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MXPA01011867A - Composiciones neisseriales de combinacion. - Google Patents

Composiciones neisseriales de combinacion.

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MXPA01011867A
MXPA01011867A MXPA01011867A MXPA01011867A MXPA01011867A MX PA01011867 A MXPA01011867 A MX PA01011867A MX PA01011867 A MXPA01011867 A MX PA01011867A MX PA01011867 A MXPA01011867 A MX PA01011867A MX PA01011867 A MXPA01011867 A MX PA01011867A
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MX
Mexico
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strains
seq
nos
nspa
protein
Prior art date
Application number
MXPA01011867A
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English (en)
Inventor
Rino Rappuoli
Original Assignee
Chiron Spa
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
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Publication date
Priority claimed from GBGB9911692.3A external-priority patent/GB9911692D0/en
Priority claimed from GBGB9919705.5A external-priority patent/GB9919705D0/en
Priority claimed from GB0005730A external-priority patent/GB0005730D0/en
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Abstract

Composiciones que comprenden una primera molecula biologica de una bacteria Neisseria y una segunda molecula biologica de una bacteria Neisseria. El termino "molecula biologica" incluye proteinas y acidos nucleicos. Las especies Neisserias preferidas son N. Meningitis y N. Gonorrhoeae como loas anteriores.

Description

COMPOSICIONES NEISSERIALES DE COMBINACIÓN Todos los documentos citados en la presente se incorporan como referencia en su totalidad.
CAMPO DE LA INVENCIÓN Esta invención se refiere a composiciones que comprenden combinaciones de moléculas biológicas de las bacterias Neisseria, particularmente N. Meningitidis y N. gonorrhoeae .
TÉCNICA ANTECEDENTE La Neisseria meningitidis y Neisseria gonorrhoeae son diplococos Gram-negativos, no movibles que son patógenos en humanos . En base al polisacárido capsular del organismo, se han identificado 12 serogrupos de N.meningitidis. El grupo A es el patógeno más frecuentemente implicado en la enfermedad epidémica en África sub-Saharana . Los serogrupos B y C son responsables de la basta mayoría de casos en los Estados Unidos y en la mayoría de los países desarrollados. Los grupos W135 e Y son responsables para el resto de los casos en los Estados Unidos y los países desarrollados.
REF : 134404 j í. LIJIA -« áfe?»*» r&v& * , .
La vacuna meningococal actualmente en uso es una vacuna de polisacárido travalente compuesta de los serogrupos A, C Y y W135. El meningococos B permanece como un problema, sin embargo. El planteamiento con polisacárido no se puede usar debido a que el polisacárido capsular de menB es un polímero del ácido N-acetil-neuraminico a(2-8)- enlazado que también esta presente del tejido de mamífero. Un planteamiento a una vacuna de enB usa mezclas de proteínas de membrana exterior (OMPs) . Para superar con la variabilidad antigénica, las vacunas multivalentes que contienen hasta nueve purinas diferentes se han construido [por ejemplo Poolman JT (1992) Development of a eningococcal vaccines Infect. Agents Dis. 4:13-28]. Las proteínas adicionales que se van a usar en las vacunas de membrana exterior han sido las proteínas opa y opc, pero ninguno de estos planteamientos han sido capaz de superar la variabilidad antigénica [por ejemplo, Ala'Alden & Borriello (1996) The meningoccoccal tranferrin-binding proteins 1 y 2 are both surface exposed and genérate bactericidal antibodies capable of killing homologous and heterologous strains. Vaccine 14 (1) : 49-53 ] . Dada la propensión de la enfermedad meningococal durante los periodos no epidémicos que se va a provocar por múltiples cepas o variantes de cepa [Russel et al (1998) Abstracts of llth International pathogenic Neisseria conference. pag. 281] junto con cambios temporales frecuentes en las cepas predominantes en una comunidad, parece que una vacuna meningococcal B universal requerirá más de una especie antigénica.
DESCRIPCIÓN DE LA INVENCIÓN Se describen secuencias de nucleótidos y de proteína, neisseriales, en los siguientes documentos: Wo 99/24578 WO 99/36544 WO 99/57280 WO 97/28273 WO 96/29412 WO 95/03413 Tettelin et al (2000) Science 287:1809-1815 Por facilidad de referencia, las secuencias descritas en estos documentos se refieren a la presente solicitud de acuerdo a la siguiente tabla: J>?a* fc l La presente invención proporciona composiciones que comprenden una primera molécula biológica a partir de una bacteria Neisseria y una segunda molécula biológica de la bacteria Neisseria . El término "molécula biológica" incluye proteínas y ácidos nucleicos. Las composiciones también pueden comprender moléculas biológicas adicionales, de manera preferente también de Neisseria, es decir las composiciones pueden i i$ -^ A ¿ «. i ik. iít-r&st-!» A -. 4k?&l n * 8í&rK *—* £k¿i¡Ár.ir.k . comprender dos o más moléculas biológicas (por ejemplo 3, 4, 5, 6, 7, 8 etc.), al menos dos son de una bacteria Neisseria (por ejemplo 3, 4, 5, 6, 7, 8 etc.). Estas composiciones incluyen aquellas que comprenden (i) dos o más proteínas Neisseriales diferentes, (ii) dos más diferentes ácidos nucleicos Neisseriales, o (iii) mezclas de una o más proteínas Neisseriales o uno o más ácidos nucleicos Neisseriales. En una modalidad preferida, la primera y segunda moléculas biológicas son de diferentes especies de Neisseria (por ejemplo una de N. meningitidis y una de N. gonorrhoeae) , pero pueden ser de la misma especie. Las moléculas biológicas en las composiciones pueden ser de diferentes serogrupos o cepas de la misma especie. La primera molécula biológica se selecciona de manera preferente de un grupo que consiste de SEQ IDs 1- 8376. De manera preferente, se selecciona del grupo que consiste de SEQ ID No. 1-4002 y/o SEQ ID No. 4057-8376. De manera preferente, es una molécula biológica purificada o aislada. La segunda molécula Biológica se selecciona de manera preferente del grupo que consiste de SEQ ID No. 8376. De manera más preferente, se selecciona del grupo que consiste de SEQ ID Nos. 1-4002 y/o SEQ ID Nos. 4057-8376. De manera preferente, es una molécula biológica purificada o aislada. Una o ambas de la primera y segunda moléculas biológicas pueden ser una molécula biológica Neisserial que no se describe específicamente la presente y que no puede haberse identificado, descubierto, hecho disponible al público purificada antes de que se presento esta solicitud de patente. En particular, la invención proporciona una composición que comprende uno o más de los siguientes pares de la primera y segunda moléculas biológicas, por SEQ ID No . ) : '¡¿.ri.