DE1811000A1 - Enzym- und enzymstabilisatorhaltiges Waschmittel - Google Patents
Enzym- und enzymstabilisatorhaltiges WaschmittelInfo
- Publication number
- DE1811000A1 DE1811000A1 DE19681811000 DE1811000A DE1811000A1 DE 1811000 A1 DE1811000 A1 DE 1811000A1 DE 19681811000 DE19681811000 DE 19681811000 DE 1811000 A DE1811000 A DE 1811000A DE 1811000 A1 DE1811000 A1 DE 1811000A1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- detergent
- enzyme
- sodium
- collagen
- weight
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 239000003599 detergent Substances 0.000 title claims description 100
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 title claims description 57
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 title claims description 57
- 239000003381 stabilizer Substances 0.000 title description 3
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 80
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 80
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 claims description 55
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 claims description 55
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 55
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 43
- 239000008187 granular material Substances 0.000 claims description 38
- 239000011734 sodium Substances 0.000 claims description 32
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 30
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 claims description 29
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 claims description 28
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 claims description 27
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 claims description 27
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 claims description 26
- -1 Sodium alkyl sulfate Chemical class 0.000 claims description 25
- 230000000694 effects Effects 0.000 claims description 21
- 125000004432 carbon atom Chemical group C* 0.000 claims description 17
- 239000000463 material Substances 0.000 claims description 15
- 235000019832 sodium triphosphate Nutrition 0.000 claims description 14
- 239000000126 substance Substances 0.000 claims description 14
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 claims description 12
- 125000000217 alkyl group Chemical group 0.000 claims description 10
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 claims description 10
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 claims description 10
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 claims description 9
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 claims description 9
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 claims description 9
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 claims description 8
- 229960001922 sodium perborate Drugs 0.000 claims description 8
- YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M sodium;oxidooxy(oxo)borane Chemical compound [Na+].[O-]OB=O YKLJGMBLPUQQOI-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 8
- UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M Sodium bicarbonate Chemical compound [Na+].OC([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 6
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 claims description 6
- 230000000087 stabilizing effect Effects 0.000 claims description 6
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 5
- 230000036961 partial effect Effects 0.000 claims description 4
- WBHQBSYUUJJSRZ-UHFFFAOYSA-M sodium bisulfate Chemical compound [Na+].OS([O-])(=O)=O WBHQBSYUUJJSRZ-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 4
- 229910000342 sodium bisulfate Inorganic materials 0.000 claims description 4
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 claims description 3
- 108090000787 Subtilisin Proteins 0.000 claims description 3
- XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J diphosphate(4-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O XPPKVPWEQAFLFU-UHFFFAOYSA-J 0.000 claims description 3
- 235000011180 diphosphates Nutrition 0.000 claims description 3
- 229920006395 saturated elastomer Polymers 0.000 claims description 3
- 229910000030 sodium bicarbonate Inorganic materials 0.000 claims description 3
- 235000017557 sodium bicarbonate Nutrition 0.000 claims description 3
- 244000269722 Thea sinensis Species 0.000 claims 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 claims 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 claims 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 claims 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 claims 1
- 229940048084 pyrophosphate Drugs 0.000 claims 1
- FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J sodium diphosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O FQENQNTWSFEDLI-UHFFFAOYSA-J 0.000 claims 1
- 229940048086 sodium pyrophosphate Drugs 0.000 claims 1
- 235000019818 tetrasodium diphosphate Nutrition 0.000 claims 1
- 239000001577 tetrasodium phosphonato phosphate Substances 0.000 claims 1
- 239000000047 product Substances 0.000 description 42
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 39
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 39
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 31
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 21
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 18
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 18
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 13
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 10
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 9
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 9
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 9
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 9
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 9
- 230000000717 retained effect Effects 0.000 description 9
- 125000003178 carboxy group Chemical group [H]OC(*)=O 0.000 description 8
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 8
- 125000002496 methyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 8
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 8
- IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N Ethylene oxide Chemical compound C1CO1 IAYPIBMASNFSPL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 7
- 235000014113 dietary fatty acids Nutrition 0.000 description 7
- 239000000194 fatty acid Substances 0.000 description 7
- 229930195729 fatty acid Natural products 0.000 description 7
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 7
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 6
- 125000000129 anionic group Chemical group 0.000 description 6
- 239000003240 coconut oil Substances 0.000 description 6
- 235000019864 coconut oil Nutrition 0.000 description 6
- GYQBBRRVRKFJRG-UHFFFAOYSA-L disodium pyrophosphate Chemical compound [Na+].[Na+].OP([O-])(=O)OP(O)([O-])=O GYQBBRRVRKFJRG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 6
- 150000004665 fatty acids Chemical class 0.000 description 6
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 6
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 6
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 6
- 239000000344 soap Substances 0.000 description 6
- 238000003860 storage Methods 0.000 description 6
- 239000003760 tallow Substances 0.000 description 6
- BZJTUOGZUKFLQT-UHFFFAOYSA-N 1,3,5,7-tetramethylcyclooctane Chemical group CC1CC(C)CC(C)CC(C)C1 BZJTUOGZUKFLQT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- VGGSQFUCUMXWEO-UHFFFAOYSA-N Ethene Chemical compound C=C VGGSQFUCUMXWEO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000005977 Ethylene Substances 0.000 description 5
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 108010059712 Pronase Proteins 0.000 description 5
- 125000001931 aliphatic group Chemical group 0.000 description 5
- 239000007844 bleaching agent Substances 0.000 description 5
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 5
- 235000019820 disodium diphosphate Nutrition 0.000 description 5
- 239000000975 dye Substances 0.000 description 5
- 230000002209 hydrophobic effect Effects 0.000 description 5
- 239000002304 perfume Substances 0.000 description 5
- 229910052938 sodium sulfate Inorganic materials 0.000 description 5
- 235000011152 sodium sulphate Nutrition 0.000 description 5
- VZCYOOQTPOCHFL-OWOJBTEDSA-N Fumaric acid Chemical compound OC(=O)\C=C\C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-OWOJBTEDSA-N 0.000 description 4
- PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L Sodium Sulfate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]S([O-])(=O)=O PMZURENOXWZQFD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 4
- OSGAYBCDTDRGGQ-UHFFFAOYSA-L calcium sulfate Chemical compound [Ca+2].[O-]S([O-])(=O)=O OSGAYBCDTDRGGQ-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 4
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 4
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 4
- 239000007859 condensation product Substances 0.000 description 4
- VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N trans-butenedioic acid Natural products OC(=O)C=CC(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 239000004698 Polyethylene Substances 0.000 description 3
- DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N Propylene glycol Chemical compound CC(O)CO DNIAPMSPPWPWGF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- GOOHAUXETOMSMM-UHFFFAOYSA-N Propylene oxide Chemical compound CC1CO1 GOOHAUXETOMSMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 239000004115 Sodium Silicate Substances 0.000 description 3
- 150000001298 alcohols Chemical class 0.000 description 3
- 230000009286 beneficial effect Effects 0.000 description 3
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 3
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 description 3
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 3
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 3
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 3
- 238000000034 method Methods 0.000 description 3
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 3
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 3
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 description 3
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 description 3
- 229920000573 polyethylene Polymers 0.000 description 3
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 description 3
- 159000000001 potassium salts Chemical class 0.000 description 3
- 150000003254 radicals Chemical class 0.000 description 3
- 239000012418 sodium perborate tetrahydrate Substances 0.000 description 3
- NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N sodium silicate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-][Si]([O-])=O NTHWMYGWWRZVTN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229910052911 sodium silicate Inorganic materials 0.000 description 3
- IBDSNZLUHYKHQP-UHFFFAOYSA-N sodium;3-oxidodioxaborirane;tetrahydrate Chemical compound O.O.O.O.[Na+].[O-]B1OO1 IBDSNZLUHYKHQP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- KVCGISUBCHHTDD-UHFFFAOYSA-M sodium;4-methylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1 KVCGISUBCHHTDD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 150000003462 sulfoxides Chemical class 0.000 description 3
- 239000000271 synthetic detergent Substances 0.000 description 3
- SMZOUWXMTYCWNB-UHFFFAOYSA-N 2-(2-methoxy-5-methylphenyl)ethanamine Chemical compound COC1=CC=C(C)C=C1CCN SMZOUWXMTYCWNB-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-N 2-Propenoic acid Natural products OC(=O)C=C NIXOWILDQLNWCW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000000954 2-hydroxyethyl group Chemical group [H]C([*])([H])C([H])([H])O[H] 0.000 description 2
- PSZAEHPBBUYICS-UHFFFAOYSA-N 2-methylidenepropanedioic acid Chemical compound OC(=O)C(=C)C(O)=O PSZAEHPBBUYICS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108090000915 Aminopeptidases Proteins 0.000 description 2
- 102000004400 Aminopeptidases Human genes 0.000 description 2
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O Ammonium Chemical compound [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 2
- 208000035404 Autolysis Diseases 0.000 description 2
- 108010027805 Azocoll Proteins 0.000 description 2
- 244000063299 Bacillus subtilis Species 0.000 description 2
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 2
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 description 2
- 206010057248 Cell death Diseases 0.000 description 2
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 2
- 244000060011 Cocos nucifera Species 0.000 description 2
- 235000013162 Cocos nucifera Nutrition 0.000 description 2
- 108060005980 Collagenase Proteins 0.000 description 2
- 102000029816 Collagenase Human genes 0.000 description 2
- OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N Methanol Chemical compound OC OKKJLVBELUTLKV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010067372 Pancreatic elastase Proteins 0.000 description 2
- 102000016387 Pancreatic elastase Human genes 0.000 description 2
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 2
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 2
- 229920003171 Poly (ethylene oxide) Polymers 0.000 description 2
- OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N Propanedioic acid Natural products OC(=O)CC(O)=O OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229910004298 SiO 2 Inorganic materials 0.000 description 2
- 241000187747 Streptomyces Species 0.000 description 2
- 241000187392 Streptomyces griseus Species 0.000 description 2
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 2
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 2
- DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N acetic acid;2,3,4,5,6-pentahydroxyhexanal;sodium Chemical compound [Na].CC(O)=O.OCC(O)C(O)C(O)C(O)C=O DPXJVFZANSGRMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 230000009471 action Effects 0.000 description 2
- 229910052783 alkali metal Inorganic materials 0.000 description 2
- 125000002947 alkylene group Chemical group 0.000 description 2
- 239000002585 base Substances 0.000 description 2
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 2
- 229910052796 boron Inorganic materials 0.000 description 2
- 229940095672 calcium sulfate Drugs 0.000 description 2
- 239000001768 carboxy methyl cellulose Substances 0.000 description 2
- 125000002057 carboxymethyl group Chemical group [H]OC(=O)C([H])([H])[*] 0.000 description 2
- 239000012876 carrier material Substances 0.000 description 2
- 230000003197 catalytic effect Effects 0.000 description 2
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 2
- 229960002424 collagenase Drugs 0.000 description 2
- 239000000084 colloidal system Substances 0.000 description 2
- 230000007423 decrease Effects 0.000 description 2
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 2
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 2
- 230000008021 deposition Effects 0.000 description 2
- 230000001236 detergent effect Effects 0.000 description 2
- 230000001079 digestive effect Effects 0.000 description 2
- 238000009826 distribution Methods 0.000 description 2
- GVGUFUZHNYFZLC-UHFFFAOYSA-N dodecyl benzenesulfonate;sodium Chemical compound [Na].CCCCCCCCCCCCOS(=O)(=O)C1=CC=CC=C1 GVGUFUZHNYFZLC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 2
- 238000004453 electron probe microanalysis Methods 0.000 description 2
- UFZOPKFMKMAWLU-UHFFFAOYSA-N ethoxy(methyl)phosphinic acid Chemical compound CCOP(C)(O)=O UFZOPKFMKMAWLU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 125000001495 ethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 2
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 2
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 2
- 239000001530 fumaric acid Substances 0.000 description 2
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 2
- 125000004435 hydrogen atom Chemical group [H]* 0.000 description 2
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 description 2
- 230000000977 initiatory effect Effects 0.000 description 2
- SUMDYPCJJOFFON-UHFFFAOYSA-N isethionic acid Chemical compound OCCS(O)(=O)=O SUMDYPCJJOFFON-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010059345 keratinase Proteins 0.000 description 2
- VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N maleic acid Chemical compound OC(=O)\C=C/C(O)=O VZCYOOQTPOCHFL-UPHRSURJSA-N 0.000 description 2
- 239000011976 maleic acid Substances 0.000 description 2
- HNEGQIOMVPPMNR-NSCUHMNNSA-N mesaconic acid Chemical compound OC(=O)C(/C)=C/C(O)=O HNEGQIOMVPPMNR-NSCUHMNNSA-N 0.000 description 2
- HNEGQIOMVPPMNR-UHFFFAOYSA-N methylfumaric acid Natural products OC(=O)C(C)=CC(O)=O HNEGQIOMVPPMNR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 238000004806 packaging method and process Methods 0.000 description 2
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 2
- 230000002829 reductive effect Effects 0.000 description 2
- 230000028043 self proteolysis Effects 0.000 description 2
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 2
- 235000019812 sodium carboxymethyl cellulose Nutrition 0.000 description 2
