JPH03190899A

JPH03190899A - 味覚修飾物質

Info

Publication number: JPH03190899A
Application number: JP1330794A
Authority: JP
Inventors: Yoshie Kurihara; 栗原　良枝
Original assignee: Asahi Denka Kogyo KK
Current assignee: Adeka Corp
Priority date: 1989-12-20
Filing date: 1989-12-20
Publication date: 1991-08-20
Anticipated expiration: 2013-03-30
Also published as: JP2733352B2

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】〔産業上の利用分野〕本発明は、タルクリボ・ラチフォリアの果実がら分離し
た味覚修飾物質タルタリンを、さらに精製して得た高純
度の味覚修飾物質に関する。

〔従来の技術〕

舌の受容膜に作用して、食品の味覚を変える物質（味覚
修飾物質）としては、従来、日中に含んだ後、甘味物質
を食した時、または甘味物質とともに食した時、甘味を
惑しさせなくするものとしてギムネマ　シルベスタ（Ｇ
ｙｍｎｅｍａ　５ｙｌｖｅｓｔｒｅ　）の葉に含まれる
ギムネマ酸、及びなつめ（Ｚｉｚｉｐｈｌｌｓｊｕｊｕ
ｂａ　）の葉に含まれるジジフィンが知られており、ま
た上記と同様にして酸味物質を食した時、甘味を感じさ
せるものとして、ミラクルフルーツ（Ｓｙｎｓｅｐｕｌ
ｍ　ｄｕｌｃｉｆｉａｕｍ）の実に含まれるミラクリン
が知られている。

上記のミラクリンは、上述の如き機能を有するものであ
るが、安定性上の問題があり、味覚修飾物質として実用
化されていない。

また、タルクリボ　ラチフォリア（釦匹風ｊ。

１ａｔｉｆｏ目ａ）は、西マレーシアやタイ南部等に自
生ずるひがんばな科きんばいざさ属の植物であり、その
果実は食用に適し、食欲増進効果があることは知られて
いるが、それ以外の性質については知られていない。

〔発明が解決しようとする課題〕

本発明者らは、先に、クルクリゴ・ラチフォリア（釦匹
韮話虹　１ａｔｉｆｏｌｉａ　）の果実またはその乾燥
物から０．０１Ｍ以上の濃度の塩の水溶液で抽出するこ
とによって得られる蛋白質（タルタリンと命名）は、こ
れを食した後、水または酸味物質を飲食すると、甘味を
感じさせる味覚修飾効果を有する蛋白質であることを見
出した（特願昭６３１５３１、４３号及び特願昭６３−
２７７７１．７号）。

本発明は、上記クルクリンを高度に精製した高純度のタ
ルタリン（以後、高純度タルタリンという）からなる味
覚修飾物質を提供するもので、そのアミノ酸配列も決定
されたものである。

〔課題を解決するための手段〕

本発明の味覚修飾物質は、次のアミノ酸配列を有する。

Ａｓｐ　　Ａｓｎ　　Ｖａｌ　　Ｌｅｕ　　Ｌｅｕ　　
Ｓｅｒ　　Ｇｌｙ　　Ｇｉｎ　　Ｔｈｒ　　Ｌｅｕ”旧
ｓ　　Ａｈａ　　Ａｓｐ　　Ｈｉｓ　　Ｓｅｒ　　Ｌｅ
ｕ　　Ｇｉｎ　　Ａｌａ　　Ｇｌｙ　　Ａｌａ”Ｔｙｒ
　　Ｔｈｒ　　Ｌｅｕ　　Ｔｈｒ　　ｌｉｅ　　Ｇｉｎ
　　Ａｓｎ　　Ａｓｎ　　Ｃｙｓ　　Ａｓｎ３０Ｌｅｕ
　　Ｖａｌ　　ｌ、ｙｓ　　Ｔｙｒ　　Ｇｉｎ　　Ａｓ
ｎ　　Ｇｌｙ　　Ａｒｇ　　Ｇｉｎ　　ｌ１ｅ４０Ｔｒ
ｐ　　Ａｈａ　　Ｓｅｒ　　Ａｓｎ　　Ｔｈｒ　　Ａｓ
ｐ　　Ａｒｇ　　Ａｒｇ　　Ｇｌｙ　　５ｅｒ５０Ｇｌ
ｙ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒ　Ｌｅｕ　Ｌｅｕ
　Ｓｅｒ　Ａｓｐ　Ｇｌｙ”Ａｓｎ　　Ｌｅｕ　　Ｖａ
ｌ　　Ｔｉｅ　　Ｔｙｒ　　Ａｓｐ　　Ｈｉｓ　　Ａｓ
ｎ　　Ａｓｎ　　Ａｓｎ”Ａｓｐ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇ
ｌｙ　Ｓｅｒ　Ａｌａ　Ｃｙｓ　Ｃｙｓ　Ｇｌｙ　Ａｓ
ｐ”Δｌａ　　Ｇｌｙ　　Ｌｙｓ　　Ｔｙｒ　　Ａｈａ
　　Ｌｅｕ　　Ｖａｌ　　Ｌｅｕ　　Ｇｉｎ　　Ｌｙｓ
９０Ａｓｐ　　Ｇｌｙ　　Ａｒｇ　　Ｐｈｅ　　Ｖａｌ
　　Ｉｌｅ　　Ｔｙｒ　　Ｇｌｙ　　Ｐｒｏ　　Ｖａｌ
ＩＯ’Ｌｅｕ　Ｔｒｐ　Ｓｅｒ　Ｌｅｕ　Ｇｌｙ　Ｐｒ
ｏ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ａｒｇ”。

