Protează

Resurse bibliotecare
Despre Protează
	Resurse în biblioteca ta; Resurse în alte biblioteci;

Structura unei proteaze (TEV proteaza) complexată cu substratul său peptidic (negru) și resturile catalitice (roșu).(PDB: 1LVB)

O protează (denumită și peptidază sau proteinază) este o enzimă care catalizează procesul de proteoliză, de degradare a proteinelor în polipeptide cu catenă mai mică sau chiar la aminoacizi liberi.^[1] Proteoliza are loc ca urmare a clivării legăturilor peptidice din structura proteinelor, prin procese de hidroliză. Astfel, proteazele sunt implicate în multe funcții biologice, inclusiv digestia și ingestia proteinelor, catabolismul proteic,^[2]^[3] și semnalizarea celulară.

În absența acestor enzime, procesul proteolizei ar fi extrem de încet, durând chiar sute de ani.^[4] Proteazele se regăsesc în toate formele de viață, dar și în structura virusurilor. Deoarece acestea au suferit diverse modificări de-a lungul evoluției, există clase variate de proteaze care pot cataliza o mare varietate de reacții chimice, prin mecanisme catalitice diferite.

Note

^ López-Otín, Carlos; Bond, Judith S. (noiembrie 2008). „Proteases: Multifunctional Enzymes in Life and Disease”. Journal of Biological Chemistry (în engleză). 283 (45): 30433–30437. doi:10.1074/jbc.R800035200 . PMC 2576539 . PMID 18650443.
^ King, John V.; Liang, Wenguang G.; Scherpelz, Kathryn P.; Schilling, Alexander B.; Meredith, Stephen C.; Tang, Wei-Jen (8 iulie 2014). „Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease”. Structure. 22 (7): 996–1007. doi:10.1016/j.str.2014.05.003. ISSN 1878-4186. PMC 4128088 . PMID 24931469.
^ Shen, Yuequan; Joachimiak, Andrzej; Rosner, Marsha Rich; Tang, Wei-Jen (19 octombrie 2006). „Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism”. Nature. 443 (7113): 870–874. Bibcode:2006Natur.443..870S. doi:10.1038/nature05143. ISSN 1476-4687. PMC 3366509 . PMID 17051221.
^ Radzicka A, Wolfenden R (iulie 1996). „Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases”. JACS. 118 (26): 6105–6109. doi:10.1021/ja954077c. To assess the relative proficiencies of enzymes that catalyze the hydrolysis of internal and C-terminal peptide bonds [...]

Vezi și

Legături externe

International Proteolysis Society
MEROPS - the peptidase database Arhivat în 14 noiembrie 2006, la Wayback Machine.
List of protease inhibitors
Proteases la Medical Subject Headings (MeSH), de la Biblioteca Națională de Medicină din Statele Unite

[López-Otín-1] López-Otín, Carlos; Bond, Judith S. (noiembrie 2008). „Proteases: Multifunctional Enzymes in Life and Disease”. Journal of Biological Chemistry (în engleză). 283 (45): 30433–30437. doi:10.1074/jbc.R800035200 . PMC 2576539 . PMID 18650443.

[King_996–1007-2] King, John V.; Liang, Wenguang G.; Scherpelz, Kathryn P.; Schilling, Alexander B.; Meredith, Stephen C.; Tang, Wei-Jen (8 iulie 2014). „Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease”. Structure. 22 (7): 996–1007. doi:10.1016/j.str.2014.05.003. ISSN 1878-4186. PMC 4128088 . PMID 24931469.

[Shen_870–874-3] Shen, Yuequan; Joachimiak, Andrzej; Rosner, Marsha Rich; Tang, Wei-Jen (19 octombrie 2006). „Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism”. Nature. 443 (7113): 870–874. Bibcode:2006Natur.443..870S. doi:10.1038/nature05143. ISSN 1476-4687. PMC 3366509 . PMID 17051221.

[4] Radzicka A, Wolfenden R (iulie 1996). „Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases”. JACS. 118 (26): 6105–6109. doi:10.1021/ja954077c. To assess the relative proficiencies of enzymes that catalyze the hydrolysis of internal and C-terminal peptide bonds [...]

[1]

[2]

[3]

[4]