RU2528778C2 - Biocatalyst for re-esterification of fats and method for production thereof - Google Patents
Biocatalyst for re-esterification of fats and method for production thereof Download PDFInfo
- Publication number
- RU2528778C2 RU2528778C2 RU2011145697/10A RU2011145697A RU2528778C2 RU 2528778 C2 RU2528778 C2 RU 2528778C2 RU 2011145697/10 A RU2011145697/10 A RU 2011145697/10A RU 2011145697 A RU2011145697 A RU 2011145697A RU 2528778 C2 RU2528778 C2 RU 2528778C2
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- biocatalyst
- fats
- hours
- carrier
- activity
- Prior art date
Links
Landscapes
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
Description
Изобретение относится к области пищевой химии, а именно к способам получения биокатализатора для переэтерификации жиров и биокатализаторам, в частности к катализаторам переэтерификации жиров на основе иммобилизированных липаз. Переэтерификация жиров, проводимая, как правило, в отсутствие растворителя в расплавах масложировых смесей, предназначена для получения жиров с заданными свойствами по плавкости, твердости и жирно-кислотному составу. Примерами таких жиров могут быть заменители какао-масла для кондитерских изделий, саломасы, специальные жиры, включающие полиненасыщенные жирные кислоты.The invention relates to the field of food chemistry, and in particular to methods for producing a biocatalyst for transesterification of fats and biocatalysts, in particular to catalysts for the transesterification of fats based on immobilized lipases. The transesterification of fats, carried out, as a rule, in the absence of a solvent in melts of oil and fat mixtures, is intended to produce fats with desired properties in terms of fusibility, hardness and fatty acid composition. Examples of such fats are cocoa butter substitutes for confectionery products, salomas, special fats, including polyunsaturated fatty acids.
Известен способ получения биокатализатора для переэтерификации жиров путем иммобилизации липаз, полученных из микроорганизмов рода Humicola, вида Candida antarctica или вида Rhizomucor miehei, на носитель. Носитель при этом содержит не менее 65% диоксида кремния или силикатов, причем не менее 90% частиц носителя имеют размер от 100 до 1000 мкм, и не менее 80% пор частиц имеют размер, превышающий размер используемой липазы не менее чем в 12 и не более чем в 45 раз. Липаза адсорбируется на носителе путем контакта носителя с водным раствором фермента и высушивания до получения продукта с остаточным влагосодержанием от 1 до 20% (US 5342768, 1994).A known method for producing a biocatalyst for transesterification of fats by immobilizing lipases obtained from microorganisms of the genus Humicola, species Candida antarctica or species Rhizomucor miehei, on a carrier. In this case, the carrier contains at least 65% silicon dioxide or silicates, and at least 90% of the carrier particles have a size of 100 to 1000 μm, and at least 80% of the pores of the particles have a size exceeding the size of the lipase used by at least 12 and no more than 45 times. Lipase is adsorbed on the carrier by contacting the carrier with an aqueous solution of the enzyme and drying to obtain a product with a residual moisture content of 1 to 20% (US 5342768, 1994).
Описываемый способ достаточно энергоемкий. Недостатками катализатора являются сложность подбора носителя с заявленными характеристиками, а также тот факт, что липаза удерживается на поверхности носителя лишь за счет адсорбционного взаимодействия, что приводит к попаданию используемого фермента в производимую масложировую продукцию вследствие его десорбции.The described method is quite energy intensive. The disadvantages of the catalyst are the difficulty in selecting a carrier with the stated characteristics, as well as the fact that lipase is retained on the surface of the carrier only due to adsorption interaction, which leads to the ingestion of the used enzyme into the produced oil and fat products due to its desorption.