-i r..rt--A i ?ki , , JL?.* A XA 26 1-25 y 27- 8376 50 1-49 y 51- 8376 27 1-26 y 28- 8376 51 1-50 y 52- 8376 28 1-27 y 29- 8376 52 1-51 y 53- 8376 29 1-28 y 30- 8376 53 1-52 y 54- 8376 1-29 y 31- 8376 54 1-53 y 55- 8376 31 1-30 y 32- 8376 55 1-54 y 56- 8376 32 1-31 y 33- 8376 56 1-55 y 57- 8376 33 1-32 y 34- 8376 57 1-56 y 58- 8376 34 1-33 y 35- 8376 58 1-57 y 59- 8376 1-34 y 36- 8376 59 1-58 y 60- 8376 36 1-35 y 37- 8376 60 1-59 y 61- 8376 37 1-36 y 38- 8376 61 1-60 y 62- 8376 38 1-37 y 39- 8376 62 1-61 y 63- 8376 39 1-38 y 40- 8376 63 1-62 y 64- 8376 40 1-39 y 41- 8376 64 1-63 y 65- 8376 41 1-40 y 42- 8376 65 1-64 y 66- 8376 42 1-41 y 43- 8376 66 1-65 y 67- 8376 43 1-42 y 44- 8376 67 1-66 y 68- 8376 44 1-43 y 45- 8376 68 1-67 y 69- 8376 45 1-44 y 46- 8376 69 1-68 y 70- 8376 46 1-45 y 47- 8376 70 1-69 y 71- 8376 47 1-46 y 48- 8376 71 1-70 y 72- 8376 48 1-47 y 49- 8376 72 1-71 y 73- 8376 49 1-48 y 50- 8376 73 1-72 y 74- 8376 l-l i A &tA 'k^-vXá- i.tab di jfafjjj; 122 1-121 y 123- 8376 146 1-145 y 147- 8376 123 1-122 y 124- 8376 147 1-146 y 148- 8376 124 1-123 y 125- 8376 148 1-147 y 149- 8376 125 1-124 y 126- 8376 149 1-148 y 150- 8376 126 1-125 y 127- 8376 150 1-149 y 151- 8376 127 1-126 y 128- 8376 151 1-150 y 152- 8376 128 1-127 y 129- 8376 152 1-151 y 153- 8376 129 1-128 y 130- 8376 153 1-152 y 154- 8376 130 1-129 y 131- 8376 154 1-153 y 155- 8376 131 1-130 y 132- 8376 155 1-154 y 156- 8376 132 1-131 y 133- 8376 156 1-155 y 157- 8376 133 1-132 y 134- 8376 157 1-156 y 158- 8376 134 1-133 y 135- 8376 158 1-157 y 159- 8376 135 1-134 y 136- 8376 159 1-158 y 160- 8376 136 1-135 y 137- 8376 160 1-159 y 161- 8376 137 1-136 y 138- 8376 161 1-160 y 162- 8376 138 1-137 y 139- 8376 162 1-161 y 163- 8376 139 1-138 y 140- 8376 163 1-162 y 164- 8376 140 1-139 y 141- 8376 164 1-163 y 165- 8376 141 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8231- 8376 8208 1-8207 y 8209- 8376 8231 1-8230 y 8232- 8376 8232 1-8231 y 8233- 8376 8255 1-8254 y 8256-- 8376 8233 1-8232 y 8234- 8376 8256 1-8255 y 8257- 8376 8234 1-8233 y 8235- 8376 8257 1-8256 y 8258- 8376 8235 1-8234 y 8236- 8376 8258 1-8257 y 8259- 8376 8236 1-8235 y 8237- 8376 8259 1-8258 y 8260- 8376 8237 1-8236 y 8238- 8376 8260 1-8259 y 8261- 8376 8238 1-8237 y 8239- 8376 8261 1-8260 y 8262- 8376 8239 1-8238 y 8240- 8376 8262 1-8261 y 8263- 8376 8240 1-8239 y 8241- 8376 8263 1-8262 y 8264- 8376 8241 1-8240 y 8242- 8376 8264 1-8263 y 8265- 8376 8242 1-8241 y 8243- 8376 8265 1-8264 y 8266- 8376 8243 1-8242 y 8244- 8376 8266 1-8265 y 8267- 8376 8244 1-8243 y 8245- 8376 8267 1-8266 y 8268- 8376 8245 1-8244 y 8246- 8376 8268 1-8267 y 8269- 8376 8246 1-8245 y 8247- 8376 8269 1-8268 y 8270- 8376 8247 1-8246 y 8248- 8376 8270 1-8269 y 8271- 8376 8248 1-8247 y 8249- 8376 8271 1-8270 y 8272- 8376 8249 1-8248 y 8250- 8376 8272 1-8271 y 8273- 8376 8250 1-8249 y 8251- 8376 8273 1-8272 y 8274- 8376 8251 1-8250 y 8252- 8376 8274 1-8273 y 8275- 8376 8252 1-8251 y 8253- 8376 8275 1-8274 y 8276- 8376 8253 1-8252 y 8254- 8376 8276 1-8275 y 8277- 8376 8254 1-8253 y 8255- 8376 8277 1-8276 y 8278- 8376 - k». &-*H * a» & 1am&-- 8278 1-8277 y 8279- 8376 8301 1-8300 y 8302- 8376 8279 1-8278 y 8280- 8376 8302 1-8301 y 8303- 8376 8280 1-8279 y 8281- 8376 8303 1-8302 y 8304- 8376 8281 1-8280 y 8282- 8376 8304 1-8303 y 8305- 8376 8282 1-8281 y 8283- 8376 8305 1-8304 y 8306- 8376 8283 1-8282 y 8284- 8376 8306 1-8305 y 8307- 8376 8284 1-8283 y 8285- 8376 8307 1-8306 y 8308^ 8376 8285 1-8284 y 8286- 8376 8308 1-8307 y 8309- 8376 8286 1-8285 y 8287- 8376 8309 1-8308 y 8310- 8376 8287 1-8286 y 8288- 8376 8310 1-8309 y 8311- 8376 8288 1-8287 y 8289- 8376 8311 1-8310 y 8312- 8376 8289 1-8288 y 8290- 8376 8312 1-8311 y 8313- 8376 8290 1-8289 y 8291- 8376 8313 1-8312 y 8314- 8376 8291 1-8290 y 8292- 8376 8314 1-8313 y 8315- 8376 8292 1-8291 y 8293- 8376 8315 1-8314 y 8316- 8376 8293 1-8292 y 8294- 8376 8316 1-8315 y 8317- 8376 8294 1-8293 y 8295- 8376 8317 1-8316 y 8318- 8376 8295 1-8294 y 8296- 8376 8318 1-8317 y 8319- 8376 8296 1-8295 y 8297- 8376 8319 1-8318 y 8320- 8376 8297 1-8296 y 8298- 8376 8320 1-8319 y 8321- 8376 8298 1-8297 y 8299- 8376 8321 1-8320 y 8322- 8376 8299 1-8298 y 8300- 8376 8322 1-8321 y 8323- 8376 8300 1-8299 y 8301- 8376 8323 1-8322 y 8324- 8376 8324 1-8323 y 8325- 8376 8347 1-8346 y 8348-- 8376 8325 1-8324 y 8326- 8376 8348 1-8347 y 8349- 8376 8326 1-8325 y 8327- 8376 8349 1-8348 y 8350- 8376 8327 1-8326 y 8328- 8376 8350 1-8349 y 8351- 8376 8328 1-8327 y 8329- 8376 8351 1-8350 y 8352- 8376 8329 1-8328 y 8330- 8376 8352 1-8351 y 8353- 8376 8330 1-8329 y 8331- 8376 8353 1-8352 y 8354- 8376 8331 1-8330 y 8332- 8376 8354 1-8353 y 8355- 8376 8332 1-8331 y 8333- 8376 8355 1-8354 y 8356- 8376 8333 1-8332 y 8334- 8376 8356 1-8355 y 8357- 8376 8334 1-8333 y 8335- 8376 8357 1-8356 y 8358- 8376 8335 1-8334 y 8336- 8376 8358 1-8357 y 8359- 8376 8336 1-8335 y 8337- 8376 8359 1-8358 y 8360- 8376 8337 1-8336 y 8338- 8376 8360 1-8359 y 8361- 8376 8338 1-8337 y 8339- 8376 8361 1-8360 y 8362- 8376 8339 1-8338 y 8340- 8376 8362 1-8361 y 8363- 8376 8340 1-8339 y 8341- 8376 8363 1-8362 y 8364- 8376 8341 1-8340 y 8342- 8376 8364 1-8363 y 8365- 8376 8342 1-8341 y 8343- 8376 8365 1-8364 y 8366- 8376 8343 1-8342 y 8344- 8376 8366 1-8365 y 8367- 8376 8344 1-8343 y 8345- 8376 8367 1-8366 y 8368- 8376 8345 1-8344 y 8346- 8376 8368 1-8367 y 8369- 8376 8346 1-8345 y 8347- 8376 8369 1-8368 y 8370- 8376 ki 8370 1-8369 Y 8371-8376 8371 1-8370 Y 8372-8376 8372 1-8371 Y 8373-8376 8373 1-8372 Y 8374-8376 8374 1-8373 Y 8375-8376 8375 1-8374 Y 8376 8376 1-8375 De esta manera, la invención incluye cada uno de los 35074500 pares posibles de SEQ ID Nos. 1-8376 (1&2, 1&3, 1&4, 1&5 ... 1&8375, 1&8376 2&3, 2&4, 2&5 ... 2&8375, 2&8376, 3&4 ... 1000&1001, 1000&1002 ... 1000&8376 ... 8374&8375, 8374&8376, 8375&8376) , aunque, por razones de espacio, no se listan por completo en la presente. Los detalles en cuanto a como las moléculas que constituyen los SEQ ID Nos. 1-4056 se pueden producir y usar, se pueden encontrar a partir de las solicitudes internacionales pertinentes y estos detalles no necesitan ser repetidos en la presente. Principios similares aplican a SEQ ID Nos. 4057-8376. Las SEQ ID Nos.1-8376 en las composiciones de la invención se pueden complementar o sustituir con moléculas que comprenden homólogos de secuencia (es decir, que tienen identidad de secuencia) a las SEQ ID Nos. 1-8376.
