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CN108367251A - 滤水膜的清洁 - Google Patents

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CN108367251A
CN108367251A CN201680059701.XA CN201680059701A CN108367251A CN 108367251 A CN108367251 A CN 108367251A CN 201680059701 A CN201680059701 A CN 201680059701A CN 108367251 A CN108367251 A CN 108367251A
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Novo Nordisk AS
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Abstract

提供了通过用含有DNA酶的清洁组合物处理用于清洁滤水膜的方法。任选地，该组合物还包含杀生物酶和/或其他酶，如蛋白酶。该DNA酶可以衍生自米曲霉或衍生自地衣芽孢杆菌。

Description

滤水膜的清洁
技术领域
本发明涉及使用含DNA酶的清洁组合物清洁滤水膜。
背景技术
膜污染是在膜过滤过程中遇到的问题，并且在技术和经济方面，膜污染是确定其在水处理和废水处理以及脱盐的实际应用中的主要因素。膜污染包括无机污垢/结垢、微粒状的/胶状的污垢，以及具有无生命的有机物质或活的微生物的有机污垢，其通常会形成生物膜。由于有机组分和无机组分以及微生物的污垢可以同时地发生，并且这些组分可以在机理方面相互作用。
用于清洁滤膜的熟知的方式是“就地清洁”(CIP)。典型的CIP循环通常将包括使用高pH值(例如NaOH)、低pH值(例如柠檬酸或硝酸)的化学品，水和杀生物剂用于消毒(例如漂白)。在乳品工业中使用的用于清洁膜的典型CIP循环由许多步骤组成，其通常包括：
-用清洁水通量(clean water flux)冲洗/预漂洗，该清洁水通量可以被加热至60℃至80℃并再循环持续一段时间。
-苛性钠溶液(NaOH)在约60℃至80℃的温度循环持续一段时间。
-用清洁水通量进行中间漂洗。
-循环酸性溶液持续一段时间。
-用清洁水通量进行最终漂洗。
-最后鼓风。
在其他业务分部存在类似的膜清洁过程，并且取决于膜污染的性质能以不同的顺序应用各个步骤。在酶制造工业中使用的用于清洁膜的典型CIP循环包括水冲洗、冷和热苛性钠漂洗、以及硝酸漂洗。
在CIP中使用刺激性化学品是不希望的，并且会对环境造成问题。在过去的多年中，已经开发了包括使用酶的CIP方法。
国际专利申请WO 97/02753涉及包含用于就地清洁的蛋白酶和脂肪酶的溶液。已经发现该溶液在清洁含有乳或烧糊的乳的残留物的工艺设备中是有效的。
与典型的CIP程序相比，通过使用DNA酶改善膜清洁有若干个益处，如节省力气来将液体泵送通过较少污染的膜、减少刺激性和危险化学品的使用、降低用于中和的酸和碱的成本以及使用后排放、由于较温和的清洁条件以及未经化学或物理手段去除了污垢而延长了膜的使用寿命。
发明内容
本发明提供了用于通过将滤水膜与包含DNA酶的液体清洁组合物接触而清洁滤水膜的方法。
该清洁过程可以是就地清洁(CIP)或异地清洁(COP)。
在实施例中，提高了通过膜的水流量(通量)。
在另一个实施例中，在方法在膜与杀生物组合物接触之前或之后。
在还另一个实施例中，该滤水膜包含生物膜，该生物膜优选地包括选自下组的一种或多种细菌，该组由以下组成：不动杆菌属、芽胞杆菌属、丛毛单胞菌属、埃希氏菌属、假单胞菌属、和鞘氨醇单胞菌属物种。
本发明的其他方面和实施例在说明书和实例下是显而易见的。
具体实施方式
在本发明的上下文中，术语“滤水”和“水处理”包括过滤和处理水性溶液和水性悬浮液、以及基本上纯的水。
已经表明，细胞外DNA在启动将生物和非生物有机物质附着至膜上起重要作用。细胞外DNA(eDNA)已经从动物、植物或微生物来源的死亡细胞释放到环境中。DNA是粘性的并且与表面和其他分子结合，从而通过简单地将较小的分子聚集成较大的分子或作为生物膜形成的开始而引起膜污染。除了将微生物与表面粘附之外，eDNA还可以作为生物膜中的结构组分起作用。eDNA在生物膜中的作用从一种微生物种类至另一种微生物种类而变化，并且其他细胞外聚合物(像蛋白质和多糖)也起着重要作用，然而显然地eDNA在将微生物附着至表面和早期生物膜形成中起主要作用。
用于过滤/纯化水或非水性液体的膜包括超滤(UF)、微滤(MF)、纳滤(NF)和反渗透(RO)膜。当该膜变得污染的，为了保持液体穿过该膜的某个流速，操作者必须增加膜上的压力(跨膜压力)，这将导致增加的力量的消耗。超过某个压力，膜的完整性会被不可逆地破坏。
将DNA酶用于清洁滤水膜可以减少有机材料和微生物向膜的附着，从而提高水/液体通过该膜的流速。同样，使用DNA酶用于膜清洁可与传统的化学清洁剂(像酸、碱、漂白剂和其他消毒剂和杀生物剂)组合。该DNA酶清洁步骤可以在用其他清洁化学品或配制品清洁程序之前或之后使用。
通常使用的杀生物剂和清洁化学品包括2,2-二溴-3-次氨基丙酰胺(DBNPA)、rodalon、次氯酸钠、H2O2、HNO3、柠檬酸、草酸、NaOH、EDTA、表面活性剂、凝聚剂、防垢剂和分散剂。
膜清洁程序可以是“就地清洁”(CIP)或“异地清洁”(COP)。在CIP清洁程序中，这些膜保持安装在处理设备中同时使其经受清洁配制品，或者在浸润程序中(其中将这些膜淹没或浸湿在清洁配制品中)或者以一定流速通过程序(其中该清洁配制品在膜中连续地循环)。
在COP过程中，将膜从设备中去除并在单独的浸湿或流通程序中进行清洁。
取决于污垢的性质，CIP或COP清洁程序可以延长几分钟到若干小时，例如过夜。
典型的膜清洁程序可以具有通过用水冲洗而分开的若干个单独的步骤。化学品和DNA酶清洁步骤的顺序可以基于膜污染的性质而变化。
取决于DNA酶的活性谱，DNA酶清洁程序可以在低pH、中性或高pH值以及低温或高温发生。优选地，该程序在pH 6-9以及在30℃至70℃之间的温度发生。
DNA酶(脱氧核糖核酸酶)
术语“DNA酶”意指具有DNA酶活性的多肽，该多肽催化DNA主链中的磷酸二酯键的水解断裂，从而降解DNA。如国际生物化学和分子生物学联合会命名委员会(IUBMB)的建议中所定义，展示DNA酶活性的酶的实例是被酶种类EC 3.1.11至EC 3.1.31覆盖的那些。
术语“DNA酶(DNases、DNase enzymes)”和表达“具有DNA酶活性的多肽”在本申请中互换地使用。出于本发明的目的，根据测定I中所描述的程序确定DNA酶活性。
在一个方面，本发明的DNA酶具有DNA酶(具有SEQ ID NO:1的氨基酸序列)的DNA酶活性的至少20％，例如至少40％、至少50％、至少60％、至少70％、至少80％、至少90％、至少95％、或至少100％。
根据本发明使用的DNA酶是展示DNA酶活性的成熟多肽，该成熟多肽包含与如SEQID NO:1或SEQ ID NO:2所示的氨基酸序列具有至少80％序列一致性的氨基酸序列，或由其组成。
优选地，该DNA酶的氨基酸序列与SEQ ID NO:1或SEQ ID NO:2的氨基酸序列具有至少85％序列一致性，更优选地至少90％，更优选地至少95％、96％、97％、98％、99％，并且最优选地100％序列一致性。在实施例中，该DNA酶的氨基酸序列是SEQ ID NO:1或SEQ IDNO:2。在另一个实施例中，该DNA酶是真菌DNA酶，优选是丝状真菌DNA酶，更优选是曲霉属真菌DNA酶，并且最优选是米曲霉DNA酶。在另一个实施例中，该DNA酶是米曲霉DNA酶或其衍生物。在还另一个实施例中，该DNA酶是披露在以下的DNA酶：国际专利申请号PCT/EP 2015/057883(现在为WO 2015/155350)，将其通过引用特此结合。
在实施例中，引入SEQ ID NO:1或SEQ ID NO:2的氨基酸序列中的氨基酸取代、缺失和/或插入的数目多达10个，例如1、2、3、4、5、6、7、8、9或10个。或多达5个，例如1、2、3、4、或5个；或多达2个。这些氨基酸改变可以具有微小性质，即，不会显著地影响蛋白的折叠和/或活性的保守氨基酸取代或插入；典型为1至30个氨基酸的小缺失；小的氨基-末端或羧基末端延伸，如氨基末端蛋氨酸残基；多至20至25个残基的小接头肽；或通过改变净电荷或另外的功能促进纯化的小的延伸，如聚组氨酸段、抗原表位或结合结构域。
保守取代的实例是在下组之内：碱性氨基酸(精氨酸、赖氨酸及组氨酸)、酸性氨基酸(谷氨酸和天冬氨酸)、极性氨基酸(谷氨酰胺和天冬酰胺)、疏水性氨基酸(亮氨酸、异亮氨酸及缬氨酸)、芳香族氨基酸(苯丙氨酸、色氨酸及酪氨酸)及小氨基酸(甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸及甲硫氨酸)。一般不会改变比活性的氨基酸取代在本领域是已知的并且例如由H.Neurath和R.L.Hill，1979，在：The Proteins[蛋白质]，学术出版社(AcademicPress)，纽约中描述。常见取代为Ala/Ser、Val/Ile、Asp/Glu、Thr/Ser、Ala/Gly、Ala/Thr、Ser/Asn、Ala/Val、Ser/Gly、Tyr/Phe、Ala/Pro、Lys/Arg、Asp/Asn、Leu/Ile、Leu/Val、Ala/Glu和Asp/Gly。
可以根据本领域中已知的程序，如定点诱变或丙氨酸扫描诱变(Cunningham和Wells，1989，Science[科学]244:1081-1085)来鉴定多肽中的必需氨基酸。在后一项技术中，在该分子中的每个残基处引入单个丙氨酸突变，并且对所得突变体分子的DNA酶活性进行测试以鉴定对于该分子的活性至关重要的氨基酸残基。还参见Hilton等人，1996，J.Biol.Chem.[生物化学杂志]271:4699-4708。DNA酶或其他生物学相互作用的活性位点还可以通过对结构的物理分析来确定，如通过这样的技术确定：如核磁共振、晶体学、电子衍射或光亲和标记，连同对推定的接触位点氨基酸进行突变。参见，例如de Vos等人，1992，Science[科学]255:306-312；Smith等人，1992，J.Mol.Biol.[分子生物学杂志]224:899-904；Wlodaver等人，1992，FEBS Lett.[欧洲生物化学学会联盟通讯]309:59-64。还可以从与相关多肽的比对来推断必需氨基酸的身份。
可以做出单个或多个氨基酸取代、缺失和/或插入并且使用已知的诱变、重组和/或改组方法进行测试，随后进行有关筛选程序，如由Reidhaar-Olson和Sauer，1988，Science[科学]241:53-57；Bowie和Sauer，1989，Proc.Natl.Acad.Sci.USA[美国科学院院报]86:2152-2156；WO 95/17413；或WO 95/22625所披露的那些。可以使用的其他方法包括易错PCR、噬菌体展示(例如，Lowman等人，1991，Biochemistry[生物化学]30:10832-10837；美国专利号5,223,409；WO 92/06204)和区域定向诱变(Derbyshire等人，1986，Gene[基因]46:145；Ner等人，1988，DNA 7:127)。
两个氨基酸序列之间的关联度通过参数“序列一致性”来描述。出于本发明的目的，使用如在EMBOSS包(EMBOSS：欧洲分子生物学开放软件套件，Rice等人，2000，TrendsGenet.[遗传学趋势]16:276-277)(优选5.0.0版或更新版本)的Needle程序中所实施的Needleman-Wunsch算法(Needleman和Wunsch，1970，J.Mol.Biol.[分子生物学杂志]48:443-453)来确定两个氨基酸序列之间的序列一致性。使用的参数是缺口开放罚分10、缺口扩展罚分0.5以及EBLOSUM62(BLOSUM62的EMBOSS版本)取代矩阵。将标记为“最长一致性”的Needle输出(使用-非简化(-nobrief)选项获得)用作百分比一致性并且是如下计算的：
