RU2007147436A - Бактерия-продуцент (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина и способ продукции (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина - Google Patents
Бактерия-продуцент (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина и способ продукции (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина Download PDFInfo
- Publication number
- RU2007147436A RU2007147436A RU2007147436/13A RU2007147436A RU2007147436A RU 2007147436 A RU2007147436 A RU 2007147436A RU 2007147436/13 A RU2007147436/13 A RU 2007147436/13A RU 2007147436 A RU2007147436 A RU 2007147436A RU 2007147436 A RU2007147436 A RU 2007147436A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- bacterium
- isoleucine
- dna
- protein
- amino acid
- Prior art date
Links
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract 29
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 claims abstract 24
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract 15
- 101000840545 Bacillus thuringiensis L-isoleucine-4-hydroxylase Proteins 0.000 claims abstract 14
- 239000002773 nucleotide Substances 0.000 claims abstract 12
- 125000003729 nucleotide group Chemical group 0.000 claims abstract 12
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims abstract 11
- 150000001413 amino acids Chemical group 0.000 claims abstract 9
- OSCCDBFHNMXNME-UHFFFAOYSA-N (2R,3R,4R)-2-Amino-4-hydroxy-3-methylpentanoic acid Chemical compound CC(O)C(C)C(N)C(O)=O OSCCDBFHNMXNME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 8
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 claims abstract 5
- 229930182844 L-isoleucine Natural products 0.000 claims abstract 5
- 230000001965 increasing effect Effects 0.000 claims abstract 5
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 claims abstract 5
- 238000007792 addition Methods 0.000 claims abstract 2
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims abstract 2
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 claims abstract 2
- 238000012217 deletion Methods 0.000 claims abstract 2
- 230000037430 deletion Effects 0.000 claims abstract 2
- 239000012634 fragment Substances 0.000 claims abstract 2
- 238000003780 insertion Methods 0.000 claims abstract 2
- 230000037431 insertion Effects 0.000 claims abstract 2
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 claims abstract 2
- 238000000034 method Methods 0.000 claims 3
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 claims 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 2
- 230000002238 attenuated effect Effects 0.000 claims 2
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims 2
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 claims 2
- 102000006589 Alpha-ketoglutarate dehydrogenase Human genes 0.000 claims 1
- 108020004306 Alpha-ketoglutarate dehydrogenase Proteins 0.000 claims 1
- 241000186063 Arthrobacter Species 0.000 claims 1
- 241000186074 Arthrobacter globiformis Species 0.000 claims 1
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 claims 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 claims 1
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 claims 1
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 claims 1
- 108010088278 Branched-chain-amino-acid transaminase Proteins 0.000 claims 1
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- 241000186216 Corynebacterium Species 0.000 claims 1
- 241000186226 Corynebacterium glutamicum Species 0.000 claims 1
- 241000588722 Escherichia Species 0.000 claims 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims 1
- 241000157907 Paeniglutamicibacter sulfureus Species 0.000 claims 1
- 241000203720 Pimelobacter simplex Species 0.000 claims 1
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 claims 1
- 241000185992 Rhizobium viscosum Species 0.000 claims 1
- 101150098189 brnQ gene Proteins 0.000 claims 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 claims 1
- 230000002708 enhancing effect Effects 0.000 claims 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims 1
- 125000002791 glucosyl group Chemical group C1([C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O1)CO)* 0.000 claims 1
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 claims 1
- 108010090340 isocitrate dehydrogenase phosphatase Proteins 0.000 claims 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 claims 1
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 claims 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/06—Alanine; Leucine; Isoleucine; Serine; Homoserine
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
