JPH04330100A - κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 - Google Patents
κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法Info
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- JPH04330100A JPH04330100A JP3019112A JP1911291A JPH04330100A JP H04330100 A JPH04330100 A JP H04330100A JP 3019112 A JP3019112 A JP 3019112A JP 1911291 A JP1911291 A JP 1911291A JP H04330100 A JPH04330100 A JP H04330100A
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- Y02A—TECHNOLOGIES FOR ADAPTATION TO CLIMATE CHANGE
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、種々の生理活性をもつ
κ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に製造する方
法に関する。
κ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に製造する方
法に関する。
【０００２】
【従来の技術】κ−カゼイングリコマクロペプチドは、
牛乳のκ−カゼインにレンネット又はペプシンを作用さ
せた時に生成するシアル酸結合ペプチドであって、チー
ズホエー中に含まれることが、従来から知られている。 従来、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法とし
ては、実験室的には、牛乳から単離したκ−カゼインを
脱イオン水に溶解したものにペプシンを作用させた後、
トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カゼイン画分を沈澱
させ、次いで得られた上清を脱イオン水に対して透析し
て脱塩した後、凍結乾燥することにより調製する方法（
セオ等「ジャーナル オブ フード サイエンス
」（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＦｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃｅ）
５３， ８０ （１９８８））、あるいは、上記κ−
カゼインを脱イオン水に溶解し、該溶液のｐＨを６．７
に調整した後、レンネットを作用させ、次いで更に、
ｐＨを４．６ に調整してパラ−κ−カゼインを沈澱さ
せて除去し、得られた上清を透析に付して脱塩した後、
凍結乾燥して調製する方法（アカデミックプレス社発行
「ミルクプロテイン」（Ｍｉｌｋ Ｐｒｏｔｅｉｎ）
ｐｐ２００） 等が行われていた。
牛乳のκ−カゼインにレンネット又はペプシンを作用さ
せた時に生成するシアル酸結合ペプチドであって、チー
ズホエー中に含まれることが、従来から知られている。 従来、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法とし
ては、実験室的には、牛乳から単離したκ−カゼインを
脱イオン水に溶解したものにペプシンを作用させた後、
トリクロル酢酸を加えてパラ−κ−カゼイン画分を沈澱
させ、次いで得られた上清を脱イオン水に対して透析し
て脱塩した後、凍結乾燥することにより調製する方法（
セオ等「ジャーナル オブ フード サイエンス
」（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆＦｏｏｄ Ｓｃｉｅｎｃｅ）
５３， ８０ （１９８８））、あるいは、上記κ−
カゼインを脱イオン水に溶解し、該溶液のｐＨを６．７
に調整した後、レンネットを作用させ、次いで更に、
ｐＨを４．６ に調整してパラ−κ−カゼインを沈澱さ
せて除去し、得られた上清を透析に付して脱塩した後、
凍結乾燥して調製する方法（アカデミックプレス社発行
「ミルクプロテイン」（Ｍｉｌｋ Ｐｒｏｔｅｉｎ）
ｐｐ２００） 等が行われていた。
【０００３】しかし、これらの方法は、実験室的のもの
であるから、当然大量生産には適さない。一方、κ−カ
ゼイングリコマクロペプチドの産業上の利用性が従来知
られていなかったため、その大量生産のための方法につ
いても検討されていなかった。ところが、最近になって
κ−カゼイングリコマクロペプチドが犬の食欲を低下さ
せる作用を有すること（スタン等「ブルティン オブ
エクスペリメンタルバイオロジー アンド メ
ディシン」（Ｂｕｌｌｕｔｉｎ ｏｆ Ｅｘｐｅｒｉｍ
ｅｎｔａｌ Ｂｉｏｌｏｇｙ ａｎｄＭｅｄｉｃｉｎｅ
） ９６， ８８９（１９８３））が報告されたことか
ら、肥満防止用食品素材として利用され得ることが判っ
た。
であるから、当然大量生産には適さない。一方、κ−カ
ゼイングリコマクロペプチドの産業上の利用性が従来知
られていなかったため、その大量生産のための方法につ
いても検討されていなかった。ところが、最近になって
κ−カゼイングリコマクロペプチドが犬の食欲を低下さ
せる作用を有すること（スタン等「ブルティン オブ
エクスペリメンタルバイオロジー アンド メ
ディシン」（Ｂｕｌｌｕｔｉｎ ｏｆ Ｅｘｐｅｒｉｍ
ｅｎｔａｌ Ｂｉｏｌｏｇｙ ａｎｄＭｅｄｉｃｉｎｅ
） ９６， ８８９（１９８３））が報告されたことか
ら、肥満防止用食品素材として利用され得ることが判っ
た。
【０００４】更に、その後、κ−カゼイングリコマクロ
