[go: up one dir, main page]

WO2024256090A1 - Peptides with dirt-releasing effect for detergents and cleaning agents - Google Patents

Peptides with dirt-releasing effect for detergents and cleaning agents Download PDF

Info

Publication number
WO2024256090A1
WO2024256090A1 PCT/EP2024/062746 EP2024062746W WO2024256090A1 WO 2024256090 A1 WO2024256090 A1 WO 2024256090A1 EP 2024062746 W EP2024062746 W EP 2024062746W WO 2024256090 A1 WO2024256090 A1 WO 2024256090A1
Authority
WO
WIPO (PCT)
Prior art keywords
peptide
amino acid
textile
washing
seq
Prior art date
Application number
PCT/EP2024/062746
Other languages
German (de)
French (fr)
Inventor
Shohana ISLAM
Iva ANIC
Laura FALENSKI
Irmgard Schmidt
Christian DEGERING
Christian Kropf
Nina Mussmann
Original Assignee
Henkel Ag & Co. Kgaa
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Henkel Ag & Co. Kgaa filed Critical Henkel Ag & Co. Kgaa
Publication of WO2024256090A1 publication Critical patent/WO2024256090A1/en

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/0005—Other compounding ingredients characterised by their effect
    • C11D3/0036—Soil deposition preventing compositions; Antiredeposition agents
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/06—Linear peptides containing only normal peptide links having 5 to 11 amino acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C07—ORGANIC CHEMISTRY
    • C07K—PEPTIDES
    • C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/08—Linear peptides containing only normal peptide links having 12 to 20 amino acids
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
    • C11D3/16—Organic compounds
    • C11D3/37—Polymers
    • C11D3/3703—Macromolecular compounds obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
    • C11D3/3719—Polyamides or polyimides
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
    • C11D2111/10—Objects to be cleaned
    • C11D2111/12—Soft surfaces, e.g. textile
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
    • C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
    • C11D2111/00—Cleaning compositions characterised by the objects to be cleaned; Cleaning compositions characterised by non-standard cleaning or washing processes
    • C11D2111/10—Objects to be cleaned
    • C11D2111/14—Hard surfaces

Definitions

  • the invention relates to peptides and/or peptide conjugates as described herein.
  • the invention further relates to washing or cleaning agents comprising at least one peptide and/or peptide conjugate as defined herein.
  • the invention further relates to a method for cleaning textiles and/or hard surfaces using the washing or cleaning agent mentioned and the use of a peptide and/or peptide conjugate as a dirt-removing and/or dirt-repellent active ingredient when washing and/or cleaning textiles and/or hard surfaces, and for improving the cleaning performance of a washing or cleaning agent containing this peptide and/or peptide conjugate.
  • a peptide and/or peptide conjugate as a dirt-removing and/or dirt-repellent active ingredient when washing and/or cleaning textiles and/or hard surfaces
  • Adhesive peptides are also of interest for many other surfaces that make it difficult to treat or attach other objects, substances or compounds due to their material or surface properties.
  • LSEP low surface energy polymers
  • SRP polymers soil release and/or soil repellent polymers
  • SRP polymers are water-soluble or water-dispersible polycondensates based on dicarboxylic acids and diols or cellulose ethers. SRP polymers are suspended in the wash liquor by surfactants.
  • the polymer By diluting the wash liquor in the rinsing process, the polymer is absorbed by the textile so that the hydrophilic sides of the polymer protrude outwards while the hydrophobic sides bind to the fiber surface.
  • SRP polymers therefore also have a positive effect on the ability to wash oil and grease out of textiles. This effect is particularly evident when a textile becomes soiled that has already been washed several times with an agent containing SRP polymer. The SRP polymers therefore only develop their full effect after several wash cycles.
  • Typical SRP polymers can be based on copolymers of polyester and polyether, including terephthalate, e.g. polypropylene terephthalate.
  • these polymers are typically not biodegradable.
  • biodegradable SRP polymers for use in detergents and cleaning agents, and/or alternatives thereto.
  • certain peptides and/or peptide conjugates can represent a biodegradable alternative to SRP polymers.
  • Particularly noteworthy here are peptides with a hydrophobic end and a hydrophilic end, where the hydrophobic part can bind to the textile and the hydrophilic part cannot.
  • Particularly advantageous peptides can adhere to plastic surfaces, preferably LSEP (low surface energy polymers) surfaces and in particular textiles made of (LSEP) plastic or with a (LSEP) plastic content.
  • LSEP low surface energy polymers
  • These peptides and/or peptide conjugates are therefore particularly suitable for use in detergents and cleaning agents, and can contribute to improved cleaning performance and/or give the textiles special properties.
  • they could help to reduce synthetic and chemical substances, e.g. in washing or cleaning agents, or to do without them entirely, by providing a biodegradable alternative. They could also help to stabilize other ingredients.
  • the peptide (A) is a peptide, where (i) the peptide has a total charge of 0 to +4, preferably 0 to +2, and/or (ii) the N-terminus comprising the first 3-4 amino acids has a positive net charge, and/or (iii) the C-terminus comprising the last 3-6 amino acids has a negative or neutral net charge and preferably comprises at least one negatively charged amino acid, in particular E, and/or (iv) the peptide contains no P and preferably also no G and even more preferably also no Y; and/or - the peptide (A) is one in which (i) the sequence X1X2X3 is RSI, RAL or RLA, preferably RSI or RAL; and/or (ii) (X 4 ) n X 5 at least one sequence X 6 X 7 X 8 where X 6 is a charged or uncharged amino acid, preferably R, K, E or Q, and X 7
  • the at least one peptide and/or peptide conjugate is suitable for adhesion and/or binding to textiles. It is particularly preferred that the at least one peptide and/or peptide conjugate has a soil-repellent and/or soil-removing effect. It is particularly preferred that the at least one peptide and/or peptide conjugate is suitable for adhesion and/or binding to textiles, and wherein the peptide and/or peptide conjugate has a dirt-repellent and/or dirt-removing effect.
  • the washing or cleaning agent according to the invention is a textile washing agent.
  • the washing or cleaning agent preferably has a pH of about 6 to about 11, more preferably about 6.5 to about 10.5, even more preferably about 7 to about 10, particularly preferably about 8 to about 9.
  • a washing or cleaning agent described herein is used in at least one method step, the method preferably being carried out in a temperature range from about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C; and/or - the use of a washing or cleaning agent described herein for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, preferably in a temperature range from about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C; and/or - the use of a peptide according to the invention as a dirt-repellent and/or dirt-removing active ingredient, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C; and/or - the use of a peptide conjugate according to the invention as a dirt-repellent and/or dirt-removing active ingredient, preferably in a temperature range of
  • At least one as used herein means one or more, i.e. 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14 or more.
  • the information refers to the type of ingredient and not to the absolute number of molecules.
  • At least one peptide thus means, for example, at least one type of peptide, i.e. that one type of peptide or a mixture of several different peptides can be meant.
  • the information refers to all compounds of the specified type that are contained in a product, i.e. that the product typically does not contain any further compounds of this type beyond the specified amount of the corresponding compounds.
  • washing and cleaning agent or “washing or cleaning agent”, as used herein, is synonymous with the term “agent” and refers to a composition for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, as explained in the description.
  • Substantially free of means that the composition or agent contains less than 2% by weight, preferably less than 1% by weight, more preferably less than 0.5 Wt.% and particularly preferably less than 0.1 wt.% of the corresponding substance, based on the total weight of the composition/agent.
  • “Liquid” as used herein includes liquids and gels as well as pasty compositions.
  • liquid compositions are flowable and pourable at room temperature, but it is also possible that they have a yield point.
  • a substance, e.g. a composition or agent is solid according to the definition of the invention if it is in the solid state at 25°C and 1,013 mbar.
  • a substance, e.g. a composition or agent is liquid according to the definition of the invention if it is in the liquid state at 25°C and 1,013 mbar. Liquid also includes gelatin.
  • N-terminus or “N-terminal” typically describes the end of the amino acid chain of a peptide which has a free amino group.
  • C-terminus or “C-terminal” typically describes the end of the amino acid chain of a peptide that has a free carboxyl group.
  • expression “in N- to C-terminal orientation” refers to an amino acid sequence in which the order of the amino acids is described from the N-terminus to the C-terminus. When reference is made herein to various interconnected or individual amino acid sequences, these are always shown in N- to C-terminal orientation unless otherwise stated. Furthermore, the individual amino acids or amino acid sequences are connected to one another via peptide bonds unless otherwise stated.
  • the hyphen in the peptide-linker-peptide representation means, for example, that these corresponding three sequences are fused to one another via peptide bonds.
  • adhesive or “adhesive” is understood to mean an interaction between a peptide and/or peptide conjugate and a surface, whereby the peptide and/or peptide conjugate can adhere to the surface.
  • adhere-promoting refers to the ability to interact with different surfaces, e.g. textile surfaces, and/or to adhere to a specific surface under suitable conditions, i.e.
  • the term "textile-binding" means the ability of a molecule, in particular peptide, to adhere to textile surfaces, where the binding affinity is greater than that of a reference molecule, while the term “textile-non-binding” means that this ability to adhere to textile surfaces is not present.
  • the textile binding peptides described herein preferably have a 10-fold, more preferably a 20-fold, 50- fold or 100-fold higher adhesion to a given surface than any alternative peptide of comparable length that was not developed for this purpose and does not meet the sequence requirements described herein.
  • binding in the context of this invention preferably refers to "covalent bonds" between the peptide and a surface.
  • variant refers to variants of an enzyme or a protein/peptide that continue to have the functionality of the parent molecule but differ from the parent sequence by one or more sequence deviations, e.g. 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 or more sequence deviations, e.g. a substitution, deletion or insertion.
  • sequence identity of such variants can be in the range of 80% based on the total length of the starting peptide, and can be at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 99.5%.
  • the present invention is based on the surprising discovery of the inventors that certain peptides and/or peptide conjugates, when used in washing or cleaning agents, not only bring about improved cleaning performance on greasy and/or oily soiling, but also have a dirt-removing and/or dirt-repellent effect. They therefore represent a biodegradable alternative to SRP polymers.
  • peptides with a hydrophobic end and a hydrophilic end where the hydrophobic part can bind to the textile and the hydrophilic part cannot.
  • Particularly advantageous peptides can adhere to plastic surfaces, preferably LSEP (low surface energy polymers) surfaces and in particular textiles made of (LSEP) plastic or with a (LSEP) plastic content.
  • LSEP low surface energy polymers
  • These peptides and/or peptide conjugates are therefore particularly suitable for use in detergents and cleaning agents and can contribute to improved cleaning performance and/or give the textiles special properties.
  • they could help to reduce or completely avoid synthetic and chemical substances, e.g. in detergents or cleaning agents, by representing a biodegradable alternative. They could also contribute to the stabilization of other ingredients.
  • the washing or cleaning agent comprises at least one peptide selected from (A) a peptide comprising or consisting of an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids, preferably 10 to 24 amino acids, more preferably 10 to 16 amino acids, particularly preferably 12 to 16 amino acids, wherein the amino acid sequence has the following sequence in N- to C-terminal orientation: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, where X 1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X 2 and X 3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4 is independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably
  • the peptide comprises or consists of an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids in length, preferably of at least 8, 9, 10, 11 or 12 amino acids in length. Preferred lengths are up to 40, up to 35, up to 30, or up to 25 or up to 24 amino acids.
  • the peptide can have a length of 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 or 24 amino acids, in particular 12 to 18 amino acids.
  • the peptide is preferably a peptide comprising or consisting of an amino acid sequence with 4 to 50 amino acids, preferably 10 to 24 amino acids, more preferably 10 to 16 amino acids, particularly preferably 12 to 16 amino acids, e.g. 12, 13, 14, 15 or 16 amino acids.
  • the peptide comprises or consists of an amino acid sequence which comprises at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:1-27.
  • a "peptide” in the context of the present invention is understood to mean a polymer composed of amino acids, preferably the 20 proteinogenic L-amino acids, preferably of linear structure, which has up to 100 amino acids which are linked to one another via peptide bonds.
  • the peptides of the invention have a Amino acid sequence of 4 to 50 amino acids.
  • the amino acids are specified in the context of this invention in a one-letter code, where, for example, C stands for cysteine, R for arginine, A for alanine and L for leucine.
  • C in the above sequence (C) stands m X 1 X 2 X 3 (X 4 ) n X 5 (C) O for a cysteine residue.
  • Peptides can be chemically synthesized in various embodiments and/or produced recombinantly by protein design. Short peptides can now be easily synthesized synthetically, e.g. via solid-phase synthesis. Longer peptides and polypeptides, on the other hand, are often also produced recombinantly in the host organism.
  • Typical acidic or negatively charged amino acids are D and E.
  • the positively charged or basic amino acids typically include R, K and H.
  • Amino acids such as G, A, C, I, L, M, F, V, P, S, T, W, Y, N and Q are typically uncharged, i.e. neutral amino acids.
  • any amino acid typically means one of the 20 naturally occurring proteinogenic amino acids, i.e., one of glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), phenylalanine (F), serine (S), threonine (T), proline (P), methionine (M), cysteine (C), histidine (H), lysine (K), arginine (R), glutamine (Q), asparagine (N), aspartic acid (D), glutamic acid (E), tyrosine (Y), and tryptophan (W).
  • the amino acids are typically L-amino acids unless otherwise stated.
  • the peptide may also consist of D-amino acids, although it may be preferred that D- and L-amino acids do not occur simultaneously within the peptides described herein.
  • such an arbitrary amino acid includes all of the aforementioned amino acids with the exception of proline, or in some embodiments also with the exception of proline and glycine. These two amino acids are not preferred in certain embodiments because they have helix-breaking properties and can therefore adversely affect the secondary structure of the peptides.
  • the peptide has a total charge of -2 to +12, preferably from 0 to +8, more preferably 0 to +4, particularly preferably 0 to +2.
  • the total charge of the peptide is based on the number of positively and negatively charged amino acids in the peptide, in particular arginine (R), lysine (K), histidine (H), aspartic acid (D) and glutamic acid (E) and results from the sum of the negative and positive charges, with one positive and one negative charge canceling each other out.
  • a peptide with 2 arginine residues and 1 glutamic acid residue would therefore have a total charge of +1.
  • the total charge of the peptide is preferably -2 to +12, more preferably 0 to +8, particularly preferably 0 to +4, most preferably 0 to +2.
  • the peptide according to the invention has: (i) a total charge of -2 to +12, preferably 0 to +8, more preferably 0 to +4, particularly preferably 0 to +2; and/or (ii) at the N-terminus, which comprises the first 3-4 amino acids, a positive net charge; and/or (iii) at the C-terminus, which comprises the last 3-6 amino acids, a negative or neutral net charge, preferably at least one negatively charged amino acid, in particular E; and/or (iv) no P and more preferably also no G and in particular also no Y. All of the aforementioned features, in particular (i)-(iv), can be implemented individually or in any combination.
  • the feature that the peptide has a positive net charge at the "N-terminus, which comprises the first 3-4 amino acids" means that the N-terminal 3-4 amino acids comprise more positively charged than negatively charged amino acids. In various embodiments, this feature is fulfilled, for example, when the N-terminal 3-4 amino acids have 1 or 2 positively charged amino acids, i.e. H, K or R, preferably K or R, more preferably R, and no negatively charged amino acids such as E or D. If the N-terminus contains a negatively charged amino acid, the number of positively charged amino acids must be at least 2 so that the net charge remains positive.
  • the peptide has a negative or neutral net charge at the "C-terminus, which comprises the last 3-6 amino acids" means that the number of charged amino acids must be 0 or the number of negatively charged amino acids, i.e. D and E, must be greater than the number of positively charged ones.
  • An example of such a C-terminal sequence would be EAL or the double sequence of this motif.
  • the sequence X is 1 X 2 X 3 RAL, RSI or RLA, preferably RAL or RLA, in particular RAL.
  • the N-terminal sequence RAL or RLA not only advantageously has a positive net charge, it also comprises amino acids with a particularly high alpha-helix-forming potential, as explained below.
  • the arginine residue can also be replaced by lysine, but the N-terminal arginine residue is particularly preferred. It is further preferred that (i) the sequence (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8, where X6 is a charged or uncharged amino acid, preferably R, K, E, L, A or Q, more preferably R, K, E or Q, and X 7 and X 8 are independently negatively charged or uncharged amino acids with the exception of P and G, preferably A, L, E, R, Q or M, e.g.
  • A, L, E, Q or M more preferably A, E, Q or L, even more preferably A, E or L, particularly preferably A or L; and/or (ii) (X 4 ) n at least one aromatic amino acid, preferably W or F. If the sequence X 6 X 7 X 8 an X 6 which is R or K, the sequence X 6 X 7 X 8 preferably not at the C-terminus and preferably not within the 6 C-terminal amino acids.
  • sequence (X4)nX5 may comprise one or more further sequences X6X7X8 that are C-terminal to the sequence that has a positively charged amino acid as X6 , whereby these further sequences preferably do not contain a positively charged amino acid as X 6 It is preferred that one of the sequences X 6 X 7 X 8 , which are close, i.e. within the 6 C-terminal amino acids, or at the C-terminus, have a negatively charged amino acid as X6, e.g. E.
  • the peptide in some embodiments contains an aromatic amino acid selected from W and F, there is a positively or negatively charged amino acid next to it, in particular C-terminally, in particular there is no further aromatic amino acid next to the aromatic amino acid.
  • the aromatic amino acids phenylalanine (F) and tryptophan (W) are preferably used in the peptide sequence according to the invention as helix formers and/or for pi-stacking.
  • the aromatic amino acid tyrosine (Y) is not used in the peptide sequence in various embodiments because it has helix-breaking properties. In various embodiments, the peptide is therefore free of Y residues.
  • pi-stacking refers to the non-covalent interaction between aromatic ring systems.
  • (i) (X 4 ) n at least one sequence X 6 X 7 X 8 , where X 6 X 7 X 8 RAL or RLA, preferably RAL, and wherein this sequence is preferably located in the N-terminal amino acids of positions 4-7 or at least 6-7 amino acids from the C-terminus; and/or (ii) (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8, wherein X6X7X8 is EAL, LEA or ELA, preferably EAL, and wherein this sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6; and/or (iii) (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8, wherein X6X7X8 is EQA, QAL, LQA or QLA, preferably EQA, QAL or QLA, in particular QAL.
  • (X 4 ) n X 5 at least one sequence X 6 X 7 X 8 , where X 6 X 7 X 8 QLA or EQA, wherein said sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6 or 1-11.
  • (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8X9, wherein X6X7X8X9 is AQLA or SEQA, wherein said sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6 or 1-11.
  • the peptide comprises the sequence X1X2X3, wherein X1X2X3 is RAL, and (X4)nX5 comprises at least one of QAL and EAL, preferably both.
  • the peptide additionally comprises at least one further (second) sequence RAL.
  • this can follow the first RAL sequence directly C-terminally or be separated from it by 1-3 amino acids, e.g. by 1, 2 or 3 amino acids.
  • the peptide contains two RAL sequences and at least one EAL and QAL sequence each.
  • Preferred sequences are: ⁇ RALRAL(X10)qQAL(X11)rEAL(X12)s, ⁇ RALRAL(X10)qEAL(X11)rQAL(X12)s, ⁇ RAL(X10)qRALQAL(X11)rEAL(X12)s, ⁇ RAL(X10)qRALEAL(X11)rQAL(X12)s, ⁇ RAL(X 10 ) q QALRAL(X 11 ) r EAL(X 12 ) s , ⁇ RAL(X 10 ) q EALRAL(X 11 ) r QAL(X 12 ) s , where X10 and X11 are independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, e.g.
  • the peptide comprises amino acids with a high alpha-helix-forming potential, wherein these amino acids are selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W and D, more preferably from E, A, L, M, Q, K, R, F, I and H; particularly preferably from E, A, L, M, Q, K, R and F.
  • the peptide consists of at least 60% and increasingly preferably at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94% or 95% of amino acids with a high alpha-helix-forming potential, wherein these amino acids are preferably selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W and D, more preferably from E, A, L, M, Q, K, R, F, I and H; particularly preferably from E, A, L, M, Q, K, R and F.
  • the peptide according to the invention particularly preferably forms a helical secondary structure, in particular an alpha-helix structure, preferably with an alpha-helix content of at least 80% and increasingly preferably of at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94% or 95%, in particular higher than 95%.
  • the use of the motif AL or LA in the amino acid sequence of the peptide according to the invention can contribute to the stability of the helix structure because these amino acids have a high alpha-helix-forming potential.
  • the peptide has an amino acid sequence according to one of SEQ ID NO:1-15, or variants thereof, which have at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% and less than 100% sequence identity to the indicated sequence, wherein preferably the motif RAL, and more preferably also the motif EAL and/or QAL, if present, are invariable. If the motifs RAL, EAL and QAL are present in the peptide, they are preferably invariable in all of the aforementioned variants.
  • the peptide can have a high proportion of hydrophobic amino acids selected from A, L, F, W, V, M, I and P, in particular A, L, F, W, V, M and I.
  • the peptide has an amino acid sequence that is 10 to 24 amino acids long, e.g. 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 or 24 amino acids, in particular 12 to 19 amino acids, e.g. 12 to 18 amino acids.
  • the peptide has the amino acid cysteine (C) at the C-terminus. In other embodiments, the peptide has the amino acid cysteine at the N-terminus.
  • This amino acid can enable coupling to other molecules, structures or substrates via the free sulfhydryl group. This amino acid therefore serves as a linking point but is typically not involved in the desired adhesive effect.
  • the peptide may also have no C at either the N-terminus or the C-terminus.
  • the peptide comprises or consists of an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity with any of the following amino acid sequences: ⁇ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ⁇ RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO:2), ⁇ RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO:3), ⁇ RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO:4), ⁇ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), ⁇ RALFEALQALFRALEAL (SEQ ID NO:6), ⁇ RALRALEALQALEA (SEQ ID NO:7), ⁇ RALFEALFRALEALR (SEQ ID NO:8), ⁇ RALFEALFRALEAL (SEQ ID NO: (SEQ
  • Variants of the peptides according to the invention the amino acid sequence of which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92% , 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences corresponding to the sequences in SEQ ID NO:1-27, preferably differing in a maximum of 3 positions , more preferably in a maximum of 2 positions, particularly preferably in a maximum of 1 position of one of the amino acid sequences corresponding to the sequences in SEQ ID NO:1-27.
  • the peptide according to the invention particularly preferably has a sequence which is shown in SEQ ID NO:1-27.
  • the peptide has a sequence according to SEQ ID NO:25 or SEQ ID NO:1 or SEQ ID NO:5, or is a variant thereof, wherein a variant has an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences.
  • Particularly preferred peptides according to the invention are textile-binding peptides, i.e. peptides that have the ability to adhere to textile surfaces under suitable conditions, i.e.
  • Preferred peptides which have good adhesion, particularly to plastic, preferably polyester, have an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the sequences shown in SEQ ID NO:1-27 given amino acid sequences.
  • Particularly preferred peptides which in particular have good adhesion to plastic, preferably polyester, have an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1, 5 or 25.
  • Very particularly preferred peptides, which in particular have good adhesion to plastic, preferably polyester have an amino acid sequence which is identical to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1-27.
  • Preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and have good adhesion to plastic-containing textiles, preferably polyester-containing textiles have an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1-27.
  • Peptides which have good adhesion to plastic-containing, preferably polyester-containing, textiles have an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1, 5 or 25.
  • Very particularly preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and have good adhesion to plastic-containing, preferably polyester-containing, textiles have an amino acid sequence which is identical to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1-27.
  • Preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and have good adhesion to plastic-containing mixed fabrics preferably polyester-containing mixed fabrics, in particular polyester/cotton mixed fabrics
  • Particularly preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and have good adhesion to plastic-containing mixed fabrics preferably polyester-containing mixed fabrics, in particular polyester/cotton mixed fabrics.
  • plastic-containing mixed fabrics preferably polyester-containing mixed fabrics, in particular polyester/cotton mixed fabrics, have good adhesion, have an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO: 1, 5 or 25.
  • Very particularly preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and compared to.
  • plastic-containing mixed fabrics preferably polyester-containing mixed fabrics, in particular polyester/cotton mixed fabrics
  • have good adhesion have an amino acid sequence that is identical to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1-27.
  • Procedures for determining adhesion are known to those skilled in the art and all suitable methods can be used.
  • a common method for determining adhesion is based on a direct measurement method using ⁇ BCA. For this purpose, cloth patches are mixed with a peptide solution to be tested (0.02 mg/ml in distilled water), incubated for 1 h at RT while shaking (750 rpm) and washed (3x with 0.5 ml distilled water, shaking at 750 rpm for 5 min).
  • a peptide is a textile-binding peptide within the meaning of the invention if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is demonstrated in one of the methods mentioned, the binding affinity being greater than that of a reference molecule and the textile-binding peptides described herein preferably have 10-fold, more preferably 20-fold, 50-fold or 100-fold higher adhesion to a given surface than any alternative peptide of comparable length which was not developed for this purpose and does not meet the sequence specifications described herein.
  • a peptide is a textile-binding peptide within the meaning of the invention in particular if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is demonstrated in a method according to Example 2, the binding affinity being greater than that of a reference molecule.
  • a peptide is, in the sense of the invention, a textile-binding peptide in particular if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is demonstrated in a previously described BCA method, with the AP value being greater than 61% and preferably greater than 80%.
  • Textile-non-binding peptide Alternatively or additionally, the washing or cleaning agent according to the invention comprises at least one peptide conjugate, whereby the peptide conjugate can contain a textile-non-binding peptide.
  • the textile-non-binding peptide is a peptide which has an amino acid sequence according to SEQ ID NO:28, or is a variant thereof, whereby the variant has an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity with the amino acid sequence in SEQ ID NO:28.
  • the textile-non-binding peptide most preferably has the following amino acid sequence: ⁇ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28).
  • a peptide is a textile-non-binding peptide within the meaning of the invention if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is not demonstrated in one of the methods mentioned, the binding affinity being lower than or equal to that of a reference molecule.
  • a peptide is, in the sense of the invention, a textile-nonbinding peptide in particular if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is not demonstrated in a method according to Example 2, the binding affinity being lower than or equal to that of a reference molecule.
  • a peptide is, in the sense of the invention, a textile-nonbinding peptide in particular if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is not demonstrated in a previously described BCA method, the AP value being less than 20%.
  • the peptides contained in the peptide conjugate according to the invention are as defined hereinbefore, namely textile-binding peptides and/or textile-non-binding peptides.
  • the textile-binding peptide contained in a peptide conjugate according to the invention is as defined above in the section "Textile-binding peptide”.
  • the textile-non-binding peptide contained in a peptide conjugate according to the invention is as defined above in the section "Textile-non-binding peptide”.
  • the peptide conjugate contains at least one textile-binding peptide as defined herein and at least one textile-non-binding peptide as defined herein.
  • the peptide conjugate contains at least one textile-binding peptide, as defined herein, and at least two textile-non-binding peptides, as defined herein. Particularly preferably, the peptide conjugate contains one textile-binding peptide and two textile-non-binding peptides. In various embodiments, if more than one textile-binding peptide is present in the peptide conjugate, these can be the same or different. In preferred embodiments, they are the same. In various embodiments, if more than one textile-non-binding peptide is present in the peptide conjugate, these can be the same or different. In preferred embodiments, they are the same.
  • the peptide conjugate is N- and/or C-terminally modified, in particular pegylated. In preferred embodiments, the peptide conjugate is N-terminally modified, in particular pegylated. In preferred embodiments, the peptide conjugate is C-terminally modified, in particular pegylated. In particularly preferred embodiments, the peptide conjugate is modified at the N- and C-terminus, in particular pegylated.
  • Pegylation is a process in which Polyethylene glycol (PEG) chains can be attached to proteins, which can improve their stability, solubility and therapeutic properties. While many PEGylation processes involve the use of reactive cysteine residues on proteins, it is indeed possible to PEGylate proteins without cysteine residues.
  • PEG polyethylene glycol
  • N-terminal pegylation is achieved, for example, using polyethylene glycol-N-hydroxysuccinimide (PEG-NHS).
  • C-terminal pegylation is achieved, for example, by Michael addition of polyethylene glycol maleimide to the thiol group of a terminal cysteine.
  • C-terminal pegylation can also be achieved by adding polyethylene glycol maleimide to the OH group of any terminal amino acid.
  • the PEG group at the C- and/or N-terminus comprises about 5 to about 100 ethylene glycol units, preferably about 20 to about 85 ethylene glycol units, preferably about 30 to about 75 ethylene glycol units, more preferably about 40 to about 60 ethylene glycol units, most preferably about 45 ethylene glycol units.
  • the PEG group at the C- and/or N-terminus comprises a molecular weight of about 220 g/mol to about 4400 g/mol, preferably about 880 g/mol to about 3740 g/mol, preferably about 1320 g/mol to about 3300 g/mol, more preferably about 1760 g/mol to about 2640 g/mol, most preferably about 2000 g/mol.
  • the PEG group at the C-terminus comprises about 5 to about 100 ethylene glycol units, preferably about 20 to about 85 ethylene glycol units, preferably about 30 to about 75 ethylene glycol units, more preferably about 40 to about 60 ethylene glycol units, most preferably about 45 ethylene glycol units.
  • the PEG group at the C-terminus comprises a molecular weight of about 220 g/mol to about 4400 g/mol, preferably about 880 g/mol to about 3740 g/mol, preferably about 1320 g/mol to about 3300 g/mol, more preferably about 1760 g/mol to about 2640 g/mol, most preferably about 2000 g/mol.
  • the PEG group at the N-terminus comprises about 5 to about 100 ethylene glycol units, preferably about 20 to about 85 ethylene glycol units, preferably about 30 to about 75 ethylene glycol units, more preferably about 40 to about 60 ethylene glycol units, most preferably about 45 ethylene glycol units.
  • the PEG group at the N-terminus comprises a molecular weight of about 220 g/mol to about 4400 g/mol, preferably about 880 g/mol to about 3740 g/mol, preferably about 1320 g/mol to about 3300 g/mol, more preferably about 1760 g/mol to about 2640 g/mol, most preferably about 2000 g/mol.
  • the PEG group at the C- and N-terminus comprises about 5 to about 100 ethylene glycol units, preferably about 20 to about 85 ethylene glycol units, preferably about 30 to about 75 ethylene glycol units, more preferably about 40 to about 60 ethylene glycol units, most preferably about 45 ethylene glycol units.
  • the PEG group at the C and N terminus has a molecular weight of about 220 g/mol to about 4400 g/mol, preferably about 880 g/mol to about 3740 g/mol, preferably about 1320 g/mol to about 3300 g/mol, particularly preferably about 1760 g/mol to about 2640 g/mol, very particularly preferably about 2000 g/mol.
  • the PEG group and/or the at least one, preferably at least two, textile-non-binding peptide(s) is directly covalently linked to the at least one textile-binding peptide, i.e. the first and/or last amino acid of the respective peptides are linked to one another via a peptide bond.
  • the bond can also be made via a linker, in particular a peptide linker.
  • Such a bond via a peptide linker is preferred.
  • Suitable linkers are known in the art and can be static/rigid or flexible. This property is determined by the secondary structure of the linker; for example, rigid linkers can have an alpha helix as a secondary structure.
  • the peptide linker sequence is flexible and has no secondary structure or only short secondary structure elements.
  • Linkers suitable in the context of the present invention are described below.
  • Linkers suitable in the context of the present invention which are preferably peptide linkers, can be divided into flexible linkers and rigid linkers. Such linkers are generally known in the art (Chen et al. (2013) Fusion protein linkers: Property, design and functionality, Advanced Drug Delivery Reviews, 65 (10): 1357-1369).
  • the linker represents the covalent bond of the peptides to be linked or of the peptides with the PEG group, and the corresponding peptide conjugate has the following structure in N- to C-terminal orientation: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z 1 Z 3 Z 4 Z 5 Z 6 , (iv) Z 2 Z 3 Z 4 Z 5 Z 7 , (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, or (viii) Z 4 Z 5 Z 6 , where Z4 is a peptide, preferably a textile-binding peptide, selected from (A) a peptide with the following amino acid sequence: (C) m X 1 X 2 X 3 (X 4 ) n X 5 (C) O , where C is the amino acid cysteine, where m
  • the linker is a peptide linker, as is preferred, then the first or last amino acid of the peptide is linked via a peptide bond to the first or last amino acid of the peptide linker.
  • the peptide conjugate comprises a peptide linker and a PEG group, then the pegylation is carried out as described herein. N-terminal pegylation is achieved, for example, using polyethylene glycol-N-hydroxysuccinimide (PEG-NHS). C-terminal pegylation is achieved, for example, by Michael addition of polyethylene glycol maleimide to the thiol group of a terminal cysteine.
  • C-terminal pegylation can also be achieved by adding polyethylene glycol maleimide to the OH group of any terminal amino acid.
  • peptide linkers typically have a length of 1 to 200 amino acids, e.g. 1 to 100 amino acids, preferably 2 to 30 amino acids, more preferably 5 to 25 amino acids.
  • functional homologues of the aforementioned linker sequences are also suitable.
  • “Functional homologues” as used in this context refers to sequences which are at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 98.8%, 99.0%, 99.2%, 99.4% or 99.6% identical to the specified reference sequence and exhibit its functionality, i.e.
  • Linkers preferred according to the invention have one of the following amino acid sequences: ⁇ GGGGS (SEQ ID NO:29), ⁇ GGGGSGGGGS (SEQ ID NO:30), ⁇ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31), ⁇ GGGGSGGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:32), ⁇ GGGGGGGGG (SEQ ID NO:33), ⁇ GGGGGGG (SEQ ID NO:34), ⁇ EAAAK (SEQ ID NO:35), ⁇ EAAAKEAAAK (SEQ ID NO:36), ⁇ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37), ⁇ AEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKALEAEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:38), ⁇ PAPAP (SEQ ID NO:39) or ⁇ AEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:39) or ⁇ AEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:39) or ⁇ AEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO
  • the linker having the following amino acid sequence: ⁇ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31) or ⁇ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37).
  • the peptide conjugate has the following structure in N- to C-terminal orientation: (i) Z 1 Z 3 Z 4 Z 5 Z 7 , (ii) Z 2 Z 3 Z 4 Z 5 Z 6 , (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z 1 Z 3 Z 4 , (vi) Z 2 Z 3 Z 4 , (vii) Z4Z5Z7, or (viii) Z4Z5Z6, where Z 4 a peptide, preferably a textile-binding peptide, which is selected from (A) a peptide having the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, where C is the amino acid cysteine, where m+o
  • the peptide conjugate has the following structure in N- to C-terminal orientation: (i) PEG - linker (I) - textile-binding peptide - linker (I) - PEG, (ii) textile-nonbinding peptide - linker (I) - textile-binding peptide - linker (I) - textile-nonbinding peptide, (iii) PEG - linker (I) - textile-binding peptide - linker (I) - textile-nonbinding peptide, (iv) textile-nonbinding peptide - linker (I) - textile-binding peptide - linker (I) - PEG chain, (v) PEG - linker (I) - textile-binding peptide, (vi) textile-nonbinding peptide - linker (I) - textile-binding peptide, (vii) textile-binding peptide - linker
  • the linker is selected from: ⁇ GGGGS (SEQ ID NO:29), ⁇ GGGGSGGGGS (SEQ ID NO:30), ⁇ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31), ⁇ GGGGSGGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:32), ⁇ GGGGGGGG (SEQ ID NO:33), ⁇ GGGGGG (SEQ ID NO:34), ⁇ EAAAK (SEQ ID NO:35), ⁇ EAAAKEAAAK (SEQ ID NO:36), ⁇ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37), ⁇ AEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKALEAEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:38), ⁇ PAPAP (SEQ ID NO:39) and ⁇ AEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:40); and/or the textile non-binding selected from: ⁇ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and/or the textile binding peptide
  • the linker is selected from: ⁇ GGGGS (SEQ ID NO:29), ⁇ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31), and ⁇ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37); and the textile non-binding peptide is selected from: ⁇ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide selected from: ⁇ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ⁇ RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO:2), ⁇ RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO:3), ⁇ RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO:4), ⁇ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), ⁇ RALFEALQALFRALEAL (SEQ ID NO:6), ⁇ RALRALEALQALEA (SEQ ID NO:7), ⁇ RALFEALFRALEALR (SEQ ID NO:8), ⁇ RALFEALFRALEALAL
  • the linker is selected from: ⁇ GGGGS (SEQ ID NO:29); and the textile non-binding peptide is selected from: ⁇ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide is selected from: ⁇ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ⁇ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), and ⁇ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25).
  • the linker is selected from: ⁇ GGGGS (SEQ ID NO:29); and the textile non-binding peptide is selected from: ⁇ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide is selected from: ⁇ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1).
  • the linker is selected from: ⁇ GGGGS (SEQ ID NO:29); and the textile non-binding peptide is selected from: ⁇ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide is selected from: ⁇ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5).
  • the linker is selected from: ⁇ GGGGS (SEQ ID NO:29); and the textile non-binding peptide is selected from: ⁇ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide is selected from: ⁇ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25).
  • Most preferred peptide conjugates include: ⁇ (PEG)-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS-(PEG) (SEQ ID NO:41), ⁇ (PEG)-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS-(PEG) (SEQ ID NO:42), ⁇ (PEG)-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS-(PEG) (SEQ ID NO:43), ⁇ NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS-NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:44), ⁇ NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS-NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:45), and ⁇ NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS-NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:46).
  • sequence comparison is based on the BLAST algorithm, which is established in the state of the art and is commonly used (see, for example, Altschul et al. (1990) Basic local alignment search tool, J. Mol. Biol., 215:403-410, and Altschul et al. (1997) Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs, Nucleic Acids Res., 25:3389-3402) and is carried out in principle by assigning similar sequences of nucleotides or amino acids in the nucleic acid or amino acid sequences to one another. A tabular assignment of the relevant positions is called an alignment.
  • Sequence comparisons are created using computer programs. Commonly used programs include the Clustal series (see e.g. Chenna et al. (2003) Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs, Nucleic Acid Res., 31:3497-3500), T-Coffee (see e.g. Notredame et al. (2000) T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments, J. Mol. Biol., 302:205-217) or programs based on these programs or algorithms.
  • Sequence comparisons can also be carried out using the computer program Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the specified standard parameters, whose AlignX module for sequence comparisons is based on ClustalW, or Clone Manager 10 (use of the BLOSUM 62 scoring matrix for sequence alignment at the amino acid level).
  • the sequence identity given here is determined using the BLAST algorithm.
  • Such a comparison also allows a statement to be made about the similarity of the sequences being compared to one another. It is usually given in percent identity, i.e. the proportion of identical nucleotides or amino acid residues at the same positions or positions that correspond to one another in an alignment.
  • homology includes conserved amino acid substitutions in amino acid sequences, i.e. amino acids with similar chemical activity, since these usually perform similar chemical activities within the protein. Therefore, the similarity of the sequences being compared can also be given as percent homology or percent similarity. Identity and/or homology statements can be made for entire polypeptides or genes or just for individual regions. Homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by similarities in the sequences. Such regions often have identical functions. They can be small and contain only a few nucleotides or amino acids. Such small regions often perform essential functions for the overall activity of the protein. It may therefore be useful to relate sequence matches only to individual, possibly small areas.
  • identity or homology information in the present application refers to the total length of the nucleic acid or amino acid sequence specified in each case.
  • the peptide or protein concentration can be determined using known methods, e.g. the BCA method (bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method (Gornall et al., J. Biol. Chem., 1948, 177:751-766).
  • BCA method bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid
  • the biuret method Ganall et al., J. Biol. Chem., 1948, 177:751-766.
  • the person skilled in the art of peptide and protein technology knows a large number of suitable methods for determining the peptide or protein concentration that can be used in the context of this invention.
  • Peptides according to the invention can have amino acid changes, in particular amino acid substitutions, insertions or deletions.
  • Such peptides are further developed, for example, through targeted genetic modification, i.e. through mutagenesis processes, and optimized for specific applications or with regard to special properties (e.g. with regard to their stability, binding, etc.).
  • targeted mutations such as substitutions, insertions or deletions can be introduced into the known molecules in order to change certain properties, for example.
  • the surface charges and/or the isoelectric point of the molecules and thus their interactions with a surface can be changed.
  • the net charge of the peptides can be changed in order to influence substrate binding.
  • one or more corresponding mutations can be used to increase the stability or adsorption of the peptide, for example.
  • Advantageous properties of individual mutations, e.g. individual substitutions, can complement each other.
  • the invention also encompasses peptides which are characterized in that they are obtainable from a peptide as described above as a starting molecule, e.g. from a molecule with one of the amino acid sequences according to SEQ ID NO:1-46, on which e.g.
  • amino acid substitutions including single or multiple conservative amino acid substitutions, have been carried out, wherein the resulting peptide has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% and less than 100% sequence identity with one of the amino acid sequences according to SEQ ID NO:1-28.
  • conservative amino acid substitution means the exchange (substitution) of an amino acid residue for another amino acid residue, whereby this exchange does not lead to a change in the polarity or charge at the position of the exchanged amino acid, e.g.
  • the exchange of a non-polar amino acid residue for another non-polar amino acid residue is preferred.
  • it may be preferred that such exchanges do not have glycine or tyrosine as the target amino acid or, for example, no amino acid that has a low alpha-helix-forming potential.
  • the peptide according to the invention can also be modified. Preferred modifications can be, for example, coupling the peptide with certain other molecules or chemical groups, e.g.
  • the peptide according to the invention can also be at least one subunit (module) of a larger peptide or polypeptide, wherein the polypeptide can comprise a multimer of the sequences described herein, e.g. 1 to 30 repetitions, more preferably 2 to 15 repetitions, particularly preferably 2 to 10 repetitions, e.g. 2, 3, 4, 5 or 6 repetitions of the peptide.
  • the polypeptide can comprise or consist of such multimers.
  • polypeptide in this context refers in particular to peptides that comprise 100 or more amino acids.
  • larger peptides preferably refers to peptides with at least 40 amino acids, unless otherwise described.
  • the peptide is a peptide or polypeptide (multimer) comprising two or more of the peptides as described herein.
  • the two or more peptides can be linked to one another by at least one spacer, preferably the at least one spacer comprises or consists of 1 to 10 amino acid residues, in particular 2, 3 or 4 amino acid residues, preferably selected from the group consisting of G, P, I, A and S or combinations thereof, in particular GPI or GAS.
  • the individual peptides are optionally linked to one another linearly via peptide bonds, optionally also via a spacer.
  • the peptides described herein can in various embodiments have been chemically synthesized and/or produced recombinantly by means of protein design. Short peptides can now be easily synthesized, e.g. via solid-phase synthesis such as the solid-phase synthesis according to Merrifield. Longer peptides and polypeptides, on the other hand, are often also produced recombinantly in the host organism, e.g. in bacteria or yeast. It is preferred to produce the peptides and/or peptide conjugates according to the invention using recombinant methods.
  • the peptides and/or peptide conjugates according to the invention are particularly preferably produced as polypeptides (multimers) and subsequently cleaved into the functional peptides and/or peptide conjugates.
  • Very particularly preferred multimers have 1 to 30 peptide units (each according to the invention), each of which is separated from one another by spacers of 1 to 10 amino acids in length (e.g. 1, 2, 3 or 4 amino acids).
  • the spacers can also be or comprise interfaces for specific proteases/peptidases, in particular endopeptidases, or form such an interface together with parts of the peptide.
  • a person skilled in the art is able to use methods generally known today, such as chemical synthesis or the polymerase chain reaction (PCR) in conjunction with molecular biological and/or protein chemical standard methods to produce the corresponding nucleic acids up to complete genes based on known DNA and/or amino acid sequences. Such methods are known, for example, from Sambrook, J., Fritsch, E.F. and Maniatis, T.2001. Molecular cloning: a laboratory manual, 3rd Edition Cold Spring Laboratory Press.
  • the peptide and/or peptide conjugate described herein is produced using biotechnological methods, as described above.
  • Detergents or cleaning agents The at least one peptide and/or peptide conjugate according to the invention is preferably suitable for adhesion and/or binding to textiles, as described herein. It is particularly preferred that the peptide and/or peptide conjugate according to the invention, particularly when used in washing or cleaning agents according to the invention, achieves a dirt-repellent and/or dirt-removing effect, particularly through binding and/or adhesion to textiles, preferably polyester-containing textiles, particularly preferably polyester/cotton blends.
  • the washing or cleaning agent is thus preferably used as a detergent in a washing process, particularly in machine washing or hand washing.
  • the peptide and/or peptide conjugate described herein is used in the washing or cleaning agent according to the invention, without being limited thereto, in a concentration of 0.00001 to 5% by weight, e.g. in a concentration of 0.0001 to 2% by weight or 0.001 to 1% by weight.
  • the washing or cleaning agent is a textile detergent.
  • the washing or cleaning agent according to the invention is particularly suitable for use on textiles made of plastic and/or with a plastic content (mixed fabric) and/or made of a natural fiber such as cotton.
  • the textile preferably comprises or consists of polyester (PES), polyethylene (PE), polypropylene (PP), polyurethane (PU), polystyrene (PS), polyvinyl chloride (PVC), polycarbonate (PC), polyamide (PA), polyphenylene ether, polyphenylene sulfide, polyoxymethylene (POM), polymethyl methacrylate (PMA), polyethylene terephthalate (PET), polybutylene terephthalate (PBT), polytetrafluoroethylene (PTFE), polyhydroxyalkanoate (PHA), polyhydroxybutyrate (PHB), polyimide (PI), polylactide (PLA), polyvinylidene fluoride (PVDF), polyether ketone (PEK), and/or copolymers or a blended fabric thereof, even more preferably polyester (PES), polyethylene (PE), polypropylene (PP), polystyrene (PS), copolymers or blended fabrics thereof, preferably a cotton/polyester blend with
  • a textile with a plastic content or a plastic mixture or mixed fabric has a plastic content of at least 10%, more preferably at least 20%, even more preferably at least 30%, even more preferably at least 40%, even more preferably at least 50%, even more preferably at least 60%, e.g. 65%.
  • washing or cleaning agents according to the invention depend on the respective intended use and the trained specialist is generally familiar with suitable dosages of these components and can find them in the relevant specialist literature.
  • the washing and cleaning agents according to the invention include all conceivable types of washing or cleaning agents, both concentrates and agents to be used undiluted, for use on a commercial scale, in the washing machine or for hand washing or cleaning. These include, for example, detergents for textiles, carpets, or natural fibers, for which the term detergent is used.
  • washing and cleaning agents within the scope of the invention also include washing aids that are added to the actual washing agent during manual or machine laundry in order to achieve an additional effect.
  • washing and cleaning agents within the scope of the invention also include textile pre- and post-treatment agents, i.e. agents with which the item of laundry is brought into contact before the actual laundry, e.g.
  • washing or cleaning agents which can be in the form of powdered or granular solids, in compacted or re-compacted particle form, as homogeneous solutions or suspensions, can contain all known ingredients that are usually found in such agents.
  • the agents according to the invention can contain in particular surfactants, builders, complexing agents, polymers, glass corrosion inhibitors, corrosion inhibitors, bleaching agents such as peroxygen compounds, bleach activators or bleach catalysts, water-miscible organic solvents, enzyme stabilizers, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and/or other auxiliary substances such as optical brighteners, graying inhibitors, color transfer inhibitors, foam regulators and dyes and fragrances.
  • Advantageous ingredients of agents according to the invention are disclosed in the international patent application WO 2009/121725, starting therein on Page 5, penultimate paragraph, and ending on page 13 after the second paragraph. This disclosure is expressly referred to and the disclosure content therein is included in the present patent application.
  • inventions include all solid, powdery, liquid, gel-like or pasty dosage forms of agents according to the invention, which may optionally also consist of several phases and may be in compressed or non-compressed form.
  • the agent can be in the form of a free-flowing powder, in particular with a bulk density of 300 g/l to 1200 g/l, in particular 500 g/l to 900 g/l or 600 g/l to 850 g/l.
  • the solid dosage forms of the agent also include extrudates, granules, tablets or pouches.
  • the agent can also be liquid, gel-like or pasty, e.g.
  • Liquid agents are generally preferred.
  • the agent can be present as a one-component system. Such agents consist of one phase. Alternatively, an agent can also consist of several phases. Such an agent is therefore divided into several components.
  • the agent according to the invention is a textile detergent.
  • the agent according to the invention is a liquid textile detergent.
  • the agent according to the invention is a solid textile detergent. Multi-phase formulations are not preferred in the context of this invention, but are not excluded.
  • the viscosity of the liquid washing or cleaning agents at 20°C is preferably 5 to 100,000 mPa ⁇ s, more preferably 10 to 5000 mPa ⁇ s, even more preferably 10 to 200 mPa ⁇ s, measured with a Brookfield rotational viscometer of the LVT or LVDV-II+ type with small sample adapter at a speed of 30 min -1 , the spindle used as the measuring body according to Brookfield being selected so that the torque is in a favorable range and the measuring range is not exceeded.
  • spindle 31 is preferred and - if necessary for viscosities above about 240 mPa ⁇ s - spindle 25 is preferably used.
  • the agent according to the invention is a pre-portioned textile detergent, in particular a detergent portion unit comprising a detergent preparation according to the invention and a water-soluble film which completely encloses the detergent preparation.
  • the water-soluble film in which the detergent preparation is packaged can comprise one or more structurally different water-soluble polymer(s).
  • Polymers from the group of (optionally acetalized) polyvinyl alcohols (PVAL) and their copolymers are particularly suitable as water-soluble polymer(s).
  • Water-soluble films are preferably based on a polyvinyl alcohol or a polyvinyl alcohol copolymer whose molecular weight is in the range from 10,000 to 1,000,000 g/mol, preferably from 20,000 to 500,000 g/mol, particularly preferably from 30,000 to 100,000 g/mol and in particular from 40,000 to 80,000 g/mol.
  • Suitable water-soluble films for use are manufactured by MonoSol LLC, for example under the name M8630, M8720, M8310, C8400 or M8900.
  • the agents according to the invention are in liquid form, they preferably contain more than 40% by weight, preferably 50 to 90% by weight and particularly preferably 60 to 80% by weight of water based on their total weight.
  • the agents according to the invention can contain one or more surfactants, with anionic surfactants, nonionic surfactants and mixtures thereof being particularly suitable, but cationic, zwitterionic and/or amphoteric surfactants can also be included.
  • the agents preferably contain 5 to 70% by weight, preferably 35 to 60% by weight and more preferably 40 to 55% by weight of surfactant.
  • Suitable anionic surfactants are in particular soaps and those containing sulfate or sulfonate groups with preferably alkali ions as cations.
  • Soaps that can be used are preferably the alkali salts of saturated or unsaturated C 12-18 -fatty acids. Such fatty acids can also be used in a form that is not completely neutralized.
  • the useful surfactants of the sulfate type include the salts of the sulfuric acid half esters of C12-18 fatty alcohols and the sulfation products of the non-ionic surfactants mentioned with a low degree of ethoxylation.
  • the useful surfactants of the sulfonate type include, for example, C 9-14 -Alkyl benzene sulfonates, alkane sulfonates derived from C 12-18 -alkanes, e.g.
  • C12-18-olefin sulfonates which are formed by the reaction of corresponding monoolefins with sulfur trioxide, mixtures of alkene and hydroxyalkane sulfonates, disulfonates, such as those obtained from C 12-18 -monoolefins with terminal or internal double bonds by sulfonation with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation products, as well as ⁇ -sulfofatty acid esters (ester sulfonates) which are formed during the sulfonation of fatty acid methyl or ethyl esters, e.g.
