RU2193585C2 - Агент для образования термообратимого геля и продукт в форме термообратимого геля - Google Patents
Агент для образования термообратимого геля и продукт в форме термообратимого геля Download PDFInfo
- Publication number
- RU2193585C2 RU2193585C2 RU99109031/04A RU99109031A RU2193585C2 RU 2193585 C2 RU2193585 C2 RU 2193585C2 RU 99109031/04 A RU99109031/04 A RU 99109031/04A RU 99109031 A RU99109031 A RU 99109031A RU 2193585 C2 RU2193585 C2 RU 2193585C2
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- starch
- enzyme
- modified
- modified starch
- gel
- Prior art date
Links
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 title claims description 8
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 claims abstract description 53
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 claims abstract description 51
- 239000008107 starch Substances 0.000 claims abstract description 46
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 21
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 21
- 229920000881 Modified starch Polymers 0.000 claims abstract description 20
- 239000004368 Modified starch Substances 0.000 claims abstract description 19
- 235000019426 modified starch Nutrition 0.000 claims abstract description 19
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract description 17
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims abstract description 8
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 claims abstract description 8
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 claims abstract description 3
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims abstract 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims abstract 2
- 229920001592 potato starch Polymers 0.000 claims description 20
- 229920000856 Amylose Polymers 0.000 claims description 10
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 7
- 108010043797 4-alpha-glucanotransferase Proteins 0.000 claims description 3
- 230000006378 damage Effects 0.000 claims description 3
- 229920002261 Corn starch Polymers 0.000 claims description 2
- 240000003183 Manihot esculenta Species 0.000 claims description 2
- 235000016735 Manihot esculenta subsp esculenta Nutrition 0.000 claims description 2
- 239000008120 corn starch Substances 0.000 claims description 2
- 229940099112 cornstarch Drugs 0.000 claims description 2
- 229940116317 potato starch Drugs 0.000 claims description 2
- 229940100486 rice starch Drugs 0.000 claims description 2
- 229940100445 wheat starch Drugs 0.000 claims description 2
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 abstract description 2
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 abstract 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 abstract 1
- 108010055629 Glucosyltransferases Proteins 0.000 description 31
- 102000000340 Glucosyltransferases Human genes 0.000 description 31
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 16
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 16
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 14
- 239000000463 material Substances 0.000 description 11
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 9
- QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol;hydron;chloride Chemical compound Cl.OCC(N)(CO)CO QKNYBSVHEMOAJP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 8
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 8
- 239000000047 product Substances 0.000 description 7
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 7
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 7
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 7
- 229920002245 Dextrose equivalent Polymers 0.000 description 6
- 238000000034 method Methods 0.000 description 6
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 6
- 229920000945 Amylopectin Polymers 0.000 description 5
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 5
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 5
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 5
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 241000589499 Thermus thermophilus Species 0.000 description 4
- 238000003776 cleavage reaction Methods 0.000 description 4
- 125000002791 glucosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 description 4
- 230000007017 scission Effects 0.000 description 4
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 4
- ZCYVEMRRCGMTRW-UHFFFAOYSA-N 7553-56-2 Chemical compound [I] ZCYVEMRRCGMTRW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 239000012505 Superdex™ Substances 0.000 description 3
- 238000000862 absorption spectrum Methods 0.000 description 3
- 229910052740 iodine Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000011630 iodine Substances 0.000 description 3
- 230000008569 process Effects 0.000 description 3
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 3
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 3
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 2
- 108010028688 Isoamylase Proteins 0.000 description 2
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 description 2
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 230000009471 action Effects 0.000 description 2
- 239000007900 aqueous suspension Substances 0.000 description 2
- 230000008859 change Effects 0.000 description 2
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 2
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 2
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 2
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 2
- 239000000284 extract Substances 0.000 description 2
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 2
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 2
- 239000008187 granular material Substances 0.000 description 2
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 2
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 2
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 2
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 2
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 2
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 2
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 2
- 239000007966 viscous suspension Substances 0.000 description 2
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- HNSDLXPSAYFUHK-UHFFFAOYSA-N 1,4-bis(2-ethylhexyl) sulfosuccinate Chemical compound CCCCC(CC)COC(=O)CC(S(O)(=O)=O)C(=O)OCC(CC)CCCC HNSDLXPSAYFUHK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 32-alpha-galactosyl-3-alpha-galactosyl-galactose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(O)C(OC2C(C(CO)OC(O)C2O)O)OC(CO)C1O DBTMGCOVALSLOR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- JPVYNHNXODAKFH-UHFFFAOYSA-N Cu2+ Chemical compound [Cu+2] JPVYNHNXODAKFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N D-maltotriose Natural products OC1C(O)C(OC(C(O)CO)C(O)C(O)C=O)OC(CO)C1OC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 RXVWSYJTUUKTEA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000016911 Deoxyribonucleases Human genes 0.000 description 1
- 108010053770 Deoxyribonucleases Proteins 0.000 description 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 1
- 241000206602 Eukaryota Species 0.000 description 1
- 125000001429 N-terminal alpha-amino-acid group Chemical group 0.000 description 1
- 229930006000 Sucrose Natural products 0.000 description 1
- CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N Sucrose Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)O[C@@H]1[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 CZMRCDWAGMRECN-UGDNZRGBSA-N 0.000 description 1
- 241000204666 Thermotoga maritima Species 0.000 description 1
- 241000589596 Thermus Species 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000000853 adhesive Substances 0.000 description 1
- 230000001070 adhesive effect Effects 0.000 description 1
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 description 1
