DE102024208234A1

DE102024208234A1 - Wasch- und reinigungsmittel mit verbesserter reinigungsleistung an fetthaltigen anschmutzungen

Info

Publication number: DE102024208234A1
Application number: DE102024208234.1A
Authority: DE
Inventors: Fabian Falkenberg; Christoph Bayer; Iva Anic; Arnd Kessler
Original assignee: Henkel AG and Co KGaA
Current assignee: Henkel AG and Co KGaA
Priority date: 2024-03-08
Filing date: 2024-08-29
Publication date: 2025-09-11

Abstract

Die Erfindung betrifft ein Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend mindestens ein Peptid und mindestens ein Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase, wobei das Peptid zur Adhäsion an eine fett- und/oder ölhaltige Oberfläche oder an eine mit Fett und/oder Öl beschichtete Oberfläche oder an eine mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehene Oberfläche geeignet ist, wobei die Oberfläche aus harten Oberflächen, weiter bevorzugt Oberflächen enthaltend oder bestehend aus Keramik (z.B. Porzellan, Steingut), Metall, Stahl, Edelstahl, Kunststoff, Glas, Natur- und Kunststein, lackierte und emaillierte Oberfläche, Holz, Laminat, Linoleum und Gemischen davon, besonders bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas und Gemischen davon, besonders bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, und/oder Textilien, weiter bevorzugt Textilien enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester, Polyamid, Polypropylen und Gemischen davon, besonders bevorzugt Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, ausgewählt ist. Ferner betrifft die Erfindung Verfahren zur Reinigung von harten Oberflächen und/oder Textilien, sowie die Verwendung solcher Peptide und Mittel zur Verbesserung der Reinigungsleistung an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung.

Description

Die Erfindung betrifft ein Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend mindestens ein Peptid und mindestens ein Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase, wobei das Peptid zur Adhäsion an eine fett- und/oder ölhaltige Oberfläche oder an eine mit Fett und/oder Öl beschichtete Oberfläche oder an eine mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehene Oberfläche geeignet ist, wobei die Oberfläche aus harten Oberflächen, weiter bevorzugt Oberflächen enthaltend oder bestehend aus Keramik (z.B. Porzellan, Steingut), Metall, Stahl, Edelstahl, Kunststoff, Glas, Natur- und Kunststein, lackierte und emaillierte Oberfläche, Holz, Laminat, Linoleum und Gemischen davon, besonders bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas und Gemischen davon, besonders bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, und/oder Textilien, weiter bevorzugt Textilien enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester, Polyamid, Polypropylen und Gemischen davon, besonders bevorzugt Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, ausgewählt ist. Ferner betrifft die Erfindung Verfahren zur Reinigung von harten Oberflächen und/oder Textilien, sowie die Verwendung solcher Peptide und Mittel zur Verbesserung der Reinigungsleistung an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung.
Peptide, die spezifisch an oxidische Oberflächen wie Metalloberflächen binden oder damit wechselwirken, sowie Peptide, die spezifisch an Kunststoffoberflächen binden, wurden bereits beschrieben (WO 2014/072313 A1, WO 2023/110572 A1 ). Adhäsive Peptide sind aber auch für viele andere Oberflächen interessant, insbesondere um eine solche Oberfläche zu funktionalisieren oder ihr andere gewünschte Eigenschaften zu verleihen.
Es ist bekannt in Wasch- und/oder Reinigungsmittel z.B. sogenannte „Funktionspolymere“ einzusetzen, wie z.B. „Soil Release Polymere“ in Waschmitteln zur Verbesserung der Schmutzablösung von Textilien oder „Soil Repellent Polymere“ in Waschmitteln zur Verhinderung/Reduzierung der Schmutzanlagerung an Textilien. Bei solchen Soil Release Polymeren (SRP) handelt es sich um wasserlösliche oder wasserdispergierbare Polykondensate auf Basis von Dicarbonsäuren und Diolen oder Celluloseether. SRP können die Öl- und Fettauswaschbarkeit aus Textilien positiv beeinflussen. Typische SRP basieren z.B. auf Co-Polymeren von Polyester und Polyether, auch Terephthalat, z.B. Polypropylenterephthalat. Diese Polymere sind allerdings nicht biologisch abbaubar. Deshalb besteht ein Bedarf an alternativen oder verbesserten, insbesondere biologisch abbaubaren SRP für die Verwendung in Wasch- und/oder Reinigungsmitteln, und/oder Alternativen hierzu.
Ähnliche Funktionen erfüllen die Dispergierpolymere, welche in maschinellen Geschirrspülmitteln eingesetzt werden, um die Schmutzanlagerungen zu verhindern oder zu reduzieren. Diese sind üblicherweise (co-)polymere Polycarboxylate, wie z.B. Poly(meth-)acrylate oder sulfonsäuregruppenhaltige Polymere auf Basis von (Meth)Acrylsäure. Die Bioabbaubarkeit solcher Polymere ist bisher allerdings eingeschränkt, daher werden auch für das Geschirrspülen alternative, gut biologisch abbaubare Alternativen gesucht.
Fett- und/oder ölhaltige Anschmutzungen auf harten Oberflächen und/oder Textilien gehören zu den hartnäckigeren Anschmutzungen, die nicht leicht zu entfernen sind. In herkömmlichen Wasch- und/oder Reinigungsverfahren werden solche Anschmutzungen dadurch entfernt, dass die Fette durch die Wasch- und/oder Reinigungstemperatur, üblicherweise zwischen etwa 40°C und etwa 60°C, zunächst verflüssigt und anschließend durch in den Wasch- und/oder Reinigungsmitteln enthaltene Tensiden von der Oberfläche abgelöst werden („Roll-up Mechanismus“). Die abgelösten verflüssigten Fettmoleküle werden dann durch mechanische Kräfte während des Wasch- und/oder Spülprozesses weggetragen, d.h. weggespült. Zusätzlich oder alternativ können fett- und/oder ölhaltige Anschmutzungen durch Esterasen, lipolytische Enzyme oder Lipasen entfernt werden, in dem das Enzym die Fette und/oder Öle abbaut und die Abbauprodukte dann wiederum ab- bzw. weggespült werden. Allerdings entsteht durch die Verwendung von Lipasen nach dem Waschvorgang ein unangenehmer Geruch auf den gewaschenen Objekten, insbesondere Textilien, da die Lipase durch die Textilien adsorbiert wird und weiterhin Fettsäureester zu Fettsäuren mit niedrigem Molekulargewicht hydrolysiert. Diese niedrig molekularen Fettsäuren werden dann durch ihren unangenehmen Geruch wahrgenommen. Die Intensität des Geruchs kann aufgrund der Beschaffenheit des Textils variieren. Es gibt daher bisher keine zufriedenstellende Alternative zur Entfernung fett- und/oder ölhaltiger Anschmutzungen bei niedrigen Temperaturen, d.h. bei Temperaturen unter 40°C, insbesondere bei z.B. etwa 20°C oder etwa 30°C, da sich die Fette bei Temperaturen unter etwa 30°C oder etwa 40°C nicht oder nur unzureichend verflüssigen.
Die Erfinder haben spezielle Peptide gefunden und entwickelt, die sich überraschenderweise zur Adhäsion an fett- und/oder ölhaltigen Oberflächen, wie hierin beschrieben, eignen, die Entfernung mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung von Oberflächen ermöglichen, und so die Reinigungsleistung von sie enthaltenen Wasch- und/oder Reinigungsmitteln an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung verbessern können. Ferner haben die Erfinder gefunden, dass insbesondere die Kombination aus einer Lipase und mindestens einem erfindungsgemäßen Peptid zu einer verbesserten Entfernung mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung von einer Oberfläche führt.
Im Rahmen der vorliegenden Erfindung wird unter „fett- und/oder ölhaltiger Oberfläche“ eine Oberfläche verstanden, die Fette und/oder Öle enthält oder daraus besteht, und/oder eine Oberfläche, die mit Fetten und/oder Ölen beschichtet ist, und/oder eine Oberfläche, die mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehen, d.h. verschmutzt, ist. Unter „Fett“ bzw. „Fetten“ werden im Rahmen der vorliegenden Erfindung Makromoleküle verstanden, die aus Glycerin und Fettsäuren gebildet werden, neben den Mono- und Diglyceriden, insbesondere die sogenannten Triacylglycerine oder Triglyceride, bei denen an das Glycerin drei Fettsäuren gebunden sind. Erfindungsgemäß sind weiterhin alle bekannten Fettsäuren mit 8 bis 36, vorzugsweise 10 bis 24, Kohlenstoffatomen, sowohl ein- oder mehrfach ungesättigte als auch gesättigte Fettsäuren, umfasst. Unter „Öl“ bzw. „Ölen“ werden im Rahmen der vorliegenden Erfindung bei Raumtemperatur flüssige bzw. fließfähige fettartige Substanzen verstanden, die sich nicht mit Wasser vermischen. Im Rahmen der Erfindung sind sowohl synthetische als auch biobasierte Fette und/oder Öle umfasst. Unter „fett- und/oder ölhaltiger Anschmutzung“ wird im Rahmen der vorliegenden Erfindung eine Anschmutzung auf einer Oberfläche, insbesondere einer harten Oberfläche und/oder Textiloberfläche, verstanden, die ein Fett und/oder Öl enthält oder daraus besteht. Beispiele für typische fett- und/oder ölhaltige Anschmutzungen sind fett- und/oder ölhaltige Lebensmittel- und Speiserestanschmutzungen, wie z.B. pflanzliche Fette (z.B. Kokosfett), tierische Fette (z.B. Butter, Butterschmalz), Speiseöle (z.B. Olivenöl, Sonnenblumenöl, Rapsöl), Bratfett, Mayonnaise, Margarine, Fritteusenfett, Fleischfett (z.B. Rindertalg, Schweinefett, Schmalz), auch eingebrannte Speisereste, und/oder synthetische Fette und/oder Öle, wie z.B. Mineralöl(e) und/oder -fette, Motorenöl, Fahrradkettenöl, Pigmentfette, Pigmentöle, und/oder Fette und/oder Öle aus Körperpflegeprodukten, wie z.B. Lippenstift, Make-Up, Lotion, Creme, und/oder Körperfettanhaftungen, wie z.B. Sebum, Talg. In bevorzugten Ausführungsformen enthält die fetthaltige Oberfläche ein bei Raumtemperatur festes Fett oder besteht daraus. In bevorzugten Ausführungsformen ist die mit Fett beschichtete Oberfläche mit einem bei Raumtemperatur festen Fett beschichtet. In bevorzugten Ausführungsformen ist die mit mindestens einer fetthaltigen Anschmutzung versehene Oberfläche mit mindestens einem festen Fett versehen bzw. verschmutzt, d.h. vorzugsweise enthält die mindestens eine fetthaltige Anschmutzung ein bei Raumtemperatur festes Fett oder besteht daraus.
Im Rahmen der vorliegenden Erfindung ist die fett- und/oder ölhaltige Oberfläche und/oder die mit Fett und/oder Öl beschichtete Oberfläche und/oder die mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehene Oberfläche vorzugsweise aus harten Oberflächen und/oder Textilien ausgewählt.
Bevorzugt ist die fett- und/oder ölhaltige Oberfläche und/oder die mit Fett und/oder Öl beschichtete Oberfläche und/oder die mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehene Oberfläche eine harte Oberfläche, enthaltend oder bestehend aus Keramik (z.B. Porzellan, Steingut), Metall, Stahl, Edelstahl, Kunststoff, Glas, Natur- und Kunststein, lackierte und emaillierte Oberfläche, Holz, Laminat, Linoleum und Gemischen davon, besonders bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas.
Bevorzugt ist die fett- und/oder ölhaltige Oberfläche und/oder die mit Fett und/oder Öl beschichtete Oberfläche und/oder die mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehene Oberfläche eine Textiloberfläche. Der Begriff „Textiloberfläche“, wie hierin verwendet, ist gleichbedeutend mit dem Begriff „Textil“ bzw. „Textilien“. Der Begriff „Textil“ bzw. „Textilien“, wie hierin verwendet, bezeichnet jedes textile Material, einschließlich Garne, Garnvorprodukte, Fasern, Vliesstoffe, natürliche Materialien, synthetische Materialien und alle anderen textilen Materialien, Gewebe aus diesen Materialien und aus Geweben hergestellte Produkte (z.B. Kleidungsstücke und andere Artikel). Das Textil oder Gewebe kann in Form von Gewirken, Geweben, Denims, Vliesstoffen, Filzen, Garnen und Frottee vorliegen. Das Textil kann auf Cellulose basieren, wie z.B. natürliche Cellulosefasern wie Baumwolle, Flachs/Leinen, Jute, Ramie, Sisal oder Kokosfasern, oder künstlich hergestellte Zellulosefasern (z.B. aus Zellstoff) wie Viskose/Rayon, Celluloseacetatfasern (Tricell), Lyocell oder Mischungen davon. Das Textil oder Gewebe kann auch aus Nicht-Cellulosefasern bestehen, z.B. aus natürlichen Polyamiden wie Wolle, Kamel, Kaschmir, Mohair, Kaninchen und Seide oder aus synthetischen Polymeren wie Nylon, Aramid, Polyester, Acryl, Polypropylen und Spandex/Elasthan oder Mischungen daraus sowie aus Mischungen von Cellulosefasern und Nicht-Cellulosefasern. Beispiele für Mischungen sind Mischungen aus Baumwolle und/oder Rayon/Viskose mit einem oder mehreren Begleitmaterialien wie Wolle, synthetischen Fasern (z.B. Polyamidfasern, Acrylfasern, Polyesterfasern, Polyvinylchloridfasern, Polyurethanfasern, Polyharnstofffasern, Aramidfasern) und/oder cellulosehaltigen Fasern (z.B. Rayon/Viskose, Ramie, Flachs/Leinen, Jute, Celluloseacetatfasern, Lyocell). Bei dem Gewebe kann es sich um herkömmliche waschbare Wäsche handeln, z.B. um verschmutzte Haushaltswäsche. Wenn der Begriff „Gewebe“ oder „Kleidungsstück“ verwendet wird, soll er auch den weiter gefassten Begriff „Textilien“ umfassen. Bevorzugt sind Textilien enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester, Polyamid, Polypropylen und Gemischen davon, besonders bevorzugt Baumwolle, Polyester oder Gemische davon.
Besonders bevorzugt betrifft die Erfindung harte Oberflächen und/oder Textilien, die mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehen sind, d.h. fettverschmutzt sind, wobei die harten Oberflächen vorzugsweise ausgewählt sind aus Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, und die Textilien enthalten oder bestehen aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon.
Durch die Adhäsion substratspezifischer Peptide an fett- und/oder ölhaltige Oberflächen, insbesondere fetthaltige Oberflächen, wie hierin definiert, d.h. insbesondere an mindestens eine fett- und/oder ölhaltige Anschmutzung auf einer Oberfläche (wie hierin beschrieben), vorzugsweise ausgewählt aus harten Oberflächen, bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, und Textilien, bevorzugt enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, können funktionelle Gruppen selektiv an die Fett- und/oder Ölmoleküle auf der Oberfläche gebunden werden. Dadurch kann eine substratspezifische Ablösung der fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzungen bewirkt werden. Erfindungsgemäße Peptide, die spezifisch an Fette und/oder Öle, vorzugsweise feste Fette, oder fett- und/oder ölhaltige Anschmutzungen, vorzugsweise fetthaltige Anschmutzungen, auf Oberflächen binden, können somit genutzt werden, um diese Fette und/oder Öle, insbesondere feste Fette, gezielt von der Oberfläche zu entfernen.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen ermöglichen die erfindungsgemäßen Peptide die Verbesserung der Reinigungsleistung von Wasch- und/oder Reinigungsmitteln an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung von einer Oberfläche, wobei die Oberfläche aus harten Oberflächen, vorzugsweise Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, und/oder Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, ausgewählt ist.
Die Erfindung betrifft daher in einem ersten Aspekt ein Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend

(A) mindestens ein Peptid, wobei das Peptid ausgewählt ist aus
1. a) einem Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, vorzugsweise 8 bis 25 Aminosäuren, weiter bevorzugt 12 bis 18 Aminosäuren, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)_m(X¹)_n(X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s(C)_t wobei
  - X¹ ausgewählt ist aus A, N, D, Q, E, G, I, L, M, F, S, T, W, Y und V, vorzugsweise G, I, S und W, weiter bevorzugt G und I,
  - X² ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R und K,
  - X³ ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, N, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V,
  - X⁴ ausgewählt ist aus A, L und V, vorzugsweise A und L,
  - X⁵ ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, E und L,
  - m und t jeweils 0 oder 1 sind, wobei m+t = 0 oder 1 ist,
  - n und o jeweils 0 oder 1 sind,
  - p eine ganze Zahl von 0 bis 9,
  - q eine ganze Zahl von 0 bis 2,
  - r eine ganze Zahl von 1 bis 4,
  - s eine ganze Zahl von 0 bis 4;
  und/oder
2. b) einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist; und
(B) mindestens ein Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase.

In bevorzugten Ausführungsformen weist das Peptid in erfindungsgemäßen Mitteln eine Aminosäuresequenz auf, die zu 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% identisch zu einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen ist, vorzugsweise weist das Peptid eine Aminosäuresequenz gemäß einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen auf, weiter bevorzugt SEQ ID NOs: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 12, 13, 14, 17, 19, 20, 21, 22, 23, 25, 26, 27, 28, 29, besonders bevorzugt SEQ ID NOs: 1, 2, 3, 4, 5, 9, 10, 12, 29.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das mindestens eine Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, eine Lipase, wobei die Lipase ausgewählt ist aus

(a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:32,
- (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
- (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, und/oder
(b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.

In bevorzugten Ausführungsformen bindet das Peptid an eine fetthaltige Oberfläche oder an eine mit Fett beschichtete Oberfläche oder an eine mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehene Oberfläche, wobei die Oberfläche vorzugsweise aus harten Oberflächen, weiter bevorzugt Oberflächen enthaltend oder bestehend aus Keramik (z.B. Porzellan, Steingut), Metall, Stahl, Edelstahl, Kunststoff, Glas, Natur- und Kunststein, lackierte und emaillierte Oberfläche, Holz, Laminat, Linoleum und Gemischen davon, besonders bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, und/oder Textilien, weiter bevorzugt Textilien enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester, Polyamid, Polypropylen und Gemischen davon, besonders bevorzugt Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, ausgewählt ist, wobei die Adhäsion wie in Beispiel 2 beschrieben bestimmt wird.
In weiteren Aspekten betrifft die Erfindung bevorzugte Ausführungsformen des zuvor genannten Mittels, wie hierin beschrieben.
Weitere Gegenstände der Erfindung betreffen

• Verfahren zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, wobei in mindestens einem Verfahrensschritt ein hierin beschriebenes Wasch- und/oder Reinigungsmittel angewendet wird;
• Verfahren zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, wobei in einem ersten Schritt das mindestens eine Peptid mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht wird und in einem zweiten Schritt die mindestens eine Lipase mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht wird;
• Verfahren zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, wobei es in einem Temperaturbereich von etwa 10°C bis etwa 60°C, bevorzugt etwa 15°C bis etwa 40°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 30°C, ganz besonders bevorzugt etwa 20°C, durchgeführt wird;
• Verwendung eines hierin beschriebenen Mittels zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas;
• Verwendung eines hierin beschriebenen Peptids in einem Wasch- und/oder Reinigungsmittel zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- und/oder Reinigungsmittels an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung, vorzugsweise fetthaltigen Anschmutzung;
• Verwendung eines hierin beschriebenen Peptids in einem Wasch- und/oder Reinigungsmittel als schmutzablösender, insbesondere fett- und/oder ölablösender, Wirkstoff in einem Wasch- oder Reinigungsmittel;
• Verwendung in einem Temperaturbereich von etwa 10°C bis etwa 60°C, bevorzugt etwa 15°C bis etwa 40°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 30°C, ganz besonders bevorzugt etwa 20°C.

Diese und weitere Aspekte, Merkmale und Vorteile der Erfindung werden für den Fachmann aus dem Studium der folgenden detaillierten Beschreibung und Ansprüche ersichtlich. Dabei kann jedes Merkmal aus einem Aspekt der Erfindung in jedem anderen Aspekt der Erfindung eingesetzt werden. Ferner ist es selbstverständlich, dass die hierin enthaltenen Beispiele die Erfindung beschreiben und veranschaulichen sollen, diese aber nicht einschränken und insbesondere die Erfindung nicht auf diese Beispiele beschränkt ist.
Alle Prozentangaben sind, sofern nicht anders angegeben, Gewichtsprozent (Gew.-%), jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht der entsprechenden Zusammensetzung oder des entsprechenden Mittels.
Numerische Bereiche, die in dem Format „von x bis y“ angegeben sind, schließen die genannten Werte ein. Wenn mehrere bevorzugte numerische Bereiche in diesem Format angegeben sind, ist es selbstverständlich, dass alle Bereiche, die durch die Kombination der verschiedenen Endpunkte entstehen, ebenfalls erfasst werden.
„Mindestens eine“, wie hierin verwendet, bedeutet eine oder mehrere, d.h. 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14 oder mehr. Bezogen auf einen Inhaltsstoff bezieht sich die Angabe auf die Art des Inhaltsstoffs und nicht auf die absolute Zahl der Moleküle. „Mindestens ein Peptid“ bedeutet somit z.B. mindestens eine Art von Peptid, d.h. dass eine Art von Peptid oder eine Mischung mehrerer verschiedener Peptide gemeint sein kann. Zusammen mit Gewichtsangaben bezieht sich die Angabe auf alle Verbindungen der angegebenen Art, die in einem Mittel enthalten sind, d.h. dass das Mittel über die angegebene Menge der entsprechenden Verbindungen hinaus typischerweise keine weiteren Verbindungen dieser Art enthält.
„Etwa“ oder „ungefähr“, wie hierin in Bezug auf Zahlenwerte verwendet, bedeutet den entsprechenden Wert ±10%, vorzugsweise ±5%.
Der Begriff „Wasch- und Reinigungsmittel“ bzw. „Wasch- oder Reinigungsmittel“, wie hierin verwendet, ist gleichbedeutend mit dem Begriff „Mittel“ und bezeichnet eine Zusammensetzung zum Reinigen von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, wie in der Beschreibung erläutert.
Unter dem Begriff „Raumtemperatur“ wird im Rahmen der Erfindung, soweit nicht explizit anders angegeben, 20°C bei 1.013 mbar verstanden.
„Flüssig“, wie hierin verwendet, schließt Flüssigkeiten und Gele sowie auch pastöse Zusammensetzungen ein. Es ist bevorzugt, dass die flüssigen Zusammensetzungen bei Raumtemperatur fließfähig und gießbar sind, es ist aber auch möglich, dass sie eine Fließgrenze aufweisen.
Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß Definition der Erfindung festförmig, wenn sie bei 20°C und 1.013 mbar im festen Aggregatzustand vorliegt.
Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß Definition der Erfindung flüssig, wenn sie bei 20°C und 1.013 mbar im flüssigen Aggregatzustand vorliegt. Dabei umfasst flüssig auch gelförmig.
Der Begriff „N-Terminus“ oder „N-terminal“ beschreibt im Kontext der vorliegenden Erfindung typischerweise das Ende der Aminosäurekette eines Peptids, welches eine freie Aminogruppe aufweist.
Der Begriff „C-Terminus“ oder „C-terminal“ beschreibt im Kontext der vorliegenden Erfindung typischerweise das Ende der Aminosäurekette eines Peptids, welches eine freie Carboxylgruppe aufweist.
Der Ausdruck „in N- zu C-terminaler Orientierung“ bezieht sich im Kontext dieser Erfindung auf eine Aminosäuresequenz, in der die Reihenfolge der Aminosäuren ausgehend vom N-Terminus hin zum C-Terminus beschrieben werden.
Wenn hierin auf verschiedene miteinander verbundene oder einzelne Aminosäuresequenzen Bezug genommen wird, sind diese, sofern nicht anders angegeben, immer in N- zu C-terminaler Orientierung dargestellt. Ferner sind die einzelnen Aminosäuren oder Aminosäuresequenzen miteinander über Peptidbindungen verbunden, sofern nicht anders angegeben.
Unter „Adhäsion“ bzw. „adhäsiv“ wird im Kontext dieser Erfindung eine Wechselwirkung zwischen einem Peptid und einer Oberfläche verstanden, wodurch das Peptid an der Oberfläche haften kann. Somit bezeichnet der Begriff „adhäsionsvermittelnd“ die Fähigkeit, unter geeigneten Bedingungen, d.h. üblicherweise nicht denaturierenden Bedingungen, an verschiedene Oberflächen, z.B. textile Oberflächen, wie insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, oder harte Oberfläche, wie insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, zu wechselwirken und/oder an einer bestimmten Oberfläche zu haften. „Fettbindende Peptide“, wie hierin verwendet, bedeutet, dass das Peptid an Fett bindet, z.B. an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung auf einer Oberfläche. In bevorzugten Ausführungsformen ist die Bindungsaffinität größer als die einer Referenzsequenz oder eines Referenzmoleküls, die/das keine adhäsionsvermittelnden Eigenschaften aufweist. Die fettbindenden Peptide, die hierin beschrieben werden, weisen vorzugsweise eine 10-fach, noch bevorzugter eine 20-fach, 50-fach oder 100-fach höhere Adhäsion an eine gegebene Oberfläche auf als ein Referenzmolekül (Peptid gemäß SEQ ID NO:32). Der Begriff „Bindung“ bezieht sich im Kontext dieser Erfindung bevorzugt auf „kovalente Bindungen“ zwischen dem Peptid und einer Oberfläche. Ein Peptid ist im Sinne der Erfindung insbesondere dann ein fettbindendes Peptid, wenn in einem Verfahren gemäß Beispiel 2 die Fähigkeit des Peptids an eine fett- und/oder ölhaltige Oberfläche und/oder an eine mit Fett und/oder Öl beschichtete Oberfläche und/oder an mindestens einer fett- und/und oder ölhaltigen Anschmutzung auf einer Oberfläche anzuhaften nachgewiesen wird, wobei die Bindungsaffinität größer ist als die eines Referenzmoleküls (Peptid gemäß SEQ ID NO:32).
Die vorliegende Erfindung basiert auf der überraschenden Erkenntnis der Erfinder, dass spezielle Peptide zur Adhäsion an fett- und/oder ölhaltigen Oberflächen, wie hierin beschrieben, binden, die Entfernung mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung von Oberflächen ermöglichen, und so die Reinigungsleistung von sie enthaltenen Wasch- und/oder Reinigungsmitteln an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung verbessern. Ferner haben die Erfinder gefunden, dass insbesondere die Kombination aus einem Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase, und erfindungsgemäßem Peptid zu einer verbesserten Entfernung mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung von einer Oberfläche führt. Dies insoweit überraschend, als dass bisher weder beschrieben wurde, dass erfindungsgemäße Peptide fett- und/oder ölhaltige Anschmutzungen von einer Oberfläche entfernen können, also eine Reinigungsleistung an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung aufweisen, noch dass erfindungsgemäße Peptide die Reinigungsleistung einer Lipasen, verbessern können.
Die Erfindung betrifft daher ein Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend

Unter einem „Peptid“ im Kontext der vorliegenden Erfindung ist ein aus Aminosäuren, bevorzugt den 20 proteinogenen L-Aminosäuren, zusammengesetztes, vorzugsweise linear aufgebautes Polymer zu verstehen, das bis zu 100 Aminosäuren aufweist, welche über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Erfindungsgemäß weisen die Peptide der Erfindung eine Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren auf. Die Aminosäuren werden im Kontext dieser Erfindung im Ein-Buchstaben-Code angegeben, z.B. steht „C“ in der Sequenz (C)_m(X¹)_n(X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s(C)_t für einen Cysteinrest. Es ist ferner klar, dass, sofern nicht anders angegeben, die Aminosäuren in einer hierin offenbarten Aminosäuresequenz über Peptidbindungen verknüpft sind und die Sequenz, sofern nicht anders angegeben, in N- zu C-terminaler Orientierung aufgeführt ist. Tabelle 1: Proteinogene Aminosäuren

Einbuchstabencode	Dreibuchstabencode	Aminosäure
A	Ala	Alanin
R	Arg	Arginin
N	Asn	Asparagin
D	Asp	Asparaginsäure
C	Cys	Cystein
Q	Gln	Glutamin
E	Glu	Glutaminsäure
G	Gly	Glycin
H	His	Histidin
I	Ile	Isoleucin
L	Leu	Leucin
K	Lys	Lysin
M	Met	Methionin
F	Phe	Phenylalanin
P	Pro	Prolin
S	Ser	Serin
T	Thr	Threonin
W	Trp	Tryptophan
Y	Typ	Tyrosin
V	Val	Valin

Typische saure oder negativ geladene Aminosäuren (abhängig vom pH-Wert) sind D und E. Zu den positiv geladenen oder basischen Aminosäuren (abhängig vom pH-Wert) zählen typischerweise R, K und H. Aminosäuren wie G, A, C, I, L, M, F, V, P, S, T, W, Y, N und Q sind typischerweise ungeladene, d.h. neutrale Aminosäuren. Wenn hierin auf eine „beliebige“ Aminosäure Bezug genommen wird, ist hiermit üblicherweise eine der 20 natürlich vorkommenden proteinogenen Aminosäuren gemeint (Tabelle 1).
Die Aminosäuren sind, sofern nicht anders angegeben, typischerweise L-Aminosäuren. In alternativen Ausführungsformen kann das Peptid auch aus D-Aminosäuren bestehen, wobei es allerdings bevorzugt sein kann, dass innerhalb der hierin beschriebenen Peptide nicht gleichzeitig D- und L-Aminosäuren vorkommen. In verschiedenen Ausführungsformen erfasst eine derartige beliebige Aminosäure alle der vorgenannten Aminosäuren.
In verschiedenen Ausführungsformen weist das Peptid eine Gesamtladung von 0 bis +12, z.B. 0, +1, +2, +3, +4, +5, +6, +7, +8, +9, +10, +11, +12. Die Gesamtladung des Peptids basiert auf der Anzahl positiv und negativ geladener Aminosäuren im Peptid, insbesondere R, K, H, D und E, und ergibt sich aus der Summe der negativen und positiven Ladungen, wobei sich jeweils eine positive und eine negative Ladung aufheben. Ein Peptid mit 2 R-Resten und 1 E-Rest hätte somit eine Gesamtladung von +1. Die Gesamtladung des Peptids beträgt in bevorzugten Ausführungsformen 0 bis +4.
In verschiedenen Ausführungsformen weist das Peptid

(a1) eine Gesamtladung von 0 bis +4 aufweist, oder
(a2) wenn r ≥ 4, eine Gesamtladung von 0 bis +4 aufweist, oder
(a3) wenn r < 4, eine Gesamtladung von +1 bis +4, vorzugsweise +2 oder +3, aufweist.

