RU2146137C1 - Method for correcting collagen synthesis disorders - Google Patents
Method for correcting collagen synthesis disorders Download PDFInfo
- Publication number
- RU2146137C1 RU2146137C1 RU99105420A RU99105420A RU2146137C1 RU 2146137 C1 RU2146137 C1 RU 2146137C1 RU 99105420 A RU99105420 A RU 99105420A RU 99105420 A RU99105420 A RU 99105420A RU 2146137 C1 RU2146137 C1 RU 2146137C1
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- proline
- collagen
- lysine
- liposomes
- collagen synthesis
- Prior art date
Links
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 37
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 32
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 32
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 32
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 title claims description 21
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 title claims description 20
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 18
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 16
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 claims abstract description 16
- 239000002502 liposome Substances 0.000 claims abstract description 15
- 239000003963 antioxidant agent Substances 0.000 claims abstract description 4
- 230000003078 antioxidant effect Effects 0.000 claims abstract description 4
- 230000033444 hydroxylation Effects 0.000 claims description 8
- 238000005805 hydroxylation reaction Methods 0.000 claims description 8
- 230000000694 effects Effects 0.000 abstract description 7
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 abstract description 4
- 239000003814 drug Substances 0.000 abstract description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 abstract description 2
- 230000000640 hydroxylating effect Effects 0.000 abstract 1
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 abstract 1
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 14
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 11
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 7
- RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N Diethyl ether Chemical compound CCOCC RTZKZFJDLAIYFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- XEYBRNLFEZDVAW-ARSRFYASSA-N dinoprostone Chemical compound CCCCC[C@H](O)\C=C\[C@H]1[C@H](O)CC(=O)[C@@H]1C\C=C/CCCC(O)=O XEYBRNLFEZDVAW-ARSRFYASSA-N 0.000 description 6
- 229960002986 dinoprostone Drugs 0.000 description 6
- XEYBRNLFEZDVAW-UHFFFAOYSA-N prostaglandin E2 Natural products CCCCCC(O)C=CC1C(O)CC(=O)C1CC=CCCCC(O)=O XEYBRNLFEZDVAW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 6
- 239000000835 fiber Substances 0.000 description 5
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 4
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 4
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 4
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 4
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N iron Substances [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 4
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 4
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 3
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 3
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 3
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 3
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 3
- 208000028169 periodontal disease Diseases 0.000 description 3
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 3
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 3
- VTLYFUHAOXGGBS-UHFFFAOYSA-N Fe3+ Chemical compound [Fe+3] VTLYFUHAOXGGBS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000008109 Mixed Function Oxygenases Human genes 0.000 description 2
- 108010074633 Mixed Function Oxygenases Proteins 0.000 description 2
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 2
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 2
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 2
- 239000012190 activator Substances 0.000 description 2
- 235000006708 antioxidants Nutrition 0.000 description 2
- 238000012937 correction Methods 0.000 description 2
- 210000002310 elbow joint Anatomy 0.000 description 2
- 229910001447 ferric ion Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000012634 fragment Substances 0.000 description 2
- -1 hydrogen ions Chemical class 0.000 description 2
- 230000001771 impaired effect Effects 0.000 description 2
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 2
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 2
- 201000008482 osteoarthritis Diseases 0.000 description 2
- 239000013612 plasmid Substances 0.000 description 2
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 2
- 208000017520 skin disease Diseases 0.000 description 2