- 229920001027 sodium carboxymethylcellulose Polymers 0.000 description 2
- 229940080264 sodium dodecylbenzenesulfonate Drugs 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N sulfuric acid Substances OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 2
- GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-O triethanolammonium Chemical class OCC[NH+](CCO)CCO GSEJCLTVZPLZKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 2
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 2
- 229960001322 trypsin Drugs 0.000 description 2
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 2
- 239000001124 (E)-prop-1-ene-1,2,3-tricarboxylic acid Substances 0.000 description 1
- OGTPNDHOHCFDTK-UHFFFAOYSA-N 1,2,3-triphosphonopropan-2-ylphosphonic acid Chemical compound OP(O)(=O)CC(P(O)(O)=O)(P(O)(O)=O)CP(O)(O)=O OGTPNDHOHCFDTK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SFRLSTJPMFGBDP-UHFFFAOYSA-N 1,2-diphosphonoethylphosphonic acid Chemical compound OP(O)(=O)CC(P(O)(O)=O)P(O)(O)=O SFRLSTJPMFGBDP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SIDULKZCBGMXJL-UHFFFAOYSA-N 1-dimethylphosphoryldodecane Chemical compound CCCCCCCCCCCCP(C)(C)=O SIDULKZCBGMXJL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CJPDBKNETSCHCH-UHFFFAOYSA-N 1-methylsulfinyldodecane Chemical compound CCCCCCCCCCCCS(C)=O CJPDBKNETSCHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- JAHNSTQSQJOJLO-UHFFFAOYSA-N 2-(3-fluorophenyl)-1h-imidazole Chemical compound FC1=CC=CC(C=2NC=CN=2)=C1 JAHNSTQSQJOJLO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CYEJMVLDXAUOPN-UHFFFAOYSA-N 2-dodecylphenol Chemical compound CCCCCCCCCCCCC1=CC=CC=C1O CYEJMVLDXAUOPN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RGPSXEGIFWXCDR-UHFFFAOYSA-N 3-cyano-3-oxopropanoic acid Chemical compound OC(=O)CC(=O)C#N RGPSXEGIFWXCDR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- XSVSPKKXQGNHMD-UHFFFAOYSA-N 5-bromo-3-methyl-1,2-thiazole Chemical compound CC=1C=C(Br)SN=1 XSVSPKKXQGNHMD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 1
- 241000272814 Anser sp. Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N Boron Chemical compound [B] ZOXJGFHDIHLPTG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GAWIXWVDTYZWAW-UHFFFAOYSA-N C[CH]O Chemical group C[CH]O GAWIXWVDTYZWAW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010006303 Carboxypeptidases Proteins 0.000 description 1
- 102000005367 Carboxypeptidases Human genes 0.000 description 1
- RWSOTUBLDIXVET-UHFFFAOYSA-N Dihydrogen sulfide Chemical class S RWSOTUBLDIXVET-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QXNVGIXVLWOKEQ-UHFFFAOYSA-N Disodium Chemical compound [Na][Na] QXNVGIXVLWOKEQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N EDTA Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CCN(CC(O)=O)CC(O)=O KCXVZYZYPLLWCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N Ethylenediamine Chemical compound NCCN PIICEJLVQHRZGT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- DBVJJBKOTRCVKF-UHFFFAOYSA-N Etidronic acid Chemical compound OP(=O)(O)C(O)(C)P(O)(O)=O DBVJJBKOTRCVKF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000270 Ficain Proteins 0.000 description 1
- 239000004606 Fillers/Extenders Substances 0.000 description 1
- 239000001828 Gelatine Substances 0.000 description 1
- UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N Hydrogen Chemical compound [H][H] UFHFLCQGNIYNRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 1
- WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N Lithium Chemical compound [Li] WHXSMMKQMYFTQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 102000035092 Neutral proteases Human genes 0.000 description 1
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 description 1
- 101150006573 PAN1 gene Proteins 0.000 description 1
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019482 Palm oil Nutrition 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 241001442654 Percnon planissimum Species 0.000 description 1
- UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M Sodium bicarbonate-14C Chemical compound [Na+].O[14C]([O-])=O UIIMBOGNXHQVGW-DEQYMQKBSA-M 0.000 description 1
- 238000010306 acid treatment Methods 0.000 description 1
- 229940091181 aconitic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 150000001340 alkali metals Chemical class 0.000 description 1
- 125000003342 alkenyl group Chemical group 0.000 description 1
- 150000008051 alkyl sulfates Chemical class 0.000 description 1
- 150000001408 amides Chemical class 0.000 description 1
- 150000003868 ammonium compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 229940095564 anhydrous calcium sulfate Drugs 0.000 description 1
- 239000002518 antifoaming agent Substances 0.000 description 1
- 108090000987 aspergillopepsin I Proteins 0.000 description 1
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 1
- 239000000022 bacteriostatic agent Substances 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 1
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 150000007942 carboxylates Chemical class 0.000 description 1
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 1
- 241001233037 catfish Species 0.000 description 1
- 125000002091 cationic group Chemical group 0.000 description 1
- 239000001913 cellulose Substances 0.000 description 1
- 229920002678 cellulose Polymers 0.000 description 1
- 230000008859 change Effects 0.000 description 1
- GTZCVFVGUGFEME-IWQZZHSRSA-N cis-aconitic acid Chemical compound OC(=O)C\C(C(O)=O)=C\C(O)=O GTZCVFVGUGFEME-IWQZZHSRSA-N 0.000 description 1
- HNEGQIOMVPPMNR-IHWYPQMZSA-N citraconic acid Chemical compound OC(=O)C(/C)=C\C(O)=O HNEGQIOMVPPMNR-IHWYPQMZSA-N 0.000 description 1
- 229940018557 citraconic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 238000009833 condensation Methods 0.000 description 1
- 230000005494 condensation Effects 0.000 description 1
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 1
- 238000010276 construction Methods 0.000 description 1
- 239000013068 control sample Substances 0.000 description 1
- YPHMISFOHDHNIV-FSZOTQKASA-N cycloheximide Chemical compound C1[C@@H](C)C[C@H](C)C(=O)[C@@H]1[C@H](O)CC1CC(=O)NC(=O)C1 YPHMISFOHDHNIV-FSZOTQKASA-N 0.000 description 1
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 1
- 230000000378 dietary effect Effects 0.000 description 1
- 125000000118 dimethyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 1
- 229940038485 disodium pyrophosphate Drugs 0.000 description 1
- SYELZBGXAIXKHU-UHFFFAOYSA-N dodecyldimethylamine N-oxide Chemical compound CCCCCCCCCCCC[N+](C)(C)[O-] SYELZBGXAIXKHU-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N ether Substances CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000002170 ethers Chemical class 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 150000002191 fatty alcohols Chemical class 0.000 description 1
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 1
- 210000003754 fetus Anatomy 0.000 description 1
- POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N ficin Chemical compound FI=CI=N POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019836 ficin Nutrition 0.000 description 1
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 1
- 239000007850 fluorescent dye Substances 0.000 description 1
- 239000004872 foam stabilizing agent Substances 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 230000005021 gait Effects 0.000 description 1
- 229940083124 ganglion-blocking antiadrenergic secondary and tertiary amines Drugs 0.000 description 1
- 125000005456 glyceride group Chemical group 0.000 description 1
- 229920001519 homopolymer Polymers 0.000 description 1
- 230000036571 hydration Effects 0.000 description 1
- 238000006703 hydration reaction Methods 0.000 description 1
- 230000003301 hydrolyzing effect Effects 0.000 description 1
- 125000001165 hydrophobic group Chemical group 0.000 description 1
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 229940045996 isethionic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000010985 leather Substances 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 229910052744 lithium Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000320 mechanical mixture Substances 0.000 description 1
- 230000007246 mechanism Effects 0.000 description 1
- LVHBHZANLOWSRM-UHFFFAOYSA-N methylenebutanedioic acid Natural products OC(=O)CC(=C)C(O)=O LVHBHZANLOWSRM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 1
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 1
- 238000005065 mining Methods 0.000 description 1
- 229910000476 molybdenum oxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 150000002763 monocarboxylic acids Chemical class 0.000 description 1
- 150000004682 monohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 239000000178 monomer Substances 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N nitrilotriacetic acid Chemical compound OC(=O)CN(CC(O)=O)CC(O)=O MGFYIUFZLHCRTH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000001741 organic sulfur group Chemical group 0.000 description 1
- 108090000021 oryzin Proteins 0.000 description 1
- MPQXHAGKBWFSNV-UHFFFAOYSA-N oxidophosphanium Chemical group [PH3]=O MPQXHAGKBWFSNV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- PQQKPALAQIIWST-UHFFFAOYSA-N oxomolybdenum Chemical compound [Mo]=O PQQKPALAQIIWST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- AUONHKJOIZSQGR-UHFFFAOYSA-N oxophosphane Chemical compound P=O AUONHKJOIZSQGR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NAHBVNMACPIHAH-HLICZWCASA-N p-ii Chemical compound C([C@H]1C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@H](C(N[C@H]2CSSC[C@H](NC(=O)[C@H](CC=3C=CC=CC=3)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CCCCN)NC(=O)[C@H](CC=3C=CC(O)=CC=3)NC2=O)C(=O)N[C@@H](CC=2C=CC(O)=CC=2)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CSSC[C@@H](C(=O)N1)NC(=O)[C@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)NC(=O)[C@H](CCCNC(N)=N)NC(=O)[C@@H](N)CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(N)=O)=O)C(C)C)C1=CC=CC=C1 NAHBVNMACPIHAH-HLICZWCASA-N 0.000 description 1
- 239000002540 palm oil Substances 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 1
- 230000002688 persistence Effects 0.000 description 1
- 239000003208 petroleum Substances 0.000 description 1
- 150000002989 phenols Chemical class 0.000 description 1
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 description 1
- XYFCBTPGUUZFHI-UHFFFAOYSA-O phosphonium Chemical compound [PH4+] XYFCBTPGUUZFHI-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 1
- XYORSKKUGAGNPC-UHFFFAOYSA-N phosphonocarbonylphosphonic acid Chemical compound OP(O)(=O)C(=O)P(O)(O)=O XYORSKKUGAGNPC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000003013 phosphoric acid derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 229920000867 polyelectrolyte Polymers 0.000 description 1
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 1
- 235000013966 potassium salts of fatty acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 description 1
- 230000008569 process Effects 0.000 description 1
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 230000002035 prolonged effect Effects 0.000 description 1
- KCXFHTAICRTXLI-UHFFFAOYSA-M propane-1-sulfonate Chemical compound CCCS([O-])(=O)=O KCXFHTAICRTXLI-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- QQONPFPTGQHPMA-UHFFFAOYSA-N propylene Natural products CC=C QQONPFPTGQHPMA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000004805 propylene group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([*:1])C([H])([H])[*:2] 0.000 description 1
- 230000001681 protective effect Effects 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 239000001488 sodium phosphate Substances 0.000 description 1
- 235000013875 sodium salts of fatty acid Nutrition 0.000 description 1
- 229960000776 sodium tetradecyl sulfate Drugs 0.000 description 1
- HEBRGEBJCIKEKX-UHFFFAOYSA-M sodium;2-hexadecylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCCCCCC1=CC=CC=C1S([O-])(=O)=O HEBRGEBJCIKEKX-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- DUXXGJTXFHUORE-UHFFFAOYSA-M sodium;4-tridecylbenzenesulfonate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCCC1=CC=C(S([O-])(=O)=O)C=C1 DUXXGJTXFHUORE-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- NWZBFJYXRGSRGD-UHFFFAOYSA-M sodium;octadecyl sulfate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCCCCCCCOS([O-])(=O)=O NWZBFJYXRGSRGD-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- ORLPWCUCEDVJNN-UHFFFAOYSA-N sodium;tetradecyl benzenesulfonate Chemical compound [Na].CCCCCCCCCCCCCCOS(=O)(=O)C1=CC=CC=C1 ORLPWCUCEDVJNN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UPUIQOIQVMNQAP-UHFFFAOYSA-M sodium;tetradecyl sulfate Chemical compound [Na+].CCCCCCCCCCCCCCOS([O-])(=O)=O UPUIQOIQVMNQAP-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 1
- 239000003549 soybean oil Substances 0.000 description 1
- 235000012424 soybean oil Nutrition 0.000 description 1
- 230000006641 stabilisation Effects 0.000 description 1
- 238000011105 stabilization Methods 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 230000001180 sulfating effect Effects 0.000 description 1
- 150000003871 sulfonates Chemical class 0.000 description 1
- 150000003457 sulfones Chemical class 0.000 description 1
- 230000002522 swelling effect Effects 0.000 description 1
- 210000002435 tendon Anatomy 0.000 description 1
- 150000003512 tertiary amines Chemical class 0.000 description 1
- 150000004685 tetrahydrates Chemical class 0.000 description 1
- 239000004753 textile Substances 0.000 description 1
- GTZCVFVGUGFEME-UHFFFAOYSA-N trans-aconitic acid Natural products OC(=O)CC(C(O)=O)=CC(O)=O GTZCVFVGUGFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 150000004684 trihydrates Chemical class 0.000 description 1
- UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I triphosphate(5-) Chemical compound [O-]P([O-])(=O)OP([O-])(=O)OP([O-])([O-])=O UNXRWKVEANCORM-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 1
- RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K trisodium phosphate Chemical compound [Na+].[Na+].[Na+].[O-]P([O-])([O-])=O RYFMWSXOAZQYPI-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 229910000406 trisodium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000019801 trisodium phosphate Nutrition 0.000 description 1
- 210000003462 vein Anatomy 0.000 description 1
Classifications
-
- H—ELECTRICITY
- H02—GENERATION; CONVERSION OR DISTRIBUTION OF ELECTRIC POWER
- H02M—APPARATUS FOR CONVERSION BETWEEN AC AND AC, BETWEEN AC AND DC, OR BETWEEN DC AND DC, AND FOR USE WITH MAINS OR SIMILAR POWER SUPPLY SYSTEMS; CONVERSION OF DC OR AC INPUT POWER INTO SURGE OUTPUT POWER; CONTROL OR REGULATION THEREOF
- H02M7/00—Conversion of AC power input into DC power output; Conversion of DC power input into AC power output
- H02M7/42—Conversion of DC power input into AC power output without possibility of reversal
- H02M7/44—Conversion of DC power input into AC power output without possibility of reversal by static converters
- H02M7/48—Conversion of DC power input into AC power output without possibility of reversal by static converters using discharge tubes with control electrode or semiconductor devices with control electrode
- H02M7/505—Conversion of DC power input into AC power output without possibility of reversal by static converters using discharge tubes with control electrode or semiconductor devices with control electrode using devices of a thyratron or thyristor type requiring extinguishing means
- H02M7/515—Conversion of DC power input into AC power output without possibility of reversal by static converters using discharge tubes with control electrode or semiconductor devices with control electrode using devices of a thyratron or thyristor type requiring extinguishing means using semiconductor devices only
- H02M7/5152—Conversion of DC power input into AC power output without possibility of reversal by static converters using discharge tubes with control electrode or semiconductor devices with control electrode using devices of a thyratron or thyristor type requiring extinguishing means using semiconductor devices only with separate extinguishing means
- H02M7/5155—Conversion of DC power input into AC power output without possibility of reversal by static converters using discharge tubes with control electrode or semiconductor devices with control electrode using devices of a thyratron or thyristor type requiring extinguishing means using semiconductor devices only with separate extinguishing means wherein each commutation element has its own extinguishing means
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38609—Protease or amylase in solid compositions only
Landscapes
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Power Engineering (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Detergent Compositions (AREA)
Description
ALFRED HOEPPENER Ζ5· Ν™ 1968
DR. JMR. DiPL-CHFrM H.-J. WOLFP
DR. JL1R. HAMS-CoR. BEIL
023 FRANKFURT AM MAIN-HöCHST
Unsere Ho. 15 202
The Procter and Gamble Company Cincinnati, Ohio, V.St.A.