In verschiedenen Ausführungsformen weist

(b) der N-Terminus umfassend die ersten 1-5 Aminosäuren eine positive Nettoladung auf; und/oder
(c1) der C-Terminus umfassend die letzten 1-5 Aminosäuren eine negative Nettoladung auf, so dass die Nettoladung der ersten 1-5 Aminosäuren am N-Terminus und der letzten 1-5 Aminosäuren am C-Terminus zusammen größer oder gleich 0, vorzugsweise größer 0, ist, oder
(c2) der C-Terminus umfassend die letzten 1-5 Aminosäuren eine neutrale Nettoladung auf, so dass die Nettoladung der ersten 1-5 Aminosäuren am N-Terminus und der letzten 1-5 Aminosäuren am C-Terminus zusammen größer 0, vorzugsweise größer 1, ist, oder
(c3) der C-Terminus umfassend die letzten 1-5 Aminosäuren eine positive Nettoladung auf, so dass die Nettoladung der ersten 1-5 Aminosäuren am N-Terminus und der letzten 1-5 Aminosäuren am C-Terminus zusammen größer 0, vorzugsweise größer 1, ist.

Alle vorgenannten Merkmale können individuell oder in jeder beliebigen Kombination verwirklicht sein.
Das Merkmal, dass das Peptid am „N-Terminus umfassend die ersten 1-5 Aminosäuren eine positive Nettoladung aufweist“, bedeutet, dass die N-terminalen 1-5 Aminosäuren mehr positiv geladene als negativ geladene Aminosäuren umfassen. In verschiedenen Ausführungsformen ist dieses Merkmal z.B. dann erfüllt, wenn die N-terminalen 1-5 Aminosäuren 1 oder 2 positiv geladene Aminosäuren, d.h. H, K oder R, vorzugsweise K oder R, noch bevorzugter R, und keine negativ geladenen Aminosäuren, wie E oder D, aufweisen. Sofern der N-Terminus eine negativ geladene Aminosäure enthält, muss die Zahl an positiv geladenen Aminosäuren mindestens 2 betragen, damit die Nettoladung positiv bleibt.
Für das Merkmal, dass das Peptid am „C-Terminus umfassend die letzten 1-5 Aminosäuren eine negative Nettoladung aufweist“ bedeutet, dass die Zahl der geladenen Aminosäuren 0 sein muss oder die Zahl der negativ geladenen Aminosäuren, d.h. D und E, größer als die Zahl der positiv geladenen Aminosäuren sein muss. In verschiedenen Ausführungsformen ist dieses Merkmal z.B. dann erfüllt, wenn die C-terminalen 1-5 Aminosäuren, d.h. innerhalb der letzten 5 Aminosäuren am C-Terminus, 1 oder 2 negativ geladene Aminosäuren, d.h. D oder E, und keine positiv geladenen Aminosäuren, d.h. H, K oder R, aufweisen. Ein Beispiel für eine solche C-terminale Sequenz wäre z.B. EAL oder die doppelte Abfolge dieses Motivs.
Für das Merkmal, dass das Peptid am „C-Terminus umfassend die letzten 1-5 Aminosäuren eine neutrale Nettoladung aufweist“ bedeutet, dass die Zahl der geladenen Aminosäuren 0 sein muss oder die Zahl der negativ und positiv geladenen Aminosäuren gleich sein muss.
In verschiedenen Ausführungsformen weist das Peptid eine Aminosäuresequenz auf, die in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)_m(X¹)_n(X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s(C)_t wobei
X¹ ausgewählt ist aus A, N, D, Q, E, G, I, L, M, F, S, T, W, Y und V, vorzugsweise G, I, S und W, weiter bevorzugt G und I,
X² ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R und K,
X³ ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, N, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V,
X⁴ ausgewählt ist aus A, L und V, vorzugsweise A und L,
X⁵ ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, E und L,
m und t jeweils 0 oder 1 sind, wobei m+t = 0 oder 1 ist,
n und o jeweils 0 oder 1 sind,
p eine ganze Zahl von 0 bis 9,
q eine ganze Zahl von 0 bis 2,
r eine ganze Zahl von 1 bis 4,
s eine ganze Zahl von 0 bis 4.
In verschiedenen Ausführungsformen ist in einem Peptid, wenn o = 1, p = 0,1 oder 2, q = 2 und r = 4, die Sequenz (X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s gleich Z¹Z²Z³[(Z⁴)_uZ⁵Z⁶]₃(Z⁷)v,
wobei
Z¹ wie X² oben definiert und ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R,
Z², Z³, Z⁵ und Z⁶ wie X⁴ oben definiert und ausgewählt sind aus A, L und V, vorzugsweise A und L,
Z⁴ wie X³ oben definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise F, R, E, A, Q und W,
u 1 oder 2 ist,
Z⁷ wie X⁵ oben definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und
V,
v wie s oben definiert und eine ganze Zahl von 0 bis 4 ist.
In verschiedenen Ausführungsformen ist

(i) wenn u = 1, Z⁴ ausgewählt aus R, E und Q, oder
(ii) wenn u = 2, (Z⁴)₂ ausgewählt aus FR, FE, AR, WE, WR und AQ.
In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das Peptid
(i) mindestens ein Motiv, das aus RAL und RLA, vorzugsweise RAL, ausgewählt ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-3 lokalisiert ist; und/oder
(ii) mindestens ein Motiv, das aus EAL und ELA, vorzugsweise EAL, ausgewählt ist und wobei dieses Motiv vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-4 lokalisiert ist; und/oder
(iii) mindestens ein Motiv, das aus QAL und QLA, vorzugsweise QAL, ausgewählt, ist; und/oder
(iv) das Motiv RAL und mindestens eines von QAL oder EAL, vorzugsweise beide; und/oder
(v) mindestens ein, vorzugsweise zwei oder drei, Motiv(e) RAL; und/oder
(vi) das Motiv RAL mindestens zweimal und mindestens eines von QAL oder EAL, vorzugsweise beide.

In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das Peptid ein Motiv, das aus RAL, RSI und RLA, vorzugsweise RAL und RLA, weiter bevorzugt RAL, ausgewählt ist. Die N-terminale Sequenz RAL oder RLA weist nicht nur in vorteilhafter Weise eine positive Nettoladung auf, sie umfasst auch Aminosäuren mit einem besonders hohen a-Helix bildenden Potential. In verschiedenen Ausführungsformen kann der R-Rest auch durch K ersetzt sein, besonders bevorzugt ist allerdings der N-terminale R-Rest.
In verschiedenen Ausführungsformen umfasst das Peptid Aminosäuren mit einem hohem a-Helix-bildenden Potential, wobei diese Aminosäuren ausgewählt sind aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, Wund D, weiter bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R, F, I und H, weiter bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R und H.
In verschiedenen Ausführungsformen besteht das Peptid zu mindestens 50% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 51%, 52%, 53%, 54%, 55%, 56%, 57%, 58%, 59%, 60%, 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% aus Aminosäuren mit einem hohem α-Helix-bildenden Potential, wobei diese Aminosäuren vorzugsweise ausgewählt sind aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W und D, weiter bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R, F, I und H, besonders bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R und H.
In verschiedenen Ausbildungsformen bildet das Peptid eine helikale Sekundärstruktur aus, insbesondere eine α-Helix-Struktur mit einem α-Helix-Gehalt von vorzugsweise mindestens 70% und zunehmend bevorzugt mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99%. Die Verwendung des Motivs AL oder LA in der Aminosäuresequenz des erfindungsgemäßen Peptids kann zur Stabilität der Helix-Struktur beitragen, weil diese Aminosäuren ein hohes α-Helix-Potential aufweisen.
In verschiedenen Ausführungsformen ist in einem Peptid, wenn o = 1, p = 3-6, q = 1 oder 2 und r = 2, die Sequenz (X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r gleich Z¹¹(Z¹²)₆Z¹³Z¹⁴(Z¹⁵)_wZ¹⁶,
wobei
Z¹¹ wie X² oben definiert und ausgewählt ist aus R, H und K,
Z¹² wie X³ oben definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, N, C, Q, G, I, L, M, F, P, S, T, W, Y und V, weiter bevorzugt M, I, S, T, N, V und F,
Z¹³, Z¹⁴, Z¹⁶ wie X⁴ oben definiert und ausgewählt sind aus A, L und V, bevorzugt A und L,
Z¹⁵ wie X³ oben definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise R, K, E, S, Q und N,
w eine ganze Zahl von 3 bis 6 ist.
In verschiedenen Ausführungsformen ist in einem Peptid

(i) ist Z¹³Z¹⁴ ausgewählt aus AL und LA, vorzugsweise AL; und/oder
(ii) umfasst (Z¹⁵)_w mit w = 3-6 eine Sequenz, die mindestens eine positiv geladene Aminosäure (R, H oder K) umfasst; und/oder
(iii) umfasst (Z¹⁵)_w mit w = 3-6 ein Motiv, das ausgewählt ist aus RQN, KQN, QNR und QNK, vorzugsweise RQN und KQN, weiter bevorzugt RQN; und/oder
(iv) ist Z¹⁶ ausgewählt aus A und L, vorzugsweise A.

In verschiedenen Ausführungsformen kann das Peptid einen hohen Anteil an hydrophoben Aminosäuren aufweisen, ausgewählt aus A, L, F, W, V, M, I und P, insbesondere A, L, F, W, V, M und I.
In verschiedenen Ausführungsformen weist das Peptid eine Aminosäuresequenz auf, die eine Länge von 10 bis 24 Aminosäuren, z.B. 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 oder 24 Aminosäuren, insbesondere 12 bis 18 Aminosäuren, hat.
In verschiedenen Ausführungsformen weist das Peptid am C-Terminus die Aminosäure Cystein (C) auf. In verschiedenen Ausführungsformen weist das Peptid die Aminosäure Cystein am N-Terminus auf. Diese Aminosäure kann über die freie Sulfhydryl-Gruppe die Kopplung an andere Moleküle, Strukturen oder Substrate ermöglichen. Diese Aminosäure dient daher als Verknüpfungsstelle, ist aber typischerweise nicht an der gewünschten adhäsiven Wirkung beteiligt.
In bevorzugten Ausführungsformen weist das Peptid eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das Peptid ausgewählt aus: HFVKTPARWAWG (SEQ ID NO:1), IYASNHSHPASY (SEQ ID NO:2), GHQGHWYGMFRA SEQ ID NO:3), SLAFMPAWHASR (SEQ ID NO:4), HNHHQLALVESY (SEQ ID NO:5), SQLFNSQRLAYS (SEQ ID NO:6), WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO:7), SRARLFVVTYHKC (SEQ ID NO:8), HMISTMNAASRRC (SEQ ID NO:9), RSIVTFSLRQNRC (SEQ ID NO:10), RSIVTFSLRQNSEQAC (SEQ ID NO:11), KSIVTFSLRQNRC (SEQ ID NO:12), KSIVTFSLKQNRC (SEQ ID NO:13), RALFRALFEALEALRC (SEQ ID NO:14), RALFEALQALFRALEALC (SEQ ID NO:15), RALRALFEALEALC (SEQ ID NO:16), RALFEALFRALEALRC (SEQ ID NO:17), RALEALFRALEALC (SEQ ID NO:18), RALFRALWEALFEALC (SEQ ID NO:19), RALFEALWRALFEALC (SEQ ID NO:20), RALFEALFRALEALC (SEQ ID NO:21), SHTWGSQATSSS (SEQ ID NO:22), RALEALWRALEALC (SEQ ID NO:23), RALRALQALEALEALC (SEQ ID NO:24), RALRALQALQALEALC (SEQ ID NO:25), RALRALQALQALEAELC (SEQ ID NO:26), RALARALARALAQALAC (SEQ ID NO:27), RALARALARALARALAC (SEQ ID NO:28), RALRALRALEALEALC (SEQ ID NO:29), RALQALRALQALEALC (SEQ ID NO:30), RALRALEALQALEALC (SEQ ID NO:31).
In bevorzugten Ausführungsformen weist das Peptid eine Sequenz auf, die in SEQ ID NO: 1-31 wiedergegeben ist, besonders bevorzugt SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 12, 13, 14, 17, 19, 20, 21, 22, 23, 25, 26, 27, 28, 29, ganz besonders bevorzugt SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5, 9, 10, 12, 29.
Erfindungsgemäß bevorzugte Peptide binden an eine fett- und/oder ölhaltige Oberfläche und/oder an eine mit Fett und/oder Öl beschichtete Oberfläche und/oder an eine mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehene Oberfläche ist, wobei die Oberfläche vorzugsweise aus harten Oberflächen, weiter bevorzugt Oberflächen enthaltend oder bestehend aus Keramik (z.B. Porzellan, Steingut), Metall, Stahl, Edelstahl, Kunststoff, Glas, Natur- und Kunststein, lackierte und emaillierte Oberfläche, Holz, Laminat, Linoleum und Gemischen davon, besonders bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, und/oder Textilien, weiter bevorzugt Textilien enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester, Polyamid, Polypropylen und Gemischen davon, besonders bevorzugt Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, ausgewählt ist, d.h. die Peptide besitzen die Fähigkeit unter geeigneten Bedingungen, d.h. üblicherweise nicht denaturierenden Bedingungen, an entsprechenden Oberflächen zu haften, weisen also adhäsive Eigenschaften auf. Eine solche Adhäsion/Bindung des Peptids kann direkt über die endständige N- oder C-terminale Gruppe erfolgen. Alternativ oder zusätzlich kann eine solche Adhäsion/Bindung des Peptids auch über N- und/oder C-terminal gebundene weitere funktionelle Gruppen erfolgen. Ferner kann das Peptid N- und/oder C-terminal und/oder über geeignete Seitenketten kovalent und/oder ähnlichen geeigneten Bindungsmechanismen unter den gewünschten Anwendungsbedingungen stabil assoziiert an eine Trägersubstanz, insbesondere an eine fett- und/oder ölhaltige Oberfläche und/oder an eine mit Fett und/oder Öl beschichtete Oberfläche und/oder an eine mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehene Oberfläche, wie hierin beschrieben, gebunden sein.
Erfindungsgemäß bevorzugte Peptide binden an fett- und/oder ölhaltige Oberflächen, insbesondere Textilien, bevorzugt enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harte Oberflächen, bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas. Erfindungsgemäß bevorzugte Peptide binden an fetthaltige Oberflächen, insbesondere Textilien, bevorzugt enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harte Oberflächen, bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas.
Erfindungsgemäß bevorzugte Peptide binden an mit Fett und/oder Öl beschichtete Oberflächen, insbesondere Textilien, bevorzugt enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harte Oberflächen, bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas. Erfindungsgemäß bevorzugte Peptide binden an mit Fett beschichtete Oberflächen, insbesondere Textilien, bevorzugt enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harte Oberflächen, bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas.
Erfindungsgemäß bevorzugte Peptide binden an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung auf einer Oberfläche, insbesondere Textilien, bevorzugt enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harte Oberflächen, bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas. Erfindungsgemäß bevorzugte Peptide binden an mindestens einer fetthaltigen Anschmutzung auf einer Oberfläche, insbesondere Textilien, bevorzugt enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harte Oberflächen, bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen binden erfindungsgemäße Peptide an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Textilien. In besonders bevorzugten Ausführungsformen binden erfindungsgemäße Peptide an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Textilien, wobei das Textil enthält oder besteht aus Baumwolle, Polyester oder Mischungen davon.
Eine gute Adhäsion an textile Oberflächen, insbesondere textile Oberflächen aus Kunstfasern, wie z.B. polyesterhaltige Textilien, kann z.B. durch ein Peptid mit einer ausgeprägten Helix-Struktur (insbesondere α-Helix-Struktur) und/oder einem hohen Arginin-Gehalt, insbesondere an einem der Termini, erzielt werden.
Bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Polyestertextilien aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NO: 1, 3, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 25, 26, 27, 29, 30, 31 angegebenen Aminosäuresequenzen aufweisen. Weiter bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Polyestertextilien aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO: 1, 3, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 25, 26, 27, 29, 30, 31 angegebenen Aminosäuresequenzen ist. Besonders bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Polyestertextilien aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO: 1, 3, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 17, 19, 20, 21, 25, 26, 27, 29, 31 angegebenen Aminosäuresequenzen ist. Ganz besonders bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Polyestertextilien aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO: 8, 10, 21, 25, 26 angegebenen Aminosäuresequenzen ist.
Bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Baumwolltextilien aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 17, 18, 19, 20, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30 angegebenen Aminosäuresequenzen aufweisen. Weiter bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Baumwolltextilien aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 17, 18, 19, 20, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30 angegebenen Aminosäuresequenzen ist. Besonders bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Baumwolltextilien aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 12, 13, 17, 18, 19, 20, 23, 24, 25, 26, 27, 29 angegebenen Aminosäuresequenzen ist. Ganz besonders bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Baumwolltextilien aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO: 1, 3, 4, 6, 7, 8, 9, 10, 12, 13, 23, 26, 27 angegebenen Aminosäuresequenzen ist.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen binden erfindungsgemäße Peptide an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, z.B. fett- und/oder ölhaltige Anschmutzungen auf Geschirr, Töpfe, Besteck (Metall) oder Glas.
Bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NO:1-31 angegebenen Aminosäuresequenzen aufweisen. Weiter bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23, 24, 25, 26, 27, 28, 29, 30, 31 angegebenen Aminosäuresequenzen ist. Besonders bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 12, 13, 14, 17, 19, 20, 21, 22, 23, 25, 26, 27, 28, 29 angegebenen Aminosäuresequenzen ist. Ganz besonders bevorzugte Peptide, die eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO: 1, 2, 3, 4, 5, 9, 10, 12, 29 angegebenen Aminosäuresequenzen ist.
Verfahren zur Bestimmung der Adhäsion sind dem Fachmann bekannt und alle geeignete Verfahren können angewendet werden. Weitere Verfahren sind in den Beispielen beschrieben.
Ist das erfindungsgemäß verwendete Peptid mit mindestens einem weiteren (Makro-)Molekül gekoppelt, kann es auch als Peptid-Derivat bezeichnet werden. Das erfindungsgemäß verwendete Peptid ist dann derivatisiert. In solchen Ausführungsformen kann das Peptid als Adhäsions-Tag wirken, welches die Bindung eines mit ihm gekoppelten Moleküls an die gewünschte Oberfläche bewirkt. Derartige Moleküle können auch als Konjugate bezeichnet werden.
In manchen Ausführungsformen sind die erfindungsgemäß verwendeten Peptide, welche z.B. für Kopplungszwecke N- oder C-terminal die Aminosäure Cystein aufweisen können, mit Biotin gekoppelt (funktional modifiziert), bevorzugt an einer geeigneten Aminosäure der Kette und/oder N- und/oder C-terminal.
Ebenfalls möglich ist, dass das erfindungsgemäß verwendete Peptid Teil eines Proteins oder Polypeptids ist. Derartige Proteine und Polypeptide können z.B. als Fusionsproteine rekombinant hergestellt werden. In derartigen Ausführungsformen ist das Peptid gemäß der Erfindung entweder N- oder C-Terminal lokalisiert, um die Adhäsion des Gesamtmoleküls an eine Oberfläche zu vermitteln. Auch in derartigen Ausführungsformen wirkt das Peptid dann somit als Adhäsions-Tag.
Alle vorgenannten Merkmale und Ausführungsformen können individuell oder in jeder beliebigen Kombination verwirklicht sein.
Ferner kann das erfindungsgemäß verwendete Peptid auch mindestens eine Untereinheit (Modul) eines größeren Peptids oder Polypeptids sein, wobei das Polypeptid ein Multimer der hierin beschriebenen Sequenzen umfassen kann, z.B. 1 bis 30 Wiederholungen, weiter bevorzugt 2 bis 15 Wiederholungen, besonders bevorzugt 2 bis 10 Wiederholungen, z.B. 2, 3, 4, 5 oder 6 Wiederholungen des Peptids. Das Polypeptid kann solche Multimere umfassen oder daraus bestehen. Der Begriff „Polypeptid“ bezeichnet in diesem Zusammenhang insbesondere solche Peptide die 100 oder mehr Aminosäuren umfassen. Der Begriff „größere Peptide“ bezeichnet bevorzugt Peptide mit mindestens 40 Aminosäuren, wenn nicht anders beschrieben.
In verschiedenen Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße verwendete Peptid ein Peptid oder Polypeptid (Multimer) umfassend zwei oder mehr der Peptide, wie hierin beschrieben. In verschiedenen Ausführungsformen können die zwei oder mehr Peptide durch mindestens einen Spacer miteinander verbunden sein, bevorzugt umfasst oder besteht der mindestens eine Spacer aus 1 bis 10 Aminosäure-Resten, insbesondere 2, 3 oder 4 Aminosäure-Resten, bevorzugt ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus G, P, I, A und S oder Kombinationen davon, insbesondere GPI oder GAS. In solchen Ausführungsformen sind die einzelnen Peptide optional linear miteinander über Peptidbindungen verbunden, ggf. auch über einen Spacer.
Das mindestens eine erfindungsgemäße Peptid kann als wässrige Lösung vorliegen. In verschiedenen Ausführungsformen beträgt der Peptidgehalt der Lösung vorzugsweise 0,00001 bis 10 Gew.-Teile Peptid auf 100 Gew.-Teile Wasser, z.B. 0,00001 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0,0001 bis 7,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,001 bis 5 Gew.-%, jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht der Lösung.
Erfindungsgemäße Mittel enthalten die erfindungsgemäßen Peptide zunehmend bevorzugt in einer Menge von jeweils 1 × 10^-8 bis 10 Gew.-%, von 0,00001 bis 5 Gew.-%, von 0,00005 bis 2,5 Gew.-%, von 0,0001 bis 1,5 Gew.-%, 0,001 bis 0,75 Gew.-% bezogen auf aktives Protein und Gesamtgewicht des Mittels.
Erfindungsgemäße Mittel enthalten neben dem mindestens einen erfindungsgemäßen Peptid mindestens ein Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase. In bevorzugten Ausführungsformen enthalten erfindungsgemäße Mittel neben dem mindestens einen erfindungsgemäßen Peptid mindestens eine Lipase.
Enzyme, die hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweisen, sind Enzyme, die in der Lage sind, Ester hydrolytisch in einen Alkohol und eine Säure aufzuspalten (Verseifung). Es handelt sich somit um Hydrolasen.
Lipasen sind Enzyme, die die Hydrolyse von Esterbindungen in Lipid-Substraten, insbesondere in Fetten und Ölen, katalysieren. Lipasen stellen daher eine Gruppe der Esterasen dar. Lipasen sind im Allgemeinen vielseitige Enzyme, die eine Vielzahl an Substraten akzeptieren, z.B. aliphatische, alizyklische, bizyklische und aromatische Ester, Thioester und aktivierte Amine. Lipasen wirken z.B. gegen Fettrückstände in der Wäsche und katalysieren deren Hydrolyse (Lipolyse). Lipasen mit breiten Substratspektren werden insbesondere dort verwendet, wo inhomogene Rohstoffe oder Substratgemische umgesetzt werden müssen, wie z.B. in Wasch- und Reinigungsmitteln, da Verschmutzungen aus unterschiedlich aufgebauten Fetten und Ölen bestehen können. Die in den aus dem Stand der Technik bekannten Wasch- oder Reinigungsmitteln eingesetzten Lipasen sind üblicherweise mikrobiellen Ursprungs und stammen in der Regel aus Bakterien oder Pilzen, z.B. der Gattungen Thermomyces, Bacillus, Pseudomonas, Acinetobacter, Micrococcus, Humicola, Trichoderma oder Trichosporon. Lipasen werden üblicherweise nach an sich bekannten biotechnologischen Verfahren durch geeignete Mikroorganismen produziert, z.B. durch transgene Expressionswirte der Gattungen Bacillus oder durch filamentöse Pilze.
Generell sind nur ausgewählte Lipasen für den Einsatz in flüssigen Tensidzubereitungen geeignet. Viele Lipasen zeigen in derartigen Zubereitungen keine ausreichende katalytische Leistung oder Stabilität. Allerdings entsteht durch die Verwendung von Lipasen nach dem Waschvorgang ein unangenehmer Geruch auf den gewaschenen Objekten, insbesondere Textilien, da die Lipase durch die Textilien absorbiert wird und weiterhin Fettsäureester zu Fettsäuren mit niedrigem Molekulargewicht hydrolysiert. Diese niedrig molekularen Fettsäuren werden dann durch ihren unangenehmen Geruch wahrgenommen. Die Intensität des Geruchs kann aufgrund der Beschaffenheit des Textils variieren.
Beispiele für geeignete Lipasen sind z.B. die Lipase aus Thermomyces, z.B. aus T. lanuginosus (früher Humicola lanuginosa), wie in EP 0258068 und EP 0305216 beschrieben, Lipase aus Stämmen von Pseudomonas (einige davon jetzt umbenannt in Burkholderia), z.B. P. alcaligenes oder P. pseudoalcaligenes, P. cepacia, P. sp. Stamm SD705, P. wisconsinensis, Streptomyces-Lipasen vom GDSL-Typ, Lipase aus Thermobifida fusca, Lipase aus Geobacillus stearothermophilus, Lipase aus Bacillus subtilis und Lipase aus Streptomyces griseus und S. pristinaespiralis. Zu den bevorzugten Lipasen gehören z.B. die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen bzw. daraus weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit einem oder mehreren der folgenden Aminosäureaustausche ausgehend von der genannten Lipase in den Positionen D96L, T213R und/oder N233R, besonders bevorzugt T213R und N233R. Zu den bevorzugten kommerziellen Lipaseprodukten gehören Lipolase™, Lipex™, Lipolex™ und Lipoclean™ (Novozymes A/S), Lumafast (Genencor/DuPont) und Lipomax (Gist-Brocades).
Verfahren zur Bestimmung der Lipaseaktivität sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie geläufig und werden von ihm routinemäßig angewendet (vgl. z.B. Bruno Stellmach, „Bestimmungsmethoden Enzyme für Pharmazie, Lebensmittelchemie, Technik, Biochemie, Biologie, Medizin", Steinkopff Verlag Darmstadt, 1988, S. 172ff). Hierbei werden lipasehaltige Proben zu einer Olivenölemulsion in emulgatorhaltigem Wasser gegeben und bei 30°C und pH 9,0 inkubiert. Dabei werden Fettsäuren freigesetzt. Diese werden mit einem Autotitrator über 20 Minuten laufend mit 0,01 N Natronlauge titriert, so dass der pH-Wert konstant bleibt („pH-stat-Titration“). Anhand des Natronlauge-Verbrauchs erfolgt mittels Bezugs auf eine Referenzlipaseprobe die Bestimmung der Lipaseaktivität. Ein alternativer Test zur Feststellung der lipolytischen Aktivität der erfindungsgemäßen Lipasen ist ein optisches Messverfahren, bevorzugt ein photometrisches Verfahren. Der hierfür geeignete Test umfasst die lipaseabhängige Spaltung des Substrats para-Nitrophenolbutyrats (pNP-Butyrat). Dieses wird durch die Lipase in para-Nitrophenolat und Butyrat gespalten. Die Anwesenheit von para-Nitrophenolat kann unter Verwendung eines Photometers, z.B. des Tecan Sunrise Geräts und der XFLUOR Software, bei 405 nm ermittelt werden und ermöglicht somit einen Rückschluss auf die enzymatische Aktivität der Lipase.
In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus

