Beta-heliks

Monomerni, ljevoruki β-heliksni antifrizni protein iz smrčevog pupoljka *Choristoneura fumiferana* (1M8N).

Dimerni, desnoruki β-heliksn i antifriz protein iz bube *Tenebrio molitor* (1EZG). Povezivanje β-heliksa licem u lice.

Beta-heliks je tandemski ponavljajuća proteinska struktura formirana povezivanjem paralelnih beta lanaca u heliksnom obrascuu s bilo koje dvije strane.^[1] or three^[2]. Beta-heliks je tip solenoidnog proteinskog domena. Struktura je stabilizovana međulančanim vodikovim vezama, interakcija protein-protein, a ponekad i vezanim metalnin ionima. Identificirani su i lijevo- i desnoruki beta-heliksi. Ove strukture se razlikuju od želatinoznog oblika nabora , različite strukture proteina ponekad poznate kao "dvolančani beta-heliks".^[3]^[4]

Prvi beta-heliks uočen je u enzimu pektat-lijaza, koji sadrži spiralu od sedam okreta koja dostiže dužino od 34 Å (3,4 nm). P22-fagov repni bodčasti protein, komponenta P22 bakteriofaga, ima 13 zavoja i u svom sastavljenom homotrimeru, dužine 200 Å (20 nm). Njegova unutrašnjost je zbijena bez centralnih pora i sadrži i hidrofobne ostatke i nabijene ostatke neutralizirane slanim mostovima.

I pektatna lijaza i repna bodlja protein P22 sadrže desnoruke spirale; ljevoruke verzije uočene su kod enzima, kao što su UDP-N-acetilglukozamin aciltransferaza i arhejska karbonska anhidraza.^[5] Ostali proteini koji sadrže beta-helikse uključuju antifrizne proteine iz tvrdokrilca Tenebrio molitor (desnoruki)^[6] i od smrčevog pupoljaka, vrste Choristoneura fumiferana (ljevoruki)),^[7] gdje se pravilno raspoređeni treonini na β-heliksima vezuju za površinu ledenih kristala i inhibiraju njihov rast.

Beta-heliksi mogu se efikasno povezivati, bilo licem u lice (spajajući lica svojih trouglastih prizmi) ili s kraja na kraj (formirajući vodikove veze). Dakle, β-heliksi se mogu koristiti kao "markeri" za indukciju drugih proteina da se udruže, slično kao segmenti upredenih zavojnica.

Pokazalo se da članovi porodice pentapeptidno poavljanje imaju četvorougaonu strukturu beta-heliksa.^[8]

Reference

^ "CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 2-solenoid architecture". CATH database.
^ "CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 3-solenoid architecture". CATH database. Arhivirano s originala, 26. 7. 2011.
^ Aik, WeiShen; McDonough, Michael A; Thalhammer, Armin; Chowdhury, Rasheduzzaman; Schofield, Christopher J (decembar 2012). "Role of the jelly-roll fold in substrate binding by 2-oxoglutarate oxygenases". Current Opinion in Structural Biology. 22 (6): 691–700. doi:10.1016/j.sbi.2012.10.001.
^ "Double-stranded beta-helix". SCOPe. Pristupljeno 29. 11. 2021.
^ Kisker C, Schindelin H, Alber BE, Ferry JG, Rees DC (maj 1996). "A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila". EMBO J. 15 (10): 2323–30. doi:10.1002/j.1460-2075.1996.tb00588.x. PMC 450161. PMID 8665839.
^ Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z (juli 2000). "Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein". Nature. 406 (6793): 322–4. Bibcode:2000Natur.406..322L. doi:10.1038/35018604. PMID 10917536. S2CID 4385352.
^ Leinala EK, Davies PL, Jia Z (maj 2002). "Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model". Structure. 10 (5): 619–27. doi:10.1016/s0969-2126(02)00745-1. PMID 12015145.
^ Vetting MW, Hegde SS, Fajardo JE, et al. (januar 2006). "Pentapeptide repeat proteins". Biochemistry. 45 (1): 1–10. doi:10.1021/bi052130w. PMC 2566302. PMID 16388575.

Vanjski linkovi

Šablon:Tandemska ponavljanja proteina

Šablon:Sekundarna struktura proteina Šablon:Spirale

[1] "CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 2-solenoid architecture". CATH database.

[2] "CATH database - folds and homologous superfamilies within the beta 3-solenoid architecture". CATH database. Arhivirano s originala, 26. 7. 2011.

[aik_2012-3] Aik, WeiShen; McDonough, Michael A; Thalhammer, Armin; Chowdhury, Rasheduzzaman; Schofield, Christopher J (decembar 2012). "Role of the jelly-roll fold in substrate binding by 2-oxoglutarate oxygenases". Current Opinion in Structural Biology. 22 (6): 691–700. doi:10.1016/j.sbi.2012.10.001.

[scop-4] "Double-stranded beta-helix". SCOPe. Pristupljeno 29. 11. 2021.

[pmid8665839-5] Kisker C, Schindelin H, Alber BE, Ferry JG, Rees DC (maj 1996). "A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila". EMBO J. 15 (10): 2323–30. doi:10.1002/j.1460-2075.1996.tb00588.x. PMC 450161. PMID 8665839.

[pmid10917536-6] Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z (juli 2000). "Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein". Nature. 406 (6793): 322–4. Bibcode:2000Natur.406..322L. doi:10.1038/35018604. PMID 10917536. S2CID 4385352.

[pmid12015145-7] Leinala EK, Davies PL, Jia Z (maj 2002). "Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model". Structure. 10 (5): 619–27. doi:10.1016/s0969-2126(02)00745-1. PMID 12015145.

[pmid16388575-8] Vetting MW, Hegde SS, Fajardo JE, et al. (januar 2006). "Pentapeptide repeat proteins". Biochemistry. 45 (1): 1–10. doi:10.1021/bi052130w. PMC 2566302. PMID 16388575.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]