ペプチドには、大腸菌の腸管細胞への付着を阻止したり
、インフルエンザウィルスの感染を防御する効果（特開
昭６３−２８４１３３号） や抗歯垢効果（特開昭６３
−２３３９１１号）のあることが判明したことから、そ
の工業的規模での生産が強く望まれるようになった。
ペプチドには、大腸菌の腸管細胞への付着を阻止したり
、インフルエンザウィルスの感染を防御する効果（特開
昭６３−２８４１３３号） や抗歯垢効果（特開昭６３
−２３３９１１号）のあることが判明したことから、そ
の工業的規模での生産が強く望まれるようになった。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】かかる状況にあって、
レンネットカゼインカードのホエーからκ−カゼイング
リコマクロペプチドを調製する方法が開発された（特開
昭６３−２８４１９９号）。この方法は、従来用いてき
たトリクロル酢酸を使わなくても良いことから食品素材
として充分利用可能であり、また、大量生産も可能であ
る。しかし、レンネットカゼインカードホエーを得る際
に副生してくるレンネットカゼインカードの上手な利用
法を開発しない限り、カードの処理にコストがかかり、
ひいては、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造コ
ストを引き上げることになり、実際的ではない。
レンネットカゼインカードのホエーからκ−カゼイング
リコマクロペプチドを調製する方法が開発された（特開
昭６３−２８４１９９号）。この方法は、従来用いてき
たトリクロル酢酸を使わなくても良いことから食品素材
として充分利用可能であり、また、大量生産も可能であ
る。しかし、レンネットカゼインカードホエーを得る際
に副生してくるレンネットカゼインカードの上手な利用
法を開発しない限り、カードの処理にコストがかかり、
ひいては、κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造コ
ストを引き上げることになり、実際的ではない。
【０００６】ところで、本発明者らは、κ−カゼイング
リコマクロペプチドの分子量がｐＨ４を境にしてシャー
プに変化する性質を見出し、この性質を利用して簡便で
、安価にκ−カゼイングリコマクロペプチドを製造する
方法を見出した（特開平２−２７６５４２号）。この発
明は、κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳
質原料物質、例えばチーズホエー、ホエー蛋白質濃縮物
、除蛋白質チーズホエー等を、まずｐＨ４未満に調整し
た後、分画分子量１０，０００〜５０，０００の膜を用
い、限外濾過処理をして透過液を得、好ましくは再度、
この透過液をｐＨ４以上に調整した後、分画分子量５０
，０００以下の膜を用いて脱塩し濃縮することを特徴と
するκ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法である
。
リコマクロペプチドの分子量がｐＨ４を境にしてシャー
プに変化する性質を見出し、この性質を利用して簡便で
、安価にκ−カゼイングリコマクロペプチドを製造する
方法を見出した（特開平２−２７６５４２号）。この発
明は、κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳
質原料物質、例えばチーズホエー、ホエー蛋白質濃縮物
、除蛋白質チーズホエー等を、まずｐＨ４未満に調整し
た後、分画分子量１０，０００〜５０，０００の膜を用
い、限外濾過処理をして透過液を得、好ましくは再度、
この透過液をｐＨ４以上に調整した後、分画分子量５０
，０００以下の膜を用いて脱塩し濃縮することを特徴と
するκ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法である
。
【０００７】この発明によればチーズホエー、ホエー蛋
白質濃縮物、除蛋白質チーズホエー等のｐＨを制御する
だけでκ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に、大
量にかつ安価に製造し得る。しかもその純度も高い。更
にホエー蛋白質濃縮物を通常製造している工場において
は新たに設備投資をしなくても、既存の限外濾過装置や
逆浸透濾過装置を用いてκ−カゼイングリコマクロペプ
チドを製造することが可能であり、κ−カゼイングリコ
マクロペプチド以外の蛋白質画分はホエー蛋白質濃縮物
として利用することが可能である。
白質濃縮物、除蛋白質チーズホエー等のｐＨを制御する
だけでκ−カゼイングリコマクロペプチドを簡便に、大
量にかつ安価に製造し得る。しかもその純度も高い。更
にホエー蛋白質濃縮物を通常製造している工場において
は新たに設備投資をしなくても、既存の限外濾過装置や
逆浸透濾過装置を用いてκ−カゼイングリコマクロペプ
チドを製造することが可能であり、κ−カゼイングリコ
マクロペプチド以外の蛋白質画分はホエー蛋白質濃縮物
として利用することが可能である。
【０００８】しかし、この方法ではκ−カゼイングリコ
マクロペプチドの製造コストを引き下げるため、実際に
は製造時に副生するホエー蛋白質を中和してから脱塩、
乾燥し、ホエー蛋白質濃縮物とせねばならなかった。 又、ホエーを限外濾過にて濃縮し、κ−カゼイングリコ
マクロペプチドを回収する際、タンパク質のファウリン
グにより透過流束が低下するため、運転に長時間を要す
る等の問題も残されていた。
マクロペプチドの製造コストを引き下げるため、実際に
は製造時に副生するホエー蛋白質を中和してから脱塩、
乾燥し、ホエー蛋白質濃縮物とせねばならなかった。 又、ホエーを限外濾過にて濃縮し、κ−カゼイングリコ
マクロペプチドを回収する際、タンパク質のファウリン
グにより透過流束が低下するため、運転に長時間を要す
る等の問題も残されていた。
