JPS60226588A - 酵素修飾蛋白質系不凍剤 - Google Patents
酵素修飾蛋白質系不凍剤Info
- Publication number
- JPS60226588A JPS60226588A JP59082553A JP8255384A JPS60226588A JP S60226588 A JPS60226588 A JP S60226588A JP 59082553 A JP59082553 A JP 59082553A JP 8255384 A JP8255384 A JP 8255384A JP S60226588 A JPS60226588 A JP S60226588A
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- JP
- Japan
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- protein
- enzyme
- amino acid
- antifreeze agent
- antifreeze
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-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C09—DYES; PAINTS; POLISHES; NATURAL RESINS; ADHESIVES; COMPOSITIONS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; APPLICATIONS OF MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
- C09K—MATERIALS FOR MISCELLANEOUS APPLICATIONS, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE
- C09K5/00—Heat-transfer, heat-exchange or heat-storage materials, e.g. refrigerants; Materials for the production of heat or cold by chemical reactions other than by combustion
- C09K5/20—Antifreeze additives therefor, e.g. for radiator liquids
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- Chemical & Material Sciences (AREA)
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- Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Freezing, Cooling And Drying Of Foods (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、アミノ酸エステルで酵素修飾された蛋白質か
らなる水系媒質用不凍剤に関する。
らなる水系媒質用不凍剤に関する。
食品や化粧品、あるいは生体などの水性媒質系の保存は
、多くのばあい低温または凍結状態で行なわれている。
、多くのばあい低温または凍結状態で行なわれている。
しかしながら、そのような水性媒質系を氷点以下におく
と、氷晶の形成による組織破壊が生じてしまう。そのよ
うな破壊は氷晶が成長して巨大化し、組織が氷晶の刃で
切裂かれることによって生ずる。そうした氷晶による組
織破壊を防ぐため、従来より種々の試みがなされている
。たとえば、氷晶の巨大化を防ぐため、最大氷晶生成帯
である−１〜−５℃の温度を跳び越えて一気に−３０〜
−６０″にまで液体窒素で急冷して氷晶を微細化する方
法や、前記最大氷晶生成帯での凍結を抑制するポリビニ
ルピロリドンなどの不凍剤を水性媒質系に添加する方法
などが実用化されている。
と、氷晶の形成による組織破壊が生じてしまう。そのよ
うな破壊は氷晶が成長して巨大化し、組織が氷晶の刃で
切裂かれることによって生ずる。そうした氷晶による組
織破壊を防ぐため、従来より種々の試みがなされている
。たとえば、氷晶の巨大化を防ぐため、最大氷晶生成帯
である−１〜−５℃の温度を跳び越えて一気に−３０〜
−６０″にまで液体窒素で急冷して氷晶を微細化する方
法や、前記最大氷晶生成帯での凍結を抑制するポリビニ
ルピロリドンなどの不凍剤を水性媒質系に添加する方法
などが実用化されている。
しかしながら、前者の急冷法ではある程度の品質の低下
が避けられず、凍結や保管、解凍に多くのエネルギーを
要するほか、設備的にも制約がある。一方、後者の不凍