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 2
- 208000006820 Arthralgia Diseases 0.000 description 1
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 1
- NLZUEZXRPGMBCV-UHFFFAOYSA-N Butylhydroxytoluene Chemical compound CC1=CC(C(C)(C)C)=C(O)C(C(C)(C)C)=C1 NLZUEZXRPGMBCV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 206010048768 Dermatosis Diseases 0.000 description 1
- 241000588724 Escherichia coli Species 0.000 description 1
- 206010061218 Inflammation Diseases 0.000 description 1
- 239000004166 Lanolin Substances 0.000 description 1
- 241000282887 Suidae Species 0.000 description 1
- 208000002240 Tennis Elbow Diseases 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 230000002411 adverse Effects 0.000 description 1
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 1
- 230000000740 bleeding effect Effects 0.000 description 1
- 210000000845 cartilage Anatomy 0.000 description 1
- 210000000170 cell membrane Anatomy 0.000 description 1
- 230000001413 cellular effect Effects 0.000 description 1
- 210000001612 chondrocyte Anatomy 0.000 description 1
- 239000013611 chromosomal DNA Substances 0.000 description 1
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 1
- 230000003247 decreasing effect Effects 0.000 description 1
- 238000011161 development Methods 0.000 description 1
- 238000003745 diagnosis Methods 0.000 description 1
- LOKCTEFSRHRXRJ-UHFFFAOYSA-I dipotassium trisodium dihydrogen phosphate hydrogen phosphate dichloride Chemical compound P(=O)(O)(O)[O-].[K+].P(=O)(O)([O-])[O-].[Na+].[Na+].[Cl-].[K+].[Cl-].[Na+] LOKCTEFSRHRXRJ-UHFFFAOYSA-I 0.000 description 1
- 230000008034 disappearance Effects 0.000 description 1
- 229940079593 drug Drugs 0.000 description 1
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000003797 essential amino acid Substances 0.000 description 1
- 235000020776 essential amino acid Nutrition 0.000 description 1
- 238000000855 fermentation Methods 0.000 description 1
- 230000004151 fermentation Effects 0.000 description 1
- 210000000630 fibrocyte Anatomy 0.000 description 1
- 150000004676 glycans Chemical class 0.000 description 1
- 235000011187 glycerol Nutrition 0.000 description 1
- 239000001257 hydrogen Substances 0.000 description 1
- 229910052739 hydrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000000338 in vitro Methods 0.000 description 1
- 238000010348 incorporation Methods 0.000 description 1
- 230000004054 inflammatory process Effects 0.000 description 1
- 230000004941 influx Effects 0.000 description 1
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 1
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 1
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000000644 isotonic solution Substances 0.000 description 1
- 229940039717 lanolin Drugs 0.000 description 1
- 235000019388 lanolin Nutrition 0.000 description 1
- 210000003041 ligament Anatomy 0.000 description 1
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 230000035800 maturation Effects 0.000 description 1
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 1
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 1
- 230000007170 pathology Effects 0.000 description 1
- 230000003239 periodontal effect Effects 0.000 description 1
- 239000002953 phosphate buffered saline Substances 0.000 description 1
- 229920001282 polysaccharide Polymers 0.000 description 1
- 239000005017 polysaccharide Substances 0.000 description 1
- 230000002265 prevention Effects 0.000 description 1
- 150000003147 proline derivatives Chemical class 0.000 description 1
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 1
- 238000000527 sonication Methods 0.000 description 1
- 230000004936 stimulating effect Effects 0.000 description 1
- 238000000859 sublimation Methods 0.000 description 1
- 230000008022 sublimation Effects 0.000 description 1
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 1
- 230000009897 systematic effect Effects 0.000 description 1
- 210000002435 tendon Anatomy 0.000 description 1
- 238000002560 therapeutic procedure Methods 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- 230000003442 weekly effect Effects 0.000 description 1
Landscapes
- Medicinal Preparation (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
Abstract
Description
Изобретение относится к медицине и может быть использовано при лечении заболеваний, обусловленных нарушением процесса синтеза коллагена в организме человека, в частности артрозов, дерматозов и различных форм пародонтозов. The invention relates to medicine and can be used in the treatment of diseases caused by a violation of the process of collagen synthesis in the human body, in particular arthrosis, dermatoses and various forms of periodontal disease.