【０００９】また、このほかに、κ−カゼイングリコマ
クロペプチドを大量生産する技術として特願平２−９５
６８６号の方法も知られている。この方法は、ホエー蛋
白含有溶液を加熱した後、凍結し、さらに、この凍結物
を解凍した時に得られる上清液を濃縮、脱塩することに
よってκ−カゼイングリコマクロペプチドを得る方法で
、コスト、作業時間の点で優れているが、純度の高いも
のが得られないという欠点があった。
クロペプチドを大量生産する技術として特願平２−９５
６８６号の方法も知られている。この方法は、ホエー蛋
白含有溶液を加熱した後、凍結し、さらに、この凍結物
を解凍した時に得られる上清液を濃縮、脱塩することに
よってκ−カゼイングリコマクロペプチドを得る方法で
、コスト、作業時間の点で優れているが、純度の高いも
のが得られないという欠点があった。
【００１０】さらに、本発明者らはκ−カゼイングリコ
マクロペプチドが他の乳蛋白質と異なり、極端に負に帯
電していることを利用し、陽イオン交換体を用いてκ−
カゼイングリコマクロペプチドを他の夾雑する蛋白質と
分離する方法を見出した（特願平２−３２５１６６号）
。この方法は、チーズホエーを原料とし、陽イオン交換
樹脂を用いてホエー蛋白単離物（ＷＰＩ）を製造する際
に副生する物質をκ−カゼイングリコマクロペプチドの
原料として利用できるため、コスト的に有利である。ま
た、得られたκ−カゼイングリコマクロペプチド含有溶
液を限外濾過処理によって濃縮脱塩する際に蛋白質によ
るファウリングが起こり難く、大きな透過液流束が得ら
れるため、従来法よりも作業時間が短縮できるという利
点があった。
マクロペプチドが他の乳蛋白質と異なり、極端に負に帯
電していることを利用し、陽イオン交換体を用いてκ−
カゼイングリコマクロペプチドを他の夾雑する蛋白質と
分離する方法を見出した（特願平２−３２５１６６号）
。この方法は、チーズホエーを原料とし、陽イオン交換
樹脂を用いてホエー蛋白単離物（ＷＰＩ）を製造する際
に副生する物質をκ−カゼイングリコマクロペプチドの
原料として利用できるため、コスト的に有利である。ま
た、得られたκ−カゼイングリコマクロペプチド含有溶
液を限外濾過処理によって濃縮脱塩する際に蛋白質によ
るファウリングが起こり難く、大きな透過液流束が得ら
れるため、従来法よりも作業時間が短縮できるという利
点があった。
【００１１】さらに、本発明者らはκ−カゼイングリコ
マクロペプチドの電気的性質について鋭意検討を行った
結果、κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳
質原料物質のｐＨを４以下にすることで、κ−カゼイン
グリコマクロペプチドが陰イオン交換体に特異的に結合
し、これによって他の夾雑する蛋白質との分離が可能で
あることを見出した。
マクロペプチドの電気的性質について鋭意検討を行った
結果、κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳
質原料物質のｐＨを４以下にすることで、κ−カゼイン
グリコマクロペプチドが陰イオン交換体に特異的に結合
し、これによって他の夾雑する蛋白質との分離が可能で
あることを見出した。
【００１２】κ−カゼイングリコマクロペプチドはその
分子中に多くのカルボキシル基を持つが、これらはアス
パラギン酸やグルタミン酸側鎖のカルボキシル基とシア
ル酸のカルボキシル基に大別される。そして、アスパラ
ギン酸やグルタミン酸の側鎖カルボキシル基のｐＫａ
は３〜５であり、シアル酸のｐＫａは２．７ である。 ｐＨが４以下の場合、κ−カゼイングリコマクロペプチ
ドを陰イオン交換体に吸着させることによって他の夾雑
する蛋白質と分離することが可能であるのは、κ−カゼ
イングリコマクロペプチドの分子中にシアル酸を含有す
るためである。一般的に乳質原料物質からκ−カゼイン
グリコマクロペプチドを製造する際に夾雑する蛋白質に
はシアル酸は存在していない。
分子中に多くのカルボキシル基を持つが、これらはアス
パラギン酸やグルタミン酸側鎖のカルボキシル基とシア
ル酸のカルボキシル基に大別される。そして、アスパラ
ギン酸やグルタミン酸の側鎖カルボキシル基のｐＫａ
は３〜５であり、シアル酸のｐＫａは２．７ である。 ｐＨが４以下の場合、κ−カゼイングリコマクロペプチ
ドを陰イオン交換体に吸着させることによって他の夾雑
する蛋白質と分離することが可能であるのは、κ−カゼ
イングリコマクロペプチドの分子中にシアル酸を含有す
るためである。一般的に乳質原料物質からκ−カゼイン
グリコマクロペプチドを製造する際に夾雑する蛋白質に
はシアル酸は存在していない。
【００１３】
【課題を解決するための手段】本発明は、ｐＨ４以下の
κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳質原料
物質を陰イオン交換体と接触させ、陰イオン交換体に吸
着した画分を溶出して集め、この溶出液を濃縮脱塩する
ことを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプチドの
製造法である。
κ−カゼイングリコマクロペプチドを含有する乳質原料
物質を陰イオン交換体と接触させ、陰イオン交換体に吸
着した画分を溶出して集め、この溶出液を濃縮脱塩する
ことを特徴とするκ−カゼイングリコマクロペプチドの
製造法である。
【００１４】イオン交換体としては、強塩基性陰イオン
交換樹脂を用いることが好ましい。また好ましくは、濃
縮脱塩に際し、溶出液のｐＨを４未満に調整した後、分
画分子量１０，０００〜５０，０００の膜を用い、限外
濾過処理を行い透過液を得て、この透過液に分画分子量
５０，０００以下の膜を用いる。さらに好ましくは、限
外濾過処理により得られた透過液を再度ｐＨ４以上に調
整する。また、透過液に分画分子量１０，０００以下の