(a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
- (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
- (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, und/oder
(b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
- (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
- (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Lipase eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus T231 R-N233R, P208N-T231 R-N233R, F211 N-T231 R-N233R, T231 R-N233R-P253N, N33Q-G91 Q-E2100-I255A, N33Q-G91 Q-E21 OQ- T231 R-N233R-1255A, D96E-T231R-N233R, N33Q-D96E- T231 R-N233R, N33Q-D111A-T231R-N233R, N33Q-T231R-N233R-P256T, N33Q-G38A-G91T-G163K-T231R-N233R-D254S, N33Q-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111AG163K-T231R-N233R-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-D254S, T231R-N233R-D254S-P256T, G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96EG163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111AG163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D111A-T231R-N233R, D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-D111A-G163K- T231 R-N233R, D27R-D96E-D111A- T231 R-N233R, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-E210Q-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-P256T, D96E-D111A-T231R-N233R, D96E-D111A-T231R-N233R-D254S, D96E-D111A- T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-T231 R-N233R-P256T, D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-P256T, G38A-D96E-D111A-T231R-N233R, G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, G91T-D96E-D111A-T231R-N233R, G91T-D96E-T231R-N233R, G91T-T231R-N233R-D254S-P256T, N33Q-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, T231R-N233R-D254S-P256T und T231R-N233R-P256T bestehenden Gruppe ausgewählt, ist; und/oder (c) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist; und/oder
(d) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist; und/oder
(e) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist; und/oder
(f) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:35 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist; und/oder
(g) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:36 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist; und/oder
(h) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:37 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist; und/oder
(i) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.

In einer weiter bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus

(a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
- (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
- (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
- (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
- (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Lipase eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus T231 R-N233R, P208N-T231 R-N233R, F211 N-T231 R-N233R, T231 R-N233R-P253N, N33Q-G91Q-E2100-I255A, N33Q-G91Q-E210Q-T231R-N233R-I255A, D96E-T231R-N233R, N33Q-D96E-T231R-N233R, N33Q-D111A-T231R-N233R, N33Q-T231R-N233R-P256T, N33Q-G38A-G91T-G163K-T231R-N233R-D254S, N33Q-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111AG163K-T231R-N233R-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-D254S, T231R-N233R-D254S-P256T, G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96EG163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111AG163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-D96E-D111A-G163K- T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D111A-T231R-N233R, D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-D111A-G163K- T231 R-N233R, D27R-D96E-D111A- T231 R-N233R, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-E210Q-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-P256T, D96E-D111A-T231R-N233R, D96E-D111A-T231R-N233R-D254S, D96E-D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-T231R-N233R-P256T, D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231 R-N233R-P256T, G38A-D96E-D111A-T231R-N233R, G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, G91T-D96E-D111A-T231R-N233R, G91T-D96E-T231R-N233R, G91T-T231R-N233R-D254S-P256T, N33Q-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, T231R-N233R-D254S-P256T und T231R-N233R-P256T bestehenden Gruppe ausgewählt, ist; und/oder
(c) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist; und/oder
(d) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.

In einer besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,

(i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
(ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Lipase eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus T231R-N233R, P208N-T231 R-N233R, F211 N-T231 R-N233R, T231 R-N233R-P253N, N33Q-G91 Q-E21 OQ-1255A, N33Q-G91 Q-E210Q-T231R-N233R-1255A, D96E-T231 R-N233R, N33Q-D96E-T231 R-N233R, N33Q-D111A-T231R-N233R, N33Q-T231R-N233R-P256T, N33Q-G38A-G91T-G163K-T231R-N233R-D254S, N33Q-G38AG91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91 T -D96E-D111 A-G163K- T231 R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111AG163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-D254S, T231R-N233R-D254S-P256T, G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-G 163K- T231 R-N233R-D254S-P256T, D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D111A-T231R-N233R, D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R, D27R-D96E-D111A-T231R-N233R, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D1 1 1A-G1 63K-E210Q-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-P256T, D96E-D111A-T231R-N233R, D96E-D111A-T231R-N233R-D254S, D96E-D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-T231R-N233R-P256T, D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-P256T, G38A-D96E-D111A-T231R-N233R, G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, G91T-D96E-D111A-T231R-N233R, G91T-D96E-T231R-N233R, G91T-T231R-N233R-D254S-P256T, N33Q-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, T231R-N233R-D254S-P256T und T231R-N233R-P256T bestehenden Gruppe ausgewählt, ist.

In einer besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
In einer ganz besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,

(i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
(ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist, wobei die Lipase eine Aminosäuresubstitutionskombination aufweist, die aus der aus T231R-N233R, P208N-T231 R-N233R, F211N-T231 R-N233R, T231 R-N233R-P253N, N33Q-G91Q-E21OQ-1255A, N33Q-G91Q-E210Q-T231 R-N233R-I255A, D96E-T231R-N233R, N33Q-D96E-T231R-N233R, N330-D111A-T231R-N233R, N33Q-T231R-N233R-P256T, N33Q-G38A-G91T-G163K-T231R-N233R-D254S, N33Q-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-N330-G38A-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-P256T, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-D254S, T231R-N233R-D254S-P256T, G163K-T231 R-N233R-D254S, D27R-N33Q-G38A-G91T-D96E-G163K-T231 R-N233R-D254S-P256T, D27R-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-G38A-G91T-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S, D27R-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D111A-T231R-N233R, D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-D96E-D111AG163K-T231R-N233R, D27R-D96E-D111A-T231R-N233R, D27R-N33Q-G38A-D96E-D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-G38A-D96E-D111A-G163K-E210Q-T231R-N233R-D254S-P256T, D27R-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-P256T, D96E-D111A-T231R-N233R, D96E-D111A-T231R-N233R-D254S, D96E-D111A-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-D111A-T231R-N233R-P256T, D96E-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-D254S-P256T, D96E-T231R-N233R-P256T, G38A-D96E-D111A-T231R-N233R, G91T-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, G91T-D96E-D111A-T231R-N233R, G91T-D96E-T231R-N233R, G91T-T231R-N233R-D254S-P256T, N33Q-D96E-D111A-G163K-T231R-N233R-D254S-P256T, T231R-N233R-D254S-P256T und T231R-N233R-P256T bestehenden Gruppe ausgewählt, ist.

