[go: up one dir, main page]

KR950702634A - 융합 단백질을 생성시킴으로써 미생물 세포의 세포벽에 효소를 고정화시키는 방법(Process for Immobilizing Enzymes to the Cell Wall of a Microbial Cell by Producing a Fusion Protein) - Google Patents

융합 단백질을 생성시킴으로써 미생물 세포의 세포벽에 효소를 고정화시키는 방법(Process for Immobilizing Enzymes to the Cell Wall of a Microbial Cell by Producing a Fusion Protein) Download PDF

Info

Publication number
KR950702634A
KR950702634A KR1019950700062A KR19950700062A KR950702634A KR 950702634 A KR950702634 A KR 950702634A KR 1019950700062 A KR1019950700062 A KR 1019950700062A KR 19950700062 A KR19950700062 A KR 19950700062A KR 950702634 A KR950702634 A KR 950702634A
Authority
KR
South Korea
Prior art keywords
protein
polynucleotide
cell wall
microorganism
catalytic activity
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Withdrawn
Application number
KR1019950700062A
Other languages
English (en)
Inventor
후란시스커스 마리아 클리스
마르텐 플레운 쉬류더
홀게르 요크 토슈카
코넬리스 테오도루스 베립스
Original Assignee
이. 아디에
유니레버 엔. 브이.
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 이. 아디에, 유니레버 엔. 브이. filed Critical 이. 아디에
Publication of KR950702634A publication Critical patent/KR950702634A/ko
Withdrawn legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
    • C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12N9/2465—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1) acting on alpha-galactose-glycoside bonds, e.g. alpha-galactosidase (3.2.1.22)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
    • C12N15/09—Recombinant DNA-technology
    • C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
    • C12N15/62—DNA sequences coding for fusion proteins
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/37—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from fungi
    • C07K14/39—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from fungi from yeasts
    • C07K14/395—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from fungi from yeasts from Saccharomyces
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
    • C12N11/16—Enzymes or microbial cells immobilised on or in a biological cell
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
    • C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14—Hydrolases (3)
    • C12N9/16—Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/18—Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12N9/20—Triglyceride splitting, e.g. by means of lipase
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/01—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif
    • C07K2319/02—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif containing a signal sequence
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K2319/00—Fusion polypeptide
    • C07K2319/01—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif
    • C07K2319/035—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif containing a signal for targeting to the external surface of a cell, e.g. to the outer membrane of Gram negative bacteria, GPI- anchored eukaryote proteins
    • Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y02—TECHNOLOGIES OR APPLICATIONS FOR MITIGATION OR ADAPTATION AGAINST CLIMATE CHANGE
    • Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
    • Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
    • Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals

Landscapes

  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • Physics & Mathematics (AREA)
  • Plant Pathology (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
  • Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)

Abstract

효소 또는 그 효소의 기능적 부분을 재조합 DNA 기술을 사용하여 미생물 세포의 세포벽에 고정화시키는 것을 포함하는 효소를 고정화시키는 방법이 제공된다. 효소는 세포벽에 부착을 보장하여 주는 단백질의 C-말단부와 결합함으로써 고정화된다. 또한 효소 단백질을 암호하는 구조 유전자, 진행 생물 또는 원핵 생물 세포벽에 부착할 수 있는 단백질의 C-말단부를 암호하는 유전자의 일부뿐만 아니라 신호 서열을 함유하는 재조합 폴리뉴클레오티드 이외에도 재조합 폴리뉴클레오티드에 의해 암호된 키메라 단백질 및 그 폴리뉴클레오티드를 함유하는 벡터 및 미생물이 제공된다. 미생물은 산업적 규모로 효소 공정을 수행하기에 적절하다.

Description

융합 단백질을 생성시킴으로써 미생물 세포의 세포벽에 효소를 고정화시키는 방법(Process for Immobilizing Enzymes to the Cell Wall of a Microbial Cell by Producing a Fusion Protein)
본 내용은 요부공개 건이므로 전문내용을 수록하지 않았음
제1도：에스. 세레비지애(S. cerevisiae)의 완전한 AGα1 유전자를 함유하는 605bp HindⅡ 단편의 DNA 서열(서열 확인 번호 1 및 2 참조). 설명된 구조에 사용된 유일한 Nhe Ⅰ 부위 및 HindⅡ 부위의 위치는 헤더(header)에 특정화 되어 있다.
제2도：pUR2969 구조의 개략도. 사용된 엔도뉴클레아제의 제한 부위가 나타나 있다. 사용된 약어：AG-알파-1：에스. 세레비지애의 α-아글루티닌 발현 유전자, amp：β-락타마제 내성 유전자, PGKp：포스포글리세레이트키나제 프로모터, PGKt：동일한 유전자의 종료 인자.
제3도：회분식(回分式) 배양 도중에 pSY13에 의하여 형질 전환된 에스. 세레비재에 MT302/1C 세포 및 배양액의 α-갈락토시다제 활성. A：시간당 U/1 α-갈락토시다제 활성, OD530도 역시 나타나 있다. B：U/OD530으로 나타낸 유리 효소 및 결합 효소의 α-갈락토시다제 활성.

