PL237993B1 - Biostymulator rozwoju i odporności roślin - Google Patents
Biostymulator rozwoju i odporności roślin Download PDFInfo
- Publication number
- PL237993B1 PL237993B1 PL430239A PL43023919A PL237993B1 PL 237993 B1 PL237993 B1 PL 237993B1 PL 430239 A PL430239 A PL 430239A PL 43023919 A PL43023919 A PL 43023919A PL 237993 B1 PL237993 B1 PL 237993B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- hydrolyzate
- amino acids
- milk thistle
- weight
- plant
- Prior art date
Links
- 230000008635 plant growth Effects 0.000 title description 7
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims description 34
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 27
- 150000008575 L-amino acids Chemical class 0.000 claims description 26
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 24
- 241000320380 Silybum Species 0.000 claims description 23
- 235000010841 Silybum marianum Nutrition 0.000 claims description 23
- 230000008569 process Effects 0.000 claims description 21
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims description 14
- 230000007071 enzymatic hydrolysis Effects 0.000 claims description 12
- 238000006047 enzymatic hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 12
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 claims description 12
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 12
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 12
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 9
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims description 9
- 125000000539 amino acid group Chemical group 0.000 claims description 8
- 229940096402 milk thistle seed Drugs 0.000 claims description 8
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 8
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 claims description 8
- 239000010903 husk Substances 0.000 claims description 7
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 6
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 5
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 5
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 claims description 5
- 150000003384 small molecules Chemical class 0.000 claims description 5
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 claims description 4
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 claims description 4
- 235000013305 food Nutrition 0.000 claims description 4
- 230000008121 plant development Effects 0.000 claims description 4
- 229940024999 proteolytic enzymes for treatment of wounds and ulcers Drugs 0.000 claims description 4
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 claims description 4
- 229960001322 trypsin Drugs 0.000 claims description 4
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 claims description 3
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 claims description 3
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 claims description 3
- 239000003925 fat Substances 0.000 claims description 3
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 claims description 3
- 229940024606 amino acid Drugs 0.000 description 37
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 33
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 26
- DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Glycine Chemical compound NCC(O)=O DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 15
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 15
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 12
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 11
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 11
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 9
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 9
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 9
- 239000004471 Glycine Substances 0.000 description 7
- ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N L-Proline Chemical compound OC(=O)[C@@H]1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 7
- ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N Proline Natural products OC(=O)C1CCCN1 ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 239000000047 product Substances 0.000 description 7
- 239000004475 Arginine Substances 0.000 description 6
- QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N L-alanine Chemical compound C[C@H](N)C(O)=O QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N 0.000 description 6
- AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N L-isoleucine Chemical compound CC[C@H](C)[C@H](N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N 0.000 description 6
- ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N L-leucine Chemical compound CC(C)C[C@H](N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 6
- KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N L-valine Chemical compound CC(C)[C@H](N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 6
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 6
- AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N Threonine Natural products CC(O)C(N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 239000004473 Threonine Substances 0.000 description 6
- KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N Valine Natural products CC(C)C(N)C(O)=O KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 235000004279 alanine Nutrition 0.000 description 6
- ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N arginine Natural products OC(=O)C(N)CCCNC(N)=N ODKSFYDXXFIFQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N isoleucine Natural products CCC(C)C(N)C(O)=O AGPKZVBTJJNPAG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 229960000310 isoleucine Drugs 0.000 description 6
- 239000004474 valine Substances 0.000 description 6
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 description 5
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 5
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 5
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 description 5
- MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N Serine Natural products OCC(N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 235000003704 aspartic acid Nutrition 0.000 description 5
- OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N beta-carboxyaspartic acid Natural products OC(=O)C(N)C(C(O)=O)C(O)=O OQFSQFPPLPISGP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 5
