스의 세포 외피의 단백질 또는 그 대표 단편 중의 하나에 상응하는 폴리펩티드 또는 그 단편 중의 하나를 암호화하는 뉴클레오티드 서열을 포함하는 것이 바람직하다.

상기 바람직한 면역원 및/또는 백신 조성물 중에서는, 그 서열이 상기 기능군에서 확인되고 상기한 뉴클레오티드 또는 아미노산 서열로부터 선택되는 것인 폴리펩티드 또는 그 대표 단편 중의 하나, 또는 뉴클레오티드 서열 또는 그 대표 단편 중의 하나를 포함하는 것이 가장 바람직하다.

본 발명에 따른 면역원 조성물 내로 첨가되는 본 발명의 폴리펩티드 또는 그 대표 단편은 당업자에게 알려진 기법, 예컨대, 상기 폴리펩티드가 T 세포를 자극하는 능력으로 선택할 수 있는데, 이 능력은 인터류킨의 증식 또는 분비를 초래하고, 상기 폴리펩티드에 대해 형성된 항체의 생산을 초래한다.

인간에게서 사용되는 용량에 필적하는 백신 조성물의 용량을 투여하는 마우스에서, 항체 반응은 혈청을 수집한 다음, 통상의 기법에 따라 백신 조성물의 항원과 혈청에 존재하는 항체 사이에 복합체의 형성을 연구함으로써 시험한다.

본 발명에 따르면, 상기 백신 조성물은 약학적 허용 부형제와의 배합물 및 적합한 경우, 1종 이상의 적합한 면역 보조제와의 배합물인 것이 바람직하다.

감염성 질병, 즉 약독화된 생미생물(결핵의 경우 엠 보비스), 불활성화된 미생물(인플루엔자 비루스), 무세포 추출물(백일해의 경우 보데텔라 퍼터시스), 재조합 단백질(B형 간염 비루스 표면 항원), 다당류(뉴모코커스)에 대해 인간을 보호하는 용도의 다양한 유형의 백신이 현재 이용되고 있다. 합성 펩티드로부터 또는 이종 항원을 발현시키는 유전자 변형된 미생물로부터 제조된 백신에 대한 실험이 진행 중에 있다. 최근에는 보호성 항원을 암호화하는 유전자를 보유하는 재조합 플라스미드 DNA가 대체 백신 전략으로서 제안되었다. 이 유형의 백신화는 생체내에서 복제될 수 없고 백신 단백질만을 암호화하는 이.콜리 플라스미드로부터 유래한 특정 플라스미드를 사용하여 수행한다. 동물은 나출 플라스미드 DNA를 근육내로 단순히 주사함으로써 면역화하였다. 이 기법은 동일계에서 백신 단백질의 발현 및 세포형(CTL) 및 체액형(항체) 면역 반응을 초래한다. 면역 반응의 이러한 이중 유도는 나출 DNA를 사용한 백신화 기법의 주요한 장점 중의 하나이다.

본 발명의 백신 조성물은 숙주(예컨대, 인간) 투여 전에 시험관내 및 생체내 동물 모델에서 평가할 수 있다. 예컨대, Peterson 등(1988)의 문헌에 기재된 것과 같은 시험관내 중화 분석법을 이용할 수 있다. Peterson 등(1988)의 문헌에 기재된 분석법은 클라미디아 트라코마티스 또는 클라미디아 뉴모니아에 대한 백신 조성물의 시험에 적합하다.

간략히 언급하면, 하이퍼 면역 항혈청은 상보체원으로서 5% 기니 피그 혈청을 함유하는 PBS에서 희석한다. 클라미디아(10⁴ IFU; 봉입체 형성 단위)를 항혈청 희석액에 첨가한다. 항원-항체 혼합물을 37℃에서 45분 동안 항온 처리하고, 접종 전에 PBS로 2회세척된 유리병에 포함된 이중의 응집성 Hep-2 또는 HeLa 세포 단일층(예컨대, 15 x 45 ㎜) 내로 접종한다. 단일층 세포를 1000X g에서 1 시간 동안 원심 분리시킨 다음, 37℃에서 1 시간 동안 정적 항온 처리하여 감염시켰다. 감염된 단일층은 48 시간 또는 72 시간 동안 항온처리하고, 고정시키고, 씨. 트라코마티스 등에 대한 항-MOMP와 같은 클라미디아 특이 항체로 염색한다. 봉입체 보유 세포를 배율 200X에서 10개 시야에서 계수하였다. 중화 역가는 대조군 단일층/IFU에 비해 50%의 저해도를 제공하는 희석률에 기초하여 할당된다.

백신 조성물의 효능은 클라미디아 트라코마티스 감염, 기니 피그 또는 마우스의 동물 모델을 백신 조성물을 투여하여 생체내에서 측정할 수 있다. 예컨대, 클라미디아 트라코마티스 감염의 기니 피그 모델에서의 생체내 백신 조성물 투여 연구를 수행할 수 있다. 간략히 언급하면, 체중 450~500g인 기니 피그 암컷을 12 시간의 광-암 주기로 환경이 제어되는 방에 수용하고, 다양한 면역화 경로를 통해 백신 조성물로 면역화하였다. 백신 접종후, 기니 피그를 HeLa 또는 McCoy 세포(Rank 등(1988))에서 증식된 기니 피그 봉입체 결막염(GPIC)의 원인체로 생식관에서 감염시킨다. 각 동물에게 슈크로스-포스페이트-글루타메이트 완충액(pH 7.4)(Schacter, J. (1980)) 0.05 ㎖에 함유된 약 1.4x10⁷ 봉입체 형성 단위(IFU)를 투여한다. GPIC 특이 항혈청을 사용한 간접 면역형광에 의해, 또는 생식관으로부터 긁어낸 김자 (Giemsa)-염색된 도말 표본(smear)에 의해 봉입체 보유 세포의 비율을 측정함으로써 감염 경로를 모니터한다. 혈청내 항체 역가는 효소 결합된 면역 흡착 분석법으로 측정한다.

한편, 생체내 백신 조성물 투여 연구는 클라미디아 트라코마티스의 쥐 모델 (Morrison 등, 1995)에서 수행할 수 있다. 간략히 언급하면, 7주~12주령의 마우스 암컷에게 질내 감염시키기 전 10일 및 3일에 데포프로베라 2.5 ㎎을 피하 투여한다. 백신 접종후, 마우스를 슈크로스-포스페이트-글루타메이트 완충액(pH 7.4) 0.05 ㎖에 함유된 클라미디아 트라코마티스 1,500 봉입체 형성 단위로 생식관에서 감염시킨다. 클라미디아 트라코마티스 특이 항혈청을 사용한 간접 면역형광에 의해, 또는 감염된 마우스의 생식관으로부터 긁어낸 김자(Giemsa)-염색된 도말 표본에 의해 봉입체 보유 세포의 비율을 측정함으로써 감염 경로를 모니터한다. 마우스의 혈청내 항체 역가의 존재는 효소 결합된 면역 흡착 분석법으로 측정한다.

상기 서열들이 삽입된 뉴클레오티드 서열 또는 벡터를 포함하는 백신 조성물은 구체적으로 국제출원 WO 90/11092 및 국제출원 WO 95/11307에 기지되어 있다.

본 발명에 따른 백신 조성물을 구성하는 뉴클레오티드 서열은 상기 폴리뉴클레오티드의 세포 내부로의 침투 또는 세포 핵까지의 그 수송을 촉진하는 화합물에 커플링시킨 후에 숙주 내로 주입할 수 있다. 생성된 접합체는 국제출원 WO 94/ 27238(메디소브 테크놀로지스 인터내셔널)에 기재된 바와 같이 중합체 미세 입자 내로 캡슐화할 수 있다.

본 발명에 따른 백신 조성물의 또 다른 양태에 따르면, 뉴클레오티드 서열, 바람직하게는 DNA은 DEAE-덱스트란(Pagano 등, 1967)과 또는 핵 단백질(Kaneda 등, 1989)과, 지질(Felgner 등, 1987)과 복합체를 형성하거나 또는 리포좀 내로 캡슐화(Fraley 등, 1980)하거나, 또는 세포 내로의 형질감염(Midoux 등, 1993, Pastore 등, 1994)을 촉진하는 겔 형태로 도입할 수도 있다. 본 발명에 따른 벡터의 폴리뉴클레오티드는 또한 완충액 중의 현탁액이거나 또는 리포좀과 배합할 수 있다.

그러한 백신은 문헌[Tacson 등 또는 Huygen 등, 1996)에 기재된 기법 또는 Davis 등의 국제출원 WO 95/11307에 기재된 기법에 따라 제조하는 것이 유용하다.

그러한 백신은 인간 또는 동물에서 발현시킬 수 있는 조절 요소의 제어하에 위치한 본 발명에 따른 벡터를 함유하는 조성물 형태로 제조할 수도 있다. 예컨대, 관심의 폴리펩티드 항원의 생체내 발현용 벡터로서는, 플라스미드 pcDNA3 또는 플라스미드 pcDNA1/neo(둘다 인비트로겐(영국 아빙던 소재의 R&D 시스템스)에서 시판됨)를 사용할 수 있다. 또한 Shiver 등의 문헌(1995)에 기재된 플라스미드 V1Jns.tPA를 사용할 수 있다. 그러한 백신은 재조합 벡터 외에도 염수 용액, 예컨대, 염화나트륨 용액을 포함하는 것이 유용하다.

본 발명의 면역원성 조성물은 면역화 방법의 일부로서 이용할 수 있는데, 이 방법은 숙주(예컨대, 인간 숙주)에게 본 발명의 면역원 조성물의 면역화 작용량으로 투여하는 것을 포함한다. 바람직한 양태에서, 면역화 방법은 클라미디아 트라코마티스에 대해 면역화하는 방법이다.

약학적 허용 부형제는 부작용을 야기하지 않고 예컨대, 활성 화합물의 투여를 용이하게 하거나, 그 지속 시간 및/또는 체내에서의 그 효능을 증가시키거나, 용액 중에서의 그 용해도를 증가시키거나 또는 그 보존을 증가시킬 수 있는, 약학 또는 백신 조성물 내로 첨가되는 화합물 또는 화합물의 배합물을 의미하는 것으로 이해된다. 이들 약학적 허용 부형제는 널리 알려져 있으며, 선택된 활성 화합물의 성질 및 투여 방식에 따라 당업자에 의해 적합하게 사용된다.

백신 제제에 관해서는, 이들은 당업자에게 공지된 적합한 면역 보조제, 예컨대, 수산화알루미늄, 뮤라밀 펩티드군의 대표 펩티드, 예컨대, N-아세틸-뮤라밀, 박테리아 용균물의 펩티드 유도체 중의 하나, 또는 불완전 프로인트 보조제, 스티뮬론 QS-21(매사츄세츠주 프라밍검 소재의 아퀼라 바이오파마슈티컬스 인코포레이티드), MPL(3-O-탈아세틸화된 모노포스포릴 지질 A; 몬타나주 해밀턴 소재의 RIBI 임뮤노켐 리서치 인코포레이티드), 인산알루미늄, IL-12(매사츄세츠주 캠브리지 소재의 제네틱스 인스티튜트)를 포함할 수 있다.

상기 화합물은 전신 경로로, 특히 정맥내 경로, 비강내, 근육내, 피내 또는 피하 경로로 또는 경구 경로로 투여하는 것이 바람직하다. 본 발명에 따른 폴리펩티드를 포함하는 백신 조성물은 피내 또는 피하 경우로 여러 차례 투여하고 시간이 지남에 따라 확대하는 것이 바람직하다.

최적의 투여 방식, 투여량 및 갈레누스형은 환자에게 적합한 치료법의 확립시에 일반적으로 고려되는 기준, 예컨대, 환자의 나이 또는 체중, 환자의 전반적 상태의 경중, 치료의 관용성 및 관찰된 부작용에 따라 결정할 수 있다.

본 발명은 클라미디아 트라코마티스에 의해 유도 또는 악화되는 생식기 질병의 치료 또는 예방에 본 발명에 따른 조성물을 사용하는 용도를 포함한다.

최종적으로, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스의 존재에 의해 유도 또는 약화되는 눈 질병의 예방 또는 치료에 본 발명에 따른 조성물을 사용하는 용도를 포함한다.

최종적으로, 본 발명은 클라미디아 트라코마티스의 존재에 의해 유도 또는 약화되는 전신성 질병, 특히 림프계의 질병의 예방 또는 치료에 본 발명에 따른 조성물을 사용하는 용도를 포함한다.

본 발명의 기타 특성 및 장점은 하기 실시예 및 도면에서 나타난다.

실시예

세포

사용된 클라미디아 트라코마티스 LGV2 균주는 클라미디아 트라코마티스 혈청형변이주 L2/434/Bu 균주의 외막 단백질 서열 omp1(CHTMOMPA) 및 omp2(CHTOMP2A)와 98% 이상의 상동성을 가진 것으로 확인되었다.

클라미디아 트라코마티스 LGV2 균주는 미국 모식균 배양 수집소에서 ATCC CRL-1696으로 얻은 마우스 섬유아세포(맥코이 세포) 상에서 배양하였다.

세포 배양물

마우스 섬유아세포는 75 ㎖ 세포 배양 플라스크(코닝)에서 배양하였다. 배양 배지는 항생물질 또는 항진균제는 없이 MEM 아미노산(Gibco BRL-No. 04301140) L(배지 500 ㎖당 5 ㎖) 및 5% 태내 송아지 혈청(Gibco BRL No. 10270 배치 40G8260K)로 보충된 둘베코의 변형된 세포 배양 배지(Gibco BRL No. 04101965)이다.

세포 배양 원액은 다음과 같은 방식으로 유지하였다. 세포 배양은 응집 24 시간 후에 전도된 현미경 하에서 검사하고, 각각의 세포 론을 PBS(Gibco BRL No. 04114190)로 세정하고, 트립신(Gibco BRL No. 25200056) 3 ㎖의 존재하에 오븐에 5분 동안 넣어 두었다. 세포 론을 떼어내고, 배양 배지 120 ㎖에 재현탁시키고, 전체를 교반하여 세포 현탁액을 균질하게 만들었다. 이 현탁액 30 ㎖를 세포 배양 플라스크마다 분배하였다. 플라스크는 온도 37℃에서 48 시간 동안 CO₂ 오븐에서 보관하였다. 세포 원액은 부분 융합성 세포의 16 플라스크를 매일 이용할 수 있도록 유지하였다. 클라미디아로 감염시키기 위해 사용되는 것은 상기 부분 융합성 세포이며, 25-㎖ 세포 배양 플라스크도 사용하고, 이들 플라스크는 유사한 방법으로 제조하지만 세포의 유지에 사용되는 부피는 다음과 같다: 트립신 1 ㎖, 세포를 재현탁시키는 배양 배지 28 ㎖, 배양 배지 7 ㎖를 25-㎖ 플라스크마다 사용하였다.

클라미디아에 의한 세포의 감염

초기에, 클라미디아는 부피 1 ㎖의 현탁액에서 동결(-70℃)된 상태로 얻었다. 이 제제를 서서히 해동시키고, 500 ㎕를 모으고, 배지 1 ㎖를 함유하는 25-㎖ 세포 배양 플라스크에서 상기와 같이 얻어지는 부분 융합성 세포와 접촉시켜 세포를 덮었다. 이 플라스크를 미량역가 평판용 "스윙" 회전자에서 2000 rpm으로 원심분리하고, 원심분리는 온도 35℃에서 유지한다. 원심분리후, 두 플라스크를 35℃의 오븐에 3 시간 동안 넣어 두었다. 시클로헥시미디드(1 ㎍/㎖)를 함유하는 배양 배지 6 ㎖를 첨가하고, 플라스크를 35℃에서 보관하였다. 48 시간 후에, 감염 레벨은 직접 면역 형광법으로 및 세포 야기되는 세포 병원성 효과에 의해 평가하였다.

직접 면역형광법

상기와 같이 얻어진 감염 세포를 출발 재료로 하여, 세포 도말 표본을 현미경 슬라이드 상에 파스테르 피펫으로 도말했다. 세포 도말 표본을 아세톤으로 10분 동안 고정시키고; 아세톤을 인출한 후에, 도말 표본을 플루오레세인 이소티오시아네이트로 표진된 클라미디아(바이오메리오의 시바)의 MOMP(주요 외막 단백질)에 대해 유도된 쥐의 모노클로날 항체 30 ㎕로 덮었다. 전체를 온도 37℃에서 가습실에서 항온 처리하였다. 슬라이드를 물로 세정하고, 약간 건조시킨 다음, 착상 배지 한 방울을 도말한 후에, 판독 전에 커버슬립을 장착하였다. 판독은 필요한 필터가 장착된 형광 현미경(490 ㎚에서 여기, 520 ㎚에서 방출)을 이용하여 수행한다.

클라미디아 트라코마티스의 수집

상기한 바와 같이 수행되는 직접 면역형광법으로 감염을 검사한 후에, 배양 플라스크를 멸균 캐비넷 아래에서 개봉하고, 직경 1 ㎖ 크기인 멸균 유리 비드를 플라스크에 넣었다. 플라스크를 밀봉한 다음, 수평을 유지하면서 바닥의 세포 론을 격렬히 교반하여, 유리 비드가 세포 론 상에 기계적으로 작용할 수 있게 하였다. 대부분의 세포들이 탈착되거나 파괴되었으며; 교반의 효과는 광학 현미경 하에서 관찰하여 클라미디아의 적합한 방출을 확인하였다.

세포 배양의 대규모 감염

클라미디아 수집 산물(배양 배지 및 세포 부스러기)를 피펫으로 모으고, 상기한 바와 같이 얻은 부분 융합성 L 세포를 함유하는 3개 세포 배양 플라스크 내로 분배하였다. 이렇게 접종된 세포를 부드럽게 교반(스윙)하면서 35℃의 오븐에 넣었다. 1 시간 후에, 플라스크를 오븐에서 수평으로 유지하여 배양 배지가 세포를 3 시간 동안 덮게 하였다. 배양 플라스크는 35℃에서 48 시간 동안 교반하였다. 이렇게 감염된 세포는 광학 현미경하에서 24 시간 후에 검사하고, 세포 변성 효과는 전도된 광학 현미경 하에서 볼 수 있는 세포질 봉입체의 출현으로 평가하였다. 48 시간 후에, 클라미디아를 함유하는 액포는 세포의 세포질을 차지하고 세포핵을 옆으로 밀어냈다. 이 단계에서, 다수의 세포가 저절로 파괴되고, 배양 배지에서 유리 원소체를 남겼다. 클라미디아를 상기한 바와 같이 수집하고, -80℃에서 동결시키거나 또 다른 증식에 사용하였다.

*클라미디아의 정제

-80℃에서 보관된 클라미디아 수집 산물을 실온에서 수조 상에서 해동시켰다. 해동 후에, 각 튜브를 1분 동안 격렬히 교반하고, 초음파 탱크(브랜슨 1200)에서 1분 동안 침지시켰으며; 튜브를 2000 rpm으로 5분 동안 원심분리하기 전에 전도시켜 교반하였다. 상청액을 주의깊게 제거하고, 냉온(얼음)에서 유지하였다. 상청액을 격렬하게 교반한 다음 지짖체(날진) 상에 직경 5 미크론의 소공을 가진 나일론 필터 상에서 여과하여 나일론 필터 아래에 미세한 진공이 구축되게 하였다. 각각의 여과의 경우, 3개의 나일론 필터를 끼우고; 이들 필터를 여과액 40 ㎖ 마다 교체하였다. 여과 산물 200 ㎖를 냉온에서 유지한 다음, 역전시켜 교반한 후에 10,000 rpm에서 90분 동안 원심분리하고, 상청액을 제거하고, 펠렛은 10 mM 트리스 10 ㎖에 취하여 격렬하게 와류시킨 다음, 10,000 rpm에서 90분 동안 원심분리하였다. 상청액을 제거하고 펠렛을 DNAse I(베링거) 800 단위가 첨가되는 완충액(20 mM 트리스 pH 8.0, 50 mM KCl, 5 mM MgCl₂)에 취했다. 전체를 37℃에서 1 시간 동안 보관하였다. 0.5M EDTA 1 ㎖를 첨가하고, 전체를 와류시키고, -20℃에서 동결시켰다.

DNA의 제조

상기 정제한 클라미디아를 해동시키고, 프로티나제 K(베링거)로 분해하여 최종 부피 10 ㎖를 얻었다. 분해 조건은 다음과 같다: 55℃에서 0.1 ㎎/㎖ 프로티나제 K, 0.1% SDS, 10분마다 교반. 분해 산물을 페놀-클로로포름으로 이중 추출하고, 두 부피의 에탄올을 첨가하고, DNA를 갈고리 형태의 한쪽 말단을 가진 파스테르 피펫으로 직접 회수하였다. DNA를 튜브의 가장자리 상에서 건조시킨 다음, 2 mM 트리스(pH 7.5)에 재현탁시켰다. DNA를 클로닝에 사용하기 전에 24 시간 이상 동안 4℃에서 보관하였다.

DNA의 클로닝

침전후, 260 ㎚에서 광학 밀도를 측정함으로써 DNA를 정량하였다. 클라미디아 DNA 30 ㎍을 1.5 ㎖의 튜브 10개에 분배하고, 물 300 ㎕에서 희석시켰다. 각각의 튜브에 소니케이터(유니소닉스 XL2020)에서 0.5초 동안 지속되는 초음파를 10번 가하였다. 10개 튜브의 내용물을 나누고, 다음 방법으로 부탄올(시그마 B1888)로 연속 추출하여 농축시켰다: 부탄올 2 부피를 희석 DNA 혼합물에 첨가하였다. 교반 후에, 전체를 2500 rpm에서 5분 동안 원심분리하고, 부탄올을 제거하였다. 수성상의 부피가 1 ㎖ 미만이 될 때까지 이 조작을 반복하였다. DNA를 에탄올 및 아세트산나트륨(pH 5.4)의 존재하에 침전시킨 다음, 냉온(4℃)에서 15,000 rpm에서 30분 동안 원심분리하였다. 펠렛을 75% 에탄올로 세척하고, 15,000 rpm에서 5분 동안 원심분리하여 실온에서 건조시켰다. 제제의 10분의 1을 0.8% 아가로스 겔 상에서 분석하였다. 통상, 이렇게 제조된 DNA 단편의 크기는 200~8000개 염기쌍이다.

얻은 DNA를 클로닝하기 위해서, 말단을 복구하였다. DNA는 다음과 같은 반응 배지에서 10 ㎍/튜브의 양으로 분배하였다: 최종 부피 100 ㎕, ¹H 완충액(바이오랩스 201L), 0.5 ㎕ BSA 0.05 ㎎/㎖, 0.1 mM dATP, dGTP, dCTP 또는 dTTP 각 0.1 mM, 60,000 IU T4 DNA 폴리머라제. 반응은 16℃에서 30분 동안 항온처리하였다. 페놀-클로로포름으로 추출을 수행하기 전에 각 튜브의 내용물을 나눈 다음, 전술한 바와 같이 수성상을 침전시켰다. 이 단계 후에, 제조된 DNA를 인산화하였다. 이를 위해, DNA를 튜브당 10 ㎍의 양의 튜브들에 분배한 다음, 최종 부피 50 ㎕로 반응물을 다음과 같은 방법으로 제조하였다: 1mM ATP, 1x 키나제 완충액, 10 IU T4 폴리뉴클레오티드 키나제(바이오랩스 201L). 제제를 37℃에서 30분 동안 항온처리하였다. 튜브의 내용물을 합치고, 페놀-클로로포름으로 추출한 다음, 침전을 수행하여 DNA를 침전시켰다. 침전된 DNA를 물 1 ㎕에 현탁시킨 다음, DNA 단편을 0.8% 아가로스 겔(1 x TAE)상에서 그 크기에 따라 분리하였다. DNA를 5V/㎝의 전기장에 적용시킨 다음, UV 테이블 상에서 가시화하였다. 크기가 1200~2000 염기쌍인 단편을 겔로부터 잘라내서 선별하였다. 이렇게 분리된 겔 단편을 튜브에 넣은 다음, DNA를 제조자가 제시하는 절차에 따라 퀴아엑스 키트(20021 퀴아젠)으로 정제하였다.

벡터의 제조

pGEM-5Zf(프로메가 P2241) 14 ㎍을 최종 부피 150 ㎕로 희석하여 제조사가 제시한 시약을 사용하고 그 프로토콜에 따라 제한 효소 EcoRV 300 IU(바이오랩스 195S)로 분해하였다. 전체를 37℃에서 150분 동안 유지한 다음, 5V/㎝의 전기장에 적용시킨 0.8% 아가로스겔의 웰에 분배하였다. 선형화된 벡터를 UV 테이블에서 가시화하고, 겔로부터 절단하여 분리한 다음 제조사의 추천에 따라 퀴아엑스 키트(퀴아젠 20021)에 의해 정제하였다. 정제 산물을 튜브에 나누어 넣고, 그 부피를 측정한 다음, 페놀 부피의 절반을 첨가하고, 전체를 1분 동안 격렬히 교반하였다. 클로로포름-이소아밀 알콜 24:1 부피의 절반을 첨가하고 1분 동안 격렬히 교반하였다. 전체를 4℃에서 5분 동안 15,000 rpm에서 원심분리하고, 수성상을 회수하여 튜브로 옮겼다. DNA를 0.3M 아세트산나트륨(pH 5.4) 및 에탄올 3 부피의 존재하에 침전시키고, -20℃에서 1 시간 동안 유지하였다. 4℃에서 30분 동안 15,000 rpm에서 DNA를 원심분리하고, 펠렛을 보존하면서 상청액을 제거하고, 70% 에탄올로 2회 세척하였다. 실온에서 건조시킨 후, DNA를 물 25㎕에 현탁시켰다.

벡터의 인산화

선행 단계에서 제조된 벡터 25 ㎕를 다음 반응 혼합물 500 ㎕의 최종 부피로 희석하였다:

복구후, DNA를 페놀-클로로포름 추출하고, 침전시키고, 펠렛을 물 10 ㎕에 취하고, 260㎚에서 광학 밀도를 측정하여 DNA를 정량하였다. 정량된 DNA를 제한 효소 EcoRV에 의해 제조된 벡터 pGEM-5Zf(+) 내로 결찰시키고, 탈인산화하였다(벡터의 제조 참조). 벡터 분자의 수와 삽입체 분자의 수 사이의 비를 변화시키는 3가지 조건하에서 결찰을 수행하였다. 통상, 등몰비, 1:3 비 및 3:1 비를 결찰에 사용하고, 또한 다음 조건하에 결찰을 수행하였다: 벡터 pGEM-5Zf(+) 25 ng, 절단된 DNA, T4 DNA 리가제(아머샴 E70042X)를 함유한 최종 부피 20 ㎕의 결찰 완충액; 전체를 냉장고에 하루밤 동안 넣어둔 후, 페놀-클로로포름 추출 및 침전을 통상적인 방법으로 수행하였다. 펠렛을 물 5 ㎕에 취했다.

박테리아의 형질전환

박테리아의 도말

암피실린(50 ㎍/㎖), Xgal(280 ㎍/㎖)[5-브로모-4-클로로-인돌릴-베타-D-갈락토피라노사이드(시그마 B-4252)], IPTG(140 ㎍/㎖)[이소프로필-베타-D-티오갈락토사이드(시그마 I-6758)]를 함유하는 LB 아가 배지를 함유한 페트리 접시를 사용하고, 박테리아 50 및 100 ㎕를 각각의 결찰물에 대해 도말하였다. 페트리 접시는 오븐 내에 15~16 시간 동안 37℃에서 뒤집어서 넣어 두었다. "재조합" 양성 클론의 수는 벡터만을 함유하는 것으로 생각되는 청색 콜로니 및 백색 콜로니를 계수하여 평가하였다.

"재조합" 양성 클론의 평가

94개 백색 콜로니 및 2개의 청색 콜로니를 멸균 콘을 이용하여 수집하고, 증폭 기법을 수행하도록 고안된 평판의 웰의 바닥에 도말하였다. 다음 반응 혼합물 30 ㎕를 각 웰에 첨가하였다: 1.7 mM MgCl₂, dATP, dCTP, dGTP 및 dTTP 각 0.2 mM, 어느 한쪽 상의 클로닝 부위에 인접하는 서열에 상응하고, 수렴하는 방식으로 DNA의 합성을 유도하는 두 개의 합성 올리고뉴클레오티드(0.5 μM RP 및 PU 프라이머, 1U TAQ 폴리머라제(GibcoBRL 18038-026)).

이렇게 제조된 콜로니를 온도 94℃에 5분 동안 방치한 후, 다음 단계들로 구성된 30회 열 주기에 적용시켰다: 94℃에서 40초, 50℃에서 30초, 72℃에서 180초. 반응은 72℃에서 7분 동안 유지한 다음, 4℃에서 유지하였다.

증폭 산물을 아가로스 겔(0.8%) 상에 도포하여 에시듐 브로마이드로 염색하고, 전기영동한 다음, 자외선 테이블 사엥서 분석하였다. 크기가 500개 염기쌍보다 큰 증폭 단편이 존재한다는 것은 삽입체가 존재한다는 것을 나타낸다. 박테리아 클론을 준비하여 그 삽입체의 서열을 연구하였다.

서열 결정

상기와 같이 얻은 클론의 삽입체의 서열을 결정하기 위해, 이들을 삽입체에 인접한 벡터용 프라이머를 사용하여 하루밤 동안 수행한 박테리아 상에서의 PCR에 의해 증폭시켰다. 상기 삽입체의 말단의 서열(각 쪽에 평균 500개 염기)을 ABI 프리즘 DNA 시퀀싱 어낼리시스 소프트웨어(버젼 2.1.2)가 장착된 ABI 377 시퀀서 상에서 자동 형광 서열 결정법으로 결정하였다.

서열 분석

고수율 라인(도 1)에서 서열 결정에 의해 서열은 데이타베이트에 저장되고; 이 제조 부분은 서열의 임의의 처리와 무관하다. 불충분한 품질의 모든 영역, 즉 불확실성이 95% 이상으로 서열 상에서 관찰되는 영역을 피하면서, 서열은 데이타베이스로부터 추출한다. 추출 후에, 서열은 처리 라인 내로 도입되는데, 그 다이아그램은 도 2에 기재되어 있다. 이 처리 라인의 제1 경로에서, 서열들은 R. Staden (Bonfield 등, 1995)(OS UNIX/SUN Solaris)으로부터 Gap4 소프트웨어에 의해 조합하고; 이 소프트웨어에 의해 얻은 결과는 후속 처리에 사용할 두 개의 파일의 형태로 보존된다. 이들 파일의 첫번째는 얻어진 콘티그 각각의 서열에 관한 정보를 제공한다. 제2 파일은 각각의 콘티그 상의 그 위치 뿐만 아니라 모든 콘티그의 조성물에 관여하는 모든 클론을 나타낸다.

제2 처리 경로는 서열 어셈블러(TIGR-Asmg 어셈블러 UNIX/SUN 솔라리스)를 사용하고; 제2 처리 경로의 결과는 어셈블리에 대해 선택되는 서열들 사이에 존재하는 관계에 관한 정보를 제공하는 TIGR-Asmg 포맷의 파일 형태로 보존죈다. 이 어셈블러는 때때로 그 말단이 수백개의 염기쌍에 걸쳐 중복되는 콘티그를 연결할 수 없다.