(相同的残基x 100)/(比对长度-比对中的空位总数)。
生物膜
生物膜是在表面上，如纤维表面、金属表面、或任何其他硬表面上，细胞彼此粘附在一起的任何群组的微生物。这些粘附细胞经常包埋在细胞外高聚物(EPS)的自身产生的基质内。生物膜EPS是一般由细胞外的DNA、蛋白、和多糖组成的聚合物团块。
生物膜可以形成在活的或非活的表面上。在生物膜中生长的微生物细胞与同一有机体的浮游细胞(相比之下，浮游细胞是可以在液体培养基中漂浮或浮游的单个细胞)在生理上是不同的。生活在生物膜中的细菌通常具有与同一物种的自由漂浮细菌显著不同的特性，因为膜的密集并且受保护的环境允许它们以不同方式协作和相互作用。这种环境的一个益处是增加对洗涤剂和抗生素的抗性，因为，密集的细胞外基质和细胞的外层保护群落的内部。
典型的生物膜包含选自下组的一种或多种细菌，该组由以下组成：不动杆菌属、芽胞杆菌属、丛毛单胞菌属、埃希氏菌属、假单胞菌属、和鞘氨醇单胞菌属物种；如选自下组的一种或多种细菌物种，该组由以下组成：乙酸钙不动杆菌、解淀粉芽孢杆菌SC100、解淀粉芽孢杆菌SC168、脱氮丛毛单胞菌(Comamonas denitrificans)、大肠杆菌K-12、铜绿假单胞菌、和鞘氨醇单胞菌(Sphingomonas mucosissima)。
非DNA酶
根据本发明，与DNA酶任选地组合的非DNA酶可以是选自下组的一种或多种非DNA酶，该组由以下组成：淀粉酶、阿拉伯糖酶、糖酶、纤维素酶、角质酶、半乳聚糖酶、脂肪酶、甘露聚糖酶、氧化还原酶(卤素过氧化物酶、漆酶、氧化酶、过氧物酶)、果胶裂解酶，果胶酶、过水解酶、蛋白酶和木聚糖酶。
一般而言，一种或多种所选酶的特性应与选定的清洁条件(即，最适pH，与其他酶和非酶组分的相容性等)相容，并且该一种或多种酶应以有效量存在。
蛋白酶
适合的蛋白酶包括细菌、真菌、植物、病毒或动物来源的那些，例如植物或微生物来源。优选的是微生物来源。包括化学修饰的变体或蛋白质工程变体。它可以是碱性蛋白酶，例如丝氨酸蛋白酶或金属蛋白酶。丝氨酸蛋白酶可以例如是S1家族(如胰蛋白酶)或S8家族(如枯草杆菌蛋白酶)。金属蛋白酶可以例如是来自例如家族M4的嗜热菌蛋白酶或其他金属蛋白酶，如来自M5、M7或M8家族的那些。
术语“枯草杆菌酶”是指根据Siezen等人，1991，Protein Engng.[蛋白质工程学]4:719-737和Siezen等人，1997，Protein Science[蛋白质科学]6:501-523的丝氨酸蛋白酶亚组。丝氨酸蛋白酶是通过在活性位点具有与底物形成共价加合物的丝氨酸来表征的蛋白酶的亚组。枯草杆菌酶可以划分为6个亚部，即，枯草杆菌蛋白酶家族、嗜热蛋白酶(Thermitase)家族、蛋白酶K家族、羊毛硫抗生素肽酶家族、Kexin家族和Pyrolysin家族。
枯草杆菌酶的实例是来源于芽孢杆菌的那些，如描述于US 7,262,042和WO 2009/021867中的嗜碱芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌、吉氏芽孢杆菌、迟缓芽孢杆菌、短小芽胞杆菌、和枯草芽孢杆菌；和描述于WO 89/06279中的枯草杆菌蛋白酶lentus、枯草杆菌蛋白酶Novo、枯草杆菌蛋白酶Carlsberg、地衣芽孢杆菌、枯草杆菌蛋白酶BPN’、枯草杆菌蛋白酶309、枯草杆菌蛋白酶147和枯草杆菌蛋白酶168以及描述于(WO 93/18140)中的蛋白酶PD138。其他有用的蛋白酶可以是描述于WO 92/17577、WO 01/16285、WO 02/26024以及WO02/16547中的那些。胰蛋白酶样蛋白酶的实例是胰蛋白酶(例如，猪或牛来源的)和镰孢属蛋白酶(描述于WO 89/06270、WO 94/25583和WO 2005/040372中)，以及来源于纤维单胞菌(Cellumonas)的糜蛋白酶(描述于WO 2005/052161和WO 2005/052146中)。
另外的优选的蛋白酶是来自迟缓芽孢杆菌DSM 5483的碱性蛋白酶(如在(例如)WO95/23221中所述)、以及其变体(在WO 92/21760、WO 95/23221、EP 1921147以及EP 1921148中描述的)。
金属蛋白酶的实例是如描述于WO 2007/044993(杰能科国际公司(GenencorInt.))中的中性金属蛋白酶，例如来源于解淀粉芽孢杆菌的那些。
有用的蛋白酶的实例是描述于以下中的变体：WO 92/19729、WO 96/34946、WO 98/20115、WO 98/20116、WO 99/11768、WO 01/44452、WO 03/006602、WO 2004/03186、WO 2004/041979、WO 2007/006305、WO 2011/036263、WO 2011/036264，尤其是在以下位置的一个或多个中具有取代的变体：3、4、9、15、27、36、57、68、76、87、95、96、97、98、99、100、101、102、103、104、106、118、120、123、128、129、130、160、167、170、194、195、199、205、206、217、218、222、224、232、235、236、245、248、252以及274(使用BPN'进行编号)。更优选地，这些枯草杆菌酶变体可以包含以下突变：S3T、V4I、S9R、A15T、K27R、*36D、V68A、N76D、N87S,R、*97E、A98S、S99G,D,A、S99AD、S101G,M,R、S103A、V104I,Y,N、S106A、G118V,R、H120D,N、N123S、S128L、P129Q、S130A、G160D、Y167A、R170S、A194P、G195E、V199M、V205I、L217D、N218D、M222S、A232V、K235L、Q236H、Q245R、N252K、T274A(使用BPN’进行编号)。
适合的可商购蛋白酶包括以下列商品名出售的那些：AlcalaseTM、DuralaseTM、DurazymTM、RelaseTM、RelaseTMUltra、SavinaseTM、SavinaseTMUltra、PrimaseTM、PolarzymeTM、KannaseTM、LiquanaseTM、LiquanaseTMUltra、OvozymeTM、CoronaseTM、CoronaseTMUltra、BlazeTM、NeutraseTM、EverlaseTM和EsperaseTM(诺维信公司(Novozymes A/S))，以下列商品名出售的那些：MaxataseTM、MaxacalTM、MaxapemTM、PurafectTM、Purafect PrimeTM、PurafectMATM、Purafect OxTM、Purafect OxPTM、PuramaxTM、ProperaseTM、FN2TM、FN3TM、FN4TM、ExcellaseTM、EraserTM、OpticleanTM和OptimaseTM(丹尼斯克/杜邦公司(Danisco/DuPont))、AxapemTM(吉斯特布罗卡德斯公司(Gist-Brocases N.V.))、BLAP(序列示于US 5352604的图29中)及其变体(汉高股份(Henkel AG))以及来自花王株式会社(Kao)的KAP(嗜碱芽孢杆菌枯草杆菌蛋白酶)。
蛋白酶(还有其他类型的酶)可以与蛋白酶抑制剂一起使用，这些蛋白酶抑制剂是蛋白酶活性(例如丝氨酸蛋白酶活性)的可逆抑制剂。优选地，该蛋白酶抑制剂是(可逆的)枯草杆菌蛋白酶抑制剂。特别地，该蛋白酶抑制剂可以是肽醛、原硼酸(boric acid)或硼酸(boronic acid)；或这些中的任一种的衍生物。
适合的硼酸衍生物描述于US 4,963,655、US 5,159,060、WO 95/12655、WO 95/29223、WO 92/19707、WO 94/04653、WO 94/04654、US 5,442,100、US 5,488,157和US 5,472,628中。
适合的肽醛描述于WO 94/04651、WO 95/25791、WO 98/13458、WO 98/13459、WO98/13460、WO 98/13461、WO 98/13461、WO 98/13462、WO 2007/141736、WO 2007/145963、WO2009/118375、WO 2010/055052和WO 2011/036153中。可替代地，该肽醛可以具有WO 2011/036153中所描述的式。
该肽醛可以通过与亚硫酸氢钠的反应被转化成水溶性亚硫酸氢盐加合物，如在教科书，例如March,J.，Advanced Organic Chemistry[高等有机化学]，第四版，Wiley-Interscience[威利国际科学出版社]，美国，1992，第895页中所描述；以及如描述在WO2013/004636中。
脂肪酶/角质酶
适合的脂肪酶和角质酶包括细菌或真菌起源的那些。包括化学修饰的变体或蛋白质工程变体。实例包括来自嗜热真菌属的脂肪酶，例如，如描述于EP 258068和EP 305216中的来自疏绵状嗜热丝孢菌(早先命名为疏棉状腐质霉)；来自腐质霉属的角质酶，例如如描述于WO 96/13580中的特异腐质霉；假单胞菌属脂肪酶，例如来自产碱假单胞菌或类产碱假单胞菌(EP 218272)、洋葱假单胞菌(EP 331376)、施氏假单胞菌(GB 1372034)、萤光假单胞菌、假单胞菌属物种菌株SD 705(WO 95/06720和WO 96/27002)、威斯康星假单胞菌(P.wisconsinensis)(WO 96/12012)；芽孢杆菌属脂肪酶，例如来自枯草芽孢杆菌(Dartois等人，1993，Biochemica et Biophysica Acta[生物化学与生物物理学报]，1131，253-360)，嗜热脂肪芽孢杆菌(JP 64/744992)或短小芽孢杆菌(W0 91/16422)；GDSL-型链霉菌属脂肪酶(WO 2010/065455)；来自稻瘟病菌的角质酶(WO 2010/107560)；来自门多萨假单胞菌的角质酶(US 5,389,536)；来自褐色嗜热裂孢菌(Thermobifida fusca)的脂肪酶(WO2011/084412)；嗜热脂肪土芽孢杆菌脂肪酶(WO 2011/084417)；来自枯草芽孢杆菌的脂肪酶(WO 2011/084599)；以及来自灰色链霉菌(WO 2011/150157)和始旋链霉菌(S.pristinaespiralis)的脂肪酶(WO 2012/137147)。
其他实例是例如WO 92/05249、WO 94/01541、EP 407225、EP 260105、WO 95/35381、WO 96/00292、WO 95/30744、WO 94/25578、WO 95/14783、WO 95/22615、WO 97/04079、WO 97/07202、WO 00/60063、WO 2007/087508以及WO 2009/109500中所描述的那些脂肪酶变体。
优选的可商购脂肪酶包括LipolaseTM、Lipolase UltraTM、和LipexTM；LecitaseTM、LipolexTM；LipocleanTM、LipoprimeTM(诺维信公司(Novozymes A/S))。其他可商购的脂肪酶包括Lumafast(杰能科国际公司(Genencor Int Inc))；Lipomax(吉斯特-布劳卡德斯公司(Gist-Brocades)/杰能科国际公司)和来自苏威公司(Solvay)的芽孢杆菌脂肪酶。
糖酶
糖酶是裂解碳水化合物的酶的通用术语。一般来说，糖酶以它们所起作用的底物命名，例如淀粉酶对淀粉酶起作用并且纤维素酶对纤维素起作用。许多糖酶已经适用于清洁和洗衣应用中，如淀粉酶、纤维素酶、果胶酶、果胶酸裂解酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶以及木聚糖酶，并且所有这些糖酶都可以应用于液体组合物中。
淀粉酶
合适的淀粉酶包括那些细菌或真菌来源的淀粉酶。包括化学修饰的变体或蛋白质工程变体。淀粉酶包括例如从芽孢杆菌属获得的α-淀粉酶，例如，在GB 1,296,839中更详细描述的地衣芽孢杆菌的特定菌株。