- 102000004139 alpha-Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108090000637 alpha-Amylases Proteins 0.000 description 1
- 229940024171 alpha-amylase Drugs 0.000 description 1
- 238000005571 anion exchange chromatography Methods 0.000 description 1
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 description 1
- 238000012512 characterization method Methods 0.000 description 1
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 1
- 229910001431 copper ion Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 238000009295 crossflow filtration Methods 0.000 description 1
- 238000001212 derivatisation Methods 0.000 description 1
- 239000003599 detergent Substances 0.000 description 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 1
- 238000005553 drilling Methods 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 239000003480 eluent Substances 0.000 description 1
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 239000006260 foam Substances 0.000 description 1
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 238000001641 gel filtration chromatography Methods 0.000 description 1
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 1
- 238000011534 incubation Methods 0.000 description 1
- VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N maleic acid Chemical compound OC(=O)\C=C/C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N 0.000 description 1
- FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N mannotriose Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OC1C(CO)OC(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)C(O)C1O FYGDTMLNYKFZSV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002609 medium Substances 0.000 description 1
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 239000008188 pellet Substances 0.000 description 1
- 230000008707 rearrangement Effects 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 1
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 239000001509 sodium citrate Substances 0.000 description 1
- NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K sodium citrate Chemical compound O.O.[Na+].[Na+].[Na+].[O-]C(=O)CC(O)(CC([O-])=O)C([O-])=O NLJMYIDDQXHKNR-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 238000000527 sonication Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000005720 sucrose Substances 0.000 description 1
- VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N trans-butenedioic acid Natural products OC(=O)C=CC(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000011282 treatment Methods 0.000 description 1
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 description 1
- FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N β-1,4-galactotrioside Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@H](CO)O[C@@H](O[C@@H]2[C@@H](O[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]2O)CO)[C@H](O)[C@H]1O FYGDTMLNYKFZSV-BYLHFPJWSA-N 0.000 description 1
Images
Classifications
-
- B—PERFORMING OPERATIONS; TRANSPORTING
- B01—PHYSICAL OR CHEMICAL PROCESSES OR APPARATUS IN GENERAL
- B01J—CHEMICAL OR PHYSICAL PROCESSES, e.g. CATALYSIS OR COLLOID CHEMISTRY; THEIR RELEVANT APPARATUS
- B01J13/00—Colloid chemistry, e.g. the production of colloidal materials or their solutions, not otherwise provided for; Making microcapsules or microballoons
- B01J13/0052—Preparation of gels
- B01J13/0065—Preparation of gels containing an organic phase
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Dispersion Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Polysaccharides And Polysaccharide Derivatives (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Jellies, Jams, And Syrups (AREA)
- Compositions Of Macromolecular Compounds (AREA)
Abstract
Описывается агент для образования термообратимого геля, представляющего собой модифицированный крахмал, получаемый путем обработки крахмала, содержащего амилозу, в водной среде ферментом из группы α-1,4-α-1,4-глюкозилтрансфераз (КФ 2.4.1.25) или ферментом, имеющим α-1,4-α-1,4-глюкозилтрансферазную активность, а также продукт в форме термообратимого геля, который в качестве гелеобразующего соединения содержит указанный модифицированный крахмал. Модифицированный крахмал характеризуется низкой вязкостью в водном растворе, что позволяет легко перерабатывать продукты, содержащие модифицированный крахмал. 2 с. и 5 з.п. ф-лы, 8 ил.
Description
Изобретение относится к применению специфически модифицированного крахмала в качестве агента для получения термообратимого геля.
Для модификации крахмала известно много различных путей. В зависимости от проведенной модификации получают крахмалистые продукты, пригодные для различных применений. Многие из известных модификаций крахмала приводят к получению относительно вязких растворов, с которыми из-за этого трудно обращаться. В других случаях, действительно, может быть получена низкая вязкость, но тогда молекулярная масса существенно уменьшается, так что утрачиваются многие обычные для крахмала качества.
Другая проблема с продуктами из клейстеризованного крахмала - это ретроградация, при которой растворенные молекулы амилозы постепенно и необратимо становятся нерастворимыми. Не подверженный ретроградации раствор крахмала может быть получен с использованием крахмалов, в которых нет амилозы. С этой целью амилопектин и амилоза могут быть отделены от крахмала любого типа, но эти процедуры являются трудоемкими. Крахмалы без амилозы могут быть также извлечены из специальных культур, в которых амилоза не образуется. Тогда такие культуры должны быть выращены для этой цели. Не подверженные ретроградации крахмалы могут быть также получены путем химической дериватизации, но это вызывает введение посторонних групп, которые влияют на свойства крахмала. И наконец, ретроградацию можно также предотвратить путем повышения декстрозного эквивалента (ДЭ) раствора крахмала посредством ферментативного гидролиза, но тогда полимерный характер крахмала нарушается и иногда полностью утрачивается.
Кроме того, известно, что конкретные производные крахмала способны образовывать крахмальные гели, которые предоставляют различные возможности применения, но пока крахмальные гели могут быть получены при предпочтительно высоких концентрациях по меньшей мере 10%, как известно из Carbohydrate Polymeres 231 (1993), 243-248.
В настоящее время обнаружено, что крахмал, модифицированный особым образом, является исключительно подходящим для образования термообратимого геля.
В настоящее время обнаружено также, что крахмал, модифицированный таким образом, уже в низкой концентрации способен образовывать термообратимый гель.
Модифицированный крахмал для использования согласно изобретению характеризуется также низкой вязкостью в водном растворе, так что с продуктом легко обращаться и легко его перерабатывать, и такой водный раствор пригоден для различных применений.
Замечательно, что модифицированный крахмал для использования согласно изобретению по существу идентичен исходному материалу, что касается средней молекулярной массы, восстанавливающей способности (ДЭ) и процентной доли разветвления. Поэтому полимерные свойства сохраняются, к тому же не происходит увеличения мест, чувствительных к окислению (ДЭ остается практически неизмененным).
В соответствии с указанными выше целями изобретение характеризуется тем, что модифицированный крахмал, получаемый путем обработки содержащего амилозу крахмала в водной среде ферментом из группы α-1,4-α-1,4-глюкозилтрансфераз (ЕС 2.4.1.25) или ферментом, активность которого соответствует активности ферментов из указанной группы, - все эти ферменты будут кратко называться ниже как глюкозилтрансфераза - используют в качестве агента для образования термообратимого геля. Обычная и соответствующая этому активность глюкозилтрансфераз проявляется в том, что они способны расщеплять α-1,4 связь между двумя звеньями глюкозы так, чтобы впоследствии образовать новую α-1,4 связь.
Изобретение, кроме того, характеризуется применением модифицированного крахмала, как определено выше, в виде водного раствора, который, как установлено, имеет относительно низкую вязкость.