이들 두 어셈블러로부터 얻은 결과를 BLAST 프로그램을 이용하여 비교하였는데, 하나의 어셈블리 경로에서 유래한 콘티그의 각각은 다른 하나의 경로에서 유래한 콘티그와 비교된다.

두 처리 경로의 경우, 엄격한 어셈블리 매개변수를 고정시킨다(상동성 95%, 30개 중첩 뉴클레오티드). 이들 매개변수는 진핵 세포에서 유래한 클론의 3~5%가 클라미디아 트라코마티스에서 유래한 클론으로부터 얻은 서열과 혼동되는 것을 방지한다. 그러나, 진핵 세포 서열은 이 프로젝트의 과정 중에 보존되었고; 후술하는 도입된 전략은 특히 오염성 클론에서 유래한 상기 서열에 의해 방해받지 않도록 의도된다.

상기 두 어셈블러의 결과는 이 프로젝트를 위해 개발된 소프트웨어에서 처리한다. 이 소프트웨어는 윈도우즈 NT 플랫폼 상에서 작동하고 데이터로서 STADEN 소프트웨어에서 유래한 결과 및/또는 TIGR-Asmg 어셈블러에서 유래한 결과를 수용하고, 소프트웨어는 데이터의 처리 후에 서로에 대해 콘티그의 배향 및 근접 관계를 제공하는 어셈블리 지도의 측정을 가능하게 한다(도 3a). 이 어셈블리 지도를 사용하여 소프트웨어는 프로젝트의 마무리에 필요한 모든 프라이머를 측정한다. 이 처리는 아래에서 상세히 설명하는데, 오염물질로부터 유래한 분리된 서열을 작은 크기의 서열을 가진 진핵 세포가 이들이 콘티그로 확립하는 관계에 의해 프로젝트 내로 명확하게 통합되는 DNA와 구별한다는 장점을 가진다. 어떠한 착오의 위험도 없이 서로에 대한 콘티그의 배열 및 배향을 이루기 위해, 서열의 "네이밍(naming)"이라는 명칭의 정확도에 관한 통계적 평가는 "콘티게이션(contigation)"의 결과로부터 이루어진다. 이 평가는 클론 평판의 각각 뿐만 아니라 평판 부분집합의 각각에 이 평판으로부터 또는 이 평판의 부분집합으로부터 얻은 서열의 "네이밍"에 존재하는 가능한 착오율에 반비례하는 중량을 제공할 수 있다. 낮은 착오율에도 불구하고, 클론 및 서열의 생성 단계 전체에서 착오가 발생할 수 있다. 이들 단계는 다수이고 반복적이며, 이들 대부분은 자동화되었지만, 시퀀서에 도입시키는 것과 같은 단계는 수동이며; 조작자가 두 서열의 역전과 같은 실수를 할 수도 있다. 이 유형의 착오는 실패로 끝날 콘티그 사이에서 직접 서열을 결정하기 위한 시도에서 실제로는 존재하지 않는 관계(콘티그 사이)를 산출함으로써 데이터의 후속 처리에 영향을 끼친다. 이로 인해, 네이밍 착오의 평가는 두 인접 콘티그를 분리하는 서열을 얻기 위한 주형으로서 작용할 모든 클론을 측정할 수 있게 되는 가설적인 어셈블리 지도의 구축을 가능하게 하기 때문에 특히 중요하다. 모출원인 미국 특허출원 제60/107077(1998. 11. 4 출원), 프랑스 출원 제97-15041(1997. 11. 28 출원) 및 프랑스 출원 제97-16034(1997. 12. 17)(이들은 본원에 전적으로 참고로 인용함)의 표 2는 초기 조작 중에 초기에 사용되는 프라이머의 서열 및 클론을 제시하고 있다.

통상적인 미생물학적 수단으로 클론을 주문하고 제조하는 것으로 구성된 단곌르 회피하기 위하여, 아직 서열이 결정되지 않은 영역을 향해 배향된 외부 및 내부 프라이머는 소프트웨어에 의해 지정된다. 이렇게 결정된 프라이머는 PCR에 의해 서열 결정되지 않은 영역을 커버하는 주형을 제조할 수 있게 한다. 그것은 소위 외부 프라이머(서열 결정하고자 하는 영역으로부터 가장 먼 것인데, 이것을 사용하여 상기 주형을 제조한다. 그 다음, 주형을 정제하고, 2개의 내부 프라이머 중 하나를 각각 사용하는 2개의 서열 결정 반응 중에 두 가닥 각각에 대한 서열을 얻는다. 이 방법의 사용을 용이하게 하기 위해, 두 개의 외부 프라이머 및 두 개의 내부 프라이머를 제조한 다음, 4개의 상이한 96-웰 평판의 동일 위치에 저장한다. 외부 프라이머를 함유하는 두 평판을 사용하여 주형을 제조하는 작용을 하는 PCR을 수행한다. 이들 주형은 평판의 토포그래피를 보존하는 정제 칼럼 상에서 정제한다. 이러한 분포는 매우 집중적인 공정 자동화를 가능하게 하고, 아직 서열 결정되지 않은 영역을 마무리하는 데 사용하기 간편한 방법을 산출한다. 모출원인 미국 특허출원 제60/107077(1998. 11. 4 출원), 프랑스 출원 제97-15041(1997. 11. 28 출원) 및 프랑스 출원 제97-16034(1997. 12. 17)(이들은 본원에 전적으로 참고로 인용함)의 표 3은 클라미디아 트라코마티스의 마무리 가공에 사용되는 프라이머의 서열 및 명칭을 제시하고 있다.

마지막으로, 다수의 콘티그는 그 말단 중의 하나가 임의의 다른 콘티그 말단(도 3b)에 연결 클론 관계에 의해 연결되어 있는 모양으로 존재한다(연결 클론은 콘티그 상의 하나의 서열 말단과 또 다른 콘티그 상의 그 서열의 다른 말단을 가진 클론으로 정의되고; 또한 이 클론은 충분한 네이밍 품질로 평판 또는 평판의 부분집합으로부터 유래하여야 한다). 클라미디아 트라코마티스 프로젝트에 대해서는, 이 구체적인 경우는 37회 일어났다. 일치 서열의 말단을 향해 DNA의 합성을 유도하는 두 개의 인접 PCR 프라이머는 일치 서열의 오펀 말단의 각각에 대해 정의된다. 서열의 말단에 가장 가까운 프라이머는 내부 프라이머로 불리는 반면에, 서열의 말단으로부터 더 먼 프라이머는 외부 프라이머로 불린다. 외부 프라이머를 사용하여 상이한 콘티그의 오펀 말단 사이의 상호 관계를 탐구한다. 단일 PCR 산물의 존재 및 내부 프라이머를 사용하여 이 산물을 명확하게 증폭시킬 가능성은 증폭을 허용하는 프라이머가 위치하는 콘티그 사이의 가능한 관계를 유도한다. 이러한 관계는 서열 결정에 의해 확인되고, 일치 서열의 오펀 말단 사이의 연결을 가능하게 한다. 이러한 방법은 크로마토그래피 트라코마티스 염색체의 완전한 지도를 얻을 수 있게 하고, 프로젝트를 마무리할 수 있게 한다.

품질 관리

염색체 서열에서 확실히 결정되지 않은 모든 염기를 기록하고, 불확실성의 밀도를 전체 염색체 상에서 측정하였다. 고도의 불확실성을 가진 영역을 기록하고, 이 영역에 걸친 PCR 프라이머를 도출하여 모출원인 미국 특허출원 제60/107077(1998. 11. 4 출원), 프랑스 출원 제97-15041(1997. 11. 28 출원) 및 프랑스 출원 제97-16034(1997. 12. 17)(이들은 본원에 전적으로 참고로 인용함)의 표 4에 나타냈다.

데이터 뱅크

주요 공공 은행의 지역적 재조직화를 사용하였다. 사용된 단백질 은행은 젠펩트 뱅크의 비과잉 융합으로 구성된다(GenBank, NCBI의 자동 번역; Benson 등, 1996).

서열과 단백질 또는 핵산 테이터 뱅크 사이의 상동성을 탐색하기 위한 전체 BLAST 소프트웨어(공중의 영역, Altschul 등, 1990)를 사용하였다. 사용된 유의 수준은 시험한 영역의 길이 및 복잡도 뿐만 아니라, 기준 뱅크의 크기에 따라 달라진다. 이들을 조정하여 각 분석에 적합하게 하였다.

본 발명에 따른 서열과 단백질 또는 핵산 데이터 뱅크 사이의 상동성에 대한 탐색 결과는 하기 표 1에 제시 및 요약한다.

표 1에 대한 설명:

오픈 리딩 프레임은 젠마크 소프트웨어 버젼 2.3A(진프로)를 사용하여 확인하고, 사용된 주형은 12개 뉴클레오티드의 창과 최소 신호 0.5이고 196개 뉴클레오티드의 길이 상에 크기 4의 클라미디아 트라코마티스이다. 이들 리딩 프레임은 ORF2(ORF 칼럼)로 시작하여 염색체 상에 나타나는 순서대로 번호를 매긴다. 개시부 및 종료부의 위치는 칼럼 2(위치)에 제시되어 있다. 개시부의 위치가 종료부의 위치보다 클 경우에, 이는 그 영역이 서열번호 1의 서열에 지시된 서열과 상보적인 가닥에 의해 암호화된다는 것을 의미한다.

모든 추정 산물을 GENPEPT 상에서 상동성을 탐색하였다(BLASTp 소프트웨어(Altschul 등, 1990)를 사용하여 서열번호 2~서열번호 1076에 대해서는 릴리스 103 및 서열번호 1077~서열번호 1197에 대해서는 릴리스 108, 매개변수로서는 10^-5에서 설정된 기대값 E(서열번호 2~서열번호 1076) 및 e^-10에서 설정된 P값(서열번호 1077~서열번호 1197)을 예외로 한 디폴트 매개변수). 이어서, 30%보다 큰 동일성(I% 칼럼)만을 고려하였다. 가장 상동성이 큰 서열에 대한 설명은 상동성 칼럼에 제시되고; 후자의 서열에 대한 확인자는 ID 칼럼에 제시되며, 이 서열이 속하는 동물종은 종 칼럼에 제시된다. 상동성 수치는 상동성 각 영역에 대한 블래스트 수지의 합계로 평가되고, 수치 칼럼에 보고한다. 표 1은 또한 후술하는 추가의 ORF 파인더 프로그램으로터의 데이터를 반영하고 있다.

재료 및 방법: 경막 도메인

DAS 소프트웨어는 Cserzo 등의 문헌(1997)에 추천된 대로 사용하였다.

이 방법은 경막 도메인을 예측하기 위하여 선택된 단백질의 샘플링으로부터 유래한 주형을 사용한다. 1.5보다 큰 "컷오프"가 프로그램에 의해 의해 확인되는 모든 영역을 고려하였다.

추가의 ORF 파인더 프로그램

이 분석의 경우, 두 개의 추가 ORF 파인더 프로그램을 사용하여 최소 길이 74개 아미노산인 유력한 오픈 리딩 프레임을 예측하였다: 글리머(Salzberg, S.L., Delcher, A., Kasif, S.,and W. White. 1998. Microbial gene identification using interpolated Markov models. Nucleic Acids Res. 26:544-548) 및 내장 필기 프로그램. 내장 프로그램은 매우 단순한 탐색 알고리즘을 사용하였다. 분석에는 게놈 DNA 서열 텍스트가 5'→3' 방향이고, 게놈이 원형이며, TAA, TAG 및 TGA가 정지 코돈이라는 사실이 필요하였다. 탐색 매개변수는 다음과 같았다:

(1) GTG 코돈으로 개시되는 ORF에 대한 탐색을 실시하였다. GTG 코돈이 발견되지 않으면, ATG 코돈에 대한 탐색을 수행하였다. 그러나, GTG 코돈이 발견되면, ATG 코돈에 대한 하류의 탐색을 수행하였다. 모든 출발 및 정지 뉴클레오티드 위치를 기록하였다.

(2) TTG 코돈으로 개시되는 ORF에 대한 탐색을 실시하였다. TTG 코돈이 발견되지 않으면, ATG 코돈에 대한 탐색을 수행하였다. 그러나, TTG 코돈이 발견되면, ATG 코돈에 대한 하류의 탐색을 수행하였다. 모든 출발 및 정지 뉴클레오티드 위치를 기록하였다.

(3) 단계 1 및 2에 기재한 분석을 DNA 서열의 반대 가닥에 대해 반복하였다.

*(4) 동일한 리딩 프레임에서 출발 및 정지 위치를 사용하여 모든 ORF 길이를 측정하는 ORF에 대한 탐색을 수행하였다.

(5) 그 DNA 길이가 225개 미만의 뉴클레오티드인 모든 ORF는 탐색으로부터 배제되었다.

표면 노출 단백질 탐색 기준

잠재 세포 표면 백신 표적은 포린, 지단백질, 접착 및 기타 비통합 단백질과 같은 외막 단백질이고, 클라미디아 시타시에서는, 주요 면역원이 추정 외막 단백질 (POMP)군이고, 전통적인 분석에 의해서는 클라미디아 트라코마티스와 클라미디아 트라코마티스에서는 상동성이 확인되지 않았다(Longbottom, D., Russell, M., Dunbar, S.M., Jones, G.E. and A.J. Hering, 1998. Molecular Cloning and Characterization of th Genes Coding for the Highly Immunogenic Cluster of 90-Kilodalton Envelope Proteins from Chlamydia psittaci Subtype That Causes Abortion in Sheep. Infect Immun 66: 1317-1324). 그러나, 후술하는 기준을 이용하면, 외막 단백질을 암호화하는 여러 가지 ORF가 클라미디아 트라코마티스에서 확인되었고, 모두 백신 후보가 될 수 있다. 후술하는 기준 중의 어느 하나를 충족시키는 임의의 ORF는 표면 노출 단백질을 암호화하는 것으로 간주되었다.

해독된 ORF의 단백질 상동성 탐색은 Blastp 2.0 수단을 사용하여 수행하였다(Altschul, S.F., Madden, T.L., Schaffer, A.A., Zhang, Z., Miller, W., and D.J. Lipman. 1997. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. Nucleic Acids Res. 25: 3389-3402). ORF는 해독된 ORF가 e^-10 미만의 P값을 가진 공지의, 이론적인 또는 추정적인 표면 노출 단백질에 대한 상동성을 갖는다면, 표지되고 표면 노출된다.

박테리아의 막에 위치하는, 전부는 아니더라도 대부분의 단백질은 분비 경로를 통해 신호 펩티드를 함유한다. 소프트웨어 프로그램 시그날P를 사용하여 그러한 신호 펩티드에 대한 ORF의 아미노산 서열을 분석하였다(Nielsen, H., Engelbrecht. J., Brunak, S., and G. von Heijne. 1997. Identification of prokaryotic and eukaryotic signal peptides and prediction of their cleavage sites. Protein Engineering 10: 1-6). 그람 음성 소프트웨어 데이터베이스를 사용하여 시그널P에 의해 각 ORF의 처음 60개 N-말단 아미노산을 분석하였다. 출력은 4개의 별개의 값, 즉 최대값 C, 최대값 Y, 최대값 S 및 평균 S를 생성시킨다. S-값, 즉 신호 영역은 신호 펩티드에 속하는 위치의 확률이다. C-값, 즉 절단부위는 성숙 단백질에서 처음인 위치의 확률이다. Y-값은 C-값과, S-값의 평탄화 유도값의 기하 평균이다. YES 또는 NO의 결론은 각 값의 다음에 제시된다. 4개 모두의 결론이 YES이고, C-말단 아미노산이 페닐알라닌(F) 또는 티론신(Y)이면, ORF는 표지된 외막이다(Struyve, M., Moons, M., and J. Tommassen. 1991. Carboxy-terminal Phenylalanine is Essential for the Correct Assembly of a Bacterial Outer Membrane Protein. J. Mol. Biol. 218: 141-148).

Psort로 불리는 프로그램을 사용하여 그 신호 서열, 경막 분절의 인지 및 아미노산 조성의 분석에 기초하여 단백질의 위치를 측정하였다(Nakai, K., and M. Kanehisa. 1991. Expert system for predicting protein localization sites in gram-negative bacteria. Proteins 11: 95-110). 출력 데이터가 0.5 이상의 확실도 수치를 가진 외막 단백질로서 ORF 암호화된 단백질을 예측하고, 그 값이 다음에 예측되는 국부적 확실도 수치의 2배 이상이면, ORF는 외막 단백질인 것으로 간주된다.

마지막으로, 상기 기준에 기초하여 외막 또는 표면 노출된 것으로 예측되지 않은 ORF를 추가로 분석하였다. 이들 ORF에 대한 Blastp 출력 데이타는 알려진 세포 표면 노출 단백질을 시사하는 다양한 일반 및 특이 키워드를 사용하여 탐색하였다. 일치된 키워드가 e^-10 미만의 P값을 가진 Blastp 히트를 가진다면 ORF는 표지되어 표면 노출되었고, 달리 나타나는 더 양호한 데이터는 없었다. 다음은 탐색된 키워드 목록이다:

Adhesion Adhesin Invasin

Invasion Extension Omp

Outer Surface Porin Outer membrane

Cell Surface Cell Wall Pilin

Flagellar sheath Cir ChuA

copB ExeD FadL

FecA FepA FhuA

FmdC FomA FrpB

GspD HemR HgbA

Hgp HmbR HmuR

HMW HrcC Hrp

InvG LamB LbpA

LcrQ Lmp1 MxiD

MOMP PilE HpaA

NolW NspA OpcP

OpnP Opr OspA

PhoE PldA Por

PscC PulD PupA

QuiX RafY ScrY

SepC ShuA SomA

SpiA Tbp1 Yop

YscC mip Tol

Pilus BtuB

상기 탐색 기준에 기초하여 외막 단백질에 되는데 최소한의 요건을 충족시키지 못하지만, 클라미디아 뉴모니아의 확인된 외막 ORF에 상동성인 ORF가 포함되었다. 클라미디아 뉴모니아 게놈(프랑스 특허출원 제97-14673, 1997.11.21 출원)을 상기 탐색 기준을 사용하여 분석하고 다수의 외막 ORF를 확인하였다. 이들 클라미디아 뉴모이나 ORF는 Blastp를 사용하는 클라미디아 트라코마티스 게놈에 대해 시험하였다. 클라미디아 뉴모니아 외막에 대해 e^-10 미만의 Blastp P값을 가진 임의의 클라미디아 트라코마티스 ORF가 달리 나타나는 다른 더 양호한 데이터가 없다면 이 부분에 포함되었다. 추정 표면 노출된 단백질을 암호화하는 클라미디아 트라코마티스 게놈에서의 ORF의 목록을 본 명세서중 상기에 제시하였다.

클라미디아 트라코마티스의 게놈에서 추정 지단백질의 확인

지단백질은 가장 풍부한 해독후 변형된 박테리아 분비 단백질이다(Pugsley, A.P., 1993. The complete general secretory pathway in Gram-negative bacteria. Microbiol. Rev. 57: 50-108). 지단백질의 특징적 모양은 시그널 펩티다제 II에 의해 신호 펩티드 절단 후에 아미노 말단 잔기가 되는 시스테인 상의 티올 연결된 디아실글리세라이드 및 아민 연결된 모노아실 기이다(Pugsley, A.P., 1993. The complete general secretory pathway in Gram-negative bacteria. Microbiol. Rev. 57: 50-108). 클라미디아 트라코마티스의 게놈 서열 결정으로터 추정 지단백질의 확인은 프로지단백질 변형 및 가공 반응용 일치 서열과 유사한 시그널 펩티다제 II 절단 부위를 가진 신호 펩티드의 존재에 대해 확인된 ORf의 추론된 아미노산 서열을 검사함으로써 수행하였다(Hayashi, S., and H.C. Wu. 1992. Identification and characterization of lipid-modified proteins in bacteria, p. 261-285. In N.M. Hooper and A.J. Turner(편집). Lipid modification of proteins: A practical approach. Oxford University Press, 뉴욕; Sutcliffe, I.C. and R.R.B. Russell. 1995. Lipoproteins of Gram-positive bacteria. J. Bacteriol. 177: 1123-1128).

클라미디아 트라코마티스 ORF의 추론된 아미노산 서열을 지단백질의 가장 긱본적인 특징인, 추론된 단백질의 처음 30개 아미노산 중의 시스테인에 대해 초기 스크리닝하였다. 표준 출발 코돈(ATG, GTG 또는 TTG)을 가지고 다음 특성중 하나 이상을 가지는 ORF를 그 처음 30개 아미노산의 직접 분석에 선택하였다:

(a) 유의 수준의 신호 P값(4개 값중 2개 이상이 YES임)

(b) 막 통과를 나타내는 PSORT 값(IM-내막, 페리-페리플라즘 또는 OM-외막)

(c) ORF Blastp 데이터 세트 사이에서의 지다백질의 확인

(d) 클라미디아 뉴모니아(프랑스 출원 제97-14673, 1997.11.21)로부터 얻은 추정 지단백질을 사용하여 Blast 값이 <e^-10.

상기 세트중의 각각의 ORF가 암호화하는 처음 30개 아미노산은 지단백질 신호 펩티드에서 통상 확인되는 특성에 대해 분석하였다(Pugsley, A.P. 1993. The complete general secretory pathway in Gram-negative bacteria. Microbiol. Rev. 57: 50-108; Hayashi, S., and H.C. Wu. 1992. Identification and characterization of lipid-modified proteins: A practical approach. Oxford Univesity Press, 뉴욕; Sutcliffe, I.C. and R.R.B. Russell. 1995. Lipoproteins of Gram-positive bacteria. J. Bacteriol. 177: 1123-1128). 추정 지단백질 신호 펩티드는 아미노산 10과 30 사이의 시스테인을 가지고, 지단백질 신호 펩티드에 대한 다음 기준에 기초하여 최소치 3에 도달하는 데 필요하였다:

(a) 일치 시그널 펩티다제 II 절단 부위의 일부인 시스테인 주위의 특정 위치에서 특이 아미노산의 확인(Hayashi, S., and H.C. Wu. 1992. Identification and Characterization of lipid-modified proteins in bacteria, p. 261-285. In N.M. Hooper and A.J. Turner(편집). Lipid modification of proteins: A practical approach. Oxford Univesity Press, 뉴욕; Sutcliffe, I.C. and R.R.B. Russell. 1995. Lipoproteins of Gram-positive bacteria. J. Bacteriol. 177: 1123-1128). 절단 부위의 확인이 추정 지단백질의 확인에 있어 가장 중요한 인자이기 때문에, 정확히 위치된 각각의 아미노산이 최소치 3에 도달하게 하였다.

(b) 절단 부위 앞의 알라닌 및 로이신이 풍부한 소수성 영역(Pugsley, A.P. 1993. The complete general secretory pathway in Gram-negative bacteria. Microbiol. Rev. 57: 50-108)은 최소치 3에 도달하게 하였다.

(c) N-말단 메티오닌 다음에 통상 리신 또는 아르기닌인, 1 이상의 친수성 아미노산의 짧은 연장부(Pugsley, A.P. 1993. The complete general secretory pathway in Gram-negative bacteria. Microbiol. Rev. 57: 50-108)는 최소치 3에 도달하게 하였다.

추정 지단백질을 암호화하는 클라미디아 트라코마티스의 ORF의 목록은 본 명세서중 상기에 제시하였다.

클라미디아 트라코마티스의 LPS -관련 ORF

지다당류(LPS)는 클라미디아 세포의 중요한 주요 표면 항원이다. 시험관내 및 생체내에서 클라미디아 뉴모니아의 감염성을 중화시킬 수 있는, 클라미디아 뉴모니아의 LPS에 대하여 유도되는 모노클로날 항체(Mab)를 확인하였다(Peterson 등, 1988). 클라미디아 트라코마티스의 LPS에 대한 모노클로날 항체를 이용하여도 유사한 결과가 예상된다. LPS는 지질 A와 코어 올리고당류 부분으로 구성되고, 그 표현형은 미가공 형태(R-LPS)이다(Lukacova, M., Baumann, M., Brade, L., Mamat, U., Brade, H. 1994. Lipopolysaccharide Smooth-Rough Phase Variation in Bacteria of the Genus Chlamydia. Infect. Immun. June 62(6):2270-2276). 지질 A 성분은 외막내 LPS를 고착시키는 작용을 하는 지방산으로 구성되어 있다. 코어 성분은 당 및 당 유도체, 예컨대 3-데옥시-D-만노스-옥툴로손산의 삼당류(KDO)를 포함한다 (Reeves, P.R., Hobbs, M. Valvano, M.A., Skurnik, M., Whitfield, C., Coplin D., Kido, N., Klena, J., Maskell, D., Raetz, C.R.H., Rick, P.D. 1996. Bacterial Polysaccharide Synthsis and Gene Nomenclature pp10071-10078, Elsevier Science Ltd.). KDO 유전자 생성물은 다작용성 글리코실트랜스퍼라제이며, 클라미디아간의 공유 에피토프를 나타낸다. LPS 생합성에 대하여는, 예컨대 Schnaitman, C.A., Klena, J.D. 등의 문헌[1993, Genetics of Lipopolysaccharide Biosynthesis in Enteric Bacteria. Microbiol. Rev. 57:655-682] 참조.

ORF Blastp 결과의 문헌 조사로 P 평가치가 e^-10보다 큰 클라미디아 뉴모니아 LPS 생성과 관련된 일부 유전자 생성물을 확인하였다. 다음과 같은 주요 용어가 문헌 조사에서 사용되었다. KDO, CPS(협막 다당류 생합성), 캡슐, LPS, rfa, rfb, rfc, rfe, rha, rhl, 코어, 에피머라제, 이소머라제 트랜스퍼라제, 피로포스포릴라제, 포스파타제, 알돌라제, 헵토스, 만노, 글루코스, lpxB, 피브로넥틴, 피브리노겐, 푸코실트랜스퍼라제, lic, lgt, pgm, tolC, rol, ChoP, 포스포릴콜린, waaF, PGL-Tb1. LPS 생합성에 관련된 추정 폴리펩티드를 암호화하는 클라미디아 트라코마티스 게놈내 ORF의 목록은 전술되어 있다.

III형 및 기타 분비 생성물

III형 분비로 그람 음성 박테리아가 진핵 숙주 세포의 시토졸내로 병원성 단백질을 분비 및 주사할 수 있게 된다(Hueck, C.J., 1998. Type III protein Secretion Systems in Bacterial Pathogens of Animals and Plants. In Microbiology and Molecualr Biology Reviews. 62:379-433). 이들 분비 인자는 종종 진핵 세포의 시그널 형질도입 인자와 유사하여, 박테리아가 숙주 세포 기능을 재설정하게 할 수 있다(Lee, C.A., 1997. Type III secretion systems: machines to deliver bacterial proteins into eukaryotic cell? Trends Microbiol. 5:148-156.) 정상 세포 기능을 변조시키기 위해서, 세포질 구성성분으로서 숙주 시토졸에 주사된 클라미디아 병원성 인자는 주조직적합성 복합체(MHC 클래스 I)의 관계하에 처리되고 존재한다. 따라서, 이들 병원성 단백질은 MHC 클래스 I 항원을 나타내며, 세포 면역성에 중요한 역할을 한다. 백신 성분으로서 작용할 수 있는 분비형의 III형이 아닌 생성물도 이 세트에 포함된다.

ORF Blastp 결과의 문헌 조사로 P 평가치가 e^-10보다 큰 클라미디아 뉴모니아 단백질 분비와 관련된 일부 유전자 생성물을 확인하였다. 하기 주요 용어가 표면 편재되거나 분비된 단백질을 확인하기 위해서 문헌 조사에 사용되었다. Yop, Lcr, Ypk, Exo, Pcr, Pop, Ipa, Vir, Ssp, Spt, Esp, Tir, Hrp, Mxi, 헤모리신, 독소, IgA 프로테아제, 시토리신, tox, hap, 분비된 및 Mip.

상기 키워드 조사 기준에 부합하지 않지만, 조사 기준에 부합하는 클라미디아 뉴모니아에서 상동성이 있는 클라미디아 트라코마티스 ORF도 본발명에 포함된다. 클라미디아 뉴모니아 게놈(1997년 11월 21일에 출원한 프랑스 특허 출원 FR 97-14673)을 전술한 조사 기준을 사용하여 분석하고 다수의 ORF를 확인하였다. 이들 클라미디아 뉴모니아 ORF를 Blastp를 사용하여 클라미디아 트라코마티스에 대해 시험하였다. 클라미디아 뉴모니아 상동체에 대한 Blastp P 값이 e^-10보다 작은 클라미디아 트라코마티스 ORF는 전술한 기준을 이용하여 확인하였는데, 이도 본 발명에 포함된다. 추정 분비 단백질을 암호화하는 클라미디아 트라코마티스내 ORF 목록은 명세서에 제시되어 있다.

클라미디아 트라코마티스 RGD 인식 서열

수용체로서 작용하는 인테그린과 함께 Arg-Gly-Asp(RGD) 부작 부위를 포함하는 단백질은 세포 유착에 대한 주요 인식 시스템을 구성한다. RGD 서열은 다수의 유착 세포외 매트릭스, 혈액 및 세포 표면 단백질의 세포 부작 부위이며, 기지의 인테그린의 거의 절반이 유착 단백질 리간드내 이 서열을 인식한다. 여러 RGD 함유 미생물 단백질, 예컨대 아데노바이러스의 펜톤 단백질, 콕삭키 바이러스, 구제역 바이러스 및 보데텔라 퍼터시스(Bordetella pertusis)의 69 kDa 표면 단백질인 페트락틴 등이 있는데, 이들은 미생물이 세포 표면상에서 인테그린에 결합하여 세포내로 유입되는 리간드로서 작용한다. 다음은 미생물 유착에서 RGD의 중요성을 지지하는 증거이다.

a) 아데노바이러스 펜톤 염기 단백질은 세포 라운딩 활성을 가지며, 펜톤이 이.콜리에서 발현되는 경우 세포 라운딩을 유발하고 세포가 단백질로 피복된 폴리스티렌 벽에 부착되었다. 돌연변이 분석 결과 이들 특성은 모두 RGD 서열을 필요로 한다는 것을 알 수 있다. RGD 서열내 아미노산 치환된 바이러스 돌연변이는 HeLa S3 세포에 휠씬 덜 부착되고, 바이러스 번식을 지연시켰다(Bai, M., Harfe, B 및 Freimuth, P. 1993. Mutations That Alter an RGD Sequence in the Adenovirus Type 2 Penton Base Protein Abolish Its Cell-Rounding Activity and Delay Virus Reprodution in Flat Cells. J. Virol. 67:5198-5205).

b) 콕삭키 바이러스 A9의 GMK 세포에 대한 부착 및 유입은 캡시드 단백질 VP1내 RGD 모티프에 좌우된다. VP1은 α_γβ₃ 인테그린을 결합시키는 것을 확인되었는데, 이것이 비트로넥틴 수용체이다(Roivainen, M., Piirainen, L., Hovi, T., Virtanen I., Riikonen, T., Heino, J., and Hyypia, T. 1994. Entry of Coxackievirus A9 into Host Cells: Specific Interactions with a_γb₃ Integrin, the Vitronection Receptor Virology, 203:357-65)

c) 백일해로 인한 기침 과정에서, 보데텔라 퍼터시스는 호흡 상피 세포에서 기포상 대식세포 및 기타 백혈구와 상호작용한다. 전체 박테리아에 2개의 단백질, 즉 섬질의 적혈구응집소(FHA) 및 백일해 독소가 부착한다. FHA는 2 부류의 분자, 즉 갈락토스를 함유하는 당접합체 및 인테그린 CR3과 대식세포상에 상호작용한다. CR3 및 FHA간의 상호작용은 FHA내 위치 1097-1099에서 RGD 서열의 인식을 포함한다(Relman, D., Tuomanen, E., Falkow, S., Golenbock, D.T., Saukkonen, K., and Wright, S.D. "Recognition of a Bacerial Adhesin by an Integrin: Macrophage CR3 Binds Filamentous Hemaggutinin of Bordetella Pertussis." Cell, 61:1375-1382(1990)).

d) 보데텔라 퍼터시스의 69 kDa 외막 단백질인 퍼택틴(pertactin)은 중국산 햄스터 난소 세포(CHO)의 부착을 촉진시키는 것으로 확인되었다. 이 부착은 CHO 세포상의 인트그린이 퍼택틴내 RGD 서열을 인식함으로써 매개되고, 퍼택틴에 존재하는 펩티드에 대해 상동성이 있는 합성 RGD를 함유하는 펩티드가 부착을 억제한다 (Leininger, E., Roberts, M., Kenimer, J.G., Charles, I.G., Fairweather N., Novotny, P., and Brennan, M.J. 1991. Pertactin an Arg-Gly-Asp containing Bordetella pertussis surface protein that promotes adherence of mammalian cells Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 88:345-349).

e) RGD 서열은 구제역 바이러스(FMDV)의 VP1 단백질에서 보존성이 크다. 새끼 햄스터 신장 세포(BHK)에 대한 FMDV의 부착은 RGD 서열을 통해 VP1 단백질이 매개하는 것으로 확인되었다. VP1의 RGD 서열에 대한 항체는 BHK 세포에 대한 바이러스의 부착을 차단하였다(Fox, G., Parry, N.R., Barnett, P.V., McGinn, B., Rowland, D.J., and Brown, F. 1989. The Cell Attachment Site on Foot-and-Mouth Disease Virus Includes the Amino Acid Sequence RGD(Arginine-Glycine-Aspartic Acid) J.Gen.Virol., 70:625-637).