适合的淀粉酶的实例包括具有WO 95/10603中的SEQ ID NO:2的淀粉酶或其与SEQID NO:3具有90％序列一致性的变体。优选的变体描述于WO 94/02597、WO 94/18314、WO97/43424以及WO 99/19467的SEQ ID NO:4中，例如在一个或多个以下位置中具有取代的变体：15、23、105、106、124、128、133、154、156、178、179、181、188、190、197、201、202、207、208、209、211、243、264、304、305、391、408以及444。
不同的适合的淀粉酶包括具有WO 02/10355中的SEQ ID NO:6的淀粉酶或其与SEQID NO:6具有90％序列一致性的变体。SEQ ID NO:6的优选变体是在位置181和182中具有缺失并且在位置193中具有取代的那些。
其他适合的淀粉酶是包含示于WO 2006/066594的SEQ ID NO:6中的来源于解淀粉芽孢杆菌的α-淀粉酶的残基1-33和示于WO 2006/066594的SEQ ID NO:4中的地衣芽孢杆菌α-淀粉酶的残基36-483的杂合α-淀粉酶或其具有90％序列一致性的变体。这种杂合α-淀粉酶的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些：G48、T49、G107、H156、A181、N190、M197、I201、A209以及Q264。包含示于WO 2006/066594的SEQ ID NO:6中的来源于解淀粉芽孢杆菌的α-淀粉酶的残基1-33和SEQ ID NO:4的残基36-483的杂合α-淀粉酶的最优选变体是具有以下取代的那些：
M197T；
H156Y+A181T+N190F+A209V+Q264S；或
G48A+T49I+G107A+H156Y+A181T+N190F+I201F+A209V+Q264S。
另外的适合的淀粉酶是具有在WO 99/19467中的SEQ ID NO:6的淀粉酶或其与SEQID NO:6具有90％序列一致性的变体。SEQ ID NO:6的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的变体的那些：R181、G182、H183、G184、N195、I206、E212、E216和K269。特别优选的淀粉酶是在位置R181和G182或位置H183和G184中具有缺失的那些。
可以使用的另外的淀粉酶是具有WO 96/23873的SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:3、SEQID NO:2或SEQ ID NO:7的那些或与SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2、SEQ ID NO:3或SEQ ID NO:7具有90％序列一致性的其变体。SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2、SEQ ID NO:3或SEQ ID NO:7的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些：140、181、182、183、184、195、206、212、243、260、269、304以及476。更优选的变体是在位置181和182或位置183和184中具有缺失的那些。SEQ ID NO:1、SEQ ID NO:2或SEQ ID NO:7的最优选的淀粉酶变体是在位置183和184中具有缺失并且在位置140、195、206、243、260、304以及476中的一个或多个中具有取代的那些。
可以使用的其他淀粉酶是具有WO 2008/153815中的SEQ ID NO:2、WO 01/66712中的SEQ ID NO:10的淀粉酶或其与WO 2008/153815的SEQ ID NO:2具有90％序列一致性或与WO 01/66712中的SEQ ID NO:10具有90％序列一致性的变体。WO 01/66712中的SEQ ID NO:10的优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些：176、177、178、179、190、201、207、211以及264。
另外的适合的淀粉酶是具有WO 2009/061380的SEQ ID NO:2的淀粉酶或其与SEQID NO:2具有90％序列一致性的变体。SEQ ID NO:2的优选变体是具有C末端截短和/或在以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些：Q87、Q98、S125、N128、T131、T165、K178、R180、S181、T182、G183、M201、F202、N225、S243、N272、N282、Y305、R309、D319、Q320、Q359、K444和G475。SEQ ID NO:2的更优选变体是在以下位置中的一个或多个中具有取代：Q87E,R、Q98R、S125A、N128C、T131I、T165I、K178L、T182G、M201L、F202Y、N225E,R、N272E,R、S243Q,A,E,D、Y305R、R309A、Q320R、Q359E、K444E以及G475K，和/或在位置R180和/或S181或T182和/或G183中具有缺失的那些。SEQ ID NO:2的最优选的淀粉酶变体是具有以下取代的那些：
N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K；
N128C+K178L+T182G+F202Y+Y305R+D319T+G475K；
S125A+N128C+K178L+T182G+Y305R+G475K；或
S125A+N128C+T131I+T165I+K178L+T182G+Y305R+G475K，其中这些变体是C-末端截短的并且任选地进一步在位置243处包含取代和/或在位置180和/或位置181处包含缺失。
其他适合的淀粉酶是具有WO 01/66712中的SEQ ID NO:12的α-淀粉酶或与SEQ IDNO:12具有至少90％序列一致性的变体。优选的淀粉酶变体是在WO 01/66712中的SEQ IDNO:12的以下位置中的一个或多个中具有取代、缺失或插入的那些：R28、R118、N174；R181、G182、D183、G184、G186、W189、N195、M202、Y298、N299、K302、S303、N306、R310、N314；R320、H324、E345、Y396、R400、W439、R444、N445、K446、Q449、R458、N471、N484。特别优选的淀粉酶包括具有D183和G184的缺失并且具有R118K、N195F、R320K及R458K的取代的变体，以及另外在选自下组的一个或多个位置中具有取代的变体：M9、G149、G182、G186、M202、T257、Y295、N299、M323、E345以及A339，最优选的是另外在所有这些位置中具有取代的变体。
其他实例是例如描述于WO 2011/098531、WO 2013/001078及WO 2013/001087中的那些淀粉酶变体。
可商购的淀粉酶是StainzymeTM、Stainzyme PlusTM、AmplifyTM、ResilienceTM、EverestTM、DuramylTM、TermamylTM、Termamyl UltraTM；NatalaseTM、FungamylTM及BANTM(来自诺维信公司(Novozymes A/S))、RapidaseTM和PurastarTM/EffectenzTM、PoweraseTM和Preferenz S100(来自杰能科国际有限公司/杜邦公司(Genencor International Inc./DuPont))。
裂解酶
裂解酶可以是果胶酸裂解酶，来源于芽孢杆菌属，尤其是粘琼脂芽孢杆菌(B.agaradhaerens)或地衣芽孢杆菌，或一种来源于这些来源中任一种的变体，例如，正如在US 6,124,127、WO 99/27083、WO 99/07084、WO 02/06442、WO 02/092741、WO 03/095638中所述的，可商购的果胶酸裂解酶是XPectTM；PectawashTM和PectawayTM(诺维信公司)。
甘露聚糖酶
甘露聚糖酶可以是家族5或26的碱性甘露聚糖酶。甘露聚糖酶可以是来自芽孢杆菌属或腐质霉属的野生型，特别是粘琼脂芽孢杆菌、克劳氏芽孢杆菌(B.clausii)、耐盐嗜碱芽孢杆菌(B.halodurans)、地衣芽孢杆菌或特异腐质霉。适合的甘露聚糖酶描述于WO99/64619中。可商购的甘露聚糖酶是MannawayTM(诺维信公司)。
纤维素酶
合适的纤维素酶可以是细菌或真菌起源的。包括化学或遗传修饰的突变体。适合的纤维素酶包括来自支顶孢属、芽孢杆菌属、镰孢属、腐质霉属、假单胞菌属、梭孢壳属的纤维素酶，例如披露于US 4,435,307、US 5,648,263、US 5,691,178、US 5,776,757和WO 89/09259中的由尖孢镰孢菌、特异腐质霉、和嗜热毁丝霉产生的真菌纤维素酶。
尤其适合的纤维素酶是具有颜色保护益处的碱性或中性纤维素酶。此类纤维素酶的实例是描述于EP 0 495 257、EP 0 531 372、WO 96/11262、WO 96/29397、WO 98/08940中的纤维素酶。其他实例是例如描述于WO 94/07998、EP 0 531 315、US 5,457,046、US 5,686,593、US 5,763,254、WO 95/24471、WO 98/12307以及WO 99/01544中的那些纤维素酶变体。
可商购的纤维素酶包括CarezymeTM、CelluzymeTM、CellucleanTM、CelluclastTM、EndolaseTM、RenozymeTM、WhitezymeTM(诺维信公司(Novozymes A/S))；ClazinaseTM、Puradax、Puradax HA、和Puradax EG(购自杰能科(Genencor))和KAC-500(B)TM(花王公司(Kao Corporation))。
过氧化物酶/氧化酶
适合的过氧化物酶包括由国际生物化学与分子生物学联合会(IUBMB)命名委员会陈述的酶分类EC 1.11.1.7，或源自其中的展示出过氧化物酶活性的任何片段。
适合的过氧化物酶包括植物、细菌或真菌来源的那些。包括化学修饰的变体或蛋白质工程变体。有用的过氧化物酶的实例包括来自拟鬼伞属，例如来自灰盖拟鬼伞(C.cinerea)的过氧化物酶(EP 179,486)，及其变体，如在WO 93/24618、WO 95/10602以及WO 98/15257中描述的那些。
这些过氧化物酶还包括卤代过氧化物酶，例如氯过氧化物酶、溴过氧化物酶以及展示出氯过氧化物酶或溴过氧化物酶活性的化合物。根据其对卤素离子的特异性将卤代过氧化物酶加以分类。氯过氧化物酶(E.C.1.11.1.10)催化从氯根离子形成次氯酸盐。
在实施例中，本发明的卤代过氧化物酶是氯过氧化物酶。优选地，该卤代过氧化物酶是钒卤代过氧化物酶，即含钒酸盐的卤代过氧化物酶。在本发明的优选方法中，将含钒酸盐的卤代过氧化物酶与氯根离子来源组合。
已经从许多不同真菌，特别是从暗色丝孢菌(dematiaceous hyphomycete)真菌组中分离出了卤代过氧化物酶，如链格孢属、葡萄孢属、尔黑霉属(例如煤卡尔黑霉(C.fumago))、弯孢属(例如疣枝弯孢(C.verruculosa)和不等弯孢(C.inaequalis))、内脐蠕孢属、和细基格孢属。
还已经从细菌，如假单胞菌属(例如，吡咯假单胞菌(P.pyrrocinia))和链霉菌属(例如，金色链霉菌(S.aureofaciens))中分离出了卤代过氧化物酶。
在优选实施例中，该卤代过氧化物酶可源自弯孢属物种，特别是不等弯孢或疣枝弯孢(Curvularia verruculosa)，例如如WO 95/27046中所描述的不等弯孢CBS 102.42或描述于WO 97/04102中的疣枝弯孢CBS 147.63或疣枝弯孢CBS 444.70；如描述于WO 01/79458中的Dendryphiella salina；如描述于WO 01/79459中的Drechslera hartlebii；如描述于WO 01/79460中的Geniculosporium物种；或如描述于WO 01/79461中的Phaeotrichoconis crotalarie。