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 230000018109 developmental process Effects 0.000 description 5
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 5
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 5
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 description 5
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 235000004400 serine Nutrition 0.000 description 5
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N L-aspartic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N 0.000 description 4
- 239000013543 active substance Substances 0.000 description 4
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 4
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 4
- 239000011541 reaction mixture Substances 0.000 description 4
- 230000035882 stress Effects 0.000 description 4
- 102000011782 Keratins Human genes 0.000 description 3
- 108010076876 Keratins Proteins 0.000 description 3
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 3
- 230000036579 abiotic stress Effects 0.000 description 3
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 3
- 230000004790 biotic stress Effects 0.000 description 3
- 230000007073 chemical hydrolysis Effects 0.000 description 3
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 3
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 3
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 3
- 239000002689 soil Substances 0.000 description 3
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 3
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 2
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 2
- 241000221785 Erysiphales Species 0.000 description 2
- 206010061217 Infestation Diseases 0.000 description 2
- SEBFKMXJBCUCAI-UHFFFAOYSA-N NSC 227190 Natural products C1=C(O)C(OC)=CC(C2C(OC3=CC=C(C=C3O2)C2C(C(=O)C3=C(O)C=C(O)C=C3O2)O)CO)=C1 SEBFKMXJBCUCAI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 235000004789 Rosa xanthina Nutrition 0.000 description 2
- 241000109329 Rosa xanthina Species 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- 230000000844 anti-bacterial effect Effects 0.000 description 2
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 2
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 2
- 230000007123 defense Effects 0.000 description 2
- 235000013399 edible fruits Nutrition 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 2
- 239000003337 fertilizer Substances 0.000 description 2
- 230000012010 growth Effects 0.000 description 2
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 2
- 230000001033 osmoprotective effect Effects 0.000 description 2
- 230000035790 physiological processes and functions Effects 0.000 description 2
- SEBFKMXJBCUCAI-HKTJVKLFSA-N silibinin Chemical compound C1=C(O)C(OC)=CC([C@@H]2[C@H](OC3=CC=C(C=C3O2)[C@@H]2[C@H](C(=O)C3=C(O)C=C(O)C=C3O2)O)CO)=C1 SEBFKMXJBCUCAI-HKTJVKLFSA-N 0.000 description 2
- 229960004245 silymarin Drugs 0.000 description 2
- 235000017700 silymarin Nutrition 0.000 description 2
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 2
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 2
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 2
- 208000024891 symptom Diseases 0.000 description 2
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 2
- MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N (2S)-2-Amino-3-hydroxypropansäure Chemical compound OC[C@H](N)C(O)=O MTCFGRXMJLQNBG-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- PSLCKQYQNVNTQI-BHFSHLQUSA-N (2s)-2-aminobutanedioic acid;(2s)-2-aminopentanedioic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC(O)=O.OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O PSLCKQYQNVNTQI-BHFSHLQUSA-N 0.000 description 1
- JQMFQLVAJGZSQS-UHFFFAOYSA-N 2-[4-[2-(2,3-dihydro-1H-inden-2-ylamino)pyrimidin-5-yl]piperazin-1-yl]-N-(2-oxo-3H-1,3-benzoxazol-6-yl)acetamide Chemical compound C1C(CC2=CC=CC=C12)NC1=NC=C(C=N1)N1CCN(CC1)CC(=O)NC1=CC2=C(NC(O2)=O)C=C1 JQMFQLVAJGZSQS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- CONKBQPVFMXDOV-QHCPKHFHSA-N 6-[(5S)-5-[[4-[2-(2,3-dihydro-1H-inden-2-ylamino)pyrimidin-5-yl]piperazin-1-yl]methyl]-2-oxo-1,3-oxazolidin-3-yl]-3H-1,3-benzoxazol-2-one Chemical compound C1C(CC2=CC=CC=C12)NC1=NC=C(C=N1)N1CCN(CC1)C[C@H]1CN(C(O1)=O)C1=CC2=C(NC(O2)=O)C=C1 CONKBQPVFMXDOV-QHCPKHFHSA-N 0.000 description 1
- GMVPRGQOIOIIMI-DODZYUBVSA-N 7-[(1R,2R,3R)-3-hydroxy-2-[(3S)-3-hydroxyoct-1-enyl]-5-oxocyclopentyl]heptanoic acid Chemical compound CCCCC[C@H](O)C=C[C@H]1[C@H](O)CC(=O)[C@@H]1CCCCCCC(O)=O GMVPRGQOIOIIMI-DODZYUBVSA-N 0.000 description 1
- 239000004382 Amylase Substances 0.000 description 1
- 102000013142 Amylases Human genes 0.000 description 1
- 108010065511 Amylases Proteins 0.000 description 1
- CKLJMWTZIZZHCS-UHFFFAOYSA-N Aspartic acid Chemical compound OC(=O)C(N)CC(O)=O CKLJMWTZIZZHCS-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000317 Chymotrypsin Proteins 0.000 description 1
- 241000195493 Cryptophyta Species 0.000 description 1
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 1
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 1
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 1
- ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P L-argininium(2+) Chemical compound NC(=[NH2+])NCCC[C@H]([NH3+])C(O)=O ODKSFYDXXFIFQN-BYPYZUCNSA-P 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N L-glutamic acid Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-VKHMYHEASA-N 0.000 description 1
- KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N L-lysine Chemical compound NCCCC[C@H](N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N L-threonine Chemical compound C[C@@H](O)[C@H](N)C(O)=O AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N 0.000 description 1
- 102000004882 Lipase Human genes 0.000 description 1
- 108090001060 Lipase Proteins 0.000 description 1
- 239000004367 Lipase Substances 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 235000011449 Rosa Nutrition 0.000 description 1
- 241000607479 Yersinia pestis Species 0.000 description 1
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 1
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 1
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 1
