JPS61104788A - 核酸塩基配列 - Google Patents
核酸塩基配列Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
a、産業上の利用分野
本発明は新規な核酸塩基配列に関するものである。更に
詳しくは、抗ヒト急性白血病リンパ腫共有抗原抗体を産
生ずるハイブリドーマNし−1におけるH鎖遺伝子のV
領域に由来する核酸塩基配列に関する。
詳しくは、抗ヒト急性白血病リンパ腫共有抗原抗体を産
生ずるハイブリドーマNし−1におけるH鎖遺伝子のV
領域に由来する核酸塩基配列に関する。
b、従来技術
ハイブリドーマNL−1は、抗ヒト急性白血病リンパ腫
共有抗原抗体を産生することは知られている[例えばp
rocJJ atl、Acad、s ci、 U S
AVol、 79. pll、 4386−4390
. July 1982 I mmuno I Og
V参照参照 一般に免疫グロブリンは、H鎖(t−1cauyCha
in)とL !l (L 1(lhtc hain)と
から構成サレ、ソレソれは抗原と特異的に結合するぼ能
を有する■領域と、イフエクター機能を有するC領域と
を有している。
共有抗原抗体を産生することは知られている[例えばp
rocJJ atl、Acad、s ci、 U S
AVol、 79. pll、 4386−4390
. July 1982 I mmuno I Og
V参照参照 一般に免疫グロブリンは、H鎖(t−1cauyCha
in)とL !l (L 1(lhtc hain)と
から構成サレ、ソレソれは抗原と特異的に結合するぼ能
を有する■領域と、イフエクター機能を有するC領域と
を有している。
前記した如くハイプリドーマNL−1の産出する免疫グ
ロブリンは、種々あるヒト急性白血病リンパ腫に対し共
通して作用することが知られているが、抗原へ結合する
特異性を規定しているV領域の遺伝子の構造については
未だ知られていなかった。
ロブリンは、種々あるヒト急性白血病リンパ腫に対し共
通して作用することが知られているが、抗原へ結合する
特異性を規定しているV領域の遺伝子の構造については
未だ知られていなかった。
C0発明の構成
そこで本発明者らは、前記ハイブリドーマNL−1にお
けるH1遺伝子の■領域を解明すべく研究を進めたとこ
ろ、該■領域の遺伝子断片の取出すことができまたその
塩基配列を明らかにすることができ本発明に到達したも
のである。
けるH1遺伝子の■領域を解明すべく研究を進めたとこ
ろ、該■領域の遺伝子断片の取出すことができまたその
塩基配列を明らかにすることができ本発明に到達したも
のである。
すなわち、本発明によれば下記核酸塩基配列(S)及び
それに相補的塩基配列からなるポリヌクレオチドを含有
する核酸塩基配列が提供される。
それに相補的塩基配列からなるポリヌクレオチドを含有
する核酸塩基配列が提供される。
GATGTGCAGCTGGTGGAGTCTGGGG
GAGGCTTAGTGCAGCCTGGAGGGTC
(、CGGAAACTCTCCTGTGCAGCCTC
TGGATTCACTTTCAGTAGCTTTGGA
ATGCACTGGGTTCGTCAGGCTCCAG
AGA A G G G G CT G G A G
T G G G T CG CATATATTAGTG
GTGGCAGTTATACCATCTACTATGC
AGACACAGTGAAGGGCCGATTCACC
ATCTCCAGAGACAATCCCAAGAACA
CCCTGTTCCTACΔAATGΔCCAGTCT
AAGGTCTGAGGACACGG CCA T G
T A T T A CT G T G CA A
G TTCCTATGGTAACTTCTGGTACT
TCGATGTCTGGGGCGCAGGGは、下記ア
ミノ酸の配列として示されるポリペプチド(T)をコー
ドするものとして表わすこともできる。
GAGGCTTAGTGCAGCCTGGAGGGTC
(、CGGAAACTCTCCTGTGCAGCCTC
TGGATTCACTTTCAGTAGCTTTGGA
ATGCACTGGGTTCGTCAGGCTCCAG
AGA A G G G G CT G G A G
T G G G T CG CATATATTAGTG
GTGGCAGTTATACCATCTACTATGC
AGACACAGTGAAGGGCCGATTCACC
ATCTCCAGAGACAATCCCAAGAACA