Из известных катализаторов для переэтерификации жиров и способов их получения наиболее близкими к предлагаемому по технической сущности и достигаемому результату являются биокатализатор на основе иммобилизированной липазы и способ его получения, осуществляемый путем адсорбции липаз на силикагеле размером частиц до 100 мкм и последующей грануляции в присутствии органического связующего, например желатина или поливинилпирролидона (US 5776741, 1998). Липолитическая активность получаемого таким способом катализатора примерно равна 0,71 ед./мг (определено для коммерчески доступного биокатализатора Lipozyme TL IM; здесь и далее единицы активности соответствуют числу мкмоль масляной кислоты, выделяющихся в минуту при гидролизе трибутирина испытуемым биокатализатором).Of the known catalysts for transesterification of fats and methods for their preparation, the biocatalyst based on immobilized lipase and the method for its preparation, carried out by adsorption of lipases on silica gel with a particle size of up to 100 μm and subsequent granulation in the presence of an organic binder, are closest to the proposed technical essence and the achieved result. for example gelatin or polyvinylpyrrolidone (US 5776741, 1998). The lipolytic activity of the catalyst obtained in this way is approximately 0.71 units / mg (determined for the commercially available Lipozyme TL IM biocatalyst; hereinafter, the activity units correspond to the number of micromoles of butyric acid released per minute during the hydrolysis of tributyrin by the tested biocatalyst).
При этом указанному способу свойственна сложная технология его осуществления вследствие использования специального оборудования для проведения грануляции и необходимости подбора силикагеля определенной дисперсности. Недостатки полученного таким способом биокатализатора заключаются в недостаточно высокой каталитической активности вследствие блокирования по крайней мере части доступной поверхности силикагеля с нанесенной липазой органическим связующим, а также в низкой механической прочности получаемого гранулята за счет использования вышеуказанных связующих.Moreover, the specified method is characterized by a complex technology of its implementation due to the use of special equipment for granulation and the need to select silica gel of a certain dispersion. The disadvantages of the biocatalyst obtained in this way are their insufficient catalytic activity due to blocking at least part of the accessible surface of silica gel coated with a lipase with an organic binder, as well as the low mechanical strength of the resulting granulate due to the use of the above binders.
Поскольку процесс переэтерификации жиров обычно проводится в реакторах с неподвижным слоем катализатора, где развивается значительный перепад давления, данная технология требует использования катализаторов с высокой прочностью.Since the process of transesterification of fats is usually carried out in reactors with a fixed catalyst bed, where a significant pressure drop develops, this technology requires the use of catalysts with high strength.
Задачей описываемой группы изобретений является разработка способа получения биокатализатора переэтерификации жиров, проводимого по упрощенной технологии, а также создание биокатализатора, полученного описываемым способом, обладающего высокими эксплуатационными характеристиками.The objective of the described group of inventions is the development of a method for producing a biocatalyst for transesterification of fats, carried out according to simplified technology, as well as the creation of a biocatalyst obtained by the described method, having high performance characteristics.
Поставленная задача достигается описываемым способом получения биокатализатора для переэтерификации жиров путем аминирования носителя - гранулированного силикагеля или диоксида кремния дисперсностью 0,3-1,0 мм аминопропилтриэтоксисиланом, обработки аминированного носителя органическим агентом, реагирующим с аминогруппами - водным раствором глутарового альдегида или глиоксаля концентрацией 2,0 мас.% или 5,0 мас.% в течение 2 ч, иммобилизации на обработанном носителе путем рециркуляции через него раствора термостабильной липазы бактерий Geobacillus lituanicus в фосфатном буфере при температуре 0°С или 4°С, при рН 6,5 в течение 12 ч с последующей промывкой полученного биокатализатора водным раствором соединения, содержащего аминогруппы - трис(гидроксиметил)аминометана гидрохлорида.The problem is achieved by the described method for producing a biocatalyst for transesterification of fats by amination of a carrier - granular silica gel or silicon dioxide with a fineness of 0.3-1.0 mm with aminopropyltriethoxysilane, treatment of the aminated carrier with an organic agent that reacts with amino groups - an aqueous solution of glutaraldehyde or glyoxal with a concentration of 2.0 wt.% or 5.0 wt.% for 2 hours, immobilization on the treated carrier by recycling through it a solution of thermostable lipase bacteria G eobacillus lituanicus in phosphate buffer at 0 ° C or 4 ° C, at pH 6.5 for 12 hours, followed by washing the resulting biocatalyst with an aqueous solution of an amino group-containing compound - tris (hydroxymethyl) aminomethane hydrochloride.