Как используется здесь, термин "крахмал" содержит как нативный крахмал, так и незамещенные производные крахмала. Под последними подразумевают крахмалы, полученные путем частичного расщепления нативного крахмала путем кислотного и/или ферментативного гидролиза до достижения ДЭ не более чем 5, потому что иначе полимерный характер крахмала утрачивается. Крахмал для использования в процессе превращения его глюкозилтрансферазой должен, как установлено, содержать амилозу, предпочтительно в количестве по меньшей мере 5 мас. %. Кроме того, исходный крахмал должен также содержать амилопектин, который, однако, естественно уже присутствует в крахмале. Поэтому нативные крахмалы, содержащие амилозу и амилопектин, такие как картофельный крахмал, кукурузный крахмал, пшеничный крахмал, рисовый крахмал и тапиоковый крахмал, а также их незамещенные производные, могут быть использованы в качестве исходного крахмала.
Глюкозилтрансферазы, которые должны быть использованы, могут быть получены из различных организмов. Из литературы известно, что эти ферменты встречаются в представителях Eukarya и Bacteria. Кроме того, известно, что глюкозилтрансферазы присутствуют также в представителях Archae. Предпочтительно используют глюкозилтрансферазу, которая является стойкой к высокой температуре, например температуре около 70oС. Примерами их являются глюкозилтрансферазы из Thermus thermophilus, Thermotoga maritima и из термофильных представителей Archae. Но и нетермостойкие глюкозилтрансферазы, например из картофеля или Escherichia coli, являются полезными при осуществлении изобретения. Если необходимо, фермент должен быть очищен от ферментативных компонентов, которые могут вызывать нежелательное повреждение или разрушение молекулы крахмала. Поэтому фермент должен быть по существу свободен от загрязняющей активности α-амилазы. Специалистам в этой области известно, как проводить такую очистку.
Ферментативное превращение глюкозилтрансферазой может быть проведено как с клейстеризованным крахмалом, так и с крахмалом, который еще находится в форме гранул, но затем в набухшем состоянии, или, иными словами, с таким, который только частично клейстеризован. В предыдущем случае глюкозилтрансфераза может быть добавлена к уже клейстеризованному раствору крахмала, после чего его охлаждают, например, до желательной температуры реакции. В последнем случае глюкозилтрансфераза может быть добавлена к суспензии крахмала в любой желательный момент.
Условия реакции для проведения ферментативного превращения зависят от используемой глюкозилтрансферазы и легко могут быть определены специалистами в этой области. На практике это обычно делают при рН или около рН, при котором фермент имеет оптимальную активность. Соответственно, чем больше фермента используют, тем более быстро протекает превращение, и также более высокая температура улучшает ожидаемое ферментативное превращение. Конечно, когда выбирают температуру, должна учитываться термостойкость используемой глюкозилтрансферазы. Когда используют преимущественно термостойкий фермент, ферментативное превращение предпочтительно проводят при температуре в диапазоне 60-75oС. Протекание реакции превращения может отслеживаться посредством уменьшения вязкости. После достижения желательного снижения вязкости реакцию превращения прекращают. Предпочтительно, однако, проводить реакцию превращения до тех пор, когда не будет происходить дальнейшего снижения вязкости.
После осуществления желательного ферментативного превращения фермент может быть дезактивирован, если желательно, путем нагревания реакционной смеси. Когда начинают с суспензии крахмала, она может быть затем также превращена в раствор. Если желательно, фермент, который может быть дезактивированным или недезактивированным, может быть также отделен от реакционной смеси методами, известными специалистам, такими как диализ. Фактически, для конкретных применений присутствие глюкозилтрансферазы недопустимо. Если желательно, полученный раствор крахмала может быть концентрирован или может быть извлечен сухой модифицированный крахмал в виде порошка. Кроме того, согласно потребности могут быть проведены обработки промыванием, например, холодной водой или растворами, имеющими повышающиеся концентрации этанола, после чего может иметь место сушка.
Водный раствор крахмала, модифицированного глюкозилтрансферазой, имеет свойство образовывать при охлаждении гель, который при повышении температуры переходит снова в раствор. Таким образом, это термообратимый гель, и изобретение как раз направлено на применение модифицированного крахмала, который может быть получен описанным способом, в качестве термообратимого геля. Это термообратимое поведение обычно наблюдается при низкой концентрации, например около 3 мас.%, модифицированного крахмала, так что когда используют это термообратимое поведение согласно изобретению, небольшое количество модифицированного крахмала уже может быть достаточным.
Как вкратце установлено выше, водный раствор крахмала, модифицированного глюкозилтрансферазой, имеет низкую вязкость. Фактически, водный раствор около 10 мас. % имеет значительно более низкую вязкость, чем 10 мас.%-ный раствор немодифицированного крахмала. Поэтому продукт очень легко перерабатывать. Более того, средняя молекулярная масса, восстанавливающая способность (ДЭ) и процентная доля разветвления сохраняются практически неизменными по отношению к исходному материалу. Отсюда можно сделать вывод, что между различными типами молекул крахмала имеет место взаимная перегруппировка без увеличения мест, чувствительных к окислению, или частей, имеющих восстановительную активность. Наконец, оказывается, что либо происходит незначительная ретроградация, либо ее нет вообще, так что рассматриваемый продукт является очень стабильным.
Крахмал, модифицированный ферментативным превращением указанным образом, пригоден для многих применений, где свойство образовывать термообратимый гель может быть полезным или важным, например в пищевых продуктах, косметике, фармацевтических препаратах, детергентах, адгезивах и бурильных жидкостях. Эти применения, как таковые, известны специалистам, так что нет необходимости обсуждать их здесь более подробно. Для этих применений стабильность модифицированного крахмала и тот факт, что ожидаемая термообратимая активность может быть достигнута уже при низкой концентрации, например только при около 3 мас.%, являются важными преимуществами. Какое количество дает оптимальную активность в конкретном случае, может быть легко определено специалистами путем эксперимента.
Изобретение далее будет пояснено на следующих примерах.
Пример 1
(Очистка термостойкой глюкозилтрансферазы из Thermus thermophilus)
Активность глюкозилтрансферазы определяют путем определения количества глюкозы, образовавшейся из мальтотриозы при 70oС и рН 6,5 в 50 мМ малеатном буфере. Активность выражают в мкмоль глюкозы в минуту на миллиграмм белка (единицах на мг).
