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DE3686676T2 - Enzymhaltiges reinigungsmittel. - Google Patents

Enzymhaltiges reinigungsmittel.

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Publication number
DE3686676T2
DE3686676T2 DE8686200941T DE3686676T DE3686676T2 DE 3686676 T2 DE3686676 T2 DE 3686676T2 DE 8686200941 T DE8686200941 T DE 8686200941T DE 3686676 T DE3686676 T DE 3686676T DE 3686676 T2 DE3686676 T2 DE 3686676T2
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DE
Germany
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lipase
detergent
lipases
amano
pseudomonas
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DE8686200941T
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Jan Maat
Ton Swarthoff
David Thom
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Unilever NV
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Unilever NV
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Publication date
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    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C11ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11DDETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D10/00Compositions of detergents, not provided for by one single preceding group
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C11ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11DDETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16Organic compounds
    • C11D3/38Products with no well-defined composition, e.g. natural products
    • C11D3/386Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
    • C11D3/38627Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase containing lipase

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Description

  • Die vorliegende Erfindung betrifft eine enzymhaltige Waschmittelzusammensetzung. Genauer betrifft sie eine enzymhaltige Waschmittelzusammensetzung, die ein lipotisches Enzym enthält.
  • Enzymhaltige Waschmittelzusammensetzungen sind auf dem Fachgebiet wohl bekannt. Enzyme verschiedener Art sind als Zusatz zu Waschmittelzusammensetzungen vorgeschlagen worden, das Hauptinteresse hat sich jedoch auf Proteasen und Amylasen konzentriert. Obwohl Lipasen als mögliche Enzyme für Waschmittelzusammensetzungen erwähnt wurden, befaßt sich relativ wenig Stand der Technik direkt mit Lipasen für Waschmittelzusammensetzungen im allgemeinen. So offenbart unsere Britische Patentschrift 1 372 034 die Verwendung von Lipasen, die durch Mikroorganismen der Pseudomonas-Gruppe, wie Pseudomonas stutzeri ATCC 19.154, erzeugt werden, in Waschmittelzusammensetzungen zum Einweichen von Geweben, die spezifische nichtionische waschmittelaktive Stoffe enthalten, gegebenenfalls mit einem spezifischen anionischen waschmittelaktiven Stoff. Es wurde jedoch klar gemacht, daß "der bloße Zusatz von lipotischen Enzymen zu irgendeinem und allen Waschmittelzusammensetzungen keine zufriedenstellende und akzeptierbare Waschmittelzusammensetzung erzeugt (wie gezeigt wurde), sowohl hinsichtlich der Enzymaktivität als auch hinsichtlich der Reinigungswirkung. Es wurde festgestellt, daß verschiedene Bestandteile von Waschmittelzusammensetzungen einen negativen Einfluß auf lipotische Enzyme ausüben".
  • In den Britischen Patentschriften 1 442 418 und 1 442 419 wird ein zweistufiges Waschverfahren beschrieben, wobei einer Einweichstufe mit einer Lipase-enthaltenden Lauge eine Waschstufe mit einer Waschmittel-enthaltenden Waschlauge folgt.
  • In der Beschreibung 1 442 419 bestand die "Lipase-enthaltende Lauge" aus der(n) beanspruchten Lipase(n) und einem wasserlöslichen Boraxsalz. Der fakultative Zusatz von konventionellen Waschmitteltensiden oder Builder wurde erwähnt, aber die Wirksamkeit der Anwesenheit von Tensiden und Builder wurde nicht gezeigt. In der Beschreibung 1 442 418 bestand die "Lipase-enthaltende Lauge" aus der(n) beanspruchten Lipase(n) plus Borax und Ca&spplus;&spplus;- oder Mg&spplus;&spplus;-Ionen. Tenside wurden abermals erwähnt, aber wiederum wurde kein Nachweis in bezug auf die Wirksamkeit in den Tensidlösungen geliefert. Builder, die Ca&spplus;&spplus;- und/oder Mg&spplus;&spplus;-Ionen binden, wurden in diesen Vorwaschlaugen ausdrücklich ausgeschlossen. Insgesamt benötigt das in diesen Beschreibungen beschriebene Waschverfahren zwei getrennt formulierte Produkte; es war umständlich und es würde in der Praxis von beschränkter Anwendbarkeit sein.