Поставленная задача достигается также созданием биокатализатора для переэтерификации жиров, полученного вышеописанным способом.The task is also achieved by the creation of a biocatalyst for transesterification of fats obtained by the above method.
Достигаемый технический результат заключается в упрощении технологии способа и в получении биокатализатора, обладающего высокой каталитической активностью и высокой механической прочностью.The technical result achieved is to simplify the technology of the method and to obtain a biocatalyst having high catalytic activity and high mechanical strength.
Способ проводят следующим образом.The method is as follows.
Проводят аминирование носителя, в качестве которого используют силикагель, диоксид кремния, путем выдерживания его в аминирующем агенте - аминопропилтриэтоксисилане. Аминирующий агент возможно использовать как индивидуально, так и в растворителе. Процесс проводят при температуре от 30°С до температуры кипения аминирующего агента.Carry out amination of the carrier, which is used as silica gel, silicon dioxide, by keeping it in an aminating agent - aminopropyltriethoxysilane. The aminating agent can be used both individually and in a solvent. The process is carried out at a temperature of from 30 ° C to the boiling point of the aminating agent.
Аминирующий агент возможно использовать как индивидуально, так и в растворителе. Используют носитель дисперсностью 0,3-1,0 мм.The aminating agent can be used both individually and in a solvent. Use media dispersion of 0.3-1.0 mm
Аминированный носитель обрабатывают органическим агентом, обладающим способностью реагировать с аминогруппами носителя. В качестве органического агента используют водные растворы глутарового альдегида, глиоксаля. Концентрация органического агента составляет 2,0 мас.% или 5,0 мас.%. Процесс проводят в течение 2 часов. Используемые органические агенты реагируют с аминогруппами носителя с образованием ковалентных связей с атомами азота аминогрупп и сохраняют эту способность для последующего реагирования с аминогруппами используемых липаз. Последнее исключает десорбцию липаз и их попадание в конечный продукт.The aminated carrier is treated with an organic agent capable of reacting with the amino groups of the carrier. As an organic agent, aqueous solutions of glutaraldehyde and glyoxal are used. The concentration of the organic agent is 2.0 wt.% Or 5.0 wt.%. The process is carried out for 2 hours. The used organic agents react with the amino groups of the carrier to form covalent bonds with the nitrogen atoms of the amino groups and retain this ability for subsequent reaction with the amino groups of the lipases used. The latter eliminates the desorption of lipases and their entry into the final product.
Затем на обработанном таким образом носителе проводят иммобилизацию термостабильной липазы. В качестве липаз используют липазы, продуцируемые бактериями Geobacillus lituanicus, обладающие высокой активностью при температурах свыше 60°С. Процесс иммобилизации проводят путем рециркуляции через носитель раствора термостабильной липазы бактерий Geobacillus lituanicus в фосфатном буфере при температуре 0° или 4°С, при рН 6,5 в течение 12 часов.Then, a thermostable lipase is immobilized on the carrier thus treated. As lipases, lipases are used, produced by the bacteria Geobacillus lituanicus, which are highly active at temperatures above 60 ° C. The immobilization process is carried out by recycling through a carrier a solution of thermostable bacterial lipase Geobacillus lituanicus in phosphate buffer at a temperature of 0 ° or 4 ° C, at a pH of 6.5 for 12 hours.
Затем проводят последующую промывку полученного биокатализатора водным раствором соединения, содержащего аминогруппы, - трис(гидроксиметил)аминометана гидрохлорида.Then, a subsequent washing of the obtained biocatalyst with an aqueous solution of a compound containing amino groups, tris (hydroxymethyl) aminomethane hydrochloride, is carried out.