- C12N9/0069—Oxidoreductases (1.) acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, i.e. oxygenases (1.13)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
- C12N9/0071—Oxidoreductases (1.) acting on paired donors with incorporation of molecular oxygen (1.14)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
- C12P13/24—Proline; Hydroxyproline; Histidine
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
1. Бактерия, трансформированная фрагментом ДНК, содержащим ген, кодирующий белок с активностью L-изолейциндиоксигеназы, отличающаяся тем, что указанная бактерия модифицирована таким образом, что экспрессия гена, кодирующего транспортер L-изолейцина, увеличена, и указанная бактерия обладает способностью к продукции (2S,3R,4S)-4-гидрокси-L-изолейцина. ! 2. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что ген, кодирующий белок с активностью L-изолейциндиогсигеназы выбран из группы, состоящей из: ! (a) ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, приведенную в Перечне последовательностей под номером 1 (SEQ ID No:1); ! (b) ДНК, гибридизирующейся в жестких условиях с ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, комплементарную нуклеотидной последовательности, приведенной в Перечне последовательностей под номером 1 (SEQ ID No:1), при этом указанная ДНК кодирует белок с активностью L-изолейциндиоксигеназы; ! (c) ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, кодирующую белок, включающий аминокислотную последовательность, приведенную в Перечне последовательностей под номером 2 (SEQ ID No:2); ! (d) ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, кодирующую белок, включающий аминокислотную последовательность, приведенную в Перечне последовательностей под номером 2 (SEQ ID No:2), за исключением того, что указанная аминокислотная последовательность содержит замену, делецию, вставку, добавление или инверсию одного или нескольких аминокислотных остатков, и при этом указанный белок проявляет активность L-изолейциндиоксигеназы; и ! (e) ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, кодирующую белок, включающий аминокислотную последовательность, гомоло
Claims (15)
1. Бактерия, трансформированная фрагментом ДНК, содержащим ген, кодирующий белок с активностью L-изолейциндиоксигеназы, отличающаяся тем, что указанная бактерия модифицирована таким образом, что экспрессия гена, кодирующего транспортер L-изолейцина, увеличена, и указанная бактерия обладает способностью к продукции (2S,3R,4S)-4-гидрокси-L-изолейцина.
2. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что ген, кодирующий белок с активностью L-изолейциндиогсигеназы выбран из группы, состоящей из:
(a) ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, приведенную в Перечне последовательностей под номером 1 (SEQ ID No:1);
(b) ДНК, гибридизирующейся в жестких условиях с ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, комплементарную нуклеотидной последовательности, приведенной в Перечне последовательностей под номером 1 (SEQ ID No:1), при этом указанная ДНК кодирует белок с активностью L-изолейциндиоксигеназы;
(c) ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, кодирующую белок, включающий аминокислотную последовательность, приведенную в Перечне последовательностей под номером 2 (SEQ ID No:2);
(d) ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, кодирующую белок, включающий аминокислотную последовательность, приведенную в Перечне последовательностей под номером 2 (SEQ ID No:2), за исключением того, что указанная аминокислотная последовательность содержит замену, делецию, вставку, добавление или инверсию одного или нескольких аминокислотных остатков, и при этом указанный белок проявляет активность L-изолейциндиоксигеназы; и
(e) ДНК, включающей нуклеотидную последовательность, кодирующую белок, включающий аминокислотную последовательность, гомологичную по крайней мере на 98% аминокислотной последовательности, приведенной в Перечне последовательностей под номером 2 (SEQ ID No:2), при этом указанный белок проявляет активность L-изолейциндиоксигеназы.
3. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что бактерия модифицирована таким образом, активность L-изолейциндиоксигеназы увеличена.
4. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что активность L-изолейциндиоксигеназы увеличена за счет усиления экспрессии гена, кодирующего L-изолейциндиоксигеназу.
5. Бактерия по п.4, отличающаяся тем, что экспрессия L-изолейциндиоксигеназы усилена путем модификации последовательности, контролирующей экспрессию гена, кодирующего L-изолейциндиоксигеназу, или путем увеличения числа копий гена, кодирующего L-изолейциндиоксигеназу.
6. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что геном, кодирующим транспортер L-изолейцина, является ген brnQ из Escherichia coli.
7. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что экспрессия генов, кодирующих оксоглутаратдегидрогеназу, изоцитратлиазу и фосфатазу изоцитратдедгидрогеназы, ослаблена.
8. Бактерия по п.7, отличающаяся тем, что указанная экспрессия ослаблена путем инактивации указанных генов.
9. Бактерия по п.7, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что экспрессия гена, кодирующего аминотрансферазу аминокислот с разветвленной цепью ослаблена.
10. Бактерия по п.9, отличающаяся тем, что указанная экспрессия ослаблена путем инактивации указанного гена.
11. Бактерия по любому из пп.1-10, отличающаяся тем, что бактерия принадлежит к роду, выбранному из группы, состоящей из Escherichia, Pseudomonas, Corynebacterium, Arthrobacter, Aspergillus и Bacillus.
12. Бактерия по п.11, отличающаяся тем, что бактерия выбрана из группы, состоящей из Escherichia coli, Arthrobacter simplex, Corynebacterium glutamicum, Arthrobacter globiformis, Arthrobacter sulfureus, Arthrobacter viscosus и Bacillus subtilis.
13. Способ продукции (2S,3R,4S)-4-гидрокси-L-изолейцина или его соли, включающий:
выращивание бактерии по любому из пп.1-12 в питательной среде, содержащей L-изолейцин; и
выделение (2S,3R,4S)-4-гидрокси-L-изолейцина.
14. Способ по п.13, отличающийся тем, что питательная среда содержит источник углерода, выбранный из группы, состоящей из углевода и спирта.
15. Способ по п.14, отличающийся тем, что указанным углеводом является глюкоза, а указанным спиртом является глицерин.
Priority Applications (7)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2007147436/13A RU2007147436A (ru) | 2007-12-21 | 2007-12-21 | Бактерия-продуцент (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина и способ продукции (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина |
| DK08863991.9T DK2240574T3 (en) | 2007-12-21 | 2008-12-22 | Bacterium which produces a product of a reaction catalyzed by a protein having 2-oxoglutarate-DEPENDENT ENZYME ACTIVITY AND PROCESS FOR MAKING THE PRODUCT |
| PCT/JP2008/073914 WO2009082029A1 (en) | 2007-12-21 | 2008-12-22 | A bacterium producing a product of a reaction catalyzed by a protein having 2-oxoglutarate-dependent enzyme activity and a method for manufacturing the product |
| CN2008801221358A CN101903517B (zh) | 2007-12-21 | 2008-12-22 | 产生由具有2-氧戊二酸依赖性酶活性的蛋白质催化的反应的产物的细菌和生产所述产物的方法 |
| JP2010524285A JP5429170B2 (ja) | 2007-12-21 | 2008-12-22 | ２−オキソグルタル酸依存性酵素活性を有するタンパク質により触媒される反応の生成物を生産する細菌および該生成物の製造方法 |
| EP08863991.9A EP2240574B1 (en) | 2007-12-21 | 2008-12-22 | A bacterium producing a product of a reaction catalyzed by a protein having 2-oxoglutarate-dependent enzyme activity and a method for manufacturing the product |
| US12/819,485 US8524476B2 (en) | 2007-12-21 | 2010-06-21 | Bacterium producing a product of a reaction catalyzed by a protein having 2-oxoglutarate-dependent enzyme activity and a method for manufacturing the product |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2007147436/13A RU2007147436A (ru) | 2007-12-21 | 2007-12-21 | Бактерия-продуцент (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина и способ продукции (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина |
Related Child Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2008150638/10A Substitution RU2444568C2 (ru) | 2008-12-22 | 2008-12-22 | Бактерия - продуцент продукта реакции, катализируемой белком, обладающим активностью 2-оксоглутарат-зависимого фермента, и способ продукции указанного продукта |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2007147436A true RU2007147436A (ru) | 2009-06-27 |
Family
ID=40377722
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2007147436/13A RU2007147436A (ru) | 2007-12-21 | 2007-12-21 | Бактерия-продуцент (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина и способ продукции (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина |
Country Status (7)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US8524476B2 (ru) |
| EP (1) | EP2240574B1 (ru) |
| JP (1) | JP5429170B2 (ru) |
| CN (1) | CN101903517B (ru) |
| DK (1) | DK2240574T3 (ru) |
| RU (1) | RU2007147436A (ru) |
| WO (1) | WO2009082029A1 (ru) |
Families Citing this family (18)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO2008044614A1 (en) | 2006-09-28 | 2008-04-17 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing 4-hydroxy-l-isoleucine |
| WO2011021717A2 (en) | 2009-08-21 | 2011-02-24 | Ajinomoto Co.,Inc. | Method for producing hydroxylated amino acids |
| RU2010101135A (ru) | 2010-01-15 | 2011-07-20 | Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт "Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ) (RU) | Бактерия семейства enterobacteriaceae - продуцент l-аспартата или метаболитов, производных l-аспартата, и способ получения l-аспартата или метаболитов, производных l-аспартата |
| RU2013119826A (ru) | 2013-04-29 | 2014-11-10 | Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО "АГРИ") | Коринеформная бактерия и способ получения гетерологичных гибридных белков |
| KR102321146B1 (ko) | 2013-12-13 | 2021-11-03 | 바스프 에스이 | 정밀 화학물질의 개선된 생산을 위한 재조합 미생물 |
| RU2708312C1 (ru) * | 2013-12-13 | 2019-12-05 | Басф Се | Рекомбинантный микроорганизм для улучшенного получения химических продуктов тонкого органического синтеза |
| FR3026582A1 (fr) | 2014-09-29 | 2016-04-01 | Commissariat Energie Atomique | Circuit resonant a frequence et a impedance variables |
| EP3303372A2 (en) | 2015-06-04 | 2018-04-11 | Basf Se | Recombinant microorganism for improved production of fine chemicals |
| MX386450B (es) | 2015-06-12 | 2025-03-12 | Basf Se | Microorganismo recombinante para la producción mejorada de productos químicos finos. |
| CN105238710B (zh) * | 2015-09-17 | 2018-04-17 | 南京工业大学 | 一种产加氧酶的枯草芽孢杆菌及其应用 |
| JP6731232B2 (ja) * | 2015-10-28 | 2020-07-29 | 花王株式会社 | タンパク質又はポリペプチドの製造方法 |
| WO2019130723A1 (en) | 2017-12-26 | 2019-07-04 | Ajinomoto Co., Inc. | Method of producing glycine by fermentation |
| CN108504639B (zh) * | 2018-04-03 | 2020-12-29 | 江南大学 | 一种异亮氨酸双加氧酶突变体及其应用 |