In ganz besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu 100% identisch ist.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform umfasst ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens eine Lipase, die ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 100% identisch ist.
Unter Reinigungsleistung wird im Rahmen der Erfindung das Vermögen eines Mittels, eine vorhandene Anschmutzung teilweise oder vollständig zu entfernen, insbesondere die Aufhellungsleistung an einer oder mehreren Anschmutzungen auf Textilien und/oder harten Oberflächen, verstanden. Im Rahmen der Erfindung weisen sowohl ein Mittel bzw. die durch dieses Mittel gebildete Wasch- und/oder Reinigungsflotte eine jeweilige Reinigungsleistung auf.
Unter Wasch- bzw. Reinigungsflotte wird diejenige das Wasch- bzw. Reinigungsmittel enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf die Textilien oder Gewebe bzw. Oberflächen, insbesondere Geschirr oder Haushaltsoberflächen, einwirkt und damit mit den auf den Textilien oder Geweben bzw. Oberflächen vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt. Üblicherweise entsteht die Wasch- bzw. Reinigungsflotte, wenn der Wasch- bzw. Reinigungsvorgang beginnt und das Mittel z.B. in einer Wasch- oder Geschirrspülmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis mit Wasser verdünnt wird.
Die Zusammensetzungen der erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel, sowie die Mengen der Inhaltsstoffe, richtet sich nach dem jeweiligen Verwendungszweck und der geschulte Fachmann ist mit geeigneten Dosierungen dieser Bestandteile grundsätzlich vertraut und kann diese der zugehörigen Fachliteratur entnehmen.
Zu den erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmitteln zählen alle denkbaren Wasch- oder Reinigungsmittelarten, sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel, zum Einsatz im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Handwäsche bzw. -reinigung. Dazu gehören z.B. Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören z.B. auch Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen (maschinelle Geschirrspülmittel) oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln z.B. auch Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. Zu den Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, z.B. zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet. Mit umfasst sind dabei auch Mittel zur Verwendung in (halb-)automatisierten Wasch- oder Reinigungssystemen wie z.B. Wischrobotor oder Nassstaubsauger.
Die erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmittel, die als pulverförmige oder granulare Feststoffe, in verdichteter oder nachverdichteter Teilchenform, als homogene Lösungen oder Suspensionen vorliegen können, können alle bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten. Die erfindungsgemäßen Mittel können insbesondere Tenside, Builder, Komplexbildner, Polymere, Glaskorrosionsinhibitoren, Korrosionsinhibitoren, Bleichmittel wie Persauerstoffverbindungen, Bleichaktivatoren oder Bleichkatalysatoren, wassermischbare organische Lösungsmittel, Enzymstabilisatoren, Sequestrierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und/oder weitere Hilfsstoffe wie optische Aufheller, Vergrauungsinhibitoren, Farbübertragungsinhibitoren, Schaumregulatoren sowie Farb- und Duftstoffe enthalten. Vorteilhafte Inhaltsstoffe erfindungsgemäßer Mittel sind offenbart in der internationalen Patentanmeldung WO 2009/121725 , dort beginnend auf Seite 5, vorletzter Absatz, und endend auf Seite 13 nach dem zweiten Absatz. Auf diese Offenbarung wird ausdrücklich Bezug genommen und der dortige Offenbarungsgehalt in die vorliegende Patentanmeldung einbezogen.
Erfindungsgemäße Mittel enthalten die erfindungsgemäßen Peptide zunehmend bevorzugt in einer Menge von jeweils 1 × 10^-8 bis 10 Gew.-%, von 0,00001 bis 5 Gew.-%, von 0,00005 bis 2,5 Gew.-%, von 0,0001 bis 1,5 Gew.-%, 0,001 bis 0,75 Gew.-% bezogen auf aktives Protein und Gesamtgewicht des Mittels.
Erfindungsgemäße Mittel enthalten die erfindungsgemäße Lipase zunehmend bevorzugt in einer Menge von jeweils 1 × 10^-8 bis 10 Gew.-%, von 0,00001 bis 5 Gew.-%, von 0,00005 bis 2,5 Gew.-%, von 0,0001 bis 1,5 Gew.-%, 0,001 bis 0,75 Gew.-% bezogen auf aktives Protein und Gesamtgewicht des Mittels.
Die Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, z.B. dem BCA-Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2'-Bichinolyl-4,4'-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (Gornall et al., J. Biol. Chem., 1948, 177, 751-766) bestimmt werden. Die Bestimmung der Aktivproteinkonzentration kann diesbezüglich über eine Titration der aktiven Zentren unter Verwendung eines geeigneten irreversiblen Inhibitors und Bestimmung der Restaktivität (Bender et al., J. Am. Chem. Soc., 1966, 88, 24, 5890-5913) erfolgen. Der Fachmann auf dem Gebiet der Peptid- und Proteintechnologie kennt ferner eine Vielzahl geeigneter Verfahren zur Bestimmung der Peptid- oder Proteinkonzentration, die im Rahmen dieser Erfindung angewendet werden können.
Weitere Ausführungsformen der umfassen alle festen, pulverförmigen, flüssigen, gelförmigen oder pastösen Darreichungsformen erfindungsgemäßer Mittel, die ggf. auch aus mehreren Phasen bestehen können sowie in komprimierter oder nicht komprimierter Form vorliegen können. Das Mittel kann als rieselfähiges Pulver vorliegen, insbesondere mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l oder 600 g/l bis 850 g/l. Zu den festen Darreichungsformen des Mittels zählen ferner Extrudate, Granulate, Tabletten oder Pouches. Alternativ kann das Mittel auch flüssig, gelförmig oder pastös sein, z.B. in Form eines nicht-wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer nicht-wässrigen Paste oder in Form eines wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer wasserhaltigen Paste. Flüssige Mittel sind generell bevorzugt. Weiterhin kann das Mittel als Einkomponentensystem vorliegen. Solche Mittel bestehen aus einer Phase. Alternativ kann ein Mittel auch aus mehreren Phasen bestehen. Ein solches Mittel ist demnach in mehrere Komponenten aufgeteilt.
Wenn erfindungsgemäße Mittel in flüssiger Form vorliegen, enthalten sie vorzugsweise bezogen auf ihr Gesamtgewicht mehr als 20 Gew.-%, vorzugsweise 30 bis 90 Gew.-% und bevorzugt 40 bis 80 Gew.% Wasser.
Erfindungsgemäße Mittel können ein oder mehrere Tenside enthalten, wobei insbesondere anionische Tenside, nichtionische Tenside und deren Gemische in Frage kommen, aber auch kationische, zwitterionische und/oder amphotere Tenside können enthalten sein. Die Mittel enthalten vorzugsweise 0,5 bis 70 Gew.-% Tensid. In Textilwaschmitteln wird bevorzugt 35 bis 60 Gew.-% und weiter bevorzugt 40 bis 55 Gew.-%, Tensid, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, eingesetzt; in bevorzugten Ausführungsformen enthalten die Mittel vorzugsweise 3 bis 35 Gew.-%, bevorzugt 5 bis 30 Gew.-%, Tensid, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels.
Geeignete anionische Tenside sind insbesondere Seifen und solche, die Sulfat- oder SulfonatGruppen mit bevorzugt Alkaliionen als Kationen enthalten. Verwendbare Seifen sind bevorzugt die Alkalisalze der gesättigten oder ungesättigten C_12-18-Fettsäuren. Derartige Fettsäuren können auch in nicht vollständig neutralisierter Form eingesetzt werden. Zu den brauchbaren Tensiden des Sulfat-Typs gehören die Salze der Schwefelsäurehalbester von C_12-18-Fettalkoholen und die Sulfatierungsprodukte der genannten nichtionischen Tenside mit niedrigem Ethoxylierungsgrad. Zu den verwendbaren Tensiden vom Sulfonat-Typ gehören z.B. C_9-14-Alkylbenzolsulfonate, Alkansulfonate, die aus C_12-18-Alkanen z.B. durch Sulfochlorierung oder Sulfoxidation mit anschließender Hydrolyse bzw. Neutralisation gewonnen werden, C_12-18-Olefinsulfonate, die bei der Umsetzung entsprechender Monoolefine mit Schwefeltrioxid entstehen, Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten, Disulfonaten, wie man sie z.B. aus C_12-18-Monoolefinen mit end- oder innenständigen Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, sowie a-Sulfofettsäureester (Estersulfonate), die bei der Sulfonierung von Fettsäuremethyl- oder -ethylestern entstehen, z.B. a-sulfonierte Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren.
Vorzugsweise weist das Mittel, insbesondere Textilwaschmittel, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, 2 bis 55 Gew.-%, vorzugsweise 3 bis 35 Gew.-%, Aniontensid auf. Ganz besonders bevorzugt weist das Mittel 3 bis 25 Gew.-% Alkylbenzolsulfonat auf. Darüber hinaus kann das Mittel vorzugsweise noch weitere anionische Tenside, insbesondere Alkylethersulfate, sowie nichtionische Tenside, insbesondere Fettalkoholalkoxylate, enthalten. Diese können dann den Rest der Tenside ausmachen.
Geeignete Alkylbenzolsulfonate sind vorzugsweise ausgewählt aus linearen oder verzweigten Alkylbenzolsulfonaten der Formel
in der R' und R'' unabhängig H oder Alkyl sind und zusammen 6 bis 19, vorzugsweise 7 bis 15 und insbesondere 9 bis 13 C-Atome enthalten. Ein ganz besonders bevorzugter Vertreter ist Natriumdodecylbenzylsulfonat.
Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der Schwefelsäurehalbester der C_12-18-Fettalkohole, z.B. aus Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C_10-20-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Weiterhin bevorzugt sind Alk(en)ylsulfate der genannten Kettenlänge, welche einen synthetischen, auf petrochemischer Basis hergestellten geradkettigen Alkylrest enthalten, die ein analoges Abbauverhalten besitzen wie die adäquaten Verbindungen auf der Basis von fettchemischen Rohstoffen. Aus waschtechnischem Interesse sind die C_12-16-Alkylsulfate und C_12-15-Alkylsulfate sowie C_14-15-Alkylsulfate bevorzugt.
Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C_7-21-Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte C_9-11-Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C_12-18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet.
Geeignete Alkylethersulfate sind z.B. Verbindungen der Formel R¹-O-(AO)_n-SO₃ ^-X⁺. In dieser Formel steht R¹ für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkylrest, vorzugsweise für einen linearen, unsubstituierten Alkylrest, bevorzugt für einen Fettalkoholrest. Bevorzugte Reste R¹ sind ausgewählt aus Decyl-, Undecyl-, Dodecyl-, Tridecyl-, Tetradecyl-, Pentadecyl-, Hexadecyl-, Heptadecyl-, Octadecyl-, Nonadecyl-, Eicosylresten und deren Mischungen, wobei die Vertreter mit gerader Anzahl an C-Atomen bevorzugt sind. Besonders bevorzugte Reste R¹ sind abgeleitet von C_12-18-Fettalkoholen, z.B. von Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder von C_10-20-Oxoalkoholen. AO steht für eine Ethylenoxid-(EO) oder Propylenoxid-(PO)-Gruppierung, vorzugsweise für eine Ethylenoxidgruppierung. Der Index n steht für eine ganze Zahl von 1 bis 50, vorzugsweise von 1 bis 20 und insbesondere von 2 bis 10. Ganz besonders bevorzugt steht n für die Zahlen 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. X⁺ steht für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations, bevorzugt sind dabei die Alkalimetallionen und darunter Na⁺ oder K⁺, wobei Na⁺ äußerst bevorzugt ist. Weitere Kationen X⁺ können ausgewählt sein aus NH₄ ⁺, ½ Zn²⁺, ½ Mg²⁺, ½ Ca²⁺, ½ Mn²⁺ und deren Mischungen.
In verschiedenen Ausführungsformen kann das Alkylethersulfat ausgewählt sein aus Fettalkoholethersulfaten der Formel mit k = 11 bis 19, n = 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. Ganz besonders bevorzugte Vertreter sind Na-C_12-14-Fettalkoholethersulfate mit 2 EO (k = 11-13, n = 2). Der angegebenen Ethoxylierungsgrad stellt einen statistischen Mittelwert dar, der für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein kann. Die angegebenen Alkoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoxylate/Ethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE).
Es hat sich für die Kaltwaschleistung als vorteilhaft erwiesen, wenn die Mittel zusätzlich Seife(n) enthalten. Bevorzugte Mittel sind daher dadurch gekennzeichnet, dass sie Seife(n) enthalten. Geeignet sind gesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, hydrierte Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, z.B. Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische.
Eine Klasse bevorzugt eingesetzter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden eingesetzt werden, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 C-Atomen in der Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester.
Eine weitere Klasse von nichtionischen Tensiden, die vorteilhaft eingesetzt werden kann, sind die Alkylpolyglycoside (APG). Einsetzbare Alkylpolyglycoside genügen der allgemeinen Formel RO(G)_z, in der R für einen linearen oder verzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten, gesättigten oder ungesättigten, aliphatischen Rest mit 8 bis 22, vorzugsweise 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G das Symbol ist, das für eine Glykoseeinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, vorzugsweise für Glucose, steht. Der Glycosidierungsgrad z liegt dabei zwischen 1 und 4, vorzugsweise zwischen 1 und 2 und insbesondere zwischen 1,1 und 1,4. Bevorzugt eingesetzt werden lineare Alkylpolyglycoside, also Alkylpolyglycoside, in denen der Polyglycosylrest ein Glucoserest und der Alkylrest ein n-Alkylrest ist.
Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, z.B. N-Kokosalkyl-N,N-dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt vorzugsweise nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon.
Geeignete Amphotenside sind z.B. Betaine der Formel (R^ill)(R^iv)(R^v)N⁺CH₂COO^-, in der Rⁱⁱⁱ einen ggf. durch Heteroatome oder Heteroatomgruppen unterbrochenen Alkylrest mit 8 bis 25, vorzugsweise 10 bis 21 C-Atomen und R^iv sowie R^v gleichartige oder verschiedene Alkylreste mit 1 bis 3 C-Atomen bedeuten, insbesondere C_10-18-Alkyldimethylcarboxymethylbetain und C_11-17-Alkylamidopropyldimethylcarboxymethylbetain.
Geeignete kationische Tenside sind u.a. die quartären Ammoniumverbindungen der Formel (R^vi)(R^vii)(R^viii)(R^ix)N⁺X^-, in der R^vi bis R^ix für vier gleich- oder verschiedenartige, insbesondere zwei lang- und zwei kurzkettige, Alkylreste und X^- für ein Anion, insbesondere ein Halogenidion, stehen, z.B. Didecyldimethylammoniumchlorid, Alkylbenzyldidecylammoniumchlorid und deren Mischungen. Weitere geeignete kationische Tenside sind die quaternären oberflächenaktiven Verbindungen, insbesondere mit einer Sulfonium-, Phosphonium-, Jodonium- oder Arsoniumgruppe, die auch als antimikrobielle Wirkstoffe bekannt sind. Durch den Einsatz von quaternären oberflächenaktiven Verbindungen mit antimikrobieller Wirkung kann das Mittel mit einer antimikrobiellen Wirkung ausgestaltet werden bzw. dessen ggf. aufgrund anderer Inhaltsstoffe bereits vorhandene antimikrobielle Wirkung verbessert werden.
Geeignete nichtionische Tenside sind insbesondere Alkylglykoside und Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von Alkylglykosiden oder linearen oder verzweigten Alkoholen mit jeweils 8 bis etwa 18 C-Atomen im Alkylteil und 3 bis 20, vorzugsweise 4 bis 10 Alkylethergruppen. Weiterhin sind entsprechende Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von N-Alkylaminen, vicinalen Diolen, Fettsäureestern und Fettsäureamiden, die hinsichtlich des Alkylteils den genannten langkettigen Alkoholderivaten entsprechen, sowie von Alkylphenolen mit 5 bis 12 C-Atomen im Alkylrest brauchbar.
Als nichtionische Tenside, insbesondere in Textilwaschmitteln, werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2-Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, z.B. aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören z.B. C_12-14-Alkohole mit 3 EO oder 4 EO, C_9-11-Alkohol mit 7 EO, C_13-15-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C_12-18-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C_12-14-Alkohol mit 3 EO und C_12-18-Alkohol mit 5 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO.
Für Geschirrspülmittel ist insbesondere der Einsatz von nichtionischen Tensiden, wie im weiteren erläutert, geeignet. Als Tensid enthalten die Mittel daher insbesondere ein oder mehrere nichtionische Tenside. Der Gewichtsanteil am Gesamtgewicht des Mittels beträgt vorzugsweise 0,5 bis 30 Gew.-%, bevorzugt 1,0 bis 20 Gew.-%, weiter bevorzugt 1,5 bis 15 Gew.-%.
Beispiele für nichtionische Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden eingesetzt werden können, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 C-atomen in der Alkylkette. Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, z.B. N-Kokosalkyl-N,N-dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt vorzugsweise nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon. Solche werden insbesondere auch in Handgeschirrspülmitteln eingesetzt. Weitere geeignete Tenside sind die als PHFA bekannten Polyhydroxyfettsäureamide. Bevorzugt werden allerdings schwachschäumende nichtionische Tenside in Geschirrspülmitteln eingesetzt, insbesondere alkoxylierte, vor allem ethoxylierte, schwachschäumende nichtionische Tenside. Mit besonderem Vorzug enthalten die Reinigungsmittel nichtionische Tenside aus der Gruppe der alkoxylierten Alkohole. Insbesondere bevorzugt sind nichtionische Tenside, die einen Schmelzpunkt oberhalb Raumtemperatur aufweisen. Nichtionische(s) Tenside mit einem Schmelzpunkt oberhalb von 20°C, vorzugsweise oberhalb von 25°C, besonders bevorzugt zwischen 25°C und 60°C und insbesondere zwischen 26,6°C und 43,3°C, ist/sind besonders bevorzugt. Bevorzugt einzusetzende Tenside stammen aus den Gruppen der alkoxylierten Niotenside, insbesondere der ethoxylierten primären Alkohole und Mischungen dieser Tenside mit strukturell komplizierter aufgebauten Tensiden wie Polyoxypropylen/Polyoxyethylen/Polyoxypropylen ((PO/EO/PO)-Tenside). Solche (PO/EO/PO)-Niotenside zeichnen sich darüber hinaus durch gute Schaumkontrolle aus. Besonders bevorzugte Niotenside sind solche, welche alternierende Ethylenoxid- und Alkylenoxideinheiten aufweisen. Unter diesen sind wiederum Tenside mit EO-AO-EO-AO-Blöcken bevorzugt, wobei jeweils eine bis zehn EO- bzw. AO-Gruppen aneinander gebunden sind, bevor ein Block aus den jeweils anderen Gruppen folgt. Hier sind nichtionische Tenside der allgemeinen Formel bevorzugt, in der R¹ für einen geradkettigen oder verzweigten, gesättigten oder ein- bzw. mehrfach ungesättigten C_6-24-Alkyl- oder -Alkenylrest steht; jede Gruppe R² bzw. R³ unabhängig voneinander ausgewählt ist aus -CH₃, -CH₂CH₃, -CH₂CH₂-CH₃, -CH(CH₃)₂ und die Indizes w, x, y, z unabhängig voneinander für ganze Zahlen von 1 bis 6 stehen.
Somit sind insbesondere nichtionische Tenside bevorzugt, die einen C_9-15-Alkylrest mit 1 bis 4 Ethylenoxideinheiten, gefolgt von 1 bis 4 Propylenoxideinheiten, gefolgt von 1 bis 4 Ethylenoxideinheiten, gefolgt von 1 bis 4 Propylenoxideinheiten aufweisen.
Bevorzugte nichtionische Tenside sind hierbei solche der allgemeinen Formel R¹-CH(OH)CH₂O-(AO)_w-(A'O)_x-(A''O)_y-(A'''O)_z-R², in der R¹ für einen geradkettigen oder verzweigten, gesättigten oder ein- bzw. mehrfach ungesättigten C_6-24-Alkyl- oder -Alkenylrest steht, R² für H oder einen linearen oder verzweigten Kohlenwasserstoffrest mit 2 bis 26 C-Atomen steht, A, A', A'' und A''' unabhängig voneinander für einen Rest aus der Gruppe -CH₂CH₂, -CH₂CH₂-CH₂, -CH₂-CH(CH₃), -CH₂-CH₂-CH₂-CH₂, -CH₂-CH(CH₃)-CH₂-, -CH₂-CH(CH₂-CH₃) stehen, w, x, y und z für Werte zwischen 0,5 und 120 stehen, wobei x, y und/oder z auch 0 sein können.
Bevorzugt werden insbesondere solche endgruppenverschlossene, poly(oxyalkylierten) Niotenside, die, gemäß der Formel R¹O[CH₂CH₂O]_xCH₂CH(OH)R², neben einem Rest R¹, welcher für lineare oder verzweigte, gesättigte oder ungesättigte, aliphatische oder aromatische Kohlenwasserstoffreste mit 2 bis 30 C-Atomen, vorzugsweise mit 4 bis 22 C-Atomen steht, weiterhin einen linearen oder verzweigten, gesättigten oder ungesättigten, aliphatischen oder aromatischen Kohlenwasserstoffrest R² mit 1 bis 30 C-Atomen aufweisen, wobei x für Werte zwischen 1 und 90, vorzugsweise für Werte zwischen 30 und 80 und insbesondere für Werte zwischen 30 und 60 steht.
Besonders bevorzugt sind Tenside der Formel R¹O[CH₂CH(CH₃)O]_x[CH₂CH₂O]_yCH₂CH(OH)R², in der R¹ für einen linearen oder verzweigten aliphatischen Kohlenwasserstoffrest mit 4 bis 18 C-Atomen oder Mischungen hieraus steht, R² einen linearen oder verzweigten Kohlenwasserstoffrest mit 2 bis 26 C-Atomen oder Mischungen hieraus bezeichnet und x für Werte zwischen 0,5 und 1,5 sowie y für einen Wert von mindestens 15 steht. Zur Gruppe dieser nichtionischen Tenside zählen z.B. die C_2-26 Fettalkohol-(PO)₁-(EO)_15-40-2-hydroxyalkylether, insbesondere auch die C_8-10 Fettalkohol-(PO)₁-(EO)₂₂-2-hydroxydecylether.
Besonders bevorzugt werden weiterhin solche endgruppenverschlossene poly(oxyalkylierten) Niotenside der Formel R¹O[CH₂CH₂O]_x[CH₂CH(R³)O]_yCH₂CH(OH)R², in der R¹ und R² unabhängig voneinander für einen linearen oder verzweigten, gesättigten oder ein- bzw. mehrfach ungesättigten Kohlenwasserstoffrest mit 2 bis 26 C-Atomen steht, R³ unabhängig voneinander ausgewählt ist aus -CH₃, -CH₂CH₃, -CH₂CH₂-CH₃, -CH(CH₃)₂, vorzugsweise jedoch für -CH₃ steht, und x und y unabhängig voneinander für Werte zwischen 1 und 32 stehen, wobei Niotenside mit R³ = -CH₃ und Werten für x von 15 bis 32 und y von 0,5 und 1,5 ganz besonders bevorzugt sind.
Weitere bevorzugt einsetzbare Niotenside sind die endgruppenverschlossenen poly(oxyalkylierten) Niotenside der Formel R¹O[CH₂CH(R³)0]_x[CH₂]_kCH(OH)[CH₂]_jOR², in der R¹ und R² für lineare oder verzweigte, gesättigte oder ungesättigte, aliphatische oder aromatische Kohlenwasserstoffreste mit 1 bis 30 C-Atomen stehen, R³ für H oder einen Methyl-, Ethyl-, n-Propyl-, iso-Propyl, n-Butyl-, 2-Butyl- oder 2-Methyl-2-Butylrest steht, x für Werte zwischen 1 und 30, k und j für Werte zwischen 1 und 12, vorzugsweise zwischen 1 und 5 stehen. Wenn der Wert x ≥ 2 ist, kann jedes R³ in der oben stehenden Formel R¹O[CH₂CH(R³)O]_x[CH₂]_kCH(OH)[CH₂]_jOR² unterschiedlich sein. R¹ und R² sind vorzugsweise lineare oder verzweigte, gesättigte oder ungesättigte, aliphatische oder aromatische Kohlenwasserstoffreste mit 6 bis 22 C-Atomen, wobei Reste mit 8 bis 18 C-Atomen besonders bevorzugt sind. Für den Rest R³ sind H, -CH₃ oder -CH₂CH₃ besonders bevorzugt. Besonders bevorzugte Werte für x liegen im Bereich von 1 bis 20, insbesondere von 6 bis 15. Wie vorstehend beschrieben, kann jedes R³ in der obenstehenden Formel unterschiedlich sein, falls x ≥ 2 ist. Hierdurch kann die Alkylenoxideinheit in der eckigen Klammer variiert werden. Steht x z.B. für 3, kann der Rest R³ ausgewählt werden, um Ethylenoxid- (R³ = H) oder Propylenoxid- (R³ = CH₃) Einheiten zu bilden, die in jedweder Reihenfolge aneinandergefügt sein können, z.B. (EO)(PO)(EO), (EO)(EO)(PO), (EO)(EO)(EO), (PO)(EO)(PO), (PO)(PO)(EO) und (PO)(PO)(PO). Der Wert 3 für x ist hierbei beispielhaft gewählt worden und kann durchaus größer sein, wobei die Variationsbreite mit steigenden x-Werten zunimmt und z.B. eine große Anzahl (EO)-Gruppen, kombiniert mit einer geringen Anzahl (PO)-Gruppen einschließt, oder umgekehrt. Besonders bevorzugte endgruppenverschlossene poly(oxyalkylierte) Alkohole der oben stehenden Formel weisen Werte von k = 1 und j = 1 auf, so dass sich die vorstehende Formel zu R¹O[CH₂CH(R³)O]_xCH₂CH(OH)CH₂OR² vereinfacht. In der letztgenannten Formel sind R¹, R² und R³ wie oben definiert und x steht für Zahlen von 1 bis 30, vorzugsweise von 1 bis 20 und insbesondere von 6 bis 18. Besonders bevorzugt sind Tenside, bei denen die Reste R¹ und R² 9 bis 14 C-Atome aufweisen, R³ für H steht und x Werte von 6 bis 15 annimmt.
Als besonders wirkungsvoll haben sich schließlich die nichtionischen Tenside der allgemeine Formel R¹-CH(OH)CH₂O-(AO)_w-R² erwiesen, in der R¹ für einen geradkettigen oder verzweigten, gesättigten oder ein- bzw. mehrfach ungesättigten C_6-24-Alkyl- oder -Alkenylrest steht, R² für einen linearen oder verzweigten Kohlenwasserstoffrest mit 2 bis 26 C-Atomen steht, A für einen Rest aus der Gruppe CH₂CH₂, CH₂CH₂CH₂, CH₂CH(CH₃), vorzugsweise für CH₂CH₂ steht, und w für Werte zwischen 1 und 120, vorzugsweise 10 bis 80, insbesondere 20 bis 40 steht. Zur Gruppe dieser nichtionischen Tenside zählen z.B. die C_4-22 Fettalkohol-(EO)_10-80-2-hydroxyalkylether, insbesondere auch die C_8-12 Fettalkohol-(EO)₂₂-2-hydroxydecylether und die C_4-22 Fettalkohol-(EO)_40-80-2-hydroxyalkylether.
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung können anstelle der oben definierten endgruppenverschlossenen Hydroxymischether auch die entsprechenden nichtendgruppenverschlossenen Hydroxymischether eingesetzt werden. Diese können den obigen Formeln genügen, wobei R² aber Wasserstoff ist und R¹, R³, A, A', A'', A''', w, x, y und z wie oben definiert sind. In verschiedenen Ausführungsformen enthalten die Mittel, insbesondere die maschinellen Geschirrspülmittel mindestens ein nichtionisches Tensid aus der Gruppe der Hydroxymischether.
Erfindungsgemäße Mittel enthalten weiterhin vorzugsweise Gerüststoff (Builder), vorzugsweise mindestens einen wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen, organischen und/oder anorganischen Builder. Zu den Gerüststoffe zählen dabei insbesondere die Silikate, Carbonate und organische (Co)builder.
Als organische (Co)builder sind insbesondere Polycarboxylate/Polycarbonsäuren, polymere Polycarboxylate, Asparaginsäure, Polyacetale, Dextrine, weitere organische Cobuilder sowie Phosphonate zu nennen. Diese Stoffklassen werden nachfolgend beschrieben. Organische Cobuildersubstanzen können in erfindungsgemäßen Mitteln, in Mengen bis zu 60 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, enthalten sein.
Brauchbare organische Gerüstsubstanzen sind z.B. die in Form der freien Säure und/oder ihrer Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen. Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren und Carboxymethylinuline, monomere und polymere Aminopolycarbonsäuren, insbesondere Glycindiessigsäure, Methylglycindiessigsäure, Glutamindiessigsäure, Iminodisuccinat wie Ethylendiamin-N,N'-dibernsteinsäure und Hydroxyiminodisuccinate, Ethylendiamintetraessigsäure sowie Polyasparaginsäure, polymere Hydroxyverbindungen wie Dextrin sowie polymere (Poly)carbonsäuren, insbesondere durch Oxidation von Polysacchariden bzw. Dextrinen zugängliche Polycarboxylate, und/oder polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren, Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpolymerisiert enthalten können. In Textilwaschmitteln sind die organischen (Co)builder gewünschtenfalls insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 bis 8 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, enthalten. Maschinelle Geschirrspülmittel enthalten die organischen Cobuilder bevorzugt in einer Menge von 10 bis 55 Gew.-%, besonders bevorzugt 15 bis 50 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels.
Die freien Säuren besitzen neben ihrer Builderwirkung typischerweise auch die Eigenschaft einer Säuerungskomponente und dienen somit auch zur Einstellung eines niedrigeren und milderen pH-Wertes von Mitteln. Insbesondere sind hierbei Citronensäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Adipinsäure, Gluconsäure und beliebige Mischungen aus diesen zu nennen. Mit besonderem Vorzug wird als Gerüstsubstanz die Citronensäure oder Salze der Citronensäure eingesetzt. Weitere besonders bevorzugte Gerüstsubstanzen sind ausgewählt unter Methylglycindiessidsäure (MGDA), Glutaminsäurediacetat (GLDA), Asparaginsäurediacetat (ASDA), Hydroxyethyliminodiacetat (HEIDA), Iminodisuccinat (IDS) und Ethylendiamindisuccinat (EDDS), Carboxymethylinulin und Polyaspartat.
In bevorzugten Ausführungsformen wird als wasserlöslicher, organischer Builder Citronensäure und/oder Citrat eingesetzt. Besonders bevorzugt ist der Einsatz, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, von 0,5 bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 0,75 bis 12,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 1 bis 4 Gew.-% Citronensäure und/oder 0,5 bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 0,75 bis 12,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 1 bis 4 Gew.-% Citrat, vorzugsweise Alkalicitrat, noch bevorzugter Natriumcitrat. Citronensäure/Citrat können jeweils in Form ihrer Hydrate eingesetzt werden, so kann z.B. Citronensäure in Form des Monohydrats, Citrat in Form des Trinatriumcitratdihydrats eingesetzt werden.
Ein weiterer bevorzugter Bestandteil erfindungsgemäßer Mittel sind Komplexbildner. Besonders bevorzugte Komplexbildner sind die Phosphonate, sofern ihr Einsatz regulatorisch zulässig ist. Die komplexbildenden Phosphonate umfassen neben der 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure eine Reihe unterschiedlicher Verbindungen, wie z.B. Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP). In dieser Anmeldung bevorzugt sind insbesondere Hydroxyalkan- bzw. Aminoalkanphosphonate. Unter den Hydroxyalkanphosphonaten ist das 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonat (HEDP) von besonderer Bedeutung als Cobuilder. Es wird vorzugsweise als Natriumsalz eingesetzt, wobei das Dinatriumsalz neutral und das Tetranatriumsalz alkalisch (pH 9) reagiert. Als Aminoalkanphosphonate kommen vorzugsweise Ethylendiamintetramethylenphosphonat (EDTMP), Diethylentriaminpentamethylenphosphonat (DTPMP) sowie deren höhere Homologe in Frage. Sie werden vorzugsweise in Form der neutral reagierenden Natriumsalze, z.B. als Hexanatriumsalz der EDTMP bzw. als Hepta- und Octa-Natriumsalz der DTPMP, eingesetzt. Als Builder wird dabei aus der Klasse der Phosphonate bevorzugt HEDP verwendet. Die Aminoalkanphosphonate besitzen zudem ein ausgeprägtes Schwermetallbindevermögen. Dementsprechend kann es, insbesondere wenn die Mittel auch Bleiche enthalten, bevorzugt sein, Aminoalkanphosphonate, insbesondere DTPMP, einzusetzen, oder Mischungen aus den genannten Phosphonaten zu verwenden. Ein im Rahmen dieser Anmeldung bevorzugtes Mittel enthält ein oder mehrere Phosphonat(e) aus der Gruppe Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP) und/oder deren Salze; Ethylendiamintetra(methylenphosphonsäure) (EDTMP) und/oder deren Salze; Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP) und/oder deren Salze; 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP) und/oder deren Salze; 2-Phosphonobutan-1,2,4-tricarbonsäure (PBTC) und/oder deren Salze; Hexamethylendiamintetra(methylenphosphonsäure) (HDTMP) und/oder deren Salze; Nitrilotri(methylenphosphonsäure) (NTMP) und/oder deren Salze. Besonders bevorzugt sind Mittel, welche als Phosphonate 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP) oder Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP) enthalten. Selbstverständlich können erfindungsgemäße Mittel zwei oder mehr unterschiedliche Phosphonate enthalten.
Bevorzugte erfindungsgemäße Mittel sind dadurch gekennzeichnet, dass das Mittel mindestens einen Komplexbildner aus der Gruppe der Phosphonate, vorzugsweise 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonat, enthält, wobei der Gewichtsanteil des Phosphonat am Gesamtgewicht des Mittels vorzugsweise 0,1 bis 10,0 Gew.-%, bevorzugt 0,2 bis 8,0 Gew.-% beträgt. In Textilwaschmitteln werden bevorzugt 0,25 bis 5,0 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,3 bis 3,0 Gew.-% und besonders bevorzugt 0,5 bis 2,0 Gew.-% Phosphonate, vorzugsweise 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonat, eingesetzt. In erfindungsgemäßen maschinellen Geschirrspülmitteln wird bevorzugt mindestens einen Komplexbildner aus der Gruppe der Phosphonate, vorzugsweise 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonat, eingesetzt, wobei der Gewichtsanteil des Phosphonat am Gesamtgewicht des Mittels vorzugsweise 0,5 bis 8,0 Gew.-%, bevorzugt 1,0 bis 7,0 Gew.-%, und besonders bevorzugt 1,5 bis 6,5 Gew.-% beträgt.
In weiter bevorzugten Ausführungsformen sind erfindungsgemäße Mittel im Wesentlichen frei von phosphonathaltigen Verbindungen. „Im Wesentlichen frei von phosphonathaltigen Verbindungen“ bedeutet in diesem Zusammenhang, dass die entsprechende Mittel oder Zusammensetzungen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, weniger als 2 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 1 Gew.-%, weiter bevorzugt weniger als 0,5 Gew.-% und besonders bevorzugt weniger als 0,1 Gew.-%, phosphonathaltige Verbindungen enthalten. In besonders bevorzugten Ausführungsformen sind diese Mittel/Zusammensetzungen frei von phosphonathaltigen Verbindungen.
In bevorzugteren Ausführungsformen sind die Komplexbildner (Builder-Substanzen) ausgewählt aus Aminopolycarbonsäuren, insbesondere MGDA und GLDA. Wie hier verwendet, umfasst der Begriff „MGDA“ unter anderem Methylglycindiessigsäure, α-Alanindiessigsäure, N-(1-Carboxyethyl)-iminodiessigsäure und N,N-Bis(carboxymethyl)-DL-Alanin, wobei die freien Säureformen und die entsprechenden Salze, vorzugsweise Alkalisalze, insbesondere Trinatriumsalze, eingeschlossen sind. Wie hier verwendet, umfasst der Begriff „GLDA“ unter anderem Glutaminsäurediessigsäure, L-Glutaminsäure-N,N-diessigsäure und N,N-Bis(carboxylatomethyl)-L-Glutamat, wobei freie Säureformen und entsprechende Salze, vorzugsweise Alkalisalze, insbesondere Tetranatriumsalze, eingeschlossen sind.
In Textilwaschmitteln wird bevorzugt, obwohl, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, höhere MGDA- oder GLDA-Konzentrationen möglich sind, insbesondere bis zu 25 Gew.-%, wird besonders bevorzugt 0,2 bis 5 Gew.-%, vorzugsweise 0,25 bis 3 Gew.-%, noch bevorzugter 0,5 bis 2 Gew.-% MGDA, vorzugsweise MGDA-Trinatriumsalz (MGDA-Na₃) verwendet. Noch bevorzugter ist die Verwendung, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, von 0,2 bis 5 Gew.-%, vorzugsweise 0,25 bis 3 Gew.-%, noch bevorzugter von 0,5 bis 2 Gew.-% GLDA, vorzugsweise GLDA-Tetranatriumsalz (GLDA-Na₄).
In maschinellen Geschirrspülmitteln beträgt die Menge an MGDA bzw. GLDA, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, bevorzugt 2,0 bis 40 Gew.-%, besonders bevorzugt 5,0 bis 30 Gew.-%, insbesondere 8,0 bis 25 Gew.-%, ganz besonders bevorzugt 10,0 bis 20 Gew.-%. Vorzugsweise wird das MGDA, Trinatriumsalz in diesen Mengen eingesetzt.
Ein erfindungsgemäßes festes Mittel enthält vorzugsweise mindestens einen wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen, organischen und/oder anorganischen Builder. Zu den wasserlöslichen organischen Buildersubstanzen gehören die oben genannten organischen Gerüstsubstanzen.
Zusätzlich zu den vorstehend genannten wasserlöslichen organischen Buildern, können die Mittel der Erfindung weiterhin auch anorganische wasserlösliche Builder enthalten. Als wasserlösliche anorganische Buildermaterialien kommen insbesondere Alkalisilikate, Alkalicarbonate, Alkalihydrogenbarbonate, Alkaliphosphate und/oder Sesquicarbonate, die in Form ihrer alkalischen, neutralen oder sauren Natrium- oder Kaliumsalze vorliegen können, in Betracht. Ggf. können auch geringe Mengen an Calciumcarbonate in festen Textilwaschmitteln enthalten sein.
Geeignet sind z.B. wasserlöslichen kristalline und/oder amorphe Alkalisilikate. Die in den erfindungsgemäßen Mitteln als Gerüststoffe brauchbaren Alkalisilikate weisen vorzugsweise ein molares Verhältnis von Alkalioxid zu SiO₂ unter 0,95, insbesondere von 1:1,1 bis 1:12 auf und können amorph oder kristallin vorliegen. Bevorzugte Alkalisilikate sind die Natriumsilikate, insbesondere die amorphen Natriumsilikate, mit einem molaren Verhältnis Na₂O:SiO₂ von 1:2 bis 1:2,8. Als kristalline Silikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können, werden vorzugsweise kristalline Schichtsilikate der allgemeinen Formel Na₂Si_xO_2x+1 × y H₂O eingesetzt, in der x, das sogenannte Modul, eine Zahl von 1,9 bis 22, insbesondere 1,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 33 ist und bevorzugte Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Bevorzugte kristalline Schichtsilikate sind solche, bei denen x in der genannten allgemeinen Formel die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl β- als auch δ-Natriumdisilikate (Na₂Si₂O_S × y H₂O) bevorzugt. Auch aus amorphen Alkalisilikaten hergestellte, praktisch wasserfreie kristalline Alkalisilikate der oben genannten allgemeinen Formel, in der x eine Zahl von 1,9 bis 2,1 bedeutet, können in erfindungsgemäßen Mitteln eingesetzt werden. In einer weiteren Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel wird ein kristallines Natriumschichtsilikat mit einem Modul von 2 bis 3 eingesetzt, wie es aus Sand und Soda hergestellt werden kann. Kristalline Natriumsilikate mit einem Modul im Bereich von 1,9 bis 3,5 werden in einer weiteren Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel eingesetzt. In Mitteln, die sowohl amorphe als auch kristalline Alkalisilikate enthalten, beträgt das Gewichtsverhältnis von amorphem Alkalisilikat zu kristallinem Alkalisilikat vorzugsweise 1:2 bis 2:1 und insbesondere 1:1 bis 2:1. Kristalline schichtförmige Silikate der oben angegebenen Formel werden von der Fa. Clariant GmbH unter dem Handelsnamen Na-SKS vertrieben, z.B. Na-SKS-1 (Na₂Si₂₂O₄₅ × x H₂O, Kenyait), Na-SKS-2 (Na₂Si₁₄O₂₉ × x H₂O, Magadiit), Na-SKS-3 (Na₂Si₈O₁₇ × x H₂O) oder Na-SKS-4 (Na₂Si₄O₉ × x H₂O, Makatit). Von diesen eignen sich vor allem Na-SKS-5 (a-Na₂Si₂O₅), Na-SKS-7 (β-Na₂Si₂O₅, Natrosilit), Na-SKS-9 (NaHSi₂O₅ × 3 H₂O), Na-SKS-10 (NaHSi₂O₅ × 3 H₂O, Kanemit), Na-SKS-11 (t-Na₂Si₂O₅) und Na-SKS-13 (NaHSi₂O₅), insbesondere aber Na-SKS-6 (δ-Na₂Si₂O₅). In einer Ausgestaltung erfindungsgemäßer Mittel setzt man ein granulares Compound aus kristallinem Schichtsilikat und Citrat, aus kristallinem Schichtsilikat und oben genannter (co-)polymerer Polycarbonsäure, oder aus Alkalisilikat und Alkalicarbonat ein, wie es z.B. unter dem Namen Nabion® 15 im Handel erhältlich ist. Derartige wasserlösliche anorganischen Buildermaterialien sind in den erfindungsgemäßen Mitteln vorzugsweise in Mengen von 1 bis 20 Gew.-%, insbesondere 5 bis 15 Gew.%, enthalten, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels. Des Weiteren sind als wasserlösliche anorganische Buildersubstanzen noch die Carbonate (und Hyodrogencarbonate), insbesondere Natriumcarbonatvon Bedeutung.
Als Gerüststoffe in maschinellen Geschirrspülmitteln sind Alkalicarbonat(e) bevorzugt, insbesondere Natriumcarbonat (Soda). Typische Mengen liegen im Bereich von 5 bis 50 Gew.-%, vorzugsweise 10 bis 40 Gew.-%, insbesondere 15 bis 30 Gew.-%, jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels.
Erfindungsgemäße Mittel sind vorzugsweise frei von Phosphat-Builder, d.h. enthalten, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, weniger als 1 Gew.-%, bevorzugt keinen bewusst zugegebenen Phosphat-Builder.
Erfindungsgemäße Mittel können auch wasserunlösliche Buildersubstanzen enthalten. Als wasserunlösliche anorganische Buildermaterialien werden insbesondere kristalline oder amorphe wasserdispergierbare Alkalialumosilikate, in Mengen von bis zu 50 Gew.-%, vorzugsweise nicht über 40 Gew.-%, insbesondere 3 bis 20 Gew.-% und besonders bevorzugt 1 bis 15 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, eingesetzt. Unter diesen sind die kristallinen Natriumalumosilikate in Waschmittelqualität, insbesondere Zeolith A, Zeolith P, Zeolith MAP und ggf. Zeolith X, allein oder in Mischungen, z.B. in Form eines Co-Kristallisats aus den Zeolithen A und X (Vegobond® AX, ein Handelsprodukt der Condea Augusta S.p.A.), bevorzugt. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in festen, teilchenförmigen Mitteln eingesetzt. Geeignete Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 µm auf und bestehen vorzugsweise zu wenigstens 80 Gew.-% aus Teilchen mit einer Größe unter 10 µm. Ihr Calciumbindevermögen, das gemäß DE 2412837 A1 bestimmt werden kann, liegt in der Regel im Bereich von 100 bis 200 mg CaO pro Gramm.
In bevorzugten Ausführungsformen umfassen erfindungsgemäße Mittel ein Buildersystem, umfassend mindestens einen Builder, vorzugsweise in einer Menge von 0,5 bis 50 Gew.-%, bevorzugt 0,5 bis 20 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,5 bis 10 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, wobei der Builder aus der aus Polycarbonsäuren wie Zitronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure Fumarsäure, Zuckersäuren und Carboxymethylinuline oder deren Salzen, monomeren und polymeren Aminopolycarbonsäuren wie Glycindiessigsäure, Methylglycindiessigsäure (MGDA), Glutaminsäurediessigsäure (GLDA), Nitriltriessigsäure, Iminodisuccinat wie Ethylendiamin-N,N'-Dibernsteinsäure (EDDS) und Hydroxyiminodisuccinate, Ethylendiamintetraessigsäure und Polyasparaginsäure oder deren Salze, Polyphosphonsäuren wie Aminotris(methylenphosphonsäure), Ethylendiamintetrakis(methylenphosphonsäure), Lysintetra(methylenphosphonsäure), Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP) und 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP) oder deren Salze, polymeren Hydroxyverbindungen wie Dextrin, und Mischungen davon bestehenden Gruppe ausgewählt ist.
In bevorzugten Ausführungsformen umfassen erfindungsgemäße Mittel, bevorzugt Textilwaschmittel, jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels,

(j) mindestens 0,0000001 Gew.-% mindestens eines erfindungsgemäßen Peptids
ii) 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 1 bis 4 Gew.-% Zitronensäure und/oder Citrat, vorzugsweise Alkalicitrat,
iii) 0 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 0 bis 15 Gew.-%, stärker bevorzugt 1 bis 3 Gew.-%, Alkalicarbonat, vorzugsweise Natriumcarbonat,
iv) 0 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 3 bis 10 Gew.-% Alkalisilikat,
v) 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 2 Gew.-%, Phosphonsäure und/oder Alkaliphosphonat, besonders bevorzugt HEDP und/oder DTPMP,
vi) 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 3 Gew.-%, Aminopolycarbonsäuren, vorzugsweise MGDA und/oder GLDA, 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 2 Gew.-%, Phosphonsäure und/oder Alkaliphosphonat, besonders bevorzugt HEDP und/oder DTPMP,
(v) 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 3 Gew.-%, Aminopolycarbonsäuren, vorzugsweise MGDA und/oder GLDA.