Dependiendo de la secuencia particular, el grado de identidad es de manera preferente mayor de 50 % (por ejemplo 65 %, 80 %, 90 % o más) e incluye mutantes y variantes alélicas. La identidad de secuencia entre las proteínas se determina de manera preferente por el algoritmo de búsqueda de homología de Smith-Waterman como se implementa en el programa MPSRCH (Oxford Molecular) , que usa una búsqueda de separaciones afines con los parámetros penalidad abierta de separación - 12 y penalidad de extensión = 1. La SEQ ID Nos. 1-8376 en las composiciones de la invención se pueden complementar o sustituir con moléculas que comprenden los fragmentos de SEQ ID Nos. 1-8376. Estos fragmentos deben comprender al menos monómeros consecutivos de las moléculas y dependiendo de la secuencia particular, n es ya sea (i) 7 o más para moléculas de proteína (por ejemplo 8, 10, 12, 14, 16, 18, 20 o más), de manera preferente tal que el fragmento comprenda un epítope de la secuencia, o (ii) 10 o más para moléculas de ácido nucleico (por ejemplo, 12, 14, 15, 18, 20, 25, 30, 35, 40 o más) . Donde la composición incluye una proteína que existe en diferentes formas maduras y nacientes, la forma madura de la proteína se usa de manera preferente. Por ejemplo, la forma madura de la proteína NspA (SEQ ID Nos. 4008-4033; 096/29412; Figura 29) que carece del péptido de lfc¿ &,.Jki$ )jH.A»,<i___tt_-¿ í . kj J r, i «Éi ÜnrT £8 ¿ señal, se puede usar. En el caso de moléculas de proteína, las SEQ ID Nos. 1-8376 en las composiciones de la invención se pueden complementar o sustituir con un anticuerpo que se une a la proteína. Este anticuerpo puede ser monoclonal o policlonal . En el caso de moléculas de ácido nucleico, las SEQ ID Nos. 1-8376 en las composiciones de la invención se pueden complementar o sustituir con ácido nucleico que puede hibridizarse al ácido nucleico Neisserial, de manera preferente bajo condiciones de "alta severidad" (por ejemplo, 65°C en una solución O.lxSSC, SDS al 0.5 %). Se apreciará que cualquier ácido nucleico en las composiciones puede tomar varias formas (por ejemplo, de doble hebra, individual, vectores, sondas, etc) . Además, el término "ácido nucleico" incluye ADN y ARN, y también sus análogos, tal como aquellos que contienen estructuras modificadas y también ácidos nucleicos de péptido (PNA) etc . En ciertas modalidades, la composición comprende moléculas de diferentes especies de Neisseria, tal como una o más moléculas de N. meningi tidis y una o más moléculas de ?. gonorrhoeae. En algunas modalidades, la composición puede comprender moléculas de diferentes serogrupos y/o cepas de las mismas especies, tal como las sepas A y B de %Ete N. meningi tidis . Modalidades adicionales comprenden mezclas de una o más moléculas de N. meningi tidis de diferentes cepas y también una o más moléculas de ?. gonorrhoeae. Muchas proteínas están relativamente conservadas 5 entre diferentes especies, serogrupos y cepas de N. meningi tidis y ?. gonorrhoeae (ver, SEQ ID Nos. 52, 54, 58) . La PCT/IB00/000642 incluye un análisis experimental más detallado de las regiones conservadas en estas proteínas. Para asegurar el reconocimiento máximo entre cepas y reactividad, las regiones de las proteínas que se conservan entre diferentes especies Neisseriales, serogrupos y cepas se pueden usar en las composiciones de la presente invención. La invención por lo tanto proporciona proteínas que comprenden tramos de secuencias de aminoácidos que están compartidas entre la mayoría de Neisseria, particularmente de N. meningi tidis y ?. gonorrhoeae. De manera preferente, por lo tanto, la composición comprende una proteína que comprende un fragmento de una proteína ?eisserial (de manera preferente una proteína de SEQ ID Nos. 1-8376, o de manera preferente SEQ IDS Nos. 1-4002), en donde el fragmento consiste de n aminoácidos conservados, consecutivos. Dependiendo de la proteína particular, n es 7 o más (por ejemplo 8, 10, 12, 14, 16, 18, 20 o más). El fragmento comprende de manera preferente una región antigénica o inmunogénica de la &ß^^^f^>^^^ , .1*1 proteína Neisserial. Un aminoácido "conservado" es uno que esta presente en una proteína Neisserial particular en al menos x% de Neisseria (o, de manera preferente, en la menos x% de las cepas combinadas de N. meningi tidis y N. gonorrhoeae) . El valor de x puede ser 50 % o más, por ejemplo, 66 %, 75 %, 80 %, 90 %, 95 % o aún 100 % (es decir, el aminoácido se encuentra en la proteína en cuestión en toda la Neisseria) . A fin de determinar si un aminoácido esta "conservado" en una proteína Neisserial particular, es necesario comparar ese residuo de aminoácido de las secuencias de la proteína en cuestión a partir de una pluralidad de diferentes Neisseria (una "población de referencia"). Las definiciones adecuadas de "poblaciones de referencia" se pueden encontrar en PCT/IB00642. Las secuencias _ de aminoácidos de diferentes Neissieriae se pueden comparar fácilmente usando computadoras. Esto comprenderá típicamente la alineación de números de secuencias usando un algoritmo tal como CLUSTAL [Thompson et al. (1994) Nucleic Acids Res 22:4673-4680: Trends Biochem Sci (1998) 23:403-405] o, de manera preferente, PILEUP [parte del paquete GCG iscsnsin, de manera preferente, versión 9.0]. Los aminoácidos conservados son fácilmente evidentes en una alineación múltiple de secuencia, en la posición de aminoácido en cuestión, una mayoría de las secuencias alineadas contendrá un aminoácido particular. Los aminoácidos conservados se pueden hacer más visualmente evidentes al usar un programa tal como BOXSHADE [disponible, por ejemplo, en el NIH en línea] , PRETTYBOX [GCG Wisconsin, versión 10] o JALVIEW [disponible en línea en EBI] . Las composiciones especificas, de acuerdo a la invención incluyen por lo tanto aquellas que comprenden: • dos o más moléculas biológicas seleccionadas de los SEQ ID Nos. 1-4002; • una o más moléculas biológicas seleccionadas de los SEQ ID Nos. 1-4002 combinadas con una o más moléculas biológicas seleccionadas de los SEQ ID Nos. 4003-8376: • una o más moléculas biológicas seleccionadas de los SEQ ID Nos. 1-4002 combinadas con la proteína NspA (como se describe en W096/29412: ver también Figura 29 en la presente) , de manera preferente en la forma madura; • una o más moléculas biológicas seleccionadas de SEQ ID Nos. 1-8376 (de manera preferente SEQ ID Nos. 1-4002) combinadas con la proteína A de unión a transferrina (TbpA) y/o B (TbpB) , tal como TbpA y TbpB descritas en WO 00/25811 (o fragmentos inmunogénicos de las mismas) . • uno o más fragmentos de proteínas seleccionadas de SEQ ID Nos. 1-4002, con el fragmento que comprende de manera preferente un tramo de aminoácidos conservados, • una combinación de diferentes proteínas, en donde la combinación como una totalidad incluye una o más proteínas que se reconoce por cada cepa en una población de referencia, aunque cada proteína individual en la combinación no pueda ser reconocida por si misma por cada cepa en la población de referencia, es decir, cada miembro de población de referencia reconoce al menos una proteína en la combinación. La invención también proporciona las 4composiciones de la invención para el uso como medicamentos (por ejemplo, como composiciones o vacunas inmunogénicas) o como reactivos de diagnóstico. También proporciona el uso de las composiciones en la elaboración de: (i) un medicamento para el tratamiento o prevención de la infección debido a bacterias Neisseriales: (ii) un reactivo de diagnóstico para detectar la presencia de bacterias Neisseriales o de anticuerpos formulados contra bacteriales Neisseriales; y/o (iii) un reactivo que puede formular anticuerpos contra bacterias Neisseriales. La invención también proporciona un método para tratar un paciente, que comprende administrar al paciente una cantidad terapéuticamente efectiva de una composición de acuerdo con la invención. La invención proporciona adicionalmente un proceso para producir una composición de acuerdo a la invención, que comprende el paso de poner una o más de las SEQ ID Nos. 1-8376 en combinación con una o más de otras SEQ ID Nos. 1-8376.