Описываемый способ позволяет иммобилизировать термостабильные липазы, обладающие высокой активностью при высоких температурах (свыше 60°С), что обуславливает высокие эксплуатационные характеристики получаемого биокатализатора для переэтерификации жиров вследствие понижения вязкости масложировых смесей при повышении их температуры.The described method allows you to immobilize thermostable lipases with high activity at high temperatures (over 60 ° C), which leads to high performance characteristics of the obtained biocatalyst for transesterification of fats due to lower viscosity of oil and fat mixtures with increasing temperature.
Достижение высокой каталитической активности катализатора не является очевидным.Achieving a high catalytic activity of the catalyst is not obvious.
Последнее основывается на том, что иммобилизация липаз на обработанном носителе является сложноконтролируемым процессом. Активность получаемого катализатора зависит одновременно от нескольких факторов, в частности от эффективности иммобилизации (то есть доли фермента, успешно зафиксированного на носителе) и от степени сохранения активности иммобилизованного фермента (отношения активности полученного катализатора к активности исходного фермента). При этом указанная высокая активность достигается при соблюдении совокупности всех вышеописанных параметров. Изменение указанных параметров описываемого способа приводит к снижению вышеоговоренных характеристик получаемого катализатора, в частности активность получаемого катализатора не превышает 0,65 ед./мг.The latter is based on the fact that the immobilization of lipases on a treated carrier is a highly controlled process. The activity of the obtained catalyst simultaneously depends on several factors, in particular, on the efficiency of immobilization (i.e., the fraction of the enzyme successfully fixed on the carrier) and on the degree of conservation of the activity of the immobilized enzyme (the ratio of the activity of the obtained catalyst to the activity of the starting enzyme). Moreover, the indicated high activity is achieved while observing the totality of all the above parameters. Changing these parameters of the described method leads to a decrease in the above characteristics of the obtained catalyst, in particular, the activity of the resulting catalyst does not exceed 0.65 units / mg
Полученный вышеописанным образом биокатализатор обладает высокой липолитической активностью при достаточно высоких степенях иммобилизации и сохранении активности иммобилизованной липазы, а также высокой механической прочностью.The biocatalyst obtained in the above manner has high lipolytic activity with sufficiently high degrees of immobilization and maintaining the activity of immobilized lipase, as well as high mechanical strength.
Изобретение иллюстрируется нижеприведенными примерами, не ограничивающими его использование.The invention is illustrated by the following examples, not limiting its use.
Пример 1.Example 1
5,0 г силикагеля марки АСКГ дисперсностью 0,3-0,5 мм выдерживают в аминопропилтриэтоксисилане при температуре 90°С в течение 12 часов. Полученный силикагель с привитыми аминогруппами выдерживают в водном растворе глутарового альдегида концентрацией 2,0 мас.% в течение 2 часов. На обработанном таким образом носителе проводят иммобилизацию рекомбинантной термостабильной липазы бактерий Geobacillus lituanicus DSM15325 путем рециркуляции через него раствора липазы в фосфатном буфере концентрацией 200 ммоль/л и рН 6,5 в течение 12 часов при температуре 4°С. Полученный биокатализатор обладает липолитической активностью 0,78 ед./мг, что выше на 10% отн. активности известного биокатализатора. Для повышения активности биокатализатор промывают водным раствором трис(гидроксиметил)аминометана гидрохлорида концентрацией 200 ммоль/л и рН 7,5. Промытый биокатализатор обладает липолитической активностью 0,93 ед./мг, что выше на 30% отн. активности известного биокатализатора. Средняя механическая прочность указанного биокатализатора составляет 150 Н/гранулу. Степень иммобилизации катализатора составляет 67,6% отн., степень сохранения активности иммобилизованной липазы - 25,85% отн. Проведение описываемого способа в аналогичных условиях при концентрации глутарового ангидрида ниже 2 мас.