剤を添加する方法では、不凍剤として知られているもの
がいずれも食品などに使用できず、また比較的多く添加
しなければ所望の効果かえられないという欠点を有して
いる。
が避けられず、凍結や保管、解凍に多くのエネルギーを
要するほか、設備的にも制約がある。一方、後者の不凍
剤を添加する方法では、不凍剤として知られているもの
がいずれも食品などに使用できず、また比較的多く添加
しなければ所望の効果かえられないという欠点を有して
いる。
ところで、蛋白質に種々の機能を付与するために、酵素
を用いて種々の化学種を蛋白質に共有付加させる、いわ
ゆる酵素修飾法は知られており、かかる酵素修飾によっ
てえられる酵素修飾蛋白質（以下、ＥＨＰという）はそ
の機能が劇的に変化することも知られている。本発明者
らは、かかるＥＨＰの研究の過程で化学種としてアミノ
酸エステルを使用してえられるアミノ酸エステル付加Ｅ
ＨＰが、水性媒質系においてすぐれた不凍効果を奏しう
ろことを見出し、本発明を完成するに至った。
を用いて種々の化学種を蛋白質に共有付加させる、いわ
ゆる酵素修飾法は知られており、かかる酵素修飾によっ
てえられる酵素修飾蛋白質（以下、ＥＨＰという）はそ
の機能が劇的に変化することも知られている。本発明者
らは、かかるＥＨＰの研究の過程で化学種としてアミノ
酸エステルを使用してえられるアミノ酸エステル付加Ｅ
ＨＰが、水性媒質系においてすぐれた不凍効果を奏しう
ろことを見出し、本発明を完成するに至った。
本発明の目的は、生体に対して安全でかつ極少量で効果
のある水系媒質用不凍剤を提供することにある。
のある水系媒質用不凍剤を提供することにある。
本発明は、アミノ酸エステルで酵素修飾された蛋白質か
らなる水系媒質用不凍剤に関する。
らなる水系媒質用不凍剤に関する。
本発明におけるＥＨＰはきわめてすぐれた乳化作用を有
しており、その親水性部分は蛋白質で、親油性部分はア
ミノ酸エステルで構成されている。
しており、その親水性部分は蛋白質で、親油性部分はア
ミノ酸エステルで構成されている。
蛋白質としては、たとえばカゼイン、ゼラチン、アルブ
ミン、ラクトアルブミン、大豆蛋白質、魚肉蛋白質など
を用いることができる。これらの蛋白質のうち、カゼイ
ンなどのような水に溶けにくい蛋白質は、水溶性を増す
目的でアシル化、サクシニル化などの反応によって前処
理してもよい。修飾するアミノ酸エステルとしては、た
とえばロイシン、ノルロイシン、アラニンなどのアミノ
酸と脂肪族アルコールとのエステルを用いることができ
る。アミノ酸は、使用する酵素が１一体のみに作用する
ばあいはＤし一体またはＬ一体が、Ｄ一体のみに作用す
るばあいはＤＬ一体またはＤ一体が使用される。
ミン、ラクトアルブミン、大豆蛋白質、魚肉蛋白質など
を用いることができる。これらの蛋白質のうち、カゼイ
ンなどのような水に溶けにくい蛋白質は、水溶性を増す
目的でアシル化、サクシニル化などの反応によって前処
理してもよい。修飾するアミノ酸エステルとしては、た
とえばロイシン、ノルロイシン、アラニンなどのアミノ
酸と脂肪族アルコールとのエステルを用いることができ
る。アミノ酸は、使用する酵素が１一体のみに作用する
ばあいはＤし一体またはＬ一体が、Ｄ一体のみに作用す
るばあいはＤＬ一体またはＤ一体が使用される。
脂肪族アルコールとしては炭素数８〜１６個のものが好
ましく、炭素数が小さくなると起泡力が大きくなり、炭
素数が大きくなると乳化力が大きくなる傾向にある。
ましく、炭素数が小さくなると起泡力が大きくなり、炭
素数が大きくなると乳化力が大きくなる傾向にある。
好ましいＥＨＰの具体例としては、たとえばサクシニル
カゼインロイシンドデシルエステル、ゼラチンロイシン
デシルエステル、ゼラチンロイシンドデシルエステルな
どがあげられる。
カゼインロイシンドデシルエステル、ゼラチンロイシン
デシルエステル、ゼラチンロイシンドデシルエステルな
どがあげられる。
かかるアミノ酸エステル付加ＥＭＰは、たとえば渡辺ら
、Ｊ、Ｆｏｏｄ Ｓｃｉ、、４６．１４６７〜１４６９
（１９８１）に記載されているごとく、蛋白質とアミノ
酸エステルを水性溶媒中で酵素反応させることによって
えられる。その際、水性溶媒としてはたとえば水−アセ
トン系、水−エタノール系などを使用し、２−メルカプ
トエタノール、システィンなどのチオール保護剤を使用
して行なうのが好ましい。かかる方法は容易に行なうこ
とができるので、工業的規模で多量に生産することが可
能である。
、Ｊ、Ｆｏｏｄ Ｓｃｉ、、４６．１４６７〜１４６９
（１９８１）に記載されているごとく、蛋白質とアミノ
酸エステルを水性溶媒中で酵素反応させることによって
えられる。その際、水性溶媒としてはたとえば水−アセ
トン系、水−エタノール系などを使用し、２−メルカプ
トエタノール、システィンなどのチオール保護剤を使用
して行なうのが好ましい。かかる方法は容易に行なうこ
とができるので、工業的規模で多量に生産することが可
能である。
反応条件は蛋白質の種類、酵素の種類、アミノ酸エステ