Claims (18)

  1. 숙주 세포, 바람직하게는 미생물 세포의 세포벽에 연결된 효소 또는 그 효소의 기능적 부분을 생산하기 위한 재조합 DNA 기술을 사용하고, 이에 의해서 효소 또는 그 효소의 기능적 단편이 세포벽의 외부에서 국지화되는 것을 특징인 효소를 고정화시키는 방법.
  2. 제1항에 있어서, 효소 및 그 기능적 부분이 세포벽에 부착되는 것을 보장하여 주는 단백질의 C-말단부에 연결됨으로써 고정화되는 것이 특징인 방법.
  3. 촉매 활성을 제공하는 단백질을 암호화는 구조 유전자와 진핵 세포 또는 원핵 세포의 세포벽 내에 부착할 수 있는 단백질을 암호하는 유전자의 최소한 일부분으로 이루어지고 상기 유전자의 부분은 상기 부착 단백질의 C-말단부를 암호하는 것인 특징인 재조합 폴리펩티드.
  4. 제3항에 있어서, 폴리뉴클레오티드 발현 산물의 분비를 보장하여 주는 신호 펩티드를 암호하는 서열을 더 포함하는 것이 특징인 폴리뉴클레오티드.
  5. 제4항에 있어서, 신호 펩티드는 글리코실-포스파티딜-이노시톨(GPI) 부착 단백질, α-인자, α-아글루티닌, 인버타제 또는 이눌리나제, 바실러스의 α-아밀라제, 및 젖산균의 프로테나제로 이루어진 군으로부터 선택된 단백질로부터 유래되는 것이 특징인 폴리뉴클레오티드.
  6. 제3항 내지 제5항 중 임의의 항에 있어서, 세포벽에 부착될 수 있는 단백질은 α-아글루티닌, AGA1, FLO1, 하등 진핵 생물의 주요 세포벽 단백질 및 젖산균의 프로테나제로 이루어진 군으로부터 선택되는 것이 특징인 폴리뉴클레오티드.
  7. 제3항 내지 제6항 중 임의의 항에 있어서, 프로모터, 바람직하게는 유도 프롬모터와 작용 가능하게 연결된 폴리뉴클레오티드.
  8. 제3항 내지 제7항 중 임의의 항에 있어서, 촉매 활성을 제공하는 단백질은 가수분해 효소, 예를 들면 리파제인 것이 특징인 폴리뉴클레오티드.
  9. 제3항 내지 제7항 중 임의의 항에 있어서, 촉매 활성을 제공하는 단백질은 산화 환원 효소, 예를 들면 옥시다제인 것이 특징인 폴리뉴클레오티드.
  10. 제3 내지 제9항 중 임의의 항의 폴리뉴클레오티드를 포함하는 재조합 벡터.
  11. 제10항에 있어서, 촉매 활성을 제공하는 단백질은 다량체 형태로 존재할 경우에 촉매 활성을 나타내며, 상기 벡터는 제2폴리뉴클레오티드의 발현 산물의 분비를 보장하는 신호 펩티드를 암호하는 서열과 결합된 촉매 활성을 제공하는 동일한 단백질을 암호하는 구조 유전자를 포함하는 제2뉴클레오티드를 더 포함하고, 상기 제2폴리뉴클레오티드는 조절 가능한 프로모터, 바람직하게는 유도 또는 억제 프로모터와 작용 가능하게 연결되는 것이 특징인 재조합 벡터.
  12. 제3항 내지 제9항 중 임의의 항의 폴리뉴클레오티드에 의해 암호된 키메라 단백질.
  13. 제3항 내지 제9항 중 임의의 폴리뉴클레오티드 또는 제10항 또는 제11항의 벡터를 함유하는 숙주 세포, 바람직하게는 미생물.
  14. 촉매 활성을 공하는 단백질은 다량체 형태로 존재할 경우에 촉매 활성을 나타내며, 상기 미생물은 제2폴리뉴클레오티드의 발현 산물의 분비를 보장하는 신호 펩티드를 암호하는 서열과 결합된 촉매 활성을 제공하는 동일한 단백질을 암호하는 구조 유전자를 포함하는 제2폴리뉴클레오티드를 더 포함하고, 상기 제2폴리뉴클레오티드는 조절 가능한 프로모터, 바람직하게는 유도 또는 억제 프로모터와 작용 가능하게 연결되어 있고 미생물의 또다른 벡터 또는 염색체중 어느 하나에 존재하는 것이 특징인 제3항 내지 제9항 중 임의의 항의 폴리뉴클레오티드 또는 제10항의 벡터를 함유하는 숙주 세포, 바람직하게는 미생물.
  15. 제13항 또는 제14항에 있어서, 상기 뉴클레오티드 중 적어도 하나의 그의 염색체 내에 혼입된 숙주 세포 또는 미생물.
  16. 세포벽에 고정화 된 제12항의 단백질을 갖는 숙주 세포, 바람직하게는 미생물.
  17. 제13항 내지 제16항 중 임의의 항에 있어서, 하등 진핵 생물이 특히 효모인 숙주 세포 또는 미생물.
  18. 촉매 활성이 있는 단백질의 기질이 제13항 내지 제17항 중 임의의 항의 숙주 세포 또는 미생물과 접촉되는 것이 특징인 촉매 활성이 있는 고정화된 단백질을 사용하여 효소 공정을 수행하는 방법.
    ※ 참고사항 : 최초출원 내용에 의하여 공개하는 것임.
KR1019950700062A 1992-07-08 1993-07-07 융합 단백질을 생성시킴으로써 미생물 세포의 세포벽에 효소를 고정화시키는 방법(Process for Immobilizing Enzymes to the Cell Wall of a Microbial Cell by Producing a Fusion Protein) Withdrawn KR950702634A (ko)