  • the agent preferably contains 2 to 55% by weight, preferably 3 to 35% by weight, of anionic surfactant.
  • the agent most preferably contains 3 to 25% by weight of alkylbenzenesulfonate.
  • the agent can preferably contain other anionic surfactants, in particular alkyl ether sulfates, and nonionic surfactants, in particular fatty alcohol alkoxylates. These can then make up the rest of the surfactants.
  • Suitable alkylbenzenesulfonates are preferably selected from linear or branched alkylbenzenesulfonates of the formula - + Na , H or alkyl and together contain 6 to 19, preferably 7 to 15 and in particular 9 to 13 C atoms.
  • a particularly preferred representative is sodium dodecylbenzylsulfonate.
  • Alk(en)yl sulfates are the alkali metal and especially the sodium salts of the sulfuric acid half esters of C 12-18 -Fatty alcohols, e.g.
  • alk(en)yl sulfates of the chain length mentioned which contain a synthetic, straight-chain alkyl radical produced on a petrochemical basis, which have a degradation behavior analogous to the adequate compounds based on oleochemical raw materials. From a washing technology point of view, the C 12-16 -Alkyl sulfates and C12-15-alkyl sulfates as well as C14-15-alkyl sulfates are preferred.
  • the sulfuric acid monoesters of the straight-chain or branched C ethoxylated with 1 to 6 moles of ethylene oxide are also preferred.
  • 7-21 alcohols such as 2-methyl-branched C 9-11 -Alcohols with an average of 3.5 moles of ethylene oxide (EO) or C 12-18 -Fatty alcohols with 1 to 4 EO are suitable.
  • Suitable alkyl ether sulfates are, for example, compounds of the formula R 1 -O-(AO)n-SO3- X + .
  • R 1 represents a linear or branched, substituted or unsubstituted alkyl radical, preferably a linear, unsubstituted alkyl radical, particularly preferably a fatty alcohol radical.
  • Preferred radicals R 1 are selected from decyl, undecyl, dodecyl, tridecyl, tetradecyl, pentadecyl, hexadecyl, heptadecyl, octadecyl, nonadecyl, eicosyl radicals and mixtures thereof, with the representatives having an even number of carbon atoms being preferred.
  • Particularly preferred radicals R 1 are derived from C 12-18 -fatty alcohols, e.g. coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or C10-20 oxo alcohols.
  • AO stands for an ethylene oxide (EO) or propylene oxide (PO) group, preferably an ethylene oxide group.
  • the index n stands for an integer from 1 to 50, preferably from 1 to 20 and in particular from 2 to 10. Most preferably, n stands for the numbers 2, 3, 4, 5, 6, 7 or 8.
  • X + stands for a monovalent cation or the n-th part of an n-valent cation, preferred are the alkali metal ions and among them Na + or K + , where Na + is highly preferred.
  • Other cations X + can be selected from NH 4 + , 1 ⁇ 2 Zn 2+ , 1 ⁇ 2 Mg 2+ , 1 ⁇ 2 Ca 2+ , 1 ⁇ 2 Mn 2+ and mixtures thereof.
  • the specified degree of ethoxylation represents a statistical mean value, which can be a whole or a fractional number for a specific product.
  • the specified degrees of alkoxylation represent statistical mean values, which can be a whole or a fractional number for a specific product.
  • Preferred alkoxylates/ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow range ethoxylates, NRE). It has proven to be advantageous for cold washing performance if the agents also contain soap(s).
  • Preferred agents are therefore characterized by the fact that they contain soap(s).
  • Suitable are saturated fatty acid soaps, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, Stearic acid, hydrogenated erucic acid and behenic acid and in particular soap mixtures derived from natural fatty acids, e.g. coconut, palm kernel or tallow fatty acids.
  • Suitable non-ionic surfactants are in particular alkyl glycosides and ethoxylation and/or propoxylation products of alkyl glycosides or linear or branched alcohols, each with 8 to about 18 C atoms in the alkyl part and 3 to 20, preferably 4 to 10 alkyl ether groups.
  • N-alkylamines, vicinal diols, fatty acid esters and fatty acid amides which correspond to the long-chain alcohol derivatives mentioned with regard to the alkyl part, as well as of alkylphenols with 5 to 12 C atoms in the alkyl radical are usable.
  • the nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary alcohols with preferably 8 to 18 C atoms and an average of 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol residue can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or can contain linear and methyl-branched residues in the mixture, as is usually the case in oxo alcohol residues.
  • EO ethylene oxide
  • alcohol residue can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or can contain linear and methyl-branched residues in the mixture, as is usually the case in oxo alcohol residues.
  • alcohol ethoxylates with linear residues from alcohols of native origin with 12 to 18 C atoms, e.g. from coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and an average of 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred.
  • the preferred ethoxylated alcohols include, for example, C12-14 alcohols with 3 EO or 4 EO, C 9-11 -Alcohol with 7 EO, C 13-15 -Alcohols with 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, C 12-18 -Alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as mixtures of C 12-14 -Alcohol with 3 EO and C 12-18 - Alcohol with 5 EO.
  • the degrees of ethoxylation given represent statistical averages, which can be a whole or a fractional number for a specific product.
  • Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow range ethoxylates, NRE).
  • fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples of these are tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO.
  • Another class of preferably used non-ionic surfactants which are used either as the sole non-ionic surfactant or in combination with other non-ionic surfactants, are alkoxylated, preferably ethoxylated or ethoxylated and propoxylated fatty acid alkyl esters, preferably with 1 to 4 carbon atoms in the alkyl chain, in particular fatty acid methyl esters.
  • Another class of non-ionic surfactants that can be used advantageously are alkyl polyglycosides (APG).
  • Usable alkyl polyglycosides satisfy the general formula RO(G) z , in which R is a linear or branched, in particular methyl-branched in the 2-position, saturated or unsaturated, aliphatic radical with 8 to 22, preferably 12 to 18 C atoms and G is the symbol that stands for a glycose unit with 5 or 6 C atoms, preferably glucose.
  • the degree of glycosidation z is between 1 and 4, preferably between 1 and 2 and in particular between 1.1 and 1.4.
  • Linear alkyl polyglycosides are preferably used, i.e. alkyl polyglycosides in which the polyglycosyl radical is a glucose radical and the alkyl radical is an n-alkyl radical.
  • Nonionic surfactants of the amine oxide type e.g. N-cocoalkyl-N,N-dimethylamine oxide and N-tallowalkyl-N,N-dihydroxyethylamine oxide, and fatty acid alkanolamides can also be suitable.
  • the amount of these non-ionic surfactants is preferably not more than that of the ethoxylated fatty alcohols, in particular not more than half of that.
  • Suitable amphoteric surfactants are, for example, betaines of the formula (R iii )(R iv )(R v )N + CH2COO-, in the R iii an alkyl radical having 8 to 25, preferably 10 to 21 carbon atoms, optionally interrupted by heteroatoms or heteroatom groups, and R iv and R v identical or different alkyl radicals having 1 to 3 carbon atoms, in particular C 10-18 - Alkyldimethylcarboxymethylbetaine and C11-17-alkylamidopropyldimethylcarboxymethylbetaine.
  • Suitable cationic surfactants include the quaternary ammonium compounds of the formula (R vi )(R vii )(R viii )(R ix )N + X-, in the R vi to R ix stands for four identical or different, in particular two long-chain and two short-chain, alkyl radicals and X- stands for an anion, in particular a halide ion, e.g. didecyldimethylammonium chloride, alkylbenzyldidecylammonium chloride and mixtures thereof.
  • Suitable cationic surfactants are the quaternary surface-active compounds, in particular with a sulfonium, phosphonium, iodonium or arsonium group, which are also known as antimicrobial agents.
  • the agent can be designed with an antimicrobial effect or its antimicrobial effect, which may already be present due to other ingredients, can be improved.
  • Another preferred component of agents according to the invention are complexing agents. Particularly preferred complexing agents are the phosphonates, provided their use is permitted by regulations.
  • the complex-forming phosphonates include a range of different compounds, such as diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid) (DTPMP).
  • DTPMP diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid)
  • hydroxyalkane and aminoalkanephosphonates are particularly preferred.
  • 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonate (HEDP) is of particular importance as a cobuilder. It is preferably used as the sodium salt, with the disodium salt reacting neutrally and the tetrasodium salt reacting alkalinely (pH 9).
  • Ethylenediaminetetramethylenephosphonate (EDTMP), diethylenetriaminepentamethylenephosphonate (DTPMP) and their higher homologues are preferably used as aminoalkanephosphonates. They are preferably used in the form of the neutrally reacting sodium salts, e.g. as the hexasodium salt of EDTMP or as the hepta- and octa-sodium salt of DTPMP.
  • HEDP is preferably used as a builder from the class of phosphonates.
  • the aminoalkanephosphonates also have a pronounced heavy metal binding capacity.
  • a preferred agent in the context of this application contains one or more phosphonate(s) from the group aminotrimethylenephosphonic acid (ATMP) and/or its salts; ethylenediaminetetra(methylenephosphonic acid) (EDTMP) and/or its salts; diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid) (DTPMP) and/or its salts; 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid (HEDP) and/or its salts; 2-phosphonobutane-1,2,4-tricarboxylic acid (PBTC) and/or their salts; hexamethylenediaminetetra(methylenephosphonic acid) (HDTMP) and/or their salts; nitrilotri(methylenephosphonic acid) (NTMP) and/or their salts.
  • ATMP aminotrimethylenephosphonic acid
  • ETMP ethylenediaminetetra(methylenephosphonic acid)
  • DTPMP diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid)
  • agents which contain 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid (HEDP) or diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid) (DTPMP) as phosphonates are particularly preferred.
  • the agents according to the invention can contain two or more different phosphonates.
  • Preferred agents according to the invention are characterized in that the agent contains at least one complexing agent from the group of phosphonates, preferably 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonate, the proportion by weight of the phosphonate in the total weight of the agent preferably being 0.1 and 8.0 wt.%, preferably 0.2 and 5.0 wt.%, more preferably 0.3 and 3.0 wt.% and particularly preferably 0.5-2.0 wt.%.
  • the washing and/or cleaning agents according to the invention are essentially free of phosphonate-containing compounds.
  • "Essentially free of phosphonate-containing compounds” in this context means that the corresponding agents contain less than 2 wt.%, preferably less than 1 wt.%, more preferably less than 0.5 wt.% and particularly preferably less than 0.1 wt.% of phosphonate-containing compounds, based on the total weight of the agent. In particularly preferred embodiments, these agents are free of phosphonate-containing compounds.
  • the agents according to the invention preferably also contain builders, preferably at least one water-soluble and/or water-insoluble, organic and/or inorganic builder. The builders include in particular silicates, carbonates and organic cobuilders.
  • Organic cobuilders include in particular polycarboxylates/polycarboxylic acids, polymeric polycarboxylates, aspartic acid, polyacetals, dextrins, other organic cobuilders and phosphonates. These classes of substances are described below. Organic cobuilder substances can, if desired, be contained in amounts of up to 40% by weight, in particular up to 25% by weight and preferably from 1 to 8% by weight. Useful organic builders are, for example, polycarboxylic acids which can be used in the form of the free acid and/or their sodium salts, whereby polycarboxylic acids are understood to be carboxylic acids which have more than one acid function.
  • Examples of these are citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, malic acid, tartaric acid, maleic acid, fumaric acid, sugar acids and carboxymethylinulins, monomeric and polymeric aminopolycarboxylic acids, in particular glycinediacetic acid, methylglycinediacetic acid, glutaminediacetic acid, nitrilotriacetic acid (NTA), iminodisuccinate such as ethylenediamine-N,N'-disuccinic acid and hydroxyiminodisuccinates, ethylenediaminetetraacetic acid and polyaspartic acid, polyphosphonic acids, in particular aminotris(methylenephosphonic acid), ethylenediaminetetrakis(methylenephosphonic acid), lysinetetra(methylenephosphonic acid) and 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid, polymeric hydroxy compounds such as dextrin and polymeric (poly)carboxy
  • Such organic builder substances can, if desired, be contained in amounts of up to 50% by weight, in particular up to 25% by weight, preferably from 10 to 20% by weight and particularly preferably from 1 to 5% by weight.
  • the free acids typically also have the property of an acidifying component and thus also serve to set a lower and milder pH value of agents.
  • Citric acid, succinic acid, glutaric acid, adipic acid, gluconic acid and any mixtures of these are particularly worth mentioning here.
  • Citric acid or salts of citric acid are particularly preferably used as the builder substance.
  • MGDA methylglycine disidic acid
  • GLDA glutamic acid diacetate
  • ASDA aspartic acid diacetate
  • HEIDA hydroxyethyliminodiacetate
  • IDS iminodisuccinate
  • EDDS ethylenediamine disuccinate
  • carboxymethylinulin and polyaspartate methylglycine disidic acid
  • GLDA glutamic acid diacetate
  • ASDA aspartic acid diacetate
  • HEIDA hydroxyethyliminodiacetate
  • IDS iminodisuccinate
  • EDDS ethylenediamine disuccinate
  • Citric acid/citrate can each be used in the form of their hydrates, for example citric acid can be used in the form of the monohydrate, citrate in the form of the trisodium citrate dihydrate.
  • Polymeric polycarboxylates are also suitable as builders, for example the alkali metal salts of polyacrylic acid or polymethacrylic acid, e.g.
  • the molar masses specified for polymeric polycarboxylates are weight-average molar masses Mw of the respective acid form, which were generally determined by means of gel permeation chromatography (GPC) using a UV detector. The measurement was carried out against an external polyacrylic acid standard, which provides realistic molar weight values due to its structural similarity to the polymers examined. These figures differ significantly from the molar weight figures for which polystyrene sulfonic acids are used as a standard. The molar masses measured against polystyrene sulfonic acids are generally significantly higher than the molar masses specified in this application.
  • Suitable polymers are in particular polyacrylates, which preferably have a molar mass of 2000 to 20,000 g/mol. Due to their superior solubility, the short-chain polyacrylates from this group, which have molecular weights of 2000 to 10,000 g/mol, and particularly preferably 3000 to 5000 g/mol, may be preferred. Also suitable are copolymeric polycarboxylates, in particular those of acrylic acid with methacrylic acid and of acrylic acid or methacrylic acid with maleic acid. Copolymers of acrylic acid with maleic acid, which contain 50 to 90% by weight of acrylic acid and 50 to 10% by weight of maleic acid, have proven particularly suitable.
  • a solid agent according to the invention preferably contains at least one water-soluble and/or water-insoluble, organic and/or inorganic builder.
  • the water-soluble organic builder substances include the organic framework substances mentioned above.
  • the agents of the invention can also contain inorganic water-soluble builders.
  • Suitable water-soluble inorganic builder materials are in particular alkali silicates, alkali carbonates, alkali hydrogen carbonates, alkali phosphates and/or sesquicarbonates, which can be present in the form of their alkaline, neutral or acidic sodium or potassium salts. Small amounts of calcium carbonates can also be contained in solid textile detergents if necessary. Suitable examples are water-soluble crystalline and/or amorphous alkali silicates.
  • the alkali silicates that can be used as builders in the agents according to the invention preferably have a molar ratio of alkali oxide to SiO2 of less than 0.95, in particular from 1:1.1 to 1:12, and can be amorphous or crystalline.
  • Preferred alkali silicates are sodium silicates, in particular amorphous sodium silicates, with a molar ratio of Na 2 O:SiO 2 from 1:2 to 1:2.8.
  • Crystalline silicates which can be present alone or in a mixture with amorphous silicates are preferably crystalline layered silicates of the general formula Na2SixO2x+1 ⁇ y H2O, in which x, the so-called modulus, is a number from 1.9 to 22, in particular 1.9 to 4 and y is a number from 0 to 33 and preferred values for x are 2, 3 or 4.
  • Preferred crystalline layered silicates are those in which x in the general formula mentioned assumes the values 2 or 3.
  • both ß- and ⁇ -sodium disilicates are preferred.
  • Virtually anhydrous crystalline alkali silicates of the above general formula, in which x is a number from 1.9 to 2.1, produced from amorphous alkali silicates, can also be used in agents according to the invention.
  • a crystalline sodium layered silicate with a modulus of 2 to 3 is used, as can be produced from sand and soda. Crystalline sodium silicates with a modulus in the range of 1.9 to 3.5 are used in a further embodiment of the inventive agent.
  • the weight ratio of amorphous alkali silicate to crystalline alkali silicate is preferably 1:2 to 2:1 and in particular 1:1 to 2:1.
  • Crystalline layered silicates of the above formula (I) are sold by Clariant GmbH under the trade name Na-SKS, e.g. Na-SKS-1 (Na 2 Si 22 O 45 ⁇ x H 2 O, Kenyaite), Na-SKS-2 (Na 2 Si 14 O 29 ⁇ x H 2 O, magadiite), Na-SKS-3 (Na2Si8O17 ⁇ x H2O) or Na-SKS-4 (Na2Si4O9 ⁇ x H2O, macatite).
  • Na-SKS e.g. Na-SKS-1 (Na 2 Si 22 O 45 ⁇ x H 2 O, Kenyaite)
  • Na-SKS-2 Na 2 Si 14 O 29 ⁇ x H 2 O, magadiite
  • Na-SKS-3 Na2Si8O17 ⁇
  • Na-SKS-5 ⁇ -Na2Si2O5
  • Na-SKS-7 ß-Na2Si2O5, natrosilite
  • Na-SKS-9 NaHSi2O5 ⁇ 3 H2O
  • Na-SKS-10 NaHSi 2 O 5 ⁇ 3 H 2 O, kanemite
  • Na-SKS-11 t-Na 2 Si 2 O 5
  • Na-SKS-13 NaHSi 2 O 5
  • Na-SKS-6 ⁇ -Na 2 Si 2 O 5
  • a granular compound of crystalline layered silicate and citrate, of crystalline layered silicate and the above-mentioned (co-)polymeric polycarboxylic acid, or of alkali silicate and alkali carbonate is used, as is commercially available, for example, under the name Nabion® 15.
  • Such water-soluble inorganic builder materials are preferably contained in the agents according to the invention in amounts of 1 to 20% by weight, in particular 5 to 15% by weight.
  • Other important water-soluble inorganic builder substances are the carbonates (and hydrogen carbonates), in particular sodium carbonate, and the phosphonic acids/phosphonates.
  • the agents according to the invention are preferably free of phosphate builders, i.e.
  • the agents can also contain water-insoluble builder substances.
  • Water-insoluble inorganic builder materials used are in particular crystalline or amorphous water-dispersible alkali aluminosilicates, in amounts of up to 50% by weight, preferably not more than 40% by weight, in particular from 3 to 20% by weight and particularly preferably from 1 to 15% by weight.
  • the crystalline sodium aluminosilicates in detergent quality in particular zeolite A, zeolite P, zeolite MAP and optionally zeolite X, alone or in mixtures, e.g.
  • zeolites A and X in the form of a co-crystallizate of zeolites A and X (Vegobond® AX, a commercial product of Condea Augusta S.p.A.), are preferred. Amounts close to the upper limit mentioned are preferably used in solid, particulate agents. Suitable aluminosilicates in particular do not have any particles with a grain size of more than 30 ⁇ m and preferably consist of at least 80% by weight of particles with a size of less than 10 ⁇ m. Their calcium binding capacity, which can be determined according to DE 2412837 A1, is generally in the range of 100 to 200 mg CaO per gram. In addition to the previously described builders, the agent can contain cleaning-active polymers.
  • the weight proportion of the cleaning-active polymers in the total weight of agents according to the invention is preferably 0.1 to 20% by weight, preferably 1.0 to 15% by weight and more preferably 2.0 to 12% by weight.
  • Peroxygen compounds suitable for use in agents according to the invention are, in particular, organic peracids or peracidic salts of organic acids, such as phthalimidopercaproic acid, perbenzoic acid or salts of diperdodecanedioic acid, hydrogen peroxide and inorganic salts which release hydrogen peroxide under the washing conditions, including perborate, percarbonate, persilicate and/or persulfate such as caroate, as well as hydrogen peroxide inclusion compounds such as H 2 O 2 -urea adducts.
  • Hydrogen peroxide can also be produced with the aid of an enzymatic system, i.e. an oxidase and its substrate.
  • an enzymatic system i.e. an oxidase and its substrate.
  • solid peroxygen compounds are to be used, these can be used in the form of powders or granules, which can also be coated in a manner known in principle.
  • the peroxygen compounds can be added to the washing solution as such or in the form of agents containing them, which in principle can contain all the usual washing, cleaning or disinfectant components.
  • Alkali percarbonate or alkali perborate monohydrate is particularly preferably used. If an agent according to the invention contains peroxygen compounds, these are present in amounts of preferably up to 50% by weight, in particular from 5 to 30% by weight, more preferably from 0.1 to 20% by weight.
  • Compounds which can be used as bleach activators in the agents are those which, under perhydrolysis conditions, give rise to aliphatic peroxocarboxylic acids with preferably 1 to 10 C atoms, in particular 2 to 4 C atoms, and/or optionally substituted perbenzoic acid. Substances which carry O and/or N acyl groups of the stated number of C atoms and/or optionally substituted benzoyl groups are suitable.
  • acylated alkylenediamines in particular tetraacetylethylenediamine (TAED), acylated triazine derivatives, in particular 1,5-diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazine (DADHT), acylated glycolurils, in particular tetraacetylglycoluril (TAGU), N-acylimides, in particular N-nonanoylsuccinimide (NOSI), acylated phenolsulfonates or - carboxylates or the sulfonic or carboxylic acids thereof, in particular nonanoyl or isononanoyloxybenzenesulfonate or laroyloxybenzenesulfonate (NOBS or iso-NOBS or LOBS), 4-(2-decanoyloxyethoxycarbonyloxy)benzenesulfonate (DECOBS) or decan
  • N-benzoylcaprolactam nitriles from which perimidic acids are formed, in particular aminoacetonitrile derivatives with a quaternized nitrogen atom, and/or oxygen-transferring sulfonimines and/or acylhydrazones.
  • the hydrophilically substituted acyl acetals and the acyl lactams are also preferably used.
  • Combinations of conventional bleach activators can also be used.
  • Such bleach activators can be present in the usual amount range, preferably in amounts of 0.5 to 10% by weight, in particular 1 to 8% by weight, based on the total agent, particularly in the presence of the above-mentioned hydrogen peroxide-producing bleaching agents, but are preferably completely absent when percarboxylic acid is used as the sole bleaching agent.
  • solid agents can also contain sulfonimines and/or bleach-enhancing transition metal salts or transition metal complexes as so-called bleach catalysts.
  • Suitable graying inhibitors or soil-release agents are cellulose ethers such as carboxymethylcellulose, methylcellulose, hydroxyalkylcelluloses and cellulose mixed ethers such as methylhydroxyethylcellulose, methylhydroxypropylcellulose and methylcarboxymethylcellulose.
  • cellulose ethers such as carboxymethylcellulose, methylcellulose, hydroxyalkylcelluloses and cellulose mixed ethers such as methylhydroxyethylcellulose, methylhydroxypropylcellulose and methylcarboxymethylcellulose.
  • Sodium carboxymethylcellulose, hydroxypropylmethylcellulose and mixtures thereof and, if appropriate, mixtures thereof with methylcellulose are preferably used.
  • the soil-release agents commonly used include copolyesters containing dicarboxylic acid units, alkylene glycol units and polyalkylene glycol units.
  • the proportion of graying inhibitors and/or soil-release active ingredients in agents according to the invention is generally not more than 2% by weight and is preferably 0.5 to 1.5% by weight, particularly preferably 0.5 to 2% by weight.
  • the washing or cleaning agent according to the invention can contain, in addition to the at least one peptide and/or peptide conjugate as soil-release active ingredient, other soil-release active ingredients, preferably SRP polymers, although this embodiment is not preferred.
  • These active ingredients can have a positive effect on the ability to wash oil and grease out of textiles. This effect is particularly evident when a textile is soiled that has already been washed several times with an agent containing this oil and grease-dissolving component.
  • Preferred SRP active ingredients include, for example, non-ionic cellulose ethers such as methylcellulose and methylhydroxypropylcellulose with a proportion of methoxyl groups of 15 to 30% by weight and of hydroxypropoxyl groups of 1 to 15% by weight, each based on the non-ionic cellulose ether, as well as the polymers of phthalic acid and/or known from the prior art.
  • non-ionic cellulose ethers such as methylcellulose and methylhydroxypropylcellulose with a proportion of methoxyl groups of 15 to 30% by weight and of hydroxypropoxyl groups of 1 to 15% by weight, each based on the non-ionic cellulose ether, as well as the polymers of phthalic acid and/or known from the prior art.
  • terephthalic acid or its derivatives with monomeric and/or polymeric diols in particular polymers of ethylene terephthalates and/or polyethylene glycol terephthalates or anionically and/or non-ionically modified derivatives of these.
  • Typical soil release polymers for polyester-containing textiles can be based, for example, on copolymers of polyester and polyether, also terephthalate, e.g. polypropylene terephthalate.
  • Examples of commercially available soil release polymers include the polymers sold by Rhodia under the trade name Repel-O-Tex, such as Repel-O-Tex SRP 4, Repel-O-Tex SRP 6, Repel-O-Tex PF, Repel-O-Tex PF 594, the polymers sold by BASF under the trade name Sokalan, such as Sokalan SR 100, the polymers sold by Sasol under the trade name Marloquest SL, the polymers sold by Clariant under the trade name TexCare, such as TexCare SRN-170, TexCare SRN-240, TexCare SRN-325.
  • Optical brighteners for textiles made from cellulose fibers in particular can include derivatives of diaminostilbenedisulfonic acid or its alkali metal salts. Suitable examples are salts of 4,4'-bis(2-anilino-4-morpholino-1,3,5-triazin-6-yl-amino)-stilbene-2,2'-disulfonic acid or similarly structured compounds which have a diethanolamino group, a methylamino group or a 2-methoxyethylamino group instead of the morpholino group.
  • Brighteners of the substituted 4,4'-distyryl-diphenyl type can also be present, e.g. 4,4'-bis-(4-chloro-3-sulfostyryl)-diphenyl. Mixtures of brighteners can also be used.
  • Brighteners of the 1,3-diaryl-2-pyrazoline type e.g. 1-(p-sulfoamoylphenyl)-3-(p-chlorophenyl)-2-pyrazoline and similarly structured compounds, are particularly suitable for polyamide fibers.
  • the content of optical brighteners or brightener mixtures in the agent is generally not more than 1% by weight, preferably 0.05 to 0.5% by weight.
  • the agent is free of such active ingredients.
  • the usual foam regulators that can be used in the agents according to the invention include, for example, polysiloxane-silica mixtures, the finely divided silica contained therein preferably being silanized or otherwise hydrophobized.
  • the polysiloxanes can consist of linear compounds as well as cross-linked polysiloxane resins and mixtures thereof.
  • Other defoamers are paraffin hydrocarbons, in particular microparaffins and paraffin waxes, whose melting point is above 40°C, saturated fatty acids or soaps with in particular 20 to 22 C atoms, e.g.
  • the proportion of foam regulators can preferably be 0.2 to 2% by weight, particularly preferably not more than 1% by weight.
  • the agents according to the invention can contain system- and environmentally compatible acids, in particular citric acid, acetic acid, tartaric acid, malic acid, lactic acid, glycolic acid, succinic acid, glutaric acid and/or adipic acid, but also mineral acids, in particular sulfuric acid or alkali hydrogen sulfates, or bases, in particular Ammonium or alkali hydroxides, preferably sodium hydroxide.
  • Such pH regulators are preferably contained in the agents according to the invention in amounts of no more than 10% by weight, in particular from 0.5 to 6% by weight, particularly preferably from 0.3 to 2% by weight.
  • the agents according to the invention can contain an organic solvent as a further component.
  • organic solvents come from the group of mono- or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers.
  • the solvents are selected from ethanol, n- or i-propanol, butanol, glycol, propanediol, butanediol, glycerin, diglycol, propyl diglycol, butyl diglycol, hexylene glycol, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether, ethylene glycol propyl ether, ethylene glycol mono-n-butyl ether, diethylene glycol methyl ether, diethylene glycol ethyl ether, propylene glycol methyl ether, propylene glycol methyl ether, propylene glycol methyl ether, propylene glycol ethyl ether, propylene glycol propyl ether, dipropylene glycol methyl ether, dipropylene glycol ethyl ether, diprop
  • the proportion by weight of these organic solvents in the total weight of the agents according to the invention is preferably 0.1 to 10% by weight, preferably 0.2 to 8.0% by weight and more preferably 0.5 to 5.0% by weight.
  • a particularly preferred organic solvent that is particularly effective in terms of stabilizing the agents is glycerin and 1,2-propylene glycol.
  • Liquid agents preferably comprise at least one polyol, preferably from the group glycerin and 1,2-propylene glycol, based on the total weight of the agent, preferably 0.1 to 10% by weight, preferably 0.2 to 8.0% by weight and more preferably 0.5 to 5.0% by weight.
  • Other preferred organic solvents are organic amines and alkanolamines.
  • the agents according to the invention preferably contain these amines in amounts of 0.1 to 10% by weight, preferably 0.2 to 8.0% by weight and more preferably 0.5 to 5.0% by weight, in each case based on their total weight.
  • a particularly preferred alkanolamine is ethanolamine.
  • Agents according to the invention can contain enzymes in a concentration appropriate for the effectiveness of the agent.
  • all enzymes can be used which can develop a catalytic activity in the agent according to the invention, in particular a protease, lipase, amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, tannase, xylanase, xanthanase, xyloglucanase, ß-glucosidase, pectinase, carrageenase, perhydrolase, oxidase, oxidoreductase, and mixtures thereof.
  • Enzymes are advantageously present in the agent in an amount of 1 x 10 -8 to 5 wt.% based on active protein.
  • each enzyme is present in an amount of 1 x 10 -7 up to 3 wt.%, 0.00001 to 1 wt.%, 0.00005 to 0.5 wt.%, 0.0001 to 0.1 wt.% and particularly preferably 0.0001 to 0.05 wt.% in agents according to the invention, based on active protein.
  • the enzymes particularly preferably show synergistic cleaning performance against certain soilings or stains, i.e. the enzymes contained in the agent composition support each other in their cleaning performance.
  • proteases are the subtilisins BPN' from Bacillus amyloliquefaciens and Carlsberg from Bacillus licheniformis, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the subtilases, but no longer the subtilisins in the narrower sense.
  • associated enzymes Thermitase, Proteinase K and the proteases TW3 and TW7.
  • Subtilisin Carlsberg is available in a further developed form under the trade name Alcalase® from the company Novozymes.
  • Subtilisins 147 and 309 are sold under the trade names Esperase® and Savinase® respectively by the company Novozymes.
  • Protease variants are derived from the protease from Bacillus lentus DSM 5483, described in e.g. WO 95/23221, WO 92/21760 WO 2013/060621 and EP 3660151.
  • Other useful proteases are e.g.
  • proteases from Bacillus gibsonii and Bacillus pumilus which are disclosed in WO 2008/086916, WO 2007/131656, WO 2017/215925, WO 2021/175696 and WO 2021/175697, are also particularly preferably used.
  • amylases are the ⁇ -amylases from Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens or Bacillus stearothermophilus and in particular their further developments which have been improved for use in washing and/or cleaning agents.
  • the enzyme from Bacillus licheniformis is available from Novozymes under the name Termamyl® and from Danisco/DuPont under the name Purastar® ST.
  • ⁇ -amylase Further developments of this ⁇ -amylase are available under the trade names Duramyl® and Termamyl® ultra (both from Novozymes), Purastar® OxAm (Danisco/DuPont) and Keistase® (Daiwa Seiko Inc.).
  • the ⁇ -amylase from Bacillus amyloliquefaciens is sold by Novozymes under the name BAN®, and derived variants of the ⁇ -amylase from Bacillus stearothermophilus under the names BSG® and Novamyl®, also from Novozymes.
  • the ⁇ -amylase from Bacillus sp are available under the trade names Duramyl® and Termamyl® ultra (both from Novozymes), Purastar® OxAm (Danisco/DuPont) and Keistase® (Daiwa Seiko Inc.).
  • the ⁇ -amylase from Bacillus amyloliquefaciens is
  • a 7-7 (DSM 12368) and the cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from Bacillus agaradherens (DSM 9948) are particularly suitable. Fusion products of all of the molecules mentioned can also be used. In addition, the further developments of the ⁇ -amylase from Aspergillus niger and A. oryzae available under the trade name Fungamyl® from the company Novozymes are also suitable.
  • Variants of these enzymes obtainable through point mutations can also be used according to the invention.
  • Suitable cellulases include those of bacterial or fungal origin. Chemically modified or protein-modified mutants are included.
  • Suitable cellulases are cellulases from the genera Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, e.g. the fungal cellulases from Humicola insolens, Myceliophthora thermophila and Fusarium oxysporum disclosed in US 4435307, US 5648263, US 5691178, US 5776757 and WO 89/09259.
  • Particularly suitable cellulases are the alkaline or neutral cellulases with color care properties. Examples of such cellulases are cellulases described in EP 0495257, EP 0531372, WO 96/11262, WO 96/29397, WO 98/08940.
  • cellulase variants as described in WO 94/07998, EP 0531315, EP 3212777, EP 3502243, EP 3653705, EP 3653706, US 5457046, US 5686593, US 5763254, WO 95/24471, WO 98/12307 and WO 99/01544 and WO 2019/122520.
  • Examples of cellulases with endo-1,4-glucanase activity (EC 3.2.1.4) are described in WO 2002/099091, e.g. those with a sequence of at least 97% identity to the amino acid sequence of positions 1 to 773 of SEQ ID NO:2 of WO 2002/099091.
  • Another example may include a GH44 xyloglucanase, e.g. a xyloglucanase enzyme with a sequence of at least 60% identity to positions 40 to 559 of SEQ ID NO:2 of WO 2001/062903.
  • cellulases include the GH45 cellulases described in WO 96/29397.
  • Commercially available cellulases include Celluzyme TM , Carezyme TM , Carezyme Premium TM , Celluclean TM (e.g.
  • Celluclean TM 5000L to Cellulclean TM 4000T Celluclean Classic TM , Cellusoft TM , Endolase®, Renozyme® and Whitezyme TM (Novozymes A/S), Clazinase TM and Puradax HA TM (Genencor International Inc.), KAC-500(B) TM (Kao Corporation), Revitalization TM 1000, Revitalenz TM 2000 and revitalization TM 3000 (DuPont), as well as Ecostone® and Biotouch® (AB Enzymes).
  • Suitable lipases are e.g. from Thermomyces, e.g. from T.
  • lanuginosus (formerly Humicola lanuginosa) as described in EP 0258068 and EP 0305216, lipase from strains of Pseudomonas (some of them now renamed Burkholderia), e.g. P. alcaligenes or P. pseudoalcaligenes, P. cepacia, P. sp. strain SD705, P. wisconsinensis, Streptomyces lipases of the GDSL type, lipase from Thermobifida fusca, lipase from Geobacillus stearothermophilus, lipase from Bacillus subtilis and lipase from Streptomyces griseus and S.
  • Pseudomonas e.g. P. alcaligenes or P. pseudoalcaligenes
  • P. cepacia P. sp. strain SD705
  • P. wisconsinensis Streptomyces lipases
  • Preferred lipases include, for example, the lipases originally obtained from Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) or developed from it, in particular those with one or more of the following amino acid substitutions starting from the lipase mentioned in positions D96L, T213R and/or N233R, particularly preferably T213R and N233R.
  • Preferred commercial lipase products include Lipolase TM , Lipex TM , Lipolex TM and Lipoclean TM (Novozymes A/S), Lumafast (Genencor/DuPont) and Lipomax (Gist-Brocades).
  • Suitable mannanases are, for example, the Bacillus subtilis endo- ⁇ -mannanase, Bacillus sp. I633 Endo- ⁇ -mannanase, Bacillus sp. AAI12 Endo- ⁇ -mannanase, Bacillus sp.
  • Endo- ⁇ -mannanase Bacillus agaradhaerens NCIMB 40482 Endo- ⁇ -mannanase, Bacillus halodurans endo- ⁇ -mannanase, Bacillus clausii endo- ⁇ -mannanase, Bacillus licheniformis endo- ⁇ -mannanase, Humicola insolens endo- ⁇ -mannanase and caldocellulosiruptor sp. Endo- ⁇ -mannanase (cf. e.g. US 6060299, WO 99/64573, US 6566114 and WO 99/64619).
  • Pectate lyases suitable for washing and cleaning agents are described e.g. in WO 2003/095638 or WO 2015/121133.
  • suitable Pectinolytic enzymes are also available under the trade names Gamanase®, Pektinex AR®, X-Pect® or Pectaway® from the Enzymes and enzyme preparations available from Novozymes, under the trade names Rohapect UF®, Rohapect TPL®, Rohapect PTE100®, Rohapect MPE®, Rohapect MA plus HC, Rohapect DA12L®, Rohapect 10L®, Rohapect B1L® from AB Enzymes and under the trade name Pyrolase® from Diversa Corp.
  • the enzymes to be used can also be packaged together with accompanying substances, for example from fermentation.
  • the enzymes are preferably used as enzyme liquid formulation(s). It is also possible to package two or more enzymes together so that a single granulate has several enzyme activities.
  • the enzymes can also be incorporated into water-soluble films, such as those used in the packaging of washing and cleaning agents in unit dose form. Such a film enables the release of the enzymes after contact with water.
  • water-soluble refers to a film structure that is preferably completely water-soluble.
  • such a film consists of (fully or partially hydrolyzed) polyvinyl alcohol (PVA).
  • the agents according to the invention can comprise one or more reversible enzyme inhibitor(s)/stabilizer(s).
  • the agents according to the invention can contain the reversible enzyme inhibitor(s)/stabilizer(s) in a concentration of 0.1 to 2% by weight, preferably 0.3 to 1.5% by weight, based on the total weight of the agent. If several inhibitors/stabilizers are included, these details refer to the total concentration.
  • washing and/or cleaning agent according to the invention is essentially free of boron-containing compounds.
  • Essentially free of boron-containing compounds in this context means that the agents according to the invention contain less than 2% by weight, preferably less than 1% by weight, more preferably less than 0.5% by weight and particularly preferably less than 0.1% by weight, of boron-containing compounds, based on the total weight of the agent.
  • the agents according to the invention are free of boron-containing compounds, i.e. they contain in particular no boric acid and/or phenylboronic acid derivatives.
  • suitable additives for agents according to the invention can be selected from, for example, builders, bleaching agents, bleach catalysts, bleach activators, electrolytes, pH adjusters, perfumes, perfume carriers, fluorescent agents, dyes, color transfer inhibitors (DTI polymers), hydrotropes, foam inhibitors/defoamers, silicone oils, soil release polymers/soil repellent polymers, graying inhibitors, shrinkage inhibitors, anti-crease agents, antimicrobial agents, solvents, germicides, fungicides, antioxidants, preservatives, corrosion inhibitors, antistatic agents, bittering agents, ironing aids, phobic and impregnating agents, Skin-care active ingredients, swelling and slip-resistant agents, complexing agents, softening components and UV absorbers and mixtures thereof, in particular solvents such as water and/or organic solvents, thickeners, stabilizers, soil-release polymers/soil-repellent polymers, fragrances or perfumes, complexing agents, pH adjusters, foam inhibitors/defoamers and/or mixture
  • the agent according to the invention comprises the at least one additive in an amount of 0.0001 to 30% by weight, preferably 0.1 to 20% by weight, more preferably 1 to 10% by weight, based on the total weight of the agent. Water is preferably not included in this concentration and can be added to the agent in addition.
  • the agent preferably contains at least one perfume or fragrance, or optionally a mixture of different perfumes/fragrances as the at least one additive.
  • Individual fragrance compounds e.g. synthetic products of the ester, ether, aldehyde, ketone, alcohol and hydrocarbon type, can be used as perfume oils or fragrances. However, mixtures of different fragrances are preferably used which together produce an appealing fragrance.
  • perfume oils can also contain natural fragrance mixtures, such as those available from plant sources, e.g. pine, citrus, jasmine, patchouli, rose or ylang-ylang oil. Suitable fragrances and perfumes or mixtures thereof are known to those skilled in the art in the field of washing or cleaning product production.
  • the agent contains one or more fragrances in an amount of usually up to 15% by weight, preferably 0.01 to 5% by weight, in particular 0.3 to 3% by weight, based on the total weight of the agent.
  • the agents contain one or more hydrophobic components.
  • hydrophobic components not only improve the cleaning effect against hydrophobic contaminants such as greasy dirt, but also have a positive effect on phase separation and its reversibility in multiphase agents.
  • Suitable hydrophobic components are, for example, dialkyl ethers with the same or different C 4-14 -Alkyl radicals, in particular linear dioctyl ether; hydrocarbons with a boiling range of 100 to 300°C, in particular 140 to 280°C, e.g.
  • hydrophobic components are mixtures of various dialkyl ethers, of dialkyl ethers and hydrocarbons, of dialkyl ethers and essential oils, of hydrocarbons and essential oils, of dialkyl ethers and hydrocarbons and essential oils and of these mixtures.
  • the washing or cleaning agents can contain hydrophobic components in amounts, based on the total weight of the agent, of 0.01 to 20% by weight, preferably 0.1 to 14% by weight, more preferably 0.5 to 10% by weight, even more preferably 0.8 to 7% by weight.
  • the washing or cleaning agents according to the invention can contain one or more phase separation aids.
  • Suitable phase separation aids are in addition to citric acid and citrates, for example alkali metal and alkaline earth metal halides, in particular chlorides, and sulfates and nitrates, in particular sodium and potassium chloride and sulfate, as well as ammonium chloride and sulfate or mixtures thereof.
  • the washing or cleaning agents can contain phase separation aids in amounts, based on the total weight of the agent, of 0.01 to 30% by weight, preferably 0.1 to 20% by weight, e.g. 1 to 15% by weight or 1 to 5% by weight.
  • the washing or cleaning agent can contain one or more thickeners, preferably in an amount of 0.01 to 5 wt.%, more preferably 0.05 to 2.5 wt.%, even more preferably 0.1 to 1 wt.%.
  • Suitable thickeners are, for example, organic natural thickeners (agar-agar, carrageenan, tragacanth, gum arabic, alginates, pectins, polyoses, guar flour, locust bean gum, starch, dextrins, gelatin, casein), organic modified natural substances (carboxymethylcellulose and other cellulose ethers, hydroxyethyl and propyl cellulose and the like, kernel flour ethers), organic fully synthetic thickeners (polyacrylic and polymethacrylic compounds, vinyl polymers, polycarboxylic acids, polyethers, polyimines, polyamides) and inorganic thickeners (polysilicic acids, clay minerals such as montmorillonites, zeolites, silicic acids).
  • organic natural thickeners agar-agar, carrageenan, tragacanth, gum arabic, alginates, pectins, polyoses, guar flour, locust bean gum, starch, dextrins
  • Polyacrylic and polymethacrylic compounds include, for example, the high molecular weight homopolymers of acrylic acid cross-linked with a polyalkenyl polyether, in particular an allyl ether of pentaerythritol or propylene (INCI name according to the International Dictionary of Cosmetic Ingredients of The Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association (CTFA): Carbomer), which are also referred to as carboxyvinyl polymers.
  • CTF Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association
  • acrylic acid copolymers also include the following acrylic acid copolymers: (i) copolymers of two or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple esters, preferably formed with C1-4 alkanols (INCI Acrylates Copolymer), which include, for example, the copolymers of methacrylic acid, butyl acrylate and methyl methacrylate (CAS 25035-69-2) or of butyl acrylate and methyl methacrylate (CAS 25852-37-3); (ii) cross-linked high molecular weight acrylic acid copolymers, which include copolymers of C10-30 alkyl acrylates cross-linked with an allyl ether of pentaerythritol with one or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably C 1-4 -alkanols formed, esters (INCI Acrylates/C 10-30 Alkyl Acrylate Crosspolymer).
  • acrylic acid copolymers
  • the polyacrylic and polymethacrylic compounds that are suitable as thickeners have a weight-average molecular weight of >100,000 g/mol, preferably ⁇ 500,000 g/mol.
  • Preferred thickeners are the polysaccharides and heteropolysaccharides, in particular the polysaccharide gums, e.g. gum arabic, agar, alginates, carrageenans and their salts, guar, guaran, tragacanth, gellan, ramsan, dextran or xanthan and their derivatives, e.g. propoxylated guar, and their mixtures.
  • polysaccharide thickeners such as starches or cellulose derivatives
  • starches or cellulose derivatives can be used alternatively, but preferably in addition to a polysaccharide gum, e.g. Starches of various origins and starch derivatives, e.g. hydroxyethyl starch, starch phosphate esters or starch acetates, or carboxymethyl cellulose or its sodium salt, methyl, ethyl, hydroxyethyl, hydroxypropyl, hydroxypropyl-methyl or hydroxyethyl-methyl cellulose or cellulose acetate.
  • Starches of various origins and starch derivatives e.g. hydroxyethyl starch, starch phosphate esters or starch acetates, or carboxymethyl cellulose or its sodium salt, methyl, ethyl, hydroxyethyl, hydroxypropyl, hydroxypropyl-methyl or hydroxyethyl-methyl cellulose or cellulose acetate.
  • Polysaccharides and heteropolysaccharides suitable as thickeners preferably have a weight-average molecular weight of >1500 g/mol, more preferably >5000 g/mol, even more preferably >50000 g/mol. In general, their weight-average molecular weight is ⁇ 250000 g/mol.
  • a particularly preferred polymer is the microbial anionic heteropolysaccharide xanthan gum, which is produced by Xanthomonas campestris and some other species under aerobic conditions with a molecular weight of 2 to 15 ⁇ 10 6 g/mol is produced.
  • the washing or cleaning agent according to the invention can contain dye transfer inhibitors, preferably DTI (dye transfer inhibiting) polymers.
  • Suitable DTI polymers include, for example, homo- or copolymers based on vinylic, nitrogen-containing, preferably heterocyclic monomers, e.g. N-vinylpyrrolidone, N-vinylimidazole, N-vinylcaprolactam and 4-vinylpyridine. These compounds are typically not biodegradable. Examples of commercially available DTIs are known from US 2012/0225025 A1. Further examples of DTI polymers include, but are not limited to, polyvinylpyrrolidone (e.g. Sokalan® HP 50/BASF, PVP-K-Types®/ISP), vinylpyrrolidone-vinylimidazole copolymers (e.g.
  • Sokalan® HP 56/BASF poly(4-vinylpyridine-N-oxide) (e.g. Chromabond® S-403E/ISP), and poly(4-vinylpyridine-N-carboxymethylbetaine (e.g. Chromabond® S 400/ISP).
  • Exemplary washing and cleaning agent compositions and suitable ingredients are described, for example, in WO 2001/44433 A1 or WO 2016/091650 A1.
  • An exemplary composition of a washing agent according to the invention in particular a liquid washing agent, comprises, in addition to the peptides and/or peptide conjugates described herein, the following components: water; and surfactants, in particular anionic and/or nonionic surfactants; and/or thickeners; and/or stabilizers; and/or organic solvents; and/or enzymes; and/or fragrances; and/or complexing agents, e.g.
  • a washing or cleaning agent according to the invention particularly preferably comprises the following components in addition to the peptides according to the invention: at least one surfactant, preferably in a concentration of 0.5 to 60% by weight; and/or at least one stabilizer, preferably in a concentration of 0.001 to 20% by weight, e.g.
  • 0.1 to 5% by weight and/or at least one complexing agent, preferably in a concentration of 0.01 to 30% by weight, in particular 0.1 to 10% by weight or 0.2 to 5% by weight; and/or at least one organic solvent, preferably in a concentration of 0.1 to 30% by weight, e.g. 0.5 to 25% by weight; and/or at least one DTI polymer, preferably in a concentration of 0.01 to 20% by weight, for example 0.05 to 5% by weight; and/or at least one enzyme, preferably in a concentration of 0.00001 to 5% by weight; and/or at least one fragrance or perfume and/or at least one fragrance storage substance, preferably in a concentration of 0.0001 to 15% by weight; and/or at least one pH adjuster, e.g.
  • washing or cleaning performance is understood to mean the ability of an agent to partially or completely remove existing soiling, in particular the brightening performance of one or more soilings on textiles. The cleaning performance is preferably determined as stated below.
  • the washing liquor is understood to mean the use solution containing the washing agent that acts on the textiles or fabrics and thus comes into contact with the soiling present on the textiles or fabrics.
  • the wash liquor is usually created when the washing process begins and the detergent is diluted with water, e.g. in a washing machine or in another suitable container.
  • the cleaning performance can be determined in a washing system that contains a detergent in a dosage of between 2.0 and 8.0 grams per liter of wash liquor and the peptides to be examined.
  • a liquid reference detergent for such a washing system can, for example, be composed as follows (all data in weight percent (wt%)): 4.4% alkylbenzenesulfonic acid, 5.6% other anionic surfactants, 2.4% C 12-18 Na salts of fatty acids (soaps), 4.4% non-ionic surfactants, 0.2% phosphonates, 1.4% citric acid, 0.95% NaOH, 0.01% defoamers, 2% glycerine, 0.08% preservatives, 1% ethanol, remainder demineralized water.
  • the dosage of the liquid detergent is preferably between 3.0 and 6.0 grams per liter of washing liquor, for example 3.0, 3.2, 3.5, 3.7, 4.0, 4.5, 4.7, 4.9 or 5.9 grams per liter of washing liquor. Washing is preferably carried out in a pH range between pH 7 and pH 10.5, preferably between pH 8 and pH 9.
  • the cleaning performance is determined against a stain on textiles by measuring the degree of cleaning of the washed textiles. For example, the washing process can take place for 60 minutes at a temperature of 40°C and the water can have a water hardness between 15.5°dH and 16.5°dH (German hardness). The degree of whiteness, i.e.
  • the lightening of the dirt, as a measure of the cleaning performance is determined using optical measuring methods, preferably photometrically.
  • a suitable device for this is, for example, the Minolta CM508d spectrometer.
  • the devices used for the measurement are usually calibrated beforehand with a white standard, preferably a white standard supplied.
  • Preferred embodiments of agents according to the invention achieve such advantageous cleaning performance even at low temperatures, in particular in the temperature ranges between 10°C and 60°C, preferably between 15°C and 50°C and particularly preferably between 20°C and 40°C.
  • Methods and uses Another subject of the invention is a method for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, which is characterized in that an agent according to the invention is used in at least one method step.
  • the method described above is characterized in that it is carried out at a temperature of 0°C to about 100°C, preferably about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C.
  • 20°C represents low washing temperature
  • 40°C is the preferred/average washing temperature in Europe.
  • Processes for cleaning textiles are generally characterized by the fact that various cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned in several process steps and washed off after the exposure time, or that the items to be cleaned are treated in some other way with a detergent or a solution or dilution of this agent.
  • the process preferably relates to a machine washing process, in particular in a washing machine, or a hand washing process.
  • the peptide and/or peptide conjugate described here preferably acts as a dirt-repellent and/or dirt-removing active ingredient.
  • This subject matter of the invention also includes a machine dishwashing process.
  • the agent according to the invention can be dosed into the cleaning liquor in such a process, for example, by means of the dosing chamber in the door or by means of an additional dosing container in the interior of the dishwasher. Alternatively, the agent can also be applied directly to the soiled dishes or to one of the inside walls of the dishwasher, e.g. the inside of the door.
  • the method according to the invention is carried out in the interior of a commercially available dishwasher.
  • the cleaning program in a dishwasher can usually be selected and set by the consumer before the dishwashing process is carried out.
  • the cleaning program of the dishwasher used in the method according to the invention comprises at least one pre-wash cycle and one cleaning cycle.
  • cleaning programs are preferred which comprise further cleaning or rinsing cycles, e.g. a final rinse cycle.
  • the method according to the invention is particularly preferably part of a cleaning program comprising a pre-wash cycle, a cleaning cycle and a final rinse cycle.
  • the method according to the invention is preferably used in conjunction with cleaning programs in which the wash liquor is rinsed in the course of the Cleaning cycle is heated.
  • the cleaning cycle during which the agent according to the invention is dosed into the interior of the dishwasher, is characterized in that during its course the temperature of the cleaning liquor rises to values above 30°C, preferably above 40°C and in particular above 50°C.
  • Alternative embodiments of this subject matter of the invention also represent methods for treating textile raw materials or for textile care, in which an agent according to the invention becomes active in at least one process step. Among these, methods for textile raw materials, fibers or textiles with natural components are preferred, and very particularly for those with wool or silk.
  • Another subject matter of the invention is the use of an agent according to the invention for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C.
  • a further subject matter of the invention is the use of a peptide and/or peptide conjugate described herein in a washing or cleaning agent according to the invention to improve the cleaning performance of the washing or cleaning agent on greasy and/or oily stains, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C.
  • a further subject matter of the invention is the use of a peptide as a dirt-removing and/or dirt-repellent active ingredient in a washing or cleaning agent, preferably textile detergent, wherein the peptide is selected from (A) a peptide with the following amino acid sequence: (C) m X 1 X 2 X 3 (X 4 ) n X 5 (C) O , where X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X 4 independently of one another, any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X 5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where m
  • a peptide conjugate as a dirt-removing and/or dirt-repellent active ingredient in a washing or cleaning agent, preferably textile detergents
  • the peptide conjugate has the following sequence in N- to C-terminal orientation: (Z 1 ) p (Z 2 ) q (Z 3 ) r (Z 4 ) s (Z 5 ) t (Z 6 ) v (Z 7 ) w
  • X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S,
  • the use of the peptide and/or peptide conjugate leads to a dirt-removing and/or dirt-repellent effect, i.e. the peptide and/or peptide conjugate has a dirt-removing and/or dirt-repellent effect on textiles, preferably during the washing or cleaning process, more preferably as a component of a washing or cleaning agent.
  • the textiles are freed from dirt and/or protected from renewed dirt deposition by the presence of the peptide and/or peptide conjugate, which preferably binds and/or adheres to textiles, preferably plastic-containing textiles, preferably polyester-containing textiles, or mixed fabrics.
  • the dirt-repellent effect of the peptides and/or peptide conjugates is achieved in particular by the adhering peptides and/or peptide conjugates. Peptide conjugates after several washes, since the dirt is less likely to settle on or between the fibers due to the adhering peptides and/or peptide conjugates.
  • Example 1 Peptide sequences The peptides according to Table 1 were prepared by chemical synthesis.
  • Table 1 Peptide sequences Peptide amino acid sequence SEQ ID NO 1 (PEG)-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS-(PEG) 41 2 (PEG)-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS-(PEG) 42 3 (PEG)-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS-(PEG) 43 4 NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS- 44 NGLLIPQFLVAS 5 NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS- 45 NGLLIPQFLVAS 6 NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALRALQALEEALEAL-GGGGS- 46 NGLLIPQFLVAS 7 RSIVTFSLRQNR 25 8 RALQALRALQALEAL 1 9 RALRALRAL
  • Peptides 1 to 6 are peptide conjugates comprising (i) a PEG chain or a textile-nonbinding peptide (peptide 10), (ii) a first peptide linker (peptide 11), (iii) a textile-binding peptide (one of peptides 7 to 9), (iv) a second peptide linker (peptide 11), and (v) a PEG chain or a textile-nonbinding peptide (peptide 10).
  • Peptides 7 to 9 are textile-binding peptides.
  • Peptide 10 is a textile-nonbinding peptide.
  • Peptide 11 is a peptide linker.
  • Example 2 Adhesion test of peptides on polyester and blended fabrics The adhesion of peptides 7 to 10 according to Table 1 to polyester fabrics (WFK 30A, 100% polyester) and cotton/polyester blended fabrics (WFK 20A, 50% cotton / 50% polyester) was tested.
  • Test setup Measurement method with fluorescamine in a 48-well microtiter plate with cloth pads with a diameter of 10 mm. 3 pads per peptide dilution were placed in the 48-well microtiter plate and 0.2 ml of peptide solution (0.02 mg/ml in distilled water) was added to each. It was incubated for 1 h at RT, shaking at 750 rpm.
  • fluorescamine binds to the free primary amino group of a peptide. The more peptides are bound to the textile patches, the fewer peptides with free amino groups are present in the supernatant. Since fluorescamine does not show any fluorescence without derivatization, the more fluorescamine-peptide conjugates are present in the supernatant, the higher the fluorescence.
  • the measured fluorescence values were converted into adhesion in % as follows: (BA)/A, where B is the measured value for the test sample and A is the measured value for the blank.
  • Table 2 shows what percentage of the applied amount (100%) of peptide adheres to the respective textile. The higher the value, the higher the binding affinity.
  • Table 2 Adhesion of peptides to test fabric Peptide 7 Peptide 8 Peptide 9 Peptide 10 WFK 20A 97.4% 90.2% 80.7% 0% WFK 30A 89.5% 85.3% 90.7% 0% Peptides 7 to 9 show a high binding affinity, and are therefore textile-binding peptides.
  • Peptide 10 shows no binding affinity, and is therefore a textile-non-binding peptide.
  • Example 3 Washing test A conventional soil release polymer (poly[terephthalic acid-co-propylene glycol-co-PEG750-monomethyl ether]; 0.25% active substance) (comparative example) or a peptide according to the invention (peptides 1 to 6; 2% by weight of active substance in the formulation) was incorporated into a detergent matrix according to Table 3.
  • Table 3 Detergent matrix Chemical name Wt.% Active substance Wt.% Active substance in raw material in formulation Water demin.
  • Table 6 Whitening performance ABCDEFG WFK 20A 59.8 59.8 60.3 58.4 62.6 61.5 60.2 WFK 30A 59.2 57.1 58.5 58.7 59.1 60.2 60.3
  • the peptides according to the invention lead to a whitening performance that is comparable to the reference sample (A) (peptides 1, 3) or even better (peptides 2, 4, 5, 6), in particular peptides 4 and 5 show an improved whitening performance on mixed fabrics.
  • the improved whitening performance shows that the peptides not only contribute to the cleaning performance, but also indicate a dirt-repellent and/or dirt-removing effect.

