DE2308013A1 - Katalasearme glucoseoxidase und verfahren zu ihrer gewinnung - Google Patents
Katalasearme glucoseoxidase und verfahren zu ihrer gewinnungInfo
- Publication number
- DE2308013A1 DE2308013A1 DE19732308013 DE2308013A DE2308013A1 DE 2308013 A1 DE2308013 A1 DE 2308013A1 DE 19732308013 DE19732308013 DE 19732308013 DE 2308013 A DE2308013 A DE 2308013A DE 2308013 A1 DE2308013 A1 DE 2308013A1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- glucose oxidase
- catalase
- protein
- low
- obtaining
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 108010015776 Glucose oxidase Proteins 0.000 title claims description 37
- 235000019420 glucose oxidase Nutrition 0.000 title claims description 37
- 239000004366 Glucose oxidase Substances 0.000 title claims description 36
- 229940116332 glucose oxidase Drugs 0.000 title claims description 36
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 12
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 title claims description 10
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 title claims description 10
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 9
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 9
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 8
- DZBUGLKDJFMEHC-UHFFFAOYSA-N acridine Chemical class C1=CC=CC2=CC3=CC=CC=C3N=C21 DZBUGLKDJFMEHC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 claims description 7
- 238000004587 chromatography analysis Methods 0.000 claims description 5
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 claims description 4
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 claims description 4
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 claims description 3
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 claims description 2
- 210000003692 ilium Anatomy 0.000 claims description 2
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims description 2
- 239000007858 starting material Substances 0.000 claims description 2
- JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M Lactate Chemical compound CC(O)C([O-])=O JVTAAEKCZFNVCJ-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 7
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 description 6
- 229910000162 sodium phosphate Inorganic materials 0.000 description 6
- RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K trisodium phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])([O-])=O RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 6
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 4
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 4
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 4
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 4
- 229920005654 Sephadex Polymers 0.000 description 3
- 239000012507 Sephadex™ Substances 0.000 description 3
- VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M Sodium acetate Chemical compound [Na+].CC([O-])=O VMHLLURERBWHNL-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 3
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 3
- 239000001632 sodium acetate Substances 0.000 description 3
- 235000017281 sodium acetate Nutrition 0.000 description 3
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 3
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- MZVQCMJNVPIDEA-UHFFFAOYSA-N [CH2]CN(CC)CC Chemical group [CH2]CN(CC)CC MZVQCMJNVPIDEA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N beta-D-glucose Chemical compound OC[C@H]1O[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N 0.000 description 2
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 2
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 2
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 2
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M Chloride anion Chemical compound [Cl-] VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- PHOQVHQSTUBQQK-SQOUGZDYSA-N D-glucono-1,5-lactone Chemical compound OC[C@H]1OC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O PHOQVHQSTUBQQK-SQOUGZDYSA-N 0.000 description 1
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 1
- 102000004316 Oxidoreductases Human genes 0.000 description 1
- 108090000854 Oxidoreductases Proteins 0.000 description 1
- 241000228150 Penicillium chrysogenum Species 0.000 description 1
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 1
- -1 acridine compound Chemical class 0.000 description 1
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 238000010923 batch production Methods 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 1
- 238000002425 crystallisation Methods 0.000 description 1
- 230000008025 crystallization Effects 0.000 description 1
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 235000012209 glucono delta-lactone Nutrition 0.000 description 1
- 229960003681 gluconolactone Drugs 0.000 description 1
- 239000008103 glucose Substances 0.000 description 1
- 239000003966 growth inhibitor Substances 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 150000002978 peroxides Chemical class 0.000 description 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 210000004881 tumor cell Anatomy 0.000 description 1
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/0004—Oxidoreductases (1.)
- C12N9/0006—Oxidoreductases (1.) acting on CH-OH groups as donors (1.1)
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/814—Enzyme separation or purification
- Y10S435/815—Enzyme separation or purification by sorption
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S435/00—Chemistry: molecular biology and microbiology
- Y10S435/8215—Microorganisms
- Y10S435/911—Microorganisms using fungi
- Y10S435/913—Aspergillus
- Y10S435/917—Aspergillus niger
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Description
BEHRINGWERKE AKTIENGESELLSCHAFT, Marburg/Lahn 2308013
Aktenzeichen: Hoe 73/B 003 - Ma 156
Datum: 14. Februar 1973
Katalasearme Glucoseoxidase und Verfahren zu ihrer Gewinnung
Die Anmeldung hat eine katalasearme Glucoseoxidase und ein Verfahren zu ihrer Gewinnung aus vorgereinigter Glucoseoxidase
zum Gegenstand.
