[go: up one dir, main page]
Wikipedia

Acuaporina

As acuaporinas[1] son un tipo de proteínas integrais de membrana pertencentes a unha gran familia de proteínas intrínsecas maiores que forman poros da membrana das células biolóxicas, que funcionan principalmente facilitando o transporte de auga entre as células.[2] As membranas celulares de diversas bacterias, fungos, animais e plantas conteñen acuaporinas, por medio das cales a auga pode fluír máis rapidamente cara a dentro e fóra da célula que por difusión a través da bicapa fosfolipídica.[3] As acuaporinas posúen seis dominios de hélice alfa que se estenden pola membrana que teñen tanto o extremo carboxílico coma o amino no lado citoplasmático. Dous bucles hidrófobos da proteína conteñen o motivo NPA asparaxina-prolina-alanina conservado. Como a canle da acuaporina está normalmente aberta e está presente en practicamente todos os tipos celulares, causa que a auga pase case sempre a favor do seu gradiente de concentración. Isto leva á confusión de pensar que a auga pasa doadamente atravesando a membrana plasmática a favor de gradiente de concentración. Isto non é certo porque só as substancias non polares poden difundir directamente de forma libre a través da bicapa lipídica.

Acuaporina
Estrutura cristalográfica da acuaporina 1 (AQP1) PDB 1j4n
Identificadores
SímboloAquaporin
PfamPF00230
InterProIPR000425
PROSITEPDOC00193
SCOPe1fx8 / SUPFAM
TCDB1.A.8
OPM superfamily7
OPM protein2zz9

O Premio Nobel de Química de 2003 foi concedido conxuntamente a Peter Agre polo descubrimento das acuaporinas[4] e a Roderick MacKinnon polo seu descubrimento da estrutura e mecanismo das canles de potasio.[5]

Os defectos xenéticos que afectan aos xenes de acuaporinas foron asociados con varias doenzas humanas como a diabetes insípida nefroxénica e a neuromielite óptica.[6][7][8][9]

Historia

editar

O mecanismo do transporte facilitado de auga e a probable existencia de poros acuosos interesou aos investigadores desde 1957.[10] Na maioría das células a auga móvese cara a dentro e fóra por osmose a través dos compoñentes lipídicos da membrana celular. Debido á relativamene alta permeabilidade á auga dalgunhas células epiteliais, sospeitábase desde había tempo que debía existir algún mecanismo adicional para o transporte de auga a través da membrana. Solomon e os seus colaboradores realizaron traballos pioneiros sobre a permeabilidade da auga a través das membranas a finais da década de 1950.[11][12] Na metade da década de 1960 unha hipótese alternativa (o "modelo de partición–difusión") tratou de establecer que as moléculas de auga se particionaban entre a fase acuosa e a fase lipídica e despois difundían a través da membrana, cruzándoa ata a seguinte interfase, onde abandonaban a fase lipídica e volvían á fase acuosa.[13][14] Estudos feitos por Parisi, Edelman, Carvounis et al. acrecentaron non só a importancia da presenza de canles acuosas senón tamén a posibilidade de regular as súas propiedades de permeabilidade.[15][16][17] En 1990, os experimentos de Verkman demostraron a expresión funcional de canles acuosas, indicando que as canles acuosas eran realmente proteínas.[18][19]

Descubrimento

editar

En 1992 informouse do descubrimento da primeira acuaporina, a 'acuaporina 1' (chamada orixinalmente CHIP 28), realizado por Peter Agre da Universidade Johns Hopkins.[20] En 1999, xunto con outros equipos de investigadores, Agre informou da obtención das primeiras imaxes de alta resolución da estrutura tridimensional dunha acuaporina, a acuaporina 1.[21] Outros estudos que utilizaron simulacións de supercomputadoras identificaron a vía de auga a medida que atravesaba a canle e demostraron como un poro pode permitir o paso de auga sen que pasen á vez pequenos solutos.[22] A investigación pioneira e o subseguinte descubrimento de canles acuosas por Agre e os seus colegas fíxolle a Agre gañar o Premio Nobel de Química de 2003.[5] Agre dixo que descubrira as acuaporinas "por sorte" (serendipity). Estivera estudando os antíxenos do grupo sanguíneo Rh e illara a molécula Rh, pero tamén aparecía unha segunda molécula, de 28 kDa de tamaño (polo que se chamou 28K). Ao principio pensaron que era un fragmento da molécula Rh, ou un contaminante, pero resultou ser un novo tipo de molécula de función descoñecida. Estaba presente en estruturas como os túbulos renais e glóbulos vermellos, e relacionada con proteínas de diversa orixe, como algunhas do cerebro de mosca do vinagre, bacterias, o cristalino do ollo e tecidos de plantas.[21]

