XIAP
Х-зв'язаний інгібітор протеїну апоптозу (XIAP), також відомий як інгібітор апоптозного білка 3 (IAP3) і бакуловірусний повторюваний IAP протеїн 4 (BIRC4), являє собою білок, що зупиняє апоптозну загибель клітин. У людини цей білок продукується геном, названим геном XIAP, розташованим на Х-хромосомі.[4][5]
XIAP є одним з білків сімейства інгібіторів апоптозу (IAP). IAP спочатку були знайдені у бакуловірусах, але XIAP є одним з гомологічних білків, виявлених у ссавців.[6] Він так називається, тому що вперше його було виявлено на хромосомі X. Білок також називається людським IAP-подібним білком (hILP), тому що він не так добре зберігається як людські IAP: hIAP-1 і hIAP-2.[4][7] XIAP є одним з найбільш важливих людськи білків IAP, який в даний час були виявлені.[8]
Білок нейронального інгібітора апоптозу (NAIP) був першим гомологом бакуловірусних IAP, який був виявлений у людей.[4] За даними, отриманими секвенуванням NIAP, на положенні Xq24-25 була виявлена послідовність генів домену цинкових пальців RING.[4] За допомогою ПЛР та клонування були виявлені три домени BIR і цинковий палець RING на білку, який став відомий як X-пов'язаний інгібітор білка апоптозу (XIAP). МРНК XIAP спостерігається у всіх тканинах дорослої людини та ембріона, "за винятком лейкоцитів периферичної крові".[4] Дослідження послідовності XIAP в подальшому призвели до виявлення інших членів сімейства IAP.
Ген XIAP у ссавців містить 7 екзонів та охоплює 54,17 кб геномної ДНК. Він розташований на Х-хромосомі на положенні Xq25.
XIAP грає важливу роль в регуляції апоптозу, тому його синтез повинен точно контролюватися. 5'-НТО мРНК XIAP становить 1700 нуклеотидів в довжину і містить IRES[en], який полегшує синтез XIAP в умовах стресу. Крім описаної мРНК XIAP, в результаті альтернативного сплайсингу утворюється мРНК з коротшою 5′-НТО[en] (нетранслюєма область) довжиною 323 нуклеотиду і не містить IRES.[9]
Кількість мРНК XIAP з короткою 5'-НТО в клітинах в 10 разів в більше, ніж з довгою. Встановлено, що мРНК з короткою 5'-НТО відповідальна за синтез XIAP в нормальних умовах і транслюється по кеп-залежному механізму, а мРНК з довгою 5'-НТО забезпечує синтез XIAP в умовах стресу. Отже, комбінація альтернативних 5'-НТО і механізмів ініціації трансляції забезпечує постійну експресію XIAP в будь-яких умовах.[9]
XIAP складається з трьох основних типів структурних елементів (доменів). По-перше, бакуловірусний домен повторюваного IAP (BIR), що складається з приблизно 70 амінокислот, які характеризують всі IAP.[7] По-друге, домен UBA, який дозволяє XIAP зв'язуватися з убіквітином. По-третє, цинк-зв'язуючий домен, або «карбокси-кінцевий RING Finger».[8] XIAP був охарактеризований як три аміно-кінцевих BIR-домени, за якими слідує один домен UBA і один RING-домен.[10] Між доменами BIR-1 і BIR-2 є область лінкера-BIR-2, яка, містить єдиний елемент, який вступає в контакт з молекулою каспази для утворення комплексу XIAP/Caspase-7.[11]
XIAP зупиняє апоптозну загибель клітин, що викликається вірусною інфекцією або надлишком каспаз. Каспази - це ферменти, що відповідають за загибель клітин. XIAP зв'язується і інгібує каспази 3, 7 і 9.[12] Домен BIR2 XIAP інгібує каспази 3 і 7, в той час як BIR3 зв'язується і інгібує каспазу 9.[8] Домен RING використовує активність Е3 убіквітинової лігази і дає можливість каталізувати процес убіквінування самого білка, каспази-3 або каспази-7 шляхом деградаціїчерез активність протеасоми.[13] Проте мутації, що впливають на палець RING, істотно не впливають на апоптоз, що вказує на те, що домен BIR є достатнім для функціонування білка.[7] При інгібуванні активності каспази-3 і каспази-7 домен BIR2 XIAP зв'язується з каналом субстрату активної ділянки, блокуючи доступ нормального білкового субстрату, що призводить до апоптозу.[13][14]