In anderen bevorzugten Ausführungsformen umfassen erfindungsgemäße Mittel, bevorzugt maschinelle Geschirrspülmittel, jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels,

(i) mindestens 0,0000001 Gew.-% mindestens eines erfindungsgemäßen Peptids
ii) 0 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 1,0 bis 15,0 Gew.-% Zitronensäure und/oder Citrat, vorzugsweise Alkalicitrat,
(iii) 0 bis 40 Gew.-%, vorzugsweise 5 bis 30 Gew.-%, stärker bevorzugt 10 bis 25 Gew.-%, Alkalicarbonat, vorzugsweise Natriumcarbonat,
(iv) 0 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 3 bis 10 Gew.-% Alkalisilikat,
(v) 0 bis 10 Gew.-%, vorzugsweise 0,5 bis 8 Gew.-%, Phosphonsäure und/oder Alkaliphosphonat, besonders bevorzugt HEDP und/oder DTPMP,
(vi) 0 bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 5,0 bis 20,0 Gew.-%, Aminopolycarbonsäuren, vorzugsweise MGDA und/oder GLDA.

Als für den Einsatz in erfindungsgemäßen Mitteln geeignete Persauerstoffverbindungen kommen insbesondere organische Persäuren bzw. persaure Salze organischer Säuren, wie Phthalimidopercapronsäure, Perbenzoesäure oder Salze der Diperdodecandisäure, Wasserstoffperoxid und unter den Waschbedingungen Wasserstoffperoxid abgebende anorganische Salze, zu denen Perborat, Percarbonat, Persilikat und/oder Persulfat wie Caroat gehören, sowie Wasserstoffperoxid-Einschlussverbindungen, wie H₂O₂-Harnstoffaddukte, in Betracht. Wasserstoffperoxid kann dabei auch mit Hilfe eines enzymatischen Systems, d.h. einer Oxidase und ihres Substrates, erzeugt werden. Sofern feste Persauerstoffverbindungen eingesetzt werden sollen, können diese in Form von Pulvern oder Granulaten verwendet werden, die auch in im Prinzip bekannter Weise umhüllt sein können. Die Persauerstoffverbindungen können als solche oder in Form diese enthaltender Mittel, die prinzipiell alle üblichen Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittelbestandteile enthalten können, zu der Waschlauge zugegeben werden. Besonders bevorzugt wird Alkalipercarbonat oder Alkaliperborat-Monohydrat eingesetzt. Falls ein erfindungsgemäßes Mittel Persauerstoffverbindungen enthält, sind diese in Mengen von vorzugsweise bis zu 50 Gew.-%, insbesondere 5 bis 30 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,1 bis 20 Gew.-% vorhanden, jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels.
Als Bleichaktivatoren können in den Mitteln Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-Atomen, insbesondere 2 bis 4 C-Atomen, und/oder ggf. substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C-Atomzahl und/oder ggf. substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1,5-Diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glykolurile, insbesondere Tetraacetylglykoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate oder -carboxylate bzw. die Sulfon- oder Carbonsäuren von diesen, insbesondere Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat oder Laroyloxybenzolsulfonat (NOBS bzw. iso-NOBS bzw. LOBS), 4-(2-Decanoyloxyethoxycarbonyloxy)-benzolsulfonat (DECOBS) oder Decanoyloxybenzoat (DOBA), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglykoldiacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und Enolester sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol bzw. deren beschriebene Mischungen (SORMAN), acylierte Zuckerderivate, insbesondere Pentaacetylglukose (PAG), Pentaacetylfruktose, Tetraacetylxylose und Octaacetyllactose, acetyliertes, ggf. N-alkyliertes Glucamin und Gluconolacton, N-acylierte Lactame, z.B. N-Benzoylcaprolactam, Nitrile, aus denen sich Perimidsäuren bilden, insbesondere Aminoacetonitrilderivate mit quaterniertem Stickstoffatom, und/oder sauerstoffübertragende Sulfonimine und/oder Acylhydrazone. Die hydrophil substituierten Acylacetale und die Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch Kombinationen konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Derartige Bleichaktivatoren können, insbesondere bei Anwesenheit obengenannter Wasserstoffperoxid-liefernder Bleichmittel, im üblichen Mengenbereich, vorzugsweise in Mengen von 0,5 bis 10 Gew.-%, insbesondere 1 bis 8 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, enthalten sein, fehlen bei Einsatz von Percarbonsäure als alleinigem Bleichmittel jedoch vorzugsweise ganz.
Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können in festen Mitteln, insbesondere Textilwaschmitteln, auch Sulfonimine und/oder bleichverstärkende Übergangsmetallsalze bzw. Übergangsmetallkomplexe als sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein.
Für insbesondere Textilwaschmittel geeignete Vergrauungsinhibitoren bzw. soil-release-Wirkstoffe (soil release polymer) sind Celluloseether, wie Carboxymethylcellulose, Methylcellulose, Hydroxyalkylcellulosen und Cellulosemischether, wie Methylhydroxyethylcellulose, Methylhydroxypropylcellulose und Methylcarboxymethylcellulose. Vorzugsweise werden Natriumcarboxymethylcellulose, Hydroxypropylmethylcellulose und deren Gemische und ggf. deren Gemische mit Methylcellulose eingesetzt. Zu den üblicherweise eingesetzten Soil-release-Wirkstoffen gehören Copolyester, die Dicarbonsäureeinheiten, Alkylenglykoleinheiten und Polyalkylenglykoleinheiten enthalten. Der Anteil an Vergrauungsinhibitoren und/oder soil-release-Wirkstoffen in erfindungsgemäßen Mitteln liegt im Allgemeinen nicht über 2 Gew.-% und beträgt vorzugsweise 0,5 bis 1,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,5 bis 2 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels.
Als optische Aufheller in Textilwaschmitteln für insbesondere Textilien aus Cellulosefasern (z.B. Baumwolle) können z.B. Derivate der Diaminostilbendisulfonsäure bzw. deren Alkalimetallsalze enthalten sein. Geeignet sind z.B. Salze der 4,4'-Bis(2-anilino-4-morpholino-1,3,5-triazin-6-yl-amino)-stilben-2,2'disulfonsäure oder gleichartig aufgebaute Verbindungen, die anstelle der Morpholinogruppe eine Diethanolaminogruppe, eine Methylaminogruppe oder eine 2-Methoxyethylaminogruppe tragen. Weiterhin können Aufheller vom Typ des substituierten 4,4'-Distyryl-diphenyl anwesend sein, z.B. 4,4'-Bis-(4-chlor-3-sulfostyryl)-diphenyl. Auch Gemische von Aufhellern können verwendet werden. Für Polyamidfasern eignen sich besonders gut Aufheller vom Typ der 1,3-Diaryl-2-pyrazoline, z.B. 1-(p-Sulfoamoylphenyl)-3-(p-chlorphenyl)-2-pyrazolin sowie gleichartig aufgebaute Verbindungen. Der Gehalt des Mittels an optischen Aufhellern bzw. Aufhellergemischen liegt im Allgemeinen nicht über 1 Gew.-%, vorzugsweise 0,05 bis 0,5 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels. In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist das Mittel frei von derartigen Wirkstoffen.
Zu den in den erfindungsgemäßen Mitteln einsetzbaren üblichen Schaumregulatoren gehören z.B. Polysiloxan-Kieselsäure-Gemische, wobei die darin enthaltene feinteilige Kieselsäure vorzugsweise silaniert oder anderweitig hydrophobiert ist. Die Polysiloxane können sowohl aus linearen Verbindungen wie auch aus vernetzten Polysiloxan-Harzen sowie aus deren Gemischen bestehen. Weitere Entschäumer sind Paraffinkohlenwasserstoffe, insbesondere Mikroparaffine und Paraffinwachse, deren Schmelzpunkt oberhalb 40°C liegt, gesättigte Fettsäuren bzw. Seifen mit insbesondere 20 bis 22 C-Atomen, z.B. Natriumbehenat, und Alkalisalze von Phosphorsäuremono- und/oder -dialkylestern, in denen die Alkylketten jeweils 12 bis 22 C-Atome aufweisen. Unter diesen wird bevorzugt Natriummonoalkylphosphat und/oder -dialkylphosphat mit C_16-18-Alkylgruppen eingesetzt. Der Anteil der Schaumregulatoren kann vorzugsweise 0,2 bis 2 Gew.-%, besonders bevorzugt nicht mehr als 1 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, betragen.
Zur Einstellung des gewünschten pH-Werts können erfindungsgemäße Mittel system- und umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure, Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure oder Alkalihydrogensulfate, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide, vorzugsweise Natriumhydroxid, enthalten. Derartige pH-Regulatoren sind in den erfindungsgemäßen Mitteln vorzugsweise nicht über 10 Gew.-%, insbesondere von 0,5 bis 6 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,3 bis 2 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, enthalten.
Erfindungsgemäße Mittel weisen in 1 Gew.-%iger Lösung in entionisiertem Wasser bei 20°C einen pH-Wert in einem Bereich von etwa 6 bis etwa 11,5, bevorzugt von etwa 7 bis etwa 11, weiter bevorzugt von etwa 7,5 bis etwa 10,5, besonders bevorzugt von etwa 8 bis etwa 10 auf.
Als einen weiteren Bestandteil können erfindungsgemäße Mittel ein organisches Lösungsmittel enthalten. Der Zusatz organischer Lösungsmittel wirkt sich vorteilhaft auf die Enzymstabilität und die Reinigungsleistung dieser Mittel aus. Bevorzugte organische Lösungsmittel stammen aus der Gruppe ein- oder mehrwertigen Alkohole, Alkanolamine oder Glykolether. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n- oder i-Propanol, Butanol, Glykol, Propandiol, Butandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglykol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Etheylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykolmethylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether, Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmethylether, Dipropylenglykolethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylenglykol-t-butylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Der Gewichtsanteil dieser organischen Lösungsmittel am Gesamtgewicht erfindungsgemäßer Mittel beträgt vorzugsweise 0,1 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0,2 bis 8,0 Gew.-% und weiter bevorzugt 0,5 bis 5,0 Gew.-%. Ein besonders bevorzugtes und in Bezug auf die Stabilisierung der Mittel besonders wirksames organisches Lösungsmittel ist das Glycerin sowie das 1,2-Propylenglykol. Flüssige Mittel umfassen vorzugsweise mindestens ein Polyol, vorzugsweise aus der Gruppe Glycerin und 1,2-Propylenglycol, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, vorzugsweise zu 0,1 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0,2 bis 8,0 Gew.-% und weiter bevorzugt 0,5 bis 5,0 Gew.-%. Weitere bevorzugte organische Lösungsmittel sind die organischen Amine und Alkanolamine. Erfindungsgemäße Mittel enthalten diese Amine vorzugsweise in Mengen von 0,1 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,2 bis 8,0 Gew.-% und weiter bevorzugt von 0,5 bis 5,0 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels. Ein besonders bevorzugtes Alkanolamin ist das Ethanolamin.
Ferner können die erfindungsgemäße Mittel (insbesondere zum maschinellen Geschirrspülen) Bleichkatalysatoren enthalten. Die einsetzbaren Bleichkatalysatoren schließen ein, sind aber nicht beschränkt auf die Gruppe der bleichverstärkenden Übergangsmetallsalze und Übergangsmetallkomplexe, vorzugsweise der Mn-, Fe-, Co-, Ru- oder Mo-Komplexe, besonders bevorzugt aus der Gruppe der Mangan und/oder Cobaltsalze und/oder -komplexe, insbesondere der Cobalt(amin)-Komplexe, der Cobalt(acetat)-Komplexe, der Cobalt(Carbonyl)-Komplexe, der Chloride des Cobalts oder Mangans, des Mangansulfats und der Komplexe des Mangans mit 1,4,7-trimethyl-1,4,7-triazacyclononan (Mn₃-TACN) oder 1,2,4,7-tetramethyl-1,4,7-tri-azacyclononan (Mn₄-TACN).
Es werden maschinelle Geschirrspülmittel bevorzugt, die 0,001 bis 1 Gew.-%, vorzugsweise 0,01 bis 0,1 Gew.-% Bleichkatalysator, vorzugsweise einen Mn-Komplex, insbesondere einen Komplex des Mangans mit 1,4,7-trimethyl-1,4,7-triazacyclononan (Mn₃-TACN) oder 1,2,4,7-tetramethyl-1,4,7-triazacyclononan (Mn₄-TACN), enthalten.
Erfindungsgemäße Mittel können weitere hydrolytische Enzyme oder andere Enzyme in einer für die Wirksamkeit des Mittels zweckmäßigen Konzentration enthalten. Eine weitere Ausführungsform der Erfindung stellen somit Mittel dar, die ferner eines oder mehrere Enzyme umfassen. Als Enzyme bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in dem erfindungsgemäßen Mittel eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere ausgewählt aus Proteasen, Amylasen, Cellulasen, Hemicellulasen, Mannanasen, Tannasen, Xylanasen, Xanthanasen, Xyloglucanasen, β-Glucosidasen, Pektinasen, Carrageenasen, Perhydrolasen, Oxidasen, Oxidoreduktasen, sowie deren Gemische. Enzyme sind in dem Mittel vorteilhafterweise jeweils in einer Menge von 1 x 10^-8 bis 5 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein und Gesamtgewicht des Mittels, enthalten. Zunehmend bevorzugt ist jedes Enzym in einer Menge von 1 x 10^-7 bis 3 Gew.-%, von 0,00001 bis 1 Gew.-%, von 0,00005 bis 0,5 Gew.-%, von 0,0001 bis 0,1 Gew.-% und besonders bevorzugt von 0,0001 bis 0,05 Gew.-% in erfindungsgemäßen Mitteln enthalten, bezogen auf aktives Protein und Gesamtgewicht des Mittels. Besonders bevorzugt zeigen Enzyme synergistische Reinigungsleistungen gegenüber bestimmten Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Mittelzusammensetzung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig.
In bevorzugten Ausführungsformen enthält ein erfindungsgemäßes Mittel mindestens ein Enzym und zunehmend bevorzugt mindestens zwei, drei, vier oder fünf Enzyme, die vorzugsweise aus der aus Proteasen, Amylasen, Proteasen, Cellulasen, Mannanasen, Pektatlyasen und Mischungen davon ausgewählt sind, insgesamt in einer Menge von 0,01 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,1 bis 8 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,2 bis 6 Gew.-%, bezogen auf aktives Protein und das Gesamtgewicht des Mittels.
Beispiele für Proteasen sind die Subtilisine BPN' aus Bacillus amyloliquefaciens und Carlsberg aus Bacillus licheniformis, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von dem Unternehmen Novozymes erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase® bzw. Savinase® von dem Unternehmen Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich Protease-Varianten ab, beschrieben in z.B. WO 95/23221 , WO 92/21760 , WO 2013/060621 und EP 3660151. Weitere brauchbare Proteasen sind z.B. die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase®, Progress Uno 101L® und Ovozyme® von dem Unternehmen Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase®, Properase®, Preferenz P100® und Preferenz P300® von dem Unternehmen Danisco/DuPont, das unter dem Handelsnamen Lavergy pro 104 LS® von dem Unternehmen BASF, das unter dem Handelsnamen Protosol® von dem Unternehmen Advanced Biochemicals Ltd., das unter dem Handelsnamen Wuxi® von dem Unternehmen Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals Ltd., und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von dem Unternehmen Kao Corp. erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in WO 2008/086916 , WO 2007/131656 , WO 2017/215925 , WO 2021/175696 und WO 2021/175697 .
Beispiele für Amylasen sind die a-Amylasen aus Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens oder Bacillus stearothermophilus sowie insbesondere auch deren für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus Bacillus licheniformis ist von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von dem Unternehmen Danisco/DuPont unter dem Namen Purastar® ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser a-Amylase sind unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl® ultra (beide von Novozymes), Purastar® OxAm (Danisco/DuPont) und Keistase® (Daiwa Seiko Inc.) erhältlich. Die a-Amylase von Bacillus amyloliquefaciens wird von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der a-Amylase aus Bacillus stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Des Weiteren sind für diesen Zweck die a-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin-Glucanotransferase (CGTase) aus Bacillus agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ebenso sind Fusionsprodukte aller genannten Moleküle einsetzbar. Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der a-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet. Weitere vorteilhaft einsetzbare Handelsprodukte sind z.B. die Amylase-LT® und Stainzyme® oder Stainzyme® ultra bzw. Stainzyme® plus sowie Amplify™ 12L oder Amplify Prime™ 100L oder Amplify Prime™ 120L, letztere ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes, sowie die PREFERENZ S® Serie von dem Unternehmen Danisco/DuPont, umfassend z.B. PREFERENZ S100®, PREFERENZ S1000® oder PREFERENZ S210®. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können eingesetzt werden.
Geeignete Cellulasen umfassen solche bakterieller oder pilzlicher Herkunft. Chemisch modifizierte oder proteintechnisch veränderte Mutanten sind eingeschlossen. Geeignete Cellulasen sind Cellulasen aus den Gattungen Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, z.B. die Pilzcellulasen aus Humicola insolens, Myceliophthora thermophila und Fusarium oxysporum. Besonders geeignete Cellulasen sind die alkalischen oder neutralen Cellulasen mit farbpflegenden Eigenschaften. Beispiele für Cellulasen mit Endo-1,4-Glucanase-Aktivität (EC 3.2.1.4) sind in WO 2002/099091 beschrieben, z.B. solche mit einer Sequenz von mindestens 97% Identität zu der Aminosäuresequenz der Positionen 1 bis 773 von SEQ ID NO:2 der WO 2002/099091 . Ein weiteres Beispiel kann eine GH44-Xyloglucanase umfassen, z.B. ein Xyloglucanase-Enzym mit einer Sequenz von mindestens 60% Identität zu den Positionen 40 bis 559 der SEQ ID NO:2 der WO 2001/062903 . Andere Beispiele für Cellulasen umfassen die in WO 96/29397 beschriebenen GH45-Cellulasen. Zu den kommerziell verfügbaren Cellulasen gehören Celluzyme™, Carezyme™, Carezyme Premium™, Celluclean™ (z.B. Celluclean™ 5000L ans Cellulclean™ 4000T), Celluclean Classic™, Cellusoft™, Endolase®, Renozyme® und Whitezyme™ (Novozymes A/S), Clazinase™ und Puradax HA™ (Genencor International Inc.), KAC-500(B)™ (Kao Corporation), Revitalenz™ 1000, Revitalenz™ 2000 und Revitalenz™ 3000 (DuPont), sowie Ecostone® und Biotouch® (AB Enzymes).
Geeignete Mannanasen sind z.B. die Bacillus subtilis Endo-b-Mannanase, Bacillus sp. I633 Endo-b-Mannanase, Bacillus sp. AAI12 Endo-b-Mannanase, Bacillus sp. AA349 Endo-b-Mannanase, Bacillus agaradhaerens NCIMB 40482 Endo-b-Mannanase, Bacillus halodurans Endo-b-Mannanase, Bacillus clausii Endo-b-Mannanase, Bacillus licheniformis Endo-b-Mannanase, Humicola insolens Endo-b-Mannanase und Caldocellulosiruptor sp. Endo-b-Mannanase (z.B. US 6060299 , WO 99/64573 , US 6566114 und WO 99/64619 ).
Für Wasch- und Reinigungsmittel geeignete Pektatlyasen sind z.B. in WO 2003/095638 oder WO 2015/121133 beschrieben. Beispiele für geeignete pektinolytische Enzyme sind zudem die unter den Handelsbezeichnungen Gamanase®, Pektinex AR®, X-Pect® oder Pectaway® von dem Unternehmen Novozymes, unter den Handelsbezeichnungen Rohapect UF®, Rohapect TPL®, Rohapect PTE100®, Rohapect MPE®, Rohapect MA plus HC, Rohapect DA12L®, Rohapect 10L®, Rohapect B1L® von dem Unternehmen AB Enzymes und unter der Handelsbezeichnung Pyrolase® von dem Unternehmen Diversa Corp. erhältlichen Enzyme und Enzym-Zubereitungen.
Bei den hierin beschrieben Peptiden, Proteinen und Enzymen handelt es sich vorzugsweise um reife (mature) Peptide, Proteine oder Enzyme, d.h. um das katalytisch aktive Molekül ohne Signal- und/oder Propeptid(e). Soweit nicht anders angegeben beziehen sich auch die angegebenen Sequenzen auf jeweils reife (prozessierte) Peptide, Proteine oder Enzyme.
In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung ist das jeweilige Peptid, Protein oder Enzym ein frei vorliegendes Peptid, Protein oder Enzym. Dies bedeutet, dass das Peptid, Protein oder Enzym mit allen Komponenten des Mittels direkt agieren kann und, falls es sich bei dem Mittel um ein Flüssigmittel handelt, dass das Peptid, Protein oder Enzym direkt mit dem Lösungsmittel des Mittels (z.B. Wasser) in Kontakt steht. In anderen Ausführungsformen kann ein Mittel Peptide, Proteine oder Enzyme enthalten, die einen Interaktionskomplex mit anderen Molekülen bilden oder die eine „Umhüllung“ enthalten. Hierbei kann ein einzelnes oder mehrere Peptid-, Protein- oder Enzymmolekül(e) durch eine sie umgebende Struktur von den anderen Bestandteilen des Mittels getrennt sein. Eine solche trennende Struktur kann entstehen durch, ist allerdings nicht beschränkt auf, Vesikel, wie etwa eine Micelle oder ein Liposom. Die umgebende Struktur kann aber auch ein Viruspartikel, eine bakterielle Zelle oder eine eukaryotische Zelle sein. In verschiedenen Ausführungsformen kann ein Mittel Zellen von Bacillus pumilus oder Bacillus subtilus, die Peptide, Proteine oder Enzyme exprimieren, oder Zellkulturüberstände solcher Zellen enthalten.
Im Zusammenhang mit der vorliegenden Erfindung bedeutet das Merkmal, dass ein Peptid, Protein oder Enzym die angegebene(n) Substitution(en) (oder Deletion oder Insertion) aufweist, dass sie an der jeweiligen Position eine (der angegebenen) Substitution(en) (oder Deletion oder Insertion) enthält, d.h. zumindest die angegebenen Positionen nicht anderweitig mutiert oder, z.B. durch Fragmentierung des Peptids, Proteins oder Enzyms, deletiert sind. In verschiedenen Ausführungsformen weisen die hierin beschriebenen Peptide, Proteine und/oder Enzyme mit Ausnahme der explizit erwähnten Substitutionen die Sequenz der jeweiligen Referenzsequenz auf, d.h. sind abgesehen von den substituierten Positionen 100% identisch zu der jeweiligen Referenzsequenz.
Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Dieser Sequenzvergleich basiert auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (Altschul et al., Basic local alignment search tool, J. Mol. Biol., 1990, 215, 403-410, und Altschul et al., Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs, Nucleic Acids Res., 1997, 25, 3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden z.B. die Clustal-Serie (Chenna et al., Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs, Nucleic Acid Res., 2003, 31, 3497-3500), T-Coffee (Notredame et al., T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments, J. Mol. Biol., 2000, 302, 205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Ferner möglich sind Sequenzvergleiche (Alignments) mit dem Computer-Programm Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Standardparametern, dessen AlignX-Modul für die Sequenzvergleiche auf ClustalW basiert, oder Clone Manager 10 (Verwendung der Scoring Matrix BLOSUM 62 für Sequenz-Alignment auf Aminosäureebene). Soweit nicht anders angegeben, wird die hierin angegebene Sequenzidentität mit dem BLAST-Algorithmus bestimmt.
Solch ein Vergleich erlaubt auch eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben oder in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Peptids, Proteins oder Enzyms meist ähnliche chemische Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe oder identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide oder Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Peptids, Proteins oder Enzyms essenzielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, ggf. kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- oder Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresäuresequenz.
Im Zusammenhang mit der vorliegenden Erfindung bedeutet die Angabe, dass eine Aminosäureposition einer numerisch bezeichneten Position in SEQ ID NO:1 entspricht daher, dass die entsprechende Position der numerisch bezeichneten Position in SEQ ID NO:1 in einem wie oben definierten Alignment zugeordnet ist.
Für die Beschreibung von Substitutionen, die genau eine Aminosäureposition betreffen (Aminosäureaustausche), wird hierin folgende Konvention angewendet: zunächst wird die natürlicherweise vorhandene Aminosäure in Form des international gebräuchlichen Einbuchstaben-Codes bezeichnet, dann folgt die zugehörige Sequenzposition und schließlich die eingefügte Aminosäure. Mehrere oder alternative Austausche innerhalb derselben Polypeptidkette werden durch Schrägstriche voneinander getrennt. „130D/V“ bedeutet somit, dass die Position 130 zu D oder V mutiert ist. Bei Insertionen sind nach der Sequenzposition zusätzliche Aminosäuren benannt. Bei Deletionen ist die fehlende Aminosäure durch ein Symbol, z.B. einen Stern oder einen Strich, ersetzt oder vor der entsprechenden Position ein Δ angegeben. Beispielsweise beschreibt P9T die Substitution von Prolin an Position 9 durch Threonin, P9TH die Insertion von Histidin nach der Aminosäure Threonin an Position 9 und P9* oder ΔP9 die Deletion von Prolin an Position 9. Diese Nomenklatur ist dem Fachmann auf dem Gebiet der Enzymtechnologie bekannt.
Einem Fachmann ist es über heutzutage allgemein bekannte Methoden, wie z.B. die chemische Synthese oder die Polymerase-Kettenreaktion (PCR) in Verbindung mit molekularbiologischen und/oder proteinchemischen Standardmethoden möglich, anhand bekannter DNA- und/oder Aminosäuresequenzen die entsprechenden Nukleinsäuren bis hin zu vollständigen Genen herzustellen. Derartige Methoden sind z.B. aus Sambrook, J., Fritsch, E.F. and Maniatis, T. 2001. Molecular cloning: a laboratory manual, 3. Edition Cold Spring Laboratory Press. bekannt.
Ferner können die in dem Mittel enthaltenen Peptide, Proteine, Enzyme und/oder weitere Inhaltsstoffe des Mittels mit einer bei Raumtemperatur oder bei Abwesenheit von Wasser für das Peptid, Protein oder Enzym undurchlässigen Substanz umhüllt sein, welche unter Anwendungsbedingungen des Mittels durchlässig für das Peptid, Protein oder Enzym wird. Eine solche Ausführungsform der Erfindung ist somit dadurch gekennzeichnet, dass das Peptid, Protein oder Enzym mit einer bei Raumtemperatur oder bei Abwesenheit von Wasser für das Peptid, Protein oder Enzym undurchlässigen Substanz umhüllt ist. Weiterhin kann auch das Wasch- oder Reinigungsmittel selbst in einem Behältnis, vorzugsweise einem luftdurchlässigen Behältnis, verpackt sein, aus dem es kurz vor Gebrauch oder während des Waschvorgangs freigesetzt wird.
In den hierin beschriebenen Mitteln können die einzusetzenden Peptide, Proteine oder Enzyme ferner zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation, konfektioniert sein. In flüssigen Formulierungen werden die Peptide, Protein oder Enzyme bevorzugt als Peptid-, Protein oder Enzymflüssigformulierung(en) eingesetzt.
Die Peptide, Protein oder Enzyme werden in der Regel nicht in Form des reinen Proteins, sondern vielmehr in Form stabilisierter, lager- und transportfähiger Zubereitungen bereitgestellt. Zu diesen vorkonfektionierten Zubereitungen zählen z.B. die durch Granulation, Extrusion oder Lyophilisierung erhaltenen festen Präparationen oder, insbesondere bei flüssigen oder gelförmigen Mitteln, Lösungen der Peptide, Proteine oder Enzyme, vorteilhafterweise möglichst konzentriert, wasserarm und/oder mit Stabilisatoren oder weiteren Hilfsmitteln versetzt.
Alternativ können die Peptide, Proteine oder Enzyme sowohl für die feste als auch für die flüssige Darreichungsform verkapselt werden, z.B. durch Sprühtrocknung oder Extrusion der Peptid-, Protein- oder Enzymlösung zusammen mit einem vorzugsweise natürlichen Polymer oder in Form von Kapseln, z.B. solchen, bei denen die Peptide, Proteine oder Enzyme wie in einem erstarrten Gel eingeschlossen sind oder in solchen vom Kern-Schale-Typ, bei dem ein enzymhaltiger Kern mit einer Wasser-, Luft- und/oder Chemikalien-undurchlässigen Schutzschicht überzogen ist. In aufgelagerten Schichten können zusätzlich weitere Wirkstoffe, z.B. Stabilisatoren, Emulgatoren, Pigmente, Bleich- oder Farbstoffe aufgebracht werden. Derartige Kapseln werden nach an sich bekannten Methoden, z.B. durch Schüttel- oder Rollgranulation oder in Fluid-bed-Prozessen aufgebracht. Vorteilhafterweise sind derartige Granulate, z.B. durch Aufbringen polymerer Filmbildner, staubarm und aufgrund der Beschichtung lagerstabil.
Weiterhin ist es möglich, zwei oder mehrere Peptide, Proteine oder Enzyme zusammen zu konfektionieren, so dass ein einzelnes Granulat mehrere Enzymaktivitäten aufweist.
Die Peptide, Proteine oder Enzyme können auch in wasserlösliche Filme, wie sie z.B. bei der Konfektionierung von Wasch- und Reinigungsmitteln in Einheitsdosisform verwendet werden, eingebracht werden. Ein derartiger Film ermöglicht die Freisetzung der Peptide, Proteine oder Enzyme nach Kontakt mit Wasser. Wie hierin verwendet, bezieht sich „wasserlöslich“ auf eine Filmstruktur, die vorzugsweise vollständig wasserlöslich ist. Bevorzugt besteht ein solcher Film aus (vollständig oder teilweise hydrolysiertem) Polyvinylalkohol (PVA).
Erfindungsgemäße Mittel können einen oder mehrere reversible Enzyminhibitor(en)/-stabilisator(en) umfassen. Erfindungsgemäße Mittel können den/die reversiblen Enzyminhibitor(en)/-stabilisator(en) in einer Konzentration von 0,1 bis 2 Gew.-%, vorzugsweise 0,3 bis 1,5 Gew.-%, enthalten, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels. Falls mehrere Inhibitoren/Stabilisatoren enthalten sind, beziehen sich diese Angaben auf die Gesamtkonzentration. Diese können insbesondere ausgewählt sein aus der aus Polyolen, wie Glycerin oder 1,2-Ethylenglycol, Benzamidinhydrochlorid, Borax, Borsäuren, Boronsäuren oder deren Salze oder Ester oder Derivate, insbesondere Phenylboronsäurederivate oder 4-Formylphenylboronsäure (4-FPBA), Antioxidantien, speziellen Peptidverbindungen und Kombinationen davon bestehenden Gruppe.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Mittel ein Wasch- und/oder Reinigungsmittel umfassend mindestens eines der hierin beschriebenen fettbindenden Peptide und mindestens ein Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Mittel ein Wasch- und/oder Reinigungsmittel umfassend mindestens eines der hierin beschriebenen fettbindenden Peptide und mindestens eine Lipase, wobei die Lipase ausgewählt ist aus

