JP6907318B2 - 酵素を含む洗浄組成物 - Google Patents

Description

本開示は、特定のグリコシドヒドロラーゼ酵素を含む、洗浄組成物に関する。本開示はまた、このような洗浄組成物の製造方法及び使用方法にも関する。本開示はまた、グリコシドヒドロラーゼ酵素の使用にも関する。

（配列リストの参照）
本願は、参照によって本明細書に組み込まれる、コンピュータで読み取り可能な形式の配列表を含む。

洗剤の配合者は、洗剤組成物の性能を改善することを常に目標としている。具体的な課題の１つは、繊物製品などの表面からの微生物由来の特定の汚れの除去である。このような汚れは、べたつきがあり、除去が困難な場合がある。更に、これらの汚れはべたつきがあるため、身体の汚れ及び／又は微粒子汚れを表面に粘着する傾向があり、汚れ除去が困難になり、経時的に蓄積する傾向を有する。このことは、例えば不完全な洗浄が起こり得る襟及びカフ部分で特に顕著な場合がある。

このような汚れを洗浄する、改良された洗浄組成物が必要とされている。本発明者らは、特定のグリコシドヒドロラーゼを含む、洗浄組成物によって、この問題を改善し得ることを発見した。グリコシルヒドロラーゼは、グリコシル結合の加水分解を触媒し、より小さな糖を放出する酵素である。１００より多い分類のグリコシルヒドロラーゼ及び多くの異なる酵素、例えば、洗浄組成物に使用可能なセルラーゼ及びキシログルカナーゼが、このグリコシルヒドロラーゼの分類の範囲内に含まれる。驚くべきことに、特定の具体的なグリコシルヒドロラーゼにより、特に改善された洗浄を提供することができる。

グリコシドヒドロラーゼは、Ｃｏｕｔｉｎｈｏ，Ｐ．Ｍ．及びＨｅｎｒｉｓｓａｔ，Ｂ．，１９９９，Ｃａｒｂｏｈｙｄｒａｔｅ−ａｃｔｉｖｅ ｅｎｚｙｍｅｓ：ａｎ ｉｎｔｅｇｒａｔｅｄ ｄａｔａｂａｓｅ ａｐｐｒｏａｃｈ，「Ｒｅｃｅｎｔ Ａｄｖａｎｃｅｓ Ｉｎ Ｃａｒｂｏｈｙｄｒａｔｅ Ｂｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ」，Ｈ．Ｊ．Ｇｉｌｂｅｒｔ，Ｇ．Ｄａｖｉｅｓ，Ｂ．Ｈｅｎｒｉｓｓａｔ及びＢ．Ｓｖｅｎｓｓｏｎ ｅｄｓ．，Ｔｈｅ Ｒｏｙａｌ Ｓｏｃｉｅｔｙ ｏｆ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，Ｃａｍｂｒｉｄｇｅ，ｐｐ．３〜１２に記載されている。

Ｃｏｕｔｉｎｈｏ，Ｐ．Ｍ．及びＨｅｎｒｉｓｓａｔ，Ｂ．，１９９９，Ｃａｒｂｏｈｙｄｒａｔｅ−ａｃｔｉｖｅ ｅｎｚｙｍｅｓ：ａｎ ｉｎｔｅｇｒａｔｅｄ ｄａｔａｂａｓｅ ａｐｐｒｏａｃｈ，「Ｒｅｃｅｎｔ Ａｄｖａｎｃｅｓ Ｉｎ Ｃａｒｂｏｈｙｄｒａｔｅ Ｂｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ」，Ｈ．Ｊ．Ｇｉｌｂｅｒｔ，Ｇ．Ｄａｖｉｅｓ，Ｂ．Ｈｅｎｒｉｓｓａｔ及びＢ．Ｓｖｅｎｓｓｏｎ ｅｄｓ．，Ｔｈｅ Ｒｏｙａｌ Ｓｏｃｉｅｔｙ ｏｆ Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，Ｃａｍｂｒｉｄｇｅ，ｐｐ．３〜１２

本発明は、アミラーゼ酵素と、グリコシドヒドロラーゼ活性を有する酵素と、を含む、洗浄及び／又は処理組成物であって、当該グリコシドヒドロラーゼ酵素が、エンド−α−１，４−ポリガラクトサミニダーゼの分類（ＥＣ３．２．１．１０９）の酵素から選択される、組成物を提供する。

グリコシドヒドロラーゼ活性を有する好ましいグリコシドヒドロラーゼ酵素は、配列番号１に対して少なくとも６０％の同一性、又は少なくとも６５％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％の同一性、１００％未満又は最高１００％の同一性を有する変異体である。

好ましくは、本組成物は、１〜８０重量％の界面活性剤系を含み、好ましくはアニオン性界面活性剤を含む。本発明は、表面、例えば、繊物製品を洗浄する方法であって、本明細書に記載の洗浄組成物と水とを混合し、水性液を形成することと、洗濯工程において、表面と水性液とを接触させることと、を含む、方法を提供する。好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、水性液中に、活性タンパク質に基づいて０．０１ｐｐｍ〜１０００ｐｐｍの酵素量で存在する。

本発明はまた、汚れ及び／又は染み除去を強化するための、及び／又は悪臭の低減のための、特に、身体の汚れ除去のための、アミラーゼ酵素と、グリコシドヒドロラーゼ活性を有し、エンド−α−１，４−ポリガラクトサミニダーゼの分類（ＥＣ３．２．１．１０９）の酵素から選択され、好ましくは、配列番号１に対して少なくとも６０％、又は少なくとも６５％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％の同一性、最高１００％の同一性を有する酵素と、を含む、組成物の使用にも関する。

好ましい組成物は、グリコシドヒドロラーゼファミリー３９から選択される第２のグリコシルヒドロラーゼ酵素を含む。

本開示の組成物及びプロセスの構成要素は、以下により詳細に記載されている。

本明細書で使用するとき、特許請求の範囲で使用されるときの「ａ」及び「ａｎ」という冠詞は、特許請求又は記載されているもののうちの１つ又は２つ以上を意味すると理解される。本明細書で使用するとき、「含む（include）」、「含む（includes）」、及び「含んでいる（including）」という用語は、非限定的であることを意味する。本開示の組成物は、本開示の成分を含み、それらから本質的になり、又はそれらからなることができる。

本明細書では、「実質的に含まない（substantially free of）」又は「実質的に含まない（substantially free from）」という用語が使用され得る。これは、指示される材料が最小限の量であり、組成物の一部を形成するように意図的にその組成物に添加されたものでないこと、又は、好ましくは、分析的に検出可能な濃度で存在しないことを意味する。それは、指示される材料が意図的に含まれる他の材料のうちの１つの中に不純物としてのみ存在する、組成物を含むことを意味する。指示される材料は、あったとしても、組成物の１重量％未満、又は０．１重量％未満、又は０．０１重量％未満、又は更には０重量％のレベルで存在してもよい。

本明細書で使用するとき、用語「エーテルアミン」は、用語「ポリエーテルアミン」を含み、１つ以上のエーテル基を有するアミンを含む。

特に明記しない限り、成分又は組成物の濃度は全て、成分又は組成物の活性部分に関するものであり、かかる成分又は組成物の市販の供給源中に存在し得る不純物、例えば、残留溶媒又は副生成物は除外される。