% приводит к снижению показателей качественных характеристик получаемого катализатора. Так, при концентрации 1,0 мас.% степень иммобилизации катализатора составляет 41,1% отн., степень сохранения активности иммобилизованной липазы - 14,42% отн., активность катализатора - 0,55 ед./мг.5.0 g of ASKG silica gel with a fineness of 0.3-0.5 mm are kept in aminopropyltriethoxysilane at a temperature of 90 ° C for 12 hours. The obtained silica gel with grafted amino groups is kept in an aqueous solution of glutaraldehyde at a concentration of 2.0 wt.% For 2 hours. On the carrier thus treated, the recombinant thermostable bacterial lipase Geobacillus lituanicus DSM15325 is immobilized by recycling through it a lipase solution in phosphate buffer at a concentration of 200 mmol / L and a pH of 6.5 for 12 hours at 4 ° C. The resulting biocatalyst has a lipolytic activity of 0.78 units / mg, which is 10% higher. activity of a known biocatalyst. To increase the activity, the biocatalyst is washed with an aqueous solution of Tris (hydroxymethyl) aminomethane hydrochloride at a concentration of 200 mmol / L and a pH of 7.5. The washed biocatalyst has a lipolytic activity of 0.93 units / mg, which is 30% higher. activity of a known biocatalyst. The average mechanical strength of said biocatalyst is 150 N / granule. The degree of catalyst immobilization is 67.6% rel., The degree of immobilized lipase activity retention is 25.85% rel. Carrying out the described method under similar conditions at a concentration of glutaric anhydride below 2 wt.% Leads to a decrease in the quality characteristics of the resulting catalyst. So, at a concentration of 1.0 wt.%, The degree of immobilization of the catalyst is 41.1% rel., The degree of preservation of the activity of immobilized lipase is 14.42% rel., The activity of the catalyst is 0.55 units / mg.
Пример 2.Example 2
Силикагель марки КСКГ размалывают, отбирают навеску 5,0 г фракции дисперсностью 0,5-1,0 мм, прокаливают при температуре 500°С в течение 6 часов, выдерживают полученный диоксид кремния в аминопропилтриэтоксисилане при температуре 120°С в течение 12 часов. Полученный диоксид кремния с привитыми аминогруппами выдерживают в водном растворе глутарового альдегида концентрацией 5,0 мас.% в течение 2 часов. На подготовленном таким образом носителе проводят иммобилизацию рекомбинантных термостабильных липаз бактерий Geobacillus lituanicus DSM15325 путем рециркуляции через него раствора липаз в фосфатном буфере концентрацией 200 ммоль/л и рН 6,5 в течение 12 часов при температуре 4°С. После проведения иммобилизации полученный биокатализатор промывают водным раствором трис(гидроксиметил)аминометана гидрохлорида концентрацией 200 ммоль/л и рН 7,5. Полученный биокатализатор обладает липолитической активностью 0,90 ед./мг, что выше на 27% отн. активности известного биокатализатора. Средняя механическая прочность указанного биокатализатора составляет 127 Н/гранулу. Степень иммобилизации катализатора составляет 87,9% отн., степень сохранения активности иммобилизованной липазы - 19,22% отн. Проведение описываемого способа в аналогичных условиях при концентрации глутарового ангидрида выше 5 мас.%, при температуре иммобилизации выше 4°С приводит к снижению показателей качественных характеристик получаемого катализатора. Так, при концентрации глутарового ангидрида 6,0 мас.