Breve Descripción de los Dibujos La Figura 1 muestra los resultados de SDS-PAGE para la expresión de ORF 6, 7, 13, 65-1, 72, 73-1, 105-1, 137-1, 143-1 y 147-1. Las celdas izquierdas muestran los marcadores de peso molecular (ajuste Ml) . La Figura 2 muestra (A) resultados de SDS-PAGE para ORF9 (B) la posición de la banda inmunoreactiva de N. meningi tidis en una transferencia Western contra una preparación de vesícula de membrana exterior N. meningi tidis . (C) análisis FACTS. La Figura 3 muestra los resultados de SDS-PAGE para la expresión de ORF 2-1, 5-1, 22-1, 132-1 y 4. Las sendas izquierdas muestran marcadores de peso molecular (ajustar Ml) . Las Figuras 4 a 28 muestran una gráfica de hidrofilicidad (superior) , índice antigénico (intermedio) y regiones AMPHI (inferior) para los ORF 2, 5, 6, 7, 9, 13a, 15, 22, 23, 27, 28, 32, 65, 32, 65 72, 73, 76, 79, 89, 105, 106-1, 132, 137, 138, 143 y 147. La Figura 29 muestra la variabilidad de secuencia de ?spA de varias cepas del meningococo B. Estas secuencias se pueden usar como alternativas a la ?spA de la WO ¿A ^_ ^¿^.t I 96/29412 (SEQ IDs 4008-4033). La Figura 30 muestra la unión del anti-rNspA policlonal por citrometría de flujo fluorescente, indirecta a las cepas de menB encapsuladas y no encapsuladas . La 5 Figura 31 muestra datos similares para las cepas encapsuladas 8047, CU385 & M986 (31A) y las cepas no encapsuladas BZ232. MC58, NG3/88 & NGB165 (31B) . La Figura 32 muestra un modelo de la estructura secundaria de NspA. 10 La Figura 33 muestra análisis por FACS de la cepa no encapsulada M7 (37A) y las cepas tratadas con etanol (para desestabilizar la cápsula) 2996, N44776, MC58, 1000, BZ232, BZ133, NG6/88, BZ198, NG3/88, 297-0, BZ147 y BZ169 (37B) usando una mezcla tetravalente. 15 La Figura 34 muestra el análisis de FACS de la cepa M7 usando una mezcla pentavalente a diluciones 1:400 (34A), 1:200 (34) & 1:100 (34C).
Ejemplos 20 Ejemplo 1- Experimentos de expresión y purificación Los ORFs 6, 7, 13, 65-1 72, 73-1, 105-1, 137-1, 143-1 y 147-1 descritos en la W099/24578 se expresaron en E. Coli y se purificaron, como se expone en la siguiente tabla: 25 NOTA: El OFR73-1 se expresó como un fragmento (aminoácidos 41-161) Los protocolos usados para expresar estos 10 ORF fueron esencialmente los mismos como aquellos descritos en la WO 99/24578, usando los vectores pGEX y pET. Los ejemplos de los cebadores PCR usados para amplificar los ORF están en la siguiente tabla.
Resultados SDS-PAGE para los diez ORF expresados se muestran en la Figura 1. La Fusión ORF7-His se usó para inmunizar ratones. Los sueros se usaron en un ensayo de ELISA, esencialmente como se describe en la W099/24578, y dio resultados positivos . Las siguientes proteínas también se expresaron y purificaron (resultados no mostrados) .
Los siguientes cebadores de PCR se usaron para amplificar estos ORF.
MMÜ^fetí^ «>Lí* 10 Cada uno de estos ORF se puede combinar con uno o más de los SEQ ID NO: 1-8376.
Ejemplo 2 - expresión y purificación de ORF9 20 El ORF9 descrito en la W099/24578 se clonó en el vector pET y se expresó en E. Coli. La proteína de fusión de ORF-His purificada se analizó por SDS-PAGE, como se muestra en la Figura 2A. Se inmunizaron ratones con el ORF9-HÍ? purificado y se usaron los sueros para el análisis 25 de transferencia Western (Figura 2B) , el análisis de FACS (Figura 2C) , y el ensayo de ELISA. Los protocolos usados fueron esencialmente los mismos como aquellos expuestos en la W099/24578. Los resultados confirman que 0RF9 es una proteína expuesta en la superficie, 0RF9 es adecuada para combinarse con una o más de las SEQ ID NOS 1-8376.
Ejemplo 3 - Experimentos adicionales de expresión Se llevaron a cabo experimentos adicionales de expresión y purificación en E. Coli para los ORF 2-1, 5-1, 22-1 y 132-1 descritos en W099/24578, como se expone en la siguiente tabla: Los protocolos usados para expresar estos cuatro ORF fueron esencialmente los mismos como aquellos descritos en la W099/24578, usando los vectores pret y pET. Los ejemplos de los cebadores de PCR usados para amplificar los ORF están en la siguiente tabla: Resultados de SDS-PAGE para los cuatro ORF expresados, se muestran en la Figura 3. Cada uno de estos ORF se puede combinar con una o más de SEQ ID Nos. 1-8376.
Ejemplo 4.- expresión y purificación de la lipoproteína ORF4 ORF4 se describe en W099/24578 como que contiene una secuencia de señal de lipopéptido (LPSS) . El ORF de longitud completa se amplificó usando los siguientes cebadores de PCR: Ofr4-L directo CGCGGATCCCATATGAAAACCTTCTTCAAAACC Ofr4-L invertido CCCGCTCGAGTTATTTGGCTGCGCCTTC El fragmento de ADN amplificado se clonó en el vector pET21b+ para la expresión como una fusión marcada con His C-término. Un cultivo de fase logarítmica de E. Coli que contiene pET21b+orf4-LPSS se indujo con IPTG 1.0 mM durante 3 horas a 30°C, se recolectó por centrifugación durante 10 minutos a 8000g, y se redispersó en PBS. La suspensión se trató con sonido en hielo y Tritón X-114 se adicionó a una concentración final de 0.6 % (v/v) . El material se incubó en hielo durante 20 minutos luego se calentó a 37°C hasta que se presentó la separación de fases (indicada por un alto grado de turbidez) . Después de la centrifugación durante 10 minutos a 10.000 g a 20°C, la fase acuosa superior se descartó, y la fase detergente inferior se recolectó sin desestabilización del sedimento bacteriano. A la fase detergente se adicionaron 13 volúmenes de histidina 20 mM, EDTA, 2 M, NaCl 30 mM (pH 5.8) . Esto se centrífugo durante 10 minutos a 4°C y el sobrenadante se combinó por lotes a 4°C durante 30 minutos, con resina de flujo rápido de Sefarosa Q (Pharmacia) . La mezcla se centrifugó, el sobrenadante se detuvo y la resina se lavó con histidina 20 M, EDTA 2 mM, NaCl 30 mM (pH 5.8). Tritón X-100 al 0.3 % (v/v) y se eluyó con NaCl ÍM en el mismo amortiguador. La mayoría de la lipoproteína Orf4 se encontró en el sobrenadante obtenido después de la unión. La purificación final se logró por cromatografía en Hi-TrapTM Q (Pharmacia) . El sobrenadante de unión se ajustó a pH 7.0 por la adición de HCl 0. ÍM y se aplicó a una r. ,1 i.. columna Hi-TrapTM Q puesta en equilibrio con Tris-HCl 50mM (pH 7.0), EDTA 2mM, Tritón X-100 al 0.3%, NaCl lOmM. La columna se lavó con 5.0 ml de amortiguador de equilibrio y un gradiente de NaCl de lOmM a ÍM se aplicó. Dos forma electroforáticamente distintas de la proteína se eluyeron. Una en el lavado y otra en el gradiente de NaCl entre NaCl 150mM y 300 mM. La proteína obtenida del lavado se usó para inmunización de ratones. Esta forma de proteína probablemente representa la molécula lipidada, completamente procesada. La lipoproteína purificada de 31 kDa se puede ver en la Figura 3, la ORF4 es adecuada para la combinación con una o más de las SEQ ID No. 1-8376.