本明細書における全ての温度は、特に断らない限り、摂氏（℃）を単位とする。特に明記しない限り、本明細書における全ての測定は、２０℃にて大気圧下で行う。

本開示の全ての実施形態において、全ての比率（％）は、特に記載のない限り、全組成物の重量に対するものである。別途記載のない限り、全ての比は重量比である。

本明細書の全体を通して記載される全ての最大数値限定は、それよりも小さい全ての数値限定を、かかるより小さい数値限定があたかも本明細書に明確に記載されているかのように包含するものと理解すべきである。本明細書全体を通して与えられる全ての最小数値限定は、それよりも高い全ての数値限定を、かかるより高い数値限定があたかも本明細書に明示的に記載されているかのように含むことになる。本明細書全体を通して与えられる全ての数値範囲は、かかるより広い数値範囲内に含まれるより狭い全ての数値範囲を、かかるより狭い数値範囲があたかも全て本明細書に明示的に記載されているかのように含むことになる。

本明細書で使用するとき、用語「アルコキシ」は、Ｃ１〜Ｃ８アルコキシ、及びブチレンオキシド、グリシドールオキシド、エチレンオキシド又はプロピレンオキシドなどの繰り返し単位を有するポリオールのＣ１〜Ｃ８アルコキシ誘導体を含むことを意図する。

本明細書で使用するとき、別途記載のない限り、用語「アルキル」及び「アルキル末端保護」は、Ｃ１〜Ｃ１８アルキル基、又は更にはＣ１〜Ｃ６アルキル基を含むことを意図する。

本明細書で使用するとき、別途記載のない限り、用語「アリール」は、Ｃ３〜Ｃ１２アリール基を含むことを意図する。

本明細書で使用するとき、別途記載のない限り、用語「アリールアルキル」及び「アルカリール」は等価であり、それぞれ、典型的にはＣ１〜Ｃ１８アルキル基及び一態様ではＣ１〜Ｃ６アルキル基を有する、芳香族部分に結合しているアルキル部分を含む基を含むことを意図する。

本明細書において、用語「エチレンオキシド」、「プロピレンオキシド」及び「ブチレンオキシド」は、それぞれ、これらの典型的な表記である「ＥＯ」、「ＰＯ」及び「ＢＯ」で示される場合がある。

本明細書で使用するとき、用語「洗浄及び／又は処理組成物」は、別途記載のない限り、顆粒、粉末、液体、ゲル、ペースト、１回用量、バー形態及び／又はフレークタイプの洗浄剤及び／又は布地処理組成物を含み、布地を洗濯するための製品、布地用柔軟化組成物、布地強化組成物、布地フレッシュニング組成物、及び布地をケア及びメンテナンスするための他の製品、並びにこれらの組み合わせが挙げられるが、これらに限定されない。このような組成物は、洗浄工程の前に用いるための前処理組成物であっても、すすぎ添加用組成物、並びに漂白添加剤及び／又は「染み取りスティック」、又は前処理組成物、又は乾燥機添加用シートなどの基材を有する製品などの洗浄助剤であってもよい。

本明細書で使用するとき、「セルロース基材」は、１００重量％のセルロース、又は少なくとも２０重量％、若しくは少なくとも３０重量％、若しくは少なくとも４０重量％、若しくは少なくとも５０重量％、若しくは更には少なくとも６０重量％のセルロースを含む任意の基材を含むことを意図する。セルロースは、木材、綿、亜麻布、黄麻及び麻布に見出すことができる。セルロース基材は、粉末、繊維、パルプの形態、並びに粉末、繊維及びパルプから形成される物品の形態であってよい。セルロース繊維としては、綿、レーヨン（再生セルロース）、アセテート（酢酸セルロース）、トリアセテート（三酢酸セルロース）及びこれらの混合物が挙げられるが、これらに限定されない。典型的には、セルロース基材は、綿を含む。セルロース繊維から形成される物品としては、布地などの織物物品が挙げられる。パルプから形成される物品としては、紙が挙げられる。

本明細書で使用するとき、用語「極大吸光係数」は、４００ナノメートル〜７５０ナノメートルの範囲における吸収極大の波長（本明細書では極大波長とも称する）におけるモル吸光係数を表すことを意図する。

本明細書で使用するとき、「平均分子量」は、その分子量分布によって決定される重量平均分子量として報告され、これらの製造プロセスの結果として、本明細書に開示されるポリマーは、そのポリマー部分に、ある分布の繰り返し単位を含んでいてもよい。

本明細書で使用するとき、用語「変異体」とは、野生型又は参照配列とは異なるアミノ酸配列を含有するポリペプチドを指す。変異体ポリペプチドは、参照又は野生型ヌクレオチド配列に対するヌクレオチドの欠失、挿入又は置換によって、上記の野生型又は参照配列とは異なり得る。参照又は野生型配列は、完全長ネイティブポリペプチド配列又は完全長ポリペプチド配列の任意の他の断片であってよい。ポリペプチド変異体は、一般的に、参照配列と少なくとも約７０％のアミノ酸配列同一性を有するが、参照配列と７５％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８０％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８５％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８６％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８７％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８８％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８９％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９０％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９１％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９２％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９３％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９４％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９５％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９６％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９７％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９８％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９８．５％のアミノ酸配列同一性、又は参照配列と９９％のアミノ酸配列同一性を含んでいてもよい。

本明細書において使用するとき、用語「固体」は、顆粒、粉末、バー及び錠剤の製品形態を含む。

本明細書で使用するとき、用語「流体」は、液体、ゲル、ペースト及び気体の製品形態を含む。

洗浄組成物
本開示は、洗浄組成物及び／又は処理組成物に関する。洗浄組成物は、穏和な液体洗剤組成物、強力液体洗剤組成物、固体、例えば、粉末洗剤、硬質面洗浄組成物、洗濯で一般に使用される洗剤ジェル、漂白組成物、洗濯添加剤、布質向上組成物、シャンプー、ボディソープ、他のパーソナルケア組成物、及びこれらの混合物からなる群から選択されてもよい。洗浄組成物は、硬質面洗浄組成物（食器洗浄組成物など）又は洗濯組成物（重質液体洗剤組成物など）であってよい。

洗浄組成物は、任意の好適な形態であり得る。組成物は、液体、固体又はこれらの組み合わせから選択することができる。本明細書において使用する場合、「液体」は、自由流動性液体、並びにペースト、ゲル、泡、及びムースを含む。液体の非限定的な例には、軽質及び重質液体洗剤組成物、布地柔軟剤、洗濯で一般に使用される洗剤ゲル、漂白剤及び洗濯添加剤が挙げられる。気体（例えば、懸濁気泡）又は固体（例えば、粒子）は、液体に含まれてもよい。本明細書において使用する場合、「固体」は、粉末、粒塊、及びこれらの混合物を含むが、これらに限定されない。固体の非限定的な例としては、顆粒、マイクロカプセル、ビーズ、ヌードル、及び真珠光沢ボールが挙げられる。固体組成物は、洗浄中の利点、前処理の利点、及び／又は審美的効果であるがこれらに限定されない、技術的利点を提供することができる。

洗浄組成物は、錠剤などのユニット化された用量物品の形態、又はパウチの形態であってよい。このようなパウチは、典型的には、組成物を少なくとも部分的に封入する水溶性フィルム、例えば、ポリビニルアルコール水溶性フィルムを含む。好適なフィルムは、ＭｏｎｏＳｏｌ，ＬＬＣ（Ｉｎｄｉａｎａ，ＵＳＡ）から入手可能である。組成物は、単一区画パウチに封入しても、多区画パウチに封入してもよい。多区画パウチは、少なくとも２つ、少なくとも３つ、又は少なくとも４つの区画を有し得る。多区画パウチは、並べて及び／又は重ねておかれた区画を含むことができる。パウチ内に含まれる組成物は、液体、固体（粉末など）、又はこれらの組み合わせであってよい。