| CN110438097B (zh) * | 2019-08-14 | 2020-12-29 | 江南大学 | 一种热稳定性与酶活提高的l-异亮氨酸羟化酶突变体 |
| CN112048452B (zh) * | 2020-09-02 | 2022-03-22 | 浙江工业大学 | 一种高效钙矿化芽孢杆菌及其在混凝土裂缝修复中的应用 |
| CN116590206B (zh) * | 2021-03-02 | 2025-04-01 | 天津科技大学 | 一株具有反应活性的甾体c1,2脱氢反应工程菌株 |
| CN116515878A (zh) * | 2023-03-29 | 2023-08-01 | 宁夏伊品生物科技股份有限公司 | 异柠檬酸裂解酶基因aceA对L-氨基酸合成的作用 |
| CN117467630A (zh) * | 2023-10-12 | 2024-01-30 | 江南大学 | 亲和肽介导的自组装酶系统供给α-酮戊二酸及其在催化合成4-羟基异亮氨酸中的应用 |
Family Cites Families (16)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5976843A (en) | 1992-04-22 | 1999-11-02 | Ajinomoto Co., Inc. | Bacterial strain of Escherichia coli BKIIM B-3996 as the producer of L-threonine |
| JP3301140B2 (ja) * | 1993-02-16 | 2002-07-15 | 味の素株式会社 | 発酵法によるｌ−グルタミン酸の製造法 |
| US5854040A (en) * | 1993-09-07 | 1998-12-29 | Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. | Process for producing trans-4-hydroxy-L-proline |
| JP3880636B2 (ja) * | 1994-01-10 | 2007-02-14 | 味の素株式会社 | 発酵法によるｌ−グルタミン酸の製造法 |
| CN1246470C (zh) * | 2001-07-18 | 2006-03-22 | 德古萨股份公司 | 使用含有弱化的aspA基因的肠细菌科菌株制备L－氨基酸的方法 |
| US7244610B2 (en) * | 2003-11-14 | 2007-07-17 | Rice University | Aerobic succinate production in bacteria |
| US20050181488A1 (en) | 2004-02-12 | 2005-08-18 | Akhverdian Valery Z. | Method for producing L-threonine using bacteria belonging to the genus Escherichia |
| KR100565732B1 (ko) * | 2004-02-26 | 2006-03-28 | 씨제이 주식회사 | 뉴로스포라 크라사 기원의 감마부티로베타인 하이드록실라제 |
| WO2005087941A1 (ja) | 2004-03-17 | 2005-09-22 | Ajinomoto Co., Inc. | Ｌ−フクロースの製造方法およびｌ−フコースの製造方法 |
| US20070212764A1 (en) | 2005-01-19 | 2007-09-13 | Ptitsyn Leonid R | Method for producing l-amino acids using bacterium of the enterobacteriaceae family |
| RU2338784C2 (ru) | 2006-03-24 | 2008-11-20 | Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ) | Новая альдолаза, днк, кодирующая альдолазу, клетки, трансформированные днк, способ получения альдолазы и способ получения 4-гидрокси-l-изолейцина (варианты) |
| WO2008010565A2 (en) | 2006-07-19 | 2008-01-24 | Ajinomoto Co., Inc. | A method for producing an l-amino acid using a bacterium of the enterobacteriaceae family |
| DE602007005880D1 (de) | 2006-07-26 | 2010-05-27 | Ajinomoto Kk | N-Acetyl-(R,S)-B-Aminosäuren-Acylase-Gene |
| WO2008044614A1 (en) | 2006-09-28 | 2008-04-17 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing 4-hydroxy-l-isoleucine |
| CN101528940B (zh) * | 2006-09-28 | 2013-07-10 | 味之素株式会社 | 用于产生4-羟基-l-异亮氨酸的方法 |
| US7354746B1 (en) | 2006-12-11 | 2008-04-08 | Ajinomoto Co., Inc. | Method for producing optically active IHOG and monatin |
-
2007
- 2007-12-21 RU RU2007147436/13A patent/RU2007147436A/ru not_active Application Discontinuation
-
2008
- 2008-12-22 EP EP08863991.9A patent/EP2240574B1/en active Active
- 2008-12-22 CN CN2008801221358A patent/CN101903517B/zh active Active
- 2008-12-22 WO PCT/JP2008/073914 patent/WO2009082029A1/en active Application Filing
- 2008-12-22 DK DK08863991.9T patent/DK2240574T3/en active
- 2008-12-22 JP JP2010524285A patent/JP5429170B2/ja active Active
-
2010
- 2010-06-21 US US12/819,485 patent/US8524476B2/en active Active