Ejemplo 5.- Predicción por computadora El análisis por computadora de los ORF 2, 5, 6a, 7, 9, 13 s, 15, 22, 23, 27, 28, 32, 65, 72, 73, 76, 79, 89, 105, 106-1, 132, 137, 138, 143 y 147 (como se describe en W099/24578) se realizó. Las Figuras 4 a 28 muestran, para cada uno de estos ORF, una gráfica de hidrofilicidad (superior), una gráfica de índice antigénico (intermedio), y un análisis por AMPHI (inferior) . El programa AMPHI se ha usado para predecir los epítopes de células T [Gao et al. (1989) J. Immunol . 143 :3007; Roberts et al (1996) AIDS Res Human Retrovir 12:593; Quakyi et al. (1992) Scand J Immunol :U,. suppl.11: 9) y está disponible en el paquete Protean de DNASTAR, Inc. (1228 South Park Street, Madison, Wisconsin 53715 EUA) . Cada uno de estos ORF se puede combinar con un o más de SEQ ID No. 1-8376.
Ejemplo 6.- Mezcla tetravalente Una mezcla de las proteínas 919 (WO99/57280) , 225 (WO99/57280, CRF4 (W099/24578, ejemplo 26) y ORF40 (W099/36544, ejemplo 1) se produjo y valoró por ELISA y FACS. Los títulos de ELISA contra 13 cepas de prueba fueron como sigue: Los resultados de FACS se muestran en la Figura 33. Es evidente que la mezcla tetravalente da excelentes resultados, a pesar de la cepa de menB, particular usada.
Además, los antisueros formulados contra la mezcla en la cepa 2996 son bactericidas hasta una dilución de 1:2048.
Ejemplo 7.- Mezcla pentavalente ?*i.~ *a M +» *J? J ^ . *• ** » ' Una mezcla de proteínas ORF4-L (la proteína lipidada.- ver ejemplo 4 anterior). ORF37 (W099/24578, ejemplo 1), ORF40 (W099/36544, ejemplo 1), 502 (WO99/57280, páginas 687-690) y 8 (WO99/57280, páginas 165-167) se produjo. Los títulos de ELISA contra 13 cepas de prueba fueron como sigue: Los resultados de FACS se muestran en la Figura 34. Es evidente que la mezcla pentavalente da excelentes resultados, a pesar de la cepa de menB, particular usada. Además, los antisueros formulados contra la mezcla en la cepa 2996 son bacteriostáticos.
Ejemplo 8.- Mezcla trivalente Las proteínas 0RF1 (por ejemplo, ejemplo 77 de la W099/24578; ver también W099/55873), "287" (por ejemplo, Figura 21 de la WO99/57280; ver también SEQ ID Nos. 3103-3108 en la presente) y "919" (por ejemplo, WO99/57280, Figura 23 y SEQ ID Nos. 3069-3074 en la presente) se combinaron y auxiliaron con Al(OH)3. las proteínas fueron desde la cepa 2996 de MenB. t i ± SkA? ¡rfcfa» ía i-. , »,.
Esta mezcla también se combinó con un antígeno de conjugado polisacárido de menC [por ejemplo, Costantino et al. (1992) Vaccine 10:691-698]. Se usaron los OMV como controles . La mezcla se usó en un ensayo bactericida contra la cepa homologa y también las cepas MenB heterólogas. Los títulos fueron como sigue: Ejemplo 9.- Proteínas 287, 919 y 953 Se describen las proteínas 287, 919 y 953 en WO99/57280. Estas proteínas de la cepa 2996 del serogrupo N. meningi tidis se expresaron y probaron en un ensayo bactericida contra la cepa 2996, solas o en combinaciones. Los OMV de 2996 se usaron como un control positivo.
La Figura 35 muestra los datos de FACS para los antígenos individuales y para las cuatro combinaciones . Es evidente que las mezclas de antígeno son más efectivas que los antígenos en aislamiento y en particular, que las combinaciones de 919 + 953 da resultados sorprendentemente buenos . Los antígenos individuales de 2996 y las combinaciones también se probaron contra diferentes cepas de los serogrupos A, B y C (es decir, estimulación heteróloga). Los títulos bactericidas fueron como sigue: Es evidente que las mezclas de antígeno 3 son útiles al conferir la actividad de cepa cruzada. En un segundo conjunto de experimentos los títulos para los antígenos individuales fueron como s gue: « Las tres proteínas usadas en este ejemplo se expresaron y usaron en las siguientes formas : (1) La proteína 287 se expresó en E. Coli como una fusión GST; (2) La proteína 919 se expresó en E. Coli sin su péptido guía, sin su cisteína N-terminal madura, y sin ningún compañero de fusión ("919-no marcado"); y (3) La proteína 953 se expresó usando una marca de histidina. Se administraron tres inmunizaciones con los adyuvantes de Freund, el primero incluyó CFA y los dos finales incluyeron IFA.
Ejemplo 10.- combinaciones pentavalentes adicionales Se probaron combinaciones adicionales de antígenos en los ratones CDl : »J . ^¡^tggjjg 10 * "his" indica expresión y inmunización con una proteína marcada con histidina; "ORF4-L" es la forma lipidada de ORF4 ; "GST" indica expresión e inmunización con una proteína de fusión GST; "919-nomarcado" es como se define en el Ejemplo 9 ; "MenC glicoconj" es el glicoconjugado MenC descrito en el Ejemplo 8 ; Se probaron combinaciones adicionales de antígenos en cobayos Evidentemente, las combinaciones dan excelentes resultados inmunológicos.
Ejemplo 11.- Combinaciones de NspA La proteína NspA se describe en WO 96/29412, y se presenta en la presente como SEQ ID Nos. 4008-4033. La descripción de esta proteína por la literatura académica [Martín et al. (1997) J. Exp. Med. 185 1173-1183] reportó que la proteína está altamente conservada entre las cepas de Neisseria (99% de reactividad cruzada de anticuerpos anti-NspA con 250 cepas A, B y C meningococales) y también protección eficiente contra estimulación mortal con bacterias vivas . También hubo informes que NspA absorbida en alum produce respuestas de anticuerpos bactericidas, meningococales, séricas, en conejos y monos [Martín et al. (1998) Abstracts of llth International pathogenic Neisseria conference, página 198]. En base a esos datos, rNspA (NspA recombinante) está siendo desarrollada como una vacuna para la prevención de la enfermedad meningococal provocada por todos los serogrupos . A pesar de la conservación de secuencia, sin embargo, se ha descubierto de manera sorprendente que los epítopes de superficie celular rNspA se detectan en solo 65% de las cepas del serogrupo B probadas posteriormente, y la susceptibilidad a la actividad bactericida anti-NspA también es menor que la reportada por Martín et al . Estos resultados contrastan con Martín et al . y sugieren que las vacunas meningococales B basadas en rNspA necesitarán estar complementadas con antígenos adicionales a fin de ser efectivas . Las cepas de N-meningi tidis probadas en este ejemplo se aislaron de pacientes que reciben en diferentes países durante un periodo de más de 30 años (ver Tabla en la página 72) . Estas cepas se seleccionaron como que son representativas de grupos "clónales" ampliamente divergentes, como se define por la tipificación de isoenzima de multisitio [Seiller et al. (1996) Mol. Microbio. 19:841-856] y/o la tipificación de la secuencia de multisitio [Maiden et al. (1998) PNAS USA 95:3140-45]. La cepa M7 , que se deriva de la cepa NMB, contiene una inserción de transposon que bloquea la biosíntesis del polisacárido capsular [Stephens et al. (1991) Infect.