(a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
- (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
- (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.

In bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Mittel ein Wasch- und/oder Reinigungsmittel, das aus mindestens zwei Phasen besteht, wobei das mindestens eine fettbindende Peptid in einer ersten Phase enthalten ist und das mindestens eine Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase, in einer zweiten Phase enthalten ist.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Mittel ein Wasch- und/oder Reinigungsmittel, das aus mindestens zwei Phasen besteht, wobei das mindestens eine fettbindende Peptid in einer ersten Phase enthalten ist und die mindestens eine Lipase in einer zweiten Phase enthalten ist, wobei die Lipase ausgewählt ist aus

(a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
2. (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder (b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.

In bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Mittel ein Textilwaschmittel, vorzugsweise eine mehrphasiges Textilwaschmittel. Das erfindungsgemäße Textilwaschmittel ist insbesondere für die Verwendung an Textilien aus Kunststoff und/oder mit einem Kunststoffanteil (Mischgewebe) und/oder aus einer Naturfaser wie z.B. Baumwolle geeignet. Bevorzugt umfasst oder besteht das Textil (aus) Polyester (PES), Polyethylen (PE), Polypropylen (PP), Polyurethan (PU), Polystyrol (PS), Polyvinylchlorid (PVC), Polycarbonat (PC), Polyamid (PA), Polyphenylenether, Polyphenylensulfid, Polyoxymethylen (POM), Polymethylmethacrylat (PMA), Polyethylenterephthalat (PET), Polybutylenterepthalat (PBT), Polytetrafluorethylen (PTFE), Polyhydroxyalkanoat (PHA), Polyhydroxybutyrat (PHB) Polyimid (PI), Polylactid (PLA), Polyvinylidenfluorid (PVDF), Polyetherketon (PEK), und/oder Copolymeren oder einem Mischgewebe davon, noch stärker bevorzugt Polyester (PES), Polyethylen (PE), Polypropylen (PP), Polystyrol (PS), Copolymere oder Mischgewebe davon, vorzugsweise ein Baumwolle/Polyester-Gemisch mit einem Polyesteranteil von mindestens 10%, vorzugsweise mindestens 20%, weiter bevorzugt mindestens 30%, besonders bevorzugt mindestens 40%, ganz besonders bevorzugt mindestens 50%, insbesondere mindestens 60%, z.B. 65% oder 70%, oder reinem Polyester oder Copolymeren davon. Der Begriff „Gemisch“ oder „Mischgewebe“ bezieht sich auf Textilien mit einem Kunststoffanteil, bevorzugt auf Textilien aus mindestens einer Naturfaser und mindestens einer Kunststofffaser (Kunststoffanteil). Insbesondere besteht das Gemisch oder Mischgewebe aus Baumwolle und mindestens einem Kunststoff, insbesondere Polyester. In bevorzugten Ausführungsformen weist ein Textil mit einem Kunststoffanteil oder ein Kunststoff-Gemisch oder Mischgewebe einen Kunststoffanteil von mindestens 10%, vorzugsweise mindestens 20%, weiter bevorzugt mindestens 30%, besonders bevorzugt mindestens 40%, ganz besonders bevorzugt mindestens 50%, insbesondere mindestens 60%, z.B. 65% oder 70%, auf.
In bevorzugten Ausführungsformen ist das Mittel ein Reinigungsmittel für harte Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas.
Es ist bevorzugt, dass das erfindungsgemäße Peptid, insbesondere wenn es in erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmittel eingesetzt wird, insbesondere durch die Bindung/Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, eine schmutzablösende, insbesondere fett- und/oder ölablösende, Wirkung erzielt. Somit wird das Wasch- und/oder Reinigungsmittel bevorzugt als Waschmittel in einem Waschprozess eingesetzt, insbesondere bei der Maschinenwäsche oder der Handwäsche. Die hierin beschriebenen Peptide bewirken bei Anwendung in Wasch- und/oder Reinigungsmittel nicht nur eine verbesserte Reinigungsleistung an fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzungen, sondern entfalten auch eine schmutzablösende, insbesondere fett- und/oder ölablösende, Wirkung. Sie stellen damit eine biologisch abbaubare Alternative zu Soil Release Polymeren dar. Daher sind diese Peptide insbesondere für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln geeignet, und können zu einer verbesserten Reinigungsleistung beitragen. Ferner können sie dazu beitragen, synthetische und chemische Substanzen, z.B. in Wasch- und/oder Reinigungsmitteln, zu reduzieren oder gänzlich darauf zu verzichten, indem sie eine biologisch abbaubare Alternative darstellen. Auch zur Stabilisierung anderer Inhaltsstoffe könnten sie beitragen.
In besonders bevorzugten Ausführungsformen verwirklichen die hierin beschriebenen Peptide in erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmitteln eine verbesserte Reinigungsleistung an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung auf Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas. Bevorzugt beruht die verbesserte Reinigungsleistung auf einem synergistischen Zusammenwirken von erfindungsgemäßem Peptid und Esterase. Besonders bevorzugt beruht die verbesserte Reinigungsleistung auf einem synergistischen Zusammenwirken von erfindungsgemäßen Peptid und Lipase.
Es ist bevorzugt, dass die verbesserte Reinigungsleistung des erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmittels auf dem Zusammenwirken des Enzyms, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase, und des erfindungsgemäßen Peptids beruht, das an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf einem Textil, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, bindet. Es ist besonders bevorzugt, dass die verbesserte Reinigungsleistung des erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmittels auf dem Zusammenwirken der Lipase und des erfindungsgemäßen Peptids beruht, das an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf einem Textil, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, bindet.
Es ist bevorzugt, dass die verbesserte Reinigungsleistung des erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmittels auf dem Zusammenwirken des Enzyms, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase, und des erfindungsgemäßen Peptids beruht, das an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf einer harten Oberfläche, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, bindet. Es ist besonders bevorzugt, dass die verbesserte Reinigungsleistung des erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmittels auf dem Zusammenwirken der Lipase und des erfindungsgemäßen Peptids beruht, das an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen, vorzugsweise fetthaltigen, Anschmutzung auf einer harten Oberfläche, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, bindet.
Es ist bevorzugt, dass das erfindungsgemäße Peptid eine schmutzablösende, insbesondere fett- und/oder ölablösende, Wirkung aufweist, insbesondere hinsichtlich mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung auf einer Textiloberfläche, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberfläche, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas. Insbesondere werden die Oberflächen durch das Vorliegen des Peptids, welches an mindestens eine fetthaltige Anschmutzung auf dem Textil und/oder der harten Oberfläche bindet, von dieser Anschmutzung befreit.
Ein möglicher Mechanismus bei der fettablösenden Wirkung könnte darin liegen, dass die hierin beschriebenen Peptide in der Lage sind, auf feste Fette zu adsorbieren und dadurch den Fettfilm zu erweichen. Durch dieses tensidähnliche Verhalten kann der Fettfilm während des Reinigungsvorgangs leichter entfernt werden. Das erweichte Fett kann abgelöst (Roll-up Mechanismus) und/oder ab- bzw. weggespült werden. Ein weitere möglicher Mechanismus liegt darin begründet, dass die hierin beschriebenen Peptide einen stabile Monoschicht auf der Fettschicht ausbilden. Durch diese Funktionalisierung der fetthaltigen Oberfläche bzw. der Bindung an der fetthaltigen Anschmutzung auf einer Oberfläche erhalten weitere fettentfernende- und/oder -auflösende Substanzen oder Moleküle leichter Zugang zur Fettschicht, insbesondere Lipasen. Erfindungsgemäße Peptide erlauben daher auch eine Entfernung fetthaltiger Anschmutzungen bei niedrigeren Temperaturen, z.B. etwa 15°C, etwa 20°C oder etwa 30°C. Damit ermöglichen sie die Formulierung leistungsstarker Wasch- und/oder Reinigungsmittel, die auch bei niedrigen Temperaturen, z.B. etwa 15°C, etwa 20°C oder etwa 30°C, eine gute Reinigungsleistung an mindestens einer fetthaltigen Anschmutzung zeigen. Dieser Effekt beruht in bevorzugten Ausführungsformen auch auf dem Zusammenwirken mit der Lipase. Durch die verbesserte Fettentfernung, zusätzlich zu dem Hydrolysieren der Fettmoleküle durch die Lipase, werden auch die Abbauprodukte besser entfernt und ein Anlagern bzw. Verbleiben der Abbauprodukte auf der Oberfläche kann so verhindert werden. Dadurch verringert sich das Risiko schlechten Geruchs durch die Lipase-Abbauprodukte.
Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die weiter oben beschrieben sind, sind auch auf diesen Erfindungsgegenstand anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden erfindungsgemäßen Mittel gilt.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist ein Verfahren zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, das dadurch gekennzeichnet ist, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Mittel angewendet wird.
In bevorzugten Ausführungsformen wird in einem ersten Schritt das mindestens eine erfindungsgemäße Peptid mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht und in einem zweiten Schritt das mindestens eine Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase, mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht.
In bevorzugten Ausführungsformen wird in einem ersten Schritt das mindestens eine Peptid mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht und in einem zweiten Schritt die mindestens eine Lipase mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht,
wobei das Peptid ausgewählt ist aus

a) einem Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, vorzugsweise 8 bis 25 Aminosäuren, weiter bevorzugt 12 bis 18 Aminosäuren, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)_m(X¹)_n(X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s(C)_t wobei
- X¹ ausgewählt ist aus A, N, D, Q, E, G, I, L, M, F, S, T, W, Y und V, vorzugsweise G, I, S und W, weiter bevorzugt G und I,
- X² ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R und K,
- X³ ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, N, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V,
- X⁴ ausgewählt ist aus A, L und V, vorzugsweise A und L,
- X⁵ ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, E und L,
- m und t jeweils 0 oder 1 sind, wobei m+t = 0 oder 1 ist,
- n und o jeweils 0 oder 1 sind,
- p eine ganze Zahl von 0 bis 9,
- q eine ganze Zahl von 0 bis 2,
- r eine ganze Zahl von 1 bis 4,
- s eine ganze Zahl von 0 bis 4;
und/oder
b) einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist; und

In verschiedenen Ausführungsformen zeichnet sich das oben beschriebene Verfahren dadurch aus, dass es bei einer Temperatur von etwa 5°C bis etwa 100°C, vorzugsweise etwa 10°C bis etwa 60°C, weiter bevorzugt etwa 15°C bis etwa 40°C, besonders bevorzugt bei etwa 20°C bis etwa 30°C, ganz besonders bevorzugt etwa 20°C, durchgeführt wird.
Hierunter fallen sowohl manuelle als auch maschinelle Verfahren, wobei maschinelle Verfahren aufgrund ihrer präziseren Steuerbarkeit, was z.B. die eingesetzten Mengen und Einwirkzeiten angeht, bevorzugt sind. Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im Allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung oder Verdünnung dieses Mittels behandelt wird. Bevorzugt betrifft das Verfahren ein maschinelles Waschverfahren, insbesondere in einer Waschmaschine, oder ein Handwaschverfahren. Dabei wirkt das hierin beschriebene Peptid bevorzugt als schmutzabweisender und/oder schmutzablösender Wirkstoff.
Dieser Erfindungsgegenstand umfasst auch ein maschinelles Geschirrspülverfahren. Die Dosierung des erfindungsgemäßen Mittels in die Reinigungsflotte kann in einem solchen Verfahren z.B. mittels der Dosierkammer in der Tür oder mittels eines zusätzlichen Dosierbehälters im Innenraum der Geschirrspülmaschine erfolgen. Alternativ kann das Mittel auch direkt auf das verschmutzte Geschirr oder auf eine der Innenwände der Geschirrspülmaschine, z.B. die Innenseite der Tür aufgebracht werden. Die Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens erfolgt im Innenraum einer handelsüblichen Geschirrspülmaschine. Das Reinigungsprogramm kann bei einer Geschirrspülmaschine in der Regel vor Durchführung des Geschirrspülverfahrens durch den Verbraucher gewählt und festgelegt werden. Das in dem erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzte Reinigungsprogramm der Geschirrspülmaschine umfasst dabei mindestens einen Reinigungsgang. Erfindungsgemäß bevorzugt werden Reinigungsprogramme, die weitere Reinigungs- oder Spülgänge, z.B. einen Vorspül- und/oder einen Klarspülgang umfassen. Das erfindungsgemäße Verfahren ist mit besonderem Vorzug Bestandteil eines Reinigungsprogramms, umfassend einen optionalen Vorspülgang, einen Reinigungsgang sowie einen Klarspülgang. Das erfindungsgemäße Verfahren wird bevorzugt in Verbindung mit solchen Reinigungsprogrammen eingesetzt, bei denen die Flotte im Verlauf des Reinigungsgangs erwärmt wird.
Alternative Ausführungsformen dieses Erfindungsgegenstandes stellen auch Verfahren zur Behandlung von Textilrohstoffen oder zur Textilpflege dar, bei denen in wenigstens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Mittel oder erfindungsgemäßes Peptid aktiv wird. Hierunter sind Verfahren für Textilrohstoffe, Fasern oder Textilien mit natürlichen Bestandteilen bevorzugt, und ganz besonders für solche mit Wolle oder Seide.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines erfindungsgemäßen Mittels zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 10°C bis etwa 60°C, weiter bevorzugt etwa 15°C bis etwa 40°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 30°C, ganz besonders bevorzugt etwa 20°C.
Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines hierin beschriebenen Peptids in einem erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmittels, vorzugsweise lipasehaltigen Wasch- und/oder Reinigungsmittels, zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Mittels an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung,
wobei das Peptid ausgewählt ist aus

(a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
- (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
- (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
(b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist,

Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines erfindungsgemäßen Peptids als schmutzablösender, insbesondere fett- und/oder ölablösender, Wirkstoff in einem Wasch- und/oder Reinigungsmittel, vorzugsweise in einem lipasehaltigen Wasch- und/oder Reinigungsmittels,
wobei das Peptid ausgewählt ist aus

Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für erfindungsgemäße Peptide und Mittel beschrieben sind, sind auch auf diese Erfindungsgegenstände anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehenden erfindungsgemäßen Verfahren und Verwendungen gilt.
BEVORZUGTE AUSFÜHRUNGSFORMEN

1. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, wobei das Peptid ausgewählt ist aus
  1. a) einem Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, vorzugsweise 8 bis 25 Aminosäuren, weiter bevorzugt 12 bis 18 Aminosäuren, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)_m(X¹)_n(X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s(C)_t wobei
    - X¹ ausgewählt ist aus A, N, D, Q, E, G, I, L, M, F, S, T, W, Y und V, vorzugsweise G, I, S und W, weiter bevorzugt G und I,
    - X² ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R und K,
    - X³ ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, N, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V,
    - X⁴ ausgewählt ist aus A, L und V, vorzugsweise A und L,
    - X⁵ ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, E und L,
    - m und t jeweils 0 oder 1 sind, wobei m+t = 0 oder 1 ist,
    - n und o jeweils 0 oder 1 sind,
    - p eine ganze Zahl von 0 bis 9,
    - q eine ganze Zahl von 0 bis 2,
    - r eine ganze Zahl von 1 bis 4,
    - s eine ganze Zahl von 0 bis 4;
    und/oder
  2. b) einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist; und
2. (B) mindestens ein Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase.
2. Mittel nach Punkt 1, wobei das Peptid gemäß Punkt 1a)
- (i) eine Gesamtladung von 0 bis +4 aufweist, oder
- (ii) wenn r ≥ 4, eine Gesamtladung von 0 bis +4 aufweist, oder
- (iii) wenn r < 4, eine Gesamtladung von +1 bis +4, vorzugsweise +2 oder +3, aufweist.
3. Mittel nach Punkt 1 oder 2, wobei in dem Peptid gemäß Punkt 1a), wenn o = 1, p = 0, 1 oder 2, q = 2 und r = 4, die Sequenz (X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s gleich Z¹Z²Z³[(Z⁴)_uZ⁵Z⁶]₃(Z⁷)_v ist, wobei Z¹ wie X² in Punkt 1 definiert und ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R, Z², Z³, Z⁵ und Z⁶ wie X⁴ in Punkt 1 definiert und ausgewählt sind aus A, L und V, vorzugsweise A und L, Z⁴ wie X³ in Punkt 1 definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise F, R, E, A, Q und W, u 1 oder 2 ist, Z⁷ wie X⁵ in Punkt 1 definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, v wie s in Punkt 1 definiert und eine ganze Zahl von 0 bis 4 ist.
4. Mittel nach Punkt 3, wobei,
- (i) wenn u = 1, Z⁴ ausgewählt ist aus R, E und Q, oder
- (ii) wenn u = 2, (Z⁴)₂ ausgewählt ist aus FR, FE, AR, WE, WR und AQ.
5. Mittel nach Punkt 3 oder 4, wobei
- (i) das Peptid mindestens ein Motiv umfasst, das aus RAL und RLA, vorzugsweise RAL, ausgewählt ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-3 lokalisiert ist; und/oder
- (ii) das Peptid mindestens ein Motiv umfasst, das aus EAL und ELA, vorzugsweise EAL, ausgewählt ist und wobei dieses Motiv vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-4 lokalisiert ist; und/oder
- (iii) das Peptid mindestens ein Motiv umfasst, das aus QAL und QLA, vorzugsweise QAL, ausgewählt, ist; und/oder
- (iv) das Peptid das Motiv RAL und mindestens eines von QAL oder EAL, vorzugsweise beide, umfasst; und/oder
- (v) das Peptid mindestens ein, vorzugsweise zwei oder drei, Motiv(e) RAL umfasst; und/oder
- (vi) das Peptid das Motiv RAL mindestens zweimal und mindestens eines von QAL oder EAL, vorzugsweise beide, umfasst.
6. Mittel nach Punkt 1 oder 2, wobei in dem Peptid gemäß Punkt 1a), wenn o = 1, p = 3-6, q = 1 oder 2 und r = 2, die Sequenz (X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r gleich Z¹¹(Z¹²)₆Z¹³Z¹⁴(Z¹⁵)_wZ¹⁶ ist, wobei Z¹¹ wie X² in Punkt 1 definiert und ausgewählt ist aus R, H und K, Z¹² wie X³ in Punkt 1 definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, N, C, Q, G, I, L, M, F, P, S, T, W, Y und V, weiter bevorzugt M, I, S, T, N, V und F, Z¹³, Z¹⁴, Z¹⁶ wie X⁴ in Punkt 1 definiert und ausgewählt sind aus A, L und V, vorzugsweise A und L, Z¹⁵ wie X³ in Punkt 1 definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise R, K, E, S, Q und N, w eine ganze Zahl von 3 bis 6 ist.
7. Mittel nach Punkt 6, wobei,
- (i) Z¹³Z¹⁴ ausgewählt ist aus AL und LA, vorzugsweise AL; und/oder
- (ii) (Z¹⁵)_w mit w = 3-6 eine Sequenz umfasst, die mindestens eine positiv geladene Aminosäure (R, H oder K) umfasst; und/oder
- (iii) (Z¹⁵)_w mit w = 3-6 ein Motiv umfasst, das ausgewählt ist aus RQN, KQN, QNR und QNK, vorzugsweise RQN und KQN, weiter bevorzugt RQN; und/oder
- (iv) Z¹⁶ ausgewählt ist aus A und L, vorzugsweise A.
8. Mittel nach einem der Punkte 1 bis 7, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% identisch zu einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen ist; und/oder wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz gemäß einer der in SEQ ID NOs: 1-32 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, vorzugsweise SEQ ID NOs: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 12, 13, 14, 17, 19, 20, 21, 22, 23, 25, 26, 27, 28, 29, weiter bevorzugt SEQ ID NOs: 1, 2, 3, 4, 5, 9, 10, 12, 29.
9. Mittel nach einem der Punkte 1 bis 8, wobei die Lipase ausgewählt ist aus
1. (a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und optional (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
2. (b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
10. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, wobei das Peptid ausgewählt ist aus einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist; und
2. (B) mindestens ein Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase.
11. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:1 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
12. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:2 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
13. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:3 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
14. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:4 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
15. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:5 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
16. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:6 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
17. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:7 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
18. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:8 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
19. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:9 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
20. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:10 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
21. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:11 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
22. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:12 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
23. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:13 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
24. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:14 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
25. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:15 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
26. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:16 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
27. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:17 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
28. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:18 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
29. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:19 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
30. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:20 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
31. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:21 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
32. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:22 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
33. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:23 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
34. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:24 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
35. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:25 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
36. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:26 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
37. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:27 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
38. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
39. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:29 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
40. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:30 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
41. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:31 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase.
42. Mittel nach einem der Punkte 1 bis 41, wobei die Lipase ausgewählt ist aus
1. (a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
2. (b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
43. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:1 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
44. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:2 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
45. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:3 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
46. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:4 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
47. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:5 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
48. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:6 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
49. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:7 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
50. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:8 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
51. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:9 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
52. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:10 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
53. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:11 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
54. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:12 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
55. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:13 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
56. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:14 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
57. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:15 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
58. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:16 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
59. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:17 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
60. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:18 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
61. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:19 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
62. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:20 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
63. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:21 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
64. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:22 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  - (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  - (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
65. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:23 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
66. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:24 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
67. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:25 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
68. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:26 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
69. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:27 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
70. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
71. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:29 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
72. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:30 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
73. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:31 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, wobei die Lipase eine Lipase ist, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
74. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:1 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
75. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:2 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
76. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:3 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
77. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:4 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
78. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:5 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
79. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:6 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
80. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:7 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
81. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:8 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
82. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:9 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
83. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:10 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
84. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:11 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
85. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:12 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
86. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:13 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
87. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:14 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
88. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:15 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
89. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:16 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
90. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:17 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
91. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:18 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
92. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:19 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
93. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:20 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
94. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:21 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
95. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:22 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
96. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:23 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
97. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:24 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
98. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:25 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
99. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:26 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
100. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:27 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
101. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
102. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:29 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
103. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:30 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
104. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:31 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
105. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:1 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
106. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:2 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
107. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:3 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
108. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:4 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu
mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
109. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:5 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
110. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:6 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
111. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:7 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
112. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:8 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
113. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:9 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
114. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:10 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
115. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:11 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
116. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:12 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
117. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:13 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
118. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:14 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
119. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:15 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
120. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:16 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
121. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:17 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
122. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:18 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
123. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:19 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
124. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:20 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
125. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:21 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
126. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:22 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
127. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:23 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
128. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:24 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
129. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:25 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
130. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:26 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
131. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:27 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
132. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
133. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:29 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
134. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:30 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
135. Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend
1. (A) mindestens ein Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu der in SEQ ID NO:31 genannten Aminosäuresequenz ist; und
2. (B) mindestens eine Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
136. Mittel nach einem der Punkte 74 bis 104, wobei die Lipase lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu 100% identisch ist.
137. Mittel nach einem der Punkte 105 bis 135, wobei die Lipase lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu 100% identisch ist.
138. Mittel nach einem der Punkte 1 bis 137, wobei das Peptid an eine fetthaltige Oberfläche oder an eine mit Fett beschichtete Oberfläche oder an eine mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehenen Oberfläche bindet, wobei die Oberfläche vorzugsweise aus harten Oberflächen, weiter bevorzugt Oberflächen enthaltend oder bestehend aus Keramik (z.B. Porzellan, Steingut), Metall, Stahl, Edelstahl, Kunststoff, Glas, Natur- und Kunststein, lackierte und emaillierte Oberfläche, Holz, Laminat, Linoleum und Gemischen davon, besonders bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, und/oder Textilien, weiter bevorzugt Textilien enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester, Polyamid, Polypropylen und Gemischen davon, besonders bevorzugt Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, ausgewählt ist, wobei die Adhäsion wie in Beispiel 2 beschrieben bestimmt wird.
139. Mittel nach einem der Punkte 1 bis 138, wobei das Mittel vorzugsweise ausgewählt ist aus Textilwaschmittel, Maschinengeschirrspülmittel, Handgeschirrspülmittel und Reiniger für harte Oberflächen.
140. Mittel nach einem der Punkte 1 bis 139, wobei das Mittel mindestens zwei räumlich getrennte Kompartimente aufweist, wobei das Peptid in einem ersten Kompartiment und die mindestens eine Lipase in einem zweiten Kompartiment enthalten ist.
141. Mittel nach einem der Punkte 1 bis 140, wobei das Mittel in 1 Gew.-%iger Lösung in entionisiertem Wasser bei 20°C einen pH-Wert in einem Bereich von etwa 6 bis etwa 11,5, bevorzugt von etwa 7 bis etwa 11, weiter bevorzugt von etwa 7,5 bis etwa 10,5, besonders bevorzugt von etwa 8 bis etwa 10 aufweist.
142. Verfahren zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Punkte 1 bis 141 angewendet wird.
143. Verfahren nach Punkt 142, wobei in einem ersten Schritt das mindestens eine Peptid mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht wird und in einem zweiten Schritt die mindestens eine Lipase mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht wird.
144. Verfahren nach Punkt 141 oder 142, wobei es in einem Temperaturbereich von 10°C bis 60°C, bevorzugt 15°C bis 40°C, besonders bevorzugt 20°C bis 30°C, ganz besonders bevorzugt 20°C, durchgeführt wird.
145. Verwendung eines Mittels nach einem der Punkte 1 bis 141 zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas.
146. Verwendung eines Peptids in einem lipasehaltigen Wasch- und/oder Reinigungsmittel nach einem der Punkte 1 bis 141 zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Mittels an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung, vorzugsweise fetthaltigen Anschmutzung, wobei das Peptid ausgewählt ist aus
1. a) einem Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, vorzugsweise 8 bis 25 Aminosäuren, weiter bevorzugt 12 bis 18 Aminosäuren, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)_m(X¹)_n(X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s(C)_t wobei
  - X¹ ausgewählt ist aus A, N, D, Q, E, G, I, L, M, F, S, T, W, Y und V, vorzugsweise G, I, S und W, weiter bevorzugt G und I,
  - X² ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R und K,
  - X³ ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, N, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V,
  - X⁴ ausgewählt ist aus A, L und V, vorzugsweise A und L,
  - X⁵ ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, E und L,
  - m und t jeweils 0 oder 1 sind, wobei m+t = 0 oder 1 ist,
  - n und o jeweils 0 oder 1 sind,
  - p eine ganze Zahl von 0 bis 9,
  - q eine ganze Zahl von 0 bis 2,
  - r eine ganze Zahl von 1 bis 4,
  - s eine ganze Zahl von 0 bis 4;
  und/oder
2. b) einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
147. Verwendung eines Peptids in einem lipasehaltigen Wasch- und/oder Reinigungsmittel nach einem der Punkte 1 bis 141 zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Mittels an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung, vorzugsweise fetthaltigen Anschmutzung, wobei das Peptid ausgewählt ist aus einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen ist.
148. Verwendung eines Peptids in einem Wasch- und/oder Reinigungsmittel, vorzugsweise lipasehaltigen Wasch- und/oder Reinigungsmittels, nach einem der Punkte 1 bis 141 als schmutzablösender, insbesondere fett- und/oder ölablösender, Wirkstoff in dem Mittel, wobei das Peptid ausgewählt ist aus
1. a) einem Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, vorzugsweise 8 bis 25 Aminosäuren, weiter bevorzugt 12 bis 18 Aminosäuren, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)_m(X¹)_n(X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s(C)_t wobei
  - X¹ ausgewählt ist aus A, N, D, Q, E, G, I, L, M, F, S, T, W, Y und V, vorzugsweise G, I, S und W, weiter bevorzugt G und I,
  - X² ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R und K,
  - X³ ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, N, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V,
  - X⁴ ausgewählt ist aus A, L und V, vorzugsweise A und L,
  - X⁵ ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, E und L,
  - m und t jeweils 0 oder 1 sind, wobei m+t = 0 oder 1 ist,
  - n und o jeweils 0 oder 1 sind,
  - p eine ganze Zahl von 0 bis 9,
  - q eine ganze Zahl von 0 bis 2,
  - r eine ganze Zahl von 1 bis 4,
  - s eine ganze Zahl von 0 bis 4;
  und/oder
2. b) einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
149. Verwendung eines Peptids in einem Wasch- und/oder Reinigungsmittel, vorzugsweise lipasehaltigen Wasch- und/oder Reinigungsmittels, nach einem der Punkte 1 bis 141 als schmutzablösender, insbesondere fett- und/oder ölablösender, Wirkstoff in dem Mittel, wobei das Peptid ausgewählt ist aus einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die identisch zu einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen ist.
150. Verwendung nach einem der Punkte 145 bis 149, wobei die Lipase ausgewählt ist aus
1. (a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
  1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
  2. (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder
2. (b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
151. Verwendung nach einem der Punkte 80 bis 85, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33,
1. (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und
2. (ii) an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, I255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist.
152. Verwendung nach einem der Punkte 145 bis 151, wobei die Lipase ausgewählt ist aus
1. (a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist; und/oder
2. (b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
153. Verwendung nach einem der Punkte 145 bis 152, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu 100% identisch ist.
154. Verwendung nach einem der Punkte 145 bis 152, wobei die Lipase ausgewählt ist aus einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:34 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu 100% identisch ist.
155. Verwendung nach einem der Punkte 145 bis 154 in einem Temperaturbereich von 10°C bis 60°C, bevorzugt 15°C bis 40°C, besonders bevorzugt 20°C bis 30°C, ganz besonders bevorzugt 20°C.

BEISPIELE
Beispiel 1: Peptidsequenzen

Die Peptide gemäß Tabelle 2 wurden mittels chemischer Synthese hergestellt. Tabelle 2: Peptidnamen und zugehörige Aminosäuresequenzen

Peptid	Aminosäurensequenz	SEQ ID NO
P1	HFVKTPARWAWG	1
P2	IYASNHSHPASY	2
P3	GHQGHWYGMFRA	3
P4	SLAFMPAWHASR	4
P5	HNHHQLALVESY	5
P6	SQLFNSQRLAYS	6
P7	WRHPRLRCGNLL	7
P8	SRARLFVVTYHKC	8
P9	HMISTMNAASRRC	9
P10	RSIVTFSLRQNRC	10
P11	RSIVTFSLRQNSEQAC	11
P12	KSIVTFSLRQNRC	12
P13	KSIVTFSLKQNRC	13
P14	RALFRALFEALEALRC	14
P15	RALFEALQALFRALEALC	15
P16	RALRALFEALEALC	16
P17	RALFEALFRALEALRC	17
P18	RALEALFRALEALC	18
P19	RALFRALWEALFEALC	19
P20	RALFEALWRALFEALC	20
P21	RALFEALFRALEALC	21
P22	SHTWGSQATSSS	22
P23	RALEALWRALEALC	23
P24	RALRALQALEALEALC	24
P25	RALRALQALQALEALC	25
P26	RALRALQALQALEAELC	26
P27	RALARALARALAQALAC	27
P28	RALARALARALARALAC	28
P29	RALRALRALEALEALC	29
P30	RALQALRALQALEALC	30
P31	RALRALEALQALEALC	31
P32	INQDARTMVMVP	32

Beispiel 2: Überprüfung der Adhäsion der Peptide hinsichtlich Ihrer Substratspezifität auf Fette
In einem ersten Versuch wurde die Adhäsion verschiedener Peptide an Fettanschmutzungen auf Textilien mittels der Fluorescamin-Methode gemessen. Der Proteinfarbstoff Fluorescamin ist ein Fluoreszenzfarbstoff zur Quantifizierung kleinster Mengen von Proteinen und Peptiden in Lösung. Das Fluorescamin-Reagenz reagiert schnell mit primären Aminen.
Es wurden folgende vorangeschmutzte Textilläppchen verwendet (ex. CFT, Center For Testmaterial):

C-FF CS46, Frying Fat, used, Cotton (Bratfett auf Baumwolle)
P-FF PS46, Frying Fat, used, Polyester (Bratfett auf Polyester)
C-O C02, Olive Oil with carbon black with thickening agent, Cotton (Olivenöl auf Baumwolle)
P-O P02, Olive Oil with carbon black with thickening agent, Polyester (Olivenöl auf Polyester)
C-S CS32, Sebum Bey with Carbon black, Cotton (Sebum auf Baumwolle)
P-S PS32, Sebum Bey with Carbon black, Polyester (Sebum auf Polyester)

Für die Untersuchung wurden zweimal jeweils drei Textilläppchen (jeweils ca. 10 mm Durchmesser) in die Vertiefungen einer 48-well-Mikrotiterplatte vorgelegt. In die Vertiefungen der ersten Platte wurden 0,2 ml Peptidlösung (0,02 mg/ml in destilliertem Wasser) und in die Vertiefungen der zweiten Platte wurden 0,2 ml destilliertem Wasser hinzugegeben. Als Kontrolle dienten jeweils Vertiefungen ohne Textilläppchen. Die Mikrotiterplatten wurden leicht schüttelnd (750 rpm, Titramax) für 1 h bei 20°C inkubiert. Nach der Inkubation wurden aus jeder Vertiefung jeweils 50 µl Überstand in Vertiefungen einer schwarzen 96-well Mikrotiterplatte überführt. Es wurden 17 µl Fluorescamin-Lösung (3 mg/ml in DMSO; Fluorescamin, ex. AcrosOrganics) hinzugegeben und für 15 min bei 20°C gemischt. Die Fluoreszenz der Ansätze in der 96-well Platte wurde in einem Biophotometer (Ex 260 nm, Em 465 nm) gemessen. Da die Fluoreszenz-Antwort linear von der Peptidkonzentration abhängig ist, kann aus dem End- und Startwert der Fluoreszenz die prozentuale Adhäsion des Peptids am Testmaterial bestimmt werden.

Die Ergebnisse sind in Tabelle 3 dargestellt. Je größer der Wert, desto besser die Adhäsion des Peptids an die entsprechende Oberfläche. Werte von 40% bis 59% bedeuten eine mittlere Adhäsion, Werte von 60% bis 79% bedeuten eine gute Adhäsion, Werte über 79% bedeuten eine sehr gute Adhäsion. Unterschiede mit einem Wert von 5% oder mehr werden als signifikant betrachtet. Tabelle 3: Ergebnisse der Adhäsion

Peptid	C-FF	C-O	C-S	P-FF	P-O	P-S
P1	97,3%	98,5%	98,3%	14,6%	89,0%	70,6%
P2	80,6%	0,0%	60,3%	3,4%	0,0%	48,6%
P3	97,3%	96,3%	98,4%	23,5%	79,7%	75,7%
P4	89,0%	78,1%	93,9%	17,3%	44,7%	54,4%
P5	77,3%	42,1%	74,9%	8,5%	26,4%	91,2%
P6	67,5%	19,3%	84,6%	21,7%	42,6%	86,9%
P7	98,0%	81,3%	69,7%	63,6%	92,5%	26,4%
P8	100%	61,6%	64,4%	83,3%	71,5%	68,8%
P9	93,8%	79,2%	90,9%	39,2%	78,5%	62,0%
P10	99,2%	83,5%	85,5%	65,4%	78,5%	81,7%
P11	76,4%	19,5%	57,3%	60,9%	35,8%	63,3%
P12	88,9%	79,5%	81,6%	29,4%	75,9%	72,4%
P13	91,6%	75,5%	77,1%	17,4%	70,4%	67,4%
P14	100,0%	50,5%	1,6%	14,6%	100,0%	0,0%
P15	67,4%	47,5%	38,2%	58,5%	47,4%	14,4%
P16	46,2%	53,4%	39,4%	64,7%	49,7%	2,8%
P17	94,5%	75,3%	57,7%	66,4%	63,6%	38,2%
P18	54,2%	70,8%	61,0%	35,8%	62,4%	31,5%
P19	95,6%	84,9%	7,6%	81,2%	58,0%	80,5%
P20	91,3%	69,2%	33,5%	98,3%	53,5%	71,8%
P21	81,2%	67,5%	52,1%	93,6%	71,4%	76,9%
P22	77,6%	12,5%	0,0%	86,9%	18,9%	0,0%
P23	72,2%	84,8%	79,0%	56,8%	39,5%	21,4%
P24	72,0%	46,7%	66,7%	46,4%	31,4%	54,7%
P25	90,9%	63,6%	57,5%	66,7%	97,6%	73,6%
P26	87,7%	92,0%	83,0%	97,5%	90,6%	82,2%
P27	92,1%	85,6%	83,0%	58,6%	100,0%	90,8%
P28	100,0%	28,1%	14,7%	41,1%	52,5%	22,8%
P29	80,7%	76,2%	56,5%	62,3%	78,9%	38,1%
P30	71,7%	47,3%	47,5%	70,1%	45,1%	55,3%
P31	33,6%	24,9%	26,8%	68,2%	69,6%	58,6%
P32	0%	0%	0%	0%	0%	12,1%

Alle Peptide P1 bis P31 zeigen eine gute bis sehr gute Adhäsion an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung auf Polyester- und/oder Baumwolltextil. Das nicht-erfindungsgemäße Peptid P32 zeigt keine Adhäsion an fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzungen.
Beispiel 3: Bestimmen der fettablösenden Wirkung
Mittels einer Quarzkristallmikrowaage mit Dissipationsüberwachung (kurz: QCM-D; QCM = quartz crystal microbalance; D = Dissipation) wurde die fettablösende Wirkung untersucht. Mithilfe dieser oberflächensensitiven Methode können Ad- und Desorptionsprozesse von Materialien oder Stoffen (sowie die damit einhergehenden Vorgänge, z.B. Quellung) auf einer Sensoroberfläche in situ mit ng-Auflösung verfolgt werden. Die hierfür verwendeten Sensoren bestehen aus einer dünnen Quarzkristallscheibe, die von zwei Metallelektroden umgeben ist (dünne Goldschicht auf beiden Seiten). Durch die piezoelektrischen Eigenschaften des Quarzes kann dieser bei Anlegen einer äußeren elektrischen Spannung mechanisch verformt werden (abhängig von Kristallschnitt und Vorzeichen der Spannung). Wird eine Wechselspannung angelegt, beginnt der Quarzsensor zu schwingen. Bei einer bestimmten Frequenz, der Resonanzfrequenz f, schwingt der Quarzsensor in Resonanz. Da die Resonanzfrequenz von der Dicke der Scheibe abhängig ist, können durch das Messen von zeitlichen Änderungen der Resonanzfrequenz u.a. Rückschlüsse auf Massen- oder Schichtdickenänderungen für die oben genannten Prozesse gezogen werden. Neben der Änderung der Resonanzfrequenz Δf wird auch die Änderung der Dissipation ΔD (Energieverlust) gemessen. Dieser Parameter beschreibt den Energieverlust des schwingenden Systems infolge viskoelastischer Eigenschaften des ad- oder desorbierten Materialfilms. Durch simultanes Messen von Δf und ΔD können viskoelastische Modelle erstellt werden. In einfachen Fällen, d.h. bei starren, dünnen und homogen verteilten Filmen, die fest mit der Quarzkristalloberfläche verbunden sind, können Massenänderungen Δm infolge von Ad- und Desorptionsprozessen allein aus der Frequenzänderung Δf berechnet werden (Sauerbrey-Gleichung; vgl. z.B. Snabe et al. (2003), Lag phase and hydrolysis mechanisms of triacylglycerol film lipolysis, Chemistry and Physics of Lipids, 125: 69-82; QSense Analyse Dokumentation & Herstelleranleitung, abzurufen unter: https://www.biolinscientific.com/qsense/instruments/qsense-pro#knowledqe).
Durchführung:
Die Quarzsensoren der Quarzkristallmikrowaage (QSense Analyzer, QSense Flow module QFM 401, ex. QSense®) wurden für die Untersuchung vorbereitet, indem die Quarzsensoren mit einer Wasserstoffperoxid-Ammoniak-Milliporewasser-Lösung (Verhältnis 1:1:5) bei 75°C gereinigt, die Frequenzen bzw. Dissipationen des Grundtons bzw. der Obertöne der gereinigten Quarzsensoren in Luft bei 20°C gemessen (Abbruchkriterium: zeitlich konstante Werte für Frequenz bzw. Dissipation, d.h. es wurde die Frequenz bzw. Dissipation über einen zeitlichen Verlauf ermittelt, bei der sich das System auf eine stabile Frequenz bzw. Dissipation eingestellt hat).
Nach der Reinigung wurden die Quarzsensoren mit einer Modellfettlösung (1% Tricaprin in Toluol) mittels Spin-Coating beschichtet. Spin-Coating ist eine dem Fachmann bekannte Methode und erlaubt das Aufbringen sehr dünner Substratschichten mit einer Dicke von wenigen nm oder mm (vgl. z.B. Olesen et al., Revealing Detergent Efficiency and Mechanism by Real-Time Measurement Using a Novel and Tailored QCM-D methodology, Tenside Surf. Det. 53 (2016) 5: 488-494). Anschließend wurden die Frequenzen bzw. Dissipationen des Grundtons bzw. der Obertöne der mit Fett beschichteten Quarzsensoren in Luft gemessen.
Im Anschluss wurde die Messzelle zunächst mit Milliporewasser befüllt und die Frequenzen bzw. Dissipationen des Grundtons bzw. der Obertöne des mit Fett beschichteten Quarzsensors in Milliporewasser bei 20°C gemessen (Basislinie).
Anschließend wurde die Peptidlösung (Peptid P2) mit einer Durchflussrate von 50 µl/min hindurchgeleitet und die Frequenzen bzw. Dissipationen des Grundtons bzw. der Obertöne der mit Fett beschichteten Quarzsensoren in der Peptidlösung wurden im Verlauf der Zeit gemessen (Abbruchkriterium: zeitlich konstante Werte für Frequenz bzw. Dissipation).
Danach wurde die Messzelle kurz mit Milliporewasser (Durchflussrate 50 µl/min) gespült, anschließend die Lipaselösung (Lipex Evity 200 L, ex. Novozymes) mit einer Durchflussrate von 50 µl/min hindurchgeleitet und die Frequenzen bzw. Dissipationen des Grundtons bzw. der Obertöne der mit Fett beschichteten Quarzsensoren in der Peptidlösung wurden im Verlauf der Zeit gemessen (Abbruchkriterium: zeitlich konstante Werte für Frequenz bzw. Dissipation).
Zur Wiederherstellung des Sensors wird die Messzelle nach Abschluss der Messung mit einer 2%igen wässrigen Tensidlösung gespült.
Auswertung:
Die gemittelte Menge der auf den Sensor aufgebrachten Fettmasse kann aus der QCM-D Messung in Luft als Differenz zwischen den Frequenzen der beschichteten und unbeschichteten Sensoren mit Hilfe der Sauerbrey-Gleichung ermittelt werden (Mittelwert über alle Schwingungen, d.h. der gemittelte Wert über die Frequenzen des Grundtons bzw. der Obertöne). $Δ m = - C \frac{Δ f}{n}$

Δm: Änderung der Masse pro cm²
Δf: Änderung der Resonanzfrequenz
n: Nummer der Schwingung (Grund- bzw. Oberton)
C: Massenempfindlichkeitskonstante;

Als beispielhaftes Peptid wurde Peptid P2 in verschiedenen Konzentrationen getestet. Bei einer Peptidkonzentration von 0,3 mg/l betrug die gemittelte Masse der aufgebrachten Fettschicht/cm², berechnet nach der Sauerbrey-Gleichung, 2880 ng/cm³.
Anhand des zeitlichen Verlaufs der gemessenen Frequenzwerte können die Reaktionszeiten für die Entfernung der Fettanschmutzung/-beschichtung auf dem Sensor ermittelt werden. Die Reaktionszeit berechnet sich dabei aus der Differenz zwischen dem Zeitpunkt der maximalen Frequenzänderung (= Peptid hat vollständig an der Fettschicht gebunden) und dem Zeitpunkt des Beginns der Frequenzänderung nach Lipasezugabe (= Lipase löst die Fettschicht vom Sensor).

Die Ergebnisse sind in 1 und Tabelle 4 dargestellt. Tabelle 4: Reaktionszeit der Fettablösung

Peptidkonzentration (10^-5mmol/l) (Peptid P2)	Lipasekonzentration (Aktivgehaltin mg/l) (Lipex Evity 200 L)	Reaktionszeit (min) (Mittelwertaus sechs Messungen)
5,6	0,9	42
11,3	1,7	30
22,6	3,5	19
0	0,9	48
0	1,7	37
0	3,5	28

Wie man sieht, löst sich bei Verwendung der erfindungsgemäßen Kombination aus Peptid und Lipase das Fett schneller ab.
Dieser Effekt ist auch noch einmal grafisch in 1 gezeigt. 1 zeigt exemplarisch den zeitlichen Verlauf der oben beschriebenen QCM-D Messung.
Unter der X-Achse sind die verschiedenen Verfahrensschritte angegeben („Spülen“ = Einleiten von Milliporewasser, Durchflussrate 50 µl/min; „Adsorption des Peptids“ = Einleiten der Peptidlösung, Durchflussrate 50 µl/min; „Fettentfernung durch Lipase“ = Einleiten der Lipaselösung, Durchflussrate 50 µl/min). Es wurde jeweils die Änderung der Resonanzfrequenz und die Änderung der Dissipation im zeitlichen Verlauf aufgetragen. Die Kurve „Δf Lipase“ zeigt die Änderung der Resonanzfrequenz des Testansatzes an, in dem nur die Lipase auf das auf den Sensor aufgebrachte Fett einwirkte (Vergleichsbeispiel). Die Kurve „Δf Lipase + Peptid“ zeigt die Änderung der Resonanzfrequenz des Testansatzes an, in dem zunächst das Peptid auf die auf dem Sensor aufgebrachte Fettschicht adhäriert und anschließend die Lipase einwirkt (erfindungsgemäßes Beispiel). Die Kurve „ΔD Lipase“ bzw. „ΔD Lipase + Peptid“ zeigt die Änderung der Dissipation der jeweiligen Testansätze an. Die Kurven für den Testansatz ohne Peptid sind erst zu einem späteren Zeitpunkt aufgetragen, da hier offensichtlich der Peptidadhäsionsschritt fehlt.
Die Änderung der Frequenzwerte (Δf) sind wie folgt zu interpretieren:

Werte Δf < 0 bedeuten, dass der Sensor schwerer wird, d.h. Material daran adsorbiert, in diesem Fall das Peptid auf der Fettschicht. Je größer der Betrag, desto mehr Peptidmasse bindet am Fett auf dem Sensor.
Werte Δf > 0 bedeuten, dass der Sensor leichter wird, d.h. Material daran löst sich, in diesem Fall die Fettschicht. Je größer der Betrag, desto mehr Fettmasse löst sich vom Sensor. Werte = 0 bedeutet, dass sich die Masse des Sensors nicht ändert (in diesem Fall ist dies die Masse des mit Fett beschichteten Sensors).