- 238000010521 absorption reaction Methods 0.000 description 1
- 238000005903 acid hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000009471 action Effects 0.000 description 1
- 239000003570 air Substances 0.000 description 1
- 238000005904 alkaline hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 235000019418 amylase Nutrition 0.000 description 1
- 235000021120 animal protein Nutrition 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 230000008901 benefit Effects 0.000 description 1
- 230000033228 biological regulation Effects 0.000 description 1
- 230000001764 biostimulatory effect Effects 0.000 description 1
- 229930002875 chlorophyll Natural products 0.000 description 1
- 235000019804 chlorophyll Nutrition 0.000 description 1
- ATNHDLDRLWWWCB-AENOIHSZSA-M chlorophyll a Chemical compound C1([C@@H](C(=O)OC)C(=O)C2=C3C)=C2N2C3=CC(C(CC)=C3C)=[N+]4C3=CC3=C(C=C)C(C)=C5N3[Mg-2]42[N+]2=C1[C@@H](CCC(=O)OC\C=C(/C)CCC[C@H](C)CCC[C@H](C)CCCC(C)C)[C@H](C)C2=C5 ATNHDLDRLWWWCB-AENOIHSZSA-M 0.000 description 1
- 229960002376 chymotrypsin Drugs 0.000 description 1
- 230000000295 complement effect Effects 0.000 description 1
- 230000000536 complexating effect Effects 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 1
- 201000010099 disease Diseases 0.000 description 1
- 208000037265 diseases, disorders, signs and symptoms Diseases 0.000 description 1
- 230000007613 environmental effect Effects 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 210000003746 feather Anatomy 0.000 description 1
- 239000003324 growth hormone secretagogue Substances 0.000 description 1
- 210000000003 hoof Anatomy 0.000 description 1
- 230000002779 inactivation Effects 0.000 description 1
- 230000001939 inductive effect Effects 0.000 description 1
- 208000015181 infectious disease Diseases 0.000 description 1
- 235000019421 lipase Nutrition 0.000 description 1
- 230000004060 metabolic process Effects 0.000 description 1
- 230000002906 microbiologic effect Effects 0.000 description 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 description 1
- 239000005445 natural material Substances 0.000 description 1
- 231100000252 nontoxic Toxicity 0.000 description 1
- 230000003000 nontoxic effect Effects 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 239000005416 organic matter Substances 0.000 description 1
- 125000001477 organic nitrogen group Chemical group 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 244000052769 pathogen Species 0.000 description 1
- 230000029553 photosynthesis Effects 0.000 description 1
- 238000010672 photosynthesis Methods 0.000 description 1
- 239000003375 plant hormone Substances 0.000 description 1
- 239000004476 plant protection product Substances 0.000 description 1
- 150000008442 polyphenolic compounds Chemical class 0.000 description 1
- 235000013824 polyphenols Nutrition 0.000 description 1
- 230000008092 positive effect Effects 0.000 description 1
- 244000144977 poultry Species 0.000 description 1
- 230000009467 reduction Effects 0.000 description 1
- 230000002786 root growth Effects 0.000 description 1
- 238000005070 sampling Methods 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 1
- 230000000638 stimulation Effects 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 230000005068 transpiration Effects 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
- 230000017260 vegetative to reproductive phase transition of meristem Effects 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
Landscapes
- Agricultural Chemicals And Associated Chemicals (AREA)
- Fertilizers (AREA)
Description
Przedmiotem wynalazku jest biostymulator rozwoju i odporności roślin, zawierający kompozycję biologicznie czynnych L-aminokwasów wolnych oraz związanych w małocząsteczkowe peptydy.
Obecna koncepcja rozwoju rolnictwa, tzw. rolnictwo zrównoważone, zakłada ograniczenie zużycia chemicznych środków na rzecz środków pochodzenia naturalnego. Roślina pod wpływem stresu może uruchomić reakcje obronne, dlatego coraz większą uwagę skupia się na indukowaniu reakcji obronnych roślin. Coraz powszechniej stosuje się dolistnie biostymulatory usprawniające procesy wzrostu, rozwoju roślin oraz przyczyniające się do redukcji stresu. Biostymulatory stosowane doglebowo usprawniają pobieranie składników mineralnych z podłoża, przyspieszają procesy transpiracji i fotosyntezy oraz stymulują wzrost korzeni. Wpływ biostymulatorów na rośliny nie polega na bezpośrednim udziale w regulacji procesów życiowych, lecz na oddziaływaniu na metabolizm rośliny. Biostymulatory usprawniają zachodzące w roślinach procesy życiowe bez modyfikowania ich naturalnego zachowania. Wpływają dodatnio na wzrost roślin i jakość plonów.
Znane biostymulatory roślin bazują na substancjach aktywnych pochodzenia białkowego i mineralnego, a zawarte w nich substancje aktywne mogą być syntetyczne lub pochodzenia naturalnego: roślinnego, zwierzęcego i odzwierzęcego. Ze względów praktycznych zaleca się stosowanie biostymulatorów, syntetycznych lub pochodzenia naturalnego, łącznie ze środkami ochrony roślin.
Aminokwasy stanowią niezwykle zróżnicowaną grupę związków, które pełnią w organizmach żywych wiele istotnych funkcji. Stanowią podstawowy budulec komórek roślinnych, stymulują syntezę, przyspieszają proces odbudowy tkanek oraz biorą udział w wielu procesach fizjologicznych. Sekwencyjnie połączone wiązaniami peptydowymi tworzą peptydy. Rośliny mogą syntetyzować aminokwasy z podstawowych pierwiastków, tj. tlenu, węgla i azotu, pobieranych z wody, powietrza i gleby. Proces ten jest czasochłonny i wymaga bardzo dużych nakładów energii. Dostarczanie roślinom aminokwasów, w postaci wolnej i związanej, wspomaga ich rozwój przy stresach abiotycznych (środowiskowych, odżywczych, mechanicznych), a także biotycznych (szkodniki i organizmy chorobotwórcze). Aminokwasy mogą być otrzymywane w procesie syntezy chemicznej, hydrolizy chemicznej lub hydrolizy enzymatycznej białek zwierzęcych (np. keratyna, kolagen), bądź białek roślinnych (np. algi, kukurydza, soja).
Preparaty na bazie biologicznie aktywnych aminokwasów istotnie poprawiają odporność roślin na stres dzięki związkom osmoprotekcyjnym. Przykładowo prolina jest aminokwasem o działaniu osmoprotekcyjnym, który przejawia działanie komplementarne do innych istniejących osmoprotektantów, np. glicyny.