Immun. 59:4097-4102], pero todas las otras cepas están encapsuladas . En base a la secuencia de nucleótidos en Martín et al., (1997), se diseñaron cebadores de PCR y el gen de 5 NspA de la cepa 8047 se amplificó. La secuencia, incluyendo la región promotora, se clonó en el plásmido PSK positivo (rNspA) . Un plásmido pTrc.NspA.l que codifica para una proteína en la cual una porción de la secuencia de señal se ha reemplazado con una marca de poli-histidina también se usó. Ambos plásmidos se expresaron en la cepa BL21(DE3) de E. Coli y las proteínas se purificaron. En E. Coli, se segregó rNspA, en lugar de estar asociada con la membrana exterior. La proteína se purificó parcialmente del medio de cultivo por precipitación con sulfato de amonio al 55% p/v, y tuvo un peso molecular aparente de 18.6 kDa, confirmado por transferencia Western. Las dos formas de la NspA (rNspA y NspA con marca de His desnaturalizada) se inyectaron en ratones CD-1 hembras de seis semanas de edad para formular los antisueros. La capacidad de éstos para unirse a la superficie de la cepa B de N- meningi tidis se determinó usando detección citométrica de flujo del ensayo fluorescente indirecto [Granoff et al. (1988) J. Immunol 160:5028-36] . Los resultados para las cepas NMB y M7 (un mutante encapsulado de NMB) se muestran en la Figura 30. gaHHHÍmÉg£& ¿^^ß^^^ Como se espera, el mAb de anti-polisacárido del grupo B, SEAM-3 [Granoff et al.] solo se une a la cepa encapsulada, en tanto que el mAb de control anti-Pl,2 (PorA) positivo se une a ambas cepas. Los antisueros formulados contra rNspA 5 son capaces de unirse a ambas cepas. Los antisueros contra His-tag NspA dieron resultados negativos, sin embargo. Estos antisueros también fueron negativos para las cepas 8047, CU385 y M986 (Figura 31A) , pero por transferencia Western estos sueros dieron resultados positivos. 10 Estos datos sugieren que los anticuerpos preparados usando His-tag NspA reconocen los epítopes están presentes en NspA desnaturalizada, pero no en NspA nativa como se encontró en la superficie celular, in vivo . En contraste, los anticuerpos separados contra rNspA parecen 15 reconocer los epítopes conformacionales de NspA. El ensayo por citometría de flujo se aplicó a las cepas mostradas en la tabla en la página 72. La Figura 31A muestra que los anticuerpos murinos formulados contra rNspA se unen a la superficie de la cepa 8047 (la cepa de la cual 20 se clonó el gen nspA) y la cepa CU385, pero no M986. La Figura 3 IB muestra resultados negativos celulares para las cepas BZ232, MC58, NG3/88 y NGP165. En todos estos casos negativos, sin embargo, fue positivo el control del mAb anti-capsular . 25 La tabla en la página 72 resume los resultados de fe^ e...--.^...- -, , . ...t . i. i i, J?&fc^.A la citometría de flujo. Aunque la NspA se reportó que es accesible en la superficie de todas las cepas intactas de N . meningi tidis probadas Martín et al. (1997) J. Exp. Med. 185 1173-1183: Plante et al. (1999) Infect. Immun. 67:2855- 61], solo 11 de las 17 cepas de prueba (65%) reaccionaron con los sueros anti-rNspA. No hubo relación evidente entre la expresión de la superficie celular en una cepa dada y la clasificación (por serotipo, subtipo, o por tipo electroforético) , o con el año o país de aislamiento. En un intento para explicar las diferencias en la reactividad con los sueros anti-rNspA, los genes de NspA de cinto de las seis cepas negativas (BX232, NG3/88, NGP165, M136 y M986) y de tres de las cepas positivas (8047, CU385 y NG6/88) se secuenciaron. La secuencia para la sexta cepa negativa (MC58) estaba ya disponible de la secuencia completa de genoma . Las secuencias de NspA para las diez cepas estaban altamente conservadas, variando a lo mucho por 5 nucleótidos de la secuencia de prototipo de Martín et al. La proteína más variante tuvo solo tres diferencias de aminoácidos (ver Figura 29). Con una excepción, todas las variantes de aminoácidos comprendieron los mismos residuos respectivos en segmentos discretos de la proteína. Estos incluyen el péptido de señal, que no está presente en la proteína madura, y dos segmentos cortos en los 50 residuos C-terminales . Estas diferencias no explican los resultados de antisueros, puesto que hay ejemplos de secuencias variantes idénticas en las cepas que fueron positivas y aquellas que fueron negativas (comparar M136 y 8047; NGP165 y NG6/88: MC58 y CU385) . Puesto que ninguna carencia del gen ni polimorfismo explicó los resultados de los antisueros, la cantidad de proteínas NspA en las membranas exteriores de las cinco cepas (8047, CU385 y NG6/88), todas positivas para anti-rNspA; M986 y M136; ambos negativos) se probaron. Los sedimentos celulares bacterianos se extrajeron con lauril-sarcosinato, y las fracciones insolubles de membrana exterior se analizaron. Se vio una banda de 18.6 kDa para las cinco cepas, y esto fue de reactividad cruzada con anti-His-tag-NspA por transferencia Western. De esta manera, las diferencias de las cepas en la expresión de NspA también fallaron en explicar los resultados. La capacidad de anti-rNspA para unirse a la superficie celular bacteriana se puede influenciar por la cantidad de la cápsula de polisacárido presente. La cantidad de polisacárido capsular producida por las 17 cepas de prueba por lo tanto se probó por ELISA de inhibición. Los extractos del polisacárido capsular se prepararon en base a un método descrito por Corn et al., Í«. -ti [J. Infect. Dis (1993) 167:356-64]. Los clones bacterianos individuales se cultivaron a una OD620 de 0.5-0.7 en 7 mL de caldo de Mueller-Hinton. Las bacterias se recolectaron por centrifugación a 5000 g durante 15 minutos, se lavaron en 0.6 mL de Hepes 10 Mm, pH 8.0, y luego se redispersaron en 0.6 mL del mismo amortiguador que contiene EDTA 10 M y se incubaron a 37°C durante 1 hora. Las células se sedimentaron a 10,000 g durante 1 minuto y la cantidad relativa del antígeno de polisacárido meningococal B liberado en el sobrenadante se determinó por ELISA de inhibición, realizada como se describe por Az i et al.