Applications Claiming Priority (5)

Application Number Priority Date Filing Date Title
EP92202080 1992-07-08
EP92202080.5 1992-07-08
EP92203899 1992-12-14
EP92203899.7 1992-12-14
PCT/EP1993/001763 WO1994001567A1 (en) 1992-07-08 1993-07-07 Process for immobilizing enzymes to the cell wall of a microbial cell by producing a fusion protein

Publications (1)

Publication Number Publication Date
KR950702634A true KR950702634A (ko) 1995-07-29

Family

ID=26131543

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
KR1019950700062A Withdrawn KR950702634A (ko) 1992-07-08 1993-07-07 융합 단백질을 생성시킴으로써 미생물 세포의 세포벽에 효소를 고정화시키는 방법(Process for Immobilizing Enzymes to the Cell Wall of a Microbial Cell by Producing a Fusion Protein)

Country Status (16)

Country Link
US (1) US6027910A (ko)
EP (1) EP0673427B1 (ko)
JP (2) JP3681385B2 (ko)
KR (1) KR950702634A (ko)
AT (1) ATE236257T1 (ko)
AU (1) AU685057B2 (ko)
CA (1) CA2139670C (ko)
DE (1) DE69332829T2 (ko)
DK (1) DK0673427T3 (ko)
ES (1) ES2196009T3 (ko)
FI (1) FI950042A7 (ko)
NZ (1) NZ254108A (ko)
OA (1) OA10123A (ko)
PT (1) PT673427E (ko)
RU (1) RU95105899A (ko)
WO (1) WO1994001567A1 (ko)