Porén, o primeiro informe sobre o transporte de auga mediado por proteínas a través das membranas foi de Gheorghe Benga en 1986, antes da primeira publicación de Agre sobre o asunto.[23][24] Isto creou unha controversia sobre se os traballos de Benga non foran debidamente recoñecidos nin por Agre nin polo Comité do Premio Nobel.[25]

Función

editar
 
Ilustración dunha molécula de acuaporina

As acuaporinas son "o sistema de fontanería das células". A auga móvese a través das células de maneira organizada, máis rapidamente en tecidos que teñen canles acuosas de acuaporina.[26] Durante moitos anos, os científicos asumiron que a auga se filtraba pola membrana celular e parecía que parte da auga así o facía. Porén, isto non explicaba como a auga podía moverse tan rapidamente a través dalgunhas células.[26]

As acuaporinas conducen selectivamente moléculas de auga dentro e fóra da célula, mentres que impiden o paso de ións e outros solutos. As acuaporinas, tamén coñecidas como canles acuosas, son proteínas de poros integrais de membranas. Algunhas delas, coñecidas como acuagliceroporinas, tamén transportan outras moléculas pequenas disoltas non cargadas, como o amoníaco, CO2, glicerol e urea. Por exemplo, a canle acuaporina 3 ten unha anchura de poro de 8 a 10 ángstroms e permite o paso de moléculas hidrófilas de entre 150 e 200 Da. Porén, os poros acuosos bloquean completamente ións incluíndo protóns, esenciais para conservar a diferenza de potencial electroquímico da membrana.[27]

As moléculas de auga atravesan polos poros da canle en fila india. A presenza de canles de auga incrementa a permeabilidade de membrana para a auga. Son tamén esenciais para o sistema de transporte de auga en plantas[28] e a tolerancia á seca e estrés salino.[29]

Estrutura

editar
 
Diagrama esquemático da estrutura 2D da acuaporina 1 (AQP1) mostrando as súas seis hélices transmembrana e as cinco rexións bucle interhélices A-E
 
Estrutura 3D da acuaporina Z salientando a canle acuosa con forma de 'reloxio de area' que atravesa o centro da proteína

As proteínas acuaporinas están compostas por un feixe de seis hélices α transmembrana. Están incrustadas na membrana plasmática. Os extremos carboxilo terminal e amino terminal están ambos na parte interna da célula.[27][30] As metades amino e carboxilo son moi similares, aparentemente cun padrón de nucleótidos repetidos. Algúns investigadores cren que isto foi o resultado da duplicación dun xene inicialmente coa metade do tamaño. Entre as hélices hai cinco rexións (A – E) que forman bucles dentro e fóra da membrana plasmática, dúas delas hidrófobas (B, E), cun padrón de asparaxina–prolina–alanina ("motivo NPA"). Adoptan unha forma distintiva de reloxo de area, facendo que a canle acuosa sexa estreita no medio e máis ancha en cada extremo.

Outra parte aínda máis estreita da canle é o "filtro de selectividade ar/R", un grupo de aminoácidos que permiten que a acuaporina permita ou bloquee selectivamente o paso de diferentes moléculas.

As acuaporinas forman tetrámeros na membrana, e cada monómero actúa como canle acuosa.[27] As diferentes acuaporinas teñen un distinto tamaño de canle acuosa, e os tipos máis pequenos só permiten o paso de auga e máis nada.