Wiele z obecnych na rynku preparatów/nawozów/biostymulatorów zawiera w swoim składzie aminokwasy, które mogą pochodzić z różnych źródeł i rodzajów surowców. W procesie hydrolizy otrzymywane są rozpuszczalne w roztworach wodnych aminokwasy i peptydy z nierozpuszczalnych białek. Hydroliza chemiczna, kwaśna lub zasadowa, jest procesem wysokotemperaturowym, w którym otrzymuje się aminokwasy w formie L - i D -. Natomiast w organizmach żywych aminokwasy występują wyłącznie w formach lewoskrętnych (biologicznie aktywnych) i tylko w takich formach mogą efektywnie odżywiać rośliny. W procesach hydrolizy enzymatycznej białek stosowane są naturalne enzymy pochodzenia roślinnego, zwierzęcego lub mikrobiologicznego. Proces jest niskotemperaturowy i nie powoduje zmian enancjomerycznych, a zastosowane enzymy tną łańcuch białkowy w określonych miejscach, w powtarzalny sposób. Produktem są wolne, nieuszkodzone i w pełni aktywne cząsteczki L-aminokwasów i L - aminokwasów związanych w małocząsteczkowe peptydy. W zależności od surowca białkowego, jak również specyficznej roli enzymu, otrzymane hydrolizaty różnią się między sobą składem aminokwasowym.
Znany jest biostymulator zwiększający produktywność roślin w postaci preparatu dostępnego pod nazwą handlową Natural CropSL firmy Natural Crop Poland Sp. z o. o. Stanowi go enzymatyczny koncentrat szesnastu najważniejszych dla roślin L-aminokwasów, otrzymanych w procesie hydrolizy enzymatycznej kolagenu. Preparat zawiera azot wyłącznie w formie organicznej w ilości 9% wag., L-aminokwasy >50% wag. (z tego wolne L - aminokwasy >2% wag.), węgiel organiczny > 24,5% wag.
Handlowo dostępny preparat Kaishi firmy Sumi Agro Poland Sp. z o. o. jest produktem zawierającym dziewiętnaście aminokwasów otrzymanych w procesie hydrolizy enzymatycznej białek pochodzenia wyłącznie roślinnego. Preparat zawiera; 12,0% wag. wolnych L-aminokwasów, azotu łącznie 2,0% wag., azotu organicznego 2,0% wag.
PL 237 993 B1
Innym znanym stymulatorem roślin na bazie aminokwasów będących produktem hydrolizy enzymatycznej, komercyjnie dostępnym pod nazwą Aminoplant, jest preparat firmy Chemtura Europe Limited Sp. z o. o. Zawartość L-aminokwasów w preparacie wynosi 17,3% wag., peptydów o krótkim łańcuchu 82,7% wag., azotu całkowitego 8,5% wag., materii organicznej 54,0% wag. Preparat zawiera osiemnaście L-aminokwasów, z których największą ilość stanowi L-glicyna, odgrywająca ważną rolę w procesie formowania komórek roślinnych oraz syntezie chlorofilu.
Z polskiego zgłoszenia patentowego P-415595 znany jest stymulator wzrostu roślin otrzymany w wyniku łączenia produktu hydrolizy kwaśnej z produktem hydrolizy zasadowej substancji naturalnych zawierających keratynę, do którego wprowadza się składniki mineralne. Otrzymany tym sposobem stymulator zawierał do 35% wag. biologicznie czynnych L-aminokwasów, w tym co najmniej 5% wag. biologicznie czynnych L-aminokwasów, zdolnych do kompleksowania mikroelementów, przy czym schelatowane aminokwasami formy mikroelementów stanowiły co najmniej 0,01% wag.
W polskim zgłoszeniu patentowym P-415593 ujawniono stymulator wzrostu i rozwoju roślin na bazie hydrolizatów białkowych z surowców pochodzenia odzwierzęcego keratynowego (pierze drobiowe, zmielone racice, szczecina), w którym biologicznie czynne aminokwasy pochodzą z niezależnie prowadzonych procesów hydrolizy chemicznej kwaśnej i alkalicznej. Otrzymany stymulator roślin zawierał do 35% wag. biologicznie czynnych L-aminokwasów.
Z patentu europejskiego EP 2 752 399 B1 znany jest sposób otrzymywania ekstraktu enzymatycznego z odpadów pobrowarniczych do stosowania jako bionawóz i suplement dla zwierząt. Produkt otrzymuje się w procesie hydrolizy chemicznej (alkalicznej) i następującej po niej hydrolizy enzymatycznej, prowadzonej w obecności enzymu proteolitycznego drobnoustrojów. Otrzymany produkt zawierał węglowodany w ilości od 40 do 45% wag., azot w ilości od 7 do 8% wag., a aminokwasem przewarzającym była histydyna.
Odpowiedni dobór enzymów w procesach hydrolizy enzymatycznej białek pozwala otrzymywać hydrolizaty o określonych właściwościach, co zostało opisane m.in. w polskim opisie patentowym PL 196531 B1, z którego znany jest sposób otrzymywania preparatu peptydowego o działaniu przeciwbakteryjnym z bielma ostropestu plamistego. Preparat otrzymuje się w procesie hydrolizy enzymatycznej, prowadzonej w obecności enzymów proteolitycznych. Powstający hydrolizat rozdziela się na frakcje o różnej masie cząsteczkowej, przy czym jedynie wybrane frakcje wykazują aktywność przeciwbakteryjną.