适合的氧化酶具体包括由酶分类EC 1.10.3.2囊括的任何漆酶或源自其中的展示出漆酶活性的任何片段、或展示出类似活性的化合物，例如儿茶酚氧化酶(EC 1.10.3.1)、邻氨基苯酚氧化酶(EC 1.10.3.4)或胆红素氧化酶(EC 1.3.3.5)。
优选的漆酶是微生物来源的酶。这些酶可以源自植物、细菌或真菌(包括丝状真菌和酵母)。
来自真菌的合适例子包括以下菌株的漆酶：曲霉属、葡萄孢属、金钱菌属、鬼伞属(例如灰盖鬼伞、具毛鬼伞(C.comatus)、费赖斯拟鬼伞(C.friesii)和褶纹鬼伞(C.plicatilis))、革盖菌属(例如毛革盖菌(C.hirsutus)(JP 2238885))、层孔菌属(Fomes)、香菇属(Lentinus)、毁丝霉属(例如嗜热毁丝菌)、脉孢菌(例如粗糙脉孢菌)、花褶伞属(例如大孢花褶伞)、射脉菌属(例如射脉齿菌)(WO 92/01046))、侧耳属、柄孢壳菌属、多孔菌属(例如猪苓(P.pinsitus))、小脆柄菇属(例如白黄小脆柄菇)、丝核菌(例如立枯丝核菌)、Schytalidium(例如S.thermophilum)、或栓菌属(例如T.villosa和变色栓菌属(T.versicolor))。
来自细菌的适合实例包括可源自芽孢杆菌属的菌株的漆酶。
优选的是源自拟鬼伞属或毁丝霉属的漆酶；特别是源自灰盖拟鬼伞的漆酶，如披露于WO 97/08325中；或源自嗜热毁丝霉，如披露于WO 95/33836中。
过水解酶
适合的过水解酶能够催化过水解反应，该反应导致在过氧化物源(例如，过氧化氢)的存在下从羧酸酯(酰)底物产生过酸。虽然许多酶以低水平进行该反应，过水解酶展示出高的过水解:水解比率，通常大于1。适合的过水解酶可以是植物、细菌或真菌来源的。包括化学修饰的变体或蛋白质工程变体。
有用的过水解酶的实例包括天然存在的分枝杆菌属过水解酶或其变体。示例性酶来源于耻垢分枝杆菌。这种酶，其酶特性、其结构及其变体描述于WO 2005/056782、WO2008/063400、US 2008/0145353以及US 2007/0167344中。
滤水膜
多种膜类型和配置可用于水或废水处理过程。膜配置的类型包括毛细管、管、中空纤维、多通管、平板和框架/平板、褶式筒式过滤器、螺旋缠绕和包括陶瓷盘的陶瓷。膜可以由包括以下的一种或多种材料制成：例如氯化聚乙烯、聚丙烯腈、聚砜、聚醚砜、聚乙烯醇、醋酸纤维素、再生纤维素、聚偏二氟乙烯、聚乙基砜(polyethlysulphone)、聚乙烯、聚丙烯和陶瓷材料。基于应用可以变化的膜的其他特征包括例如膜孔径。取决于从水或废水中去除的微粒或杂质的尺寸，膜孔径的尺寸可以更大或更小。根据本发明的膜类型包括用于超滤、微滤和纳滤的那些类型。
膜生物反应器系统
膜生物反应器(MBR)系统将两个基础过程(生物降解和膜分离)典型地组合为单个过程，其中负责生物降解的悬浮固体和微生物通过膜过滤单元与经处理的水分离。参见例如，Water Treatment Membrane Processes[水处理膜过程]，McGraw-Hill，1996，p.17.2。整个生物质被限制在该系统内，该系统既控制微生物在反应器中的停留时间(污泥龄)又控制流出物的消毒。
在典型的MBR单元中，将流入的废水泵送或重力供给到曝气池中，在曝气池中使其与生物质接触，从而生物降解废水中的有机材料。如鼓风机的通风方式向生物质提供氧气。将所得混合的液体从曝气池泵送或重力供给到膜组件中，在膜组件中在压力下机械地或重力过滤地通过膜或在低真空下抽吸通过膜。在一些系统中，曝气池和膜池是同一个池。流出物从系统排出，而浓缩的混合液体回到生物反应器。为了维持恒定的污泥龄，抽出多余的污泥，并且将该膜通过反洗、化学洗涤、空气冲刷或这些机制的任何组合来定期清洁。
MBR系统具有多个配置。两个主要的MBR过程配置包括淹没/浸入和侧流。液压操作还有两个主要机制，包括抽吸和空运。这些配置和散装液体转移模式通常被称为常规生物质排斥MBR。其他配置包括萃取和扩散过程模式，除了将生物质从处理过的水中分离出来以外，它们还使用膜。所有这些过程配置包括一种或多种膜单元(包含膜，如描述在上文“膜”部分的那些)。
在一个实施例中，这些膜在膜生物反应器中存在。在另一个实施例中，废水处理过程发生在膜平板盒单元或中空纤维单元本身通常浸入其中的膜生物反应器中。
在一个实施例中，废水在进入膜生物反应器之前被预处理。预处理可以在废水源、在预处理厂或在整个MBR系统作为部分进行。此类预处理可以包括分离筛(bar screen)、沉砂室或旋转筛以实现去除粗固体。其他预处理可能包括去除有害污染物、油或燃料等物质或其他有毒物质。
水处理过程
通过本发明构想一种或多种水处理过程。此类水处理过程包括但不限于反渗透、水淡化和饮用水纯化、以及废水处理过程。根据本发明的水或废水可以来自任何来源，这些来源包括：人类废品、垃圾坑泄露、化粪池排放、污水处理厂排放、洗涤水(如灰水(greywater)或污水)、收集的雨水、地下水、剩余的生产液体、海水、河水、人造液体处置、公路排水、雨水道、黑水(blackwater)、来自工业制造产品(包括电子工业、运输车辆、制药、颜料、润滑剂、塑料、原油和气(及其衍生的精制的产品)、饲料、食品和饮料、纺织品、无纺布、纸和纸浆、谷物加工、和植物油、化学品、蛋白质(例如酶))的过程水、工业废料、工业场地废水或排水(如冷却和过程水)、和农业废水或排水。
液体清洁组合物
根据本发明使用的液体清洁组合物具有物理形式，其不是固体(或气体)。它可以是可倾流的液体，可倾流的凝胶或不可倾流的凝胶。它可以是各向同性的或结构性的，优选各向同性的。
该液体清洁组合物可以是水性的，典型地含有按重量计至少20％并且高达95％的水，如高达70％的水、高达50％的水、高达40％的水、高达30％的水、或高达20％的水。包括但不限于链烷醇、胺、二醇、醚以及多元醇的其他类型的液体可以被包括在水性液体组合物中。水性液体组合物可以含有从0-30％的有机溶剂。液体组合物甚至可以是非水性的，其中水含量低于10％，优选低于5％。
该清洁组合物可以采用单位剂量产品的形式。单位剂量产品是不可重复使用的容器中的单一剂量的包装。它被越来越多地用于洗衣和餐具洗涤的洗涤剂中。洗涤剂单位剂量产品是在单次洗涤中所用的洗涤剂量值的包装(例如，在由水溶性薄膜制得的袋中)。
袋可以是适于保存该组合物的任意形式、任何形状、和任何材料，例如不允许该组合物在与水接触之前从该袋中释放出。袋由封装内体积的水溶性膜制成。所述内部体积可以分成袋的室。优选的膜是高分子材料，优选被制成膜或片的形式的聚合物。优选的聚合物、共聚物或其衍生物选自聚丙烯酸酯、和水溶性丙烯酸酯共聚物、甲基纤维素、羧甲基纤维素、糊精钠、乙基纤维素、羟乙基纤维素、羟丙基甲基纤维素、麦芽糊精、聚甲基丙烯酸酯，最优选地是聚乙烯醇共聚物以及羟丙基甲基纤维素(HPMC)。优选地，聚合物在膜例如PVA中的水平是至少约60％。优选的平均分子量将典型地是约20,000至约150,000。膜还可以是混合组合物，包含可通过水解可降解的以及水溶性的聚合物混合物，如聚乳酸和聚乙烯醇(已知在贸易参考(Trade reference)M8630下，由美国Chris Craft In.Prod.Of Gary，Ind.销售)，以及增塑剂，像甘油、乙二醇、丙二醇、山梨糖醇及其混合物。这些袋可以包含固体衣物清洁组合物或部分组分和/或液体清洁组合物或由水溶性膜分开的部分组分。组合物中，液体组分的室可以与含固体的室不同(参见例如，US 2009/0011970)。
清洁组分的选择可以包括待清洁的膜的类型、污物的类型和/或程度、进行清洁时的温度、以及清洁产品的配制的考虑。尽管根据具体的功能性对以下提及的组分由通用标题进行分类，但是这并不被解释为限制，因为如将被普通技术人员所理解，组分可以包含另外的功能性。
另外的组分的选择在普通技术人员技术内并且包括常规成分，包括以下列出的示例性、非限制性组分。
表面活性剂
清洁组合物可以包含一种或多种表面活性剂，它们可以是阴离子的和/或阳离子的和/或非离子的和/或半极性的和/或兼性离子的，或其混合物。在具体实施例中，该组合物包括一种或多种非离子型表面活性剂和一种或多种阴离子表面活性剂的混合物。这种或这些表面活性剂典型地以按重量计从约0.1％至60％的水平存在，如约1％至约40％、或约3％至约20％、或约3％至约10％。基于所希望的清洁应用来选择这种或这些表面活性剂，并且包括本领域中已知的任何常规表面活性剂。可以利用本领域中已知用于清洁组合物中的任何表面活性剂。
当被包括在其中时，清洁组合物将通常含有按重量计从约1％至约40％，如从约5％至约30％(包括从约5％至约15％)、或从约20％至约25％的阴离子表面活性剂。阴离子表面活性剂的非限制性实例包括硫酸盐和磺酸盐，具体地，直链烷基苯磺酸盐(LAS)、LAS的异构体、支链烷基苯磺酸盐(BABS)、苯基链烷磺酸盐、α-烯烃磺酸盐(AOS)、烯烃磺酸盐、链烯烃磺酸盐、链烷-2,3-二基双(硫酸盐)、羟基链烷磺酸盐以及二磺酸盐、烷基硫酸盐(AS)(如十二烷基硫酸钠(SDS))、脂肪醇硫酸盐(FAS)、伯醇硫酸盐(PAS)、醇醚硫酸盐(AES或AEOS或FES，也被称为醇乙氧基硫酸盐或脂肪醇醚硫酸盐)、仲链烷磺酸盐(SAS)、石蜡烃磺酸盐(PS)、酯磺酸盐、磺化的脂肪酸甘油酯、α-磺酸基脂肪酸甲酯(α-SFMe或SES)(包括甲酯磺酸盐(MES))、烷基琥珀酸或烯基琥珀酸、十二烯基/十四烯基琥珀酸(DTSA)、氨基酸的脂肪酸衍生物、磺酸基琥珀酸或皂的二酯和单酯、及其组合。
当被包括在其中时，清洁剂组合物将通常包括按重量计从约0.1％至约10％的阳离子表面活性剂。阳离子表面活性剂的非限制性实例包括烷基二甲基乙醇季胺(ADMEAQ)、十六烷基三甲基溴化铵(CTAB)、二甲基二硬脂酰氯化铵(DSDMAC)、以及烷基苄基二甲基铵、烷基季铵化合物、烷氧基化季铵(AQA)化合物、及其组合。
当被包括在其中时，清洁组合物将通常含有按重量计从约0.2％至约40％的非离子表面活性剂，例如从约0.5％至约30％，具体地从约1％至约20％、从约3％至约10％，例如从约3％至约5％、或从约8％至约12％。非离子型表面活性剂的非限制性实例包括醇乙氧基化物(AE或AEO)、醇丙氧基化物、丙氧基化的脂肪醇(PFA)，烷氧基化的脂肪酸烷基酯(例如乙氧基化的和/或丙氧基化的脂肪酸烷基酯)，烷基酚乙氧基化物(APE)，壬基酚乙氧基化物(NPE)，烷基多糖苷(APG)，烷氧基化胺，脂肪酸单乙醇酰胺(FAM)，脂肪酸二乙醇酰胺(FADA)，乙氧基化的脂肪酸单乙醇酰胺(EFAM)，丙氧基化的脂肪酸单乙醇酰胺(PFAM)，多羟基烷基脂肪酸酰胺，或葡萄糖胺的N-酰基N-烷基衍生物(葡糖酰胺(GA)，或脂肪酸葡糖酰胺(FAGA))，连同在SPAN和TWEEN商品名下可获得的产品，及其组合。
当被包括在其中时，清洁剂组合物将通常包括按重量计从约0.1％至约20％的半极化表面活性剂。半极性表面活性剂的非限制性实例包括氧化胺(AO)(如烷基二甲基氧化胺)、N-(椰油基烷基)-N,N-二甲基氧化胺和N-(牛油-烷基)-N,N-双(2-羟乙基)氧化胺、脂肪酸链烷醇酰胺和乙氧基化的脂肪酸链烷醇酰胺及其组合。
当被包括在其中时，清洁剂组合物将通常包括按重量计从约0.1％至约10％的两性表面活性剂。兼性离子表面活性剂的非限制性实例包括甜菜碱、烷基二甲基甜菜碱、磺基甜菜碱、及其组合。
使用方法
如在以上段落中描述的，本发明提供了通过将膜与包含DNA酶的液体清洁组合物接触用于清洁滤水膜的方法。优选地，提高了通过该膜的水流量(通量)。该液体清洁组合物可以进一步包括如以上段落中描述的组分。
在实施例中，该清洁过程是就地清洁(CIP)或异地清洁(COP)。
在实施例中，滤水膜的DNA酶处理是在膜与杀生物组合物接触之前或之后。
在实施例中，该滤水膜包含生物膜。优选地，该生物膜包含选自下组的一种或多种细菌，该组由以下组成：不动杆菌属、芽胞杆菌属、丛毛单胞菌属、埃希氏菌属、假单胞菌属、和鞘氨醇单胞菌属物种。更优选地，该生物膜包含选自下组的一种或多种细菌，该组由以下组成：乙酸钙不动杆菌、解淀粉芽孢杆菌SC100、解淀粉芽孢杆菌SC168、脱氮丛毛单胞菌、大肠杆菌K-12、铜绿假单胞菌、和鞘氨醇单胞菌；优选地，该细菌是铜绿假单胞菌。