Os perfís de raios X mostran que as acuaporinas teñen dúas entradas cónicas. Esta forma de reloxo de area podería ser o resultado dun proceso de selección natural cara a unha permeabilidade óptima. Mostrouse que as entradas cónicas cun ángulo de apertura axeitado poden proporcionar un grande incremento na permabilidade hidrodinámica da canle.[31]

Motivo NPA

editar

As canles de acuaporina nas simulacións parecen permitir unicamente o paso de moléculas de auga, xa que as moléculas pasan unha por unha en fila india. O oxíxeno de cada molécula de auga, guiado polo camo eléctrico local da acuaporina, é o que pasa por diante cando a auga entra, pero a medio camiño a molécula dáse a volta a medida que pasa e o oxíxeno queda mirando cara a atrás.[32] Non está claro por que ocorre esta rotación. Algúns investigadores identificaron un campo electrostático xerado polas dúas medias hélices HB e HE da acuaporina que podería ser a explicación. Outros suxeriron que os enlaces de hidróxeno entre o aminoácido asparaxina nas dúas rexións NPA e o oxíxeno da auga causan a rotación. Aínda non está claro se a rotación das moléculas de auga ten un significado biolóxico. Os estudos iniciais especulaban sobre que a orientación "bipolar" das moléculas de auga bloquean o fluxo de protóns por medio do mecanismo de Grotthuss.[33] Estudos máis recentes cuestionaron esta interpretación e poñen a énfase na barreira electrostática como razón do bloqueo de protóns. Nesta nova intgerpretación, a rotación das moléculas de auga é só un efecto colateral da barreira electrostática. Actualmente (en 2008), a orixe do campo electrostático é un asunto debatido. Mentres que algúns estudos céntranse principalmente no campo eléctrico é xerado polas medias hélices HB e HE da proteína, outros enfatizan os efectos de desolvatación a media que o protón entra no estreito poro da acuaporina.

Filtro de selectividade ar/R

editar
 
Representación esquemática do movemento da auga a través do estreito filtro de selectividade da canle da acuaporina

O filtro de selectividade aromático/arxinina ou "ar/R" é un agrupamento de aminoácidos que axudan a unir moléculas de auga e excluír outras moléculas que poden tratar de entrar no poro. É un mecanismo polo cal a acuaporina pode unirse selectivamente a moléculas de auga (permitindo así que pasen ao seu través) e impide a entrada doutras moléculas. O filtro ar/R está constituído por dous grupos de aminoácidos pertencentes ás hélices B (HB) e E (HE) e dous grupos do bucle E (LE1, LE2), a ambos os lados do motivo NPA. A súa posición normal está a 8 Å no lado externo do motivo NPA; é tipicamente a parte máis apertada da canle. A súa estreiteza debilita os enlaces de hidróxeno entre as moléculas de auga, permitindo que as arxininas, que teñen carga positiva, interaccionen coas moléculas de auga para filtrar os protóns indesexables.[34][35][36]

Distribución entre as especies

editar

En mamíferos

editar

Coñécense trece tipos de acuaporinas en mamíferos, e seis deles están localizadas nos riles,[37] pero sospéitase da existencia de moitas máis. As acuaporinas máis estudadas compáranse na seguinte táboa:

Tipo Localización[38] Función[38]
Acuaporina 1 Reabsorción da auga
Acuaporina 2 Reabsorción de auga en resposta a ADH[39]
Acuaporina 3
  • ril (basolateral)
    • túbulo conector
    • conduto colector cortical
    • conduto colector medular externo
 Reabsorción de auga e permeabilidade ao glicerol
Acuaporina 4
  • ril (basolateral)
    • conduto colector medular interno
 Reabsorción de auga

En plantas

editar

As plantas captan a auga do chan polas raíces, desde onde pasa ao córtex e aos tecidos vasculares (xilema). Hai tres rutas polas que a auga flúe cara a eses tecidos, chamadas vías apoplástica, simplástica e transcelular.[40] Nas plantas, as acuaporinas encóntrranse non só na membrana plasmática, senón tamén na membrana vacuolar. A vía transcelular consiste no transporte de auga a través das membranas plasmática e vacuolar.[41] Cando as raíces das plantas son expostas ao cloruro mercúrico, que inhibe as acuaporinas, o fluxo de auga vese grandemente reducido, pero o fluxo de ións non, o que apoia a idea de que teñen un mecanismo para o transporte de auga independente do transporte de ións, que son as acuaporinas.

Ademais do mantemento dunha osmolaridade normal no citosol, as acuaporinas poden desempeñar un importante papel no crecemento por expansión ao permitir un influxo de auga nas células en expansión, un proceso necesario para soster o desenvolvemento da planta.[41]

As acuaporinas das plantas son tamén importantes para a nutrición de minerais e a detoxificación de ións esencial para a homeostase do boro,[42] silicio, arsénico e bicarbonato.[36]

As acuaporinas en plantas son divididas en cinco subfamilias principais de homólogos, ou grupos, que son:[43]

  • Proteína intrínseca da membrana plasmática (PIP)[44]
  • Proteína intrínseca do tonoplasto (TIP)[45]
  • Proteína intrínseca similar á nodulina-26 (NIP)[46]
  • Proteína intrínseca básica pequena (SIP)[47]
  • Proteína intrínseca X (XIP).