%, при температуре иммобилизации 8°С степень иммобилизации катализатора составляет 48,9% отн., степень сохранения активности иммобилизованной липазы - 13,84% отн., активность катализатора - 0,50 ед./мг.KSKG brand silica gel is ground, a sample of 5.0 g of a particle size fraction of 0.5-1.0 mm is taken, calcined at a temperature of 500 ° C for 6 hours, and the obtained silica is kept in aminopropyltriethoxysilane at a temperature of 120 ° C for 12 hours. The obtained silica with grafted amino groups is kept in an aqueous solution of glutaraldehyde at a concentration of 5.0 wt.% For 2 hours. On a carrier prepared in this way, recombinant thermostable bacterial lipases of Geobacillus lituanicus DSM15325 are immobilized by recirculating through it a solution of lipases in phosphate buffer at a concentration of 200 mmol / L and a pH of 6.5 for 12 hours at 4 ° C. After immobilization, the obtained biocatalyst is washed with an aqueous solution of Tris (hydroxymethyl) aminomethane hydrochloride at a concentration of 200 mmol / L and a pH of 7.5. The resulting biocatalyst has a lipolytic activity of 0.90 units / mg, which is 27% higher. activity of a known biocatalyst. The average mechanical strength of the specified biocatalyst is 127 N / granule. The degree of catalyst immobilization is 87.9% rel., The degree of immobilized lipase activity retention is 19.22% rel. Carrying out the described method in similar conditions at a concentration of glutaral anhydride above 5 wt.%, At an immobilization temperature above 4 ° C leads to a decrease in the quality characteristics of the resulting catalyst. So, at a glutaric anhydride concentration of 6.0 wt.%, At an immobilization temperature of 8 ° C, the degree of catalyst immobilization is 48.9% rel., The degree of conservation of immobilized lipase activity is 13.84% rel., The catalyst activity is 0.50 units. ./mg.
Пример 3.Example 3
Гранулированный диоксид кремния дисперсностью 0,3-1,0 мм выдерживают при температуре 80°С в растворе аминопропилтриэтоксисилана в бензоле концентрацией 10 мас.% в течение 2 часов. Полученный диоксид кремния с привитыми аминогруппами выдерживают в водном растворе глиоксаля концентрацией 2,0 мас.% в течение 2 часов. На обработанном таким образом носителе проводят иммобилизацию рекомбинантной термостабильной липазы бактерий Geobacillus lituanicus DSM15325 путем рециркуляции через него раствора липазы в фосфатном буфере концентрацией 200 ммоль/л и рН 6,5 в течение 2 часов при температуре 0°С (при температуре ниже 0°С начинается процесс замерзания раствора). Полученный биокатализатор обладает липолитической активностью 0,81 ед./мг, что выше на 14% отн. активности известного биокатализатора. Для повышения активности биокатализатор промывают водным раствором трис(гидроксиметил)аминометана гидрохлорида концентрацией 200 ммоль/л и рН 7,5. Промытый биокатализатор обладает липолитической активностью 0,89 ед./мг, что выше на 25% отн. активности известного биокатализатора. Средняя механическая прочность указанного биокатализатора составляет 140 Н/гранулу.Granular silica with a dispersion of 0.3-1.0 mm is maintained at a temperature of 80 ° C in a solution of aminopropyltriethoxysilane in benzene at a concentration of 10 wt.% For 2 hours. The obtained silica with grafted amino groups is kept in an aqueous solution of glyoxal at a concentration of 2.0 wt.% For 2 hours. On the carrier thus treated, the recombinant thermostable bacterial lipase Geobacillus lituanicus DSM15325 is immobilized by recycling through it a lipase solution in phosphate buffer at a concentration of 200 mmol / L and a pH of 6.5 for 2 hours at a temperature of 0 ° C (at a temperature below 0 ° C solution freezing process). The resulting biocatalyst has a lipolytic activity of 0.81 units / mg, which is 14% higher. activity of a known biocatalyst. To increase the activity, the biocatalyst is washed with an aqueous solution of Tris (hydroxymethyl) aminomethane hydrochloride at a concentration of 200 mmol / L and a pH of 7.5. The washed biocatalyst has a lipolytic activity of 0.89 units / mg, which is 25% higher. activity of a known biocatalyst. The average mechanical strength of said biocatalyst is 140 N / granule.
