JPH02119796A - Ｌ−ホモフエニルアラニンの製造法 - Google Patents
Ｌ−ホモフエニルアラニンの製造法Info
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- JPH02119796A JPH02119796A JP27085188A JP27085188A JPH02119796A JP H02119796 A JPH02119796 A JP H02119796A JP 27085188 A JP27085188 A JP 27085188A JP 27085188 A JP27085188 A JP 27085188A JP H02119796 A JPH02119796 A JP H02119796A
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- microorganism
- benzylmethylhydantoin
- hydantoin
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
（イ）産業上の利用分野
本Ｒ明ＵＬ−ホモフェニルアラニン（Ｌ−４−フェニル
−２−アミノ酪酸）の工業的に有利な製造法に関するも
のである。Ｌ−ホモフェニルアラニンは、例えば、いわ
ゆるＡＣＥインヒビター（エナラプリル、ラミプリルな
ど）、β−ラクタム抗生物質などの医薬製置原料として
有用なものである。
−２−アミノ酪酸）の工業的に有利な製造法に関するも
のである。Ｌ−ホモフェニルアラニンは、例えば、いわ
ゆるＡＣＥインヒビター（エナラプリル、ラミプリルな
ど）、β−ラクタム抗生物質などの医薬製置原料として
有用なものである。
（ロ）従来の技術
Ｌ−ホモフェニルアラニンの製造法に関しては、酵素を
用いた不斉加水分辞去（Ｋ、ＩＪｏｂｕｏら、Ｍｅｍ、
Ｆａｃ、Ｓｃｉ、 Ｋｙｎｓｈｕ Ｕｎｉｖ、Ｓｅ
ｇ、Ｃ、１３、８９（１９８１））、及びホモフェニル
アラニンをホルミル化後ブルシンでジアステレオマー塩
ヲつくり分割する方法（Ｖｃｌｕ Ｖｉｇｎｅａｕｄら
、Ｊ、 Ｂｉｏｌ。
用いた不斉加水分辞去（Ｋ、ＩＪｏｂｕｏら、Ｍｅｍ、
Ｆａｃ、Ｓｃｉ、 Ｋｙｎｓｈｕ Ｕｎｉｖ、Ｓｅ
ｇ、Ｃ、１３、８９（１９８１））、及びホモフェニル
アラニンをホルミル化後ブルシンでジアステレオマー塩
ヲつくり分割する方法（Ｖｃｌｕ Ｖｉｇｎｅａｕｄら
、Ｊ、 Ｂｉｏｌ。
Ｏｈｅｍ、、 １２２ 、 ３４９ （１９５７−３
８） が知らｎている。
８） が知らｎている。
−＆だ、最近ｕ−アセチルＤＬ−ホモフェニルアラニン
を光学活性フェニルエチルアミンと反応させてジアステ
レオマー塩として分割する方法（特許出願公開昭６３−
６５６４６号）、ＤＬホモフェニルアラニンと光学活性
マンデル酸とのジアステレオマー塩として分割する方法
（特許出願公開昭６３−１４５２５６号）、２オキンー
４−フェニル酪１駿のトランスアミネーションによるア
ミノ化法（特許出願公開昭６０−１５６３９４号、米国
特許４．５２５．４５４ （１９８５’） ’）が知ら
れている。
を光学活性フェニルエチルアミンと反応させてジアステ
レオマー塩として分割する方法（特許出願公開昭６３−
６５６４６号）、ＤＬホモフェニルアラニンと光学活性
マンデル酸とのジアステレオマー塩として分割する方法
（特許出願公開昭６３−１４５２５６号）、２オキンー
４−フェニル酪１駿のトランスアミネーションによるア
ミノ化法（特許出願公開昭６０−１５６３９４号、米国
特許４．５２５．４５４ （１９８５’） ’）が知ら
れている。
（ハ）発明が解決しようとする問題点と問題を解決する
ための手段 従来の技術において、ジアステレオマー塩ｔつくり分割
する方法は、分割剤が高価で操作が煩雑である。また酵
素を用い不斉加水分解する方法をふくめで、分割によっ
て原料の半分を９体として残すことになり、そのことに
より収量が半減するので、９体の利用法を附加しなけれ
ば不経済である。２−オキノー４−フェニル酪酸のトラ
ンスアミネーションによる方法は、光学活性Ｌ−アミノ