CCCTGTTCCTACΔAATGΔCCAGTCT
AAGGTCTGAGGACACGG CCA T G
T A T T A CT G T G CA A
G TTCCTATGGTAACTTCTGGTACT
TCGATGTCTGGGGCGCAGGGは、下記ア
ミノ酸の配列として示されるポリペプチド(T)をコー
ドするものとして表わすこともできる。
ASI) Val Qln 1−eu Val
Glu 5erGly Gly Gly
Leu Val、 Gln Pr。
Glu 5erGly Gly Gly
Leu Val、 Gln Pr。
Gly GIV Ser Ar(] Lys
Leu 5erCys Ala Ala S
er Gly Phe ThrPhe 3er
3er phe Qly Met His
7rp val Arg Gln Ala
Pro GluLys Gly Leu Gl
u Trp Vat AlaTyr Ile
3er Gly Gly Ser TyrT
hr Ile Tyr Tyr Ala A
sp ThrVal Li GIV ArgP
he Thr l1e3er Ara ASD
ASn pro Lys AsnThr
Leu Phe len Gln Met
ThrSer Leu ArgSer Glu
Asp ThrAla Met Tyr l
r CysAla 5erSer Tyr G
ly Asn Phe TrEI Tyrph
e ASI) Vat Trp Gly A
la G+l/本発明者らの研究によれば、前記ポリ
ヌクレオチドを含有する核酸塩基配列は、その配列の5
′末端側の塩基(GAT)に下記核酸塩基配列(p)及
びそれに相補的塩基配列よりなる核酸塩基配列を結合さ
せることによってその配列がプロモーターとしての機能
として作用し、その発現を促進するさせることができる
。
Leu 5erCys Ala Ala S
er Gly Phe ThrPhe 3er
3er phe Qly Met His
7rp val Arg Gln Ala
Pro GluLys Gly Leu Gl
u Trp Vat AlaTyr Ile
3er Gly Gly Ser TyrT
hr Ile Tyr Tyr Ala A
sp ThrVal Li GIV ArgP
he Thr l1e3er Ara ASD
ASn pro Lys AsnThr
Leu Phe len Gln Met
ThrSer Leu ArgSer Glu
Asp ThrAla Met Tyr l
r CysAla 5erSer Tyr G
ly Asn Phe TrEI Tyrph
e ASI) Vat Trp Gly A
la G+l/本発明者らの研究によれば、前記ポリ
ヌクレオチドを含有する核酸塩基配列は、その配列の5
′末端側の塩基(GAT)に下記核酸塩基配列(p)及
びそれに相補的塩基配列よりなる核酸塩基配列を結合さ
せることによってその配列がプロモーターとしての機能
として作用し、その発現を促進するさせることができる
。
GCATGCTATAGAGGAΔGATATGCAA
ATAATTCTTCTCTGAG丁TCATATAA
ACCAGCCCTGCCCCGAGTCTGTAGC
TCTGΔCAGAGGAGCCAAGCCCTGGA
TTCCCAGGTCCTCACATTCAGTGAT
CAGCACTGAACACAGACCACTCACC
ATGGAC:TCCAGGCTCAATTTAGTT
T丁CCTTGTCCTTATTTTAAAAGGTA
ATTTGTAGAGATGAGTTTCTGCCTG
TTGTGTGCCCAAGGGAAATAGAAAC
ATTGTTTGTTTCATTATTTTATTTT
GTTAGTAACAGTTTTCTGACCAGCA
TTGTCTGTTTGCAGGTGTCCAGTGT (ここでA、T、G及びCは前記定義と同じ)かくして
本発明による前記核酸塩基配列は、種々のヒト急性白血
病リンパ腫に共通して認識し得る抗体を与えることがで
きるので、ヒト急性白血病リンパ腫の診断及び治療に役
立つものと考えられる。
ATAATTCTTCTCTGAG丁TCATATAA
ACCAGCCCTGCCCCGAGTCTGTAGC
TCTGΔCAGAGGAGCCAAGCCCTGGA
TTCCCAGGTCCTCACATTCAGTGAT
CAGCACTGAACACAGACCACTCACC
ATGGAC:TCCAGGCTCAATTTAGTT
T丁CCTTGTCCTTATTTTAAAAGGTA