Enzym- und enzymstabilisatorhaltiges Waschmittel
Die Erfindung bezieht sich auf enzymhaltige Waschmittel, die insbesondere
zur Entfernung von Schmutz und Flecken aus gewaschenen Textilmaterialien geeignet sind. Insbesondere handelt es sich dabei
um Waschmittel, die proteolytische Enzyme enthalten und unter ungünstigen Umgebungsbedingungen erhöhte Enzymbeständigkeit zeigen.
Die Verwendung von Enzymen in Waschmitteln ist bekannt. Vgl. hierzu
die USA-Patentschrift 1.882.279 aus dem Jahre 1932 (Prelinghusen),
die britische Patentschrift 814.772 aus dem Jahre 1959 (Rohm & Haas GmbH) und die ostdeutsche Patentschrift 14.296 aus
dem Jahre 1958 (Leidholdt), sowie die Arbeit von Jaag in "Seifen, Öle, Fette, Wachse" 88, Ho. 24, Seiten 789-793 (November 1962);
in allen diesen Veröffentlichungen sind enzymhaltige Waschmittel beschrieben. Obwohl die Wirkungsweise der enzymatischen Komponenten in Waschmitteln bei der Reinigung und der Fleckentfernung theo-
909828/1543
retisch nicht völlig erklärt werden kann, kann angenommen werden, daß die enzymatischen Komponenten als Katalysatoren beim Abbau von
eiweißhaltigem Schmutz und eiweißhaltigen Flecken wirken. Es hat sich aber auch gezeigt, daß die Lagerung von enzymhaltigen Waschmitteln
über längere Zeiträume, insbesondere in heißem und feuchten Klima, zu einem Abbau und/oäer zu einer Deaktivierung der enzymatischen
Komponenten führen kann. Die Verwendung von Perboraten als Bleichmittel kann ebenfalls zu einem Verlast der enzymatischen
Aktivität führen. Das Ergebnis dieses Abbaues und/oäer dieser Deaktivierung
ist ein erheblicher Verlust der Wirkung bei der Entfernung von Schmutz und Flecken.
Es sind bereits zahlreiche Versuche unternommen worden, die Enzymbeständigkeit
in enzymhaltigen Waschmitteln zu erhöhen. Eine geeignete Methode ist beispielsweise in der belgischen Patentschrift
No. 697.481 beschrieben. Die Herstellung von Waschmitteln., die proteolytische Enzyme enthalten und über längere Zeiträume bei
hohen Temperaturen und hohen Feuchtigkeiten beständig sind, war bisher wenigstens teilweise dadurch erschwert, daß die zu dem Abbau
und /oder der Deaktivierung der Enzyme führenden Reaktionen der verschiedenen Komponenten des Waschmittels untereinander und
mit den Enzymen nicht völlig klar waren. Die Erfindung ermöglicht die Herstellung von Waschmitteln mit ausgezeichnetem Schmutz- und
Fleckentfernungsvermögen, in welchen die darin enthaltenen proteolytischen
Enzyme auch bei länger dauernder Lagerung bei hoher Temperatur und hoher Feuchtigkeit beständig bleiben.
Die erfindungsgemäßen Waschmittel können in körniger Form vorliegen
und als Bleichmittel Perborate enthalten.
Gegenstand der Erfindung sind Waschmittel, die proteolytische Enzyme
enthalten und sich im einzelnen aus folgenden Bestandteilen zusammensetzen:
(1) etwa 60 bis. etwa 98°/o einer Mischung aus einem organischen Waschrohstoff
und einem alkalischen Gerüststoffsalz, wobei das Ver-
S09828/15A3
hältnis von. letzterem zu ers1a?em etwa 30:1 bis etwa 1:4 "beträgt
;
(2) etwa 0,001 bis etwa 2,0$ eines proteolytischen Enzyms, welches
seine enzymatisch^ Aktivität in einem pH-Bereich von etwa 5
bis etwa 12 und bei einer Temperatur zwischen etwa 10 und etwa 930C entfaltet;
(3) einem teilweise hydrolisierten und löslich gemachten Collagen
mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von wenigstens etwa 5.000 in einer zur Stabilisierung der proteolytischen Enzyme
ausreichenden Menge.
Die körnigen, proteolytische Enzyme enthaltenden Waschmittel gemäß
der Erfindung bestehen (in Gewichtsprozent, bezogen auf das Gesamtprodukt)
aus etwa 60 bis 98$, vorzugsweise etwa 70 bis 95$, einer
Mischung aus einem organischen Waschrohstoff und einem wasserlöslichen
Gerüststoffsalz. Bei den organischen Waschrohstoffen, die für die Waschmittel gemäß der iCrfindung geeignet sind, kann es
sich um Seife, anionische, nichtionische, zwitterionische oder ampholytische synthetische Waschrohstoffe oder Mischungen aus diesen
handeln.
Beispiele für geeignete Waschrohstoffe, die erfindungsgemäß eingesetzt
werden können, sind folgende:
(a) Wasserlösliche Seifen - Hier sind die Natrium-, Kalium-, Ammonium-
und Alkanolammonium- (z.B. Mono-, Di- und Triäthanolammonium-)
Salze von höheren Fettsäuren (ö-|o~ö22^ zu-nennen.
Besonders geeignet sind die Natrium- und Kaliumsalze von Mischungen aus Fettsäuren, die aus KokosnußÖl und Talg hergestellt
worden sind, d.h. Natrium- und Kaliumtalg- und -kokosnußseifen.
(b) Anionische synthetische Nicht-Seifen-Waschrohstoffe - Bei dieser
Klasse handelt es sich ganz allgemein um wasserlösliche Salze, insbesondere die Alkalimetallsalze, von organischen
SchwefeXieaktionsprodukten, die in ihrer Molekülstruktur einen
Alkylrest mit etwa 2 bis 22 Kohlenstoffatomen und einen Sulfon-
9G9828/15A3
1011OQO
säurerest oder einen Sohwefelsäureeeterrest enthalten. (Der
Ausdruck Alkyl uafaßt dabei auch den Alkylteil höherer Acylreste). DIq wiohtigaten Beispiele für solche anionieoheneynthetiBohen WaBohrohstoffe sind Natrium- oder Kaliumalkyleulfate, insbesondere die Produkte, die durch Sulfatleren höherer Alkohole (Qq-O^q), welche ihrerseits bei der Reduktion
der Glyoerid· des Talgs oder des Eokoenußöls anfallen, gewonnen werden; Natrium- oder Kaliumalkylbenzolsulfonate» in welchen die Alkylgruppe gerad- oder verzweigtkettig 1st und etwa
9 bis 15 Kohlenstoffatom, vorzugsweise etwa 12 bis 14 Kohlenstoffatome enthält; Natriumalkylglyceryläthersulfonate, insbesondere die Äther von höheren Alkoholen, die sich von XaIg oder
Kokosnußöl ableiten; NatriumkokoBnußölfettsäure-Monoglyoeridsulfate und -sulfonate; Natrium- oder Kaliumsalze von Sohwefelsäureestem der Reaktionsprodukte aus einem Mol eines höheren
Fettalköholes (z.B. Talg- oder KOkosnußölalkohole) und etwa
1 bis 6 Mol Ithylenoxyd; Natrium- oder Ealiumalkylphenol-iLfchylenoiydätheraulfate, welche 1 bis 10 Äthylenoxydeinheiten pro
Molekül enthalten und in welchen der Alkylrest 8 bis 12 Kohlenstoff atome aufweist; die Reaktionsprodukte von fettsäuren, wd.-ohomit Isäthionsäure verestert und mit Natriumhydroxyd neutralisiert sind, wobei es sich bei den Fettsäuren beispielsweise
um Kokosnußöl handeln kann; Natrium- oder Kaliumsalze von Pettsäureamiden eines Methyltaurides, in welchen die fettsäuren
beispielsweise aus Kokosnußöl herstammen; Natrium- .und Kal'iumsalze von SO5-BuIfonierten O-jq-C^ a"Ol&flaetLt
(0) Niohtionisohe synthetische Waschrohstoffe - Bei einer Klasse
von nichtionisohen Waschrohstoffen handelt es sich allgemein
um Verbindungen, die durch Kondensation von Alkylenoxydgruppen (welche hydrophiler Art sind) mit einer organischen hydrophoben Verbindung erhalten werden; bei der letzteren kann es
sioh um eine aliphatische oder alkylaromatische Verbindung
handeln. Die Länge des hydrophilen £olyoiyaifcylenrestes, der
an 0ine beliebige hydrophobe öruppe ankondensiert ist, kann
so eingestellt werden, daß sich eint wasserlösliche Verbindung
ergibt, in der in gewünschter Welse ein Oleiohgewient zwischen
dta hydrophilen und hydrophobtη elementen besteht. Bint iweit
te KlMSt τοη niohtionischen VasohrohatofXea besteht au« höheren Jettsäureamiden. Bint dritte Kleist niohtioniaohe» ¥aeohrohstofie weist seaipolare ligeneohaiten auf· Dies· drti EUestn können im einielnen weiter wie folgt beeqhrieben werden»
(1) Sine Klagst von niohtioniiohen synthetischen Vaiohrohetoffen
wird unter der Handelsbezeichnung 11PlUTOaIo1* vertrieben. Diese WasohrohetoXXverbindungen werden hergestellt, indem man
Ithylenoxyd mit tlttir hydrophoben Bast kondensiert, die duroh
Kondtasatioa τοη Propylenoxyd mit Propylenglykol gewonnen worden ist. I)tr hydrophobe Stil dee Moleküle, der naiürlioh la
Vaaaer unlÖBlioh ist, weist ein Molekularjewioht τοα etwa
1500 biB 1800 auf· Die Anlagerung τοα Ροϊ»1*&ΐ1·α*··*β& an
diesen hydrophoben Stil bewirkt eine Erhöhung der Vasserlöeliohkeit des MoltkÜles als ganses, wobei der flussigt Charakter des Produktes bis su dem funkt beibehalt·» *ird» «m de»
der Polyoxyäthylengehalt etwa 5O^ dta Oesajitgtwioh-fceB des Kondensat ionsprodukt ob auaaaoht.
(2) Alkylphenol-polyäthylenoiyd-Kondensate sind Kondeniationsprodukte von Alky!phenolen, die in der Alkylgruppe etwa 6 bis
12 SohlenstoXXatome entweder la geradktttiger oder reriweigtkettiger Anordnung aufweisen, mit Äthylenoiyd, wobei das Ithylenoxya la Mengen τοα 5 bis 25 KoI pro MolAlkylphenol Toxhandea sein kann· IeI de« Alkyleubstituenten ia dta letstgenanntea
Verbindungen kaan es eioh u« polymerisiertes Propylen, Dübobutylen, Ooten oder Honen handeln,
(3)
Nichtionische aynthetisohe VasohrohetoXXe können auoh Kondensatioasprodukte τοα Äthylenoiyd mit einem Produkt aein, welches
duroh Reaktion von Propflenoxyd mit Äthylendiamin gewonnen wird;
solche Verbindungen enthalten etwa 40 bis 80 (Jewiohtaprosent
Polyoxyäthylen und weisen ein Molekulargewicht zwischen etwa
5.000 und 11.000. Sie Verbindungen entstehen durch Umsetzung
von Äthylenoxyd mit einer hydrophoben Base, die ihrerseits
BADORiGlNAL
das R©»ktion8proaiAt au8 Äthyleadiamin mit üfeeraohüaaigea Propylenoxyd ist; die Baae weiat dabei Vein Molelculargevfioht *mlsohen 2.500 und 3.000 au/.
(4) Andere nichtioniaohe Wasohrohatoffe eina beispielsweise
■•tionaprodukte ton aliphatiaohen Alkoholen mit 8 bia 22 Kohlenstoffatomen (gerad- oder Teraweigtkettig) mit Äthyleaoxyd,
a,B. Kokoanußalkohol-Äthylenoxyd-Kondenaate, in denen 5
30 Hol ithylenoiyd pro Hol XokosnuSalkohol yorllegen.
(5) Die Ammoniumverbindungen, Monoäthanol- und Diäthanolaiaide
fettsäuren, deren Aoylrest etwa θ bit 18 Kohlenstoff atome aufweist, sind ebenfalls brauohbare niohtionisohe Waachrohotofie.
Die Aoylreate slnd/lblioherweiee von natürlioh vorkommenden
(Jlyoeriden abgeleitet, i.B. von lokoanußöl, Palmöl, Sojabohnen-Öl und Talg j die Produkte können auch eynthetieoher Herkunft
•ein und s.B, aus den Oxiäationsprodukten des Petroleums oder
den Bydrierungaprodukten de» lohlenmoaoxyds beim flaoher-Tropsoh-Terfahren bestehen.
(6) Seeipolare niohtioniaohe Waaohrohatoffe umXassen langkettige
tertiäre Aminoxyde, die der allgemeinen formel
H1 - (OH4L - i
entsprechen, in weloher H1 eilnAlkylreat mit etwa 8 bis 18
Kohlenetoffatomen, R2 und B^ jeweils Methyl, Äthyl oder Hydroxyäthyl, R^ Äthylen und η eine Zahl swlsohen 0 und etwa 10 bedeuten. Bor Pfeil in der formel deutet in üblicher Weise eine βθ-alpolare Bindung an. Spesielle Beispiele von Aminoiyd-Waachrohstoffen umfassen SimethyXdedeoylsjRinoxyd und bie-(2-Hydrozyäthyl)dodecylaminoiyä, .
