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JPH04365473A - クリプトコッカス・ラウレンティｄｓｍ２７６２ - Google Patents

クリプトコッカス・ラウレンティｄｓｍ２７６２

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Publication number
JPH04365473A
JPH04365473A JP3230695A JP23069591A JPH04365473A JP H04365473 A JPH04365473 A JP H04365473A JP 3230695 A JP3230695 A JP 3230695A JP 23069591 A JP23069591 A JP 23069591A JP H04365473 A JPH04365473 A JP H04365473A
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JP
Japan
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dsm2762
lao
cryptococcus laurentii
cryptococcus
cells
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JP3230695A
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Werner Aretz
ヴエルナー・アレツツ
Klaus Sauber
クラウス・ザウバー
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Hoechst AG
Original Assignee
Hoechst AG
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Publication date
Application filed by Hoechst AG filed Critical Hoechst AG
Publication of JPH04365473A publication Critical patent/JPH04365473A/ja
Publication of JPH0646939B2 publication Critical patent/JPH0646939B2/ja
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    • C12N9/0022—Oxidoreductases (1.) acting on nitrogen containing compounds as donors (1.4, 1.5, 1.6, 1.7) acting on the CH-NH2 group of donors (1.4) with oxygen as acceptor (1.4.3)
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
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    • C12N1/145—Fungal isolates
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    • C12P41/00—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture
    • C12P41/006—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture by reactions involving C-N bonds, e.g. nitriles, amides, hydantoins, carbamates, lactames, transamination reactions, or keto group formation from racemic mixtures
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Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】
【０００１】本発明は巾広い基質範囲を有する新規なＬ
−アミノ酸オキシダーゼを生産、単離するのに用いるク
リプトコッカス（Ｃｒｙｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）属の酵母
に関する。
【０００２】Ｌ−アミノ酸オキシダーゼ（以下ＬＡＯと
略記する）はクリプトコッカス属の酵母中に誘導しうる
酵素である。それゆえその調製には誘導物質（Ｉｎｄｕ
ｃｅｒ）としてアミノ酸またはアミノ酸を放出する物質
を添加して酵母を発酵させる。本発明の好ましい態様を
以下に詳細に説明する。
【０００３】クリプトコッカス属のうちではクリプトコ
ッカス・ラウレンティ（Ｃ．　ｌａｕｒｅｎｔｉｉ）例
えばクリプトコッカス・ラウレンティ変種マグヌス（ｍ