ATTTGTAGAGATGAGTTTCTGCCTG
TTGTGTGCCCAAGGGAAATAGAAAC
ATTGTTTGTTTCATTATTTTATTTT
GTTAGTAACAGTTTTCTGACCAGCA
TTGTCTGTTTGCAGGTGTCCAGTGT (ここでA、T、G及びCは前記定義と同じ)かくして
本発明による前記核酸塩基配列は、種々のヒト急性白血
病リンパ腫に共通して認識し得る抗体を与えることがで
きるので、ヒト急性白血病リンパ腫の診断及び治療に役
立つものと考えられる。
以下本発明の実施例について説明するが本発明はこれに
限定されるものではない。
限定されるものではない。
実施例1.(マウス染色体ON、Aの単離)マウスハイ
プリドーマN L −12X 107個を1%SDS
(Sodium 1auryl 5uBate)存在下
プロテアーゼK(シグマ社製)で処理した後、水飽和フ
ェノールを加えDNAを抽出した、遠心により水相を分
離し、10 mM Tris HCI OH7,40
,1a+M Na C1,0,1mM EDTA
(丁NE)バッファーで透析した。リボヌクレアーゼA
(シグマ社製)処理し、再度フェノール抽出を行なった
後、TNEバッファーで透析しマウス染色体DNA30
0μ9を得た。
プリドーマN L −12X 107個を1%SDS
(Sodium 1auryl 5uBate)存在下
プロテアーゼK(シグマ社製)で処理した後、水飽和フ
ェノールを加えDNAを抽出した、遠心により水相を分
離し、10 mM Tris HCI OH7,40
,1a+M Na C1,0,1mM EDTA
(丁NE)バッファーで透析した。リボヌクレアーゼA
(シグマ社製)処理し、再度フェノール抽出を行なった
後、TNEバッファーで透析しマウス染色体DNA30
0μ9を得た。
実験例2゜
(マウスNL−1i伝子ライブラリーの作成)実施例1
で得られたマウス染色体DNA150μりを後述する実
施例4に示した方法に準じてaill限エンドヌクレア
ーゼEcoRI(宝酒造社!FJ)で完全消化しアガロ
ース電気泳動を行ない、7に〜9Kbに相当するDNA
断片5μ9をアガロースゲル中から電気的に抽出した。
で得られたマウス染色体DNA150μりを後述する実
施例4に示した方法に準じてaill限エンドヌクレア
ーゼEcoRI(宝酒造社!FJ)で完全消化しアガロ
ース電気泳動を行ない、7に〜9Kbに相当するDNA
断片5μ9をアガロースゲル中から電気的に抽出した。
次にこのDNA0.4μ9とシャロン4A(Chsro
n4A)ベクターEcoRI area(アマ−ジャ
ム社製)との連結を74 DNAリガーゼ(宝酒造社
製)で行ない、アマージャム社のキットを用いて、in
Vitroパッケージングを行ない、マウスNL−1
遺伝子ライブラリー8xlO’PFU/μびを得た。
n4A)ベクターEcoRI area(アマ−ジャ
ム社製)との連結を74 DNAリガーゼ(宝酒造社
製)で行ない、アマージャム社のキットを用いて、in
Vitroパッケージングを行ない、マウスNL−1
遺伝子ライブラリー8xlO’PFU/μびを得た。
実施例3゜
(マウス抗体H鎖遺伝子のスクリーニング)前記実施例
2で得られたマウスNL−1由来のDNAを含む。シV
Oン4A (Charon 4A>7?−ジを大腸菌L
E392株に感染させ、プラークを形成させた。マウス
抗体H鎖遺伝子を含むり〇−ンはプラークハイブリダイ
ゼーション法(W。
2で得られたマウスNL−1由来のDNAを含む。シV
Oン4A (Charon 4A>7?−ジを大腸菌L
E392株に感染させ、プラークを形成させた。マウス
抗体H鎖遺伝子を含むり〇−ンはプラークハイブリダイ
ゼーション法(W。
D、 Benton and R,W、 Davis、
、5cienceユ旺180 (1977)を使用して
”P IIA識マウス抗体H鎖J遺伝子で選別した。
、5cienceユ旺180 (1977)を使用して
”P IIA識マウス抗体H鎖J遺伝子で選別した。
この方法によって7,9K bのマウスNL−1の全V
領域(5’ flanking領域、VDJ及びエンハ
ンサ−領域)を含む遺伝子を単離した。
領域(5’ flanking領域、VDJ及びエンハ
ンサ−領域)を含む遺伝子を単離した。
実施例4゜
(制限エンドヌクレアーゼ切断点地図の作成)実施例3
のマウスNL−IHglDNA EcoR工断片7.