BAD ORIGINAL
909028/1543
(7) Andere semipolare nichtionische Waschrohstoffe sind langkettlfce tertiäre Phosphinexyde, die der Formel RR'RMP->0 entsprechen, in welcher R Alkyl, Alkenyl oder Mo no hydroxyalkyl
mit 10 his 20 Kohlenstoffatomen und R1 und R11 jeweils Alkyl
oder Monohydroxyalkyl mit 1 bis 3 Kohlenstoffatomen bedeuten.
Per Pfeil ββigt auch In dieser formel wieder die Anwesenheit
einer semipolaren Sindung an. Beispiele für geeignete Phosphin oxy de sind in der USA-Patentschrift 3.304.263 beschrieben,
und zwar kann es sioh um folgende handeln: Dimethyldodeoylphosphlnoxyd und Dimethyl-(2-hyäroxydo<5eoyl )phosphinoxyd.
(8) Noch eine andere Gruppe von semipolaren nichtionisohen synthetischen Vasohrohstoffen umfaßt langkettige SuIfoxyde der
Formel
in welcher R^ ein Alkylrest mit etwa 10 bis etwa 28 Kohlenstoffatomen, 0 bis etwa 5 Ätherbindungen und 0 bis etwa 2 Hydroxylsubstltuenten ist, wobei wenigstens ein£ R^-Teil ein
Alkylrest ohne Itherbindungen ist, der etwa 10 bis 18 Kohlenstoff atome enthält. Weiterhin bedeutet in der Formel R einen
Alkylrest mit 1 bis 3 Kohlenstoffatomen und 1 bis 2 Hydroxylgruppen. Spezifische Beispiele für derartige Sulfoxyde sind:
Dodecylmethylsulfoxyd und 3-Hyäroxytrideoylmethylsulfoxyd.
(d) Amopholytische synthetische Waschrjhstoffe können ganz allgemein als Derivate von aliphatieeheq/sekundären und tertiären
Aminen beschrieben werden, in welchen der aliphatisohe Rest aus geradkettigen oder verzweigtkettigen Alkylgruppen bestehen
kann und in welchen einer der aliphatischen Substituenten
etwa 8 bis 18 Kohlenstoff atome enthält und außerdem eine anionische wasserlöslich machend· Gruppe, z.B. Carboxy, SuIfο,
Sulfatο, Phosphate oder Phosphoao aufweist. Beispiele für derartige Verbindungen sind Iatriua-3-ilodecylaminopropionat und
Natrium-3-(3o(Jeoylaminopropaneulfoiiat.
(e) ZwitterioniBohe synthetische Waschrohetoffe können ganz allgemein ale Derivate von aliphatischen quaternären Ammonium-,
Phosphonium- und Sulfoniumverbindungen beschrieben werden, in welchen der aliphatisohe Rest eine geradkettige oder ver- r
zwelgtkettige Alkylgruppe sein kann und in welchen einer der aliphatischen Subetituenten etwa 8 bis 24 Kohlenetoffatome
enthält und außerdem eine anionische wasserlöslich machende Gruppe der vorstehend bereits genannten Art aufweist« Beispiele
für Verbindungen dieser Art sind 3-(lT»1i-Dimethyl-N-hexaäecylammoniö)propan-1-sulfonat
lind 3-(IT,li*-Dimethyi-lihexadecylammonio)-2-hydroxypropan-l-sulfonati
derartige Waschmittel werden wegen ihres günstigen Verhaltens beim Waschen
in kaltem Wasser verwendet. TgI* hierzu die kanadische Patentschrift
708.148.
Bei den bevorzugt verwendeten organischen Waschrohstoffen handelt
es sich um Natriumalkylbenzolsulfonat, Katrlumalkylsulfat und Mischungen dieser Substanzen, in welchen die Alkylgruppe geradkettig
oder verzweigtkettig ist und etwa 10 bis 18 Kohlenstoffatome enthält. Spezifische Beispiele für besondere geeignete organische
Waeohrohstoffe sind Natriumdeeylbenzolsulfonat* Natriumdodecylbenzolsulfonat,
Katriumtridecylbenzolsulfonat, Natriumtetradecylbenzolsulfonat,
Natriumhexadecylbenzolsulfonat, Hatriumoctadecylsulfat
und Natriumtetradecylsulfat.
Biese Seifen und anionischen , nicht ionischen, ampholy tischen
und zwitterionischen Niohtseifen-Waschrohstoffe können allein für
eich oder in Mischung untereinander verwendet werden. Sie können
auch in Verbindung mit anderen bekannten Waeehrohstoffen verwendet
werden.
Bie alkalischen Gerüetetoffealz·, a ie in d«n Waechmittela gtmäß der
Erfindung eiageeetzt werden können, werden in solohen Mengen
verwendet, dal »ich ein Gewichtsverhältnis von alkalieöhea Öerttetstöffsal*
au orgaaieöhem Wasöhrohstoff von etwa 30j1 bis 1>4, vorzugeweise
etwa 15*1 bis etwa 1r1 ergibt. Biese Gerüststoffsalze
θ 0 9 8 28/1543
OfWGlNÄL IMSPEGTED
(οι α <
'θ ·#
(^ . 0 0 Ov 0 0 0
■ I ■ ■ ι : C C I· t 1>
f; 0
• ίο ί -c ν 0
I ■■ ι [ (I Γ;
α c α C c ■ ' ■ ro
können «ti· ilaer groÄtn Ctoppe btkaanttr Subetaaflen ausgewählt
werden. Qeeigatle alkalieoht anorgaaiioht GerUetetofiaalae Bind
bslapielawelae Alkalimetallcarbona-be t -pboipnate, -polyphOip^a-fe
und -iilikat·. SpeiifHohe Beiipielt für »olcht Öalie elnd Iatrium- und laliuaitripoiyphoiphat·, -oarbonatt, -paoephat· und
ι be sondere die' falrium- '^ |j|l)LuMealie ,(f^|:
.**^i^il^^Hi^
wie weitern; ^ S*|ie (|i^ii||| j^^^- .^-LAa***--*-.
!|P|f|.ee:,^,iff^ii .,«»Ifif
den auealoMahang ϋβηο·
wenden
1-njlroiy- und itnan-a-hydroxy-iti^-iripfeoephonettuqfe, Propan-1»11■ 3* 3-» l3t«>pan-1, t, 2»5- und fropanr-112»2i
Btlaplele für die Toretehend genannten Polyphoephonteitlndungen
eind in den USl-Patenteohriften 3.159.581 und 3,213,030 eowie In
den belgieohen Patentschriften 672,209t 691,788 i»4 712.773 genannt ·
Polyaoetat-öerüetstoffealae, die für die Xweokeder Irflndung geeignet Bind; Bind lie latriu»-, Kai ium-j Lithium-, Amoniuil Utt#
substituierten JünmoniuMealae folgender Säuren: Ithylendlamintetraessig8äur*r Ii-(2-HydroxyIthyl)-äthylendiaaintrie8eigeäuref N-(2-Hydroiyäthyl)-nitrilodieBsigaäure, DiäthylentrianinpentatBBigeäure, 1,2-Diaminocyoloheiantetraeesigaäure und Nitrilotrieeeigeäure,
Die Trinatriumeala· der vorstehenden Säuren werden Ik allgemeinen
bevorzugt verwendet. .
0098 2 8/1543 ORIGINAL INSPECTED
Si· folyoartooxylat~0erttatetoffaalset die für die Zwecke der Irfindung brauchbar sind» bestehen au» wasserlöslichen Salaen poly
mertr aliphatisoher Polycarbonsäuren, wobei ea «lob- bei den
tertn um Verbindungen folgender gruppen handeltt
(e) wesserlusliche Selie von Homopolymetfea γοα allphatiecb-?)
Polyoartjonatturea der tepirieofein Iomeli
13
- 4 - 0 .
i iooH
in welcher X, T und Z Vasaereteff, Methyl, Carboxyl oder
oxymethyl und wenigstens einer der Reste X» Y und Z
ede* Oarboxymethyl bedeuten - unter der Toraussetsungt dad
X ind 7 nur dann Garboxfmethyl bedeuten küitt·»» wenn SS Carboxyl oder Oarboxymethyl darstellt - nur einer l®r Reste X, I
und % methyl sein kann und a eine gait«· ZwMl innerhalb eines
Bereiches darstellt» dessen untere fetus« $ ist uni dessen
obere trense sich aus den Ijöslichkeitssigensohaften in einem
wKirigen System ergibtι
(b) wasserlösliche Salse τοη Misohpolymeren aus wenigstens siwei
Honomerarten, die der empirischen formel, die unter (a) ange·
geben ist, entsprechen!
(o) wasserlösliche Salse von Mischpolymeren τοη Alkylenen und
Monocarbonsäuren mit den unter (a) genannten aliphatischen Polyoarboaeäuren, did der formel
. 4 - 4 Λ (- 4 - b - Λ ^k ί J Ii horn)
. 4 - 4 Λ (- 4 - b - Λ ^k ί J Ii horn)
(1-m)
eatepreohen, la welcher R Wasserstoff, Methyl, Carboxyl,
Oarooxymethyl oder OarDOxyäthyl darstellt, wobei jedoch nur
eine B-Gruppe Methyl β β in lcann; m wenigstens 45 Holprozent
des Mischpolymeren bedeutet; X, Y und Z Wasserstoff, Methyl,
909628/1543
Carboxyl oder Oarboxymethyl und wenigstens eine der Gruppen I»
Y uad Z Carboxyl oder Oarboxymethyl bedeuten, jedoch unter der Voraussetzung, daß Z und T nur dann Carboxy-methyl sein können,
wenn Z Carboxyl oder Oarboxymethyl bedeutet; nur eine der Gruppen X, I oder Z Methyl eeln kann und η eine ganze Zahl aus
einem Bereioh, dessen untere (trense bei 3 liegt und dessen
obere Grenze hauptsächlich duroh die Löeliohkeitselgenschaften
in einem wäßrigen System festgelegt 1st. Dieses Polyelektrolyt-Qerüstetoffmaterial besltlt ein Mlndestmolekulargewioht von
350, berechnet auf die Säureform, und ein Iquivalentgewloht
von etwa 50 bis 80, ebenfalle berechnet auf die Säureform
(z.B. Polymere der Itaoonsäure, Aoonitsäure, Maleinsäure, Mesaconsäure, Fumarsäure, Metnylenmalonsäure und Cltraoonsäure, sowie
Hisohpolymere dieser Säuren untereinander und mit andoen verträglichen Monomeren wie s»B. ithylen). Diese Carboxylat-Gerttststoffsalze sind insbesondere in der USA-Patentsohrift 3.308.067 beschrieben.
Mischungen der vorstehend genannten Gto rüstetoffsalze können mit
* -teil für die Zweoke der Erfindung verwendet werden.
Die proteolytlschen Eniyme, die für die Zwecke der Erfindung
brauchbar sind, sind enzymatisohe Materlallen, die ganz allgemein in bekannter Weise als alkaliaohe/ieutrale und saure Proteasen klassiflEiert werden können. Die Bezeichnung alkalisohe Proteasen, neutrale Proteasen und saure Proteasen erfolgt dabei Im
Hinblick auf die pH-Berelohe, in welohen die proteolytlsohen Enzyme ihre höchste Wirkung bei der enzymatisohen Reinigung entfalten. Tür die Zweoke der Erfindung geeignete proteolytieohe Eneyme
sind Produkte, die Ihre enzymatisch· Aktivität im pH-Bereloh «rlsοhen etwa 5 und etwa 12 und bei Temperaturen swlsohen etwa 10
und etwa 930O entfalten. Vater proteolytisohtr Aktivität wird
dabei In vorliegenden fries—enhang die Fähigkeit eines proteolytlsohen Enzyme verstanden, die gewünschte funktion der katalytisohen Veränderung bzw. dt· katalytisohen Abbaues von eiweißhaltigem Schmutz oder eiweißhaltigen Becken auszuüben. Unter Bestän-
909828/1543
ORIGINAL INSPECTED
aigkeit wird dabei die Fähigkeit der proteolytischen Enzyme verstanden,
ihre enzymatische Aktivität beizubehalten.
Obwohl die genaue Wirkungsweise der proteolytischen Enzyme bei der Reinigung und der Fleckentfernung noch nicht vollständig geklärt
ist, kann angenommen werden, dttß der Reaktionsmechanismus eine Hydrolyse der Peptidbindungen der Proteine, Polypeptide und
verwandten Verbindungen, die in Schmutz und Flecken vorhanden sind, einschließt, wobei es zu einer Bildung von freien Amino-
und Carboxylgruppen und zu einem Abbau der langkettigen Proteinstrukturen zu kürzeren Ketten kommt j letztere können aus den Geweben
mit Hilfe von wäßrigen Lösungen organischer Waschmittelverbindungen
entfernt werden.
Spezifische Beispiele für Proteasen, die für die Zwecke der Erfindung
brauchbar sind, sind Pepsin, Trypsin, Chymotrypsin, Collagenase, Keratinase, Elastase, die Subtilisine, Papain, Ficin, Bromelin,
Carboxypeptidase, Aminopeptidase und Aspergillopeptidase A und B, sowie die proteolytischen Enzyme, die aus den Streptomycesarten,
z.B. Streptomyces Griseus, isoliert werden. Die für die Zwecke der Erfindung bevorzugten proteolytischen Enzyme sind die
Subtilisine, die aus dem Bakterienorganismus Bacillus subtilis, z.B. Carlsberg- und BPN'-Stämmen gewonnen werden, sowie Proteasen,
die aus Streptomycesarten isoliert werden. Die Aminosäurefolgen von Carlsberg-Subtilisin und BPN'-Subtilisin sind beschrieben in
Smith et al., "The Complete Amino Acid Sequence of Two Types of Subtilisin, BPF1 and Carlsberg", J. of Biol. Chem., Bd. 241, 25.
Dezember 1966, Seite 5974. Ein weiteres besonders geeignetes proteolytisches Enzym ist die Protease, die durch Anthrobacter
bacteria gewonnen wird und von der Firma Aktiebolaget Astra, Södertälje, Schweden , erhalten werden kauft3in der USA-Patentschrift
3.345.269 beschrieben ist.