Ａｒｇ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇｌｙ”’ 以下、本発明の味覚修飾物質について詳述する。

本発明の味覚修飾物質は、例えば、次のようにして得ら
れる。

まず、クルクリゴ・ラチフォリアの果実又はその果肉に
、水を加えてホモジナイズし遠心分離する。この時上清
は、濃い褐色を示す。さらに、この沈渣に当初の果実又
はその果肉と等量の水を加えてホモジナイズし、遠心分
離する。上清が無色になるまでこの水洗操作を繰り返し
、沈渣を得る。

どの上清にも、味覚修飾活性はない。

続いて、得られた沈渣を０．０１．Ｍ以上の濃度の塩の
水溶液で抽出して、タルタリンを含む粗抽出液を得る。

上記の塩としては、ナトリウム、カリウム、カルシウム
、マグネシウム若しくはアンモニウムの塩酸塩、ナトリ
ウム、カリウム、カルシウム、マグネシウム若しくはア
ンモニウムのリン酸塩、ナトリウム、カリウム、カルシ
ウム、マグネシウム若しくはアンモニウムの炭酸塩、ナ
トリウム、カリウム、カルシウム、マグネシウム若しく
はアンモニウムの硫酸塩又は亜硫酸塩、ナトリウム若し
くはカリウムの硝酸塩又は亜硝酸塩、ナトリウム若しく
はカルシウムの乳酸塩、ミョウバン、焼ミョウバン、酢
酸ナトリウム、ナトリウム若しくはカリウムのビロリン
酸塩、ナトリウム若しくはカルシウムのプロピオン酸塩
、安息香酸ナトリウム、フマル酸ナトリウム、ポリアク
リル酸ナトリウム等が用いられる。

上記塩の水溶液による抽出手段の一例をあげると、次の
通りである。上記水洗操作後、得られた沈渣に塩化ナト
リウム水溶液を加えてホモジナイズし、遠心分離又は濾
過を行って、タルタリンを含む粗抽出液を得る。

次いで、上記のクルクリンを含む粗抽出液を以下の通り
精製し、高純度クルクリン（本発明の味覚修飾物質）を
得る。

上記粗抽出液の精製は、硫酸アンモニウム、硫酸ナトリ
ウム、リン酸カリウム、硫酸マグネシウム、クエン酸ナ
トリウム、塩化すｌ・リウムなとで塩析し、通常のクロ
マトグラフィーによって行うことができる。−例として
は、硫酸アンモニウムで塩析して得られた沈澱を、ＣＭ
−セファロースイオン交換クロマトグラフィーにかけ、
さらに分子ふるいクロマトグラフィーにかけることによ
って、高純度クルタリンが得られる。

高純度クルクリンのアミノ酸配列の決定は、該高純度ク
ルクリンをトリプシン、キモトリプシン、リシルエンド
ペプチダーゼ等の酵素で加水分解した後、水系の逆相の
カラムを用いＨＰＬＣで各ペプチドフラグメントを精製
し、さらに、このペプチドフラグメントの構造を決定す
ることによって行・う　。