Каспази активуються цитохромомом c, який вивільняється в цитозоль через порушення роботи мітохондрій.[7] Дослідження показують, що XIAP не впливає безпосередньо на цитохром c.[7]
Останнім часом виділяється роль XIAP у гомеостазі міді. Убіквітинова лігаза E3 домену RING XIAP сприяє деградації білка COMMD1, який має сайт для зв'язування з іоном міді.[15]
Дослідження показали, що XIAP також бере участь у регуляції клітинного циклу. XIAP зв'язує регулятори клітинного циклу MAGED1, але значимість цієї взаємодії невідома.[16]
XIAP, BIRC2, BIRC3 є важливими регуляторами запальних процесів в ендотеліальних клітинах.[17]
Скоординований розвиток мозку і обличчя, ймовірно, залежить частково від медіації PTCH1-регульованого виживання клітин і апоптозу під час ембріогенезу.[18]
XIAP і BIRC2 індукують аутофагію шляхом регулювання транскрипції BECN1, білок-кодуючого гена, що відповідає за аутофагію.[19]
XIAP інгібується DIABLO (Smac) і HTRA2 (Omi), двома білками, що сигналізують смерть, вивільняються в цитоплазму мітохондріями.[10] Smac/DIABLO, мітохондріальний білок і негативний регулятор XIAP можуть посилювати апоптоз, зв'язуюучись з XIAP і запобігаючи його зв'язуванню з каспазами. Це дозволяє продовжувати нормальну активність каспази. Процес зв'язування Smac/DIABLO з XIAP і вивільнення каспази може відбутися лише за наявності тетрапептида.[13]
Оскільки XIAP є інгібітором апоптозного білка, його можна застосовувати для лікування злоякісних новоутворень.
- Надекспресія XIAP в культивованих клітинах забезпечує стійкість до хіміотерапії.
- XIAP з використанням малих інтерферуючих РНК відновлює хіміочутливість різних злоякісних клітин.
- XIAP не токсичний для нормальних клітин.
Можливе застосування XIAP під час терапії:
- Домен BIR2: мутації в аміно-кінцевій області, що передують BIR2-домену XIAP, повністю скасовують здатність XIAP інгібувати каспазу-3, такі ж призводять до зниження здатності XIAP інгібувати каспазу-7. Навпаки, мутації в домені BIR2 досить знижують інгібування каспаз-3 і -7. Це свідчить про те, що аміно-кінцева область, що передує домену BIR2 і домен BIR2, може бути використана для створення нових інгібіторів XIAP для лікування злоякісних новоутворень.
- Домен BIR3: домен BIR3 блокує каспазу-9 в його неактивній мономерній формі. Ця взаємодія має вирішальне значення для зв'язування та інгібування каспази-9 BIR3.
- Домен RING: мутації на рівні домену RING знижують, але не скасовують антиапоптотичні ефекти XIAP. Ці дані дозволяють припустити, що інгібітори лігази XIAP E3 можуть бути корисними терапевтичними доповненнями до лікування злоякісних новоутворень.
Дрібні інгібуючі молекули, які орієнтовані на домени BIR2 і BIR3 знаходяться в стані доклінічного дослідження. Ці молекули імітують дії ендогенних інгібіторів XIAP, таких як DIABLO/Smac.[16]
Порушення регуляції XIAP може призвести до "раку, нейродегенеративних розладів і аутоімунітету».[10] Високі концентрації XIAP можуть функціонувати як пухлинний маркер.[8] При розвитку раку легенів NCI-H460, надекспресія XIAP не тільки інгібує каспазу, але і зупиняє активність цитохрому c. У випадку раку передміхурової залози XIAP є одним з чотирьох білків IAP, які надмірно експресуються в епітелії передміхурової залози, що вказує на те, що молекула, яка інгібує всі IAP, може бути необхідною для ефективного лікування.[20] Апоптотична регуляція є надзвичайно важливою біологічною функцією, про що свідчить те, що IAP знаходять в організмах "від дрозофіли до людини".[6]
Мутації в гені XIAP можуть призвести до важкого і рідкісного типу запального захворювання кишечника.[21] Дефекти в гені XIAP можуть також призвести до надзвичайно рідкісних станів, які називаються Х-пов'язаним лімфопроліферативним захворюванням.[21] Це заховрювання характеризується лімфогістіоцитозом, гіпогаммаглобулінемією і лімфомою. Цей синдром зазвичай розвивається після інфікування вірусом Епштейна-Барра.