(Очистка термостойкой глюкозилтрансферазы из Thermus thermophilus)
Активность глюкозилтрансферазы определяют путем определения количества глюкозы, образовавшейся из мальтотриозы при 70oС и рН 6,5 в 50 мМ малеатном буфере. Активность выражают в мкмоль глюкозы в минуту на миллиграмм белка (единицах на мг).
Стадия 1. Термофильные грамотрицательные зубактерии Thermus thermohilus HB8 культивируют в ферментере вместимостью 40 л, имеющем рабочий объем 35 л. Питательная среда содержит (на литр): 50 г дрожжевого экстракта, 50 г касаминокислот, 10 г сахарозы, 2,5 г (NH4)2SО4, 0,2 г MgCl2, 6,2 г К2НРО4, 2,2 г NaH2PО4. Культивирование осуществляют при температуре 70oС и рН поддерживают при 7,0 с помощью 2 М NaOH. Для уменьшения пенообразования добавляют пеноподавитель. После ферментации клетки собирают путем фильтрования в поперечном потоке и центрифугирования. Клетки замораживают при -20oС. Перед очисткой 40 г клеток (влажная масса) оттаивают и добавляют 1 мг DNазы. Все это подвергают обработке ультразвуком 14•20 с, зонд 9 мм, 18 Вт. Остатки клеток удаляют путем центрифугирования (60 мин, 30000g). Супернатант осторожно сливают. Вязкую лепешку промывают снова 50 мМ Tris-НСl рН 7,5 и снова центрифугируют. Два супернатанта объединяют и используют как свободный от клеток экстракт (140 мл).
Стадия 2. Свободный от клеток экстракт распределяют на 10 пробирок и инкубируют 5 мин при 90oС. Осажденный материал удаляют посредством центрифугирования (15 мин, 17000g обор. в мин).
Стадия 3. Материал со стадии 2 переносят в 30% (насыщение) (NH4)2SO4 (23,0 г) и инкубируют 15 мин при 4oС. Осажденный материал удаляют посредством центрифугирования (15 мин, 17000g) и супернатант (150 мл) переносят в 60% (насыщение) (NH4)2SО4 (27,2 г). После 15 мин инкубирования при 4oС лепешку, полученную посредством центрифугирования (15 мин, 17000g), растворяют в 25 мМ Tris-HCl рН 7,5 и подвергают диализу в течение ночи против 1 л того же буфера.
Стадия 4. Диализованный материал со стадии 3 (40 мл) разделяют на две порции по 20 мл. Каждую порцию отдельно разделяют посредством анионообменной хроматографии MonoQ (HR 10/10) (Pharmacia). Несвязанные белки вымывают из колонки до тех пор, пока А280 элюента не станет ниже, чем 0,05. Связанные белки элюируют 240 мл с градиентом NaCl от 0 до 0,5 М в 20 мМ Tris-HCl рН 7,5 (4 мл/мин, фракция: 4 мл). Фракции двух ступеней разделения, в которых присутствует наивысшая активность глюкозилтрансферазы, объединяют.
Стадия 5. Материал со стадии 4 подвергают диализу в течение ночи против 1 мл 20 мМ Tris-HCl pH 6,8 с 0,25 М NaCl. Материал связывают с хелатирующей Superose HR (10/2) (Pharmacia), насыщенной ионами меди согласно предписанию производителя. Несвязанные белки вымывают из колонки до тех пор, пока A280 не станет ниже, чем 0,05. Связанные белки элюируют 30 мл с градиентом NH4Cl от 0 до 3,0 М в 20 мМ Tris-HCl pH 6,8, 0,25 М NaCl (1 мл/мин, фракция: 1 мл). Фракции, в которых присутствует наивысшая активность глюкозилтрансферазы, объединяют.
Стадия 6. Материал со стадии 5 переносят в колонку для гель-фильтрации Superdex 200 HR (26/60) (Pharmacia) и элюируют 20 мМ Tris-HCl pH 7,5, 0,1 М NaCl (2,5 мл/мин, фракция: 5 мл). Фракции, в которых присутствует наивысшая активность глюкозилтрансферазы, объединяют.
Стадия 7. Материал со стадии 6 переносят в 1,7 М (NH4)2SО4 и на алкил-Superose HR (5/5) (Pharmacia). Несвязанные белки вымывают из колонки до тех пор, пока А280 не станет ниже, чем 0,05. Связанные белки элюируют 25 мл с градиентом (NH4)2SО4 от 1/7 М до 0 М в 20 мМ Tris-HCl pH 7,5 (1 мл/мин, фракция: 1 мл). Фракции, в которых присутствует наивысшая активность глюкозилтрансферазы, объединяют и подвергают диализу в течение ночи против 25 мМ Tris-HCl pH 7,5 и хранят при 4oС.
Полученная таким образом глюкозилтрансфераза имеет максимальную активность при температуре 75oС и при pH 6,5. Молекулярная масса лежит между 43 и 54 кД, и фермент является активным как мономер. Определяют первые 35 N-концевых аминокислот. Последовательность определяют как: MELPRAFGLL LHPTSLPGPY GVGVLGQEAR DFLRF (1-буквенный код).
Пример 2
(Модификация клейстеризованного крахмала термостойким ферментом)
Суспензию картофельного крахмала (20 мас.% амилозы, 80 мас.% амилопектина, это также относится к следующим примерам, кроме иначе указанного) в 50 мМ цитрате натрия рН 6,5 (10 мас.% сухого вещества) клейстеризуют в струйном варочном аппарате при 150oС. Полученную вязкую суспензию охлаждают до 70oС и повторно доводят рН до 6,5. Затем 1 мг очищенной глюкозилтрансферазы, как полученная в примере 1, добавляют к 8 л суспензии. Затем раствор инкубируют в течение нескольких часов до тех пор, пока вязкость не достигнет постоянной величины (фиг. 1). Изменение вязкости отслеживают путем регистрации напряжения, необходимого для того, чтобы поддерживать постоянное число оборотов перемешивающего мотора.