Estas cinco subfamilias divídense ulteriormente en subgrupos evolutivos máis pequenos baseándose na súa secuencia de ADN. As PIPs comprenden dous subgrupos, PIP1 e PIP2, mentres que as TIPs forman 5 subgrupos, TIP1, TIP2, TIP3, TIP4 e TIP5. Cada subgrupo é dividido de novo en isoformas, por exemplo, PIP1;1, PIP1;2. Dentro da variada selección de isoformas de acuaporinas das plantas, hai tamén padróns únicos de expresión específica de célula e de tecido.[41]

O silenciamento das acuaporinas das plantas foi asociado ao decrecemento da condutancia hidráulica e a fotosíntese da folla.[48]

A apertura e peche das acuaporinas é levado a cabo para parar o fluxo de auga a través do poro da proteína. Isto pode realizarse por varias razóns, por exemplo cando a planta contén baixas cantidades de auga celular debido a unha seca.[49] A apertura ou peche dunha acuaporina ten lugar por unha interacción entre un mecanismo de apertura e a acuaporina, o cal causa un cambio tridimensional na proteína para que bloquee o poro e, así, impida o fluxo de auga polo poro. Nas plantas, observouse que hai polo menos dúas formas de regulación da apertura das acuaporinas. Estas son a apertura por desfosforilación de certos residuos de serina, que é unha resposta á seca, e a protonación de residuos específicos de histidina en resposta a un asolagamento do terreo. A fosforilación das acuaporinas foi ligada á apertura e peche dos pétalos das flores en resposta á temperatura.[50][51]

En arqueas, eubacterias e fungos

editar

Tamén a expresan certas bacterias e moitos outros organismos.

As acuaporinas descubríronse tamén nos fungos Saccharomyces cerevisiae (lévedo), Dictyostelium, Candida e Ustilago e os protozoos Trypanosoma e Plasmodium.[28]

Importancia clínica

editar
 
A acuaporina 1 (AQP1) encóntrase no plexo coroideo e contribúe á produción de líquido cefalorraquídeo, e a AQP4 encóntrase nas células perivasculares e do epéndima.

Hai dous claros exemplos de doenzas que son resultado de mutacións nas acuaporinas, que son:

Nun pequeno número de persoas identificouse unha deficiencia grave ou total de acuaporina 1. Son persoas en xeral con boa saúde, pero presentan un defecto na súa capacidade de concentrar solutos na urina e conservar a auga cando non poden beber auga.[53][54] Os ratos con delecións específicas na acuaporina 1 tamén mostran unha deficiencia na conservación da auga debido a unha incapacidade de concentrar solutos na medula renal por multiplicación contracorrente.[55]

Ademais do seu papel na diabete insípida nefroxénica determinada xeneticamente, as acuaporinas tamén xogan un papel en formas adquiridas de diabete insípida nefroxénica (trastornos que causan un incremento na produción de urina).[56] A diabetes insípida nefroxénica adquirida en ratas pode ser causada pola alteración da regulación da acuaporina 2 debido á administración de sales de litio, baixas concentracións de potasio no sangue (hipocalemia) e altas concentracións de calcio no sangue (hipercalcemia).[57][58][59]

As reaccións autoinmunes contra a acuaporina 4 en humanos producen a enfermidade de Devic.[6] Se fose posible manipular a acuaporina iso talvez podería resolver problemas médicos como a retención de fluídos en enfermidades cardíacas e os edemas cerebrais despois dun accidente cerebrovascular.[26]