Es sind bereits Verfahren beschrieben worden, Glucoseoxidase aus Schimmelpilzen zu isolieren. Bei den meisten dieser Substanzen
handelt es sich um Rohprodukte. Es sind auch reinere Glucoseoxidasen im Handel. Sie enthalten jedoch auf etwa 250 E
Glucoseoxidase etwa 10 E Katalase. Wie diese Präparate hergestellt werden, ist nicht bekannt.
Es ist gezeigt worden, daß eine katalasefreie oder zumindest katalasearme Glucoseoxidase als Wachst ums hemmer für Turnorzellen
verwendet werden kann.
Die katalasearme Glucoseoxidase ist dadurch gekennzeichnet, daß sie an Glucoseoxidase-Aktivität mehr als 250 E/mg Protein besitzt
und an Katalase-Aktivität weniger als 0,1 E/mg Protein enthält.
Das Verfahren zur Gev/innung von katalasearmer Glucoseoxidase ist
dadurch gekennzeichnet, daß man vorgereinigte Glucoseoxidase-Präparate
mit wasserlöslichen Salzen von Acridinbasen, vorzugsweise Diaminoäthoxiacridinlactat fällt und durch Chromatographie
an Kationenaustauschern und Anionenaustausehern reinigt. Das
Verfahren zur Gewinnung von katalasearmer Glucoseoxidase ist ferner dadurch gekennzeichnet, daß man als Ausgangsmaterial
vorgereinigte Glucoseoxidase-Präparate aus Schimmelpilzen, vorzugsweise aus Aspergillus niger oder Peniei Ilium notatum verwendet.
409837/0914
Besonders gute Reinigungserfolge werden erzielt, wenn man Kationenaustausch
er mit funktioneilen SuIfoäthylgruppen und Anionenaustauschern
mit funktioneilen Diäthy!aminogruppen verwendet. Das erfindungsgemäß hergestelle Präparat ist elektrophoretisch
und in der Ultrazentrifugenanalyse einheitlich.
Für die Bestimmung der Glucoseoxidase wird Glucose und Sauerstoff in Gluconolacton und Wasserstoffperoxid übergeführt. Das dabei
entstandene Wasserstoffperoxid kann 1. jodometrisch oder 2.
colorimetrisch (nach Bergmeyer, H.U. Methoden der Enzymatischen
Analyse, Bd. 1, Seite 416, 2. Aufl., 1970, Verlag Chemie-Weinheim)
bestimmt werden.
Eine Gluxoseoxidase-Einheit entspricht derjenigen Enzymmenge, die 1^u Mol Glucose pro Minute bei Substratsättigung umsetzt.
Die Aktivität der Katalase wurde nach Bergmeyer, H.U. (Methoden
der Enzymatischen Analyse, Bd. 1, Seite 6*J5, 2. Aufl., 1970,
Verlag Chemie-Weinheim) erreicht, indem man die Zeit bestimmt, die für die Abnahme der Wasserstoffperoxidkonzentration von 500 auf
Extinktionseinheiten bei 21IO nra erforderlich ist.
Eine Katalase-Einheit entspricht derjenigen Enzymmenge, die bei 25 C in 100 see aus einer Ho0o-Lösung beliebiger Konzentration
-2
(ca. 10 M) die Hälfte des darin enthaltenen Peroxidsauerstoffs freisetzt.
(ca. 10 M) die Hälfte des darin enthaltenen Peroxidsauerstoffs freisetzt.
Zur Fällung der Glucoseoxidase wird die Acridinverbindung in einer Menge eingesetzt, die 0,5 - 3 g» bezogen auf 10g
Glucoseoxidase, entspricht.
409837/0914
10 g im Handel erhältliche Glucoseoxidase aus Aspergillus niger mit einer Glucoseoxidaseaktivität von 15 E/mg Protein und einer Katalaseaktivität
von 1 E/mg Protein wird 10 J6ig in 0,01 molarem
Natriumphosphat pH 6,0, das aus Phosphorsäurelösung und Natriumhydroxid
hergestellt wird, gelöst und gegen 0,01 molarern Natriumphosphat pH 6,0 dialysiert. Anschließend wird mit einer 3 $igen
wäßrigen Lösung von Diaminoäthoxiacridin-Lactat gefällt, wobei auf 10 mg Protein 1 mg Diaminoäthoxiacridin-Lactat verwenaet
wird. Man läßt 15 Stunden bei 1I0C stehen. Der Diaminoäthoxiacridin-Lactat-Protein-Komplex,
der sich dabei am Boden abgesetzt hat, enthält die Glucoseoxidase. Er wird durch Zentrifugation isoliert
und die Glucoseoxidase durch Suspendieren des Sedimentes in 35 ml
einer 5 Jigen Natriumchloridlösung freigesetzt.