在另一个实施例中，清洁组合物的pH是6-9；优选地，该pH是约中性。
在实施例中，该膜与清洁组合物在30℃-100℃之间的温度、优选地在50℃-80℃之间的温度接触。
在还另一个实施例中，该膜与选自下组的一种或多种非DNA酶同时地或分别地接触，该组由以下组成：蛋白酶、脂肪酶、角质酶、淀粉酶、糖酶、纤维素酶、果胶酶、果胶裂解酶、甘露聚糖酶、阿拉伯糖酶、半乳聚糖酶、木聚糖酶、过水解酶、和氧化还原酶；优选地，非DNA酶是蛋白酶。
在实施例中，在清洁组合物中使用的DNA酶是米曲霉DNA酶或其衍生物。优选地，该DNA酶是具有DNA酶活性的多肽，该多肽包含与如SEQ ID NO:1所示的氨基酸序列具有至少80％序列一致性的氨基酸序列或由其组成。更优选地，该DNA酶是具有DNA酶活性的多肽，该多肽包含如SEQ ID NO:1所示的氨基酸序列或由其组成。
在另一个实施例中，该DNA酶是地衣芽孢杆菌或其衍生物。优选地，该DNA酶是具有DNA酶活性的多肽，该多肽包含与如SEQ ID NO:2所示的氨基酸序列具有至少80％序列一致性的氨基酸序列或由其组成。
测定I：DNA酶活性
在具有甲基绿(BD公司，富兰克林湖，新泽西州，美国)的DNA酶测试琼脂上确定DNA酶活性。简言之，将21g的该DNA酶测试琼脂溶于500ml水中，并然后在121℃高压灭菌15min。将高压蒸汽处理的琼脂在水浴中温和至48℃，并且将20ml的琼脂倒入培养皿并且允许在室温通过孵育来固化。在固化的琼脂平板上，添加5μl的酶溶液，并且DNA酶活性被观察为斑点酶溶液周围的无色区域。
实例
用作缓冲液和底物的化学品是至少试剂级的商业产品。在实例1中使用的DNA酶获得自米曲霉并且是SEQ ID NO:1中显示的氨基酸序列的成熟多肽。
实例1
用DNA酶处理滤水膜
细菌和培养基
七种常见于废水和水处理设施的微生物被用来制造多种生物膜用于这项研究。选择以下微生物：
铜绿假单胞菌(ATCC 19429)
乙酸钙不动杆菌(ATCC 23055)
脱氮丛毛单胞菌(ATCC 700937)
大肠杆菌K-12(ATCC 10798)
鞘氨醇单胞菌(NRRL B-59454)
解淀粉芽孢杆菌SC100
解淀粉芽孢杆菌SC168
将细菌在卢里亚肉汤(luria broth)(LB；15.5g/L；美国BD公司(BecktonDickenson)，富兰克林湖，纽约)在30℃在200RPM中培养过夜用于进行生物膜测定。所有生物膜测定均用LB进行。
滤板通量测定校准曲线
为了评估通量变化，使用指示剂染料(亮绿(Brilliant Green)(科莱恩公司(Clariant Corp)，瑞士))确定能够通过EMD Millipore MultiScreenHTS96孔滤板的膜的体积。在蒸馏水中以0.05％(wt/vol)的浓度建立亮绿的校准曲线。将具有透明平底的96孔黑色测定板用范围从10μL-240μL体积的0.05％亮绿染料接种。这些体积系列一式三份地运行，并在Biotek Synergy H4Hybrid读数器动力学读板器(KPR)上在610nm的吸光度测量。基于每个相应体积的吸光度读数，通过绘制吸光度与对应于吸光度读数的体积创建标准曲线。此标准曲线产生线性方程，将其用于评估能够通过滤板的膜的液体体积。
96孔滤板通量分析
培养物在30℃在LB中单独地生长过夜，在200RPM进行振荡。通过使用ThermoScientific Spectronic 20D+分光光度计在600nm处的光密度来测量培养物生长。将每个培养物稀释至0.5的OD 600。将稀释的培养物以等体积(1mL)一起添加至单独的管中并温柔地涡旋。将EMD Millipore MultiScreenHTS96孔滤板用混合的培养物加载。多通道移液管将100μL混合的培养物的等分试样分配到1-4列和9-12列。将LB培养基对照以100μL等分试样添加至第5-8列。一旦板被装配，将“容易呼吸(breathe-easy)”的薄膜被应用到板。将板连同湿的WYPALL毛巾一起放在Tupperware容器内以保持99％的相对湿度，以确保板不会变干。将Tupperwar放置在振动器上，在30℃在200RPM持续7天。
在96孔滤板孵育7天之后，在BSL II罩内去除“容易呼吸”薄膜。将该板倒置在WYPALL毛巾上，使得孔中的大部分液体被去除。将每个孔用200μL的磷酸盐缓冲剂洗涤。将该板立即倒转，并将缓冲液从板的孔中去除。为了确保所有的液体均从孔中去除，将倒转的板在毛巾上温柔地轻拍。
由此处，采用以下路径来确定DNA酶处理对生物污染膜的效力：
温度的影响
将超滤DNA酶样品在测试的板上在无菌水中稀释至1ppm的最终浓度，半随机地选择处理过的孔。将无菌水添加至不接收DNA酶处理的孔中。将两个板分别在室温(22℃)和最佳温度(60℃)孵育持续一小时。在孵育之后，将这些板倒转并将液体从孔中去除。将这些板用磷酸盐缓冲液漂洗一次并将液体去除。
酶浓度的影响
将超滤DNA酶样品在两个分离的板上在无菌水中分别稀释至0.1ppm和1ppm的最终浓度，半随机地选择处理过的孔。将无菌水添加至不接收DNA酶处理的孔中。将该两个板在室温(22℃)孵育持续20分钟。在孵育之后，将这些板倒转并将液体从孔中去除。将这些板用磷酸盐缓冲液漂洗一次并将液体去除。
时间的影响
将超滤DNA酶样品在测试的板上在无菌水中稀释至1ppm的最终浓度，半随机地选择处理过的孔。将无菌水添加至不接收DNA酶处理的孔中。将五个板在室温(22℃)孵育分别持续0分钟、5分钟、10分钟、20分钟和60分钟。在孵育之后，将这些板倒转并将液体从孔中去除。将这些板用磷酸盐缓冲液漂洗一次并将液体去除。
一旦每个板用磷酸盐缓冲液漂洗，将0.05％亮绿指示剂染料的200μL样品添加至每个孔中。将滤板放置在具有透明平底的96孔黑色板上，并用作收集板。将这种组合放入Eppendorf离心机5810中，并加上空白的平衡。将离心机在室温(22℃)在150rcf设定一分钟。在离心后，将收集板从离心机中去除，并且穿过膜进入每个相应的孔中的指示剂燃料的体积在Biotek Synergy H4Hybrid读数器动力学读板器(KPR)上在610nm的吸光度测量。使用由校准曲线(如上所述)产生的方程，可以从收集板的每个孔计算体积。通过将处理的孔分开(通过它们对应的未污染的对照)来计算通量百分比。这也用未处理的污染的孔进行，以显示用DNA酶处理的膜和那些没有处理的膜之间的通量比较。
用DNA酶预处理的96孔滤板通量测定
将先前提及的七种微生物在LB中在30℃分别生长过夜(在200RPM振摇)。通过使用Thermo Scientific Spectronic 20D+分光光度计在600nm处的光密度来测量培养物生长。将每个培养物稀释至0.5的OD 600。将稀释的培养物以等体积(1mL)一起添加至单独的管中并温柔地涡旋。将EMD Millipore MultiScreenHTS 96孔滤板用混合的培养物以及在选择的孔中的这些物种(米曲霉、地衣芽孢杆菌和枯草芽孢杆菌)的超滤DNA酶加载。随机地选择处理的孔，同时将无菌水添加至不接收DNA酶处理的孔中。一旦板被装配，将“容易呼吸(breathe-easy)”的薄膜被应用到板。将板连同湿的WYPALL毛巾一起放在Tupperware容器内以保持99％的相对湿度，以确保板不会变干。将Tupperwar放置在振动器上，在30℃在200RPM持续7天。
在96孔滤板孵育7天之后，在BSL II罩内去除“容易呼吸”薄膜。将该板倒置在WYPALL毛巾上，允许孔中的所有液体被去除。将孔用200μL的磷酸盐缓冲剂洗涤。将该板立即倒转，并将缓冲液从板的孔中去除。为了确保所有的液体均从孔中去除，将倒转的板在毛巾上温柔地轻拍。
一旦这些板用磷酸盐缓冲液漂洗，将200μL的0.05％亮绿指示剂染料添加至每个孔中。将滤板放置在具有透明平底的96孔黑色测定板上，并用作收集板。将这种组合放入Eppendorf离心机5810中，并加上空白的平衡。将离心机在室温(22℃)在150rcf设定一分钟。在离心后，将收集板从离心机中去除，并且穿过膜进入收集板中的指示剂燃料的体积在Biotek Synergy H4Hybrid读数器动力学读板器(KPR)上在610nm的吸光度测量。使用校准曲线(如上所述)计算通过每个孔的体积。通过将处理的孔分开(通过它们对应的未污染的对照)产生通量百分比。这也用未处理的污染的孔进行，以显示用DNA酶处理的膜和那些没有处理的膜之间的通量比较。
结果
温度的影响
温度显示对DNA酶效力的较小的影响，因为与在升高的温度的DNA酶处理实施相比在室温的DNA酶处理实施在通量方面显示非常低至没有区别。与无生物污染的对照相比，用DNA酶处理的生物污染的膜的通量仍然大于88％(参见表1)。
酶浓度的影响
当比较1ppm和0.1ppm的DNA酶浓度时，在这些剂量之间有较低至没有区别。
时间的影响
在每个时间点(5分钟、10分钟、20分钟、60分钟)，与水处理的孔相比这些DNA酶处理的每个显示通量的显著地增加。然而，在应用处理超过20分钟之后，注意到通量几乎没有改善。此时此刻，与未污染的膜相比DNA酶处理的膜达到90％以上的通量(参见表1)。
结论
穿过被多物种生物膜(用米曲霉的超滤DNA酶预处理)污染的96孔滤板的膜的百分比流过体积在1ppm浓度。与未经处理的那些相比，用超滤处理的孔显示通量的显著增加。在污染的膜中恢复到未污染膜的通量的88％以上。
表1.96孔滤板通量测定结果概述。
米曲霉超滤
通量体积/对照体积(通量百分比)
1ppm最佳温度 155.88μL/169.05μL(91.7％)
未经处理的 120.72μL/167.69μL(72.0％)
1ppm室温 155.04μL/174.03μL(89.6％)
未经处理的 105.52μL/172.95μL(61.0％)
0.1ppm室温20分钟 150.52μL/158.59μL(94.9％)
未经处理的 106.3μL/162.0μL(65.6％)
1ppm 5分钟室温 101.08μL/168.84μL(59.9％)
未经处理的 30.8μL/169.3μL(12.3％)
1ppm 10分钟室温 136.12μL/170.74μL(79.7％)
未经处理的 45.25μL/169.20μL(26.7％)
1ppm 20分钟室温 152.76μL/159.26μL(95.9％)
未经处理的 82.82μL/155.17μL(53.4％)
1ppm 60分钟室温 155.04μL/174.03μL(89.6％)
未经处理的 105.52μL/172.95μL(61.0％)
序列表
<110> 诺维信公司
<120> 滤水膜的清洁
<130> 14009-WO-PCT
<160> 2
<170> PatentIn版本3.5
<210> 1
<211> 206
<212> PRT
<213> 米曲霉
<400> 1
Ala Leu Lys Thr Gly Ser Gly Asp Ser Gln Ser Asp Pro Ile Lys Ala
1 5 10 15
Asp Leu Glu Val Lys Gly Gln Ser Ala Leu Pro Phe Asp Val Asp Cys
20 25 30
Trp Ala Ile Leu Cys Lys Gly Ala Pro Asn Val Leu Gln Arg Val Asn
35 40 45
Glu Lys Thr Lys Asn Ser Asn Arg Asp Arg Ser Gly Ala Asn Lys Gly
50 55 60
Pro Phe Lys Asp Pro Gln Lys Trp Gly Ile Lys Ala Leu Pro Pro Lys
65 70 75 80
Asn Pro Ser Trp Ser Ala Gln Asp Phe Lys Ser Pro Glu Glu Tyr Ala
85 90 95
Phe Ala Ser Ser Leu Gln Gly Gly Thr Asn Ala Ile Leu Ala Pro Val
100 105 110
Asn Leu Ala Ser Gln Asn Ser Gln Gly Gly Val Leu Asn Gly Phe Tyr
115 120 125