Celem wynalazku było opracowanie biostymulatora pełniącego funkcję stymulującą rozwój i odporność roślin na stres abiotyczny i biotyczny.
Prowadząc badania nad przetwarzaniem nasion ostropestu plamistego (zwanych także owocami), nieoczekiwanie okazało się, że nasiona ostropestu plamistego, w tym makuch, obłuszczone nasiona (bielmo) oraz łuska, poddane hydrolizie enzymatycznej, z zastosowaniem enzymów proteolitycznych, stanowią źródło substancji aktywnych stymulujących rozwój i odporność roślin. Użyte surowce stanowiły produkty uboczne przemysłu spożywczego i zielarskiego.
Biostymulator rozwoju i odporności roślin, w postaci wysuszonego hydrolizatu białek naturalnego surowca, otrzymanego w procesie hydrolizy enzymatycznej w obecności enzymów proteolitycznych, trypsyny lub pankreatyny, zawierającego węglowodany, tłuszcze, aminokwasy oraz ewentualnie inne składniki naturalnie występujące w naturalnym surowcu poddanym hydrolizie, według wynalazku charakteryzuje się tym, że stanowi wysuszony hydrolizat białek nasion ostropestu plamistego, który zawiera od 30 do 80% wagowych rozpuszczalnych w wodzie biologicznie czynnych L-aminokwasów, w postaci wolnej oraz związanej w małocząsteczkowe peptydy posiadające od 2,0 do 6,5 reszt aminokwasowych w cząsteczce, przy czym zawartość azotu całkowitego w hydrolizacie wynosi od 7,0 do 14,0% wagowych.
Biostymulator korzystnie stanowi hydrolizat białek nasion ostropestu plamistego będących produktem ubocznym przemysłu spożywczego lub zielarskiego, najkorzystniej makucha, obłuszczonych nasion/bielma lub wytłoków łuski.
Wśród substancji naturalnie występujących w nasionach ostropestu plamistego, które mogą być obecne w hydrolizacie, wyróżnia się m.in. związki biologicznie aktywne z grupy polifenoli, kwasów wielonienasyconych, witamin, makro- i mikroelementów, hormonów roślinnych.
Biostymulator o składzie według wynalazku otrzymuje się w znany ze stanu techniki sposób polegający na enzymatycznej hydrolizie białek nasion ostropestu plamistego. Surowiec przeznaczony do hydrolizy wstępnie rozdrobniono i/lub odtłuszczono, a następnie poddano działaniu enzymów proteoli
PL 237 993 B1 tycznych, korzystnie trypsyny lub pankreatyny (mieszanina zawierająca trypsynę, chymotrypsynę, lipazę, amylazę, tłuszcz). Proces prowadzono w środowisku wodnym, w temperaturze 35-45°C, w czasie 3-6 godzin, utrzymując pH 7,0-8,0. Po dezaktywacji enzymu, uzyskany roztwór hydrolizatu suszono rozpyłowo w temperaturze do 140°C lub liofilizowano. Otrzymany biostymulator stanowił bezpostaciowy osad o barwie przechodzącej od brązu do beżu.
Surowcem wyjściowym do otrzymania hydrolizatu mogą być produkty uboczne powstałe po różnego rodzaju obróbce nasion ostropestu plamistego z przemysłu spożywczego, bądź zielarskiego, które korzystnie stanowią: makuch (produkt uboczny tłoczenia na zimno oleju z nasion ostropestu plamistego), obłuszczone nasiona, zwane bielmem (pozostałość po procesie obłuszczania, czyli pozbawienia nasion ostropestu plamistego łuski, która używana jest do pozyskiwania sylimaryny), wytłoki łuski po ekstrakcji sylimaryny. Stanowi to dużą zaletę wynalazku, ponieważ pozwala efektywnie zagospodarować wspomniane odpady.
Stymulator roślin według wynalazku charakteryzuje się wysoką zawartością aminokwasów, wolnych oraz związanych, o konformacji L, wynoszącą do 80% wagowych, zawierających zwłaszcza reszty aminokwasowe kwasu asparaginowego i glutaminowego, seryny, glicyny, proliny, alaniny, argininy, waliny, lizyny, treoniny, leucyny i izoleucyny. Konformacja L jest naturalną formą enancjomeryczną białek występujących w roślinach, a zatem nietoksyczną i aktywną.
Biostymulator według wynalazku stosuje się na rośliny w postaci roztworu wodnego o stężeniu od 0,1 do 5% wag. Przeznaczony jest do stosowania dolistnego i/lub doglebowego w uprawach rolniczych i ogrodniczych w celu stymulacji rozwoju, zwiększenia tolerancji roślin na stres abiotyczny i biotyczny, a także szybszej ich regeneracji po ustąpieniu warunków stresowych.
Przedmiot wynalazku został zilustrowany w przykładach, przedstawiających skład kompozycji substancji aktywnych w postaci L-aminokwasów, wolnych oraz związanych w małocząsteczkowe peptydy, o działaniu biostymulującym rozwój i odporność roślin, otrzymanej z różnych części nasion ostropestu plamistego, w tym makucha, obłuszczonych owoców lub wytłoków łuski.
