CCS

CCS
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1DO5, 2CRL, 2RSQ
Ідентифікатори
Символи	CCS, copper chaperone for superoxide dismutase
Зовнішні ІД	OMIM: 603864 MGI: 1333783 HomoloGene: 3762 GeneCards: CCS
Онтологія гена Молекулярна функція • protein-disulfide reductase activity • zinc ion binding • зв'язування з іоном металу • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • copper ion binding • cadherin binding • superoxide dismutase copper chaperone activity • superoxide dismutase activity Клітинна компонента • гіалоплазма • клітинне ядро • цитоплазма • міжклітинний простір Біологічний процес • GO:1900490 positive regulation of oxidoreductase activity • protein maturation by copper ion transfer • GO:0070839 metal ion transport • superoxide metabolic process • cellular response to oxidative stress • removal of superoxide radicals Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	9973	12460
Ensembl	ENSG00000173992	ENSMUSG00000034108
UniProt	O14618	Q9WU84
RefSeq (мРНК)	NM_005125	NM_016892
RefSeq (білок)	NP_005116	NP_058588
Локус (UCSC)	Хр. 11: 66.59 – 66.61 Mb	Хр. 19: 4.88 – 4.89 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

CCS (англ. Copper chaperone for superoxide dismutase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 274 амінокислот, а молекулярна маса — 29 041.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MASDSGNQGT		LCTLEFAVQM		TCQSCVDAVR		KSLQGVAGVQ		DVEVHLEDQM
VLVHTTLPSQ		EVQALLEGTG		RQAVLKGMGS		GQLQNLGAAV		AILGGPGTVQ
GVVRFLQLTP		ERCLIEGTID		GLEPGLHGLH		VHQYGDLTNN		CNSCGNHFNP
DGASHGGPQD		SDRHRGDLGN		VRADADGRAI		FRMEDEQLKV		WDVIGRSLII
DEGEDDLGRG		GHPLSKITGN		SGERLACGII		ARSAGLFQNP		KQICSCDGLT
IWEERGRPIA		GKGRKESAQP		PAHL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література

• Banci L., Cantini F., Kozyreva T., Rubino J.T. (2013). Mechanistic aspects of hSOD1 maturation from the solution structure of Cu(I) -loaded hCCS domain 1 and analysis of disulfide-free hSOD1 mutants. ChemBioChem. 14: 1839—1844. PMID 23625804 DOI:10.1002/cbic.201300042
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Casareno R.L.B., Waggoner D., Gitlin J.D. (1998). The copper chaperone CCS directly interacts with copper/zinc superoxide dismutase. J. Biol. Chem. 273: 23625—23628. PMID 9726962 DOI:10.1074/jbc.273.37.23625
• Stasser J.P., Eisses J.F., Barry A.N., Kaplan J.H., Blackburn N.J. (2005). Cysteine-to-serine mutants of the human copper chaperone for superoxide dismutase reveal a copper cluster at a domain III dimer interface. Biochemistry. 44: 3143—3152. PMID 15736924 DOI:10.1021/bi0478392
• Vonk W.I., Wijmenga C., Berger R., van de Sluis B., Klomp L.W. (2010). Cu,Zn superoxide dismutase maturation and activity are regulated by COMMD1. J. Biol. Chem. 285: 28991—29000. PMID 20595380 DOI:10.1074/jbc.M110.101477
• Lamb A.L., Wernimont A.K., Pufahl R.A., O'Halloran T.V., Rosenzweig A.C. (2000). Crystal structure of the second domain of the human copper chaperone for superoxide dismutase. Biochemistry. 39: 1589—1595. PMID 10677207 DOI:10.1021/bi992822i

Див. також

• Хромосома 11