酸を必要とし、？ｆ、た原料の合成が複雑であるなどの
欠点を有する。
ための手段 従来の技術において、ジアステレオマー塩ｔつくり分割
する方法は、分割剤が高価で操作が煩雑である。また酵
素を用い不斉加水分解する方法をふくめで、分割によっ
て原料の半分を９体として残すことになり、そのことに
より収量が半減するので、９体の利用法を附加しなけれ
ば不経済である。２−オキノー４−フェニル酪酸のトラ
ンスアミネーションによる方法は、光学活性Ｌ−アミノ
酸を必要とし、？ｆ、た原料の合成が複雑であるなどの
欠点を有する。
そこで本発明者らｆｌ、Ｌ−ホモフェニルアラニンを効
率よくえる方法として一部のアミノ酸裏造に応用されて
いるヒダントインを経由する生化学的方法に着目したが
、非天然アミノ酸であるホモフェニルアラニンのヒダン
トインに作用する酵素または微生物については従来全く
知見がなかった。その為、ホモフェニルアラニンに対応
するＤＬ−ヒダントインである５−ベンジルメチルヒダ
ントインからＬ−ホモフェニルアラニンを生成するヒダ
ントイナーゼ系（ヒダントインヒドロラーゼとＮ−カル
バミルアミノ酸ヒドロラーゼ系からなる）を有する微生
物を探索発見することに成功し、さらに研究を進め、５
−ベンジルメチルヒダントインがらＬ−ホモフェニルア
ラニンを収率よく製造しうる本発明の方法全確立するに
至った。
率よくえる方法として一部のアミノ酸裏造に応用されて
いるヒダントインを経由する生化学的方法に着目したが
、非天然アミノ酸であるホモフェニルアラニンのヒダン
トインに作用する酵素または微生物については従来全く
知見がなかった。その為、ホモフェニルアラニンに対応
するＤＬ−ヒダントインである５−ベンジルメチルヒダ
ントインからＬ−ホモフェニルアラニンを生成するヒダ
ントイナーゼ系（ヒダントインヒドロラーゼとＮ−カル
バミルアミノ酸ヒドロラーゼ系からなる）を有する微生
物を探索発見することに成功し、さらに研究を進め、５
−ベンジルメチルヒダントインがらＬ−ホモフェニルア
ラニンを収率よく製造しうる本発明の方法全確立するに
至った。
に）作用
本発明に使用される微生物は、５−ベンジルメチルヒダ
ントインに作用するＬ−特異的ヒダントイナーゼ系を有
する微生物であ几ばよい。
ントインに作用するＬ−特異的ヒダントイナーゼ系を有
する微生物であ几ばよい。
このような微生物としてはフラボバクテリウムげられる
。さらに具体的にはフラボバクテリウム属細菌函株ＨＰ
−２７、アースロバクター・ウレアファシェンス（Ａｒ
ｔｈｒｏｂａｃｔｅｒ ｕｒｅａｆａｃｉｅｎｓ ’）
ＡＴＣ！Ｏ７５６２が挙げられる。フラボバクテリ
ウム属細菌医株ＨＰ−２７は本発明者らにより土壌から
分離さｎたちのである。その菌学的性質は次のとおりで
ある。
。さらに具体的にはフラボバクテリウム属細菌函株ＨＰ
−２７、アースロバクター・ウレアファシェンス（Ａｒ
ｔｈｒｏｂａｃｔｅｒ ｕｒｅａｆａｃｉｅｎｓ ’）
ＡＴＣ！Ｏ７５６２が挙げられる。フラボバクテリ
ウム属細菌医株ＨＰ−２７は本発明者らにより土壌から
分離さｎたちのである。その菌学的性質は次のとおりで
ある。
０．４〜０．６ Ｘ ０．８〜１．０μの犬さの桿菌で
多形性は認められず、運動性はない。胞子をつくらず、
ダラム陰性であり、抗酸性はない。肉汁寒天平板培養で
円形、金縁の隆起した集落をつくり、集落は薄黄色であ
る。肉汁寒天斜面培養では薄黄色で半透明によく生育す
る。肉汁液体培養では均一に濁った生育をする。肉汁ゼ
ラチン穿刺培養でゼラチンを液化する。ｌ） トマヌミ
ルクの培養でリドマスを還元せず、反応は中性にとどま
る。
多形性は認められず、運動性はない。胞子をつくらず、
ダラム陰性であり、抗酸性はない。肉汁寒天平板培養で
円形、金縁の隆起した集落をつくり、集落は薄黄色であ
る。肉汁寒天斜面培養では薄黄色で半透明によく生育す
る。肉汁液体培養では均一に濁った生育をする。肉汁ゼ
ラチン穿刺培養でゼラチンを液化する。ｌ） トマヌミ
ルクの培養でリドマスを還元せず、反応は中性にとどま
る。
好気性で硝酸塩を還元し、脱窒反応は陰性、ＭＲテスト