P r z y k ł a d 1
Do 130 g rozdrobnionego makucha nasion ostropestu plamistego dodano 780 g wody i mieszając doprowadzono pH zawiesiny do wartości 7,2, stosując w tym celu 3% roztwór wodorotlenku sodowego. Doprowadzono temperaturę mieszaniny reakcyjnej do 40°C, po czym dodano 1% wag. trypsyny w stosunku do ilości białka zawartego w makuchu ostropestu plamistego. Reakcję prowadzono przez 3 godziny utrzymując powyższe warunki. Następnie dokonano dezaktywacji enzymu przez ogrzanie mieszaniny reakcyjnej do 80°C. Hydrolizat odsączono i zliofilizowano. Otrzymany hydrolizat charakteryzował się zawartością azotu całkowitego 9,9% wag., średnią liczbą grup aminokwasowych w cząsteczce peptydu 6,1. Sumaryczna zawartość L-aminokwasów wyniosła 42,61% wag. Skład aminokwasowy (aminogram) hydrolizatu przedstawiono w Tabeli 1, zaś skuteczność jego działania - w Tabeli 6.
PL 237 993 Β1
Tabela 1. Skład aminokwasowy hydrolizatu z makucha ostropestu plamistego.
| Aminokwasy | Sumaryczna zawartość L- aminokwasów w hydrolizacie* |
| [%wag.] | |
| Kwas asparaginowy | 4,88 |
| Kwas glutaminowy | 8,71 |
| Seryna | 2,20 |
| Glicyna | 2,45 |
| Histydyna | 1,05 |
| Arginina | 4,04 |
| Treonina | 1,57 |
| Alanina | 1,94 |
| Prolina | 2,10 |
| Tyrozyna | 1,47 |
| Walina | 2,43 |
| Metionina | 0,69 |
| Cysteina | 0,42 |
| Izoleucyna | 1,91 |
| Leucyna | 2,97 |
| Fenyloalanina | 1,80 |
| Lizyna | 1,98 |
* Sumaryczna zawartość L-aminokwasów w hydrolizacie z makucha ostropestu plamistego wynosi 42,61% wag.
Przykład 2
Stosując procedurę opisaną w Przykładzie 1, przy czym proces hydrolizy prowadzono przez 6 godzin, otrzymano hydrolizat z obłuszczonych nasion ostropestu plamistego, który charakteryzował się zawartością azotu całkowitego 7,5% wag., średnią liczbą grup aminokwasowych w cząsteczce peptydu 3,0. Sumaryczna zawartość Ł-aminokwasów wyniosła 34,88% wag. Skład aminokwasowy hydrolizatu przedstawiono w Tabeli 2, zaś skuteczność jego działania - w Tabeli 6.
PL 237 993 Β1
Tabela 2. Skład aminokwasowy hydrolizatu z obłuszczonych nasion ostropestu plamistego.
| Aminokwasy | Sumaryczna zawartość L- aminokwasów w hydrolizacie |
| [%wag.] | |
| Kwas asparaginowy | 3,70 |
| Kwas glutaminowy | 7,90 |
| Seryna | 1,67 |
| Glicyna | 2,11 |
| Histydyna | 0,75 |
| Arginina | 3,30 |
| Treonina | 1,28 |
| Alanina | 1,46 |
| Prolina | 1,52 |
| Tyrozyna | 1,34 |
| Walina | 2,03 |
| Metionina | 0,66 |
| Cysteina | 0,34 |
| Izoleucyna | 1,60 |
| Leucyna | 2,36 |
| Fenyloalanina | 1,31 |
| Lizyna | 1,55 |
* Sumaryczna zawartość Z-aminokwasów w hydrolizacie z obłuszczonych nasion ostropestu plamistego wynosi 34,88% wag.
Przykład 3
Stosując procedurę opisaną w Przykładzie 1, otrzymano hydrolizat z odtłuszczonych, obłuszczonych nasion ostropestu plamistego, który charakteryzował się zawartością azotu całkowitego 13,3% wag., średnią liczbą grup aminokwasowych w cząsteczce peptydu 6,4. Sumaryczna zawartość /.-aminokwasów wyniosła 74,29% wag. Skład aminokwasowy hydrolizatu przedstawiono w Tabeli 3, zaś skuteczność jego działania w - Tabeli 6.
PL 237 993 Β1
Tabela 3. Skład aminokwasowy hydrolizatu z odtłuszczonych obłuszczonych nasion ostropestu plamistego.
| Aminokwasy | Sumaryczna zawartość L- aminokwasów w hydrolizacie* J |
| [%wag.] | |
| Kwas asparaginowy | 8,45 1 |
| Kwas glutaminowy | 15,24 |
| Seryna | 3,72 |
| Glicyna | 4,15 |
| Histydyna | 1,75 |
| Arginina | 8,00 |
| Treonina | 2,73 |
| Alanina | 3,09 |
| Prolina | 3,46 |
| Tyrozyna | 2,83 |
| Walina | 4,13 |
| Metionina | 1,27 |
| Cysteina | 0,81 |
| Izoleucyna | 3,34 |
| Leucyna | 4,92 |
| Fenyloalanina | 3,06 |
| Lizyna | 3,34 |
* Sumaryczna zawartość Z-aminokwasów w hydrolizacie z odtłuszczonych obłuszczonych nasion ostropestu plamistego wynosi 74,29% wag.