Показано, що XIAP взаємодіє з:
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з XIAP переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ а б в г д Korneluk, Robert G.; Mackenzie, Alex; Lkeda, Joh-E.; McLean, Michael; Farahani, Reza; Cherton-Horvat, Gabriele; Baird, Stephen; Lefebvre, Charles; Tamai, Katsuyuki (1996-01). Suppression of apoptosis in mammalian cells by NAIP and a related family of IAP genes. Nature (англ.). Т. 379, № 6563. с. 349—353. doi:10.1038/379349a0. ISSN 1476-4687. Архів оригіналу за 26 травня 2021. Процитовано 9 січня 2019.
- ↑ Duckett, C S; Nava, V E; Gedrich, R W; Clem, R J; Van Dongen, J L; Gilfillan, M C; Shiels, H; Hardwick, J M; Thompson, C B (3 червня 1996). A conserved family of cellular genes related to the baculovirus iap gene and encoding apoptosis inhibitors. The EMBO Journal. Т. 15, № 11. с. 2685—2694. ISSN 0261-4189. PMID 8654366. Архів оригіналу за 3 травня 2022. Процитовано 9 січня 2019.
- ↑ а б Korneluk, Robert G.; Holcik, Martin (1 липня 2000). Functional Characterization of the X-Linked Inhibitor of Apoptosis (XIAP) Internal Ribosome Entry Site Element: Role of La Autoantigen in XIAP Translation. Molecular and Cellular Biology (англ.). Т. 20, № 13. с. 4648—4657. doi:10.1128/MCB.20.13.4648-4657.2000. ISSN 1098-5549. PMID 10848591. Архів оригіналу за 10 січня 2019. Процитовано 9 січня 2019.
- ↑ а б в г д Armstrong, Robert C.; Thompson, Craig B.; Tomaselli, Kevin J.; Wang, Yu; Li, Feng; Duckett, Colin S. (1 січня 1998). Human IAP-Like Protein Regulates Programmed Cell Death Downstream of Bcl-xL and Cytochrome c. Molecular and Cellular Biology (англ.). Т. 18, № 1. с. 608—615. doi:10.1128/MCB.18.1.608. ISSN 1098-5549. PMID 9418907. Архів оригіналу за 10 січня 2019. Процитовано 9 січня 2019.
- ↑ а б в г Reed, John C.; Deveraux, Quinn L. (1 лютого 1999). IAP family proteins—suppressors of apoptosis. Genes & Development (англ.). Т. 13, № 3. с. 239—252. doi:10.1101/gad.13.3.239. ISSN 1549-5477. PMID 9990849. Архів оригіналу за 4 березня 2020. Процитовано 9 січня 2019.
- ↑ а б Barrett, Lucy W.; Fletcher, Sue; Wilton, Steve D. (2013). Untranslated Gene Regions and Other Non-coding Elements. SpringerBriefs in Biochemistry and Molecular Biology (брит.). doi:10.1007/978-3-0348-0679-4. ISSN 2211-9353. Архів оригіналу за 27 серпня 2020. Процитовано 13 січня 2019.
- ↑ а б в Wilkinson, John C.; Cepero, Enrique; Boise, Lawrence H.; Duckett, Colin S. (2004-8). Upstream Regulatory Role for XIAP in Receptor-Mediated Apoptosis. Molecular and Cellular Biology. Т. 24, № 16. с. 7003—7014. doi:10.1128/MCB.24.16.7003-7014.2004. ISSN 0270-7306. PMID 15282301. Архів оригіналу за 3 травня 2022. Процитовано 10 січня 2019.