9K bをベクターPBR322にリクローニングし、
大腸菌DH−1形質転換し、この大腸菌の人聞培養によ
り約IJljのマウスNL−1ト1鎖DNA 7.9K
tlをPBR322のECoRI号イトに挿入したプラ
スミド(PBRNL−1−H)を得た。このPBRNL
−1−Hを制限エンドヌクレアーゼEcoRI 、 B
amHI 、 Hind III 、 Ec。
のマウスNL−IHglDNA EcoR工断片7.
9K bをベクターPBR322にリクローニングし、
大腸菌DH−1形質転換し、この大腸菌の人聞培養によ
り約IJljのマウスNL−1ト1鎖DNA 7.9K
tlをPBR322のECoRI号イトに挿入したプラ
スミド(PBRNL−1−H)を得た。このPBRNL
−1−Hを制限エンドヌクレアーゼEcoRI 、 B
amHI 、 Hind III 、 Ec。
RV、 PVuI (いずれも宝酒造社製)SphI(
ベセスダ・リサーチ・ラボラトリ−)を用いて、切断し
制限酵素切断点地図を作成した。代表例として、EC0
RI切断を例示すると、DNA1μグ。
ベセスダ・リサーチ・ラボラトリ−)を用いて、切断し
制限酵素切断点地図を作成した。代表例として、EC0
RI切断を例示すると、DNA1μグ。
制限エンドヌクレアーゼ消化用バッファー50 m〜I
Tris HCf pH7,4、100m M
Na C1゜10 mM Mg5o 4水溶液を用い
EcoRI 4ユニツトで37℃2時間消化を行ない
、DNAをエチジウムブロマイド水溶液2μg/#!i
!で染色し、紫外線照射によって消化パターンの解析を
行ない添加図面に示す制限酵素切断部位を決定した。
Tris HCf pH7,4、100m M
Na C1゜10 mM Mg5o 4水溶液を用い
EcoRI 4ユニツトで37℃2時間消化を行ない
、DNAをエチジウムブロマイド水溶液2μg/#!i
!で染色し、紫外線照射によって消化パターンの解析を
行ない添加図面に示す制限酵素切断部位を決定した。
実施例5.(塩基配列の決定)
前記PBR−NL−1−Hを制限エンドヌクレアーゼ5
phlにューイングランドバイオラボ社製)及びPVu
n(宝酒造社製)で切断し、挿入遺伝子の与えるS p
h I・pvu[切断部位ではさまれるム2種類の断片
を得た。これらを5phI及びHinclI(宝酒造社
製)で切断したM13ファージベクターmp18及びm
p19 (ビーエルバイオケミカルス)にクローニング
した。シーケンシングはM13シークエンスキット(宝
酒造社製)を用いて、ジデオキシチェーンターミネーシ
ョン法で行った。
phlにューイングランドバイオラボ社製)及びPVu
n(宝酒造社製)で切断し、挿入遺伝子の与えるS p
h I・pvu[切断部位ではさまれるム2種類の断片
を得た。これらを5phI及びHinclI(宝酒造社
製)で切断したM13ファージベクターmp18及びm
p19 (ビーエルバイオケミカルス)にクローニング
した。シーケンシングはM13シークエンスキット(宝
酒造社製)を用いて、ジデオキシチェーンターミネーシ
ョン法で行った。
5DhI/PvuI[断片の5′側断片についてはSp
hエサイトから3′方向、pvu[サイトから5′方向
に、3′側隣接断片についてはPvuIIサイトから3
′方向に塩基配列を決定した。
hエサイトから3′方向、pvu[サイトから5′方向
に、3′側隣接断片についてはPvuIIサイトから3
′方向に塩基配列を決定した。
添加図面は、マウスNL−1における■領域を含む遺伝
子断片の制限酵素切断地図を示したものである。
子断片の制限酵素切断地図を示したものである。
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 1、下記核酸塩基配列(S)及びそれに相補的塩基配列
からなるポリヌクレオチドを含有する核酸塩基配列。 【塩基配列があります】 〔ここで、Aはデオキシアデノシン−5′−リン酸、C
はデオキシシチジン−5′−リン酸、Gはデオキシグア
ノシン−5′−リン酸Tはデオキシチミジン−5′−リ
ン酸を示す。〕2、下記アミノ酸で示されるポリペプチ
ド(T)をコードすることを特徴とする第1項記載の核
酸塩基配列。 【塩基配列があります】 〔ここで各記号は下記アミノ酸を意味する。 Gly;グリシン Asp;アスパラギン酸 Ala;
アラニン Lys;リジン Val;バリン Arg;アルギニン Leu;ロイシン His:ヒスチジン Ile;イソロイシン Phe;フェニルアラニン S
er:セリン Tyr;チロシン Thr:スレオニン Trp;トリプトファン Cys
;システイン Pro:プロリン Met;メチオニン Asn;アスパラギン Glu:
グルタミン酸 Gln;グルタミン〕3、(1)下記核
酸塩基配列(p) 【塩基配列があります】 〔ここで、Aはデオキシアデノシン−5′−リン酸、C
はデオキシシチジン−5′−リン酸、Gはデオキシグア
ノシン−5′−リン酸Tはデオキシチミジン−5′−リ
ン酸を示す。〕及び(ii)記核酸塩基配列(S) 【塩基配列があります】 (ここで、A、T、G及びCは前記定義と同じ)よりな
る塩基配列及びそれと相補的塩基配列からなるポリヌク
レオチドを含有する核酸塩基配列。
Priority Applications (4)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP59224205A JPS61104788A (ja) | 1984-10-26 | 1984-10-26 | 核酸塩基配列 |
EP85113461A EP0183964B1 (en) | 1984-10-26 | 1985-10-23 | Dna sequence |
DE8585113461T DE3576524D1 (de) | 1984-10-26 | 1985-10-23 | Dna-sequenzen. |