Przykład 4
Do 130 g odtłuszczonych, obłuszczonych nasion ostropestu plamistego, dodano 780 g wody i mieszając doprowadzono pH zawiesiny do wartości 7,4, stosując w tym celu 3% roztwór wodorotlenku sodowego. Doprowadzono temperaturę mieszaniny reakcyjnej do 38°C, po czym dodano 1% wag. pankreatyny w stosunku do ilości białka zawartego w odtłuszczonych, obłuszczonych nasionach ostropestu plamistego. Reakcję prowadzono przez 3 godziny utrzymując powyższe warunki. Następnie dokonano dezaktywacji enzymu przez ogrzanie mieszaniny reakcyjnej do 80°C. Hydrolizat odsączono i poddano suszeniu rozpyłowemu. Otrzymany hydrolizat charakteryzował się zawartością azotu całkowitego 12,7% wag., średnią liczbą grup aminokwasowych w cząsteczce peptydu 5,3. Sumaryczna zawartość Ł-aminokwasów wyniosła 50,00% wag. Skład aminokwasowy hydrolizatu przedstawiono w Tabeli 4, zaś skuteczność jego działania - w Tabeli 6.
PL 237 993 Β1
Tabela 4. Skład aminokwasowy hydrolizatu z odtłuszczonych obłuszczonych nasion ostropestu plamistego.
| Aminokwasy | Sumaryczna zawartość Z- aminokwasów w hydrolizacie |
| [%wag.] | |
| Kwas asparaginowy Kwas glutaminowy | 6,50 11,41 |
| Seryna | 2,15 |
| Glicyna | 1,85 |
| Histydyna | 1,10 |
| Arginina | 2,59 |
| Treonina | 5,77 |
| Alanina | 2,02 |
| Prolina | 2,16 |
| Tyrozyna | 2,15 |
| Walina | 2,54 |
| Metionina | 0,25 |
| Cysteina | 0,24 |
| Izoleucyna | 2,09 |
| Leucyna | 3,05 |
| Fenyloalanina i _____... ... .....________________________ ____________,____ | 2,00 |
* Sumaryczna zawartość i-aminokwasów w hydrolizacie z odtłuszczonych obłuszczonych nasion ostropestu plamistego wynosi 50,00% wag.
Przykład 5
Stosując procedurę opisaną w Przykładzie 1, otrzymano hydrolizat z rozdrobnionych wytłoków łuski nasion ostropestu plamistego, który charakteryzował się zawartością azotu całkowitego 8,8% wag., średnią liczbą grup aminokwasowych w cząsteczce peptydu 5,6. Sumaryczna zawartość /.-aminokwasów wyniosła 38,37% wag. Skład aminokwasowy hydrolizatu przedstawiono w Tabeli 5, zaś skuteczność działania - w Tabeli 6.
PL 237 993 Β1
Tabela 5. Skład aminokwasowy hydrolizatu z wytłoków łuski nasion ostropestu plamistego.
| Aminokwasy | Sumaryczna zawartość L- aminokwasów w hydrolizacie* |
| [%wag.] | |
| Kwas asparaginowy | 4,73 |
| Kwas glutaminowy | 8,41 |
| Seiyna | 1,93 |
| Glicyna | 2,08 |
| Histydyna | 0,82 |
| Arginina | 3,08 |
| Treonina | 1,56 |
| Alanina | 1,68 |
| Prolina | 1,91 |
| Tyrozyna | 1,29 |
| Walina | 2,28 |
| Metionina | 0,60 |
| Cysteina | 0,39 |
| Izoleucyna | 1,69 |
| Leucyna | 2,58 |
| Fenyloalanina | 1,69 |
| Lizyna | 1,65 |
* Sumaryczna zawartość L-aminokwasów w hydrolizacie z wytłoków łuski nasion ostropestu plamistego wynosi 38,37% wag.
PL 237 993 Β1
Tabela 6. Ocena wpływu wodnego roztworu hydrolizatu na rozwój objawów chorobowych mączniaka prawdziwego róż odmiany Rosę der Einheit uprawianych pod osłonami (porażenie wstępne = 1).
| Biostymulator | Stopień porażenia roślin | |
| po 2 opryskach | po 4 opryskach | |
| Kontrola | 2 | 5 |
| 3% roztwór hydrolizatu wg przykładu 1 | 0 | 0 |
| 1% roztwór hydrolizatu wg przykładu 2 | 0 | 1 |
| 3% roztwór hydrolizatu wg przykładu 2 | 0 | 0 |
| 3% roztwór hydrolizatu wg przykładu 3 | 0 | 0 |
| 3% roztwór hydrolizatu wg przykładu 4 | 0 | 0 |
| 1% roztwór hydrolizatu wg przykładu 5 | 2 | 5 |
| 3% roztwór hydrolizatu wg przykładu 5 | 1 | 2 |
| 5% roztwór hydrolizatu wg przy kładu 5 | 0 | 0 |
Skala porażenia:
- brak objawów,
- do 1% powierzchni pędów/liści pokrytej grzybnią,
- od 1,1 do 5% powierzchni pędów/liści pokrytej grzybnią,
- od 5,1 do 10% powierzchni pędów/liści pokrytej grzybnią,
- od 10,1 do 20% powierzchni pędów/liści pokrytej grzybnią,
- powyżej 20% powierzchni pędów/liści pokrytej grzybnią.