又、高純度クルクリンは、前記のアミノ酸配列を有する
ので、このアミノ酸配列通りに、適当な合成方法、例え
ば、固相合成、部分固相合成、フラグメント縮合又は溶
液合成によって合成してもよいし、適当な宿主を選び、
組み換えＤＮＡ技術を用いても得ることができるもので
ある。

（実施例〕実施例１（水洗および塩化ナトリウム水溶液による抽出
）クルクリゴ・ラチフオリアの果肉３０ｇをとり４０ｍ１
の水を加えてホモジナイズし、遠心分離（１２，５０Ｏ
ｒｐｍ、６０分間）した。この上清は褐色を示し、味覚
修飾活性はなかった。さらに得られた沈渣に、４０ｄの
水を加えてホモジナイズし、遠心分離（１，２，５００
ｒｐｍ、２０分間）した。この上清は、無色で、味覚修
飾活性はなかった。

次に、得られた沈渣に０．５Ｍ塩化ナトリウム水溶液を
加えてホモジナイズし、遠心分離（３００００ｒｐｍ、
６０分間）した。得られた上清は、無色で、味覚修飾活
性を示した。さらに、４０ｍ２の０．５Ｍ塩化ナトリウ
ム水溶液による抽出操作を３回繰り返し、これら３回分
の上清を合わせ、タルタリンを含む粗抽出液を得た。

実施例２（硫酸アンモニウムによる塩析）実施例１で得
られた粗抽出液に、８０％飽和になるように硫酸アンモ
ニウムを添加して活性物質を析出させた。これを遠心分
離（３２，００Ｏｒｐｍ、６０分間）して得た沈澱を、
１００　ｍｌの０゜０１Ｍリン酸緩衝液（ＰＨ６，８）
に溶解した。

実施例３（ＣＭ−セファロースイオン交換クロマトグラ
フィー）実施例２で得られた溶液を、ＣＭ−セファロースＣＬ−
６Ｂ−カラム（直径２．　２ｃｍＸ　１　Ｂｃｍ。

ベツド体積６８ｍＬファルマシアＬＫＢバイオテクノロ
ジー社製）に流し吸着させた。続いて、０．０１Ｍリン
酸緩衝液（ｐｒ１６．８）で素通り画分を除去した後、
塩化ナトリウム溶液０〜１゜０Ｍの直線濃度勾配溶出法
でタルタリンを溶出した（流速５　ｍｌ　／　１時間、
１分画５　ｍｌ、全溶出液量５００ｍｊり。溶出した蛋
白質は２８０ｎｍの吸収によりモニターした。その結果
を第１図に示した。

第１図に示すピーク（Ｂ）が味覚修飾物質タルタリンを
含む両分である。

実施例４　（分子ふるいクロマトグラフィー）実施例３
で得られた、第１図のピーク（Ｂ）の斜線部分に示され
た両分に、８０％飽和になるように硫酸アンモニウムを
添加して活性物質を析出させた。これを遠心分離（３２
，００Ｏｒｐｍ、６０分間）して得た沈澱を、１．５威
の０．０１Ｍリン酸緩衝液（＋１）１６．　８）に溶解
した。この濃縮液をセファデックス（ファルマシアＬ　
Ｋ　Ｂバイオテクノロジー社製）Ｇ−１００カラム（直
径１．６ｃｍＸ５８ｃｍ、ベツド体積１６０ｍＲ）を用
い０．５ＭＮａＣ１を含むＯ，Ｏｌ、Ｍリン酸緩衝液（
ｐＨ６，８）により分離した（流速８．４ｍｆ／１時間
、１分画２．８　ｍｌ、全溶出量１８２ｍＲ）。

蛋白質は２８０ｎｍの吸収によりモニターした。その結
果を第２図に示した。第２図に示すピーク（Ａ）が味覚
修飾物質タルタリンを含む両分である。

参考例１　（ＳＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動
）実施例４で得られた、第２図のピーク（Ａ）の斜線部分
に示された両分の物質の純度および分子量を、８Ｍ尿素
を含む、５ＤＳ−ポリアクリルアミドゲル電気泳動によ
り確認した。

その結果、分子量１２．０００ダルトン（ｄａＩｔｏｎ
）のところに単一ハンドを示したことから、第２図のピ
ーク（Ａ）の斜線部分に示された両分の味覚修飾、物質
タルタリンは、純品であることが確認できた。