膜を用いることが好ましい。
交換樹脂を用いることが好ましい。また好ましくは、濃
縮脱塩に際し、溶出液のｐＨを４未満に調整した後、分
画分子量１０，０００〜５０，０００の膜を用い、限外
濾過処理を行い透過液を得て、この透過液に分画分子量
５０，０００以下の膜を用いる。さらに好ましくは、限
外濾過処理により得られた透過液を再度ｐＨ４以上に調
整する。また、透過液に分画分子量１０，０００以下の
膜を用いることが好ましい。
【００１５】イオン交換体に吸着した画分からκ−カゼ
イングリコマクロペプチドを得る際に、そのまま濃縮、
脱塩、乾燥しても良いが、さらに高純度のものを得よう
という場合においては、特開平２−２７６５４２号に示
す方法を用いることができる。すなわち一旦、この画分
のｐＨを４以下に調整し、分画分子量１０，０００〜５
０，０００の限外濾過膜にて処理を行い、得られた透過
液を再びｐＨ４以上として濃縮、脱塩、乾燥を行い、κ
−カゼイングリコマクロペプチドを得る。
イングリコマクロペプチドを得る際に、そのまま濃縮、
脱塩、乾燥しても良いが、さらに高純度のものを得よう
という場合においては、特開平２−２７６５４２号に示
す方法を用いることができる。すなわち一旦、この画分
のｐＨを４以下に調整し、分画分子量１０，０００〜５
０，０００の限外濾過膜にて処理を行い、得られた透過
液を再びｐＨ４以上として濃縮、脱塩、乾燥を行い、κ
−カゼイングリコマクロペプチドを得る。
【００１６】本発明による方法を用いれば、限外濾過処
理時、ホエー蛋白質のファウリングが起こりにくく、大
きな透過液流束が得られるため、短い作業時間でしかも
高純度のκ−カゼイングリコマクロペプチドを得ること
ができる。以下に、本発明によるκ−カゼイングリコマ
クロペプチドの調製法の詳細を記載し、説明する。
理時、ホエー蛋白質のファウリングが起こりにくく、大
きな透過液流束が得られるため、短い作業時間でしかも
高純度のκ−カゼイングリコマクロペプチドを得ること
ができる。以下に、本発明によるκ−カゼイングリコマ
クロペプチドの調製法の詳細を記載し、説明する。
【００１７】イオン交換体にホエータンパク質を吸着さ
せる技術については、すでに公知であり、例えば、ウイ
ト（Ｊ． Ｎ． ｄｅ Ｗｉｔ） らの方法 （Ｎｅｔ
ｈ． Ｍｉｌｋ Ｄａｉｒｙ Ｊ．，４０， ４１〜５
６（１９８６）） 、エイヤース（Ｊ． Ｓ． Ａｙｅ
ｒｓ） らの方法（Ｎｅｗ Ｚｅａｌａｎｄ Ｊ． Ｄ
ａｉｒｙ Ｓｃｉ．ａｎｄ Ｔｅｃｈ．， ２１， ２
１〜３５（１９８６）） 、特開昭５２−１５１２００
号、特開平２−１０４２４６号などが例示される。
せる技術については、すでに公知であり、例えば、ウイ
ト（Ｊ． Ｎ． ｄｅ Ｗｉｔ） らの方法 （Ｎｅｔ
ｈ． Ｍｉｌｋ Ｄａｉｒｙ Ｊ．，４０， ４１〜５
６（１９８６）） 、エイヤース（Ｊ． Ｓ． Ａｙｅ
ｒｓ） らの方法（Ｎｅｗ Ｚｅａｌａｎｄ Ｊ． Ｄ
ａｉｒｙ Ｓｃｉ．ａｎｄ Ｔｅｃｈ．， ２１， ２
１〜３５（１９８６）） 、特開昭５２−１５１２００
号、特開平２−１０４２４６号などが例示される。
【００１８】使用する原料としては、κ−カゼイングリ
コマクロペプチドを含有する乳質原料物質であれば何で
も良く、例えばチーズホエー、レンネットカゼインホエ
ー、これらのホエーを限外濾過して製造したホエー蛋白
質濃縮物、又は、加熱等の方法でホエー蛋白質を沈澱除
去したホエー及び／又はレンネットカゼインホエーや乳
糖母液を用いることができる。
コマクロペプチドを含有する乳質原料物質であれば何で
も良く、例えばチーズホエー、レンネットカゼインホエ
ー、これらのホエーを限外濾過して製造したホエー蛋白
質濃縮物、又は、加熱等の方法でホエー蛋白質を沈澱除
去したホエー及び／又はレンネットカゼインホエーや乳
糖母液を用いることができる。
【００１９】ホエー蛋白質濃縮物を用いる場合は、水で
還元したものを出発原料とするが、この時の濃度につい
ては特に限定するものではない。チーズホエーはどんな
ものでもよく、またレンネットカゼインホエーを含むこ
れらのホエーには、カゼインのカードや脂肪が少量残存
していることが多いので、遠心分離、クリームセパレー
ター、あるいはクラリファイヤー等でこれらを除去して
おく。加熱して蛋白を除いたチーズホエー中には乳糖が
主成分となっており乳糖が沈澱してくることがある。こ
の場合には沈澱した乳糖を遠心分離、クラリファイヤー
或いはデカンター等で除去しておくとよい。
還元したものを出発原料とするが、この時の濃度につい
ては特に限定するものではない。チーズホエーはどんな
ものでもよく、またレンネットカゼインホエーを含むこ
れらのホエーには、カゼインのカードや脂肪が少量残存
していることが多いので、遠心分離、クリームセパレー
ター、あるいはクラリファイヤー等でこれらを除去して
おく。加熱して蛋白を除いたチーズホエー中には乳糖が
主成分となっており乳糖が沈澱してくることがある。こ
の場合には沈澱した乳糖を遠心分離、クラリファイヤー
或いはデカンター等で除去しておくとよい。
【００２０】これら原料について、ｐＨを４以下に調整
する。この時、ｐＨ調整に用いる物質は何でも良いが、
塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等が例示される。ま
た、イオン交換体はジエチルアミノエチル基を交換基と
するもの、４級アミンを交換基とするものなどが例示さ
れる。原料中のホエー蛋白質をイオン交換体に吸着させ
る方法については前述の公知の方法に従って行い、その
後、イオン交換体に吸着した画分と非吸着の画分に分け
る。
する。この時、ｐＨ調整に用いる物質は何でも良いが、
塩酸、硫酸、酢酸、乳酸、クエン酸等が例示される。ま
た、イオン交換体はジエチルアミノエチル基を交換基と
するもの、４級アミンを交換基とするものなどが例示さ