Badania potwierdziły, że użycie wodnego roztworu hydrolizatu białek nasion ostropestu plamistego na róże zarażone mączniakiem prawdziwym zwiększa ich odporność oraz zdolność do regeneracji, stymuluje procesy fizjologiczne, korzystnie przy tym wpływając na kwitnienie. Optymalną stymulację rozwoju i odporności roślin uzyskano przy stężeniu roztworów hydrolizatu wynoszącym 3% wag.
Claims (3)
1. Biostymulator rozwoju i odporności roślin, w postaci wysuszonego hydrolizatu białek naturalnego surowca, otrzymanego w procesie hydrolizy enzymatycznej w obecności enzymów proteolitycznych, trypsyny lub pankreatyny, zawierającego węglowodany, tłuszcze, aminokwasy oraz ewentualnie inne składniki naturalnie występujące w naturalnym surowcu poddanym hydrolizie, znamienny tym, że stanowi wysuszony hydrolizat białek nasion ostropestu plamistego, który zawiera od 30 do 80% wagowych rozpuszczalnych w wodzie biologicznie czynnych Ł-aminokwasów, w postaci wolnej oraz związanej w małocząsteczkowe peptydy posiadające od 2,0 do 6,5 reszt aminokwasowych w cząsteczce, przy czym zawartość azotu całkowitego w hydrolizacie wynosi od 7,0 do 14,0% wagowych.
2. Biostymulator, według zastrz. 1, znamienny tym, że stanowi hydrolizat białek nasion ostropestu plamistego będących produktem ubocznym przemysłu spożywczego lub zielarskiego.
3. Biostymulator, według zastrz. 2, znamienny tym, że stanowi hydrolizat białek makucha, obłuszczonych nasion/ bielma lub wytłoków łuski.
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL430239A PL237993B1 (pl) | 2019-06-14 | 2019-06-14 | Biostymulator rozwoju i odporności roślin |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| PL430239A PL237993B1 (pl) | 2019-06-14 | 2019-06-14 | Biostymulator rozwoju i odporności roślin |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL430239A1 PL430239A1 (pl) | 2020-12-28 |
| PL237993B1 true PL237993B1 (pl) | 2021-06-28 |
Family
ID=76599579
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL430239A PL237993B1 (pl) | 2019-06-14 | 2019-06-14 | Biostymulator rozwoju i odporności roślin |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| PL (1) | PL237993B1 (pl) |
-
2019
- 2019-06-14 PL PL430239A patent/PL237993B1/pl unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| PL430239A1 (pl) | 2020-12-28 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Colla et al. | Protein hydrolysates as biostimulants in horticulture | |
| Veselá et al. | Amino acid and soluble protein cocktail from waste keratin hydrolysed by a fungal keratinase of Paecilomyces marquandii | |
| KR101341721B1 (ko) | 부산물을 이용한 아미노산 비료 조성물의 제조방법 | |
| KR101065539B1 (ko) | 가축혈액을 이용한 복합비료의 제조방법 및 복합비료 | |
| KR101891767B1 (ko) | 도축 부산물을 이용한 비료 및 사료 조성물의 제조방법 | |
| KR101100329B1 (ko) | 가축 혈액을 이용한 아미노산 및 이를 이용한 유기질 비료의 제조방법 | |
| KR101171193B1 (ko) | 도축 부산폐기물을 이용한 펩티드 및 이의 제조방법 | |
| Selanon et al. | Utilization of Jatropha curcas seed cake as a plant growth stimulant | |
| Ranasinghe et al. | Hydrolysis of fish waste using fruit wastes of Ananas comosus and Carica papaya for the formulation of liquid fertilizers | |
| RU2345139C2 (ru) | Способ переработки личинок синантропной мухи | |
| KR102183599B1 (ko) | 부숙유기질비료의 살균, 탈취 및 부숙 촉진을 위한 사료 첨가제 및 이의 제조방법 | |
| PL237993B1 (pl) | Biostymulator rozwoju i odporności roślin | |
| PL237992B1 (pl) | Naturalny stymulator rozwoju i odporności roślin | |
| GR20150100377A (el) | Οργανικο λιπασμα-βιοενεργοποιητης φυτικης προελευσης και μεθοδος παραγωγης | |
| KR102428554B1 (ko) | 스테비아를 이용한 비료용 첨가제 조성물 | |
| KR101115510B1 (ko) | 저온에서 액상으로 효소 추출하는 누에 등의 효소 분해 추출물의 추출방법 | |
| RU2730660C1 (ru) | Биокомпозиционный стимулятор роста сельскохозяйственных культур | |
| US20250008953A1 (en) | Method and use of protein-rich mixture | |
| Sonkar et al. | Role of protein hydrolysates in plants growth and development | |
| EP4497327A1 (en) | Method for the production of plant biostimulant and the product thereof | |
| NL7905438A (nl) | Werkwijze voor het bereiden van een biologisch prepa- raat voor het stimuleren van de vitale activiteit van biologische organismen. | |
| Jumardi et al. | Optimization of the protein hydrolysates production from the giant mottled eel (Anguilla marmorata) meat protein using bromelain extract | |
| Ismail et al. | FOLIAR SPRAY OF PEA PLANTS WITH MODIFIED EGG ALBUMIN FOR ENHANCING GROWTH AND PRODUCTIVITY | |
| FR3123352A1 (fr) | Procédé de production d’une solution aqueuse contenant des acides aminés à partir d’un soluble de poisson(s)- solution aqueuse et produits fertilisants associés | |
| EP4373288A1 (en) | Process for the conversion of keratin |