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Oil, Petroleum & Natural Gas (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)

Abstract

The invention relates to peptides and/or peptide conjugates as described herein. The invention also relates to detergents or cleaning agents comprising at least one peptide and/or peptide conjugate as defined herein. Furthermore, the invention relates to a method for cleaning textiles and/or hard surfaces using the aforementioned detergent or cleaning agent and to the use of a peptide and/or peptide conjugate as a dirt-releasing and/or dirt-repelling active ingredient in the washing and/or cleaning of textiles and/or hard surfaces, and for improving the cleaning performance of a detergent or cleaning agent containing said peptide and/or peptide conjugate.

Description

Henkel AG & Co. KGaA Dr. Dieckmann/RJL 2022P00281WO PEPTIDE MIT SCHMUTZABLÖSENDER WIRKUNG FÜR WASCH- UND REINIGUNGSMITTEL BESCHREIBUNG Die Erfindung betrifft Peptide und/oder Peptidkonjugate wie hierin beschrieben. Weiter betrifft die Erfindung Wasch- oder Reinigungsmittel, umfassend mindestens ein Peptid und/oder Peptidkonjugat wie hierin definiert. Ferner betrifft die Erfindung ein Verfahren zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen unter Verwendung des genannten Wasch- oder Reinigungsmittels und die Verwendung eines Peptids und/oder Peptidkonjugates als schmutzablösenden und/oder schmutzabweisenden Wirkstoff beim Waschen und/oder Reinigen Textilien und/oder harten Oberflächen, sowie zur Verbesserung der Reinigungsleistung eines dieses Peptid und/oder Peptidkonjugat enthaltenden Wasch- oder Reinigungsmittels. An der Entwicklung adhäsiver Peptide wird intensiv geforscht. Insbesondere Peptide, die spezifisch an oxidische Oberflächen wie Metalloberflächen binden oder damit wechselwirken, wurden bereits beschrieben (WO 2014/072313 A1). Adhäsive Peptide sind aber auch für viele andere Oberflächen interessant, die aufgrund ihres Materials oder ihrer Oberflächenbeschaffenheit eine Behandlung oder ein Anbringen von anderen Objekten, Stoffen oder Verbindungen erschweren. Bei solchen Oberflächen sind insbesondere solche mit niedrigen Oberflächenenergien, wie sie oft bei bestimmten Kunststoffen gefunden werden, problematisch. Derartige Kunststoffe werden im Stand der Technik auch als low surface energy polymers (LSEP) bezeichnet und umfassen z.B. viele Polyolefine oder Polymere mit Esterfunktionen. Es ist bekannt in Waschmitteln zur Reinigung von Textilien "Soil Release Polymere" zur Verbesserung der Schmutzablösung oder "Soil Repellent Polymere" zur Verhinderung/Reduzierung der Schmutzanlagerung einzusetzen. Bei diesen Soil Release und/oder Soil Repellent Polymeren (im Nachfolgenden als SRP-Polymere genannt) handelt es sich um wasserlösliche oder wasserdispergierbare Polykondensate auf Basis von Dicarbonsäuren und Diolen oder Celluloseether. SRP-Polymere werden in der Waschflotte durch Tenside suspendiert. Durch das Verdünnen der Waschflotte im Spülprozess zieht das Polymer auf das Textil auf, so dass die hydrophilen Seiten des Polymers nach Außen ragen, während die hydrophobe Seiten sich auf der Faseroberfläche binden. Dadurch bildet sich eine hydrophile Schutzschicht um die Textilfaser, und der Schmutz kann nur noch begrenzt an der Faser anhaften oder in das Textil eindringen und lässt sich beim nächsten Waschgang leichter entfernen. SRP-Polymere beeinflussen demnach auch die Öl- und Fettauswaschbarkeit aus Textilien positiv. Dieser Effekt wird besonders deutlich, wenn ein Textil verschmutzt wird, das bereits vorher mehrfach mit einem SRP-Polymer-haltigen Mittel gewaschen wurde. Die SRP-Polymere entfalten ihre volle Wirkung dementsprechend erst nach mehreren Waschgängen. Typische SRP-Polymere können z.B. auf Co-Polymeren von Polyester und Polyether basieren, auch Terephthalat, z.B. Polypropylenterephthalat. Diese Polymere sind aber typischerweise nicht biologisch abbaubar. Deshalb besteht ein Bedarf an alternativen oder verbesserten, insbesondere biologisch abbaubaren SRP-Polymeren für die Verwendung in Wasch- und Reinigungsmitteln, und/oder Alternativen hierzu. Es wurde nun überraschend gefunden, dass bestimmte Peptide und/oder Peptidkonjugate eine biologisch abbaubare Alternative zu SRP-Polymeren darstellen können. Insbesondere Peptide mit einem hydrophoben Ende und einem hydrophilen Ende sind hier besonders hervorzuheben, bei denen der hydrophobe Teil an das Textil binden kann und der hydrophile Teil nicht. Besonders vorteilhafte Peptide können an Kunststoffoberflächen, vorzugsweise LSEP (low surface energy polymers)-Oberflächen und insbesondere Textilien aus (LSEP-)Kunststoff oder mit einem (LSEP- )Kunststoffanteil anhaften. Daher sind diese Peptide und/oder Peptidkonjugate insbesondere für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln geeignet, und können zu einer verbesserten Reinigungsleistung beitragen und/oder den Textilien spezielle Eigenschaften verleihen. Ferner könnten sie dazu beitragen, synthetische und chemische Substanzen, z.B. in Wasch- oder Reinigungsmitteln, zu reduzieren oder gänzlich darauf zu verzichten, indem sie eine biologisch abbaubare Alternative darstellen. Auch zur Stabilisierung anderer Inhaltsstoffe könnten sie beitragen. Die Erfindung betrifft daher in einem ersten Aspekt ein Wasch- oder Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, umfassend mindestens ein Peptid und/oder Peptidkonjugat, wobei das mindestens eine Peptid und/oder Peptidkonjugat in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist: (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wobei Z4 ein Peptid, vorzugsweise ein textilbindendes Peptid, ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei C die Aminosäure Cystein ist, wobei m+o = 0 oder 1 ist; wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO: 1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei s = 1 ist; wobei Z1 und Z7 unabhängig voneinander –(C2H4O)k sind, wobei k = 5-100, vorzugsweise k = 20- 85, bevorzugt k = 30-75, besonders bevorzugt k = 40-60, ganz besonders bevorzugt k = 45, p und w 0 oder 1 sind und p+w = 0 bis 2 ist; wobei Z2 und Z6 unabhängig voneinander ein Peptid, vorzugsweise ein textilnichtbindendes Peptid, sind, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist, wobei q und v 0 oder 1 sind und q+v = 0 bis 2 ist; wobei Z3 und Z5 Linker, vorzugsweise Peptidlinker, sind, wobei r und t 0 oder 1 sind und r+t = 0 bis 2 ist; wobei p+q+r+t+v+w = 0 bis 6, vorzugsweise 2 bis 6, bevorzugt 3 bis 5, besonders bevorzugt 3 oder 4, ganz besonders bevorzugt 4 ist. In verschiedenen Ausführungsformen - ist das Peptid (A) ein Peptid, wobei (i) das Peptid eine Gesamtladung von 0 bis +4 aufweist, vorzugsweise 0 bis +2, und/oder (ii) der N-Terminus umfassend die ersten 3-4 Aminosäuren eine positive Nettoladung aufweist, und/oder (iii) der C-Terminus umfassend die letzten 3-6 Aminosäuren eine negative oder neutrale Nettoladung aufweist und vorzugsweise mindestens eine negative geladene Aminosäure, insbesondere E, umfasst, und/oder (iv) das Peptid kein P und vorzugsweise auch kein G und noch bevorzugter auch kein Y enthält; und/oder - ist das Peptid (A) ein, wobei (i) die Sequenz X1X2X3 RSI, RAL oder RLA, vorzugsweise RSI oder RAL, ist; und/oder (ii) (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6 eine geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R, K, E oder Q, und X7 und X8 unabhängig voneinander ungeladene Aminosäure mit Ausnahme von P und G sind, vorzugsweise A, L, oder M, noch bevorzugter A oder L, und/oder (iii) die Sequenz (X4)n mindestens eine aromatische Aminosäure, vorzugsweise W oder F, umfasst; und/oder - ist das Peptid (A) ein Peptid, wobei (i) (X4)n mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6X7X8 RAL oder RLA, vorzugsweise RAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 4-7 lokalisiert ist, und/oder (ii) (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6X7X8 EAL oder ELA, vorzugsweise EAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-6 lokalisiert ist, und/oder (iii) (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6X7X8 QAL oder QLA, vorzugsweise QAL, ist; und/oder - besteht das Peptid (A) zu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75% aus Aminosäuren mit einem hohem alpha-Helix-bildenden Potential, wobei diese Aminosäuren bevorzugt ausgewählt werden aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W und D, stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R, F, I und H, noch stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R und F; und/oder - weist das Peptidkonjugat in N- zu C-terminaler Orientierung folgende Struktur auf: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, und (vii) Z4Z5Z6, wobei Z1 bis Z7 wie oben definiert sind; und/oder - ist der Linker ausgewählt aus flexiblen Linkern und steifen Linkern, und/oder wobei der Linker aus der aus (I) (GGGGS)n mit n = 1, 2, 3, oder 4; (II) (G)6; (III) (G)8; (IV) (EAAAK)n mit n = 1, 2, oder 3; (V) A(EAAAK)4ALEA(EAAAK)4A; (VI) PAPAP; (VII) AEAAAKEAAAKA; und (VIII) (AP)n mit n = 10-34 bestehenden Gruppe ausgewählt ist, vorzugsweise ist der Linker ein Linker, der eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:29-40 genannten Aminosäuresequenzen aufweist. Es ist besonders bevorzugt, dass das mindestens eine Peptid und/oder Peptidkonjugat zur Adhäsion und/oder Bindung an Textilien geeignet ist. Es ist besonders bevorzugt, dass das mindestens eine Peptid und/oder Peptidkonjugat eine schmutzabweisende und/oder schmutzablösende Wirkung aufweist. Es ist besonders bevorzugt, dass das mindestens eine Peptid und/oder Peptidkonjugat zur Adhäsion und/oder Bindung an Textilien geeignet ist, und wobei das Peptid und/oder Peptidkonjugat eine schmutzabweisende und/oder schmutzablösende Wirkung auf. In bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel ein Textilwaschmittel. Bevorzugt weist das Wasch- oder Reinigungsmittel einen pH-Wert von etwa 6 bis etwa 11, weiter bevorzugt etwa 6,5 bis etwa 10,5, noch weiter bevorzugt etwa 7 bis etwa 10, besonders bevorzugt etwa 8 bis etwa 9, auf. Ein weiterer Aspekt der Erfindung betrifft ein Peptidkonjugat, umfassend in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz: (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wobei Z4 ein Peptid, vorzugsweise ein textilbindendes Peptid, ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei C die Aminosäure Cystein ist, wobei m+o = 0 oder 1 ist; wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO: 1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei s = 1 ist; wobei Z1 und Z7 unabhängig voneinander –(C2H4O)k sind, wobei k = 5-100, vorzugsweise k = 20- 85, bevorzugt k = 30-75, besonders bevorzugt k = 40-60, ganz besonders bevorzugt k = 45, p und w 0 oder 1 sind und p+w = 0 bis 2 ist; wobei Z2 und Z6 unabhängig voneinander ein Peptid, vorzugsweise ein textilnichtbindendes Peptid, sind, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist, wobei q und v 0 oder 1 sind und q+v = 0 bis 2 ist; wobei Z3 und Z5 Linker, vorzugsweise Peptidlinker, sind, wobei r und t 0 oder 1 sind und r+t = 0 bis 2 ist; wobei p+q+r+t+v+w = 2 bis 6, bevorzugt 3 bis 5, besonders bevorzugt 3 oder 4, ganz besonders bevorzugt 4 ist. Weitere Gegenstände der Erfindung betreffen - ein Verfahren zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein hierin beschriebenes Wasch- oder Reinigungsmittel angewendet wird, wobei das Verfahren vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 40°C, durchgeführt wird; und/oder - die Verwendung eines hierin beschriebenen Wasch- oder Reinigungsmittels zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 40°C; und/oder - die Verwendung eines erfindungsgemäßen Peptids als schmutzabweisenden und/oder schmutzablösenden Wirkstoff, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 40°C; und/oder - die Verwendung eines erfindungsgemäßen Peptidkonjugates als schmutzabweisenden und/oder schmutzablösenden Wirkstoff, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 40°C; und/oder - die Verwendung eines erfindungsgemäßen Peptids in einem Wasch- oder Reinigungsmittel zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittels an fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 40°C; und/oder - die Verwendung eines erfindungsgemäßen Peptidkonjugates in einem Wasch- oder Reinigungsmittel zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittels an fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 40°C. Diese und weitere Aspekte, Merkmale und Vorteile der Erfindung werden für den Fachmann aus dem Studium der folgenden detaillierten Beschreibung und Ansprüche ersichtlich. Dabei kann jedes Merkmal aus einem Aspekt der Erfindung in jedem anderen Aspekt der Erfindung eingesetzt werden. Ferner ist es selbstverständlich, dass die hierin enthaltenen Beispiele die Erfindung beschreiben und veranschaulichen sollen, diese aber nicht einschränken und insbesondere die Erfindung nicht auf diese Beispiele beschränkt ist. Alle Prozentangaben sind, sofern nicht anders angegeben, Gewichtsprozent (Gew.-%), jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht der entsprechenden Zusammensetzung oder des entsprechenden Mittels. Numerische Bereiche, die in dem Format "von x bis y" angegeben sind, schließen die genannten Werte ein. Wenn mehrere bevorzugte numerische Bereiche in diesem Format angegeben sind, ist es selbstverständlich, dass alle Bereiche, die durch die Kombination der verschiedenen Endpunkte entstehen, ebenfalls erfasst werden. "Mindestens eine", wie hierin verwendet, bedeutet eine oder mehrere, d.h.1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14 oder mehr. Bezogen auf einen Inhaltsstoff bezieht sich die Angabe auf die Art des Inhaltsstoffs und nicht auf die absolute Zahl der Moleküle. "Mindestens ein Peptid" bedeutet somit beispielsweise mindestens eine Art von Peptid, d.h. dass eine Art von Peptid oder eine Mischung mehrerer verschiedener Peptide gemeint sein kann. Zusammen mit Gewichtsangaben bezieht sich die Angabe auf alle Verbindungen der angegebenen Art, die in einem Mittel enthalten sind, d.h. dass das Mittel über die angegebene Menge der entsprechenden Verbindungen hinaus typischerweise keine weiteren Verbindungen dieser Art enthält. Alle im Zusammenhang mit dem hierin beschriebenen Wasch- oder Reinigungsmitteln angegeben Mengenangaben beziehen sich, sofern nichts anderes angegeben ist, auf Gew.-% jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung. Des Weiteren beziehen sich derartige Mengenangaben, die sich auf mindestens einen Bestandteil beziehen, immer auf die Gesamtmenge dieser Art von Bestandteil, der in dem Mittel enthalten ist, sofern nicht explizit etwas anderes angegeben ist. Das heißt, dass sich derartige Mengenangaben, beispielsweise im Zusammenhang mit "mindestens einem Peptid", auf die Gesamtmenge von Peptiden, welche in dem Mittel enthalten sind, beziehen, wenn nicht explizit etwas anderes angegeben ist. "Etwa" oder "ungefähr", wie hierin in Bezug auf Zahlenwerte verwendet, bedeutet den entsprechenden Wert ±10%, vorzugsweise ±5%. Der Begriff "Wasch- und Reinigungsmittel" bzw. "Wasch- oder Reinigungsmittel", wie hierin verwendet, ist gleichbedeutend mit dem Begriff "Mittel" und bezeichnet eine Zusammensetzung zum Reinigen von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, wie in der Beschreibung erläutert. "Im Wesentlichen frei von", wie hierin verwendet, bedeutet, dass die Zusammensetzung bzw. das Mittel weniger als 2 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 1 Gew.-%, weiter bevorzugt weniger als 0,5 Gew.-% und besonders bevorzugt weniger als 0,1 Gew.-%, der entsprechenden Substanz, bezogen auf das Gesamtgewicht der Zusammensetzung/des Mittels, enthält. "Flüssig", wie hierin verwendet, schließt Flüssigkeiten und Gele sowie auch pastöse Zusammensetzungen ein. Es ist bevorzugt, dass die flüssigen Zusammensetzungen bei Raumtemperatur fließfähig und gießbar sind, es ist aber auch möglich, dass sie eine Fließgrenze aufweisen. Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß Definition der Erfindung festförmig, wenn sie bei 25°C und 1.013 mbar im festen Aggregatzustand vorliegt. Ein Stoff, z.B. eine Zusammensetzung oder ein Mittel ist gemäß Definition der Erfindung flüssig, wenn sie bei 25°C und 1.013 mbar im flüssigen Aggregatzustand vorliegt. Dabei umfasst flüssig auch gelförmig. Der Begriff "N-Terminus" oder "N-terminal" beschreibt im Kontext der vorliegenden Erfindung typischerweise das Ende der Aminosäurekette eines Peptids, welches eine freie Aminogruppe aufweist. Der Begriff "C-Terminus" oder "C-terminal" beschreibt im Kontext der vorliegenden Erfindung typischerweise das Ende der Aminosäurekette eines Peptids, welches eine freie Carboxylgruppe aufweist. Der Ausdruck "in N- zu C-terminaler Orientierung" bezieht sich im Kontext dieser Erfindung auf eine Aminosäuresequenz, in der die Reihenfolge der Aminosäuren ausgehend vom N-Terminus hin zum C-Terminus beschrieben werden. Wenn hierin auf verschiedene miteinander verbundene oder einzelne Aminosäuresequenzen Bezug genommen wird, sind diese, sofern nicht anders angegeben, immer in N- zu C-terminaler Orientierung dargestellt. Ferner sind die einzelnen Aminosäuren oder Aminosäuresequenzen miteinander über Peptidbindungen verbunden, sofern nicht anders angegeben. Demnach bedeutet der Bindestrich in der Darstellung Peptid-Linker-Peptid z.B., dass diese entsprechenden drei Sequenzen über Peptidbindungen miteinander fusioniert sind. Unter "Adhäsion" bzw. "adhäsiv" wird im Kontext dieser Erfindung eine Wechselwirkung zwischen einem Peptid und/oder Peptidkonjugat und einer Oberfläche verstanden, wodurch das Peptid und/oder Peptidkonjugat an der Oberfläche haften kann. Somit bezeichnet der Begriff "adhäsionsvermittelnd" die Fähigkeit, unter geeigneten Bedingungen, d.h. üblicherweise nicht denaturierenden Bedingungen, an verschiedene Oberflächen, z.B. textile Oberflächen, zu wechselwirken und/oder an einer bestimmten Oberfläche zu haften, wobei die Bindungsaffinität größer ist als die einer Referenzsequenz oder eines Referenzmoleküls, die/das keine adhäsionsvermittelnden Eigenschaften aufweist. In diesem Zusammenhang meint der Begriff "textilbindend" die Fähigkeit eines Moleküls, insbesondere Peptids, an textilen Oberflächen anzuhaften, wobei die Bindungsaffinität größer ist als die eines Referenzmoleküls, während der Begriff "textilnichtbindend" bedeutet, dass diese Fähigkeit an textile Oberflächen anzuhaften nicht vorhanden ist. Die textilbindenden Peptide, die hierin beschrieben werden, weisen vorzugsweise eine 10-fach, noch bevorzugter eine 20-fach, 50- fach oder 100-fach höhere Adhäsion an eine gegebene Oberfläche auf als ein beliebiges alternatives Peptid vergleichbarer Länge, welches nicht für diesen Zweck entwickelt wurde und nicht die hierin beschriebenen Sequenzvorgaben erfüllt. Der Begriff "Bindung" bezieht sich im Kontext dieser Erfindung bevorzugt auf "kovalente Bindungen" zwischen dem Peptid und einer Oberfläche. Der Begriff "Variante", wie hierin verwendet, bezieht sich auf Varianten eines Enzyms oder eines Proteins/Peptids, die weiterhin die Funktionalität des Ausgangsmoleküls aufweisen, sich aber von der Ausgangssequenz durch eine oder mehrere Sequenzabweichungen, z.B.1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 oder mehr Sequenzabweichungen, z.B. eine Substitution, Deletion oder Insertion unterscheiden. Die Sequenzidentität solcher Varianten kann im Bereich von 80% bezogen auf die gesamte Länge des Ausgangspeptids liegen, und kann mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 99,5 % betragen. Die vorliegende Erfindung basiert auf der überraschenden Erkenntnis der Erfinder, dass bestimmte Peptide und/oder Peptidkonjugate bei Anwendung in Wasch- oder Reinigungsmittel nicht nur eine verbesserte Reinigungsleistung an fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzungen bewirken, sondern auch eine schmutzablösende und/oder schmutzabweisende Wirkung entfalten. Sie stellen damit eine biologisch abbaubare Alternative zu SRP-Polymeren dar. Insbesondere Peptide mit einem hydrophoben Ende und einem hydrophilen Ende sind hier besonders hervorzuheben, bei denen der hydrophobe Teil an das Textil binden kann und der hydrophile Teil nicht. Besonders vorteilhafte Peptide können an Kunststoffoberflächen, vorzugsweise LSEP (low surface energy polymers)- Oberflächen und insbesondere Textilien aus (LSEP-)Kunststoff oder mit einem (LSEP- )Kunststoffanteil anhaften. Daher sind diese Peptide und/oder Peptidkonjugate insbesondere für den Einsatz in Wasch- und Reinigungsmitteln geeignet, und können zu einer verbesserten Reinigungsleistung beitragen und/oder den Textilien spezielle Eigenschaften verleihen. Ferner könnten sie dazu beitragen, synthetische und chemische Substanzen, z.B. in Wasch- oder Reinigungsmitteln, zu reduzieren oder gänzlich darauf zu verzichten, indem sie eine biologisch abbaubare Alternative darstellen. Auch zur Stabilisierung anderer Inhaltsstoffe könnten sie beitragen. Das ist insbesondere insoweit überraschend, als bisher solche Peptide und/oder Peptidkonjugate weder mit einer schmutzablösenden und/oder schmutzabweisenden Wirkung noch mit einer verbesserten Reinigungsleistung von Wasch- oder Reinigungsmitteln in Verbindung, insbesondere nicht im Hinblick auf fett- und/oder ölhaltige Anschmutzungen, gebracht wurden. Textilbindende Peptide Erfindungsgemäß umfasst das Wasch- oder Reinigungsmittel mindestens ein Peptid, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren, bevorzugt 10 bis 24 Aminosäuren, weiter bevorzugt 10 bis 16 Aminosäuren, besonders bevorzugt 12 bis 16 Aminosäuren, wobei die Aminosäuresequenz in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist, und n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist; und/oder (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist. Das Peptid umfasst oder besteht aus einer Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren Länge, bevorzugt von mindestens 8, 9, 10, 11, oder 12 Aminosäuren Länge. Bevorzugte Längen sind bis 40, bis 35, bis 30, oder bis 25 oder bis 24 Aminosäuren. Beispielsweise kann das Peptid eine Länge von 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 oder 24 Aminosäuren, insbesondere 12 bis 18 Aminosäuren haben. Das Peptid ist vorzugsweise ein Peptid, umfassend oder bestehend aus einer Aminosäuresequenz mit 4 bis 50 Aminosäuren, bevorzugt 10 bis 24 Aminosäuren, weiter bevorzugt 10 bis 16 Aminosäuren, besonders bevorzugt 12 bis 16 Aminosäuren, z.B.12, 13, 14, 15 oder 16 Aminosäuren. In einer bevorzugten Ausführungsform weist das Peptid in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Aminosäuresequenz auf: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, M, S, I oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladenen Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist, und n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt von 6 bis 20 ist, z.B.9, 10, 11, 12 oder 13. Alternativ oder zusätzlich umfasst oder besteht das Peptid aus einer Aminosäuresequenz die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist. Unter einem "Peptid" im Kontext der vorliegenden Erfindung ist ein aus Aminosäuren, bevorzugt den 20 proteinogenen L-Aminosäuren, zusammengesetztes, vorzugsweise linear aufgebautes Polymer zu verstehen, das bis zu 100 Aminosäuren aufweist, welche über Peptidbindungen miteinander verknüpft sind. Erfindungsgemäß weisen die Peptide der Erfindung eine Aminosäuresequenz von 4 bis 50 Aminosäuren auf. Die Aminosäuren werden im Kontext dieser Erfindung im Ein-Buchstaben-Code angegeben, wobei z.B. C für Cystein, R für Arginin, A für Alanin und L für Leucin steht. Insbesondere steht "C" in obiger Sequenz (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o für einen Cysteinrest. Es ist ferner klar, dass sofern nicht anders angegeben, die Aminosäuren in einer hierin offenbarten Aminosäuresequenz über Peptidbindungen verknüpft sind und die Sequenz, sofern nicht anders angegeben, in N- zu C-terminaler Orientierung aufgeführt ist. Peptide können in verschiedenen Ausführungsformen chemisch synthetisiert und/oder rekombinant mittels Proteindesign hergestellt worden sein. Kurze Peptide sind heutzutage einfach synthetisch, z.B. über Festphasensynthese, darstellbar. Längere Peptide und Polypeptide werden dagegen häufig auch rekombinant in Wirtsorganismus hergestellt. Typische saure oder negativ geladene Aminosäuren (abhängig vom pH-Wert) sind D und E. Zu den positiv geladenen oder basischen Aminosäuren (abhängig vom pH-Wert) zählen typischerweise R, K und H. Aminosäuren wie G, A, C, I, L, M, F, V, P, S, T, W, Y, N und Q sind typischerweise ungeladene, d.h. neutrale Aminosäuren. Wenn hierin auf eine "beliebige" Aminosäure Bezug genommen wird, ist hiermit üblicherweise eine der 20 natürlich vorkommenden proteinogenen Aminosäuren gemeint, d.h. eine von Glycin (G), Alanin (A), Valin (V), Leucin (L), Isoleucin (I), Phenylalanin (F), Serin (S), Threonin (T), Prolin (P), Methionin (M), Cystein (C), Histidin (H), Lysin (K), Arginin (R), Glutamin (Q), Asparagin (N), Asparaginsäure (D), Glutaminsäure (E), Tyrosin (Y) und Tryptophan (W). Die Aminosäuren sind, sofern nicht anders angegeben, typischerweise L-Aminosäuren. In alternativen Ausführungsformen kann das Peptid auch aus D-Aminosäuren bestehen, wobei es allerdings bevorzugt sein kann, dass innerhalb der hierin beschriebenen Peptide nicht gleichzeitig D- und L-Aminosäuren vorkommen. In verschiedenen Ausführungsformen erfasst eine derartige beliebige Aminosäure alle der vorgenannten Aminosäuren mit der Ausnahme von Prolin, bzw. in manchen Ausführungsformen auch mit Ausnahme von Prolin und Glycin. Diese beiden Aminosäuren sind in bestimmten Ausführungsformen nicht bevorzugt, da diese helixbrechende Eigenschaften aufweisen und daher die Sekundärstruktur der Peptide nachteilig beeinflussen können. In bevorzugten Ausführungsformen weist das Peptid eine Gesamtladung von -2 bis +12, vorzugsweise von 0 bis +8, weiter bevorzugt 0 bis +4, besonders bevorzugt 0 bis +2 auf. Die Gesamtladung des Peptids basiert auf der Anzahl von positiv und negativ geladenen Aminosäuren im Peptid, insbesondere Arginin (R), Lysin (K), Histidin (H), Asparaginsäure (D) und Glutaminsäure (E) und ergibt sich aus der Summe der negativen und positiven Ladungen, wobei sich jeweils eine positive und eine negative Ladung aufheben. Ein Peptid mit 2 Arginin-Resten und 1 Glutaminsäure- Rest hätte somit eine Gesamtladung von +1. Die Gesamtladung des Peptids beträgt bevorzugt -2 bis +12, weiter bevorzugt 0 bis +8, besonders bevorzugt 0 bis +4, ganz besonders bevorzugt 0 bis +2. In bevorzugten Ausführungsformen weist das erfindungsgemäße Peptid auf: (i) eine Gesamtladung von -2 bis +12, vorzugsweise 0 bis +8, weiter bevorzugt 0 bis +4, besonders bevorzugt 0 bis +2; und/oder (ii) am N-Terminus, der die ersten 3-4 Aminosäuren umfasst, eine positive Nettoladung; und/oder (iii) am C-Terminus, der die letzten 3-6 Aminosäuren umfasst, eine negative oder neutrale Nettoladung, vorzugsweise mindestens eine negative geladene Aminosäure, insbesondere E; und/oder (iv) kein P und weiter bevorzugt auch kein G und insbesondere auch kein Y auf. Alle vorgenannten Merkmale, insbesondere (i)-(iv), können individuell oder in jeder beliebigen Kombination verwirklicht sein. Das Merkmal, dass das Peptid am "N-Terminus, der die ersten 3-4 Aminosäuren umfasst, eine positive Nettoladung" aufweist, bedeutet, dass die N-terminalen 3-4 Aminosäuren mehr positive geladene als negative geladene Aminosäure umfassen. In verschiedenen Ausführungsformen ist dieses Merkmal z.B. dann erfüllt, wenn die N-terminalen 3-4 Aminosäuren 1 oder 2 positive geladene Aminosäuren, d.h. H, K oder R, vorzugsweise K oder R, weiter bevorzugt R, und keine negativ geladenen Aminosäure wie E oder D aufweisen. Sofern der N-Terminus eine negativ geladene Aminosäure enthält, muss die Zahl an positiv geladenen Aminosäuren mindestens 2 betragen, damit die Nettoladung positiv bleibt. Für das Merkmal, dass das Peptid am "C-Terminus, der die letzten 3-6 Aminosäuren umfasst, eine negative oder neutrale Nettoladung" aufweist bedeutet, dass die Zahl der geladenen Aminosäuren 0 sein muss oder die Zahl der negativ geladenen Aminosäuren, d.h. D und E, größer als die Zahl der positiv geladenen sein muss. Ein Beispiel für eine solche C-terminale Sequenz wäre z.B. EAL oder die doppelte Abfolge dieses Motivs. In verschiedenen bevorzugten Ausführungsformen ist die Sequenz X1X2X3 RAL, RSI oder RLA, vorzugsweise RAL oder RLA, insbesondere RAL. Die N-terminale Sequenz RAL oder RLA weist nicht nur in vorteilhafter Weise eine positive Nettoladung auf, sie umfasst auch Aminosäuren mit einem besonders hohen alpha-Helix bildenden Potential, wie weiter unten erläutert wird. In manchen Ausführungsformen kann der Arginin-Rest auch durch Lysin ersetzt sein, besonders bevorzugt ist allerdings der N-terminale Arginin-Rest. Ferner ist es bevorzugt, dass (i) die Sequenz (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6 eine geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R, K, E, L, A oder Q, weiter bevorzugt R, K, E oder Q, und X7 und X8 unabhängig voneinander negativ geladene oder ungeladene Aminosäuren mit Ausnahme von P und G sind, vorzugsweise A, L, E, R, Q oder M, z.B. A, L, E, Q oder M, weiter bevorzugt A, E, Q oder L, noch weiter bevorzugt A, E oder L, besonders bevorzugt A oder L; und/oder (ii) (X4)n mindestens eine aromatische Aminosäure, vorzugsweise W oder F umfasst. Wenn die Sequenz X6X7X8 ein X6 umfasst, welches R oder K ist, ist die Sequenz X6X7X8 vorzugsweise nicht am C-Terminus und vorzugsweise nicht innerhalb der 6 C-terminalen Aminosäuren. In solchen Fällen kann die Sequenz (X4)nX5 eine oder mehrere weitere Sequenzen X6X7X8 umfassen, die C-terminal zu der Sequenz liegen, die als X6 eine positiv geladene Aminosäure umfasst, wobei diese weiteren Sequenzen dann vorzugsweise keine positiv geladene Aminosäure als X6 aufweisen. Es ist bevorzugt, dass eine der Sequenzen X6X7X8, die nahe, d.h. innerhalb der 6 C-terminalen Aminosäuren, oder am C-Terminus liegen, als X6 eine negativ geladene Aminosäure aufweisen, z.B. E. Wenn das Peptid in manchen Ausführungsformen eine aromatische Aminosäure ausgewählt aus W und F enthält, befindet sich neben, insbesondere C-terminal, eine positiv oder negativ geladene Aminosäure, insbesondere befindet sich neben der aromatischen Aminosäure keine weitere aromatische Aminosäure. Die aromatischen Aminosäuren Phenylalanin (F) und Tryptophan (W) werden in der erfindungsgemäßen Peptidsequenz bevorzugt als Helixbildner und/oder für das Pi-Stacking eingesetzt. Die aromatische Aminosäure Tyrosin (Y) wird in verschiedenen Ausführungsformen nicht in der Peptidsequenz verwendet, da diese helixbrechende Eigenschaften hat. In verschiedenen Ausführungsformen ist das Peptid daher frei von Y-Resten. "Pi-Stacking" bezieht sich im Kontext der vorliegenden Erfindung auf die nicht-kovalente Wechselwirkung zwischen aromatischen Ringsystemen. Bevorzugt umfasst (i) (X4)n mindestens eine Sequenz X6X7X8, wobei X6X7X8 RAL oder RLA, vorzugsweise RAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 4-7 bzw. mindestens 6-7 Aminosäuren vom C-Terminus entfernt lokalisiert ist; und/oder (ii) (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6X7X8 EAL, LEA oder ELA, vorzugsweise EAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-6 lokalisiert ist; und/oder (iii) (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6X7X8 EQA, QAL, LQA oder QLA, vorzugsweise EQA, QAL oder QLA, insbesondere QAL, ist. In anderen möglichen Ausführungsformen umfasst (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8, wobei X6X7X8 QLA oder EQA ist, wobei diese Sequenz vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-6 oder 1-11 lokalisiert ist. Es ist ferner möglich, dass (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8X9 umfasst, wobei X6X7X8X9 AQLA oder SEQA ist, wobei diese Sequenz vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-6 oder 1-11 lokalisiert ist. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst das Peptid die Sequenz X1X2X3, wobei X1X2X3 RAL ist, und (X4)nX5 mindestens eine von QAL und EAL umfasst, vorzugsweise beide. In derartigen Ausführungsformen hat das Peptid die Sequenz (C)mRAL(X10)qQAL(X11)rEAL(X12)s(C)o oder (C)mRAL(X10)qEAL(X11)rQAL(X12)s(C)o, wobei X10 und X11 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure sind, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X12 eine beliebige ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise Q, A oder L, weiter bevorzugt A oder L, q und r 0 oder ganze Zahlen von 1-10 sind, vorzugsweise 0, 1, 2 oder 3 und s 0 oder 1 ist, wobei q+r+s = 0-21 sind, vorzugsweise 0-15 oder 0-9 oder 1-15 oder 1-9 oder 1-6 oder 0-6 oder 0-3 oder 1-3. Ferner ist es bevorzugt, dass das Peptid zusätzlich mindestens eine weitere (zweite) Sequenz RAL umfasst. Diese kann, in verschiedenen Ausführungsformen, direkt C-terminal auf die erste RAL- Sequenz folgen oder von dieser durch 1-3 Aminosäuren getrennt sein, z.B. durch 1, 2 oder 3 Aminosäuren. In bevorzugten Ausführungsformen enthält das Peptid zwei Sequenzen RAL und jeweils mindestens eine Sequenz EAL und QAL. Bevorzugte Abfolgen sind: ^ RALRAL(X10)qQAL(X11)rEAL(X12)s, ^ RALRAL(X10)qEAL(X11)rQAL(X12)s, ^ RAL(X10)qRALQAL(X11)rEAL(X12)s, ^ RAL(X10)qRALEAL(X11)rQAL(X12)s, ^ RAL(X10)qQALRAL(X11)rEAL(X12)s, ^ RAL(X10)qEALRAL(X11)rQAL(X12)s, wobei X10 und X11 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure sind, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, z.B. W oder F oder weitere Motive QAL oder EAL umfasst, X12 eine beliebige ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise Q, A oder L, weiter bevorzugt A oder L, q und r 0 oder ganze Zahlen von 1-6 sind, vorzugsweise 0, 1, 2, oder 3, und s 0 oder 1, vorzugsweise 0 ist, wobei q+r = 0-9 sind, vorzugsweise 0-6 oder 0-3 oder 1-9 oder 1-6 oder 1-3. Ferner ist es in verschiedenen Ausführungsformen bevorzugt, dass das Peptid mindestens ein W oder F, vorzugsweise genau ein W oder F enthält. Bevorzugt umfasst das Peptid Aminosäuren mit einem hohem alpha-Helix-bildenden Potential, wobei diese Aminosäuren ausgewählt sind aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W und D, weiter bevorzugt aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I und H; besonders bevorzugt aus E, A, L, M, Q, K, R und F. In bevorzugten Ausführungsformen besteht das Peptid zu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94% oder 95% aus Aminosäuren mit einem hohem alpha-Helix-bildenden Potential, wobei diese Aminosäuren bevorzugt ausgewählt sind aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W und D, weiter bevorzugt aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I und H; besonders bevorzugt aus E, A, L, M, Q, K, R und F. Besonders bevorzugt bildet das erfindungsgemäße Peptid eine helikale Sekundärstruktur aus, insbesondere eine alpha-Helix-Struktur, vorzugsweise mit einem alpha-Helix-Gehalt von mindestens 80% und zunehmend bevorzugt von mindestens 81%, 82%, 83% 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94% oder 95 %, insbesondere höher als 95%. Die Verwendung des Motivs AL oder LA in der Aminosäuresequenz des erfindungsgemäßen Peptids kann zur Stabilität der Helix- Struktur beitragen, weil diese Aminosäuren ein hohes alpha-Helix-bildendes Potential aufweisen. In bevorzugten Ausführungsformen weist das Peptid eine Aminosäuresequenz gemäß einer von SEQ ID NO:1-15 auf, oder Varianten davon, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und weniger als 100% Sequenzidentität zu der angegebenen Sequenz aufweisen, wobei vorzugsweise das Motiv RAL, und weiter bevorzugt auch das Motiv EAL und/oder QAL, sofern vorhanden, invariabel sind. Wenn die Motive RAL, EAL und QAL in dem Peptid vorhanden sind, sind diese vorzugsweise in allen vorgenannten Varianten invariabel. In verschiedenen Ausführungsformen kann das Peptid einen hohen Anteil an hydrophoben Aminosäuren aufweisen, ausgewählt aus A, L, F, W, V, M, I und P, insbesondere A, L, F, W, V, M und I. Bevorzugt weist das Peptid eine Aminosäuresequenz auf, die eine Länge von 10 bis 24 Aminosäuren, z.B.11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 oder 24 Aminosäuren, insbesondere 12 bis 19 Aminosäuren, z.B.12 bis 18 Aminosäuren hat. In manchen Ausführungsformen weist das Peptid am C-Terminus die Aminosäure Cystein (C) auf. In anderen Ausführungsformen weist das Peptid die Aminosäure Cystein am N-Terminus auf. Diese Aminosäure kann über die freie Sulfhydryl-Gruppe die Kopplung an andere Moleküle, Strukturen oder Substrate ermöglichen. Diese Aminosäure dient daher als Verknüpfungsstelle ist aber typischerweise nicht an der gewünschten adhäsiven Wirkung beteiligt. Das Peptid kann auch weder am N-Terminus noch am C-Terminus ein C aufweisen. Bevorzugt umfasst oder besteht das Peptid (aus) eine(r) Aminosäuresequenz, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität mit einer der folgenden Aminosäuresequenzen aufweist: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ^ RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO:2), ^ RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO:3), ^ RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO:4), ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), ^ RALFEALQALFRALEAL (SEQ ID NO:6), ^ RALRALEALQALEA (SEQ ID NO:7), ^ RALFEALFRALEALR (SEQ ID NO:8), ^ RALFEALFRALEAL (SEQ ID NO:9), ^ RALEALFRALEAL (SEQ ID NO:10), ^ RALRALFEALEAL (SEQ ID NO:11), ^ RALEALFRALQALEAL (SEQ ID NO:12), ^ RALEALWRALQALEAL (SEQ ID NO:13), ^ RALEALWRALEAL (SEQ ID NO:14), ^ RALARALARALAQALA (SEQ ID NO:15), ^ RSIVTFSLRQNAQLA (SEQ ID NO:16), ^ RSIVTFSLRQNSEQA (SEQ ID NO:17), ^ GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO:18), ^ QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO:19), ^ QQSIRIMTIKHP (SEQ ID NO:20), ^ WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO:21), ^ QKSRNRMTRTHP (SEQ ID NO:22), ^ SRARLFVVTYHK (SEQ ID NO:23), ^ HMISTMNAASRR (SEQ ID NO:24), ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25), ^ RNTIRIRTIKHP (SEQ ID NO:26), ^ RHSSTLRYRPLP (SEQ ID NO:27). Varianten der erfindungsgemäßen Peptide, deren Aminosäuresequenz mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen aufweist, die den Sequenzen in SEQ ID NO:1-27, unterscheiden sich bevorzugt in maximal 3 Positionen, weiter bevorzugt in maximal 2 Positionen, besonders bevorzugt in maximal 1 Position von einer der Aminosäuresequenzen, die den Sequenzen in SEQ ID NO:1-27, entsprechen. Beispielsweise kann, wenn 1 Position unterschiedlich ist entweder eine der Aminosäuren der jeweiligen Sequenz ausgetauscht sein oder aber die Sequenzen stimmen überein, aber es wurde eine Aminosäure innerhalb der Aminosäurekette oder N- oder C-terminal ergänzt oder weggelassen. Beispielsweise könnte C- oder N-terminal ein Cystein (C) angehängt worden sein. Besonders bevorzugt weist das erfindungsgemäße Peptid eine Sequenz auf, die in SEQ ID NO:1-27 wiedergegeben ist. Besonders bevorzugt weist das Peptid eine Sequenz gemäß SEQ ID NO:25 oder SEQ ID NO:1 oder SEQ ID NO:5 auf, oder ist eine Variante davon, wobei eine Variante eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen aufweist. Erfindungsgemäß besonders bevorzugte Peptide sind textilbindende Peptide, d.h. Peptide, die die Fähigkeit besitzen, unter geeigneten Bedingungen, d.h. üblicherweise nicht denaturierenden Bedingungen, an textilen Oberflächen zu haften, also adhäsive Eigenschaften aufweisen. Eine gute Adhäsion an textile Oberflächen, insbesondere textile Oberflächen aus Kunstfasern, wie z.B. polyesterhaltige Textilien, kann z.B. durch ein Peptid mit einer ausgeprägten Helix-Struktur (insbesondere alpha-Helix-Struktur) und/oder einem hohen Arginin-Gehalt, insbesondere an einem der Termini, erzielt werden. Bevorzugte Peptide, die insbesondere ggü. Kunststoff, vorzugsweise Polyester, eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NO:1-27 angegebenen Aminosäuresequenzen aufweisen. Besonders bevorzugte Peptide, die insbesondere ggü. Kunststoff, vorzugsweise Polyester, eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NO:1, 5 oder 25 angegebenen Aminosäuresequenzen aufweisen. Ganz besonders bevorzugte Peptide, die insbesondere ggü. Kunststoff, vorzugsweise Polyester, eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO:1-27 angegebenen Aminosäuresequenzen ist. Bevorzugte Peptide, die textilbindend im Sinne der Erfindung sind und ggü. kunststoffhaltigen Textilien, vorzugsweise polyesterhaltigen Textilien, eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NO:1-27 angegebenen Aminosäuresequenzen aufweisen. Besonders bevorzugte Peptide, die textilbindend im Sinne der Erfindung sind und ggü. kunststoffhaltigen, vorzugsweise polyesterhaltigen, Textilien eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NO:1, 5 oder 25 angegebenen Aminosäuresequenzen aufweisen. Ganz besonders bevorzugte Peptide, die textilbindend im Sinne der Erfindung sind und ggü. kunststoffhaltigen, vorzugsweise polyesterhaltigen Textilien, eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO:1-27 angegebenen Aminosäuresequenzen ist. Bevorzugte Peptide, die textilbindend im Sinne der Erfindung sind und ggü. kunststoffhaltigen Misch-Geweben, vorzugsweise polyesterhaltigen Misch-Geweben, insbesondere Polyester/Baumwolle-Mischgeweben, eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NO:1-27 angegebenen Aminosäuresequenzen aufweisen. Besonders bevorzugte Peptide, die textilbindend im Sinne der Erfindung sind und ggü. kunststoffhaltigen Misch-Geweben, vorzugsweise polyesterhaltigen Misch-Geweben, insbesondere Polyester/Baumwolle-Mischgeweben, eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität zu einer der in SEQ ID NO:1, 5 oder 25 angegebenen Aminosäuresequenzen aufweisen. Ganz besonders bevorzugte Peptide, die textilbindend im Sinne der Erfindung sind und ggü. kunststoffhaltigen Misch-Geweben, vorzugsweise polyesterhaltigen Misch-Geweben, insbesondere Polyester/Baumwolle-Mischgeweben, eine gute Adhäsion aufweisen, weisen eine Aminosäuresequenz auf, die identisch zu einer der in SEQ ID NO:1-27 angegebenen Aminosäuresequenzen ist. Verfahren zur Bestimmung der Adhäsion sind dem Fachmann bekannt und alle geeignete Verfahren können angewendet werden. Ein übliches Verfahren zur Bestimmung der Adhäsion basiert auf einer direkten Messmethode mit µBCA. Dazu werden Stoffläppchen mit einer zu testenden Peptidlösung (0,02 mg/ml in Aqua dest.) versetzt, für 1 h bei RT schüttelnd (750 rpm) inkubiert und gewaschen (3x mit 0,5 ml Aqua dest., schüttelnd bei 750 rpm für 5 min), Anschließend werden 0,2 ml Aqua dest. und 0,2 ml BCA-Reagenz zugegeben und für 60 min bei 60°C inkubiert. Die Messung der Absorption erfolgt dann bei 562 nm. Ein Adhäsionspunkt nach unendlicher Adhäsionszeit lässt sich aus den gemessenen Adhäsionswerten herauslesen. AP in % zeigt, wie viel % der aufgetragenen Menge (100%) auf dem Stoffläppchen nach dem Waschen übrigbleibt. Je höher der AP-Wert, desto höher ist die Bindeaffinität und damit die Adhäsion. (<20% = keine Adhäsion; 21 bis 40% = geringe Adhäsion; 41 bis 60% = mittlere Adhäsion; 61 bis 80% = gute Adhäsion; >80% = sehr gute Adhäsion). Ein weiteres Nachweisverfahren zur Bestimmung der Adhäsion basiert auf der hier in den Beispielen beschriebenen Fluoreszenz-Methode. Weitere dem Fachmann bekannte Verfahren zur Bestimmung der Adhäsion können ebenfalls angewendet werden. Ein Peptid ist im Sinne der Erfindung ein textilbindendes Peptid, wenn in einem der genannten Verfahren die Fähigkeit des Peptids an textilen Oberflächen anzuhaften nachgewiesen wird, wobei die Bindungsaffinität größer ist als die eines Referenzmoleküls und wobei die textilbindenden Peptide, die hierin beschrieben werden, vorzugsweise eine 10-fach, noch bevorzugter eine 20-fach, 50-fach oder 100-fach höhere Adhäsion an eine gegebene Oberfläche aufweisen als ein beliebiges alternatives Peptid vergleichbarer Länge, welches nicht für diesen Zweck entwickelt wurde und nicht die hierin beschriebenen Sequenzvorgaben erfüllt. Ein Peptid ist im Sinne der Erfindung ist insbesondere dann ein textilbindendes Peptid, wenn in einem Verfahren gemäß Beispiel 2 die Fähigkeit des Peptids an textilen Oberflächen anzuhaften nachgewiesen wird, wobei die Bindungsaffinität größer ist als die eines Referenzmoleküls. Ein Peptid ist im Sinne der Erfindung ist insbesondere auch dann ein textilbindendes Peptid, wenn in einem zuvor beschriebenen BCA-Verfahren die Fähigkeit des Peptids an textilen Oberflächen anzuhaften nachgewiesen wird, wobei der AP-Wert größer als 61% und bevorzugt größer als 80% ist. Textilnichtbindendes Peptid Alternativ oder ergänzend umfasst das Wasch- oder Reinigungsmittel erfindungsgemäß mindestens ein Peptidkonjugat, wobei das Peptidkonjugat ein textilnichtbindendes Peptid enthalten kann. In diesem Zusammenhang bedeutet "textilnichtbindend", dass textilnichtbindende Peptide nicht die Fähigkeit besitzen an textilen Oberflächen zu haften. Erfindungsgemäß ist das textilnichtbindende Peptid ein Peptid, welches eine Aminosäuresequenz gemäß SEQ ID NO:28 aufweist, oder eine Variante davon ist, wobei die Variante eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% oder 100% Sequenzidentität mit der Aminosäuresequenz in SEQ ID NO:28 aufweist. Ganz besonders bevorzugt weist das textilnichtbindende Peptid folgende Aminosäuresequenz auf: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28). Ein Peptid ist im Sinne der Erfindung ein textilnichtbindendes Peptid, wenn in einem der genannten Verfahren die Fähigkeit des Peptids an textilen Oberflächen anzuhaften nicht nachgewiesen wird, wobei die Bindungsaffinität niedriger oder gleich der eines Referenzmoleküls ist. Ein Peptid ist im Sinne der Erfindung ist insbesondere dann ein textilnichtbindendes Peptid, wenn in einem Verfahren gemäß Beispiel 2 die Fähigkeit des Peptids an textilen Oberflächen anzuhaften nicht nachgewiesen wird, wobei die Bindungsaffinität niedriger oder gleich der eines Referenzmoleküls ist. Ein Peptid ist im Sinne der Erfindung ist insbesondere auch dann ein textilnichtbindendes Peptid, wenn in einem zuvor beschriebenen BCA-Verfahren die Fähigkeit des Peptids an textilen Oberflächen anzuhaften nicht nachgewiesen wird, wobei der AP-Wert kleiner als 20% ist. Peptidkonjugat Alternativ oder ergänzend umfasst das Wasch- oder Reinigungsmittel erfindungsgemäß mindestens ein Peptidkonjugat, umfassend in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wobei Z4 ein Peptid, vorzugsweise ein textilbindendes Peptid, ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei C die Aminosäure Cystein ist, wobei m+o = 0 oder 1 ist; wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei s = 1 ist; wobei Z1 und Z7 unabhängig voneinander –(C2H4O)k sind, wobei k = 5-100, vorzugsweise k = 20- 85, bevorzugt k = 30-75, besonders bevorzugt k = 40-60, ganz besonders bevorzugt k = 45, p und w 0 oder 1 sind und p+w = 0 bis 2 ist; wobei Z2 und Z6 unabhängig voneinander ein Peptid, vorzugsweise ein textilnichtbindendes Peptid, sind, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist, wobei q und v 0 oder 1 sind und q+v = 0 bis 2 ist; wobei Z3 und Z5 Linker, vorzugsweise Peptidlinker, sind, wobei r und t 0 oder 1 sind und r+t = 0 bis 2 ist; wobei p+q+r+t+v+w = 2 bis 6, bevorzugt 3 bis 5, besonders bevorzugt 3 oder 4, ganz besonders bevorzugt 4 ist. Erfindungsgemäß sind die im erfindungsgemäßen Peptidkonjugat enthaltenen Peptide wie hierin zuvor definiert, nämlich textilbindende Peptide und/oder textilnichtbindende Peptide. Erfindungsgemäß ist das textilbindende Peptid, das in einem erfindungsgemäßen Peptidkonjugat enthalten ist, wie oben im Abschnitt "Textilbindendes Peptid" definiert. Erfindungsgemäß ist das textilnichtbindende Peptid, das in einem erfindungsgemäßen Peptidkonjugat enthalten ist, wie oben im Abschnitt "Textilnichtbindendes Peptid" definiert. In bevorzugten Ausführungsformen enthält das Peptidkonjugat mindestens ein textilbindendes Peptid, wie hierin definiert, und mindestens ein textilnichtbindendes Peptid, wie hierin definiert. In weiter bevorzugten Ausführungsformen enthält das Peptidkonjugat mindestens ein textilbindendes Peptid, wie hierin definiert, und mindestens zwei textilnichtbindende Peptide, wie hierin definiert. Besonders bevorzugt enthält das Peptidkonjugat ein textilbindendes Peptid und zwei textilnichtbindende Peptide. In verschiedenen Ausführungsformen, wenn in dem Peptidkonjugat mehr als ein textilbindendes Peptid vorhanden ist, können diese gleich oder verschieden sein. In bevorzugten Ausführungsformen sind sie gleich. In verschiedenen Ausführungsformen, wenn in dem Peptidkonjugat mehr als ein textilnichtbindendes Peptid vorhanden ist, können diese gleich oder verschieden sein. In bevorzugten Ausführungsformen sind sie gleich. In verschiedenen Ausführungsformen ist das Peptidkonjugat N- und/oder C-terminal modifiziert, insbesondere pegyliert. In bevorzugten Ausführungsformen ist das Peptidkonjugat N-terminal modifiziert, insbesondere pegyliert. In bevorzugten Ausführungsformen ist das Peptidkonjugat C- terminal modifiziert, insbesondere pegyliert. In besonders bevorzugten Ausführungsformen ist das Peptidkonjugat N- und C-terminal modifiziert, insbesondere pegyliert. Der Begriff "pegyliert" bzw. "Pegylierung" meint im Kontext der vorliegenden Erfindung, dass eine –(C2H4O)k-Gruppe, wobei k = 5-100, vorzugsweise k = 20-85, bevorzugt k = 30-75, besonders bevorzugt k = 40-60, ganz besonders bevorzugt k = 45, an der endständigen Aminosäure am N- und/oder C-Terminus eines Peptids verknüpft ist. Pegylierung ist ein Verfahren, bei dem Polyethylenglykol (PEG)-Ketten an Proteine angehängt werden, was deren Stabilität, Löslichkeit und therapeutische Eigenschaften verbessern kann. Während viele Pegylierungsverfahren die Verwendung reaktiver Cysteinreste an Proteinen beinhalten, ist es in der Tat möglich, Proteine ohne Cysteinreste zu pegylieren. Weitere Aminosäuren, die mit PEG oder PEG-Derivaten eine kovalente Bindung eingehen können, sind z.B. Lysin (ε-Aminogruppe), Histidin (Imidazol-Seitenkette) oder Asparaginsäure/Glutaminsäure (Carboxylgruppen). Eine Pegylierung kann durch verschiedene chemische Reaktionen erreicht werden, wobei eine Peptid-Pegylierung analog zu einer Protein- Pegylierung funktioniert (vgl. z.B. Santos et al., Protein PEGylation for the design of biobetters: from reaction to purification processes, Braz. J. Pharm. Sci.2018, 54(Special):e01009). Auf diese Offenbarung wird ausdrücklich Bezug genommen und der dortige Offenbarungsgehalt in die vorliegende Patentanmeldung einbezogen. Eine gebräuchliche Methode ist die Verwendung von reaktiven Polyethylenglykol (PEG)-Derivaten. Diese Derivate weisen funktionelle Gruppen wie NHS- Ester oder Maleinimid auf, die mit funktionellen Gruppen des Peptidmoleküls reagieren können. Peptid und PEG-Derivate werden unter geeigneten Bedingungen (pH, Temperatur) miteinander vermischt, um die Kopplungsreaktion zu starten. Eine N-terminale Pegylierung wird z.B. unter Verwendung von Polyethylenglykol-N-Hydroxysuccinimid (PEG-NHS) erreicht. Die C-terminale Pegylierung wird z.B. durch Michael-Addition von Polyethylenglykolmaleinimid an die Thiolgruppe eines endständigen Cysteins erreicht. Alternativ kann die C-terminale Pegylierung auch durch Addition von Polyethylenglykolmaleinimid an die OH-Gruppe einer beliebigen endständigen Aminosäure erreicht werden. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die PEG-Gruppe am C- und/oder N-Terminus etwa 5 bis etwa 100 Ethylenglykol-Einheiten, vorzugsweise etwa 20 bis etwa 85 Ethylenglykol-Einheiten, bevorzugt etwa 30 bis etwa 75 Ethylenglykol-Einheiten, besonders bevorzugt etwa 40 bis etwa 60 Ethylenglykol-Einheiten, ganz besonders bevorzugt etwa 45 Ethylenglykol-Einheiten. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die PEG-Gruppe am C- und/oder N-Terminus ein Molekulargewicht von etwa 220 g/mol bis etwa 4400 g/mol, vorzugsweise etwa 880 g/mol bis etwa 3740 g/mol, bevorzugt etwa 1320 g/mol bis etwa 3300 g/mol, besonders bevorzugt etwa 1760 g/mol bis etwa 2640 g/mol, ganz besonders bevorzugt etwa 2000 g/mol. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die PEG-Gruppe am C-Terminus etwa 5 bis etwa 100 Ethylenglykol-Einheiten, vorzugsweise etwa 20 bis etwa 85 Ethylenglykol-Einheiten, bevorzugt etwa 30 bis etwa 75 Ethylenglykol-Einheiten, besonders bevorzugt etwa 40 bis etwa 60 Ethylenglykol- Einheiten, ganz besonders bevorzugt etwa 45 Ethylenglykol-Einheiten. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die PEG-Gruppe am C-Terminus ein Molekulargewicht von etwa 220 g/mol bis etwa 4400 g/mol, vorzugsweise etwa 880 g/mol bis etwa 3740 g/mol, bevorzugt etwa 1320 g/mol bis etwa 3300 g/mol, besonders bevorzugt etwa 1760 g/mol bis etwa 2640 g/mol, ganz besonders bevorzugt etwa 2000 g/mol. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die PEG-Gruppe am N-Terminus etwa 5 bis etwa 100 Ethylenglykol-Einheiten, vorzugsweise etwa 20 bis etwa 85 Ethylenglykol-Einheiten, bevorzugt etwa 30 bis etwa 75 Ethylenglykol-Einheiten, besonders bevorzugt etwa 40 bis etwa 60 Ethylenglykol- Einheiten, ganz besonders bevorzugt etwa 45 Ethylenglykol-Einheiten. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die PEG-Gruppe am N-Terminus ein Molekulargewicht von etwa 220 g/mol bis etwa 4400 g/mol, vorzugsweise etwa 880 g/mol bis etwa 3740 g/mol, bevorzugt etwa 1320 g/mol bis etwa 3300 g/mol, besonders bevorzugt etwa 1760 g/mol bis etwa 2640 g/mol, ganz besonders bevorzugt etwa 2000 g/mol. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die PEG-Gruppe am C- und N-Terminus etwa 5 bis etwa 100 Ethylenglykol-Einheiten, vorzugsweise etwa 20 bis etwa 85 Ethylenglykol-Einheiten, bevorzugt etwa 30 bis etwa 75 Ethylenglykol-Einheiten, besonders bevorzugt etwa 40 bis etwa 60 Ethylenglykol-Einheiten, ganz besonders bevorzugt etwa 45 Ethylenglykol-Einheiten. In bevorzugten Ausführungsformen umfasst die PEG-Gruppe am C- und N-Terminus ein Molekulargewicht von etwa 220 g/mol bis etwa 4400 g/mol, vorzugsweise etwa 880 g/mol bis etwa 3740 g/mol, bevorzugt etwa 1320 g/mol bis etwa 3300 g/mol, besonders bevorzugt etwa 1760 g/mol bis etwa 2640 g/mol, ganz besonders bevorzugt etwa 2000 g/mol. In verschiedenen Ausführungsformen der Erfindung ist die PEG-Gruppe und/oder das/die mindestens eine, vorzugsweise mindestens zwei, textilnichtbindende(n) Peptid(e) direkt kovalent mit dem mindestens einen textilbindenden Peptid, verknüpft, d.h. die erste und/oder letzte Aminosäure der jeweilige Peptide sind über eine Peptidbindung miteinander verknüpft. Alternativ kann die Bindung aber auch über einen Linker, insbesondere einen Peptidlinker, erfolgen. Eine derartige Bindung über einen Peptidlinker ist bevorzugt. Geeignete Linker sind im Stand der Technik bekannt und können statisch/steif oder flexibel sein. Diese Eigenschaft wird von der Sekundärstruktur des Linkers bestimmt, so können steife Linker z.B. als Sekundärstruktur eine alpha-Helix aufweisen. In verschiedenen Ausführungsformen ist die Peptidlinkersequenz flexibel und weist keine Sekundärstruktur oder nur kurze Sekundärstrukturelemente auf. Im Kontext der vorliegenden Erfindung geeignete Linker werden nachfolgend beschrieben. Im Kontext der vorliegenden Erfindung geeignete Linker, bei denen es sich bevorzugt um Peptidlinker handelt, lassen sich in flexible Linker und steife Linker unterteilen. Derartige Linker sind im Stand der Technik grundsätzlich bekannt (Chen et al. (2013) Fusion protein linkers: Property, design and functionality, Advanced Drug Delivery Reviews, 65 (10): 1357-1369). Umfasst das erfindungsgemäße Peptidkonjugat mindestens einen Linker, dann stellt der Linker die kovalente Bindung der jeweils zu verknüpfenden Peptide bzw. der Peptide mit der PEG-Gruppe dar, und das entsprechende Peptidkonjugat weist in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Struktur auf: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, oder (viii) Z4Z5Z6, wobei Z4 ein Peptid, vorzugsweise ein textilbindendes Peptid, ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei C die Aminosäure Cystein ist, wobei m+o = 0 oder 1 ist; wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei s = 1 ist; wobei Z1 und Z7 unabhängig voneinander –(C2H4O)k sind, wobei k = 5-100, vorzugsweise k = 20- 85, bevorzugt k = 30-75, besonders bevorzugt k = 40-60, p und w 0 oder 1 sind und p+w = 0 bis 2 ist; wobei Z2 und Z6 unabhängig voneinander ein Peptid, vorzugsweise ein textilnichtbindendes Peptid, sind, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist, wobei q und v 0 oder 1 sind und q+v = 0 bis 2 ist; wobei Z3 und Z5 Linker, vorzugsweise Peptidlinker, sind, wobei r und t 0 oder 1 sind und r+t = 0 bis 2 ist; wobei p+q+r+t+v+w = 2 bis 6 bevorzugt 3 bis 5, besonders bevorzugt 3 oder 4, ganz besonders bevorzugt 4 ist. In bevorzugten Ausführungsformen weist das Peptidkonjugat in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Struktur auf: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, oder (viii) Z4Z5Z6, wobei Z4 ein Peptid, vorzugsweise ein textilbindendes Peptid, ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei C die Aminosäure Cystein ist, wobei m+o = 0 oder 1 ist; wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei s = 1 ist; wobei Z1 und Z7 unabhängig voneinander –(C2H4O)k sind, wobei k = 5-100, vorzugsweise k = 20- 85, bevorzugt k = 30-75, besonders bevorzugt k = 40-60, p und w 0 oder 1 sind und p+w = 0 bis 2 ist; wobei Z2 und Z6 unabhängig voneinander ein Peptid, vorzugsweise ein textilnichtbindendes Peptid, sind, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist, wobei q und v 0 oder 1 sind und q+v = 0 bis 2 ist; wobei Z3 und Z5 Linker, vorzugsweise Peptidlinker, sind, wobei r und t 0 oder 1 sind und r+t = 0 bis 2 ist; wobei p+q+r+t+v+w = 2 bis 6, bevorzugt 3 bis 5, besonders bevorzugt 3 oder 4, ganz besonders bevorzugt 4 ist. Handelt es sich bei dem Linker, wie bevorzugt, um einen Peptidlinker, dann ist die jeweils erste oder letzte Aminosäure des Peptids über eine Peptidbindung mit der jeweils ersten oder letzten Aminosäure des Peptidlinkers verknüpft. Umfasst das Peptidkonjugat einen Peptidlinker und eine PEG-Gruppe, dann wir die Pegylierung wie hierin beschrieben durchgeführt. Eine N-terminale Pegylierung wird z.B. unter Verwendung von Polyethylenglykol-N-Hydroxysuccinimid (PEG-NHS) erreicht. Die C-terminale Pegylierung wird z.B. durch Michael-Addition von Polyethylenglykolmaleinimid an die Thiolgruppe eines endständigen Cysteins erreicht. Alternativ kann die C-terminale Pegylierung auch durch Addition von Polyethylenglykolmaleinimid an die OH-Gruppe einer beliebigen endständigen Aminosäure erreicht werden. Typischerweise weisen solche Peptidlinker eine Länge von 1 bis 200 Aminosäuren, z.B.1 bis 100 Aminosäuren, bevorzugt 2 bis 30 Aminosäuren, weiter bevorzugt 5 bis 25 Aminosäuren auf. In verschiedenen Ausführungsformen ist der Linker aus der folgenden Gruppe ausgewählt: (I) (GGGGS)n mit n = 1, 2, 3, oder 4; (II) (G)6; (III) (G)8; (IV) (EAAAK)n mit n = 1, 2, oder 3; (V) A(EAAAK)4ALEA(EAAAK)4A; (VI) PAPAP; (VII) AEAAAKEAAAKA; und (VIII) (AP)n mit n = 10-34. Im Kontext der vorliegenden Erfindung sind auch funktionelle Homologe der vorgenannten Linkersequenzen geeignet. "Funktionelle Homologe", wie in diesem Zusammenhang verwendet, bezieht sich auf Sequenzen, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90,5%, 91%, 91,5%, 92%, 92,5%, 93%, 93,5%, 94%, 94,5%, 95%, 95,5%, 96%, 96,5%, 97%, 97,5%, 98%, 98,5%, 98,8%, 99,0%, 99,2%, 99,4% oder 99,6% identisch mit der angegebenen Referenzsequenz sind und deren Funktionalität aufweisen, d.h. als Bindung zwischen Peptiden und/oder Peptid und PEG-Kette fungieren können, ohne die vorteilhaften Eigenschaften entsprechender Peptidkonjugate, wie hierin beschrieben und offenbart, zu beeinträchtigen. Erfindungsgemäß bevorzugte Linker weisen eine der folgenden Aminosäuresequenzen auf: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29), ^ GGGGSGGGGS (SEQ ID NO:30), ^ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31), ^ GGGGSGGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:32), ^ GGGGGGGG (SEQ ID NO:33), ^ GGGGGG (SEQ ID NO:34), ^ EAAAK (SEQ ID NO:35), ^ EAAAKEAAAK (SEQ ID NO:36), ^ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37), ^ AEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKALEAEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:38), ^ PAPAP (SEQ ID NO:39) oder ^ AEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:40). Besonders bevorzugt ist der Linker mit der folgenden Aminosäuresequenz: ^ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31) oder ^ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37). In bevorzugten Ausführungsformen weist das Peptidkonjugat in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Struktur auf: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, oder (viii) Z4Z5Z6, wobei Z4 ein Peptid, vorzugsweise ein textilbindendes Peptid, ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei C die Aminosäure Cystein ist, wobei m+o = 0 oder 1 ist; wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei s = 1 ist; wobei Z1 und Z7 unabhängig voneinander –(C2H4O)k sind, wobei k = 5-100, vorzugsweise k = 20- 85, bevorzugt k = 30-75, besonders bevorzugt k = 40-60, p und w 0 oder 1 sind und p+w = 0 bis 2 ist; wobei Z2 und Z6 unabhängig voneinander ein Peptid, vorzugsweise ein textilnichtbindendes Peptid, sind, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist, wobei q und v 0 oder 1 sind und q+v = 0 bis 2 ist; wobei Z3 und Z5 Peptidlinker, wobei der Peptidlinker aus der aus (I) (GGGGS)n mit n = 1, 2, 3, oder 4; (II) (G)6; (III) (G)8; (IV) (EAAAK)n mit n = 1, 2, oder 3; (V) A(EAAAK)4ALEA(EAAAK)4A; (VI) PAPAP; (VII) AEAAAKEAAAKA; und (VIII) (AP)n mit n = 10-34; bestehenden Gruppe ausgewählt ist, r und t 0 oder 1 sind und r+t = 0 bis 2 ist; wobei p+q+r+t+v+w = 2 bis 6, bevorzugt 3 bis 5, besonders bevorzugt 3 oder 4, ganz besonders bevorzugt 4 ist. In bevorzugten Ausführungsformen weist das Peptidkonjugat in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Struktur auf: (i) PEG – Linker (I) – textilbindendes Peptid – Linker (I) – PEG, (ii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (I) – textilbindendes Peptid – Linker (I) – textilnichtbindendes Peptid, (iii) PEG – Linker (I) – textilbindendes Peptid – Linker (I) – textilnichtbindendes Peptid, (iv) textilnichtbindendes Peptid – Linker (I) – textilbindendes Peptid – Linker (I) – PEG-Kette, (v) PEG – Linker (I) – textilbindendes Peptid, (vi) textilnichtbindendes Peptid – Linker (I) – textilbindendes Peptid, (vii) textilbindendes Peptid – Linker (I) – PEG, (viii) textilbindendes Peptid – Linker (I) – textilnichtbindendes Peptid, (ix) PEG – Linker (II) – textilbindendes Peptid – Linker (II) – PEG, (x) textilnichtbindendes Peptid – Linker (II) – textilbindendes Peptid – Linker (II) – textilnichtbindendes Peptid, (xi) PEG – Linker (II) – textilbindendes Peptid – Linker (II) – textilnichtbindendes Peptid, (xii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (II) – textilbindendes Peptid – Linker (II) – PEG, (xiii) PEG – Linker (II) – textilbindendes Peptid, (xiv) textilnichtbindendes Peptid – Linker (II) – textilbindendes Peptid, (xv) textilbindendes Peptid – Linker (II) – PEG, (xvi) textilbindendes Peptid – Linker (II) – textilnichtbindendes Peptid, (xvii) PEG – Linker (III) – textilbindendes Peptid – Linker (III) – PEG, (xviii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (III) – textilbindendes Peptid – Linker (III) – textilnichtbindendes Peptid, (xix) PEG – Linker (III) – textilbindendes Peptid – Linker (III) – textilnichtbindendes Peptid, (xx) textilnichtbindendes Peptid – Linker (III) – textilbindendes Peptid – Linker (III) – PEG, (xxi) PEG – Linker (III) – textilbindendes Peptid, (xxii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (III) – textilbindendes Peptid, (xxiii) textilbindendes Peptid – Linker (III) – PEG, (xxiv) textilbindendes Peptid – Linker (III) – textilnichtbindendes Peptid, (xxv) PEG – Linker (IV) – textilbindendes Peptid – Linker (IV) – PEG, (xxvi) textilnichtbindendes Peptid – Linker (IV) – textilbindendes Peptid – Linker (IV) – textilnichtbindendes Peptid, (xxvii) PEG – Linker (IV) – textilbindendes Peptid – Linker (IV) – textilnichtbindendes Peptid, (xxviii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (IV) – textilbindendes Peptid – Linker (IV) – PEG, (xxix) PEG – Linker (IV) – textilbindendes Peptid, (xxx) textilnichtbindendes Peptid – Linker (IV) – textilbindendes Peptid, (xxxi) textilbindendes Peptid – Linker (IV) – PEG, (xxxii) textilbindendes Peptid – Linker (IV) – textilnichtbindendes Peptid, (xxxiii) PEG – Linker (V) – textilbindendes Peptid – Linker (V) – PEG, (xxxiv) textilnichtbindendes Peptid – Linker (V) – textilbindendes Peptid – Linker (V) – textilnichtbindendes Peptid, (xxxv) PEG – Linker (V) – textilbindendes Peptid – Linker (V) – textilnichtbindendes Peptid, (xxxvi) textilnichtbindendes Peptid – Linker (V) – textilbindendes Peptid – Linker (V) – PEG, (xxxvii) PEG – Linker (V) – textilbindendes Peptid, (xxxviii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (V) – textilbindendes Peptid, (xxxix) textilbindendes Peptid – Linker (V) – PEG, (xl) textilbindendes Peptid – Linker (V) – textilnichtbindendes Peptid, (xli) PEG – Linker (VI) – textilbindendes Peptid – Linker (VI) – PEG, (xlii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (VI) – textilbindendes Peptid – Linker (VI) – textilnichtbindendes Peptid, (xliii) PEG – Linker (VI) – textilbindendes Peptid – Linker (VI) – textilnichtbindendes Peptid, (xliv) textilnichtbindendes Peptid – Linker (VI) – textilbindendes Peptid – Linker (VI) – PEG, (xlv) PEG – Linker (VI) – textilbindendes Peptid, (xlvi) textilnichtbindendes Peptid – Linker (VI) – textilbindendes Peptid, (xlvii) textilbindendes Peptid – Linker (VI) – PEG, (xlviii) textilbindendes Peptid – Linker (VI) – textilnichtbindendes Peptid, (xlix) PEG– Linker (VII) – textilbindendes Peptid – Linker (VII) – PEG, (l) textilnichtbindendes Peptid – Linker (VII) – textilbindendes Peptid – Linker (VII) – textilnichtbindendes Peptid, (li) PEG – Linker (VII) – textilbindendes Peptid – Linker (VII) – textilnichtbindendes Peptid, (lii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (VII) – textilbindendes Peptid – Linker (VII) – PEG, (liii) PEG– Linker (VII) – textilbindendes Peptid, (liv) textilnichtbindendes Peptid – Linker (VII) – textilbindendes Peptid, (lv) textilbindendes Peptid – Linker (VII) – PEG-Kette, (lvi) textilbindendes Peptid – Linker (VII) – textilnichtbindendes Peptid, (lvii) PEG– Linker (VIII) – textilbindendes Peptid – Linker (VIII) – PEG, (lviii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (VIII) – textilbindendes Peptid – Linker (VIII) – textilnichtbindendes Peptid, (lix) PEG– Linker (VIII) – textilbindendes Peptid – Linker (VIII) – textilnichtbindendes Peptid, (lx) textilnichtbindendes Peptid – Linker (VIII) – textilbindendes Peptid – Linker (VIII) – PEG, (lxi) PEG – Linker (VIII) – textilbindendes Peptid, (lxii) textilnichtbindendes Peptid – Linker (VIII) – textilbindendes Peptid, (lxiii) textilbindendes Peptid – Linker (VIII) – PEG, (lxiv) textilbindendes Peptid – Linker (VIII) – textilnichtbindendes Peptid, wobei PEG –(C2H4O)k ist, wobei k = 5-100, vorzugsweise k = 20-85, bevorzugt k = 30-75, besonders bevorzugt k = 40-60; wobei das textilbindende Peptid ein Peptid ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptidmit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt R, Q, A oder L, besonders bevorzugt R, A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist, und n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist; und/oder (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist; wobei das textilnichtbindende Peptid ein Peptid ist, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist. In bevorzugten Ausführungsformen ist der Linker ausgewählt aus: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29), ^ GGGGSGGGGS (SEQ ID NO:30), ^ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31), ^ GGGGSGGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:32), ^ GGGGGGGG (SEQ ID NO:33), ^ GGGGGG (SEQ ID NO:34), ^ EAAAK (SEQ ID NO:35), ^ EAAAKEAAAK (SEQ ID NO:36), ^ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37), ^ AEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKALEAEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:38), ^ PAPAP (SEQ ID NO:39) und ^ AEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:40); und/oder das textilnichtbindende ausgewählt aus: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); und/oder das textilbindende Peptid ausgewählt aus: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ^ RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO:2), ^ RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO:3), ^ RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO:4), ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), ^ RALFEALQALFRALEAL (SEQ ID NO:6), ^ RALRALEALQALEA (SEQ ID NO:7), ^ RALFEALFRALEALR (SEQ ID NO:8), ^ RALFEALFRALEAL (SEQ ID NO:9), ^ RALEALFRALEAL (SEQ ID NO:10), ^ RALRALFEALEAL (SEQ ID NO:11), ^ RALEALFRALQALEAL (SEQ ID NO:12), ^ RALEALWRALQALEAL (SEQ ID NO:13), ^ RALEALWRALEAL (SEQ ID NO:14), ^ RALARALARALAQALA (SEQ ID NO:15), ^ RSIVTFSLRQNAQLA (SEQ ID NO:16), ^ RSIVTFSLRQNSEQA (SEQ ID NO:17), ^ GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO:18), ^ QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO:19), ^ QQSIRIMTIKHP (SEQ ID NO:20), ^ WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO:21), ^ QKSRNRMTRTHP (SEQ ID NO:22), ^ SRARLFVVTYHK (SEQ ID NO:23), ^ HMISTMNAASRR (SEQ ID NO:24), ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25), ^ RNTIRIRTIKHP (SEQ ID NO:26), und ^ RHSSTLRYRPLP (SEQ ID NO:27). In besonders bevorzugten Ausführungsformen ist der Linker ausgewählt aus: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29), ^ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31) und ^ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37); und das textilnichtbindende Peptid ausgewählt aus: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); und das textilbindende Peptid ausgewählt aus: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ^ RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO:2), ^ RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO:3), ^ RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO:4), ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), ^ RALFEALQALFRALEAL (SEQ ID NO:6), ^ RALRALEALQALEA (SEQ ID NO:7), ^ RALFEALFRALEALR (SEQ ID NO:8), ^ RALFEALFRALEAL (SEQ ID NO:9), ^ RALEALFRALEAL (SEQ ID NO:10), ^ RALRALFEALEAL (SEQ ID NO:11), ^ RALEALFRALQALEAL (SEQ ID NO:12), ^ RALEALWRALQALEAL (SEQ ID NO:13), ^ RALEALWRALEAL (SEQ ID NO:14), ^ RALARALARALAQALA (SEQ ID NO:15), ^ RSIVTFSLRQNAQLA (SEQ ID NO:16), ^ RSIVTFSLRQNSEQA (SEQ ID NO:17), ^ GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO:18), ^ QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO:19), ^ QQSIRIMTIKHP (SEQ ID NO:20), ^ WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO:21), ^ QKSRNRMTRTHP (SEQ ID NO:22), ^ SRARLFVVTYHK (SEQ ID NO:23), ^ HMISTMNAASRR (SEQ ID NO:24), ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25), ^ RNTIRIRTIKHP (SEQ ID NO:26), und ^ RHSSTLRYRPLP (SEQ ID NO:27). In ganz besonders bevorzugten Ausführungsformen ist der Linker ausgewählt aus: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29); und das textilnichtbindende Peptid ausgewählt aus: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); und das textilbindende Peptid ausgewählt aus: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), und ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25). In weiter bevorzugten Ausführungsformen ist der Linker ausgewählt aus: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29); und das textilnichtbindende Peptid ausgewählt aus: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); und das textilbindende Peptid ausgewählt aus: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1). In weiter bevorzugten Ausführungsformen ist der Linker ausgewählt aus: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29); und das textilnichtbindende Peptid ausgewählt aus: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); und das textilbindende Peptid ausgewählt aus: ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5). In weiter bevorzugten Ausführungsformen ist der Linker ausgewählt aus: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29); und das textilnichtbindende Peptid ausgewählt aus: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); und das textilbindende Peptid ausgewählt aus: ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25). Ganz besonders bevorzugte Peptidkonjugate umfassen: ^ (PEG)-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS-(PEG) (SEQ ID NO:41), ^ (PEG)-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS-(PEG) (SEQ ID NO:42), ^ (PEG)-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS-(PEG) (SEQ ID NO:43), ^ NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS-NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:44), ^ NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS-NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:45), und ^ NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS-NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:46). Die Bestimmung der Identität von Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen erfolgt durch einen Sequenzvergleich. Dieser Sequenzvergleich basiert auf dem im Stand der Technik etablierten und üblicherweise genutzten BLAST-Algorithmus (vgl. z.B. Altschul et al. (1990) Basic local alignment search tool, J. Mol. Biol., 215:403-410, und Altschul et al. (1997) Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs, Nucleic Acids Res., 25:3389-3402) und geschieht prinzipiell dadurch, dass ähnliche Abfolgen von Nukleotiden oder Aminosäuren in den Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen einander zugeordnet werden. Eine tabellarische Zuordnung der betreffenden Positionen wird als Alignment bezeichnet. Ein weiterer im Stand der Technik verfügbarer Algorithmus ist der FASTA-Algorithmus. Sequenzvergleiche (Alignments), insbesondere multiple Sequenzvergleiche, werden mit Computerprogrammen erstellt. Häufig genutzt werden beispielsweise die Clustal-Serie (vgl. z.B. Chenna et al. (2003) Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs, Nucleic Acid Res., 31:3497-3500), T-Coffee (vgl. z.B. Notredame et al. (2000) T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments, J. Mol. Biol., 302:205-217) oder Programme, die auf diesen Programmen bzw. Algorithmen basieren. Ferner möglich sind Sequenzvergleiche (Alignments) mit dem Computer-Programm Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, Kalifornien, USA) mit den vorgegebenen Standardparametern, dessen AlignX-Modul für die Sequenzvergleiche auf ClustalW basiert, oder Clone Manager 10 (Verwendung der Scoring Matrix BLOSUM 62 für Sequenz-Alignment auf Aminosäureebene). Soweit nicht anders angegeben, wird die hierin angegebene Sequenzidentität mit dem BLAST-Algorithmus bestimmt. Solch ein Vergleich erlaubt auch eine Aussage über die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen zueinander. Sie wird üblicherweise in Prozent Identität, das heißt dem Anteil der identischen Nukleotide oder Aminosäurereste an denselben oder in einem Alignment einander entsprechenden Positionen angegeben. Der weiter gefasste Begriff der Homologie bezieht bei Aminosäuresequenzen konservierte Aminosäure-Austausche in die Betrachtung mit ein, also Aminosäuren mit ähnlicher chemischer Aktivität, da diese innerhalb des Proteins meist ähnliche chemische Aktivitäten ausüben. Daher kann die Ähnlichkeit der verglichenen Sequenzen auch Prozent Homologie oder Prozent Ähnlichkeit angegeben sein. Identitäts- und/oder Homologieangaben können über ganze Polypeptide oder Gene oder nur über einzelne Bereiche getroffen werden. Homologe oder identische Bereiche von verschiedenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresequenzen sind daher durch Übereinstimmungen in den Sequenzen definiert. Solche Bereiche weisen oftmals identische Funktionen auf. Sie können klein sein und nur wenige Nukleotide oder Aminosäuren umfassen. Oftmals üben solche kleinen Bereiche für die Gesamtaktivität des Proteins essenzielle Funktionen aus. Es kann daher sinnvoll sein, Sequenzübereinstimmungen nur auf einzelne, ggf. kleine Bereiche zu beziehen. Soweit nicht anders angegeben beziehen sich Identitäts- oder Homologieangaben in der vorliegenden Anmeldung aber auf die Gesamtlänge der jeweils angegebenen Nukleinsäure- oder Aminosäuresäuresequenz. Die Peptid- oder Proteinkonzentration kann mit Hilfe bekannter Methoden, z.B. dem BCA- Verfahren (Bicinchoninsäure; 2,2‘-Bichinolyl-4,4‘-dicarbonsäure) oder dem Biuret-Verfahren (Gornall et al., J. Biol. Chem., 1948, 177:751-766) bestimmt werden. Der Fachmann auf dem Gebiet der Peptid- und Proteintechnologie kennt eine Vielzahl geeigneter Verfahren zur Bestimmung der Peptid- oder Proteinkonzentration, die im Rahmen dieser Erfindung angewendet werden können. Erfindungsgemäße Peptide können Aminosäureveränderungen, insbesondere Aminosäure- Substitutionen, -Insertionen oder -Deletionen, aufweisen. Solche Peptide sind z.B. durch gezielte genetische Veränderung, d.h. durch Mutageneseverfahren, weiterentwickelt und für bestimmte Einsatzzwecke oder hinsichtlich spezieller Eigenschaften (z.B. hinsichtlich ihrer Stabilität, Bindung, usw.) optimiert. Beispielsweise können in die bekannten Moleküle gezielte Mutationen wie Substitutionen, Insertionen oder Deletionen eingeführt werden, um z.B. bestimmte Eigenschaften zu verändern. Hierzu können insbesondere die Oberflächenladungen und/oder der isoelektrische Punkt der Moleküle und dadurch ihre Wechselwirkungen mit einer Oberfläche verändert werden. So kann z.B. die Nettoladung der Peptide verändert werden, um darüber die Substratbindung zu beeinflussen. Alternativ oder ergänzend kann durch eine oder mehrere entsprechende Mutationen beispielsweise die Stabilität oder Adsorption des Peptids erhöht werden. Vorteilhafte Eigenschaften einzelner Mutationen, z.B. einzelner Substitutionen, können sich ergänzen. Somit umfasst die Erfindung auch Peptide, die dadurch gekennzeichnet sind, dass sie aus einem Peptid wie vorstehend beschrieben als Ausgangsmolekül erhältlich sind, z.B. aus einem Molekül mit einer der Aminosäuresequenzen gemäß SEQ ID NO:1-46, an welchem z.B. ein oder mehrere Aminosäuresubstitutionen, unter anderem auch ein- oder mehrfache konservative Aminosäuresubstitution, durchgeführt wurden, wobei das resultierende Peptid mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% und weniger als 100% Sequenzidentität mit einer der Aminosäuresequenzen gemäß SEQ ID NO:1-28 aufweist. Der Begriff "konservative Aminosäuresubstitution" bedeutet den Austausch (Substitution) eines Aminosäurerestes gegen einen anderen Aminosäurerest, wobei dieser Austausch nicht zu einer Änderung der Polarität oder Ladung an der Position der ausgetauschten Aminosäure führt, z.B. der Austausch eines unpolaren Aminosäurerestes gegen einen anderen unpolaren Aminosäurerest. Konservative Aminosäuresubstitutionen im Rahmen der Erfindung umfassen beispielsweise: G=A=S, I=V=L=M, D=E, N=Q, K=R, Y=F, S=T, G=A=I=V=L=M=Y=F=W=P=S=T. Es kann aber bevorzugt sein, dass derartige Austausche als Zielaminosäure nicht Glycin oder Tyrosin haben oder z.B. auch keine Aminosäure, die ein niedriges alpha-Helix-bildendes Potential hat. In bevorzugten Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Peptid auch modifiziert sein. Bevorzugte Modifikationen können z.B. das Koppeln des Peptids mit bestimmten anderen Molekülen oder chemischen Gruppen sein, z.B. organischen (Makro-)Molekülen, z.B. über eine kovalente Bindung oder einen Linker/Spacer über eine geeignete Aminosäure der Kette und/oder N- und/oder C- terminal. Alle vorgenannten Merkmale und Ausführungsformen können individuell oder in jeder beliebigen Kombination verwirklicht sein. Ferner kann das erfindungsgemäße Peptid auch mindestens eine Untereinheit (Modul) eines größeren Peptids oder Polypeptids sein, wobei das Polypeptid ein Multimer der hierin beschriebenen Sequenzen umfassen kann, z.B.1 bis 30 Wiederholungen, weiter bevorzugt 2 bis 15 Wiederholungen, besonders bevorzugt 2 bis 10 Wiederholungen, z.B.2, 3, 4, 5 oder 6 Wiederholungen des Peptids. Das Polypeptid kann solche Multimere umfassen oder daraus bestehen. Der Begriff "Polypeptid" bezeichnet in diesem Zusammenhang insbesondere solche Peptide die 100 oder mehr Aminosäuren umfassen. Der Begriff "größere Peptide" bezeichnet bevorzugt Peptide mit mindestens 40 Aminosäuren, wenn nicht anders beschrieben. In verschiedenen Ausführungsformen ist das Peptid ein Peptid oder Polypeptid (Multimer) umfassend zwei oder mehr der Peptide, wie hierin beschrieben. In verschiedenen Ausführungsformen können die zwei oder mehr Peptide durch mindestens einen Spacer miteinander verbunden sein, bevorzugt umfasst oder besteht der mindestens eine Spacer aus 1 bis 10 Aminosäure-Resten, insbesondere 2, 3 oder 4 Aminosäure-Resten, bevorzugt ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus G, P, I, A und S oder Kombinationen davon, insbesondere GPI oder GAS. In solchen Ausführungsformen sind die einzelnen Peptide optional linear miteinander über Peptidbindungen verbunden, ggf. auch über einen Spacer. Die hierin beschriebenen Peptide können in verschiedenen Ausführungsformen chemisch synthetisiert und/oder rekombinant mittels Proteindesign hergestellt worden sein. Kurze Peptide sind heutzutage einfach synthetisch, z.B. über Festphasensynthese wie die Festphasensynthese nach Merrifield, darstellbar. Längere Peptide und Polypeptide werden dagegen häufig auch rekombinant im Wirtsorganismus hergestellt, z.B. in Bakterien oder Hefen. Es ist bevorzugt die erfindungsgemäßen Peptide und/oder Peptidkonjugate mittels rekombinanter Verfahren herzustellen. Hierunter sind alle gentechnischen oder mikrobiologischen Verfahren zu verstehen, die darauf beruhen, dass die Gene für die interessierenden Peptide in einen für die Produktion geeigneten Wirtsorganismus eingebracht und von diesem transkribiert und translatiert werden (zusammengefasst im Rahmen dieser Erfindung als biotechnologische Verfahren). Besonders bevorzugt werden die erfindungsgemäßen Peptide und/oder Peptidkonjugate als Polypeptide (Multimere) hergestellt und nachfolgend in die funktionellen Peptide und/oder Peptidkonjugate gespalten. Ganz besonders bevorzugte Multimere weisen 1 bis 30 Peptideinheiten (jeweils gemäß der Erfindung) auf, die jeweils durch Spacer von 1 bis 10 Aminosäuren Länge (z.B.1, 2, 3 oder 4 Aminosäuren) voneinander getrennt sind. Alternativ können die Spacer auch Schnittstellen für spezifische Proteasen/Peptidasen, insbesondere Endopeptidasen, sein oder solche umfassen bzw. zusammen mit Teilen des Peptids eine solche Schnittstelle bilden. Einem Fachmann ist es über heutzutage allgemein bekannte Methoden, wie z.B. die chemische Synthese oder die Polymerase-Kettenreaktion (PCR) in Verbindung mit molekularbiologischen und/oder proteinchemischen Standardmethoden möglich, anhand bekannter DNA- und/oder Aminosäuresequenzen die entsprechenden Nukleinsäuren bis hin zu vollständigen Genen herzustellen. Derartige Methoden sind z.B. aus Sambrook, J., Fritsch, E.F. and Maniatis, T.2001. Molecular cloning: a laboratory manual, 3. Edition Cold Spring Laboratory Press. bekannt. In besonders bevorzugten Ausführungsformen wird das hierin beschriebene Peptid und/oder Peptidkonjugat mittels biotechnologischer Verfahren, wie oben beschrieben, hergestellt. Wasch- oder Reinigungsmittel Bevorzugt eignet sich das mindestens eine erfindungsgemäße Peptid und/oder Peptidkonjugat, zur Adhäsion und/oder Bindung an Textilien, wie hierin beschrieben. Es ist besonders bevorzugt, dass das erfindungsgemäße Peptid und/oder Peptidkonjugat, insbesondere wenn es in erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel eingesetzt wird, insbesondere durch die Bindung und/oder Adhäsion an Textilien, bevorzugt polyesterhaltigen Textilien, besonders bevorzugt Polyester/Baumwolle-Mischgeweben, eine schmutzabweisende und/oder schmutzablösende Wirkung erzielt. Somit wird das Wasch- oder Reinigungsmittel bevorzugt als Waschmittel in einem Waschprozess eingesetzt, insbesondere bei der Maschinenwäsche oder der Handwäsche. In verschiedenen Ausführungsformen wird das hierin beschriebene Peptid und/oder Peptidkonjugat in dem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel, ohne darauf beschränkt zu sein, in einer Konzentration von 0,00001 bis 5 Gew.-%, z.B. in einer Konzentration von 0,0001 bis 2 Gew.-% oder 0,001 bis 1 Gew.-%, eingesetzt. In bevorzugten Ausführungsformen ist das Wasch- oder Reinigungsmittel ein Textilwaschmittel. Das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel ist insbesondere für die Verwendung an Textilien aus Kunststoff und/oder mit einem Kunststoffanteil (Mischgewebe) und/oder aus einer Naturfaser wie z.B. Baumwolle geeignet. Bevorzugt umfasst oder besteht das Textil (aus) Polyester (PES), Polyethylen (PE), Polypropylen (PP), Polyurethan (PU), Polystyrol (PS), Polyvinylchlorid (PVC), Polycarbonat (PC), Polyamid (PA), Polyphenylenether, Polyphenylensulfid, Polyoxymethylen (POM), Polymethylmethacrylat (PMA), Polyethylenterephthalat (PET), Polybutylenterepthalat (PBT), Polytetrafluorethylen (PTFE), Polyhydroxyalkanoat (PHA), Polyhydroxybutyrat (PHB) Polyimid (PI), Polylactid (PLA), Polyvinylidenfluorid (PVDF), Polyetherketon (PEK), und/oder Copolymeren oder einem Mischgewebe davon, noch stärker bevorzugt Polyester (PES), Polyethylen (PE), Polypropylen (PP), Polystyrol (PS), Copolymere oder Mischgewebe davon, vorzugsweise ein Baumwolle/Polyester- Gemisch mit einem Polyesteranteil von mindestens 10%, bevorzugt mindestens 20%, stärker bevorzugt mindestens 30%, noch stärker bevorzugt mindestens 40%, noch stärker bevorzugt mindestens 50%, noch stärker bevorzugt mindestens 60%, z.B.65%, oder reinem Polyester oder Copolymeren davon. Der Begriff "Gemisch" oder "Mischgewebe" bezieht sich auf Textilien mit einem Kunststoffanteil, bevorzugt auf Textilien aus mindestens einer Naturfaser und mindestens einer Kunststofffaser (Kunststoffanteil). Insbesondere besteht das Gemisch oder Mischgewebe aus Baumwolle und mindestens einem Kunststoff, insbesondere Polyester. In bevorzugten Ausführungsformen weist ein Textil mit einem Kunststoffanteil oder ein Kunststoff-Gemisch oder Mischgewebe einen Kunststoffanteil von mindestens 10%, stärker bevorzugt mindestens 20%, noch stärker bevorzugt mindestens 30%, noch stärker bevorzugt mindestens 40%, noch stärker bevorzugt mindestens 50%, noch stärker bevorzugt mindestens 60%, z.B.65 % auf. Die Zusammensetzungen der erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel, sowie die Mengen der Inhaltsstoffe, richtet sich nach dem jeweiligen Verwendungszweck und der geschulte Fachmann ist mit geeigneten Dosierungen dieser Bestandteile grundsätzlich vertraut und kann diese der zugehörigen Fachliteratur entnehmen. Zu den erfindungsgemäßen Wasch- und Reinigungsmitteln zählen alle denkbaren Wasch- oder Reinigungsmittelarten, sowohl Konzentrate als auch unverdünnt anzuwendende Mittel, zum Einsatz im kommerziellen Maßstab, in der Waschmaschine oder bei der Handwäsche bzw. -reinigung. Dazu gehören z.B. Waschmittel für Textilien, Teppiche, oder Naturfasern, für die die Bezeichnung Waschmittel verwendet wird. Dazu gehören z.B. auch Geschirrspülmittel für Geschirrspülmaschinen (maschinelle Geschirrspülmittel) oder manuelle Geschirrspülmittel oder Reiniger für harte Oberflächen wie Metall, Glas, Porzellan, Keramik, Kacheln, Stein, lackierte Oberflächen, Kunststoffe, Holz oder Leder, für die die Bezeichnung Reinigungsmittel verwendet wird, also neben manuellen und maschinellen Geschirrspülmitteln z.B. auch Scheuermittel, Glasreiniger, WC-Duftspüler, usw. Zu den Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung zählen ferner Waschhilfsmittel, die bei der manuellen oder maschinellen Textilwäsche zum eigentlichen Waschmittel hinzudosiert werden, um eine weitere Wirkung zu erzielen. Ferner zählen zu Wasch- und Reinigungsmittel im Rahmen der Erfindung auch Textilvor- und Nachbehandlungsmittel, also solche Mittel, mit denen das Wäschestück vor der eigentlichen Wäsche in Kontakt gebracht wird, z.B. zum Anlösen hartnäckiger Verschmutzungen, und auch solche Mittel, die in einem der eigentlichen Textilwäsche nachgeschalteten Schritt dem Waschgut weitere wünschenswerte Eigenschaften wie angenehmen Griff, Knitterfreiheit oder geringe statische Aufladung verleihen. Zu letztgenannten Mittel werden u.a. die Weichspüler gerechnet. Mit umfasst sind dabei auch Mittel zur Verwendung in (halb-)automatisierten Wasch- oder Reinigungssystemen wie z.B. Wischrobotor oder Nassstaubsauger. Die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel, die als pulverförmige oder granulare Feststoffe, in verdichteter oder nachverdichteter Teilchenform, als homogene Lösungen oder Suspensionen vorliegen können, können alle bekannten und in derartigen Mitteln üblichen Inhaltsstoffe enthalten. Die erfindungsgemäßen Mittel können insbesondere Tenside, Builder, Komplexbildner, Polymere, Glaskorrosionsinhibitoren, Korrosionsinhibitoren, Bleichmittel wie Persauerstoffverbindungen, Bleichaktivatoren oder Bleichkatalysatoren, wassermischbare organische Lösungsmittel, Enzymstabilisatoren, Sequestrierungsmittel, Elektrolyte, pH-Regulatoren und/oder weitere Hilfsstoffe wie optische Aufheller, Vergrauungsinhibitoren, Farbübertragungsinhibitoren, Schaumregulatoren sowie Farb- und Duftstoffe enthalten. Vorteilhafte Inhaltsstoffe erfindungsgemäßer Mittel sind offenbart in der internationalen Patentanmeldung WO 2009/121725, dort beginnend auf Seite 5, vorletzter Absatz, und endend auf Seite 13 nach dem zweiten Absatz. Auf diese Offenbarung wird ausdrücklich Bezug genommen und der dortige Offenbarungsgehalt in die vorliegende Patentanmeldung einbezogen. Weitere Ausführungsformen der umfassen alle festen, pulverförmigen, flüssigen, gelförmigen oder pastösen Darreichungsformen erfindungsgemäßer Mittel, die ggf. auch aus mehreren Phasen bestehen können sowie in komprimierter oder nicht komprimierter Form vorliegen können. Das Mittel kann als rieselfähiges Pulver vorliegen, insbesondere mit einem Schüttgewicht von 300 g/l bis 1200 g/l, insbesondere 500 g/l bis 900 g/l oder 600 g/l bis 850 g/l. Zu den festen Darreichungsformen des Mittels zählen ferner Extrudate, Granulate, Tabletten oder Pouches. Alternativ kann das Mittel auch flüssig, gelförmig oder pastös sein, z.B. in Form eines nicht-wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer nicht-wässrigen Paste oder in Form eines wässrigen Flüssigwaschmittels oder einer wasserhaltigen Paste. Flüssige Mittel sind generell bevorzugt. Weiterhin kann das Mittel als Einkomponentensystem vorliegen. Solche Mittel bestehen aus einer Phase. Alternativ kann ein Mittel auch aus mehreren Phasen bestehen. Ein solches Mittel ist demnach in mehrere Komponenten aufgeteilt. In einer bevorzugten Ausführungsform ist das erfindungsgemäße Mittel ein Textilwaschmittel. In einer bevorzugten Ausführungsform ist das erfindungsgemäße Mittel ein flüssiges Textilwaschmittel. In einer bevorzugten Ausführungsform ist das erfindungsgemäße Mittel ein festes Textilwaschmittel. Mehrphasige Formulierungen sind im Rahmen dieser Erfindung nicht bevorzugt, sind jedoch nicht ausgeschlossen. Die Viskosität der flüssigen Wasch- oder Reinigungsmittel beträgt bei 20°C bevorzugt 5 bis 100000 mPa ^s, weiter bevorzugt 10 bis 5000 mPa ^s, noch weiter bevorzugt 10 bis 200 mPa ^s, gemessen mit einem Rotationsviskosimeter der Fa. Brookfield vom Typ LVT oder LVDV-II+ mit Small Sample Adapter bei einer Drehzahl von 30 min-1, wobei die als Messkörper verwendete Spindel nach Brookfield so zu wählen ist, dass das Drehmoment in einem günstigen Bereich liegt und der Messbereich nicht überschritten wird. In diesem Rahmen wird Spindel 31 bevorzugt und – falls bei Viskositäten oberhalb von etwa 240 mPa ^s erforderlich – bevorzugt auf Spindel 25 zurückgegriffen. In einer bevorzugten Ausführungsform ist das erfindungsgemäße Mittel ein vorportioniertes Textilwaschmittel, insbesondere eine Waschmittelportionseinheit umfassend eine erfindungsgemäße Waschmittelzubereitung und einen wasserlöslichen Film, welcher die Waschmittelzubereitung vollständig umschließt. Der wasserlösliche Film, in welche die Waschmittelzubereitung verpackt ist, kann ein oder mehrere strukturell verschiedene wasserlösliche(s) Polymer(e) umfassen. Als wasserlösliche(s) Polymer(e) eignen sich insbesondere Polymere aus der Gruppe (ggf. acetalisierter) Polyvinylalkohole (PVAL) sowie deren Copolymere. Wasserlösliche Filme basieren bevorzugt auf einem Polyvinylalkohol oder einem Polyvinylalkoholcopolymer, dessen Molekulargewicht im Bereich von 10000 bis 1000000 g/mol, vorzugsweise von 20000 bis 500000 g/mol, besonders bevorzugt von 30000 bis 100000 g/mol und insbesondere von 40000 bis 80000 g/mol liegt. Geeignete wasserlösliche Filme zum Einsatz werden u.a. von der Firma MonoSol LLC z.B. unter der Bezeichnung M8630, M8720, M8310, C8400 oder M8900 vertrieben. Geeignet sind z.B. auch Filme mit der Bezeichnung Solublon® PT, Solublon® GA, Solublon® KC oder Solublon® KL von der Aicello Chemical Europe GmbH oder die Folien VF-HP von Kuraray. Wenn die erfindungsgemäßen Mittel in flüssiger Form vorliegen, enthalten sie vorzugsweise bezogen auf ihr Gesamtgewicht mehr als 40 Gew.-%, vorzugsweise 50 bis 90 Gew.-% und besonders bevorzugt 60 bis 80 Gew.-% Wasser. Die erfindungsgemäßen Mittel können ein oder mehrere Tenside enthalten, wobei insbesondere anionische Tenside, nichtionische Tenside und deren Gemische in Frage kommen, aber auch kationische, zwitterionische und/oder amphotere Tenside können enthalten sein. Die Mittel enthalten vorzugsweise 5 bis 70 Gew.-%, bevorzugt 35 bis 60 Gew.-% und weiter bevorzugt 40 bis 55 Gew.-% Tensid. Geeignete anionische Tenside sind insbesondere Seifen und solche, die Sulfat- oder Sulfonat- Gruppen mit bevorzugt Alkaliionen als Kationen enthalten. Verwendbare Seifen sind bevorzugt die Alkalisalze der gesättigten oder ungesättigten C12-18-Fettsäuren. Derartige Fettsäuren können auch in nicht vollständig neutralisierter Form eingesetzt werden. Zu den brauchbaren Tensiden des Sulfat- Typs gehören die Salze der Schwefelsäurehalbester von C12-18-Fettalkoholen und die Sulfatierungsprodukte der genannten nichtionischen Tenside mit niedrigem Ethoxylierungsgrad. Zu den verwendbaren Tensiden vom Sulfonat-Typ gehören z.B. C9-14-Alkylbenzolsulfonate, Alkansulfonate, die aus C12-18-Alkanen z.B. durch Sulfochlorierung oder Sulfoxidation mit anschließender Hydrolyse bzw. Neutralisation gewonnen werden, C12-18-Olefinsulfonate, die bei der Umsetzung entsprechender Monoolefine mit Schwefeltrioxid entstehen, Gemische aus Alken- und Hydroxyalkansulfonaten, Disulfonaten, wie man sie z.B. aus C12-18-Monoolefinen mit end- oder innenständigen Doppelbindung durch Sulfonieren mit gasförmigem Schwefeltrioxid und anschließende alkalische oder saure Hydrolyse der Sulfonierungsprodukte erhält, sowie ^-Sulfofettsäureester (Estersulfonate), die bei der Sulfonierung von Fettsäuremethyl- oder -ethylestern entstehen, z.B. ^- sulfonierte Methylester der hydrierten Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren. Vorzugsweise weist das Mittel 2 bis 55 Gew.-%, vorzugsweise 3 bis 35 Gew.-%, Aniontensid auf. Ganz besonders bevorzugt weist das Mittel 3 bis 25 Gew.-% Alkylbenzolsulfonat auf. Darüber hinaus kann das Mittel vorzugsweise noch weitere anionische Tenside, insbesondere Alkylethersulfate, sowie nichtionische Tenside, insbesondere Fettalkoholalkoxylate, enthalten. Diese können dann den Rest der Tenside ausmachen. Geeignete Alkylbenzolsulfonate sind vorzugsweise ausgewählt aus linearen oder verzweigten Alkylbenzolsulfonaten der Formel - + Na ,