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP2240574A1 (en) | 2010-10-20 |
| CN101903517B (zh) | 2013-02-13 |
| JP5429170B2 (ja) | 2014-02-26 |
| JP2011507486A (ja) | 2011-03-10 |
| CN101903517A (zh) | 2010-12-01 |
| US8524476B2 (en) | 2013-09-03 |
| EP2240574B1 (en) | 2015-12-02 |
| US20100330622A1 (en) | 2010-12-30 |
| WO2009082029A1 (en) | 2009-07-02 |
| DK2240574T3 (en) | 2016-02-08 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2007147436A (ru) | Бактерия-продуцент (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина и способ продукции (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина | |
| RU2338784C2 (ru) | Новая альдолаза, днк, кодирующая альдолазу, клетки, трансформированные днк, способ получения альдолазы и способ получения 4-гидрокси-l-изолейцина (варианты) | |
| US11905539B2 (en) | Isopropylmalate synthase variant and a method of producing L-leucine using the same | |
| RU2504584C2 (ru) | СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ ПИРРОЛОХИНОЛИНОХИНОНА (PQQ) С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ РОДА Methylobacterium ИЛИ Hyphomicrobium | |
| KR102323473B1 (ko) | 코리네형 세균 형질 전환체 및 이를 이용하는 4-히드록시벤조산 또는 그 염의 제조 방법 | |
| RU97111783A (ru) | Новый ген лизиндекарбоксилазы и способ получения l-лизина | |
| Veselý et al. | Analysis of catRABC operon for catechol degradation from phenol-degrading Rhodococcus erythropolis | |
| JPWO2020208842A5 (ru) | ||
| WO2006035831A1 (ja) | Ｌ－アルギニン、ｌ－オルニチンまたはｌ－シトルリンの製造法 | |
| JP2019013256A (ja) | Ｌ−トリプトファン生産能を有するエシェリキア属微生物及びこれを用いたｌ−トリプトファンの製造方法 | |
| RU2711981C2 (ru) | Микроорганизм рода Escherichia, обладающий продуктивностью по L-триптофану, и способ получения L-триптофана с его использованием | |
| JP6608392B2 (ja) | ショ糖におけるファインケミカルの改善された生産のための遺伝的改変微生物 | |
| RU2007147438A (ru) | Способ конструирования бактерии-продуцента (2s,3r,4s)-4-гидрокси-l-изолейцина, бактерия-продуцент (2s, 3r, 4s)-4-гидрокси-l-изолейцина и способ продукции (2s, 3r, 4s)-гидрокси-l-изолейцина или его соли | |
| JP6596105B2 (ja) | Ｌ−トリプトファンを産生するエシェリキア属の微生物及びそれを用いたｌ−トリプトファンの製造方法 | |
| KR101521045B1 (ko) | 유기산을 생산하기 위한 재조합 미생물유기체 | |
| CN101268191B (zh) | 使用微生物生产氨基酸的方法 | |
| WO2016127469A1 (zh) | 用于生产β-丙氨酸的工程菌及生产β-丙氨酸的方法 | |
| CN106164251B (zh) | 具有改进的生物质分离行为的修饰微生物 | |
| RU2008150638A (ru) | Бактерия - продуцент продукта реакции, катализируемой белком, обладающим активностью 2-оксоглутаратзависимого фермента, и способ продукции указанного продукта | |
| JP2006519598A (ja) | Ｌ−セリン代謝に関与する蛋白質をコードするコリネ型バクテリアのヌクレオチド配列並びにｌ−セリンの微生物による産生方法 | |
| CN116555150A (zh) | 用于发酵生产l-缬氨酸的重组大肠杆菌 | |
| JP5064396B2 (ja) | Ｌ‐グルタミンの製造法 | |
| WO2016030373A1 (en) | Modified microorganism for improved production of fine chemicals on sucrose | |
| RU2007140878A (ru) | Новая 4-гидрокси-l-изолейциндегидрогеназа и способ продукции 2-амино-3-метил-4-кетопентаноата | |
| KR101275942B1 (ko) | 셀레늄산 환원 활성 증강능을 갖는 단백질을 코딩하는 유전자 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FA93 | Acknowledgement of application withdrawn (no request for examination) |
Effective date: 20110120 |