グリコシドヒドロラーゼ酵素
本発明に必須の酵素は、エンド−α−１，４−ポリガラクトサミニダーゼの分類（ＥＣ３．２．１．１０９）の酵素に属するグリコシドヒドロラーゼ活性を有し、好ましくは、配列番号１に対して少なくとも６０％又は６５％、又はより好ましくは少なくとも７０％若しくは７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、最高１００％の同一性を有する。

好ましくは、グリコシドヒドロラーゼは、ＧＨファミリー１１４由来である。

好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、微生物の酵素である。グリコシドヒドロラーゼ酵素は、真菌又は細菌起源であってよい。細菌グリコシドヒドロラーゼが最も好ましい場合がある。真菌グリコシドヒドロラーゼが最も好ましい場合がある。

グリコシドヒドロラーゼは、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ、例えば、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ａｅｒｕｇｉｎｏｓａから得ることができる。分類ＥＣ ３．２．１．１０９の好適な例は、Ｂａｋｅｒ ｅｔ ａｌ．，（２０１６）Ｓｃｉ Ａｄｖ，２に記載され、例えば、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ由来の本発明の成熟ポリペプチド配列番号１である。好ましくは、本発明の洗浄組成物中のグリコシドヒドロラーゼは、任意選択的に更なるグリコシドヒドロラーゼに加え、ＰｅｌＡｈである。

好ましくは、グリコシドヒドロラーゼは、単離されたグリコシドヒドロラーゼである。

好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、洗浄組成物中に、組成物中の活性タンパク質に基づいて、０．００１〜１重量％、又は組成物の重量に基づいて０．００５〜０．５重量％若しくは０．０１〜０．２５重量％の量で存在する。

好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、洗濯水性液中に、活性タンパク質に基づいて０．０１ｐｐｍ〜１０００ｐｐｍの酵素量で、又は０．０５ｐｐｍ又は０．１ｐｐｍから７５０ｐｐｍ若しくは５００ｐｐｍまでの量で存在する。

本明細書に記載のグリコシドヒドロラーゼはまた、バイオフィルム破壊効果又は汚れ再沈着防止効果を生じさせ得る。

アミラーゼ酵素
本組成物は、アミラーゼ酵素を含む。好適なα−アミラーゼとしては、細菌又は真菌起源のものが挙げられる。化学的又は遺伝的に改変された突然変異体（変異体）が含まれる。好ましいアルカリ性α−アミラーゼは、Ｂａｃｉｌｌｕｓ株、例えば、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ、又は他のＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．、例えば、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．ＮＣＩＢ １２２８９、ＮＣＩＢ １２５１２、ＮＣＩＢ １２５１３、ＤＳＭ ９３７５（米国特許第７，１５３，８１８号）、ＤＳＭ １２３６８、ＤＳＭＺ ｎｏ．１２６４９、ＫＳＭ ＡＰ１３７８（国際公開第９７／００３２４号）、ＫＳＭ Ｋ３６又はＫＳＭ Ｋ３８（欧州特許第１，０２２，３３４号）に由来する。好ましいアミラーゼとしては、以下が挙げられる：
（ａ）国際公開第９４／０２５９７号、同第９４／１８３１４号、同第９６／２３８７４号及び同第９７／４３４２４号に記載されている変異体、特に国際公開第９６／２３８７４号に配列番号２として列挙されている酵素（本明細書で配列番号２）に対して、以下の位置：１５、２３、１０５、１０６、１２４、１２８、１３３、１５４、１５６、１８１、１８８、１９０、１９７、２０２、２０８、２０９、２４３、２６４、３０４、３０５、３９１、４０８及び４４４のうちの１つ以上が置換されている変異体。
（ｂ）米国特許第５，８５６，１６４号、並びに国際公開第９９／２３２１１号、同第９６／２３８７３号、同第００／６００６０号及び同第０６／００２６４３号に記載されている変異体、特に国際公開第０６／００２６４３号に配列番号１２として列挙されているＡＡ５６０酵素（本明細書で配列番号３）に対して、以下の位置に１つ以上の置換を有する変異体、
２６、３０、３３、８２、３７、１０６、１１８、１２８、１３３、１４９、１５０、１６０、１７８、１８２、１８６、１９３、２０３、２１４、２３１、２５６、２５７、２５８、２６９、２７０、２７２、２８３、２９５、２９６、２９８、２９９、３０３、３０４、３０５、３１１、３１４、３１５、３１８、３１９、３３９、３４５、３６１、３７８、３８３、４１９、４２１、４３７、４４１、４４４、４４５、４４６、４４７、４５０、４６１、４７１、４８２、４８４のうちの１つ以上が置換されている変異体、好ましくはＤ１８３^＊及びＧ１８４^＊の欠失も含有する変異体。
（ｃ）Ｂａｃｉｌｌｕｓ ＳＰ７２２由来の野生型酵素である国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４（本明細書で配列番号４）に対して少なくとも９０％の同一性を示す変異体、特に、特に１８３及び１８４位に欠失を有する変異体、並びに本明細書に参考として組み込まれる国際公開第００／６００６０号に記載されている変異体。
（ｄ）Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．７０７（米国特許第６，０９３，５６２号の配列番号７）由来の野生型酵素（本明細書で配列番号５）と少なくとも９５％の同一性を示す変異体、特に以下の変異：Ｍ２０２、Ｍ２０８、Ｓ２５５、Ｒ１７２及び／又はＭ２６１のうちの１つ以上含をむもの。好ましくは、当該アミラーゼは、Ｍ２０２Ｌ、Ｍ２０２Ｖ、Ｍ２０２Ｓ、Ｍ２０２Ｔ、Ｍ２０２Ｉ、Ｍ２０２Ｑ、Ｍ２０２Ｗ、Ｓ２５５Ｎ及び／又はＲ１７２Ｑのうちの１つ以上を含む。特に好ましいのは、Ｍ２０２Ｌ又はＭ２０２Ｔ変異を含むものである。
（ｅ）国際公開第０９／１４９１３０号に記載されている変異体、好ましくは国際公開第０９／１４９１３０号において配列番号１又は配列番号２（それぞれ本明細書で配列番号６又は配列番号７）と少なくとも９０％の同一性を示すもの、Ｇｅｏｂａｃｉｌｌｕｓ Ｓｔｅａｒｏｐｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓに由来する野生型酵素又はその切頭バージョン。
（ｆ）欧州特許第２５４０８２５号及び同第２３５７２２０号、同第２５３４２３３号に記載されている変異体。
（ｇ）国際公開第２００９１００１０２号及び同第２０１０１１５０２８号に記載されている変異体。
（ｈ）国際公開第２０１６０９１６８８号の配列番号１（本明細書では配列番号８）と少なくとも８９％の同一性を示す変異体、特にＨ１８３＋Ｇ１８４位での欠失及び４０５、４２１、４２２及び／又は４２８位に１つ以上の変異を含む変異体。
（ｉ）Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｕｒｄｌａｎｏｌｙｔｉｃｕｓ ＹＫ９由来の「ＰｃｕＡｍｙｌ α−アミラーゼ」（国際公開第２０１４０９９５２３号の配列番号３）（本明細書で配列番号９）と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示す変異体。
（ｊ）Ｃｙｔｏｐｈａｇａ ｓｐ．由来の「ＣｓｐＡｍｙ２アミラーゼ」（国際公開第２０１４１６４７７７号の配列番号１）（本明細書で配列番号１０）と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示す変異体。
（ｋ）Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓ（国際公開第２００９１４９２７１号の配列番号１（本明細書で配列番号１１））と少なくとも８５％のアミノ酸配列同一性を示す変異体。
（ｌ）受託番号ＡＢ０５１１０２によるＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．ＫＳＭ−Ｋ３８由来の野生型アミラーゼと少なくとも９０％の同一性を示す変異体。