US06/790,970 US4786719A (en) | 1984-10-26 | 1985-10-24 | DNA sequence |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP59224205A JPS61104788A (ja) | 1984-10-26 | 1984-10-26 | 核酸塩基配列 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS61104788A true JPS61104788A (ja) | 1986-05-23 |
JPH0559702B2 JPH0559702B2 (ja) | 1993-08-31 |
Family
ID=16810168
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP59224205A Granted JPS61104788A (ja) | 1984-10-26 | 1984-10-26 | 核酸塩基配列 |
Country Status (4)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4786719A (ja) |
EP (1) | EP0183964B1 (ja) |
JP (1) | JPS61104788A (ja) |
DE (1) | DE3576524D1 (ja) |
Cited By (7)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6248516B1 (en) | 1988-11-11 | 2001-06-19 | Medical Research Council | Single domain ligands, receptors comprising said ligands methods for their production, and use of said ligands and receptors |
US6291160B1 (en) * | 1989-05-16 | 2001-09-18 | Scripps Research Institute | Method for producing polymers having a preselected activity |
US6291161B1 (en) * | 1989-05-16 | 2001-09-18 | Scripps Research Institute | Method for tapping the immunological repertiore |
US6291159B1 (en) * | 1989-05-16 | 2001-09-18 | Scripps Research Institute | Method for producing polymers having a preselected activity |
US6291158B1 (en) * | 1989-05-16 | 2001-09-18 | Scripps Research Institute | Method for tapping the immunological repertoire |
US6680192B1 (en) | 1989-05-16 | 2004-01-20 | Scripps Research Institute | Method for producing polymers having a preselected activity |
US6969586B1 (en) | 1989-05-16 | 2005-11-29 | Scripps Research Institute | Method for tapping the immunological repertoire |
Families Citing this family (13)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6548640B1 (en) | 1986-03-27 | 2003-04-15 | Btg International Limited | Altered antibodies |
US5225539A (en) * | 1986-03-27 | 1993-07-06 | Medical Research Council | Recombinant altered antibodies and methods of making altered antibodies |
GB8607679D0 (en) * | 1986-03-27 | 1986-04-30 | Winter G P | Recombinant dna product |
US5091513A (en) * | 1987-05-21 | 1992-02-25 | Creative Biomolecules, Inc. | Biosynthetic antibody binding sites |
US5258498A (en) * | 1987-05-21 | 1993-11-02 | Creative Biomolecules, Inc. | Polypeptide linkers for production of biosynthetic proteins |
US5132405A (en) * | 1987-05-21 | 1992-07-21 | Creative Biomolecules, Inc. | Biosynthetic antibody binding sites |
WO1988009344A1 (en) * | 1987-05-21 | 1988-12-01 | Creative Biomolecules, Inc. | Targeted multifunctional proteins |
US5223409A (en) | 1988-09-02 | 1993-06-29 | Protein Engineering Corp. | Directed evolution of novel binding proteins |
EP0376851A3 (en) * | 1988-12-29 | 1991-06-26 | Cytogen Corporation | Molecular recognition units |