(Модификация клейстеризованного крахмала термостойким ферментом)
Суспензию картофельного крахмала (20 мас.% амилозы, 80 мас.% амилопектина, это также относится к следующим примерам, кроме иначе указанного) в 50 мМ цитрате натрия рН 6,5 (10 мас.% сухого вещества) клейстеризуют в струйном варочном аппарате при 150oС. Полученную вязкую суспензию охлаждают до 70oС и повторно доводят рН до 6,5. Затем 1 мг очищенной глюкозилтрансферазы, как полученная в примере 1, добавляют к 8 л суспензии. Затем раствор инкубируют в течение нескольких часов до тех пор, пока вязкость не достигнет постоянной величины (фиг. 1). Изменение вязкости отслеживают путем регистрации напряжения, необходимого для того, чтобы поддерживать постоянное число оборотов перемешивающего мотора.
Пример 3
(Модификация клейстеризованного крахмала термолабильным ферментом)
Картофельный крахмал клейстеризуют путем инкубирования 5%-ной суспензии крахмала в течение 10 мин при 100oС. Полученную вязкую суспензию охлаждают до 30oС и добавляют 40 мкг картофельного D-фермента к 5 мл суспензии. Реакционную смесь инкубируют в течение 48 часов при 30oС.
(Модификация клейстеризованного крахмала термолабильным ферментом)
Картофельный крахмал клейстеризуют путем инкубирования 5%-ной суспензии крахмала в течение 10 мин при 100oС. Полученную вязкую суспензию охлаждают до 30oС и добавляют 40 мкг картофельного D-фермента к 5 мл суспензии. Реакционную смесь инкубируют в течение 48 часов при 30oС.
Пример 4
(Модификация разбухших крахмальных гранул термостойким ферментом)
5%-ную суспензию картофельного крахмала (5 мл) смешивают с 2 мкг глюкозилтрансферазы из T. thermophilus из примера 1 и нагревают до 70oС, после этого осуществляют инкубирование до тех пор, пока вязкость не станет постоянной (около 24 часов). При 70oС прекрасно видна гранулированная структура разбухшего крахмала. После действия глюкозилтрансферазы гранулированная структура полностью исчезает, хотя без глюкозилтрансферазы гранулированная структура все еще прекрасно видна (фиг.2 - это фаза - контрастная фотография (200х) картофельного крахмала (А) и модифицированного глюкозилтрансферазой картофельного крахмала (В) при 70oС).
(Модификация разбухших крахмальных гранул термостойким ферментом)
5%-ную суспензию картофельного крахмала (5 мл) смешивают с 2 мкг глюкозилтрансферазы из T. thermophilus из примера 1 и нагревают до 70oС, после этого осуществляют инкубирование до тех пор, пока вязкость не станет постоянной (около 24 часов). При 70oС прекрасно видна гранулированная структура разбухшего крахмала. После действия глюкозилтрансферазы гранулированная структура полностью исчезает, хотя без глюкозилтрансферазы гранулированная структура все еще прекрасно видна (фиг.2 - это фаза - контрастная фотография (200х) картофельного крахмала (А) и модифицированного глюкозилтрансферазой картофельного крахмала (В) при 70oС).
Пример 5
(Характеристика крахмала, модифицированного глюкозилтрансферазой)
Проводят некоторые анализы модифицированного крахмала из примеров 2, 3 и 4. В качестве сравнения берут клейстеризованный (2%, 20 мин, 120oС) картофельный крахмал.
(Характеристика крахмала, модифицированного глюкозилтрансферазой)
Проводят некоторые анализы модифицированного крахмала из примеров 2, 3 и 4. В качестве сравнения берут клейстеризованный (2%, 20 мин, 120oС) картофельный крахмал.
Йодные абсорбционные спектры продуктов, полученных в примерах 2, 3 и 4, являются идентичными друг другу, но что касается исходного материала (картофельного крахмала), его абсорбционный максимум сдвигается с 620 до 540 нм (фиг.3). Делают также сравнение с йодным абсорбционным спектром не содержащего амилозы картофельного крахмала (амилопектина).
Распределение молекулярной массы растворимого картофельного крахмала, модифицированного глюкозилтрансферазой T. thermophilus из примера 1 (Merck), определенное посредством гель-фильтрующей хроматографии (Superdex 200) и йодного абсорбционного спектра (фиг.4, часть В), изменяется по отношению к исходному материалу (фиг.4, часть А). Наличие двух пиков в части В фиг.4 указывает, что имеет место превращение, хотя модифицированный продукт сохраняет высокую молекулярную массу.
Процентная доля разветвления (отношение между числом α-1,6 связей и числом α-1,4 связей, определенное с помощью фермента изоамилазы, которая расщепляет α-1,6 связи, так что образуется дополнительная восстанавливающая группа; увеличение числа восстанавливающих групп под действием изоамилазы является мерой числа α-1,6 связей или пунктов разветвления) и восстанавливающая способность только слегка изменяются по отношению к исходному материалу (процентная доля разветвления: 2,86% против 2,77% для исходного материала; содержание восстанавливающего: 0,00293 против 0,00288 для исходного материала). Распределение длины боковых цепей действительно изменяется по отношению к исходному материалу, как можно наблюдать после отщепления боковых цепей (фиг. 5 и 6). Фиг.5 показывает профиль элюирования картофельного крахмала после отщепления боковых цепей (А) и модифицированного глюкозилтрансферазой картофельного крахмала после отщепления боковых цепей (В). Олигосахариды отделяют путем ЖХВР на Dionex и определяют с помощью Импульсного Амперометрического Детектора. Числа над пиками указывают длину олигосахаридов. Фиг.6 показывает картину элюирования картофельного крахмала, освобожденного от боковых цепей, и модифицированного глюкозилтрансферазой картофельного крахмала, освобожденного от боковых цепей, который отделяют на колонке для гель-фильтрации (Superdex 200).
Пример 6
(Образование геля)
Раствор, полученный в примере 2, охлаждают до 4oС и затем инкубируют до тех пор, пока не образуется белый гель. Этот материал последовательно промывают водой и 25, 50, 75 и 100%-ным этанолом. Полученный таким образом материал сушат на воздухе и измельчают, чтобы получить порошок, имеющий средний размер частиц около 200 мкм. Получают около 500 г картофельного крахмала, модифицированного глюкозилтрансферазой.