Notas

editar
  1. ↑ Coordinadores: Jaime Gómez Márquez, Ana Mª Viñas Díaz e Manuel González González. Redactores: David Villar Docampo e Luís Vale Ferreira. Revisores lingüísticos: Víctor Fresco e Mª Liliana Martínez Calvo. (2010). Dicionario de bioloxía galego-castelán-inglés. (PDF). Xunta de Galicia. p. 16. ISBN 978-84-453-4973-1. 
  2. ↑ Agre P (2006). "The aquaporin water channels". Proc Am Thorac Soc 3 (1): 5–13. PMC 2658677. PMID 16493146. doi:10.1513/pats.200510-109JH. 
  3. ↑ Cooper G (2009). The Cell: A Molecular Approach. Washington, DC: ASM PRESS. p. 544. ISBN 978-0-87893-300-6. 
  4. ↑ Knepper MA, Nielsen S (2004). "Peter Agre, 2003 Nobel Prize winner in chemistry". J. Am. Soc. Nephrol. 15 (4): 1093–5. PMID 15034115. doi:10.1097/01.ASN.0000118814.47663.7D. 
  5. ↑ 5,0 5,1 "The Nobel Prize in Chemistry 2003". Nobel Foundation. Consultado o 2008-01-23. 
  6. ↑ 6,0 6,1 Lennon VA, Kryzer TJ, Pittock SJ, Verkman AS, Hinson SR (2005). "IgG marker of optic-spinal multiple sclerosis binds to the aquaporin-4 water channel". J. Exp. Med. 202 (4): 473–7. PMC 2212860. PMID 16087714. doi:10.1084/jem.20050304. 
  7. ↑ 7,0 7,1 Bichet, Daniel G. (2006-04-01). "Nephrogenic Diabetes Insipidus". Advances in Chronic Kidney Disease (en English) 13 (2): 96–104. ISSN 1548-5595. PMID 16580609. doi:10.1053/j.ackd.2006.01.006. 
  8. ↑ Agre P, Kozono D (2003). "Aquaporin water channels: molecular mechanisms for human diseases". FEBS Lett. 555 (1): 72–8. PMID 14630322. doi:10.1016/S0014-5793(03)01083-4. 
  9. ↑ Schrier RW (2007). "Aquaporin-related disorders of water homeostasis". Drug News Perspect. 20 (7): 447–53. PMID 17992267. doi:10.1358/dnp.2007.20.7.1138161. 
  10. ↑ Parisi M, Dorr RA, Ozu M, Toriano R (December 2007). "From membrane pores to aquaporins: 50 years measuring water fluxes". J Biol Phys 33 (5–6): 331–43. PMC 2565768. PMID 19669522. doi:10.1007/s10867-008-9064-5. 
  11. ↑ Paganelli CV, Solomon AK (November 1957). "The rate of exchange of tritiated water across the human red cell membrane". J. Gen. Physiol. 41 (2): 259–77. PMC 2194835. PMID 13475690. doi:10.1085/jgp.41.2.259. 
  12. ↑ Goldstein DA; Solomon AK (1960-09-01). "Determination of equivalent pore radius for human red cells by osmotic pressure measurement". The Journal of General Physiology 44: 1–17. PMC 2195086. PMID 13706631. doi:10.1085/jgp.44.1.1. 
  13. ↑ Dainty, J.; House, C. R. (1966-07-01). "An examination of the evidence for membrane pores in frog skin". The Journal of Physiology 185 (1): 172–184. PMC 1395865. PMID 5965891. doi:10.1113/jphysiol.1966.sp007979. 
  14. ↑ Hanai T, Haydon DA (1966-08-01). "The permeability to water of bimolecular lipid membranes". Journal of Theoretical Biology 11 (3): 370–382. PMID 5967438. doi:10.1016/0022-5193(66)90099-3. 
  15. ↑ Parisi M, Bourguet J (1984-01-01). "Effects of cellular acidification on ADH-induced intramembrane particle aggregates". American Journal of Physiology. Cell Physiology 246 (1): C157–C159. ISSN 0363-6143. PMID 6320654. doi:10.1152/ajpcell.1984.246.1.c157. 
  16. ↑ Edelman, Isidore S. (25 May 1965). "Hydrogen-ion dependence of the antidiuretic action of vasopressin, oxytocin and deaminooxytocin". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biophysics Including Photosynthesis 102: 185–197. doi:10.1016/0926-6585(65)90212-8 – vía Elsevier Science Direct. 
  17. ↑ Carvounis CP, Levine SD, Hays RM (1979-05-01). "pH-Dependence of water and solute transport in toad urinary bladder". Kidney International 15 (5): 513–519. ISSN 0085-2538. PMID 39188. doi:10.1038/ki.1979.66. 