Ser Ala Asn Lys Val Ala Gln Phe Asp Pro Ser Lys Pro Gln Gln Thr
130 135 140
Lys Gly Thr Trp Phe Gln Ile Thr Lys Phe Thr Gly Ala Ala Gly Pro
145 150 155 160
Tyr Cys Lys Ala Leu Gly Ser Asn Asp Lys Ser Val Cys Asp Lys Asn
165 170 175
Lys Asn Ile Ala Gly Asp Trp Gly Phe Asp Pro Ala Lys Trp Ala Tyr
180 185 190
Gln Tyr Asp Glu Lys Asn Asn Lys Phe Asn Tyr Val Gly Lys
195 200 205
<210> 2
<211> 109
<212> PRT
<213> 地衣芽孢杆菌
<400> 2
Ala Arg Tyr Asp Asp Ile Leu Tyr Phe Pro Ala Ser Arg Tyr Pro Glu
1 5 10 15
Thr Gly Ala His Ile Ser Asp Ala Ile Lys Ala Gly His Ser Asp Val
20 25 30
Cys Thr Ile Glu Arg Ser Gly Ala Asp Lys Arg Arg Gln Glu Ser Leu
35 40 45
Lys Gly Ile Pro Thr Lys Pro Gly Phe Asp Arg Asp Glu Trp Pro Met
50 55 60
Ala Met Cys Glu Glu Gly Gly Lys Gly Ala Ser Val Arg Tyr Val Ser
65 70 75 80
Ser Ser Asp Asn Arg Gly Ala Gly Ser Trp Val Gly Asn Arg Leu Ser
85 90 95
Gly Phe Ala Asp Gly Thr Arg Ile Leu Phe Ile Val Gln
100 105

Claims (15)

1.一种用于清洁滤水膜的方法，该方法通过将该膜与包含DNA酶的液体清洁组合物接触进行。
2.如权利要求1所述的方法，其中该清洁过程是就地清洁(CIP)或异地清洁(COP)。
3.如权利要求1或2所述的方法，其中通过该膜的水流量(通量)被提高。
4.如权利要求1至3中任一项所述的方法，该方法在将该膜与杀生物组合物接触之前或之后进行。
5.如权利要求1至4中任一项所述的方法，其中该滤水膜包含生物膜。
6.如权利要求5所述的方法，其中该生物膜包含选自下组的一种或多种细菌，该组由以下组成：不动杆菌属、芽胞杆菌属、丛毛单胞菌属、埃希氏菌属、假单胞菌属、和鞘氨醇单胞菌属物种。
7.如权利要求5所述的方法，其中该生物膜包含选自下组的一种或多种细菌，该组由以下组成：乙酸钙不动杆菌、解淀粉芽孢杆菌SC100、解淀粉芽孢杆菌SC168、脱氮丛毛单胞菌、大肠杆菌K-12、铜绿假单胞菌、和鞘氨醇单胞菌；优选地，该细菌是铜绿假单胞菌。
8.如权利要求1至7中任一项所述的方法，其中该清洁组合物的pH是6-9；优选地，该pH是约中性。
9.如权利要求1至8中任一项所述的方法，其中使该膜与清洁组合物在30℃-100℃之间的温度、优选地在50℃-80℃之间的温度接触。
10.如权利要求1至9中任一项所述的方法，其中使该膜与选自下组的一种或多种非DNA酶同时地或分别地接触，该组由以下组成：淀粉酶、阿拉伯糖酶、糖酶、纤维素酶、角质酶、半乳聚糖酶、脂肪酶、甘露聚糖酶、氧化还原酶；果胶酶、果胶裂解酶、过水解酶、蛋白酶、和木聚糖酶，优选地，该非DNA酶是蛋白酶。
11.如权利要求1至10中任一项所述的方法，其中该DNA酶是米曲霉DNA酶或其衍生物。
12.如权利要求1至11中任一项所述的方法，其中该DNA酶是具有DNA酶活性的多肽，该多肽包含与如SEQ ID NO:1所示的氨基酸序列具有至少80％序列一致性的氨基酸序列或由其组成。
13.如权利要求1至12中任一项所述的方法，其中该DNA酶是具有DNA酶活性的多肽，该多肽包含如SEQ ID NO:1所示的氨基酸序列或由其组成。
14.如权利要求1至10中任一项所述的方法，其中该DNA酶是地衣芽孢杆菌DNA酶或其衍生物。
15.如权利要求1至10中任一项所述的方法，其中该DNA酶是具有DNA酶活性的多肽，该多肽包含与如SEQ ID NO:2所示的氨基酸序列具有至少80％序列一致性的氨基酸序列或由其组成。
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Cited By (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN110898674A (zh) * 2019-11-29 2020-03-24 江苏大储宝环境科技有限公司 净水机反渗透膜清洗剂及制备方法
CN112604504A (zh) * 2020-11-27 2021-04-06 乌鲁木齐河西水务有限公司 一种污水厂mbr膜组器离线清洗方法
WO2022171120A1 (en) * 2021-02-10 2022-08-18 Novozymes A/S Enhanced enzymatic cleaner for membranes and method of cleaning thereof
CN116262201A (zh) * 2022-12-26 2023-06-16 宁波水艺膜科技发展有限公司 一种植提处理膜的清洗剂及其使用方法

Families Citing this family (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JP7105654B2 (ja) * 2017-09-07 2022-07-25 旭化成株式会社 多孔質膜を用いた培養ブロスのろ過方法

Citations (14)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1549726A (zh) * 2000-07-31 2004-11-24 耶鲁大学 先天性免疫系统指导的疫苗
WO2006031554A2 (en) * 2004-09-10 2006-03-23 Novozymes North America, Inc. Methods for preventing, removing, reducing, or disrupting biofilm
WO2009061380A4 (en) * 2007-11-05 2009-11-05 Danisco Us Inc., Genencor Division VARIANTS OF BACILLUS sup. TS-23 ALPHA-AMYLASE WITH ALTERED PROPERTIES
US20090314713A1 (en) * 2008-06-20 2009-12-24 Hydranautics Cross-flow filtration apparatus with biocidal feed spacer
US20100243581A1 (en) * 2009-03-25 2010-09-30 Williams Richard T Methods and means for economically assuring improved potable water quality management for aircraft and other applications
US20110120921A1 (en) * 2007-11-13 2011-05-26 Dongyang Electronics Co., Ltd. Circulation type water purifier
JP2011200236A (ja) * 2004-03-16 2011-10-13 Applied Biosystems Llc 分画された血液白血球からのｒｎａの抽出のための方法および試薬
CN102884191A (zh) * 2010-02-26 2013-01-16 凯杰有限公司 用于平行分离和/或纯化rna和dna的方法
US20130052250A1 (en) * 2010-02-12 2013-02-28 University Of Newcastle Upon Tyne Compounds and methods for biofilm disruption and prevention
CN103097399A (zh) * 2010-03-29 2013-05-08 南加利福尼亚大学 用于去除生物膜的组合物及方法
CN103140235A (zh) * 2010-06-18 2013-06-05 克利夫兰临床基金会 一种预测多发性硬化症接受治疗者的治疗反应的方法
WO2014087011A1 (en) * 2012-12-07 2014-06-12 Novozymes A/S Preventing adhesion of bacteria
CN204234398U (zh) * 2013-07-12 2015-04-01 克朗斯股份公司 用于清洁在清洁系统中的清洁碱液的设备和用于清洁物体的清洁系统
JP2015150485A (ja) * 2014-02-13 2015-08-24 住友重機械工業株式会社 膜洗浄方法、膜洗浄剤及び膜処理装置

Family Cites Families (150)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
GB1296839A (zh) 1969-05-29 1972-11-22
BE755354A (fr) * 1969-08-29 1971-03-01 Fuji Photo Film Co Ltd Microcapsule contenant de l'enzyme detergente et procede pour sa fabrication
GB1372034A (en) 1970-12-31 1974-10-30 Unilever Ltd Detergent compositions
DK187280A (da) 1980-04-30 1981-10-31 Novo Industri As Ruhedsreducerende middel til et fuldvaskemiddel fuldvaskemiddel og fuldvaskemetode
JPS61104784A (ja) 1984-10-26 1986-05-23 Suntory Ltd ペルオキシダ−ゼの製造法
US4933287A (en) 1985-08-09 1990-06-12 Gist-Brocades N.V. Novel lipolytic enzymes and their use in detergent compositions
US4810414A (en) 1986-08-29 1989-03-07 Novo Industri A/S Enzymatic detergent additive
NZ221627A (en) 1986-09-09 1993-04-28 Genencor Inc Preparation of enzymes, modifications, catalytic triads to alter ratios or transesterification/hydrolysis ratios
US5389536A (en) 1986-11-19 1995-02-14 Genencor, Inc. Lipase from Pseudomonas mendocina having cutinase activity
ES2076939T3 (es) 1987-08-28 1995-11-16 Novo Nordisk As Lipasa recombinante de humicola y procedimiento para la produccion de lipasas recombinantes de humicola.