ａｇｎｕｓ）ＣＢＳ５６９菌株、ならびにクリプトコッ
カス・アルビドウス（Ｃ．　ａｌｂｉｄｕｓ）種が好ま
しい。
【０００４】特に好ましいのはクリプトコッカス・ラウ
レンティＤＳＭ２７６２菌株である。この菌株の出発物
質は唯一の窒素源としてＤ−グルタミン酸を含有するミ
ネラル培地中２８℃で数回の工程にわたりそれぞれ２〜
３日間保温培養されたボボジオブラシオ（Ｂｏｂｏｄｉ
ｏｖｌａｓｓｉｏ）（Ｕｐｐｅｒ　Ｖｏｌｔａ）地方か
らの土壌試料であった。これらの液体培養物をＤ−α−
アミノアジピン酸エチルアミドを唯一の窒素源として含
有する培地上で培養した。 さらに接種したのちなかんずくＤＳＭ２７６２菌株を純
粋な培養物として単離した。
【０００５】この菌株は菌糸体も偽菌糸も形成しない単
細胞の卵形酵母である。増殖は種々の発芽により行われ
る。子のう胞子またはバリスト胞子の存在は検出され得
なかった。凸状の帯白色コロニーは粗くてそして平滑な
縁辺を有する。カロチノイドの形態をした顔料形成は起
らない。酵母澱粉の検出は沃素−沃化カリウムを用いて
行われ、コロニーにおいてもまた液体培養物中において
も検出された。生理学的な研究では葡萄糖、蔗糖、マル
トース、ラフィノース、ガラクトース、乳糖、澱粉、ラ
ムノース、メリビオース、デキストリンおよびイノシト
ールが炭素源として吸収されることが示された。糖の発
酵は起らなかった。硫酸アンモニウム、α−アミノアジ
ピン酸、グルタミン酸、アラニン、ロイシン、セリン、
トリプトファン、チロシンおよびフェニルアラニンの窒
素源としての利用は示され得なかった。これに対し硝酸
ナトリウムでの生育は観察されなかった。
【０００６】ＬＡＯが生育に平行して形成されそして対
数相の終りに向ってその最大活性に達することが見出さ
れた。好ましい誘導物質はＤ−アミノ酸特にＤ−Ｌｅｕ
、Ｄ−α−アミノアジピン酸（以下ＤαＡＡＡと略記す
る）ならびにＤ−Ａｌａである。見出されたＬＡＯ活性
についての概略を表１に示す。
【０００７】
【表１】
【０００８】好ましいＣ−源は溶性澱粉および特に乳糖
および蔗糖である。
【０００９】知られた微生物性Ｌ−アミノ酸オキシダー
ゼと対照的に本発明によるＬＡＯは巾広い基質範囲を有
する。大抵の天然のアミノ酸と並んでＬ−α−アミノア
ジピン酸およびＬ−セファロスポリンＣのような他のア
ミノ酸も相当するα−ケト酸に変換される。しかしなが
らそれらと並んでアミノ酸の誘導体、すなわちそれらの
エステル特に低級アルキルエステルおよびベンジルエス
テル、ならびにエーテルしかもセリンのアルコール基の
エーテルのみならずチロシンのフェノール性ヒドロキシ
基のエーテル、およびシステインのチオエーテルも変換
される。ここでもまた低級アルキルおよびベンジル−エ
ーテルまたは−チオエーテルが好ましい。天然のチオエ
ーテルＬ−メチオニンも同様に変換される。
【００１０】すべての反応は厳密に立体特異的である。 Ｌ−形が相当するケト酸またはケト酸誘導体に変換され
る。従って本発明によりラセミ化合物も分割でき、その
場合Ｌ−形がケト誘導体に変換され一方Ｄ−形は未変化
のまま残る。
【００１１】Ｌ−アミノ酸の反応は好ましくはｐＨ６．
５〜８．５好ましくは７〜８特に７．５で遂行される。 それゆえ適当な緩衝剤は燐酸カリウム緩衝液およびトリ
ス−ＨＣｌ緩衝液である。
【００１２】好ましい反応温度は約３０〜６０℃、好都
合には４０〜５５℃特に５０℃である。
【００１３】ＬＡＯはＬ−α−ＡＡＡに対しＫｍ値０．
２５ｍＭおよびＶｍａｘ　２ｍＭを有する。
【００１４】本発明によるＬＡＯは高い保存安定性によ
り優れている。これは４℃で数日間そして−１８℃で数
カ月間活性の低下を伴うことなく使用されうる。
【００１５】本発明によるＬＡＯは外側の細胞質胞に局
在する。それゆえ透過性となされてない完全な細胞中に
おける酵素活性はセチル−トリメチル−アンモニウムブ
ロマイドで処理された細胞中における場合と同じである
。細胞を凍結しそして解凍すると３０〜４０％の活性増
大がひき起される。
【００１６】本発明によるＬＡＯは細胞質膜からの濃縮
物として使用されうる。しかしながら特に好ましいのは
固定された細胞の形態における使用である。前記したよ
うに酵素は外側の細胞質膜上に局在するので、細胞を固
定する場合無毒性条件下に保持する必要はない。
【００１７】より高い安定性および改良された取扱い容
易性なる知られた酵素固定の利点と並んで、全細胞の埋
め込みにおいては酵素の単離および精製が不要である。
【００１８】酵素または細胞の固定は知られた方法で天
然または合成の重合体を用いて遂行される（Ｎａｃｈｒ
．　Ｃｈｅｍ．　Ｔｅｃｈ．　Ｌａｂ．　第２９巻第８
５０頁（１９８１年）、西ドイツ特許公開公報第２，２
５２，８１５号、　同第２，３４３，６３３号、　同第
２，４１４，１２８号、　同第２，４２０，１０２号お
よび同第２，８０５，６０７号参照）。
【００１９】以下の実施例において本発明の特に好まし
い態様を詳細に説明する。
【００２０】実施例１ 酵母クリプトコッカス・アルビドウス（Ｃ．　ａｌｂｉ
ｄｕｓ）を下記固形栄養培地上に保持する。 「栄養肉汁」　　　　　　　　　　　　　　　　　　　
　８ｇ寒　　天　　　　　　　　　　　　　　　　　　