  18. ↑ Zhang, RB; Logee, KA; Verkman, AS (1990-09-15). "Expression of mRNA coding for kidney and red cell water channels in Xenopus oocytes". The Journal of Biological Chemistry 265 (26): 15375–15378. ISSN 0021-9258. PMID 2394728. 
  19. ↑ Zhang, R; Alper, S L; Thorens, B; Verkman, A S (1991-11-01). "Evidence from oocyte expression that the erythrocyte water channel is distinct from band 3 and the glucose transporter.". Journal of Clinical Investigation 88 (5): 1553–1558. PMC 295670. PMID 1939644. doi:10.1172/JCI115466. 
  20. ↑ Agre P, Preston GM, Smith BL, Jung JS, Raina S, Moon C, Guggino WB, Nielsen S (1 October 1993). "Aquaporin CHIP: the archetypal molecular water channel". Am. J. Physiol. 265 (4 Pt 2): F463–76. PMID 7694481. doi:10.1152/ajprenal.1993.265.4.F463. 
  21. ↑ 21,0 21,1 Mitsuoka K, Murata K, Walz T, Hirai T, Agre P, Heymann JB, Engel A, Fujiyoshi Y (1999). "The structure of aquaporin-1 at 4.5-A resolution reveals short alpha-helices in the center of the monomer". J. Struct. Biol. 128 (1): 34–43. PMID 10600556. doi:10.1006/jsbi.1999.4177. 
  22. ↑ de Groot BL, Grubmüller H (2005). "The dynamics and energetics of water permeation and proton exclusion in aquaporins". Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (2): 176–83. PMID 15837176. doi:10.1016/j.sbi.2005.02.003. 
  23. ↑ Benga G, Popescu O, Pop VI, Holmes RP (1986). "p-(Chloromercuri)benzenesulfonate binding by membrane proteins and the inhibition of water transport in human erythrocytes". Biochemistry 25 (7): 1535–8. PMID 3011064. doi:10.1021/bi00355a011. 
  24. ↑ Kuchel PW (2006). "The story of the discovery of aquaporins: convergent evolution of ideas--but who got there first?". Cell. Mol. Biol. (Noisy-le-grand) 52 (7): 2–5. PMID 17543213. 
  25. ↑ Benga, G. "Gheorghe Benga". Ad Astra - Online project for the Romanian Scientific Community. Arquivado dende o orixinal o 25 de decembro de 2007. Consultado o 2008-04-05. 
  26. ↑ 26,0 26,1 26,2 A Conversation With Peter Agre: Using a Leadership Role to Put a Human Face on Science, de Claudia Dreifus, New York Times, January 26, 2009
  27. ↑ 27,0 27,1 27,2 Gonen T, Walz T (2006). "The structure of aquaporins". Q. Rev. Biophys. 39 (4): 361–96. PMID 17156589. doi:10.1017/S0033583506004458. 
  28. ↑ 28,0 28,1 Kruse E, Uehlein N, Kaldenhoff R (2006). "The aquaporins". Genome Biol. 7 (2): 206. PMC 1431727. PMID 16522221. doi:10.1186/gb-2006-7-2-206. 
  29. ↑ Xu Y, et al. (2014). "A banana aquaporin gene". BMC Plant Biology 14 (1): 59. PMC 4015420. PMID 24606771. doi:10.1186/1471-2229-14-59. 
  30. ↑ Fu D, Lu M (2007). "The structural basis of water permeation and proton exclusion in aquaporins". Mol. Membr. Biol. 24 (5–6): 366–74. PMID 17710641. doi:10.1080/09687680701446965. 
  31. ↑ Gravelle S, Joly L, Detcheverry F, Ybert C, Cottin-Bizonne C, Bocquet L (2013). "Optimizing water permeability through the hourglass shape of aquaporins". PNAS 110 (41): 16367–16372. Bibcode:2013PNAS..11016367G. PMC 3799357. PMID 24067650. arXiv:1310.4309. doi:10.1073/pnas.1306447110. 
  32. ↑ de Groot BL, Grubmüller H (2001). "Water permeation across biological membranes: mechanism and dynamics of aquaporin-1 and GlpF". Science 294 (5550): 2353–2357. Bibcode:2001Sci...294.2353D. doi:10.1126/science.1062459. 
  33. ↑ Tajkhorshid E, Nollert P, Jensen M, Miercke LJ, O'Connell J, Stroud RM, Schulten K (2002). "Control of the selectivity of the aquaporin water channel family by global orientational tuning". Science 296 (5567): 525–30. Bibcode:2002Sci...296..525T. PMID 11964478. doi:10.1126/science.1067778. 