박테리아 부착은 인테그린과 박테리아 어드헤신 RGD 서열의 상호작용을 근간으로 하며, 박테리아 어드헤신은 진핵세포의 세포외 매트릭스 단백질의 다중 결합 부위 특성을 가질 수 있음이 입증되었다. RGD 인식은 진핵 세포내로 유입될 때 미생물이 사용할 수 있는 중요한 기작 중 하나이다.

클라미디아 트라코마티스 게놈의 완전한 추론 단백질 서열은 RGD 서열의 존재에 대해 조사되었다. 1 이상의 RGD를 갖는 ORF는 총 54개였다. 모든 RGD 함유 단백질이 세포 부착을 매개하는 것은 아니다. RGD 서열 바로 뒤에 프롤린을 갖는 RGD 함유 펩티드는 세포 부착 분석에서 불활성임을 확인하였다(Pierschbacher & Ruoslahti, 1987. Inluence of stererochemistry of the sequence Arg-Gly-Asp-Xaa on binding specificity in cell adhesion. J.Biol.Chem. 262:17294-98). RGD와 RGD 서열 바로 인접한 아미노산으로서 프롤린을 보유하는 ORF는 목록에서 제외하였다. 또한, RGD 서열은 단백질의 표면에서 이용할 수 없거나, 또는 인테그린 결합에 적합하지 않은 상황하에서 존재할 수 있다. 모든 RGD 함유 단백질이 세포 부착에 관련된 것은 아니기 때문에, 일부 다른 기준을 사용하여 RGD 함유 단백질의 목록을 개선하는데 사용하였다. RGD 인식 서열(들)과 함께 폴리펩티드를 암호화하는 클라미디아 트라코마티스 게놈내 ORF 목록은 명세서에 제시되어 있다.

클라미디아 뉴모니아 이외의 ORF

클라미디아 트라코마티스 ORF는 Blastp를 사용하여 클라미디아 뉴모니아 게놈내 ORF와 비교하였다(1997년 11월 21일에 출원한 프랑스 특허 출원 FR 97-14673). 클라미디아 뉴모니아 ORF에 대한 Blastp P 값이 e^-10보다 크지 않은(즉, >e^-10) 임의의 클라미디아 트라코마티스 ORF가 본 섹션에 포함된다. 클라미디아 뉴모니아에서는 발견되지 않는 클라미디아 트라코마티스 게놈내 ORF의 목록은 전술되어 있다.

세포벽 고착 표면 ORF

여러 표면 단백질은 보존된 LPXTG 모티프를 통해 그람 양성 박테리아의 세포벽에 고착된다(Schneewind, O., Fowler, A., and Faull, K.F. 1995. Structure of the Cell Wall Anchor of Surface Proteins in Staphylococcus aureus . Science 268:103-106). 클라미디아 트라코마티스 ORF 조사는 모티프 LPXTG를 사용하여 수행하였다. 세포벽에 고착되는 폴리펩티드를 암호화하는 클라미디아 트라코마티스 게놈은 명세서에 개시되어 있다.

ECACC 기탁

클라미디아 트라코마티스 시료는 영국 윌트셔 에스피4 0제이쥐 샐리스버리 소재의 유럽 세포배양 수집소(ECACC)에 기탁하여, 임시 수탁 번호 98112618을 할당받았다. 세포를 증식, 수거 및 정제하고, DNA를 전술한 바와 같이 제조하였다. 염색체의 특정 단편을 회수하기 위해서, 표적화된 PCR 반응을 수행할 수 있다. 그 증폭 생성물은 당업계에 공지된 표준 절차에 따라 서열 분석하고, 임의의 적절한 벡터내로 클로닝할 수 있다.

또한, 클라미디아 트라코마티스 게놈을 포함하는 클론의 푸울을 ECACC에 1998년 11월 26일에 기탁하여, 임시 수탁 번호 98112617을 할당받았다. 클론의 각 푸울은 일련의 클론을 포함하고 있다. 이 일련의 클론을 함께 취하면, 염색체 전체를 포함하고, 여분이 10개가 약간 넘는다. 시료내 클론의 총수는 13,572개이다.

표 4는 당업계에 공지된 표준 절차에 따라 각각의 ORF 2-1197을 증폭시키는데 사용되는 올리고뉴클레오티드를 나열하고 있다. 이들 올리고뉴클레오티드는 서열번호 1198~5981로서 나열되어 있다. 각각의 ORF에 대해 다음의 것들이 나열되어 있다: ORF의 개시부의 상류 2,000 bp에 위치한 하나의 전방 프라이머; ORF의 개시부의 200 bp의 상류에 위치한 하나의 전방 프라이머; ORF의 말단에 2,000 bp 하류에 위치한 하나의 역방 프라이머(상보 가닥 상의 ORF의 말단부의 2,000 bp 상류); 및 ORF의 말단에 200 bp 하류의 하나의 역방 프라이머(상보 가닥 상의 ORF의 말단부의 200 bp 상류). 프라이머에 대한 상응하는 서열번호는 표 4에 나타냈는데, Fp는 기부 전방 프라이머; Fd는 말단 전방 프라이머; Bp는 기부 역방 프라이머; 및 Bd는 말단 역방 프라이머이다. 서열번호 1의 뉴클레오티드 서열 상의 이들 프라이머의 5' 말단의 위치는 표 5에 나타낸다.

암호 염색체 영역의 목록 및 이들 영역과 서열 뱅크 사이의 상동성

ORF	개시	종결	상동성	ID	종	평가치	I%
ORF2	501	208	추정
ORF3	3276	505	추정 98 kDa 외막 단백질 영역	U72499	클라미디아 시타시	379	37
ORF4	5068	3242	지질 A 이다당류 신서타제(lpxB)	U32786	헤모필러스 인플루엔자	285	40
ORF5	6400	5126	폴리(A) 폴리머라제	AE000123	에스케리챠 콜리	552	46
ORF6	7977	6619	D-알라닌 퍼미아제(dagA)	U32770	헤모필러스 인플루엔자	265	36
ORF7	8582	8082	시그널펩티다제 II	X78084	스타필로코커스 카르노서스	174	36
ORF8	8995	8591	YteA	AF008220	바실러스 서브틸리스	157	43
ORF9	9440	8979	ORF 168	D28752	시네코코커스속	318	42
ORF10	9828	10430	미지	Z80108	마이코박테리움 튜버큘로시스	324	46
ORF11	10367	11254	가상 단백질 (SP:P39587)	U67605	메타노코커스 자나스키이	152	38
ORF12	11245	11916	rRNa 메틸라제	D90913	시네코시스티스속	209	40
ORF13	12068	13324	가상	U32691	헤모필러스 인플루엔자	367	45
ORF14	13532	14413	중성 아미노산 트랜스포터 B0	U75284	오릭토라거스 큐니큘러스	410	39
ORF15	14807	15019	디히드로리포아미드 아세틸트랜스퍼라제	L38646	사카로폴리스포라 에티트라에아	324	47
ORF16	14932	15969	분지쇄 알파-케토산 데히드로게나제 E2	M97391	바실러스 서브틸리스	577	44
ORF17	15995	16501	ORF_0328	U18997	에스케리챠 콜리	223	44
ORF18	16467	16138	추정
ORF19	18190	17417	추정 외막 단백질	U80956	보렐리아 버그도페리	86	36
ORF20	20521	18437	ORF-2	D11024	쉬겔라 플렉스네리	642	37
ORF21	22202	20814	dnaK 유사 단백질(AA 1-660)	X52175	클라미디아 트라코마티스	2214	99

ORF	개시	종결	상동성	ID	종	평가치	I%
ORF22	22602	22153	ORF, 82 kDa 단백질	L22180	클라미디아 트라코마티스	558	89
ORF23	22804	22478	열충격 단백질	M62819	클라미디아 트라코마티스	503	89
ORF24	23183	22824	GrpE 유사 단백질	L25105	클라미디아 트라코마티스	580	98
ORF25	23394	23110	GrpE 유사 단백질	L25105	클라미디아 트라코마티스	373	87
ORF26	24569	23394	바실러스 서브틸리스 및 클로스트리듐 아세토부틸리컴의 추정 열충격 단백질에 대한 상동성을 보유; ORFA; 추정	L25105	클라미디아 트라코마티스	1999	99
ORF27	26383	24641	아미노아실-tRNA 신서타제	L25105	클라미디아 트라코마티스	3044	99
ORF28	26640	27710	ORF; 추정	L25105	클라미디아 트라코마티스	1298	99
ORF29	28780	27725	추정
ORF30	29957	28740	가상 단백질	D64004	시네코시스티스속	786	46
ORF31	30721	30032	추정
ORF32	31281	30520	추정
ORF33	31436	31780	추정	L46591	바르토넬라 바실리포미스	126	45
ORF34	33356	31800	추정
ORF35	33901	33314	추정
ORF36	34116	35027	Yer156cp	U18917	사카로마이세스 세레비쟈	175	32
ORF37	34988	35359	F21C3.3	Z71261	쎄노라브디티스 엘레간스	245	44
ORF38	35167	35919	추정
ORF39	35923	36996	추정
ORF40	37810	37013	추정

ORF	개시	종결	상동성	ID	종	평가치	I%
ORF41	38207	39085	DAPH 신타제-코리스메이트 뮤타제	AF008220	바실러스 서브틸리스	529	48
ORF42	39151	39927	아르기닌 결합 단백질	X67753	에스케리챠 콜리	192	44
ORF43	39923	40756	추정
ORF44	40760	42007	가상 단백질 MTCY154.05c	Z98209	마이코박테리움 튜버큘로시스	663	43
ORF45	42175	43116	포스포글루코이소머라제 유사 단백질	L40822	클라미디아 트라코마티스	681	95
ORF46	42999	43802	포스포글루코이소머라제 유사 단백질	L40822	클라미디아 트라코마티스	959	91
ORF47	44211	45227	NADP-말레이트 데히드로게나제	L40958	플라베리아 비덴티스	755	42
ORF48	46072	45275	추정
ORF49	46340	45975	추정
ORF50	46895	46506	추정
ORF51	47955	46882	막 단백질(arcD)	M33223	슈도모나스 에어루지노사	892	47
ORF52	48585	48178	추정
ORF53	50072	48630	추정
ORF54	50710	50099	추정
ORF55	52439	50925	데히드로퀴네이트 데히드라타제/샤이키메이트 데히드로게나제	L32794	니코티아나 타바쿰	142	36
ORF56	53484	52348	3-데히드로퀴네이트 신타제	D90911	시네코시스티스속	462	39
ORF57	54536	53466	코리스메이트 신타제	X67516	시네코시스티스속	801	56
ORF58	55086	54595	샤이키메이트 키나제 II	M13045	에스케리챠 콜리	154	38
ORF59	56350	55031	5-에놀피루빌샤이키메이트 3-포스페이트 신타제	U67500	메타노코커스 자나스키이	355	37
ORF60	55659	56084	추정
ORF61	56847	58235	추정
ORF62	58423	59181	디히드로피콜리네이트 리덕타제	U47107	슈도모나스 시린지 pv. 타바시	350	40
ORF63	59185	60195	아스파테이트-세미알데히드 데히드로게나제	U67476	메타노코커스 자나스키이	590	44

ORF	개시	종결	상동성	ID	종	평가치	I%
ORF64	60188	61483	아스파토키나제 III	U00006	에스케리챠 콜리	312	41
ORF65	61496	62353	디히드로디피콜리네이트 신서타제(dapA)	AE000609	헬리코박터 필로리	345	42
ORF66	62500	63141	추정
ORF67	63396	63982	가상 단백질	Y14084	바실러스 서브틸리스	148	42
ORF68	64628	64071	추정
ORF69	64285	64656	추정
ORF70	64944	64609	추정
ORF71	65347	67269	미지	D26185	바실러스 서브틸리스	733	44
ORF72	67656	68873	추정
ORF73	68877	69233	KsgA	Z94752	마이코박테리움 튜버큘로시스	156	38
ORF74	69212	69721	고레벨 카스가마이신 내성	D26185	바실러스 서브틸리스	306	43
ORF75	69958	70455	폴리펩티드 데포밀라제	Y10305	칼로트릭스 PCC7601	272	43
ORF76	70701	71006	단백질 전좌 단백질, 저온(secG)	U32727	헤모필러스 인플루엔자	90	32
ORF77	73191	71086	추정
ORF78	74900	73497	추정
ORF79	75463	74876	미확인된 이.콜리 단백질과 상동성 있음	M96343	바실러스 서브틸리스	283	34
ORF80	77124	75502	o530; 이 530aa ORF는 약 640 aa 단백질 YHES_HAEIN SW: P44808의 525 잔기와 동일한(14개 갭) 33 pct임	AE000184	에스케리챠 콜리	1447	42
ORF81	77000	77299	추정
ORF82	78095	77145	인테그라제-레콤비나제 단백질(xerC)	U32750	헤모필러스 인플루엔자	495	38
ORF83	79065	78154	가상 단백질	D64001	시네코시스티스속	400	40
ORF84	81971	79878	LON 프로테아제 상동체	U88087	아라비돕시스 탈리아나	1927	48
ORF85	82639	83271	추정

ORF	개시	종결	상동성	ID	종	평가치
ORF86	83792	84850	DnaJ	U58360	살모넬라 티피뮤리엄	822	42
ORF87	84876	86921	추정
ORF88	88650	87313	추정
ORF89	87440	87805	추정
ORF90	88400	88747	추정
ORF91	88717	89265	추정
ORF92	89355	89732	Hpr 단백질	X12832	바실러스 서브틸리스	128	32
ORF93	89735	91447	PTS 효소 I	U12340	바실러스 스테아로서모필러스	671	34
ORF94	91749	91435	ORF107	X17014	바실러스 서브틸리스	120	35
ORF95	92392	91745	추정
ORF96	93138	92344	dnaZX 유사 추정 DNA 폴리머라제 III	X06803	바실러스 서브틸리스	542	53
ORF97	94134	93361	엑시뉴클레아제 ABC 서브유닛 A(uvrA)	AE000583	헬리코박터 필로리	326	36
ORF98	94637	94071	엑시뉴클레아제 ABC 서브유닛 A(uvrA)	AE000583	헬리코박터 필로리	487	40
ORF99	98299	94628	UvrA	D49911	서머스 서모필러스	2090	44
ORF100	98715	98113	엑시뉴클레아제 ABC 서브유닛 A(uvrA)	AE000583	헬리코박터 필로리	319	42
ORF101	100228	98741	피루베이트 키나제	U83196	클라미디아 트라코마티스	2411	97
ORF102	101347	100337	가상 단백질	D90903	시네코시스티스속	494	37
ORF103	102210	101323	YqiE	D84432	바실러스 서브틸리스	471	49
ORF104	102485	102210	추정
ORF105	104315	102726	엑소뉴클레아제 VII, 대형 서브유닛(xseA)	U32723	헤모필러스 인플루엔자	634	51
ORF106	105075	104254	트리오스 포스페이트 이소머라제	L29475	바실러스 서브틸리스	558	48
ORF107	105259	105894	포스포리보실안트라닐레이트 이소머라제	U18969	아라비돕시스 탈리아나	300	38
ORF108	107429	108460	추정

ORF	개시	종결	상동성	ID	종	평가치	I%
ORF109	108665	108955	추정
ORF110	109459	109013	추정
ORF111	110366	109704	추정
ORF112	111330	112520	신장인자 Tu	L22216	클라미디아 트라코마티스	2007	100
ORF113	112915	113463	전사 종결방지 단백질(nusG)	U32754	헤모필러스 인플루엔자	313	37
ORF114	113566	113994	리보좀 단백질 L11	D13303	바실러스 서브틸리스	443	59
ORF115	114020	114604	리보좀 단백질 L1	Z11839	서모토가 마리티마	528	54
ORF116	114720	115253	리보좀 단백질 L10	Z11839	서모토가 마리티마	143	38
ORF117	115362	115676	rpl12(AA1-128)	X53178	시네코시스티스 PCC6803	254	62
ORF118	116022	119795	DNA유도 RNA 폴리머라제 베타쇄	X64172	스타필로코커스 아우레우스	2675	61
ORF119	119823	124010	DNA유도 RNA 폴리머라제 베타'쇄(rpoC)	U32733	헤모필러스 인플루엔자	3486	50
ORF120	124065	124988	트랜스알도라제	L19437	호모 사피엔스	677	50
ORF121	124873	125106	트랜스알도라제	U67611	호모 사피엔스	121	44
ORF122	126261	125536	추정
ORF123	126328	126930	추정
ORF124	127138	127785	추정
ORF125	127924	129714	소포 H+-ATPase 서브유닛의 모든 이성체형	U22077	갈러스 갈러스	1062	45
ORF126	129720	131033	막 ATPase	X79516	할로페락스 볼카니이	790	48
ORF127	131018	131629	추정
ORF128	131834	133156	Na+-ATPase 서브유닛 I	D17462	엔테로코커스 히라에	188	34
ORF129	133075	133584	v-형 Na-ATPase	X76913	엔테로코커스 히라에	110	38
ORF130	133625	133999	v-형 Na-ATPase	X76913	엔테로코커스 히라에	89	32
ORF131	133861	134508	추정
ORF132	134638	137454	발릴-tRNA 신서타제	D64006	시네코시스티스속	1763	51

ORF	개시	종결	상동성	ID	종	평가치	I%
ORF133	137442	140276	PknD	Z95209	마이코박테리움 튜버큘로시스	452	44
ORF134	140733	140335	추정
ORF135	141799	141077	포르포빌리노겐 데아미나제	U22968	예르시니아 페스티스	282	38
ORF136	143240	141780	미지	D26185	바실러스 서브틸리스	1113	53
ORF137	143829	143128	ORF3	D64116	바실러스 서브틸리스	356	39
ORF138	143923	144393	추정
ORF139	144548	146326	미지	Z47210	스트렙토코커스 뉴모니아	741	44
ORF140	146413	147078	초과산화망간 디스뮤타제 전구체	D12984	쎄노라브디티스 엘레간스	625	56
ORF141	147140	148075	아세틸-CoA 카르복실라제 베타 서브유닛(accD)	AE000604	헬리코박터 필로리	704	52
ORF142	148115	148549	Dut	Z96072	마이코박테리움 튜버큘로시스	277	53
ORF143	148524	149027	효소 IIANtr	U18997	에스케리챠 콜리	168	44
ORF144	149000	149305	추정
ORF145	149187	149708	효소 IIANtr	U18997	에스케리챠 콜리	169	43
ORF146	149712	150911	추정
ORF147	152044	151004	추정
ORF148	152664	151999	추정
ORF149	152900	153352	가상	U32702	헤모필러스 인플루엔자	292	47
ORF150	153389	153997	purB 5'영역내 가상 단백질	AE000213	에스케리챠 콜리	555	49
ORF151	155276	153984	C1pC 아데노신 트리포스파타제	U02604	바실러스 서브틸리스	986	45
ORF152	156544	155231	C1pC 아데노신 트리포스파타제	U02604	바실러스 서브틸리스	1535	53
ORF153	156806	157525	추정
ORF154	157489	158955	미지	Y08559	바실러스 서브틸리스	99	39
ORF155	159104	159961	추정
ORF156	159916	161220	추정

ORF	개시	종결	상동성	ID	종	평가치	I%
ORF157	161183	161593	글리신 절단 단백질 상동체	U12980	사카로마이세스 세레비쟈	175	35
ORF158	162354	161623	Na+-전좌 NADH-퀴논 리덕타제의 미확인 단백질	D49364	비브리오 알기노리티커스	524	51
ORF159	163013	162363	NADH:유비퀴논 옥시도리덕타제	Z37111	비브리오 알기노리티커스	543	55
ORF160	163941	162994	NADH:유비퀴논 옥시도리덕타제(GP: Z37111_4)	U32702	헤모필러스 인플루엔자	287	54
ORF161	165505	164474	NADH:유비퀴논 옥시도리덕타제 서브유닛 B	Z37111	비브리오 알기노리티커스	449	45
ORF162	166686	166093	H.필로리 예측 암호 영역 HP1542	AE000652	헬리코박터 필로리	111	33
ORF163	168171	166729	pot. ORF 446 (aa 1-446)	X02369	바실러스 서브틸리스	722	42
ORF164	169249	168848	추정
ORF165	169586	170431	가상 단백질	D90906	시네코시스티스속	462	48
ORF166	170780	171334	추정
ORF167	171333	172376	페니실린 결합 단백질 2	M26645	나이제리아 플라베센스	210	47
ORF168	172309	172722	페니실린 결합 단백질 2	M26645	나이제리아 플라베센스	176	44
ORF169	173048	174496	murE 유전자 산물	Z15056	바실러스 서브틸리스	789	43
ORF170	174399	174968	N-아세틸뮤라밀-L-알라닌 아미다제(amiA)	AE000589	헬리코박터 필로리	177	41
ORF171	175267	175710	통합 숙주 인자 베타 서브유닛	L35259	슈도모나스 에어루지노사	110	38
ORF172	175714	177009	추정
ORF173	177423	178115	카르복시트랜스퍼라제 알파 서브유닛	U59236	시네코코커스 PCC7942	558	50
ORF174	178084	180021	ATP 의존 전좌인자 상동체(msbA)	U32691	헤모필러스 인플루엔자	453	41
ORF175	180704	180048	추정

ORF	개시		종결	상동성	ID	종	평가치	I%
ORF176	181398		180631	H.필로리 예측 암호 영역 HP0152	AE000536	헬리코박터 필로리	256	34
ORF177	182594		181398	DNA 폴리머라제 III, 알파쇄(SP: P47277)에 대한 유사성을 포함	AF007270	아리비돕시스 탈리아나	173	50
ORF178	182895	183656		추정 Ptc1 단백질	Y13937	바실러스 서브틸리스	371	53
ORF179	183665	184786		NifS2	AF008220	바실러스 서브틸리스	452	43
ORF180	186007	184796		[스위스프로트 승인번호 P37908]과 유사	D90888	에스케리챠 콜리	93	30
ORF181	186848	186000		가상	U32728	헤모필러스 인플루엔자	154	35
ORF182	187270	186749		추정
ORF183	187426	187809		베타-락타마제용 조절 단백질	D90902	시네코시스티스속	96	36
ORF184	189481	188798		추정
ORF185	189693	190352		프로지단백질 디아실글리세릴 트랜스퍼라제	AJ000977	로도박터 스페로이즈	99	38
ORF186	190235	190510		추정
ORF187	190785	191786		추정
ORF188	191790	192464		추정
ORF189	192392	193183		60 kDa 내막 단백질	AE000645	헬리코박터 필로리	373	40
ORF190	193254	194630		DnaA	D89066	스타필로코커스 아우레우스	545	43
ORF191	195046	194690		추정
ORF192	195184	197031		글리코겐 포스포릴라제 B	U47025	호모 사피엔스	1758	56
ORF193	197018	197635		글리코겐 포스포릴라제(AA 1-790)	X16931	에스케리챠 콜리	580	53
ORF194	197762	198208		미지	X86470	사카로마이세스 세레비쟈	148	42
ORF195	198963	197668		F23B12.5	Z77659	쎄노라브디티스 엘레간스	795	50

ORF	개시	종결	상동성	ID	종	평가치	I%
ORF196	199957	198962	피루베이트 데히드로게나제 E1 베타 서브유닛	U09137	아라비돕시스 탈리아나	856	48
ORF197	200327	199941	피루베이트 데히드로게나제 E1 성분, 알파 서브유닛	U38804	포르피라 퍼퍼리아	170	31
ORF198	200685	200266	피루베이트 데히드로게나제 복합체 E1 알파 서브유닛	U81808	티오바실러스 페로옥시단스	302	60
ORF199	200962	200585	TPP-의존 아세토인 데히드로게나제 알파 서브유닛	L31844	클로스트리듐 매그넘	127	43
ORF200	201169	202377	추정
ORF201	203441	202380	UDP-3-O-[3-히드록시미리스토일]글루코사민 N-아실트랜스퍼라제	U70214	에스케리챠 콜리	577	38
ORF202	203998	203471	추정
ORF203	206449	204059	OMP1 전구체	U51683	브루셀라 아보터스	83	31
ORF204	207425	206811	재조합 단백질	D90916	시네코시스티스속	334	40
ORF205	207506	208528	베타-케토아실-아실 담체 단백질 신타제 III	M77744	에스케리챠 콜리	706	50
ORF206	208545	209471	말로닐-CoA: 아실 담체 단백질 트랜스아실라제	U59433	바실러스 서브틸리스	522	48
ORF207	209471	210214	3-케토아실-아실 담체 단백질 리덕타제	U59433	바실러스 서브틸리스	616	51
ORF208	210586	210816	아실 담체 단백질(acpP)	U32701	헤모필러스 인플루엔자	220	57
ORF209	211332	210883	단백질 키나제 II형 조절 서브유닛(EC 2.7.1.37)	J02934	래터스 노르베지커스	150	31
ORF210	212978	211374	추정
ORF211	214134	212875	미지	AF017105	클라미디아 시타시	852	63
ORF212	214710	214168	봉입체 막 단백질 C	AF017105	클라미디아 시타시	231	43
ORF213	215143	214754	봉입체 막 단백질 B	AF017105	클라미디아 시타시	181	47
ORF214	216705	215236	나트륨 의존성 수송인자	AF017105	클라미디아 시타시	1341	70
ORF215	217917	216892	아미노산 수송인자	AF017105	클라미디아 시타시	1027	60
ORF216	217088	217441	추정
ORF217	218364	218702	추정
ORF218	218695	219009	추정
ORF219	219179	219748	추정
ORF220	219891	220430	추정

ORF221	220499	221074	추정
ORF222	221137	221541	추정
ORF223	221601	222092	추정
ORF224	222472	223290	추정
ORF225	223423	223818	LAGLI-DADG 엔도뉴클레아제	U57090	클라미디아 트라코마티스	619	99
ORF226	224278	225171	YgfU	D84432	바실러스 서브틸리스	530	46
ORF227	225749	225174	페닐아크릴산 데카르복실라제	U67467	메타노코커스 자나스키이	334	52
ORF228	225334	225549	Ydr537cp	U43834	사카로마이세스 세레비쟈	96	42
ORF229	226654	225749	4-히드록시벤조에이트 옥타프레닐트랜스퍼라제	U61168	바실러스 퍼머스	321	36
ORF230	227299	226769	추정
ORF231	227646	227161	정지상 생존 단백질(surE)	AE000602	헬리코박터 필로리	274	48
ORF232	228457	227750	f311; 이 311 aa ORF는 약 488 aa 단백질 YACA_BACSU SW: P37563의 186개 잔기와 동일한(13개 갭) 22개 pct임; D21139의 pyu1	AE000232	에스케리챠 콜리	246	36
ORF233	230001	228607	GadC	AF005098	락토코커스 락티스	740	35
ORF234	231074	230151	f374; 이 374aa ORF는 약 512aa 단백질 FLIC_SALMU SW: P06177의 102개 잔기와 동일한(9개 갭) 30개 pct임	AE000299	에스케리챠 콜리	985	65
ORF235	231348	233006	추정
ORF236	233059	233829	orf2	D88555	메타노박테리움 서모오토트로피컴	351	62
ORF237	233801	234265	가상 단백질	D90906	시네코시스티스속	151	37
ORF238	234282	234854	ORF_0211	U28377	에스케리챠 콜리	105	54
ORF239	236300	235227	글루타메이트 1-세미알데히드 2,1 아미노뮤타제	X82072	슈도모나스 에어루지노사	650	52
ORF240	236314	238209	로이신 tRNA 신서타제	AF008220	바실러스 서브틸리스	1836	61

ORF241	238164	238769	로이신 tRNA 신서타제	AF008220	바실러스 서브틸리스	410	46
ORF242	238769	240061	3-데옥시-D-만노-2-옥튤로손산(Kdo) 트랜스퍼라제	Z22659	클라미디아 트라코마티스	2240	100
ORF243	242022	240313	피로포스페이트-의존 포스포프럭토키나제 베타 서브유닛	Z32850	리시너스 콤뮤니스	1021	43
ORF244	242846	241941	추정
ORF245	244480	242798	피로포스페이트-의존 포스포프럭토키나제 베타 서브유닛	Z32850	리시너스 콤뮤니스	1017	42
ORF246	245897	244479	YflS	D86417	바실러스 서브틸리스	951	42
ORF247	246877	245924	추정
ORF248	247731	246985	ATP 결합 단백질	L18760	락토코커스 락티스	442	47
ORF249	248585	247743	포자형성 단백질	M57689	바실러스 서브틸리스	532	38
ORF250	249420	248569	포자형성 단백질	M57689	바실러스 서브틸리스	601	38
ORF251	250383	249766	포자형성 단백질	M57689	바실러스 서브틸리스	464	47
ORF252	251186	250545	올리고펩티드 퍼미아제 상동체 AII	AF000366	보렐리아 버그도르페리	119	31
ORF253	252111	251095	포자형성 단백질	M57689	바실러스 서브틸리스	317		36
ORF254	253088	252066	P.헤모리티카 o-시알로당단백질 엔도펩티다제; P36175(660) 경막	D88802	바실러스 서브틸리스	601		46
ORF255	255153	256718	Mg2 + 수송인자	D90905	시네코시스티스속	103		35
ORF256	256762	257844	tRNA 구아닌 트랜스글리코실라제	L33777	자이모모나스 모빌리스	482		44
ORF257	257911	258690	추정
ORF258	258780	259187	추정
ORF259	259193	261604	DNA 자이라제의 서브유닛 B	Y07916	살로넬라 피티뮤리엄	1925		58
ORF260	261622	264129	DNA 자이라제	L47978	에어로모나스 살모니시다	1963		45
ORF261	264125	264742	미지	D26185	바실러스 서브틸리스	307		37
ORF262	264741	265628	복제 단백질(dnaX)	U32802	헤모필러스 인플루엔자	162		35
ORF263	266416	265631	글루코스-6-P-데히드로게나제의 추정 아이소자임; 헤테로시스트 성장에서 성장 조절되는 유전자	U14553	아나베나속	218		47
ORF264	266938	266426	글루코스 6-포스페이트 데히드로게나제	U83195	클라미디아 트라코마티스	914		99
ORF265	267961	266942	글루코스 6-포스페이트 데히드로게나제	U83195	클라미디아 트라코마티스	1770		99