(Образование геля)
Раствор, полученный в примере 2, охлаждают до 4oС и затем инкубируют до тех пор, пока не образуется белый гель. Этот материал последовательно промывают водой и 25, 50, 75 и 100%-ным этанолом. Полученный таким образом материал сушат на воздухе и измельчают, чтобы получить порошок, имеющий средний размер частиц около 200 мкм. Получают около 500 г картофельного крахмала, модифицированного глюкозилтрансферазой.
Пример 7
(Термообратимость и образование геля)
С материалом, полученным согласно примеру 6, готовят 5%-ную водную суспензию, которую нагревают до 90oС, пока не получат прозрачный раствор. Этот раствор охлаждают в реометре до 4oС и отслеживают G' (G'') во времени (относительно G' и G'' смотри "Inleiding in de Reologie" 1991, ISBN 90 201 2557 5, pp. 177-189). После установления постоянной величины G' температуру повышают до 70oС и затем снова охлаждают до 4oС. Этот процесс повторяют три раза. В качестве контроля берут 3%-ный раствор картофельного крахмала. Фиг.7 дает гипотетическое изображение установленного изменения вязкости (G') модифицированного глюкозилтрансферазой картофельного крахмала (часть А) и картофельного крахмала (часть В) после трех циклов нагревания и охлаждения. Часть А ясно показывает поведение термообратимого геля.
(Термообратимость и образование геля)
С материалом, полученным согласно примеру 6, готовят 5%-ную водную суспензию, которую нагревают до 90oС, пока не получат прозрачный раствор. Этот раствор охлаждают в реометре до 4oС и отслеживают G' (G'') во времени (относительно G' и G'' смотри "Inleiding in de Reologie" 1991, ISBN 90 201 2557 5, pp. 177-189). После установления постоянной величины G' температуру повышают до 70oС и затем снова охлаждают до 4oС. Этот процесс повторяют три раза. В качестве контроля берут 3%-ный раствор картофельного крахмала. Фиг.7 дает гипотетическое изображение установленного изменения вязкости (G') модифицированного глюкозилтрансферазой картофельного крахмала (часть А) и картофельного крахмала (часть В) после трех циклов нагревания и охлаждения. Часть А ясно показывает поведение термообратимого геля.
Начиная с 5%-ной водной суспензии, как описано в этом примере, исследуют образование геля, в отношении которого устанавливают, что это происходит преимущественно при низких температурах порядка 15oС и ниже (фиг.8, которая показывает образование геля (повышение G') модифицированного глюкозилтрансферазой картофельного крахмала при различных температурах).
Claims (7)
1. Агент для образования термообратимого геля, представляющего собой модифицированный крахмал, получаемый путем обработки крахмала, содержащего амилозу, в водной среде ферментом из группы α-1,4-α-1,4-глюкозилтрансфераз (КФ 2.4.1.25) или ферментом, имеющим α-1,4-α-1,4-глюкозилтрансферазную активность.
2. Агент по п. 1, отличающийся тем, что используемый фермент по существу не содержит ферментативных компонентов, которые могут вызвать нежелательное повреждение молекулы крахмала.
3. Агент по п. 1 или 2, отличающийся тем, что крахмал, содержащий амилозу, представляет собой картофельный крахмал, кукурузный крахмал, пшеничный крахмал, рисовый крахмал или тапиоковый крахмал.
4. Агент по п. 1, отличающийся тем, что модифицированный крахмал присутствует в концентрации по меньшей мере 3 мас. %.
5. Агент по пп. 1-3 в виде водного раствора.
6. Продукт в форме термообратимого геля, который в качестве гелеобразующего соединения содержит модифицированный крахмал по пп. 1-3.
7. Продукт по п. 6, отличающийся тем, что гелеобразующее вещество присутствует в концентрации по крайней мере 3 мас. %.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| NL1004214 | 1996-10-07 | ||
| NL1004214A NL1004214C2 (nl) | 1996-10-07 | 1996-10-07 | Toepassing van gemodificeerd zetmeel als middel voor het vormen van een thermoreversibele gel. |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU99109031A RU99109031A (ru) | 2001-03-20 |
| RU2193585C2 true RU2193585C2 (ru) | 2002-11-27 |
Family
ID=19763633
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU99109031/04A RU2193585C2 (ru) | 1996-10-07 | 1997-10-06 | Агент для образования термообратимого геля и продукт в форме термообратимого геля |
Country Status (12)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US6864063B2 (ru) |
| EP (1) | EP0932444B1 (ru) |
| JP (1) | JP4195511B2 (ru) |
| AT (1) | ATE212249T1 (ru) |
| AU (1) | AU4474097A (ru) |
| CA (1) | CA2267118C (ru) |
| DE (1) | DE69710087T2 (ru) |
| DK (1) | DK0932444T3 (ru) |
| NL (1) | NL1004214C2 (ru) |
| PL (1) | PL187354B1 (ru) |
| RU (1) | RU2193585C2 (ru) |
| WO (1) | WO1998015347A1 (ru) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2469726C2 (ru) * | 2008-05-14 | 2012-12-20 | Отономи, Инк. | Композиции с контролируемым высвобождением на основе кортикостероидов для лечения ушных болезней |
| RU2571206C2 (ru) * | 2009-05-08 | 2015-12-20 | Рейксюниверситейт Гронинген | Глюкоолигосахариды, включающие (альфа 1-4) и (альфа-1-6) гликозидные связи, их применение и способы их получения |