  • In einem neueren Artikel im Journal of Applied Biochemistry, 2 (1980) Seiten 218-229, berichten Andree et al. von ihren Untersuchungen über Lipasen als Waschmittelbestandteile. Sie folgerten, daß die zwei geprüften im Handel erhältlichen Lipasen (Pankreas-Lipase und Rhizopus-Lipase) in Lösungen von aktiven Systemen, die Mischungen von typischen anionischen und nichtionischen Tensiden für Waschmittel enthalten, instabil sind. Sie schlossen, daß die Lipasen durch die Anwesenheit von anionischen Waschmitteln inaktiviert wurden, die Pankreas-Lipase etwas weniger als die Rhizopus- Lipase. Andree et al. folgerten weiter, daß die geprüften Lipasen die Waschwirkung von vollen nichtionischen Waschmittel-Formulierungen verbessern können, daß diese Verbesserung aber durch Steigerung der Konzentrationen des nichtionischen Aktivstoffes in den Waschmittel-Formulierungen aufgewogen werden kann.
  • Eine kürzlich veröffentlichte Europäische Patentanmeldung Nr. 0 130 064 beschreibt die Verwendung einer Lipase aus Fusarium oxysporum als Waschmittelzusatz. Die Waschmittelzusammensetzungen, die in dieser Patentanmeldung exemplifiziert wurden, enthalten ein nichtionisches und ein anionisches Waschmittel, oder bestehen ausschließlich aus einem nichtionischen Waschmittel.
  • US-A-3 950 277 (Procter & Gamble) beschreibt Waschmittelzusammensetzungen zum Voreinweichen, die Lipase-Enzym und Isopropyl-, Methyl- oder Butyl-naphthalinsulfonat als Lipase- Aktivator enthalten. Lipasen aus verschiedenen Quellen von Säugern, Mikroben und Pilzen werden erwähnt.
  • DE-A-1 932 981 (Toyo Jozo KK) beschreibt eine Lipase aus Chromobacterium, insbesondere neuen Stämmen von Chr. viscosum, Chr. viscosum var. paralipolyticum und Chr. violaceum, und erwähnt ihre Verwendung unter anderem als Waschmittel- und Verdauungsmittel. Dieses Dokument beschreibt keine Waschmittelzusammensetzungen.
  • FR-A-2 362 399 (Eastman Kodak) beschreibt Verfahren zur Hydrolyse von Triglyceriden, kombiniert mit Proteinen oder als Phospholipide, insbesondere als solche, die in biologischen Flüssigkeiten, wie Serum, vorkommen, und für den Zweck der klinischen Chemie, in Anwesenheit von Tensiden.
  • Der obige Stand der Technik lehrt somit die Verwendung gewisser spezifischer Lipasen in Waschmittelzusammensetzungen oder die Formulierung von spezifischen Waschmittelzusammensetzungen und/oder Waschstufen unter Einschluß von Lipasen.
  • Es ist ein Ziel der vorliegenden Erfindung, Lipase-enthaltende Waschmittelzusammensetzungen zu liefern, die eine verbesserte Gesamt-Waschmittelwirkung besitzen und die durch den Zusatz von Lipasen signifikante Verbesserungen der Waschmittelwirkung zeigen.
  • Wir haben nun gefunden, daß durch Zusatz von Lipase aus gewissen Klassen von Lipasen zu einer Waschmittelzusammensetzung, die ein anionisches und ein nichtionisches waschmittelaktives Material enthält, eine verbesserte Gesamtwaschmittelwirkung erreicht werden kann.
  • Im Gegensatz zum obigem Stand der Technik werden durch die vorliegende Erfindung vollständige, Lipase-enthaltende Waschmittelzusammensetzungen erhalten, mit denen ein normales Waschverfahren durchgeführt werden kann, also bei niedrigeren Temperaturen, wobei die Vorteile der Lipasen erreicht werden, ohne daß zu besonders sorgfältig ausgewählten Waschmittelzusammensetzungen oder speziellen Wasch- oder Einweichstufen Zuflucht genommen werden muß oder ohne die Notwendigkeit, die Gewebe während längerer Zeit mit der Lipase-enthaltenden Zusammensetzung behandeln zu müssen.