Die Glucoseoxidase-enthaltende Lösung wird von dem schwerlös liehen
H S C!
Chlorid der Acridinbase durch Filtration abgetrennt. Die/ Enzym enthaltende
Lösung wird gegen destilliertes Wasser und anschließend gegen 0,008 molares Natriumacetat pH 1J,0 bei 1I C dialysiert. Es
folgt eine Chromatographie an Sulfäthyl(SE)-Sephadex^ C-50 (Deutsche Pharmacia, Frankfurt/iM) in der Kälte, wobei der Ionenaustauscher
mit 0,008 molarem Natriumacetat pH 1IjO äquilibriert worden
war. Die Glucoseoxidase wird eluiert mit einem linearen Gradienten
von 0 bis 0,3 molarem Natriumchlorid in 0,008 molarem Natriumacetat pH 1IjO. Der erste Elutionspeak enthält die Glucoseoxidase. Die
Lösung wird mit Natriumhydroxid auf pH 6 eingestellt und gegen 0,01 molarem Natriumphosphat pH 6,0 dialysiert. Es schließt sich eine
Chromatographie mit Diäthylaminoäthyl(DEAE)-Sephadex^ A-50 an
(Deutsche Pharmacia, Frankfurt/M), wobei der Ionenaustauscher mit 0,01 molarem Natriumphosphat pH 6,0 äquilibriert worden war. Die
Glucoseoxidase wird mit einem Gradienten von 0 bis 0,3 molarem Natriumchlorid in 0,01 molarem Natriumphospuat pH 6,0 eluiert.
In dem ersten Elutionspeak erscheint die Katalase, in dem zweiten Elutionspeak die Glucoseoxidase.
Die DEAE-Sephadex A-50-Chromatographie wird noch einmal wiederholt.
Die Glukoseoxidasefraktion wird bis zu einem Proteingehalt von 2 % auf dem Ultrafilter konzentriert, gegen 0,02 molare Natriumphosphatlösung
pH 6,0 dialysiert und lyophilisiert.
409837/091L
Die spezifische Glucoseoxidase-Aktivität des Endproduktes beträgt
255 E/mg Protein. Die Ausbeute an Aktivität beläuft sich auf iJ5 %.
Die erfindungsgemäß gewonnene Glucoseoxidase enthält 0,08 E Katalase/mg
Protein.
Ähnlich gute Ergebnisse werden erhalten, wenn die Adsorption und Elution des Enzyms an den Ionenaustauschern stufenweise im sogenannten
batch-Verfahren durchgeführt werden. Falls erforderlich,
läßt sich an die Reinigung eine Kristallisation der Glucoseoxidase anschließen.
Entsprechend dem im Beispiel beschriebenen Reinigungsverfahren läßt sich gleicherweise aus handelsüblichen Glucoseoxidase-Präparaten
vom Penicillium notatum und anderen Schimmelpilzen katalasearme Glucoseoxidase gewinnen.
409837/091
Claims (4)
1. Katalasearme Glucoseoxidase, dadurch gekennzeichnet, daß sie
an Glucoseoxidaseaktivxtät mehr als 250 E/mg Protein und an
Katalaseaktivität weniger als 0,1 E/mg Protein besitzt.
2. Verfahren zur Gewinnung katalasearmer Glucoseoxidase, dadurch gekennzeichnet, daß man vorgereinigte Glucoseoxidase-Präparate
mit wasserlöslichen Salzen von Acridinbasen vorzugsweise mit Diaminoäthoxiacridinlactat fällt und durch Chromatographie an
Kationenaustauschern und Anionenaustauschern reinigt.
3. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß man als Ausgangsmaterial vorgereinigte Glucoseoxidase-Präparate von
Schimmelpilzen, vorzugsweise von Aspergillus niger oder Peniei Ilium
notatum verwendet.
4. Verfahren nach Ansprüchen 2 und 3, dadurch gekennzeichnet, daß
Kationenaustauscher mit funktioneilen SuIfoäthylgruppen und
Anionenaustauscher mit funktionellen Diäthy!aminogruppen verwendet
werden. " , .