好適な市販のα−アミラーゼとしては、ＤＵＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＬＩＱＵＥＺＹＭＥ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ ＵＬＴＲＡ（登録商標）、ＮＡＴＡＬＡＳＥ（登録商標）、ＳＵＰＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＳＴＡＩＮＺＹＭＥ（登録商標）、ＳＴＡＩＮＺＹＭＥ ＰＬＵＳ（登録商標）、ＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）及びＢＡＮ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））、ＫＥＭＺＹＭ（登録商標）ＡＴ ９０００（Ｂｉｏｚｙｍ Ｂｉｏｔｅｃｈ Ｔｒａｄｉｎｇ ＧｍｂＨ（Ｗｅｈｌｉｓｔｒａｓｓｅ ２７ｂ Ａ−１２００ Ｗｉｅｎ Ａｕｓｔｒｉａ）、ＲＡＰＩＤＡＳＥ（登録商標）、ＰＵＲＡＳＴＡＲ（登録商標）、ＥＮＺＹＳＩＺＥ（登録商標）、ＯＰＴＩＳＩＺＥ ＨＴ ＰＬＵＳ（登録商標）、ＰＯＷＥＲＡＳＥ（登録商標）及びＰＵＲＡＳＴＡＲ ＯＸＡＭ（登録商標）（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｉｎｃ．，（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ）、並びにＫＡＭ（登録商標）（花王（１０３〜８２１０、東京都中央区日本橋茅場町１丁目１４−１０））が挙げられる。一態様では、好適なアミラーゼとしては、ＮＡＴＡＬＡＳＥ（登録商標）、ＳＴＡＩＮＺＹＭＥ（登録商標）及びＳＴＡＩＮＺＹＭＥ ＰＬＵＳ（登録商標）並びにこれらの混合物が挙げられる。アミラーゼは、好ましくは、組成物の約０．００００１重量％〜約２重量％、約０．０００１重量％〜約１重量％、又は更には約０．００１重量％〜約０．５重量％の酵素タンパク質の量で存在する。

任意選択的な第２のグリコシルヒドロラーゼ酵素
好ましい組成物は、第２のグリコシルヒドロラーゼ酵素を含み、好ましくは、ＧＨファミリー３９から選択される。好ましい第２のグリコシルヒドロラーゼは、配列番号１３に対して少なくとも６０％、又は少なくとも６５％、又は少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は１００％未満、又は最高１００％の同一性を有するグリコシドヒドロラーゼ酵素を含む。好ましくは、第２のグリコシルヒドロラーゼ酵素は、微生物の酵素を含み、真菌又は細菌由来であってよい。

第２のグリコシドヒドロラーゼは、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ、例えば、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ａｅｒｕｇｉｎｏｓａから得ることができる。好適な例は、Ｂａｋｅｒ ｅｔ ａｌ．，（２０１６）Ｓｃｉ Ａｄｖ，２に記載され、例えば、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ由来の本発明の成熟ポリペプチド配列番号１２である。本発明の洗浄組成物中での好ましい第２のグリコシドヒドロラーゼは、ＰｓｌＧｈである。組成物中に存在する場合、上述の第２のグリコシドヒドロラーゼは、組成物の約０．００００１重量％〜約２重量％、約０．０００１重量％〜約１重量％、又は更には約０．００１重量％〜約０．５重量％の酵素タンパク質の濃度で存在してもよい。

添加剤
本明細書に記載される洗浄組成物は、任意選択的に、他の添加剤成分、例えば、布地ケア有益剤；追加の酵素；界面活性剤系；布帛シェーディング染料；沈着助剤；レオロジー変性剤；ビルダー；キレート剤；ブリーチ；漂白活性化剤；漂白剤；漂白剤前駆体；漂白促進剤；漂白触媒；香料及び／又は香料マイクロカプセル；香料充填ゼオライト；デンプン封入アコード；ポリグリセロールエステル；白色剤；真珠光沢剤；酵素安定剤系；アニオン性染料の定着剤を含む捕捉剤、アニオン性界面活性剤の錯化剤、及びこれらの混合物；任意選択的な漂白剤又は蛍光剤；汚れ放出ポリマー及び／又は汚れ懸濁ポリマーを含むがこれらに限定されないポリマー；分散剤；消泡剤；非水性溶媒；脂肪酸；泡抑制剤、例えばシリコーン泡抑制剤；カチオンデンプン；スカム分散剤；直接染料；着色剤；乳白剤；酸化防止剤；トルエンスルホネート、キュメンスルホネート及びナフタレンスルホネートなどのヒドロトロープ；カラー粒子；着色ビーズ、球体、又は押出物；粘土柔軟化剤、抗細菌剤、第四級アンモニウム化合物を含んでいてもよい。特に、第四級アンモニウム化合物は、布質向上組成物（例えば、布地柔軟剤）のために存在していてもよく、構造ＮＲ_４ ^＋［式中、Ｒは、アルキル基又はアリール基である］の正に帯電した多原子イオンである第四級アンモニウムカチオンを含む。

追加の酵素
好ましくは、本発明の組成物は、例えば、リパーゼ、プロテアーゼ、ヌクレアーゼ、ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、ペクチン酸リアーゼ、セルラーゼ、クチナーゼ、及びこれらの混合物から選択される追加の酵素を含む。洗浄組成物は、好ましくは、ヌクレアーゼ、ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、及びこれらの混合物から選択される群からの１種類以上の追加の酵素を含む。洗浄組成物は、好ましくは、ヌクレアーゼ、ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、及びこれらの混合物の群から選択される群からの１種類以上の追加の酵素を含む。好ましくは、これに加えて、洗浄組成物は、プロテアーゼから選択される１種類以上の追加の酵素を含む。好ましくは、洗浄組成物は、リパーゼから選択される１種類以上の追加の酵素を含む。組成物は、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、キシラナーゼ、ペクチナーゼ、ケラチナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ、β−グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼ、及びこれらの混合物も含んでいてもよい。組成物中に存在する場合、上記の追加の酵素は、組成物の約０．００００１重量％〜約２重量％、約０．０００１重量％〜約１重量％、又は更には約０．００１重量％〜約０．５重量％の酵素タンパク質濃度で存在してもよい。

ヌクレアーゼ
好ましい組成では、組成物は、ヌクレアーゼ酵素を追加で含む。ヌクレアーゼ酵素は、核酸のヌクレオチドサブユニット間のホスホジエステル結合を切断することができる酵素である。好適なヌクレアーゼ酵素は、デオキシリボヌクレアーゼ又はリボヌクレアーゼ酵素、又はこれらの機能的断片であってもよい。機能的断片又は部分とは、ＤＮＡ骨格におけるホスホジエステル結合の切断を触媒するヌクレアーゼ酵素の部分を意味し、したがって、触媒活性を保持する当該ヌクレアーゼタンパク質の領域である。したがって、それは、その機能が維持されている酵素及び／又は変異体及び／又は誘導体及び／又はホモログの、切頭されているが、機能的なバージョンを含む。