  • Die gemäß der vorliegenden Erfindung zu verwendende Lipasenklasse umfaßt Lipasen, die eine positive immunologische Kreuzreaktion mit den Antikörpern der Lipase zeigen, die durch den Mikroorganismus Pseudomonas fluorescens IAM 1057 erzeugbar sind. Diese Lipase und ein Verfahren zu ihrer Reinigung ist in der Japanischen Patentanmeldung 53-20487, offengelegt am 24. Februar 1978, beschrieben. Diese Lipase ist von Amano Pharmaceutical Co. Ltd, Hagoya, Japan unter dem Warennamen Lipase P "Amano", nachstehend als "Amano-P" bezeichnet, erhältlich. Die Lipasen der vorliegenden Erfindung sollen eine positive immunologische Kreuzreaktion mit dem Amano- P-Antikörper zeigen, wobei das Standard- und gut bekannte Immunodiffusionsverfahren nach Ouchterlony (Acta. Med. Scan., 133, Seiten 76-79 (1950)) verwendet wird.
  • Die Herstellung des Antiserums wird wie folgt durchgeführt:
  • Gleiche Volumina von 0.1 mg/ml Antigen und Freundschem Adjuvans (komplett oder nicht komplett) werden gemischt, bis eine Emulsion erhalten wird. Zwei weibliche Kaninchen werden mit 2 ml Proben der Emulsion gemäß folgenden Schema injiziert:
  • Tag 0: Antigen in komplettem Freundschen Adjuvans
  • Tag 4: Antigen in komplettem Freundschen Adjuvans
  • Tag 32: Antigen in nicht komplettem Freundschen Adjuvans
  • Tag 60: Antigen-Booster in nicht komplettem Freundschen Adjuvans
  • Das den erforderlichen Antikörper enthaltene Serum wird durch Zentrifugieren von geronnenem Blut hergestellt, das am Tag 67 entnommen wird.
  • Der Titer des Anti-Amano-P-Lipase-Antiserums wird durch Kontrolle der Ausfällung von Serienverdünnungen von Antigen und Antiserum gemäß dem Ouchterlony-Verfahren bestimmt. Eine 2&sup5;-Verdünnung von Antiserum war die Verdünnung, die noch eine sichtbare Ausfällung bei einer Antigen-Konzentration von 0.1 mg/ml ergab.
  • Alle Lipasen, die eine positive immunologische Kreuzreaktion mit dem Amano-P-Antikörper zeigen, wie oben beschrieben, sind Lipasen gemäß der vorliegenden Erfindung. Typische Beispiele davon sind die Amano-P-Lipase, die Lipase aus Pseudomonas fragi FERM P 1339 (erhältlich unter dem Warennamen Amano-B), Lipase aus Pseudomonas nitroreducens var. lipolyticum FERM P 1338 (erhältlich unter dem Warennamen Amano-CES), Lipasen aus Chromobacter viscosum, z. B. Chromobacter viscosum var. lipolyticum NRRLB 3673, im Handel erhältlich von Toyo Jozo Co., Tagata, Japan; und weiterhin Chromobacter viscosum-Lipasen von US Biochemical Corp., U.S.A. und Diosynth Co., Niederlande, und Lipasen aus Pseudomonas gladioli.
  • Mit Vorteil sollten die Lipasen der vorliegenden Erfindung eine positive immunologische Kreuzreaktion mit dem Antikörper einer der folgenden Lipasen zeigen: Lipase aus Chromobacter viscosum var. lipolyticum NRRLB 3673, wie verkauft von Toyo Jozo Co., Tagata, Japan, und Lipase aus Pseudomonas gladioli.
  • Typische Beispiele solcher Lipasen, die derartige weitergehende Kreuzreaktion zeigen, sind Amano-P, Amano-B, Amano-CES, Lipasen aus Chromobacter viscosum, z. B. Chromobacter viscosum var. lipolyticum NRRLB 3673, im Handel erhältlich von Toyo Jozo Co., Tagata, Japan; und weiterhin Chromobacter viscosum-Lipasen von US Biochemical Corp., U.S.A. und Diosynth Co., Niederlande, und Lipasen aus Pseudomonas gladioli.
  • Die Lipasen der vorliegenden Erfindung werden der Waschmittelzusammensetzung in einer derartigen Menge zugesetzt, daß die endgültige Waschmittelzusammensetzung eine lipotische Enzymaktivität von 100 bis 0.005 LE/mg, vorzugsweise 25 bis 0.05 LE/mg der Zusammensetzung aufweist.
  • Eine Lipaseeinheit (LE) ist diejenige Menge Lipase, die 1 umol titrierbare Fettsäure pro Minute in einem pH-Stat. unter den folgenden Bedingungen erzeugt: Temperatur 30ºC; pH = 9.0; das Substrat ist eine Emulsion von 3.3 Gew.% Olivenöl und 3.3% Gummi arabicum in Anwesenheit von 13 mmol Ca²&spplus; und 20 mmol NaCl in 5 mmol Tris-Puffer.