US7413537B2 (en) * | 1989-09-01 | 2008-08-19 | Dyax Corp. | Directed evolution of disulfide-bonded micro-proteins |
WO1992006191A1 (en) * | 1990-09-28 | 1992-04-16 | Protein Engineering Corporation | Proteinaceous anti-dental plaque agents |
ES2287206T3 (es) * | 1991-03-01 | 2007-12-16 | Dyax Corporation | Proceso para el desarrollo de mini-proteinas de union. |
US6235525B1 (en) * | 1991-05-23 | 2001-05-22 | Ludwig Institute For Cancer Research | Isolated nucleic acid molecules coding for tumor rejection antigen precursor MAGE-3 and uses thereof |
-
1984
- 1984-10-26 JP JP59224205A patent/JPS61104788A/ja active Granted
-
1985
- 1985-10-23 DE DE8585113461T patent/DE3576524D1/de not_active Expired - Lifetime
- 1985-10-23 EP EP85113461A patent/EP0183964B1/en not_active Expired
- 1985-10-24 US US06/790,970 patent/US4786719A/en not_active Expired - Fee Related
Cited By (11)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6248516B1 (en) | 1988-11-11 | 2001-06-19 | Medical Research Council | Single domain ligands, receptors comprising said ligands methods for their production, and use of said ligands and receptors |
US7306907B2 (en) | 1988-11-11 | 2007-12-11 | Cambridge Antibody Technology Limited | Single domain ligands, receptors comprising said ligands, methods for their production, and use of said ligands and receptors |
US6291160B1 (en) * | 1989-05-16 | 2001-09-18 | Scripps Research Institute | Method for producing polymers having a preselected activity |
US6291161B1 (en) * | 1989-05-16 | 2001-09-18 | Scripps Research Institute | Method for tapping the immunological repertiore |
US6291159B1 (en) * | 1989-05-16 | 2001-09-18 | Scripps Research Institute | Method for producing polymers having a preselected activity |
US6291158B1 (en) * | 1989-05-16 | 2001-09-18 | Scripps Research Institute | Method for tapping the immunological repertoire |
US6680192B1 (en) | 1989-05-16 | 2004-01-20 | Scripps Research Institute | Method for producing polymers having a preselected activity |
US6969586B1 (en) | 1989-05-16 | 2005-11-29 | Scripps Research Institute | Method for tapping the immunological repertoire |
US7189841B2 (en) | 1989-05-16 | 2007-03-13 | Scripps Research Institute | Method for tapping the immunological repertoire |
US7858359B2 (en) | 1989-05-16 | 2010-12-28 | Stratagene | Method for tapping the immunological repertoire |
US8338107B2 (en) | 1989-05-16 | 2012-12-25 | Scripps Research Institute | Method for producing polymers having a preselected activity |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPH0559702B2 (ja) | 1993-08-31 |
EP0183964B1 (en) | 1990-03-14 |
EP0183964A1 (en) | 1986-06-11 |
US4786719A (en) | 1988-11-22 |
DE3576524D1 (de) | 1990-04-19 |
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