れる。原料中のホエー蛋白質をイオン交換体に吸着させ
る方法については前述の公知の方法に従って行い、その
後、イオン交換体に吸着した画分と非吸着の画分に分け
る。
【００２１】また樹脂と原料を接触させる際、効率を上
げ、かつ大量に処理するために特開平２−１３８２９５
号に開示された回転型カラムを用いることが、さらに望
ましい。こうして得られた吸着画分の溶出液を、そのま
ま濃縮脱塩しても良いが、κ−カゼイングリコマクロペ
プチドはｐＨ４を境として、それ以下では、モノマー（
分子量９，０００）、それを超えるとポリマー（分子量
４０，０００〜５０，０００）として存在するので、限
外濾過にて濃縮脱塩を行う時、溶液のｐＨが４以下の場
合は、分画分子量１０，０００以下の膜を用いなければ
ならない。
げ、かつ大量に処理するために特開平２−１３８２９５
号に開示された回転型カラムを用いることが、さらに望
ましい。こうして得られた吸着画分の溶出液を、そのま
ま濃縮脱塩しても良いが、κ−カゼイングリコマクロペ
プチドはｐＨ４を境として、それ以下では、モノマー（
分子量９，０００）、それを超えるとポリマー（分子量
４０，０００〜５０，０００）として存在するので、限
外濾過にて濃縮脱塩を行う時、溶液のｐＨが４以下の場
合は、分画分子量１０，０００以下の膜を用いなければ
ならない。
【００２２】また、さらに高純度のκ−カゼイングリコ
マクロペプチドを得ようとする場合は、この吸着画分の
溶出液のｐＨを４未満、好ましくは３±０．５ に調整
する。 ｐＨが４以上になるとκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドは互いに会合するため、分子量が高くなり膜を通過し
にくくなる。ｐＨの下限は特に制限はないが、ｐＨ２．
５ 以下になるとκ−カゼイングリコマクロペプチドに
結合しているシアル酸が不安定となり、生理効果が減少
することがある。但し、脱シアル酸κ−カゼイングリコ
マクロペプチドを得ようとする場合には、ｐＨ２．５
以下であっても構わない。ｐＨの調整は、塩酸、硫酸、
酢酸、乳酸、クエン酸等を例示し得る。
マクロペプチドを得ようとする場合は、この吸着画分の
溶出液のｐＨを４未満、好ましくは３±０．５ に調整
する。 ｐＨが４以上になるとκ−カゼイングリコマクロペプチ
ドは互いに会合するため、分子量が高くなり膜を通過し
にくくなる。ｐＨの下限は特に制限はないが、ｐＨ２．
５ 以下になるとκ−カゼイングリコマクロペプチドに
結合しているシアル酸が不安定となり、生理効果が減少
することがある。但し、脱シアル酸κ−カゼイングリコ
マクロペプチドを得ようとする場合には、ｐＨ２．５
以下であっても構わない。ｐＨの調整は、塩酸、硫酸、
酢酸、乳酸、クエン酸等を例示し得る。
【００２３】ｐＨを調整後、限外濾過を行うが、用いる
膜の分画分子量は１０，０００〜５０，０００である。 分画分子量１０，０００未満の膜を用いるとκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドが透過しにくくなり、５０，０
００を超える膜ではκ−カゼイングリコマクロペプチド
は透過するものの、共存するホエー蛋白質の一部も透過
し、κ−カゼイングリコマクロペプチドの純度が低くな
る。通常、ホエー蛋白質濃縮物の製造工程では分画分子
量２０，０００程度の膜を装着したモジュールで限外濾
過することが一般的であり、これと同じ膜を用いること
ができる。
膜の分画分子量は１０，０００〜５０，０００である。 分画分子量１０，０００未満の膜を用いるとκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドが透過しにくくなり、５０，０
００を超える膜ではκ−カゼイングリコマクロペプチド
は透過するものの、共存するホエー蛋白質の一部も透過
し、κ−カゼイングリコマクロペプチドの純度が低くな
る。通常、ホエー蛋白質濃縮物の製造工程では分画分子
量２０，０００程度の膜を装着したモジュールで限外濾
過することが一般的であり、これと同じ膜を用いること
ができる。
【００２４】限外濾過は、可能な限り濃縮し透過液を得
ることが歩留を向上させる上で好ましい。濃縮液に加水
し、再度限外濾過したり、これを繰り返すことは更に好
ましい。又、この際、透過流束を上げるために５０℃位
に加温しても良い。しかし、６０℃を超えるとホエー蛋
白質が沈澱、或いはゲル化してくるために６０℃以下で
行うことが望ましい。濃縮液はｐＨを中性に戻した後に
乾燥し、ホエー蛋白質濃縮物粉末とすることができる。
ることが歩留を向上させる上で好ましい。濃縮液に加水
し、再度限外濾過したり、これを繰り返すことは更に好
ましい。又、この際、透過流束を上げるために５０℃位
に加温しても良い。しかし、６０℃を超えるとホエー蛋
白質が沈澱、或いはゲル化してくるために６０℃以下で
行うことが望ましい。濃縮液はｐＨを中性に戻した後に
乾燥し、ホエー蛋白質濃縮物粉末とすることができる。
【００２５】このようにして得られた透過液にはκ−カ
ゼイングリコマクロペプチドの他に、乳糖やミネラルが
含まれ、又、κ−カゼイングリコマクロペプチドの濃度
も低いので脱塩、濃縮を行うが、これには２通りの方法
がある。まず第１の方法は、透過液のｐＨを４以上に戻
した後に分画分子量５０，０００以下の膜で限外濾過、
ダイアフィルトレーション、又は逆浸透濾過を行う。ｐ
Ｈの調整はアルカリ剤なら何でも良く、例えば水酸化ナ
トリウム、重炭酸ナトリウム、アンモニア水等を用いる
ことができる。κ−カゼイングリコマクロペプチドはｐ
Ｈ４を境として、それ以下ではモノマー（分子量９，０
００）、それを超えるとポリマー（分子量４５，０００
）になることから目的に応じてｐＨ５以上とすることが
好ましい。又、用いる膜は分画分子量５０，０００以下
なら何でも良いが、５０，０００を超える膜ではκ−カ