、■Ｐテストは何、托も陰性、イントル、硫化水素を生
成せず、でん粉を分解しない。ＫＯＢｅｒの培地ではク
エン酸の利用は陽性であるが、０ｈｒｉｓｔｅｎｓｅｎ
の培地では陰性である。
、■Ｐテストは何、托も陰性、イントル、硫化水素を生
成せず、でん粉を分解しない。ＫＯＢｅｒの培地ではク
エン酸の利用は陽性であるが、０ｈｒｉｓｔｅｎｓｅｎ
の培地では陰性である。
硝酸塩およびアンモニウム塩を利用しない。水浴性色素
をつくらず、ウレアーゼ陰性で、オキシダーゼ、カタラ
ーゼは共に陽性である。ｐＨ６〜９．１５〜３５℃で生
育し、５℃ではほとんど、４０℃では全く生育しない。
をつくらず、ウレアーゼ陰性で、オキシダーゼ、カタラ
ーゼは共に陽性である。ｐＨ６〜９．１５〜３５℃で生
育し、５℃ではほとんど、４０℃では全く生育しない。
Ｏ−Ｆテストは酸化的である。Ｄ−グルコース、Ｄ−フ
ラクトース、マルト一ヌ、Ｄ−キンロース、Ｄ−アラビ
ノース、Ｄ−マンノース、Ｄ−ガラクｊ・ス、シュクロ
ース、ラクトース、トレハローヌ、Ｄ−ンルビトール、
Ｄ−マニトール、イノシトール、グリセリン、でん粉か
らは何れでも酸、ガスを生成せず。カゼインを分解す。
ラクトース、マルト一ヌ、Ｄ−キンロース、Ｄ−アラビ
ノース、Ｄ−マンノース、Ｄ−ガラクｊ・ス、シュクロ
ース、ラクトース、トレハローヌ、Ｄ−ンルビトール、
Ｄ−マニトール、イノシトール、グリセリン、でん粉か
らは何れでも酸、ガスを生成せず。カゼインを分解す。
グルコース、キンロースを資化し、ラクトースを資ｆヒ
しない。
しない。
以上の諸注質ｆ Ｂｅｒｇｅｙ’ｅ Ｍａｎｕａｌ ｏ
ｆ Ｓｙｓｔｅｍａｔｉｃ Ｂａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ
第１巻（１９８４年〕に照合して、本菌株がフラボバク
テリウム（Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ）属に属す
ると判定されるが、同書記載の菌種に（は一致するもの
がない。菌株ＨＰ−２７は微生物工業技術研究所に寄託
した。
ｆ Ｓｙｓｔｅｍａｔｉｃ Ｂａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ
第１巻（１９８４年〕に照合して、本菌株がフラボバク
テリウム（Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ ）属に属す
ると判定されるが、同書記載の菌種に（は一致するもの
がない。菌株ＨＰ−２７は微生物工業技術研究所に寄託
した。
受託着分は微工研菌寄第１ｏ：ｒ４−１ｓ号である。
ナオ、７７ 来り一特異的ヒダントイナーゼ系の存在が
他のアミノ酸生成について知られているフラボバクテリ
ウム属［ｆｉ ｔｉ ＦＥＲＭ−Ｐ６９０１ 、 ）
−ｙボバクテリウム・アミノ酸生成（Ｆｌａｖｏｂａｃ
ｔｅｒｉｕｍａｍｉｎｏｇｅｎｅｓ ’） ＦＥＲＭ
−Ｐ ３１ろ６、アースロバクター属菌味ＦＥＲＭ−ｐ
８１９１ 、同じ（ＦＥＲＭ−Ｐ ８１９０ 。
他のアミノ酸生成について知られているフラボバクテリ
ウム属［ｆｉ ｔｉ ＦＥＲＭ−Ｐ６９０１ 、 ）
−ｙボバクテリウム・アミノ酸生成（Ｆｌａｖｏｂａｃ
ｔｅｒｉｕｍａｍｉｎｏｇｅｎｅｓ ’） ＦＥＲＭ
−Ｐ ３１ろ６、アースロバクター属菌味ＦＥＲＭ−ｐ
８１９１ 、同じ（ＦＥＲＭ−Ｐ ８１９０ 。
アーヌロバクター属菌沫ＦＥＲＭ−Ｐ ７４７２、アー
スロバクター属菌法ＤＳＭ ３７４７ なども本発明
において有効なものと思われる。
スロバクター属菌法ＤＳＭ ３７４７ なども本発明
において有効なものと思われる。
これらの微生物を培養して必要なＬ−特異的ヒダントイ
ナーゼ系の酵累活注をもっ標品をえるには通常の培養法
によればよく、この分野の技術者には特に説明を要しな
いが、基質として用いる５−ベンジルメチルヒダントイ
ンその他の５−ヒダントイン化合物を含有する培地に微
生物を生育せしめた場合にＬ−特異的ヒダントイナーゼ
活性の高い培養物？えることができる。
ナーゼ系の酵累活注をもっ標品をえるには通常の培養法