JPS6474992A (en) 1987-09-16 1989-03-20 Fuji Oil Co Ltd Dna sequence, plasmid and production of lipase
DK6488D0 (da) 1988-01-07 1988-01-07 Novo Industri As Enzymer
DE68924654T2 (de) 1988-01-07 1996-04-04 Novonordisk As Spezifische Protease.
JP3079276B2 (ja) 1988-02-28 2000-08-21 天野製薬株式会社 組換え体ｄｎａ、それを含むシュードモナス属菌及びそれを用いたリパーゼの製造法
US5648263A (en) 1988-03-24 1997-07-15 Novo Nordisk A/S Methods for reducing the harshness of a cotton-containing fabric
JP2728531B2 (ja) 1988-03-24 1998-03-18 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ セルラーゼ調製品
US4963655A (en) 1988-05-27 1990-10-16 Mayo Foundation For Medical Education And Research Boron analogs of amino acid/peptide protease inhibitors
US5159060A (en) 1988-05-27 1992-10-27 Mayo Foundation For Medical Education And Research Cytotoxic boronic acid peptide analogs
US5223409A (en) 1988-09-02 1993-06-29 Protein Engineering Corp. Directed evolution of novel binding proteins
JPH02238885A (ja) 1989-03-13 1990-09-21 Oji Paper Co Ltd フェノールオキシダーゼ遺伝子組換えｄｎａ、該組換えｄｎａにより形質転換された微生物、その培養物及びフェノールオキシダーゼの製造方法
GB8915658D0 (en) 1989-07-07 1989-08-23 Unilever Plc Enzymes,their production and use
JP3220137B2 (ja) 1989-08-25 2001-10-22 ヘンケル・リサーチ・コーポレイション アルカリ性タンパク質分解酵素およびその製造方法
WO1991016422A1 (de) 1990-04-14 1991-10-31 Kali-Chemie Aktiengesellschaft Alkalische bacillus-lipasen, hierfür codierende dna-sequenzen sowie bacilli, die diese lipasen produzieren
DK115890D0 (da) 1990-05-09 1990-05-09 Novo Nordisk As Enzym
KR100237148B1 (ko) 1990-05-09 2000-01-15 한센 핀 베네드 엔도글루칸아제 효소를 함유하는 셀룰라제 제조물
FI903443A7 (fi) 1990-07-06 1992-01-07 Valtion Teknillinen Framstaellning av lackas genom rekombinantorganismer.
BR9106839A (pt) 1990-09-13 1993-07-20 Novo Nordisk As Variante de lipase,construcao de dna,vetor de expressao de recombinante,celula,planta,processo para produzir uma variante de lipase,aditivo e composicao de detergente
IL99552A0 (en) 1990-09-28 1992-08-18 Ixsys Inc Compositions containing procaryotic cells,a kit for the preparation of vectors useful for the coexpression of two or more dna sequences and methods for the use thereof
DE69133035T2 (de) 1991-01-16 2003-02-13 The Procter & Gamble Company, Cincinnati Kompakte Waschmittelzusammensetzungen mit hochaktiven Cellulasen
DK58491D0 (da) 1991-04-03 1991-04-03 Novo Nordisk As Hidtil ukendte proteaser
JPH06507198A (ja) 1991-04-30 1994-08-11 ザ、プロクター、エンド、ギャンブル、カンパニー アリールボロン酸を含有する液体洗浄剤
DK0583339T3 (da) 1991-05-01 1999-04-19 Novo Nordisk As Stabiliserede enzymer og detergentsammensætninger
US5340735A (en) 1991-05-29 1994-08-23 Cognis, Inc. Bacillus lentus alkaline protease variants with increased stability
DK28792D0 (da) 1992-03-04 1992-03-04 Novo Nordisk As Nyt enzym
DK72992D0 (da) 1992-06-01 1992-06-01 Novo Nordisk As Enzym
DK88892D0 (da) 1992-07-06 1992-07-06 Novo Nordisk As Forbindelse
JP3678309B2 (ja) 1992-07-23 2005-08-03 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 突然変異α−アミラーゼ、洗剤、皿洗い剤及び液化剤
ES2098483T3 (es) 1992-08-14 1997-05-01 Procter & Gamble Detergentes liquidos que contienen un aldehido peptidico.
US5354491A (en) 1992-08-14 1994-10-11 The Procter & Gamble Company Liquid detergent compositions containing protease and certain β-aminoalkylboronic acids and esters
US5442100A (en) 1992-08-14 1995-08-15 The Procter & Gamble Company β-aminoalkyl and β-N-peptidylaminoalkyl boronic acids
EP0583536B1 (en) 1992-08-14 1997-03-05 The Procter & Gamble Company Liquid detergents containing an alpha-amino boronic acid
KR100303619B1 (ko) 1992-10-06 2001-11-22 피아 스타르 셀룰라제변이체
KR100322793B1 (ko) 1993-02-11 2002-06-20 마가렛 에이.혼 산화안정성알파-아밀라아제
PL306812A1 (en) 1993-04-27 1995-04-18 Gist Brocades Nv Novel lipase variants suitable for use in detergents
DK52393D0 (zh) 1993-05-05 1993-05-05 Novo Nordisk As
JP2859520B2 (ja) 1993-08-30 1999-02-17 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ リパーゼ及びそれを生産する微生物及びリパーゼ製造方法及びリパーゼ含有洗剤組成物
CN1189558C (zh) 1993-10-08 2005-02-16 诺沃奇梅兹有限公司 淀粉酶变体
FI961650A7 (fi) 1993-10-13 1996-04-15 Novozymes As H2O2-stabiilit peroksidaasimuunnokset
US5431842A (en) 1993-11-05 1995-07-11 The Procter & Gamble Company Liquid detergents with ortho-substituted phenylboronic acids for inhibition of proteolytic enzyme
JPH07143883A (ja) 1993-11-24 1995-06-06 Showa Denko Kk リパーゼ遺伝子及び変異体リパーゼ
DE4343591A1 (de) 1993-12-21 1995-06-22 Evotec Biosystems Gmbh Verfahren zum evolutiven Design und Synthese funktionaler Polymere auf der Basis von Formenelementen und Formencodes
US5605793A (en) 1994-02-17 1997-02-25 Affymax Technologies N.V. Methods for in vitro recombination
ATE222604T1 (de) 1994-02-22 2002-09-15 Novozymes As Methode zur herstellung einer variante eines lipolytischen enzymes
DE69535736T2 (de) 1994-02-24 2009-04-30 Henkel Ag & Co. Kgaa Verbesserte enzyme und diese enthaltene detergentien
AU1890095A (en) 1994-03-08 1995-09-25 Novo Nordisk A/S Novel alkaline cellulases
JPH09510363A (ja) 1994-03-22 1997-10-21 ザ、プロクター、エンド、ギャンブル、カンパニー 非タンパク質プロテアーゼ抑制剤を使用するプロテアーゼ酵素の製造
NL9401048A (nl) 1994-03-31 1995-11-01 Stichting Scheikundig Onderzoe Haloperoxidasen.
US5834415A (en) 1994-04-26 1998-11-10 Novo Nordisk A/S Naphthalene boronic acids
DK0755442T3 (da) 1994-05-04 2003-04-14 Genencor Int Lipaser med forbedret resistens over for overfladeaktive midler
JPH10500296A (ja) * 1994-05-11 1998-01-13 ノボ ノルディスク アクティーゼルスカブ β−（１−６）−エンドグルカナーゼ活性を有する酵素
WO1995033836A1 (en) 1994-06-03 1995-12-14 Novo Nordisk Biotech, Inc. Phosphonyldipeptides useful in the treatment of cardiovascular diseases
WO1995035381A1 (en) 1994-06-20 1995-12-28 Unilever N.V. Modified pseudomonas lipases and their use
AU2884695A (en) 1994-06-23 1996-01-19 Unilever Plc Modified pseudomonas lipases and their use
EP0788541B1 (en) 1994-10-06 2008-03-12 Novozymes A/S Enzyme preparation with endoglucanase activity
BE1008998A3 (fr) 1994-10-14 1996-10-01 Solvay Lipase, microorganisme la produisant, procede de preparation de cette lipase et utilisations de celle-ci.
CN1167503A (zh) 1994-10-26 1997-12-10 诺沃挪第克公司 一种具有脂解活性的酶
AR000862A1 (es) 1995-02-03 1997-08-06 Novozymes As Variantes de una ó-amilasa madre, un metodo para producir la misma, una estructura de adn y un vector de expresion, una celula transformada por dichaestructura de adn y vector, un aditivo para detergente, composicion detergente, una composicion para lavado de ropa y una composicion para la eliminacion del
JPH08228778A (ja) 1995-02-27 1996-09-10 Showa Denko Kk 新規なリパーゼ遺伝子及びそれを用いたリパーゼの製造方法
CN102080070B (zh) 1995-03-17 2016-01-20 诺沃奇梅兹有限公司 新的内切葡聚糖酶
CN100387712C (zh) 1995-05-05 2008-05-14 诺沃奇梅兹有限公司 蛋白酶变体和组合物
AU695776B2 (en) 1995-07-12 1998-08-20 Novozymes A/S Cleaning-in-place with a solution containing a protease and a lipase
ATE347602T1 (de) 1995-07-14 2006-12-15 Novozymes As Haloperoxidasen aus curvularia verruculosa und nukleinsäuren, die für diese kodieren
WO1997004078A1 (en) 1995-07-14 1997-02-06 Novo Nordisk A/S A modified enzyme with lipolytic activity
AU6655196A (en) 1995-08-11 1997-03-12 Novo Nordisk A/S Novel lipolytic enzymes
US6008029A (en) 1995-08-25 1999-12-28 Novo Nordisk Biotech Inc. Purified coprinus laccases and nucleic acids encoding the same
US5763385A (en) 1996-05-14 1998-06-09 Genencor International, Inc. Modified α-amylases having altered calcium binding properties
AU3938997A (en) 1996-08-26 1998-03-19 Novo Nordisk A/S A novel endoglucanase
CN100362100C (zh) 1996-09-17 2008-01-16 诺沃奇梅兹有限公司 纤维素酶变体
ATE227769T1 (de) 1996-09-24 2002-11-15 Procter & Gamble Flüssige reinigungsmittel, die proteolytisches enzyme, peptidaldehyd und kalziumionen enthalten
EP0929640A1 (en) 1996-09-24 1999-07-21 The Procter & Gamble Company Liquid detergents containing proteolytic enzyme and protease inhibitors
CN1238002A (zh) 1996-09-24 1999-12-08 普罗格特-甘布尔公司 含有蛋白水解酶、肽醛和硼酸源的液体洗涤剂
EP0929642A1 (en) 1996-09-24 1999-07-21 The Procter & Gamble Company Liquid laundry detergent compositions containing proteolytic enzyme and protease inhibitors
CA2265879A1 (en) 1996-09-24 1998-04-02 Alan Carl Huber Liquid detergents containing proteolytic enzyme and protease inhibitors
AU730286B2 (en) 1996-10-08 2001-03-01 Novo Nordisk A/S Diaminobenzoic acid derivatives as dye precursors
WO1998020116A1 (en) 1996-11-04 1998-05-14 Novo Nordisk A/S Subtilase variants and compositions
BR9712473B1 (pt) 1996-11-04 2009-08-11 variantes de subtilase e composições.