　　　　１５ｇ蒸留水　　　　　　　　　　　　　　　
　　　　　　　　　１リットル
【００２１】培地を試験
管に分配しそして１２１℃で３０分間滅菌し、次に冷却
し、培養物を接種しそして２５℃で３〜４日間保温培養
する。生育した培養物を滅菌食塩溶液１０ｍｌで洗い流
しそして下記組成の培地に加える。
【００２２】葡萄糖　　　　　　　　　　　　　　　　
　　　　　　１０ｇＤ−α−ＡＡＡ　　　　　　　　　
　　　　　　　０．３ｇＫＨ２ＰＯ４　　　　　　　　
　　　　　　　　　　　　０．８７５ｇＫ２ＨＰＯ４　
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　０．１２５ｇ
ＮａＣｌ　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　
　０．１ｇＭｇＣｌ２・７Ｈ２Ｏ　　　　　　　　　　
　　０．５ｇＣａＣｌ２・７Ｈ２Ｏ　　　　　　　　　
　　　０．１ｇ痕跡元素溶液１）　　　　　　　　　　
　　　　　　１ｍｌビタミン溶液２）　　　　　　　　
　　　　　　１０ｍｌ蒸留水（ｐＨ７．２）　　　　　
　　　　　　　　１リットル
【００２３】１）痕跡元素
溶液： ＣｏＣｌ２・６Ｈ２Ｏ　　　　　　　　　　　　０．２
５ｇＮｉＣｌ２・６Ｈ２Ｏ　　　　　　　　　　　　０
．０１ｇＣｕＣｌ２・２Ｈ２Ｏ　　　　　　　　　　　
　０．０１ｇＺｎＣｌ２　　　　　　　　　　　　　　
　　　　　　　０．１ｇＨ３ＢＯ３　　　　　　　　　
　　　　　　　　　　　　　０．５ｇＮａ２ＭｏＯ４・
２Ｈ２Ｏ　　　　　　　　　０．３ｇＮａＳｅＯ３・３
Ｈ２Ｏ　　　　　　　　　　０．１ｇＦｅＳＯ４・７Ｈ
２Ｏ　　　　　　　　　　　　０．２ｇ蒸留水　　　　
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　１リットル
（ＨＣｌを用いてｐＨ２〜３に調整）
【００２４】２）ビタミン溶液： ビオチン　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　
　０．００１ｇビタミンＢ１２　　　　　　　　　　　
　　　　　０．００５ｇチアミンＨＣｌ　　　　　　　
　　　　　　　　　０．０３ニコチン酸　　　　　　　
　　　　　　　　　　　　　０．０３５ｐ−アミノ安息
香酸　　　　　　　　　　　　０．０２ピリドキサール
・ＨＣｌ　　　　　　　　０．０１パントテン酸カルシ
ウム　　　　　　　　０．０１５０％エタノール　　　
　　　　　　　　　　　１リットル
【００２５】この培
地５００ｍｌを２リットルのエレンマイヤーフラスコ中
に入れそして１２１℃で３０分間滅菌する。
【００２６】１０ｍｌの接種物を接種したフラスコを次
に２８℃および１９０ｒｐｍで回転振盪器中に保温培養
する。７２時間後生育した培養物を収穫し、洗浄しそし
て燐酸カリウム緩衝液（ｐＨ７．５，５０ｍＭ）中にと
る。完全な細胞のＬＡＯ活性を基質としてのＬ−α−Ａ
ＡＡを用いｏ−フェニレンジアミン−ペルオキシダーゼ
依存性試験において測定すると細胞１ｇ当り１．３４で
あった。
【００２７】実施例２ クリプトコッカス・ラウレンティ（Ｃ．　ｌａｕｒｅｎ
ｔｉｉ）ＤＳＭ２７６２株を実施例１の記載に従い栄養
溶液５００ｍｌ中で生育させそして３日後に、同じ培地
９リットルを有するがしかしＤ−α−ＡＡＡの代りにＤ
−ロイシンを含有する１２リットルの発酵器中に移しそ
して２８℃、４００ｒｐｍおよび通気率毎時４００リッ
トルで保温培養する。
【００２８】４日後に細胞１ｇ当りＬＡＯ活性３．５Ｕ
が測定された。
【００２９】実施例３ χ−カラゲエニン（Ｍａｒｉｎｅ　Ｃｏｌｌｏｉｄｓ社
製、　Ｒｏｃｋｌａｎｄ，　Ｍａｉｎｅ，　ＵＳＡ）の
６％溶液を７５℃で溶解させ、４０℃に冷却しそして生
理食塩溶液中のクリプトコッカス細胞の４％細胞懸濁液
と１：１の割合で混合する。この懸濁液をカニューレか
ら沈殿床（ＣａＣｌ２　１０ｍＭ、ＫＣｌ　３００ｍＭ
）中に注射するとビードが形成される。１時間撹拌後０
．３Ｍ　ＫＣｌで３回洗う。カラゲエニンビードを０．
０２％のナトリウムアジドを含有する０．１３Ｍ燐酸カ
リウム緩衝液（ｐＨ７．５）中４℃で保存する。ビード
の活性は触媒の湿った塊１ｇ当り約８０ｍＵであった。
【００３０】実施例４ ０．１Ｍ燐酸カリウム緩衝液（ｐＨ８．０）中に溶解し
た１０ｍＭのＬ−フェニルアラニン１０ｍｌを実施例３
記載の操作により固定されたクリプトコッカス・ラウレ
ンティＤＳＭ２７６２細胞４ｇと３７℃で通気しながら
反応させる。工業上のカタラーゼ（Ｂｏｅｈｒｉｎｇｅ
ｒ社製、　Ｍａｎｎｈｅｉｍ）１０μｌを添加すると生
成した過酸化水素が分解されそして生成物の品質が損な
われるのを阻止する。基質の消失および生成物の形成は
薄層クロマトグラフィーにより追跡されうる。生成物の
検出は薄層クロマトグラフィーに２，４−ジニトロフェ
ニルヒドラジンを噴霧することにより遂行される。同様
に、アンモニウムイオンの形成はニトロプルシッド法に
より追跡されうる。
【００３１】５時間後に出発物質は定量的に反応した。
【００３２】以下の表２および表３に示される結果は実
施例４により得られたものである。基質濃度は別に記載
がなければ４ｍＭである。
【００３３】
【表２】
【００３４】
【表３】