Families Citing this family (35)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP1145646A1 (en) * | 2000-04-14 | 2001-10-17 | Coöperatieve Verkoop- en Productievereniging, van Aardappelmeel en Derivaten AVEBE B.A. | Reversible gel formation |
| EP1307581A1 (en) * | 2000-07-28 | 2003-05-07 | Novozymes A/S | Method for producing maltose syrup by using a hexosyltransferase |
| NL1018426C2 (nl) * | 2001-06-29 | 2003-01-07 | Tno | Preventie van retrogradatie van zetmeel. |
| US8258254B2 (en) | 2002-06-17 | 2012-09-04 | Nec Corporation | Biodegradable resin, biodegradable resin composition, biodegradable molded object, and process for producing biodegradable resin |
| ES2625898T3 (es) | 2005-07-12 | 2017-07-20 | Coöperatie Avebe U.A. | Emulsionante |
| US7674897B2 (en) | 2005-09-09 | 2010-03-09 | Tate & Lyle Ingredients Americas, Inc. | Production of crystalline short chain amylose |
| US7608436B2 (en) | 2006-01-25 | 2009-10-27 | Tate & Lyle Ingredients Americas, Inc. | Process for producing saccharide oligomers |
| US8993039B2 (en) | 2006-01-25 | 2015-03-31 | Tate & Lyle Ingredients Americas Llc | Fiber-containing carbohydrate composition |
| US8057840B2 (en) | 2006-01-25 | 2011-11-15 | Tate & Lyle Ingredients Americas Llc | Food products comprising a slowly digestible or digestion resistant carbohydrate composition |
| EP2091341B1 (en) * | 2006-12-13 | 2020-04-29 | Coöperatie AVEBE U.A. | Cream substitute |
| KR100868329B1 (ko) * | 2007-02-01 | 2008-11-12 | 씨제이제일제당 (주) | 효소를 이용한 고분지 아밀로오스 및 아밀로펙틴클러스터의 제조방법 |
| MX2009008090A (es) | 2007-02-01 | 2009-08-12 | Dsm Ip Assets Bv | Metodo para producir tarta con fosfolipasa a. |
| BRPI0910445A8 (pt) * | 2008-04-02 | 2016-09-13 | Cooperatie Avebe U A | Confeitos de goma |
| CN102006779B (zh) * | 2008-04-17 | 2013-04-03 | 帝斯曼知识产权资产管理有限公司 | 低脂肪油包水乳液 |
| WO2010015554A1 (en) * | 2008-08-05 | 2010-02-11 | Dsm Ip Assets B.V. | Novel starch composition and method to produce a baked product |
| EP2172489A1 (en) * | 2008-09-15 | 2010-04-07 | Nederlandse Organisatie voor toegepast- natuurwetenschappelijk onderzoek TNO | Method for altering starch using a microbial branching enzyme |
| WO2010102976A1 (en) | 2009-03-10 | 2010-09-16 | Dsm Ip Assets B.V. | Pregastric esterase and derivatives thereof |
| WO2010124975A1 (en) | 2009-04-28 | 2010-11-04 | Dsm Ip Assets B.V. | Method of preparing an egg composition |
| EP2435650B1 (en) | 2009-05-29 | 2018-04-18 | Acco Brands Corporation | Security apparatus including attachment device |
| EP2433995A1 (en) | 2010-09-28 | 2012-03-28 | Coöperatie Avebe U.A. | Adhesive composition |
| BR112013014821A2 (pt) | 2010-12-13 | 2016-07-19 | Dsm Ip Assets Bv | géis espalháveis |
| EP2486799A1 (en) | 2011-02-14 | 2012-08-15 | DSM IP Assets B.V. | Method to produce cake with lipolytic enzyme and alpha-amylase |
| US11457642B2 (en) * | 2014-09-25 | 2022-10-04 | Aladdin Foods, Llc | Formulations for use in food products |
| BR112017013688B1 (pt) | 2015-01-13 | 2022-05-10 | Cooperatie Avebe U.A. | Método para a preparação de um produto de queijo cremoso, composição e seu uso |
| AU2017254323B2 (en) | 2016-04-18 | 2019-08-29 | Coöperatie Avebe U.A. | Heat stable fresh cheese |
| CN109788779A (zh) * | 2016-07-29 | 2019-05-21 | 艾维贝合作公司 | 蛋白质强化食品 |
| CN108676177B (zh) | 2018-04-23 | 2020-11-06 | 江南大学 | 一种以纳米淀粉粒子为骨架的智能水凝胶加工方法 |
| US11540549B2 (en) | 2019-11-28 | 2023-01-03 | Tate & Lyle Solutions Usa Llc | High-fiber, low-sugar soluble dietary fibers, products including them and methods for using them |
| EP3981797A1 (en) | 2020-10-12 | 2022-04-13 | Bostik SA | Starch-based aqueous adhesive composition |
| US20240122192A1 (en) | 2021-02-24 | 2024-04-18 | Coöperatie Koninklijke Avebe U.A. | Methods for preparing a stabilized drinking yoghurt |
| CN113813888B (zh) * | 2021-09-07 | 2023-05-23 | 山东大学深圳研究院 | 基于竞争反应实现溶胶-凝胶-溶胶自主转变的方法 |
| EP4104680A1 (en) | 2021-10-19 | 2022-12-21 | DSM IP Assets B.V. | Cake mix |
| CN114277071B (zh) * | 2021-12-31 | 2023-08-25 | 江南大学 | 一种凝胶增强型的热可逆淀粉的制备方法 |
| WO2024205412A1 (en) | 2023-03-31 | 2024-10-03 | Coöperatie Koninklijke Avebe U.A. | Textured vegetable protein |
| CN117265868B (zh) * | 2023-10-10 | 2024-06-18 | 佛山市魔晶科技发展有限公司 | 一种耐高温留香珠及其制备方法 |
Family Cites Families (11)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US3455783A (en) * | 1966-03-11 | 1969-07-15 | American Home Prod | Control of enzyme activity in nonfluid gels |
| US3986890A (en) | 1972-02-21 | 1976-10-19 | Akademie Der Wissenschaften Der Ddr | Method of producing starch hydrolysis products for use as food additives |
| US3962465A (en) | 1973-08-27 | 1976-06-08 | Akademie Der Wissenschaften Der Ddr | Method of producing starch hydrolysis products for use as a food additives |
| US4626288A (en) | 1985-01-10 | 1986-12-02 | National Starch And Chemical Corporation | Starch derivatives forming reversible gels |
| US5747297A (en) * | 1987-02-26 | 1998-05-05 | Bio Polymers Pty. Ltd. | Industrial pharmaceutical and cosmetics applications for cultured plant cell gums |