Zu Beginn wird die Frequenz (Δf) durch die hinzukommende Masse des adhärierenden Peptids unter die Basislinie (Δf = 0) abgesenkt, d.h. das Peptid adhäriert bzw. adsorbiert an dem auf den Sensor aufgebrachten Fett. Im weiteren Verlauf bleibt die Frequenz (Δf) über mehrere Stunden stabil, selbst bei Spülen mit Milliporewasser, d.h. das Peptid hat stabil adhäriert bzw. adsorbiert und wird auch nicht durch Wasser abgespült.
Mit Einleiten der Lipaselösung ist eine starke Frequenzänderung (Δf) über die Basislinie hinaus zu beobachten. Diese Frequenzzunahme bedeutet, dass sich die Fettschicht von dem Sensor ablöst.
Nach einer gewissen Zeit bleibt die Frequenzänderung (Δf) stabil, d.h. alles Fett wurde abgelöst und es kommt auch nicht zu einer Wiederanlagerung.
Im Vergleich der Kurve „Δf Lipase“ und der Kurve „Δf Lipase + Peptid“ sieht man deutlich, dass die Kurve „Δf Lipase + Peptid“ einen steileren Verlauf zeigt, d.h. die erfindungsgemäße Kombination zeigt eine schnellere Fettentfernung als die Lipase alleine (Vergleichsbeispiel).
Die vorstehend beschriebenen QCM-D Messungen entsprechen auch den Beobachtungen, die mit bloßem Auge vorgenommen werden können. Vor dem In Kontaktbringen des beschichteten Quarzsensors mit dem Peptid und der Lipase bzw. nur mit der Lipase ist die Anwesenheit der Fettschicht erkennbar. Nach dem Ende der Messung ist die Fettschicht vollständig abgelöst und die Goldschicht des Sensors wieder sichtbar. Auch daraus geht hervor, dass die erfindungsgemäße Kombination aus Peptid und Lipase auf fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzungen, welcher einer Oberfläche anhaften, diese von der Oberfläche entfernen können.
Beispiel 4: Beispielhafte Wasch- und Reinigungsmittelformulierungen

Das erfindungsgemäße Kombination aus mindestens einem Peptid und mindestens einer Lipase kann in verschiedenen Wasch- und Reinigungsmittelzusammensetzungen eingesetzt werden und ihren Effekt verwirklichen. Tabelle 5: Flüssigwaschmittel

Inhaltsstoff	Gew.-% Aktivsubstanz in der Formulierung
Inhaltsstoff	A	B	C	D	E
Wasser demin.	Rest	Rest	Rest	Rest	Rest
LAS	5,5	20	5,5	21,7	23,5
FAEOS	7,0	-	-	-	-
Palmkernölsäure	3,0	8,0	-	7,0	7,4
FAEO	5,5	-	-	-	-
C_13/15 Oxoalkohol, 8 EO	-	25	-	-	-
C_12-18 Fettalkoholethoxylat, 7 EO	-	-	-	22,4	23,4
Nichtionische Tenside	-	-	3,1	-	-
Seife	-	-	0,5	-	-
HEDP	0,5	-	-	-	-
DTPMP 7Na	-	1,0	0,2	0,5	1,7
Zitronensäure	2,5	-	0,23	-	-
NaOH	3,0	-	0,7	-	-
Glycerin	3,0	5,0	0,5	9,4	10,2
Ethanol	1,5	3,0	-	-	3,2
1,2-Propandiol	-	10,0	-	5,0	5,6
Monoethanolamin	-	6,0	-	6,0	6,1
Borsäure	1,0	-	0,5	-	-
Polyalkoxyliertes Alkanolamin	-	-	-	4,5	-
Ethoxyliertes Polyethylenimin	-	-	-	4,5	3,0
Erfindungsgemäße Peptide	2,0	1,5	2,5	1,0	2,0
Lipase (aktives Enzym)	0,3	0,3	0,3	0,3	0,3
DTI, SRP, weitere Enzyme,Entschäumer, u.a.	minors	minors	minors	minors	minors

Tabelle 6: Feste Waschmittel

Inhaltsstoff	Gew.-% Aktivsubstanz in der Formulierung
Inhaltsstoff	A	B	C
LAS	12,2	12,0	10,1
Na-Fettalkoholsulfat, C_12-18	4,2	-	-
Fettalkohol, C_12-18, 7 EO	4,1	2,3	1,5
Seifen	0,4	-	-
Citrat	2,0	-	-
Natriumcarbonat	2,4	17,9	25,1
Builder	23,0	7,0	7,6
Phosphonat	1,2	1,1	1,2
Carboxymethylcellulose	2,3	2,0	1,1
2 Na₂ Carbonat 3 H₂O₂	18,5	15,8	-
TAED	10,9	3,5	-
Erfindungsgemäße Peptide	2,0	1,0	0,5
Lipase (aktives Enzym)	0,3	0,3	0,3
Natriumsulfat, Schauminhibitor, optischerAufheller, Duftstoffe, weitere Enzyme	Rest	Rest	Rest

Tabelle 7: Zweiphasige feste Maschinengeschirrspülmittel

Pulverphase (Phase A)	A1	A2
Aktivstoffgehalt in Gew.-% (soweit nichts anderes angegeben), bezogen auf das Gesamtgewicht der Pulverphase
Natriumpercarbonat	13,0	15,0
Nichtionische Tenside	4,0	4,0
Sulfonsäuregruppenhaltiges Polymer	4,0	4,0
HEDP (Natriumsalz)	6,0	6,0
Natriumcarbonat (inkl. Natriumhydrogencarbonat)	24,0	28,0
Schichtsilikat	4,0	4,0
Natriumcitrat (als wasserfreies Natriumcitrat berechnet)	21,0	21,0
Amylase (Stainzyme® Plus 24 Evity T; Angabe Gew.-%bezogen auf die Menge der eingesetzten Zubereitung, t.q.)	1,5	1,5
Protease (Gesamtaktivprotein)	40 mg/Job	40 mg/Job
Misc (u.a. Parfüm, Farbstoffe, Konservierungsmittel, Füllstoffez.B. Natriumsulfat, Bleichkatalysator (MnTACN), Bleichaktivator(TAED), Zinkacetat, Silberschutz, weitere Enzyme)	Add 100	Add 100
Lipase (aktives Enzym)	0,3	0,3
Erfindungsgemäße Peptide	0,75	0,75
Gelphase (Phase B)Aktivstoffgehalt in Gew.-% (soweit nichts anderes angegeben),bezogen auf das Gesamtgewicht der Gelphase	B1	B2
Polymer umfassend Acrylsäure- undAmidopropylsulfonsäurehaltige Monomere	10,0	11,0
Glycerin	27,0	25,0
1,3-Propandiol	30,0	30,0
PEG 400	15,0	17,0
PVOH	15,0	14,0
Misc (u.a. Prozesshilfsmittel, pH-Stellmittel, Parfüm, Farbstoff)	Ad 100	Ad 100
Die Phasen A1 bzw. A2 und die Phasen B1 bzw. B2 können beliebig miteinander kombiniert werden. Gesamtgewicht beider Phasen in einer Einmalportion von 18,5 g.

Tabelle 8: Feste Maschinengeschirrspülmittel

Inhaltsstoff (Aktivstoffgehalt in Gew.-%, bezogen aufdas Gesamtgewicht)	Rahmenrezeptur	Beispielrezeptur 1	Beispielrezeptur 2
Natriumcitrat	0,0-30,0	22,0	0,0
Natriumpercarbonat	10,0-15,0	15,0	15,0
Aminopolycarboxylat, bevorzugt MGDA, Trinatriumsalz	0,0-25,0	0,0	12,0
Nichtionische Tenside	2,0-10,0	4,0	4,0
Sulfonsäuregruppenhaltiges Polymer	5,0-10	2,5	3,0
HEDP (Natriumsalz)	2,5-7,5	4,5	4,8
Natriumcarbonat (inkl. Natriumhydrogencarbonat)	12,5-25,0	20,0	20,0
Natriumdisilikat	5,0-15,0	5,0	5,0
TAED	2,0-3,0	2,5	2,5
Erfindungsgemäße Peptide	0,0001-5,0	2,5	2,5
Protease (Gesamtaktivprotein)	0,0001-3,0	0,5	0,5
Amylase (Gesamtaktivprotein)	0,0001-3,0	0,1	0,1
Lipase (aktives Enzym)	0,0001-5,0	0,3	0,3
Misc (u.a. Parfüm, Farbstoffe, Konservierungsmittel,Prozesshilfsmittel, pH-Stellmittel, Füllstoffe z.B.Natriumsulfat, Bleichkatalysator (MnTACN),Bleichaktivator (TAED), Zinkacetat, Silberschutz,weitere Enzyme)	Ad 100	Ad 100	Ad 100

Tabelle 9: Einphasige flüssige Maschinengeschirrspülmittel

Inhaltsstoff	Gew.-% Aktivsubstanz in der Formulierung
Inhaltsstoff	1	2	3	4	5	6	7	8
MGDA, Trinatriumsalz	10	8	6	10	8	6	10	8
Verdickungsmittel	0,5	0,5	0,5	5,0	5,0	5,0	5,0	5,0
Sorbitol (70% in Wasser)	6,0	6,0	6,0	6,0	6,0	6,0	6,0	6,0
Nichtionische Tenside	1,5	1,5	1,5	1,0	1,0	1,0	0,8	0,8
Dispergierpolymer	0,0	0,0	0,0	1,5	1,5	1,5	0,5	0,5
Erfindungsgemäße Peptide	2,0	2,0	2,0	1,0	1,0	1,0	0,5	0,5
Protease (aktives Enzym)	0,15	0,15	0,15	0,1	0,1	0,1	0,13	0,13
Amylase (aktives Enzym)	0,03	0,03	0,03	0,02	0,02	0,02	0,02	0,02
Lipase (aktives Enzym)	0,1	0,1	0,1	0,07	0,07	0,07	0,08	0,08
HEDP (60% in Wasser)	0,2	0,2	0,2	0,2	0,2	0,2	0	0
NaOH (45%)	0,3	0,3	0,3	0,3	0,3	0,3	0,3	0,3
Natriumcitrat	0,7	0,7	0,7	4	4	4	1,5	1,5
Soda	4,5	4,5	4,5	4,5	4,5	4,5	4,5	4,5
Wasser	Rest	Rest	Rest	Rest	Rest	Rest	Rest	Rest

Tabelle 10: Zweiphasige flüssige Maschinengeschirrspülmittel in getrennten Kompartimenten

	Aktivstoffgehalt in Gew.-% in Formulierung
Enzymphase	E1	E2
Ca-chlorid	0,27	0,27
Xanthan Gum	0,45	0,45
Polymer (bioabbaubar)	4,0	4,0
Na-citrat x 2H2O	4,0	4,0
MGDA, Trinatriumsalz	10	10
Zitronensäure wasserfrei	2,8	2,8
Nichtionisches Tensid	3,5	3,5
Protease (aktives Enzymprotein)	0,26	0,26
Amylase Stainzyme 12L (telqel), exNovozymes	1,6	1,6
Lipase (t.q.)	0,3	0,3
Erfindungsgemäße Peptide	0,5	0,75
Parfüm, Farbstoffe, Konservierungsmittel,weitere Hilfsstoffe	1,0	1,0
Wasser	Add 100	Add 100
pH	7,5	7,5
Alkaliphase	E1	E2
Xanthan Gum	0,35	0,35
HEDP, Natriumsalz	0	7,65
KOH	5,0	5,0
MGDA, Trinatriumsalz	10	10
Zitronensäure wasserfrei	0,8	2,8
Soda	9,00	9,00
Parfüm, Farbstoff, Konservierungsmittel,pH-Stellmittel, Hilfsstoffe	1,0	1,0
Wasser	Add 100	Add 100
pH	11,2	11,2

Die jeweilige Enzymphase wird mit der jeweiligen Alkaliphase im Verhältnis 1:1, Gesamtgewicht 30 g, aus einer Zweikammerflasche direkt in die Dosierkammer einer automatischen Geschirrspülmaschine gegeben. Tabelle 11: Mehrphasige, flüssige Reinigungsmittelkombination. geeignet zur automatischen Dosierung, bevorzugt in Geschirrspülmaschinen in getrennten Kompartimenten

Inhaltsstoff	Gew.-% Aktivsubstanz in der Formulierung, bezogen aufdie jeweilige Phase
Inhaltsstoff	1	2	3	4	5
Phase A
Gerüststoff	2-50	2-50	2-30	4-30	4-30
Aminopolycarbonsäure,bevorzugt MGDA,Trinatriumsalz	2-60	8-30	10-20	12-15	0
Phosphonate, sofernregulatorisch zulässig	0-10	1-8	1,2-6	1,5-4	1,5-4,5
Tenside, bevorzugtnichtionische Tenside	2-40	4-40	5-35	5-35	5-35
Misc (Wasser, Farbstoff,Hilfsmittel)	ad 100	ad 100	ad 100	ad 100	ad 100
Phase B
Protease (aktives Enzym)	0,0001-5	0,001-4	0,01-3	0,05-2	0,1-1
Amylase (aktives Enzym)	0,00001-5	0,001-3	0,01-2	0,05-1,5	0,05-1
Lipase (aktives Enzym)	0,00001-5	0,001-3	0,01-2	0,05-1,5	0,05-1
Erfindungsgemäße Peptide	0,0001-5	0,01-4,0	0,1-3,0	0,5-2,0	0,5-2,0
Komplexbildner	0-15	0-15	< 2,5	< 2,5	0
Misc (Wasser, organischesLösungsmittel, Farbstoff,Hilfsmittel)	ad 100	ad 100	ad 100	ad 100	ad 100
Phase C (Reinigungsmittel C gemäß dieser Tabelle kann, muss aber nicht zwingendenthalten sein)
Tenside, bevorzugtnichtionische Tenside	0-40	2,0-35	5,0-30	6,0-12,0	6,0-12,0
Säure, bevorzugtAmeisensäure	0,1-12	0,2-10	0,3-8,0	0,3-8,0	0,3-8,0
Zinksalz	0,01-5,0	0,05-3,0	0,05-3,0	0,1-2,0	0,1-2,0
Hydrotrop, insbesondereCumolsulfonat	2-25	4-20	6-15	6-15	6-15
Enzymzubereitung	<0,1	<0,1	<0,1	<0,1	-
Misc (Wasser, Farbstoff,Hilfsmittel)	ad 100	ad 100	ad 100	ad 100	ad 100

Tabelle 12: Reinigungsmittel für harte Oberflächen

Inhaltsstoff	Gew.-% Aktivsubstanz in der Formulierung
Inhaltsstoff	A	B	C	D
Wasser demin.	Rest	Rest	Rest	Rest
Fettalkoholethoxylat	1	1	1,63	0
Alkylpolyglycosid	0,63	0,63	0	1,63
Zitronensäure	0,02	0,02	0,02	0,02
Erfindungsgemäße Peptide	0,5	0,2	0,1	0,3
Lipase (aktives Enzym)	0,1	0,01	0,01	0,02
Misc. (Konservierungsmittel,Verdickungsmittel, Parfüm, Farbstoff)	0,5	0,5	0,5	0,5
pH	7,0	10,0*	pH 7,0	pH 7,0
*pH = 10 wurde durch Zugabe von NaOH erreicht

Tabelle 13: Handgeschirrspülmittel

Inhaltsstoff	Gew.-% Aktivsubstanz in der Formulierung
Wasser demin.	Rest
FAEOS	8,8
Cocoamidopropylbetain	1,2
Calciumlactat	1,0
Amylase (Stainzyme 12L, ex Novozymes)	0,8
Lipase (aktives Enzym)	0,1
Parfüm	0,2
Farbstoff	0,01
Salze	2,0
Erfindungsgemäße Peptide	0,5
pH	8,0

Tabelle 14: Reinigungsmittel für harte Oberflächen, bevorzugt zur Glasreinigung

Inhaltsstoff	Gew.-% Aktivsubstanz in der Formulierung
Inhaltsstoff	E4	E5	E6	E7	E8	E9
Wasser	Ad 100	Ad 100	Ad 100	Ad 100	Ad 100	Ad 100
Ethanol	4	4	-	4	4	4
Isopropanol	-	-	4	-	-	-
1-Butoxypropan-2-ol	0,6	0,6	0,6	0,6	0,6	-
Fettalkoholsulfat-Na C_12-14	0,05	0,03	0,03	-	0,03	0,05
sec Alkansulfonat-Na C_13-17	-	0,18	0,18	-	-	-
N-Lauroylsarcosinat-Na	-	-	-	0,08	0,08	-
Ammoniak, aqu.	0,025	-	-	0,025	0,025	0,025
Parfüm	-	-	0,01	0,01	0,01	0,01
Erfindungsgemäße Peptide	2,0	2,0	0,1	0,01	0,2	0,15
Lipase	0,01	0,01	0,005	0,001	0,01	0,01
Polymere	0,09	0,09	0,09	0,09	0,09	0,09
pH	9	9	9	9	9	9

Es wurden zudem die oben angegebenen Zusammensetzungen mit Aminoxid und einem Fettalkohlethoxylat mit 7 EO Einheiten als zusätzlichen Tensiden in einer Menge von jeweils 0,2 Gew.-% bereitgestellt.
ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
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Zitierte Patentliteratur

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Claims

Wasch- und/oder Reinigungsmittel, umfassend (A) mindestens ein Peptid, wobei das Peptid ausgewählt ist aus a) einem Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, vorzugsweise 8 bis 25 Aminosäuren, weiter bevorzugt 12 bis 18 Aminosäuren, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)_m(X¹)_n(X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s(C)_t wobei X¹ ausgewählt ist aus A, N, D, Q, E, G, I, L, M, F, S, T, W, Y und V, vorzugsweise G, I, S und W, weiter bevorzugt G und I, X² ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R und K, X³ ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, N, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, X⁴ ausgewählt ist aus A, L und V, vorzugsweise A und L, X⁵ ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, E und L, m und t jeweils 0 oder 1 sind, wobei m+t = 0 oder 1 ist, n und o jeweils 0 oder 1 sind, p eine ganze Zahl von 0 bis 9, q eine ganze Zahl von 0 bis 2, r eine ganze Zahl von 1 bis 4, s eine ganze Zahl von 0 bis 4; und/oder b) einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist; (B) mindestens eine Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase.
Mittel nach Anspruch 1, wobei in dem Peptid gemäß Anspruch 1a), wenn o = 1, p = 0, 1 oder 2, q = 2 und r = 4, die Sequenz (X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s gleich Z¹Z²Z³[(Z⁴)_uZ⁵Z⁶]₃(Z⁷)_v ist, wobei Z¹ wie X² in Anspruch 1 definiert und ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R, Z², Z³, Z⁵ und Z⁶ wie X⁴ in Anspruch 1 definiert und ausgewählt sind aus A, L und V, vorzugsweise A und L, Z⁴ wie X³ in Anspruch 1 definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise F, R, E, A, Q und W, u 1 oder 2 ist, Z⁷ wie X⁵ in Anspruch 1 definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vwie s in Anspruch 1 definiert und eine ganze Zahl von 0 bis 4 ist.
Mittel nach Anspruch 1, wobei in dem Peptid gemäß Anspruch 1a), wenn o = 1, p = 3-6, q = 1 oder 2 und r = 2, die Sequenz (X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r gleich Z¹¹(Z¹²)₆Z¹³Z¹⁴(Z¹⁵)_wZ¹⁶ ist, wobei Z¹¹ wie X² in Anspruch 1 definiert und ausgewählt ist aus R, H und K, Z¹² wie X³ in Anspruch 1 definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, N, C, Q, G, I, L, M, F, P, S, T, W, Y und V, weiter bevorzugt M, I, S, T, N, V und F, Z¹³, Z¹⁴, Z¹⁶ wie X⁴ in Anspruch 1 definiert und ausgewählt sind aus A, L und V, vorzugsweise A und L, Z¹⁵ wie X³ in Anspruch 1 definiert und ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise R, K, E, S, Q und N, w eine ganze Zahl von 3 bis 6 ist.
Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 3, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die zu 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% identisch zu einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen ist; und/oder wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz gemäß einer der in SEQ ID NOs: 1-32 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, vorzugsweise SEQ ID NOs: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 12, 13, 14, 17, 19, 20, 21, 22, 23, 25, 26, 27, 28, 29, weiter bevorzugt SEQ ID NOs: 1, 2, 3, 4, 5, 9, 10, 12, 29.
Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 4, wobei die Lipase ausgewählt ist aus (a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, 1255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder (b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 5, wobei das Peptid an eine fetthaltige Oberfläche oder an eine mit Fett beschichtete Oberfläche oder an eine mit mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung versehenen Oberfläche bindet, wobei die Oberfläche vorzugsweise aus harten Oberflächen, weiter bevorzugt Oberflächen enthaltend oder bestehend aus Keramik (z.B. Porzellan, Steingut), Metall, Stahl, Edelstahl, Kunststoff, Glas, Natur- und Kunststein, lackierte und emaillierte Oberfläche, Holz, Laminat, Linoleum und Gemischen davon, besonders bevorzugt Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, und/oder Textilien, weiter bevorzugt Textilien enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester, Polyamid, Polypropylen und Gemischen davon, besonders bevorzugt Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, ausgewählt ist, wobei die Adhäsion wie in Beispiel 2 beschrieben bestimmt wird.
Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 6, wobei das Mittel vorzugsweise ausgewählt ist aus Textilwaschmittel, Maschinengeschirrspülmittel, Handgeschirrspülmittel und Reiniger für harte Oberflächen.
Mittel nach einem der Ansprüche 1 bis 7, wobei das Mittel mindestens zwei räumlich getrennte Kompartimente aufweist, wobei das Peptid in einem ersten Kompartiment und das mindestens eine Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase, in einem zweiten Kompartiment enthalten ist.
Verfahren zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 8 angewendet wird.
Verfahren nach Anspruch 9, wobei in einem ersten Schritt das mindestens eine Peptid mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht wird und in einem zweiten Schritt das mindestens eine Enzym, das hydrolytische Aktivität auf eine Esterbindung aufweist, vorzugsweise ausgewählt aus Lipase und Esterase, insbesondere Esterase mit lipolytischer Aktivität, besonders bevorzugt Lipase, mit dem Wasch- oder Spülgut in Kontakt gebracht wird.
Verfahren nach Anspruch 9 oder 10, wobei es in einem Temperaturbereich von 10°C bis 60°C, bevorzugt 15°C bis 40°C, besonders bevorzugt 20°C bis 30°C, ganz besonders bevorzugt 20°C, durchgeführt wird.
Verwendung eines Mittels nach einem der Ansprüche 1 bis 8 zur Reinigung von Textilien, insbesondere enthaltend oder bestehend aus Baumwolle, Polyester und Gemischen davon, und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr (bevorzugt aus Keramik wie Porzellan oder Steingut sowie Kunststoff), Metall (z.B. Besteck oder Töpfe) oder Glas.
Verwendung eines Peptids in einem lipasehaltigen Wasch- und/oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 8 zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Mittels an mindestens einer fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzung, vorzugsweise fetthaltigen Anschmutzung, wobei das Peptid ausgewählt ist aus a) einem Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, vorzugsweise 8 bis 25 Aminosäuren, weiter bevorzugt 12 bis 18 Aminosäuren, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)m(X¹)_n(X²)o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)s(C)_t wobei X¹ ausgewählt ist aus A, N, D, Q, E, G, I, L, M, F, S, T, W, Y und V, vorzugsweise G, I, S und W, weiter bevorzugt G und I, X² ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R und K, X³ ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, N, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, X⁴ ausgewählt ist aus A, L und V, vorzugsweise A und L, X⁵ ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, E und L, m und t jeweils 0 oder 1 sind, wobei m+t = 0 oder 1 ist, n und o jeweils 0 oder 1 sind, p eine ganze Zahl von 0 bis 9, q eine ganze Zahl von 0 bis 2, r eine ganze Zahl von 1 bis 4, s eine ganze Zahl von 0 bis 4; und/oder b) einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
Verwendung eines Peptids in einem Wasch- und/oder Reinigungsmittel, vorzugsweise lipasehaltigen Wasch- und/oder Reinigungsmittels, nach einem der Ansprüche 1 bis 8 als schmutzablösender, insbesondere fett- und/oder ölablösender, Wirkstoff in dem Mittel, wobei das Peptid ausgewählt ist aus a) einem Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, vorzugsweise 8 bis 25 Aminosäuren, weiter bevorzugt 12 bis 18 Aminosäuren, wobei das Peptid eine Aminosäuresequenz aufweist, die in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist (C)_m(X¹)_n(X²)_o[(X³)_p(X⁴)_q]_r(X⁵)_s(C)_t wobei X¹ ausgewählt ist aus A, N, D, Q, E, G, I, L, M, F, S, T, W, Y und V, vorzugsweise G, I, S und W, weiter bevorzugt G und I, X² ausgewählt ist aus R, H und K, vorzugsweise R und K, X³ ausgewählt ist aus A, R, N, D, C, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, N, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, X⁴ ausgewählt ist aus A, L und V, vorzugsweise A und L, X⁵ ausgewählt ist aus A, R, N, D, Q, E, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y und V, vorzugsweise A, R, E und L, m und t jeweils 0 oder 1 sind, wobei m+t = 0 oder 1 ist, n und o jeweils 0 oder 1 sind, p eine ganze Zahl von 0 bis 9, q eine ganze Zahl von 0 bis 2, r eine ganze Zahl von 1 bis 4, s eine ganze Zahl von 0 bis 4; und/oder b) einem Peptid, das eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 98,5%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NOs: 1-31 genannten Aminosäuresequenzen aufweist.
Verwendung nach einem der Ansprüche 13 bis 14, wobei die Lipase ausgewählt ist aus (a) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98% oder 99% identisch ist und, jeweils bezogen auf die Nummerierung gemäß SEQ ID NO:33, (i) an den Positionen, die den Positionen 231 und 233 entsprechen, die Aminosäuresubstitutionen T231R und N233R und (ii) optional an mindestens einer der Positionen, die den Positionen 27, 33, 38, 91, 96, 111, 163, 208, 210, 211, 231, 233, 253, 254, 255 und 256 entsprechen, mindestens eine Aminosäuresubstitution, die aus der aus D27R, N33Q, G38A, G91Q, G91T, D96E, D111A, D254S, G163K, P208N, E210Q, F211N, T231R, N233R, P253N, 1255A und P256T bestehenden Gruppe ausgewählt ist, aufweist; und/oder (b) einer Lipase, die lipolytische Aktivität aufweist und eine Aminosäuresequenz umfasst, die zu der in SEQ ID NO:33, SEQ ID NO:34, SEQ ID NO:35, SEQ ID NO:36, SEQ ID NO:37 oder SEQ ID NO:38 angegebenen Aminosäuresequenz über deren Gesamtlänge zu mindestens 70% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100%, vorzugsweise 100%, identisch ist.
Verwendung nach einem der Ansprüche 12 bis 15 in einem Temperaturbereich von 10°C bis 60°C, bevorzugt 15°C bis 40°C, besonders bevorzugt 20°C bis 30°C, ganz besonders bevorzugt 20°C.