Figure imgf000038_0001
H oder Alkyl sind und zusammen 6 bis 19, vorzugsweise 7 bis 15 und insbesondere 9 bis 13 C-Atome enthalten. Ein ganz besonders bevorzugter Vertreter ist Natriumdodecylbenzylsulfonat. Als Alk(en)ylsulfate werden die Alkali- und insbesondere die Natriumsalze der Schwefelsäurehalbester der C12-18-Fettalkohole, z.B. aus Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder der C10-20-Oxoalkohole und diejenigen Halbester sekundärer Alkohole dieser Kettenlängen bevorzugt. Weiterhin bevorzugt sind Alk(en)ylsulfate der genannten Kettenlänge, welche einen synthetischen, auf petrochemischer Basis hergestellten geradkettigen Alkylrest enthalten, die ein analoges Abbauverhalten besitzen wie die adäquaten Verbindungen auf der Basis von fettchemischen Rohstoffen. Aus waschtechnischem Interesse sind die C12-16-Alkylsulfate und C12-15-Alkylsulfate sowie C14-15-Alkylsulfate bevorzugt. Auch die Schwefelsäuremonoester der mit 1 bis 6 Mol Ethylenoxid ethoxylierten geradkettigen oder verzweigten C7-21-Alkohole, wie 2-Methyl-verzweigte C9-11-Alkohole mit im Durchschnitt 3,5 Mol Ethylenoxid (EO) oder C12-18-Fettalkohole mit 1 bis 4 EO, sind geeignet. Geeignete Alkylethersulfate sind z.B. Verbindungen der Formel R1-O-(AO)n-SO3- X+. In dieser Formel steht R1 für einen linearen oder verzweigten, substituierten oder unsubstituierten Alkylrest, vorzugsweise für einen linearen, unsubstituierten Alkylrest, besonders bevorzugt für einen Fettalkoholrest. Bevorzugte Reste R1 sind ausgewählt aus Decyl-, Undecyl-, Dodecyl-, Tridecyl-, Tetradecyl-, Pentadecyl-, Hexadecyl-, Heptadecyl-, Octadecyl-, Nonadecyl-, Eicosylresten und deren Mischungen, wobei die Vertreter mit gerader Anzahl an C-Atomen bevorzugt sind. Besonders bevorzugte Reste R1 sind abgeleitet von C12-18-Fettalkoholen, z.B. von Kokosfettalkohol, Talgfettalkohol, Lauryl-, Myristyl-, Cetyl- oder Stearylalkohol oder von C10-20-Oxoalkoholen. AO steht für eine Ethylenoxid-(EO) oder Propylenoxid-(PO)-Gruppierung, vorzugsweise für eine Ethylenoxidgruppierung. Der Index n steht für eine ganze Zahl von 1 bis 50, vorzugsweise von 1 bis 20 und insbesondere von 2 bis 10. Ganz besonders bevorzugt steht n für die Zahlen 2, 3, 4, 5, 6, 7 oder 8. X+ steht für ein einwertiges Kation oder den n-ten Teil eines n-wertigen Kations, bevorzugt sind dabei die Alkalimetallionen und darunter Na+ oder K+, wobei Na+ äußerst bevorzugt ist. Weitere Kationen X+ können ausgewählt sein aus NH4 +, ½ Zn2+, ½ Mg2+, ½ Ca2+, ½ Mn2+ und deren Mischungen. In verschiedenen Ausführungsformen kann das Alkylethersulfat ausgewählt sein aus Fettalkoholethersulfaten der Formel O -
Figure imgf000039_0001
Ganz besonders bevorzugte Vertreter sind Na-C12-14- Fettalkoholethersulfate mit 2 EO (k = 11-13, n = 2). Der angegebenen Ethoxylierungsgrad stellt einen statistischen Mittelwert dar, der für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein kann. Die angegebenen Alkoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoxylate/Ethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE). Es hat sich für die Kaltwaschleistung als vorteilhaft erwiesen, wenn die Mittel zusätzlich Seife(n) enthalten. Bevorzugte Mittel sind daher dadurch gekennzeichnet, dass sie Seife(n) enthalten. Geeignet sind gesättigte Fettsäureseifen, wie die Salze der Laurinsäure, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, hydrierte Erucasäure und Behensäure sowie insbesondere aus natürlichen Fettsäuren, z.B. Kokos-, Palmkern- oder Talgfettsäuren, abgeleitete Seifengemische. Geeignete nichtionische Tenside sind insbesondere Alkylglykoside und Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von Alkylglykosiden oder linearen oder verzweigten Alkoholen mit jeweils 8 bis etwa 18 C-Atomen im Alkylteil und 3 bis 20, vorzugsweise 4 bis 10 Alkylethergruppen. Weiterhin sind entsprechende Ethoxylierungs- und/oder Propoxylierungsprodukte von N-Alkylaminen, vicinalen Diolen, Fettsäureestern und Fettsäureamiden, die hinsichtlich des Alkylteils den genannten langkettigen Alkoholderivaten entsprechen, sowie von Alkylphenolen mit 5 bis 12 C-Atomen im Alkylrest brauchbar. Als nichtionische Tenside werden vorzugsweise alkoxylierte, vorteilhafterweise ethoxylierte, insbesondere primäre Alkohole mit vorzugsweise 8 bis 18 C-Atomen und durchschnittlich 1 bis 12 Mol Ethylenoxid (EO) pro Mol Alkohol eingesetzt, in denen der Alkoholrest linear oder bevorzugt in 2- Stellung methylverzweigt sein kann bzw. lineare und methylverzweigte Reste im Gemisch enthalten kann, so wie sie üblicherweise in Oxoalkoholresten vorliegen. Insbesondere sind jedoch Alkoholethoxylate mit linearen Resten aus Alkoholen nativen Ursprungs mit 12 bis 18 C-Atomen, z.B. aus Kokos-, Palm-, Talgfett- oder Oleylalkohol, und durchschnittlich 2 bis 8 EO pro Mol Alkohol bevorzugt. Zu den bevorzugten ethoxylierten Alkoholen gehören z.B. C12-14-Alkohole mit 3 EO oder 4 EO, C9-11-Alkohol mit 7 EO, C13-15-Alkohole mit 3 EO, 5 EO, 7 EO oder 8 EO, C12-18-Alkohole mit 3 EO, 5 EO oder 7 EO und Mischungen aus diesen, wie Mischungen aus C12-14-Alkohol mit 3 EO und C12-18- Alkohol mit 5 EO. Die angegebenen Ethoxylierungsgrade stellen statistische Mittelwerte dar, die für ein spezielles Produkt eine ganze oder eine gebrochene Zahl sein können. Bevorzugte Alkoholethoxylate weisen eine eingeengte Homologenverteilung auf (narrow range ethoxylates, NRE). Zusätzlich zu diesen nichtionischen Tensiden können auch Fettalkohole mit mehr als 12 EO eingesetzt werden. Beispiele hierfür sind Talgfettalkohol mit 14 EO, 25 EO, 30 EO oder 40 EO. Eine weitere Klasse bevorzugt eingesetzter nichtionischer Tenside, die entweder als alleiniges nichtionisches Tensid oder in Kombination mit anderen nichtionischen Tensiden eingesetzt werden, sind alkoxylierte, vorzugsweise ethoxylierte oder ethoxylierte und propoxylierte Fettsäurealkylester, vorzugsweise mit 1 bis 4 Kohlenstoffatomen in der Alkylkette, insbesondere Fettsäuremethylester. Eine weitere Klasse von nichtionischen Tensiden, die vorteilhaft eingesetzt werden kann, sind die Alkylpolyglycoside (APG). Einsetzbare Alkylpolyglycoside genügen der allgemeinen Formel RO(G)z, in der R für einen linearen oder verzweigten, insbesondere in 2-Stellung methylverzweigten, gesättigten oder ungesättigten, aliphatischen Rest mit 8 bis 22, vorzugsweise 12 bis 18 C-Atomen bedeutet und G das Symbol ist, das für eine Glykoseeinheit mit 5 oder 6 C-Atomen, vorzugsweise für Glucose, steht. Der Glycosidierungsgrad z liegt dabei zwischen 1 und 4, vorzugsweise zwischen 1 und 2 und insbesondere zwischen 1,1 und 1,4. Bevorzugt eingesetzt werden lineare Alkylpolyglycoside, also Alkylpolyglycoside, in denen der Polyglycosylrest ein Glucoserest und der Alkylrest ein n-Alkylrest ist. Auch nichtionische Tenside vom Typ der Aminoxide, z.B. N-Kokosalkyl-N,N-dimethylaminoxid und N-Talgalkyl-N,N-dihydroxyethylaminoxid, und der Fettsäurealkanolamide können geeignet sein. Die Menge dieser nichtionischen Tenside beträgt vorzugsweise nicht mehr als die der ethoxylierten Fettalkohole, insbesondere nicht mehr als die Hälfte davon. Geeignete Amphotenside sind z.B. Betaine der Formel (Riii)(Riv)(Rv)N+CH2COO-, in der Riii einen ggf. durch Heteroatome oder Heteroatomgruppen unterbrochenen Alkylrest mit 8 bis 25, vorzugsweise 10 bis 21 Kohlenstoffatomen und Riv sowie Rv gleichartige oder verschiedene Alkylreste mit 1 bis 3 Kohlenstoffatomen bedeuten, insbesondere C10-18- Alkyldimethylcarboxymethylbetain und C11-17-Alkylamidopropyldimethylcarboxymethylbetain. Geeignete kationische Tenside sind u.a. die quartären Ammoniumverbindungen der Formel (Rvi)(Rvii)(Rviii)(Rix)N+X-, in der Rvi bis Rix für vier gleich- oder verschiedenartige, insbesondere zwei lang- und zwei kurzkettige, Alkylreste und X- für ein Anion, insbesondere ein Halogenidion, stehen, z.B. Didecyldimethylammoniumchlorid, Alkylbenzyldidecylammoniumchlorid und deren Mischungen. Weitere geeignete kationische Tenside sind die quaternären oberflächenaktiven Verbindungen, insbesondere mit einer Sulfonium-, Phosphonium-, Jodonium- oder Arsoniumgruppe, die auch als antimikrobielle Wirkstoffe bekannt sind. Durch den Einsatz von quaternären oberflächenaktiven Verbindungen mit antimikrobieller Wirkung kann das Mittel mit einer antimikrobiellen Wirkung ausgestaltet werden bzw. dessen ggf. aufgrund anderer Inhaltsstoffe bereits vorhandene antimikrobielle Wirkung verbessert werden. Ein weiterer bevorzugter Bestandteil erfindungsgemäßer Mittel sind Komplexbildner. Besonders bevorzugte Komplexbildner sind die Phosphonate, sofern ihr Einsatz regulatorisch zulässig ist. Die komplexbildenden Phosphonate umfassen neben der 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure eine Reihe unterschiedlicher Verbindungen, wie z.B. Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP). In dieser Anmeldung bevorzugt sind insbesondere Hydroxyalkan- bzw. Aminoalkanphosphonate. Unter den Hydroxyalkanphosphonaten ist das 1-Hydroxyethan-1,1- diphosphonat (HEDP) von besonderer Bedeutung als Cobuilder. Es wird vorzugsweise als Natriumsalz eingesetzt, wobei das Dinatriumsalz neutral und das Tetranatriumsalz alkalisch (pH 9) reagiert. Als Aminoalkanphosphonate kommen vorzugsweise Ethylendiamintetramethylenphosphonat (EDTMP), Diethylentriaminpentamethylenphosphonat (DTPMP) sowie deren höhere Homologe in Frage. Sie werden vorzugsweise in Form der neutral reagierenden Natriumsalze, z.B. als Hexanatriumsalz der EDTMP bzw. als Hepta- und Octa-Natriumsalz der DTPMP, eingesetzt. Als Builder wird dabei aus der Klasse der Phosphonate bevorzugt HEDP verwendet. Die Aminoalkanphosphonate besitzen zudem ein ausgeprägtes Schwermetallbindevermögen. Dementsprechend kann es, insbesondere wenn die Mittel auch Bleiche enthalten, bevorzugt sein, Aminoalkanphosphonate, insbesondere DTPMP, einzusetzen, oder Mischungen aus den genannten Phosphonaten zu verwenden. Ein im Rahmen dieser Anmeldung bevorzugtes Mittel enthält ein oder mehrere Phosphonat(e) aus der Gruppe Aminotrimethylenphosphonsäure (ATMP) und/oder deren Salze; Ethylendiamintetra(methylenphosphonsäure) (EDTMP) und/oder deren Salze; Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP) und/oder deren Salze; 1-Hydroxyethan-1,1- diphosphonsäure (HEDP) und/oder deren Salze; 2-Phosphonobutan-1,2,4-tricarbonsäure (PBTC) und/oder deren Salze; Hexamethylendiamintetra(methylenphosphonsäure) (HDTMP) und/oder deren Salze; Nitrilotri(methylenphosphonsäure) (NTMP) und/oder deren Salze. Besonders bevorzugt sind Mittel, welche als Phosphonate 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure (HEDP) oder Diethylentriaminpenta(methylenphosphonsäure) (DTPMP) enthalten. Selbstverständlich können die erfindungsgemäßen Mittel zwei oder mehr unterschiedliche Phosphonate enthalten. Bevorzugte erfindungsgemäße Mittel sind dadurch gekennzeichnet, dass das Mittel mindestens einen Komplexbildner aus der Gruppe der Phosphonate, vorzugsweise 1-Hydroxyethan-1,1- diphosphonat, enthält, wobei der Gewichtsanteil des Phosphonat am Gesamtgewicht des Mittels vorzugsweise 0,1 und 8,0 Gew.-%, bevorzugt 0,2 und 5,0 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,3 und 3,0 Gew.- % und besonders bevorzugt 0,5-2,0 Gew.-% beträgt. In weiter bevorzugten Ausführungsformen sind die erfindungsgemäßen Wasch- und/oder Reinigungsmittel im Wesentlichen frei von phosphonathaltigen Verbindungen. "Im Wesentlichen frei von phosphonathaltigen Verbindungen" bedeutet in diesem Zusammenhang, dass die entsprechende Mittel weniger als 2 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 1 Gew.-%, weiter bevorzugt weniger als 0,5 Gew.-% und besonders bevorzugt weniger als 0,1 Gew.-%, phosphonathaltige Verbindungen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, enthalten. In besonders bevorzugten Ausführungsformen sind diese Mittel frei von phosphonathaltigen Verbindungen. Die erfindungsgemäßen Mittel enthalten weiterhin vorzugsweise Gerüststoff (Builder), vorzugsweise mindestens einen wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen, organischen und/oder anorganischen Builder. Zu den Gerüststoffe zählen dabei insbesondere die Silikate, Carbonate und organische Cobuilder. Als organische Cobuilder sind insbesondere Polycarboxylate/Polycarbonsäuren, polymere Polycarboxylate, Asparaginsäure, Polyacetale, Dextrine, weitere organische Cobuilder sowie Phosphonate zu nennen. Diese Stoffklassen werden nachfolgend beschrieben. Organische Cobuildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 40 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-% und vorzugsweise von 1 bis 8 Gew.-% enthalten sein. Brauchbare organische Gerüstsubstanzen sind z.B. die in Form der freien Säure und/oder ihrer Natriumsalze einsetzbaren Polycarbonsäuren, wobei unter Polycarbonsäuren solche Carbonsäuren verstanden werden, die mehr als eine Säurefunktion tragen. Beispielsweise sind dies Citronensäure, Adipinsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Äpfelsäure, Weinsäure, Maleinsäure, Fumarsäure, Zuckersäuren und Carboxymethylinuline, monomere und polymere Aminopolycarbonsäuren, insbesondere Glycindiessigsäure, Methylglycindiessigsäure, Glutamindiessigsäure, Nitrilotriessigsäure (NTA), Iminodisuccinat wie Ethylendiamin-N,N'-dibernsteinsäure und Hydroxyiminodisuccinate, Ethylendiamintetraessigsäure sowie Polyasparaginsäure, Polyphosphonsäuren, insbesondere Aminotris(methylenphosphonsäure), Ethylendiamintetrakis(methylenphosphonsäure), Lysintetra(methylenphosphosäure) und 1-Hydroxyethan-1,1-diphosphonsäure, polymere Hydroxyverbindungen wie Dextrin sowie polymere (Poly)carbonsäuren, insbesondere durch Oxidation von Polysacchariden bzw. Dextrinen zugängliche Polycarboxylate, und/oder polymere Acrylsäuren, Methacrylsäuren, Maleinsäuren und Mischpolymere aus diesen, die auch geringe Anteile polymerisierbarer Substanzen ohne Carbonsäurefunktionalität einpolymerisiert enthalten können. Derartige organische Buildersubstanzen können gewünschtenfalls in Mengen bis zu 50 Gew.-%, insbesondere bis zu 25 Gew.-%, vorzugsweise von 10 bis 20 Gew.-% und besonders bevorzugt von 1 bis 5 Gew.-% enthalten sein. Die freien Säuren besitzen neben ihrer Builderwirkung typischerweise auch die Eigenschaft einer Säuerungskomponente und dienen somit auch zur Einstellung eines niedrigeren und milderen pH-Wertes von Mitteln. Insbesondere sind hierbei Citronensäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure, Adipinsäure, Gluconsäure und beliebige Mischungen aus diesen zu nennen. Mit besonderem Vorzug wird als Gerüstsubstanz die Citronensäure oder Salze der Citronensäure eingesetzt. Weitere besonders bevorzugte Gerüstsubstanzen sind ausgewählt unter Methylglycindiessidsäure (MGDA), Glutaminsäurediacetat (GLDA), Asparaginsäurediacetat (ASDA), Hydroxyethyliminodiacetat (HEIDA), Iminodisuccinat (IDS) und Ethylendiamindisuccinat (EDDS), Carboxymethylinulin und Polyaspartat. In bevorzugten Ausführungsformen wird als wasserlöslicher, organischer Builder Citronensäure und/oder Citrat eingesetzt. Besonders bevorzugt ist der Einsatz von 0,5 bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 0,75 bis 12,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 1 bis 4 Gew.-% Citronensäure und/oder 0,5 bis 25 Gew.-%, vorzugsweise 0,75 bis 12,5 Gew.-%, weiter bevorzugt 1 bis 4 Gew.-% Citrat, vorzugsweise Alkalicitrat, noch bevorzugter Natriumcitrat. Citronensäure/Citrat können jeweils in Form ihrer Hydrate eingesetzt werden, so kann z.B. Citronensäure in Form des Monohydrats, Citrat in Form des Trinatriumcitratdihydrats eingesetzt werden. Als Gerüststoffe sind weiter polymere Polycarboxylate geeignet, dies sind z.B. die Alkalimetallsalze der Polyacrylsäure oder der Polymethacrylsäure, z.B. solche mit einer relativen Molekülmasse von 500 bis 70000 g/mol. Bei den für polymere Polycarboxylate angegebenen Molmassen handelt es sich im Sinne dieser Anmeldung um gewichtsmittlere Molmassen Mw der jeweiligen Säureform, die grundsätzlich mittels Gelpermeationschromatographie (GPC) bestimmt wurden, wobei ein UV-Detektor eingesetzt wurde. Die Messung erfolgte dabei gegen einen externen Polyacrylsäure-Standard, der aufgrund seiner strukturellen Verwandtschaft mit den untersuchten Polymeren realistische Molgewichtswerte liefert. Diese Angaben weichen deutlich von den Molgewichtsangaben ab, bei denen Polystyrolsulfonsäuren als Standard eingesetzt werden. Die gegen Polystyrolsulfonsäuren gemessenen Molmassen sind in der Regel deutlich höher als die in dieser Anmeldung angegebenen Molmassen. Geeignete Polymere sind insbesondere Polyacrylate, die bevorzugt eine Molekülmasse von 2000 bis 20000 g/mol aufweisen. Aufgrund ihrer überlegenen Löslichkeit können aus dieser Gruppe wiederum die kurzkettigen Polyacrylate, die Molmassen von 2000 bis 10000 g/mol, und besonders bevorzugt von 3000 bis 5000 g/mol, aufweisen, bevorzugt sein. Geeignet sind weiterhin copolymere Polycarboxylate, insbesondere solche der Acrylsäure mit Methacrylsäure und der Acrylsäure oder Methacrylsäure mit Maleinsäure. Als besonders geeignet haben sich Copolymere der Acrylsäure mit Maleinsäure erwiesen, die 50 bis 90 Gew.-% Acrylsäure und 50 bis 10 Gew.-% Maleinsäure enthalten. Ihre relative Molekülmasse, bezogen auf freie Säuren, beträgt im Allgemeinen 2000 bis 70000 g/mol, vorzugsweise 20000 bis 50000 g/mol und insbesondere 30000 bis 40000 g/mol. Ein erfindungsgemäßes festes Mittel enthält vorzugsweise mindestens einen wasserlöslichen und/oder wasserunlöslichen, organischen und/oder anorganischen Builder. Zu den wasserlöslichen organischen Buildersubstanzen gehören die oben genannten organischen Gerüstsubstanzen. Zusätzlich zu den vorstehend genannten wasserlöslichen organischen Buildern, können die Mittel der Erfindung weiterhin auch anorganische wasserlösliche Builder enthalten. Als wasserlösliche anorganische Buildermaterialien kommen insbesondere Alkalisilikate, Alkalicarbonate, Alkalihydrogenbarbonate, Alkaliphosphate und/oder Sesquicarbonate, die in Form ihrer alkalischen, neutralen oder sauren Natrium- oder Kaliumsalze vorliegen können, in Betracht. Ggf. können auch geringe Mengen an Calciumcarbonate in festen Textilwaschmitteln enthalten sein. Geeignet sind z.B. wasserlöslichen kristalline und/oder amorphe Alkalisilikate. Die in den erfindungsgemäßen Mitteln als Gerüststoffe brauchbaren Alkalisilikate weisen vorzugsweise ein molares Verhältnis von Alkalioxid zu SiO2 unter 0,95, insbesondere von 1:1,1 bis 1:12 auf und können amorph oder kristallin vorliegen. Bevorzugte Alkalisilikate sind die Natriumsilikate, insbesondere die amorphen Natriumsilikate, mit einem molaren Verhältnis Na2O:SiO2 von 1:2 bis 1:2,8. Als kristalline Silikate, die allein oder im Gemisch mit amorphen Silikaten vorliegen können, werden vorzugsweise kristalline Schichtsilikate der allgemeinen Formel Na2SixO2x+1 ^ y H2O eingesetzt, in der x, das sogenannte Modul, eine Zahl von 1,9 bis 22, insbesondere 1,9 bis 4 und y eine Zahl von 0 bis 33 ist und bevorzugte Werte für x 2, 3 oder 4 sind. Bevorzugte kristalline Schichtsilikate sind solche, bei denen x in der genannten allgemeinen Formel die Werte 2 oder 3 annimmt. Insbesondere sind sowohl ß- als auch δ-Natriumdisilikate (Na2Si2O5 ^ y H2O) bevorzugt. Auch aus amorphen Alkalisilikaten hergestellte, praktisch wasserfreie kristalline Alkalisilikate der oben genannten allgemeinen Formel, in der x eine Zahl von 1,9 bis 2,1 bedeutet, können in erfindungsgemäßen Mitteln eingesetzt werden. In einer weiteren Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel wird ein kristallines Natriumschichtsilikat mit einem Modul von 2 bis 3 eingesetzt, wie es aus Sand und Soda hergestellt werden kann. Kristalline Natriumsilikate mit einem Modul im Bereich von 1,9 bis 3,5 werden in einer weiteren Ausführungsform erfindungsgemäßer Mittel eingesetzt. In Mitteln, die sowohl amorphe als auch kristalline Alkalisilikate enthalten, beträgt das Gewichtsverhältnis von amorphem Alkalisilikat zu kristallinem Alkalisilikat vorzugsweise 1:2 bis 2:1 und insbesondere 1:1 bis 2:1. Kristalline schichtförmige Silikate der oben angegebenen Formel (I) werden von der Fa. Clariant GmbH unter dem Handelsnamen Na-SKS vertrieben, z.B. Na-SKS-1 (Na2Si22O45 ^ x H2O, Kenyait), Na-SKS-2 (Na2Si14O29 ^ x H2O, Magadiit), Na- SKS-3 (Na2Si8O17 ^ x H2O) oder Na-SKS-4 (Na2Si4O9 ^ x H2O, Makatit). Von diesen eignen sich vor allem Na-SKS-5 ( ^-Na2Si2O5), Na-SKS-7 (ß-Na2Si2O5, Natrosilit), Na-SKS-9 (NaHSi2O5 ^ 3 H2O), Na- SKS-10 (NaHSi2O5 ^ 3 H2O, Kanemit), Na-SKS-11 (t-Na2Si2O5) und Na-SKS-13 (NaHSi2O5), insbesondere aber Na-SKS-6 (δ-Na2Si2O5). In einer Ausgestaltung erfindungsgemäßer Mittel setzt man ein granulares Compound aus kristallinem Schichtsilikat und Citrat, aus kristallinem Schichtsilikat und oben genannter (co-)polymerer Polycarbonsäure, oder aus Alkalisilikat und Alkalicarbonat ein, wie es z.B. unter dem Namen Nabion® 15 im Handel erhältlich ist. Derartige wasserlösliche anorganischen Buildermaterialien sind in den erfindungsgemäßen Mitteln vorzugsweise in Mengen von 1 bis 20 Gew.-%, insbesondere 5 bis 15 Gew.-%, enthalten. Des Weiteren sind als wasserlösliche anorganische Buildersubstanzen noch die Carbonate (und Hyodrogencarbonate), insbesondere Natriumcarbonat, und die Phosphonsäuren/Phosphonate von Bedeutung. Die erfindungsgemäßen Mittel sind vorzugsweise frei von Phosphat-Builder, d.h. enthalten weniger als 1 Gew.-%, bevorzugt keinen bewusst zugegebenen Phosphat-Builder. Die Mittel können ferner auch wasserunlösliche Buildersubstanzen enthalten. Als wasserunlösliche anorganische Buildermaterialien werden insbesondere kristalline oder amorphe wasserdispergierbare Alkalialumosilikate, in Mengen von bis zu 50 Gew.-%, vorzugsweise nicht über 40 Gew.-%, insbesondere von 3 bis 20 Gew.-% und besonders bevorzugt von 1 bis 15 Gew.-%, eingesetzt. Unter diesen sind die kristallinen Natriumalumosilikate in Waschmittelqualität, insbesondere Zeolith A, Zeolith P, Zeolith MAP und ggf. Zeolith X, allein oder in Mischungen, z.B. in Form eines Co-Kristallisats aus den Zeolithen A und X (Vegobond® AX, ein Handelsprodukt der Condea Augusta S.p.A.), bevorzugt. Mengen nahe der genannten Obergrenze werden vorzugsweise in festen, teilchenförmigen Mitteln eingesetzt. Geeignete Alumosilikate weisen insbesondere keine Teilchen mit einer Korngröße über 30 µm auf und bestehen vorzugsweise zu wenigstens 80 Gew.-% aus Teilchen mit einer Größe unter 10 µm. Ihr Calciumbindevermögen, das gemäß DE 2412837 A1 bestimmt werden kann, liegt in der Regel im Bereich von 100 bis 200 mg CaO pro Gramm. In Ergänzung zu den zuvor beschriebenen Gerüststoffen können in dem Mittel reinigungsaktive Polymere enthalten sein. Der Gewichtsanteil der reinigungsaktiven Polymere am Gesamtgewicht erfindungsgemäßer Mittel beträgt vorzugsweise 0,1 bis 20 Gew.-%, vorzugsweise 1,0 bis 15 Gew.-% und weiter bevorzugt 2,0 bis 12 Gew.-%. Als für den Einsatz in erfindungsgemäßen Mitteln geeignete Persauerstoffverbindungen kommen insbesondere organische Persäuren bzw. persaure Salze organischer Säuren, wie Phthalimidopercapronsäure, Perbenzoesäure oder Salze der Diperdodecandisäure, Wasserstoffperoxid und unter den Waschbedingungen Wasserstoffperoxid abgebende anorganische Salze, zu denen Perborat, Percarbonat, Persilikat und/oder Persulfat wie Caroat gehören, sowie Wasserstoffperoxid-Einschlussverbindungen, wie H2O2-Harnstoffaddukte, in Betracht. Wasserstoffperoxid kann dabei auch mit Hilfe eines enzymatischen Systems, d.h. einer Oxidase und ihres Substrates, erzeugt werden. Sofern feste Persauerstoffverbindungen eingesetzt werden sollen, können diese in Form von Pulvern oder Granulaten verwendet werden, die auch in im Prinzip bekannter Weise umhüllt sein können. Die Persauerstoffverbindungen können als solche oder in Form diese enthaltender Mittel, die prinzipiell alle üblichen Wasch-, Reinigungs- oder Desinfektionsmittelbestandteile enthalten können, zu der Waschlauge zugegeben werden. Besonders bevorzugt wird Alkalipercarbonat oder Alkaliperborat-Monohydrat eingesetzt. Falls ein erfindungsgemäßes Mittel Persauerstoffverbindungen enthält, sind diese in Mengen von vorzugsweise bis zu 50 Gew.-%, insbesondere von 5 bis 30 Gew.-%, weiter bevorzugt von 0,1 bis 20 Gew.-% vorhanden. Als Bleichaktivatoren können in den Mitteln Verbindungen, die unter Perhydrolysebedingungen aliphatische Peroxocarbonsäuren mit vorzugsweise 1 bis 10 C-Atomen, insbesondere 2 bis 4 C- Atomen, und/oder ggf. substituierte Perbenzoesäure ergeben, eingesetzt werden. Geeignet sind Substanzen, die O- und/oder N-Acylgruppen der genannten C-Atomzahl und/oder ggf. substituierte Benzoylgruppen tragen. Bevorzugt sind mehrfach acylierte Alkylendiamine, insbesondere Tetraacetylethylendiamin (TAED), acylierte Triazinderivate, insbesondere 1,5-Diacetyl-2,4- dioxohexahydro-1,3,5-triazin (DADHT), acylierte Glykolurile, insbesondere Tetraacetylglykoluril (TAGU), N-Acylimide, insbesondere N-Nonanoylsuccinimid (NOSI), acylierte Phenolsulfonate oder - carboxylate bzw. die Sulfon- oder Carbonsäuren von diesen, insbesondere Nonanoyl- oder Isononanoyloxybenzolsulfonat oder Laroyloxybenzolsulfonat (NOBS bzw. iso-NOBS bzw. LOBS), 4- (2-Decanoyloxyethoxycarbonyloxy)-benzolsulfonat (DECOBS) oder Decanoyloxybenzoat (DOBA), Carbonsäureanhydride, insbesondere Phthalsäureanhydrid, acylierte mehrwertige Alkohole, insbesondere Triacetin, Ethylenglykoldiacetat, 2,5-Diacetoxy-2,5-dihydrofuran und Enolester sowie acetyliertes Sorbitol und Mannitol bzw. deren beschriebene Mischungen (SORMAN), acylierte Zuckerderivate, insbesondere Pentaacetylglukose (PAG), Pentaacetylfruktose, Tetraacetylxylose und Octaacetyllactose, acetyliertes, ggf. N-alkyliertes Glucamin und Gluconolacton, N-acylierte Lactame, z.B. N-Benzoylcaprolactam, Nitrile, aus denen sich Perimidsäuren bilden, insbesondere Aminoacetonitrilderivate mit quaterniertem Stickstoffatom, und/oder sauerstoffübertragende Sulfonimine und/oder Acylhydrazone. Die hydrophil substituierten Acylacetale und die Acyllactame werden ebenfalls bevorzugt eingesetzt. Auch Kombinationen konventioneller Bleichaktivatoren können eingesetzt werden. Derartige Bleichaktivatoren können, insbesondere bei Anwesenheit obengenannter Wasserstoffperoxid-liefernder Bleichmittel, im üblichen Mengenbereich, vorzugsweise in Mengen von 0,5 bis 10 Gew.-%, insbesondere 1 bis 8 Gew.-%, bezogen auf gesamtes Mittel, enthalten sein, fehlen bei Einsatz von Percarbonsäure als alleinigem Bleichmittel jedoch vorzugsweise ganz. Zusätzlich zu den konventionellen Bleichaktivatoren oder an deren Stelle können in festen Mitteln auch Sulfonimine und/oder bleichverstärkende Übergangsmetallsalze bzw. Übergangsmetallkomplexe als sogenannte Bleichkatalysatoren enthalten sein. Geeignete Vergrauungsinhibitoren bzw. soil-release-Wirkstoffe (soil release polymer) sind Celluloseether, wie Carboxymethylcellulose, Methylcellulose, Hydroxyalkylcellulosen und Cellulosemischether, wie Methylhydroxyethylcellulose, Methylhydroxypropylcellulose und Methylcarboxymethylcellulose. Vorzugsweise werden Natriumcarboxymethylcellulose, Hydroxyporpylmethylcellulose und deren Gemische und ggf. deren Gemische mit Methylcellulose eingesetzt. Zu den üblicherweise eingesetzten Soil-release-Wirkstoffen gehören Copolyester, die Dicarbonsäureeinheiten, Alkylenglykoleinheiten und Polyalkylenglykoleinheiten enthalten. Der Anteil an Vergrauungsinhibitoren und/oder soil-release-Wirkstoffen in erfindungsgemäßen Mitteln liegt im Allgemeinen nicht über 2 Gew.-% und beträgt vorzugsweise 0,5 bis 1,5 Gew.-%, besonders bevorzugt 0,5 bis 2 Gew.-%. In verschiedenen Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel neben dem mindestens einen Peptid und/oder Peptidkonjugat als Soil-Release-Wirkstoff weitere Soil- Release-Wirkstoffe enthalten, bevorzugt SRP-Polymere, wobei diese Ausführungsform nicht bevorzugt ist. Diese Wirkstoffe können die Öl- und Fettauswaschbarkeit aus Textilien positiv beeinflussen. Dieser Effekt wird besonders deutlich, wenn ein Textil verschmutzt wird, das bereits vorher mehrfach mit einem Mittel, das diese öl- und fettlösende Komponente enthält, gewaschen wurde. Zu bevorzugten SRP-Wirkstoffe zählen z.B. nicht-ionische Celluloseether wie Methylcellulose und Methylhydroxypropylcellulose mit einem Anteil an Methoxyl-Gruppen von 15 bis 30 Gew.-% und an Hydroxypropoxyl-Gruppen von 1 bis 15 Gew.-%, jeweils bezogen auf den nichtionischen Celluloseether, sowie die aus dem Stand der Technik bekannten Polymere der Phthalsäure und/oder der Terephthalsäure bzw. von deren Derivaten mit monomeren und/oder polymeren Diolen, insbesondere Polymere aus Ethylenterephthalaten und/oder Polyethylenglykolterephthalaten oder anionisch und/oder nichtionisch modifizierten Derivaten von diesen. Solche sind z.B. unter dem Handelsnamen Texcare® kommerziell erhältlich. Typische Soil Release Polymere für polyesterhaltige Textilien können z.B. auf Co-Polymeren von Polyester und Polyether basieren, auch Terephthalat, z.B. Polypropylenterephthalat. Beispiele von kommerziell verfügbaren Soil Release Polymeren umfassen z.B. die von der Firma Rhodia unter dem Handelsnamen Repel-O-Tex vertriebenen Polymere, wie z.B. Repel-O-Tex SRP 4, Repel-O-Tex SRP 6, Repel-O-Tex PF, Repel-O-Tex PF 594, die von der Firma BASF unter dem Handelsnamen Sokalan vertriebenen Polymere, wie z.B. Sokalan SR 100, die von der Firma Sasol unter dem Handelsnamen Marloquest SL vertriebenen Polymere, die von der Firma Clariant unter dem Handelsnamen TexCare vertriebenen Polymere, wie z.B. TexCare SRN-170, TexCare SRN-240, TexCare SRN-325. Diese Polymere sind aber typischerweise nicht biologisch abbaubar. Als optische Aufheller für insbesondere Textilien aus Cellulosefasern (z.B. Baumwolle) können z.B. Derivate der Diaminostilbendisulfonsäure bzw. deren Alkalimetallsalze enthalten sein. Geeignet sind z.B. Salze der 4,4’-Bis(2-anilino-4-morpholino-1,3,5-triazin-6-yl-amino)-stilben-2,2’-disulfonsäure oder gleichartig aufgebaute Verbindungen, die anstelle der Morpholinogruppe eine Diethanolaminogruppe, eine Methylaminogruppe oder eine 2-Methoxyethylaminogruppe tragen. Weiterhin können Aufheller vom Typ des substituierten 4,4’-Distyryl-diphenyl anwesend sein, z.B.4,4’- Bis-(4-chlor-3-sulfostyryl)-diphenyl. Auch Gemische von Aufhellern können verwendet werden. Für Polyamidfasern eignen sich besonders gut Aufheller vom Typ der 1,3-Diaryl-2-pyrazoline, z.B.1-(p- Sulfoamoylphenyl)-3-(p-chlorphenyl)-2-pyrazolin sowie gleichartig aufgebaute Verbindungen. Der Gehalt des Mittels an optischen Aufhellern bzw. Aufhellergemischen liegt im Allgemeinen nicht über 1 Gew.-%, vorzugsweise 0,05 bis 0,5 Gew.-%. In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung ist das Mittel frei von derartigen Wirkstoffen. Zu den in den erfindungsgemäßen Mitteln einsetzbaren üblichen Schaumregulatoren gehören z.B. Polysiloxan-Kieselsäure-Gemische, wobei die darin enthaltene feinteilige Kieselsäure vorzugsweise silaniert oder anderweitig hydrophobiert ist. Die Polysiloxane können sowohl aus linearen Verbindungen wie auch aus vernetzten Polysiloxan-Harzen sowie aus deren Gemischen bestehen. Weitere Entschäumer sind Paraffinkohlenwasserstoffe, insbesondere Mikroparaffine und Paraffinwachse, deren Schmelzpunkt oberhalb 40°C liegt, gesättigte Fettsäuren bzw. Seifen mit insbesondere 20 bis 22 C-Atomen, z.B. Natriumbehenat, und Alkalisalze von Phosphorsäuremono- und/oder -dialkylestern, in denen die Alkylketten jeweils 12 bis 22 C-Atome aufweisen. Unter diesen wird bevorzugt Natriummonoalkylphosphat und/oder -dialkylphosphat mit C16-18-Alkylgruppen eingesetzt. Der Anteil der Schaumregulatoren kann vorzugsweise 0,2 bis 2 Gew.-%, besonders bevorzugt nicht mehr als 1 Gew.-% betragen. Zur Einstellung des gewünschten pH-Werts können die erfindungsgemäßen Mittel system- und umweltverträgliche Säuren, insbesondere Citronensäure, Essigsäure, Weinsäure, Äpfelsäure, Milchsäure, Glykolsäure, Bernsteinsäure, Glutarsäure und/oder Adipinsäure, aber auch Mineralsäuren, insbesondere Schwefelsäure oder Alkalihydrogensulfate, oder Basen, insbesondere Ammonium- oder Alkalihydroxide, vorzugsweise Natriumhydroxid, enthalten. Derartige pH- Regulatoren sind in den erfindungsgemäßen Mitteln vorzugsweise nicht über 10 Gew.-%, insbesondere von 0,5 bis 6 Gew.-%, besonders bevorzugt von 0,3 bis 2 Gew.-% enthalten. Als einen weiteren Bestandteil können die erfindungsgemäßen Mittel ein organisches Lösungsmittel enthalten. Der Zusatz organischer Lösungsmittel wirkt sich vorteilhaft auf die Enzymstabilität und die Reinigungsleistung dieser Mittel aus. Bevorzugte organische Lösungsmittel stammen aus der Gruppe ein- oder mehrwertigen Alkohole, Alkanolamine oder Glykolether. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n- oder i-Propanol, Butanol, Glykol, Propandiol, Butandiol, Glycerin, Diglykol, Propyldiglykol, Butyldiglykol, Hexylenglycol, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Etheylenglykolmono-n- butylether, Diethylenglykolmethylether, Di-ethylenglykolethylether, Propylenglykolmethylether, Propylenglykolethylether, Propylenglykolpropylether, Dipropylenglykolmethylether, Dipropylenglykolethylether, Methoxytriglykol, Ethoxytriglykol, Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2- propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylenglykol-t-butylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel. Der Gewichtsanteil dieser organischen Lösungsmittel am Gesamtgewicht erfindungsgemäßer Mittel beträgt vorzugsweise 0,1 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0,2 bis 8,0 Gew.-% und weiter bevorzugt 0,5 bis 5,0 Gew.-%. Ein besonders bevorzugtes und in Bezug auf die Stabilisierung der Mittel besonders wirksames organisches Lösungsmittel ist das Glycerin sowie das 1,2 Propylenglykol. Flüssige Mittel umfassen vorzugsweise mindestens ein Polyol, vorzugsweise aus der Gruppe Glycerin und 1,2-Propylenglycol, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, vorzugsweise zu 0,1 bis 10 Gew.-%, bevorzugt 0,2 bis 8,0 Gew.-% und weiter bevorzugt 0,5 bis 5,0 Gew.-%. Weitere bevorzugte organische Lösungsmittel sind die organischen Amine und Alkanolamine. Die erfindungsgemäßen Mittel enthalten diese Amine vorzugsweise in Mengen von 0,1 bis 10 Gew.-%, bevorzugt von 0,2 bis 8,0 Gew.-% und weiter bevorzugt von 0,5 bis 5,0 Gew.-%, jeweils bezogen auf ihr Gesamtgewicht. Ein besonders bevorzugtes Alkanolamin ist das Ethanolamin. Erfindungsgemäße Mittel können Enzyme in einer für die Wirksamkeit des Mittels zweckmäßigen Konzentration enthalten. Bevorzugt einsetzbar sind alle Enzyme, die in dem erfindungsgemäßen Mittel eine katalytische Aktivität entfalten können, insbesondere eine Protease, Lipase, Amylase, Cellulase, Hemicellulase, Mannanase, Tannase, Xylanase, Xanthanase, Xyloglucanase, ß-Glucosidase, Pektinase, Carrageenase, Perhydrolase, Oxidase, Oxidoreduktase, sowie deren Gemische. Enzyme sind in dem Mittel vorteilhafterweise jeweils in einer Menge von 1 x 10-8 bis 5 Gew.-% bezogen auf aktives Protein enthalten. Zunehmend bevorzugt ist jedes Enzym in einer Menge von 1 x 10-7 bis 3 Gew.-%, 0,00001 bis 1 Gew.-%, 0,00005 bis 0,5 Gew.-%, 0,0001 bis 0,1 Gew.-% und besonders bevorzugt 0,0001 bis 0,05 Gew.-% in erfindungsgemäßen Mitteln enthalten, bezogen auf aktives Protein. Besonders bevorzugt zeigen die Enzyme synergistische Reinigungsleistungen gegenüber bestimmten Anschmutzungen oder Flecken, d.h. die in der Mittelzusammensetzung enthaltenen Enzyme unterstützen sich in ihrer Reinigungsleistung gegenseitig. Beispiele für Proteasen sind die Subtilisine BPN' aus Bacillus amyloliquefaciens und Carlsberg aus Bacillus licheniformis, die Protease PB92, die Subtilisine 147 und 309, die Protease aus Bacillus lentus, Subtilisin DY und die den Subtilasen, nicht mehr jedoch den Subtilisinen im engeren Sinne zuzuordnenden Enzyme Thermitase, Proteinase K und die Proteasen TW3 und TW7. Subtilisin Carlsberg ist in weiterentwickelter Form unter dem Handelsnamen Alcalase® von dem Unternehmen Novozymes erhältlich. Die Subtilisine 147 und 309 werden unter den Handelsnamen Esperase® bzw. Savinase® von dem Unternehmen Novozymes vertrieben. Von der Protease aus Bacillus lentus DSM 5483 leiten sich Protease-Varianten ab, beschrieben in z.B. WO 95/23221, WO 92/21760 WO 2013/060621 und EP 3660151. Weitere brauchbare Proteasen sind z.B. die unter den Handelsnamen Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase®, Progress Uno 101L® und Ovozyme® von dem Unternehmen Novozymes, die unter den Handelsnamen, Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase®, Properase®, Preferenz P100® und Preferenz P300® von dem Unternehmen Danisco/DuPont, das unter dem Handelsnamen Lavergy pro 104 LS® von dem Unternehmen BASF, das unter dem Handelsnamen Protosol® von dem Unternehmen Advanced Biochemicals Ltd., das unter dem Handelsnamen Wuxi® von dem Unternehmen Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., die unter den Handelsnamen Proleather® und Protease P® von dem Unternehmen Amano Pharmaceuticals Ltd., und das unter der Bezeichnung Proteinase K-16 von dem Unternehmen Kao Corp. erhältlichen Enzyme. Besonders bevorzugt eingesetzt werden auch die Proteasen aus Bacillus gibsonii und Bacillus pumilus, die offenbart sind in WO 2008/086916, WO 2007/131656, WO 2017/215925, WO 2021/175696 und WO 2021/175697. Beispiele für Amylasen sind die ^-Amylasen aus Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens oder Bacillus stearothermophilus sowie insbesondere auch deren für den Einsatz in Wasch- und/oder Reinigungsmitteln verbesserte Weiterentwicklungen. Das Enzym aus Bacillus licheniformis ist von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen Termamyl® und von dem Unternehmen Danisco/DuPont unter dem Namen Purastar® ST erhältlich. Weiterentwicklungsprodukte dieser ^- Amylase sind unter den Handelsnamen Duramyl® und Termamyl® ultra (beide von Novozymes), Purastar® OxAm (Danisco/DuPont) und Keistase® (Daiwa Seiko Inc.) erhältlich. Die ^-Amylase von Bacillus amyloliquefaciens wird von dem Unternehmen Novozymes unter dem Namen BAN® vertrieben, und abgeleitete Varianten von der ^-Amylase aus Bacillus stearothermophilus unter den Namen BSG® und Novamyl®, ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes. Des Weiteren sind für diesen Zweck die ^-Amylase aus Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) und die Cyclodextrin- Glucanotransferase (CGTase) aus Bacillus agaradherens (DSM 9948) hervorzuheben. Ebenso sind Fusionsprodukte aller genannten Moleküle einsetzbar. Darüber hinaus sind die unter den Handelsnamen Fungamyl® von dem Unternehmen Novozymes erhältlichen Weiterentwicklungen der ^-Amylase aus Aspergillus niger und A. oryzae geeignet. Weitere vorteilhaft einsetzbare Handelsprodukte sind z.B. die Amylase-LT® und Stainzyme® oder Stainzyme® ultra bzw. Stainzyme® plus sowie AmplifyTM 12L oder Amplify PrimeTM 100L, letztere ebenfalls von dem Unternehmen Novozymes, sowie die PREFERENZ S® Serie von dem Unternehmen Danisco/DuPont, umfassend z.B. PREFERENZ S100®, PREFERENZ S1000® oder PREFERENZ S210®. Auch durch Punktmutationen erhältliche Varianten dieser Enzyme können erfindungsgemäß eingesetzt werden. Geeignete Cellulasen umfassen solche bakterieller oder pilzlicher Herkunft. Chemisch modifizierte oder proteintechnisch veränderte Mutanten sind eingeschlossen. Geeignete Cellulasen sind Cellulasen aus den Gattungen Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, z. B. die Pilzcellulasen aus Humicola insolens, Myceliophthora thermophila und Fusarium oxysporum, die in US 4435307, US 5648263, US 5691178, US 5776757 und WO 89/09259 offenbart sind. Besonders geeignete Cellulasen sind die alkalischen oder neutralen Cellulasen mit farbpflegenden Eigenschaften. Beispiele für solche Cellulasen sind Cellulasen, die in EP 0495257, EP 0531372, WO 96/11262, WO 96/29397, WO 98/08940 beschrieben sind. Andere Beispiele sind Cellulase-Varianten, wie sie in WO 94/07998, EP 0531315, EP 3212777, EP 3502243, EP 3653705, EP 3653706, US 5457046, US 5686593, US 5763254, WO 95/24471, WO 98/12307 und WO 99/01544 und WO 2019/122520 beschrieben sind. Beispiele für Cellulasen mit Endo-1,4-Glucanase- Aktivität (EC 3.2.1.4) sind in WO 2002/099091 beschrieben, z.B. solche mit einer Sequenz von mindestens 97% Identität zu der Aminosäuresequenz der Positionen 1 bis 773 von SEQ ID NO:2 der WO 2002/099091. Ein weiteres Beispiel kann eine GH44-Xyloglucanase umfassen, z.B. ein Xyloglucanase-Enzym mit einer Sequenz von mindestens 60% Identität zu den Positionen 40 bis 559 der SEQ ID NO:2 der WO 2001/062903. Andere Beispiele für Cellulasen umfassen die in WO 96/29397 beschriebenen GH45-Cellulasen. Zu den kommerziell verfügbaren Cellulasen gehören CelluzymeTM, CarezymeTM, Carezyme PremiumTM, CellucleanTM (z.B. CellucleanTM 5000L ans CellulcleanTM 4000T), Celluclean ClassicTM, CellusoftTM, Endolase®, Renozyme® und WhitezymeTM (Novozymes A/S), ClazinaseTM und Puradax HATM (Genencor International Inc.), KAC-500(B)TM (Kao Corporation), RevitalenzTM 1000, RevitalenzTM 2000 und RevitalenzTM 3000 (DuPont), sowie Ecostone® und Biotouch® (AB Enzymes). Geeignete Lipasen sind z.B. aus Thermomyces, z.B. aus T. lanuginosus (früher Humicola lanuginosa), wie in EP 0258068 und EP 0305216 beschrieben, Lipase aus Stämmen von Pseudomonas (einige davon jetzt umbenannt in Burkholderia), z.B. P. alcaligenes oder P. pseudoalcaligenes, P. cepacia, P. sp. Stamm SD705, P. wisconsinensis, Streptomyces-Lipasen vom GDSL-Typ, Lipase aus Thermobifida fusca, Lipase aus Geobacillus stearothermophilus, Lipase aus Bacillus subtilis und Lipase aus Streptomyces griseus und S. pristinaespiralis. Zu bevorzugten Lipasen gehören z.B. die ursprünglich aus Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) erhältlichen bzw. daraus weiterentwickelten Lipasen, insbesondere solche mit einem oder mehreren der folgenden Aminosäureaustausche ausgehend von der genannten Lipase in den Positionen D96L, T213R und/oder N233R, besonders bevorzugt T213R und N233R. Zu den bevorzugten kommerziellen Lipaseprodukten gehören LipolaseTM, LipexTM, LipolexTM und LipocleanTM (Novozymes A/S), Lumafast (Genencor/DuPont) und Lipomax (Gist-Brocades). Geeignete Mannanasen sind z.B. die Bacillus subtilis Endo- ^-Mannanase, Bacillus sp. I633 Endo- ^-Mannanase, Bacillus sp. AAI12 Endo- ^-Mannanase, Bacillus sp. AA349 Endo- ^-Mannanase, Bacillus agaradhaerens NCIMB 40482 Endo- ^-Mannanase, Bacillus halodurans Endo- ^-Mannanase, Bacillus clausii Endo- ^-Mannanase, Bacillus licheniformis Endo- ^-Mannanase, Humicola insolens Endo- ^-Mannanase und Caldocellulosiruptor sp. Endo- ^-Mannanase (vgl. z.B. US 6060299, WO 99/64573, US 6566114 und WO 99/64619). Für Wasch- und Reinigungsmittel geeignete Pektatlyasen sind z.B. in WO 2003/095638 oder WO 2015/121133 beschrieben. Beispiele für geeignete pektinolytische Enzyme sind zudem die unter den Handelsbezeichnungen Gamanase®, Pektinex AR®, X-Pect® oder Pectaway® von dem Unternehmen Novozymes, unter den Handelsbezeichnungen Rohapect UF®, Rohapect TPL®, Rohapect PTE100®, Rohapect MPE®, Rohapect MA plus HC, Rohapect DA12L®, Rohapect 10L®, Rohapect B1L® von dem Unternehmen AB Enzymes und unter der Handelsbezeichnung Pyrolase® von dem Unternehmen Diversa Corp. erhältlichen Enzyme und Enzym-Zubereitungen. In den hierin beschriebenen Reinigungsmitteln können die einzusetzenden Enzyme ferner zusammen mit Begleitstoffen, etwa aus der Fermentation, konfektioniert sein. In flüssigen Formulierungen werden die Enzyme bevorzugt als Enzymflüssigformulierung(en) eingesetzt. Weiterhin ist es möglich, zwei oder mehrere Enzyme zusammen zu konfektionieren, so dass ein einzelnes Granulat mehrere Enzymaktivitäten aufweist. Die Enzyme können auch in wasserlösliche Filme, wie sie beispielsweise bei der Konfektionierung von Wasch- und Reinigungsmitteln in Einheitsdosisform verwendet werden, eingebracht werden. Ein derartiger Film ermöglicht die Freisetzung der Enzyme nach Kontakt mit Wasser. Wie hierin verwendet, bezieht sich "wasserlöslich" auf eine Filmstruktur, die vorzugsweise vollständig wasserlöslich ist. Bevorzugt besteht ein solcher Film aus (vollständig oder teilweise hydrolysiertem) Polyvinylalkohol (PVA). Die erfindungsgemäßen Mittel können einen oder mehrere reversible Enzyminhibitor(en)/- stabilisator(en) umfassen. Die erfindungsgemäßen Mittel können den/die reversiblen Enzyminhibitor(en)/-stabilisator(en) in einer Konzentration von 0,1 bis 2 Gew.-%, vorzugsweise 0,3 bis 1,5 Gew.-%, enthalten, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels. Falls mehrere Inhibitoren/Stabilisatoren enthalten sind, beziehen sich diese Angaben auf die Gesamtkonzentration. Diese können insbesondere ausgewählt sein aus der aus Polyolen, wie Glycerin oder 1,2- Ethylenglycol, Benzamidinhydrochlorid, Borax, Borsäuren, Boronsäuren oder deren Salze oder Ester oder Derivate, insbesondere Phenylboronsäurederivate oder 4-Formylphenylboronsäure (4-FPBA), Antioxidantien, speziellen Peptidverbindungen und Kombinationen davon bestehenden Gruppe. In besonders bevorzugten Ausführungsformen ist das erfindungsgemäße Wasch- und/oder Reinigungsmittel im Wesentlichen frei von borhaltigen Verbindungen. "Im Wesentlichen frei von borhaltigen Verbindungen" bedeutet in diesem Zusammenhang, dass die erfindungsgemäßen Mittel weniger als 2 Gew.-%, vorzugsweise weniger als 1 Gew.-%, weiter bevorzugt weniger als 0,5 Gew.-% und besonders bevorzugt weniger als 0,1 Gew.-%, borhaltige Verbindungen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, enthalten. In ganz besonders bevorzugten Ausführungsformen sind die erfindungsgemäßen Mittel frei von borhaltigen Verbindungen, d.h. sie enthalten insbesondere keine Borsäure und/oder Phenylboronsäurederivate. Weitere geeignete Additive für erfindungsgemäße Mittel sind z.B. auswählbar aus Gerüststoffen, Bleichmitteln, Bleichkatalysatoren, Bleichaktivatoren, Elektrolyten, pH-Stellmitteln, Parfümen, Parfümträgern, Fluoreszenzmitteln, Farbstoffen, Farbübertragungsinhibitoren (DTI-Polymere), Hydrotropen, Schauminhibitoren/Entschäumern, Silikonölen, Soil-Release-Polymeren/Soil-Repellent- Polymeren, Vergrauungsinhibitoren, Einlaufverhinderern, Knitterschutzmitteln, antimikrobiellen Wirkstoffen, Lösungsmitteln, Germiziden, Fungiziden, Antioxidantien, Konservierungsmitteln, Korrosionsinhibitoren, Antistatika, Bittermitteln, Bügelhilfsmitteln, Phobier- und Imprägniermitteln, Haut-pflegenden Wirkstoffen, Quell- und Schiebefestmitteln, Komplexbildnern, weichmachenden Komponenten sowie UV-Absorbern und Mischungen daraus, insbesondere Lösungsmitteln wie Wasser und/oder organische Lösungsmittel, Verdickungsmitteln, Stabilisatoren, Soil-Release- Polymeren/Soil-Repellent-Polymeren, Duft- oder Parfümstoffen, Komplexbildnern, pH-Stellmitteln, Schauminhibitoren/Entschäumern und/oder Mischungen daraus. In einer bevorzugten Ausführungsform umfasst das erfindungsgemäße Mittel das mindestens eine Additiv in einer Menge von 0,0001 bis 30 Gew.-%, bevorzugt 0,1 bis 20 Gew.-%, stärker bevorzugt 1 bis 10 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels. Wasser ist bei dieser Konzentrationsangabe bevorzugt nicht umfasst und kann zusätzlich zum Mittel gegeben werden. Bevorzugt enthält das Mittel mindestens einen Parfüm- bzw. Duftstoff, oder ggf. eine Mischung unterschiedlicher Parfüm-/ bzw. Duftstoffe als das mindestens eine Additiv. Als Parfümöle bzw. Duftstoffe können einzelne Riechstoffverbindungen, z.B. die synthetischen Produkte vom Typ der Ester, Ether, Aldehyde, Ketone, Alkohole und Kohlenwasserstoffe verwendet werden. Bevorzugt werden jedoch Mischungen verschiedener Riechstoffe verwendet, die gemeinsam eine ansprechende Duftnote erzeugen. Solche Parfümöle können auch natürliche Riechstoffgemische enthalten, wie sie aus pflanzlichen Quellen zugänglich sind, z.B. Pinien-, Citrus-, Jasmin-, Patchouli-, Rosen- oder Ylang-Ylang-Öl. Geeignete Duft- und Parfümstoffe bzw. Mischungen davon sind dem Fachmann auf dem Gebiet der Wasch- oder Reinigungsmittelherstellung bekannt. In einer bevorzugten Ausführungsform enthält das Mittel ein oder mehrere Duftstoffe in einer Menge von üblicherweise bis 15 Gew.-%, bevorzugt 0,01 bis 5 Gew.-%, insbesondere 0,3 bis 3 Gew.-%, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels. In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung enthalten die Mittel eine oder mehrere hydrophobe Komponenten. Die Hydrophobkomponenten verbessern nicht nur die Reinigungswirkung gegenüber hydrophoben Verunreinigungen wie Fettschmutz, sondern wirken sich bei mehrphasigen Mitteln zudem positiv auf die Phasentrennung und deren Reversibilität aus. Geeignete Hydrophobkomponenten sind z.B. Dialkylether mit gleichen oder verschiedenen C4-14-Alkylresten, insbesondere linearer Dioctylether; Kohlenwasserstoffe mit einem Siedebereich von 100 bis 300°C, insbesondere 140 bis 280°C, z.B. aliphatische Kohlenwasserstoffe mit einem Siedebereich von 145 bis 200°C, Isoparaffine mit einem Siedebereich von 200 bis 260°C; etherische Öle, insbesondere Limonen und das aus Kiefernwurzeln und -stubben extrahierte Pine Oil; und auch Mischungen dieser Hydrophobkomponenten, insbesondere Mischungen von zwei oder drei der genannten Hydrophobkomponenten. Bevorzugte Gemische von Hydrophobkomponenten sind Gemische von verschiedenen Dialkylethern, von Dialkylethern und Kohlenwasserstoffen, von Dialkylethern und etherischen Ölen, von Kohlenwasserstoffen und etherischen Ölen, von Dialkylethern und Kohlenwasserstoffen und etherischen Ölen und von diesen Gemischen. Die Wasch- oder Reinigungsmittel können Hydrophobkomponenten in Mengen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, von 0,01 bis 20 Gew.-%, bevorzugt 0,1 bis 14 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,5 bis 10 Gew.-%, noch weiter bevorzugt 0,8 bis 7 Gew.-%, enthalten. Sofern die erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittel mehrphasig formuliert werden, können sie ein oder mehrere Phasentrennhilfsmittel enthalten. Geeignete Phasentrennhilfsmittel sind neben der Zitronensäure bzw. den Citraten z.B. die Alkalimetall- und Erdalkalimetallhalogenide, insbesondere -chloride, und -sulfate sowie -nitrate, insbesondere Natrium- und Kaliumchlorid und -sulfat, sowie Ammoniumchlorid und -sulfat bzw. deren Mischungen. Solche Salze unterstützen als – die Ionenstärke erhöhende – starke Elektrolyte die Phasentrennung durch den Salzeffekt. Hierbei hat sich Natriumchlorid als besonders wirksam erwiesen, während Natriumsulfat und insbesondere Magnesiumsulfat weniger phasentrennend wirken. Die Wasch- oder Reinigungsmittel können Phasentrennhilfsmittel in Mengen, bezogen auf das Gesamtgewicht des Mittels, von 0,01 bis 30 Gew.-%, bevorzugt 0,1 bis 20 Gew.-%, z.B.1 bis 15 Gew.-% oder 1 bis 5 Gew.-%, enthalten. Zur Einstellung der Viskosität kann das Wasch- oder Reinigungsmittel ein oder mehrere Verdickungsmittel, bevorzugt in einer Menge von 0,01 bis 5 Gew.-%, weiter bevorzugt 0,05 bis 2,5 Gew.-%, noch weiter bevorzugt 0,1 bis 1 Gew.-%, enthalten. Geeignete Verdickungsmittel sind z.B. organische natürliche Verdickungsmittel (Agar-Agar, Carrageen, Tragant, Gummi arabicum, Alginate, Pektine, Polyosen, Guar-Mehl, Johannisbrotbaumkernmehl, Stärke, Dextrine, Gelatine, Casein), organische abgewandelte Naturstoffe (Carboxymethylcellulose und andere Celluloseether, Hydroxyethyl- und -propylcellulose und dergleichen, Kernmehlether), organische vollsynthetische Verdickungsmittel (Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen, Vinylpolymere, Polycarbonsäuren, Polyether, Polyimine, Polyamide) und anorganisch Verdickungsmittel (Polykieselsäuren, Tonmineralien wie Montmorillonite, Zeolithe, Kieselsäuren). Zu den Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen zählen z.B. die hochmolekulare mit einem Polyalkenylpolyether, insbesondere einem Allylether von Pentaerythrit oder Propylen, vernetzten Homopolymere der Acrylsäure (INCI Bezeichnung gemäß International Dictionary of Cosmetic Ingredients der The Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association (CTFA): Carbomer), die auch als Carboxyvinylpolymere bezeichnet werden. Weiterhin fallen darunter folgende Acrylsäure-Copolymere: (i) Copolymere von zwei oder mehr Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, bevorzugt mit C1-4-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates Copolymer), zu denen etwa die Copolymere von Methacrylsäure, Butylacrylat und Methylmethacrylat (CAS 25035-69-2) oder von Butylacrylat und Methylmethacrylat (CAS 25852-37-3) gehören; (ii) vernetzte hochmolekulare Acrylsäurecopolymere, zu denen etwa die mit einem Allylether des Pentaerythrits vernetzten Copolymere von C10-30-Alkylacrylaten mit einem oder mehreren Monomeren aus der Gruppe der Acrylsäure, Methacrylsäure und ihrer einfachen, bevorzugt mit C1-4-Alkanolen gebildeten, Ester (INCI Acrylates/C10-30 Alkyl Acrylate Crosspolymer) gehören. Neben der verdickenden Wirkung können diese Verbindungen in Waschmitteln weitere Effekte, wie z.B. Vergrauungsschutz, aufweisen. In einer bevorzugten Ausführungsform weisen die Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen, die als Verdickungsmittel geeignet sind, ein gewichtsmittleres Molekulargewicht von >100000 g/mol, bevorzugt von <500000 g/mol auf. Bevorzugte Verdickungsmittel sind die Polysaccharide und Heteropolysaccharide, insbesondere die Polysaccharidgummen, z.B. Gummi arabicum, Agar, Alginate, Carrageene und ihre Salze, Guar, Guaran, Tragacant, Gellan, Ramsan, Dextran oder Xanthan und ihre Derivate, z.B. propoxyliertes Guar, sowie ihre Mischungen. Andere Polysaccharidverdicker, wie Stärken oder Cellulosederivate, können alternativ, bevorzugt aber zusätzlich zu einem Polysaccharidgummi eingesetzt werden, z.B. Stärken verschiedensten Ursprungs und Stärkederivate, z.B. Hydroxyethylstärke, Stärkephosphatester oder Stärkeacetate, oder Carboxymethylcellulose bzw. ihr Natriumsalz, Methyl-, Ethyl-, Hydroxyethyl-, Hydroxypropyl-, Hydroxypropyl-methyl- oder Hydroxyethyl-methyl-cellulose oder Celluloseacetat. Als Verdickungsmittel geeignete Polysaccharide und Heteropolysaccharide weisen bevorzugt ein gewichtsmittleres Molekulargewicht von >1500 g/mol auf, weiter bevorzugt von >5000 g/mol, noch weiter bevorzugt von >50000 g/mol. Im Allgenmeinen ist ihr gewichtsmittleres Molekulargewicht <250000 g/mol. Ein besonders bevorzugtes Polymer ist das mikrobielle anionische Heteropolysaccharid Xanthan Gum, das von Xanthomonas campestris und einigen anderen Species unter aeroben Bedingungen mit einem Molekulargewicht von 2 bis 15 × 106 g/mol produziert wird. In verschiedenen Ausführungsformen kann das erfindungsgemäße Wasch- oder Reinigungsmittel Farbübertragungsinhibitoren enthalten, bevorzugt DTI (dye transfer inhibiting)-Polymere. Geeignete DTI-Polymere umfassen z.B. Homo- oder Copolymere auf Basis von vinylischen, stickstoffhaltigen, vorzugsweise heterocyclischen Monomeren, z.B. N-Vinylpyrrolidon, N-Vinylimidazol, N- Vinylcaprolactam und 4-Vinylpyridin. Diese Verbindungen sind typischerweise nicht biologisch abbaubar. Beispiele kommerziell verfügbarer DTIs sind aus US 2012/0225025 A1 bekannt. Weitere Beispiele von DTI-Polymeren umfassen Polyvinylpyrrolidon (z.B. Sokalan® HP 50/BASF, PVP-K- Typen®/ISP), Vinylpyrrolidon-Vinylimidazol-Copolymere (z.B. Sokalan® HP 56/BASF), Poly(4- Vinylpyridin-N-oxid) (z.B. Chromabond® S-403E /ISP), und Poly(4-Vinylpyridin-N- Carboxymethylbetain (z.B. Chromabond® S 400/ISP), ohne darauf beschränkt zu sein. Beispielhafte Wasch- und Reinigungsmittelzusammensetzungen sowie geeignete Inhaltsstoffe werden zum Beispiel in der WO 2001/44433 A1 oder WO 2016/091650 A1 beschrieben. Eine beispielhafte Zusammensetzung eines erfindungsgemäßen Waschmittels, insbesondere eines flüssigen Waschmittels umfasst neben den hierin beschriebenen Peptiden und/oder Peptidkonjugaten, folgende Komponenten: Wasser; und Tenside, insbesondere anionische und/oder nichtionische Tenside; und/oder Verdickungsmittel; und/oder Stabilisatoren; und/oder organische Lösungsmittel; und/oder Enzyme; und/oder Duftstoffe; und/oder Komplexbildner, z.B. Phosphonate, insbesondere HEDP; und/oder pH-Stellmittel, insbesondere Zitronensäure, NaOH und/oder Monoethanolamin (MEA); und/oder Farbübertragungsinhibitoren, insbesondere DTI-Polymere; und/oder optional weitere Soil-Release-Polymere/Soil-Repellent-Polymere; und/oder Antischaummittel. Besonders bevorzugt umfasst ein erfindungsgemäßes Wasch- oder Reinigungsmittel, neben den erfindungsgemäßen Peptiden, folgende Komponenten: mindestens ein Tensid, bevorzugt in einer Konzentration von 0,5 bis 60 Gew.%; und/oder mindestens einen Stabilisator, bevorzugt in einer Konzentration von 0,001 bis 20 Gew.%, z.B.0,1 bis 5 Gew.-%; und/oder mindestens einen Komplexbildner, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 30 Gew.%, insbesondere 0,1 bis 10 Gew.-% oder 0,2 bis 5 Gew.-%; und/oder mindestens ein organisches Lösungsmittel, bevorzugt in einer Konzentration von 0,1 bis 30 Gew.-%, z.B.0,5 bis 25 Gew.-%; und/oder mindestens ein DTI- Polymer, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 20 Gew.-%, beispielsweise 0,05 bis 5 Gew.-%; und/oder mindestens ein Enzym, bevorzugt in einer Konzentration von 0,00001 bis 5 Gew.-%; und/oder mindestens einen Duft- oder Parfümstoff und/oder mindestens einen Duftspeicherstoff, bevorzugt in einer Konzentration von 0,0001 bis 15 Gew.-%; und/oder mindestens ein pH-Stellmittel, z.B. MEA, NaOH oder Citronensäure, bevorzugt in einer Konzentration von 0,01 bis 25 Gew.-%, z.B. 0,05 bis 20 Gew.-%; und/oder mindestens ein Antischaummittel, bevorzugt in einer Konzentration unter 5 Gew.-%, z.B. unter 2 Gew.-% wie unter 1 Gew.-%; und/oder Wasser; jeweils bezogen auf das Gesamtgewicht des Wasch- oder Reinigungsmittels. Wasch- oder Reinigungsleistung Unter Reinigungsleistung wird im Rahmen der Erfindung das Vermögen eines Mittels, eine vorhandene Anschmutzung teilweise oder vollständig zu entfernen, insbesondere die Aufhellungsleistung an einer oder mehreren Anschmutzungen auf Textilien, verstanden. Die Reinigungsleistung wird bevorzugt ermittelt wie weiter unten angegeben. Unter Waschflotte wird diejenige das Waschmittel enthaltende Gebrauchslösung verstanden, die auf die Textilien oder Gewebe einwirkt und damit mit den auf den Textilien bzw. Geweben vorhandenen Anschmutzungen in Kontakt kommt. Üblicherweise entsteht die Waschflotte, wenn der Waschvorgang beginnt und das Waschmittel z.B. in einer Waschmaschine oder in einem anderen geeigneten Behältnis mit Wasser verdünnt wird. Die Reinigungsleistung kann in einem Waschsystem bestimmt werden, das ein Waschmittel in einer Dosierung zwischen 2,0 und 8,0 Gramm pro Liter Waschflotte sowie die zu untersuchenden Peptide enthält. Ein flüssiges Referenzwaschmittel für ein solches Waschsystem kann z.B. wie folgt zusammengesetzt sein (alle Angaben in Gewichts-Prozent (Gew.-%)): 4,4% Alkylbenzolsulfonsäure, 5,6% weitere anionische Tenside, 2,4% C12-18 Na-Salze von Fettsäuren (Seifen), 4,4% nicht-ionische Tenside, 0,2% Phosphonate, 1,4% Zitronensäure, 0,95% NaOH, 0,01% Entschäumer, 2% Glycerin, 0,08% Konservierungsstoffe, 1% Ethanol, Rest demineralisiertes Wasser. Bevorzugt beträgt die Dosierung des flüssigen Waschmittels zwischen 3,0 und 6,0 Gramm pro Liter Waschflotte, beispielsweise 3,0, 3,2, 3,5, 3,7, 4,0, 4,5, 4,7, 4,9 oder 5,9 Gramm pro Liter Waschflotte. Bevorzugt wird gewaschen in einem pH-Wertebereich zwischen pH 7 und pH 10,5, bevorzugt zwischen pH 8 und pH 9. Die Reinigungsleistung wird gegenüber einer Anschmutzung auf Textil durch Messung des Reinigungsgrades der gewaschenen Textilien bestimmt. Beispielsweise kann der Waschvorgang für 60 Minuten bei einer Temperatur von 40°C erfolgen und das Wasser eine Wasserhärte zwischen 15,5°dH und 16,5°dH (deutsche Härte) aufweisen. Der Weißegrad, d.h. die Aufhellung der Anschmutzungen, als Maß für die Reinigungsleistung wird mit optischen Messverfahren bestimmt, bevorzugt photometrisch. Ein hierfür geeignetes Gerät ist beispielsweise das Spektrometer Minolta CM508d. Üblicherweise werden die für die Messung eingesetzten Geräte zuvor mit einem Weißstandard, bevorzugt einem mitgelieferten Weißstandard, kalibriert. Bevorzugte Ausführungsformen erfindungsgemäßer Mittel erzielen solche vorteilhaften Reinigungsleistungen auch schon bei niedrigen Temperaturen, insbesondere in den Temperaturbereichen zwischen 10°C und 60°C, bevorzugt zwischen 15°C und 50°C und besonders bevorzugt zwischen 20°C und 40°C. Verfahren und Verwendungen Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist ein Verfahren zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, das dadurch gekennzeichnet ist, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Mittel angewendet wird. In verschiedenen Ausführungsformen zeichnet sich das oben beschriebene Verfahren dadurch aus, dass es bei einer Temperatur von 0°C bis etwa 100°C, bevorzugt etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 40°C durchgeführt wird.20°C repräsentiert Niedrigwaschtemperatur, während 40°C die bevorzugte/durchschnittliche Waschtemperatur in Europa ist. Hierunter fallen sowohl manuelle als auch maschinelle Verfahren, wobei maschinelle Verfahren aufgrund ihrer präziseren Steuerbarkeit, was z.B. die eingesetzten Mengen und Einwirkzeiten angeht, bevorzugt sind. Verfahren zur Reinigung von Textilien zeichnen sich im Allgemeinen dadurch aus, dass in mehreren Verfahrensschritten verschiedene reinigungsaktive Substanzen auf das Reinigungsgut aufgebracht und nach der Einwirkzeit abgewaschen werden, oder dass das Reinigungsgut in sonstiger Weise mit einem Waschmittel oder einer Lösung oder Verdünnung dieses Mittels behandelt wird. Bevorzugt betrifft das Verfahren ein maschinelles Waschverfahren, insbesondere in einer Waschmaschine, oder ein Handwaschverfahren. Dabei wirkt das hierin beschriebene Peptid und/oder Peptidkonjugat bevorzugt als schmutzabweisender und/oder schmutzablösender Wirkstoff. Dieser Erfindungsgegenstand umfasst auch ein maschinelles Geschirrspülverfahren. Die Dosierung des erfindungsgemäßen Mittels in die Reinigungsflotte kann in einem solchen Verfahren z.B. mittels der Dosierkammer in der Tür oder mittels eines zusätzlichen Dosierbehälters im Innenraum der Geschirrspülmaschine erfolgen. Alternativ kann das Mittel auch direkt auf das verschmutzte Geschirr oder auf eine der Innenwände der Geschirrspülmaschine, z.B. die Innenseite der Tür aufgebracht werden. Die Durchführung des erfindungsgemäßen Verfahrens erfolgt im Innenraum einer handelsüblichen Geschirrspülmaschine. Das Reinigungsprogramm kann bei einer Geschirrspülmaschine in der Regel vor Durchführung des Geschirrspülverfahrens durch den Verbraucher gewählt und festgelegt werden. Das in dem erfindungsgemäßen Verfahren eingesetzte Reinigungsprogramm der Geschirrspülmaschine umfasst dabei mindestens einen Vorspülgang und einen Reinigungsgang. Erfindungsgemäß bevorzugt werden Reinigungsprogramme, die weitere Reinigungs- oder Spülgänge, z.B. einen Klarspülgang umfassen. Das erfindungsgemäße Verfahren ist mit besonderem Vorzug Bestandteil eines Reinigungsprogramms, umfassend einen Vorspülgang, einen Reinigungsgang sowie einen Klarspülgang. Das erfindungsgemäße Verfahren wird bevorzugt in Verbindung mit solchen Reinigungsprogrammen eingesetzt, bei denen die Waschflotte im Verlauf des Reinigungsgangs erwärmt wird. In einer bevorzugten Ausführungsform des erfindungsgemäßen Verfahrens ist der Reinigungsgang, in dessen Verlauf das erfindungsgemäße Mittel in den Innenraum der Geschirrspülmaschine eindosiert wird dadurch gekennzeichnet, dass in seinem Verlauf die Temperatur der Reinigungsflotte auf Werte oberhalb 30°C, vorzugsweise oberhalb 40°C und insbesondere oberhalb 50°C ansteigt. Alternative Ausführungsformen dieses Erfindungsgegenstandes stellen auch Verfahren zur Behandlung von Textilrohstoffen oder zur Textilpflege dar, bei denen in wenigstens einem Verfahrensschritt ein erfindungsgemäßes Mittel aktiv wird. Hierunter sind Verfahren für Textilrohstoffe, Fasern oder Textilien mit natürlichen Bestandteilen bevorzugt, und ganz besonders für solche mit Wolle oder Seide. Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines erfindungsgemäßen Mittels zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 40°C. Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines hierin beschriebenen Peptids und/oder Peptidkonjugates in einem erfindungsgemäßen Wasch- oder Reinigungsmittels zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittels an fett- und/oder ölhaltigen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis etwa 40°C. Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines Peptids als schmutzablösender und/oder schmutzabweisender Wirkstoff in einem Wasch- oder Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, wobei das Peptid ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei m+o = 0 oder 1 ist, und n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, wobei das Peptid vorzugsweise ein textilbindendes Peptid ist; und/oder (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei das Peptid vorzugsweise ein textilbindendes Peptid ist. Ein weiterer Erfindungsgegenstand ist die Verwendung eines Peptidkonjugates als schmutzablösender und/oder schmutzabweisender Wirkstoff in einem Wasch- oder Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, wobei das Peptidkonjugat in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist: (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wobei Z4 ein Peptid, vorzugsweise ein textilbindendes Peptid, ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei C die Aminosäure Cystein ist, wobei m+o = 0 oder 1 ist; wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO: 1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei s = 1 ist; wobei Z1 und Z7 unabhängig voneinander –(C2H4O)k sind, wobei k = 5-100, vorzugsweise k = 20- 85, bevorzugt k = 30-75, besonders bevorzugt k = 40-60, ganz besonders bevorzugt k = 45, p und w 0 oder 1 sind und p+w = 0 bis 2 ist; wobei Z2 und Z6 unabhängig voneinander ein Peptid, vorzugsweise ein textilnichtbindendes Peptid, sind, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist, wobei q und v 0 oder 1 sind und q+v = 0 bis 2 ist; wobei Z3 und Z5 Linker, vorzugsweise Peptidlinker, sind, wobei r und t 0 oder 1 sind und r+t = 0 bis 2 ist; wobei p+q+r+t+v+w = 2 bis 6, bevorzugt 3 bis 5, besonders bevorzugt 3 oder 4, ganz besonders bevorzugt ist. In bevorzugten Ausführungsformen führt die Verwendung des Peptids und/oder Peptidkonjugates zu einer schmutzablösenden und/oder schmutzabweisenden Wirkung, d.h. das Peptid und/oder Peptidkonjugat bewirkt eine schmutzablösende und/oder schmutzabweisende Wirkung auf Textilien, bevorzugt beim Wasch- oder Reinigungsprozess, stärker bevorzugt als Bestandteil eines Wasch- oder Reinigungsmittels. Insbesondere werden die Textilien durch das Vorliegen des Peptids und/oder Peptidkonjugat, welches bevorzugt an Textilien, vorzugsweise kunststoffhaltige Textilien, bevorzugt polyesterhaltige Textilien, oder Mischgewebe, bindet und/oder daran adhäriert von Schmutz befreit und/oder vor erneuter Schmutzablagerung geschützt. Durch die anhaftenden Peptide und/oder Peptidkonjugate verwirklicht sich insbesondere der schmutzabweisende Effekt der Peptide und/oder Peptidkonjugate nach mehreren Waschgängen, da sich der Schmutz durch die anhaftenden Peptide und/oder Peptidkonjugate weniger leicht an oder zwischen die/den Fasern ablagern kann. Alle Sachverhalte, Gegenstände und Ausführungsformen, die für das erfindungsgemäße Mittel beschrieben sind, sind auch auf diese Erfindungsgegenstände anwendbar. Daher wird an dieser Stelle ausdrücklich auf die Offenbarung an entsprechender Stelle verwiesen mit dem Hinweis, dass diese Offenbarung auch für die vorstehende erfindungsgemäße Verwendung gilt. Henkel AG & Co. KGaA Dr. Dieckmann/RJL 2022P00281WO PEPTIDES WITH DIRT-REMOVING EFFECT FOR WASHING AND CLEANING AGENTS DESCRIPTION The invention relates to peptides and/or peptide conjugates as described herein. The invention further relates to washing or cleaning agents comprising at least one peptide and/or peptide conjugate as defined herein. The invention further relates to a method for cleaning textiles and/or hard surfaces using the washing or cleaning agent mentioned and the use of a peptide and/or peptide conjugate as a dirt-removing and/or dirt-repellent active ingredient when washing and/or cleaning textiles and/or hard surfaces, and for improving the cleaning performance of a washing or cleaning agent containing this peptide and/or peptide conjugate. Intensive research is being carried out on the development of adhesive peptides. In particular, peptides that specifically bind to or interact with oxidic surfaces such as metal surfaces have already been described (WO 2014/072313 A1). Adhesive peptides are also of interest for many other surfaces that make it difficult to treat or attach other objects, substances or compounds due to their material or surface properties. In such surfaces, those with low surface energies, as often found in certain plastics, are particularly problematic. Such plastics are also referred to in the prior art as low surface energy polymers (LSEP) and include, for example, many polyolefins or polymers with ester functions. It is known to use "soil release polymers" in detergents for cleaning textiles to improve dirt removal or "soil repellent polymers" to prevent/reduce dirt buildup. These soil release and/or soil repellent polymers (hereinafter referred to as SRP polymers) are water-soluble or water-dispersible polycondensates based on dicarboxylic acids and diols or cellulose ethers. SRP polymers are suspended in the wash liquor by surfactants. By diluting the wash liquor in the rinsing process, the polymer is absorbed by the textile so that the hydrophilic sides of the polymer protrude outwards while the hydrophobic sides bind to the fiber surface. This forms a hydrophilic protective layer around the textile fiber and the dirt can only adhere to the fiber or penetrate the textile to a limited extent and can be removed more easily during the next wash cycle. SRP polymers therefore also have a positive effect on the ability to wash oil and grease out of textiles. This effect is particularly evident when a textile becomes soiled that has already been washed several times with an agent containing SRP polymer. The SRP polymers therefore only develop their full effect after several wash cycles. Typical SRP polymers can be based on copolymers of polyester and polyether, including terephthalate, e.g. polypropylene terephthalate. However, these polymers are typically not biodegradable. There is therefore a need for alternative or improved, in particular biodegradable SRP polymers for use in detergents and cleaning agents, and/or alternatives thereto. It has now surprisingly been found that certain peptides and/or peptide conjugates can represent a biodegradable alternative to SRP polymers. Particularly noteworthy here are peptides with a hydrophobic end and a hydrophilic end, where the hydrophobic part can bind to the textile and the hydrophilic part cannot. Particularly advantageous peptides can adhere to plastic surfaces, preferably LSEP (low surface energy polymers) surfaces and in particular textiles made of (LSEP) plastic or with a (LSEP) plastic content. These peptides and/or peptide conjugates are therefore particularly suitable for use in detergents and cleaning agents, and can contribute to improved cleaning performance and/or give the textiles special properties. Furthermore, they could help to reduce synthetic and chemical substances, e.g. in washing or cleaning agents, or to do without them entirely, by providing a biodegradable alternative. They could also help to stabilize other ingredients. The invention therefore relates in a first aspect to a washing or cleaning agent, preferably textile detergent, comprising at least one peptide and/or peptide conjugate, wherein the at least one peptide and/or peptide conjugate has the following sequence in N- to C-terminal orientation: (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wherein Z4 is a peptide, preferably a textile-binding peptide, which is selected from (A) a peptide with the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)O, where C is the amino acid cysteine, where m+o = 0 or 1; where X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2and X3uncharged amino acids are, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4independently of one another is any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, (B) a peptide which has an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% Has sequence identity with one of the amino acid sequences listed in SEQ ID NO: 1-27, where s = 1; where Z1 and Z7 are independently -(C2H4O)k, where k = 5-100, preferably k = 20-85, preferably k = 30-75, particularly preferably k = 40-60, very particularly preferably k = 45, p and w are 0 or 1 and p+w = 0 to 2; wherein Z2 and Z6 are independently a peptide, preferably a textile-non-binding peptide, which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence given in SEQ ID NO:28, where q and v are 0 or 1 and q+v = 0 to 2; where Z3and Z5Linkers, preferably peptide linkers, where r and t are 0 or 1 and r+t = 0 to 2; where p+q+r+t+v+w = 0 to 6, preferably 2 to 6, preferably 3 to 5, particularly preferably 3 or 4, very particularly preferably 4. In various embodiments - the peptide (A) is a peptide, where (i) the peptide has a total charge of 0 to +4, preferably 0 to +2, and/or (ii) the N-terminus comprising the first 3-4 amino acids has a positive net charge, and/or (iii) the C-terminus comprising the last 3-6 amino acids has a negative or neutral net charge and preferably comprises at least one negatively charged amino acid, in particular E, and/or (iv) the peptide contains no P and preferably also no G and even more preferably also no Y; and/or - the peptide (A) is one in which (i) the sequence X1X2X3 is RSI, RAL or RLA, preferably RSI or RAL; and/or (ii) (X4)nX5at least one sequence X6X7X8where X6is a charged or uncharged amino acid, preferably R, K, E or Q, and X7and X8independently of one another are uncharged amino acids with the exception of P and G, preferably A, L, or M, more preferably A or L, and/or (iii) the sequence (X4)nat least one aromatic amino acid, preferably W or F; and/or - the peptide (A) is a peptide, wherein (i) (X4)n comprises at least one sequence X6X7X8, wherein X6X7X8 is RAL or RLA, preferably RAL, and wherein this sequence is preferably located in the N-terminal amino acids of positions 4-7, and/or (ii) (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8, wherein X6X7X8 is EAL or ELA, preferably EAL, and wherein this sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6, and/or (iii) (X4)nX5at least one sequence X6X7X8where X6X7X8QAL or QLA, preferably QAL; and/or - the peptide (A) consists of at least 60% and increasingly preferably at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75% of amino acids with a high alpha-helix-forming potential, wherein these amino acids are preferably selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W and D, more preferably E, A, L, M, Q, K, R, F, I and H, even more preferably E, A, L, M, Q, K, R and F; and/or - the peptide conjugate in N- to C-terminal orientation has the following structure: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, and (vii) Z4Z5Z6, where Z1to Z7as defined above; and/or - the linker is selected from flexible linkers and rigid linkers, and/or wherein the linker is selected from the group consisting of (I) (GGGGS)n with n = 1, 2, 3, or 4; (II) (G)6; (III) (G)8; (IV) (EAAAK)n with n = 1, 2, or 3; (V) A(EAAAK)4ALEA(EAAAK)4A; (VI) PAPAP; (VII) AEAAAKEAAAKA; and (VIII) (AP)nwith n = 10-34, preferably the linker is a linker which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:29-40. It is particularly preferred that the at least one peptide and/or peptide conjugate is suitable for adhesion and/or binding to textiles. It is particularly preferred that the at least one peptide and/or peptide conjugate has a soil-repellent and/or soil-removing effect. It is particularly preferred that the at least one peptide and/or peptide conjugate is suitable for adhesion and/or binding to textiles, and wherein the peptide and/or peptide conjugate has a dirt-repellent and/or dirt-removing effect. In preferred embodiments, the washing or cleaning agent according to the invention is a textile washing agent. The washing or cleaning agent preferably has a pH of about 6 to about 11, more preferably about 6.5 to about 10.5, even more preferably about 7 to about 10, particularly preferably about 8 to about 9. A further aspect of the invention relates to a peptide conjugate comprising the following sequence in N- to C-terminal orientation: (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, where Z4a peptide, preferably a textile-binding peptide, which is selected from (A) a peptide having the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, where C is the amino acid cysteine, where m+o = 0 or 1; where X1is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4 is independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, (B) a peptide having an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences set out in SEQ ID NO: 1-27, where s = 1; where Z1and Z7independently of each other –(C2H4O)kwhere k = 5-100, preferably k = 20-85, preferably k = 30-75, particularly preferably k = 40-60, very particularly preferably k = 45, p and w are 0 or 1 and p+w = 0 to 2; wherein Z2 and Z6 are independently a peptide, preferably a textile-non-binding peptide, which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence given in SEQ ID NO:28, wherein q and v are 0 or 1 and q+v = 0 to 2; wherein Z3and Z5Linkers, preferably peptide linkers, where r and t are 0 or 1 and r+t = 0 to 2; where p+q+r+t+v+w = 2 to 6, preferably 3 to 5, particularly preferably 3 or 4, very particularly preferably 4. Further subjects of the invention relate to - a method for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, characterized in that a washing or cleaning agent described herein is used in at least one method step, the method preferably being carried out in a temperature range from about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C; and/or - the use of a washing or cleaning agent described herein for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, preferably in a temperature range from about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C; and/or - the use of a peptide according to the invention as a dirt-repellent and/or dirt-removing active ingredient, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C; and/or - the use of a peptide conjugate according to the invention as a dirt-repellent and/or dirt-removing active ingredient, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C; and/or - the use of a peptide according to the invention in a washing or cleaning agent to improve the cleaning performance of the washing or cleaning agent on greasy and/or oily stains, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C; and/or - the use of a peptide conjugate according to the invention in a washing or cleaning agent to improve the cleaning performance of the washing or cleaning agent on greasy and/or oily stains, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C. These and other aspects, features and advantages of the invention will become apparent to those skilled in the art from a study of the following detailed description and claims. Any feature of one aspect of the invention may be used in any other aspect of the invention. It is further understood that the examples contained herein are intended to describe and illustrate the invention, but not to limit it, and in particular the invention is not limited to these examples. All percentages are, unless otherwise stated, weight percent (wt. %), each based on the total weight of the corresponding composition or agent. Numerical ranges given in the format "from x to y" include the stated values. When multiple preferred numerical ranges are given in this format, it is understood that all ranges resulting from the combination of the various endpoints are also included. "At least one" as used herein means one or more, i.e. 