- ↑ Wu, Hao; Myszka, David G.; Segal, Deena; Rich, Rebecca L.; Park, Young Chul; Huang, Yihua (9 березня 2001). Structural Basis of Caspase Inhibition by XIAP: Differential Roles of the Linker versus the BIR Domain. Cell (English) . Т. 104, № 5. с. 781—790. doi:10.1016/S0092-8674(01)00273-2. ISSN 1097-4172. PMID 11257231. Процитовано 10 січня 2019.
- ↑ Reed, John C.; Salvesen, Guy S.; Takahashi, Ryosuke; Deveraux, Quinn L. (1997-07). X-linked IAP is a direct inhibitor of cell-death proteases. Nature (англ.). Т. 388, № 6639. с. 300—304. doi:10.1038/40901. ISSN 1476-4687. Архів оригіналу за 25 травня 2021. Процитовано 10 січня 2019.
- ↑ а б в Gewies, A (2003). Introduction to Apoptosis (PDF). www.celldeath.de. Архів оригіналу (PDF) за 25 жовтня 2018. Процитовано 10 січня 2019.
- ↑ Eckelman, Brendan P; Salvesen, Guy S; Scott, Fiona L (2006-10). Human inhibitor of apoptosis proteins: why XIAP is the black sheep of the family. EMBO Reports. Т. 7, № 10. с. 988—994. doi:10.1038/sj.embor.7400795. ISSN 1469-221X. PMC 1618369. PMID 17016456. Архів оригіналу за 25 березня 2022. Процитовано 10 січня 2019.
{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) - ↑ XIAP - E3 ubiquitin-protein ligase XIAP - Homo sapiens (Human) - XIAP gene & protein. www.uniprot.org. Архів оригіналу за 10 січня 2019. Процитовано 10 січня 2019.
- ↑ а б Schimmer, A. D.; Dalili, S.; Batey, R. A.; Riedl, S. J. (2006-2). Targeting XIAP for the treatment of malignancy. Cell Death and Differentiation. Т. 13, № 2. с. 179—188. doi:10.1038/sj.cdd.4401826. ISSN 1350-9047. PMID 16322751. Архів оригіналу за 10 січня 2019. Процитовано 10 січня 2019.
- ↑ Mayer, Bettina A.; Rehberg, Markus; Erhardt, Annette; Wolf, Alexander; Reichel, Christoph A.; Kracht, Michael; Krombach, Fritz; Tiegs, Gisa; Zahler, Stefan (2011-10). Inhibitor of apoptosis proteins as novel targets in inflammatory processes. Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology. Т. 31, № 10. с. 2240—2250. doi:10.1161/ATVBAHA.111.234294. ISSN 1524-4636. PMID 21817100. Архів оригіналу за 10 січня 2019. Процитовано 10 січня 2019.
- ↑ Aoto, Kazushi; Trainor, Paul A. (1 лютого 2015). Co-ordinated brain and craniofacial development depend upon Patched1/XIAP regulation of cell survival. Human Molecular Genetics. Т. 24, № 3. с. 698—713. doi:10.1093/hmg/ddu489. ISSN 1460-2083. PMC 4291248. PMID 25292199. Архів оригіналу за 10 січня 2019. Процитовано 10 січня 2019.
{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) - ↑ Lin, Fang; Ghislat, Ghita; Luo, Shouqing; Renna, Maurizio; Siddiqi, Farah; Rubinsztein, David C. (15 травня 2015). XIAP and cIAP1 amplifications induce Beclin 1-dependent autophagy through NFκB activation. Human Molecular Genetics. Т. 24, № 10. с. 2899—2913. doi:10.1093/hmg/ddv052. ISSN 1460-2083. PMC 4406300. PMID 25669656. Архів оригіналу за 10 січня 2019. Процитовано 10 січня 2019.
{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) - ↑ Watson, R. William G.; Fitzpatrick, John M. (2005). Targeting apoptosis in prostate cancer: focus on caspases and inhibitors of apoptosis proteins. BJU International (англ.). Т. 96, № s2. с. 30—34. doi:10.1111/j.1464-410X.2005.05944.x. ISSN 1464-410X. Процитовано 10 січня 2019.