  • Natürlich können Mischungen der obigen Lipasen verwendet werden. Die Lipasen können in ihrer unreinen Form verwendet werden oder in einer gereinigten Form, z. B. gereinigt mit Hilfe von gut bekannten Adsorptionsmethoden, wie eine Technik mit einer mit Phenylsepharose gefüllten Kolonne.
  • Die Waschmittelzusammensetzung, der die Lipasen der vorliegenden Erfindung zugesetzt werden, enthält als aktives Waschmittelmaterial eine Mischung von einem oder mehreren nichtionischen synthetischen waschmittelaktiven Materialien und einem oder mehreren anionischen synthetischen waschmittelaktiven Materialien. Beide Typen von waschmittelaktiven Materialien sind auf dem Fachgebiet gut bekannt, und geeignete Beispiele sind ausführlich in Schwartz, Perry und Berch, Surface-Active Agents and Detergents, Bd. I (1949) und Bd. II (1958), und von Schick, Nonionic Surfactants, Bd. I (1967), beschrieben.
  • Im allgemeinen liegt das Gewichtsverhältnis von dichtionischem zum anionischen Waschmittel im Bereich von 12:1 bis 1:12, vorzugsweise von 8:1 bis 1:8 und besonders bevorzugt von 4:1 bis 1:4.
  • Die Menge an nichtionischem und anionischem waschmittelaktiven Material zusammen in der Waschmittelzusammensetzung liegt im Bereich von 1 bis 30%, üblicherweise von 2 bis 20% und vorzugsweise von 6 bis 16% auf Gewichtsbasis.
  • Waschmittelmaterialien anderer Typen können ebenfalls zugesetzt werden, wie Seifen, kationische und zwitterionische Waschmittel.
  • Die Waschmittelzusammensetzung kann außerdem übliche Waschmittelbestandteile in den üblichen Mengen enthalten. Sie können Builder oder Nichtbuilder sein und können vom Null-P- Typ sein (d. h. keine phosphorhaltigen Builder enthalten). So kann die Zusammensetzung 1-45%, vorzugsweise 5-30% auf Gewichtsbasis eines oder mehrerer organischer und/oder anorganischer Builder enthalten. Typische Beispiele solcher Builder sind die Alkalimetall-ortho-, -pyro- und -tripolyphosphate, Alkalimetallcarbonate, entweder allein oder in Mischung mit Calcit, Alkalimetallcitrate, Alkalimetallnitrilotriacetate, Carboxymethyloxysuccinate, Zeolithe, Polyacetalcarboxylate und so weiter. Außerdem enthält sie z. B. 1 bis 35% eines Bleichmittels oder eines Bleichmittelsystems, das ein Bleichmittel und einen Aktivator dafür enthält. Diesbezüglich wurde überraschenderweise festgestellt, daß die Lipasen der vorliegenden Erfindung oft signifikant weniger durch das Bleichmittel oder das Bleichsystem in der Zusammensetzung beeinflußt werden als andere, nicht erfindungsgemäße Lipasen.
  • Die Zusammensetzungen können außerdem Schaumförderer, Schaumunterdrücker, Antikorrosionsmittel, Schmutzsuspendiermittel, Sequestriermittel, Antischmutzwiederablagerungsmittel, Parfüms, Farbstoffe, Stabilisierungsmittel für die Enzyme und so weiter enthalten. Sie können auch andere Enzyme als Lipasen enthalten, wie Proteasen, Amylasen, Oxidasen und Cellulasen. Diesbezüglich wurde überraschenderweise festgestellt, daß unter praktischen Waschbedingungen in Waschmaschinen durch die Lipasen in Anwesenheit von Proteasen noch ein wesentlicher Vorteil bewirkt wird, obwohl die Lipasen der vorliegenden Erfindung in Anwesenheit von Proteasen in reinen Modelsystemen rasch an Wirksamkeit verlieren.
  • Die Zusammensetzungen der vorliegenden Erfindung können in irgendeiner gewünschten Form formuliert werden, wie Pulver, Riegel, Pasten oder Flüssigkeiten.
  • Wie vorhin festgestellt, zeigen die Zusammensetzungen der vorliegenden Erfindung eine verbesserte Gesamtwaschmittelwirkung, insbesondere bei niedrigen Temperaturen. Es ist überraschend, daß die vollständig formulierten Waschmittelzusammensetzungen, welche die Lipasen der vorliegenden Erfindung enthalten, eine derartige verbesserte Gesamtwirkung zeigen, wenn doch der Stand der Technik bisher zeigte, daß Lipasen nur unter besonderen Bedingungen eine gewisse Wirkung ergeben.