В процессе жизнедеятельности организма под влиянием неблагоприятных факторов активируется процесс распада незрелого коллагена, кроме того, имеет место и нарушение синтеза волокон, в частности вследствие недостаточного гидроксилирования эссенциальных аминокислот пролина и лизина. При этом синтезированные коллагеновые волокна имеют рыхлую структуру, что обусловливает развитие ряда заболеваний: артрозов, дерматозов, различных форм пародонтозов. During the life of the body under the influence of adverse factors, the process of decomposition of immature collagen is activated, in addition, there is a violation of fiber synthesis, in particular due to insufficient hydroxylation of the essential amino acids proline and lysine. At the same time, the synthesized collagen fibers have a loose structure, which leads to the development of a number of diseases: arthrosis, dermatosis, various forms of periodontal disease.
Известны способы коррекции процесса синтеза коллагена путем введения хондроида, основным компонентом которого является глюкозаминогликан, высокомолекулярный полисахарид, см. патент Российской Федерации N 2020907 по A 61 F 9/00 от 28.06.91. Known methods for correcting the process of collagen synthesis by introducing a chondroid, the main component of which is glucosaminoglycan, a high molecular weight polysaccharide, see patent of the Russian Federation N 2020907 on A 61 F 9/00 from 06/28/91.
Недостатком этого способа является то обстоятельство, что он позволяет активировать процесс синтеза коллагена только в количественном отношении и не оказывает корригирующего влияния на качество синтезируемых коллагеновых волокон. Это объясняется тем, что глюкозаминогликан вследствие высокой молекулярной массы не проникает через клеточные мембраны фиброцитов, в которых происходит синтез коллагена. Кроме того, данный способ не обеспечивает торможение процессов распада незрелого коллагена. The disadvantage of this method is the fact that it allows you to activate the process of collagen synthesis only in quantitative terms and does not have a corrective effect on the quality of the synthesized collagen fibers. This is because glucosaminoglycan, due to its high molecular weight, does not penetrate the cell membranes of fibrocytes in which collagen synthesis occurs. In addition, this method does not inhibit the decomposition of immature collagen.
Известен способ коррекции нарушения синтеза коллагена путем введения простагландина E2, являющегося стимулятором гена - активатора процесса синтеза коллагена, см. Di Batista et al. Prostaglandin E2 stimulates incorporation of proline in to collagene digestible proteins in human articular chondrocytes. // "Journal of Molecular cellular endocrinology", 1996, Vol. 123, N 1, P.27-35, Montreal, Canada. При реализации данного способа простагландин E2 оказывает стимулирующее воздействие на ген, являющийся активатором процесса синтеза коллагена (копия ссылки прилагается). A known method for correcting impaired collagen synthesis by introducing prostaglandin E2, which is a stimulator of the gene - activator of the collagen synthesis process, see Di Batista et al. Prostaglandin E2 stimulates incorporation of proline in to collagene digestible proteins in human articular chondrocytes. // "Journal of Molecular cellular endocrinology", 1996, Vol. 123, No. 1, P. 27-35, Montreal, Canada. When implementing this method, prostaglandin E2 has a stimulating effect on the gene, which is the activator of the collagen synthesis process (a copy of the link is attached).
Недостатком данного способа является то обстоятельство, что простагландин E2 только "запускает" одну из фаз синтеза коллагена, но не поддерживает его достаточно длительное время, так как быстро, в течение долей секунды, разрушается ферментами. Для осуществления способа необходим постоянный интенсивный приток простагландина E2, являющегося весьма дорогостоящим препаратом. Кроме того, в связи с чрезвычайной нестойкостью простагландин E2 оказывает воздействие только в очень небольшой зоне в месте инъекции, которую необходимо делать многократно. The disadvantage of this method is the fact that prostaglandin E2 only “launches” one of the phases of collagen synthesis, but does not support it for a sufficiently long time, since it is rapidly destroyed by enzymes within a fraction of a second. For the implementation of the method requires a constant intensive influx of prostaglandin E2, which is a very expensive drug. In addition, due to the extreme instability, prostaglandin E2 has an effect only in a very small area at the injection site, which must be done repeatedly.