Die vorstehend beschriebenen Proteasen können in reiner Form zur Heretellung enzymhaltiger Waschmittel verwendet werden. Im allgemeinen
verwendet man jedoch die gepulverten handelsüblichen Enzym-
609828/1 5U
produkte, die die genannten Enzyme enthalten. Diese handelsüblichen Produkte enthalten etwa 2 bis etwa 80$ proteolytisohe Enzyme
in Kombination mit inerten pulvrigen Träger- oder Füllmaterialien,
welche aus Natrium- oder Calciumsulfat bestehen können; diese letzteren machen jeweils 20 bis 98$ aus. Diese handelsüblichen
Produkte können zusätzlich geringere Mengen an Fettstoff- und Kohlehydratmaterialien sowie Lipaae oder α-AmyIse enthalten. Lipase
u.a. Produkte sind erwünscht und können den Reinlgungsprozefl unterstützen. Spezifische Beispiele für diese handelsüblichen Produkte
und deren Hersteller sind: Alcalee, Novo Industri, Copenhagen,
Dänemark; Maxatase, Koninklijke Nederlandsche Gist - En Spirltusfabriek N.V., Delft, Niederlande; Protease B-4-000, Sandoz AP und
AP 2100, Sandoz, Basel, Schweiz; CRD-Protease, Monsanto Company,
St. Louis, Missouri; Pronase-E, Pronase-P, Pronase-AS und Pronase-AF, alle von. der Kaken Chemical Company, Japan; Bioprase, Nagase
4 Co., Ltd., Osaka, Japan; Rapidase 400, Rapidase, Seolin, Frankreich; Hl-Proteolytisches Enzym 200 und Proteolytisches Enzym 7ZB,
Miles Chemical Company, Elkhart, Indiana; P-Il- Konzentrat, Rhozym PF, fthozym J-25, Rohm & Haas, Philadelphia, Pennsylvania;
Wallerstein 627-P, Wallerstein Company, Staten Island, New York.
Pronase'•Ρ, Pronase-AS, Pronase-AF werden durch Streptomycea Griseus und Alcalase und CRD Protease werden durch Bacillus Subtilis
gewonnen.
Wie weiter vorn bereite gesagt, kann die Menge an proteolytisohem
Enzym in den enzymhaltlgen Vaaohmitteln gemäfi der Erfindung etwa
0,001 bis etwa 2$, vorzugsweise etwa 0,01 bie etwa 0,53* (bezogen
auf das Geeamtgemiech und als reines Bnsya gerechnet) betragen.
Die Menge muß Im Einzelfall für ein bestimmtes Waschmittel naoh
der gewünschten Starke der proteolytisohen Wirkung und dem Aktivitätsgrad dea eingesetzten enzymhaltigen Produktes ausgewählt werden.
Wird ein Enzymprodukt verwendet, in welchem die aktiv· Protease
nur in einer geringen Menge, e.B. etwa 2$, vorhanden let und wel-
Ö09828/1543
ches infolgedessen einen Aktivitätsgrad im unteren Bereich aufweist, so kann man einen Ausgleich sohaffen, indem man eine verhältnismäßig große Menge dieses Enzymproduktes verwendet.
Produkte, die einen hohen Anteil, z.B. 905ε, an proteolytischen
Enzymen enthalten, können in entsprechender Weise in geringeren Mengen verwendet werden.
Die eiweißartigen Materialien, von denen jetzt überraschenderweise festgestellt werden konnte, daß sie eine stabilisierende Wirkung auf die proteolytischen Enzyme in Waschmitteln haben, sind
aus Collagen gewonnene Proteinsubstanzen mit durchschnittlichen Molekulargewichten zwischen etwa 5.000 und etwa 250.000. Geeignete Proteine dieser Art lassen sich beispielsweise durch partielle
Hydrolyse von Collagen gewinnen. Die erfindungsgemäß eingesetzten teilweise hydrousierten und teilweise löslich gemachten Collagenproteine werden duroh partielle Hydrolyse oder digestiven Abbau von Collagen mit Wasser, Säure, Alkali, Wärme, Druck u.a. gewonnen, wobei die Bedingungen so gewählt werden müssen, daß das
Collagen in Wasser bei Raumtemperatur (ca. 250C) löslich oder
dispergierbar wird, ohne daß die wesentliche Eiweißstruktur des Collagens zerstört wird.
Die teilweise hydrolisierten und löslich gemachten Proteine, die
für die Zwecke der Erfincjung brauchbar sind, können-auob durch
digestive Hydrolyse von Collagen, welches in einer größeren Zahl natürlich vorkommender Substanzen vorliegt, gewonnen werden.
Collagen besteht aus hochmolekularen stark vernetzten Eiweißmolekülen und findet sioh beispielsweise in den weißen faserigen Bindegeweben von Säugetieren und Pischen sowie in den Hauptgeweben
wie Haut, Sehnen und Knochen. Beispiele für oollagenhaltiges Ausgangematerial sind Sohweinehäute, Gerberabfall (EaIb s haut θ, die
nicht auf Leder verarbeitbar sind) und Oasoin, (das ist ein Material^, dme aus getrockneten Tierknoohen gewonnen wird und bei der
Säurebehandlung der Knochen lur Entfernung de« Calolunphosphates
■urüokbleibt). Diese oollagenhaltigen Auegangematerialien werden
90982 8/1643
in üblicher Weise vorbehandelt, um Fett, mineralisches Material und anderes Eiweiß als Collagen zu entfernen, und werden dann in
der vorstehend beschriebenen Weise aufgeschlossen, indem man das Collagen durch aufeinanderfolgende Wasserextraktionen bei Temperaturen
zwischen etwa 49 und 1000C hydrolisiert. Die eiweißartigen
Collagenmoleküle werden durch die aufeinanderfolgenden Bydrolysestufen
abgebaut, so daß man teilweise abgebaute Collagenmoleküle erhält, die noch die Aminosäurezusammensetzung des Collagens
aufweisen, sich aber im Molekulargewicht und in den Quelleigenschaften verändert haben. Durch die aufeinanderfolgenden Hydrolysestufen
wird das Collagenmaterial zu Eiweißmolekttlen mit ständig abnehmendem Molekulargewicht und ständig steigender Löslichkeit
abgebaut. Die noch höher-molekularen Eiweißmolelqiüle sind in
Wasser quellbar und werden im allgemeinen als Gelatine bezeichnet; sie entstehen in den ersten Stufender Hydrolyse. Nicht quellbare
Eiweißmaterialien geringerer Molekulargewichte und höherer Löslichkeit, die aber immer noch charakteristische Aminosäuren-Verteilung
von Collagen aufweisen, werden in den folgenden Stufen des hydrolytischen Abbaues erhalten. Teilweise hydrolysierte und löslich
gemachte Collagen-Proteine sind solche, die noch die charakteristische^
Aminosäuren-Zusammensetzung des Collagens aufweisen und ein durchschnittliches Molekulargewicht von wenigstens 5.000 besitzen.
Proteine, die vollständig hydrolisiert sind - was so zu verstehen ist, daß die teilweise Hydrolyse soweit getrieben worden ist, daß
sich Molekulargewichte unter etwa 5.000 ergeben - sind für die
Zwecke der Erfindung nicht brauchbar. Teilweise hydrolyeierte und
löslich gemachte Proteine, die zur Stabilisierung proteolytischer Enzyme dienen können, sollen durchschnittliche Molekulargewichte
zwischen etwa 5.000 und etwa 250.000 aufweisen. Die hydrolysierten Eiweißmaterialien, die erfindungsgemäß eingesetzt werden, können
auch Eiweißmoleküle unter und/oder über den angegebenen Bereiohen enthalten; bei den angegebenen Bereichen handelt es sich
um die durchschnittlichen Molekulargewichte.
Collagene, die bei der Hydrolyse brauchbare Stabilisatoren für
proteolytieche Enzyme ergeben, sind von Veis (Ed.) in Macromole-
Θ09828/15Α3
cular Chemistry of Gelatin, (1964) Seiten 1-43 beschrieben worden.
Die Umwandlung von Collagen in Gelatine iat von Kramer "Gelatin-How
It's Made", Food Engineering (November 1967) Seiten 75-77 und Veis (Ed.) I.e., Seiten 127-218 beschrieben worden. Der weitere
Abbau von Gelatine zu nicht quellbaren Collagen-Proteinen ist ebenfalls von Veis (Ed.), I.e., Seiten 223-264 beschrieben worden.
Alle so erhälttflichen Gelatinearten, die durchschnittliche Molekulargewichte
zwischen etwa 5.000 und etwa 250.000 aufweisen, sowie
teilweise löslich gemachte und hydrolysierte nicht quellbare Collagen-Proteine
mit durchschnittlichen Molekulargewichten zwischen 5.000 und 50.000 sind für die Zwecke der Erfindung brauchbar, weilrift
die erfindungsgemäß eingesetzten Proteasen stabilisieren. Besonders
vorteilhaft ist es, Collagen-Proteine (und zwar quellbare und nicht quellbare) zu verwenden, deren Molekulargewichte zwischen etwa
5.000 und etwa 100.000 liegen. Noch besser geeignet sind Produkte mit durchschnittlichen Molekulargewichten zwischen 5.000 und 25.000.
Die erfindungegemäß eingesetzten Collagen-Proteine werden im allgemeinen
in pulvriger Form gewonnen und direkt in dieser Form verwendet. Es ist wichtig, daß diese Proteine in Wasser löslich oder
dispergierbar sind. Diese Eigenschaften, d.h. die Löslichkeit oder
Dispergierbarkeit, erleichtern die innige Berührung von Protease
und Protein - worauf noch näher eingegangen werden wird - und verringern die Ablagerung der Proteine auf gewaschenen Geweben, wodurch
wiederum die Neigung der Gewebe zum Vergilben infolge dieser Absetzung verringert wird.
Typische Beispiele für handelsübliche Collagen-Proteine sind folgende
Produkte: WSP-X-1000 (Durchschnitts-Molekulargewicht 10.000)
hergestellt von Wilson Chemical Specialties Co.; Knox-Gelatine (Durchschnitts-Molekulargewicht von 50.000 bis 70.0000) hergestellt
von Kind & Knox Co. und Swift Technisches Protein-Kolloid#" I-V
(Durchschnitts-Molekulargewicht etwa 10.000) hergestellt von Swift & Co. Collagen-Protein ist aus vielen Handelsquellen in vielen
durchschnittlichen Molekulargewichten zwischen. 5.000 und 250.000
909828/15 A3
erhältlich. Alle diese Collagen-Proteine lassen sich für die Zwecke der Erfindung verwenden.
Sie vorstehend beschriebenen Collagen-Proteine müssen zur Stabilisierung der proteolytischen Enzyme in ausreichenden Mengen verwendet werden. Allgemein verwendet man das Protein in einer solchen
Menge, daß sich ein Gewichtsverhältnis von Protein zu reiner Protease von etwa 100:1 bis etwa 1:10, vorzugsweise etwa 20:1 bis
etwa 1:1 ergibt. ♦
Ohne hierdurch an eine bestimmte Theorie gebunden zu werden, wird
angenommen, daß die vorstehend beschriebenen Proteine die enzymatische Aktivität der proteolytischen Enzyme erhalten, indem sie
den Abbau, die Denaturierung, die Autolyse und/oder die Oxidation der Enzyme verhindern. Es wird weiterhin angenommen, daß der Abbau,
die Autolyse und die denaturierende Oxidation durch die Anwesenheit von proteolytischen Enzym und Protein in inniger Verbindung verringert werden. Das Enzym, welches in inniger Berührung mit der
schützenden Biweißsjiubstanz vorliegt, ist gegen die sohädliohen
Einflüsse von Temperatur, Feuchtigkeit und Perborat-Bleichmitteln und damit gegen Abbau, Denaturierung usw. geschützt.
Neben dem Waschrohstoff, dem Gerüststoffsalz, dem proteolytischen
Enzym und dem teilweise hydrolysieren und löslich gemachten Collagen-Protein kann ein Waschmittel gemäß der Erfindung auch weitere
Zusätz^e üblicher Art sowie Streckmittel enthalten. So können beispielsweise Parfüme, Antitrübungsmittel, inerte Salze wie Natriumsulfat, Mittel, die die Wiederablagerung von Sohmutz verhindern,
bakteriostatische Mittel, farbstoffe, Pluoreszensfarbstoffe, Sctaumstabilisatoren, die Schaumbildung verhindernde Mittel usw. züge- ;
setzt sein.
In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung wird den Waschmitteln Natriumperborat-Totrahydrat oder Natriumperborat-Monohydrat als Bleichmittel zugesetzt. Bisher hat man angenommen, daß
durch Verwendung von Natriumperborat in enzymhaltigen Wasohmitteln
Θ09828/1543
eine Zersetzung des Enzyms eintritt. Vgl. hierzu leidholdt, ostdeutsche
Patentschrift 14.296. Mit Hilfe der Erfindung läßt sich aber sogar in Gegenwart von Natriumperborat eine Stabilisierung
der Protease erreichen. Man kann etwa O bis 30 Gewichtsprozent, vorzugsweise 5 bis 25 Gewichtsprozent Natriumperborat, z.B. in
Form des Monohydrates oder Tetrahydrates, in den Waschmitteln verwenden.
In einer weiteren bevorzugten Λιβ führungsform der Erfindung enthält
das Waschmittel auch eine saure Komponente, z.B. Dihydrogendinatriumpyrophosphat,
Natriumbisulfat, Natriumbicarbonat oder Mischungen dieser Substanzen; hierdurch ergibt sich ebenfalls
eine Enzym stabilisierende Wirkung« Vorzugsweise verwendet man
die saure Komponente in Verbindung mit einem Gerüststoffsalz und ggfs. einem organischen Waschrohstoff als Trägermaterial für das
proteolytisohe Enzym.