ゼイングリコマクロペプチドが透過してしまう。一般の
ホエー蛋白質濃縮物製造工程中で用いられている分画分
子量２０，０００程度の膜を用いるのが最も簡便である
。
ゼイングリコマクロペプチドの他に、乳糖やミネラルが
含まれ、又、κ−カゼイングリコマクロペプチドの濃度
も低いので脱塩、濃縮を行うが、これには２通りの方法
がある。まず第１の方法は、透過液のｐＨを４以上に戻
した後に分画分子量５０，０００以下の膜で限外濾過、
ダイアフィルトレーション、又は逆浸透濾過を行う。ｐ
Ｈの調整はアルカリ剤なら何でも良く、例えば水酸化ナ
トリウム、重炭酸ナトリウム、アンモニア水等を用いる
ことができる。κ−カゼイングリコマクロペプチドはｐ
Ｈ４を境として、それ以下ではモノマー（分子量９，０
００）、それを超えるとポリマー（分子量４５，０００
）になることから目的に応じてｐＨ５以上とすることが
好ましい。又、用いる膜は分画分子量５０，０００以下
なら何でも良いが、５０，０００を超える膜ではκ−カ
ゼイングリコマクロペプチドが透過してしまう。一般の
ホエー蛋白質濃縮物製造工程中で用いられている分画分
子量２０，０００程度の膜を用いるのが最も簡便である
。
【００２６】透過液のｐＨを４以上に戻さなかった場合
にはκ−カゼイングリコマクロペプチドはモノマーで存
在するので第２の方法を用いる。すなわち、分子量分画
１０，０００以下の膜、好ましくは８，０００ 以下の
膜で限外濾過、ダイアフィルトレーション、或いは逆浸
透濾過を行い濃縮液を得る。いずれの方法においても、
電気透析やイオン交換樹脂による脱塩工程を組み合わせ
ることには全く問題がない。
にはκ−カゼイングリコマクロペプチドはモノマーで存
在するので第２の方法を用いる。すなわち、分子量分画
１０，０００以下の膜、好ましくは８，０００ 以下の
膜で限外濾過、ダイアフィルトレーション、或いは逆浸
透濾過を行い濃縮液を得る。いずれの方法においても、
電気透析やイオン交換樹脂による脱塩工程を組み合わせ
ることには全く問題がない。
【００２７】こうして得られた濃縮液には本質的にκ−
カゼイングリコマクロペプチドしか含まれていないので
、噴霧乾燥又は凍結乾燥等の手段によって乾燥する。 尚、κ−カゼイングリコマクロペプチドは熱に対して安
定なために乾燥工程の前に殺菌工程を入れることは更に
望ましい。
カゼイングリコマクロペプチドしか含まれていないので
、噴霧乾燥又は凍結乾燥等の手段によって乾燥する。 尚、κ−カゼイングリコマクロペプチドは熱に対して安
定なために乾燥工程の前に殺菌工程を入れることは更に
望ましい。
【００２８】
【発明の効果】このように、本発明によればκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドを陰イオン交換体に吸着させる
ことにより、夾雑する他の蛋白質と分離してκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドを簡便に製造することができる
。また、本発明をチーズホエーの脱塩工程に組み込むこ
とにより、チーズホエーの脱塩に用いたイオン交換体の
洗浄液からκ−カゼイングリコマクロペプチドを回収す
ることができ、コストの面でも利点は大きい。
ングリコマクロペプチドを陰イオン交換体に吸着させる
ことにより、夾雑する他の蛋白質と分離してκ−カゼイ
ングリコマクロペプチドを簡便に製造することができる
。また、本発明をチーズホエーの脱塩工程に組み込むこ
とにより、チーズホエーの脱塩に用いたイオン交換体の
洗浄液からκ−カゼイングリコマクロペプチドを回収す
ることができ、コストの面でも利点は大きい。
【００２９】更に、主要なホエー蛋白質を除いてあるた
め、限外濾過処理時、従来法より蛋白質のファウリング
による透過流束の減少も起こりにくく、作業時間も短縮
される。また、トリクロル酢酸等の添加物を一切使用し
ていないので食品素材や医薬品素材としてκ−カゼイン
グリコマクロペプチドを応用することが可能であり、産
業界にとって極めて有益である。
め、限外濾過処理時、従来法より蛋白質のファウリング
による透過流束の減少も起こりにくく、作業時間も短縮
される。また、トリクロル酢酸等の添加物を一切使用し
ていないので食品素材や医薬品素材としてκ−カゼイン
グリコマクロペプチドを応用することが可能であり、産
業界にとって極めて有益である。
【００３０】
【実施例】以下、実施例に基づき本発明を具体的に説明
する。 実施例１ チェダーチーズホエー１０ｋｇを塩酸にてｐＨ３．０
に調整した。ＤＥＡＥ−セファデックスＡ−５０（ファ
ルマシア社製、商品名）２５ｇを４０℃の水にて膨潤さ
せ、これを充填した充填槽型カラムに毎時０．５リット
ルの流束で上記ホエーを通液した。そして水でカラムを
洗浄した後、１Ｍの塩化ナトリウム１０リットルを通液
し、その溶出液を回収し、更に、２リットルの水でカラ
ムを洗浄して溶出液及び洗液を合わせて１１．５リット
ル回収した。この溶液を５０℃で分画分子量２０，００
０の限外濾過膜（ＤＤＳ社製、商品名ＧＲ６１ｐｐ）に
て限外濾過処理を行い、その濃縮液をダイヤフィルトレ
ーションにて脱塩し、更に、凍結乾燥してκ−カゼイン
グリコマクロペプチド粉末１８０ｍｇ を得た。ウレア
ーＳＤＳ電気泳動で分析したところ純度５１％であった
。
する。 実施例１ チェダーチーズホエー１０ｋｇを塩酸にてｐＨ３．０
に調整した。ＤＥＡＥ−セファデックスＡ−５０（ファ
ルマシア社製、商品名）２５ｇを４０℃の水にて膨潤さ
せ、これを充填した充填槽型カラムに毎時０．５リット
ルの流束で上記ホエーを通液した。そして水でカラムを
洗浄した後、１Ｍの塩化ナトリウム１０リットルを通液
し、その溶出液を回収し、更に、２リットルの水でカラ
ムを洗浄して溶出液及び洗液を合わせて１１．５リット
ル回収した。この溶液を５０℃で分画分子量２０，００