好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、以下の分類のいずれかから選択されるデオキシリボヌクレアーゼである：Ｅ．Ｃ．３．１．２１．ｘ（式中、ｘ＝１、２、３、４、５、６、７、８又は９である）、Ｅ．Ｃ．３．１．２２．ｙ（式中、ｙ＝１、２、４又は５である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３０．ｚ（式中、ｚ＝１又は２である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３１．１、及びこれらの混合物。分類Ｅ．Ｃ．３．１．２１．ｘ由来のヌクレアーゼ酵素、特に、ｘ＝１が特に好ましい。分類Ｅ．Ｃ．３．１．２２．ｙ中のヌクレアーゼは、５’ヒドロキシルで開裂し、３’ホスホモノエステルを遊離させる。分類Ｅ．Ｃ．３．１．３０．ｚ中の酵素は、ＤＮＡ及びＲＮＡの両方で作用し、５’−ホスホモノエステルを遊離させるため、好ましい場合がある。分類Ｅ．Ｃ．３．１．３１．２からの好適な例は、米国特許公開第２０１２／０１３５４９８（Ａ）号、例えば、その中の配列番号３に記載されている。このような酵素は、ｃ−ＬＥＣＴＡからＤＥＮＡＲＡＳＥ（登録商標）酵素として市販されている。分類Ｅ．Ｃ．３．１．３１．１由来のヌクレアーゼ酵素は、３’ホスホモノエステルを生成する。

好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、微生物の酵素を含む。ヌクレアーゼ酵素は、真菌又は細菌起源であってよい。細菌ヌクレアーゼが最も好ましい場合がある。真菌ヌクレアーゼが最も好ましい場合がある。

微生物ヌクレアーゼは、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ又はＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓの細菌ヌクレアーゼなどのＢａｃｉｌｌｕｓから得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ、好ましくはＥＩ−３４−６株から得ることができる。好ましいデオキシリボヌクレアーゼは、本明細書における配列番号１４に規定するＥＩ−３４−６株ｎｕｃＢデオキシリボヌクレアーゼに由来するＢａｃｉｌｌｕｓ ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓの変異体、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有するものである。他の好適なヌクレアーゼは、本明細書における配列番号１５に規定されるか、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有するものである。他の好適なヌクレアーゼは、本明細書における配列番号１６に規定されるか、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有するものである。

真菌ヌクレアーゼは、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ、例えば、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅから得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、本明細書における配列番号１７に規定するＡｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有するものから得ることができる。

別の好適な真菌ヌクレアーゼは、トリコデルマ、例えば、トリコデルマハルジアナムから得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、本明細書における配列番号１８に規定されるトリコデルマハルジアナム、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有するものから得ることができる。

他の真菌ヌクレアーゼとしては、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ ＲＩＢ４０、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｏｒｙｚａｅ ３．０４２、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｆｌａｖｕｓ ＮＲＲＬ３３５７、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｐａｒａｓｉｔｉｃｕｓ ＳＵ−１、Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ｎｏｍｉｕｓ ＮＲＲＬ１３１３７、Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｒｅｅｓｅｉ ＱＭ６ａ、Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｖｉｒｅｎｓ Ｇｖ２９−８、Ｏｉｄｉｏｄｅｎｄｒｏｎ ｍａｉｕｓ Ｚｎ、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ｇｕｉｚｈｏｕｅｎｓｅ ＡＲＳＥＦ ９７７、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ｍａｊｕｓ ＡＲＳＥＦ ２９７、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ｒｏｂｅｒｔｓｉｉ ＡＲＳＥＦ ２３、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ａｃｒｉｄｕｍ ＣＱＭａ １０２、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ｂｒｕｎｎｅｕｍ ＡＲＳＥＦ ３２９７、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ａｎｉｓｏｐｌｉａｅ、Ｃｏｌｌｅｔｏｔｒｉｃｈｕｍ ｆｉｏｒｉｎｉａｅ ＰＪ７、Ｃｏｌｌｅｔｏｔｒｉｃｈｕｍ ｓｕｂｌｉｎｅｏｌａ、Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ａｔｒｏｖｉｒｉｄｅ ＩＭＩ ２０６０４０、Ｔｏｌｙｐｏｃｌａｄｉｕｍ ｏｐｈｉｏｇｌｏｓｓｏｉｄｅｓ ＣＢＳ １００２３９、Ｂｅａｕｖｅｒｉａ ｂａｓｓｉａｎａ ＡＲＳＥＦ ２８６０、Ｃｏｌｌｅｔｏｔｒｉｃｈｕｍ ｈｉｇｇｉｎｓｉａｎｕｍ、Ｈｉｒｓｕｔｅｌｌａ ｍｉｎｎｅｓｏｔｅｎｓｉｓ ３６０８、Ｓｃｅｄｏｓｐｏｒｉｕｍ ａｐｉｏｓｐｅｒｍｕｍ、Ｐｈａｅｏｍｏｎｉｅｌｌａ ｃｈｌａｍｙｄｏｓｐｏｒａ、Ｆｕｓａｒｉｕｍ ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｏｉｄｅｓ ７６００、Ｆｕｓａｒｉｕｍ ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ ｆ．ｓｐ．ｃｕｂｅｎｓｅ品種４、Ｃｏｌｌｅｔｏｔｒｉｃｈｕｍ ｇｒａｍｉｎｉｃｏｌａ Ｍ１．００１、Ｆｕｓａｒｉｕｍ ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ ＦＯＳＣ ３−ａ、Ｆｕｓａｒｉｕｍ ａｖｅｎａｃｅｕｍ、Ｆｕｓａｒｉｕｍ ｌａｎｇｓｅｔｈｉａｅ、Ｇｒｏｓｍａｎｎｉａ ｃｌａｖｉｇｅｒａ ｋｗ１４０７、Ｃｌａｖｉｃｅｐｓ ｐｕｒｐｕｒｅａ ２０．１、Ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｕｍ ｌｏｎｇｉｓｐｏｒｕｍ、Ｆｕｓａｒｉｕｍ ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ ｆ．ｓｐ．ｃｕｂｅｎｓｅ品種１、Ｍａｇｎａｐｏｒｔｈｅ ｏｒｙｚａｅ ７０−１５、Ｂｅａｕｖｅｒｉａ ｂａｓｓｉａｎａ Ｄ１−５、Ｆｕｓａｒｉｕｍ ｐｓｅｕｄｏｇｒａｍｉｎｅａｒｕｍ ＣＳ３０９６、Ｎｅｏｎｅｃｔｒｉａ ｄｉｔｉｓｓｉｍａ，Ｍａｇｎａｐｏｒｔｈｉｏｐｓｉｓ ｐｏａｅ ＡＴＣＣ ６４４１１、Ｃｏｒｄｙｃｅｐｓ ｍｉｌｉｔａｒｉｓ ＣＭ０１、Ｍａｒｓｓｏｎｉｎａ ｂｒｕｎｎｅａ ｆ．ｓｐ．「ｍｕｌｔｉｇｅｒｍｔｕｂｉ」ＭＢ＿ｍ１、Ｄｉａｐｏｒｔｈｅ ａｍｐｅｌｉｎａ、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ａｌｂｕｍ ＡＲＳＥＦ １９４１、Ｃｏｌｌｅｔｏｔｒｉｃｈｕｍ ｇｌｏｅｏｓｐｏｒｉｏｉｄｅｓ Ｎａｒａ ｇｃ５、Ｍａｄｕｒｅｌｌａ ｍｙｃｅｔｏｍａｔｉｓ、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ｂｒｕｎｎｅｕｍ ＡＲＳＥＦ ３２９７、Ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｕｍ ａｌｆａｌｆａｅ ＶａＭｓ．１０２、Ｇａｅｕｍａｎｎｏｍｙｃｅｓ ｇｒａｍｉｎｉｓ変種ｔｒｉｔｉｃｉ Ｒ３−１１１ａ−１、Ｎｅｃｔｒｉａ ｈａｅｍａｔｏｃｏｃｃａ ｍｐＶＩ ７７−１３−４、Ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｕｍ ｌｏｎｇｉｓｐｏｒｕｍ、Ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｕｍ ｄａｈｌｉａｅ ＶｄＬｓ．１７、Ｔｏｒｒｕｂｉｅｌｌａ ｈｅｍｉｐｔｅｒｉｇｅｎａ、Ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｕｍ ｌｏｎｇｉｓｐｏｒｕｍ、Ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｉｕｍ ｄａｈｌｉａｅ ＶｄＬｓ．１７、Ｂｏｔｒｙｔｉｓ ｃｉｎｅｒｅａ Ｂ０５．１０、Ｃｈａｅｔｏｍｉｕｍ ｇｌｏｂｏｓｕｍ ＣＢＳ １４８．５１、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ａｎｉｓｏｐｌｉａｅ、Ｓｔｅｍｐｈｙｌｉｕｍ ｌｙｃｏｐｅｒｓｉｃｉ、Ｓｃｌｅｒｏｔｉｎｉａ ｂｏｒｅａｌｉｓ Ｆ−４１５７、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ｒｏｂｅｒｔｓｉｉ ＡＲＳＥＦ ２３、Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ ＡＴＣＣ ４２４６４、Ｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ ｎｏｄｏｒｕｍ ＳＮ１５、Ｐｈｉａｌｏｐｈｏｒａ ａｔｔａｅ、Ｕｓｔｉｌａｇｉｎｏｉｄｅａ ｖｉｒｅｎｓ、Ｄｉｐｌｏｄｉａ ｓｅｒｉａｔａ、Ｏｐｈｉｏｓｔｏｍａ ｐｉｃｅａｅ ＵＡＭＨ １１３４６、Ｐｓｅｕｄｏｇｙｍｎｏａｓｃｕｓ ｐａｎｎｏｒｕｍ ＶＫＭ Ｆ−４５１５（ＦＷ−２６０７）、Ｂｉｐｏｌａｒｉｓ ｏｒｙｚａｅ ＡＴＣＣ ４４５６０、Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ ｇｕｉｚｈｏｕｅｎｓｅ ＡＲＳＥＦ ９７７、Ｃｈａｅｔｏｍｉｕｍ ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ変種ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ ＤＳＭ １４９５、Ｐｅｓｔａｌｏｔｉｏｐｓｉｓ ｆｉｃｉ Ｗ１０６−１、Ｂｉｐｏｌａｒｉｓ ｚｅｉｃｏｌａ ２６−Ｒ−１３、Ｓｅｔｏｓｐｈａｅｒｉａ ｔｕｒｃｉｃａ Ｅｔ２８Ａ、Ａｒｔｈｒｏｄｅｒｍａ ｏｔａｅ ＣＢＳ １１３４８０、及びＰｙｒｅｎｏｐｈｏｒａ ｔｒｉｔｉｃｉ−ｒｅｐｅｎｔｉｓ Ｐｔ−１Ｃ−ＢＦＰのＤＮＡ配列によってコードされているヌクレアーゼが挙げられる。