Die enzymhaltigen Waschmittel gemäß der Erfindung können in beliebiger
bekannter Weise hergestellt werden. So kann ein Gemisch aus einem organischen Waschrohstoff und einem Gerüststoffsalz verwendet
werden, welches in Form sprühgetrockneter oder agglomerisierter
Körnchen mit einem Feuchtigkeitsgehalt unter etwa 8$ vorliegt;
man kann auch eine mechanische Mischung eines körnigen organischen Wasohrohstoffes und eines Gerüststoffsalzes verwenden. Die Waschmittel-
oder Waschrohstoffkörnohen können eine Größe aufweisen,
deß eie zu etwa 100$ ein 6 Maeohen-Tyler-Prüfsieb (3,33 mm) passieren
und zu etwa 100ji auf einem 200 Maschen-Tyler-Prüfsieb (0,074
mm) zurückbleiben. Die Trennung bzw. Absetzung der Körnchen in
dem Waschmittel verringert sich, wenn die TeilchengröBenverteilung
welter eingeengt 1st, so daß die Körnchen zu etwa 100$ ein 12
Maachen-Tyler-Prüfsieb (1,40 mm) passieren und zu etwa 100$ auf
einem 100 Maschen-Tyler-Prüfsieb (0,15 mm) zurückbleiben. Die
Schüttdichte der Waschmittelkörnchen soll', um eine Absetzung zu verhindern, im allgemeinen zwischen etwa 0,2 g/cm5 und etwa 0,8
g/omr liegen.
909828/1543
Jn
Die Mischung aus Waschrohstoff und Gerüststoffsalz kann mit dem proteolytischen Enzym und dem teilweise hydrolysiert^ löslich gemachten
Collagen-Protein mechanisch vereinigt werden, so daß sich ein Waschmittel ergibt, welches in hervorragender Weise zur Reinigung
und Fleckentfernung geeignet ist.
Vorzugsweise sollen das proteolytische Enzym und das Collagen-Protein
in den Waschmitteln gemäß der Erfindung in inniger Berührung vorliegen. Das üÄizym und das Collagen-Protein können beispielsweise
mit Wasser zu einer Aufschlämmung oder Lösung verarbeitet werden, die dann auf eine oder metaere körnige Komponenten, aus denen sich
das erfindungsgemäße Waschmittel zusammensetzt, aufgesprüht werden. Auf diese Weise erhält man enzymhaltige Körnchen, die dann mit den
übrigen Waschmittelkörnchen, die in üblicher Weise hergestellt worden sind, vermischt werden. Auf diese Weise erhält man das fertige
enzymhaltige Waschmittel. Die Mischung aus proteolytischem Enzym und Collagen-Protein soll mit soviel Wasser vereinigt werden,
daß sich ein Gewichtsverhältnis von V/asser zu Enzym-Protein-Misclung
von etwa 1:2 bis etwa 4:1 ergibt. Die Körnchen, die besprüht werden,
können - wie weiter vorn bereits gesagt - aus alkalischen Gerüststoff salzen, z.B. Natriumtripolyphosphat oder einer Mischung aus organischen
Waschrohstoffen und alkalischen Gerüststoffsalzen bestehen. Das proteolytische Enzym und das Collagen-Protein können auch
in anderer V/eise in innige Berührung gebracht werden, z.B. durch Agglomerisation des Enzyms und des Collagen-Proteins mit einem leimartigen
Material, z.B. einem verflüssigten nichtionischen Waschrohstoff.
Damit die Aktivität der proteolytischen Enzyme voll erhalten bleibt,
und zwar auch in heißem und feuchten Klima, stellt man vorzugsweise enzymhaltige Körnchen her, die das proteolytische Enzym, eine saure
Komponente und das Collagen-Protein enthalten, her und vennischt diese enzymhaltigen Körnchen mit Waschmittelkörnchen, die in üblicher
Weise hergestellt worden sind.
909828/ 1543
Ein enzymhaltiges Waschmittel dieser bevorzugten Art läßt sich am besten herstellen, indem man etwa 80 bis etwa 98 Gewichtsprozent
übliche Waschmittelkörnchen mit etwa 2 bis etwa 20$, vorzugsweise etwa 2 bis etwa 12 Gewichtsprozent enzymhaltiger Körnchen
vermischt. Ein Waschmittel gemäß der Erfindung hat vorzugsweise beispielsweise folgende Zusammensetzung: ($ = Gewichtsprozent)
(a) etwa 80 bis 98$ einer Mischung aus einem organischen Waschrohstoff
und einem alkalischen Gerüststoffsalz im Verhältnis von letzterem zu ersterem von etwa 30:1 bis etwa 1:4»
(b) etwa 2 bis etwa 20$ enzymhaltiger Körnchen, welche in gesättigter
wäßriger lösung einen pH-Wert zwischen etwa 5 und etwa 8 aufweisen und welche (in Gewichtsprozent) beswn aus:
1) etwa 30 bis etwa 75$ der bereits genannten Gerüststoffsalze;
2) etwa 5 bis etwa 50$ einer sauren Komponente, bei welcher
es sich um Dihyärogendinatriumpyrophosphat, Matriumbisulfat,
Natriumbiearbonat oder Mischungen dieser Substanzen handeln kann;
3) 0 bis etwa 20$ eines synthetischen organischen Wasohrohstoffes
der weiter vorn beschriebenen Art;
4) etwa 0,01 bis etwa 50$ eines proteolytischen Enzyms, dessen
enzymatisch^ Aktivität sich im pH-Bereich von etwa 5 bis etwa 12 und bei Temperaturen zwischen etwa 10 und etwa 930G
entfaltet;
5) etwa 0,5 bis etwa 20$ eines teilweise hydrolysieren und
teilweise löslich gemachten Oollagens, welches zur Stabilisierung des proteolytischen Enzyms dient und ein durchschnittliches
Molekulargewicht von wenigstens 5.000 aufweist.
Die Hauptmenge der erfindungsgemäßen Waschmittel, d.h. etwa 80 bis ·
etwa 98 Gewichtsprozent, bestehen aus Waschmittelkörnchen, die in wäßriger lösung bei einer Konzentration von 0,12 Gewichtsprozent
(übliche Waschkonzentration) einen pH-Wert von etwa 8,5 bis etwa 11 aufweisen. Dieser pH-Bereich hat sich für die meisten Waschan-
90 9*8 28/1543
Wendungen unter üblichen Bedingungen als am wirksamsten erwiesen.
Die Waschmittelkörnohen bestehen aus alkalischen Gerüststoffsalzen und organischen Waschrohstoffen, wobei das Verhältnis von alkalischen Gerüststoffsalzen zu organischen Wasohrohstoffen zwischen
etwa 30:1 und etwa 1:4, vorzugsweise etwa 15:1 und etwa 1:1 liegt.
Sie verbleibenden 2 bis 2Ο$ί, vorzugsweise 2 bis 12#, der erfindungsgemäßen körnigen Waschmittel bestehen aus den enzymhaltigen Körnchen. Biese enzymhaltigen Körnchen ergeben in gesättigter wäßriger
Lösung einen pH-Wert zwischen etwa 5,0 und etwa 8,0.
Die enzymhaltigen Körnchen werden in besonderer Weise hergestellt,
so daß sie dieselbe Größe und dieselbe Dichte wie die in vorherrschender Menge vorhandenen Waschmittelkörnchen haben; auf diese
Weise wird eine Absetzung der enzymhaltigen Körnchen in den verpackten Waschmitteln verhindert. Vorzugsweise enthalten die Körnchen Natriumtripolyphosphat und Dinatriumdihydrogenpyrophosphat.
Die übrigen Bestandteile der enzymhaltigen Körnchen Bind so ausgewählt, daß sie die Wirkung der Waschmittelkörnchen und des Waschmittels als ganzes nioht verringern.
Die sauergestellten proteolytische Enzyme enthaltenden Körnohen,
die mit einer wäßrigen Mischung aus Enzym und Collagen-Protein besprüht worden sind, können auch eine einfache Misohung der trocknen Komponenten, eine agglomerisierte Mischung oder eine sprühgetrocknete Misohung Bein.
um optimale Umgebungebedingungen aufrechtzuerhalten und eine maximale Beständigkeit der proteolytischen Enzyme in dem körnigen
Waschmittel zu erreichen, ist es günstig, für das Waschmittel eine feuchtigkeitsbeständige Verpackung zu verwenden. Feuchtigkeitsbeständige Verpackungen sind beispielsweise folienüberzogene Kartons,
asphaltlaminierte Kartons, an der Außenseite mit Waohs besohioht·-
te Kartons und Polyäthylenbeutel Weiterer Schute vor ungünstigen Umgebungsbedingungen kann erreioht werden, wenn man den Wasohmitteln gemäß der Erfindung ggfs. auoh Uagebungejtkontrollaittel wie
909128/1543
ITatriumperborat-Trihydrat, wasserfreies Trinatriumphosphat, wasserfreies
Calciumsulfat oder Mischungen dieser Substanzen zumischt.
Selbst bei Lagerung in Packungen, die nicht feuchtigkeitsbeständig sind, behalten die Waschmittel gemäß der Erfindung ihre enzymatische
Wirksamkeit über einen längeren Zeitraum bei als enzymhaltige
Waschmittel, die kein Collagen-Protein enthalten.
Die folgenden Beispiele dienen der weiteren Erläuterung der Erfindung.
Sprühgetrocknete Waschmittelkörnchen wurden aus folgenden Bestand teilen hergestellt:
| Bestandteil Gewichtsteile | 24,0 |
| Natriumalkylbenzolsulfonat hergestellt aus Tetrapropylen |
18,6 |
| Natriumtripolyphosphat | 5,4 |
| Natriumsilikat (SiO2:Na2O im Verhältnis von 2:1) |
24,3 |
| Natriumsulfat | 2,5 |
| Natriumtoluolaulfonat | 6,2 |
| Wasser | 2,0 |
| Verschiedenes (Perfum, Aufheller, Natrium- carboxymethyloelluloee) |
83,0 |
| insgesamt |
10 Teile gepulvertes Natriumperborat-Tetrahydrat wurde gleichmäßig
mit den vorstehend erhaltenen sprühgetrockneten Waschmittelkörnchen vermischt. Das gewonnene Waschmittel setzte sich aus Teilohen
mit Größen zwischen 3,33 mm und 0,074 mm zusammen und wies eine Dichte von etwa 0,5 g/cm- auf.
Bine Aufschlämmung, die 1,00 Teile Wasser, 0,53 Teile Λ1 ca läse
(dleaesjf Produkt enthält 8# aktives alkalisches Oarlsberg-Subtiliein
und besteht zum Rest aus inerten Materialien wie Natrium- und
909828/1543
Calciumsulfat) und 0,35 Teile/ WSP-X-1000-Protein (ein pulvriges
Collagen-Protein, welches nicht quellbar ist und ein durchschnittliches Molekulargewicht von etwa 10.000 aufweist) enthält, wurde
hergestellt. Diese Aufschlämmung wurde auf 5f10 Teile körniges
wasserfreies Natriumtripolyphosphat aufgesprüht, worauf die proteasehaltigen Körnchen gleichmäßig mit der vorstehend beschriebenen
Mischung aus sprühgetrockneten Waschmittelkörnchen und pulvrigem Natriumperborat vermischt wurden.
Dieses Waschmittel wurde in Polyäthylenbeuteln verpafct und unter
konstanten Bedingungen von 32,20C und 80$ relativer Feuchtigkeit
3 Monate gelagert. Die Aktivität des proteolytischen Enzyms wurde
nach der Azoooll-Methode in bestimmten Abständen festgestellt und mit der eines enzymhaltigen Eontrollwaschmittels verglichen, das
in der gleichen Weise, jefooh ohne WSP-X-1000-Protein hergestellt
worden war. Die Ergebnisse sind in Tabelle I enthalten.
| festgestellte Pro teasemenge |
Tabelle | I | Zusammensetzung des Produktes gemäß Beispiel 1 |
cfo verbleibende Proteaseaktivität |
|
| 0,72 | festgestellte Proteasemenge |
100 | |||
| Kontrollprodukt | 0,63 | i» verblei bende Prote- aseaktivität |
0,73 | 90 | |
| Tage | 0,56 | 100 | 0,66 | 94 | |
| 0 | 0,41 | 87,5 | 0,69 | 85 | |
| 24 | 0,28 | 78 | 0,62 | 95 | |
| 51 | 57 | 0,69 | |||
| 93 | 39 | ||||
| 123 |
Die Azocoll-Analyse basiert auf der Freisetzung eines wasserlöslichen
Farbstoffes aus einem wasserunlöslichen Proteinsubstrat
(Azocoll) durch ein proteolytisohes Enzym. Die unter sorgfältig kontrollierten Bedingungen freigesetzte Farbstoffmenge wird spektrophotometrisch
gemessen. Die Proteaseaktivität wird nach der freigesetzten Farbstoffmenge berechnet. Übliche anlytische Abweichungen
sind aus Tabelle I erkennbar.
909828/1543
Die Ergebnisse in Tabelle I zeigen, daß das enzymhaltige Waschmittel
gemäß Beispiel 1 seine enzymatisch^ Aktivität bei nur geringem
Proteaseabbau unter ungünstigen Lagerungsbedingungen über
einen Zeitraum von 123 Tagen und in Gegenwart eines Perborat-Bleichmittels beibehielt. Das Kontrollprodukt erlitt in derselben
Zeitspanne eine Verminderung der Proteaseaktivität von 60$.
Die hervorragende Beständigkeit, die sich aus Tabelle 1 ergibt, wurde durch Waschversuche bestätigt, bei welchen Probeläppchen mit
zwei verschiedenen Arten von Flecken verwendet wurden. Bei den Flecken handelte es sich um Eierflecken und Flecken aus EMPA 112
(Blut-, Milch- und Farbstoffmischung). EMPA 112-Proben wurden von
der Schweizerischen Eidgenössischen Materia^prüfungs- und Versuchsanstalt
für Industrie, Bauwesen und Gewerbe in St. Gallen, Schweiz, erhalten. Die Waschmittel, die zum Waschen der Proben verwendet
wurden, waren die Kontrollprobe (kein Protein) und das Produkt gemäß Beispiel 1, und zwar beide nach einer Lagerung unter
denselben Bedingungen von 123 Tagen. Die Beurteilung der gewaschenen Proben erfolgte nach, einer Skala von 0 bis 100, in welcher O
die Waschwirkung eines Waschmittels ohneProteaseaktivität und 100 die Waschwirkung eines frisch hergestellten proteasehaltigen Waschmittels
bedeutet. Die durchschnittliche Beurteilung des Kontrollproduktes ergab etwa 25; für das Produkt gemäß Beispiel 1 ergab
sich eine durchschnittliche Beurteilung von etwa 75.