409837/091 k
Priority Applications (12)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19732308013 DE2308013A1 (de) | 1973-02-17 | 1973-02-17 | Katalasearme glucoseoxidase und verfahren zu ihrer gewinnung |
| NL7401891A NL7401891A (de) | 1973-02-17 | 1974-02-12 | |
| CA192,556A CA1009973A (en) | 1973-02-17 | 1974-02-14 | Glucose oxidase poor in catalase and process for obtaining it |
| FI740418A FI51593C (fi) | 1973-02-17 | 1974-02-14 | Menetelmä katalaasiköyhän glukoosioksidaasin talteenottamiseksi. |
| IT48371/74A IT1008840B (it) | 1973-02-17 | 1974-02-14 | Glucosioossidasi povera di catalasi e processo per il suo ottenimento |
| US05/443,149 US3930953A (en) | 1973-02-17 | 1974-02-15 | Glucose oxidase poor in catalase and process for obtaining it |
| AU65646/74A AU481476B2 (en) | 1973-02-17 | 1974-02-15 | Glucose oxidase poor in catalase and process for obtaining it |
| AT123374A AT327849B (de) | 1973-02-17 | 1974-02-15 | Verfahren zur gewinnung katalasearmer glucoseoxidase |
| FR7405288A FR2218346B1 (de) | 1973-02-17 | 1974-02-15 | |
| JP49018165A JPS49110883A (de) | 1973-02-17 | 1974-02-16 | |
| BE141063A BE811198A (fr) | 1973-02-17 | 1974-02-18 | Glucose-oxydase pauvre en catalase et son procede de preparation |
| GB733374A GB1466982A (en) | 1973-02-17 | 1974-02-18 | Glucose oxidase preparation and process for its manufacture |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| DE19732308013 DE2308013A1 (de) | 1973-02-17 | 1973-02-17 | Katalasearme glucoseoxidase und verfahren zu ihrer gewinnung |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE2308013A1 true DE2308013A1 (de) | 1974-09-12 |
Family
ID=5872330
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE19732308013 Pending DE2308013A1 (de) | 1973-02-17 | 1973-02-17 | Katalasearme glucoseoxidase und verfahren zu ihrer gewinnung |
Country Status (11)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US3930953A (de) |
| JP (1) | JPS49110883A (de) |
| AT (1) | AT327849B (de) |
| BE (1) | BE811198A (de) |
| CA (1) | CA1009973A (de) |
| DE (1) | DE2308013A1 (de) |
| FI (1) | FI51593C (de) |
| FR (1) | FR2218346B1 (de) |
| GB (1) | GB1466982A (de) |
| IT (1) | IT1008840B (de) |
| NL (1) | NL7401891A (de) |
Families Citing this family (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4540668A (en) * | 1979-06-05 | 1985-09-10 | Phillips Petroleum Company | Alcohol oxidase from Pichia-type yeasts |
| US4636464A (en) * | 1983-03-11 | 1987-01-13 | Kyowa Hakko Kogyo Co., Ltd. | Pyranose oxidase, method of making and method of use |
| NL8601454A (nl) * | 1986-06-05 | 1988-01-04 | Unilever Nv | Werkwijze voor het bereiden van een catalase-vrij oxidoreductase en van een catalase-vrije oxidoreductase bevattende gist, en gebruik daarvan. |
| EP0242007B1 (de) * | 1986-11-24 | 1990-11-07 | Unilever N.V. | Verfahren zur Herstellung einer catalasefreien, Oxidase enthaltenden Hefe und deren Verwendung |
| US5362647A (en) * | 1993-02-12 | 1994-11-08 | Allergan, Inc. | Compositions and methods for destroying hydrogen peroxide |
| US6022732A (en) * | 1997-04-09 | 2000-02-08 | Allergan | Hydrogen peroxide destroying compositions and methods of using same |
| PL377653A1 (pl) * | 2003-01-09 | 2006-02-06 | Genentech, Inc. | Oczyszczanie polipeptydów |
| US7241586B2 (en) * | 2005-02-17 | 2007-07-10 | Medtronic Minimed, Inc. | Polypeptide formulations and methods for making, using and characterizing them |
Family Cites Families (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR1460551A (fr) * | 1964-04-20 | 1966-03-04 | Miles Lab | Procédé de production de glucose oxidase purifiée |
| CH467075A (de) * | 1964-07-01 | 1969-01-15 | Pharmexbio S A | Verfahren zur Gewinnung von Urokinase |
| US3645851A (en) * | 1967-11-20 | 1972-02-29 | Bochringer Mannheim Gmbh | Recovery of glucose oxidase |