好ましくは、ヌクレアーゼは、単離ヌクレアーゼである。

好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、水溶液中に、０．０１ｐｐｍ〜１０００ｐｐｍのヌクレアーゼ酵素の量で、又は０．０５ｐｐｍ又は０．１ｐｐｍから７５０ｐｐｍ又は５００ｐｐｍまでの量で存在する。

ガラクタナーゼ
好ましくは追加の酵素として、本組成物は、ガラクタナーゼを含む。特に好ましいのは、エンド−β−１，６−ガラクタナーゼ細胞外ポリマー分解酵素である。用語「エンド−β−１，６−ガラクタン」又は「エンド−β−１，６−ガラクトクタナーゼ活性を有するポリペプチド」は、３より高い重合度（ＤＰ）を有する１，６−３−ガラクトオリゴ糖由来、及び４−Ｏ−メチルグルコシルウロネート基又はグルコシルウロネート基を非還元末端に有するそれらの酸性誘導体の加水分解開裂を触媒するグリコシドヒドロラーゼファミリー３０由来の、エンド−β−１，６−ガラクトクタナーゼ（ＥＣ３．２．１．１６４）を意味する。本開示の目的のために、エンド−β−１，６−ガラクタナーゼ活性は、アッセイＩにおいて、国際公開第２０１５１８５６８９号に記載の手順に従って決定される。分類ＥＣ３．２．１．１６４由来の好適な例は、国際公開第２０１５１８５６８９に記載されており、例えば、その中に記載の成熟ポリペプチド配列番号２である。

好ましくは、ガラクタナーゼ酵素は、グリコシドヒドロラーゼファミリー３０から選択される。

好ましくは、エンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、微生物の酵素である。エンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、真菌又は細菌起源であってよい。細菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼが最も好ましい場合がある。真菌エンド−β−１，６−ガラクタナーが最も好ましい場合がある。

細菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ、例えば、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｄａｖａｗｅｎｓｉｓから得ることができる。好ましいエンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、本明細書における配列番号１９に規定されるＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｄａｖａｗｅｎｓｉｓ ＪＣＭ ４９１３、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも４０％、又は５０％、又は６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有するものから得ることができる。

他の細菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼとしては、本明細書における配列番号２０に規定されるアミノ酸配列を有するＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ ＭＡ−４６８０のＤＮＡ配列によってコードされるもの、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも４０％、又は５０％、又は６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有するものが挙げられる。

真菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ、例えば、Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｈａｒｚｉａｎｕｍから得ることができる。好ましいエンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、本明細書における配列番号２１に規定されるＴｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｈａｒｚｉａｎｕｍ、又はその変異体、例えば、それに対して少なくとも４０％、又は５０％、又は６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有するものから得ることができる。

他の真菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼとしては、Ｃｅｒａｔｏｃｙｓｔｉｓ ｆｉｍｂｒｉａｔａ ｆ．ｓｐ．Ｐｌａｔａｎｉ、Ｍｕｓｃｏｄｏｒ ｓｔｒｏｂｅｌｉｉ ＷＧ−２００９ａ、Ｏｃｕｌｉｍａｃｕｌａ ｙａｌｌｕｎｄａｅ、Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ ｖｉｒｉｄｅ ＧＤ３６Ａ、Ｔｈｅｒｍｏｍｙｃｅｓ ｓｔｅｌｌａｔｕｓ、Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｉａのＤＮＡ配列によってコードされるものが挙げられる。

好ましくは、ガラクタナーゼは、配列番号１９、配列番号２０又は配列番号２１に示されるアミノ酸配列と少なくとも６０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％の同一性を有するアミノ酸配列を有する。

好ましくは、ガラクタナーゼは、単離されたガラクタナーゼである。

好ましくは、ガラクタナーゼ酵素は、組成物中に、組成物中の活性タンパク質に基づいて、０．００１〜１重量％、又は組成物の重量に基づいて０．００５〜０．５重量％、又は０．０１〜０．２５重量％の量で存在する。好ましくは、ガラクタナーゼ酵素は、洗濯水溶液中に、０．０１ｐｐｍ〜１０００ｐｐｍのガラクタナーゼ酵素の量で、又は０．０５ｐｐｍ又は０．１ｐｐｍから７５０ｐｐｍ又は５００ｐｐｍまでの量で存在する。