Известен способ коррекции нарушения синтеза коллагена в организме человека путем влияния на процесс гидроксилирования аминокислот пролина и/или лизина, см. Zur Atiologie der Cribra orbitalia: Auswirkungen auf das Aminosaureprofil im knochenkollagen. "Z. Morphologie und antropologie", 1995, Band 81, N 1, S. 125 - 137, Munchen, Deutchland (копия ссылки прилагается). Данный способ принят в качестве прототипа настоящего изобретения. При реализации способа в организм человека вводят ионы трехвалентного железа (Fe3+) и аскорбиновую кислоту, энтерально или парентерально. Fe3+ способствуют отщеплению ионов водорода (H+) от молекулы аскорбиновой кислоты, что необходимо для гидроксилирования пролина и лизина; это требуется для обеспечения синтеза коллагена и предотвращает возникновение рыхлых коллагеновых волокон.A known method for correcting impaired collagen synthesis in the human body by influencing the process of hydroxylation of amino acids proline and / or lysine, see Zur Atiologie der Cribra orbitalia: Auswirkungen auf das Aminosaureprofil im knochenkollagen. "Z. Morphologie und antropologie", 1995, Band 81, No. 1, S. 125-137, Munchen, Deutchland (a copy of the link is attached). This method is adopted as a prototype of the present invention. When implementing the method, ferric ions (Fe 3+ ) and ascorbic acid, enterally or parenterally, are introduced into the human body. Fe 3+ contribute to the removal of hydrogen ions (H + ) from the ascorbic acid molecule, which is necessary for the hydroxylation of proline and lysine; this is required to ensure collagen synthesis and prevents the formation of loose collagen fibers.
Недостатком этого способа является то обстоятельство, что он обеспечивает, главным образом, лишь начальный этап процесса гидроксилирования аминокислот и синтеза коллагена. Для эффективного завершения этого процесса необходима достаточно высокая активность гидроксилаз аминокислот и предотвращение распада незрелых форм коллагена избыточно активированными протеазами. Само по себе введение ионов железа и аскорбиновой кислоты никак не влияет на активность указанных выше ферментных комплексов, которая зависит от множества факторов, связанных с состоянием организма, соответственно не тормозится распад незрелых форм коллагена, что затрудняет процесс "созревания" коллагеновых волокон. Поэтому данный способ недостаточно эффективен. The disadvantage of this method is the fact that it provides, mainly, only the initial stage of the process of hydroxylation of amino acids and synthesis of collagen. For the effective completion of this process, a sufficiently high activity of amino acid hydroxylases and prevention of the breakdown of immature forms of collagen by excessively activated proteases are necessary. By itself, the introduction of iron and ascorbic acid ions does not affect the activity of the above enzyme complexes, which depends on many factors related to the state of the body; accordingly, the decomposition of immature forms of collagen is not inhibited, which complicates the process of "maturation" of collagen fibers. Therefore, this method is not effective enough.
В основу настоящего изобретения положено решение задачи повышения эффективности способа коррекции синтеза коллагена в организме человека вне зависимости от активности гидроксилаз и протеаз коллагеновых тканей посредством торможения распада незрелого коллагена. The present invention is based on solving the problem of increasing the efficiency of a method for correcting collagen synthesis in the human body, regardless of the activity of collagen tissue hydroxylases and proteases by inhibiting the breakdown of immature collagen.
Согласно изобретению эта задача решается за счет того, что в способе коррекции нарушения синтеза коллагена в организме человека путем гидроксилирования пролина и/или лизина пролин и/или лизин предварительно гидроксилируют вне организма человека, заключают в липосомы и затем вводят парентерально в организм человека; в липосомы заключают антиоксидант. According to the invention, this problem is solved due to the fact that in the method for correcting a violation of collagen synthesis in the human body by hydroxylation of proline and / or lysine, proline and / or lysine are pre-hydroxylated outside the human body, enclosed in liposomes and then introduced parenterally into the human body; antioxidant is enclosed in liposomes.