-
1973
- 1973-02-17 DE DE19732308013 patent/DE2308013A1/de active Pending
-
1974
- 1974-02-12 NL NL7401891A patent/NL7401891A/xx not_active Application Discontinuation
- 1974-02-14 FI FI740418A patent/FI51593C/fi active
- 1974-02-14 CA CA192,556A patent/CA1009973A/en not_active Expired
- 1974-02-14 IT IT48371/74A patent/IT1008840B/it active
- 1974-02-15 AT AT123374A patent/AT327849B/de not_active IP Right Cessation
- 1974-02-15 US US05/443,149 patent/US3930953A/en not_active Expired - Lifetime
- 1974-02-15 FR FR7405288A patent/FR2218346B1/fr not_active Expired
- 1974-02-16 JP JP49018165A patent/JPS49110883A/ja active Pending
- 1974-02-18 BE BE141063A patent/BE811198A/xx unknown
- 1974-02-18 GB GB733374A patent/GB1466982A/en not_active Expired
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS49110883A (de) | 1974-10-22 |
| US3930953A (en) | 1976-01-06 |
| FR2218346B1 (de) | 1977-06-10 |
| FI51593B (de) | 1976-11-01 |
| FR2218346A1 (de) | 1974-09-13 |
| FI51593C (fi) | 1977-02-10 |
| AT327849B (de) | 1976-02-25 |
| CA1009973A (en) | 1977-05-10 |
| NL7401891A (de) | 1974-08-20 |
| AU6564674A (en) | 1975-08-21 |
| BE811198A (fr) | 1974-08-19 |
| ATA123374A (de) | 1975-05-15 |
| IT1008840B (it) | 1976-11-30 |
| GB1466982A (en) | 1977-03-16 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE2265121C3 (de) | Enzympräparat zur Bestimmung von Cholesterin und Verfahren zu seiner Herstellung | |
| DE69121018T2 (de) | Lipopeptid Deacylase | |
| CH638241A5 (de) | Enzympraeparat mit l-alpha-aminoacylamidase-aktivitaet. | |
| DE2440529C3 (de) | Hyaluronidase-Präparat aus menschlicher Plazenta | |
| DE2061984C3 (de) | Reagens zur Bestimmung der Lactat-Dehydrogenase im Farbtest | |
| DE2308013A1 (de) | Katalasearme glucoseoxidase und verfahren zu ihrer gewinnung | |
| DE2249836B2 (de) | Verfahren zum herstellen von pullulan | |
| DE3048612A1 (de) | "verfahren zur enzymatischen herstellung von l-2-amino-4-methylphosphinobuttersaeure" | |
| DE3117211A1 (de) | Verfahren zur herstellung von fructose-polymeren und fructosereichen sirupen | |
| DE3131908A1 (de) | "immobilisierte aminoacylase-zubereitung und verfahren zu ihrer herstellung" | |
| DE2001902C3 (de) | Verfahren zur Reinigung und Fraktionierung von gelösten aktiven Proteinen | |
| DE1230751B (de) | Verfahren zur Herstellung von Lipase durch Zuechten von Mikroorganismen | |
| DE2143816B2 (de) | Verfahren zur gewinnung von menschlicher urokinase | |
| DE2637671C3 (de) | Verfahren zur Herstellung von Kreatinin-Desimidase auf mikrobiologischem Wege | |
| DE2746939C2 (de) | Verfahren zur Herstellung eines Glucose isomerierenden Enzyms durch Züchten von Mikroorganismen und Verwendung dieser Enzyme oder der sie erzeugenden Mikroorganismen zum Umsetzen von Glucose zu Fructose | |
| DE1517752C3 (de) | Verfahren zur Herstellung von Pullulanase | |
| DE2337312C3 (de) | Verfahren zur Isolierung und Reinigung von Dehydrogenasen | |
| DE1946137B2 (de) | Verfahren zur Gewinnung von Glycerinkinase aus Mikroorganismen | |
| DE2712004C2 (de) | Verfahren zur Bestimmung von Formiat oder in Formiat überführbaren Verbindungen und hierfür geeignetes Reagens | |
| DE3425957C2 (de) | ||
| DE1928051C3 (de) | Verfahren zur Reinigung von L-Asparaginase | |
| DE3439980A1 (de) | Verfahren zur reinigung sowie pasteurisierung von urokinase | |
| DE2342662A1 (de) | Verfahren zur herstellung von reinem, beta-trypsin vom schwein und nach diesem verfahren erhaltenes beta-trypsin | |
| DE2408998A1 (de) | Verfahren zur herstellung eines fructan abbauenden enzyms | |
| DE1925952C3 (de) | Mikrobiologisches Verfahren zur Herstellung von L-Asparaginase mit Antitumorwirksamkeit |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| OHN | Withdrawal |