  34. ↑ Jochen S. Hub e Bert L. de Groot. Mechanism of selectivity in aquaporins and aquaglyceroporins. PNAS 29 de xaneiro de 2008, 105 (4) 1198-1203; [1]
  35. ↑ Abul Kalam Azadab, Naoki Yoshikawaa, Takahiro Ishikawaa, Yoshihiro Sawaa, HitoshiS hibataa. Substitution of a single amino acid residue in the aromatic/arginine selectivity filter alters the transport profiles of tonoplast aquaporin homologs. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes Volume 1818, Número 1, xaneiro de 2012, Páxinas 1-11. [2]
  36. ↑ 36,0 36,1 Namiki Mitani-Ueno, Naoki Yamaji, Fang-Jie Zhao, Jian Feng Ma. The aromatic/arginine selectivity filter of NIP aquaporins plays a critical role in substrate selectivity for silicon, boron, and arsenic. J Exp Bot. 2011 Aug; 62(12): 4391–4398. Published online 2011 May 16. doi: 10.1093/jxb/err158 PMCID: PMC3153687. PMID 21586431
  37. ↑ Nielsen S, Frøkiaer J, Marples D, Kwon TH, Agre P, Knepper MA (2002). "Aquaporins in the kidney: from molecules to medicine". Physiol. Rev. 82 (1): 205–44. PMID 11773613. doi:10.1152/physrev.00024.2001. 
  38. ↑ 38,0 38,1 Unless else specified in table boxes, then ref is: Walter F. Boron (2005). Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch. Elsevier/Saunders. ISBN 978-1-4160-2328-9.  Page 842
  39. ↑ Sands JM (2012). "Aquaporin 2: Not Just for Moving Water". Journal of the American Society of Nephrology 23 (9): 1443–1444. PMC 3431422. PMID 22797179. doi:10.1681/ASN.2012060613. 
  40. ↑ Chaumont, F; Tyerman, SD (2014-04-01). "Aquaporins: Highly Regulated Channels Controlling Plant Water Relations". Plant Physiology 164 (4): 1600–1618. PMC 3982727. PMID 24449709. doi:10.1104/pp.113.233791. 
  41. ↑ 41,0 41,1 41,2 Johansson, I; Karlsson, M; Johanson, U; Larsson, C; Kjellbom, P (2000-05-01). "The role of aquaporins in cellular and whole plant water balance". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes 1465 (1–2): 324–342. doi:10.1016/S0005-2736(00)00147-4. 
  42. ↑ Porcel, Rosa; Bustamante, Antonio; Ros, Roc; Serrano, Ramón; Mulet Salort, José M. (2018). "BvCOLD1: A novel aquaporin from sugar beet (Beta vulgaris L.) involved in boron homeostasis and abiotic stress". Plant, Cell & Environment 41 (12): 2844–2857. PMID 30103284. doi:10.1111/pce.13416. 
  43. ↑ Kaldenhoff R, Bertl A, Otto B, Moshelion M, Uehlein N (2007). Characterization of plant aquaporins. Meth. Enzymol. Methods in Enzymology 428. pp. 505–31. ISBN 978-0-12-373921-6. PMID 17875436. doi:10.1016/S0076-6879(07)28028-0. 
  44. ↑ Kammerloher W, Fischer U, Piechottka GP, Schäffner AR (1994). "Water channels in the plant plasma membrane cloned by immunoselection from a mammalian expression system". Plant J. 6 (2): 187–99. PMID 7920711. doi:10.1046/j.1365-313X.1994.6020187.x. 
  45. ↑ Maeshima M (2001). "TONOPLAST TRANSPORTERS: Organization and Function". Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 52 (1): 469–497. PMID 11337406. doi:10.1146/annurev.arplant.52.1.469. 
  46. ↑ Wallace IS, Choi WG, Roberts DM (2006). "The structure, function and regulation of the nodulin 26-like intrinsic protein family of plant aquaglyceroporins". Biochim. Biophys. Acta 1758 (8): 1165–75. PMID 16716251. doi:10.1016/j.bbamem.2006.03.024. 
  47. ↑ Johanson U, Gustavsson S (2002). "A new subfamily of major intrinsic proteins in plants". Mol. Biol. Evol. 19 (4): 456–61. PMID 11919287. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a004101. 