Заявителем не выявлены какие-либо технические решения, идентичные заявленному изобретению, что позволяет сделать вывод о его соответствии критерию "новизна". The applicant has not identified any technical solutions identical to the claimed invention, which allows us to conclude that it meets the criterion of "novelty."
Реализация отличительных признаков настоящего изобретения (в совокупности с признаками, приведенными в ограничительной части формулы изобретения) обусловливает возникновение принципиально важного нового свойства объекта, заключающегося в исключении влияния на процесс гидроксилирования аминокислот и распад незрелого коллагена факторов, отражающих состояние организма. Тем самым обеспечивается эффективность процесса гидроксилирования аминокислот в коллагеновых тканях от его начала и до конца, и соответственно повышение содержания гидроксилированных аминокислот в коллагеновых тканях и торможение распада незрелого коллагена. Благодаря этому значительно повышается степень коррекции синтеза коллагена в организме, что весьма важно при лечении соответствующих заболеваний. The implementation of the distinguishing features of the present invention (together with the characteristics given in the restrictive part of the claims) leads to the emergence of a fundamentally important new property of the object, which consists in eliminating the influence on the process of hydroxylation of amino acids and the breakdown of immature collagen of factors reflecting the state of the body. This ensures the efficiency of the process of hydroxylation of amino acids in collagen tissues from its beginning to the end, and, accordingly, an increase in the content of hydroxylated amino acids in collagen tissues and inhibition of the breakdown of immature collagen. Due to this, the degree of correction of collagen synthesis in the body is significantly increased, which is very important in the treatment of relevant diseases.
Заявителем не выявлены какие-либо источники информации, содержащие сведения о влиянии отличительных признаков изобретения на достигаемый технический результат, что позволяет, по мнению заявителя, сделать вывод о соответствии заявленного технического решения критерию "изобретательский уровень". The applicant has not identified any sources of information containing information about the influence of the distinguishing features of the invention on the achieved technical result, which allows, according to the applicant, to conclude that the claimed technical solution meets the criterion of "inventive step".
Заявленный способ реализуется следующим образом. The claimed method is implemented as follows.
В конкретном примере пролин и лизин получают предварительно путем ферментативного гидролиза соединительной ткани (хрящей, связок, сухожилий, крупных сосудов) свиней и крупного рогатого скота. В качестве фермента использован трипсин. Ферментация осуществляется в специальных емкостях - ферментаторах, имеющихся на мясокомбинатах, где обеспечивается безотходный производственный цикл. Возможно также получение различных аминокислот посредством микробиологического синтеза. В частности, повышенный синтез пролина обеспечивает рекомбинантная плазмида, содержащая Pstl-фрагмент векторной плазмиды pLMT и Pstl-фрагмент хромосомной ДНК фактора F 104 пролина E. coli SU 1604, созданная в Институте молекулярной генетики РАН. In a specific example, proline and lysine are preliminarily obtained by enzymatic hydrolysis of connective tissue (cartilage, ligaments, tendons, large vessels) of pigs and cattle. Trypsin was used as an enzyme. Fermentation is carried out in special containers - fermenters available at meat processing plants, where a waste-free production cycle is provided. It is also possible to obtain various amino acids through microbiological synthesis. In particular, increased proline synthesis is provided by a recombinant plasmid containing the Pstl fragment of the vector plasmid pLMT and the Pstl fragment of the chromosomal DNA of factor F 104 proline E. coli SU 1604, created at the Institute of Molecular Genetics, Russian Academy of Sciences.