ORF266	268320	268066	ORF3	U15192	클라미디아 트라코마티스	403	100
ORF267	268510	268205	ORF3	U15192	클라미디아 트라코마티스	320	91
ORF268	270116	268500	CTP 신서타제	U15192	클라미디아 트라코마티스	2828	100
ORF269	270892	270095	CMP-2-케토-3-데옥시옥튤로손산 신서타제	U15192	클라미디아 트라코마티스	1313	100
ORF270	271191	271613	추정
ORF271	272219	272932	나이트레이트 수송인자	X61625	시네코코커스속	300	34
ORF272	272884	273588	추정
ORF273	274816	273596	추정
ORF274	274821	275666	추정
ORF275	277689	276103	ORF_f535	U28377	에스케리챠 콜리	396	38
ORF276	278268	278816	추정	M15826
ORF277	279771	279013	트립토판 신타제 알파 서브유닛	M91661	슈도모나스 에어루지노사	357	37
ORF278	280777	279767	트립토판 신서타제	L26582	코프리너스 씨네리우스	1042	62
ORF279	281603	281295	트립토판 리프레서		엔테로박터 에어로게네스	151	35
ORF280	282104	281787	추정
ORF281	284335	282794	추정
ORF282	284460	284795	추정
ORF283	284817	285674	추정
ORF284	285637	286137	추정
ORF285	286357	286677	추정
ORF286	286681	287898		가상 단백질		U88070	클라미디아 시타시	99	35
ORF287	288127	289227		comE ORF1		D64002	시네코시스티스속	90	46
ORF288	289744	290679		가상 단백질		U88070	클라미디아 시타시	246	36
ORF289	290828	291535		추정
ORF290	291514	292230		엔도뉴클레아제		U09868	에스케리챠 콜리	160	37
ORF291	292326	293048		추정
ORF292	293330	294853		추정
ORF293	295684	295010		글루타민 수송 ATP-결합 단백질 Q		U67524	메타노코커스 자나스키이	407	38
ORF294	296336	295692		H.인플루엔자 예측 암호 영역 HI1555		U32830	헤모필러스 인플루엔자	134	37
ORF295	297238	296243		추정

ORF296	297791	298735	추정
ORF297	298905	300458	S.프라디아의 추정 옥시게나제와 유사	U73857	에스케리챠 콜리	82	40
ORF298	302152	300527	추정
ORF299	304917	302071	추정
ORF300	306157	304973	DNA 리가제	M74792	서머스 아쿠아티커스 서모필러스	745	41
ORF301	306494	306111	DNA 리가제(EC 6.5.1.2)(폴리데옥시리보뉴클레오티드 신타제(NAD+))	D90870	에스케리챠 콜리	197	40
ORF302	306963	306436	마이코플라즈마 뉴모니아, DNA 리가제; 이.콜리에서 유래한 스위스프로트 승인번호 P15042와 유사	AE000047	마이코플라스마 뉴모니아	292	37
ORF303	308773	306977	미지	Z84395	마이코박테리움 튜버큘로시스	316	52
ORF304	309881	309276	추정
ORF305	310720	309872	추정
ORF306	311570	310716	추정
ORF307	312451	311972	프리단백질 트랜스로카제 SecA 서브유닛	D90832	에스케리챠 콜리	123	86
ORF308	313435	314364	포자형성 단백질	M57689	바실러스 서브틸리스	202	37
ORF309	314340	314738	추정
ORF310	315526	314741	orfX 유전자 산물	X58778	클렙시엘라 뉴모니아	169	45
ORF311	316507	315665	사카로마이세스 세레비쟈 SUA5 단백질과 유사	Z38002	바실러스 서브틸리스	147	41
ORF312	317284	316529	세린 에스테라제[스피룰리나 플라텐시스, C1, 펩티드, 207aa]	S70419	스피룰리나 플라텐시스	167	58
ORF313	317592	317338	추정
ORF314	318470	317499	추정
ORF315	317599	317874	추정
ORF316	318947	318477	추정
ORF317	319342	320142	ORF2	L35036	클라미디아 시타시	802	60
ORF318	320544	321497	추정
ORF319	321485	321937	추정
ORF320	321901	322362	추정

ORF321	322301	323140	추정
ORF322	323144	324913	추정
ORF323	325621	324977	YqiZ		D84432		바실러스 서브틸리스	430	43
ORF324	326268	325621	통합막 단백질 상동체		U97348		락토바실러스 퍼멘텀	343	44
ORF325	326469	327203	아데닐레이트 키나제		AB000111		시네코코커스속	371	46
ORF326	327281	328150	추정
ORF327	328605	328204	RpsI		Z95389		마이코박테리움 튜버큘로시스	315	55
ORF328	329066	328734	50S 리보좀 서브유닛 단백질 L13		U18997		에스케리챠 콜리	269	60
ORF329	329663	329292	YqhX		D84432		바실러스 서브틸리스	297	56
ORF330	330666	329608	비오틴 카르복실라제		L14862		아나베나속	1089	58
ORF331	331161	330670	YqhW		D84432		바실러스 서브틸리스	208	52
ORF332	331731	331177	신장인자 P		D64001		시네코코커스속	297	33
ORF333	332404	331721	추정 CfxE 단백질		Y13937		바실러스 서브틸리스	483	55
ORF334	332779	333021	추정
ORF335	333005	333589	추정
ORF336	334357	333806	추정
ORF337	334089	334361	추정
ORF338	335142	334729	추정
ORF339	335195	335602	추정
ORF340	335673	335194	추정
ORF341	336334	335903	추정
ORF342	337378	336338	추정
ORF343	339947	337347	ATP-의존 프로테아제 결합 서브유닛		M29364		에스케리챠 콜리	2005	53
ORF344	340507	341847	Pz-펩티다제		D88209		바실러스 라이케니포미스	508	39
ORF345	341783	342022	B군 올리고펩티다제 PepB		U49821		스트렙토코커스 아가락티아	140	48
ORF346	342249	342470	hypA 단백질		M31739		클라미디아 트라코마티스	361	99
ORF347	342597	343370	열충격 단백질		L12004		클라미디아 트라코마티스	1271	99
ORF348	343361	344032	hypB 단백질		M31739		클라미디아 트라코마티스	1051	100
ORF349	343956	344225	hypB 단백질		M31739		클라미디아 트라코마티스	344	100
ORF350	344357	345142	샤페로닌 상동체 hypB의 orf 3'[클라미디아 시타시, 피진 균주 P-1041, 부분 펩티드 , 98aa]		S40172		클라미디아 시타시	344	63

ORF351	345934		345161	o247; 이 247 aa ORf는 약 160aa 단백질 YPH7_CHRVI SW P45371의 117개 잔기와 동일한(0개 갭) 51개 pct임	AE000174	에스케리챠 콜리	387	41
ORF352	347102		346080	mutY 상동체	U63329	호모 사피엔스	492	46
ORF353	347113		347940	rne-rpmF 유전자간 영역의 가상 36.0 kD 단백질	AE000209	에스케리챠 콜리	397	44
ORF354	350164	348146		추정
ORF355	350423		351283	에노일-아실 담체 단백질 리덕타제[브라시카 나퍼스, 펩티드, 385aa]	S60064	브라시카 나퍼스	909	64
ORF356	352207		351314	가상 단백질	D90914	시네코시스티스속	113	42
ORF357	352727		352245	추정
ORF358	353709		353305	기능 미지, 이.콜리 및 마이코플라즈마 뉴모니아와 유사 산물	AB001488	바실러스 서브틸리스	213	40
ORF359	354218		353670	NADPH 티오레독신 리덕타제	Z23108	아라비돕시스 탈리아나	577	60
ORF360	354721		354140	티오레독신 리덕타제(NADPH)	D45049	뉴로스포라 크라사	417	60
ORF361	354966		356672	30S 리보좀 단백질 S1	D90729	에스케리챠 콜리	1305	44
ORF362	356700		357377	NusA	U74759	클라미디아 트라코마티스	948	100
ORF363	357326		358093	NusA	U74759	클라미디아 트라코마티스	1216	100
ORF364	358035		360743		U74759	클라미디아 트라코마티스	3311	98
ORF365	360753		361121	ORF6 유전자 산물	Z18631	바실러스 서브틸리스	116	32
ORF366	361162		361884	tRNA 슈도유리딘 55 신타제	D90917	시네코시스티스속	362	42
ORF367	361826		362746	단백질 X	M35367	슈도모나스 플루오레센스	192	49
ORF368	363859		362816	pth 3' 영역의 가상 GTP-결합 단백질	AE000219	에스케리챠 콜리	978	52
ORF369	364116		365195	cds1 유전자 산물	U88070	클라미디아 시타시	1631	88
ORF370	365198		365587	cds2 유전자 산물	U88070	클라미디아 시타시	516	93
ORF371	365479		367320	cds2 유전자 산물	U88070	클라미디아 시타시	2817	87
ORF372	367341		368603	copN 유전자 산물	U88070	클라미디아 시타시	585	37
ORF373	368644		369081	scc1 유전자 산물	U88070	클라미디아 시타시	528	67
ORF374	369088		370251	명확 세포주 비발견	U88070	클라미디아 시타시	1362	62
ORF375	370769		371086	리보좀 단백질 L2B(rpL28)	U32776	헤모필러스 인플루엔자	182	46

ORF376	371203	372816	가상 단백질	U88070	클라미디아 시타시	1926	68
ORF377	373119	373529	가상 단백질	U88070	클라미디아 시타시	286	49
ORF378	373614	374204	가상 단백질	U88070	클라미디아 시타시	379	48
ORF379	374736	374224	추정
ORF380	376391	374703	추정
ORF381	377062	376748	97개 아미노산 길이의 폴리펩티드에 상응	L40838	클라미디아 트라코마티스	490	98
ORF382	377853	378737	메틸렌테트라히드로폴레이트 데히드로게나제	D64000	시네코시스티스속	678	51
ORF383	378626	379048	추정
ORF384	379017	379403	가상	U32702	헤모필러스 인플루엔자	137	45
ORF385	380009	379641	소형 단백질	D90914	시네코시스티스속	216	51
ORF386	380187	381470	DNA 폴리머라제 III 베타-서브유닛(dnaN)	U32780	헤모필러스 인플루엔자	76	39
ORF387	381473	382567	재조합 단백질	D26185	바실러스 서브틸리스	477	35
ORF388	382704	383702	추정
ORF389	383945	383655	가상	D70214	에스케리챠 콜리	134	35
ORF390	385217	393949	추정
ORF391	385507	385178	보존된 가상의 분비된 단백질	AE000606		헬리코박터 필로리	185	45
ORF392	386845	385706	가상 단백질	D64000		시네코시스티스속	686	41
ORF393	386127	386627	추정
ORF394	387372	386872	ORF1; 추정	M26130		스트렙토코커스 파라생기스	150	35
ORF395	387823	387338	ytgD	AF008220		바실러스 서브틸리스	168	42
ORF396	388250	387816	TroR	U55214		트레포네마 팔리듐	134	40
ORF397	389169	388237	299개 아미노산의 추정 단백질	U30821		시아노포라 파라독사	164	31
ORF398	389955	389173	TroB	U55214		트레포네마 팔리듐	592	51
ORF399	390988	389945	YtgA	AF008220		바실러스 서브틸리스	282	30
ORF400	391514	391810	추정
ORF401	392410	393996	아데닌 뉴클레오티드 트랜스로카제	Z49227		아라비돕시스 탈리아나	1295	56
ORF402	394170	395354	lepA 유전자 산물	X91655		바실러스 서브틸리스	1235	60
ORF403	395309	395992	GTP-결합막 단백질(lepA)	AE000552		헬리코박터 필로리	543	54
ORF404	396538	396059	포스포글루코네이트 데히드로게나제	U30255		호모 사피엔스	411	55
ORF405	397507	396542	6-포스포글루코네이트 데히드로게나제	AB006102		캔디다 알비칸스	908	51
ORF406	398753	397401	티로실-tRNA 신서타제	M13148		바실러스 칼도테낙스	844	45
ORF407	399688	398909	whiG-Stv 유전자 산물	X68709		스트렙토버티실리엄 그리세오카르네움	463	41
ORF408	400167	399778	FLHA 유전자 산물	X63698		바실러스 서브틸리스	134	35
ORF409	401224	400034	flbF	M73782		카울로박터 크레센터스	355	39
ORF410	401776	402021	페레독신 IV	M59855		로도박터 캡슐라터스	98	54

ORF411	402126	403220	추정
ORF412	403348	405180	GcpE	D90908	시네코시스티스속	995	49
ORF413	403788	403276	추정
ORF414	405165	405920	YfiH	U50134	에스케리챠 콜리	166	43
ORF415	407049	405955	디히드로리포아미드 트랜스숙시닐라제(odhB; EC 2.3.1.61)	M27141	바실러스 서브틸리스	833	61
ORF416	409773	407056	알파-케토글루타레이트 데히드로게나제	U41762	로도박터 캡슐라터스	1537	50
ORF417	410532	411416	YgeR	D84432	바실러스 서브틸리스	496	44
ORF418	411707	413410	추정
ORF419	413433	412606	추정
ORF420	413404	413952	추정
ORF421	413841	415112	추정
ORF422	414379	413978	추정
ORF423	416664	415177	추정
ORF424	417456	416740	미지	Z94752	마이코박테리움 튜버큘로시스	172	36
ORF425	418053	417721	추정
ORF426	418603	418031	추정
ORF427	419531	418647	Hc2 핵단백질	L10193	클라미디아 트라코마티스	1661	92
ORF428	420190	419672	[카프] 유전자 산물	M86605	클라미디아 트라코마티스	612	96
ORF429	421171	420245	아미노펩티다제	D17450	마이코플라즈마 살비바륨	269	41
ORF430	421988	421518	추정	L39923	마이코박테리움 레프라	165	36
ORF431	422486	423043	추정
ORF432	423226	425079	글리코겐 오페론 단백질 GlgX	D90908	시네코시스티스속	1229	55
ORF433	426054	425146	추정
ORF434	426985	426245	홀리데이 연결부 특이 DNA 헬리카제	D83138	슈도모나스 에어루지노사	633	53
ORF435	427248	427817	데옥시시티딘 트리포스페이트 데아미나제(dcd)	AE000554	헬리코박터 필로리	612	63
ORF436	429560	429886	추정
ORF437	430360	429857	비오틴 아포-단백질 리가제	U27182	사카로마이세스 세레비쟈	173	38
ORF438	430637	430323	추정
ORF439	430933	431787	추정
ORF440	431658	431987	추정
ORF441	432232	434475	엑소뉴클레아제 V 알파-서브유닛	U29581	에스케리챠 콜리	289	53
ORF442	436308	434620	메티오닐-tRNA 신서타제	AB004537	스키조사카로마이세스 폼베	817	54
ORF443	436574	436272	추정
ORF444	437685	436567	RNAseH II	AF005098	락토코커스 락티스	395	47
ORF445	438262	437894	리보좀 단백질 L19	X72627	시네코시스티스속	287	47

ORF446	439227	438285	tRNA(구아닌-N1)-메틸트랜스퍼라제(trmD)	U32705	헤모필러스 인플루엔자	374	56
ORF447	439339	438986	tRNA(구아닌-N1)-메틸트랜스퍼라제(trmD)	U32705	헤모필러스 인플루엔자	199	57
ORF448	439705	439358	리보좀 단백질 S16(rpS16)	U32705	헤모필러스 인플루엔자	168	39
ORF449	441042	439699	신호 인지 입자 단백질	AE000347	에스케리챠 콜리	865	40
ORF450	441911	441042	이.콜리 PRFA2 단백질과 유사한 산물	Z49782	바실러스 서브틸리스	314	37
ORF451	442593	441898	폴리펩티드쇄 유리 인자 1(prfA)	U32830	헤모필러스 인플루엔자	708	62
ORF452	444505	446388	리더 펩티다제 I	D90904	시네코시스티스속	268	44
ORF453	448068	446452	이소로이실-tRNA 신서타제	U04953	호모 사피엔스	704	49
ORF454	449575	447932	이소로이실-tRNA 신서타제	U04953	호모 사피엔스	1687	55
ORF455	450546	451076	추정
ORF456	451623	451144	추정
ORF457	452593	451517	추정
ORF458	453195	452632	추정
ORF459	453567	454868	이.콜리 PhoH 단백질과 유사한 산물	Z97025	바실러스 서브틸리스	820	50
ORF460	455430	454972	CydB	Z95554	마이코박테리움 튜버큘로시스	105	31
ORF461	456047	455367	시아나이드 불감성 말단 옥시다제	Y10528	슈도모나스 에어루지노사	388	38
ORF462	457384	456047	시아나이드 불감성 말단 옥시다제	Y10528	슈도모나스 에어루지노사	537	52
ORF463	457659	458450	YbbP	AB002150	바실러스 서브틸리스	324	42
ORF464	458508	459632	추정
ORF465	459839	461203	HtrB 단백질	X61000	에스케리챠 콜리	77	31
ORF466	461624	461196	미지	U87792	바실러스 서브틸리스	114	38
ORF467	461887	462621	가상 단백질	Z75208	바실러스 서브틸리스	148	51
ORF468	463758	462895	추정
ORF469	464048	464629	추정
ORF470	464721	465848	추정
ORF471	467420	466113	PETl12	D90913	시네코시스티스속	892	48
ORF472	468891	467419	아미다제	U49269	모락셀라 카타랄리스	1051	46
ORF473	469280	468906	추정
ORF474	469349	469675	추정
ORF475	471226	469826	추정
ORF476	471624	471106	추정
ORF477	471954	473267	추정 98kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	173	33
ORF478	473252	473695	POMP90A 전구체	U65942	클라미디아 시타시	175	39
ORF479	473982	474527	추정 98kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	193	38
ORF480	475198	474602	추정

ORF481	476527	475613	POMP91A	U65942	클라미디아 시타시	100	38
ORF482	478640	476517	추정 98kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	537	40
ORF483	479084	478665	추정 98kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	234	35
ORF484	479723	479088	추정 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	313	40
ORF485	480012	479668	추정
ORF486	481466	479895	추정 98kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	391	38
ORF487	481732	481496	추정
ORF488	481864	483429	POMP90A 전구체	U65942	클라미디아 시타시	114	40
ORF489	483402	484964	추정 98kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	77	34
ORF490	484898	487864	추정 98kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	506	39
ORF491	485725	485222	추정
ORF492	488204	489247	추정
ORF493	488571	488233	추정
ORF494	489440	490456	추정
ORF495	492765	490507	분지화 효소	M31544	시네코코커스 PCC6301	1624	57
ORF496	492357	492893	추정
ORF497	493744	492737	추정
ORF498	493875	494675	YqkM	D84432	바실러스 서브틸리스	230	44
ORF499	494573	494869	xprB	N54884	에스케리챠 콜리	245	48
ORF500	494835	495365	추정
ORF501	495174	494872	추정
ORF502	495687	496634	추정
ORF503	496295	497176	추정
ORF504	497703	498515	추정
ORF505	498280	499239	추정
ORF506	499215	500732	추정
ORF507	501710	500790	페니실린 내성 단백질(lytB)	U32781	헤모필러스 인플루엔자	702	50
ORF508	502863	501808	추정
ORF509	503675	502692	추정
ORF510	505002	503722	가상 단백질	Z96072	마이코박테리움 튜버큘로시스	102	42
ORF511	505739	506986	pth-prs 유전자간 영역의 가상 단백질	AE000219	에스케리챠 콜리	740	44
ORF512	506999	507439	추정
ORF513	508404	507649	푸마레이트 히드라타제	AF013216	믹소코커스 크산투스	611	54
ORF514	508291	508590	추정
ORF515	508915	508478	푸마라제	D64000	시네코시스티스속	386	57

ORF516	509600	510691	티아민-억제된 단백질(nmt1)	U32720	헤모필러스 인플루엔자	82	31
ORF517	511039	511527	추정
ORF518	511547	512185	가상 단백질(SP:P46851)	U67608	메타노코커스 자나스키이	208	39
ORF519	512382	513092	메티오닌 아미노 펩티다제	M15106	에스케리챠 콜리	384	48
ORF520	514287	513055	추정
ORF521	514789	515244	추정
ORF522	514994	515269	추정
ORF523	515553	515804	추정
ORF524	515808	516422	추정
ORF525	516476	517171	추정
ORF526	517927	517400	orf150 유전자 산물	X95938	포르피로모나스 깅기발리스	340	51
ORF527	518096	518380	30S 리보좀 단백질 S15	D90901	시네코시스티스속	245	52
ORF528	518403	518822	폴리리보뉴클레오티드 포스포릴라제	AF010578	피섬 사티범	306	49
ORF529	518923	519516	폴리리보뉴클레오티드 포스포릴라제	U52048	스피나시아 올레라세아	387	47
ORF530	519577	520497	폴리뉴클레오티드 포스포릴라제	U18997	에스케리챠 콜리	860	54
ORF531	521986	520718	ATP-결합 단백질	U01376	에스케리챠 콜리	970	49
ORF532	522131	521886	세포분열 단백질(ftsH)	U32812	헤모필러스 인플루엔자	314	78
ORF533	523495	522143	추정
ORF534	524591	523623	ORF327 유전자 산물	U38894	포르피라 퍼퍼리아	148	44
ORF535	524652	525746	추정
ORF536	525731	526078	추정
ORF537	525939	526400	추정
ORF538	526301	526735	추정
ORF539	528323	526851	추정
ORF540	528861	528292	추정
ORF541	529723	529142	페닐알라닐-tRNA 신서타제 알파 서브유닛	X53057	바실러스 서브틸리스	476	52
ORF542	530166	529624	페닐알라닐-tRNA 신서타제 베타 서브유닛	Z75208	바실러스 서브틸리스	164	40
ORF543	530543	530223	리보좀 단백질 L20(AA 1-119)	X16188	바실러스 스테아로서모필러스	230	47
ORF544	531378	530737	미지	Z85982	마이코박테리움 튜버큘로시스	452	50
ORF545	532370	533272	UDP-N-아세틸레놀피루빌글루코사민 리덕타제	U86147	시네코코커스 PCC7942	488	43

ORF546	533849	533244	YtqB	AF0082220	바실러스 서브틸리스	273	38
ORF547	534672	533944	가상 단백질 MTCY08D5.03c	Z92669	마이코박테리움 튜버큘로시스	170	35
ORF548	535915	534878	리보뉴클레오티드 디포스페이트 리덕타제, 베타 서브유닛(nrdB)	AE000553	헬리코박터 필로리	397	33
ORF549	539153	535956	리보뉴클레오티드 디스포스페이트 리덕타제, 1 알파 서브유닛(nrdA)	AE000581	헬리코박터 필로리	1447	51
ORF550	539731	540519	포스파티딜세린 신타제(pssA)	AE000614	헬리코박터 필로리	226	49
ORF551	540523	540969	추정
ORF552	540906	541805	udp 3' 영역 전구체(o475)의 가상의 54.7 kD 단백질	AE000459	에스케리챠 콜리	82	39
ORF553	543255	541825	Ydr430cp; CAI: 0.15	U33007	사카로마이세스 세레비쟈	130	48
ORF554	544133	543222	추정
ORF555	544565	544179	hypA 유전자 산물	X86493	클로스트리듐 퍼프린젠스	221	46
ORF556	544762	544487	orf1 유전자 산물	X70951	사카로마이세스 세레비쟈	153	38
ORF557	546423	544951	세린 프로테아제(htrA)	AE000610	헬리코박터 필로리	981	46
ORF558	547480	546584	숙시닐 조효소 A 신서타제 알파 서브유닛	U23408	딕티오스텔륨 디스코이데움	869	63
ORF559	546789	547382	추정
ORF560	547901	547476	추정 숙시닐-CoA 신서타제 베타쇄	AJ000975	바실러스 서브틸리스	388	55
ORF561	548634	547900	숙시네이트-CoA 리가제(ADP-형성)	X54073	서머스 아쿠아티커스 플라버스	498	46
ORF562	548692	549459	세포분열 단백질(ftsY)	AE000588	헬리코박터 필로리	330	46
ORF563	550385	549663	추정
ORF564	551611	550421	티로신 특이 수송 단백질(티로신 퍼미아제)	D90832	에스케리챠 콜리	508	40
ORF565	553041	551797	티로신 특이 수송 단백질(tyrP)	U32730	헤모필러스 인플루엔자	353	36
ORF566	554946	553096	L-글루타민: D-프럭토스-6-P 아미도트랜스퍼라제 전구체	U17352	서머스 아쿠아티커스 서모필러스	1324	45
ORF567	556300	554927	가상	U32824	헤모필러스 인플루엔자	1009	51
ORF568	556524	556904	추정
ORF569	558126	557314	추정
ORF570	557810	558235	추정

ORF571	559215	558310	추정
ORF572	561349	559196	POMP91A	U65942	클라미디아 시타시	245	39
ORF573	562931	561150	추정 98kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	130	38
ORF574	564083	563121	추정 PlsX 단백질	Y13937	바실러스 서브틸리스	519	45
ORF575	563593	563943	추정
ORF576	565379	566953	ORF_f495; ECMRED의 orfF, 제2 개시부를 사용	U18997	에스케리챠 콜리	874	39
ORF577	567079	567966	글리세롤-3-포스페이트 아실트랜스퍼라제	M80571	커커미스 사티버스	594	45
ORF578	568021	570399	인슐린-감소 효소	M58465	드로소필라 멜라노가스터	334	42
ORF579	571269	572021	추정
ORF580	572519	572755	추정
ORF581	573519	572731	미지	Z94752	마이코박테리움 튜버큘로시스	203	35
ORF582	572879	573427	추정
ORF583	574160	573669	추정 열충격 단백질 ORF; 추정	M62820	클라미디아 트라코마티스	315	83
ORF584	574426	574184	리보좀 단백질 S18 상동체; 추정	M62820	클라미디아 트라코마티스	384	99
ORF585	574781	574446	리보좀 단백질 S6(rps6)	AE000630	헬리코박터 필로리	176	39
ORF586	575243	574923	펩티딜-tRNA 히드롤라제	U31570	클라미디아 트라코마티스	358	78
ORF587	575458	575057	펩티딜-tRNA 히드롤라제	U31570	클라미디아 트라코마티스	393	81
ORF588	575849	575469	부분 ctc 유전자 산물(AA1-186)	X16518	바실러스 서브틸리스	94	37
ORF589	576545	578023	글리코겐(전분) 신타제	D90899	시네코시스티스속	695	48
ORF590	578673	578017	포스파티딜글리세로포스페이트 신타제	U87792	바실러스 서브틸리스	243	48
ORF591	579012	582104	글리실-tRNA 신서타제	U20547	클라미디아 트라코마티스	5054	99
ORF592	582697	582206	추정
ORF593	583122	582811	추정
ORF594	583514	583182	추정
ORF595	583869	583438	추정
ORF596	584435	583827	dnaG	AB001896	스타필로코커스 아우레우스	298	41
ORF597	584967	584299	DNA 프리마제	U13165	리스테리아 모노시토제네스	339	41
ORF598	585297	585016	추정
ORF599	585240	586610	DNA 부정합 복구 단백질	D90909	시네코시스티스속	673	42
ORF600	586484	587758	DNA 부정합 복구 단백질	U71154	아퀴펙스 피로필러스	845	50

ORF601	587786	589408	엑시뉴클레아제 ABC 서브유닛 C(uvrC)	U32691	헤모필러스 인플루엔자	719	46
ORF602	589198	589578	엑시뉴클레아제 ABC 서브유닛 C	U29587	로도박터 스페로이즈	156	42
ORF603	590061	589630	추정
ORF604	590739	591272	추정
ORF605	592406	592765	이.콜리 rnpA에 상동성임	X62539	바실러스 서브틸리스	117	34
ORF606	593145	592849	추정
ORF607	593900	593121	추정
ORF608	594138	595637	cys-tRNA 신서타제(cysS)	U32693	헤모필러스 인플루엔자	991	49
ORF609	596122	595640	리실-tRNA 신서타제	D90906	시네코시스티스속	375	53
ORF610	596864	596154	리신-tRNA 리가제	X70708	서머스 아쿠아티커스 서모필러스	571	52
ORF611	597731	597282	추정
ORF612	598524	600809	추정 PriA 단백질	Y13937	바실러스 서브틸리스	1097	38
ORF613	601876	600734	L-알라닌-피멜릴 CoA 리가제	U51868	바실러스 서브틸리스	242	42
ORF614	603523	601910	2-아실글리세로포스포에탄올아민 아실트랜스퍼라제/아실 담체 단백질 신서타제	L14681	에스케리챠 콜리	388	42
ORF615	603794	603531	추정
ORF616	604413	603757	추정
ORF617	604549	605610	3'(2'),5-디포스포뉴클레오시드 3'(2') 포스포히드롤라제	U33283	오리자 사티바	254	45
ORF618	606619	605582	로이신 데히드로게나제	X79068	서모액티노마이세스 인터미디어스	638	49
ORF619	606843	607493	무기 피로포스파타제	X57545	아라비돕시스 탈리아나	291	37
ORF620	609068	608031	베타-케토아실-ACP 신타제	L13242	리시너스 콤뮤니스	1069	57
ORF621	609652	609296	HI0034 상동체	U82598	에스케리챠 콜리	196	35
ORF622	611860	610109	추정
ORF623	611812	612927	보존된 가상 단백질	AB000579	헬리코박터 필로리	780	41
ORF624	613597	612938	trna 델타(2)-이소펜테닐피로포스페이트 트랜스퍼라제	Z98209	마이코박테리움 튜버큘로시스	244	37
ORF625	613952	613692	델타2-이소펜테닐피로포스페이트 tRNA 트랜스퍼라제	Z11831	에스케리챠 콜리	134	54