０の限外濾過膜（ＤＤＳ社製、商品名ＧＲ６１ｐｐ）に
て限外濾過処理を行い、その濃縮液をダイヤフィルトレ
ーションにて脱塩し、更に、凍結乾燥してκ−カゼイン
グリコマクロペプチド粉末１８０ｍｇ を得た。ウレア
ーＳＤＳ電気泳動で分析したところ純度５１％であった
。
【００３１】実施例２
実施例１と同様にしてゴーダチーズホエー１０ｋｇから
ＤＥＡＥ−セファデックスＡ−５０に吸着した画分１１
．４リットルを得た。これを塩酸でｐＨ３．５ とし、
分画分子量２０，０００の限外濾過膜を用いて５０℃に
て限外濾過処理し、透過液１１リットルを得た。この透
過液に２５％水酸化ナトリウムを加え、ｐＨ７．０ と
して分画分子量２０，０００の限外濾過膜で濃縮し、続
いてダイヤフィルトレーションにて脱塩し、更に、凍結
乾燥してκ−カゼイングリコマクロペプチド７７ｍｇを
得た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析したところ純度８
７％であった。
ＤＥＡＥ−セファデックスＡ−５０に吸着した画分１１
．４リットルを得た。これを塩酸でｐＨ３．５ とし、
分画分子量２０，０００の限外濾過膜を用いて５０℃に
て限外濾過処理し、透過液１１リットルを得た。この透
過液に２５％水酸化ナトリウムを加え、ｐＨ７．０ と
して分画分子量２０，０００の限外濾過膜で濃縮し、続
いてダイヤフィルトレーションにて脱塩し、更に、凍結
乾燥してκ−カゼイングリコマクロペプチド７７ｍｇを
得た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析したところ純度８
７％であった。
【００３２】実施例３
塩酸でｐＨ３．０ に調整したレンネットカゼインホエ
ー２００ リットルを５０℃の水で膨潤させたＱＭＡ（
ローヌ・プーラン社製）５リットルの充填の内容積１４
リットル回転型カラムに毎時１，０００ リットルの流
束で４時間通液した。 更に、水を通液して同様の流束で３分間洗浄を行い、非
吸着ホエー及び洗液を合計約２３０ｋｇ を得た。次い
で回転型カラムに流束毎時１，０００ リットルで５分
間、１Ｍの塩化ナトリウムを通液し、更に、水を通液し
て同様の流束で３分間洗浄することで吸着画分１３０
リットルを回収した。これを塩酸でｐＨ３．５ とした
後、分画分子量２０，０００の限外濾過処理を行って透
過液１１０ リットルを得た。このようにして得た透過
液に２５％水酸化ナトリウムを加え、ｐＨ７．０ とし
、分画分子量２０，０００の限外濾過膜を用いて濃縮し
、続いてダイヤフィルトレーションにて脱塩し、更に、
ロータリーエバポレーターで１３０ ミリリットル迄濃
縮し、パルビスミニスプレーＧＡ−３１（ヤマト社製）
を用い、入口温度１５０ ℃、出口温度８５℃にて噴霧
乾燥を行ってκ−カゼイングリコマクロペプチド粉末１
９ｇを得た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析した結果、
純度８１％であった。
ー２００ リットルを５０℃の水で膨潤させたＱＭＡ（
ローヌ・プーラン社製）５リットルの充填の内容積１４
リットル回転型カラムに毎時１，０００ リットルの流
束で４時間通液した。 更に、水を通液して同様の流束で３分間洗浄を行い、非
吸着ホエー及び洗液を合計約２３０ｋｇ を得た。次い
で回転型カラムに流束毎時１，０００ リットルで５分
間、１Ｍの塩化ナトリウムを通液し、更に、水を通液し
て同様の流束で３分間洗浄することで吸着画分１３０
リットルを回収した。これを塩酸でｐＨ３．５ とした
後、分画分子量２０，０００の限外濾過処理を行って透
過液１１０ リットルを得た。このようにして得た透過
液に２５％水酸化ナトリウムを加え、ｐＨ７．０ とし
、分画分子量２０，０００の限外濾過膜を用いて濃縮し
、続いてダイヤフィルトレーションにて脱塩し、更に、
ロータリーエバポレーターで１３０ ミリリットル迄濃
縮し、パルビスミニスプレーＧＡ−３１（ヤマト社製）
を用い、入口温度１５０ ℃、出口温度８５℃にて噴霧
乾燥を行ってκ−カゼイングリコマクロペプチド粉末１
９ｇを得た。ウレアーＳＤＳ電気泳動で分析した結果、
純度８１％であった。
【００３３】一方、非吸着画分はビステクＣＭ（ビスコ
ースグループ社製）５リットルを充填した内容積１４リ
ットルの回転型カラムで前述の条件で脱塩し、更に減圧
濃縮、噴霧乾燥してホエー粉末９．８ｋｇ を得た。
ースグループ社製）５リットルを充填した内容積１４リ
ットルの回転型カラムで前述の条件で脱塩し、更に減圧
濃縮、噴霧乾燥してホエー粉末９．８ｋｇ を得た。
Claims (5)
- 【請求項１】 ｐＨ４以下のκ−カゼイングリコマク
ロペプチドを含有する乳質原料物質を陰イオン交換体と
接触させ、陰イオン交換体に吸着した画分を溶出して集
め、この溶出液を濃縮脱塩することを特徴とするκ−カ
ゼイングリコマクロペプチドの製造法。 - 【請求項２】 イオン交換体が強塩基性陰イオン交換
樹脂である請求項１に記載のκ−カゼイングリコマクロ
ペプチドの製造法。 - 【請求項３】 濃縮脱塩に際し、溶出液のｐＨを４未
満に調整した後、分画分子量１０，０００〜５０，００
０の膜を用い限外濾過処理を行い、得られた透過液に分
画分子量５０，０００以下の膜を用いることを特徴とす
る請求項１または請求項２に記載のκ−カゼイングリコ
マクロペプチドの製造法。 - 【請求項４】 限外濾過処理によって得られた透過液
を再度ｐＨ４以上に調整する請求項３に記載のκ−カゼ
イングリコマクロペプチドの製造法。 - 【請求項５】 透過液を処理するに際し分画分子量１
０，０００以下の膜を用いる請求項３または請求項４に
記載のκ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法。