マンナナーゼ
好ましくは、本組成物はマンナナーゼ酵素を含む。マンナナーゼ酵素は、マンナン、ガラクトマンナン及びグルコマンナンにおける１，４−３−Ｄ−マンノシド結合の加水分解を触媒するグリコシドヒドロラーゼファミリー２６由来のマンナンエンド−１，４−β−マンノシダーゼ活性（ＥＣ３．２．１．７８）を有するポリペプチドである。マンナンエンド−１，４−β−マンノシダーゼの別名は、１，４−３−Ｄ−マンナンマンナノヒドロラーゼ、エンド−１，４−３−マンナナーゼ、エンド−β−１，４−マンナーゼ、β−マンナナーゼＢ、３−１，４−マンナン４−マンナノヒドロラーゼ、エンド−３−マンナナーゼ、及びβ−マンナナーゼである。好ましいマンナナーゼは、グリコシドヒドロラーゼファミリー２６のメンバーである。

本開示の目的のために、マンナナーゼ活性は、国際公開第２０１５０４０１５９号の実験の節に記載されている還元エンドアッセイを使用して決定されてもよい。
分類ＥＣ３．２．１．７８からの好適な例は、国際公開第２０１５０４０１５９号に記載されており、例えば、その中に記載される成熟ポリペプチド配列番号２である。

好ましいマンナナーゼは、Ａｓｃｏｂｏｌｕｓ ｓｔｉｃｔｏｉｄｅｕｓ由来の成熟ポリペプチド配列番号２２に対して少なくとも６０％、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。

好ましいマンナナーゼは、Ｃｈａｅｔｏｍｉｕｍ ｖｉｒｅｓｃｅｎｓ由来の成熟ポリペプチド配列番号２３に対して少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。

好ましいマンナナーゼは、Ｐｒｅｕｓｓｉａ ａｅｍｕｌａｎｓ由来の成熟ポリペプチド配列番号２４に対して少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。

好ましいマンナナーゼは、Ｙｕｎｎａｎｉａ ｐｅｎｉｃｉｌｌａｔａ由来の成熟ポリペプチド配列番号２５に対して少なくとも６５％、少なくとも６６％、少なくとも６７％、少なくとも６８％、少なくとも６９％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。

好ましいマンナナーゼは、Ｍｙｒｏｔｈｅｃｉｕｍ ｒｏｒｉｄｕｍ由来の成熟ポリペプチド配列番号２６に対して少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。

好ましくは、マンナナーゼは、単離されたマンナナーゼである。

好ましくは、マンナナーゼ酵素は、洗浄組成物中に、組成物中の活性タンパク質に基づいて、０．００１〜１重量％、又は０．００５〜０．５重量％、又は０．０１〜０．２５重量％の量で存在する。好ましくは、マンナナーゼ酵素は、洗濯水溶液中に、０．０１ｐｐｍ〜１０００ｐｐｍのマンナナーゼ酵素の量で、又は０．０５ｐｐｍ又は０．１ｐｐｍから７５０ｐｐｍ又は５００ｐｐｍまでの量で存在する。

マンナナーゼは、バイオフィルム破壊効果を生じさせることもできる。キサンタン分解酵素
組成物は、好ましくはキサンタン分解酵素を含む。キサンタンガムは、細菌のＸａｎｔｈｏｍｏｎａｓ ｃａｍｐｅｓｔｒｉｓによって分泌される多糖類である。キサンタンは、五糖サブユニットから構成され、マンノース−（β１，４）−グルクロン酸−（β１，２）−マンノースから構成される三糖類側鎖を有するセルロース骨格が、α１，３結合によって骨格中のグルコース残基に交互に結合した、セルロース骨格を形成している。洗浄組成物は、好ましくは、キサンタンリアーゼ活性及び／又はエンド−β−１，４−グルカナーゼ活性を有するキサンタン分解ポリピチドを含む。キサンタンリアーゼは、キサンタンのβ−Ｄ−マンノシルα−β−Ｄ−１，４−グルクロノシル結合を切断する酵素であり、好ましくは、Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ ａｌｇｉｎｏｌｙｔｉｃｕｓ ＸＬ−１から単離されたキサンタンリアーゼである。好ましいキサンタン分解酵素は、グリコシルヒドロラーゼファミリー５（ＧＨ５）から選択される。

アセチルグルコサミニダーゼ
好ましい組成では、組成物は、アセチルグルコサミニダーゼ酵素、好ましくは、Ｅ．Ｃ．３．２．１．５２由来のβ−Ｎ−アセチルグルコサミニダーゼ酵素、好ましくは、配列番号２７に対して少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は少なくとも又は１００％の同一性を有する酵素を追加で含んでいてもよい。

プロテアーゼ
好ましくは、組成物は、１つ以上のプロテアーゼを含む。好適なプロテアーゼとしては、メタロプロテアーゼ及びセリンプロテアーゼが挙げられ、例えば、サブチリシン（ＥＣ ３．４．２１．６２）などの中性又はアルカリ性微生物セリンプロテアーゼを含む。好適なプロテアーゼとしては、動物、植物又は微生物起源のものが挙げられる。一態様では、このような好適なプロテアーゼは、微生物起源のものであってもよい。好適なプロテアーゼとしては、前述の好適なプロテアーゼの化学的又は遺伝的に改変された突然変異体が挙げられる。一態様では、好適なプロテアーゼは、アルカリ性微生物プロテアーゼ又は／及びトリプシン型プロテアーゼなどのセリンプロテアーゼであってよい。好適な中性又はアルカリ性プロテアーゼの例としては、以下が挙げられる。
（ａ）サブチリシン（ＥＣ ３．４．２１．６２）、好ましくは、国際公開第２００４０６７７３７号、同第２０１５０９１９８９号、同第２０１５０９１９９０号、同第２０１５０２４７３９号、同第２０１５１４３３６０号、米国特許第６，３１２，９３６（Ｂ１）号、同第５，６７９，６３０号、同第４，７６０，０２５号、同第７，２６２，０４２号及び国際公開第０９／０２１８６７号、独国特許公開第１０２００６０２２２１６（Ａ１）号、同第１０２００６０２２２２４（Ａ１）号、国際公開第２０１５０８９４４７号、同第２０１５０８９４４１号、同第２０１６０６６７５６号、同第２０１６０６６７５７号、同第２０１６０６９５５７号、同第２０１６０６９５６３号、同第２０１６０６９５６９号に記載されている、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．，例えば、Ｂ．ｌｅｎｔｕｓ、Ｂ．ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ、Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ、Ｂ．ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ、Ｂ．ｐｕｍｉｌｕｓ及びＢ．ｇｉｂｓｏｎｉｉ及びＢ．ａｋｉｂａｉｉ。
（ｂ）国際公開第８９／０６２７０号に記載されているＦｕｓａｒｉｕｍプロテアーゼ、並びに同第０５／０５２１６１号及び同第０５／０５２１４６号に記載されているＣｅｌｌｕｍｏｎａｓに由来するキモトリプシンプロテアーゼを含む、トリプシン（例えば、ブタ又はウシ起源）などのトリプシン型又はキモトリプシン型のプロテアーゼ。
（ｃ）メタロプロテアーゼ、好ましくは、国際公開第０７／０４４９９３Ａ２号に記載されているＢａｃｉｌｌｕｓ ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ、国際公開第２０１４１９４０３２号、同第２０１４１９４０５４号及び同第２０１４１９４１１７号に記載されるＢａｃｉｌｌｕｓ、Ｂｒｅｖｉｂａｃｉｌｌｕｓ、Ｔｈｅｒｍｏａｃｔｉｎｏｍｙｃｅｓ、Ｇｅｏｂａｃｉｌｌｕｓ、Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ、Ｌｙｓｉｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ又はＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｓｐｐ．、国際公開第２０１５１９３４８８号に記載されるＫｒｉｂｅｌｌａ ａｌｌｕｍｉｎｏｓａ、及び国際公開第２０１６０７５０７８号に記載されるＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ及びＬｙｓｏｂａｃｔｅｒに由来するもの。
（ｄ）国際公開第９２／１７５７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ）に記載されるＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ．ＴＹ１４５、ＮＣＩＭＢ ４０３３９由来のサブチラーゼに対して少なくとも９０％の同一性を有するプロテアーゼ、同第２０１５０２４７３９号及び同第２０１６０６６７５７号に記載されるこのＢａｃｉｌｌｕｓ ｓｐ ＴＹ１４５サブチラーゼの変異体を含む。