ORF626	614315	615244	추정
ORF627	615396	615683	미지	Z74024	마이코박테리움 튜버큘로시스	93	47
ORF628	617711	615864	D-알라닌: D-알라닌 리가제	U39788	엔테로코커스 히라에	555	38
ORF629	618313	617510	UDP-N-아세틸뮤라메이트-알라닌 리가제(murC)	U32794	헤모필러스 인플루엔자	448	47
ORF630	619338	618361	트랜스퍼라제, 펩티도글리칸 합성(murG)	U32793	헤모필러스 인플루엔자	380	39
ORF631	620416	619247	spoVE 유전자 생성물(AA1-366)	X51419	바실러스 서브틸리스	538	37
ORF632	619863	620261	추정
ORF633	621184	620420	가상 단백질	Y14079	바실러스 서브틸리스	313	44
ORF634	621690	621154	murD 유전자 산물(AA 1-438)	X51584	에스케리챠 콜리	221	43
ORF635	622399	621674	MurD	Z95388	마이코박테리움 튜버큘로시스	228	41
ORF636	623466	622414	ORF-Y(AA 1-360)	X51584	에스케리챠 콜리	543	45
ORF637	624178	623570	가능한 UDP-N-아세틸뮤라모일알라닐-D-글루타밀-2,6-디아미노리가제(EC 6.3.2.15)	AB001488	바실러스 서브틸리스	103	43
ORF638	624918	624073	UDP-N-아세틸뮤라모일알라닐-D-글루타밀-2,6-디아미노피멜레이트--D-알라닐-D-알라닌 리가제	X62437	시네코시스티스속	243	33
ORF639	625346	626665	샤페로닌 60	U56021	서모언에어로박터 브로키이	136	31
ORF640	626514	626900	추정
ORF641	626954	627853	추정
ORF642	627822	628124	추정
ORF643	628715	628146	신장 인자 P	U14003	에스케리챠 콜리	467	55
ORF644	628932	629801	AMP 뉴클레오시다제(EC 3.2.2.4)	D90837	에스케리챠 콜리	278	47
ORF645	630406	629804	트랜스케톨라제	Z73234	바실러스 서브틸리스	361	46
ORF646	630960	630298	트랜스케톨라제	Z73234	바실러스 서브틸리스	460	47
ORF647	631799	630915	트랜스케톨라제 1(TK 1)(tktA)	U32783	헤모필러스 인플루엔자	756	47
ORF648	637488	638084	알라닐-tRNA 신서타제	X59956	리조븀 레규미노사룸	436	56
ORF649	638036	640207	알라닐-tRNA 신서타제	X95571	티오바실러스 페로옥시단스	1121	39
ORF650	640221	643472	전사-복구 결합 인자(trcF) (mfd)	U32805	헤모필러스 인플루엔자	1426	46

ORF651	640627	640220	추정
ORF652	643485	644495	유로포르피리노겐 데카르복실라제	M97208	바실러스 서브틸리스	416	40
ORF653	644471	645430	추정 산소 의존 코프로포르피리노겐 III 옥시다제	U06779	살모넬라 티피뮤리엄	638	43
ORF654	645394	645840	산소 무관성 코프로포르피리노겐 III 옥시다제	D90912	시네코시스티스속	283	42
ORF655	645840	647111	hemY	M97208	바실러스 서브틸리스	133	38
ORF656	649676	647109	포스포단백질	L25078	클라미디아 트라코마티스	2043	99
ORF657	649970	650344	Hc1	M60902	클라미디아 트라코마티스	603	100
ORF658	650418	651722	pCTHom1 유전자 산물	M94254	클라미디아 트라코마티스	1735	100
ORF659	651686	652171	추정
ORF660	652516	652908	페놀히드록실라제 성분	U32702	헤모필러스 인플루엔자	263	41
ORF661	652799	653593	페놀히드록실라제 성분	U32702	헤모필러스 인플루엔자	456	51
ORF662	659884	661851	YtpT	AF008220	바실러스 서브틸리스	709	52
ORF663	661740	662282	spoIIIEB 단백질	M17445	바실러스 서브틸리스	330	43
ORF664	662286	663074	YycJ	D78193	바실러스 서브틸리스	405	38
ORF665	662951	663730	C41G7.4	Z81048	쎄노라브디티스 엘레간스	200	36
ORF666	664212	663745	가상 단백질 MTCY180. 08	Z97193	마이코박테리움 튜버큘로시스	194	38
ORF667	665619	664255	D-알라닌 글리신 퍼미아제(dagA)	AE000603	헬리코박터 필로리	205	34
ORF668	666083	665727	추정
ORF669	666423	665782	추정
ORF670	666831	668117	추정
ORF671	668121	668375	추정
ORF672	668470	668174	리보플라빈 신타제 베타쇄(ribE)	U32810	헤모필러스 인플루엔자	192	40
ORF673	669533	668616	GTP 시클로히드롤라제 II/3,4-디히드록시-2-부타논-4-포스페이트 신타제	AJ000053	아라비돕시스 탈리아나	800	51
ORF674	669892	669485	무명의 단백질 산물	A38767	사카로마이세스 세레비쟈	288	49
ORF675	670780	669998	ribG 유전자 산물	L09228	바실러스 서브틸리스	191	42

ORF676	671241	670732	리보플라빈 특이 데아미나제	U27202	액티노바실러스 플류로뉴모니아	314	51
ORF677	671182	672447	세릴-tRNA 신서타제	X91007	할로아큘라 마리스모르튜이	736	49
ORF678	672692	673231	추정
ORF679	673204	674562	ATPase	L28104	트랜스포존 Tn5422	565	41
ORF680	674612	675232	미지	Z74025	마이코박테리움 튜버큘로시스	340	43
ORF681	675327	675463	봉형 결정 단백질	M22857	에스케리챠 콜리	442	37
ORF682	677027	676476	비오틴 [아세틸-CoA 카르복실라제] 리가제	L02354	파라코커스 데니트리피칸스	169	49
ORF683	678422	677700	ORFX13	L09228	바실러스 서브틸리스	426	43
ORF684	678717	679508	2,3-비스포스포글리세레이트	M23068	호모 사피엔스	494	47
ORF685	679342	680502	[Fe-S] 집합체(nifS)의 합성	AE000542	헬리코박터 필로리	150	33
ORF686	680579	681280	NifU	AF001780	시아노세쎄 PCC 8801	101	31
ORF687	681539	682558	추정
ORF688	682554	683087	추정
ORF689	683164	684465	ORF 4	M72718	바실러스 서브틸리스	708	36
ORF690	684774	684418	추정
ORF691	684839	686203	AgX-1 항원[인간, 불임 환자, 고환, 펩티드, 505aa]	S73498	호모 사피엔스	338	37
ORF692	686197	687204	L-글리세롤 3-포스페이트 데히드로게나제	U00039	에스케리챠 콜리	577	38
ORF693	667341	688360	추정
ORF694	688432	688193	추정
ORF695	689616	688432	추정
ORF696	689960	689631	추정
ORF697	690487	689846	추정
ORF698	690717	690463	추정
ORF699	691871	690672	추정
ORF700	693837	692041	포스포에놀피루베이트 카르복시키나제	M59372	네오칼리마스틱스 프론탈리스	1818	59
ORF701	694934	693837	MreB 단백질	M96343	바실러스 서브틸리스	961	56
ORF702	697263	694942	SNF	X98455	바실러스 세레우스	1073	50
ORF703	698084	697170	추정
ORF704	698392	697979	추정
ORF705	698792	700117	유발 인자(tig)	AE000591	헬리코박터 필로리	84	34
ORF706	700269	700895	프로테오좀 주 서브유닛	AF013216	믹소코커스 크산투스	615	59
ORF707	700912	702165	ATP-의존 프로테아제 ATPase 서브유닛	L18867	에스케리챠 콜리	1183	55
ORF708	702183	703412	폴리(A) 폴리머라제	L47709	바실러스 서브틸리스	362	38
ORF709	703522	705000	가상 단백질	D90912	시네코시스티스속	809	41
ORF710	705011	705604	추정

ORF711	706159	705704	프리단백질 트랜스로카제 서브유닛	AF022186	시아니듐 칼다륨	165	44
ORF712	706521	706138	secA	X99401	바실러스 퍼머스	155	42
ORF713	708103	706496	SecA	U66081	마이코박테리움 스메그마티스	1044	58
ORF714	708398	708078	cp-SecA; 엽록체 SecA 상동체	U71123	제아 메이즈	258	69
ORF715	708510	708248	SecA	U21192	스트렙토마이세스 리비단스	179	42
ORF716	710278	708872	추정
ORF717	711164	710262	포스파티딜세린 데카르복실라제	U72715	클라미디아 트라코마티스	1548	99
ORF718	711432	712763	이.콜리 50K에 상동성임	X62539	바실러스 서브틸리스	713	54
ORF719	712767	713438	자외선 N-글리코실라제/AP 리아제	U22181	마이크로코커스 류테오스	273	45
ORF720	714232	713651	추정
ORF721	714632	714120	추정
ORF722	715592	714834	추정
ORF723	715854	715558	추정
ORF724	716937	715921	추정
ORF725	718357	717149	3-포스포글리세레이트 키나제	U83197	클라미디아 트라코마티스	2049	100
ORF726	718500	718862	추정
ORF727	719797	718499	포스페이트 퍼미아제(YBR296C)	U32834	헤모필러스 인플루엔자	997	42
ORF728	720273	719782	추정
ORF729	720452	720144	H.인플루엔자 예측 암호 영역 HI1603	U32834	헤모필러스 인플루엔자	164	37
ORF730	720613	721575	dciAD	X56678	바실러스 서브틸리스	722	41
ORF731	721559	722356	was dppE	U00039	에스케리챠 콜리	477	44
ORF732	723248	722397	염색체 분배 단백질 ParB	U87804	카울로박터 크레센투스	388	50
ORF733	724598	723378	NifS 단백질	D90811	에스케리챠 콜리	805	39
ORF734	725763	724576	가상 단백질	D64004	시네코시스티스속	154	41
ORF735	726519	725767	다중약제 내성 단백질 1(P-당단백질 1)	D90811	에스케리챠 콜리	607	54
ORF736	726819	726538	ABC 수송인자 서브유닛	D64004	시네코시스티스속	266	58
ORF737	727493	726753	ABC 수송인자 서브유닛	D64004	시네코시스티스속	854	71
ORF738	727984	727469	ABC 수송인자 서브유닛	D64004	시네코시스티스속	531	55
ORF739	728778	728329	추정
ORF740	729346	728759	항비루스 단백질	L36940	사카로마이세스 세레비쟈	115	33

ORF741	732639	729442	페니실린 결합 단백질 2(pbp2)	U32688	헤모필러스 인플루엔자	208	43
ORF742	733246	734427	주 외막 단백질 전구체	M14738	클라미디아 트라코마티스	2045	99
ORF743	734814	735659	리보좀 단백질 S2	U60196	클라미디아 트라코마티스	1269	76
ORF744	735644	736504	신장 인자 Ts	U60196	클라미디아 트라코마티스	1278	90
ORF745	736520	737254	UMP 키나제	U60196	클라미디아 트라코마티스	1153	94
ORF746	737254	737787	리보좀 유리 인자	U60196	클라미디아 트라코마티스	706	92
ORF747	737942	738679	추정
ORF748	738838	739740	ORF3; 추정 39kDa 단백질	U40604	리스테리아 모노시토게네스	116	31
ORF749	742057	740060	XcpQ	X68594	슈도모나스 에어루지노사	453	37
ORF750	742869	742045	추정
ORF751	743378	742824	추정
ORF752	744298	743306	미지	Z80233	마이코박테리움 튜버큘로시스	137	40
ORF753	744714	744430	추정	N69228	카울로박터 크레센투스	117	38
ORF754	744985	744611	추정
ORF755	745557	744958	추정
ORF756	746412	745561	추정
ORF757	746772	746416	추정
ORF758	748269	749944	PscN	AF010151	슈도모나스 에어루지노사	1220	55
ORF759	748966	728274	추정
ORF760	749426	748965	추정
ORF761	749702	749433	추정
ORF762	750029	749721	추정
ORF763	752307	750007	추정
ORF764	752913	752503	추정
ORF765	754659	753616	NAD(P)H: 글루타밀-전이 RNA 리덕타제	M57676	바실러스 서브틸리스	172	40
ORF766	755000	756814	DNA 자이라제 서브유닛 B	U35453	를로스트리듐 아세토부틸리컴	970	38
ORF767	756796	768301	gyrA	X92503	마이코박테리움 스메그마티스	409	49
ORF768	758691	758446	미지	Z74024	마이코박테리움 튜버큘로시스	107	34
ORF769	759787	759338	SfhB	U50134	에스케리챠 콜리	241	48
ORF770	760242	759871	추정

ORF771	760538	760188	추정
ORF772	760966	761772	3-데옥시-D-만노-옥튤로소네이트 8-포스페이트 신서타제	U72493	클라미디아 트라코마티스	1350	99
ORF773	761759	762142	미지	U72493	클라미디아 트라코마티스	536	94
ORF774	762267	762983	ATP 결합 단백질	U72493	클라미디아 트라코마티스	1197	99
ORF775	764465	763335	클라넥틴 암호 영역	M17875	클라미디아 트라코마티스	239	100
ORF776	764857	764438	추정
ORF777	766068	764821	미지의 기능	Z32530	클라미디아 트라코마티스	1803	99
ORF778	766643	766065	미지의 기능	Z32530	클라미디아 트라코마티스	704	100
ORF779	768091	766934	RecA	U16739	클라미디아 트라코마티스	1753	100
ORF780	768785	768252	미지의 기능	Z32530	클라미디아 트라코마티스	904	99
ORF781	770092	768791	미지의 기능	Z32530	클라미디아 트라코마티스	2249	100
ORF782	770138	770470	추정
ORF783	770661	770185	추정
ORF784	770924	770634	추정
ORF785	772010	771330	추정
ORF786	772390	773391	미지	D26185	바실러스 서브틸리스	486	35
ORF787	774221	773427	orf_F169	U18997	에스케리챠 콜리	263	61
ORF788	776035	774191	DNA 토포이소머라제 I	L27797	바실러스 서브틸리스	1357	52
ORF789	776663	777706	추정
ORF790	777195	776953	추정
ORF791	779222	777732	ORF_f397	U29581	에스케리챠 콜리	93	40
ORF792	779321	781552	추정
ORF793	781297	782442	추정
ORF794	782447	785524	엑소뉴클레아제 V(AA 1-1180)	X04581	에스케리챠 콜리	557	49
ORF795	785532	786002	추정
ORF796	786580	785546	MreC 단백질	M31792	에스케리챠 콜리	81	64
ORF797	787741	786611	아스파테이트 아미노트랜스퍼라제 전구체	M12105	갤러스 갤러스	700	42
ORF798	787620	788021	추정
ORF799	790124	787920	GreA	U02878	리켓차 프로와제키이	84	33
ORF800	790160	790609	추정
ORF801	790634	792016	NADH: 유비퀴논 옥시도리덕타제 서브유닛 A	Z37111	비브리오 알기노리티쿠스	409	37
ORF802	793084	792059	델타_아미노레뷸린산 데히드라타제	L24386	브래디리조븀 자포니컴	867	52
ORF803	793343	794056	추정
ORF804	794046	794957	추정
ORF805	795401	795144	추정

ORF806	795575	796255	ompR 유전자 산물	X92405	나이제리아 메닌지티디스	103	32
ORF807	796278	797015	글루코스-1-포스페이트 티미딜릴트랜스퍼라제	U67553	메타노코커스 자나스키이	216	36
ORF808	796979	797365	YgiD	D84432	바실러스 서브틸리스	184	58
ORF809	797260	797856	파네실 디포스페이트 신타제	D13293	바실러스 스테아로서모필러스	107	37
ORF810	797772	798086	추정
ORF811	798426	797935	Orf39.9	X61000	에스케리챠 콜리	290	51
ORF812	798925	798416	이 ORF는 이.콜리, 수탁번호 X61000의 htrB 3' 영역의 40.0kd 가상 단백질에 상동성임	L22217	마이코플라즈마 유사 유기체	150	46
ORF813	799301	799927	리보좀 단백질 S4(rps4)	AE000633	헬리코박터 필로리	407	46
ORF814	800892	800029	비퓨린/비피리미딘 엔도뉴클레아제	U40707	쎄노라브디티스 엘레간스	397	35
ORF815	801062	802129	mviB 상동체	U50732	클라미디아 트라코마티스	1716	97
ORF816	802023	802673	mviB 상동체	U50732	클라미디아 트라코마티스	973	97
ORF817	802851	803246	lorf2; 가능한 막결합 단백질	U50732	클라미디아 트라코마티스	280	100
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ORF845	827856	827230	가상	U32712	헤모필러스 인플루엔자	302	45
ORF846	828007	829275	미지의 부분 클로닝된 B.서브틸리스 유전자의 N-말단 추정 신호 서열과 동일한 19/20 잔기 연장체(32-51); 추정	L19954	바실러스 서브틸리스	442	37
ORF847	829355	830953	열충격 단백질 GroEL	U55047	브래디리조븀 자포니컴	418	36
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ORF890	872429	872860	분비 단백질 XcpR	X09102	아시네토박터 칼코아세티커스	213	48
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ORF901	880885	880052	추정
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ORF907	888777	885166	snf2/rad54군의 헬리카제	D90916	시네코시스티스속	824	43
ORF908	890172	888940	나트륨 결합된 분지쇄 아미노산 담체	D49784	클로스트리듐 퍼프린젠스	230	35
ORF909	891164	890325	추정 Fmu 단백질	Y13937	바실러스 서브틸리스	220	41
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ORF918	900783	897064	DNA 폴리머라제 III 알파-서브유닛(dnaE)	AE000646	헬리코박터 필로리	1974	43
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ORF922	903860	905605	아스파틸-tRNA 신서타제	D90910	시네코시스티스속	1339	51
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ORF934	912595	913218	UDP-3-O-아실-GlcNAc 데아세틸라제	U67855	슈도모나스 에어루지노사	309	39
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ORF941	916965	917627	리보좀 단백질 L3(rpL3)	U32761	헤모필러스 인플루엔자	407	48
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ORF943	918323	918655	리보좀 단백질 L23	Z21677	서모토가 마리티마	116	47
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ORF945	919542	919829	마이코플라즈마 뉴모니아, 리보좀 단백질 S19; M.보비스 유래의 젠뱅크 승인번호 S36895와 유사	AE000061	마이코플라즈마 뉴모니아	315	66
ORF946	919723	920157	리보좀 단백질 L22	Z21677	서모토가 마리티마	240	49
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ORF963	928100	928759	RNA 폴리머라제 알파 서브유닛	L33834	클라미디아 트라코마티스	1040	98
ORF964	929222	930244	글리세르알데히드-3-포스페이트 데히드로게나제	U83198	클라미디아 트라코마티스	1735	99
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ORF969	932070	932579	교차 연접부 엔도데옥시리보뉴클레아제 (ruvC)	U32717	헤모필러스 인플루엔자	250	41
ORF970	932602	933201	홀리데이 연접부 DNA 헬리카제(ruvA)	U32716	헤모필러스 인플루엔자	258	38
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ORF972	933522	933785	뉴클레오시드 5'-디포스페이트 포스포트랜스퍼라제 (EC 2.7.4.6)	J05207	믹소코커스 크산투스	186	64
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ORF974	936377	934539	이.콜리 gidA에 상동성임	X62540	슈도모나스 퓨티다	1562	51
ORF975	938081	936666	복제성 DNA 헬리카제	D26185	바실러스 서브틸리스	848	41
ORF976	938538	939098	포스파티딜글리세로포스페이트 신타제 (pgsA)	AE000610	헬리코박터 필로리	120	33
ORF977	939329	940933	아데닌 뉴클레오티드 트랜스로카제	Z49227	아라비돕시스 탈리아나	668	40
ORF978	941031	942068	추정 프로테아제	AF008220	바실러스 서브틸리스	265	36
ORF979	942082	944685	DNA 폴리머라제	D12982	바실러스 칼도테낙스	1334	42
ORF980	944634	945287	T05G5.5	Z27079	쎄노라브디티스 엘레간스	198	32
ORF981	945287	946294	오픈 리딩 프레임내 최초 ATG는 개시 코돈으로서 선택됨	L27278	슈도모나스 플루오레센스	882	68
ORF982	946293	946676	오픈 리딩 프레임내 최초 GTG는 개시 코돈으로서 선택됨	L27276	데이노코커스 라디오듀란스	417	65
ORF983	947105	948454	ADP글루코스 피로포스포릴라제	M31616	오리자 사티바	755	44
ORF984	948522	949277	추정
ORF985	949277	949594	Y1bH 단백질	Z98682	바실러스 서브틸리스	223	41
ORF986	949849	950676	추정
ORF987	950680	951330	페로킬라타제	M59288	머스 머스큘러스	260	42
ORF988	951281	951643	페로킬라타제	D26106	큐커미스 사티버스	178	47
ORF989	951788	952798	추정
ORF990	953581	954264	추정
ORF991	954426	955157	추정
ORF992	955754	957940	orf4 유전자 산물	x93084	메타노사르시나 바케리	130	41
ORF993	957837	959312	OppB 유전자 산물	x56347	바실러스 서브틸리스	327	38
ORF994	959299	961050	디펩티드 ABC 수송인자, 퍼미아제 단백질(dppC)	AE000548	헬리코박터 필로리	263	39
ORF995	961562	961053	메틸화 DNA 단백질 시스테인 메틸트랜스퍼라제	U67593	메타노코커스 자나스키이	109	39

ORF996	962575	961487	추정
ORF997	961979	961584	추정
ORF998	964914	962545	페닐알라닐-tRNA 신서타제 베타 서브유닛	Z75208	바실러스 서브틸리스	775	37
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ORF1002	968903	968064	추정
ORF1003	970685	969528	pilA의 전사 활성화인자	Z12154	슈도모나스 에어루지노사	849	45
ORF1004	971806	971024	센서 단백질	L39904	믹소코커스 크산투스	147	30
ORF1005	973053	972388	추정
ORF1006	974546	973746	미지	D64126	바실러스 서브틸리스	500	50
ORF1007	975223	974558	미지	D26185	바실러스 서브틸리스	141	44
ORF1008	976193	975207	htrA dapD 유전자간 영역의 가상 단백질	AE000126	에스케리챠 콜리	142	42
ORF1009	976520	976254	미지	Z49939	사카로마이세스 세레비쟈	183	39
ORF1010	976588	976899	추정
ORF1011	976886	977635	펩티드 유리 인자 2	X99401	바실러스 퍼머스	534	44
ORF1012	977661	977933	유리 인자 2	AF013188	바실러스 서브틸리스	187	52
ORF1013	977918	978433	추정
ORF1014	978619	978984	포자 코트 단백질 CotRC	D50551	바실러스 서브틸리스	355	52
ORF1015	978933	979331	가상	U32717	헤모필러스 인플루엔자	199	40
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ORF1017	979711	980112	추정
ORF1018	982116	981148	추정
ORF1019	982321	983598	UDP-N-아세틸글루코사민 에놀피루빌 트랜스퍼라제 (murZ)	U32788	헤모필러스 인플루엔자	593	38
ORF1020	984488	983862	아르기닐-tRNA-신서타제	D64006	시네코시스티스속	347	44
ORF1021	985381	984371	아르기닐-tRNA-신서타제	D64006	시네코시스티스속	782	58
ORF1022	986103	985399	가상 단백질	D90915	시네코시스티스속	224	35
ORF1023	986693	986046	명확한 라인 비확인	U00021	마이코박테리움 레프라	286	50
ORF1024	987607	986693	o298; 이 298aa ORF는 약 256aa 단백질 CDSA_ECOLI의 248개 잔기와 동일한(24개 갭) 33개 pct임	AE000238	에스케리챠 콜리	132	46
ORF1025	988119	987616	보존된 가상 단백질	AE000627	헬리코박터 필로리	343	49
ORF1026	988253	987936	가상 단백질(HI0920	U67577	메타노코커스 자나스키이	110	38
ORF1027	988831	989163	추정
ORF1028	989693	993442	단백질-배출막 단백질 SecD	D64000	시네코시스티스속	447	38
ORF1029	993408	993785	단백질-배출막 단백질	U83136	로도박터 스페로이즈	240	43
ORF1030	993835	993416	추정

ORF1031	993882	994262	추정
ORF1032	994226	995656	RecJ 재조합 단백질	U41759	클라미디아 시타시	880	66
ORF1033	996036	996611	미지	U41759	클라미디아 시타시	533	75
ORF1034	996885	998267	글루타밀-tRNA 신서타제 상동체	U41759	클라미디아 시타시	2018	83
ORF1035	998962	999225	9-kDa 시스테인 풍부 외막 단백질	M35148	클라미디아 트라코마티스	504	100
ORF1036	999375	1001033	외막 단백질 2	M23001	클라미디아 트라코마티스	2857	100
ORF1037	1001211	1001516	15-kDa 세린 풍부 외막 단백질	M35148	클라미디아 트라코마티스	276	94
ORF1038	1001392	1001664	15-kDa 세린 풍부 외막 단백질	M35148	클라미디아 트라코마티스	436	97
ORF1039	1003721	1001823	prc 유전자(alt.)의 ORF	D00674	에스케리챠 콜리	486	42
ORF1040	1004459	1004845	StrA	M85701	헤모필러스 인플루엔자	454	70
ORF1041	1004990	1005382	리보좀 단백질 S7	Z11567	클라미디아 트라코마티스	662	99
ORF1042	1005391	1007496	전좌 신장 인자 EF-G (fusA)	AB000625	헬리코박터 필로리	2147	62
ORF1043	1007486	1007821	리보좀 단백질 S10	Z21676	스피룰리나 트라코마티스	350	68
ORF1044	1007802	1008698	NADPH-설파이트 리덕타제 플라보단백질 성분	M23008	에스케리챠 콜리	113	48
ORF1045	1009426	1009121	미지	Z92774	마이코박테리움 튜버큘로시스	102	42
ORF1046	1010534	1012054	세린 히드록시메틸트랜스퍼라제	Z38002	바실러스 서브틸리스	1021	55
ORF1047	1012397	1011942	추정
ORF1048	1012042	1012635	ATP-의존 C1p 프로테아제 단백질 분해 서브유닛	D90915	시네코시스티스속	365	44
ORF1049	1012593	1012862	추정
ORF1050	1012811	1013440	디아미노피멜레이트 에피머라제 (dapF)	U32759	헤모필러스 인플루엔자	108	40
ORF1051	1013456	1014055	추정
ORF1052	1013977	1014489	추정
ORF1053	1015224	1014529	udp-rfaH 유전자간 영역의 가상 28.1 kD 단백질	AE000459	에스케리챠 콜리	263	38
ORF1054	1016002	1015145	추정
ORF1055	1017120	1015939	보존된 가상 단백질	AE000579	헬리코박터 필로리	428	42
ORF1056	1017766	1017245	추정
ORF1057	1018911	1017916	추정
ORF1058	1019191	1018580	추정
ORF1059	1020199	1019831	헤모라이신	AE000647	헬리코박터 필로리	164	33
ORF1060	1021007	1020114	미지	Z95208	마이코박테리움 튜버큘로시스	201	36

ORF1061	1021569	1021075	추정
ORF1062	1022411	1022097	추정
ORF1063	1023344	1023667	50S 리보좀 서브유닛 단백질 L21	U18997	에스케리챠 콜리	218	43
ORF1064	1023701	1023949	50S 리보좀 단백질 L27	U38804	포르피라 퍼퍼리아	251	64
ORF1065	1023976	1024776	ORF_E390	U18997	에스케리챠 콜리	603	51
ORF1066	1024704	1025045	GTP-결합 단백질(obg)	U32769	헤모필러스 인플루엔자	161	37
ORF1067	1025881	1024967	가상 단백질	D90903	시네코시스티스속	439	35
ORF1068	1026546	1025839	YcdI	AB000617	바실러스 서브틸리스	312	40
ORF1069	1027379	1026546	접착 단백질	D90903	시네코시스티스속	354	35
ORF1070	1030604	1027929	추정 98 kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	95	49
ORF1071	1033252	1030508	추정 98 kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	75	36
ORF1072	1031733	1032086	추정
ORF1073	1037037	1033456	추정 98 kDa 외막 단백질	U72499	클라미디아 시타시	160	46
ORF1074	1035674	1035910	추정
ORF1075	1036175	1036507	추정
ORF1076	68(com)		1036967	추정
ORF1077	16591		16989	GutQ/KpsF 군 당-P 이소머라제	AE001313	클라미디아 트라코마티스	658	97
ORF1078	31779		31408	추정
ORF1079	56502		56834	가상 단백질	AE001309	클라미디아 트라코마티스	284	95
ORF1080	56686		56913	가상 단백질	AE001309	클라미디아 트라코마티스	303	94
ORF1081	64748		65074	가상 단백질 (가능한 357R?)	AE001309	클라미디아 트라코마티스	501	100
ORF1082	73482		73195	예측 OMP [리더 (19) 펩티드]	AE001308	클라미디아 트라코마티스	476	100
ORF1083	78482		78736	추정
ORF1084	79803		79411	가상 단백질	AE001307	클라미디아 트라코마티스	583	98
ORF1085	82333		81959	Lon ATP-의존 프로테아제	AE001307	클라미디아 트라코마티스	607	99

ORF1086	87313	76999	가상 단백질	AE001307	클라미디아 트라코마티스	534	100
ORF1087	109929	109456	가상 단백질	AE001305	클라미디아 트라코마티스	529	98
ORF1088	111599	111351	추정
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ORF1090	112665	112911	가상 단백질	AE001305	클라미디아 트라코마티스	395	94
ORF1091	114017	113715	추정
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ORF1093	125133	125522	프레디에드 페레독신	AE001303	클라미디아 트라코마티스	631	97
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ORF1095	144164	144427	추정
ORF1096	150698	150369	추정
ORF1097	164385	163948	NADH(유비퀴논) 데히드로게나제	AE001300	클라미디아 트라코마티스	755	100
ORF1098	165690	166115	가상 단백질	AE001300	클라미디아 트라코마티스	724	99
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ORF1100	170509	170793	가상 단백질	AE001300	클라미디아 트라코마티스	489	100
ORF1101	177145	177474	AcCoA 카르복실라제/트랜스퍼라제 알파	AE001299	클라미디아 트라코마티스	518	99
ORF1102	188295	188023	가상 단백질	AE001298	클라미디아 트라코마티스	451	100
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ORF1105	197313	197083	추정
ORF1106	210914	211384	추정
ORF1107	235160	234852	글루타메이트 아미노뮤타제	AE001295	클라미디아 트라코마티스	507	97
ORF1108	237227	236913	추정
ORF1109	249733	249446	올리고펩티드 퍼미아제	AE001293	클라미디아 트라코마티스	512	100
ORF1110	253493	253158	가상 단백질	AE001293	클라미디아 트라코마티스	318	63
ORF1111	253701	254789	가상 단백질	AE001293	클라미디아 트라코마티스	1860	99
ORF1112	271633	271932	가상 단백질	AE001291	클라미디아 트라코마티스	512	100
ORF1113	275666	276070	이황화물 결합 옥시도리덕타제	AE001291	클라미디아 트라코마티스	700	99
ORF1114	277931	278218	추정
ORF1115	282741	282481	가상 단백질	AE001290	클라미디아 트라코마티스	422	99
ORF1116	293178	293489	포스포리파제 D 엔도뉴클레아제 대형군	AE001289	클라미디아 트라코마티스	433	95
ORF1117	303155	303469	추정
ORF1118	309297	308965	가상 단백질	AE001287	클라미디아 트라코마티스	422	95
ORF1119	312219	312536	추정
ORF1120	312853	312602	가상 단백질	AE001287	클라미디아 트라코마티스	338	99
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ORF1123	340249	340503	올리고펩티다제	AE001285	클라미디아 트라코마티스	444	100
ORF1124	352839	353324	가상 단백질	AE001284	클라미디아 트라코마티스	751	98
ORF1125	373475	373699	포스포리파제 D 대형군 [리더 (33) 펩티드]	AE001282	클라미디아 트라코마티스	378	100