  • Die Erfindung wird nun weiter durch die folgenden Beispiele veranschaulicht.
  • Beispiel I (nicht im Bereich der Ansprüche)
  • Mit der folgenden teilchenförmigen Waschmittelzusammensetzung wurden Waschversuche mit mehreren Lipasen durchgeführt:
  • Gew.Teile
  • Natrium-dodecylbenzolsulfonat 6.5
  • Primärer C&sub1;&sub4;-C&sub1;&sub5;-Alkohol, kondensiert mit 11 Molen Ethylenoxid 2.0
  • Natriumstearat 2.5
  • Natrium-tripolyphosphat 16.0
  • Trinatrium-orthophosphat 5.0
  • Natriumsilikat 10.0
  • Schmutzsuspendiermittel 1.0
  • Fluoreszenzmittel 0.2
  • Farbstoffe 0.001
  • Natriumsulfat 24.0
  • Wasser 6.0
  • Die verwendeten Lipasen waren Amano-P, wie vorstehend beschrieben, außerdem SP 225, eine mit Hilfe von Mucor miehei erzeugbare Lipase von Novo Industri A/S, und Esterase MM, eine mit Hilfe von Mucor miehei erzeugbare Lipase von Gist- Brocades.
  • Die Waschversuche wurden unter den folgenden Bedingungen durchgeführt:
  • Waschverfahren: 30 Minuten bei 30ºC
  • Wasserhärte: 8º GH
  • Testbedingungen: Baumwolltesttücher, die mit einer Mischung eingeschmutzt waren, die anorganische Pigmente, Protein, Olivenöl bzw. Palmöl enthielt, und in Gegenwart von Tuch, um das gewünschte Tuch/Lauge-Verhältnis zu ergeben.
  • Lipase-Konzentration: 15 LE/ml
  • Tuch/Lauge-Verhältnis: 1:6
  • Dosierung der Zusammensetzung: 6 g/l
  • Die Zahl der Einschmutzung/Wasch-Zyklen betrug 4. Nach der vierten Wäsche wurde das Reflexionsvermögen der Testtücher und der prozentuelle Rückstand an Fettmaterial auf den Testtüchern bestimmt. Das Reflexionsvermögen wurde in einem Reflektometer bei 460 nm mit einem UV-Filter im Lichtweg und der Fettgehalt durch Extraktion der getrockneten Testtücher mit Petroläther, Abdestillieren des Lösungsmittels und Wägung des verbleibenden Fettstoffs gemessen.
  • Die folgenden Ergebnisse wurden erhalten: Lipase R*&sub4;&sub6;&sub0; % FM Palmöl % FM Olivenöl Amano-P Esterase MM
  • Diese Ergebnisse zeigen, daß die Lipase der vorliegenden Erfindung (Amano-P) den beiden anderen Lipasen des Standes der Technik überlegen ist.
  • Beispiel II (nicht im Bereich der Ansprüche)
  • Der Ersatz von Amano-P durch Diosynth, wie vorstehend beschrieben, ergab ähnliche Ergebnisse.
  • Beispiel III
  • Die Lipase-Stabilität verschiedener Lipasen in einer Bleichmittel-enthaltenden Waschmittelzusammensetzung (5 g/l) die 3% TAED, 8% Natriumperborat-monohydrat und 0.3% Dequest® enthielt, wurde bei 30ºC in Wasser mit 22º GH verglichen. Der Rest der Formulierung war gleich derjenigen, wie im Beispiel VIII beschrieben; keine Savinase® oder ein anderes proteolytisches Enzym war vorhanden. Lipase Restaktivität (% der Anfangswertes) 10 Min. 30 Min. Halbzeit (Min.) Amano-B C. viscosum NRRLB 3673 Amano CE (aus Humicola lanuginosa) Amano AP (aus Aspergillus niger) Mucor Miehei Lipase Fusarium oxysporum Lipase Esterase MM (aus Mucor miehei) Lipase PL von Meito Sangyo, Japan (aus Alcaligenes species) MY 30.000 von Meito Sangyo, Japan (aus Candida cylindraceae) Die Stabilität der Lipasen der Erfindung in Bleichmittel-enthaltenden Waschmittelzusammensetzungen wird klar gezeigt. *: zu groß, um aus diesen Versuchen zu bestimmen.