ルのアルコール残基の炭素数などによって適宜選定する
必要があるが、通常反応系をｌ）８７〜１０に調整し、
５〜５０℃で１〜３０分間反応を行なえばよい。
ルのアルコール残基の炭素数などによって適宜選定する
必要があるが、通常反応系をｌ）８７〜１０に調整し、
５〜５０℃で１〜３０分間反応を行なえばよい。
酵素としてはチオールプロテアーゼが用いられ、具体例
としてはたとえばパパイン、プロメラインなどがあげら
れる。
としてはたとえばパパイン、プロメラインなどがあげら
れる。
かかる酵素反応でえられるＥＨＰは、分子量が２．００
０〜４０．０００ダルトンのものである。
０〜４０．０００ダルトンのものである。
本明細書でいう水系媒質とは水を含んでいる媒質であれ
ばよく、たとえば水、各種溶質を溶解した水溶液、水と
油のエマルション中の水、細胞質中の水などの動植物組
織中の水、血液に含まれる水分、水と容易に混合しうる
有機溶媒と水との任意の割合の混合物などがあげられる
。
ばよく、たとえば水、各種溶質を溶解した水溶液、水と
油のエマルション中の水、細胞質中の水などの動植物組
織中の水、血液に含まれる水分、水と容易に混合しうる
有機溶媒と水との任意の割合の混合物などがあげられる
。
本発明の不凍剤は前記のアミノ酸エステル付加ＥＨＰか
らなるものであり、冷温保存の必要のある水性媒質系に
添加配合することにより、その系の氷点をかなり低温、
少なくとも最大氷晶生成帯を下廻る温度すなわち一５℃
以下まで下げることができる。この現象は明確には確認
されていないが、食塩などを添加したときに生ずる氷点
降下作用ではなく、ＥＨＰが氷晶核と強（相互作用して
氷晶の成長を抑える作用 （ａｎｔ １ｎｕｃ ｆｅａｔ １ｏｎ）を果している
ものと推定される。
らなるものであり、冷温保存の必要のある水性媒質系に
添加配合することにより、その系の氷点をかなり低温、
少なくとも最大氷晶生成帯を下廻る温度すなわち一５℃
以下まで下げることができる。この現象は明確には確認
されていないが、食塩などを添加したときに生ずる氷点
降下作用ではなく、ＥＨＰが氷晶核と強（相互作用して
氷晶の成長を抑える作用 （ａｎｔ １ｎｕｃ ｆｅａｔ １ｏｎ）を果している
ものと推定される。
したがって、本発明の不凍剤はその臨界ミセル濃度であ
る約０．０２〜０．０４％（重量％、以下同様）の添加
で不凍効果かえられる。なお、通常の使用量は目的とす
る保存温度、冷却する対象物、冷却速度などによって異
なるが、０．０２〜１０％、好ましくは０．５〜５％で
ある。
る約０．０２〜０．０４％（重量％、以下同様）の添加
で不凍効果かえられる。なお、通常の使用量は目的とす
る保存温度、冷却する対象物、冷却速度などによって異
なるが、０．０２〜１０％、好ましくは０．５〜５％で
ある。
本発明の不凍剤の作用は前記不凍作用だけでなく、たと
え氷晶が形成されてもその大きさを小さいものに抑える
ことができ、したがって前記急冷法と同じ効果を奏する
。
え氷晶が形成されてもその大きさを小さいものに抑える
ことができ、したがって前記急冷法と同じ効果を奏する
。
使用形態としては、単に水性媒質系に溶解させてもよい
し、撹拌や超音波により乳化して不凍エマルションを形
成してもよい。また、食品や生体系などのばあいには、
不凍剤の水溶液をそれらに塗布含浸させるか、不凍剤の
水溶液中 ｊに浸漬するなどの方法が採用される。
し、撹拌や超音波により乳化して不凍エマルションを形
成してもよい。また、食品や生体系などのばあいには、
不凍剤の水溶液をそれらに塗布含浸させるか、不凍剤の
水溶液中 ｊに浸漬するなどの方法が採用される。
とくに本発明に用いるアミノ酸エステル付加ＥＨＰはす
ぐれた乳化作用を有しているので、不凍エマルションの
形で保存するときは系を長期間安定に保つことができる
。
ぐれた乳化作用を有しているので、不凍エマルションの
形で保存するときは系を長期間安定に保つことができる
。
また、本発明の不凍剤は蛋白質起源のものであるため食
品などに入れ、体内に摂取されてもとくに問題はなく、
体内の蛋白質分解酵素により容易に分解される。なお、
体内に摂取されないばあいでも、蛋白質分解酵素を作用
させて洗浄することにより、容易に除去することができ
る。
品などに入れ、体内に摂取されてもとくに問題はなく、
体内の蛋白質分解酵素により容易に分解される。なお、
体内に摂取されないばあいでも、蛋白質分解酵素を作用
させて洗浄することにより、容易に除去することができ
る。
本発明の不凍剤は、最大氷晶生成帯において不凍効果を
有しいてるので、−５〜−１０℃で不凍状態で安定に保
存することができ、冷却のためのエネルギーコストを大
幅に下げることができると共に、極少量で効果があり、
しかも生体に対して安全であり、さらに大量生産できる
のでコスト的にも安価なものである。
有しいてるので、−５〜−１０℃で不凍状態で安定に保
存することができ、冷却のためのエネルギーコストを大
幅に下げることができると共に、極少量で効果があり、