ORF1126	377316	377756	가상 단백질	AE001282	클라미디아 트라코마티스	764	99
ORF1127	379268	379657	가상 단백질	AE001282	클라미디아 트라코마티스	535	100
ORF1128	395098	394823	추정
ORF1129	401594	401142	편모의 분비 단백질	AE001280	클라미디아 트라코마티스	698	100
ORF1130	410045	410539	가상 단백질	AE001279	클라미디아 트라코마티스	767	100
ORF1131	411425	411658	코프로포르피리노겐 III 옥시다제	AE001279	클라미디아 트라코마티스	399	99
ORF1132	414937	414416	추정
ORF1133	422889	423212	글리코겐 히드롤라제(탈분지)	AE001278	클라미디아 트라코마티스	206	100
ORF1134	427842	428183	가상 단백질	AE001278	클라미디아 트라코마티스	610	100
ORF1135	428732	429451	가상 단백질	AE001278	클라미디아 트라코마티스	1010	98
ORF1136	442557	442799	가상 단백질	AE001277	클라미디아 트라코마티스	649	94
ORF1137	443628	444041	L31 리보좀 단백질	AE001277	클라미디아 트라코마티스	538	96
ORF1138	443678	443166	추정
ORF1139	445901	446155	추정
ORF1140	467981	468262	추정
ORF1141	471869	472108	추정 외막 단백질 I	AE001361	클라미디아 트라코마티스	370	100
ORF1142	488032	488337	막 티올 프로테아제	AE001360	클라미디아 트라코마티스	483	96
ORF1143	497179	497694	저칼슘 반응 단백질 H	AE001359	클라미디아 트라코마티스	864	95
ORF1144	500474	500202	추정
ORF1145	508968	509561	ABC 수송인자 퍼미아제	AE001358	클라미디아 트라코마티스	964	100
ORF1146	510845	511264	가상 단백질	AE001358	클라미디아 트라코마티스	360	89
ORF1147	526525	526848	가상 단백질	AE001356	클라미디아 트라코마티스	242	81
ORF1148	531318	531863	가상 단백질	AE001356	클라미디아 트라코마티스	127	100
ORF1149	556826	557224	가상 단백질	AE001354	클라미디아 트라코마티스	683	99
ORF1150	564971	564537	가상 단백질	AE001353	클라미디아 트라코마티스	534	100
ORF1151	566963	567232	글리세롤-3-P 아실트랜스퍼라제	AE001353	클라미디아 트라코마티스	220	53
ORF1152	570351	570890	인슐리나제군/프로테아제 III	AE001353	클라미디아 트라코마티스	925	100
ORF1153	571072	571332	가상 단백질	AE001353	클라미디아 트라코마티스	441	99
ORF1154	576025	575801	일반 스트레스 단백질	AE001352	클라미디아 트라코마티스	273	97
ORF1155	590363	590650	가상 단백질	AE001351	클라미디아 트라코마티스	442	100
ORF1156	597868	598593	가상 단백질	AE001350	클라미디아 트라코마티스	1176	98
ORF1157	606889	606626	추정
ORF1158	608031	607786	히드롤라제/포스파타제 상동체	AE001349	클라미디아 트라코마티스	434	99
ORF1159	610110	610391	추정
ORF1160	632703	633353	추정

ORF1161	637213	637482	추정
ORF1162	650517	649924	추정
ORF1163	652317	652562	페놀히드롤라제/NADH 유비퀴논 옥시도리덕타제	AE001345	클라미디아 트라코마티스	324	99
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ORF1166	677596	677057	가상 단백질	AE001343	클라미디아 트라코마티스	864	98
ORF1167	679528	679253	추정
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ORF1170	759318	758782	(슈도유리딘 신타제)	AE001336	클라미디아 트라코마티스	909	98
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ORF1173	772115	772408	가상 단백질	AE001335	클라미디아 트라코마티스	520	99
ORF1174	788137	788457	추정
ORF1175	816302	815967	추정
ORF1176	846606	846914	추정
ORF1177	867803	868054	추정
ORF1178	875386	875658	가상 단백질	AE001327	클라미디아 트라코마티스	268	86
ORF1179	876445	876915	가상 단백질	AE001327	클라미디아 트라코마티스	747	99
ORF1180	884548	884312	추정
ORF1181	891859	891467	가상 단백질	AE001326	클라미디아 트라코마티스	551	95
ORF1182	900770	900417	추정
ORF1183	902553	902269	추정
ORF1184	908046	907783	추정
ORF1185	912313	912567	미리스토일 GlcNac 데아세틸라제	AE001324	클라미디아 트라코마티스	195	97
ORF1186	935451	935741	추정
ORF1187	946961	946692	가상 단백질	AE001322	클라미디아 트라코마티스	410	99
ORF1188	953193	952783	가상 단백질	AE001322	클라미디아 트라코마티스	593	100
ORF1189	966199	965872	가상 단백질	AE001321	클라미디아 트라코마티스	542	98
ORF1190	969298	968765	추정
ORF1191	971009	970731	2-성분 센서	AE001320	클라미디아 트라코마티스	467	97
ORF1192	972162	972404	추정
ORF1193	973119	973508	포스포글리콜레이트 포스파타제	AE001320	클라미디아 트라코마티스	647	98
ORF1194	998649	998404	추정
ORF1195	1004280	1003882	가상 단백질	AE001317	클라미디아 트라코마티스	571	99
ORF1196	1010200	1009532	가상 단백질	AE001317	클라미디아 트라코마티스	1132	99
ORF1197	1029174	1029482	추정

본 발명은 전술한 특정 양태에 의해 그 범위가 제한되는 것이 아니며, 특정 양태들은 본 발명의 개별적인 측면들을 예시하고자 한 것이다. 기능적으로 등가인 방법 및 성분은 본 발명에 속한다. 실제로, 제시되거나 개시된 것 외에, 본 발명의 각종 변형예가 전술한 설명 및 첨부되는 도면으로부터 당업자에게는 자명할 것이다.

명세서에 언급한 모든 공보 및 특허 출원은 각 공보 또는 특허 출원이 구체적 및 개별적으로 참고로 인용되었다고 명시되어 있는 것과 동일한 범위로 참고로 인용하였다.

본 발명을 통해 클라미디아 트라코마티스의 분자 기구를 개발하고, 특이적이고, 효과적이며, 용인되는 신규 예방법 및 처치학적 치료법, 신규 진단법 및 신규 백신 전략을 개발할 수 있다.