- ↑ а б Dimmock, David P.; Jacob, Howard J.; Verbsky, James W.; Routes, John M.; Hessner, Martin J.; Bick, David P.; Margolis, David A.; Casper, James T.; Arca, Marjorie J. (2011-03). Making a definitive diagnosis: Successful clinical application of whole exome sequencing in a child with intractable inflammatory bowel disease. Genetics in Medicine (англ.). Т. 13, № 3. с. 255—262. doi:10.1097/GIM.0b013e3182088158. ISSN 1530-0366. Архів оригіналу за 25 травня 2021. Процитовано 10 січня 2019.
- ↑ а б Sanna MG, da Silva Correia J, Luo Y, Chuang B, Paulson LM, Nguyen B, Deveraux QL, Ulevitch RJ (August 2002). ILPIP, a novel anti-apoptotic protein that enhances XIAP-mediated activation of JNK1 and protection against apoptosis. The Journal of Biological Chemistry. 277 (34): 30454—62. doi:10.1074/jbc.M203312200. PMID 12048196.
{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - ↑ а б Riedl SJ, Renatus M, Schwarzenbacher R, Zhou Q, Sun C, Fesik SW, Liddington RC, Salvesen GS (March 2001). Structural basis for the inhibition of caspase-3 by XIAP. Cell. 104 (5): 791—800. doi:10.1016/S0092-8674(01)00274-4. PMID 11257232.
- ↑ а б Roy N, Deveraux QL, Takahashi R, Salvesen GS, Reed JC (December 1997). The c-IAP-1 and c-IAP-2 proteins are direct inhibitors of specific caspases. The EMBO Journal. 16 (23): 6914—25. doi:10.1093/emboj/16.23.6914. PMC 1170295. PMID 9384571.
- ↑ а б Suzuki Y, Nakabayashi Y, Nakata K, Reed JC, Takahashi R (July 2001). X-linked inhibitor of apoptosis protein (XIAP) inhibits caspase-3 and -7 in distinct modes. The Journal of Biological Chemistry. 276 (29): 27058—63. doi:10.1074/jbc.M102415200. PMID 11359776.
{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - ↑ Suzuki Y, Nakabayashi Y, Takahashi R (July 2001). Ubiquitin-protein ligase activity of X-linked inhibitor of apoptosis protein promotes proteasomal degradation of caspase-3 and enhances its anti-apoptotic effect in Fas-induced cell death. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (15): 8662—7. doi:10.1073/pnas.161506698. PMC 37492. PMID 11447297.
- ↑ Silke J, Hawkins CJ, Ekert PG, Chew J, Day CL, Pakusch M, Verhagen AM, Vaux DL (April 2002). The anti-apoptotic activity of XIAP is retained upon mutation of both the caspase 3- and caspase 9-interacting sites. The Journal of Cell Biology. 157 (1): 115—24. doi:10.1083/jcb.200108085. PMC 2173256. PMID 11927604.
- ↑ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (October 2005). Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network. Nature. 437 (7062): 1173—8. doi:10.1038/nature04209. PMID 16189514.
- ↑ а б Davoodi J, Lin L, Kelly J, Liston P, MacKenzie AE (September 2004). Neuronal apoptosis-inhibitory protein does not interact with Smac and requires ATP to bind caspase-9. The Journal of Biological Chemistry. 279 (39): 40622—8. doi:10.1074/jbc.M405963200. PMID 15280366.
{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - ↑ Deveraux QL, Roy N, Stennicke HR, Van Arsdale T, Zhou Q, Srinivasula SM, Alnemri ES, Salvesen GS, Reed JC (April 1998). IAPs block apoptotic events induced by caspase-8 and cytochrome c by direct inhibition of distinct caspases. The EMBO Journal. 17 (8): 2215—23. doi:10.1093/emboj/17.8.2215. PMC 1170566. PMID 9545235.
- ↑ Richter BW, Mir SS, Eiben LJ, Lewis J, Reffey SB, Frattini A, Tian L, Frank S, Youle RJ, Nelson DL, Notarangelo LD, Vezzoni P, Fearnhead HO, Duckett CS (July 2001). Molecular cloning of ILP-2, a novel member of the inhibitor of apoptosis protein family. Molecular and Cellular Biology. 21 (13): 4292—301. doi:10.1128/MCB.21.13.4292-4301.2001. PMC 87089. PMID 11390657.