Пролин и/или лизин затем гидроксилируют in vitro посредством обработки 5%-ным раствором NaOH в присутствии аскорбиновой кислоты и ионов трехвалентного железа. Процесс осуществляют в течение 60 мин при температуре 37oC. Затем раствор гидроксилированных аминокислот (в данном примере использована комбинация, содержащая 50% пролина и 50% лизина) заключают в липосомы обычным известным способом. В частности, в растворе липидов в диэтиловом эфире диспергируют 20%-ный водный раствор пролина и лизина путем обработки ультразвуком в течение 3- 5 мин. Затем удаляют диэтиловый эфир методом холодной возгонки. Полученную суспензию разбавляют фосфатно-солевым буферным раствором и центрифугируют. Полученные липосомы, содержащие пролин и лизин, несколько раз промывают водно-солевым раствором.Proline and / or lysine is then hydroxylated in vitro by treatment with 5% NaOH in the presence of ascorbic acid and ferric ions. The process is carried out for 60 minutes at a temperature of 37 o C. Then a solution of hydroxylated amino acids (in this example, a combination containing 50% proline and 50% lysine was used) is enclosed in liposomes in the usual known manner. In particular, in a solution of lipids in diethyl ether, a 20% aqueous solution of proline and lysine is dispersed by sonication for 3-5 minutes. Then, diethyl ether was removed by cold sublimation. The resulting suspension was diluted with phosphate-buffered saline and centrifuged. The obtained liposomes containing proline and lysine are washed several times with aqueous saline.
Вместе с аминокислотами в липосомы может быть заключен антиоксидант, в частности ионол, обеспечивающий защиту аминокислот от воздействия свободных радикалов. Липосомы, содержащие пролин и/или лизин, для удобства применения помещают в вязкую среду, например ланолин или глицерин, и этом случае вводят в организм человека посредством аппликации. Для инъекционного введения липосом в организм их помещают в жидкую среду, например изотонический раствор NaCl, при этом получается 10%-ная взвесь липосом с гидроксилированными аминокислотами. Together with amino acids, an antioxidant, in particular ionol, can be enclosed in liposomes, which protects amino acids from the effects of free radicals. Liposomes containing proline and / or lysine, for ease of use are placed in a viscous medium, such as lanolin or glycerin, and in this case is introduced into the human body by application. For injecting liposomes into the body, they are placed in a liquid medium, for example, an isotonic NaCl solution, and a 10% suspension of liposomes with hydroxylated amino acids is obtained.
Конкретные примеры коррекции нарушения синтеза коллагена в организме человека при некоторых патологиях посредством реализации заявляемого способа приведены ниже. Specific examples of the correction of a violation of collagen synthesis in the human body for some pathologies through the implementation of the proposed method are given below.
Пример 1. Больной А. , 22 года, поступил с диагнозом: артрозоартрит правого локтевого сустава (локоть теннисиста). Болен 2 года. В течение трех месяцев проведены три курса аппликаций на область локтевого сустава по десять процедур ежедневно на каждый курс с перерывами по двадцать дней. По завершении лечения наблюдалось исчезновение отечности сустава и артралгий, увеличилась подвижность сустава. Рецидива в течение 6 месяцев не наблюдалось. Example 1. Patient A., 22 years old, was admitted with a diagnosis of arthrosoarthritis of the right elbow joint (tennis elbow). Sick for 2 years. Within three months, three courses of applications for the elbow joint were performed, ten procedures daily for each course, with breaks of twenty days. At the end of treatment, the disappearance of swelling of the joint and arthralgia was observed, joint mobility increased. Relapse within 6 months was not observed.
Пример 2. Больная М., 43 года, диагноз - пародонтоз 2-й степени, больна в течение 11 лет. Липосомы с заключенными в них гидроксилированными пролином и лизином вводились в ткань пародонта посредством аппликаций. Проведено пять курсов по 12 процедур с недельными перерывами. В результате лечения состояние десен значительно улучшилось: уменьшились воспалительные явления и кровоточивость. Рекомендовано систематическое проведение антирецидивной терапии. Example 2. Patient M., 43 years old, diagnosed with periodontal disease of the 2nd degree, sick for 11 years. Liposomes with hydroxylated proline and lysine enclosed in them were introduced into the periodontal tissue by means of applications. Five courses on 12 procedures with weekly breaks were conducted. As a result of treatment, the condition of the gums improved significantly: inflammation and bleeding decreased. Systematic antirecurrent therapy is recommended.