참조 문헌

SEQUENCE LISTING &lt;210&gt;1 &lt;211&gt;1038608 &lt;212&gt;DNA &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1 gaagcaaaac cctgaaactg aggggagaac agcagcaaac accgcagtag ctgacagcca 60 tttcatagaa gacaaaccta ttgaatatgt acgaactcga taggcgttag ataaatcaga 120 aaagtaaatt aggcaaggta ttccttgcct aatttactag gaagatacag aggtttttaa 180 aaatagttca cctccaaggt tatattagaa gccaacatag cctccgcagg ataagctatt 240 ggagaggttc ttcccttcac ggttgatagt atatgccgtg atgtataagg aacatgcttt 300 atagcgaaga atcaattgat ttgccaatgt gtgtgcagag gttggaactg aacagccatt 360 ggtagtccaa gcaaaatcat tcatagccag gtgagcaaga gtggatgggt tttctcgttt 420 aatatctcga gagtaaccga tggatccctt acctagtaga gcaaaagagc tattccctaa 480 gcagaattca taaccaatcc cctatgggat ggcgatgttt agaagttttg tcttggaaaa 540 acttcttggg ttatagcctg tttcagtaaa agctctttgc aagatatttg tggcttcgat 600 gttggcgaat gagaatacgc gcatagtttg atcatattct aggaatgtat aagaggcccc 660 taatgttcct cgcataccga atgtatccca tttcccatag gtgtgatctt ttttggagca 720 tatgcggacc atcgcgttgt gatctaaggc tgcacataat gtanaattga cagtaagggg 780 tccccagaca tgggttaaac cgacattctg aacaattcct tctgaagtga tgtgttctgg 840 taagtctgca acgaacgaat ctccgaacat atgtgagcct cctccagaga gtgtcaggga 900 gggagttaag cgtatgatag aggttcctgt agctcctaaa cgagatataa agctttcttc 960 ttctgaggag tgggtagaca tttctgctcc agttcctcca attaaaactc cgaagtatga 1020 agtaggaata agagatcgat tattacatag atgatcgcct aagttatgag aggctgtctg 1080 taaaagtaaa aatgtgctcc ataaggaatt aggaacggca cgccccactc gattggattc 1140 aaggacatat tctcctgttg ggagccaaga agctcttaat attttttgtt tagtattgtt 1200 tatagtattt ggctgccagc taaaatgcca ggctccttgg aatcctgatt gtttgttcgt 1260 aactagagaa tcagtagtaa atttggagat atctacagtt ttatcagagg tgagcaagat 1320 ttccatttgg tatggtgatg ctgcagtatc gcgattttcg tagaataatc cttcaggatc 1380 atggatagat ggggatccgg ataatcgtaa aggagcgttg ccggcacgga tctctgcttg 1440 aagattagaa ggagagatat ctactccaaa gcttaaacca ttaatttcta ggggttcttt 1500 gctggatatg ttgccatgga agaacgagtt catcgtgtat agagccaagg aggatcctgg 1560 agataaactg atacgtcctc cggtctgttt gaagctttgg acaatcagat gggctccatt 1620 ttcgatagat agggtgccat tatatagatg aacgggttgg ttaaaaatcg atgttctatt 1680 tgcaacatct tccctagcat catctaaaag attcgcaccc gagaaaacga tcataccctt 1740 aggtgagaag aagggagttt catactcagg agcattgatt tgtatagggg aagatgatgc 1800 tgacaatgcc atgacaggat caaagaaatg aatagaatgg tttctgttcg ctgcaagttg 1860 gattttatag ggagcttctt tgattaagat agaattgtgt cgatctaggg aagctttttt 1920 ggtgatatga agcatggtat tgccgctaaa tgcaatatta ccactatgag caatcaaggt 1980 tagagaaggt tttttccctt ctagaagaat tgctcctcct ccaagatctc cggcagcatt 2040 atcggaaaaa gtgatggtat tatgagcagt aattgagcat tgagaagagg tgatggctcc 2100 accgccttct ttagcggtat ttttttcaaa gcgaatagta tcttgattct gttctaagtt 2160 cacatattgc gcgtaaatcg ctccgccttt cttattcgca tgattttgag agaatagaat 2220 gggggatgtt tgttgattcg ctttgaaatt acttgtgtat atagctcccc cgttagctat 2280 tgttgtgttc tctttaaagg caagaggtcc tgcatttcct aagaactcga caaggccatt 2340 cttattgtag atagcacctc catgcacagc gctattgcct tcgaaagtaa tttgttggtt 2400 attaagaaaa agaattctgg atcctgcgaa gtcaccgcta attgctcctc cacgaccact 2460 atgtttcatt gatgaagaag ttacagcttg gttattggta aagatgatag ctccacgttg 2520 atctacaaag gatacgcttc ctttcatatc tccttggagc tggataacgc caccattccc 2580 tttggtgata ttattgcgga aggcaatgtg gtggttgttt ttaaaagaga tgtcctcttt 2640 cgcagtaaaa attcctcctg tgctttcaga tccaaaagca acaagttttc gtaaatcagt 2700 aaattcaata gaggattcag aaaagactcc ggctccaaaa ccattgatat taatgtgttt 2760 aaaatgaatg gacgcagaag aattttttcc taagaaggaa attttccctg ctagattccg 2820 aaaggctccc cctgatgaaa ctttatttag taacgagaaa tcactgagta tgagtttgcg 2880 attgatgatg taattagtgc cttcaggaca ggaagagatc atggtaaagg tatctcgatc 2940 tttaccttgt ttatgtccag aaatagctaa ttccatttct gcaaacgaat aaggagcata 3000 gacgattaga gctcctagta gaaacttggg aataagagta agataaggat gatgtactaa 3060 gaagtttgta tttggagatt gagaaagttg tctttgatcg tagtgagcat ggatttctat 3120 aactcgattc ataagttcct ttgttataaa catcttaaga cattgttttg aacgggaact 3180 ataaacagaa agcgcttttc tagcgatcca agatttttta taagtctttg ataatctatt 3240 aggaagctgt ttcgaatatg agagaaagac actctttcat agaggatgca gattcattga 3300 ttgcttgata cacatctctg caagagtctt tttgtttttc ttgagcttga gatgttttca 3360 gaatgtttag agcagcagca acatcttcat attgaaaatc ttttttccca cctatgaatt 3420 caggaaaaat cgttctgcct agaatgatat tagggagcga gtaggctgga aggataatat 3480 taaagatata cttagctaaa aaagtatcca aaggtcggag ctggcaagtg acgatcgtag 3540 gagttagatt gagagccgtt tctaggacga tagttccaca tttggcgagg gcaaaatcac 3600 attctctcat taattcataa cgaaactggg aaggaacaat atgactgtgc aaacaccgat 3660 tctgttgaag cacttcgagg ataagatggt catattccgg atttgcagac gatacaagta 3720 aatggtgtgt ggatgcaaga gaggatgctt gaaaggcctg cacttgaatg gttagattac 3780 gcaggatatc gctgcgacgg ctaccaggaa acgctgcaat gaaaggttta tcggtaggaa 3840 gatggagctg atctttccaa tttagattgg gagaaaagct tttaattgtt tcagaaagag 3900 gatgccctaa atagactgta cgcagagctg aatctttgaa taagttttgt tcaaaaggaa 3960 gtattagtaa aagcaggtct agatattttt ccaaaactgt tttccgtgaa ggtctccaag 4020 cccatatgct agggcataca tagtgaacaa tctttccttt atatcctcga gagcgtaatt 4080 tttttattaa taagaaatga aaatcaggga aatcaatgca aatcactgtg cgcggatttg 4140 ttttcagaat atttctatag agaagctgat agcggtacca taatttaggt agtgctaaaa 4200 gtacttccca gaatccgcta acctgaaatt tctccatagt gaaaagtgca tgaaaattct 4260 gtgcacgcat ttgcggtccc cccacgccaa agcaatgaat atcagggtat tttgcgtgca 4320 tttcttttaa taaattccct cccaaagtat ctccactatg ttcgcccgca gaaataaagc 4380 agctattgct aaaaggtttg cggaaagctt ctcgtgaagc gatacgtaga tttgctaaag 4440 aagggaataa cccgcatcca taacataaca cgtttacgag atcccccgtt cttaggaaat 4500 agagaaggca gatagatcct cctagtaggc ttgctttcca aaaaggagcg ggcagggcgg 4560 attggttttt gtattcgaga tagaaccact ggatgaaaaa tctcaatgag aagatcgtca 4620 atccgataca tcctatcagc tgccatgaca aactcgcttc tggtagattc aaatggagga 4680 tatttgggga tgccatccac gtcatatgat ggaggtaacg cgttccaata gcaaaagata 4740 ccgtgatcgc tgttgctact gagactagta gagaagctat tttcgaaaca ggaaggggat 4800 ttagagaggc gatattcagg ttccggaaat aaataatcag attaaacgaa tgcaacaaag 4860 caataggata ctgactttga ataaatccgt ggcaaatcat gaaaacggcg ccggtaccgg 4920 acagatacca aaaaatcttg ggaacgacag aatacccttt ctttctagtt aaaaaccatt 4980 gaacacaaaa agctgtgcca aagaagaggt tggcgaatag tcctagaggg tataaccaga 5040 gtgtaatttt ttggggaaac ataacaactc attgtagtaa tcgatagggg agaagaattt 5100 tcccaatttc aaataggaat ggtcattccg atgctaattc ataatgttta agccactctc 5160 cataggtagc ctctactttt agatacactt tactgcggat ttctagtaag taaagagctt 5220 ctcggaagta ggcatggcgt aacaatcttc tattgaagaa agattttttt tctttcttca 5280 tagcagacaa tggggtcagc cggtactgca tttgcaatag cagagttgtc aagatgaaat 5340 ttttcttgga acaactagta aatgagtcgg caaaaaattc agtcaaaaag tttcgaatat 5400 agtcaaagat actttggata gtcatcgttg ggtattgact atatttgtac cgcacattga 5460 agttaacaat agggaataat aggatcgcta gcagaaagtg tctttctgaa cagaacgagc 5520 gtttctgaat tttagtgtct aatgctgtta agcaagcgaa agtctgatct tgcagagtct 5580 tacttaagct aaatgcctta gccatgtaag ggaataaaat ctctaggacg cgatgttcgg 5640 aagctagctg gaaaaaaatg gtagactccc cagaactcaa aactttgatg atttcttcaa 5700 agactcgagg ttgagagctt ttcacaagtt cgtgacgaga ttcttgaaga gcttctagag 5760 ttttaggatc tactgtaaaa gcataacgag ataaaatttt taataggcgc agcatgcgca 5820 caggatcttg tttgaaacga aggaaaggat ctccaatagt tctgagatag cgatttttta 5880 aatcctcaac accgcctgtg tagtcgatga taatttctgc gctagggtca taaaaaaggc 5940 cgttaatcgt gaagtctctg cgtaatacgt cttcttcggc agatccccaa agattatctt 6000 ttgtaattaa ggagtcttct tcgttgctac cagatctaaa ggtagcgacc tctatgattt 6060 ggtttgggaa acggatgtga gccaaacgaa atcgtttgcc tacaagaata caatttttga 6120 ataacgtttt gacttcttca ggtttagcag aggttgagat atcaaaatct tttggttctg 6180 tcttcaacaa caggtctcgg atacagcctc cgacaatgta agcttcgtac ccagcttttt 6240 tcaaagttct tacaacggaa agcgcgtgag tggagaaact ttgcagatca atattgtggt 6300 ctgatggata aaatatcgta ggagtaagat tagaatgaga atttttgctg agcaaatcta 6360 agcctctagg cgaaagaagt tcttggttgc aagccatcat tatatgacat tgaaagttaa 6420 aaagtctgga ggaattttgt ccttgagcaa gaaggctttt agagttctct tcaggaaagc 6480 tcttcctata atagaaaaaa ttacgtttac aagggcaaaa tcacctatat gtttctaaaa 6540 attttcaagg gtttagagga ccatatataa ggcacgtctt tttgatcatc aacagcttta 6600 tgactctctc tccttttatg aagagagagt ggactcagaa acctcgagag 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aaatacagag 7500 gagaacagca acgataacgg aaacaatgcg ggttctatag gctttatcaa ggaagaacat 7560 agggccgcca tgatacacat tattggcatc agactgacgg aatttaatac ctagatagac 7620 ttcggagtat ttaactatag accctaggat tccagctatc caaacccaaa agagagctcc 7680 aggtccacca acactagcag ctgtgactat cccaacaacg ttgccgatgc cgatattccc 7740 tcctgcggaa gcaaagaata cttttaacgg atgaacacct ttcttttggt tttctttttt 7800 tgacgaggct tcttttgaaa aatggtagaa tagcttgaaa aacgcaggaa gttgagtaaa 7860 ttgtgcaaat ttagatttgc atgtgaacaa aactccgagc aagagaatca aaacaaatgc 7920 tatgtatgac caaataaagt catcgaaagc ggtcaaaaaa gacagaaacg cgctcataaa 7980 atatatgatt aaaactaaaa ttccttgaaa attaccctat attatccctt ttttcctttt 8040 tgtttggtag agagatcctt gaaagaaaga attttttgtt aaaagcattt tttactttct 8100 ttagtgaagt ataggtgacc aataagaagg agggttccta tagagataaa cgcatctgct 8160 aaattgaagg aaggaaagcg ccaggagtaa tagctaagaa aaaggaagtc gacaacctta 8220 ccgtggagta agatatcacc cacattccct agagctccag cgaggatcaa ggttaaagca 8280 attcgtgttc ttctatgtaa agacttatat ttaattctca agaataaggc 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gatattagag 9180 gcgattgctt gtacttgttc ttgtccaatt cttgtatggc tggaagctgc ttttaatcca 9240 ttgacgagct ttgattcttg gaagttttca taacgaccgt ctcgctttaa tacctgtaca 9300 gttaattcta ctgtttcaaa ggttgtaaat ctttggctgc aacgtaagca ttcgcgacgg 9360 cgtttaatcg cgtttgactc tggtgcgttt cgagagtcga taactttaag ctctccatgg 9420 ttacaaaatg ggcatagcat gggagattcc tcctaaaatt caaatattag atccttgttt 9480 actacgatag gcccttcaga aatgaaagaa agaggtagct tgcgggatct agtaacacaa 9540 ttcttgattg tgattttgtg gtgatttttt ttcaaaagtc gcctaatatc tgcaggacgc 9600 tcaagatacc acggttttta ttttaatgga taaaatcctg tgtcttgtgt tgaaaagaac 9660 ctcttcttag aaaggttttc tctacgggcg gtctcggagt ataattattt tttgattata 9720 agcaaccgct gtttgccttg atcagatccg gagagggctt tttcgtgtat ctagtttttc 9780 aagattgcta aaaagtattg ttgtcacgac ctagcaaagg tatttaattg tctatgtttt 9840 caggcattat tcaagaagtc gcacgggtag atcttattca ccatctcggg gattccatgg 9900 agattggagt ttttgctcgc aagttgatcg atgtggttcc ggggagtagc ttctccgtcg 9960 atggcatatg tttgactctg gtcaaacgac agtacgaatt actctttttt gatgtgactg 10020 aagaaaccat ggcttggact accatcaaag attatacggt gggaaccatg gtaaatttag 10080 aacgctcggt tcgattagga gatgaaatag gaggacattt tgtctctggg catgtctgtg 10140 ggataggcac tattattgcc atagagaaat cctatatgtt ttttaaggct ccagctaatt 10200 tagtgcctta tattttagag aaaggcttca ttgctattga tggcatcagt ttgacaattg 10260 cacgagttaa aggggacatc ttttcagtta gtttgattcc ggagactcga gcgcgcacct 10320 cattgggtta taaacaggtg ggtgctcacg tgaatatgga gcctgatatg atgacaaaaa 10380 tgcaggtgga cacaattatg cgtttccatg ccgaaaaaga gatcagcaaa tgatggatta 10440 cgagttgtta gatagtgggg acggtaagaa actagagcga tttaaggatg tttgcttaat 10500 tcgttcttct gccacggcta tttggccaaa gagctctccc tccttatggg ggcagtattc 10560 tgctgagttt gttcgtatgg gagaacaagg gcaatggcgg tatcgcaaca gaaatcttaa 10620 agaatggtgg ataaccatcg attctgtttc gtgtttattg aagctgactc cttttggtca 10680 tgtaggtatt ttccccgagc atgctgggtt ctggaaagat ttacaacctt ctgtagccaa 10740 gccttcatgt agagttttga atctctttgc ttatactgga gcttcttcta ttttctgtgc 10800 tcaacaagga gcaacagttt atcatgtgga tgcttctaaa 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tagccaaagg tattgcagaa ggcatacatg cttttatttt gaatcgacaa 175140 gttgacaaga ctgtatcagt aagctcagga gcaaaaaaag tgcataaata atctggggga 175200 gggagggctt taacaagacc tttaagtgct cgaaaggata ttcgtagtgg agaaggtttc 175260 ggttgagtgc aactcgtggg tagattttgt gcgttcatgg aaaagataaa aaaagtcttg 175320 aatccaaagg atgaatgcat attatacgca tatattgcgg tatttaggga cgcaagggtt 175380 accactttaa ctaggaggca acaagctacc atggcaacga tgactaagaa gaaactaatc 175440 agtacgatat ctcaagatca taaaatacat cctaaccacg tgagaactgt tatccaaaat 175500 tttttagata agatgacaga tgctctagtt caaggggata gattagagtt tagagacttt 175560 ggagttctac aagttgtaga gagaaagcca aaagttggtc gtaaccctaa aaatgcagca 175620 gtacctatcc atattcctgc tagaagagct gtgaagttca ctcctggcaa aagaatgaaa 175680 cgtttgattg aaacaccaac aaaatcttct tagtcttctt cccttttccc ggctttgctt 175740 tcgatcgtag agtcaggctt cagcgtaagc aagcttgact ctaaatttcc tcaagattat 175800 tttttgccat tggacgtctt tttattaact atgctagtag aatcgcagtt agggttagag 175860 gacgtattag aggcgttctc tgagaggaat tttgatattc aaagtaagag 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gctcggtgcg cttgattttc ttcgaatccg 181680 tatacctgac gaaggtattg gagactatgc tgaggcaagt cggttcgata tttttttgcc 181740 cattttaacg aatctatagt acgaagctga ggctcagata agccgtgtct acgacattca 181800 cgaactaaca gaggataatc gaaagcattg ttattgtgag ctacaagaat attatctgta 181860 ccacaaaatt cgataaattt ctgataagct tctgggaatc tgggggcgtc ggctacttcc 181920 gcagtcgtaa taccatgaat tttagttgcc tcagcaggta tagggatttc agggtttact 181980 agcgtttgga aagactcgct cgtagtcccg ttgtaagcag ctagctccac tatacgatcc 182040 ttatctatct gcgtacctgt cgtttctgta tcataaaaaa ttaaagctgg cacaagttcc 182100 tctaanggct ctagctgatc ggattggtta ttttctagtt ttgcttgctt tttcaattca 182160 tccagatcca tgtttcctgt cgagatcaat cctattgcat ggaagaagct atcacaaatc 182220 aacttgattg tatcaatgta aacacgtagt aagtcctcat taatctcgcc ctttaggcaa 182280 gggataacta gacggtagaa aataatgttt tgttcctcat ccattccaaa tcctggaatg 182340 tcgatgtcgc ggttgacgag atgtaaaagc cttgctgtgg tatcacgttg attctgctgt 182400 atttgataag ggaaatagca gacaagttgc aaaacttctc cttcattacg aataacgaaa 182460 aagaggggaa 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&lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;63 Lys Leu Arg Met Thr Met Arg Ile Ala Ile Leu Gly Ala Thr Gly Leu 1 5 10 15 Val Gly Gln Lys Leu Ile Ala Leu Leu Gln Asn His Lys Gln Trp Glu 20 25 30 Ile Ala Glu Leu Gly Ala Ser Ser Glu Lys His Ala Leu Arg Tyr Glu 35 40 45 Ser Ala Cys Leu Trp Gln Glu Pro Leu Met Glu Met Pro Glu Ser Val 50 55 60 Arg Asp Leu Ser Ile Arg Ser Val Glu Glu Ile Glu Ser Asn Ile Val 65 70 75 80 Val Ser Cys Leu Pro Ser Ser Val Ala Phe Ser Ala Glu Thr Thr Cys 85 90 95 Leu Ser Ser Gly Lys Ile Val Phe Ser Asn Ala Thr Ala Tyr Arg Met 100 105 110 His Lys Ala Val Pro Ile Leu Ile Pro Glu Ile Asn Ser Asp His Leu 115 120 125 Ser Leu Leu Glu Glu Gln Pro Phe Leu Gly Lys Ile Ile Thr Asn Ser 130 135 140 Asn Cys Cys Val Ser Gly Ile Ala Leu Ala Leu Lys Pro Leu Leu Leu 145 150 155 160 Phe Asn Ile Glu His Val His Val Ile Thr Leu Gln Ser Ala Ser Gly 165 170 175 Ala Gly Tyr Pro Gly Val Ser Ser Leu Asp Leu Ile Gly Asn Thr Val 180 185 190 Pro Tyr Ile Leu Gly Glu Glu Glu Lys Ile Leu Arg Glu 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trachomatis &lt;400&gt;115 Met Thr Lys His Gly Lys Arg Ile Arg Gly Ile Gln Glu Thr Tyr Asp 1 5 10 15 Leu Ala Lys Ser Tyr Ser Leu Gly Glu Ala Ile Asp Ile Leu Lys Gln 20 25 30 Cys Pro Thr Val Arg Phe Asp Gln Thr Val Asp Val Ser Val Lys Leu 35 40 45 Gly Ile Asp Pro Arg Lys Ser Asp Gln Gln Ile Arg Gly Ser Val Ser 50 55 60 Leu Pro His Gly Thr Gly Lys Val Leu Arg Ile Leu Val Phe Ala Ala 65 70 75 80 Gly Asp Lys Ala Ala Glu Ala Ile Glu Ala Gly Ala Asp Phe Val Gly 85 90 95 Ser Asp Asp Leu Val Glu Lys Ile Lys Gly Gly Trp Val Asp Phe Asp 100 105 110 Val Ala Val Ala Thr Pro Asp Met Met Arg Glu Val Gly Lys Leu Gly 115 120 125 Lys Val Leu Gly Pro Arg Asn Leu Met Pro Thr Pro Lys Ala Gly Thr 130 135 140 Val Thr Thr Asp Val Val Lys Thr Ile Ala Glu Leu Arg Lys Gly Lys 145 150 155 160 Ile Glu Phe Lys Ala Asp Arg Ala Gly Val Cys Asn Val Gly Val Ala 165 170 175 Asn Phe Leu Ser Ile Val Arg Lys Ser Lys Lys Met Leu Lys Arg Cys 180 185 190 Val Gln Pro 195 &lt;210&gt;116 &lt;211&gt;178 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;116 Leu Ser Leu Lys Arg Lys Asn Glu Arg Arg Glu Lys Val Ala Leu Arg 1 5 10 15 Glu Val Glu Glu Lys Ile Thr Ala Ser Gln Gly Phe Ile Leu Leu Arg 20 25 30 Tyr Leu Gly Phe Thr Ala Thr His Ser Arg Ser Phe Arg Asn Asn Leu 35 40 45 Ser Gly Val Ser Ala Glu Phe Glu Val Leu Lys Lys Lys Ile Phe Phe 50 55 60 Lys Ala Leu Glu Thr Ser Gly Val Glu Met Asp Pro Glu Asp Ser Glu 65 70 75 80 Gly His Leu Gly Val Val Phe Ala Tyr Gly Asp Pro Val Ser Ala Ala 85 90 95 Lys Gln Val Leu Asp Phe Asn Lys Gln His Asn Asp Ser Leu Val Phe 100 105 110 Leu Ala Gly Arg Ile Asp Asn Ala Ser Leu Ser Gly Arg Glu Val Glu 115 120 125 Ala Val Ala Lys Leu Pro Ser Met Lys Glu Leu Arg Gln Gln Val Val 130 135 140 Gly Leu Ile Ala Ala Pro Met Ser Gln Val Val Gly Ile Met Asn Ser 145 150 155 160 Val Leu Ser Gly Val Val Ser Cys Val Asp Gln Lys Ala Glu Lys Thr 165 170 175 Gln Glu &lt;210&gt;117 &lt;211&gt;105 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;117 Lys Ile Ile Gly Arg Lys 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trachomatis &lt;400&gt;189 Thr Asn Ala Asn Ser Lys Gly Glu Thr Pro Glu Tyr Ile Asp Ala Ile 1 5 10 15 Ala Phe Arg Gly Phe Phe Ser Phe Ile Thr Glu Pro Phe Ala Ala Leu 20 25 30 Leu Phe Val Ile Met Lys Phe Phe Lys Phe Leu Thr Gly Ser Trp Gly 35 40 45 Ile Ser Ile Ile Leu Leu Thr Ile Val Leu Lys Leu Leu Leu Tyr Pro 50 55 60 Leu Asn Ala Trp Ser Ile Arg Ser Met Arg Arg Met Gln Lys Leu Ser 65 70 75 80 Pro Tyr Ile Gln Glu Ile Gln Gln Lys Tyr Lys Arg Glu Pro Lys Arg 85 90 95 Ala Gln Met Glu Ile Met Ala Leu Tyr Lys Met Asn Lys Val Asn Pro 100 105 110 Ile Thr Gly Cys Leu Pro Leu Leu Ile Gln Ile Pro Phe Leu Ile Ala 115 120 125 Met Phe Asp Leu Leu Lys Ser Ser Phe Leu Leu Arg Gly Ala Ser Phe 130 135 140 Ile Pro Gly Trp Ile Asp Asn Leu Thr Ala Pro Asp Val Leu Phe Ser 145 150 155 160 Trp Glu Thr Pro Ile Trp Phe Ile Gly Lys Glu Phe His Leu Leu Pro 165 170 175 Ile Leu Leu Gly Val Val Met Phe Ala Gln Gln Lys Ile Ser Ala Val 180 185 190 Lys Arg Ser Gly Pro Ala Ser Asp Gln Gln Arg Gln Gln Glu Ala Met 195 200 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&lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;207 Met Xaa Gly Leu Leu Val Asn Lys Thr Ala Ile Val Thr Gly Gly Ser 1 5 10 15 Arg Gly Ile Gly Phe Ser Ile Ala Lys Leu Phe Ala Glu Gln Gly Ala 20 25 30 Asn Val Gln Ile Trp Gly Ile Asn Gly Glu Ala Gly Gln Ala Ala Ala 35 40 45 Gln Thr Leu Ser Glu Gln Thr Gly Arg Gln Val Ser Phe Ala Leu Val 50 55 60 Asp Val Ser Lys Asn Asp Met Val Ser Ala Gln Val Gln Asn Phe Leu 65 70 75 80 Ser Glu Tyr Asn Thr Ile Asp Val Ile Val Asn Asn Ala Gly Ile Thr 85 90 95 Arg Asp Ala Leu Leu Met Arg Met Ser Glu Glu Glu Trp Ser Ser Val 100 105 110 Ile Asn Thr Asn Leu Gly Ser Ile Tyr Asn Val Cys Ser Ala Val Ile 115 120 125 Arg Pro Met Ile Lys Ala Arg Ser Gly Ala Ile Ile Asn Ile Ser Ser 130 135 140 Ile Val Gly Leu Arg Gly Ser Pro Gly Gln Thr Asn Tyr Ala Ala Ala 145 150 155 160 Lys Ala Gly Ile Ile Gly Phe Ser Lys Ala Leu Ser Lys Glu Val Gly 165 170 175 Ser Lys Asn Ile Arg Val Asn Cys Ile Ala Pro Gly Phe Ile Asp Thr 180 185 190 Asp Met Thr Lys Ser Leu Asn Asp Asn Leu Lys Asn 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trachomatis &lt;400&gt;353 Trp Ile Met Gln Glu Phe Ile Gly Thr Ala Asp Arg His Ile Arg Leu 1 5 10 15 Ser Ser Phe Leu Arg Thr Ser Leu Pro His Leu Pro Lys Lys Thr Ile 20 25 30 Leu Glu Ser Val Arg Tyr His Gly Cys Arg Val Asn Gly Arg Ile Glu 35 40 45 Arg Phe Glu Ser Tyr Lys Leu Gln Pro Gly Asp Arg Val Ser Leu Gln 50 55 60 Ile Ile Glu His Ser Ser Pro Gln Leu Leu Trp Glu Asp Glu His Leu 65 70 75 80 Cys Ile Tyr Asn Lys Pro Ala Lys Gln Thr Ser Glu Asp Leu Ala His 85 90 95 Gln Leu Asn Val His Leu Val His Arg Leu Asp Arg Asp Thr Ser Gly 100 105 110 Cys Ile Leu Phe Ala Lys His Ala Lys Ala Ser Ser Leu Ile Thr Gln 115 120 125 Leu Phe Lys Asn Arg Glu Ile Asp Lys Arg Tyr Ile Ala Leu Val Phe 130 135 140 Gly Gln Pro Arg Gln Glu Ser Gly Ile Ile Thr Thr Tyr Thr Ala Pro 145 150 155 160 Cys Tyr Arg Arg Thr Gly Ala Val Leu Phe Gly Asn Thr Asp Gln Asn 165 170 175 Ser Gly Lys Ile Thr Ile Thr Lys Trp Glu Ile Leu Thr Arg Tyr Pro 180 185 190 Lys Tyr Thr Leu Leu Leu Cys Arg Pro Val Thr Gly Arg Thr His Gln 195 200 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trachomatis &lt;400&gt;362 Val Lys Ser Lys His Lys Ser Arg Ala Leu Gly Leu Cys Ser Val Ser 1 5 10 15 Ile Ile Phe Phe Ala Phe Phe Pro Leu Pro Ile Arg Gly Val Leu Met 20 25 30 Asn Lys Asp Leu Val Ala Ile Phe Asp Tyr Met Glu Arg Glu Lys Gly 35 40 45 Ile Gln Arg Ser Thr Ile Val Gly Ala Ile Glu Ser Ala Leu Lys Ile 50 55 60 Ala Ala Lys Lys Thr Leu Arg Asp Asp Ala Asn Val Ser Val Ser Ile 65 70 75 80 Asn Pro Arg Thr Gly Asp Ile Glu Val Phe Cys Glu Lys Gln Ile Val 85 90 95 Glu Lys Cys Gln Asn Pro Ser Lys Glu Ile Pro Leu Asp Lys Ala Arg 100 105 110 Glu Tyr Asp Pro Asp Cys Gln Ile Gly Gln Tyr Met Asp Val Pro Phe 115 120 125 Ile Ser Asp Gln Phe Gly Arg Ile Ala Ala His Ala Ala Arg Gln Ile 130 135 140 Ile Gly Gln Lys Leu Arg His Ala Glu Arg Asp Val Ile Tyr Glu Glu 145 150 155 160 Tyr Arg His Arg Lys Asn Glu Ile Ile Ser Gly Val Val Lys Ser Phe 165 170 175 Ala Arg Gly Ala Asn Leu Val Val Asp Leu Gly Lys Val Glu Gly Leu 180 185 190 Leu Pro Ala Arg Phe Tyr Pro Lys Thr Glu Lys His Lys Val Gly Asp 195 200 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trachomatis &lt;400&gt;464 Val Leu Pro Leu Leu Ser Gly Arg Leu Gln Ile Lys Ser Ile Thr Ile 1 5 10 15 Thr Arg Thr Phe His Asn Ile Pro Val Arg Val Ile Asp Leu Ala Pro 20 25 30 Glu Gln Thr Val Ile Gly Leu Gln Ala Asn Gly Leu Leu Lys Lys Lys 35 40 45 Val Ala Met Met Ile Thr Gly Asn Lys Ser Val Val Glu Lys Leu Arg 50 55 60 Pro Ser Asn Leu Glu Ile Val Ile Ser Ala Lys Gly Arg Thr Glu Ser 65 70 75 80 Trp Ile Glu Thr Ile Asp Pro Tyr Asn Leu Val Cys Leu Asp Thr Asp 85 90 95 Ile His Leu Arg Lys Asn Ile Lys Ser Val Thr Ser Glu Asp Ile Phe 100 105 110 Ile Arg Leu Thr Gln Phe Val Thr Glu Asp Val Ser Val Thr Ile Thr 115 120 125 Lys Pro Ile Gly Arg Ala Pro Lys Gly Tyr Glu Tyr Leu Asp Thr Trp 130 135 140 Pro Lys Tyr Leu Val Gln Lys Val Ser Gly Pro Lys Glu Tyr Val Ser 145 150 155 160 Ser Leu Lys Asp His Gly Leu Glu Leu Thr Phe Asn Leu Asn Lys Val 165 170 175 Ser Phe Glu Glu Leu Asp Arg Asn Arg Leu Ala Gln Gly Asn Leu Asp 180 185 190 Glu Val Val Tyr Leu Val Pro Glu Asp Trp Lys Lys Val Tyr Ile Pro 195 200 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&lt;400&gt;515 Met Arg Gln Glu Asn Asp Ser Leu Gly Ile Val Leu Val Pro Glu Asp 1 5 10 15 Lys Leu Phe Gly Ala Gln Thr Gly Xaa Ser Gln Glu Phe Phe Ser Tyr 20 25 30 Gly Lys Glu Ser Met Pro Leu Glu Ile Ile His Ala Leu Val Lys Ile 35 40 45 Lys Lys Cys Ala Ala Lys Ala Asn Gly Asp Leu Gly Cys Leu Asp Ala 50 55 60 Lys Arg Arg Asp Met Ile Val Ala Ala Thr Asp Glu Ile Leu Ser Gly 65 70 75 80 Glu Phe Asp Glu His Phe Pro Leu Lys Val Trp Gln Thr Gly Ser Gly 85 90 95 Thr Gln Ser Asn Met Asn Val Asn Glu Val Ile Ala Asn Leu Ala Ile 100 105 110 Gln Arg His Gly Gly Glu Leu Gly Ser Lys His Pro Val His Pro Asn 115 120 125 Asp His Val Asn Lys Pro Ser Pro Gln Met Met Phe Ser Gln Arg Gln 130 135 140 Cys Ile 145 &lt;210&gt;516 &lt;211&gt;364 &lt;212&gt;PRT&lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;516 Met Ala Met Ala Leu Ala Gly Leu Phe Val Leu Thr Val Leu Thr Leu 1 5 10 15 Ser Leu Phe Tyr Ser Val Leu Leu Leu Glu Arg Ser Thr Phe Phe Phe 20 25 30 Phe Arg Met Glu Lys Thr Ser Lys Arg Ser Phe Gly Lys Lys Trp Val 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&lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;964 Leu Thr Thr Trp Asp Leu Ala Met Arg Ile Val Ile Asn Gly Phe Gly 1 5 10 15 Arg Ile Gly Arg Leu Val Leu Arg Gln Ile Leu Lys Arg Asn Ser Pro 20 25 30 Ile Glu Val Val Ala Ile Asn Asp Leu Val Ala Gly Asp Leu Leu Thr 35 40 45 Tyr Leu Phe Lys Tyr Asp Ser Thr His Gly Ser Phe Ala Pro Gln Ala 50 55 60 Thr Phe Ser Asp Gly Cys Leu Val Met Gly Glu Arg Lys Ile Arg Phe 65 70 75 80 Leu Ala Glu Lys Xaa Val Gln Lys Leu Pro Trp Lys Asp Leu Asp Val 85 90 95 Asp Val Val Ile Glu Ser Thr Gly Leu Phe Val Asn Arg Asp Asp Ala 100 105 110 Ala Lys His Leu Asp Ser Gly Ala Lys Arg Val Leu Ile Thr Ala Pro 115 120 125 Ala Lys Gly Asp Val Pro Thr Phe Val Met Gly Val Asn His Gln Gln 130 135 140 Phe Asp Pro Ala Asp Val Ile Ile Ser Asn Ala Ser Cys Thr Thr Asn 145 150 155 160 Cys Leu Ala Pro Leu Ala Lys Val Leu Leu Asp Asn Phe Gly Ile Glu 165 170 175 Glu Gly Leu Met Thr Thr Val His Ala Ala Thr Ala Thr Gln Ser Val 180 185 190 Val Asp Gly Pro Ser Arg Lys Asp Trp Arg Gly Gly 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&lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1039 Met Met Arg Phe Ala Arg Phe Cys Leu Leu Val Leu Thr Leu Phe Pro 1 5 10 15 Gln Leu Ala Phe Ser Ala Glu Pro Leu Arg Arg Gln Asp Val Arg Lys 20 25 30 Thr Val Asp Lys Leu Val Glu His His Ile Asp Thr Gln Gln Ile Ser 35 40 45 Pro Tyr Ile Leu Ser Arg Ser Leu Glu Asp Tyr Val Arg Ser Phe Asp 50 55 60 His Lys Ala Tyr Leu Thr Gln Asp Glu Val Phe Ser His Ala Phe 65 70 75 80 Ser Glu Glu Ala Thr His Pro Leu Phe Lys Gln Tyr Gln Glu Asp Asn 85 90 95 Phe Ser Ser Phe Lys Glu Leu Asp Thr Cys Ile Gln Gln Ser Ile Ser 100 105 110 Arg Ala Arg Glu Trp Arg Ser Ser Trp Leu Thr Asp Ser Ile Arg Val 115 120 125 Ile Gln Asp Ala Met Ser His Thr Ile Glu Lys Lys Pro Ser Ala Trp 130 135 140 Ala Ser Ser Ile Glu Glu Val Lys Gln Arg Gln Tyr Asp Leu Leu Leu 145 150 155 160 Ser Tyr Ala Ser Ile Tyr Leu Glu Asp Ala Ala Lys Asn Arg Tyr Gln 165 170 175 Gly Lys Glu His Gly Leu Val Lys Leu Cys Ile Arg Gln Ile Glu Asn 180 185 190 His Glu Asn Pro Tyr Ile Gly Ile Asn Asp His Gly Tyr 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&lt;400&gt;1043 Leu Leu Arg Ser Lys Glu Tyr Met Lys Gln Gln Lys Gln Arg Ile Arg 1 5 10 15 Ile Arg Leu Lys Gly Phe Asp Gln Gly Gln Leu Asp Gln Ser Thr Ala 20 25 30 Asn Ile Val Glu Thr Ala Lys Arg Thr Gly Ala Arg Val Val Gly Pro 35 40 45 Ile Pro Leu Pro Thr Lys Arg Glu Val Tyr Thr Val Leu Arg Ser Pro 50 55 60 His Val Asp Lys Lys Ser Arg Glu Gln Phe Glu Ile Arg Thr His Lys 65 70 75 80 Arg Leu Ile Asp Ile Leu Asp Pro Thr Gly Lys Thr Ile Asp Ala Leu 85 90 95 Lys Met Leu Ser Leu Pro Ala Gly Val Asp Ile Lys Ile Lys Ala Ala 100 105 110 &lt;210&gt;1044 &lt;211&gt;299 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1044 Ile Leu Arg Ser Arg Leu Pro Asn Ser Phe Asp Leu Lys Met Ser Leu 1 5 10 15 Phe Ser Lys Phe Lys Ala Gln Trp Met Phe Leu His Ser Arg Glu Leu 20 25 30 Cys Ser Ser Thr Ser Asp Ile Gly Asn Thr Cys Ser Asp Pro Val Phe 35 40 45 Gln Ile Leu Cys Asn Pro Val Arg Ser Glu Ile Ser Tyr Lys Val Gly 50 55 60 Asp Ser Leu Gly Val Phe Pro Thr Asn Pro Ser Thr Leu Val Asp Ser 65 70 75 80 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trachomatis &lt;400&gt;1064 Met Ala His Lys Lys Gly Gln Gly Ala Ser Arg Asn Gly Arg Asp Ser 1 5 10 15 Glu Ser Lys Arg Leu Gly Leu Lys Val Gly Ala Gly Gln Arg Val Ser 20 25 30 Thr Gly Ser Ile Leu Val Arg Gln Arg Gly Thr Lys Trp His Pro Ala 35 40 45 Val Asn Val Gly Arg Gly Lys Asp Asp Thr Leu Phe Ala Leu Ala Asp 50 55 60 Gly Ile Val Val Met Lys Lys Thr Asp Arg Thr Tyr Val Ser Val Ile 65 70 75 80 Pro Gln Ala &lt;210&gt;1065 &lt;211&gt;267 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1065 Leu Phe Lys Leu Cys Phe Cys Leu Arg Val Lys Ile Gly Leu Phe Leu 1 5 10 15 Phe Val Pro Gly Arg Val Met Phe Val Asp Gln Ile Thr Leu Glu Leu 20 25 30 Arg Ala Gly Lys Gly Gly Asn Gly Val Val Ala Trp Arg Lys Glu Lys 35 40 45 Tyr Leu Pro Lys Gly Gly Pro Tyr Gly Gly Asn Gly Gly Asn Gly Gly 50 55 60 Ser Ile Leu Ile Glu Thr Val Thr Asn Met Tyr Ser Phe Glu Glu Tyr 65 70 75 80 Arg Asn Leu Arg Phe Leu Lys Ala Asp Asp Gly Gln Ala Gly Ala Ser 85 90 95 Asn Asn Arg Thr Gly Arg Asn Gly Lys Asp Leu Val Leu 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trachomatis &lt;400&gt;1068 Met Thr Lys Gln Met Leu Leu Glu Asn Val Ser Phe Arg Tyr Gly Lys 1 5 10 15 Thr Gly Pro Leu Ile Val Asp His Val Ser Cys Glu Val Tyr Ser Gly 20 25 30 Asp Phe Ile Gly Ile Ile Gly Pro Asn Gly Gly Gly Lys Thr Thr Leu 35 40 45 Thr Gln Leu Met Leu Arg Leu Leu Gln Pro Val Cys Gly Ser Ile Ser 50 55 60 Thr Tyr Ser Val Gln Asp His Arg Pro Leu Ser Ile Gly Trp Val Pro 65 70 75 80 Gln His Phe Ser Tyr Asp Ala Ala Phe Pro Ile Thr Val Lys Glu Thr 85 90 95 Val Leu Ser Gly Arg Leu Ala Thr Leu Pro Trp Tyr Gly Arg Tyr Thr 100 105 110 Gln Glu Asp His Glu Ala Ala Glu Glu Ala Leu Leu Thr Val Asp Leu 115 120 125 Ile Asp Tyr Lys Asp Ser Cys Phe Ser His Leu Ser Gly Gly Gln Ile 130 135 140 Gln Arg Val Leu Leu Ala Arg Ala Leu Ala Ala Arg Pro Glu Phe Leu 145 150 155 160 Leu Leu Asp Glu Pro Thr Ala Asn Ile Asp Pro Val Asn Gln Gln Lys 165 170 175 Ile Leu Gln Ile Leu Ser Ala Leu Asn Lys His Cys Thr Ile Leu Met 180 185 190 Ile Thr His Asp Leu His His Thr Ala Gly Cys Phe Asn Arg Val Phe 195 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Asn Ser Leu Thr 1 5 10 15 Ser Leu Ile Thr Lys Ser Ala Gly Glu Gln Leu Leu Val Ser Arg Phe 20 25 30 Lys Thr Phe Asn Pro Ser Glu Ser Phe Arg Thr Phe Ser Glu Ser Leu 35 40 45 Ser Leu Leu Phe Asp Lys Asn Ser Thr Ala Pro Ile Ser Arg His Ala 50 55 60 Glu Lys Asn Ser Asp Phe Leu Arg Pro Ile Asn Arg Tyr Leu Ser Thr 65 70 75 80 Ser Thr Arg Met Gln Thr Thr Pro Tyr Ala Ala Glu Phe Phe Ser 85 90 95 &lt;210&gt;1095 &lt;211&gt;88 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1095 Leu Leu Ser Leu Pro Ile Val His Gly Leu Leu Trp Leu Gly Ile Phe 1 5 10 15 Gly Cys Lys Ser Lys Lys Lys Tyr Ser Ser Met Thr Val Ile Val Leu 20 25 30 Cys Cys Phe Ala Phe Pro Glu Lys Lys Leu Val Gly Gly Phe Ser Phe 35 40 45 Leu Glu Asn Ile Leu Arg Thr Phe Ser Thr Gly Gly Gln Glu Ile Gln 50 55 60 Gln Ser Phe Leu Gly Ser Pro Gln Arg Asp Phe Leu Thr Asn Ser Leu 65 70 75 80 Asp Phe Cys Ala Tyr Pro Thr Phe 85 &lt;210&gt;1096 &lt;211&gt;110 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1096 Ile Gly His Asn Ile Ser Ile Ile Cys Arg Ser Cys Ser Cys Glu Val 1 5 10 15 Ile Leu Trp Leu Leu Met Arg Leu Phe Gly Trp Ser Cys Gly Asn Ser 20 25 30 Phe Cys Ser Phe Leu Ile Ser Leu Arg Phe Leu Arg Leu Cys Phe Leu 35 40 45 Gly Phe Leu Lys Ser Gly Ser Leu Ser Cys Ser Ser Ile Tyr Arg Ile 50 55 60 Phe Ile Ala Phe Tyr Thr Cys Ser Gln Ser Phe Leu Arg Ile Ile Ala 65 70 75 80 Gln Cys Arg Ser Asn Thr Ser Val Ser Phe Lys Ile Leu Thr Tyr Arg 85 90 95 Thr Ser Arg Thr Pro Arg Phe Thr Ser Ser Leu Phe Phe Cys 100 105 110 &lt;210&gt;1097 &lt;211&gt;146 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1097 Leu Gly Glu Thr Ser Thr Val Ala Cys Leu Leu Gly Ala Gly Leu Leu 1 5 10 15 Leu Leu Thr Gly Ile Ala Ser Trp Arg Thr Met Leu Ser Phe Gly Leu 20 25 30 Ser Ala Phe Phe Phe Ala Trp Phe Phe Lys Ile Met Ser Ile Leu Thr 35 40 45 Thr Gly Asn Ala Gly Ala Trp Ala Pro Ala Lys Phe Phe Ile Pro Ala 50 55 60 Tyr Arg His Leu Cys Ile Gly Gly Leu Ala Phe Gly Leu Val Phe Met 65 70 75 80 Ala Thr Asp Pro Val Ser Ser Pro Ala Met Lys Leu Ala Lys Trp Leu 85 90 95 Tyr Gly Ala Phe Ile Gly Phe Leu Thr Ile Leu Ile Arg Leu Ile Asn 100 105 110 Pro Ala Tyr Pro Glu Gly Val Met Leu Ala Ile Leu Leu Gly Asn Val 115 120 125 Phe Ala Pro Leu Phe Asp Asn Ile Ala Leu Lys Gln Tyr Arg Gln Arg 130 135 140 Arg Ile 145 &lt;210&gt;1098 &lt;211&gt;142 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1098 Leu Asn Ile Gly Glu Ile Ser Ala Ile Cys Ser Thr Cys Ser Ala Leu 1 5 10 15 Ser Pro His Leu Ser Leu Tyr Leu Tyr Glu Leu Met Pro Glu Thr Leu 20 25 30 Ala Leu Tyr Arg Cys Ala Cys Leu Gly Asn Arg Ser Gly Glu Gln Ser 35 40 45 Phe Ser Lys Ala Ala Leu Arg Ala Leu Ile Leu Asn Gln Cys Ser Ile 50 55 60 Asp Arg Ile Ile Phe Ser Ser Lys Asp Ile Glu Arg Asn Ile Val Glu 65 70 75 80 Ser Ile Ala Arg Tyr Leu Lys Val Pro Cys Glu Lys Arg Ser Trp Tyr 85 90 95 Arg Lys Arg Lys Ala Leu Asp Ser Ala Glu Asn Ile Cys Ile Leu Ser 100 105 110 Thr Tyr Pro Phe Asn Arg Arg Val Arg Glu Glu Ile Phe Ser Gln Val 115 120 125 Pro Asp Asn Ala Ile Phe Met Ser Leu Phe Pro Leu Ala His 130 135 140 &lt;210&gt;1099 &lt;211&gt;106 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1099 Val Glu Ser Asn Phe Arg Met Gly Arg Arg Arg Thr Arg Arg Ala Pro 1 5 10 15 His Phe Trp Ile Phe Val Pro Ser Ser Arg Ala Leu Ser Glu Lys Leu 20 25 30 Ile Leu Phe Phe Glu Ala Leu Val Ile Leu Asp Pro Leu Ser Val Tyr 35 40 45 Asp Phe Gln Thr Leu Gly Gly Leu Tyr Leu Gln Ile Ser Glu Asn Thr 50 55 60 Lys Ala Leu Tyr Val Leu Asp Gln Ala Leu Arg Met Gln Gly Asp His 65 70 75 80 Leu Pro Ser Leu Leu Asn Lys Thr Lys Ala Leu Phe Cys Leu Gly Arg 85 90 95 Ile Glu Glu Ala Ser Ala Ile Xaa Pro Thr 100 105 &lt;210&gt;1100 &lt;211&gt;95 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1100 Met Asn Arg Tyr Arg Phe Ser Arg Leu Leu Val Cys Leu Ser Leu Leu 1 5 10 15 Cys Cys Ala Leu Tyr Arg Tyr Ile Asp Lys Gln Asn Asp Leu Thr Lys 20 25 30 Leu Arg Leu Glu Ile Pro Cys Leu Trp Ala Gln Leu Arg Gln Ile Glu 35 40 45 Gln Glu Asn Val Ala Leu Ser Phe Leu Leu Glu Lys Leu Glu Ser Pro 50 55 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Leu Ile Phe Ala Ile Thr His Ile Glu Ala Ser Leu Gly Ser Phe 35 40 45 Ile Phe Val Pro Thr Leu Phe Val Phe Ser Leu Cys Ala Gly Phe Ile 50 55 60 Tyr Glu Lys Val Arg His Ile Ala Ala Pro Val Thr Leu His Ile Leu 65 70 75 80 Phe Asn Ser Cys Gln Leu Ala Leu Leu Ser Leu 85 90 &lt;210&gt;1103 &lt;211&gt;154 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1103 Met Val Gly Leu Gly Leu Leu Leu Val Phe Val Gly Ile Ser Ile Phe 1 5 10 15 Leu Ala Asn Gly Phe Phe Val Trp Pro Lys Pro Glu Lys His Thr His 20 25 30 Leu Pro Phe Ser Leu Val Cys Leu Gly Ala Val Leu Leu Leu Leu Pro 35 40 45 Ala Leu Leu Pro Thr Gly Asp Pro Leu Ser Ser Ile Ser Lys Ala Ser 50 55 60 Phe His Gly Ile Phe Val Phe Ser Ala Phe Leu Phe Leu Leu Leu Gly 65 70 75 80 Leu Pro Ala Pro Ile Thr Gln Ser Ile Leu Tyr Ala Gly Arg Thr Thr 85 90 95 Ser Ser Thr Ser Trp Leu Leu Ala Ile Arg Ala Gly Ala Arg Met Trp 100 105 110 Val Ile Thr Ile Thr Ala Thr Gln Ile Leu Ala Arg Leu Leu Gln Leu 115 120 125 Val Leu Pro Leu Ile Leu Pro Lys Gln Leu Phe Gln Glu Gln Val Ile 130 135 140 Thr Glu Glu Ile Arg Glu Gln Pro Ile Asn 145 150 &lt;210&gt;1104 &lt;211&gt;98 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1104 Arg Val Ser Phe Pro Cys Thr Trp Lys Ile Thr Ile Pro Pro Leu Tyr 1 5 10 15 Ile Lys Lys Phe Asn Val Glu Ser Leu Ser Asp Val Asp Ala Ser Asn 20 25 30 Ile Tyr Ser Lys Thr Leu His His Phe Phe Leu Leu Ala Ile Gln Met 35 40 45 Ile Pro Thr Pro Arg Lys Thr Ile Gly Ile Asp Asn His Cys Pro Ile 50 55 60 Val Asn Met Phe Ser Ser Pro Ser His Ala Pro Trp Cys Val Leu Lys 65 70 75 80 Asn Ser Ala Gln Lys Arg Ile Thr Ala Thr Pro Ile Lys Ala Pro Ala 85 90 95 Ala Leu &lt;210&gt;1105 &lt;211&gt;77 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1105 Tyr Ser Leu Arg Ser Ser Glu Ile Ser Ser Ser Arg Arg Pro Lys Met 1 5 10 15 Asn Ile Cys Ser Phe Pro Ile Cys Ser Ala Ile Ser Ile Leu Ala Pro 20 25 30 Ser Ile Val Pro Ile Val Lys Ala Pro Phe Lys Ala Asn Phe Ile Phe 35 40 45 Pro Val Pro Glu Ala Ser Ile Pro Ala Val Glu Ile Cys Ser Asp 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Leu Ser Lys Asn Phe Leu Ser Pro Ile Glu His Met Ile Arg Thr Thr 1 5 10 15 Gly Ile Pro Val Thr Leu Val Arg Tyr Gly Ser Leu Phe Ser Phe Phe 20 25 30 Phe Asn Pro Asn Arg Pro Asn Asn Leu Ala Asp Ala Gln Leu Ser Asp 35 40 45 Ile Glu Ala Phe Gln Lys Phe Tyr Gln Ser Ala Phe Ser Lys Gly Val 50 55 60 Tyr Leu Ser Pro Ser Pro Phe Glu Ala Ser Phe Leu Ser Ala Ala His 65 70 75 80 Ser Met Glu Ser Leu Asp Tyr Ala Gln Thr Ala Leu Ile Glu Ser Leu 85 90 95 Glu Gln Val Phe Ser Leu Val 100 &lt;210&gt;1108 &lt;211&gt;105 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1108 Asp Pro Val Lys Thr Pro Leu Leu Val Phe Ile Ser Leu Met Arg Ser 1 5 10 15 Leu Ser Leu Leu Leu Cys Val Ser Leu Ile Tyr Cys Ala Thr Thr Ala 20 25 30 Phe Cys Ser Ser Glu Val Arg Arg Ser Thr Lys Gly Cys Ser Gly Ala 35 40 45 Lys Ala Lys Lys Glu Thr Pro Ile Lys Val Ser Gly Leu Val Val Lys 50 55 60 Thr Ser Ile Ala Pro Cys Ser Val Ala Lys Leu Thr Glu Ala Pro Glu 65 70 75 80 Asp Phe Pro Ile Gln Phe Phe Cys Asn Cys Leu Thr Leu Ser Gly 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Ser Lys Leu Leu Ser Phe Ser Gly Ser Tyr Phe 65 70 75 80 Gly Tyr Arg Arg Gly Gly Phe Met Arg Ser Phe Lys Arg Pro Leu Phe 85 90 95 Ser Val Thr Gln Ser Lys Gly Ser Thr Leu Leu His Ile Ser Cys Asp 100 105 110 &lt;210&gt;1111 &lt;211&gt;363 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1111 Met Val Ser Met Ser Leu Asn Leu Pro Pro Ala Glu Val Arg Leu Arg 1 5 10 15 Pro Val Thr Ala Lys Ser Phe Pro Asn Ser Ser Ala Trp Arg Ala Thr 20 25 30 Gln Lys Arg Ile Thr Gly Cys Ser Leu Asn Ala Ser Ser Tyr Arg Pro 35 40 45 Ser Ser Ala Arg Val Ile Ser Phe Val Val Gly Val Leu Val Val Leu 50 55 60 Gly Trp Ile Cys Cys Arg Ile Ala Tyr Leu Ala Asn Ser Arg Val Leu 65 70 75 80 Thr Phe Pro Lys Met Phe Ala Ile Ala Ile Leu Pro Phe Ile Leu Phe 85 90 95 Gly Gly Gly Leu Ala Ile Leu Phe Arg Ile Ala Gly Lys Val Asp Val 100 105 110 Leu Tyr Gly Lys Lys Ile Gln Pro Phe Ile Ser Arg Gln Trp Glu Arg 115 120 125 Val Ile Leu Cys Glu Lys Glu Gly Glu Phe Ile Arg Pro Ile Gln Glu 130 135 140 Pro Asp Met Tyr Met Asp Val Ser Leu Leu Asp Arg Thr Gly Ser Gly 145 150 155 160 Ile Ala Pro Val Tyr Thr Tyr Pro Pro Met Asp Ala Arg Thr Val Ile 165 170 175 Cys Val Val Thr Ser Ile Leu Leu Pro Ile Phe Ser Ile Val Arg Met 180 185 190 Leu Tyr Asn Ile Phe Arg Phe Phe Ile Val Pro Phe Tyr Ile Leu Phe 195 200 205 Gln Met Val Arg Gln Asn Tyr Gln Thr Asp Ile Pro Lys Glu Glu Arg 210 215 220 Phe Val Cys Ser Asp Ile Val Arg Glu Met Thr Arg Ser Leu Leu Gln 225 230 235 240 Ala Val Lys Ala Pro Phe Tyr Gly Ala Ala Cys Tyr Leu Ala Asn Leu 245 250 255 Tyr Gly Leu Leu Asn Pro Leu Ser Gly Arg Val Val Leu Ala Ser Leu 260 265 270 Glu Arg Asp Trp Asn Asn Asp Val Ile Arg Ser Arg Gly Val Trp Gly 275 280 285 Ile Phe Cys Glu Lys Asn Tyr Met Phe Glu Gly Gly Gly Thr Arg Ser 290 295 300 Gly Leu Gly Gln Asn Ala Trp Tyr Leu Leu Gly Cys Phe Gln Pro Ala 305 310 315 320 Gln Leu Phe Leu Leu Lys Asp Gly Val Ile Ile Ser Gly Ala Arg Pro 325 330 335 Ser Ile Gln Ser Phe Pro Glu Ser Lys Glu Tyr Leu Ala Ser Phe Leu 340 345 350 Tyr Gly Ala Val Pro Gly Arg Leu Ala Ser Phe 355 360 &lt;210&gt;1112 &lt;211&gt;100 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1112 Leu Asn Leu Gln Glu Gly Phe Ala Gly Met Leu Tyr Ala Leu Pro Glu 1 5 10 15 Ser Gln Val Leu Tyr Leu Lys Ala Thr Ala Leu Gln Gly His Lys Ala 20 25 30 Leu Glu Phe Trp Ile Ala Cys Asp Asp Val Tyr Phe Arg Gly Met Leu 35 40 45 Val Ser Val Asn His Thr Leu Tyr Gln Val Phe Met Val Tyr Lys Gly 50 55 60 Arg Ser Pro Glu Ile Leu Asp Lys Glu Tyr Ser Thr Phe Ile Gln Ser 65 70 75 80 Phe Lys Val Thr Lys Val Arg Asn Ser Lys Lys Met Asp Ile Arg Lys 85 90 95 Arg Val Ser Leu 100 &lt;210&gt;1113 &lt;211&gt;135 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1113 Val Ile Lys His Leu Arg Ser Tyr Cys Leu Tyr Leu Ala Trp Leu Phe 1 5 10 15 Ser Cys Ile Gly Thr Leu Met Ser Val Tyr Tyr Ser Tyr Ile Leu Asn 20 25 30 Val Glu Pro Cys Leu Leu Cys Tyr Tyr Gln Arg Ile Cys Leu Phe Pro 35 40 45 Leu Val Val Ile Leu Gly Ile Ala Ala Tyr Arg Glu Asp Ile Ser Ile 50 55 60 Lys Ile Tyr Thr Leu Pro Leu Ala Leu Val Gly Phe Gly Ile Ala Ile 65 70 75 80 Tyr Gln Val Cys Leu Gln Glu Ile Pro Gly Met Thr Leu Asp Ile Cys 85 90 95 Gly Lys Val Ser Cys Ser Thr Lys Leu Phe Leu Leu Gly Phe Ile Thr 100 105 110 Met Pro Met Ala Ser Ala Ala Ala Phe Cys Ala Ile Ala Cys Leu Leu 115 120 125 Val Leu Ala Thr Lys Ser Lys 130 135 &lt;210&gt;1114 &lt;211&gt;96 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1114 Thr Arg Thr Arg Trp Glu Ser Ser Glu Ile Cys Cys Asn Arg Gly Met 1 5 10 15 Ala Ser Gln Ile Lys Val Thr Ser Ala Gln Ser Gly His Ile Ser Tyr 20 25 30 Gln Arg Asn Pro Lys Gln Phe Asp Gln Ala Ile Leu Asp Met Leu Arg 35 40 45 Leu Phe Cys Leu Gly Tyr Phe Pro Gln Leu Phe Glu Lys Gln Lys Asn 50 55 60 Leu Leu Glu Asp Leu Ile Tyr Asn Lys Leu Phe Val Glu Lys Thr Val 65 70 75 80 Val Met Gly Glu Gly Ala Cys Val Val Asn Leu Ala Ile Gly Gly Gly 85 90 95 &lt;210&gt;1115 &lt;211&gt;87 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1115 Val Met Thr Ile Ser Ser Thr Thr Thr Pro Ser Lys Ser Ser Ser Cys 1 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&lt;400&gt;1117 Arg Ser Leu Gln Ser Ala Arg Leu Val Trp Met Arg Val Arg Ser Glu 1 5 10 15 Thr Asn Phe Cys Phe Cys Ala Arg Val Ser Ser Ala Glu Val Cys Thr 20 25 30 Ala Asp Ala Pro His Leu Gly Ser Arg Ile Asn Ala Cys Asn Phe Ser 35 40 45 Thr Ala Asp Cys Thr Pro Arg Lys Asp Cys Leu Gly Cys Lys Asp Ile 50 55 60 Ala Arg Leu Ser Ser Leu Arg Lys Val Phe Pro Ser Leu Ile Ala Leu 65 70 75 80 Cys Thr Pro Ser Thr Asn Gly Val Thr Pro Pro Ala Ala Leu Pro Ile 85 90 95 Cys Lys Ile Val Ser Ile Lys Ser Arg 100 105 &lt;210&gt;1118 &lt;211&gt;111 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1118 Leu Phe Arg Leu Ser Val Phe Met Arg Lys Asn Gly Asp Trp Leu Asp 1 5 10 15 Asn Gly Ala Gly Gly Arg Val Met Leu Tyr Val Asn Thr Lys Asn Ser 20 25 30 Ala Gly Lys Thr Met Arg Arg Leu Leu Gly Ile Ala Val Cys Leu Gly 35 40 45 Ser Thr Trp Tyr Thr Thr Val Pro Met Phe Trp Cys Ala Ala Thr Tyr 50 55 60 Tyr Ala Thr Ser Ser Gly Phe Phe Gln Leu Ile Val Gly Glu Arg Asn 65 70 75 80 Phe Arg Phe Leu Leu Ser Leu Gly 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trachomatis &lt;400&gt;1139 Met Leu Arg Ser Leu Ile Ala Met His Phe Ser Ile Lys Gly Thr Cys 1 5 10 15 Ser Leu Trp Ile Leu Gln Phe Leu Leu Ile Ala Ile Leu Pro Tyr Arg 20 25 30 Asn Ser Leu Cys Leu Lys Arg Lys Lys Asn Phe Asn His Leu Lys Thr 35 40 45 Asn Leu Thr Ser His Leu Leu Thr Glu Val Leu Leu Gln Asn Leu Gln 50 55 60 Arg Asn Leu Phe Pro Leu Leu Leu Ile Ser Val Leu Lys Phe Arg Lys 65 70 75 80 Ala Thr Cys Leu Ser 85 &lt;210&gt;1140 &lt;211&gt;94 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1140 Thr Gly Thr Ala Cys Phe Lys Thr Leu Arg Ser Thr Ser Ile Met Arg 1 5 10 15 Leu Pro Ser Arg Ser Ile Thr Ala Arg Ala Ser Lys Lys Phe Ser Leu 20 25 30 Gln Ser Ser Cys Ser Pro Ser Arg Asn Pro Leu Gly Thr Pro Ile Asn 35 40 45 Leu Gly Thr Ser Asn Asp Lys Ala Cys Glu Asn Val Pro Leu Lys Lys 50 55 60 Ser Leu Val Val Glu Ser Leu Gly Ser Arg Pro Ala Lys Ala Ser Ile 65 70 75 80 Ala Arg Ala Thr Ser Ser Thr Thr Val Val Asn Gly Pro Ile 85 90 &lt;210&gt;1141 &lt;211&gt;80 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1141 Met Arg Pro Asp His Met Asn Phe Cys Cys Leu Cys Ala Ala Ile Leu 1 5 10 15 Ser Ser Thr Ala Val Leu Phe Gly Gln Asp Pro Leu Gly Glu Thr Ala 20 25 30 Leu Leu Thr Lys Asn Pro Asn His Val Val Cys Thr Phe Phe Glu Asp 35 40 45 Cys Thr Met Glu Ser Leu Phe Pro Ala Leu Cys Ala His Ala Ser Gln 50 55 60 Asp Asp Pro Phe Val Cys Thr Trp Lys Phe Leu Leu Leu Val Arg Ile 65 70 75 80 &lt;210&gt;1142 &lt;211&gt;102 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1142 Ala Asn Ser Pro Met Leu Ser Pro Thr Asn Ser Thr Ser Lys Thr Ala 1 5 10 15 Pro Val Pro Pro Arg Asp Ser Ser Lys Pro Val Leu Ile Ser Glu Glu 20 25 30 Pro Arg Asn Gln Leu Leu Gln Lys Val Ala Arg Thr Ala Leu Ala Val 35 40 45 Leu Leu Val Val Val Thr Leu Gly Leu Ile Leu Leu Phe Tyr Ser Phe 50 55 60 Ser Asp Leu Gln Ser Phe Pro Trp Cys Cys Gln Thr His Pro Ser Thr 65 70 75 80 Lys Glu Gln Pro Thr Ile Ser Ile Pro Val Pro Leu Pro Ser Pro Pro 85 90 95 Leu Ala Val Pro Arg Pro 100 &lt;210&gt;1143 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Val Lys Ile Phe Ala Arg Leu Ile Ser Ser 1 5 10 15 Asp Lys Thr Arg Ile Ser Ser Cys Ser Leu Ala Arg Leu Ser Glu Ala 20 25 30 Asn Leu Tyr Ser Glu Phe Ser Leu Lys Ser Pro Lys Ala Leu Ala Ser 35 40 45 Ser Ile Ser Leu Ala Phe Ser Thr Ile Ser Phe Pro Thr Arg Asp Cys 50 55 60 Ser Leu Phe Phe Ile Arg Val Lys Leu Ser Glu Val Val Gln Arg Ile 65 70 75 80 Phe Ser Ser Ser Ser Arg Val Pro Leu Leu Arg Ala Gly Cys Thr Thr 85 90 95 Ser Ala Lys Leu Leu Lys Thr Pro Arg Ser Pro 100 105 &lt;210&gt;1175 &lt;211&gt;112 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1175 Val Gly Gly Asn Glu Ser Ile Ala Lys Tyr Asn Asn Val Phe Phe Val 1 5 10 15 Trp Gln Ser Tyr Ile Ser Leu Glu Leu Phe Ala Tyr Ser Lys Asn Pro 20 25 30 Leu Ser Tyr Tyr Trp Ser Phe Pro Ser His Thr Ala Cys Leu Gln Cys 35 40 45 Ile Pro Lys Leu Tyr Pro Tyr Lys Ser Arg Ile Leu Gly Leu Ile Ile 50 55 60 Val Phe Leu Asn Phe Gly Ile Ser Thr Val Leu Glu Ser Thr Met Met 65 70 75 80 Leu Ala Thr Thr Glu Thr Ser Phe Lys Ile Gly Leu Phe Pro Pro Ser 85 90 95 Phe Ile Leu Ser Ile Leu Phe Phe Phe Leu Phe Tyr Cys Leu Phe Thr 100 105 110 &lt;210&gt;1176 &lt;211&gt;103 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1176 Lys Val Met Ser Ser Leu Asn Leu His Thr Leu Gly Ile Asn Cys Gly 1 5 10 15 Gln Arg Val Arg Arg Asp Lys Lys Ala Val Arg Tyr Leu Gln Leu Phe 20 25 30 Gln Ser Leu Arg Arg Gly Asp Leu Phe Gln Glu Trp Gln Pro Asn His 35 40 45 Lys Asn Ile Arg Phe Val Val Leu Leu Val Asn Asn Ala Lys Arg Lys 50 55 60 Phe Leu Leu Gly Glu Asn Ser Asn Val Asp Arg Glu Gly Tyr Leu Leu 65 70 75 80 Arg Lys Arg Glu Glu Gln Ala Leu Phe Val Ile Asn Phe Arg Lys Tyr 85 90 95 Ile Leu Phe Gln Leu Phe Leu 100 &lt;210&gt;1177 &lt;211&gt;84 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1177 Lys Leu Ile Phe Phe Leu Lys Ser Val Thr Leu Tyr Asn Ser Phe Leu 1 5 10 15 Phe Leu Cys Cys Tyr Ala Pro Thr Ser Phe Leu Phe Leu Ser Met Asp 20 25 30 Lys Arg Arg Arg Leu Asp Arg Arg Asp Arg Arg Gly Met Leu Ser Ser 35 40 45 Tyr Ser Arg Gly Glu Ala Ala Cys Val Phe Arg Gly Leu Gly Ala Thr 50 55 60 Arg Leu Phe Tyr Arg Gly Arg Thr Pro Gly Phe Thr Glu Ser Val Cys 65 70 75 80 Val Pro Trp Leu &lt;210&gt;1178 &lt;211&gt;91 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1178 Ile Glu Pro Met His Phe Ile Phe Thr Leu Leu Cys Leu Thr Ser Leu 1 5 10 15 Val Thr Val Val Ser Leu Asp Ala Ala Gly Thr Arg Lys Arg Ile Ser 20 25 30 Tyr Ala Lys Leu Gln Glu Lys Glu Glu Val Ala Phe Ser Ala Gln Gln 35 40 45 Ser Ala Ile Ser Glu Val Ile Xaa Arg Asp Lys Thr Asn Asp Cys Leu 50 55 60 Pro Arg Arg Lys Lys Gln Ser Leu Val Arg Lys Ile Arg Ser Val Ile 65 70 75 80 Val Ser Leu Phe Gly Arg Ser Ala Ile Asp Cys 85 90 &lt;210&gt;1179 &lt;211&gt;157 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1179 Leu Ile Lys Arg Lys Asn Gln Val Trp Leu Met Ala Asp Glu Met Gln 1 5 10 15 Lys Glu Ser Ser Ser Gln Glu Pro Ser Ala Ser Lys Phe Gly Ser Leu 20 25 30 Lys Gln Lys Val Arg Asp Leu His Thr Asn Pro Lys Val Gly Gly Met 35 40 45 Lys Arg Phe Leu Ser Arg His Ala Cys Glu Ala Ile Gly Gly Ala Leu 50 55 60 Ile Val Phe Gly Ile Ile Ala Asn Cys Val Ser Trp Val Gly Gly Leu 65 70 75 80 Phe Val Ala Ser Gly Ile Val Leu Gly Phe Tyr Pro Glu Ile Leu Ala 85 90 95 Val Leu Gln Asn Leu Gln Ser Tyr Tyr Ala Lys Asn Gly Pro Ile Lys 100 105 110 Asn Ala Leu Val Cys Gly Val Ala Leu Phe Trp Leu Ile Lys Ala Pro 115 120 125 Ser Phe Val Leu Ser Phe Ile Val Leu Cys Ile Ile Val Ile Leu Leu 130 135 140 Ala Gln Gly Gln His Lys Asp Thr Thr Ser Arg His Glu 145 150 155 &lt;210&gt;1180 &lt;211&gt;79 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1180 Leu Leu Ile Val Gly Thr Ala Leu Ser Leu Ser Ile Arg Asn Asn Thr 1 5 10 15 Leu Thr Phe Leu Phe Phe Leu Ser Cys Tyr His Phe Ser Ser Leu Arg 20 25 30 Phe Tyr Pro Pro Arg Cys Thr Ile Arg Glu Met Tyr Leu Ser Glu Gly 35 40 45 Pro Leu Phe Ser Phe Pro Arg Lys Ala Trp Lys Glu Asn Pro Leu Pro 50 55 60 Ser Asp Asn His Leu Ile Trp Ile Val Ala Ile Leu Asn Thr His 65 70 75 &lt;210&gt;1181 &lt;211&gt;131 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1181 Leu Phe Arg Leu Arg Lys Arg Thr Pro Met Phe Ile Lys Ser Phe Val 1 5 10 15 His Leu Cys Leu Leu Phe Ser Leu Thr Pro Thr Gly Leu Phe Ser Ala 20 25 30 Ala Pro Ile Ser Ala His Pro Ser Val Thr Lys Lys Leu Ser Leu Arg 35 40 45 Gln Leu Phe Lys Arg Phe Leu Pro Glu Thr Ser His Asn Lys Lys Glu 50 55 60 Arg Tyr Tyr His Phe Leu Lys His Val Ser His Ala Leu Lys Arg Pro 65 70 75 80 Glu Ile Trp Asn Asp Leu Gln Asn Leu Leu Leu Ile Leu Met Gln Phe 85 90 95 Glu Gln Phe Ala Asn Gln Glu Val Gly Ser Arg Arg Tyr Glu Glu Ile 100 105 110 Leu Ser Gln Ile Asn Arg Lys Lys Asn Ser Phe Pro Ile Ile Arg Ala 115 120 125 Thr Gly Phe 130 &lt;210&gt;1182 &lt;211&gt;118 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1182 Pro Gly Phe His Tyr Ile Ala Thr Leu Ser Ile Pro Ser Trp Met Gln 1 5 10 15 His Ala Gln Ser Arg Ser Leu Leu Pro Lys Gln Trp Asn Ile Lys Phe 20 25 30 Pro Arg Ser Leu Leu Pro Ile Thr Gly Ile Cys Leu Ala Arg Ser Asn 35 40 45 Phe Ile Arg Pro Val Asn Lys Thr Arg Leu Asn Leu 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Leu Leu Ile Thr Ser Leu Leu Leu Lys Gly Ser 20 25 30 Leu Ser Ala His Ile Pro Val Leu Tyr Leu Leu Ser Leu Pro Cys Lys 35 40 45 Ser Ile Phe Thr Lys Ser Lys Thr Gly Leu Thr Ser Pro Cys Ser Arg 50 55 60 Gly Arg Gly Ile Leu Asn Arg Leu His Ala Ile Met Ile Phe Arg Xaa 65 70 75 80 Ala Gln Ala His Tyr Val Phe Gln 85 &lt;210&gt;1185 &lt;211&gt;85 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1185 Leu Leu Lys Lys Lys Lys Asp Asn Ile Arg Val Ser Leu Ser Gly Phe 1 5 10 15 Cys Met Leu Gly Arg Ala Gln Arg Thr Leu Lys Arg Lys Val Cys Tyr 20 25 30 Ser Gly Val Gly Val His Phe Gly Lys Ala Ala Met Leu Thr Xaa Glu 35 40 45 Pro Ala Glu Glu Asn Thr Gly Val Phe Ser Leu Val Met Gln Leu Leu 50 55 60 Asn Ser Ile Phe Pro Leu Asp Trp Arg Met Phe Val Glu Arg Asp Val 65 70 75 80 Ala Pro His Cys Leu 85 &lt;210&gt;1186 &lt;211&gt;97 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1186 Leu Cys Val Lys Ser Phe Arg Leu Asn Lys Asn Met Val Ala Val Phe 1 5 10 15 Ile Cys Lys Phe His Asp Phe Ile Leu 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&lt;211&gt;223 &lt;212&gt;PRT &lt;213&gt;Chlamydia trachomatis &lt;400&gt;1196 Met Pro Leu Tyr Leu Gly Leu Asn Pro Ser Ser Ala Lys Gln Tyr Ser 1 5 10 15 Ala Val Phe Gln Pro Ile Ile Arg Ile Val Pro Phe Ser Lys His Val 20 25 30 Pro Gln Ile Arg His Ala Arg Lys Phe Leu Val Ser Ala Ser His Ile 35 40 45 Leu Leu Thr Ser Pro Ser Ser Thr Ala Cys Phe Phe Ser Ser Ile Arg 50 55 60 Lys Arg Ile Pro Leu Ser Leu Phe Arg Asn Lys Ser Phe Val Thr Ile 65 70 75 80 Gly Glu Ala Ser Ser Ser Arg Val Lys Ala Phe Leu Pro Lys Ala Asn 85 90 95 Ile Val Gln Ser Ala Phe Pro Gln Ala Glu Ala Phe Leu Pro Ile Leu 100 105 110 Ser Thr Leu Pro Ser Ser Ser Ser Leu Leu Tyr Pro His Ser Val Leu 115 120 125 Ala Arg Pro Ile Leu Arg Ser Leu Leu Gln Thr Leu Pro Phe Ser Ser 130 135 140 Phe Ser Tyr Pro His Tyr Thr Val Lys Pro Ile Thr Leu Ser Val Ser 145 150 155 160 Thr Phe Leu Pro His Lys Thr Ile Ile Leu Thr Ser Pro Ser Ile Val 165 170 175 Arg Ala Tyr Ala Gln Leu Phe Pro Cys Leu Pro Asp Lys Glu His Trp 180 185 190 Cys Leu Gly Glu Ile 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&lt;210&gt;5952 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5952 ccgacgcgta aaaaagtctc 20 &lt;210&gt;5953 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5953 cattctcagg aaaggtgcct 20 &lt;210&gt;5954 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5954 cctctggctt accagaagaa 20 &lt;210&gt;5955 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5955 gctcatcaat agcccaccaa 20 &lt;210&gt;5956 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5956 ccgagggaaa tgctgctaaa 20 &lt;210&gt;5957 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5957 ggatccgtag tcttaatggg 20 &lt;210&gt;5958 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5958 ggcactttta gacaatggcg 20 &lt;210&gt;5959 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5959 ccatcttacg ggagaagaac 20 &lt;210&gt;5960 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5960 ctctcctccg cataagacaa 20 &lt;210&gt;5961 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5961 gaggatagtg cgtcataacc 20 &lt;210&gt;5962 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5962 ggccttttta agaaggatct 20 &lt;210&gt;5963 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5963 gcggcagcag aagttaacat 20 &lt;210&gt;5964 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5964 ctgggaacat ccagaaactc 20 &lt;210&gt;5965 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5965 cgctcctgca ccttatgtaa 20 &lt;210&gt;5966 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5966 ccttctatgc tcgctctctt 20 &lt;210&gt;5967 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5967 cctatctcaa gaactctccc 20 &lt;210&gt;5968 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5968 ccggtcggac tataggcaat 20 &lt;210&gt;5969 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5969 ctcccttgca tcgctaaaga 20 &lt;210&gt;5970 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5970 gggatattgc tgtcctatgc 20 &lt;210&gt;5971 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5971 ctctccaagt cctctaccta 20 &lt;210&gt;5972 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5972 ccagggaata aggactgtgt 20 &lt;210&gt;5973 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5973 cctaatccac atctagtcag 20 &lt;210&gt;5974 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5974 gaaactagcc ctcatagaca 20 &lt;210&gt;5975 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5975 gaacctctgt tggtgacaca 20 &lt;210&gt;5976 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5976 ccctcttttc tgaggagact 20 &lt;210&gt;5977 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5977 ggcagaaccc ttcttcaaag 20 &lt;210&gt;5978 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5978 ctacccactc tctcttatcc 20 &lt;210&gt;5979 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5979 agatcccgta gatgctgcta 20 &lt;210&gt;5980 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5980 ggaacgattc tgttctcctc 20 &lt;210&gt;5981 &lt;211&gt;20 &lt;212&gt;DNA &lt;400&gt;5981 gaggggctat ttacgggaaa 20

