Prolin
Prolin | |
---|---|
L-prolin | |
Obecné | |
Systematický název | (2S)-pyrrolidin-2-karboxylová kyselina |
Triviální název | Prolin |
Ostatní názvy | (2S)-azacyklopentan-2-karboxylová kyselina |
Sumární vzorec | C5H9NO2 |
Identifikace | |
Registrační číslo CAS | 147-85-3 |
Vlastnosti | |
Molární hmotnost | 115,13 g/mol |
Hustota | 1,595 g/cm3 |
Disociační konstanta pKa | pKCOOH:1,95 pKNH: 10,64 |
Izoelektrický bod | 6,4 |
Průměrný výskyt | (v proteinech) 1,4 % |
Některá data mohou pocházet z datové položky. |
Prolin (zkratky Pro, P) je jednou z 23 proteinogenních aminokyselin. Řadí se mezi nepolární aminokyseliny.
Vlastnosti
[editovat | editovat zdroj]Prolin je neslučitelný s některými sekundárními strukturami proteinů (α-helix, beta-skládaný list), zato se velmi často vyskytuje v β-otáčkách. Důvodem je právě jeho iminoskupina, která v peptidové vazbě stabilizuje cis konfiguraci (na rozdíl od běžnější a stabilnější trans konfigurace). Cis konfigurace mění směr peptidového řetězce (proto narušuje strukturu α helixu i β skládaného listu) a naopak stabilizuje β otáčku.
Nepatří mezi esenciální aminokyseliny.
Prolin často označuje jako iminokyselina,[1] protože -NH2 skupina na α-uhlíku je zacyklená s postranním řetězcem. To je však nesprávné tvrzení, protože definice iminu jasně poukazuje na dvojnou vazbu dusíku iminoskupiny s jediným atomem. V případě prolinu je dusík navázán dvěma jednoduchými vazbami na dva uhlíky.
Deriváty
[editovat | editovat zdroj]- 4-hydroxyprolin (posttranslační hydroxylace prolinu v kolagenu)
Odkazy
[editovat | editovat zdroj]Reference
[editovat | editovat zdroj]- ↑ CHEMISTRY (IUPAC), The International Union of Pure and Applied. IUPAC - imino acids (I02959). goldbook.iupac.org [online]. [cit. 2021-05-14]. DOI: 10.1351/goldbook.I02959. Dostupné online.
Externí odkazy
[editovat | editovat zdroj]- Obrázky, zvuky či videa k tématu prolin na Wikimedia Commons