しかも生体に対して安全であり、さらに大量生産できる
のでコスト的にも安価なものである。
本発明の不凍剤は水の存在する系についてはすべて使用
でき、たとえば魚貝類、肉類、野菜などの生鮮食品や水
−泊エマルションであるシュークリーム、ケーキなどの
加工食品、臓器などの生体組織、化粧品、酸化しやすい
油などの低温保存にきわめて有用である。
でき、たとえば魚貝類、肉類、野菜などの生鮮食品や水
−泊エマルションであるシュークリーム、ケーキなどの
加工食品、臓器などの生体組織、化粧品、酸化しやすい
油などの低温保存にきわめて有用である。
つぎに実施例をあげて本発明を説明するが、本発明はか
かる実施例のみに限定されるものではない。
かる実施例のみに限定されるものではない。
顎造例１
１０−Ｈのシスティンと２０％のエタノールを含む１Ｈ
炭酸緩衝液（ｐＨ９）に、濃度が３３％になるように市
販のゼラチンを加え、し−ロイシンデシルエステルをゼ
ラチン１００ｇに対し０．１モル加え、さらにパパイン
をゼラチン１ｏｏｏに対し１ｇ加えた。
炭酸緩衝液（ｐＨ９）に、濃度が３３％になるように市
販のゼラチンを加え、し−ロイシンデシルエステルをゼ
ラチン１００ｇに対し０．１モル加え、さらにパパイン
をゼラチン１ｏｏｏに対し１ｇ加えた。
温度３７℃で１５分間反応させたのち、１Ｎ塩酸を加え
てｐＨを１に下げて酵素反応を停止させ、流水透析で非
透析性画分をとった。非透析性画分の凍結乾燥物をジク
ロロメタンとアセトンで洗浄して平均分子量７．３００
ダルトンの精製酵素修飾ゼラチン（以下、ＥＨＧ−１０
という）をえた。
てｐＨを１に下げて酵素反応を停止させ、流水透析で非
透析性画分をとった。非透析性画分の凍結乾燥物をジク
ロロメタンとアセトンで洗浄して平均分子量７．３００
ダルトンの精製酵素修飾ゼラチン（以下、ＥＨＧ−１０
という）をえた。
製造例２
Ｌ−ロイシンデシルエステルに代えてし一ロイシンドデ
シルエステルを用いたほかは、製造例２と同様にして平
均分子量７，３００ダルトンの精製酵素修飾ゼラチン（
以下、ＥＨＧ−１２という）をえた。
シルエステルを用いたほかは、製造例２と同様にして平
均分子量７，３００ダルトンの精製酵素修飾ゼラチン（
以下、ＥＨＧ−１２という）をえた。
実施例１
製造例１〜２でそれぞれえられたＥＨＰを水に分散して
５％ＥＨＰ水分散液（ｐＨ７）を調製した。
５％ＥＨＰ水分散液（ｐＨ７）を調製した。
各ＥＨＰ水分散液に等容量のリノール酸（凍結温度−１
２℃）を加えて超音波乳化してエマルションを調製した
。
２℃）を加えて超音波乳化してエマルションを調製した
。
えられた各エマルションを一５℃および一１０℃にそれ
ぞれ２４時間放置し、パルスＮＨＲの６０μ秒のＥＩＤ
強度の減少の有無で凍結、不凍結を判定した。結果を第
１表に示す。
ぞれ２４時間放置し、パルスＮＨＲの６０μ秒のＥＩＤ
強度の減少の有無で凍結、不凍結を判定した。結果を第
１表に示す。
比較例１
第１表に示す不凍剤を用いたほかは実施例１と同様にエ
マルションを調製し、実施例１と同様にしてエマルショ
ンの凍結、不凍結を判定した。結果を第１表に示す。
マルションを調製し、実施例１と同様にしてエマルショ
ンの凍結、不凍結を判定した。結果を第１表に示す。
なお、乳化剤を使用しなかったブランク試験では、凍結
点は一１℃以下ではなかった。また、不凍糖蛋白質は極
地点（ボレオガダス セイダ（Ｂｏｒｅｏｏａｄｕｓ
５ａｉｄａ）） ＋７）血液中ノ不凍蛋白質テある。
点は一１℃以下ではなかった。また、不凍糖蛋白質は極
地点（ボレオガダス セイダ（Ｂｏｒｅｏｏａｄｕｓ
５ａｉｄａ）） ＋７）血液中ノ不凍蛋白質テある。
第 １ 表
第１表から明らかなごとく、本発明の不凍剤は最大氷晶
生成帯で充分な不凍効果を有している。なお、ポリグリ
セロールステアレートも本発明の不凍剤と同程度の不凍
作用を有しているが、悪臭がする、化学合成品である、
水に対する溶解性がわるい、不凍確率がわるいという点
で問題がある。
生成帯で充分な不凍効果を有している。なお、ポリグリ
セロールステアレートも本発明の不凍剤と同程度の不凍
作用を有しているが、悪臭がする、化学合成品である、
水に対する溶解性がわるい、不凍確率がわるいという点
で問題がある。
参考のため、ＥＨＧ−１２と分離大豆蛋白質ナトリウム
塩を用いてそれぞれ調製したエマルションの凍結融解曲
線をそれぞれ第１図および第２図に示す。測定は、温度
は、温度可変パルスＮＨＲを２０ＨＨ２で操作（９０°
パルスの間隔は２秒）した。
塩を用いてそれぞれ調製したエマルションの凍結融解曲
線をそれぞれ第１図および第２図に示す。測定は、温度
は、温度可変パルスＮＨＲを２０ＨＨ２で操作（９０°
パルスの間隔は２秒）した。
第１図〜２図から、ＥＲＧ−１２のエマルションでは過
冷却現象が認められ、しかもその後の氷の成長も徐々に
起っていることがわかる。
冷却現象が認められ、しかもその後の氷の成長も徐々に
起っていることがわかる。
実施例２