Families Citing this family (40)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US5866344A (en) * 1991-11-15 1999-02-02 Board Of Regents, The University Of Texas System Antibody selection methods using cell surface expressed libraries
US20030036092A1 (en) * 1991-11-15 2003-02-20 Board Of Regents, The University Of Texas System Directed evolution of enzymes and antibodies
EP0682710B1 (en) * 1993-02-10 2003-10-29 Unilever Plc Isolation process using immobilized proteins with specific binding capacities
KR100227405B1 (ko) * 1993-02-26 1999-12-01 . 효모 응집 유전자 및 이를 함유하는 효모
GB9423367D0 (en) * 1994-11-18 1995-01-11 Wellcome Found Enzyme prodrug therapy
US6696251B1 (en) * 1996-05-31 2004-02-24 Board Of Trustees Of The University Of Illinois Yeast cell surface display of proteins and uses thereof
US6699658B1 (en) 1996-05-31 2004-03-02 Board Of Trustees Of The University Of Illinois Yeast cell surface display of proteins and uses thereof
US6300065B1 (en) 1996-05-31 2001-10-09 Board Of Trustees Of The University Of Illinois Yeast cell surface display of proteins and uses thereof
US6759243B2 (en) 1998-01-20 2004-07-06 Board Of Trustees Of The University Of Illinois High affinity TCR proteins and methods
US7390619B1 (en) 1998-02-11 2008-06-24 Maxygen, Inc. Optimization of immunomodulatory properties of genetic vaccines
WO2000058342A1 (en) 1999-03-25 2000-10-05 Valtion Teknillinen Tutkimuskeskus Process for partitioning of proteins
JP2003284556A (ja) * 1999-11-19 2003-10-07 Toyota Motor Corp 金属捕捉能タンパク質を発現する遺伝子
EP1134231B1 (en) 2000-03-14 2009-04-15 Unilever N.V. Antibody heavy chain variable domains against human dietary lipases, and their uses
DE10016279A1 (de) * 2000-04-03 2001-10-04 Henkel Kgaa Enzymatisches Färbemittel
US20040091949A1 (en) * 2000-05-01 2004-05-13 Akihiro Kitamura Method of screening drug acting on cell wall
WO2001087797A1 (en) * 2000-05-15 2001-11-22 Services Petroliers Schlumberger (Sps) Permeable cements
CN1249227C (zh) 2000-07-07 2006-04-05 卫材株式会社 真菌细胞壁合成基因
WO2002046400A2 (en) * 2000-12-08 2002-06-13 The Board Of Trustees Of The University Of Illinois Mutated class ii major histocompatibility proteins
KR100714670B1 (ko) * 2001-04-19 2007-05-07 간사이가가쿠기카이세이사쿠가부시키가이샤 세포 표층 결합 단백질 및 이의 용도
EP1395648B1 (en) 2001-06-11 2009-04-22 Applied NanoSystems B.V. Methods for binding acma-type protein anchor fusions to cell-wall material of micro-organisms
EP2093286B1 (en) * 2001-10-01 2013-02-27 Dyax Corporation Multi-chain eukaryotic display vectors and uses thereof
ES2294172T3 (es) 2001-10-22 2008-04-01 Daiichi Sankyo Company, Limited Procedimiento para cribar un medicamento que actua sobre la pared celular.
US20040067532A1 (en) * 2002-08-12 2004-04-08 Genetastix Corporation High throughput generation and affinity maturation of humanized antibody
US7563600B2 (en) 2002-09-12 2009-07-21 Combimatrix Corporation Microarray synthesis and assembly of gene-length polynucleotides
WO2005055944A2 (en) 2003-12-05 2005-06-23 Cincinnati Children's Hospital Medical Center Oligosaccharide compositions and use thereof in the treatment of infection
WO2007005612A2 (en) * 2005-07-01 2007-01-11 Medimmune, Inc. An integrated approach for generating multidomain protein therapeutics
EP1902126A1 (en) * 2005-07-12 2008-03-26 Codon Devices, Inc Compositions and methods for biocatalytic engineering
AU2006304387A1 (en) 2005-10-14 2007-04-26 Medimmune, Llc Cell display of antibody libraries
US20070231805A1 (en) * 2006-03-31 2007-10-04 Baynes Brian M Nucleic acid assembly optimization using clamped mismatch binding proteins
US20080138663A1 (en) * 2006-12-12 2008-06-12 Canon Kabushiki Kaisha Microbial electrode and fuel cell and sensor using the same
EP2068914A4 (en) * 2007-02-09 2011-07-20 Medimmune Llc PRESENTATION OF ANTIBODY BANK BY PLASMA MEMBRANES OF YEAST CELLS
US8709980B2 (en) 2007-03-26 2014-04-29 Celexion, Llc Cell surface display, screening and production of proteins of interest
DK3124497T3 (da) 2007-09-14 2020-05-11 Adimab Llc Rationelt designede syntetiske antistofbiblioteker og anvendelser deraf
US8877688B2 (en) 2007-09-14 2014-11-04 Adimab, Llc Rationally designed, synthetic antibody libraries and uses therefor
EP2379718B2 (en) 2008-12-16 2020-12-30 Novartis AG Yeast display systems
KR102810907B1 (ko) 2010-07-16 2025-05-21 아디맵 엘엘씨 항체 라이브러리
US8759044B2 (en) 2011-03-23 2014-06-24 Butamax Advanced Biofuels Llc In situ expression of lipase for enzymatic production of alcohol esters during fermentation
US8765425B2 (en) 2011-03-23 2014-07-01 Butamax Advanced Biofuels Llc In situ expression of lipase for enzymatic production of alcohol esters during fermentation
WO2022162043A1 (en) 2021-01-28 2022-08-04 Novozymes A/S Lipase with low malodor generation
CN119013412A (zh) 2022-04-20 2024-11-22 诺维信公司 用于生产游离脂肪酸的方法