[Infect. Immun. (1995) 63:1906-13]. El antígeno de fase sólida en el ELISA fue polisacárido meningococal B-ADH-biotina absorbido a placas de microtítulo revestidas con avidina [Granoff et al.]. La paraproteína LIP reactiva con el polisacárido meningococal B [Azmi et al.] se usó como el anticuerpo primario (0.2 µg/ml) . En la ausencia de inhibidor, esta concentración de anticuerpo fue suficiente para dar una OD de aproximadamente 0.7 a 1.0 después de 30 minutos de incubación con el substrato [Azmi et al . ] . El título del polisacárido liberado en el sobrenadante se midió al determinar la dilución del sobrenadante que dio por resultado 50% de inhibición de la unión del anticuerpo. Los controles en este ensayo incluyeron un extracto de EDTA preparado de la cepa M7 , que no produce ningún polisacárido capsular, y el polisacárido meningococal B purificado. Para asegurar que todo el polisacárido capsular se libró por el tratamiento de EDTA, el mismo ELISA de inhibición se realizó usando el sedimento celular redispersado en el mismo amortiguador y volumen como el extracto capsular. La actividad inhibitoria absorbible del sedimento celular estaba entre 0 y 10% de la actividad observada en los extractos capsulares con este último porcentaje superior que viene de los sedimentos celulares de las cepas que producen las cantidades más grandes de la cápsula. Los resultados de cada cepa se muestran en la tabla en la página 72 (del texto en inglés) . En promedio, las seis cepas anti-rNspA negativas produjeron tres veces más polisacáridos capsulares que las once cepas positivas (diluciones medias geométricas recíprocas respectivas de 676 contra 224, p<0.05). Esto puede explicar los resultados obtenidos con el antisuero-concebible, la presencia de cantidades mayores de cápsula puede interferir con la capacidad del anticuerpo anti-rNspA para unirse a los epítopes NspA que, en las cepas con menores cantidades de cápsula, son accesibles. La actividad bacteriana dependiente del complemento de los antisueros anti-rNspA se probaron usando un ensayo similar a aquel descrito por Mandrell et al. [J. Infect. Dis. (1995) 172:1279-89]. La fuente de complemento fue suero humano de un adulto saludable sin anticuerpo anti-capsular detectable al polisacárido del grupo B y ninguna actividad bactericida intrínseca contra la cepa de prueba. Los títulos bactericidas séricos se definieron como la dilución sérica que da por resultado una disminución del 50% en CFU/ml después de 60 minutos de incubación de las bacterias en la mezcla de reacción, en comparación a la CFU/ml de control en el tiempo cero. Típicamente, las bacterias incubadas con un anticuerpo de control negativo mostraron un incremento de 150-200% en CFU/ml durante los 60 minutos de incubación. El anticuerpo de control positivo [el mAb IgG2a anticapsular SEAM 12, Granoff et al.], mostró actividad bactericida mediada por complemento contra las 17 cepas. En contraste, las seis cepas que fueron negativas para los antisueros anti-rNspA que se unen por ensayo de flujo fueron resistentes, no mostrando efectos bactericidas o bacterioestáticos . Diez de las otras once cepas positivas fueron ya sea aniquiladas por el complemento de los antisueros (SWZ107, J351, CU385, NG6/88, BZ198, H44/76, NMB y 8047) o se inhibieron (H355 y S3446); cepa 1000, sin embargo, no se afectó. La capacidad de los antisueros anti-rNspA para conferir protección pasiva contra la bacteremia meningococal B se probó en ratas infantes usando un método adaptado de Saukkonen [J. Infect. Dis. (1988) 158:209-212]. De manera breve, ratas de 6-7 días de edad se distribuyeron aleatoriamente a madres de crianza. Los grupos de 5-6 animales se estimularon IP con 100 µl de aproximadamente 5000 CFU de la bacteria del grupo B de N. Meningi tidis . Una cepa negativa para los epítopes de superficie de ?spA (M986) y un cepa positiva (8047) se probaron, cada una de las cuales se ha pasado tres veces en ratas infantes. Inmediatamente antes de la administración, la suspensión bacteriana se mezcló con diferentes diluciones del anticuerpo de prueba o de control (control positivo; mAb anticapsular; control negativo, anti-E. Coli). 18 horas después de la estimulación, se obtuvieron especímenes sanguíneos del corazón. Se colocaron alícuotas en agar de chocolate, y se determinó la CFU/ml después de la incubación durante la noche a 37 °C en C02 al 5%. Las actividades protectoras de los varios anticuerpos co-administrados fueron como sigue. a p>0.5, en comparación a media geométrica CFU/ml de ratas de control b p<0.001, en comparación a media geométrica CFU/ml de ratas de control Como se puede ver, una dosis de 2 µg por rata de control anticapsular positivo fue protector contra ambas cepas. Una dilución 1:5 a 1:25 del antisuero anti-rNspA protegió contra la bacteremia causada por la cepa 8047. Ninguna dilución fue efectiva en la prevención de la bacteremia por M986, en cambio. A pesar de las conclusiones positivas de Martín et al., por lo tanto, NspA no parece ser efectiva la prevención de la infección meningococal B. Aproximadamente « . d. -mat i?--é A^??, un tercio de las cepas se han disminuido en la expresión de la superficie celular de los epítopes de NspA cuando se cultivan in vi tro, son resistentes a la bacteriólisis mediada por complemento inducida por anti-NspA, y son resistentes a la inmunización de antisueros pasivos. Estas cepas producen grandes cantidades de polisacárido capsular, y de esta manera se esperará que tengan la más grande virulencia. La capacidad de una vacuna que contiene solo NspA para conferir amplia inmunidad protector contra meningococal B de esta manera tiene que ser puesta en duda. Las composiciones que comprenden NspA [SEQ ID Nos. 4008- 4033; Figura 29] por lo tanto comprenden de manera ventajosa antígenos adicionales. Un aspecto preferido de la invención de esta manera es una combinación de proteína de NspA con uno o más antígenos Neisseriales adicionales.
Ejemplo 12.- Fragmentos de NspA Un modelo de estructura secundaria de NspA se muestra en la Figura 32, que contiene ocho ß-hebras de transmembrana y 4 asas de conexión expuestas en superficie. Esto se ajusta al patrón de los aminoácidos hidrófobos e hidrófilos alternantes en NspA, que es característico de muchas purinas de ß-barril [Weiss et al. (1990) FEBS Letts 267:268-272) . Las áreas sombreadas en gris en el modelo indican segmentos que son >40% idénticos y >70% similares a las secuencias de aminoácidos codificadas de proteínas de opacidad (Opa) de N. Meningi tidis, N. gonorrhoeae, N. flavius, N. sicca . y H. influenzae identificadas en una 5 búsqueda BLAST del GenBank CDS no redundante. Las secuencias alternantes son ß-hebras anfifílicas previstas; segmentos verticales que corresponden a segmentos transmembrana. La parte superior de la figura corresponde a los segmentos expuestos en superficie, marcados como asas 1 a 4. De acuerdo a Martín et al . , la única homología significativa entre la secuencia deducida de aminoácidos de ?spA y aquellas de otras proteínas son homologías débiles con la familia de las proteínas de opacidad de ?eisseria (Opa) en dos pequeños segmentos (aproximadamente 20 aminoácidos) cerca del extremo C-terminal de la proteína. Sin embargo, comparaciones separadas del ?- y C-término de ?spA con el GenBank regulan un alto grado de homología (>40% de identidad y 70% de similitud) entre ?spA y proteínas Opa de N. Meningi tidis, N. gonorrhoeae, N. flavius, N. sicca, y H. Influenzae . Las proteínas Opa se piensa que son proteínas de membrana integrales que tienen ocho segmentos transmembrana y una topología ß-barril de la membrana similar a aquella de la purina [Merker et al. (1997) Mol Microbiol. 23:281-293]. La presencia de ?spA en • .„iAfe"nJi_> las preparaciones de membrana insolubles con detergente indica que la NspA se localiza en la membrana exterior, que será consistente con la topología de la membrana tipo Opa mostrada en el modelo. Además, los segmentos de NspA que 5 son más homólogos a aquellos de las proteínas de Opa son los segmentos transmembrana putativos indicados en las áreas sombreadas de la Figura 32. Las proteínas de opacidad de Neisseria pueden producir bajo ciertas circunstancias un anticuerpo protector. Sin embargo, los problemas con la accesibilidad limitada de los anticuerpos de las proteínas de opacidad en bacterias encapsuladas, la variabilidad de las secuencias de aminoácidos en los segmentos de asa expuestos, y la variación de fase de la expresión de proteína durante la infusión química han limitado la capacidad de Opa para producir anticuerpos protectores consistentemente [Malorny et al. (1998) J. Infect. Dis. 172:1279-89]. En contraste, parece haber poca o ninguna variación de secuencia en las asas expuestas en superficie de NspA en la Figura 32. Sin embargo, se reportó recientemente que un panel de anticuerpos monoclonales anti-NspA de N. meningi tidis que reaccionó con todas las cepas meningococales probadas reaccionó con solo un número limitado de cepas de N. gonorrhoeae, aunque las secuencias de aminoácidos respectivas en las dos especies son 92% idénticas. Cuando las secuencias respectivas de NspA de las cepas meningococales y gonococales se compararon (Figura 29), todas las diferencias respectivas de aminoácidos dieron por resultados cambios en la hidrofobicidad o carga, y se localizan en la superficie putativa expuesta que conecta las asas (Figura 32). Este hallazgo sugiere que las asas de conexión en NspA, que están altamente conservadas en N. meningi tidis, pueden ser epítopes importantes para anticuerpos que se unen a la ?spA nativa. Estos segmentos de la molécula, por lo tanto, parecerán ser de interés mayor con respecto a la interacción con el anticuerpo protector. Sin embargo, las asas de superficie putativa de ?spA son relativamente pequeñas (10-14 aminoácidos) en comparación a, por ejemplo, las asas externas altamente inmunogénicas de PorA y Opc (24 a 45 aminoácidos) . La longitud más corta de las asas puede limitar la accesibilidad de los epítopes de superficie de ?spA para las interacciones de unión con el anticuerpo sérico, especialmente en la presencia del polisacárido capsular abundante. Por consiguiente, la invención proporciona los fragmentos de ?spA que se exponen en la superficie celular en la Figura 32, específicamente SSSLGSAKG, ?YKAPSTDFKLY, ?RASVDLGGSDSFSQT, y ?YIGKV?TVK?VRSG, y también proporciona fragmentos correspondientes de variantes alélicas de ?spA.