によればよく、この分野の技術者には特に説明を要しな
いが、基質として用いる５−ベンジルメチルヒダントイ
ンその他の５−ヒダントイン化合物を含有する培地に微
生物を生育せしめた場合にＬ−特異的ヒダントイナーゼ
活性の高い培養物？えることができる。
また固形培地、液体培地の回れも使用可能である。
上記のようにしてえたＬ−特異的ヒダントイナーゼ系活
性をふくむ微生物またはそれに由来する酵素標品を５−
ベンジルメチルヒダントインに作用せしめる方法は、基
質をふくむ溶液に酵素標品を加えて反応が進行するまで
培養すればよいが、微生物を酵素標品とする培養は、微
生物の培養液に基質を加え反応せしめてもよく、また微
生物の培養液から分離した酵素標品、菌体、洗浄菌体、
凍結乾燥菌体など物理化学的、生化学的に処理１〜た菌
体、抽出液、精製物、固定化処理標品などの形で基質に
作用させることもできる。
性をふくむ微生物またはそれに由来する酵素標品を５−
ベンジルメチルヒダントインに作用せしめる方法は、基
質をふくむ溶液に酵素標品を加えて反応が進行するまで
培養すればよいが、微生物を酵素標品とする培養は、微
生物の培養液に基質を加え反応せしめてもよく、また微
生物の培養液から分離した酵素標品、菌体、洗浄菌体、
凍結乾燥菌体など物理化学的、生化学的に処理１〜た菌
体、抽出液、精製物、固定化処理標品などの形で基質に
作用させることもできる。
基質濃度は、バッチ式、連続式の何れによるかによって
も異るが、バッチ式では一般に媒質中０１〜３０％、好
ましくは１〜２０％程度で、連続式ではこれよりや＼濃
度を低くする方がよい。
も異るが、バッチ式では一般に媒質中０１〜３０％、好
ましくは１〜２０％程度で、連続式ではこれよりや＼濃
度を低くする方がよい。
反応は普通５〜６０℃、好ましくは２５〜４０℃附近、
ｐＨ７〜１０附近で好ましくは８〜９附近で行われる。
ｐＨ７〜１０附近で好ましくは８〜９附近で行われる。
反応時間は、静置、攪拌、流下などの手段、あるいは酵
素系標品の形、カ師基質濃度などによって異ってくるの
で一様でないが、パッチ法では通常１〜１Ｄｏ時間程度
である。
素系標品の形、カ師基質濃度などによって異ってくるの
で一様でないが、パッチ法では通常１〜１Ｄｏ時間程度
である。
反応の進行は薄層クロマトグラフィー 高速液体クロマ
トグラフィーなどの分析手段にょ逆Ｌ−ホモフェニルア
ラニンの生成全分析してしらべる。一般に有機合成法で
製造される５−ベンジルメチルヒダントインはラセミ体
であるが、本発明方法によれば、このラセミ体を高収率
でＬ−ホモフェニルアラニンに変溪でキル。
トグラフィーなどの分析手段にょ逆Ｌ−ホモフェニルア
ラニンの生成全分析してしらべる。一般に有機合成法で
製造される５−ベンジルメチルヒダントインはラセミ体
であるが、本発明方法によれば、このラセミ体を高収率
でＬ−ホモフェニルアラニンに変溪でキル。
（ホ）実施例
実施例１
グルコース５？、硫酸アンモニウム５Ｆ、燐酸−カリウ
ム１２、燐酸二カリウム６？、硫酸マグネシウム・７水
塩０．１ｆ、塩化カルンウム・２水塩０．０１ ’？、
コーンスチーダリヵ−５０−を水道水にとかして１ｔと
した培地（ｐＨ７，２）の３０ｍを３ＤＯｍＡ（７）三
角フラスコに入れて滅菌したものに、フラボバクテリウ
ム属菌株ＨＰ−２７を植菌して、２６℃で４８時間振と
う培養した。この培養液から遠心分Ｉａ＋ｃより菌体を
分離し、燐；浚緩衡液で２回洗浄した菌体を１％のＤＬ
−５−ベンジルメチルヒダントインをふくむ１１ｎｌの
０．１モルのｐＩ４８．０の燐酸緩衝液にけん濁して、
さらに２６℃で７２時間振とり培養することにょシ反応
させた後、菌体を遠心分離で除いた上清液中にｏ、６６
〜／Ｔｎ１．の濃度にＬ−ホモフェニルアラニンが生成
していた。
ム１２、燐酸二カリウム６？、硫酸マグネシウム・７水
塩０．１ｆ、塩化カルンウム・２水塩０．０１ ’？、
コーンスチーダリヵ−５０−を水道水にとかして１ｔと
した培地（ｐＨ７，２）の３０ｍを３ＤＯｍＡ（７）三
角フラスコに入れて滅菌したものに、フラボバクテリウ
ム属菌株ＨＰ−２７を植菌して、２６℃で４８時間振と