  48. ↑ Sade, N; Shatil-Cohen, A; Attia, Z; Maurel, C; Boursiac, Y; Kelly, G; Granot, D; Yaaran, A; Lerner, S (2014-11-01). "The Role of Plasma Membrane Aquaporins in Regulating the Bundle Sheath-Mesophyll Continuum and Leaf Hydraulics". Plant Physiology (en inglés) 166 (3): 1609–1620. PMC 4226360. PMID 25266632. doi:10.1104/pp.114.248633. 
  49. ↑ Kaldenhoff R, Fischer M (2006). "Aquaporins in plants". Acta Physiol (Oxf) 187 (1–2): 169–76. PMID 16734753. doi:10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x. 
  50. ↑ Azad AK, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2004). "Phosphorylation of plasma membrane aquaporin regulates temperature-dependent opening of tulip petals". Plant Cell Physio 45 (5): 608–17. PMID 15169943. doi:10.1093/pcp/pch069. 
  51. ↑ Azad AK, Katsuhara M, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H (2008). "Characterization of four plasma membrane aquaporins in tulip petals: a putative homolog is regulated by phosphorylation". Plant Cell Physiol 49 (8): 1196–208. PMID 18567892. doi:10.1093/pcp/pcn095. 
  52. ↑ Okamura T, Miyoshi I, Takahashi K, Mototani Y, Ishigaki S, Kon Y, Kasai N (2003). "Bilateral congenital cataracts result from a gain-of-function mutation in the gene for aquaporin-0 in mice". Genomics 81 (4): 361–8. PMID 12676560. doi:10.1016/S0888-7543(03)00029-6. 
  53. ↑ Radin, M. Judith; Yu, Ming-Jiun; Stoedkilde, Lene; Miller, R Lance; Hoffert, Jason D.; Frokiaer, Jorgen; Pisitkun, Trairak; Knepper, Mark A. (2017-03-06). "Aquaporin-2 Regulation in Health and Disease". Veterinary Clinical Pathology / American Society for Veterinary Clinical Pathology 41 (4): 455–470. ISSN 0275-6382. PMC 3562700. PMID 23130944. doi:10.1111/j.1939-165x.2012.00488.x. 
  54. ↑ King, Landon S; Choi, Michael; Fernandez, Pedro C; Cartron, Jean-Pierre; Agre, Peter (2001-07-19). "Defective Urinary Concentrating Ability Due to a Complete Deficiency of Aquaporin-1". New England Journal of Medicine 345 (3): 175–179. PMID 11463012. doi:10.1056/NEJM200107193450304. 
  55. ↑ Schnermann, Jurgen; Chou, Chung-Lin; Ma, Tonghui; Traynor, Timothy; Knepper, Mark A; Verkman, AS (1998-08-04). "Defective proximal tubular fluid reabsorption in transgenic aquaporin-1 null mice". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 95 (16): 9660–9664. Bibcode:1998PNAS...95.9660S. ISSN 0027-8424. PMC 21395. PMID 9689137. doi:10.1073/pnas.95.16.9660. 
  56. ↑ Khanna A (2006). "Acquired nephrogenic diabetes insipidus". Semin. Nephrol. 26 (3): 244–8. PMID 16713497. doi:10.1016/j.semnephrol.2006.03.004. 
  57. ↑ Christensen, S; Kusano, E; Yusufi, A N; Murayama, N; Dousa, TP (1985-06-01). "Pathogenesis of nephrogenic diabetes insipidus due to chronic administration of lithium in rats". Journal of Clinical Investigation 75 (6): 1869–1879. PMC 425543. PMID 2989335. doi:10.1172/JCI111901. 
  58. ↑ Marples, D; Frøkiaer, J; Dørup, J; Knepper, M A; Nielsen, S (1996-04-15). "Hypokalemia-induced downregulation of aquaporin-2 water channel expression in rat kidney medulla and cortex.". Journal of Clinical Investigation 97 (8): 1960–1968. PMC 507266. PMID 8621781. doi:10.1172/JCI118628. 
  59. ↑ Marples, D; Christensen, S; Christensen, EI; Ottosen, P D; Nielsen, S (1995-04-01). "Lithium-induced downregulation of aquaporin-2 water channel expression in rat kidney medulla.". Journal of Clinical Investigation 95 (4): 1838–1845. PMC 295720. PMID 7535800. doi:10.1172/JCI117863. 

Véxase tamén

editar

Outros artigos

editar

Ligazóns externas

editar
Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Acuaporina&oldid=6539651»