Возможно также инъекционное введение липосом в организм. Для этого можно применять 10%-ную взвесь липосом в изотоническом растворе. It is also possible the injection of liposomes into the body. To do this, you can apply a 10% suspension of liposomes in isotonic solution.
Для реализации способа используются обычные технические средства, известные вещества и приемы их обработки. Указанные обстоятельства обусловливают соответствие заявленного технического решения критерию "промышленная применимость". To implement the method, conventional technical means, known substances and methods of their processing are used. These circumstances determine the compliance of the claimed technical solution with the criterion of "industrial applicability".
Claims (2)
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU99105420A RU2146137C1 (en) | 1999-03-15 | 1999-03-15 | Method for correcting collagen synthesis disorders |
| PCT/RU2000/000056 WO2000054750A1 (en) | 1999-03-15 | 2000-02-08 | Method for correcting disturbance in collagen synthesis and biologically active substance for realising the same |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| RU99105420A RU2146137C1 (en) | 1999-03-15 | 1999-03-15 | Method for correcting collagen synthesis disorders |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2146137C1 true RU2146137C1 (en) | 2000-03-10 |
Family
ID=20217293
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU99105420A RU2146137C1 (en) | 1999-03-15 | 1999-03-15 | Method for correcting collagen synthesis disorders |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| RU (1) | RU2146137C1 (en) |
-
1999
- 1999-03-15 RU RU99105420A patent/RU2146137C1/en active
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| Grupe-G-Z. Morpol-Anthropol., 1995, Dec. 81(1): 125-37. * |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| TWI283177B (en) | New use of neurotoxin for treating thyroid and calcemia disorders | |
| US6358513B1 (en) | Method for treating Hashimoto's thyroiditis | |
| JP4485058B2 (en) | Biocompatible polymer, composition containing the same and use thereof | |
| US6165983A (en) | Use of collagen for the treatment of degenerative articular processes | |
| JPH08502074A (en) | Tissue protection and regeneration composition | |
| KR20080108996A (en) | Gelatinase for Cellulite Treatment | |
| CN114569628A (en) | Use of DNA tetrahedral framework nano-nucleic acid in cosmetology | |
| ATE172117T1 (en) | USE OF TROSPIUM CHLORIDE IN THE PRODUCTION OF A MEDICINAL PRODUCT FOR THE TREATMENT OF BLADDER DISEASES | |
| US9901626B2 (en) | Method of treating fibrosis in skeletal muscle tissue | |
| US6773711B2 (en) | Botulinum toxin therapy for Hashimoto's thyroiditis | |
| US20230399353A1 (en) | Amino acid derivative of glucosamine stimulating extracellular matrix synthesis and pharmaceutical composition comprising the same | |
| Yang et al. | Novel injectable adhesive hydrogel loaded with exosomes for holistic repair of hemophilic articular cartilage defect | |
| TWI300717B (en) | Novel use of botulinum toxin for the treatment of neoplasm | |
| CN112587542A (en) | Application of DNA tetrahedron in preparation of medicine for treating kidney injury | |
| RU2146137C1 (en) | Method for correcting collagen synthesis disorders | |
| CN108324926A (en) | The composition and application thereof of stem cell extract and antibacterial peptide | |
| US6821520B2 (en) | Clostridial toxin therapy for Hashimoto's thyroiditis | |
| BOURNE | Vitamin C and bone | |
| RU2151605C1 (en) | Agent "tserebral" for treatment of patient with insult and method of its preparing | |
| US6340458B1 (en) | Use of enzymes for skin expansion | |
| CN1171593C (en) | Embedded nusk and its preparing process | |
| RU2351021C1 (en) | Method of experimental pseudorheumatism modelling | |
| WO2025002476A1 (en) | Targeted drug and preparation method therefor and use thereof | |
| US4559228A (en) | Composition and method for the treatment of cancer | |
| RU2195940C2 (en) | Method for regeneration of an articular cartilage |