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14 or more. In relation to an ingredient, the information refers to the type of ingredient and not to the absolute number of molecules. "At least one peptide" thus means, for example, at least one type of peptide, i.e. that one type of peptide or a mixture of several different peptides can be meant. Together with weight information, the information refers to all compounds of the specified type that are contained in a product, i.e. that the product typically does not contain any further compounds of this type beyond the specified amount of the corresponding compounds. All quantity information given in connection with the washing or cleaning agents described here refers, unless otherwise stated, to % by weight, in each case based on the total weight of the composition. Furthermore, such quantity specifications relating to at least one component always refer to the total amount of this type of component contained in the agent, unless explicitly stated otherwise. This means that such quantity specifications, for example in connection with "at least one peptide", refer to the total amount of peptides contained in the agent, unless explicitly stated otherwise. "About" or "approximately", as used herein in relation to numerical values, means the corresponding value ±10%, preferably ±5%. The term "washing and cleaning agent" or "washing or cleaning agent", as used herein, is synonymous with the term "agent" and refers to a composition for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, as explained in the description. "Substantially free of", as used herein, means that the composition or agent contains less than 2% by weight, preferably less than 1% by weight, more preferably less than 0.5 Wt.% and particularly preferably less than 0.1 wt.% of the corresponding substance, based on the total weight of the composition/agent. "Liquid" as used herein includes liquids and gels as well as pasty compositions. It is preferred that the liquid compositions are flowable and pourable at room temperature, but it is also possible that they have a yield point. A substance, e.g. a composition or agent, is solid according to the definition of the invention if it is in the solid state at 25°C and 1,013 mbar. A substance, e.g. a composition or agent, is liquid according to the definition of the invention if it is in the liquid state at 25°C and 1,013 mbar. Liquid also includes gelatin. In the context of the present invention, the term "N-terminus" or "N-terminal" typically describes the end of the amino acid chain of a peptide which has a free amino group. In the context of the present invention, the term "C-terminus" or "C-terminal" typically describes the end of the amino acid chain of a peptide that has a free carboxyl group. In the context of this invention, the expression "in N- to C-terminal orientation" refers to an amino acid sequence in which the order of the amino acids is described from the N-terminus to the C-terminus. When reference is made herein to various interconnected or individual amino acid sequences, these are always shown in N- to C-terminal orientation unless otherwise stated. Furthermore, the individual amino acids or amino acid sequences are connected to one another via peptide bonds unless otherwise stated. Accordingly, the hyphen in the peptide-linker-peptide representation means, for example, that these corresponding three sequences are fused to one another via peptide bonds. In the context of this invention, "adhesion" or "adhesive" is understood to mean an interaction between a peptide and/or peptide conjugate and a surface, whereby the peptide and/or peptide conjugate can adhere to the surface. Thus, the term "adhesion-promoting" refers to the ability to interact with different surfaces, e.g. textile surfaces, and/or to adhere to a specific surface under suitable conditions, i.e. usually non-denaturing conditions, where the binding affinity is greater than that of a reference sequence or a reference molecule that does not have adhesion-promoting properties. In this context, the term "textile-binding" means the ability of a molecule, in particular peptide, to adhere to textile surfaces, where the binding affinity is greater than that of a reference molecule, while the term "textile-non-binding" means that this ability to adhere to textile surfaces is not present. The textile binding peptides described herein preferably have a 10-fold, more preferably a 20-fold, 50- fold or 100-fold higher adhesion to a given surface than any alternative peptide of comparable length that was not developed for this purpose and does not meet the sequence requirements described herein. The term "binding" in the context of this invention preferably refers to "covalent bonds" between the peptide and a surface. The term "variant" as used herein refers to variants of an enzyme or a protein/peptide that continue to have the functionality of the parent molecule but differ from the parent sequence by one or more sequence deviations, e.g. 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 or more sequence deviations, e.g. a substitution, deletion or insertion. The sequence identity of such variants can be in the range of 80% based on the total length of the starting peptide, and can be at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 99.5%. The present invention is based on the surprising discovery of the inventors that certain peptides and/or peptide conjugates, when used in washing or cleaning agents, not only bring about improved cleaning performance on greasy and/or oily soiling, but also have a dirt-removing and/or dirt-repellent effect. They therefore represent a biodegradable alternative to SRP polymers. Particularly noteworthy here are peptides with a hydrophobic end and a hydrophilic end, where the hydrophobic part can bind to the textile and the hydrophilic part cannot. Particularly advantageous peptides can adhere to plastic surfaces, preferably LSEP (low surface energy polymers) surfaces and in particular textiles made of (LSEP) plastic or with a (LSEP) plastic content. These peptides and/or peptide conjugates are therefore particularly suitable for use in detergents and cleaning agents and can contribute to improved cleaning performance and/or give the textiles special properties. Furthermore, they could help to reduce or completely avoid synthetic and chemical substances, e.g. in detergents or cleaning agents, by representing a biodegradable alternative. They could also contribute to the stabilization of other ingredients. This is particularly surprising insofar as such peptides and/or peptide conjugates have so far been associated neither with a dirt-removing and/or dirt-repellent effect nor with an improved cleaning performance of washing or cleaning agents, in particular not with regard to greasy and/or oily stains. Textile-binding peptides According to the invention, the washing or cleaning agent comprises at least one peptide selected from (A) a peptide comprising or consisting of an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids, preferably 10 to 24 amino acids, more preferably 10 to 16 amino acids, particularly preferably 12 to 16 amino acids, wherein the amino acid sequence has the following sequence in N- to C-terminal orientation: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, where X1is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2and X3are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4 is independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where m+o = 0 or 1, and n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12; and/or (B) a peptide which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:1-27. The peptide comprises or consists of an amino acid sequence of 4 to 50 amino acids in length, preferably of at least 8, 9, 10, 11 or 12 amino acids in length. Preferred lengths are up to 40, up to 35, up to 30, or up to 25 or up to 24 amino acids. For example, the peptide can have a length of 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 or 24 amino acids, in particular 12 to 18 amino acids. The peptide is preferably a peptide comprising or consisting of an amino acid sequence with 4 to 50 amino acids, preferably 10 to 24 amino acids, more preferably 10 to 16 amino acids, particularly preferably 12 to 16 amino acids, e.g. 12, 13, 14, 15 or 16 amino acids. In a preferred embodiment, the peptide has the following amino acid sequence in N- to C-terminal orientation: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, where X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3uncharged amino acids are, preferably A, L, M, S, I or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4is independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where m+o = 0 or 1, and n is an integer from 0 to 46, preferably from 6 to 20, e.g. 9, 10, 11, 12 or 13. Alternatively or additionally, the peptide comprises or consists of an amino acid sequence which comprises at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:1-27. A "peptide" in the context of the present invention is understood to mean a polymer composed of amino acids, preferably the 20 proteinogenic L-amino acids, preferably of linear structure, which has up to 100 amino acids which are linked to one another via peptide bonds. According to the invention, the peptides of the invention have a Amino acid sequence of 4 to 50 amino acids. The amino acids are specified in the context of this invention in a one-letter code, where, for example, C stands for cysteine, R for arginine, A for alanine and L for leucine. In particular, "C" in the above sequence (C) standsmX1X2X3(X4)nX5(C)Ofor a cysteine residue. It is further understood that, unless otherwise stated, the amino acids in an amino acid sequence disclosed herein are linked via peptide bonds and the sequence is listed in N- to C-terminal orientation, unless otherwise stated. Peptides can be chemically synthesized in various embodiments and/or produced recombinantly by protein design. Short peptides can now be easily synthesized synthetically, e.g. via solid-phase synthesis. Longer peptides and polypeptides, on the other hand, are often also produced recombinantly in the host organism. Typical acidic or negatively charged amino acids (depending on the pH value) are D and E. The positively charged or basic amino acids (depending on the pH value) typically include R, K and H. Amino acids such as G, A, C, I, L, M, F, V, P, S, T, W, Y, N and Q are typically uncharged, i.e. neutral amino acids. When reference is made herein to an "any" amino acid, this typically means one of the 20 naturally occurring proteinogenic amino acids, i.e., one of glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), phenylalanine (F), serine (S), threonine (T), proline (P), methionine (M), cysteine (C), histidine (H), lysine (K), arginine (R), glutamine (Q), asparagine (N), aspartic acid (D), glutamic acid (E), tyrosine (Y), and tryptophan (W). The amino acids are typically L-amino acids unless otherwise stated. In alternative embodiments, the peptide may also consist of D-amino acids, although it may be preferred that D- and L-amino acids do not occur simultaneously within the peptides described herein. In various embodiments, such an arbitrary amino acid includes all of the aforementioned amino acids with the exception of proline, or in some embodiments also with the exception of proline and glycine. These two amino acids are not preferred in certain embodiments because they have helix-breaking properties and can therefore adversely affect the secondary structure of the peptides. In preferred embodiments, the peptide has a total charge of -2 to +12, preferably from 0 to +8, more preferably 0 to +4, particularly preferably 0 to +2. The total charge of the peptide is based on the number of positively and negatively charged amino acids in the peptide, in particular arginine (R), lysine (K), histidine (H), aspartic acid (D) and glutamic acid (E) and results from the sum of the negative and positive charges, with one positive and one negative charge canceling each other out. A peptide with 2 arginine residues and 1 glutamic acid residue would therefore have a total charge of +1. The total charge of the peptide is preferably -2 to +12, more preferably 0 to +8, particularly preferably 0 to +4, most preferably 0 to +2. In preferred embodiments, the peptide according to the invention has: (i) a total charge of -2 to +12, preferably 0 to +8, more preferably 0 to +4, particularly preferably 0 to +2; and/or (ii) at the N-terminus, which comprises the first 3-4 amino acids, a positive net charge; and/or (iii) at the C-terminus, which comprises the last 3-6 amino acids, a negative or neutral net charge, preferably at least one negatively charged amino acid, in particular E; and/or (iv) no P and more preferably also no G and in particular also no Y. All of the aforementioned features, in particular (i)-(iv), can be implemented individually or in any combination. The feature that the peptide has a positive net charge at the "N-terminus, which comprises the first 3-4 amino acids", means that the N-terminal 3-4 amino acids comprise more positively charged than negatively charged amino acids. In various embodiments, this feature is fulfilled, for example, when the N-terminal 3-4 amino acids have 1 or 2 positively charged amino acids, i.e. H, K or R, preferably K or R, more preferably R, and no negatively charged amino acids such as E or D. If the N-terminus contains a negatively charged amino acid, the number of positively charged amino acids must be at least 2 so that the net charge remains positive. The feature that the peptide has a negative or neutral net charge at the "C-terminus, which comprises the last 3-6 amino acids" means that the number of charged amino acids must be 0 or the number of negatively charged amino acids, i.e. D and E, must be greater than the number of positively charged ones. An example of such a C-terminal sequence would be EAL or the double sequence of this motif. In various preferred embodiments, the sequence X is1X2X3RAL, RSI or RLA, preferably RAL or RLA, in particular RAL. The N-terminal sequence RAL or RLA not only advantageously has a positive net charge, it also comprises amino acids with a particularly high alpha-helix-forming potential, as explained below. In some embodiments, the arginine residue can also be replaced by lysine, but the N-terminal arginine residue is particularly preferred. It is further preferred that (i) the sequence (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8, where X6 is a charged or uncharged amino acid, preferably R, K, E, L, A or Q, more preferably R, K, E or Q, and X7and X8are independently negatively charged or uncharged amino acids with the exception of P and G, preferably A, L, E, R, Q or M, e.g. A, L, E, Q or M, more preferably A, E, Q or L, even more preferably A, E or L, particularly preferably A or L; and/or (ii) (X4)nat least one aromatic amino acid, preferably W or F. If the sequence X6X7X8an X6which is R or K, the sequence X6X7X8preferably not at the C-terminus and preferably not within the 6 C-terminal amino acids. In such cases, the sequence (X4)nX5 may comprise one or more further sequences X6X7X8 that are C-terminal to the sequence that has a positively charged amino acid as X6 , whereby these further sequences preferably do not contain a positively charged amino acid as X6It is preferred that one of the sequences X6X7X8, which are close, i.e. within the 6 C-terminal amino acids, or at the C-terminus, have a negatively charged amino acid as X6, e.g. E. If the peptide in some embodiments contains an aromatic amino acid selected from W and F, there is a positively or negatively charged amino acid next to it, in particular C-terminally, in particular there is no further aromatic amino acid next to the aromatic amino acid. The aromatic amino acids phenylalanine (F) and tryptophan (W) are preferably used in the peptide sequence according to the invention as helix formers and/or for pi-stacking. The aromatic amino acid tyrosine (Y) is not used in the peptide sequence in various embodiments because it has helix-breaking properties. In various embodiments, the peptide is therefore free of Y residues. In the context of the present invention, "pi-stacking" refers to the non-covalent interaction between aromatic ring systems. Preferably, (i) (X4)nat least one sequence X6X7X8, where X6X7X8RAL or RLA, preferably RAL, and wherein this sequence is preferably located in the N-terminal amino acids of positions 4-7 or at least 6-7 amino acids from the C-terminus; and/or (ii) (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8, wherein X6X7X8 is EAL, LEA or ELA, preferably EAL, and wherein this sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6; and/or (iii) (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8, wherein X6X7X8 is EQA, QAL, LQA or QLA, preferably EQA, QAL or QLA, in particular QAL. In other possible embodiments, (X4)nX5at least one sequence X6X7X8, where X6X7X8QLA or EQA, wherein said sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6 or 1-11. It is further possible that (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8X9, wherein X6X7X8X9 is AQLA or SEQA, wherein said sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6 or 1-11. In preferred embodiments, the peptide comprises the sequence X1X2X3, wherein X1X2X3 is RAL, and (X4)nX5 comprises at least one of QAL and EAL, preferably both. In such embodiments, the peptide has the sequence (C)mRAL(X10)qQAL(X11)rEAL(X12)s(C)Oor (C)mRAL(X10)qEAL(X11)rQAL(X12)s(C)o, where X10 and X11 are independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X12 is any uncharged Amino acid is preferably Q, A or L, more preferably A or L, q and r are 0 or integers from 1-10, preferably 0, 1, 2 or 3 and s is 0 or 1, where q+r+s = 0-21, preferably 0-15 or 0-9 or 1-15 or 1-9 or 1-6 or 0-6 or 0-3 or 1-3. It is also preferred that the peptide additionally comprises at least one further (second) sequence RAL. In various embodiments, this can follow the first RAL sequence directly C-terminally or be separated from it by 1-3 amino acids, e.g. by 1, 2 or 3 amino acids. In preferred embodiments, the peptide contains two RAL sequences and at least one EAL and QAL sequence each. Preferred sequences are: ^ RALRAL(X10)qQAL(X11)rEAL(X12)s, ^ RALRAL(X10)qEAL(X11)rQAL(X12)s, ^ RAL(X10)qRALQAL(X11)rEAL(X12)s, ^ RAL(X10)qRALEAL(X11)rQAL(X12)s, ^ RAL(X10)qQALRAL(X11)rEAL(X12)s, ^ RAL(X10)qEALRAL(X11)rQAL(X12)s, where X10 and X11 are independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, e.g. W or F or further motifs QAL or EAL, X12is any uncharged amino acid, preferably Q, A or L, more preferably A or L, q and r are 0 or integers from 1-6, preferably 0, 1, 2, or 3, and s is 0 or 1, preferably 0, where q+r = 0-9, preferably 0-6 or 0-3 or 1-9 or 1-6 or 1-3. Furthermore, in various embodiments it is preferred that the peptide contains at least one W or F, preferably exactly one W or F. Preferably, the peptide comprises amino acids with a high alpha-helix-forming potential, wherein these amino acids are selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W and D, more preferably from E, A, L, M, Q, K, R, F, I and H; particularly preferably from E, A, L, M, Q, K, R and F. In preferred embodiments, the peptide consists of at least 60% and increasingly preferably at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94% or 95% of amino acids with a high alpha-helix-forming potential, wherein these amino acids are preferably selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W and D, more preferably from E, A, L, M, Q, K, R, F, I and H; particularly preferably from E, A, L, M, Q, K, R and F. The peptide according to the invention particularly preferably forms a helical secondary structure, in particular an alpha-helix structure, preferably with an alpha-helix content of at least 80% and increasingly preferably of at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94% or 95%, in particular higher than 95%. The use of the motif AL or LA in the amino acid sequence of the peptide according to the invention can contribute to the stability of the helix structure because these amino acids have a high alpha-helix-forming potential. In preferred embodiments, the peptide has an amino acid sequence according to one of SEQ ID NO:1-15, or variants thereof, which have at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% and less than 100% sequence identity to the indicated sequence, wherein preferably the motif RAL, and more preferably also the motif EAL and/or QAL, if present, are invariable. If the motifs RAL, EAL and QAL are present in the peptide, they are preferably invariable in all of the aforementioned variants. In various embodiments, the peptide can have a high proportion of hydrophobic amino acids selected from A, L, F, W, V, M, I and P, in particular A, L, F, W, V, M and I. Preferably, the peptide has an amino acid sequence that is 10 to 24 amino acids long, e.g. 11, 12, 13, 14, 15, 16, 17, 18, 19, 20, 21, 22, 23 or 24 amino acids, in particular 12 to 19 amino acids, e.g. 12 to 18 amino acids. In some embodiments, the peptide has the amino acid cysteine (C) at the C-terminus. In other embodiments, the peptide has the amino acid cysteine at the N-terminus. This amino acid can enable coupling to other molecules, structures or substrates via the free sulfhydryl group. This amino acid therefore serves as a linking point but is typically not involved in the desired adhesive effect. The peptide may also have no C at either the N-terminus or the C-terminus. Preferably, the peptide comprises or consists of an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity with any of the following amino acid sequences: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ^ RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO:2), ^ RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO:3), ^ RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO:4), ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), ^ RALFEALQALFRALEAL (SEQ ID NO:6), ^ RALRALEALQALEA (SEQ ID NO:7), ^ RALFEALFRALEALR (SEQ ID NO:8), ^ RALFEALFRALEAL (SEQ ID NO:9), ^ RALEALFRALEAL (SEQ ID NO:10), ^ RALRALFEALEAL (SEQ ID NO:11), ^ RALEALFRALQALEAL (SEQ ID NO:12), ^ RALEALWRALQALEAL (SEQ ID NO:13), ^ RALEALWRALEAL (SEQ ID NO:14), ^ RALARALARALAQALA (SEQ ID NO:15), ^ RSIVTFSLRQNAQLA (SEQ ID NO:16), ^RSIVTFSLRQNSEQA (SEQ ID NO:17), ^GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO:18), ^QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO:19), ^QQSIRIMTIKHP (SEQ ID NO:20), ^WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO:21), ^QKSRNRMTRTHP (SEQ ID NO:22), ^SRARLFVVTYHK (SEQ ID NO:23), ^ HMISTMNAASRR (SEQ ID NO:24), ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25), ^ RNTIRIRTIKHP (SEQ ID NO:26), ^ RHSSTLRYRPLP (SEQ ID NO:27). Variants of the peptides according to the invention, the amino acid sequence of which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92% , 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences corresponding to the sequences in SEQ ID NO:1-27, preferably differing in a maximum of 3 positions , more preferably in a maximum of 2 positions, particularly preferably in a maximum of 1 position of one of the amino acid sequences corresponding to the sequences in SEQ ID NO:1-27. For example, if 1 position is different, either one of the amino acids of the respective sequence may have been exchanged or the sequences may be the same, but an amino acid within the amino acid chain or N- or C-terminal has been added or omitted. For example, C- or N- a cysteine (C) may have been attached terminally. The peptide according to the invention particularly preferably has a sequence which is shown in SEQ ID NO:1-27. Particularly preferably, the peptide has a sequence according to SEQ ID NO:25 or SEQ ID NO:1 or SEQ ID NO:5, or is a variant thereof, wherein a variant has an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81 %, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences. Particularly preferred peptides according to the invention are textile-binding peptides, i.e. peptides that have the ability to adhere to textile surfaces under suitable conditions, i.e. usually non-denaturing conditions, i.e. have adhesive properties have. Good adhesion to textile surfaces, especially textile surfaces made of synthetic fibres, such as polyester-containing textiles, can be achieved, for example, by a peptide with a pronounced helix structure (especially alpha-helix structure) and/or a high arginine content, especially at one of the termini. Preferred peptides, which have good adhesion, particularly to plastic, preferably polyester, have an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the sequences shown in SEQ ID NO:1-27 given amino acid sequences. Particularly preferred peptides, which in particular have good adhesion to plastic, preferably polyester, have an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1, 5 or 25. Very particularly preferred peptides, which in particular have good adhesion to plastic, preferably polyester, have an amino acid sequence which is identical to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1-27. Preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and have good adhesion to plastic-containing textiles, preferably polyester-containing textiles, have an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1-27. Particularly preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and have good adhesion to plastic-containing textiles, preferably polyester-containing textiles. Peptides which have good adhesion to plastic-containing, preferably polyester-containing, textiles have an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1, 5 or 25. Very particularly preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and have good adhesion to plastic-containing, preferably polyester-containing, textiles have an amino acid sequence which is identical to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1-27. Preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and have good adhesion to plastic-containing mixed fabrics, preferably polyester-containing mixed fabrics, in particular polyester/cotton mixed fabrics, have an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1-27. Particularly preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and have good adhesion to plastic-containing mixed fabrics, preferably polyester-containing mixed fabrics, in particular polyester/cotton mixed fabrics. plastic-containing mixed fabrics, preferably polyester-containing mixed fabrics, in particular polyester/cotton mixed fabrics, have good adhesion, have an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO: 1, 5 or 25. Very particularly preferred peptides which are textile-binding within the meaning of the invention and compared to. plastic-containing mixed fabrics, preferably polyester-containing mixed fabrics, in particular polyester/cotton mixed fabrics, have good adhesion, have an amino acid sequence that is identical to one of the amino acid sequences given in SEQ ID NO:1-27. Procedures for determining adhesion are known to those skilled in the art and all suitable methods can be used. A common method for determining adhesion is based on a direct measurement method using µBCA. For this purpose, cloth patches are mixed with a peptide solution to be tested (0.02 mg/ml in distilled water), incubated for 1 h at RT while shaking (750 rpm) and washed (3x with 0.5 ml distilled water, shaking at 750 rpm for 5 min). Then 0.2 ml distilled water and 0.2 ml BCA reagent are added and incubated for 60 min at 60°C. The absorption is then measured at 562 nm. An adhesion point after an infinite adhesion time can be read from the measured adhesion values. AP in % shows how many % of the applied amount (100%) remains on the cloth patch after washing. The higher the AP value, the higher the binding affinity and thus the adhesion. (<20% = no adhesion; 21 to 40% = low adhesion; 41 to 60% = medium adhesion; 61 to 80% = good adhesion; >80% = very good adhesion). Another detection method for determining adhesion is based on the fluorescence method described here in the examples. Other methods for determining adhesion known to the person skilled in the art can also be used. A peptide is a textile-binding peptide within the meaning of the invention if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is demonstrated in one of the methods mentioned, the binding affinity being greater than that of a reference molecule and the textile-binding peptides described herein preferably have 10-fold, more preferably 20-fold, 50-fold or 100-fold higher adhesion to a given surface than any alternative peptide of comparable length which was not developed for this purpose and does not meet the sequence specifications described herein. A peptide is a textile-binding peptide within the meaning of the invention in particular if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is demonstrated in a method according to Example 2, the binding affinity being greater than that of a reference molecule. A peptide is, in the sense of the invention, a textile-binding peptide in particular if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is demonstrated in a previously described BCA method, with the AP value being greater than 61% and preferably greater than 80%. Textile-non-binding peptide Alternatively or additionally, the washing or cleaning agent according to the invention comprises at least one peptide conjugate, whereby the peptide conjugate can contain a textile-non-binding peptide. In this context, "textile-non-binding" means that textile-non-binding peptides do not have the ability to adhere to textile surfaces. According to the invention, the textile-non-binding peptide is a peptide which has an amino acid sequence according to SEQ ID NO:28, or is a variant thereof, whereby the variant has an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% or 100% sequence identity with the amino acid sequence in SEQ ID NO:28. The textile-non-binding peptide most preferably has the following amino acid sequence: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28). A peptide is a textile-non-binding peptide within the meaning of the invention if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is not demonstrated in one of the methods mentioned, the binding affinity being lower than or equal to that of a reference molecule. A peptide is, in the sense of the invention, a textile-nonbinding peptide in particular if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is not demonstrated in a method according to Example 2, the binding affinity being lower than or equal to that of a reference molecule. A peptide is, in the sense of the invention, a textile-nonbinding peptide in particular if the ability of the peptide to adhere to textile surfaces is not demonstrated in a previously described BCA method, the AP value being less than 20%. Peptide conjugate Alternatively or additionally, the washing or cleaning agent according to the invention comprises at least one peptide conjugate comprising the following sequence (Z) in N- to C-terminal orientation:1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wherein Z4 is a peptide, preferably a textile-binding peptide, which is selected from (A) a peptide having the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, where C is the amino acid cysteine, where m+o = 0 or 1; where X1is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4 is independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, (B) a peptide which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:1-27, where s = 1; wherein Z1 and Z7 are independently -(C2H4O)k, where k = 5-100, preferably k = 20-85, preferably k = 30-75, particularly preferably k = 40-60, very particularly preferably k = 45, p and w are 0 or 1 and p+w = 0 to 2; wherein Z2 and Z6 are independently a peptide, preferably a textile non-binding peptide, which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence given in SEQ ID NO:28, wherein q and v are 0 or 1 and q+v = 0 to 2; wherein Z3 and Z5 are linkers, preferably peptide linkers, wherein r and t are 0 or 1 and r+t = 0 to 2; where p+q+r+t+v+w = 2 to 6, preferably 3 to 5, particularly preferably 3 or 4, very particularly preferably 4. According to the invention, the peptides contained in the peptide conjugate according to the invention are as defined hereinbefore, namely textile-binding peptides and/or textile-non-binding peptides. According to the invention, the textile-binding peptide contained in a peptide conjugate according to the invention is as defined above in the section "Textile-binding peptide". According to the invention, the textile-non-binding peptide contained in a peptide conjugate according to the invention is as defined above in the section "Textile-non-binding peptide". In preferred embodiments, the peptide conjugate contains at least one textile-binding peptide as defined herein and at least one textile-non-binding peptide as defined herein. In further preferred embodiments, the peptide conjugate contains at least one textile-binding peptide, as defined herein, and at least two textile-non-binding peptides, as defined herein. Particularly preferably, the peptide conjugate contains one textile-binding peptide and two textile-non-binding peptides. In various embodiments, if more than one textile-binding peptide is present in the peptide conjugate, these can be the same or different. In preferred embodiments, they are the same. In various embodiments, if more than one textile-non-binding peptide is present in the peptide conjugate, these can be the same or different. In preferred embodiments, they are the same. In various embodiments, the peptide conjugate is N- and/or C-terminally modified, in particular pegylated. In preferred embodiments, the peptide conjugate is N-terminally modified, in particular pegylated. In preferred embodiments, the peptide conjugate is C-terminally modified, in particular pegylated. In particularly preferred embodiments, the peptide conjugate is modified at the N- and C-terminus, in particular pegylated. The term "pegylated" or "pegylation" in the context of the present invention means that a -(C2H4O)k group, where k = 5-100, preferably k = 20-85, preferably k = 30-75, particularly preferably k = 40-60, very particularly preferably k = 45, is linked to the terminal amino acid at the N- and/or C-terminus of a peptide. Pegylation is a process in which Polyethylene glycol (PEG) chains can be attached to proteins, which can improve their stability, solubility and therapeutic properties. While many PEGylation processes involve the use of reactive cysteine residues on proteins, it is indeed possible to PEGylate proteins without cysteine residues. Other amino acids that can form a covalent bond with PEG or PEG derivatives include lysine (ε-amino group), histidine (imidazole side chain) or aspartic acid/glutamic acid (carboxyl groups). PEGylation can be achieved through various chemical reactions, with peptide PEGylation working analogously to protein PEGylation (see, for example, Santos et al., Protein PEGylation for the design of biobetters: from reaction to purification processes, Braz. J. Pharm. Sci.2018, 54(Special):e01009). This disclosure is expressly referred to and the disclosure content therein is incorporated into the present patent application. A common method is the use of reactive polyethylene glycol (PEG) derivatives. These derivatives have functional groups such as NHS esters or maleimide, which can react with functional groups of the peptide molecule. Peptide and PEG derivatives are mixed together under suitable conditions (pH, temperature) to start the coupling reaction. N-terminal pegylation is achieved, for example, using polyethylene glycol-N-hydroxysuccinimide (PEG-NHS). C-terminal pegylation is achieved, for example, by Michael addition of polyethylene glycol maleimide to the thiol group of a terminal cysteine. Alternatively, C-terminal pegylation can also be achieved by adding polyethylene glycol maleimide to the OH group of any terminal amino acid. In preferred embodiments, the PEG group at the C- and/or N-terminus comprises about 5 to about 100 ethylene glycol units, preferably about 20 to about 85 ethylene glycol units, preferably about 30 to about 75 ethylene glycol units, more preferably about 40 to about 60 ethylene glycol units, most preferably about 45 ethylene glycol units. In preferred embodiments, the PEG group at the C- and/or N-terminus comprises a molecular weight of about 220 g/mol to about 4400 g/mol, preferably about 880 g/mol to about 3740 g/mol, preferably about 1320 g/mol to about 3300 g/mol, more preferably about 1760 g/mol to about 2640 g/mol, most preferably about 2000 g/mol. In preferred embodiments, the PEG group at the C-terminus comprises about 5 to about 100 ethylene glycol units, preferably about 20 to about 85 ethylene glycol units, preferably about 30 to about 75 ethylene glycol units, more preferably about 40 to about 60 ethylene glycol units, most preferably about 45 ethylene glycol units. In preferred embodiments, the PEG group at the C-terminus comprises a molecular weight of about 220 g/mol to about 4400 g/mol, preferably about 880 g/mol to about 3740 g/mol, preferably about 1320 g/mol to about 3300 g/mol, more preferably about 1760 g/mol to about 2640 g/mol, most preferably about 2000 g/mol. In preferred embodiments, the PEG group at the N-terminus comprises about 5 to about 100 ethylene glycol units, preferably about 20 to about 85 ethylene glycol units, preferably about 30 to about 75 ethylene glycol units, more preferably about 40 to about 60 ethylene glycol units, most preferably about 45 ethylene glycol units. In preferred In embodiments, the PEG group at the N-terminus comprises a molecular weight of about 220 g/mol to about 4400 g/mol, preferably about 880 g/mol to about 3740 g/mol, preferably about 1320 g/mol to about 3300 g/mol, more preferably about 1760 g/mol to about 2640 g/mol, most preferably about 2000 g/mol. In preferred embodiments, the PEG group at the C- and N-terminus comprises about 5 to about 100 ethylene glycol units, preferably about 20 to about 85 ethylene glycol units, preferably about 30 to about 75 ethylene glycol units, more preferably about 40 to about 60 ethylene glycol units, most preferably about 45 ethylene glycol units. In preferred embodiments, the PEG group at the C and N terminus has a molecular weight of about 220 g/mol to about 4400 g/mol, preferably about 880 g/mol to about 3740 g/mol, preferably about 1320 g/mol to about 3300 g/mol, particularly preferably about 1760 g/mol to about 2640 g/mol, very particularly preferably about 2000 g/mol. In various embodiments of the invention, the PEG group and/or the at least one, preferably at least two, textile-non-binding peptide(s) is directly covalently linked to the at least one textile-binding peptide, i.e. the first and/or last amino acid of the respective peptides are linked to one another via a peptide bond. Alternatively, the bond can also be made via a linker, in particular a peptide linker. Such a bond via a peptide linker is preferred. Suitable linkers are known in the art and can be static/rigid or flexible. This property is determined by the secondary structure of the linker; for example, rigid linkers can have an alpha helix as a secondary structure. In various embodiments, the peptide linker sequence is flexible and has no secondary structure or only short secondary structure elements. Linkers suitable in the context of the present invention are described below. Linkers suitable in the context of the present invention, which are preferably peptide linkers, can be divided into flexible linkers and rigid linkers. Such linkers are generally known in the art (Chen et al. (2013) Fusion protein linkers: Property, design and functionality, Advanced Drug Delivery Reviews, 65 (10): 1357-1369). If the peptide conjugate according to the invention comprises at least one linker, the linker represents the covalent bond of the peptides to be linked or of the peptides with the PEG group, and the corresponding peptide conjugate has the following structure in N- to C-terminal orientation: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, or (viii) Z4Z5Z6, where Z4 is a peptide, preferably a textile-binding peptide, selected from (A) a peptide with the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)O, where C is the amino acid cysteine, where m+o = 0 or 1; where X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4independently of one another, any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, (B) a peptide which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:1-27, where s = 1; where Z1 and Z7 are independently -(C2H4O)k, where k = 5-100, preferably k = 20-85, preferably k = 30-75, particularly preferably k = 40-60, p and w are 0 or 1 and p+w = 0 to 2; where Z2and Z6are independently a peptide, preferably a textile non-binding peptide, which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence given in SEQ ID NO:28, wherein q and v are 0 or 1 and q+v = 0 to 2; wherein Z3 and Z5 are linkers, preferably peptide linkers, wherein r and t are 0 or 1 and r+t = 0 to 2; where p+q+r+t+v+w = 2 to 6, preferably 3 to 5, particularly preferably 3 or 4, most preferably 4. In preferred embodiments, the peptide conjugate in N- to C-terminal orientation has the following structure: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, or (viii) Z4Z5Z6, wherein Z4 is a peptide, preferably a textile binding peptide, selected from (A) a peptide having the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wherein C is the amino acid cysteine, where m+o = 0 or 1; where X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2and X3uncharged amino acids are, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4independently of one another is any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, (B) a peptide which has an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% has sequence identity with any of the amino acid sequences shown in SEQ ID NO:1-27, where s = 1; where Z1and Z7independently of each other –(C2H4O)kwhere k = 5-100, preferably k = 20-85, preferably k = 30-75, particularly preferably k = 40-60, p and w are 0 or 1 and p+w = 0 to 2; wherein Z2 and Z6 are independently a peptide, preferably a textile non-binding peptide, which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence given in SEQ ID NO:28, wherein q and v are 0 or 1 and q+v = 0 to 2; wherein Z3 and Z5 are linkers, preferably peptide linkers, wherein r and t are 0 or 1 and r+t = 0 to 2; where p+q+r+t+v+w = 2 to 6, preferably 3 to 5, particularly preferably 3 or 4, very particularly preferably 4. If the linker is a peptide linker, as is preferred, then the first or last amino acid of the peptide is linked via a peptide bond to the first or last amino acid of the peptide linker. If the peptide conjugate comprises a peptide linker and a PEG group, then the pegylation is carried out as described herein. N-terminal pegylation is achieved, for example, using polyethylene glycol-N-hydroxysuccinimide (PEG-NHS). C-terminal pegylation is achieved, for example, by Michael addition of polyethylene glycol maleimide to the thiol group of a terminal cysteine. Alternatively, C-terminal pegylation can also be achieved by adding polyethylene glycol maleimide to the OH group of any terminal amino acid. Typically, such peptide linkers have a length of 1 to 200 amino acids, e.g. 1 to 100 amino acids, preferably 2 to 30 amino acids, more preferably 5 to 25 amino acids. In various embodiments, the linker is selected from the following group: (I) (GGGGS)n with n = 1, 2, 3, or 4; (II) (G)6; (III) (G)8; (IV) (EAAAK)n with n = 1, 2, or 3; (V) A(EAAAK)4ALEA(EAAAK)4A; (VI) PAPAP; (VII) AEAAAKEAAAKA; and (VIII) (AP)n with n = 10-34. In the context of the present invention, functional homologues of the aforementioned linker sequences are also suitable. "Functional homologues" as used in this context refers to sequences which are at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5%, 98.8%, 99.0%, 99.2%, 99.4% or 99.6% identical to the specified reference sequence and exhibit its functionality, i.e. as a bond between peptides and/or peptide and PEG chain without compromising the advantageous properties of corresponding peptide conjugates as described and disclosed herein. Linkers preferred according to the invention have one of the following amino acid sequences: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29), ^ GGGGSGGGGS (SEQ ID NO:30), ^ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31), ^ GGGGSGGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:32), ^ GGGGGGGGG (SEQ ID NO:33), ^ GGGGGGG (SEQ ID NO:34), ^ EAAAK (SEQ ID NO:35), ^ EAAAKEAAAK (SEQ ID NO:36), ^ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37), ^ AEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKALEAEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:38), ^ PAPAP (SEQ ID NO:39) or ^ AEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:40). Particularly preferred is the linker having the following amino acid sequence: ^ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31) or ^ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37). In preferred embodiments, the peptide conjugate has the following structure in N- to C-terminal orientation: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, or (viii) Z4Z5Z6, where Z4a peptide, preferably a textile-binding peptide, which is selected from (A) a peptide having the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, where C is the amino acid cysteine, where m+o = 0 or 1; where X1is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2and X3are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4 is independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, (B) a peptide which has an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with any of the amino acid sequences shown in SEQ ID NO:1-27, where s = 1; where Z1and Z7independently of each other –(C2H4O)kwhere k = 5-100, preferably k = 20-85, preferably k = 30-75, particularly preferably k = 40-60, p and w are 0 or 1 and p+w = 0 to 2; wherein Z2 and Z6 are independently a peptide, preferably a textile-non-binding peptide, which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence given in SEQ ID NO:28, wherein q and v are 0 or 1 and q+v = 0 to 2; wherein Z3and Z5Peptide linker, wherein the peptide linker consists of the one from (I) (GGGGS)nwith n = 1, 2, 3, or 4; (II) (G)6; (III) (G)8; (IV) (EAAAK)n with n = 1, 2, or 3; (V) A(EAAAK)4ALEA(EAAAK)4A; (VI) PAPAP; (VII) AEAAAKEAAAKA; and (VIII) (AP)n with n = 10-34; r and t are 0 or 1 and r+t = 0 to 2; where p+q+r+t+v+w = 2 to 6, preferably 3 to 5, particularly preferably 3 or 4, most preferably 4. In preferred embodiments, the peptide conjugate has the following structure in N- to C-terminal orientation: (i) PEG - linker (I) - textile-binding peptide - linker (I) - PEG, (ii) textile-nonbinding peptide - linker (I) - textile-binding peptide - linker (I) - textile-nonbinding peptide, (iii) PEG - linker (I) - textile-binding peptide - linker (I) - textile-nonbinding peptide, (iv) textile-nonbinding peptide - linker (I) - textile-binding peptide - linker (I) - PEG chain, (v) PEG - linker (I) - textile-binding peptide, (vi) textile-nonbinding peptide - linker (I) - textile-binding peptide, (vii) textile-binding peptide - linker (I) - PEG, (viii) textile-binding peptide – linker (I) – textile-nonbinding peptide, (ix) PEG – linker (II) – textile-binding peptide – linker (II) – PEG, (x) textile-nonbinding peptide – linker (II) – textile-binding peptide – linker (II) – textile-nonbinding peptide, (xi) PEG – linker (II) – textile-binding peptide – linker (II) – textile-nonbinding peptide, (xii) textile-nonbinding peptide – linker (II) – textile-binding peptide – linker (II) – PEG, (xiii) PEG – linker (II) – textile-binding peptide, (xiv) textile-nonbinding peptide – linker (II) – textile-binding peptide, (xv) textile-binding peptide – linker (II) – PEG, (xvi) textile-binding peptide – linker (II) – textile non-binding peptide, (xvii) PEG – linker (III) – textile binding peptide – linker (III) – PEG, (xviii) textile non-binding peptide – linker (III) – textile binding peptide – linker (III) – textile non-binding peptide, (xix) PEG – linker (III) – textile binding peptide – linker (III) – textile non-binding peptide, (xx) textile non-binding peptide – linker (III) – textile binding peptide – linker (III) – PEG, (xxi) PEG – linker (III) – textile binding peptide, (xxii) textile non-binding peptide – linker (III) – textile binding peptide, (xxiii) textile binding peptide – linker (III) – PEG, (xxiv) textile binding peptide – linker (III) – textile non-binding peptide, (xxv) PEG – linker (IV) – textile binding peptide – linker (IV) – PEG, (xxvi) textile non-binding peptide – linker (IV) – textile binding peptide – linker (IV) – textile non-binding peptide, (xxvii) PEG – linker (IV) – textile binding peptide – linker (IV) – textile non-binding peptide, (xxviii) textile non-binding peptide – linker (IV) – textile binding peptide – linker (IV) – PEG, (xxix) PEG – linker (IV) – textile binding peptide, (xxx) textile non-binding peptide – linker (IV) – textile binding peptide, (xxxi) textile binding peptide – linker (IV) – PEG, (xxxii) textile binding peptide – linker (IV) – textile non-binding peptide, (xxxiii) PEG – linker (V) – textile binding peptide – linker (V) – PEG, (xxxiv) textile non-binding peptide – linker (V) – textile binding peptide – linker (V) – textile non-binding peptide, (xxxv) PEG – linker (V) – textile binding peptide – linker (V) – textile non-binding peptide, (xxxvi) textile non-binding peptide – linker (V) – textile binding peptide – linker (V) – PEG, (xxxvii) PEG – linker (V) – textile binding peptide, (xxxviii) textile non-binding peptide – linker (V) – textile binding peptide, (xxxix) textile binding peptide – linker (V) – PEG, (xl) textile binding peptide – linker (V) – textile non-binding peptide, (xli) PEG – linker (VI) – textile binding peptide – linker (VI) – PEG, (xlii) textile non-binding peptide – linker (VI) – textile-binding peptide – linker (VI) – textile-non-binding peptide, (xliii) PEG – linker (VI) – textile-binding peptide – linker (VI) – textile-non-binding peptide, (xliv) textile-non-binding peptide – linker (VI) – textile-binding peptide – linker (VI) – PEG, (xlv) PEG – linker (VI) – textile-binding peptide, (xlvi) textile-non-binding peptide – linker (VI) – textile-binding peptide, (xlvii) textile-binding peptide – linker (VI) – PEG, (xlviii) textile-binding peptide – linker (VI) – textile-non-binding peptide, (xlix) PEG– linker (VII) – textile-binding peptide – linker (VII) – PEG, (l) textile-non-binding peptide – linker (VII) – textile-binding peptide – linker (VII) – textile-non-binding peptide, (li) PEG – linker (VII) – textile-binding peptide – linker (VII) – textile-non-binding peptide, (lii) textile-non-binding Peptide – linker (VII) – textile-binding peptide – linker (VII) – PEG, (liii) PEG– linker (VII) – textile-binding peptide, (liv) textile-nonbinding peptide – linker (VII) – textile-binding peptide, (lv) textile-binding peptide – linker (VII) – PEG chain, (lvi) textile-binding peptide – linker (VII) – textile-nonbinding peptide, (lvii) PEG– linker (VIII) – textile-binding peptide – linker (VIII) – PEG, (lviii) textile-nonbinding peptide – linker (VIII) – textile-binding peptide – linker (VIII) – textile-nonbinding peptide, (lix) PEG– linker (VIII) – textile-binding peptide – linker (VIII) – textile-nonbinding peptide, (lx) textile-nonbinding peptide – linker (VIII) - textile-binding peptide - linker (VIII) - PEG, (lxi) PEG - linker (VIII) - textile-binding peptide, (lxii) textile-non-binding peptide - linker (VIII) - textile-binding peptide, (lxiii) textile-binding peptide - linker (VIII) - PEG, (lxiv) textile-binding peptide - linker (VIII) - textile-non-binding peptide, wherein PEG is -(C2H4O)k, wherein k = 5-100, preferably k = 20-85, preferably k = 30-75, particularly preferably k = 40-60; wherein the textile-binding peptide is a peptide selected from (A) a peptide having the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wherein X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2and X3uncharged amino acids are, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4independently of one another is any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably R, Q, A or L, particularly preferably R, A or L, m and o are 0 or 1, where m+o = 0 or 1, and n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12; and/or (B) a peptide having an amino acid sequence having at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with any of the amino acid sequences set forth in SEQ ID NO:1-27; wherein the textile non-binding peptide is a peptide having an amino acid sequence having at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence set forth in SEQ ID NO:28. In preferred embodiments, the linker is selected from: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29), ^ GGGGSGGGGS (SEQ ID NO:30), ^ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31), ^ GGGGSGGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:32), ^ GGGGGGGG (SEQ ID NO:33), ^ GGGGGG (SEQ ID NO:34), ^ EAAAK (SEQ ID NO:35), ^ EAAAKEAAAK (SEQ ID NO:36), ^ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37), ^ AEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKALEAEAAAKEAAAKEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:38), ^ PAPAP (SEQ ID NO:39) and ^ AEAAAKEAAAKA (SEQ ID NO:40); and/or the textile non-binding selected from: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and/or the textile binding peptide selected from: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ^ RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO:2), ^ RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO:3), ^ RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO:4), ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), ^ RALFEALQALFRALEAL (SEQ ID NO:6), ^ RALRALEALQALEA (SEQ ID NO:7), ^ RALFEALFRALEALR (SEQ ID NO:8), ^ RALFEALFRALEAL (SEQ ID NO:9), ^ RALEALFRALEAL (SEQ ID NO:10), ^ RALRALFEALEAL (SEQ ID NO:11), ^ RALEALFRALQALEAL (SEQ ID NO:12), ^ RALEALWRALQALEAL (SEQ ID NO:13), ^ RALEALWRALEAL (SEQ ID NO:14), ^ RALARALARALAQALA (SEQ ID NO:15), ^ RSIVTFSLRQNAQLA (SEQ ID NO:16), ^ RSIVTFSLRQNSEQA (SEQ ID NO:17), ^ GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO:18), ^ QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO:19), ^ QQSIRIMTIKHP (SEQ ID NO:20), ^ WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO:21), ^ QKSRNRMTRTHP (SEQ ID NO:22), ^ SRARLFVVTYHK (SEQ ID NO:23), ^ HMISTMNAASRR (SEQ ID NO:24), ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25), ^ RNTIRIRTIKHP (SEQ ID NO:26), and ^ RHSSTLRYRPLP (SEQ ID NO:27). In particularly preferred embodiments, the linker is selected from: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29), ^ GGGGSGGGGSGGGGS (SEQ ID NO:31), and ^ EAAAKEAAAKEAAAK (SEQ ID NO:37); and the textile non-binding peptide is selected from: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide selected from: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ^ RALRALRALEALEAL (SEQ ID NO:2), ^ RALRALRALQALQAL (SEQ ID NO:3), ^ RALRALRALQALEAL (SEQ ID NO:4), ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), ^ RALFEALQALFRALEAL (SEQ ID NO:6), ^ RALRALEALQALEA (SEQ ID NO:7), ^ RALFEALFRALEALR (SEQ ID NO:8), ^ RALFEALFRALEAL (SEQ ID NO:9), ^ RALEALFRALEAL (SEQ ID NO:10), ^ RALRALFEALEAL (SEQ ID NO:11), ^ RALEALFRALQALEAL (SEQ ID NO:12), ^ RALEALWRALQALEAL (SEQ ID NO:13), ^ RALEALWRALEAL (SEQ ID NO:14), ^ RALARALARALAQALA (SEQ ID NO:15), ^ RSIVTFSLRQNAQLA (SEQ ID NO:16), ^ RSIVTFSLRQNSEQA (SEQ ID NO:17), ^ GLHTSATNLYLH (SEQ ID NO:18), ^ QHSIRLLTIKKP (SEQ ID NO:19), ^ QQSIRIMTIKHP (SEQ ID NO:20), ^ WRHPRLRCGNLL (SEQ ID NO:21), ^ QKSRNRMTRTHP (SEQ ID NO:22), ^ SRARLFVVTYHK (SEQ ID NO:23), ^ HMISTMNAASRR (SEQ ID NO:24), ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25), ^ RNTIRIRTIKHP (SEQ ID NO:26), and ^ RHSSTLRYRPLP (SEQ ID NO:27). In particularly preferred embodiments, the linker is selected from: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29); and the textile non-binding peptide is selected from: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide is selected from: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1), ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5), and ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25). In further preferred embodiments, the linker is selected from: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29); and the textile non-binding peptide is selected from: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide is selected from: ^ RALQALRALQALEAL (SEQ ID NO:1). In further preferred embodiments, the linker is selected from: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29); and the textile non-binding peptide is selected from: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide is selected from: ^ RALRALQALEALEAL (SEQ ID NO:5). In further preferred embodiments, the linker is selected from: ^ GGGGS (SEQ ID NO:29); and the textile non-binding peptide is selected from: ^ NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:28); and the textile binding peptide is selected from: ^ RSIVTFSLRQNR (SEQ ID NO:25). Most preferred peptide conjugates include: ^ (PEG)-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS-(PEG) (SEQ ID NO:41), ^ (PEG)-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS-(PEG) (SEQ ID NO:42), ^ (PEG)-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS-(PEG) (SEQ ID NO:43), ^ NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS-NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:44), ^NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS-NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:45), and ^NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS-NGLLIPQFLVAS (SEQ ID NO:46). The identity of nucleic acid or amino acid sequences is determined by sequence comparison. This sequence comparison is based on the BLAST algorithm, which is established in the state of the art and is commonly used (see, for example, Altschul et al. (1990) Basic local alignment search tool, J. Mol. Biol., 215:403-410, and Altschul et al. (1997) Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs, Nucleic Acids Res., 25:3389-3402) and is carried out in principle by assigning similar sequences of nucleotides or amino acids in the nucleic acid or amino acid sequences to one another. A tabular assignment of the relevant positions is called an alignment. Another algorithm available in the state of the art is the FASTA algorithm. Sequence comparisons (alignments), in particular multiple sequence comparisons, are created using computer programs. Commonly used programs include the Clustal series (see e.g. Chenna et al. (2003) Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs, Nucleic Acid Res., 31:3497-3500), T-Coffee (see e.g. Notredame et al. (2000) T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments, J. Mol. Biol., 302:205-217) or programs based on these programs or algorithms. Sequence comparisons (alignments) can also be carried out using the computer program Vector NTI® Suite 10.3 (Invitrogen Corporation, 1600 Faraday Avenue, Carlsbad, California, USA) with the specified standard parameters, whose AlignX module for sequence comparisons is based on ClustalW, or Clone Manager 10 (use of the BLOSUM 62 scoring matrix for sequence alignment at the amino acid level). Unless otherwise stated, the sequence identity given here is determined using the BLAST algorithm. Such a comparison also allows a statement to be made about the similarity of the sequences being compared to one another. It is usually given in percent identity, i.e. the proportion of identical nucleotides or amino acid residues at the same positions or positions that correspond to one another in an alignment. The broader term homology includes conserved amino acid substitutions in amino acid sequences, i.e. amino acids with similar chemical activity, since these usually perform similar chemical activities within the protein. Therefore, the similarity of the sequences being compared can also be given as percent homology or percent similarity. Identity and/or homology statements can be made for entire polypeptides or genes or just for individual regions. Homologous or identical regions of different nucleic acid or amino acid sequences are therefore defined by similarities in the sequences. Such regions often have identical functions. They can be small and contain only a few nucleotides or amino acids. Such small regions often perform essential functions for the overall activity of the protein. It may therefore be useful to relate sequence matches only to individual, possibly small areas. Unless otherwise stated However, identity or homology information in the present application refers to the total length of the nucleic acid or amino acid sequence specified in each case. The peptide or protein concentration can be determined using known methods, e.g. the BCA method (bicinchoninic acid; 2,2'-biquinolyl-4,4'-dicarboxylic acid) or the biuret method (Gornall et al., J. Biol. Chem., 1948, 177:751-766). The person skilled in the art of peptide and protein technology knows a large number of suitable methods for determining the peptide or protein concentration that can be used in the context of this invention. Peptides according to the invention can have amino acid changes, in particular amino acid substitutions, insertions or deletions. Such peptides are further developed, for example, through targeted genetic modification, i.e. through mutagenesis processes, and optimized for specific applications or with regard to special properties (e.g. with regard to their stability, binding, etc.). For example, targeted mutations such as substitutions, insertions or deletions can be introduced into the known molecules in order to change certain properties, for example. In particular, the surface charges and/or the isoelectric point of the molecules and thus their interactions with a surface can be changed. For example, the net charge of the peptides can be changed in order to influence substrate binding. Alternatively or additionally, one or more corresponding mutations can be used to increase the stability or adsorption of the peptide, for example. Advantageous properties of individual mutations, e.g. individual substitutions, can complement each other. Thus, the invention also encompasses peptides which are characterized in that they are obtainable from a peptide as described above as a starting molecule, e.g. from a molecule with one of the amino acid sequences according to SEQ ID NO:1-46, on which e.g. one or more amino acid substitutions, including single or multiple conservative amino acid substitutions, have been carried out, wherein the resulting peptide has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99% and less than 100% sequence identity with one of the amino acid sequences according to SEQ ID NO:1-28. The term "conservative amino acid substitution" means the exchange (substitution) of an amino acid residue for another amino acid residue, whereby this exchange does not lead to a change in the polarity or charge at the position of the exchanged amino acid, e.g. the exchange of a non-polar amino acid residue for another non-polar amino acid residue. Conservative amino acid substitutions within the scope of the invention include, for example: G=A=S, I=V=L=M, D=E, N=Q, K=R, Y=F, S=T, G=A=I=V=L=M=Y=F=W=P=S=T. However, it may be preferred that such exchanges do not have glycine or tyrosine as the target amino acid or, for example, no amino acid that has a low alpha-helix-forming potential. In preferred embodiments, the peptide according to the invention can also be modified. Preferred modifications can be, for example, coupling the peptide with certain other molecules or chemical groups, e.g. organic (macro)molecules, e.g. via a covalent Binding or a linker/spacer via a suitable amino acid of the chain and/or N- and/or C-terminal. All of the aforementioned features and embodiments can be implemented individually or in any combination. Furthermore, the peptide according to the invention can also be at least one subunit (module) of a larger peptide or polypeptide, wherein the polypeptide can comprise a multimer of the sequences described herein, e.g. 1 to 30 repetitions, more preferably 2 to 15 repetitions, particularly preferably 2 to 10 repetitions, e.g. 2, 3, 4, 5 or 6 repetitions of the peptide. The polypeptide can comprise or consist of such multimers. The term "polypeptide" in this context refers in particular to peptides that comprise 100 or more amino acids. The term "larger peptides" preferably refers to peptides with at least 40 amino acids, unless otherwise described. In various embodiments, the peptide is a peptide or polypeptide (multimer) comprising two or more of the peptides as described herein. In various embodiments, the two or more peptides can be linked to one another by at least one spacer, preferably the at least one spacer comprises or consists of 1 to 10 amino acid residues, in particular 2, 3 or 4 amino acid residues, preferably selected from the group consisting of G, P, I, A and S or combinations thereof, in particular GPI or GAS. In such embodiments, the individual peptides are optionally linked to one another linearly via peptide bonds, optionally also via a spacer. The peptides described herein can in various embodiments have been chemically synthesized and/or produced recombinantly by means of protein design. Short peptides can now be easily synthesized, e.g. via solid-phase synthesis such as the solid-phase synthesis according to Merrifield. Longer peptides and polypeptides, on the other hand, are often also produced recombinantly in the host organism, e.g. in bacteria or yeast. It is preferred to produce the peptides and/or peptide conjugates according to the invention using recombinant methods. This includes all genetic engineering or microbiological methods based on the genes for the peptides of interest being introduced into a host organism suitable for production and being transcribed and translated by this host organism (summarized in the context of this invention as biotechnological methods). The peptides and/or peptide conjugates according to the invention are particularly preferably produced as polypeptides (multimers) and subsequently cleaved into the functional peptides and/or peptide conjugates. Very particularly preferred multimers have 1 to 30 peptide units (each according to the invention), each of which is separated from one another by spacers of 1 to 10 amino acids in length (e.g. 1, 2, 3 or 4 amino acids). Alternatively, the spacers can also be or comprise interfaces for specific proteases/peptidases, in particular endopeptidases, or form such an interface together with parts of the peptide. A person skilled in the art is able to use methods generally known today, such as chemical synthesis or the polymerase chain reaction (PCR) in conjunction with molecular biological and/or protein chemical standard methods to produce the corresponding nucleic acids up to complete genes based on known DNA and/or amino acid sequences. Such methods are known, for example, from Sambrook, J., Fritsch, E.F. and Maniatis, T.2001. Molecular cloning: a laboratory manual, 3rd Edition Cold Spring Laboratory Press. In particularly preferred embodiments, the peptide and/or peptide conjugate described herein is produced using biotechnological methods, as described above. Detergents or cleaning agents The at least one peptide and/or peptide conjugate according to the invention is preferably suitable for adhesion and/or binding to textiles, as described herein. It is particularly preferred that the peptide and/or peptide conjugate according to the invention, particularly when used in washing or cleaning agents according to the invention, achieves a dirt-repellent and/or dirt-removing effect, particularly through binding and/or adhesion to textiles, preferably polyester-containing textiles, particularly preferably polyester/cotton blends. The washing or cleaning agent is thus preferably used as a detergent in a washing process, particularly in machine washing or hand washing. In various embodiments, the peptide and/or peptide conjugate described herein is used in the washing or cleaning agent according to the invention, without being limited thereto, in a concentration of 0.00001 to 5% by weight, e.g. in a concentration of 0.0001 to 2% by weight or 0.001 to 1% by weight. In preferred embodiments, the washing or cleaning agent is a textile detergent. The washing or cleaning agent according to the invention is particularly suitable for use on textiles made of plastic and/or with a plastic content (mixed fabric) and/or made of a natural fiber such as cotton. The textile preferably comprises or consists of polyester (PES), polyethylene (PE), polypropylene (PP), polyurethane (PU), polystyrene (PS), polyvinyl chloride (PVC), polycarbonate (PC), polyamide (PA), polyphenylene ether, polyphenylene sulfide, polyoxymethylene (POM), polymethyl methacrylate (PMA), polyethylene terephthalate (PET), polybutylene terephthalate (PBT), polytetrafluoroethylene (PTFE), polyhydroxyalkanoate (PHA), polyhydroxybutyrate (PHB), polyimide (PI), polylactide (PLA), polyvinylidene fluoride (PVDF), polyether ketone (PEK), and/or copolymers or a blended fabric thereof, even more preferably polyester (PES), polyethylene (PE), polypropylene (PP), polystyrene (PS), copolymers or blended fabrics thereof, preferably a cotton/polyester blend with a polyester content of at least 10%, preferably at least 20%, more preferably at least 30%, even more preferably at least 40%, even more preferably at least 50%, even more preferably at least 60%, e.g. 65%, or pure polyester or copolymers thereof. The term "mixture" or "mixed fabric" refers to textiles with a plastic content, preferably textiles made of at least one natural fiber and at least one plastic fiber.(Plastic content). In particular, the mixture or mixed fabric consists of cotton and at least one plastic, in particular polyester. In preferred embodiments, a textile with a plastic content or a plastic mixture or mixed fabric has a plastic content of at least 10%, more preferably at least 20%, even more preferably at least 30%, even more preferably at least 40%, even more preferably at least 50%, even more preferably at least 60%, e.g. 65%. The compositions of the washing or cleaning agents according to the invention, as well as the amounts of the ingredients, depend on the respective intended use and the trained specialist is generally familiar with suitable dosages of these components and can find them in the relevant specialist literature. The washing and cleaning agents according to the invention include all conceivable types of washing or cleaning agents, both concentrates and agents to be used undiluted, for use on a commercial scale, in the washing machine or for hand washing or cleaning. These include, for example, detergents for textiles, carpets, or natural fibers, for which the term detergent is used. These include, for example, dishwashing detergents for dishwashers (machine dishwashing detergents) or manual dishwashing detergents or cleaners for hard surfaces such as metal, glass, porcelain, ceramics, tiles, stone, painted surfaces, plastics, wood or leather, for which the term cleaning agent is used, i.e. in addition to manual and machine dishwashing detergents, scouring agents, glass cleaners, toilet air fresheners, etc. The washing and cleaning agents within the scope of the invention also include washing aids that are added to the actual washing agent during manual or machine laundry in order to achieve an additional effect. Furthermore, washing and cleaning agents within the scope of the invention also include textile pre- and post-treatment agents, i.e. agents with which the item of laundry is brought into contact before the actual laundry, e.g. to dissolve stubborn dirt, and also agents that, in a step following the actual laundry laundry, give the laundry other desirable properties such as a pleasant feel, freedom from creases or low static charge. The latter agents include fabric softeners, among others. This also includes agents for use in (semi-)automated washing or cleaning systems such as robot mops or wet vacuum cleaners. The washing or cleaning agents according to the invention, which can be in the form of powdered or granular solids, in compacted or re-compacted particle form, as homogeneous solutions or suspensions, can contain all known ingredients that are usually found in such agents. The agents according to the invention can contain in particular surfactants, builders, complexing agents, polymers, glass corrosion inhibitors, corrosion inhibitors, bleaching agents such as peroxygen compounds, bleach activators or bleach catalysts, water-miscible organic solvents, enzyme stabilizers, sequestering agents, electrolytes, pH regulators and/or other auxiliary substances such as optical brighteners, graying inhibitors, color transfer inhibitors, foam regulators and dyes and fragrances. Advantageous ingredients of agents according to the invention are disclosed in the international patent application WO 2009/121725, starting therein on Page 5, penultimate paragraph, and ending on page 13 after the second paragraph. This disclosure is expressly referred to and the disclosure content therein is included in the present patent application. Further embodiments of the invention include all solid, powdery, liquid, gel-like or pasty dosage forms of agents according to the invention, which may optionally also consist of several phases and may be in compressed or non-compressed form. The agent can be in the form of a free-flowing powder, in particular with a bulk density of 300 g/l to 1200 g/l, in particular 500 g/l to 900 g/l or 600 g/l to 850 g/l. The solid dosage forms of the agent also include extrudates, granules, tablets or pouches. Alternatively, the agent can also be liquid, gel-like or pasty, e.g. in the form of a non-aqueous liquid detergent or a non-aqueous paste or in the form of an aqueous liquid detergent or a water-containing paste. Liquid agents are generally preferred. Furthermore, the agent can be present as a one-component system. Such agents consist of one phase. Alternatively, an agent can also consist of several phases. Such an agent is therefore divided into several components. In a preferred embodiment, the agent according to the invention is a textile detergent. In a preferred embodiment, the agent according to the invention is a liquid textile detergent. In a preferred embodiment, the agent according to the invention is a solid textile detergent. Multi-phase formulations are not preferred in the context of this invention, but are not excluded. The viscosity of the liquid washing or cleaning agents at 20°C is preferably 5 to 100,000 mPa ^s, more preferably 10 to 5000 mPa ^s, even more preferably 10 to 200 mPa ^s, measured with a Brookfield rotational viscometer of the LVT or LVDV-II+ type with small sample adapter at a speed of 30 min-1, the spindle used as the measuring body according to Brookfield being selected so that the torque is in a favorable range and the measuring range is not exceeded. In this context, spindle 31 is preferred and - if necessary for viscosities above about 240 mPa ^s - spindle 25 is preferably used. In a preferred embodiment, the agent according to the invention is a pre-portioned textile detergent, in particular a detergent portion unit comprising a detergent preparation according to the invention and a water-soluble film which completely encloses the detergent preparation. The water-soluble film in which the detergent preparation is packaged can comprise one or more structurally different water-soluble polymer(s). Polymers from the group of (optionally acetalized) polyvinyl alcohols (PVAL) and their copolymers are particularly suitable as water-soluble polymer(s). Water-soluble films are preferably based on a polyvinyl alcohol or a polyvinyl alcohol copolymer whose molecular weight is in the range from 10,000 to 1,000,000 g/mol, preferably from 20,000 to 500,000 g/mol, particularly preferably from 30,000 to 100,000 g/mol and in particular from 40,000 to 80,000 g/mol. Suitable water-soluble films for use are manufactured by MonoSol LLC, for example under the name M8630, M8720, M8310, C8400 or M8900. Also suitable are films called Solublon® PT, Solublon® GA, Solublon® KC or Solublon® KL from Aicello Chemical Europe GmbH or the VF-HP films from Kuraray. If the agents according to the invention are in liquid form, they preferably contain more than 40% by weight, preferably 50 to 90% by weight and particularly preferably 60 to 80% by weight of water based on their total weight. The agents according to the invention can contain one or more surfactants, with anionic surfactants, nonionic surfactants and mixtures thereof being particularly suitable, but cationic, zwitterionic and/or amphoteric surfactants can also be included. The agents preferably contain 5 to 70% by weight, preferably 35 to 60% by weight and more preferably 40 to 55% by weight of surfactant. Suitable anionic surfactants are in particular soaps and those containing sulfate or sulfonate groups with preferably alkali ions as cations. Soaps that can be used are preferably the alkali salts of saturated or unsaturated C12-18-fatty acids. Such fatty acids can also be used in a form that is not completely neutralized. The useful surfactants of the sulfate type include the salts of the sulfuric acid half esters of C12-18 fatty alcohols and the sulfation products of the non-ionic surfactants mentioned with a low degree of ethoxylation. The useful surfactants of the sulfonate type include, for example, C9-14-Alkyl benzene sulfonates, alkane sulfonates derived from C12-18-alkanes, e.g. obtained by sulfochlorination or sulfoxidation with subsequent hydrolysis or neutralization, C12-18-olefin sulfonates, which are formed by the reaction of corresponding monoolefins with sulfur trioxide, mixtures of alkene and hydroxyalkane sulfonates, disulfonates, such as those obtained from C12-18-monoolefins with terminal or internal double bonds by sulfonation with gaseous sulfur trioxide and subsequent alkaline or acidic hydrolysis of the sulfonation products, as well as ^-sulfofatty acid esters (ester sulfonates) which are formed during the sulfonation of fatty acid methyl or ethyl esters, e.g. ^-sulfonated methyl esters of hydrogenated coconut, palm kernel or tallow fatty acids. The agent preferably contains 2 to 55% by weight, preferably 3 to 35% by weight, of anionic surfactant. The agent most preferably contains 3 to 25% by weight of alkylbenzenesulfonate. In addition, the agent can preferably contain other anionic surfactants, in particular alkyl ether sulfates, and nonionic surfactants, in particular fatty alcohol alkoxylates. These can then make up the rest of the surfactants. Suitable alkylbenzenesulfonates are preferably selected from linear or branched alkylbenzenesulfonates of the formula - + Na ,