Sprühgetrocknete Körnchen folgender Zusammensetzung wurden hergestellt!
Beatandteil Gewichtsteile
Beatandteil Gewichtsteile
NatriumalkyTbenaisulfonat
hergestellt aus Tetrapropylen 24,0
Natriumtripolyphosphat 18,6
Hatri/iimailikat (Si0P;Ha90 im Verhältnis
von 2:1 5,4
BatriuxsulifVfc 24,3
9 0 3 S 2 8 / 1 5 4 3
Natriumtoluolsulfonat 2,5
Wasser 6,2
Verschiedenes (Perfüm, Aufheller, Natriumcarboxymethylcellulose)
0,6
insgesamt 81,6
10 Teile pulvriges Natriumperborat-Tetrahydrat wurde gleichmäßig in die so erhaltenen sprühgetrockneten Wasohmittelkornchen eingemischt.
5,25 Teile körniges, wasserfreies Natriumtripolyphosphat und 1,40
Teile körniges, wasserfreies Dinatriumdihydrogenpyrophosphat wurden
trocken vermischt und als Trägermaterial für ein proteolytiseheβ
Enzym verwendet. Der pH-Wert dieser Trägermaterialien in wäßriger Lösung liegt bei 7t7.
Eine Aufschlämmung , die 0,5 Teile Alcalase (8$ Carlsberg-Subtillsin,
Rest wie bereits erläutert), 0,17 Teile WSP-X-1000 Protein (Eigenschaften wie in Beispiel 1 beschrieben) und 1,05 Teile Wasser
enthielt, wurde hergestellt und auf die trockne Mischung aus Natriumtripolyphaphat und Dinatriumdihydrogenpyrophosphat aufgesprüht.
Diese das proteolytische Enzym enthaltende Mischung wurde gleichmäßig mit der Mischung aus sprühgetrockneten Waschmittelkörnchen
und gepulvertem Natriumperborat vermischt.
Ein Kontrollwaschmittel wurde hergestellt, welches die gleiche Zusammensetzung wie vorstehend beschrieben aufwies, jedoch mit
der Ausnahme, daß kein WSP-X-1000-Protein und kein Dinatriumdihydrogenpyrophosphat
enthalten war.
Teile des Kontrollwaschmittels und Teile des Produktes gemäß Beispiel
2 wurden getrennt in Polyäthylenbeuteln und einfachen Pappkartons verpackt. Die Polyäthylenbeutel mit den Waschmitteln wurden
bei 32,20C und 80$ relativer !feuchtigkeit 90 Tage gelagert.
Am Ende der Iegerzeit hatte das erfindungsgemäße Produkt ungefähr
seiner anfänglichen Proteaseaktivität behalten, während das
909828/154 3
Kontrollproäukt ohne Protein und Dinatriumäihydrogenpyrophosphat
nur 55$ seiner ursprünglichen Proteaseaktivität beihalten hatte. Die Kombination aus Dinatriumdihydrogenpyrophoephat und Collagen-Protein
hat also eine ausgezeichnete enzymstabilisierende Wirkung in körnigen proteolytische Enzyme enthaltenden Waschmitteln. Das
Ergebnis der Lagerung in einfachen Pappkartons war nach 20 Tagen Lagerzeit folgendes: Das Produkt gemäß Beispiel 2 hatte 70$ der
Anfangstfaktivität des proteolytischen Enzymes behalten, während das Kontrollproäukt nur 17$ der ursprünglichen Aktivität des proteolytischen
Enzyms behalten hatte.
Sprühgetrocknete Waschmittelkörnchen mit folgender Zusammensetzung
wurden hergestellt:
Natriumalkylbenzolsulfonat
hergesieLlt aus Tetrapropylen 24»O
Natriumtripolyphosphat 18,6
Natriumsilikat (SiO0:Nao0 im Verhältnis von
2:1) ά ά . 5,4
Natriumsulfat 24,3
Natriumtoluolsulfon* 2,5
Wasser . 6,2
Verschiedenes (Perfüm, Aufheller, Natriumoarboxymethylcellulose
) 2,0
insgesamt 8J,0
10 Teile pulvriges Natriumperborat-Tetrahydrat wurde gleichmäßig mit den sprühgetrockneten Waschmittelkörnchen vermischt.
Eine Aufschlämmung, die 1,00 Teile Wasser, 0,53 Teile Alcalase
(wie beschrieben) und 0,17 Teile Knox-Gelatine (ein pulvriges
Collagen-Protein, welches quellfähig ist und ein durchschnittliches Molekulargewicht zwischen etwa 50.000 und 70.000 aufweist)
enthielt, wurde hergestellt. Diese Aufschlämmung wurde auf 5,28 Teile körniges, wasserfreies Natriumtripolyphosphat aufgesprüht
909828/154 3
worauf das Produkt gleichmäßig mit der wie vorstehend beschrieben hergestellten Mischung aus sprühgetrockneten Waschmittelkörnchen
und gepulvertem Natriumperborat vermischt wurde.
Ein Kontrollprodukt wurde hergestellt, welches dieselbe Zusammensetzung
aufwies, jedoch keine Knox-Gelatine enthielt.
Teile des Kontrollproduktes und des Waschmittel3 gemäß Beispiel 3
wurden in Polyäthylenbeuteln verpackt und unter konstanten Bedingungen von 32,20C und 80;$ relativer Feuchtigkeit 90 Tage gelagert,
wobei folgende Ergebnisse erzielt wurden: Das Produkt gemäß der Erfindung behielt 75$ der anfänglichen Proteaseaktivit^t, während das
Kontrollprodukt nach dieser Zeit nur 54$ der Anfangsaktivität aufwies.
Sprühgetrocknete Waschmittelkönchen folgender Zusammensetzung wurden
hergestellt:
| Bestandteil | Gewichtsteile | 34,3 |
| Natriumalkylbenzolsulfonat hergestellt aus Tetrapropylen |
24,0 | 2,5 |
| Natriumtripolyphosphat | 18,6 | 6,2 |
| Natriumsilikat (SiO2:Na2O im Verhältnis von 2:1) 5,4 |
2,0 | |
| Natriumsulfat | 93,0 | |
| Natriumtoluolsulfonat | ||
| Wasser | ||
| Verschiedenes (Perfüm,. Aufheller, Natriumcarboxymethylcellulose) |
||
| insgesamt |
Eine Aufschlämmung, welche 1,02 Teile Wasser, 0,53 Teile Alcalaee
(wie beschrieben) und 0,35 Teile Swift- Technisches Protein-Kolloid No. I-V (ein körniges Collagen-Protein, welches quellfähig ist und
ein durchschnittliches Molekulargewicht von etwa 10.000 aufweist)
enthielt, wurde hergestellt. Diese Aufschlämmung wurde auf 5,10
909828/1543
Teile körniges wasserfreies latriumtripolyptxosphat aufgesprüht,
worauf das Produkt homogen mit eiern wie vorstehend beschriebet·! her
gestellten. Waschmittel vermischt wurde«
Ein, Ilontrollprodukt wurde hergestellt, welches dieselbe Zusammensetzung
aufwies bis auf die Tatsache, daß es kein Swift-Technisclies
Protein enthielt.
Die Waschmittel wurden in einfachen Pappkartons verpackt und 30
Tage unter konstanten Bedingungen von 32S2°G und 80^ relativer
Feuchtigkeit gelagert, wobei folgende Ergebnisse erjiizielt wurden:
Das Produkt gemäß Beispiel 5 behielt 50$ der ursprünglichen proteolytischen
Enzymaktivität bei, während das Kontrollprodukt (ohne Collagen-Protein) nur 43/j seiner Anfangs-Enzymaktivität
behielt, Die stabilisierende Wirkung des Collagen-Proteins in V/aschiritteln, die proteolytische Enzyme enthalten, ist dülgtlicti
ersi ·''."■■ "■;! ich.
Ergetaisse, die denen der vorstehenden Beispiele entsprechen, v/erden
erzielt, wenn man folgende Proteasen oder handelsübliche Protease-Produkte anstelle von Alealase in äquivalenten Mengen
verwendet: Pepsin, Trypsin, Chymotrypsin, Collagenase, Keratinase,
Elastase, Carlsberg-Subtilisin,BPH'~Subtilisin, Papa in, Piciiij
Bromelin, Garboxypeptidase, Aminopeptidase, Aspergillopeptidase
Λ und B, proteolytische Enzyme, gewonnen mit Streptomyces Griseusf
Maxatase, Protease B-4000, Sandoz AP 2100, CHD-Protease, Pronase-E,
Pronase-P, Pronase-AP, Bioprase, Rapidase 400, Rhozyme Pi1,
proteolytiseh.es jänzym 7XB und Wallerstein 627-P.
Zu entsprechenden Ergebnissen kommt man auch, wenn man folgende teilweise hydrolysierte und löslich gemachte Gollagene verwendet:
WSP-X-IOOO, Enos-Gelatine, Swift-Technisches Protein und Collagen-,
Proteine mit durchschnittlichen Molekulargewichten von 180.000, 150.000, 120,000, 80.000, 40.000, 25.00O5 10.000 und 5.000«
909828/ 1 5A3
Ergebnisse, die denen von Beispiel 2 entsprechen, lassen sich auch
erzielen, wenn man Natriumbisulfat, Natriumbicarbonat oder Mischungen
dieser Substanzen in äquivalenten Mengen anstelle von Dihydrogendinatriumpyrophsophat verwendet. Das gleiche gilt, wenn
die Gerüststoffkomponente, z.B. Natriumtripolyphosphat,und die
saure Komponerte, z.B. Dihydrogendinatriumpyrophosphat, in Form von
sprühgetrockneten Körnchen zugesetzt werden.
Die folgenden Gerüststoffsalze können ganz oder teilweise anstelle
von Natriumtripolyphosphat in den erfindungsgemäßen V.'aschmitteln
verwendet v/erden, ohne daß die enzymstabilisierende Wirkung verringert
wird: die Natrium-, Kalium-, Ammonium-, Monoäthanolammonium-, Diäthanoiammonium- und Triäthanolammoniumsalze folgender
Säuren: Äthylendiamintetraessigsäure, N-(2-Hydroxyäthyl)-äthylendiamintijessigsäure,
N-(2-Hydroxyäthyl)-nitrilodiessigsäure, Diäthylentriaminpentaessigsüue;
Nitrilotriessigsäure, Ethylen- und Äthan-1-hydroxy-1,1-diphosphonsäure,
Äthan-1,1,2-triphosphonsäure, iithan-2-carboxy-1 ,1-, Hydroxymethan- und Garbonyldiphosphonsäure,
Äthan-1-hydroxy- und Äthan-2-hydroxy-1,1,2-triphosphonsäure, Propan-1,1,3,3-·
Propan-1,1,2,3- und Propan-1,2,2,3-tetraphosphonsäure
sov/ie Kaliumtripolyphosphat. Außerdem Salze von Polymeren der Itaconsäure, Aconitsäure, Maleinsäure, Mesaconsäure, Fumarsäure,
Methylenmalonsäure und Citraconsäure und Mischpolymeren dieser Säuren untereinander oder mit Äthylen und/oder Acrylsäure, z.B.
in 1 :1-Holverhältnissen und mit Molekulargewichten von 75.000,
100.000 und 125.000 (die Mischpolymere mit Äthylen und/oder Acrylsäure
weisen Aquivalentgwichte, bezogen auf die Säureform, von
65, 70 und 75 auf).
Entsprechende Ergebnisse werden auch erzielt, wenn man folgende
organische Waschrohstoffe ganz oder teilweise an die Stelle von Natriumalkylbenzolsulfonat, welches aus Tetrapropylen hergestellt
ist, und Natriumtalgalkylsulfat setzt: lineares Natriumdodecylbenzolsulfonat,
das Kondensationsprodukt von 1 Mol Dodecylphenol mit 15 Mol Äthylenoxyd, Dimethyldodecylaminoxyd, Dimethyldodecylphosphinoxyd,
3-(N,N-Dimethyl-N-hexadecylammonio)-2-hydroxypro-
909828/1543
pan-1-sulfonat und Fatrlum-S-dodecylaminopropansulfonat.
909828/1543
Claims (12)
1) Körniges proteolytische Enzyme enthaltendes Waschmittel, "bestehend
(in Gewichtsprozent, bezogen auf das Waschmittel) aus:
1 ) etwa 60 Us etwa SQ'/o einer Mischung aus einem organischen
./aschrohstoff und einem alkalischen Gerüststoff salz, wobei
das Verhältnis von alkalischem Gerüststoffsais zu organischem "/aschrohstoff zwischen etwa 30:1 und etwa 1:4 liegt;
2) etwa 0,001 bis etwa 2,0/5 eines proteolytischen Enzyms, welches
seine- ensymatische Aktivität in einem pH-Bereich von
etwa 5 bis etwa 12 und bei einer Temperatur zwischen etwa 10 und etwa 930C aufweist;
3) einem teilweise hydrolysieren und löslich gemachten Kollagen
mit einem durchschnittlichen Molekulargewicht von wenigstens
etwa 5.000 in einer zur Stabilisierung der proteolytischen Enzyme ausreichenden Menge.
2) Waschmittel nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das
teilweise hydrolysierte und löslich gemachte Kollagen ein durchschnittliches Molekulargewicht von etwa 5.000 bis etwa 250.000
aufweist.
5) Waschmittel nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß die
Mischung aus etwa 70 bis etwa 95Gewichtsprozent Waschsubstanz
besteht und weniger als 8 Gewichtsprozent Feuchtigkeit enthält, die proteolytischen Enzyme in einer Menge von etwa 0,01 bis
etwa 0,5 Gewichtsprozent, bezogen auf das Waschmittel, vorhanden sind und das teilweise hydrolysierte und löslich gemachte
Kollagen ein durchschnittliches Molekulargewicht von etwa 5.000 bis etwa 100.000 aufweist und in einer Menge verwendet wird,
daß sich ein Gewichtsverhältnis von Kollagen zu proteolytischem Enzym von etwa 100:1 und etwa 1:10 ergibt.