クルクリゴ・ラチフオリアの果肉３０ｇから得られた、
各クルクリン画分の蛋白質含量、活性収率及び精製度は
下記第１表に示す通りである。

尚、蛋白質含量は、ローリ−（Ｌｏｗｒｙ）らの方法に
より測定した。

又、活性は、試料を３分間口に含んだ抜水で口をすすぎ
、０．０２Ｍクエン酸溶液を味わった時の甘さを各種濃
度のショ糖溶液と比較し、同等の甘さのショ糖濃度を求
めることにより測定した。

その結果を第３図に示す。第３図から判るように、高純
度タルクリンの活性は、０．３Ｍショ糖の甘さに相当し
た。

参考例２（等電点電気泳動）ファーストシステム（ＰｈａｓｔＳｙｓｔｅｍ１ＴＭ、ファルマシアＬＫＢバイオテクノロジー社製）に
より、ファースＩ・ゲル（ＰｈａｓｔＧｅｌＩＥＦ５−
８）を用いて、高純度タルクリンの等重点電気泳動を行
ったところ、等電点は７．１であった。

実施例５（アミノ酸組成）アミノ酸組成の決定は、ウォーターズ社のピコタグシス
テム（Ｗａｔｅｒｓ　Ｐｉｃｏｔａｇ　ｓｙｓｔｅｍ）
により実施した。即ち、貰純度りルタリンの１０７ｔＢ
を１％フェノールを含む６１１−ＨＣＩにより、１１０
°Ｃ２２時間の条件で加水分解し、得られたアミノ酸を
フェニルチオカルバミル（ＰＴＣ）化して、ＴＳＫゲル
ＯＤＳ−８０ＴＭカラム（直径０．４６ｃｍＸ］、５ｃ
ＴＩｌ、東ソー■製）を用いたＨ　Ｐ　Ｉ−Ｃにより分
析した。ＰＴＣ−アミノ酸は、２５４ｎｍの吸光度によ
り検知した。

実施例６（Ｓ−カルボキシアミドメチル化タルクリンの
調製）実施例１〜４の操作により得られた高純度タルクリン７
＋ｎｇを、６Ｍグアニジン塩酸塩、２ｍＭＥＤ２ＴＡおよび６０ｍＭジチオスレイトールを含む０゜４Ｍ
）リス緩衝液５雁に溶解した。この溶液を窒素ガス中で
３７°Ｃ１２４時間インキユヘートした。

この溶液にヨードアセトアミド０．２ｇを加え、室温で
１０分間静置し、続いて、氷水浴中で６０分間静置した
。得られるＳ−カルボキシアミドメチル化タルクリンを
セファデックスＧ−２５を用い、２Ｍ尿素及び２ｍＭＥ
ＤＴＡを含む５０ｍＭ重炭酸す）　ＩＪウム緩衝液（ｐ
ｏ　ｅ、　　ｏ）に溶媒を交換し酵素消化の試料とした
。

実施例７（Ｓ−カルボキシアミドメチル化タルクリンの
酵素消化）Ｓ−カルボキシアミドメチル化タルクリンのりシルエン
ドペプチダーゼ消化を、２Ｍ尿素及び２ｍＭＥＤＴＡを
含む５０ｍＭ重炭酸ナトリウム緩衝液（ｐＨ８，０）中
で３７°Ｃ，１７，５時間行った。

蛋白質濃度は１　ｍｇ　／　ｍｌで、酵素対基質比が１
対１２０（Ｗ／Ｗ）である。反応は、ＭＣＩを加えｐＨ
２，０とすることにより停止した。

また、Ｓ−カルボキシアミドメチル化タルクリンのキモ
トリプシン消化を、」二記消化と同じ緩衝液、蛋白質濃
度及び酵素対基質比の下、３７°Ｃ１３０分間行った。

消化反応は」二記と同じ方法で停止した。

さらに、Ｓ−カルボキシアミドメチル化タルクリンのト
リプシン消化を、上記消化と同じ緩衝液、蛋白質濃度及
び酵素対基質比の下、３７°Ｃ１３時間行った。消化反
応は上記と同じ方法で停止した。