う培養した。この培養液から遠心分Ｉａ＋ｃより菌体を
分離し、燐；浚緩衡液で２回洗浄した菌体を１％のＤＬ
−５−ベンジルメチルヒダントインをふくむ１１ｎｌの
０．１モルのｐＩ４８．０の燐酸緩衝液にけん濁して、
さらに２６℃で７２時間振とり培養することにょシ反応
させた後、菌体を遠心分離で除いた上清液中にｏ、６６
〜／Ｔｎ１．の濃度にＬ−ホモフェニルアラニンが生成
していた。
なおこのＬ−ホモフェニルアラニン中のＬ体の率は９６
％であった。
％であった。
実施例２
実施例って菌株としてアースロバクター・ウレアファシ
ェンスＡＴＣＣ！ ７５６２を用いる他は実施例１と同
様に実施した。反応液上清中のＬ−ホモフェニルアラニ
ンの生成濃度（・よ２４μｒ／ｍｌ−？ｌ’めった。な
おり−ホモフェニルアラニンの生成はなかった。
ェンスＡＴＣＣ！ ７５６２を用いる他は実施例１と同
様に実施した。反応液上清中のＬ−ホモフェニルアラニ
ンの生成濃度（・よ２４μｒ／ｍｌ−？ｌ’めった。な
おり−ホモフェニルアラニンの生成はなかった。
実施例６
実施例１で菌株としてアースロバクター・グロビホルミ
ス（Ａｒｔｈｒｏｂａｃｔθｒ ｌｏｂｉｆｏｒｍｉ
ｓ ）ＡＴＯＯ８０１０を用いる他は実施列１と同様に
実施した。反応液上清中にＬ−ホモフェニルアラニンが
生成した。
ス（Ａｒｔｈｒｏｂａｃｔθｒ ｌｏｂｉｆｏｒｍｉ
ｓ ）ＡＴＯＯ８０１０を用いる他は実施列１と同様に
実施した。反応液上清中にＬ−ホモフェニルアラニンが
生成した。
以上の実施例でホモフェニルアラニンの光学異性体の分
離分析は、反応液から陽イオン交換閏脂（Ｄｏｗｅｘ
５０ Ｗ −Ｘ ８、２００〜４００メツシユ、Ｈ型）
に吸着後、０．１ Ｎ １１１ａ２ＨＰＯ４−Ｈ，Ｐ
Ｏ，緩衝１（ｐＨ７，（ＩＩ）で溶出してホモフェニル
アラニン画分をえた後、東ソー株式会社製の高速液体ク
ロマトグラフィー用のカラムＴＳＫゲ＃ Ｅｎａｎｔｉ
ｏ Ｌ １ （４６Ｘ ２５０ ｍｍ ’） ｆ用い、
移動相として０．５ ｍＭ ＣｕＳＯ４溶１夜を用
い流速毎分１．０ ｍｌ 、温度４０℃で検出は紫外部
吸収という条件で９体とＬ体を分離定数した。
離分析は、反応液から陽イオン交換閏脂（Ｄｏｗｅｘ
５０ Ｗ −Ｘ ８、２００〜４００メツシユ、Ｈ型）
に吸着後、０．１ Ｎ １１１ａ２ＨＰＯ４−Ｈ，Ｐ
Ｏ，緩衝１（ｐＨ７，（ＩＩ）で溶出してホモフェニル
アラニン画分をえた後、東ソー株式会社製の高速液体ク
ロマトグラフィー用のカラムＴＳＫゲ＃ Ｅｎａｎｔｉ
ｏ Ｌ １ （４６Ｘ ２５０ ｍｍ ’） ｆ用い、
移動相として０．５ ｍＭ ＣｕＳＯ４溶１夜を用
い流速毎分１．０ ｍｌ 、温度４０℃で検出は紫外部
吸収という条件で９体とＬ体を分離定数した。
（へ）発明の効果
本発明により５−ベンジルヒダントインから医薬製造原
料などとして有用なＬ−ホモフェニルアラニンを高収率
で製造することができる。
料などとして有用なＬ−ホモフェニルアラニンを高収率
で製造することができる。
特許出願人 パイオール株式会社
代表者甲山 清
手続補正書（自発）
平成１年２月２ｚ日
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 １、５−ベンジルメチルヒダントインにヒダントイン・
ヒドロラーゼとＮ−カルバミルアミノ酸ヒドロラーゼか
らなるＬ−特異的ヒダントイナーゼ系、もしくはこの酵
素系を有する微生物を作用させて、Ｌ−ホモフェニルア
ラニンを生成せしめることを特徴とするＬ−ホモフェニ
ルアラニンの製造法。 ２、５−ベンジルメチルヒダントインにフラボバクテリ
ウム属もしくはアースロバクター属の細菌、あるいはこ
れらの菌に由来するヒダントイン分解系酵素を作用せし
めてＬ−ホモフェニルアラニンを生成せしめることを特
徴とするＬ−ホモフェニルアラニンの製造法。 ３、使用する微生物またはヒダントイン分解系酵素の起
源が、フラボバクテリウム属菌株ＨＰ−２７（微工研菌
寄第１０３４６号）で代表される分類学的性質を有する
細菌あるいはアースロバクター・ウレアファシエンスで