4) Waschmittel nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß das Waschmittel etwa 0 bis etwa 30^ Natriumperborat enthält.
909878/1543
5) Waschmittel nach Atqpruoh 4, dadurch gekennzeichnet, daß das teilweise
hydrolyeierte und löslich gemachte Kollagen eiqdurch-Bchnittliohes
Molekulargewicht von etwa 5.000 bis etwa 25.000 aufweist und in einer solchen Menge vorliegt, daß sich ein Gewiohtsverhältnis
von Kollagen zu proteolytisohem Enzym von etwa 20:1 bis etwa 1:1 ergibt.
6) Waschmittel nach Anspruch 4» dadurch gekennzeichnet, daß das
Kollagen Gelatine ist.
7) Waschmittel nach Anspruch 4t dadurch gekennzeichnet, daß das proteolytisohe
Enzym Subtilisin ist.
8) Körniges proteolytisohe Enzyme enthaltendes Waschmittel, bestehend
(in Gewichtsprozent, bezogen auf das Waschmittel) aus
a) etwa 80 bis 98$ einer Mischung aus einem organischen Wasohrohstoff
und einem alkalischen Gerüststoffsalz Im Verhältnis von alkalischem Gertiststoffsalz zu organischem Wasohrototoff
von etwa 30:1 biS Yt4, und
b) etwa 2 bis etwa 20$ enzymhaltiger Körnchen, welche in gesättigter
wäßriger lösung einen pH-Wert zwischen 5 und 8 aufweisen und welche (in Gewichtsprozent) bestehen aus:
f 1) etwa 30 bis etwa 75$ der alkalischen Gerüststoffsalze,
2) etwa 5 bis etwa 50$ einer sauren Komponente wie Dihydrogendinatriumpyrophosphat,
Natriumbisulf at, Natriumbicarbonat oder Mischungen dieser Substanzen,
3) 0 bis etwa 20$ eines synthetischen organischen Waschrohstoffes,
4) etwa 0,01 bis etwa 50$ eines proteolytlschen Enzyms, dessen
enzymatisch^ Aktivität sich in einem pH-Bereich von etwa 5 bis etwa 12 und bei Temperaturen zwischen etwa 10
und etwa 930O enthaltet, und
5) etwa 0,5 bis etwa 20$ eines teilweise hydrolysierten und
teilweise löslich gemachten Kollagens, welches zur Stabilisierung des proteolytisohen Enzyme dient und ein duroh-
909828/1543
sohnittliohes Molekulargewicht von wenigstens 5.000 aufweist.
9) Waschmittel nach Anspruch 8, daduroh gekennzeichnet, daß die
Mischung aus organischem Wasohrohstoff und alkalischem Gerüststoffaalz eine Mischung aus einem Natriumalkylbenzolsulfonat,
Natriumalkylsulfat oder einem Gemisoh dieser beiden Substanzen,
in welchen die Alkylgruppe geradkettig oder verzwelgtkettig
ist und etwa 10 bis 18 Kohlenstoffatome enthält, einerseits und Natriumtripolyphosphat. Natriumpyrophosphat oder einem Gemisch dieser Substanzen/ist, wobei das Gewichtsverhältnis von
anorganischem alkalischen Geifetstoffsalz zu organieohem Wasohrohstoff bei etwa 15x1 bis etwa 1s1 liegt.
10) Waschmittel nach Anspruch 9t daduroh gekennzeichnet, daß das
alkalische Gerüststoffsalz der enzymhaltigen Körnohen Natriumtripolyphosphat ist und daß die saure Komponente aus Dihydrogendinatriumpyrophoephat besteht.
11) Wasohmittel naoh Anspruch 10, daduroh gekennzeichnet, daß das
proteolytisohe Enzym eine alkalische Protease ist und daß die
aum Stabilisieren des proteolytisohen Enzyms verwandte Substanz
ein teilweise hydrolysiertes und teilweise löslioh genaohtee
Kollagen mit einem durohsohnittliohen Molekulargewloht von etwa
5.000 bis etwa 100.000 let.
12) Waschmittel naoh Anspruoh 1\ dadurch gekennzeichnet» daß die
enzymhaltigen Körnohen etwa 2 bis etwa 12jf dee Wasohaittels
auemaohen und daß die alkalische Protease Subtiliain 1st.
Tür She Prooter & Gaable Ooaqpany
Cincinnati, Ohio, Y.St.A.
909828/1543
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US68640367A | 1967-11-29 | 1967-11-29 | |
| US75571068A | 1968-08-27 | 1968-08-27 | |
| NL7002498A NL7002498A (de) | 1967-11-29 | 1970-02-23 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DE1811000A1 true DE1811000A1 (de) | 1969-07-10 |
Family
ID=27351545
Family Applications (2)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE19681811000 Pending DE1811000A1 (de) | 1967-11-29 | 1968-11-26 | Enzym- und enzymstabilisatorhaltiges Waschmittel |
| DE19681810996 Pending DE1810996A1 (de) | 1967-11-29 | 1968-11-26 | Koerniges,Enzymhaltiges und Umgebungskontrollkomponenten enthaltendes Waschmittel |
Family Applications After (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DE19681810996 Pending DE1810996A1 (de) | 1967-11-29 | 1968-11-26 | Koerniges,Enzymhaltiges und Umgebungskontrollkomponenten enthaltendes Waschmittel |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US3558498A (de) |
| BE (2) | BE724568A (de) |
| CH (1) | CH508036A (de) |
| DE (2) | DE1811000A1 (de) |
| FR (2) | FR1596724A (de) |
| GB (1) | GB1242597A (de) |
| IE (1) | IE32508B1 (de) |
| NL (3) | NL6817158A (de) |
| SE (1) | SE360676B (de) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2603606A1 (fr) * | 1986-09-10 | 1988-03-11 | Colgate Palmolive Co | Composition detergente liquide aqueuse pour grosse lessive additionnee d'adjuvant de detergence et contenant des enzymes stabilisees et procede pour laver les tissus salis l'utilisant |
| WO1993000418A1 (en) * | 1991-06-27 | 1993-01-07 | Genencor International, Inc. | Liquid detergent with stabilized enzyme |
| EP0544359A2 (de) * | 1991-11-25 | 1993-06-02 | Unilever N.V. | Stabilisierung eines Persauerstoffbleichmittels in Enzym enthaltenden Vollwaschflüssigkeiten |
Families Citing this family (14)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4006110A (en) * | 1971-11-30 | 1977-02-01 | Colgate-Palmolive Company | Manufacture of free-flowing particulate heavy duty synthetic detergent composition |
| US3723327A (en) * | 1972-06-05 | 1973-03-27 | Lever Brothers Ltd | Granular proteolytic enzyme composition |
| JPS5950280B2 (ja) * | 1980-10-24 | 1984-12-07 | 花王株式会社 | 酵素入り漂白剤組成物 |
| US4489574A (en) * | 1981-11-10 | 1984-12-25 | The Procter & Gamble Company | Apparatus for highly efficient laundering of textiles |
| IE81141B1 (en) | 1983-06-24 | 2000-04-05 | Genencor Int | Procaryotic carbonyl hydrolases |
| US4543333A (en) * | 1984-06-05 | 1985-09-24 | Novo Industri A/S | Liquid proteinase concentrate and method for preparation |
| US5364554A (en) * | 1986-06-09 | 1994-11-15 | The Clorox Company | Proteolytic perhydrolysis system and method of use for bleaching |
| US5296161A (en) * | 1986-06-09 | 1994-03-22 | The Clorox Company | Enzymatic perhydrolysis system and method of use for bleaching |
| US4842758A (en) * | 1986-10-31 | 1989-06-27 | Colgate-Palmolive Company | Stabilized enzyme system for use in aqueous liquid built detergent compositions |
| US5030378A (en) * | 1990-01-02 | 1991-07-09 | The Procter & Gamble Company | Liquid detergents containing anionic surfactant, builder and proteolytic enzyme |
| US5073292A (en) * | 1990-06-07 | 1991-12-17 | Lever Brothers Company, Division Of Conopco, Inc. | Heavy duty liquid detergent compositions containing enzymes stabilized by quaternary nitrogen substituted proteins |
| JPH06500632A (ja) * | 1990-08-10 | 1994-01-20 | アナリティカル・コントロール・システムズ・インコーポレーテッド | 改良された診断および治療組成物 |
| CA2894330A1 (en) * | 2002-01-16 | 2003-07-31 | Richard R. Bott | Multiply-substituted protease variants |
| RU2642077C2 (ru) * | 2013-11-11 | 2018-01-24 | ЭКОЛАБ ЮЭсЭй ИНК. | Многоцелевой ферментный детергент и способы стабилизации применяемого раствора |
-
1967
- 1967-11-29 US US686403A patent/US3558498A/en not_active Expired - Lifetime
-
1968
- 1968-08-27 US US755710A patent/US3560392A/en not_active Expired - Lifetime
- 1968-11-26 DE DE19681811000 patent/DE1811000A1/de active Pending
- 1968-11-26 DE DE19681810996 patent/DE1810996A1/de active Pending
- 1968-11-26 GB GB56044/68A patent/GB1242597A/en not_active Expired
- 1968-11-27 IE IE1450/68A patent/IE32508B1/xx unknown
- 1968-11-28 CH CH1775068A patent/CH508036A/de not_active IP Right Cessation
- 1968-11-28 FR FR1596724D patent/FR1596724A/fr not_active Expired
- 1968-11-28 SE SE16238/68A patent/SE360676B/xx unknown
- 1968-11-28 BE BE724568D patent/BE724568A/xx unknown
- 1968-11-28 BE BE724567D patent/BE724567A/xx unknown
- 1968-11-28 FR FR1604169D patent/FR1604169A/fr not_active Expired
- 1968-11-29 NL NL6817158A patent/NL6817158A/xx unknown
- 1968-11-29 NL NL6817159A patent/NL6817159A/xx unknown
-
1970
- 1970-02-23 NL NL7002498A patent/NL7002498A/xx unknown
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| FR2603606A1 (fr) * | 1986-09-10 | 1988-03-11 | Colgate Palmolive Co | Composition detergente liquide aqueuse pour grosse lessive additionnee d'adjuvant de detergence et contenant des enzymes stabilisees et procede pour laver les tissus salis l'utilisant |
| WO1993000418A1 (en) * | 1991-06-27 | 1993-01-07 | Genencor International, Inc. | Liquid detergent with stabilized enzyme |
| EP0544359A2 (de) * | 1991-11-25 | 1993-06-02 | Unilever N.V. | Stabilisierung eines Persauerstoffbleichmittels in Enzym enthaltenden Vollwaschflüssigkeiten |
| EP0544359A3 (en) * | 1991-11-25 | 1994-07-06 | Unilever Nv | Stabilization of peroxygen bleach in enzyme-containing heavy duty liquids |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NL6817158A (de) | 1969-06-02 |
| SE360676B (de) | 1973-10-01 |
| GB1242597A (en) | 1971-08-11 |
| NL6817159A (de) | 1969-06-02 |
| BE724567A (de) | 1969-05-28 |
| IE32508L (en) | 1969-05-29 |
| US3560392A (en) | 1971-02-02 |
| NL7002498A (de) | 1970-08-25 |
| US3558498A (en) | 1971-01-26 |
| BE724568A (de) | 1969-05-28 |
| FR1596724A (de) | 1970-06-22 |
| DE1810996A1 (de) | 1969-07-10 |
| FR1604169A (de) | 1971-07-26 |
| CH508036A (de) | 1971-05-31 |
| IE32508B1 (en) | 1973-08-22 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DE1811000A1 (de) | Enzym- und enzymstabilisatorhaltiges Waschmittel | |
| DE2900722C2 (de) | Desodorierendes Waschmittelerzeugnis | |
| DE69114149T2 (de) | Detergentzusammensetzung. | |
| DE3141745C2 (de) | ||
| DE1808834C3 (de) | Stabilisiertes, wäßriges Präparat der Enzyme Protease, a -Amylase oder deren Gemische | |
| DE69224950T2 (de) | Wässrige flüssige Reinigungsmittelzusammensetzungen | |
| DE68929184T3 (de) | Detergenszusammensetzung | |
| DE3117250A1 (de) | "hauptwaschmittel, waschverfahren und hierfuer geeigneter textilweichmacher" | |
| DE2903058C2 (de) | ||
| DE2600514A1 (de) | Zusammensetzung zum schutz keratinartigen materials | |
| DE2354118A1 (de) | Wasch- und reinigungsmittel | |
| DE69613329T2 (de) | Enzym enthaltendes Granulat, Herstellungsmethode und das Granulat enthaltende Zusammensetzungen | |
| DE2064146A1 (de) | Enzymhaltige Wasch und Reimgungs mittel | |
| DE3518100A1 (de) | Gewebeweichmachendes builderhaltiges waschmittel | |
| DE60117026T2 (de) | Verbesserungen in enzyme enthaltende tabletten | |
| DE2434063A1 (de) | Zusammensetzung zum schutz keratinartigen materials | |
| CH505891A (de) | Verfahren zur Herstellung eines freifliessenden, enzym- und detergenshaltigen Granulats | |
| DE69002770T2 (de) | Flüssiges enzymatisches reinigungsmittel. | |
| CH502435A (de) | Körniges Wasch- und Reinigungsmittel und Verfahren zur Herstellung desselben | |
| DE2161779A1 (de) | Gegen hartes Wasser unempfindliche Waschmittel | |
| DE2109389A1 (de) | Enzymhaltige Wasch- und Reinigungsmittelmischung | |
| DE69200612T2 (de) | Polyphosphonatkomplexbildner enthaltende flüssige, konzentrierte Waschmittelzusammensetzung. | |
| AT394383B (de) | Bleichendes waschmittel | |
| US3823090A (en) | Production of powdered detergent | |
| DE2007344A1 (de) | kleines Alpha-Amylasehaltiges, körniges Wasch- und Reinigungsmittel |