Пример 4.Example 4
Способ проводят аналогично примеру 1. При этом во время иммобилизации поддерживают температуру, равную 0°С.The method is carried out analogously to example 1. At the same time, during immobilization, a temperature of 0 ° C is maintained.
Полученный биокатализатор обладает липолитической активностью 0,76 ед./мг, что выше на 7,0% отн. активности известного биокатализатора.The resulting biocatalyst has a lipolytic activity of 0.76 units / mg, which is 7.0% higher. activity of a known biocatalyst.
Таким образом, описываемый способ получения катализатора переэтерификации жиров обладает более простой технологией, а полученный при этом катализатор - более высокими эксплуатационными характеристиками в сравнении с известными способом и катализатором.Thus, the described method for producing a fat transesterification catalyst has a simpler technology, and the resulting catalyst has higher performance in comparison with the known method and catalyst.
Claims (2)
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2011145697/10A RU2528778C2 (en) | 2011-11-11 | 2011-11-11 | Biocatalyst for re-esterification of fats and method for production thereof |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU2011145697/10A RU2528778C2 (en) | 2011-11-11 | 2011-11-11 | Biocatalyst for re-esterification of fats and method for production thereof |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2011145697A RU2011145697A (en) | 2013-05-20 |
| RU2528778C2 true RU2528778C2 (en) | 2014-09-20 |
Family
ID=48788840
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2011145697/10A RU2528778C2 (en) | 2011-11-11 | 2011-11-11 | Biocatalyst for re-esterification of fats and method for production thereof |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2528778C2 (en) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2646104C1 (en) * | 2016-12-20 | 2018-03-01 | Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" | Method for producing a granulated biocatalizer based on immobilized yeast cells for ester exchange |
| RU2751698C1 (en) * | 2020-07-29 | 2021-07-15 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Всероссийский научно-исследовательский институт использования техники и нефтепродуктов в сельском хозяйстве" (ФГБНУ ВНИИТиН) | Method for esterification and transesterification of fat raw materials |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5776741A (en) * | 1994-02-21 | 1998-07-07 | Novo Nordisk A/S | Method of enzyme immobilization on a particulate silica carrier for synthesis inorganic media |
| US6398707B1 (en) * | 2001-05-31 | 2002-06-04 | Wen-Teng Wu | Method of preparing lower alkyl fatty acids esters and in particular biodiesel |
| RU2233327C2 (en) * | 2002-08-20 | 2004-07-27 | Институт элементоорганических соединений им. А.Н. Несмеянова РАН | Biocatalyst and method for its preparing |
-
2011
- 2011-11-11 RU RU2011145697/10A patent/RU2528778C2/en active IP Right Revival
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5776741A (en) * | 1994-02-21 | 1998-07-07 | Novo Nordisk A/S | Method of enzyme immobilization on a particulate silica carrier for synthesis inorganic media |
| US6398707B1 (en) * | 2001-05-31 | 2002-06-04 | Wen-Teng Wu | Method of preparing lower alkyl fatty acids esters and in particular biodiesel |
| RU2233327C2 (en) * | 2002-08-20 | 2004-07-27 | Институт элементоорганических соединений им. А.Н. Несмеянова РАН | Biocatalyst and method for its preparing |
Non-Patent Citations (3)
| Title |
|---|
| DANDAVATE V. ET AL. "Ethyl-isovalerate synthesis using Candida rugosa lipase immobilized on silica nanoparticles prepared in nonionic reverse micelles", Process Biochemistry, v. 44, no. 3, March 2009, pp. 349-352. * |
| MALCATA F. X. ET AL. "Immobilized Lipase Reactors for Modification of Fats and Oils-A, Review", Journal of the American Oil Chemists' Society, 1990, v. 67, no.12, pp. 890-910. * |