Figure imgf000038_0001
H or alkyl and together contain 6 to 19, preferably 7 to 15 and in particular 9 to 13 C atoms. A particularly preferred representative is sodium dodecylbenzylsulfonate. Alk(en)yl sulfates are the alkali metal and especially the sodium salts of the sulfuric acid half esters of C12-18-Fatty alcohols, e.g. from coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or the C10-20-oxo alcohols and those half esters of secondary alcohols of these chain lengths are preferred. Also preferred are alk(en)yl sulfates of the chain length mentioned, which contain a synthetic, straight-chain alkyl radical produced on a petrochemical basis, which have a degradation behavior analogous to the adequate compounds based on oleochemical raw materials. From a washing technology point of view, the C12-16-Alkyl sulfates and C12-15-alkyl sulfates as well as C14-15-alkyl sulfates are preferred. The sulfuric acid monoesters of the straight-chain or branched C ethoxylated with 1 to 6 moles of ethylene oxide are also preferred.7-21alcohols, such as 2-methyl-branched C9-11-Alcohols with an average of 3.5 moles of ethylene oxide (EO) or C12-18-Fatty alcohols with 1 to 4 EO are suitable. Suitable alkyl ether sulfates are, for example, compounds of the formula R1-O-(AO)n-SO3- X+. In this formula, R1represents a linear or branched, substituted or unsubstituted alkyl radical, preferably a linear, unsubstituted alkyl radical, particularly preferably a fatty alcohol radical. Preferred radicals R1are selected from decyl, undecyl, dodecyl, tridecyl, tetradecyl, pentadecyl, hexadecyl, heptadecyl, octadecyl, nonadecyl, eicosyl radicals and mixtures thereof, with the representatives having an even number of carbon atoms being preferred. Particularly preferred radicals R1are derived from C12-18-fatty alcohols, e.g. coconut fatty alcohol, tallow fatty alcohol, lauryl, myristyl, cetyl or stearyl alcohol or C10-20 oxo alcohols. AO stands for an ethylene oxide (EO) or propylene oxide (PO) group, preferably an ethylene oxide group. The index n stands for an integer from 1 to 50, preferably from 1 to 20 and in particular from 2 to 10. Most preferably, n stands for the numbers 2, 3, 4, 5, 6, 7 or 8. X+stands for a monovalent cation or the n-th part of an n-valent cation, preferred are the alkali metal ions and among them Na+or K+, where Na+is highly preferred. Other cations X+can be selected from NH4 +, ½ Zn2+, ½ Mg2+, ½ Ca2+, ½ Mn2+and mixtures thereof. In various embodiments, the alkyl ether sulfate can be selected from fatty alcohol ether sulfates of the formula O -
Figure imgf000039_0001
Particularly preferred representatives are Na-C12-14- Fatty alcohol ether sulfates with 2 EO (k = 11-13, n = 2). The specified degree of ethoxylation represents a statistical mean value, which can be a whole or a fractional number for a specific product. The specified degrees of alkoxylation represent statistical mean values, which can be a whole or a fractional number for a specific product. Preferred alkoxylates/ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow range ethoxylates, NRE). It has proven to be advantageous for cold washing performance if the agents also contain soap(s). Preferred agents are therefore characterized by the fact that they contain soap(s). Suitable are saturated fatty acid soaps, such as the salts of lauric acid, myristic acid, palmitic acid, Stearic acid, hydrogenated erucic acid and behenic acid and in particular soap mixtures derived from natural fatty acids, e.g. coconut, palm kernel or tallow fatty acids. Suitable non-ionic surfactants are in particular alkyl glycosides and ethoxylation and/or propoxylation products of alkyl glycosides or linear or branched alcohols, each with 8 to about 18 C atoms in the alkyl part and 3 to 20, preferably 4 to 10 alkyl ether groups. Furthermore, corresponding ethoxylation and/or propoxylation products of N-alkylamines, vicinal diols, fatty acid esters and fatty acid amides, which correspond to the long-chain alcohol derivatives mentioned with regard to the alkyl part, as well as of alkylphenols with 5 to 12 C atoms in the alkyl radical are usable. The nonionic surfactants used are preferably alkoxylated, advantageously ethoxylated, in particular primary alcohols with preferably 8 to 18 C atoms and an average of 1 to 12 moles of ethylene oxide (EO) per mole of alcohol, in which the alcohol residue can be linear or preferably methyl-branched in the 2-position or can contain linear and methyl-branched residues in the mixture, as is usually the case in oxo alcohol residues. In particular, however, alcohol ethoxylates with linear residues from alcohols of native origin with 12 to 18 C atoms, e.g. from coconut, palm, tallow or oleyl alcohol, and an average of 2 to 8 EO per mole of alcohol are preferred. The preferred ethoxylated alcohols include, for example, C12-14 alcohols with 3 EO or 4 EO, C9-11-Alcohol with 7 EO, C13-15-Alcohols with 3 EO, 5 EO, 7 EO or 8 EO, C12-18-Alcohols with 3 EO, 5 EO or 7 EO and mixtures of these, such as mixtures of C12-14-Alcohol with 3 EO and C12-18- Alcohol with 5 EO. The degrees of ethoxylation given represent statistical averages, which can be a whole or a fractional number for a specific product. Preferred alcohol ethoxylates have a narrow homolog distribution (narrow range ethoxylates, NRE). In addition to these non-ionic surfactants, fatty alcohols with more than 12 EO can also be used. Examples of these are tallow fatty alcohol with 14 EO, 25 EO, 30 EO or 40 EO. Another class of preferably used non-ionic surfactants, which are used either as the sole non-ionic surfactant or in combination with other non-ionic surfactants, are alkoxylated, preferably ethoxylated or ethoxylated and propoxylated fatty acid alkyl esters, preferably with 1 to 4 carbon atoms in the alkyl chain, in particular fatty acid methyl esters. Another class of non-ionic surfactants that can be used advantageously are alkyl polyglycosides (APG). Usable alkyl polyglycosides satisfy the general formula RO(G)z, in which R is a linear or branched, in particular methyl-branched in the 2-position, saturated or unsaturated, aliphatic radical with 8 to 22, preferably 12 to 18 C atoms and G is the symbol that stands for a glycose unit with 5 or 6 C atoms, preferably glucose. The degree of glycosidation z is between 1 and 4, preferably between 1 and 2 and in particular between 1.1 and 1.4. Linear alkyl polyglycosides are preferably used, i.e. alkyl polyglycosides in which the polyglycosyl radical is a glucose radical and the alkyl radical is an n-alkyl radical. Nonionic surfactants of the amine oxide type, e.g. N-cocoalkyl-N,N-dimethylamine oxide and N-tallowalkyl-N,N-dihydroxyethylamine oxide, and fatty acid alkanolamides can also be suitable. The amount of these non-ionic surfactants is preferably not more than that of the ethoxylated fatty alcohols, in particular not more than half of that. Suitable amphoteric surfactants are, for example, betaines of the formula (Riii)(Riv)(Rv)N+CH2COO-, in the Riiian alkyl radical having 8 to 25, preferably 10 to 21 carbon atoms, optionally interrupted by heteroatoms or heteroatom groups, and Rivand Rvidentical or different alkyl radicals having 1 to 3 carbon atoms, in particular C10-18- Alkyldimethylcarboxymethylbetaine and C11-17-alkylamidopropyldimethylcarboxymethylbetaine. Suitable cationic surfactants include the quaternary ammonium compounds of the formula (Rvi)(Rvii)(Rviii)(Rix)N+X-, in the Rvito Rixstands for four identical or different, in particular two long-chain and two short-chain, alkyl radicals and X- stands for an anion, in particular a halide ion, e.g. didecyldimethylammonium chloride, alkylbenzyldidecylammonium chloride and mixtures thereof. Other suitable cationic surfactants are the quaternary surface-active compounds, in particular with a sulfonium, phosphonium, iodonium or arsonium group, which are also known as antimicrobial agents. By using quaternary surface-active compounds with antimicrobial effects, the agent can be designed with an antimicrobial effect or its antimicrobial effect, which may already be present due to other ingredients, can be improved. Another preferred component of agents according to the invention are complexing agents. Particularly preferred complexing agents are the phosphonates, provided their use is permitted by regulations. In addition to 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid, the complex-forming phosphonates include a range of different compounds, such as diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid) (DTPMP). In this application, hydroxyalkane and aminoalkanephosphonates are particularly preferred. Among the hydroxyalkanephosphonates, 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonate (HEDP) is of particular importance as a cobuilder. It is preferably used as the sodium salt, with the disodium salt reacting neutrally and the tetrasodium salt reacting alkalinely (pH 9). Ethylenediaminetetramethylenephosphonate (EDTMP), diethylenetriaminepentamethylenephosphonate (DTPMP) and their higher homologues are preferably used as aminoalkanephosphonates. They are preferably used in the form of the neutrally reacting sodium salts, e.g. as the hexasodium salt of EDTMP or as the hepta- and octa-sodium salt of DTPMP. HEDP is preferably used as a builder from the class of phosphonates. The aminoalkanephosphonates also have a pronounced heavy metal binding capacity. Accordingly, it may be preferable, especially if the agents also contain bleach, to use aminoalkanephosphonates, in particular DTPMP, or to use mixtures of the phosphonates mentioned. A preferred agent in the context of this application contains one or more phosphonate(s) from the group aminotrimethylenephosphonic acid (ATMP) and/or its salts; ethylenediaminetetra(methylenephosphonic acid) (EDTMP) and/or its salts; diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid) (DTPMP) and/or its salts; 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid (HEDP) and/or its salts; 2-phosphonobutane-1,2,4-tricarboxylic acid (PBTC) and/or their salts; hexamethylenediaminetetra(methylenephosphonic acid) (HDTMP) and/or their salts; nitrilotri(methylenephosphonic acid) (NTMP) and/or their salts. Particularly preferred are agents which contain 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid (HEDP) or diethylenetriaminepenta(methylenephosphonic acid) (DTPMP) as phosphonates. Of course, the agents according to the invention can contain two or more different phosphonates. Preferred agents according to the invention are characterized in that the agent contains at least one complexing agent from the group of phosphonates, preferably 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonate, the proportion by weight of the phosphonate in the total weight of the agent preferably being 0.1 and 8.0 wt.%, preferably 0.2 and 5.0 wt.%, more preferably 0.3 and 3.0 wt.% and particularly preferably 0.5-2.0 wt.%. In further preferred embodiments, the washing and/or cleaning agents according to the invention are essentially free of phosphonate-containing compounds. "Essentially free of phosphonate-containing compounds" in this context means that the corresponding agents contain less than 2 wt.%, preferably less than 1 wt.%, more preferably less than 0.5 wt.% and particularly preferably less than 0.1 wt.% of phosphonate-containing compounds, based on the total weight of the agent. In particularly preferred embodiments, these agents are free of phosphonate-containing compounds. The agents according to the invention preferably also contain builders, preferably at least one water-soluble and/or water-insoluble, organic and/or inorganic builder. The builders include in particular silicates, carbonates and organic cobuilders. Organic cobuilders include in particular polycarboxylates/polycarboxylic acids, polymeric polycarboxylates, aspartic acid, polyacetals, dextrins, other organic cobuilders and phosphonates. These classes of substances are described below. Organic cobuilder substances can, if desired, be contained in amounts of up to 40% by weight, in particular up to 25% by weight and preferably from 1 to 8% by weight. Useful organic builders are, for example, polycarboxylic acids which can be used in the form of the free acid and/or their sodium salts, whereby polycarboxylic acids are understood to be carboxylic acids which have more than one acid function. Examples of these are citric acid, adipic acid, succinic acid, glutaric acid, malic acid, tartaric acid, maleic acid, fumaric acid, sugar acids and carboxymethylinulins, monomeric and polymeric aminopolycarboxylic acids, in particular glycinediacetic acid, methylglycinediacetic acid, glutaminediacetic acid, nitrilotriacetic acid (NTA), iminodisuccinate such as ethylenediamine-N,N'-disuccinic acid and hydroxyiminodisuccinates, ethylenediaminetetraacetic acid and polyaspartic acid, polyphosphonic acids, in particular aminotris(methylenephosphonic acid), ethylenediaminetetrakis(methylenephosphonic acid), lysinetetra(methylenephosphonic acid) and 1-hydroxyethane-1,1-diphosphonic acid, polymeric hydroxy compounds such as dextrin and polymeric (poly)carboxylic acids, in particular polycarboxylates accessible by oxidation of polysaccharides or dextrins, and/or polymeric acrylic acids, Methacrylic acids, maleic acids and copolymers of these, which may also contain small amounts of polymerizable substances without carboxylic acid functionality. Such organic builder substances can, if desired, be contained in amounts of up to 50% by weight, in particular up to 25% by weight, preferably from 10 to 20% by weight and particularly preferably from 1 to 5% by weight. In addition to their builder effect, the free acids typically also have the property of an acidifying component and thus also serve to set a lower and milder pH value of agents. Citric acid, succinic acid, glutaric acid, adipic acid, gluconic acid and any mixtures of these are particularly worth mentioning here. Citric acid or salts of citric acid are particularly preferably used as the builder substance. Other particularly preferred builder substances are selected from methylglycine disidic acid (MGDA), glutamic acid diacetate (GLDA), aspartic acid diacetate (ASDA), hydroxyethyliminodiacetate (HEIDA), iminodisuccinate (IDS) and ethylenediamine disuccinate (EDDS), carboxymethylinulin and polyaspartate. In preferred embodiments, citric acid and/or citrate is used as a water-soluble, organic builder. Particularly preferred is the use of 0.5 to 25% by weight, preferably 0.75 to 12.5% by weight, more preferably 1 to 4% by weight of citric acid and/or 0.5 to 25% by weight, preferably 0.75 to 12.5% by weight, more preferably 1 to 4% by weight of citrate, preferably alkali citrate, even more preferably sodium citrate. Citric acid/citrate can each be used in the form of their hydrates, for example citric acid can be used in the form of the monohydrate, citrate in the form of the trisodium citrate dihydrate. Polymeric polycarboxylates are also suitable as builders, for example the alkali metal salts of polyacrylic acid or polymethacrylic acid, e.g. those with a relative molecular mass of 500 to 70,000 g/mol. For the purposes of this application, the molar masses specified for polymeric polycarboxylates are weight-average molar masses Mw of the respective acid form, which were generally determined by means of gel permeation chromatography (GPC) using a UV detector. The measurement was carried out against an external polyacrylic acid standard, which provides realistic molar weight values due to its structural similarity to the polymers examined. These figures differ significantly from the molar weight figures for which polystyrene sulfonic acids are used as a standard. The molar masses measured against polystyrene sulfonic acids are generally significantly higher than the molar masses specified in this application. Suitable polymers are in particular polyacrylates, which preferably have a molar mass of 2000 to 20,000 g/mol. Due to their superior solubility, the short-chain polyacrylates from this group, which have molecular weights of 2000 to 10,000 g/mol, and particularly preferably 3000 to 5000 g/mol, may be preferred. Also suitable are copolymeric polycarboxylates, in particular those of acrylic acid with methacrylic acid and of acrylic acid or methacrylic acid with maleic acid. Copolymers of acrylic acid with maleic acid, which contain 50 to 90% by weight of acrylic acid and 50 to 10% by weight of maleic acid, have proven particularly suitable. Their relative molecular weight, based on free acids, is generally 2000 to 70,000 g/mol, preferably 20,000 to 50,000 g/mol and in particular 30,000 to 40,000 g/mol. A solid agent according to the invention preferably contains at least one water-soluble and/or water-insoluble, organic and/or inorganic builder. The water-soluble organic builder substances include the organic framework substances mentioned above. In addition to the above-mentioned water-soluble organic builders, the agents of the invention can also contain inorganic water-soluble builders. Suitable water-soluble inorganic builder materials are in particular alkali silicates, alkali carbonates, alkali hydrogen carbonates, alkali phosphates and/or sesquicarbonates, which can be present in the form of their alkaline, neutral or acidic sodium or potassium salts. Small amounts of calcium carbonates can also be contained in solid textile detergents if necessary. Suitable examples are water-soluble crystalline and/or amorphous alkali silicates. The alkali silicates that can be used as builders in the agents according to the invention preferably have a molar ratio of alkali oxide to SiO2 of less than 0.95, in particular from 1:1.1 to 1:12, and can be amorphous or crystalline. Preferred alkali silicates are sodium silicates, in particular amorphous sodium silicates, with a molar ratio of Na2O:SiO2from 1:2 to 1:2.8. Crystalline silicates which can be present alone or in a mixture with amorphous silicates are preferably crystalline layered silicates of the general formula Na2SixO2x+1 ^ y H2O, in which x, the so-called modulus, is a number from 1.9 to 22, in particular 1.9 to 4 and y is a number from 0 to 33 and preferred values for x are 2, 3 or 4. Preferred crystalline layered silicates are those in which x in the general formula mentioned assumes the values 2 or 3. In particular, both ß- and δ-sodium disilicates (Na2Si2O5 ^ y H2O) are preferred. Virtually anhydrous crystalline alkali silicates of the above general formula, in which x is a number from 1.9 to 2.1, produced from amorphous alkali silicates, can also be used in agents according to the invention. In a further embodiment of the inventive agent, a crystalline sodium layered silicate with a modulus of 2 to 3 is used, as can be produced from sand and soda. Crystalline sodium silicates with a modulus in the range of 1.9 to 3.5 are used in a further embodiment of the inventive agent. In agents that contain both amorphous and crystalline alkali silicates, the weight ratio of amorphous alkali silicate to crystalline alkali silicate is preferably 1:2 to 2:1 and in particular 1:1 to 2:1. Crystalline layered silicates of the above formula (I) are sold by Clariant GmbH under the trade name Na-SKS, e.g. Na-SKS-1 (Na2Si22O45^ x H2O, Kenyaite), Na-SKS-2 (Na2Si14O29^ x H2O, magadiite), Na-SKS-3 (Na2Si8O17 ^ x H2O) or Na-SKS-4 (Na2Si4O9 ^ x H2O, macatite). Of these, Na-SKS-5 ( ^-Na2Si2O5), Na-SKS-7 (ß-Na2Si2O5, natrosilite), Na-SKS-9 (NaHSi2O5 ^ 3 H2O), Na-SKS-10 (NaHSi2O5^ 3 H2O, kanemite), Na-SKS-11 (t-Na2Si2O5) and Na-SKS-13 (NaHSi2O5), but especially Na-SKS-6 (δ-Na2Si2O5). In one embodiment of the agents according to the invention, a granular compound of crystalline layered silicate and citrate, of crystalline layered silicate and the above-mentioned (co-)polymeric polycarboxylic acid, or of alkali silicate and alkali carbonate is used, as is commercially available, for example, under the name Nabion® 15. Such water-soluble inorganic builder materials are preferably contained in the agents according to the invention in amounts of 1 to 20% by weight, in particular 5 to 15% by weight. Other important water-soluble inorganic builder substances are the carbonates (and hydrogen carbonates), in particular sodium carbonate, and the phosphonic acids/phosphonates. The agents according to the invention are preferably free of phosphate builders, i.e. contain less than 1% by weight, preferably no deliberately added phosphate builder. The agents can also contain water-insoluble builder substances. Water-insoluble inorganic builder materials used are in particular crystalline or amorphous water-dispersible alkali aluminosilicates, in amounts of up to 50% by weight, preferably not more than 40% by weight, in particular from 3 to 20% by weight and particularly preferably from 1 to 15% by weight. Among these, the crystalline sodium aluminosilicates in detergent quality, in particular zeolite A, zeolite P, zeolite MAP and optionally zeolite X, alone or in mixtures, e.g. in the form of a co-crystallizate of zeolites A and X (Vegobond® AX, a commercial product of Condea Augusta S.p.A.), are preferred. Amounts close to the upper limit mentioned are preferably used in solid, particulate agents. Suitable aluminosilicates in particular do not have any particles with a grain size of more than 30 µm and preferably consist of at least 80% by weight of particles with a size of less than 10 µm. Their calcium binding capacity, which can be determined according to DE 2412837 A1, is generally in the range of 100 to 200 mg CaO per gram. In addition to the previously described builders, the agent can contain cleaning-active polymers. The weight proportion of the cleaning-active polymers in the total weight of agents according to the invention is preferably 0.1 to 20% by weight, preferably 1.0 to 15% by weight and more preferably 2.0 to 12% by weight. Peroxygen compounds suitable for use in agents according to the invention are, in particular, organic peracids or peracidic salts of organic acids, such as phthalimidopercaproic acid, perbenzoic acid or salts of diperdodecanedioic acid, hydrogen peroxide and inorganic salts which release hydrogen peroxide under the washing conditions, including perborate, percarbonate, persilicate and/or persulfate such as caroate, as well as hydrogen peroxide inclusion compounds such as H2O2-urea adducts. Hydrogen peroxide can also be produced with the aid of an enzymatic system, i.e. an oxidase and its substrate. If solid peroxygen compounds are to be used, these can be used in the form of powders or granules, which can also be coated in a manner known in principle. The peroxygen compounds can be added to the washing solution as such or in the form of agents containing them, which in principle can contain all the usual washing, cleaning or disinfectant components. Alkali percarbonate or alkali perborate monohydrate is particularly preferably used. If an agent according to the invention contains peroxygen compounds, these are present in amounts of preferably up to 50% by weight, in particular from 5 to 30% by weight, more preferably from 0.1 to 20% by weight. Compounds which can be used as bleach activators in the agents are those which, under perhydrolysis conditions, give rise to aliphatic peroxocarboxylic acids with preferably 1 to 10 C atoms, in particular 2 to 4 C atoms, and/or optionally substituted perbenzoic acid. Substances which carry O and/or N acyl groups of the stated number of C atoms and/or optionally substituted benzoyl groups are suitable. Preference is given to multiply acylated alkylenediamines, in particular tetraacetylethylenediamine (TAED), acylated triazine derivatives, in particular 1,5-diacetyl-2,4-dioxohexahydro-1,3,5-triazine (DADHT), acylated glycolurils, in particular tetraacetylglycoluril (TAGU), N-acylimides, in particular N-nonanoylsuccinimide (NOSI), acylated phenolsulfonates or - carboxylates or the sulfonic or carboxylic acids thereof, in particular nonanoyl or isononanoyloxybenzenesulfonate or laroyloxybenzenesulfonate (NOBS or iso-NOBS or LOBS), 4-(2-decanoyloxyethoxycarbonyloxy)benzenesulfonate (DECOBS) or decanoyloxybenzoate (DOBA), carboxylic acid anhydrides, in particular phthalic anhydride, acylated polyhydric alcohols, in particular triacetin, ethylene glycol diacetate, 2,5-diacetoxy-2,5-dihydrofuran and enol esters as well as acetylated sorbitol and mannitol or their described mixtures (SORMAN), acylated sugar derivatives, in particular pentaacetylglucose (PAG), pentaacetylfructose, tetraacetylxylose and octaacetyllactose, acetylated, possibly N-alkylated glucamine and gluconolactone, N-acylated lactams, e.g. N-benzoylcaprolactam, nitriles from which perimidic acids are formed, in particular aminoacetonitrile derivatives with a quaternized nitrogen atom, and/or oxygen-transferring sulfonimines and/or acylhydrazones. The hydrophilically substituted acyl acetals and the acyl lactams are also preferably used. Combinations of conventional bleach activators can also be used. Such bleach activators can be present in the usual amount range, preferably in amounts of 0.5 to 10% by weight, in particular 1 to 8% by weight, based on the total agent, particularly in the presence of the above-mentioned hydrogen peroxide-producing bleaching agents, but are preferably completely absent when percarboxylic acid is used as the sole bleaching agent. In addition to the conventional bleach activators or instead of them, solid agents can also contain sulfonimines and/or bleach-enhancing transition metal salts or transition metal complexes as so-called bleach catalysts. Suitable graying inhibitors or soil-release agents (soil release polymers) are cellulose ethers such as carboxymethylcellulose, methylcellulose, hydroxyalkylcelluloses and cellulose mixed ethers such as methylhydroxyethylcellulose, methylhydroxypropylcellulose and methylcarboxymethylcellulose. Sodium carboxymethylcellulose, hydroxypropylmethylcellulose and mixtures thereof and, if appropriate, mixtures thereof with methylcellulose are preferably used. The soil-release agents commonly used include copolyesters containing dicarboxylic acid units, alkylene glycol units and polyalkylene glycol units. The proportion of graying inhibitors and/or soil-release active ingredients in agents according to the invention is generally not more than 2% by weight and is preferably 0.5 to 1.5% by weight, particularly preferably 0.5 to 2% by weight. In various embodiments, the washing or cleaning agent according to the invention can contain, in addition to the at least one peptide and/or peptide conjugate as soil-release active ingredient, other soil-release active ingredients, preferably SRP polymers, although this embodiment is not preferred. These active ingredients can have a positive effect on the ability to wash oil and grease out of textiles. This effect is particularly evident when a textile is soiled that has already been washed several times with an agent containing this oil and grease-dissolving component. Preferred SRP active ingredients include, for example, non-ionic cellulose ethers such as methylcellulose and methylhydroxypropylcellulose with a proportion of methoxyl groups of 15 to 30% by weight and of hydroxypropoxyl groups of 1 to 15% by weight, each based on the non-ionic cellulose ether, as well as the polymers of phthalic acid and/or known from the prior art. of terephthalic acid or its derivatives with monomeric and/or polymeric diols, in particular polymers of ethylene terephthalates and/or polyethylene glycol terephthalates or anionically and/or non-ionically modified derivatives of these. These are commercially available, for example, under the trade name Texcare®. Typical soil release polymers for polyester-containing textiles can be based, for example, on copolymers of polyester and polyether, also terephthalate, e.g. polypropylene terephthalate. Examples of commercially available soil release polymers include the polymers sold by Rhodia under the trade name Repel-O-Tex, such as Repel-O-Tex SRP 4, Repel-O-Tex SRP 6, Repel-O-Tex PF, Repel-O-Tex PF 594, the polymers sold by BASF under the trade name Sokalan, such as Sokalan SR 100, the polymers sold by Sasol under the trade name Marloquest SL, the polymers sold by Clariant under the trade name TexCare, such as TexCare SRN-170, TexCare SRN-240, TexCare SRN-325. However, these polymers are typically not biodegradable. Optical brighteners for textiles made from cellulose fibers (e.g. cotton) in particular can include derivatives of diaminostilbenedisulfonic acid or its alkali metal salts. Suitable examples are salts of 4,4'-bis(2-anilino-4-morpholino-1,3,5-triazin-6-yl-amino)-stilbene-2,2'-disulfonic acid or similarly structured compounds which have a diethanolamino group, a methylamino group or a 2-methoxyethylamino group instead of the morpholino group. Brighteners of the substituted 4,4'-distyryl-diphenyl type can also be present, e.g. 4,4'-bis-(4-chloro-3-sulfostyryl)-diphenyl. Mixtures of brighteners can also be used. Brighteners of the 1,3-diaryl-2-pyrazoline type, e.g. 1-(p-sulfoamoylphenyl)-3-(p-chlorophenyl)-2-pyrazoline and similarly structured compounds, are particularly suitable for polyamide fibers. The content of optical brighteners or brightener mixtures in the agent is generally not more than 1% by weight, preferably 0.05 to 0.5% by weight. In a preferred embodiment of the invention, the agent is free of such active ingredients. The usual foam regulators that can be used in the agents according to the invention include, for example, polysiloxane-silica mixtures, the finely divided silica contained therein preferably being silanized or otherwise hydrophobized. The polysiloxanes can consist of linear compounds as well as cross-linked polysiloxane resins and mixtures thereof. Other defoamers are paraffin hydrocarbons, in particular microparaffins and paraffin waxes, whose melting point is above 40°C, saturated fatty acids or soaps with in particular 20 to 22 C atoms, e.g. sodium behenate, and alkali salts of phosphoric acid mono- and/or dialkyl esters, in which the alkyl chains each have 12 to 22 C atoms. Among these, sodium monoalkyl phosphate and/or dialkyl phosphate with C16-18-alkyl groups are used. The proportion of foam regulators can preferably be 0.2 to 2% by weight, particularly preferably not more than 1% by weight. To adjust the desired pH value, the agents according to the invention can contain system- and environmentally compatible acids, in particular citric acid, acetic acid, tartaric acid, malic acid, lactic acid, glycolic acid, succinic acid, glutaric acid and/or adipic acid, but also mineral acids, in particular sulfuric acid or alkali hydrogen sulfates, or bases, in particular Ammonium or alkali hydroxides, preferably sodium hydroxide. Such pH regulators are preferably contained in the agents according to the invention in amounts of no more than 10% by weight, in particular from 0.5 to 6% by weight, particularly preferably from 0.3 to 2% by weight. The agents according to the invention can contain an organic solvent as a further component. The addition of organic solvents has a beneficial effect on the enzyme stability and the cleaning performance of these agents. Preferred organic solvents come from the group of mono- or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers. Preferably, the solvents are selected from ethanol, n- or i-propanol, butanol, glycol, propanediol, butanediol, glycerin, diglycol, propyl diglycol, butyl diglycol, hexylene glycol, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether, ethylene glycol propyl ether, ethylene glycol mono-n-butyl ether, diethylene glycol methyl ether, diethylene glycol ethyl ether, propylene glycol methyl ether, propylene glycol ethyl ether, propylene glycol propyl ether, dipropylene glycol methyl ether, dipropylene glycol ethyl ether, methoxytriglycol, ethoxytriglycol, butoxytriglycol, 1-butoxyethoxy-2-propanol, 3-methyl-3-methoxybutanol, propylene glycol t-butyl ether and mixtures of these solvents. The proportion by weight of these organic solvents in the total weight of the agents according to the invention is preferably 0.1 to 10% by weight, preferably 0.2 to 8.0% by weight and more preferably 0.5 to 5.0% by weight. A particularly preferred organic solvent that is particularly effective in terms of stabilizing the agents is glycerin and 1,2-propylene glycol. Liquid agents preferably comprise at least one polyol, preferably from the group glycerin and 1,2-propylene glycol, based on the total weight of the agent, preferably 0.1 to 10% by weight, preferably 0.2 to 8.0% by weight and more preferably 0.5 to 5.0% by weight. Other preferred organic solvents are organic amines and alkanolamines. The agents according to the invention preferably contain these amines in amounts of 0.1 to 10% by weight, preferably 0.2 to 8.0% by weight and more preferably 0.5 to 5.0% by weight, in each case based on their total weight. A particularly preferred alkanolamine is ethanolamine. Agents according to the invention can contain enzymes in a concentration appropriate for the effectiveness of the agent. Preferably, all enzymes can be used which can develop a catalytic activity in the agent according to the invention, in particular a protease, lipase, amylase, cellulase, hemicellulase, mannanase, tannase, xylanase, xanthanase, xyloglucanase, ß-glucosidase, pectinase, carrageenase, perhydrolase, oxidase, oxidoreductase, and mixtures thereof. Enzymes are advantageously present in the agent in an amount of 1 x 10-8to 5 wt.% based on active protein. Increasingly preferably, each enzyme is present in an amount of 1 x 10-7up to 3 wt.%, 0.00001 to 1 wt.%, 0.00005 to 0.5 wt.%, 0.0001 to 0.1 wt.% and particularly preferably 0.0001 to 0.05 wt.% in agents according to the invention, based on active protein. The enzymes particularly preferably show synergistic cleaning performance against certain soilings or stains, i.e. the enzymes contained in the agent composition support each other in their cleaning performance. Examples of proteases are the subtilisins BPN' from Bacillus amyloliquefaciens and Carlsberg from Bacillus licheniformis, the protease PB92, the subtilisins 147 and 309, the protease from Bacillus lentus, subtilisin DY and the subtilases, but no longer the subtilisins in the narrower sense. associated enzymes Thermitase, Proteinase K and the proteases TW3 and TW7. Subtilisin Carlsberg is available in a further developed form under the trade name Alcalase® from the company Novozymes. Subtilisins 147 and 309 are sold under the trade names Esperase® and Savinase® respectively by the company Novozymes. Protease variants are derived from the protease from Bacillus lentus DSM 5483, described in e.g. WO 95/23221, WO 92/21760 WO 2013/060621 and EP 3660151. Other useful proteases are e.g. those under the trade names Durazym®, Relase®, Everlase®, Nafizym®, Natalase®, Kannase®, Progress Uno 101L® and Ovozyme® from the company Novozymes, those under the trade names Purafect®, Purafect® OxP, Purafect® Prime, Excellase®, Properase®, Preferenz P100® and Preferenz P300® from the company Danisco/DuPont, those under the trade name Lavergy pro 104 LS® from the company BASF, those under the trade name Protosol® from the The enzymes available under the trade name Wuxi® from the company Wuxi Snyder Bioproducts Ltd., the enzymes available under the trade names Proleather® and Protease P® from the company Amano Pharmaceuticals Ltd., and the enzymes available under the name Proteinase K-16 from the company Kao Corp. The proteases from Bacillus gibsonii and Bacillus pumilus, which are disclosed in WO 2008/086916, WO 2007/131656, WO 2017/215925, WO 2021/175696 and WO 2021/175697, are also particularly preferably used. Examples of amylases are the ^-amylases from Bacillus licheniformis, Bacillus amyloliquefaciens or Bacillus stearothermophilus and in particular their further developments which have been improved for use in washing and/or cleaning agents. The enzyme from Bacillus licheniformis is available from Novozymes under the name Termamyl® and from Danisco/DuPont under the name Purastar® ST. Further developments of this ^-amylase are available under the trade names Duramyl® and Termamyl® ultra (both from Novozymes), Purastar® OxAm (Danisco/DuPont) and Keistase® (Daiwa Seiko Inc.). The ^-amylase from Bacillus amyloliquefaciens is sold by Novozymes under the name BAN®, and derived variants of the ^-amylase from Bacillus stearothermophilus under the names BSG® and Novamyl®, also from Novozymes. Furthermore, the ^-amylase from Bacillus sp. A 7-7 (DSM 12368) and the cyclodextrin glucanotransferase (CGTase) from Bacillus agaradherens (DSM 9948) are particularly suitable. Fusion products of all of the molecules mentioned can also be used. In addition, the further developments of the ^-amylase from Aspergillus niger and A. oryzae available under the trade name Fungamyl® from the company Novozymes are also suitable. Other commercial products that can be used advantageously are, for example, Amylase-LT® and Stainzyme® or Stainzyme® ultra or Stainzyme® plus as well as AmplifyTM12L or Amplify PrimeTM100L, the latter also from the company Novozymes, as well as the PREFERENZ S® series from the company Danisco/DuPont, including e.g. PREFERENZ S100®, PREFERENZ S1000® or PREFERENZ S210®. Variants of these enzymes obtainable through point mutations can also be used according to the invention. Suitable cellulases include those of bacterial or fungal origin. Chemically modified or protein-modified mutants are included. Suitable cellulases are cellulases from the genera Bacillus, Pseudomonas, Humicola, Fusarium, Thielavia, Acremonium, e.g. the fungal cellulases from Humicola insolens, Myceliophthora thermophila and Fusarium oxysporum disclosed in US 4435307, US 5648263, US 5691178, US 5776757 and WO 89/09259. Particularly suitable cellulases are the alkaline or neutral cellulases with color care properties. Examples of such cellulases are cellulases described in EP 0495257, EP 0531372, WO 96/11262, WO 96/29397, WO 98/08940. Other examples are cellulase variants as described in WO 94/07998, EP 0531315, EP 3212777, EP 3502243, EP 3653705, EP 3653706, US 5457046, US 5686593, US 5763254, WO 95/24471, WO 98/12307 and WO 99/01544 and WO 2019/122520. Examples of cellulases with endo-1,4-glucanase activity (EC 3.2.1.4) are described in WO 2002/099091, e.g. those with a sequence of at least 97% identity to the amino acid sequence of positions 1 to 773 of SEQ ID NO:2 of WO 2002/099091. Another example may include a GH44 xyloglucanase, e.g. a xyloglucanase enzyme with a sequence of at least 60% identity to positions 40 to 559 of SEQ ID NO:2 of WO 2001/062903. Other examples of cellulases include the GH45 cellulases described in WO 96/29397. Commercially available cellulases include CelluzymeTM, CarezymeTM, Carezyme PremiumTM, CellucleanTM(e.g. CellucleanTM5000L to CellulcleanTM4000T), Celluclean ClassicTM, CellusoftTM, Endolase®, Renozyme® and WhitezymeTM(Novozymes A/S), ClazinaseTMand Puradax HATM (Genencor International Inc.), KAC-500(B)TM (Kao Corporation), RevitalizationTM1000, RevitalenzTM2000 and revitalizationTM3000 (DuPont), as well as Ecostone® and Biotouch® (AB Enzymes). Suitable lipases are e.g. from Thermomyces, e.g. from T. lanuginosus (formerly Humicola lanuginosa) as described in EP 0258068 and EP 0305216, lipase from strains of Pseudomonas (some of them now renamed Burkholderia), e.g. P. alcaligenes or P. pseudoalcaligenes, P. cepacia, P. sp. strain SD705, P. wisconsinensis, Streptomyces lipases of the GDSL type, lipase from Thermobifida fusca, lipase from Geobacillus stearothermophilus, lipase from Bacillus subtilis and lipase from Streptomyces griseus and S. pristinaespiralis. Preferred lipases include, for example, the lipases originally obtained from Humicola lanuginosa (Thermomyces lanuginosus) or developed from it, in particular those with one or more of the following amino acid substitutions starting from the lipase mentioned in positions D96L, T213R and/or N233R, particularly preferably T213R and N233R. Preferred commercial lipase products include LipolaseTM, LipexTM, LipolexTMand LipocleanTM (Novozymes A/S), Lumafast (Genencor/DuPont) and Lipomax (Gist-Brocades). Suitable mannanases are, for example, the Bacillus subtilis endo-^-mannanase, Bacillus sp. I633 Endo-^-mannanase, Bacillus sp. AAI12 Endo-^-mannanase, Bacillus sp. AA349 Endo-^-mannanase, Bacillus agaradhaerens NCIMB 40482 Endo-^-mannanase, Bacillus halodurans endo-^-mannanase, Bacillus clausii endo-^-mannanase, Bacillus licheniformis endo-^-mannanase, Humicola insolens endo-^-mannanase and caldocellulosiruptor sp. Endo- ^-mannanase (cf. e.g. US 6060299, WO 99/64573, US 6566114 and WO 99/64619). Pectate lyases suitable for washing and cleaning agents are described e.g. in WO 2003/095638 or WO 2015/121133. Examples of suitable Pectinolytic enzymes are also available under the trade names Gamanase®, Pektinex AR®, X-Pect® or Pectaway® from the Enzymes and enzyme preparations available from Novozymes, under the trade names Rohapect UF®, Rohapect TPL®, Rohapect PTE100®, Rohapect MPE®, Rohapect MA plus HC, Rohapect DA12L®, Rohapect 10L®, Rohapect B1L® from AB Enzymes and under the trade name Pyrolase® from Diversa Corp. In the cleaning agents described here, the enzymes to be used can also be packaged together with accompanying substances, for example from fermentation. In liquid formulations, the enzymes are preferably used as enzyme liquid formulation(s). It is also possible to package two or more enzymes together so that a single granulate has several enzyme activities. The enzymes can also be incorporated into water-soluble films, such as those used in the packaging of washing and cleaning agents in unit dose form. Such a film enables the release of the enzymes after contact with water. As used herein, "water-soluble" refers to a film structure that is preferably completely water-soluble. Preferably, such a film consists of (fully or partially hydrolyzed) polyvinyl alcohol (PVA). The agents according to the invention can comprise one or more reversible enzyme inhibitor(s)/stabilizer(s). The agents according to the invention can contain the reversible enzyme inhibitor(s)/stabilizer(s) in a concentration of 0.1 to 2% by weight, preferably 0.3 to 1.5% by weight, based on the total weight of the agent. If several inhibitors/stabilizers are included, these details refer to the total concentration. These can in particular be selected from the group consisting of polyols such as glycerin or 1,2-ethylene glycol, benzamidine hydrochloride, borax, boric acids, boronic acids or their salts or esters or derivatives, in particular phenylboronic acid derivatives or 4-formylphenylboronic acid (4-FPBA), antioxidants, special peptide compounds and combinations thereof. In particularly preferred embodiments, the washing and/or cleaning agent according to the invention is essentially free of boron-containing compounds. "Essentially free of boron-containing compounds" in this context means that the agents according to the invention contain less than 2% by weight, preferably less than 1% by weight, more preferably less than 0.5% by weight and particularly preferably less than 0.1% by weight, of boron-containing compounds, based on the total weight of the agent. In very particularly preferred embodiments, the agents according to the invention are free of boron-containing compounds, i.e. they contain in particular no boric acid and/or phenylboronic acid derivatives. Other suitable additives for agents according to the invention can be selected from, for example, builders, bleaching agents, bleach catalysts, bleach activators, electrolytes, pH adjusters, perfumes, perfume carriers, fluorescent agents, dyes, color transfer inhibitors (DTI polymers), hydrotropes, foam inhibitors/defoamers, silicone oils, soil release polymers/soil repellent polymers, graying inhibitors, shrinkage inhibitors, anti-crease agents, antimicrobial agents, solvents, germicides, fungicides, antioxidants, preservatives, corrosion inhibitors, antistatic agents, bittering agents, ironing aids, phobic and impregnating agents, Skin-care active ingredients, swelling and slip-resistant agents, complexing agents, softening components and UV absorbers and mixtures thereof, in particular solvents such as water and/or organic solvents, thickeners, stabilizers, soil-release polymers/soil-repellent polymers, fragrances or perfumes, complexing agents, pH adjusters, foam inhibitors/defoamers and/or mixtures thereof. In a preferred embodiment, the agent according to the invention comprises the at least one additive in an amount of 0.0001 to 30% by weight, preferably 0.1 to 20% by weight, more preferably 1 to 10% by weight, based on the total weight of the agent. Water is preferably not included in this concentration and can be added to the agent in addition. The agent preferably contains at least one perfume or fragrance, or optionally a mixture of different perfumes/fragrances as the at least one additive. Individual fragrance compounds, e.g. synthetic products of the ester, ether, aldehyde, ketone, alcohol and hydrocarbon type, can be used as perfume oils or fragrances. However, mixtures of different fragrances are preferably used which together produce an appealing fragrance. Such perfume oils can also contain natural fragrance mixtures, such as those available from plant sources, e.g. pine, citrus, jasmine, patchouli, rose or ylang-ylang oil. Suitable fragrances and perfumes or mixtures thereof are known to those skilled in the art in the field of washing or cleaning product production. In a preferred embodiment, the agent contains one or more fragrances in an amount of usually up to 15% by weight, preferably 0.01 to 5% by weight, in particular 0.3 to 3% by weight, based on the total weight of the agent. In a preferred embodiment of the invention, the agents contain one or more hydrophobic components. The hydrophobic components not only improve the cleaning effect against hydrophobic contaminants such as greasy dirt, but also have a positive effect on phase separation and its reversibility in multiphase agents. Suitable hydrophobic components are, for example, dialkyl ethers with the same or different C4-14-Alkyl radicals, in particular linear dioctyl ether; hydrocarbons with a boiling range of 100 to 300°C, in particular 140 to 280°C, e.g. aliphatic hydrocarbons with a boiling range of 145 to 200°C, isoparaffins with a boiling range of 200 to 260°C; essential oils, in particular limonene and pine oil extracted from pine roots and stumps; and also mixtures of these hydrophobic components, in particular mixtures of two or three of the hydrophobic components mentioned. Preferred mixtures of hydrophobic components are mixtures of various dialkyl ethers, of dialkyl ethers and hydrocarbons, of dialkyl ethers and essential oils, of hydrocarbons and essential oils, of dialkyl ethers and hydrocarbons and essential oils and of these mixtures. The washing or cleaning agents can contain hydrophobic components in amounts, based on the total weight of the agent, of 0.01 to 20% by weight, preferably 0.1 to 14% by weight, more preferably 0.5 to 10% by weight, even more preferably 0.8 to 7% by weight. If the washing or cleaning agents according to the invention are formulated in multiple phases, they can contain one or more phase separation aids. Suitable phase separation aids are in addition to citric acid and citrates, for example alkali metal and alkaline earth metal halides, in particular chlorides, and sulfates and nitrates, in particular sodium and potassium chloride and sulfate, as well as ammonium chloride and sulfate or mixtures thereof. Such salts, as strong electrolytes that increase ionic strength, support phase separation through the salt effect. Sodium chloride has proven to be particularly effective here, while sodium sulfate and in particular magnesium sulfate have less of a phase-separating effect. The washing or cleaning agents can contain phase separation aids in amounts, based on the total weight of the agent, of 0.01 to 30% by weight, preferably 0.1 to 20% by weight, e.g. 1 to 15% by weight or 1 to 5% by weight. To adjust the viscosity, the washing or cleaning agent can contain one or more thickeners, preferably in an amount of 0.01 to 5 wt.%, more preferably 0.05 to 2.5 wt.%, even more preferably 0.1 to 1 wt.%. Suitable thickeners are, for example, organic natural thickeners (agar-agar, carrageenan, tragacanth, gum arabic, alginates, pectins, polyoses, guar flour, locust bean gum, starch, dextrins, gelatin, casein), organic modified natural substances (carboxymethylcellulose and other cellulose ethers, hydroxyethyl and propyl cellulose and the like, kernel flour ethers), organic fully synthetic thickeners (polyacrylic and polymethacrylic compounds, vinyl polymers, polycarboxylic acids, polyethers, polyimines, polyamides) and inorganic thickeners (polysilicic acids, clay minerals such as montmorillonites, zeolites, silicic acids). Polyacrylic and polymethacrylic compounds include, for example, the high molecular weight homopolymers of acrylic acid cross-linked with a polyalkenyl polyether, in particular an allyl ether of pentaerythritol or propylene (INCI name according to the International Dictionary of Cosmetic Ingredients of The Cosmetic, Toiletry, and Fragrance Association (CTFA): Carbomer), which are also referred to as carboxyvinyl polymers. They also include the following acrylic acid copolymers: (i) copolymers of two or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple esters, preferably formed with C1-4 alkanols (INCI Acrylates Copolymer), which include, for example, the copolymers of methacrylic acid, butyl acrylate and methyl methacrylate (CAS 25035-69-2) or of butyl acrylate and methyl methacrylate (CAS 25852-37-3); (ii) cross-linked high molecular weight acrylic acid copolymers, which include copolymers of C10-30 alkyl acrylates cross-linked with an allyl ether of pentaerythritol with one or more monomers from the group of acrylic acid, methacrylic acid and their simple, preferably C1-4-alkanols formed, esters (INCI Acrylates/C10-30Alkyl Acrylate Crosspolymer). In addition to the thickening effect, these compounds can have other effects in detergents, such as protection against graying. In a preferred embodiment, the polyacrylic and polymethacrylic compounds that are suitable as thickeners have a weight-average molecular weight of >100,000 g/mol, preferably <500,000 g/mol. Preferred thickeners are the polysaccharides and heteropolysaccharides, in particular the polysaccharide gums, e.g. gum arabic, agar, alginates, carrageenans and their salts, guar, guaran, tragacanth, gellan, ramsan, dextran or xanthan and their derivatives, e.g. propoxylated guar, and their mixtures. Other polysaccharide thickeners, such as starches or cellulose derivatives, can be used alternatively, but preferably in addition to a polysaccharide gum, e.g. Starches of various origins and starch derivatives, e.g. hydroxyethyl starch, starch phosphate esters or starch acetates, or carboxymethyl cellulose or its sodium salt, methyl, ethyl, hydroxyethyl, hydroxypropyl, hydroxypropyl-methyl or hydroxyethyl-methyl cellulose or cellulose acetate. Polysaccharides and heteropolysaccharides suitable as thickeners preferably have a weight-average molecular weight of >1500 g/mol, more preferably >5000 g/mol, even more preferably >50000 g/mol. In general, their weight-average molecular weight is <250000 g/mol. A particularly preferred polymer is the microbial anionic heteropolysaccharide xanthan gum, which is produced by Xanthomonas campestris and some other species under aerobic conditions with a molecular weight of 2 to 15 × 106g/mol is produced. In various embodiments, the washing or cleaning agent according to the invention can contain dye transfer inhibitors, preferably DTI (dye transfer inhibiting) polymers. Suitable DTI polymers include, for example, homo- or copolymers based on vinylic, nitrogen-containing, preferably heterocyclic monomers, e.g. N-vinylpyrrolidone, N-vinylimidazole, N-vinylcaprolactam and 4-vinylpyridine. These compounds are typically not biodegradable. Examples of commercially available DTIs are known from US 2012/0225025 A1. Further examples of DTI polymers include, but are not limited to, polyvinylpyrrolidone (e.g. Sokalan® HP 50/BASF, PVP-K-Types®/ISP), vinylpyrrolidone-vinylimidazole copolymers (e.g. Sokalan® HP 56/BASF), poly(4-vinylpyridine-N-oxide) (e.g. Chromabond® S-403E/ISP), and poly(4-vinylpyridine-N-carboxymethylbetaine (e.g. Chromabond® S 400/ISP). Exemplary washing and cleaning agent compositions and suitable ingredients are described, for example, in WO 2001/44433 A1 or WO 2016/091650 A1. An exemplary composition of a washing agent according to the invention, in particular a liquid washing agent, comprises, in addition to the peptides and/or peptide conjugates described herein, the following components: water; and surfactants, in particular anionic and/or nonionic surfactants; and/or thickeners; and/or stabilizers; and/or organic solvents; and/or enzymes; and/or fragrances; and/or complexing agents, e.g. phosphonates, in particular HEDP; and/or pH adjusters, in particular citric acid, NaOH and/or monoethanolamine (MEA); and/or color transfer inhibitors, in particular DTI polymers; and/or optionally further soil release polymers/soil repellent polymers; and/or antifoaming agents. A washing or cleaning agent according to the invention particularly preferably comprises the following components in addition to the peptides according to the invention: at least one surfactant, preferably in a concentration of 0.5 to 60% by weight; and/or at least one stabilizer, preferably in a concentration of 0.001 to 20% by weight, e.g. 0.1 to 5% by weight; and/or at least one complexing agent, preferably in a concentration of 0.01 to 30% by weight, in particular 0.1 to 10% by weight or 0.2 to 5% by weight; and/or at least one organic solvent, preferably in a concentration of 0.1 to 30% by weight, e.g. 0.5 to 25% by weight; and/or at least one DTI polymer, preferably in a concentration of 0.01 to 20% by weight, for example 0.05 to 5% by weight; and/or at least one enzyme, preferably in a concentration of 0.00001 to 5% by weight; and/or at least one fragrance or perfume and/or at least one fragrance storage substance, preferably in a concentration of 0.0001 to 15% by weight; and/or at least one pH adjuster, e.g. MEA, NaOH or citric acid, preferably in a concentration of 0.01 to 25% by weight, e.g. 0.05 to 20% by weight; and/or at least one antifoam agent, preferably in a concentration of less than 5% by weight, e.g. less than 2% by weight or less than 1% by weight; and/or water; each based on the total weight of the washing or cleaning agent. Washing or cleaning performance In the context of the invention, cleaning performance is understood to mean the ability of an agent to partially or completely remove existing soiling, in particular the brightening performance of one or more soilings on textiles. The cleaning performance is preferably determined as stated below. The washing liquor is understood to mean the use solution containing the washing agent that acts on the textiles or fabrics and thus comes into contact with the soiling present on the textiles or fabrics. The wash liquor is usually created when the washing process begins and the detergent is diluted with water, e.g. in a washing machine or in another suitable container. The cleaning performance can be determined in a washing system that contains a detergent in a dosage of between 2.0 and 8.0 grams per liter of wash liquor and the peptides to be examined. A liquid reference detergent for such a washing system can, for example, be composed as follows (all data in weight percent (wt%)): 4.4% alkylbenzenesulfonic acid, 5.6% other anionic surfactants, 2.4% C12-18Na salts of fatty acids (soaps), 4.4% non-ionic surfactants, 0.2% phosphonates, 1.4% citric acid, 0.95% NaOH, 0.01% defoamers, 2% glycerine, 0.08% preservatives, 1% ethanol, remainder demineralized water. The dosage of the liquid detergent is preferably between 3.0 and 6.0 grams per liter of washing liquor, for example 3.0, 3.2, 3.5, 3.7, 4.0, 4.5, 4.7, 4.9 or 5.9 grams per liter of washing liquor. Washing is preferably carried out in a pH range between pH 7 and pH 10.5, preferably between pH 8 and pH 9. The cleaning performance is determined against a stain on textiles by measuring the degree of cleaning of the washed textiles. For example, the washing process can take place for 60 minutes at a temperature of 40°C and the water can have a water hardness between 15.5°dH and 16.5°dH (German hardness). The degree of whiteness, i.e. the lightening of the dirt, as a measure of the cleaning performance is determined using optical measuring methods, preferably photometrically. A suitable device for this is, for example, the Minolta CM508d spectrometer. The devices used for the measurement are usually calibrated beforehand with a white standard, preferably a white standard supplied. Preferred embodiments of agents according to the invention achieve such advantageous cleaning performance even at low temperatures, in particular in the temperature ranges between 10°C and 60°C, preferably between 15°C and 50°C and particularly preferably between 20°C and 40°C. Methods and uses Another subject of the invention is a method for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, which is characterized in that an agent according to the invention is used in at least one method step. In various embodiments, the method described above is characterized in that it is carried out at a temperature of 0°C to about 100°C, preferably about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C. 20°C represents low washing temperature, while 40°C is the preferred/average washing temperature in Europe. This includes both manual and machine processes, with machine processes being preferred due to their more precise controllability, for example with regard to the amounts used and exposure times. Processes for cleaning textiles are generally characterized by the fact that various cleaning-active substances are applied to the items to be cleaned in several process steps and washed off after the exposure time, or that the items to be cleaned are treated in some other way with a detergent or a solution or dilution of this agent. The process preferably relates to a machine washing process, in particular in a washing machine, or a hand washing process. The peptide and/or peptide conjugate described here preferably acts as a dirt-repellent and/or dirt-removing active ingredient. This subject matter of the invention also includes a machine dishwashing process. The agent according to the invention can be dosed into the cleaning liquor in such a process, for example, by means of the dosing chamber in the door or by means of an additional dosing container in the interior of the dishwasher. Alternatively, the agent can also be applied directly to the soiled dishes or to one of the inside walls of the dishwasher, e.g. the inside of the door. The method according to the invention is carried out in the interior of a commercially available dishwasher. The cleaning program in a dishwasher can usually be selected and set by the consumer before the dishwashing process is carried out. The cleaning program of the dishwasher used in the method according to the invention comprises at least one pre-wash cycle and one cleaning cycle. According to the invention, cleaning programs are preferred which comprise further cleaning or rinsing cycles, e.g. a final rinse cycle. The method according to the invention is particularly preferably part of a cleaning program comprising a pre-wash cycle, a cleaning cycle and a final rinse cycle. The method according to the invention is preferably used in conjunction with cleaning programs in which the wash liquor is rinsed in the course of the Cleaning cycle is heated. In a preferred embodiment of the method according to the invention, the cleaning cycle, during which the agent according to the invention is dosed into the interior of the dishwasher, is characterized in that during its course the temperature of the cleaning liquor rises to values above 30°C, preferably above 40°C and in particular above 50°C. Alternative embodiments of this subject matter of the invention also represent methods for treating textile raw materials or for textile care, in which an agent according to the invention becomes active in at least one process step. Among these, methods for textile raw materials, fibers or textiles with natural components are preferred, and very particularly for those with wool or silk. Another subject matter of the invention is the use of an agent according to the invention for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C. A further subject matter of the invention is the use of a peptide and/or peptide conjugate described herein in a washing or cleaning agent according to the invention to improve the cleaning performance of the washing or cleaning agent on greasy and/or oily stains, preferably in a temperature range of about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to about 40°C. A further subject matter of the invention is the use of a peptide as a dirt-removing and/or dirt-repellent active ingredient in a washing or cleaning agent, preferably textile detergent, wherein the peptide is selected from (A) a peptide with the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)O, where X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4independently of one another, any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where m+o = 0 or 1, and n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, wherein the peptide is preferably a textile-binding peptide; and/or (B) a peptide which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:1-27, wherein the peptide is preferably a textile-binding peptide. Another subject of the invention is the use of a peptide conjugate as a dirt-removing and/or dirt-repellent active ingredient in a washing or cleaning agent, preferably textile detergents, wherein the peptide conjugate has the following sequence in N- to C-terminal orientation: (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wherein Z4 is a peptide, preferably a textile-binding peptide, selected from (A) a peptide having the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)O, where C is the amino acid cysteine, where m+o = 0 or 1; where X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4independently of one another, any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, (B) a peptide which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO: 1-27, where s = 1; where Z1 and Z7 are independently -(C2H4O)k, where k = 5-100, preferably k = 20-85, preferably k = 30-75, particularly preferably k = 40-60, very particularly preferably k = 45, p and w are 0 or 1 and p+w = 0 to 2; wherein Z2 and Z6 are independently a peptide, preferably a textile non-binding peptide, which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence given in SEQ ID NO:28, wherein q and v are 0 or 1 and q+v = 0 to 2; wherein Z3 and Z5 are linkers, preferably peptide linkers, wherein r and t are 0 or 1 and r+t = 0 to 2; where p+q+r+t+v+w = 2 to 6, preferably 3 to 5, particularly preferably 3 or 4, very particularly preferred. In preferred embodiments, the use of the peptide and/or peptide conjugate leads to a dirt-removing and/or dirt-repellent effect, i.e. the peptide and/or peptide conjugate has a dirt-removing and/or dirt-repellent effect on textiles, preferably during the washing or cleaning process, more preferably as a component of a washing or cleaning agent. In particular, the textiles are freed from dirt and/or protected from renewed dirt deposition by the presence of the peptide and/or peptide conjugate, which preferably binds and/or adheres to textiles, preferably plastic-containing textiles, preferably polyester-containing textiles, or mixed fabrics. The dirt-repellent effect of the peptides and/or peptide conjugates is achieved in particular by the adhering peptides and/or peptide conjugates. Peptide conjugates after several washes, since the dirt is less likely to settle on or between the fibers due to the adhering peptides and/or peptide conjugates. All facts, objects and embodiments that are described for the agent according to the invention are also applicable to these objects of the invention. Therefore, at this point, express reference is made to the disclosure at the appropriate point with the note that this disclosure also applies to the above use according to the invention.