Claims (44)

1. 클라미디아 트라코마티스(Chlamydia trachomatis) 게놈의 오픈 리딩 프레임(ORF) 508의 뉴클레오티드 서열을 가지는 분리된 폴리뉴클레오티드.
2. 제1항에 있어서, CPAF 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드.
3. 이종 폴리펩티드를 암호화하는 폴리뉴클레오티드에 인 프레임으로 결찰된 제1항의 ORF508을 포함하는, 융합 단백질을 암호화하는 폴리뉴클레오티드.
4. 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 폴리뉴클레오티드를 함유하는 재조합 벡터.
5. 유전자 발현을 제어하는 조절 서열에 작동가능하게 결합된 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 폴리뉴클레오티드를 함유하는 재조합 벡터.
6. 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 폴리뉴클레오티드를 함유하는 유전자 조작된 숙주 세포.
7. 숙주 세포내에서 유전자 발현을 제어하는 조절 서열과 작동가능하게 결합된 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 폴리뉴클레오티드를 함유하는 유전자 조작된 숙주 세포.
8. (a) 폴리뉴클레오티드가 암호화하는 폴리펩티드 또는 융합 단백질을 생성하기에 적절한 조건하에 제7항에 기재된 유전자 조작된 숙주 세포를 배양하는 단계; 및

   (b) 배양물로부터 폴리펩티드 또는 융합 단백질을 회수하는 단계

   를 포함하는, 폴리펩티드 또는 융합 단백질을 생산하는 방법.
9. 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 폴리뉴클레오티드가 암호화하는 폴리펩티드.
10. 제9항에 있어서, 클라미디아 트라코마티스로 감염된 개체의 혈청반응양성 혈청과 면역반응하는 것인 폴리펩티드.
11. 제9항에 있어서, CPAF 폴리펩티드를 포함하는 것인 폴리펩티드.
12. 제3항에 기재된 폴리뉴클레오티드가 암호화하는 융합 단백질.
13. 제12항에 있어서, 클라미디아 트라코마티스로 감염된 개체의 혈청양성 혈청 과 면역반응하는 것인 융합 단백질.
14. 제9항에 기재된 폴리펩티드에 면역특이적으로 결합하는 항체.
15. 제12항에 기재된 융합 단백질에 면역특이적으로 결합하는 항체.
16. (a) 프라이머를 연장시킬 수 있는 조건에서 폴리머라제 효소 및 뉴클레오티드의 존재하에 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 폴리뉴클레오티드 프라이머와 시료를 접촉시키는 단계; 및

    (b) 프라이머 연장 생성물의 검출이 시료내 클라미디아 트라코마티스의 존재를 나타내는 것인 시료내 프라이머 연장 생성물의 존재를 검출하는 단계

    를 포함하는, 생물학적 시료내 클라미디아 트라코마티스를 검출 또는 확인하는 방법.
17. (a) 상보성 염기쌍을 하이브리드화시킬 수 있는 조건하에 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 폴리뉴클레오티드 프로브와 시료를 접촉시키는 단계; 및

    (b) 하이브리드화 복합체의 검출이 시료내 클라미디아 트라코마티스의 존재를 나타내는 것인 시료내 하이브리드화 복합체의 존재를 검출하는 단계

    를 포함하는, 생물학적 시료내 클라미디아 트라코마티스를 검출 또는 확인하 는 방법.
18. (a) 면역 복합체 형성에 적합한 조건하에 제14항에 기재된 항체와 시료를 접촉시키는 단계; 및

    (b) 면역 복합체의 검출이 시료내 클라미디아 트라코마티스의 존재를 나타내는 것인 시료내 면역 복합체의 존재를 검출하는 단계

    를 포함하는, 생물학적 시료내 클라미디아 트라코마티스를 검출 또는 확인하는 방법.
19. (a) 면역 복합체 형성에 적합한 조건하에 제9항에 기재된 폴리펩티드와 시료를 접촉시키는 단계; 및

    (b) 면역 복합체의 검출이 시료내 클라미디아 트라코마티스의 존재를 나타내는 것인 시료내 면역 복합체의 존재를 검출하는 단계

    를 포함하는, 생물학적 시료내 클라미디아 트라코마티스를 검출 또는 확인하는 방법.
20. 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 폴리뉴클레오티드 중 하나 이상을 포함하는 폴리뉴클레오티드의 어레이를 함유하는 DNA 칩.
21. 제9항에 기재된 폴리펩티드 중 하나 이상을 포함하는 폴리펩티드의 어레이를 함유하는 단백질 칩.
22. 제9항에 기재된 폴리펩티드와 약학적 허용 담체를 포함하는 면역원성 조성물.
23. 제10항에 기재된 폴리펩티드와 약학적 허용 담체를 포함하는 면역원성 조성물.
24. 제12항에 기재된 융합 단백질과 약학적 허용 담체를 포함하는 면역원성 조성물.
25. 제13항에 기재된 융합 단백질과 약학적 허용 담체를 포함하는 면역원성 조성물.
26. 제9항에 기재된 폴리펩티드와 약학적 허용 담체를 포함하는 약학 조성물.
27. 제10항에 기재된 폴리펩티드와 약학적 허용 담체를 포함하는 약학 조성물.
28. 제12항에 기재된 폴리펩티드와 약학적 허용 담체를 포함하는 약학 조성물.
29. 제13항에 기재된 폴리펩티드와 약학적 허용 담체를 포함하는 약학 조성물.
30. 제22항에 기재된 면역원성 조성물의 면역화가능한 양을 숙주에게 투여하는 단계를 포함하는, 클라미디아 트라코마티스에 대한 면역화 방법.
31. 제23항에 기재된 면역원성 조성물의 면역화가능한 양을 숙주에게 투여하는 단계를 포함하는, 클라미디아 트라코마티스에 대한 면역화 방법.
32. 제24항에 기재된 면역원성 조성물의 면역화가능한 양을 숙주에게 투여하는 단계를 포함하는, 클라미디아 트라코마티스에 대한 면역화 방법.
33. 제25항에 기재된 면역원성 조성물의 면역화가능한 양을 숙주에게 투여하는 단계를 포함하는, 클라미디아 트라코마티스에 대한 면역화 방법.
34. 제5항에 기재된 발현 벡터를 포함하는 DNA 면역원성 조성물.
35. 제34항에 있어서, DNA 조성물이 클라미디아 트라코마티스의 중화 에피토프의 발현을 유도하는 것인 DNA 면역원성 조성물.
36. (a) 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 분리된 폴리뉴클레오티드 와 시험 화합물을 접촉시키는 단계; 및

    (b) 결합 발생 여부를 검출하는 단계

    를 포함하는 스크리닝 분석법.
37. (a) 제9항에 기재된 폴리펩티드와 시험 화합물을 접촉시키는 단계; 및

    (b) 결합 발생 여부를 검출하는 단계

    를 포함하는 스크리닝 분석법.
38. (a) 제12항에 기재된 폴리펩티드와 시험 화합물을 접촉시키는 단계; 및

    (b) 결합 발생 여부를 검출하는 단계

    를 포함하는 스크리닝 분석법.
39. 제1항 내지 제3항 중 어느 하나의 항에 기재된 분리된 폴리뉴클레오티드를 함유하는 용기를 포함하는 키트.
40. 제39항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 프라이머 또는 프로브인 것인 키트.
41. 제39항에 있어서, 폴리뉴클레오티드가 프라이머이고, 키트가 폴리머라제를 함유하는 용기를 더 포함하는 것인 키트.
42. 제39항에 있어서, 데옥시뉴클레오티드 트리포스페이트를 함유하는 용기를 더 포함하는 것인 키트.
43. 제9항에 기재된 폴리펩티드에 면역특이적으로 결합하는 항체를 함유하는 용기를 포함하는 키트.
44. 제12항에 기재된 융합 단백질에 면역특이적으로 결합하는 항체를 함유하는 용기를 포함하는 키트.

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