| EP0355908B1 (en) * | 1988-08-17 | 1996-12-18 | Unilever N.V. | Liquid based composition comprising gelling polysaccharide capable of forming a reversible gel and a method for preparing such composition |
| US4971723A (en) | 1988-10-14 | 1990-11-20 | National Starch And Chemical Investment Holding Corporation | Partially debranched starches and enzymatic process for preparing the starches |
| AU5845890A (en) * | 1989-06-22 | 1991-01-08 | Fmc Corporation | Thickened and gelled systems based on starch and glucomannan |
| US5686132A (en) | 1994-04-01 | 1997-11-11 | Ezaki Glico Co., Ltd. | Glucans having a cycle structure, and processes for preparing the same |
| NL9401090A (nl) * | 1994-06-29 | 1996-02-01 | Avebe Coop Verkoop Prod | Werkwijze voor het oppervlaktelijmen of strijken van papier. |
| DK0773723T3 (da) * | 1994-07-22 | 1999-03-22 | Nestle Sa | Fødevarekvalitetsteksturmiddel, der omfatter partikler af højamylosestivelse, og fremgangsmåde til fremstilling deraf |
-
1996
- 1996-10-07 NL NL1004214A patent/NL1004214C2/nl not_active IP Right Cessation
-
1997
- 1997-10-06 RU RU99109031/04A patent/RU2193585C2/ru active
- 1997-10-06 AU AU44740/97A patent/AU4474097A/en not_active Abandoned
- 1997-10-06 JP JP51741098A patent/JP4195511B2/ja not_active Expired - Fee Related
- 1997-10-06 WO PCT/NL1997/000552 patent/WO1998015347A1/en active IP Right Grant
- 1997-10-06 CA CA002267118A patent/CA2267118C/en not_active Expired - Lifetime
- 1997-10-06 DK DK97943217T patent/DK0932444T3/da active
- 1997-10-06 DE DE69710087T patent/DE69710087T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1997-10-06 AT AT97943217T patent/ATE212249T1/de active
- 1997-10-06 EP EP97943217A patent/EP0932444B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1997-10-06 PL PL97332627A patent/PL187354B1/pl unknown
-
2002
- 2002-04-03 US US10/115,347 patent/US6864063B2/en not_active Expired - Lifetime
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2469726C2 (ru) * | 2008-05-14 | 2012-12-20 | Отономи, Инк. | Композиции с контролируемым высвобождением на основе кортикостероидов для лечения ушных болезней |
| RU2571206C2 (ru) * | 2009-05-08 | 2015-12-20 | Рейксюниверситейт Гронинген | Глюкоолигосахариды, включающие (альфа 1-4) и (альфа-1-6) гликозидные связи, их применение и способы их получения |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| ATE212249T1 (de) | 2002-02-15 |
| PL187354B1 (pl) | 2004-06-30 |
| JP4195511B2 (ja) | 2008-12-10 |
| CA2267118A1 (en) | 1998-04-16 |
| US6864063B2 (en) | 2005-03-08 |
| PL332627A1 (en) | 1999-09-27 |
| DE69710087T2 (de) | 2002-08-01 |
| EP0932444B1 (en) | 2002-01-23 |
| US20030007984A1 (en) | 2003-01-09 |
| AU4474097A (en) | 1998-05-05 |
| NL1004214C2 (nl) | 1998-04-10 |
| EP0932444A1 (en) | 1999-08-04 |
| WO1998015347A1 (en) | 1998-04-16 |
| DE69710087D1 (de) | 2002-03-14 |
| DK0932444T3 (da) | 2002-04-02 |
| CA2267118C (en) | 2005-08-16 |
| JP2001501670A (ja) | 2001-02-06 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2193585C2 (ru) | Агент для образования термообратимого геля и продукт в форме термообратимого геля | |
| AU766960B2 (en) | Method for producing resistant starch | |
| US3729380A (en) | Process for producing low molecular amylose on a commercial basis | |
| JP3957684B2 (ja) | グルカンの製造法およびその調製法 | |
| Mori et al. | Purification and properties of cyclodextrin glucanotransferase from Brevibacterium sp. No. 9605 | |
| PT1123012E (pt) | Suspensões de cereais modificadas por enzimas | |
| JP3150266B2 (ja) | 環状構造を有するグルカンおよびその製造方法 | |
| Kurakake et al. | Effects on maize starch properties of heat-treatment with water–ethanol mixtures | |
| CA2095875A1 (en) | Starch hydrolysates as fat replacements | |
| EP1316614B1 (fr) | Procédé continu de modification de l'amidon et de ses dérivés par enzymes de branchement | |
| DE69521450T2 (de) | Glukane mit cyclischer Struktur und Verfahren zu deren Herstellung | |
| JP2023515752A (ja) | 白濁が改善された分岐デキストリンの製造方法 | |
| JP7082066B2 (ja) | 消化速度が遅い高分子グルカン | |
| JP2002034587A (ja) | 可溶性分岐α−グルカンの製造方法、可溶性分岐α−グルカンおよびα−グルカンの老化抑制処理剤 | |
| CN114836403B (zh) | 一种利用蛋白质谷氨酰胺酶改善糖酶催化性能的方法 | |
| Wu et al. | A practical approach to producing the single-arm linear dextrin, a chimeric glucosaccharide containing an (α-1→ 4) linked portion at the nonreducing end of an (α-1→ 6) glucochain | |
| Sari et al. | Powder structure and gelation behaviour of debranched cassava starches prepared with and without incubation | |
| JP5357593B2 (ja) | 澱粉粒又はセルロース粉末固定化澱粉加水分解酵素及びその製法 | |
| US5827697A (en) | Process for preparing glucans having a cyclic structure | |
| JP5726499B2 (ja) | 環状構造を有する分岐状グルカンの製造方法 | |
| Sun et al. | Improving paste stabilities of cassava starch through molecular density after maltogenic amylase and transglucosidase | |
| US5405449A (en) | Process for preparing chain-extended starch | |
| JPH01171493A (ja) | パノースを含むでん粉糖の製造方法 | |
| Yim et al. | Production of branched cyclodextrins by reverse reaction of microbial debranching enzymes | |
| JP2005237329A (ja) | 糖質−脂溶性素材の脂溶体および／または固溶体、その製造方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PD4A | Correction of name of patent owner |