- ↑ а б Verhagen AM, Silke J, Ekert PG, Pakusch M, Kaufmann H, Connolly LM, Day CL, Tikoo A, Burke R, Wrobel C, Moritz RL, Simpson RJ, Vaux DL (January 2002). HtrA2 promotes cell death through its serine protease activity and its ability to antagonize inhibitor of apoptosis proteins. The Journal of Biological Chemistry. 277 (1): 445—54. doi:10.1074/jbc.M109891200. PMID 11604410.
{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - ↑ Hunter AM, Kottachchi D, Lewis J, Duckett CS, Korneluk RG, Liston P (February 2003). A novel ubiquitin fusion system bypasses the mitochondria and generates biologically active Smac/DIABLO. The Journal of Biological Chemistry. 278 (9): 7494—9. doi:10.1074/jbc.C200695200. PMID 12511567.
{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - ↑ Song Z, Yao X, Wu M (June 2003). Direct interaction between survivin and Smac/DIABLO is essential for the anti-apoptotic activity of survivin during taxol-induced apoptosis. The Journal of Biological Chemistry. 278 (25): 23130—40. doi:10.1074/jbc.M300957200. PMID 12660240.
{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - ↑ Verhagen AM, Ekert PG, Pakusch M, Silke J, Connolly LM, Reid GE, Moritz RL, Simpson RJ, Vaux DL (July 2000). Identification of DIABLO, a mammalian protein that promotes apoptosis by binding to and antagonizing IAP proteins. Cell. 102 (1): 43—53. doi:10.1016/S0092-8674(00)00009-X. PMID 10929712.
- ↑ Hegde R, Srinivasula SM, Datta P, Madesh M, Wassell R, Zhang Z, Cheong N, Nejmeh J, Fernandes-Alnemri T, Hoshino S, Alnemri ES (October 2003). The polypeptide chain-releasing factor GSPT1/eRF3 is proteolytically processed into an IAP-binding protein. The Journal of Biological Chemistry. 278 (40): 38699—706. doi:10.1074/jbc.M303179200. PMID 12865429.
{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - ↑ Jordan BW, Dinev D, LeMellay V, Troppmair J, Gotz R, Wixler L, Sendtner M, Ludwig S, Rapp UR (October 2001). Neurotrophin receptor-interacting mage homologue is an inducible inhibitor of apoptosis protein-interacting protein that augments cell death. The Journal of Biological Chemistry. 276 (43): 39985—9. doi:10.1074/jbc.C100171200. PMID 11546791.
{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання) - ↑ Winsauer G, Resch U, Hofer-Warbinek R, Schichl YM, de Martin R (November 2008). XIAP regulates bi-phasic NF-kappaB induction involving physical interaction and ubiquitination of MEKK2. Cellular Signalling. 20 (11): 2107—12. doi:10.1016/j.cellsig.2008.08.004. PMID 18761086.
- ↑ Yamaguchi K, Nagai S, Ninomiya-Tsuji J, Nishita M, Tamai K, Irie K, Ueno N, Nishida E, Shibuya H, Matsumoto K (January 1999). XIAP, a cellular member of the inhibitor of apoptosis protein family, links the receptors to TAB1-TAK1 in the BMP signaling pathway. The EMBO Journal. 18 (1): 179—87. doi:10.1093/emboj/18.1.179. PMC 1171113. PMID 9878061.
- ↑ Liston P, Fong WG, Kelly NL, Toji S, Miyazaki T, Conte D, Tamai K, Craig CG, McBurney MW, Korneluk RG (February 2001). Identification of XAF1 as an antagonist of XIAP anti-Caspase activity. Nature Cell Biology. 3 (2): 128—33. doi:10.1038/35055027. PMID 11175744.
- Lacasse EC, Kandimalla ER, Winocour P, Sullivan T, Agrawal S, Gillard JW, Durkin J (November 2005). Application of XIAP antisense to cancer and other proliferative disorders: development of AEG35156/ GEM640. Annals of the New York Academy of Sciences. 1058: 215—34. doi:10.1196/annals.1359.032. PMID 16394139.
- Eckelman BP, Salvesen GS, Scott FL (October 2006). Human inhibitor of apoptosis proteins: why XIAP is the black sheep of the family. EMBO Reports. 7 (10): 988—94. doi:10.1038/sj.embor.7400795. PMC 1618369. PMID 17016456.