Priority Applications (5)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3019112A JP2920427B2 (ja) | 1991-01-21 | 1991-01-21 | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
| NZ241256A NZ241256A (en) | 1991-01-21 | 1992-01-08 | Preparing kappa casein glycomacropeptide |
| GB9200402A GB2251858B (en) | 1991-01-21 | 1992-01-09 | Process for producing K-casein glycomacropeptides |
| FR9200460A FR2671801B1 (fr) | 1991-01-21 | 1992-01-17 | Procede de production de glycomacropeptides de kappa-caseine. |
| US07/831,255 US5280107A (en) | 1991-01-21 | 1992-01-17 | Process for producing K-casein glycomacropeptides |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP3019112A JP2920427B2 (ja) | 1991-01-21 | 1991-01-21 | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH04330100A true JPH04330100A (ja) | 1992-11-18 |
| JP2920427B2 JP2920427B2 (ja) | 1999-07-19 |
Family
ID=11990397
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP3019112A Expired - Lifetime JP2920427B2 (ja) | 1991-01-21 | 1991-01-21 | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
Country Status (5)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5280107A (ja) |
| JP (1) | JP2920427B2 (ja) |
| FR (1) | FR2671801B1 (ja) |
| GB (1) | GB2251858B (ja) |
| NZ (1) | NZ241256A (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2003523368A (ja) * | 2000-02-23 | 2003-08-05 | パシフィックヘルス ラボラトリーズ インコーポレイテッド | 飽満感を高め、持続させるための栄養摂取介入組成物 |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP2961625B2 (ja) * | 1991-01-21 | 1999-10-12 | 雪印乳業株式会社 | α−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法 |
| US5576300A (en) * | 1994-09-16 | 1996-11-19 | Abbott Laboratories | Method for inhibition of human rotavirus infection |
| WO1997026797A1 (en) | 1996-01-26 | 1997-07-31 | John Stephen Ayers | Method of separating and recovering proteins from a protein solution |
| AU712430B2 (en) | 1996-10-01 | 1999-11-04 | Massey University | Process for isolating high purity glycomacropeptide from dairy products |
| WO1998052524A1 (en) * | 1997-05-19 | 1998-11-26 | Colgate-Palmolive Company | Fluoride free dental remineralization |
| EP0880902A1 (fr) | 1997-05-27 | 1998-12-02 | Nestlé Produkte AG | Procédé de traitement d'une matiére première lactosérique |
| US6168823B1 (en) | 1997-10-09 | 2001-01-02 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Production of substantially pure kappa casein macropeptide |
| US5968586A (en) * | 1997-10-09 | 1999-10-19 | Wisconsin Alumni Research Foundation | Production of κ-casein macropeptide for nutraceutical uses |
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