実施例８（ペプチドの分離）実施例７により得られた三種類のペプチド混合物は、Ｔ
ＳＫ−ＯＤＳ−１，２０Ｔ　（東ソー■製）カラムを用
い、ＨＰＬＣにより分離した。各ペプチドは、０．０５
％トリフルオロ酢酸を含むアセトニトリルの直線濃度勾
配溶出法で溶出した。ペプチドは、：２１０ｎｍの吸収
により検知され、各ピークが集められた。

リシルエンドペプチダーゼ消化物、キモトリプシン消化
物及びトリプシン消化物のＨＰＬＣ溶出パターンを、そ
れぞれ第４図、第５図及び第６図に示す。

ただし、リシルエンドペプチダーゼ消化物及びトυプシ
ン消化物については、アセトニトリル２０％（Ｗ／Ｗ）
から４０％（Ｗ／Ｗ）まテノ３０分間の直線濃度勾配溶
出パターンであり、キモ１−リプモ％（Ｗ／Ｗ）から４０％（Ｗ／Ｗ）までの４５分間の直
線濃度勾配溶出パターンである。又、後述するペプチド
の名前は、これらのＨＰ　Ｌ　Ｃ溶出パターン中のピー
クの名前に従った。

実施例９（アミノ酸組成分析及びアミノ酸配列の決定）実施例８で得た各ペプチドのアミノ酸組成分析は、ウォ
ーターズ社のピコタグシステム（ＷａｔｅｒｓＰｉｃｏ
ｔａｇ　ｓｙｓｔｅｍ）により実施し、その結果を下記
第２表及び下記第３表に示した。ただし、セリン及びト
レオニンは、それぞれ分解による損失を１０％及び５％
として補正した値を示した。

アミノ酸配列の決定は、４７ＯＡ　　アブライドハイオ
システムブロティンシークエンサー（Ａｐｐｌｆｅｄ　
Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍ　Ｐｒｏｔｅｉｎ　５ｅｑｕｅｎｃ
ｅｒ　）により行っ５た。即ち、アミノ酸をフェニルチオヒダントイン（ＰＴ
Ｈ）化して、このＰ　Ｔ　Ｈ−アミノ酸を、ＴＳＫ−Ｏ
ＤＳ−１２０Ｔカラムを用いたＨＰＬＣにより分析した
。その結果を下記第４表及び下記第５表に示す。

カルボキシ末端アミノ酸配列は、カルボキシベブヂター
ゼを用いて次の方法により決定した。高純度タルタリン
２００μｇを、Ｏ，ＩＭＮ−エチルモルホリン酢酸緩衝
液（ｐＨ８，０）　０．　９ｍＡに熔解する。この溶液
に、カルボキシベプチターゼＡを１０μｇ加え、反応混
合物を室温でインキュベ−１・する。反応液の一部を、
１５分、３０分、６０分及び１２０分毎に採取する。こ
れらの反応液に１〜リクロル酢酸を加え蛋白質を沈澱さ
せ、これを遠心分離により除き、」−清にある遊離した
アミノ酸を、ウォーターズ社のピコタグシステム（Ｗａ
ｔｅｒｓ　Ｐｉｃｏｔａｇ　ｓｙｓｔｅｍ）により分析
した。その結果、カルボキシ末端アミノ酸残基は、グリ
シンであることが明らかとなった。

以上の方法により決定されたアミノ酸配列は、６第７図に示す通りである。

第７図において、ＬＥＰ、ＣＨ及びＴは各々リシルエン
ドペプチダーゼ、キモトリプシン及びトリプシン消化か
らのペプチドを、Ｎは高純度タルクリンのＮ末端からエ
ドマン分解により決定したアミノ酸配列を示す。