  • Beispiel IV
  • Die Stabilität der Lipasen wurde in reinen Waschlaugen geprüft, wobei die Waschmittelzusammensetzung von Beispiel V mit und ohne Bleichmittelsystem und/oder proteolytischen Enzymen verwendet wurde. Die Wasserhärte betrug 22º GH.
  • Die folgenden Ergebnisse wurden erhalten: Reine Systeme Restaktivität nach 10 Min. (%) 30 Min. (%) Amano-P Basispulver (ohne Bleichmittel und Protease) Basispulver + TAED/Perborat Basispulver + Savinase (Protease) Basispulver + Alcalase (Protease) Basispulver + Esperase (Protease) Diosynth Basis-Waschmittelpulver + TAED/Perborat Basis-Waschmittelpulver + TAED/Perborat + Savinase Toyo Jozo Basis-Waschmittelpulver + TAED/Perborat Basis-Waschmittelpulver + TAED/Perborat + Savinase
  • Die Stabilität der Lipasen der Erfindung in Bleichmittel-enthaltenden Waschmittelformulierungen wird zusätzlich gezeigt. In diesen reinen Waschmittellösungen wird die Empfindlichkeit der Lipasen gegenüber proteolytischem Angriff ebenfalls gezeigt.
  • Beispiel V
  • Die Leistungsfähigkeit in Waschmaschinen von Amano P in Gegenwart starker Bleichmittel (6/12; TAED/Perborat) und hohen Gehalten eines proteolytischen Enzyms (Savinase; 30 GE/ml) wurde bestimmt. Die Formulierung von Beispiel I wurde bei einer Wasserhärte von 8 GH und unter Verwendung der in Beispiel I angegebenen Waschbedingungen verwendet.
  • Die folgenden Ergebnisse wurden nach der vierten Wäsche erhalten: Baumwolle Olivenöl Palmöl Nur Basispulver Basispulver + Lipase Basisp. + Savinase + Bleichmittel Basisp. + Sav. + Bleichm. + Lipase
  • Diese Ergebnisse zeigen, daß
  • - Savinase (Bleichmittel) eine große Wirkung auf R*&sub4;&sub6;&sub0; aber keine oder eine kleine Wirkung auf %FM ausübt.
  • - im Gegensatz zu der Empfindlichkeit gegenüber Savinase in den in Beispiel IV gezeigten reinen Waschmittellösungen, die Lipase in diesen realistischen praktischen Waschversuchen mit Savinase/Bleichmittel (30 GE/ml)/(6/12 TAED/Perborat-monohydrat) kompatibel ist, obwohl etwas Hemmung auftrat.
  • Beispiel VI (nicht im Bereich der Ansprüche)
  • In der gleichen Weise, wie in Beispiel I beschrieben, wurde die Lipase Amano-P mit einer Lipase verglichen, die durch Fusarium oxysporum gemäß EP-A-0 130 064 erzeugt wird. Die Testtücher waren Baumwolle und Polyestergewebe, die Verschmutzung enthielt eine Mischung von Palmöl, Protein und anorganisches Pigment und die Wasserhärte betrugt 8º und 22º GH.
  • Die folgenden Ergebnisse wurden erhalten: Baumwolle Polyester Lipase Amano-P Lipase aus Fusarium
  • Die Lipase gemäß EP-A-0 130 064 besaß eine lipotische Wirksamkeit von 90 LE/mg, zeigte aber auch eine proteolytische Wirksamkeit von 120 GE/mg. Amano-P zeigte keine feststellbare proteolytische Wirksamkeit. Obwohl die Wirkungen von Lipase aus Fusarium auf % FM vernachlässigbar/gering sind, sind die Wirkungen auf R*&sub4;&sub6;&sub0; ziemlich markant. Dies ist jedoch leicht erklärbar durch die proteolytische Wirksamkeit in dieser Lipaseprobe, wenn man einen Vergleich mit Beispiel V (Pulver + Savinase versus Pulver + Lipase) macht.
  • Beispiel VII (nicht im Bereich der Ansprüche)
  • Ein Vergleich der Lipase Amano-P mit einer nicht-erfindungsgemäßen Lipase vom gleichen Hersteller, Amano CE, und mit zwei anderen Lipasen gemäß der Erfindung, Amano B und Amano CES, in der in Beispiel I beschriebenen Weise lieferte die folgenden Ergebnisse: Baumwolle Lipase Amano-P Amano CE Amano B Amano CES
  • Die Amano CE Lipase besaß eine Wirksamkeit von 17 LE/mg, zeigte aber auch eine proteolytische Wirksamkeit von 16 GE/mg. Amano-P, Amano-B und Amano CES besaßen vergleichbare LE/mg Wirksamkeiten, zeigten aber keine feststellbare proteolytische Wirksamkeit. Abermals wird das gute Ergebnis von R*&sub4;&sub6;&sub0; aber nicht von %FM von Amano CE durch dessen verunreinigte proteolytische Wirksamkeit erklärt.