Family Cites Families (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0398944A4 (en) * 1988-02-05 1991-09-11 Commonwealth Scientific And Industrial Research Organisation Gene expression system (particularly for rotavirus vp7 protein) involving a foreign signal peptide and optionally a transmembrane anchor sequence
JP3449712B2 (ja) * 1990-01-23 2003-09-22 タノックス バイオシステムズ インコーポレイテッド ヒトε免疫グロブリン固定ペプチドの細胞外部分及びそれに特異的な抗体
US5348867A (en) * 1991-11-15 1994-09-20 George Georgiou Expression of proteins on bacterial surface

Also Published As

Publication number Publication date
EP0673427A1 (en) 1995-09-27
AU685057B2 (en) 1998-01-15
FI950042L (fi) 1995-01-24
DK0673427T3 (da) 2003-07-21
JP3681385B2 (ja) 2005-08-10
CA2139670C (en) 2005-09-27
ATE236257T1 (de) 2003-04-15
NZ254108A (en) 1995-12-21
FI950042A7 (fi) 1995-01-24
WO1994001567A1 (en) 1994-01-20
PT673427E (pt) 2003-08-29
DE69332829T2 (de) 2004-01-22
OA10123A (en) 1996-12-18
DE69332829D1 (de) 2003-05-08
FI950042A0 (fi) 1995-01-04
JP2004254700A (ja) 2004-09-16
RU95105899A (ru) 1997-03-20
AU4565393A (en) 1994-01-31
CA2139670A1 (en) 1994-01-20
EP0673427B1 (en) 2003-04-02
ES2196009T3 (es) 2003-12-16
JPH07508652A (ja) 1995-09-28
US6027910A (en) 2000-02-22

Similar Documents

Publication Publication Date Title
KR950702634A (ko) 융합 단백질을 생성시킴으로써 미생물 세포의 세포벽에 효소를 고정화시키는 방법(Process for Immobilizing Enzymes to the Cell Wall of a Microbial Cell by Producing a Fusion Protein)
Dalbadie-McFarland et al. Oligonucleotide-directed mutagenesis as a general and powerful method for studies of protein function.
EP0973940B1 (en) An in vitro method for the construction of a dna library
Kuroda et al. Cloning, sequencing and genetic mapping of a Bacillus subtilis cell wall hydrolase gene
AU6139794A (en) Immobilized proteins with specific binding capacities and their use in processes and products
US6541207B1 (en) Methods for generating recombined polynucleotides
US20040259222A1 (en) Novel group of $g(a)-amylases and a method for identification and production of novel $g(a)-amylases
IE821359L (en) Production of chymosin
NZ207000A (en) Dna coding for fungal glucoamylase
US5024943A (en) Regulatory region cloning and analysis plasmid for bacillus
JPH05268972A (ja) Ｄｎａおよびその用途
Chang et al. Cloning and nucleotide sequence of an extracellular α-amylase gene from Aeromonas hydrophila MCC-1
US5457037A (en) Cloning of the gene coding the isoamylase enzyme and its use in the production of said enzyme
Levesley et al. Domain structure and function within the QUTA protein of Aspergillus nidulans: implications for the control of transcription
US4585739A (en) Plasmid for foreign gene expression in B. subtilis
Borriss et al. Mapping and properties of bgl (β-glucanase) mutants of Bacillus subtilis
EP1293571A3 (en) Process for immobilizing enzymes to the cell wall of a microbial cell by producing a fusion protein
JP2004512009A5 (ko)
Waksman Molecular cloning of genes expressed specifically during induction of cell wall degrading enzymes from Sclerotinia sclerotiorum and preliminary identification of a fungal beta-galactosidase encoding gene by expression in Escherichia coli
CN1321185C (zh) 乙酸激酶基因
CN118931901A (zh) 基因的启动子及应用
Marczak-DaCosta The yeast Put3 transcriptional activator: Molecular, mutational and sequence analysis.
Verhasselt Amylolysis in Clostridium acetobutylicum: Cloning, characterization and expression of amylase genes.
Haas Reinigung der Xylanase und sauren Phosphatase aus Penicillium chrysogenum und Sequenzierung der fuer die saure phosphatase kodierenden Gens.
Loosdrecht CHIMIE-GENIE ENZYIVIATIQUE

Legal Events

Date Code Title Description
PA0105 International application

Patent event date: 19950107

Patent event code: PA01051R01D

Comment text: International Patent Application

PG1501 Laying open of application
PC1203 Withdrawal of no request for examination
WITN Application deemed withdrawn, e.g. because no request for examination was filed or no examination fee was paid