BEISPIELE Beispiel 1: Peptidsequenzen Die Peptide gemäß Tabelle 1 wurden mittels chemischer Synthese hergestellt. Tabelle 1: Peptidsequenzen Peptid Aminosäuresequenz SEQ ID NO 1 (PEG)-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS-(PEG) 41 2 (PEG)-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS-(PEG) 42 3 (PEG)-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS-(PEG) 43 4 NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS- 44 NGLLIPQFLVAS 5 NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS- 45 NGLLIPQFLVAS 6 NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS- 46 NGLLIPQFLVAS 7 RSIVTFSLRQNR 25 8 RALQALRALQALEAL 1 9 RALRALQALEALEAL 5 10 NGLLIPQFLVAS 28 11 GGGGS 29 In Tabelle 1 bedeutet (PEG) das die jeweilige Aminosäuresequenz am N- und/oder C-Terminus ein Polyethylenglykol (PEG; 45 Einheiten; 2 kDa) aufweist. Peptide 1 bis 6 sind Peptidkonjugate, umfassend (i) eine PEG-Kette oder ein textilnichtbindendes Peptid (Peptid 10), (ii) einen ersten Peptidlinker (Peptid 11), (iii) ein textilbindendes Peptid (eines der Peptide 7 bis 9), (iv) einen zweiten Peptidlinker (Peptid 11), und (v) eine PEG-Kette oder ein textilnichtbindendes Peptid (Peptid 10). Peptide 7 bis 9 sind textilbindende Peptide. Peptid 10 ist ein textilnichtbindendes Peptid. Peptid 11 ist ein Peptidlinker. Beispiel 2: Adhäsionstest von Peptiden auf Polyester- und Mischgewebe Die Adhäsion der Peptide 7 bis 10 gemäß Tabelle 1 an Polyester-Gewebe (WFK 30A, 100% Polyester) und Baumwolle/Polyester-Mischgewebe (WFK 20A, 50%Baumwolle / 50% Polyester) wurde überprüft. Testaufbau: Messmethode mit Fluorescamin in 48-well Mikrotiterplatte mit Stoffläppchen mit einem Durchmesser von 10 mm. Es wurden je 3 Läppchen pro Peptidverdünnung in die 48-well Mikrotiterplatte eingelegt und es wurden je 0,2 ml Peptidlösung (0,02 mg/ml in Aqua dest.) zugegeben. Es wurde für 1 h bei RT, schüttelnd bei 750 rpm, inkubiert. Anschließend wurden 50 µl des Überstandes in eine schwarze 96- well Mikrotiterplatte überführt, und es wurde Fluorescamin-Lösung (Endkonzentration 1 mg/ml) zugegeben, gemischt und bei RT für 16 min inkubiert. Direkt im Anschluss erfolgte die Messung der Fluoreszenz (Extinktion 340 nm, Emission 465 nm). Fluorescamin bindet an die freie primäre Amino-Gruppe eines Peptids. Je mehr Peptide an die Textilläppchen gebunden sind, desto weniger Peptide mit freien Amino-Gruppen sind im Überstand vorhanden. Da Fluorescamin ohne Derivatisierung keine Fluoreszenz zeigt, gilt: Je mehr Fluorescamin-Peptid-Konjugate im Überstand vorhanden sind, desto höher die Fluoreszenz. Die gemessenen Fluoreszenz-Werte wurden in Adhäsion in % wie folgt umgerechnet: (B-A)/A, wobei B der gemessene Wert für die Testprobe ist und A der gemessen Wert für den Blank ist. In Tabelle 2 ist gezeigt, wie viel % der aufgetragenen Menge (100%) an Peptid auf dem jeweiligen Textil anhaftet. Je höher der Wert, desto höher ist die Bindungsaffinität. Tabelle 2: Adhäsion von Peptiden auf Testgewebe Peptid 7 Peptid 8 Peptid 9 Peptid 10 WFK 20A 97,4% 90,2% 80,7% 0% WFK 30A 89,5% 85,3% 90,7% 0% Die Peptide 7 bis 9 zeigen eine hohe Bindungsaffinität, sind also textilbindende Peptide. Das Peptid 10 zeigt keine Bindungsaffinität, ist also ein textilnichtbindendes Peptid. Beispiel 3: Waschversuch In eine Waschmittelmatrix gemäß Tabelle 3 wurde jeweils ein konventionelles Soil Release Polymer (Poly[terephtalsäure-co-Propylenglykol-co-PEG750-monomethylether]; 0,25% Aktivsubstanz) (Vergleichsbeispiel) oder ein erfindungsgemäßes Peptid eingearbeitet (Peptide 1 bis 6; 2 Gew.-% Aktivsubstanz in der Formulierung). Tabelle 3: Waschmittelmatrix Chemischer Name Gew.-% Aktivsubstanz Gew.-% Aktivsubstanz im Rohmaterial in der Formulierung Wasser demin. 100 ad 100 Entschäumer 100 <1% Zitronensäure 100 1-5% FAEOS 70 3-8% FAEO 100 2-11% LAS 96 3-20% C12-C18 Fettsäure Na-Salz 30 0,3-4% Monoethanol-amin 100 4-8% NaOH 50 0,5-2% Glycerin 99,5 1-3% 1,2-Propandiol 100 8-12% Phosphonat (HEDP) 60 0,5-2% Parfüms, Enzyme t.q. Minors Stabilisator 100 0-1% Dosierung 3,1 g/l; pH 8,2-8,4 Tabelle 4: Versuchsansätze A B C D E F G Soil Release Polymer 0,25% 0% 0% 0% 0% 0% 0% Peptid 1 0% 2% 0% 0% 0% 0% 0% Peptid 2 0% 0% 2% 0% 0% 0% 0% Peptid 3 0% 0% 0% 2% 0% 0% 0% Peptid 4 0% 0% 0% 0% 2% 0% 0% Peptid 5 0% 0% 0% 0% 0% 2% 0% Peptid 6 0% 0% 0% 0% 0% 0% 2% Tabelle 5: Waschbedingungen Gerät Linitest Plus, Fa. Atlas Waschtemperatur 40°C Wasserhärte 16°dH Waschzeit 30 min Dosierung 3,1 g/l Waschvolumen 200 ml Rotation 40 U/min Gewebe WFK 30A, WFK 20A Anschmutzung 25 µl Motoröl Wiederholungen 3 Die Textilgewebe wurden mit der jeweiligen zu untersuchenden Waschmittelrezeptur dreimal vorgewaschen, gespült und getrocknet. Auf die vorgewaschenen Textilgewebe wurden jeweils 25 µl Motoröl appliziert und getrocknet. Anschließend wurden die angeschmutzten Textilgewebe mit der jeweiligen zu untersuchenden Waschmittelrezeptur gewaschen, gespült und getrocknet. Die Aufhellung der Anschmutzungen wurde mithilfe eines Spectraflash SF600 gemessen. Die gemessen Werte werden in Tabelle 6 als Y-Wert (Weißgrad) dargestellt. Je höher der Wert, desto besser die Aufhellungsleistung. Differenz ≥ 0,5 wird als signifikant angesehen. Tabelle 6: Aufhellungsleistung A B C D E F G WFK 20A 59,8 59,8 60,3 58,4 62,6 61,5 60,2 WFK 30A 59,2 57,1 58,5 58,7 59,1 60,2 60,3 Die erfindungsgemäßen Peptide führen zu einer Aufhellungsleistung, die mit der Referenzprobe (A) vergleichbar ist (Peptide 1, 3) oder sogar besser ist (Peptide 2, 4, 5, 6), insbesondere die Peptide 4 und 5 zeigen eine verbesserte Aufhellungsleistung auf Misch-Gewebe. Die verbesserte Aufhellungsleistung zeigt, dass die Peptide nicht nur zur Reinigungsleistung beitragen, sondern deuten auch auf einen schmutzabweisenden und/der schmutzablösenden Effekt hin. EXAMPLES Example 1: Peptide sequences The peptides according to Table 1 were prepared by chemical synthesis. Table 1: Peptide sequences Peptide amino acid sequence SEQ ID NO 1 (PEG)-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS-(PEG) 41 2 (PEG)-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS-(PEG) 42 3 (PEG)-GGGGS-RALRALQALEALEAL-GGGGS-(PEG) 43 4 NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RSIVTFSLRQNR-GGGGS- 44 NGLLIPQFLVAS 5 NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALQALRALQALEAL-GGGGS- 45 NGLLIPQFLVAS 6 NGLLIPQFLVAS-GGGGS-RALRALQALEEALEAL-GGGGS- 46 NGLLIPQFLVAS 7 RSIVTFSLRQNR 25 8 RALQALRALQALEAL 1 9 RALRALQALEALEAL 5 10 NGLLIPQFLVAS 28 11 GGGGS 29 In Table 1, (PEG) means that the respective amino acid sequence has a polyethylene glycol (PEG; 45 units; 2 kDa) at the N- and/or C-terminus. Peptides 1 to 6 are peptide conjugates comprising (i) a PEG chain or a textile-nonbinding peptide (peptide 10), (ii) a first peptide linker (peptide 11), (iii) a textile-binding peptide (one of peptides 7 to 9), (iv) a second peptide linker (peptide 11), and (v) a PEG chain or a textile-nonbinding peptide (peptide 10). Peptides 7 to 9 are textile-binding peptides. Peptide 10 is a textile-nonbinding peptide. Peptide 11 is a peptide linker. Example 2: Adhesion test of peptides on polyester and blended fabrics The adhesion of peptides 7 to 10 according to Table 1 to polyester fabrics (WFK 30A, 100% polyester) and cotton/polyester blended fabrics (WFK 20A, 50% cotton / 50% polyester) was tested. Test setup: Measurement method with fluorescamine in a 48-well microtiter plate with cloth pads with a diameter of 10 mm. 3 pads per peptide dilution were placed in the 48-well microtiter plate and 0.2 ml of peptide solution (0.02 mg/ml in distilled water) was added to each. It was incubated for 1 h at RT, shaking at 750 rpm. Then 50 µl of the supernatant was transferred to a black 96-well microtiter plate and fluorescamine solution (final concentration 1 mg/ml) was added, mixed and incubated at RT for 16 min. The fluorescence was measured immediately afterwards (extinction 340 nm, emission 465 nm). Fluorescamine binds to the free primary amino group of a peptide. The more peptides are bound to the textile patches, the fewer peptides with free amino groups are present in the supernatant. Since fluorescamine does not show any fluorescence without derivatization, the more fluorescamine-peptide conjugates are present in the supernatant, the higher the fluorescence. The measured fluorescence values were converted into adhesion in % as follows: (BA)/A, where B is the measured value for the test sample and A is the measured value for the blank. Table 2 shows what percentage of the applied amount (100%) of peptide adheres to the respective textile. The higher the value, the higher the binding affinity. Table 2: Adhesion of peptides to test fabric Peptide 7 Peptide 8 Peptide 9 Peptide 10 WFK 20A 97.4% 90.2% 80.7% 0% WFK 30A 89.5% 85.3% 90.7% 0% Peptides 7 to 9 show a high binding affinity, and are therefore textile-binding peptides. Peptide 10 shows no binding affinity, and is therefore a textile-non-binding peptide. Example 3: Washing test A conventional soil release polymer (poly[terephthalic acid-co-propylene glycol-co-PEG750-monomethyl ether]; 0.25% active substance) (comparative example) or a peptide according to the invention (peptides 1 to 6; 2% by weight of active substance in the formulation) was incorporated into a detergent matrix according to Table 3. Table 3: Detergent matrix Chemical name Wt.% Active substance Wt.% Active substance in raw material in formulation Water demin. 100 ad 100 Defoamers 100 <1% Citric acid 100 1-5% FAEOS 70 3-8% FAEO 100 2-11% LAS 96 3-20% C 12 -C 18 fatty acid Na salt 30 0.3-4% Monoethanolamine 100 4-8% NaOH 50 0.5-2% Glycerin 99.5 1-3% 1,2-propanediol 100 8-12% Phosphonate (HEDP) 60 0.5-2% Perfumes, enzymes tq minors Stabilizer 100 0-1% Dosage 3.1 g/l; pH 8.2-8.4 Table 4: Test batches ABCDEFG Soil Release Polymer 0.25% 0% 0% 0% 0% 0% 0% Peptide 1 0% 2% 0% 0% 0% 0% 0% Peptide 2 0% 0% 2% 0% 0% 0% 0% Peptide 3 0% 0% 0% 2% 0% 0% 0% Peptide 4 0% 0% 0% 0% 0% 2% 0% 0% Peptide 5 0% 0% 0% 0% 0% 2% 0% Peptide 6 0% 0% 0% 0% 0% 0% 2% Table 5: Washing conditions Device Linitest Plus, Atlas Washing temperature 40°C Water hardness 16°dH Washing time 30 min Dosage 3.1 g/l Washing volume 200 ml rotation 40 rpm fabric WFK 30A, WFK 20A soiling 25 µl engine oil repetitions 3 The textile fabrics were pre-washed, rinsed and dried three times with the respective detergent formulation to be tested. 25 µl engine oil was applied to each of the pre-washed textile fabrics and dried. The soiled textile fabrics were then washed with the The laundry was washed, rinsed and dried with the respective detergent formulation to be tested. The whitening of the soiling was measured using a Spectraflash SF600. The measured values are shown in Table 6 as Y-value (whiteness). The higher the value, the better the whitening performance. A difference of ≥ 0.5 is considered significant. Table 6: Whitening performance ABCDEFG WFK 20A 59.8 59.8 60.3 58.4 62.6 61.5 60.2 WFK 30A 59.2 57.1 58.5 58.7 59.1 60.2 60.3 The peptides according to the invention lead to a whitening performance that is comparable to the reference sample (A) (peptides 1, 3) or even better (peptides 2, 4, 5, 6), in particular peptides 4 and 5 show an improved whitening performance on mixed fabrics. The improved whitening performance shows that the peptides not only contribute to the cleaning performance, but also indicate a dirt-repellent and/or dirt-removing effect.