  • Beispiel VIII
  • Mit der folgenden teilchenförmigen Waschmittelzusammensetzung wurden weitere Waschversuche durchgeführt, um die Verträglichkeit mit Bleichmittel und proteolytischen Enzymen während des Waschverfahrens zu zeigen.
  • Gew.Teile
  • Natrium-dodecylbenzolsulfonat 8.5
  • Primärer C&sub1;&sub2;-C&sub1;&sub5;-Alkohol, kondensiert mit 7 Molen Ethylenoxid 4.0
  • Gehärtete Rapssamenöl-Natriumseife 1.5
  • Natrium-triphosphat 33.5
  • Natriumcarbonat 5.0
  • Natriumsilikat 6.0
  • Natriumsulfat 20.0
  • Wasser 9.0
  • Fluoreszenzmittel, Schmutz-Suspendiermittel, Farbstoffe, Parfüms geringe Menge
  • Natriumperborat 12.0
  • Tetraacetyl-ethylendiamin
  • (TAED) (Granulat) 2.0
  • Proteolytisches Enzym (Savinase von Novo) 0.4
  • Die Waschversuche wurden unter den folgenden Bedingungen durchgeführt:
  • Waschmaschine mit Fassungsvermögen von 3.5 kg trockener Wäsche
  • Waschverfahren: 30 Minuten bei 30ºC
  • Wasserhärte: 8 und 22º GH
  • Lipase-Konzentrationen: 15 LE/ml
  • Dosierung der Zusammensetzungen 3.5 g/l
  • Die folgenden Ergebnisse wurden nach der vierten Wäsche erhalten: Baumwolle Polyester Lipase Amano-P
  • Beispiel IX
  • Ein ähnlicher Versuch wie in Beispiel VIII wurde durchgeführt unter Verwendung von erfindungsgemäßer Lipase mit unterschiedlicher Widerstandsfähigkeit gegen proteolytische Enzyme, wie in Beispiel IV gezeigt.
  • Die Lipase-Konzentration betrug 5 LE/ml.
  • Als Textilmaterial wurde Baumwolle verwendet. Lipase Amano-P C. viscosum von Toyo Jozo C. viscosum von Diosynth
  • Restwirksamkeiten in der Waschlauge nach 30-minütigem Waschverfahren:
  • Amano-P 36%
  • Toyo Jozo 55%
  • Diosynth 60%
  • Ein detaillierter Vergleich mit Beispiel IV zeigt, daß unter den in diesem Beispiel verwendeten realistischen, praktischen Waschbedingungen die Lipasen der Erfindung wesentlich weniger empfindlich gegenüber dem Angriff durch Proteasen sind, wie in Waschmittelprodukten verwendete Savinase.
  • Beispiel X (nicht im Bereich der Ansprüche)
  • Der Versuch von Beispiel I wurde wiederholt, es wurden aber 4 g/l der Waschmittelzusammensetzung und Lipasen in einer Menge von 1 LE/ml verwendet. Die folgenden Ergebnisse wurden erhalten: Lipase IgG Reaktion R*&sub4;&sub6;&sub0; Palmöl Olivenöl % FM Amano-P Toyo Jozo Diosynth Amano AP 6 (aus Aspergillus niger) Lipase MY (aus Candida cylindraceae) Lipase aus Candida cylindraceae Lipase aus Fusarium oxysporum Lipase aus Mucor miehei Esterase MM (aus Mucor miehei) Amano CE (aus Humicola lanuginosa)
  • Beispiel XI
  • In der gleichen Weise wie in Beispiel I wurden Waschversuche durchgeführt, wobei entweder 5 g/l Waschmittelzusammensetzung von Beispiel VIII (Wasserhärte 22º GH) oder 4 g/l Waschmittelzusammensetzung von Beispiel I Wasserhärte 8º GH) verwendet wurden. Die Lipasen wurden mit 1 und 3 LE/ml verwendet. Die Testtücher waren entweder Polyester/Baumwolle (P/B) Mischgewebe oder vorgewaschene Baumwolle (VGB).