| БЕЛЯЕВА А. В. "Протеиназы, иммобилизованные на криогеле поливинилового спирта, как катализаторы пептидного синтеза в органической среде", Автореферат, Москва, 2006, стр.5-6. * |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| RU2646104C1 (en) * | 2016-12-20 | 2018-03-01 | Федеральное государственное бюджетное учреждение "Национальный исследовательский центр "Курчатовский институт" | Method for producing a granulated biocatalizer based on immobilized yeast cells for ester exchange |
| RU2751698C1 (en) * | 2020-07-29 | 2021-07-15 | Федеральное государственное бюджетное научное учреждение "Всероссийский научно-исследовательский институт использования техники и нефтепродуктов в сельском хозяйстве" (ФГБНУ ВНИИТиН) | Method for esterification and transesterification of fat raw materials |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| RU2011145697A (en) | 2013-05-20 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Alves et al. | Isotherm, kinetic, mechanism and thermodynamic studies of adsorption of a microbial lipase on a mesoporous and hydrophobic resin | |
| de Oliveira et al. | Immobilisation studies and catalytic properties of microbial lipase onto styrene–divinylbenzene copolymer | |
| JP5246923B2 (en) | Enzyme preparation | |
| Bosley et al. | Immobilization of lipases on porous polypropylene: reduction in esterification efficiency at low loading | |
| Chen et al. | Effect of membranes with various hydrophobic/hydrophilic properties on lipase immobilized activity and stability | |
| Ittrat et al. | Application of agriculture waste as a support for lipase immobilization | |
| Zeng et al. | Characterization of the lipase immobilized on Mg–Al hydrotalcite for biodiesel | |
| Sun et al. | Immobilization of Candida antarctica lipase B by adsorption in organic medium | |
| WO2015081879A1 (en) | Sn-1,3 selective immobilized lipase for catalytic esterification and ester interchange and method for preparing same | |
| Kandasamy et al. | Immobilization of acidic lipase derived from Pseudomonas gessardii onto mesoporous activated carbon for the hydrolysis of olive oil | |
| Velasco-Lozano | Immobilization of enzymes as cross-linked enzyme aggregates: general strategy to obtain robust biocatalysts | |
| Chen et al. | Lipase immobilization on modified zirconia nanoparticles: Studies on the effects of modifiers | |
| Kumar et al. | Synthesis and characterization of cross linked enzyme aggregates of serine hydroxyl methyltransferase from Idiomerina leihiensis | |
| Pervez et al. | Characterization of cross-linked amyloglucosidase aggregates from Aspergillus fumigatus KIBGE-IB33 for continuous production of glucose | |
| Ramani et al. | Immobilisation of Pseudomonas gessardii acidic lipase derived from beef tallow onto mesoporous activated carbon and its application on hydrolysis of olive oil | |
| Liu et al. | Characterization of Burkholderia lipase immobilized on celite carriers | |
| RU2528778C2 (en) | Biocatalyst for re-esterification of fats and method for production thereof | |
| Bhardwaj et al. | Immobilization of lipase from Geobacillus sp. and its application in synthesis of methyl salicylate | |
| Shafei et al. | Production and immobilization of partially purified lipase from Penicillium chrysogenum | |
| Reis et al. | Immobilization of commercial lipase onto different supports: Characterization and application in esterification reaction | |
| CN106929502B (en) | Immobilized lipase particles | |
| CN111378641B (en) | Immobilized enzyme carrier and immobilized enzyme | |
| Liu et al. | Lipolytic activity of suspended and membrane immobilized lipase originating from indigenous Burkholderia sp. C20 | |
| Babali et al. | Enzymatic esterification of (−)-menthol with lauric acid in isooctane by sorbitan monostearate-coated lipase from Candida rugosa | |
| Dey et al. | Improvement of the enzymatic performance of lipase from Pseudomonas sp. ADT3 via entrapment in alginate hydrogel beads |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| MM4A | The patent is invalid due to non-payment of fees |
Effective date: 20141112 |
|
| NF4A | Reinstatement of patent |
Effective date: 20171117 |
|
| PC41 | Official registration of the transfer of exclusive right |
Effective date: 20200424 |