Claims

PATENTANSPRÜCHE 1. Wasch- oder Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, umfassend mindestens ein Peptid und/oder Peptidkonjugat, wobei das mindestens eine Peptid und/oder Peptidkonjugat in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz aufweist: (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wobei Z4 ein Peptid, vorzugsweise ein textilbindendes Peptid, ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei C die Aminosäure Cystein ist, wobei m+o = 0 oder 1 ist; wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO: 1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei s = 1 ist; wobei Z1 und Z7 unabhängig voneinander –(C2H4O)k sind, wobei k = 5-100, p und w 0 oder 1 sind und p+w = 0 bis 2 ist; wobei Z2 und Z6 unabhängig voneinander ein Peptid, vorzugsweise ein textilnichtbindendes Peptid, sind, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist, wobei q und v 0 oder 1 sind und q+v = 0 bis 2 ist; wobei Z3 und Z5 Linker, vorzugsweise Peptidlinker, sind, wobei r und t 0 oder 1 sind und r+t = 0 bis 2 ist; wobei p+q+r+t+v+w = 0 bis 6, bevorzugt 3 bis 5, besonders bevorzugt 3 oder 4, ganz besonders bevorzugt 4 ist. 2. Wasch- oder Reinigungsmittel nach Anspruch 1, wobei (i) das Peptid (A) eine Gesamtladung von 0 bis +4 aufweist, vorzugsweise 0 bis +2, und/oder (ii) der N-Terminus des Peptids (A) umfassend die ersten 3-4 Aminosäuren eine positive Nettoladung aufweist, und/oder (iii) der C-Terminus des Peptids (A) umfassend die letzten 3-6 Aminosäuren eine negative oder neutrale Nettoladung aufweist und vorzugsweise mindestens eine negative geladene Aminosäure, insbesondere E, umfasst, und/oder (iv) das Peptid (A) kein P und vorzugsweise auch kein G und noch bevorzugter auch kein Y enthält. 3. Wasch- oder Reinigungsmittel nach Anspruch 1 oder 2, wobei (i) die Sequenz X1X2X3 RSI, RAL oder RLA, vorzugsweise RSI oder RAL, ist; und/oder (ii) (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6 eine geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R, K, E oder Q, und X7 und X8 unabhängig voneinander ungeladene Aminosäure mit Ausnahme von P und G sind, vorzugsweise A, L, oder M, noch bevorzugter A oder L, und/oder (iii) (X4)n mindestens eine aromatische Aminosäure, vorzugsweise W oder F, umfasst. 4. Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei (i) (X4)n mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6X7X8 RAL oder RLA, vorzugsweise RAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 4-7 lokalisiert ist, und/oder (ii) (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6X7X8 EAL oder ELA, vorzugsweise EAL, ist, und wobei diese Sequenz vorzugsweise nicht in den N-terminalen Aminosäuren der Positionen 1-6 lokalisiert ist, und/oder (iii) (X4)nX5 mindestens eine Sequenz X6X7X8 umfasst, wobei X6X7X8 QAL oder QLA, vorzugsweise QAL, ist. 5. Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei das Peptid (A) nzu mindestens 60% und zunehmend bevorzugt zu mindestens 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75% aus Aminosäuren mit einem hohem alpha-Helix- bildenden Potential besteht, wobei diese Aminosäuren bevorzugt ausgewählt werden aus E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W und D, stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R, F, I und H, noch stärker bevorzugt E, A, L, M, Q, K, R und F. 6. Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei das mindestens eine Peptidkonjugat in N- zu C-terminaler Orientierung folgende Struktur aufweist: (i) Z1Z3Z4Z5Z7, (ii) Z2Z3Z4Z5Z6, (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z2Z3Z4, (vii) Z4Z5Z7, und (viii) Z4Z5Z6, wobei Z1 bis Z7 wie in Anspruch 1 definiert sind. 7. Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei der Linker ausgewählt ist aus flexiblen Linkern und steifen Linkern, und/oder wobei der mindestens eine Linker aus der aus (I) (GGGGS)n mit n = 1, 2, 3, oder 4; (II) (G)6; (III) (G)8; (IV) (EAAAK)n mit n = 1, 2, oder 3; (V) A(EAAAK)4ALEA(EAAAK)4A; (VI) PAPAP; (VII) AEAAAKEAAAKA; und (VIII) (AP)n mit n = 10-34; bestehenden Gruppe ausgewählt ist, vorzugsweise ist der Linker ein Linker, der eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO:29-40 genannten Aminosäuresequenzen aufweist. 8. Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei das mindestens eine Peptid und/oder Peptidkonjugat zur Adhäsion und/oder Bindung an Textilien geeignet ist. 9. Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der vorherigen Ansprüche, wobei das mindestens eine Peptid und/oder Peptidkonjugat eine schmutzabweisende und/oder schmutzablösende Wirkung aufweist. 10. Peptidkonjugat, umfassend in N- zu C-terminaler Orientierung die folgende Sequenz: (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wobei Z4 ein Peptid, vorzugsweise ein textilbindendes Peptid, ist, das ausgewählt ist aus (A) einem Peptid mit folgender Aminosäuresequenz: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wobei C die Aminosäure Cystein ist, wobei m+o = 0 oder 1 ist; wobei X1 eine positiv geladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder K, weiter bevorzugt R, X2 und X3 ungeladene Aminosäuren sind, vorzugsweise A, L, S, I, M oder Q, weiter bevorzugt A, S, I oder L, besonders bevorzugt A oder L, jedes X4 unabhängig voneinander jede beliebige Aminosäure ist, vorzugsweise mit Ausnahme von P, weiter bevorzugt mit Ausnahme von P und G, X5 eine beliebige positiv geladene oder ungeladene Aminosäure ist, vorzugsweise R oder eine ungeladene Aminosäure, weiter bevorzugt Q, A oder L, besonders bevorzugt A oder L, m und o 0 oder 1 sind, wobei n eine ganze Zahl von 0 bis 46, bevorzugt 6 bis 20, weiter bevorzugt 6 bis 12, besonders bevorzugt 8 bis 12, ist, (B) einem Peptid, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit einer der in SEQ ID NO: 1-27 genannten Aminosäuresequenzen aufweist, wobei s = 1 ist; wobei Z1 und Z7 unabhängig voneinander –(C2H4O)k sind, wobei k = 5-100, p und w 0 oder 1 sind und p+w = 0 bis 2 ist; wobei Z2 und Z6 unabhängig voneinander ein Peptid, vorzugsweise ein textilnichtbindendes Peptid, sind, welches eine Aminosäuresequenz aufweist, die mindestens 80% und zunehmend bevorzugt mindestens 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99,5% oder 100% Sequenzidentität mit der in SEQ ID NO:28 genannten Aminosäuresequenz aufweist, wobei q und v 0 oder 1 sind und q+v = 0 bis 2 ist; wobei Z3 und Z5 Linker, vorzugsweise Peptidlinker, sind, wobei r und t 0 oder 1 sind und r+t = 0 bis 2 ist; wobei p+q+r+t+v+w = 2 bis 6, bevorzugt 3 bis 5, besonders bevorzugt 3 oder 4, ganz besonders bevorzugt 4 ist. 11. Wasch- oder Reinigungsmittel, vorzugsweise Textilwaschmittel, umfassend mindestens ein Peptidkonjugat nach Anspruch 10. 12. Verfahren zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, dadurch gekennzeichnet, dass in mindestens einem Verfahrensschritt ein Wasch- oder Reinigungsmittel nach einem der Ansprüche 1 bis 9 oder 11 angewendet wird, wobei das Verfahren vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis 40°C, durchgeführt wird. 13. Verwendung eines Wasch- oder Reinigungsmittels nach einem der Ansprüche 1 bis 9 oder 11 zur Reinigung von Textilien und/oder harten Oberflächen, insbesondere Geschirr, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis etwa 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis 40°C. 14. Verwendung eines Peptids und/oder Peptidkonjugates als schmutzabweisenden und/oder schmutzablösenden Wirkstoff, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis 40°C, wobei das Peptid und/oder Peptidkonjugat wie in einem der vorherigen Ansprüche definiert ist. 15. Verwendung eines Peptids und/oder Peptidkonjugates, wie in einem der vorherigen Ansprüche definiert, in einem Wasch- oder Reinigungsmittel zur Verbesserung der Reinigungsleistung des Wasch- oder Reinigungsmittels an fett- und ölhaltigen Anschmutzungen, vorzugsweise in einem Temperaturbereich von etwa 20°C bis 60°C, besonders bevorzugt etwa 20°C bis 40°C. PATENT CLAIMS 1. Washing or cleaning agent, preferably textile washing agent, comprising at least one peptide and/or peptide conjugate, wherein the at least one peptide and/or peptide conjugate has the following sequence in N- to C-terminal orientation: (Z 1 ) p (Z 2 ) q (Z 3 ) r (Z 4 ) s (Z 5 ) t (Z 6 ) v (Z 7 ) w , wherein Z 4 is a peptide, preferably a textile-binding peptide, which is selected from (A) a peptide with the following amino acid sequence: (C)mX1X2X3(X4)nX5(C)o, wherein C is the amino acid cysteine, wherein m+o = 0 or 1; where X 1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4 is independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X 5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, (B) a peptide which has an amino acid sequence which is at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with any of the amino acid sequences set forth in SEQ ID NO: 1-27, where s = 1; where Z1 and Z7 are independently -(C2H4O)k, where k = 5-100, p and w are 0 or 1, and p+w = 0 to 2; wherein Z 2 and Z 6 are independently a peptide, preferably a textile non-binding peptide, which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence given in SEQ ID NO:28, wherein q and v are 0 or 1 and q+v = 0 to 2; wherein Z 3 and Z 5 are linkers, preferably peptide linkers, wherein r and t are 0 or 1 and r+t = 0 to 2; where p+q+r+t+v+w = 0 to 6, preferably 3 to 5, particularly preferably 3 or 4, very particularly preferably 4. 2. Washing or cleaning agent according to claim 1, wherein (i) the peptide (A) has a total charge of 0 to +4, preferably 0 to +2, and/or (ii) the N-terminus of the peptide (A) comprising the first 3-4 amino acids has a positive net charge, and/or (iii) the C-terminus of the peptide (A) comprising the last 3-6 amino acids has a negative or neutral net charge and preferably comprises at least one negatively charged amino acid, in particular E, and/or (iv) the peptide (A) contains no P and preferably also no G and even more preferably also no Y. 3. Washing or cleaning agent according to claim 1 or 2, wherein (i) the sequence X1X2X3 is RSI, RAL or RLA, preferably RSI or RAL; and/or (ii) (X4)nX5 comprises at least one sequence X6X7X8, wherein X6 is a charged or uncharged amino acid, preferably R, K, E or Q, and X 7 and X 8 are independently uncharged amino acids with the exception of P and G, preferably A, L, or M, even more preferably A or L, and/or (iii) (X4)n comprises at least one aromatic amino acid, preferably W or F. 4. Washing or cleaning agent according to one of the preceding claims, wherein (i) (X4)n comprises at least one sequence X6X7X8, where X6X7X8 is RAL or RLA, preferably RAL, and where this sequence is preferably located in the N-terminal amino acids of positions 4-7, and/or (ii) (X 4 ) n X 5 comprises at least one sequence X 6 X 7 X 8 , where X 6 X 7 X 8 is EAL or ELA, preferably EAL, and where this sequence is preferably not located in the N-terminal amino acids of positions 1-6, and/or (iii) (X 4 ) n X 5 comprises at least one sequence X 6 X 7 X 8 , where X 6 X 7 X 8 is QAL or QLA, preferably QAL. 5. Washing or cleaning agent according to one of the preceding claims, wherein the peptide (A) consists of at least 60% and increasingly preferably at least 61%, 62%, 63%, 64%, 65%, 66%, 67%, 68%, 69%, 70%, 71%, 72%, 73%, 74%, 75% of amino acids with a high alpha-helix-forming potential, wherein these amino acids are preferably selected from E, A, L, M, Q, K, R, F, I, H, W and D, more preferably E, A, L, M, Q, K, R, F, I and H, even more preferably E, A, L, M, Q, K, R and F. 6. Washing or cleaning agent according to one of the preceding claims, wherein the at least one peptide conjugate has the following structure in N- to C-terminal orientation: (i) Z 1 Z 3 Z 4 Z 5 Z 7 , (ii) Z 2 Z 3 Z 4 Z 5 Z 6 , (iii) Z1Z3Z4Z5Z6, (iv) Z2Z3Z4Z5Z7, (v) Z1Z3Z4, (vi) Z 2 Z 3 Z 4 , (vii) Z4Z5Z7, and (viii) Z4Z5Z6, where Z1 to Z7 are as defined in claim 1. 7. Washing or cleaning agent according to one of the preceding claims, wherein the linker is selected from flexible linkers and rigid linkers, and/or wherein the at least one linker is selected from the group consisting of (I) (GGGGS) n with n = 1, 2, 3 or 4; (II) (G) 6 ; (III) (G) 8; (IV) (EAAAK) n with n = 1, 2 or 3; (V) A(EAAAK) 4 ALEA(EAAAK) 4 A; (VI) PAPAP; (VII) AEAAAKEAAAKA; and (VIII) (AP) n with n = 10-34; consisting of, preferably the linker is a linker which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with one of the amino acid sequences mentioned in SEQ ID NO:29-40. 8. Washing or cleaning agent according to one of the preceding claims, wherein the at least one peptide and/or peptide conjugate is suitable for adhesion and/or binding to textiles. 9. Washing or cleaning agent according to one of the preceding claims, wherein the at least one peptide and/or peptide conjugate has a soil-repellent and/or soil-removing effect. 10. A peptide conjugate comprising in N- to C-terminal orientation the following sequence: (Z1)p(Z2)q(Z3)r(Z4)s(Z5)t(Z6)v(Z7)w, wherein Z4 is a peptide, preferably a textile-binding peptide, selected from (A) a peptide having the following amino acid sequence: (C) m X 1 X 2 X 3 (X 4 ) n X 5 (C) o , wherein C is the amino acid cysteine, where m+o = 0 or 1; where X1 is a positively charged amino acid, preferably R or K, more preferably R, X2 and X3 are uncharged amino acids, preferably A, L, S, I, M or Q, more preferably A, S, I or L, particularly preferably A or L, each X4 is independently any amino acid, preferably with the exception of P, more preferably with the exception of P and G, X5 is any positively charged or uncharged amino acid, preferably R or an uncharged amino acid, more preferably Q, A or L, particularly preferably A or L, m and o are 0 or 1, where n is an integer from 0 to 46, preferably 6 to 20, more preferably 6 to 12, particularly preferably 8 to 12, (B) a peptide having an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with any of the amino acid sequences set forth in SEQ ID NO: 1-27, where s = 1; where Z 1 and Z 7 are independently -(C 2 H 4 O) k , where k = 5-100, p and w are 0 or 1, and p+w = 0 to 2; wherein Z2 and Z6 are independently a peptide, preferably a textile non-binding peptide, which has an amino acid sequence which has at least 80% and increasingly preferably at least 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 98%, 99%, 99.5% or 100% sequence identity with the amino acid sequence given in SEQ ID NO:28, wherein q and v are 0 or 1 and q+v = 0 to 2; wherein Z3 and Z5 are linkers, preferably peptide linkers, wherein r and t are 0 or 1 and r+t = 0 to 2; where p+q+r+t+v+w = 2 to 6, preferably 3 to 5, particularly preferably 3 or 4, very particularly preferably 4. 11. A washing or cleaning agent, preferably a textile washing agent, comprising at least one peptide conjugate according to claim 10. 12. A method for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, characterized in that a washing or cleaning agent according to one of claims 1 to 9 or 11 is used in at least one method step, the method preferably being carried out in a temperature range from about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to 40°C. 13. Use of a washing or cleaning agent according to one of claims 1 to 9 or 11 for cleaning textiles and/or hard surfaces, in particular dishes, preferably in a temperature range from about 20°C to about 60°C, particularly preferably about 20°C to 40°C. 14. Use of a peptide and/or peptide conjugate as a dirt-repellent and/or dirt-removing active ingredient, preferably in a temperature range of about 20°C to 60°C, particularly preferably about 20°C to 40°C, wherein the peptide and/or peptide conjugate is as defined in one of the preceding claims. 15. Use of a peptide and/or peptide conjugate as defined in one of the preceding claims in a washing or cleaning agent to improve the cleaning performance of the washing or cleaning agent on greasy and oily stains, preferably in a temperature range of about 20°C to 60°C, particularly preferably about 20°C to 40°C.
PCT/EP2024/062746 2023-06-15 2024-05-08 Peptides with dirt-releasing effect for detergents and cleaning agents WO2024256090A1 (en)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE102023205632.1A DE102023205632A1 (en) 2023-06-15 2023-06-15 PEPTIDES WITH DIRT-REMOVING EFFECT FOR WASHING AND CLEANING AGENTS
DE102023205632.1 2023-06-15

Publications (1)

Publication Number Publication Date
WO2024256090A1 true WO2024256090A1 (en) 2024-12-19

Family

ID=91082108

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PCT/EP2024/062746 WO2024256090A1 (en) 2023-06-15 2024-05-08 Peptides with dirt-releasing effect for detergents and cleaning agents

Country Status (2)

Country Link
DE (1) DE102023205632A1 (en)
WO (1) WO2024256090A1 (en)

Citations (44)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2412837A1 (en) 1973-04-13 1974-10-31 Henkel & Cie Gmbh PROCESS FOR WASHING AND CLEANING THE SURFACES OF SOLID MATERIALS, IN PARTICULAR TEXTILES, AND MEANS FOR CARRYING OUT THE PROCESS
US4435307A (en) 1980-04-30 1984-03-06 Novo Industri A/S Detergent cellulase
EP0258068A2 (en) 1986-08-29 1988-03-02 Novo Nordisk A/S Enzymatic detergent additive
EP0305216A1 (en) 1987-08-28 1989-03-01 Novo Nordisk A/S Recombinant Humicola lipase and process for the production of recombinant humicola lipases
WO1989009259A1 (en) 1988-03-24 1989-10-05 Novo-Nordisk A/S A cellulase preparation
EP0495257A1 (en) 1991-01-16 1992-07-22 The Procter & Gamble Company Compact detergent compositions with high activity cellulase
WO1992021760A1 (en) 1991-05-29 1992-12-10 Cognis, Inc. Mutant proteolytic enzymes from bacillus
EP0531315A1 (en) 1990-05-09 1993-03-17 Novo Nordisk As ENZYME CAPABLE OF DEGRADING CELLULOSE OR HEMICELLULOSE.
EP0531372A1 (en) 1990-05-09 1993-03-17 Novo Nordisk As PREPARATION OF CELLULASE COMPRISING AN ENDOGLUCANASE ENZYME.
WO1994007998A1 (en) 1992-10-06 1994-04-14 Novo Nordisk A/S Cellulase variants
WO1995023221A1 (en) 1994-02-24 1995-08-31 Cognis, Inc. Improved enzymes and detergents containing them
WO1995024471A1 (en) 1994-03-08 1995-09-14 Novo Nordisk A/S Novel alkaline cellulases
WO1996011262A1 (en) 1994-10-06 1996-04-18 Novo Nordisk A/S An enzyme and enzyme preparation with endoglucanase activity
WO1996029397A1 (en) 1995-03-17 1996-09-26 Novo Nordisk A/S Novel endoglucanases
US5648263A (en) 1988-03-24 1997-07-15 Novo Nordisk A/S Methods for reducing the harshness of a cotton-containing fabric
WO1998008940A1 (en) 1996-08-26 1998-03-05 Novo Nordisk A/S A novel endoglucanase
WO1998012307A1 (en) 1996-09-17 1998-03-26 Novo Nordisk A/S Cellulase variants
WO1999001544A1 (en) 1997-07-04 1999-01-14 Novo Nordisk A/S FAMILY 6 ENDO-1,4-β-GLUCANASE VARIANTS AND CLEANING COMPOSIT IONS CONTAINING THEM
WO1999064619A2 (en) 1998-06-10 1999-12-16 Novozymes A/S Novel mannanases
WO1999064573A1 (en) 1998-06-10 1999-12-16 Novozymes A/S Novel mannanases
WO2001044433A1 (en) 1999-12-13 2001-06-21 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Washing agent, rinsing agent or cleaning agent portions with controlled active ingredient release
WO2001062903A1 (en) 2000-02-24 2001-08-30 Novozymes A/S Family 44 xyloglucanases
WO2002099091A2 (en) 2001-06-06 2002-12-12 Novozymes A/S Endo-beta-1,4-glucanase from bacillus
WO2003095638A1 (en) 2002-05-14 2003-11-20 Novozymes A/S Pectate lyase variants
US20050209125A1 (en) * 2004-03-19 2005-09-22 Xinbei Song Detergent compositions comprising a modified polyaminoamide
WO2007131656A1 (en) 2006-05-11 2007-11-22 Henkel Ag & Co. Kgaa Subtilisin from bacillus pumilus and washing and cleaning agents containing said novel subtilisin
WO2008086916A1 (en) 2007-01-16 2008-07-24 Henkel Ag & Co. Kgaa Novel alkaline protease from bacillus gibsonii and washing and cleaning agents containing said novel alkaline protease
WO2009121725A1 (en) 2008-04-02 2009-10-08 Henkel Ag & Co. Kgaa Detergents and cleaners comprising proteases from xanthomonas
US20120225025A1 (en) 2011-03-01 2012-09-06 Basf Se Dye transfer inhibiting polymers with improved storage stability and processability for laundry detergents and cleaners
WO2013060621A1 (en) 2011-10-28 2013-05-02 Henkel Ag & Co. Kgaa Performance-enhanced and temperature-resistant protease variants
DE102012110664A1 (en) * 2012-11-07 2014-05-08 Henkel Ag & Co. Kgaa Peptides which can be used in coating compositions, adhesion promoters or adhesives for oxidic surfaces
WO2014087023A1 (en) * 2012-12-07 2014-06-12 The Queen's University Of Belfast An amphipathic peptide
WO2015121133A1 (en) 2014-02-11 2015-08-20 Novozymes A/S Detergent composition, method and use of detergent composition
WO2016091650A1 (en) 2014-12-10 2016-06-16 Henkel Ag & Co. Kgaa Detergents and cleaning agents comprising a combination of amylase and protease
EP3212777A1 (en) 2014-10-27 2017-09-06 AB Enzymes Oy Fungal endoglucanase variants, their production and use
WO2017215925A1 (en) 2016-06-15 2017-12-21 Henkel Ag & Co. Kgaa Bacillus gibsonii protease and variants thereof
EP3502243A1 (en) 2017-12-21 2019-06-26 AB Enzymes Oy Variants of fungal cellulase
WO2019122520A1 (en) 2017-12-21 2019-06-27 Ab Enzymes Oy Variants of fungal cellulase
EP3653705A1 (en) 2018-11-13 2020-05-20 AB Enzymes Oy Fungal cellulase variants with improved stability
EP3653706A1 (en) 2018-11-13 2020-05-20 AB Enzymes Oy Fusion protein
EP3660151A1 (en) 2018-11-29 2020-06-03 Henkel AG & Co. KGaA Storage stable protease variants with improved performance
WO2021175696A1 (en) 2020-03-03 2021-09-10 Henkel Ag & Co. Kgaa Stability-enhanced protease variants vi
WO2021175697A1 (en) 2020-03-03 2021-09-10 Henkel Ag & Co. Kgaa Performance-enhanced protease variants vii
WO2023110575A1 (en) * 2021-12-16 2023-06-22 Henkel Ag & Co. Kgaa Peptides that bind to textiles

Patent Citations (52)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2412837A1 (en) 1973-04-13 1974-10-31 Henkel & Cie Gmbh PROCESS FOR WASHING AND CLEANING THE SURFACES OF SOLID MATERIALS, IN PARTICULAR TEXTILES, AND MEANS FOR CARRYING OUT THE PROCESS
US4435307A (en) 1980-04-30 1984-03-06 Novo Industri A/S Detergent cellulase
EP0258068A2 (en) 1986-08-29 1988-03-02 Novo Nordisk A/S Enzymatic detergent additive
EP0305216A1 (en) 1987-08-28 1989-03-01 Novo Nordisk A/S Recombinant Humicola lipase and process for the production of recombinant humicola lipases
US5691178A (en) 1988-03-22 1997-11-25 Novo Nordisk A/S Fungal cellulase composition containing alkaline CMC-endoglucanase and essentially no cellobiohydrolase
WO1989009259A1 (en) 1988-03-24 1989-10-05 Novo-Nordisk A/S A cellulase preparation
US5648263A (en) 1988-03-24 1997-07-15 Novo Nordisk A/S Methods for reducing the harshness of a cotton-containing fabric
US5776757A (en) 1988-03-24 1998-07-07 Novo Nordisk A/S Fungal cellulase composition containing alkaline CMC-endoglucanase and essentially no cellobiohydrolase and method of making thereof
EP0531315A1 (en) 1990-05-09 1993-03-17 Novo Nordisk As ENZYME CAPABLE OF DEGRADING CELLULOSE OR HEMICELLULOSE.
US5686593A (en) 1990-05-09 1997-11-11 Novo Nordisk A/S Enzyme capable of degrading cellulose or hemicellulose
US5457046A (en) 1990-05-09 1995-10-10 Novo Nordisk A/S Enzyme capable of degrading cellullose or hemicellulose
EP0531372A1 (en) 1990-05-09 1993-03-17 Novo Nordisk As PREPARATION OF CELLULASE COMPRISING AN ENDOGLUCANASE ENZYME.
US5763254A (en) 1990-05-09 1998-06-09 Novo Nordisk A/S Enzyme capable of degrading cellulose or hemicellulose
EP0495257A1 (en) 1991-01-16 1992-07-22 The Procter & Gamble Company Compact detergent compositions with high activity cellulase
WO1992021760A1 (en) 1991-05-29 1992-12-10 Cognis, Inc. Mutant proteolytic enzymes from bacillus
WO1994007998A1 (en) 1992-10-06 1994-04-14 Novo Nordisk A/S Cellulase variants
WO1995023221A1 (en) 1994-02-24 1995-08-31 Cognis, Inc. Improved enzymes and detergents containing them
WO1995024471A1 (en) 1994-03-08 1995-09-14 Novo Nordisk A/S Novel alkaline cellulases
WO1996011262A1 (en) 1994-10-06 1996-04-18 Novo Nordisk A/S An enzyme and enzyme preparation with endoglucanase activity
WO1996029397A1 (en) 1995-03-17 1996-09-26 Novo Nordisk A/S Novel endoglucanases
WO1998008940A1 (en) 1996-08-26 1998-03-05 Novo Nordisk A/S A novel endoglucanase
WO1998012307A1 (en) 1996-09-17 1998-03-26 Novo Nordisk A/S Cellulase variants
WO1999001544A1 (en) 1997-07-04 1999-01-14 Novo Nordisk A/S FAMILY 6 ENDO-1,4-β-GLUCANASE VARIANTS AND CLEANING COMPOSIT IONS CONTAINING THEM
WO1999064619A2 (en) 1998-06-10 1999-12-16 Novozymes A/S Novel mannanases
WO1999064573A1 (en) 1998-06-10 1999-12-16 Novozymes A/S Novel mannanases
US6060299A (en) 1998-06-10 2000-05-09 Novo Nordisk A/S Enzyme exhibiting mannase activity, cleaning compositions, and methods of use
US6566114B1 (en) 1998-06-10 2003-05-20 Novozymes, A/S Mannanases
WO2001044433A1 (en) 1999-12-13 2001-06-21 Henkel Kommanditgesellschaft Auf Aktien Washing agent, rinsing agent or cleaning agent portions with controlled active ingredient release
WO2001062903A1 (en) 2000-02-24 2001-08-30 Novozymes A/S Family 44 xyloglucanases
WO2002099091A2 (en) 2001-06-06 2002-12-12 Novozymes A/S Endo-beta-1,4-glucanase from bacillus
WO2003095638A1 (en) 2002-05-14 2003-11-20 Novozymes A/S Pectate lyase variants
US20050209125A1 (en) * 2004-03-19 2005-09-22 Xinbei Song Detergent compositions comprising a modified polyaminoamide
WO2007131656A1 (en) 2006-05-11 2007-11-22 Henkel Ag & Co. Kgaa Subtilisin from bacillus pumilus and washing and cleaning agents containing said novel subtilisin
WO2008086916A1 (en) 2007-01-16 2008-07-24 Henkel Ag & Co. Kgaa Novel alkaline protease from bacillus gibsonii and washing and cleaning agents containing said novel alkaline protease
WO2009121725A1 (en) 2008-04-02 2009-10-08 Henkel Ag & Co. Kgaa Detergents and cleaners comprising proteases from xanthomonas
US20120225025A1 (en) 2011-03-01 2012-09-06 Basf Se Dye transfer inhibiting polymers with improved storage stability and processability for laundry detergents and cleaners
WO2013060621A1 (en) 2011-10-28 2013-05-02 Henkel Ag & Co. Kgaa Performance-enhanced and temperature-resistant protease variants
DE102012110664A1 (en) * 2012-11-07 2014-05-08 Henkel Ag & Co. Kgaa Peptides which can be used in coating compositions, adhesion promoters or adhesives for oxidic surfaces
WO2014072313A1 (en) 2012-11-07 2014-05-15 Henkel Ag & Co. Kgaa Peptides that can be used in coating agents, adhesion promoters or adhesives for oxidic surfaces
WO2014087023A1 (en) * 2012-12-07 2014-06-12 The Queen's University Of Belfast An amphipathic peptide
WO2015121133A1 (en) 2014-02-11 2015-08-20 Novozymes A/S Detergent composition, method and use of detergent composition
EP3212777A1 (en) 2014-10-27 2017-09-06 AB Enzymes Oy Fungal endoglucanase variants, their production and use
WO2016091650A1 (en) 2014-12-10 2016-06-16 Henkel Ag & Co. Kgaa Detergents and cleaning agents comprising a combination of amylase and protease
WO2017215925A1 (en) 2016-06-15 2017-12-21 Henkel Ag & Co. Kgaa Bacillus gibsonii protease and variants thereof
EP3502243A1 (en) 2017-12-21 2019-06-26 AB Enzymes Oy Variants of fungal cellulase
WO2019122520A1 (en) 2017-12-21 2019-06-27 Ab Enzymes Oy Variants of fungal cellulase
EP3653705A1 (en) 2018-11-13 2020-05-20 AB Enzymes Oy Fungal cellulase variants with improved stability
EP3653706A1 (en) 2018-11-13 2020-05-20 AB Enzymes Oy Fusion protein
EP3660151A1 (en) 2018-11-29 2020-06-03 Henkel AG & Co. KGaA Storage stable protease variants with improved performance
WO2021175696A1 (en) 2020-03-03 2021-09-10 Henkel Ag & Co. Kgaa Stability-enhanced protease variants vi
WO2021175697A1 (en) 2020-03-03 2021-09-10 Henkel Ag & Co. Kgaa Performance-enhanced protease variants vii
WO2023110575A1 (en) * 2021-12-16 2023-06-22 Henkel Ag & Co. Kgaa Peptides that bind to textiles

Non-Patent Citations (9)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
ALTSCHUL ET AL.: "Basic local alignment search tool", J. MOL. BIOL., vol. 215, 1990, pages 403 - 410, XP002949123, DOI: 10.1006/jmbi.1990.9999
ALTSCHUL ET AL.: "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs", NUCLEIC ACIDS RES., vol. 25, 1997, pages 3389 - 3402, XP002905950, DOI: 10.1093/nar/25.17.3389
CHEN ET AL.: "Fusion protein linkers: Property, design and functionality", ADVANCED DRUG DELIVERY REVIEWS, vol. 65, no. 10, 2013, pages 1357 - 1369, XP028737352, DOI: 10.1016/j.addr.2012.09.039
CHENNA ET AL.: "Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs", NUCLEIC ACID RES., vol. 31, 2003, pages 3497 - 3500, XP002316493, DOI: 10.1093/nar/gkg500
GORNALL ET AL., J. BIOL. CHEM., vol. 177, 1948, pages 751 - 766
LIANG ALVIN AW WEI ET AL: "Characterization of particulate matter binding peptides screened from phage display", JOURNAL OF BIOSCIENCE AND BIOENGINEERING, ELSEVIER, AMSTERDAM, NL, vol. 123, no. 5, 13 January 2017 (2017-01-13), pages 621 - 624, XP029972972, ISSN: 1389-1723, DOI: 10.1016/J.JBIOSC.2016.12.014 *
NOTREDAME ET AL.: "T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments", J. MOL. BIOL., vol. 302, 2000, pages 205 - 217, XP004469125, DOI: 10.1006/jmbi.2000.4042
SAMBROOK, J.FRITSCH, E.F.MANIATIS, T.: "Molecular cloning: a laboratory manual", 2001, COLD SPRING LABORATORY PRESS
SANTOS ET AL.: "Protein PEGylation forthe design of biobetters: from reaction to purification processes", BRAZ. J. PHARM. SCI., vol. 54, 2018, pages e01009

Also Published As

Publication number Publication date
DE102023205632A1 (en) 2024-12-19

Similar Documents

Publication Publication Date Title
WO2018228880A1 (en) Pseudomonas stutzeri lipase and use thereof
WO2018228881A1 (en) Microbulbifer thermotolerans lipase and use thereof
EP4143289A1 (en) Highly alkaline textile washing agent comprising protease
DE102008038479A1 (en) Detergents or cleaners with increased detergency
EP3230443B1 (en) Detergents and cleaning agents comprising a combination of amylase and protease
WO2011036198A1 (en) Stabilized enzymatic composition
EP4143290A1 (en) Highly alkaline textile detergent containing protease
DE102022205588A1 (en) DETERGENT AND CLEANING AGENTS WITH IMPROVED ENZYME STABILITY
DE102010063743A1 (en) Liquid surfactant preparation containing lipase and phosphonate
WO2024256090A1 (en) Peptides with dirt-releasing effect for detergents and cleaning agents
DE102019210806A1 (en) Laundry detergent with a Bacillus gibsonii protease
DE102016208408A1 (en) Washing or cleaning agent containing a polyethylene terephthalate hydrolase
DE102023201696A1 (en) WASHING AND CLEANING PRODUCTS WITH DISPERSIN
WO2024175294A1 (en) Detergents and cleaning agents comprising dispersin
WO2024115082A1 (en) Improved washing performance through the use of a protease fused with a special adhesion promoter peptide
WO2023232192A1 (en) Detergent and cleaning agent with improved enzyme stability
DE102023211746A1 (en) WASHING AND CLEANING AGENTS CONTAINING ANTIMICROBIAL PEPTIDE
EP4532666A1 (en) Detergents and cleaning agents with an improved enzyme stability
WO2024149552A1 (en) Enzyme-containing detergents and cleaning agents
WO2024125934A1 (en) Peptides as dye transfer inhibitors for washing or cleaning agent
DE102023204055A1 (en) PERFORMANCE-ENHANCED PROTEASE VARIANTS
EP3353274A1 (en) Use of high-concentration enzyme granules for increasing the storage stability of enzymes
DE102014226251A1 (en) Use of inorganic oxides, hydroxides or oxide hydroxides in enzyme-containing detergents or cleaners to increase the stability of enzymes

Legal Events

Date Code Title Description
121 Ep: the epo has been informed by wipo that ep was designated in this application

Ref document number: 24725779

Country of ref document: EP

Kind code of ref document: A1