  • Die folgenden Ergebnisse wurden erhalten:
  • mit der Zusammensetzung von Beispiel VIII: Lipase 1 LE Toyo Jozo 1 LE Lipase aus Pseudomonas gladioli
  • mit der Zusammensetzung von Beispiel I: 1 LE Toyo Jozo 1 LE Lipase aus Pseudomonas gladioli
  • Beispiel XII
  • Die Wiederholung von Beispiel I unter Verwendung der Waschmittelzusammensetzung von Beispiel I mit 4 g/l in Wasser von 8º GH oder der Waschmittelzusammensetzung von Beispiel VIII mit 5 g/l in Wasser von 22º GH ergab bei verschiedenen Temperaturen die folgenden Ergebnisse: Zusammensetzung von Beispiel I Toyo Jozo Lipase (LE/ml) Temperatur (ºC) R*&sub4;&sub6;&sub0; Palmöl Olivenöl % FM
  • Beispiel XIII
  • In der in Beispiel I beschriebenen Weise wurden die folgenden Waschmittelzusammensetzungen geprüft.
  • A: 9% anionisches Waschmittel
  • 1% nichtionisches Waschmittel
  • 21.5% Natrium-tripolyphosphat
  • 7% Natriumperborat
  • 0.6% Savinase (ein proteolytisches Enzym)
  • Rest Natriumsulfat + untergeordnete Bestandteile
  • B: 9% anionisches Waschmittel
  • 4% nichtionisches Waschmittel
  • 28% Zeolith
  • 4.5% Nitrilotriacetat
  • 5.5% Natriumperborat
  • 3.5% Tetraacetyl-ethylendiamin
  • 0.5% Savinase
  • Rest Natriumsulfat + untergeordnete Bestandteile
  • C: 5% anionisches Waschmittel
  • 4% nichtionisches Waschmittel
  • 1% Seife
  • 30% Zeolith
  • 3% Copolymer von Acrylsäure mit Maleinsäureanhydrid
  • 7.5% Natriumperborat
  • 3% Tetraacetyl-ethylendiamin
  • Rest Natriumsulfat + untergeordnete Bestandteile
  • D: 8% anionisches synthetisches Waschmittel
  • 4% nichtionisches synthetisches Waschmittel
  • 4% Seife
  • 35% Natriumcarbonat
  • 20% pulverförmiger Calcit
  • 6% Natriumperborat
  • 2% Tetraacetyl-ethylendiamin
  • 0.5% Savinase
  • Rest Natriumsulfat + untergeordnete Bestandteile
  • Die folgenden Ergebnisse wurden erhalten: Zusammensetzung Lipase (Toyo Jozo) LE/ml R*&sub4;&sub6;&sub0; Palmöl % FM

Claims (5)

1. Reinigungsmittelzusammensetzung, umfassend 1 bis 30 Gew.-% eines Gemisches aus einer anionischen und einer nichtionischen reinigungsmittelaktiven Verbindung, eine solche Menge einer Lipase, daß die Endzusammensetzung eine lipolytische Enzymaktivität von 0,005 bis 100 LU (Lipaseeinheiten) pro mg aufweist, wobei die Lipase eine positive immunologische Kreuzreaktion mit dem Antikörper der Lipase zeigt, die durch den Mikroorganismus Pseudomonas fluorescens IAM 1057 hergestellt werden kann, und weiter enthaltend ein Bleichmittel oder ein Bleichsystem, das ein Bleichmittel und einen Aktivator dafür enthält.
2. Zusammensetzung nach Anspruch 1, worin die Lipase auch eine positive immunologische Kreuzreaktion mit dem Antikörper der Lipase aufweist, die von dem Mikroorganismus Chromobacter viscosum var. lipolycticum NRRLB 3673 oder Pseudomonas gladioli hergestellt werden kann.
3. Zusammensetzung nach Anspruch 1 oder 2, worin die Lipase, die eine positive immunologische Kreuzreaktion aufweist, eine Lipase ist, die von Stämmen der Gattung Pseudomonas oder Chromobacter hergestellt werden kann.
4. Zusammensetzung nach Anspruch 3, worin die Lipase von Stämmen Pseudomonas fluorescens, Pseudomonas fragi, Pseudomonas nitroreducens var. lipolyticum, Pseudomonas gladioli oder Chromobacter viscosum hergestellt werden kann.
5. Zusammensetzung nach den Ansprüchen 1 bis 4, die weiterhin ein proteolytisches Enzym enthält.
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