„. A . Í3^á£É Además, la invención proporciona sub-secuencias de estos fragmentos, que comprenden 7 ó más aminoácidos contiguos de los fragmentos. La invención proporciona adicionalmente proteínas que comprenden estos fragmentos. Acido nucleico que codifica para estos fragmentos y proteínas también se proporcionan) . Estos fragmentos de NspA, proteínas que comprenden los fragmentos y el ácido nucleico, se pueden usar en las composiciones de la invención, en particular como sustitutos para la NspA de longitud incompleta. En un aspecto adicional, estos fragmentos, proteínas y ácidos nucleicos se pueden usar como productos en aislamiento, es decir, no necesitan ser usados exclusivamente en combinación con otras moléculas biológicas. Se apreciará que la invención se ha descrito por medio de ejemplos únicamente y que se pueden hacer modificaciones en tanto que permanezcan dentro del espíritu y alcance de la invención.
Reactividad de antisueros policlonales anti-rNspA con NspA nativo expuesto en la superficie de bacterias Neisseria meningitidis B, encapsuladas, vigas con relación a la susceptibilidad a bacteriólisis y producción capsular. C epa s de Meningococal B Reactividad0 Ac t i v idadd Cepa País Año Clasificaci ón Comp 1 e o ET de bacterici da serológica s uper ficie del An t i - celular r Nps A rNspA ( 1 / 1 i tro ) de polisacárido (1/litro+SE ZWZ 107a Suiza 1980 4 : Pl .2 104 Positivo ? 64 28±4 NG6 / 88a No uega 1988 NT : Pl .1 173 Positivo 4 115+23 CU385b Cuba 1980 4 : Pl .15 5 Positivo 4 116±1 IH5341 Finlandia 1985 15 : Pl . , 16 ND Positivo 16 176±61 BZ 198 Países 1986 NT : P- 154 Positivo ? 64 362±1 Bajos NMB EU 1968 2b : Pl .2 , 5 ND Positivo 16 244±20 8047 EU 1978 2b : Pl .2 ND Positivo 16 1125±20 H44 / 76 Noruega 1976 15 : Pl .7.16 5 Positivo 24 99 + 16 1000a URSS 1989 NT : Pl .5 61 Po s i t 1 vo <4 287112 ?3446b • EU 1972 14 : Pl .23 , 14 11( agrupación Po s i t i o <4 (estática=16 ) 585±151 Al) H355 No uega 1973 15 : Pl .15 11 agrupación Po s i t ivo <4 ( estática=4 ) 656±141 BZ232a Países 1964 N : Pl .2 76 Nega t i vo <4 1493 ±18 Ba os NG3 /88a Noruega 1988 8 : Pl .1 Agrupación A4 Nega t i vo <4 498+105 MC58 RU 1985 15 : Pl .7 , 16b 5 Nega t i vo <4 6271121 M136 EU 1968 11 : Pl .15 Agrupación DI Nega t i vo <4 1056181 M986 EU 1963 2a : Pl .5 , 2 Agrupación B2 Nega t i vo <4 14421206 NGPl 65 Noruega 1974 NT : Pl .2 37 Nega t i vo <4 13816 a Denota cepas que se han caracterizado adicionalmente por tipificaciones de secuencia de multisitio [Maiden, 1998]. b Denota cepas obtenidas a partir de la colección Frasch, US FDA. 8047 se obtuvo de W. Zollinger, Walter Reed Army Institute of Research, Washington, D.C. MC58 es la 5 cepa seleccionada por TIGR para secuenciación genómica. J351 se obtuvo de M. Sarvas, National Public Health Institute, Helsinki, Finlandia. Las cepas restantes son de la colección descrita por Seiler et al. [Seiler, 1996] . Los datos ET son de Caugnant et al . [j. Infect. Dis. (1990) 162 : 867-874 [ , y Seiler et al. c Por citometría de flujo fluorescente y indirecta con antisueros anti-rNspA 10 d Dilución de antisueros anti-rNspA cuando se incuban durante 60 minutos, con células bacterianas y complemento humano al 20% produjeron >50% de disminución en CFU/ml, en comparación a aquel en el tiempo 0. "Estático" se refiere a cepas que se inhibieron pero no se aniquilaron en el ensayo (> 50% pero < 100% de supervivencia a 60 minutos) . 15 e Título definido como dilución de extracto de cápsula que da 50% de inhibición del anticuerpo que se une al antígeno de polisacárido meningococal B en un ELISA.
Se hace constar que con relación a esta fecha el mejor método conocido por la solicitante para llevar a cabo la presente invención , es el convencional para la manufactura a que la misma se refiere. 5

Claims (10)

  1. REIVINDICACIONES Habiéndose descrito la invención como antecede se reclama como propiedad lo contenido en las siguientes: 1. Una composición caracterizada porque comprende una primera molécula biológica de una bacteria Neisseria y una segunda molécula biológica de una bacteria Neisseria.
  2. 2. La composición de conformidad con la reivindicación 1, caracterizada porque la primera molécula biológica se selecciona del grupo que consiste de SEQ ID Nos. 1-8376.
  3. 3. La composición de conformidad con la reivindicación 2, caracterizada porque la primera molécula biológica se selecciona del grupo que consiste de SEQ ID Nos. 1-4002.
  4. 4. La composición de conformidad con cualquier reivindicación anterior, caracterizada porque la segunda molécula biológica se selecciona del grupo que consiste de SEQ ID Nos. 1-8376.
  5. 5. La composición de conformidad con la reivindicación 4, caracterizada porque la segunda molécula biológica se selecciona del grupo que consiste de SEQ ID Nos. 1-4002.
  6. 6. La composición de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1 a 4, caracterizada porque * .« . .St lk i i i.4 comprende dos o más moléculas biológicas seleccionadas de SEQ ID Nos. 1-4002.
  7. 7. La composición de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1 a 4, caracterizada porque comprende una o más moléculas biológicas seleccionadas de los SEQ ID Nos. 1-4002 combinada con una o más moléculas biológicas seleccionadas de los SEQ ID Nos. 4003-8376.
  8. 8. La composición de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1 a 4, caracterizada porque comprende una o más moléculas biológicas seleccionadas de SEQ ID Nos. 1-4002 y 4057-8376 con la proteína de NspA descrita en la WO 96/29412, de manera preferente en la forma madura .
  9. 9. La composición de conformidad con cualquiera de las reivindicaciones 1 a 4, caracterizada porque comprende una o más moléculas biológicas seleccionadas de SEQ ID Nos. 1-8376 combinadas con la proteína 953.
  10. 10. La composición de cualquier reivindicación anterior para el uso como un medicamento. ^
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