Claims (1)

    【特許請求の範囲】
  1. 【請求項１】　　クリプトコッカス・ラウレンティＤＳ
    Ｍ２７６２。
JP3230695A 1983-09-16 1991-09-11 クリプトコッカス・ラウレンティｄｓｍ２７６２ Expired - Lifetime JPH0646939B2 (ja)

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DE19833333453 DE3333453A1 (de) 1983-09-16 1983-09-16 L-aminosaeure-oxidase aus hefen der gattung cryptococcus, ihre herstellung und verwendung
DE33334536 1983-09-16

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AU (1) AU3306984A (ja)
BR (1) BR8404594A (ja)
CA (1) CA1232560A (ja)
DD (1) DD222629A5 (ja)
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DK (1) DK440984A (ja)
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Families Citing this family (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE3447023A1 (de) * 1984-12-22 1986-06-26 Hoechst Ag, 6230 Frankfurt Neue d-aminosaeure-transaminase und ihre verwendung
US5422255A (en) * 1987-02-13 1995-06-06 Toray Industries, Inc. Method for producing D-alanine
FR2614038B1 (fr) * 1987-04-17 1989-08-04 Centre Nat Rech Scient Procede electroenzymatique de production de composes de purete enantiomerique controlee
FR2918876B1 (fr) * 2007-07-16 2012-10-05 Oreal Utilisation de lumiere verte pour activer la l-amino acide oxydase

Family Cites Families (7)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
JPS5617073B2 (ja) * 1971-10-28 1981-04-20
JPS5247038B2 (ja) * 1973-03-24 1977-11-29
JPS5247036B2 (ja) * 1973-04-25 1977-11-29
US4070348A (en) * 1973-07-25 1978-01-24 Rohm Gmbh Water-swellable, bead copolymer
GB2015532B (en) * 1978-02-27 1982-06-16 Yamasa Shoyu Kk -lysine -oxidase
JPS56154990A (en) * 1980-04-30 1981-11-30 Toyo Jozo Co Ltd Preparation of l-aminoacid oxidase
JPS58149677A (ja) * 1982-03-02 1983-09-06 Toyo Jozo Co Ltd Ｌ−グルタミン酸オキシダ−ゼ（ｈ↓２ｏ↓２・ジエネレイテイング）およびその製造法、ならびに分析方法

Also Published As

Publication number Publication date
CA1232560A (en) 1988-02-09
ZA847260B (en) 1985-05-29
ES8506083A1 (es) 1985-06-16
EP0138040A3 (en) 1987-08-05
DE3333453A1 (de) 1985-04-11
JPS6087786A (ja) 1985-05-17
EP0138040A2 (de) 1985-04-24
FI843592L (fi) 1985-03-17
PT79204B (de) 1986-09-10
DE3483509D1 (de) 1990-12-06
FI843592A7 (fi) 1985-03-17
DD222629A5 (de) 1985-05-22
PT79204A (de) 1984-10-01
EP0138040B1 (de) 1990-10-31
JPH0646939B2 (ja) 1994-06-22
ES535920A0 (es) 1985-06-16
DK440984D0 (da) 1984-09-14
GR80367B (en) 1985-01-15
AU3306984A (en) 1985-03-21
ES8602113A1 (es) 1985-11-16
ATE57957T1 (de) 1990-11-15
HUT36176A (en) 1985-08-28
JPH0561909B2 (ja) 1993-09-07
NO843661L (no) 1985-03-18
IL72944A0 (en) 1984-12-31
FI843592A0 (fi) 1984-09-13
ES539085A0 (es) 1985-11-16
US4783404A (en) 1988-11-08
DK440984A (da) 1985-03-17
BR8404594A (pt) 1985-08-06

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