ある特許請求範囲第２項記載の製造法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63270851A JP2728465B2 (ja) | 1988-10-28 | 1988-10-28 | Ｌ−ホモフエニルアラニンの製造法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP63270851A JP2728465B2 (ja) | 1988-10-28 | 1988-10-28 | Ｌ−ホモフエニルアラニンの製造法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH02119796A true JPH02119796A (ja) | 1990-05-07 |
| JP2728465B2 JP2728465B2 (ja) | 1998-03-18 |
Family
ID=17491868
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP63270851A Expired - Fee Related JP2728465B2 (ja) | 1988-10-28 | 1988-10-28 | Ｌ−ホモフエニルアラニンの製造法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2728465B2 (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1996000296A1 (fr) * | 1994-06-24 | 1996-01-04 | Kanegafuchi Kagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Procede de production de d-amino acide au moyen d'une preparation a base d'une enzyme composite immobilisee |
| CN100406553C (zh) * | 1994-12-28 | 2008-07-30 | 钟渊化学工业株式会社 | 生产D-N-氨基甲酰基-α-氨基酸的方法 |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS6112296A (ja) * | 1984-06-26 | 1986-01-20 | Tanabe Seiyaku Co Ltd | Ｌ−フエニルアラニンの製造法 |
| JPS623792A (ja) * | 1985-06-27 | 1987-01-09 | Dai Ichi Pure Chem Co Ltd | Ｌ−アミノ酸の製造方法 |
-
1988
- 1988-10-28 JP JP63270851A patent/JP2728465B2/ja not_active Expired - Fee Related
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Cited By (3)
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|---|---|---|---|---|
| WO1996000296A1 (fr) * | 1994-06-24 | 1996-01-04 | Kanegafuchi Kagaku Kogyo Kabushiki Kaisha | Procede de production de d-amino acide au moyen d'une preparation a base d'une enzyme composite immobilisee |
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| JP2728465B2 (ja) | 1998-03-18 |
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