また、実線は、各ペプチドのエドマン分解により同定さ
れたアミノ酸残基を示し、点線は、各ペプチドのエドマ
ン分解により同定されなかったアミノ酸残基を示す。

また、アルファヘットとアミノ酸との関係は次の通りで
ある。

アスパラギン酸アスパラギングルタミン酸グルタミンメチオニンシスティンセリン３文字表記　１文字表記Ａｓｐ　　　　　Ｄ八ｓｎ　　　　　　　　　　ＮＧｌｕ　　　　　　　　　ＥＧｉｎ口Ｍｅｔ　　　　　　　　　ＭＣｙｓ　　　　　Ｃ３ｅｒ　　　　　　　　　Ｓグリシンヒスチジントレオニンアラニンプロリンアルギニンチロシンバリンイソロイシンロイシンフェニルアラニンリジンアミノ酸ＣＨ−Ｈ３ｌ−４ＢＣＨ−５Ｃ１＋−６ＣＩ−１，０ｌ−１３アミノ酸ＥＰ−２ＥＰ−３ＬＥＰ〜５ＥＰ−６ −１１タルクリン八５ｘ（Ｂ）Ｇｌｘ（Ｚ）Ｃｙｓ　（Ｃ）Ｓｅｒ　（Ｓ）２．０（２）”　　］、、０（１）２．０（２）０、７　（１，）１．０（１，）３　、２　（３）１１（１）０．６（１）３．０（３）１．９（２）２．０（２）９．９（１１）　　１．４（１）０．８（１）２．３（３）４．２（４）Ｔｈｒ（Ｔ）３．０（３）２、０　（２）１．２（１）（５）八Ｉａ　（Ａ）Ｐｒｏ　（Ｐ）］、、３（１）３．１（３）２．４（３）０．７（１）１．２（１）Ｔｙｒ（Ｙ）　　　１．０（１）　　　１．０（１）　
　　１．．９（２）　　　１．１（１）　　　１．９（
２）　　　（５）Ｖａｔ（Ｖ）　　　１．１（１）　　
　１．７（２）　　　１．．７（２）　　　２．２（３
）　　　２．５（３）　　　（８）１１ｅ（Ｄ　　　　
　　　　１．０（１）　　　１．９（２）　　　０．７
（１）　　　０．７（１）　　　（４）Ｌｙｓ　（Ｋ）Ｔｒｐ　（鴎０．８（１）０．９（１）０．９（１）ＮＤ（１）ＮＤ　（１）２．３（２）１１ｅ（１）Ｌｅｕ　（Ｌ）Ｐｈｅ　（Ｆ）Ｌｙｓ　（Ｋ）Ｔｒｐ　（Ｗ）１．３（１）０．８（１）ＮＤ（１）” ０．８（１，）１、６　（２）０．８（１）４．２（４）１．１．（１）４．５（４）０．９（１）１．０（１）２．７（３）１．０（１）０．７（１）ＮＤ（１）” 計（１２）（７）（１３）（２１）（４３）（１８）計（７）（３３）（５０）（２４）（３７）（１１４）収率（χ）６．１１８．９１７．５３８．１１５．０１９．３収率（χ）５５．２７２．４８３．０６８．５３１．３として補正した値を示す。

９０１２〔発明の効果］本発明の「味覚修飾物質」は、高純度タルクリンからな
る甘味を誘導する物質で、全く新しいタイプの甘味物質
として、食品、飲料、飼料、ベットフード又は薬剤など
に適宜含有させて用いることができる。

又、本発明の「味覚修飾物質」は、そのアミノ酸配列が
決定しているので、化学的及び遺伝子工学的手法により
、大量に製造することが可能で有用である。

【図面の簡単な説明】

第１図は、クルクリゴ・ラヂフォリアの果実から水洗、
抽出、塩析操作によって得た味覚修飾物質のＣＭ−セフ
ァロースイオン交換クロマＩ・グラフィーの溶出パター
ンを示すグラフである。第２図は、第１図のピーク（Ｂ）の斜線部分に示された
両分の、セファデックスＧ−１００分子ふるいクロマト
グラフィーの？容出パターンを示すグラフである。第３図は、本発明の高純度タルクリンからなる味覚修飾
物質の活性を示すグラフである。第４図は、Ｓ−カルボキシアミドメチル化タルクリンの
りシルエンドペプチダーゼ消化により得られるペプチド
のＨＰＬＣｉ出パターンを示すグラフである。第５図は、Ｓ−カルボキシアミドメチル化タルクリンの
キモトリプシン消化により得られるペプチドのＨＰＬＣ
溶出パターンを示すグラフである。第６図は、Ｓ−カルボキシアミドメチル化タルクリンの
トリプシン消化により得られるペプチドのＨＰＩ、Ｃ溶
出パターンを示すグラフである。第７図は、タルクリンのアミノ酸配列を示す模式図であ
る。特許出願大業　原　良　枝３４特開平３１９０８９９　（９）特開平３１９０８９９　（１０）

Claims

【特許請求の範囲】　下記のアミノ酸配列を有する味覚修飾物質。【遺伝子配列があります】