水１００ｇにヨウ化銀の微粒子を耳かき１杯加え、つい
でＥＨＧ−１２を３０−〇加えた（濃度０．０３％）。
でＥＨＧ−１２を３０−〇加えた（濃度０．０３％）。
この水性液の凍結融解履歴をパルスＮＨＲで観測して凍
結が生ずる温度を調べたところ、−７℃では凍結しなか
った。
結が生ずる温度を調べたところ、−７℃では凍結しなか
った。
比較例２
ＥＨＧ−１２に代えて比較例１で使用した不凍糖蛋白質
を１ｇ（濃度１％）用いたほかは実施例２と同様にして
凍結温度を調べた。その結果、−５，１℃で凍結が生じ
た。
を１ｇ（濃度１％）用いたほかは実施例２と同様にして
凍結温度を調べた。その結果、−５，１℃で凍結が生じ
た。
第１図および第２図は実施例１および比較例１でそれぞ
れ調製されたＥＲＧ−１２および分離大豆蛋白質ナトリ
ウム塩のエマルションの温度可変パルスＮＨＲで測定し
た凍結融解曲線である。 ２１図 ２２図 過度＜Ｃ＞
れ調製されたＥＲＧ−１２および分離大豆蛋白質ナトリ
ウム塩のエマルションの温度可変パルスＮＨＲで測定し
た凍結融解曲線である。 ２１図 ２２図 過度＜Ｃ＞
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １ アミノ酸エステルで酵素修飾された蛋白質からなる
水系媒質用不凍剤。 ２ アミノ酸がロイシン、アラニンまたはノルロイシン
である特許請求の範囲第１項記載の不凍剤。 ３ アミノ酸エステルを構成するアルコール成分が炭素
数８〜１６個の脂肪族アルコールである特許請求の範囲
第１項または第２項記載の不凍剤。 ４ 蛋白質がカゼイン、ゼラチン、アルブミン、ラクト
アルブミン、大豆蛋白質または魚肉蛋白質である特許請
求の範囲第１項、第２項または第３項記載の不凍剤。 ５ 酵素がチオールプロテアーゼである特許請求の範囲
第１項記載の不凍剤。 ６ 酵素修飾蛋白質の分子量が２．０００〜４０．００
０ダルトンである特許請求の範囲第１項記載の不凍剤。 ７ 酵素修飾蛋白質が、ロイシンドデシルエステルをパ
パインでゼラチンに共有付加してえられたものである特
許請求の範囲第１項記載の不凍剤。 ８ 水系媒質が生体組織に含まれるものである特許請求
の範囲第１項記載の不凍剤。 ９ 水系媒質が水−油エマルションである特許請求の範
囲第１項記載の不凍剤。
Priority Applications (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59082553A JPS60226588A (ja) | 1984-04-24 | 1984-04-24 | 酵素修飾蛋白質系不凍剤 |
| CA000462679A CA1218260A (en) | 1984-04-24 | 1984-09-07 | Antifreezing agent |
| US06/648,216 US4565643A (en) | 1984-04-24 | 1984-09-07 | Antifreezing agent |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP59082553A JPS60226588A (ja) | 1984-04-24 | 1984-04-24 | 酵素修飾蛋白質系不凍剤 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS60226588A true JPS60226588A (ja) | 1985-11-11 |
| JPH0458516B2 JPH0458516B2 (ja) | 1992-09-17 |
Family
ID=13777684
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP59082553A Granted JPS60226588A (ja) | 1984-04-24 | 1984-04-24 | 酵素修飾蛋白質系不凍剤 |
Country Status (3)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4565643A (ja) |
| JP (1) | JPS60226588A (ja) |
| CA (1) | CA1218260A (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS60235880A (ja) * | 1984-05-08 | 1985-11-22 | Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd | 酵素修飾蛋白質系不凍剤 |
| JPH089521B2 (ja) * | 1990-01-17 | 1996-01-31 | ザ リージェンツ オブ ザ ユニバーシティー オブ カリフォルニア | 極洋の魚類から単離および精製された熱ヒステリシスタンパク質 |