WO1999001544A1 (en) 1997-07-04 1999-01-14 Novo Nordisk A/S FAMILY 6 ENDO-1,4-β-GLUCANASE VARIANTS AND CLEANING COMPOSIT IONS CONTAINING THEM
DE19733120A1 (de) 1997-07-31 1999-02-18 Siemens Ag Verfahren und Funkstation zur Datenübertragung
AU8798198A (en) 1997-08-29 1999-03-22 Novo Nordisk A/S Protease variants and compositions
CA2305191C (en) 1997-10-13 2011-09-27 Novo Nordisk A/S .alpha.-amylase mutants
US6124127A (en) 1997-11-24 2000-09-26 Novo Nordisk A/S Pectate lyase
WO1999027083A1 (en) 1997-11-24 1999-06-03 Novo Nordisk A/S PECTIN DEGRADING ENZYMES FROM $i(BACILLUS LICHENIFORMIS)
CA2331199C (en) 1998-06-10 2012-10-23 Markus Sakari Kauppinen Isolated mannanases for use in treating cellulosic or synthetic fibers
US6555055B1 (en) * 1998-07-29 2003-04-29 Lynntech, Inc. System for preventing and remediating biofilms in dental equipment
JP4523178B2 (ja) 1999-03-31 2010-08-11 ノボザイムス アクティーゼルスカブ リパーゼ変異体
WO2001016285A2 (en) 1999-08-31 2001-03-08 Novozymes A/S Novel proteases and variants thereof
EP1244779B1 (en) 1999-12-15 2014-05-07 Novozymes A/S Subtilase variants having an improved wash performance on egg stains
AU2001240473A1 (en) 2000-03-08 2001-09-17 Novozymes A/S Variants with altered properties
AU2001246406A1 (en) 2000-04-14 2001-10-30 Maxygen, Inc. Nucleic acids encoding polypeptides having haloperoxidase activity
AU2001246407A1 (en) 2000-04-14 2001-10-30 Maxygen, Inc. Nucleic acids encoding polypeptides having haloperoxidase activity
WO2001079461A2 (en) 2000-04-14 2001-10-25 Novozymes A/S Polypeptides having haloperoxidase activity
AU2001246403A1 (en) 2000-04-14 2001-10-30 Novozymes A/S Polypeptides having haloperoxidase activity
US6777223B2 (en) * 2000-06-19 2004-08-17 Novozymes Biotech, Inc. Methods for eliminating the formation of biofilm
WO2002006442A2 (en) 2000-07-19 2002-01-24 Novozymes A/S Cell-wall degrading enzyme variants
US20020061312A1 (en) * 2000-07-31 2002-05-23 Ruslan Medzhitov Innate immune system-directed vaccines
CN101857858A (zh) 2000-08-01 2010-10-13 诺维信公司 具有改变特性的α-淀粉酶突变体
CN1337553A (zh) 2000-08-05 2002-02-27 李海泉 地下观光游乐园
WO2002016547A2 (en) 2000-08-21 2002-02-28 Novozymes A/S Subtilase enzymes
US7611882B2 (en) 2001-05-14 2009-11-03 Novozymes A/S Detergent compositions comprising Bacillus subtilis pectate lyases
DK200101090A (da) 2001-07-12 2001-08-16 Novozymes As Subtilase variants
DE10162728A1 (de) 2001-12-20 2003-07-10 Henkel Kgaa Neue Alkalische Protease aus Bacillus gibsonii (DSM 14393) und Wasch-und Reinigungsmittel enthaltend diese neue Alkalische Protease
ES2359381T5 (es) 2002-05-14 2014-07-10 Novozymes A/S Variantes de pectato liasa
JP2005531307A (ja) 2002-06-26 2005-10-20 ノボザイムス アクティーゼルスカブ 変化した免疫原性を有するスブチラーゼ及びスブチラーゼ変異体
TWI319007B (en) 2002-11-06 2010-01-01 Novozymes As Subtilase variants
CN1871344A (zh) 2003-10-23 2006-11-29 诺和酶股份有限公司 在洗涤剂中具有改善稳定性的蛋白酶
WO2005052161A2 (en) 2003-11-19 2005-06-09 Genencor International, Inc. Serine proteases, nucleic acids encoding serine enzymes and vectors and host cells incorporating same
US7754460B2 (en) 2003-12-03 2010-07-13 Danisco Us Inc. Enzyme for the production of long chain peracid
CN1981035B (zh) 2003-12-03 2011-06-08 金克克国际有限公司 过水解酶
EP1831360A2 (en) 2004-12-23 2007-09-12 Novozymes A/S Alpha-amylase variants
MX2007016045A (es) 2005-07-08 2008-03-10 Novozymes As Variantes de subtilasa.
CN101341248B (zh) 2005-10-12 2015-05-13 金克克国际有限公司 储存稳定的中性金属蛋白酶的用途和制备
CN105296445B (zh) 2006-01-23 2022-05-10 诺维信公司 脂肪酶变体
CA2652792A1 (en) 2006-06-05 2007-12-21 The Procter & Gamble Company Enzyme stabilization
JP2009540042A (ja) 2006-06-05 2009-11-19 ザ プロクター アンド ギャンブル カンパニー 酵素の安定化
EP2155869A2 (en) 2007-05-30 2010-02-24 Danisco US, INC., Genencor Division Variants of an alpha-amylase with improved production levels in fermentation processes
ATE503826T1 (de) 2007-07-02 2011-04-15 Procter & Gamble Mehrkammerbeutel enthaltend waschmittel
DE102007038031A1 (de) 2007-08-10 2009-06-04 Henkel Ag & Co. Kgaa Mittel enthaltend Proteasen
JP5650543B2 (ja) 2008-02-29 2015-01-07 ノボザイムス アクティーゼルスカブ リパーゼ活性を有するポリペプチド及びこれをコードするポリヌクレオチド
RU2510662C2 (ru) 2008-03-26 2014-04-10 Новозимс А/С Стабилизированные жидкие ферментные композиции
CN103589529A (zh) 2008-11-13 2014-02-19 诺维信公司 洗涤剂组合物
EP2367923A2 (en) 2008-12-01 2011-09-28 Danisco US Inc. Enzymes with lipase activity
US9845259B2 (en) * 2009-01-03 2017-12-19 General Ecology, Inc. Apparatus for filtering and/or conditioning and/or purifying a fluid such as water
WO2010107560A2 (en) 2009-03-18 2010-09-23 Danisco Us Inc. Fungal cutinase from magnaporthe grisea
DK2414514T3 (en) * 2009-04-01 2015-08-24 Danisco Us Inc FORMATIONS AND PROCEDURES COMPREHENSIVE Alpha- amylase variants WITH CHANGED PROPERTIES
CA2775045A1 (en) 2009-09-25 2011-03-31 Novozymes A/S Subtilase variants for use in detergent and cleaning compositions
CN102648277B (zh) 2009-09-25 2015-05-20 诺维信公司 蛋白酶变体的用途
US20120149625A1 (en) 2009-09-25 2012-06-14 Novozymes A/S Detergent Composition
WO2011084417A1 (en) 2009-12-21 2011-07-14 Danisco Us Inc. Detergent compositions containing geobacillus stearothermophilus lipase and methods of use thereof
WO2011084599A1 (en) 2009-12-21 2011-07-14 Danisco Us Inc. Detergent compositions containing bacillus subtilis lipase and methods of use thereof
WO2011084412A1 (en) 2009-12-21 2011-07-14 Danisco Us Inc. Detergent compositions containing thermobifida fusca lipase and methods of use thereof
CN105039284B (zh) 2010-02-10 2021-04-13 诺维信公司 在螯合剂存在下具有高稳定性的变体和包含变体的组合物
JP2011162491A (ja) * 2010-02-10 2011-08-25 Ezaki Glico Co Ltd 乾燥麹抽出物及びこれを用いた口腔用組成物
AR081423A1 (es) 2010-05-28 2012-08-29 Danisco Us Inc Composiciones detergentes con contenido de lipasa de streptomyces griseus y metodos para utilizarlas
WO2012137147A1 (en) 2011-04-08 2012-10-11 Danisco Us, Inc. Compositions
AU2012277729B2 (en) 2011-06-30 2016-12-08 Novozymes A/S Method for screening alpha-amylases
KR20140056237A (ko) 2011-06-30 2014-05-09 노보자임스 에이/에스 알파-아밀라제 변이체
US9085750B2 (en) 2011-07-01 2015-07-21 Novozymes A/S Stabilized subtilisin composition
AU2012312384A1 (en) * 2011-09-22 2014-02-20 Danisco Us Inc. Endogenous DNase activity to reduce DNA content
CN106164236B (zh) * 2014-04-11 2021-02-02 诺维信公司 洗涤剂组合物
JP2017051890A (ja) * 2015-09-08 2017-03-16 株式会社明電舎 膜洗浄方法及び膜洗浄装置

Patent Citations (15)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN1549726A (zh) * 2000-07-31 2004-11-24 耶鲁大学 先天性免疫系统指导的疫苗
JP2011200236A (ja) * 2004-03-16 2011-10-13 Applied Biosystems Llc 分画された血液白血球からのｒｎａの抽出のための方法および試薬
WO2006031554A2 (en) * 2004-09-10 2006-03-23 Novozymes North America, Inc. Methods for preventing, removing, reducing, or disrupting biofilm
WO2009061380A4 (en) * 2007-11-05 2009-11-05 Danisco Us Inc., Genencor Division VARIANTS OF BACILLUS sup. TS-23 ALPHA-AMYLASE WITH ALTERED PROPERTIES
CN101848985A (zh) * 2007-11-05 2010-09-29 丹尼斯科美国公司 具有改变性质的杆菌物种TS-23的α-淀粉酶变体
US20110120921A1 (en) * 2007-11-13 2011-05-26 Dongyang Electronics Co., Ltd. Circulation type water purifier
US20090314713A1 (en) * 2008-06-20 2009-12-24 Hydranautics Cross-flow filtration apparatus with biocidal feed spacer
US20100243581A1 (en) * 2009-03-25 2010-09-30 Williams Richard T Methods and means for economically assuring improved potable water quality management for aircraft and other applications
US20130052250A1 (en) * 2010-02-12 2013-02-28 University Of Newcastle Upon Tyne Compounds and methods for biofilm disruption and prevention
CN102884191A (zh) * 2010-02-26 2013-01-16 凯杰有限公司 用于平行分离和/或纯化rna和dna的方法
CN103097399A (zh) * 2010-03-29 2013-05-08 南加利福尼亚大学 用于去除生物膜的组合物及方法
CN103140235A (zh) * 2010-06-18 2013-06-05 克利夫兰临床基金会 一种预测多发性硬化症接受治疗者的治疗反应的方法
WO2014087011A1 (en) * 2012-12-07 2014-06-12 Novozymes A/S Preventing adhesion of bacteria
CN204234398U (zh) * 2013-07-12 2015-04-01 克朗斯股份公司 用于清洁在清洁系统中的清洁碱液的设备和用于清洁物体的清洁系统
JP2015150485A (ja) * 2014-02-13 2015-08-24 住友重機械工業株式会社 膜洗浄方法、膜洗浄剤及び膜処理装置

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN110898674A (zh) * 2019-11-29 2020-03-24 江苏大储宝环境科技有限公司 净水机反渗透膜清洗剂及制备方法
CN112604504A (zh) * 2020-11-27 2021-04-06 乌鲁木齐河西水务有限公司 一种污水厂mbr膜组器离线清洗方法
WO2022171120A1 (en) * 2021-02-10 2022-08-18 Novozymes A/S Enhanced enzymatic cleaner for membranes and method of cleaning thereof
CN117279706A (zh) * 2021-02-10 2023-12-22 Bl 科技公司 用于膜的加强的酶清洁剂及其清洁方法
CN116262201A (zh) * 2022-12-26 2023-06-16 宁波水艺膜科技发展有限公司 一种植提处理膜的清洗剂及其使用方法

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