Families Citing this family (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5328821A (en) * | 1991-12-12 | 1994-07-12 | Robyn Fisher | Cold and cryo-preservation methods for human tissue slices |
| CZ25099A3 (cs) * | 1996-07-26 | 1999-07-14 | Unilever N. V. | Způsob výroby mraženého potravinářského produktu |
| GB2315662A (en) * | 1996-07-26 | 1998-02-11 | Unilever Plc | Antifreeze peptides in frozen foods |
| SK9099A3 (en) * | 1996-07-26 | 1999-06-11 | Unilever Nv | Frozen confectionery products |
| AU720354B2 (en) * | 1996-07-26 | 2000-06-01 | Unilever Plc | Frozen food with antifreeze peptides |
| GB2315661B (en) * | 1996-07-26 | 2000-05-03 | Unilever Plc | Frozen food product |
| US5804444A (en) * | 1996-10-10 | 1998-09-08 | Tolix Holdings Limited | Hypothermic storage technology for biological material |
| FR2759295B1 (fr) * | 1997-02-11 | 1999-04-16 | Serobiologiques Lab Sa | Composition active contre les effets du froid et produit cosmetique comportant une telle composition |
| PT966206E (pt) * | 1997-03-14 | 2005-10-31 | Unilever Nv | Produto alimenticio congelado contendo peptidos de anti-congelamento |
| EP1158864B1 (en) * | 1999-03-10 | 2004-10-20 | Unilever Plc | Ice confection containing antifreeze protein |
| US7270767B1 (en) | 1999-10-18 | 2007-09-18 | Foster-Miller, Inc. | Environmentally friendly de-icer and anti-icer compositions |
| CA2393317C (en) * | 1999-11-30 | 2011-02-01 | 21St Century Medicine, Inc. | Prevention of ice nucleation by polyglycerol |
Family Cites Families (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB1284409A (en) * | 1968-12-31 | 1972-08-09 | Unilever Ltd | Oil emulsions containing acylated protein emulsifiers |
| GB2001095B (en) * | 1977-06-23 | 1982-07-28 | Secr Defence | Ice-shedding |
-
1984
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Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS60235880A (ja) * | 1984-05-08 | 1985-11-22 | Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd | 酵素修飾蛋白質系不凍剤 |
| JPH089521B2 (ja) * | 1990-01-17 | 1996-01-31 | ザ リージェンツ オブ ザ ユニバーシティー オブ カリフォルニア | 極洋の魚類から単離および精製された熱ヒステリシスタンパク質 |
Also Published As
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