好ましいプロテアーゼとしては、Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｇｉｂｓｏｎｉｉ又はＢａｃｉｌｌｕｓ Ｌｅｎｔｕｓに由来するものが挙げられる。

好適な市販のプロテアーゼ酵素としては、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｄｅｎｍａｒｋ）による、Ａｌｃａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｐｒｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｄｕｒａｚｙｍ（登録商標）、Ｐｏｌａｒｚｙｍｅ（登録商標）、Ｋａｎｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｏｖｏｚｙｍｅ（登録商標）、Ｎｅｕｔｒａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）及びＥｓｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｇｅｎｅｎｃｏｒ ＩｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌによってＭａｘａｔａｓｅ（登録商標）、Ｍａｘａｃａｌ（登録商標）、Ｍａｘａｐｅｍ（登録商標）、Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｏｘ（登録商標）、ＦＮ３（登録商標）、ＦＮ４（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）及びＰｕｒａｆｅｃｔ ＯＸＰ（登録商標）の商品名で販売されるもの、Ｓｏｌｖａｙ ＥｎｚｙｍｅｓによってＯｐｔｉｃｌｅａｎ（登録商標）及びＯｐｔｉｍａｓｅ（登録商標）の商品名で販売されるもの、Ｈｅｎｋｅｌ／Ｋｅｍｉｒａから入手可能なもの、すなわち、Ｓ９９Ｄ＋Ｓ１０１Ｒ＋Ｓ１０３Ａ＋Ｖ１０４Ｉ＋Ｇ１５９Ｓの変異を有するＢＬＡＰ（米国特許第５，３５２，６０４号の図２９に示される配列、本明細書では以下ＢＬＡＰと称する）、ＢＬＡＰ Ｒ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）、ＢＬＡＰ Ｘ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ２０５Ｉを有するＢＬＡＰ）及びＢＬＡＰ Ｆ４９（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ａ１９４Ｐ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）（全てＨｅｎｋｅｌ／Ｋｅｍｉｒａから）、及びＫａｏからのＫＡＰ（変異Ａ２３０Ｖ＋Ｓ２５６Ｇ＋Ｓ２５９Ｎを有するＢａｃｉｌｌｕｓ ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）、又は国際公開第２００９／１４９１４４号、同第２００９／１４９１４５号、同第２０１０／５６６５３号、同第２０１０／５６６４０号、同第２０１１／０７２１１７号、米国特許公開第２０１１／０２３７４８７号、国際公開第２０１１／１４０３１６号、同第２０１２／１５１４８０号、欧州特許第２５１００９２号、同第２５６６９６０号又は同第２７０５１４５号に開示されているものが挙げられる。

リパーゼ
好ましくは、本組成物は、米国特許第６，９３９，７０２（Ｂ１）号、及び米国特許公開第２００９／０２１７４６４号に記載されているものなどの「第１サイクルリパーゼ」を含む１つ以上のリパーゼを含む。好ましいリパーゼは、第１の洗浄リパーゼである。本発明の一実施形態では、組成物は、第１の洗浄リパーゼを含む。第１の洗浄リパーゼは、以下のアミノ酸配列を有するポリペプチドであるリパーゼを含む：（ａ）フミコーラ・ラヌギノサ（Humicola lanuginosa）株ＤＳＭ４１０９由来の野生型リパーゼと少なくとも９０％の同一性を有するもの、（ｂ）当該野生型リパーゼと比較して、Ｅ１若しくはＱ２４９の１５Ａ以内の三次元構造の表面における電気的に中性若しくは負に荷電されたアミノ酸の、正に荷電されたアミノ酸による置換を含むもの、及び（ｃ）Ｃ末端にペプチド付加を含むもの、及び／又は（ｄ）Ｎ末端にペプチド付加を含む、及び／又は（ｅ）以下の制限を満たすもの：ｉ）当該野生型リパーゼのＥ２１０位に負のアミノ酸を含むこと、（ｉｉ）当該野生型リパーゼの９０位〜１０１位に対応する領域に負に帯電したアミノ酸を含むこと、及び（ｉｉｉ）当該野生型リパーゼのＮ９４に対応する位置に中性又は陰性のアミノ酸を含むか、及び／又は当該野生型リパーゼの９０〜１０１位に対応する領域に負又は中性の正味の電荷を有すること。Ｔ２３１Ｒ及びＮ２３３Ｒ変異のうち１つ以上を含むＴｈｅｒｍｏｍｙｃｅｓ ｌａｎｕｇｉｎｏｓｕｓ由来の野生型リパーゼの変異体が好ましい。この野生型の配列は、Ｓｗｉｓｓｐｒｏｔ受託番号Ｓｗｉｓｓ−Ｐｒｏｔ Ｏ５９９５２の２６９アミノ酸（アミノ酸２３〜２９１）である（Ｔｈｅｒｍｏｍｙｃｅｓ ｌａｎｕｇｉｎｏｓｕｓ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）に由来）。好ましいリパーゼとしては、商品名Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｌｉｐｏｌｅｘ（登録商標）及びＬｉｐｏｃｌｅａｎ（登録商標）として販売されているものが挙げられる。他の好適なリパーゼとしては、欧州特許出願第１２００１０３４．３号又は欧州特許第２６２３５８６号に記載されているものが挙げられる。

エンドグルカナーゼ
他の好ましい酵素としては、エンド−β−１，４−グルカナーゼ活性を示す微生物由来のエンドグルカナーゼ（Ｅ．Ｃ．３．２．１．４）が挙げられ、米国特許第７，１４１，４０３（Ｂ２）号における配列番号２のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、更には９９％の同一性を有するＢａｃｉｌｌｕｓ属のメンバーに対して内因性である微生物ポリペプチド及びその混合物を含む。好適なエンドグルカナーゼは、商品名Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）として販売されている。

ペクチン酸リアーゼ
他の好ましい酵素としては、商品名Ｐｅｃｔａｗａｓｈ（登録商標）、Ｐｅｃｔａｗａｙ（登録商標）、Ｘｐｅｃｔ（登録商標）として販売されているペクチン酸リアーゼ、並びに商標名Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）（全てＮｏｖｏｚｙｍｅｓ Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）製）及びＰｕｒａｂｒｉｔｅ（登録商標）（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｉｎｃ．（Ｐａｌｏ Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ））として販売されているマンナナーゼが挙げられる。

界面活性剤系
洗浄組成物は、界面活性剤系を含み得る。洗浄組成物は、洗浄組成物の約１重量％〜約８０重量％、又は１重量％〜約６０重量％、好ましくは約５重量％〜約５０重量％、より好ましくは約８重量％〜約４０重量％の界面活性剤系を含み得る。

界面活性剤系で使用するのに適した界面活性剤は、天然資源及び／又は再生可能資源に由来してよい。

界面活性剤系は、アニオン性界面活性剤、より好ましくはアルキルベンゼンスルホネート、アルキルサルフェート、アルキルアルコキシサルフェートからなる群から選択されるアニオン性界面活性剤を含んでもよい。アルキルエトキシサルフェート、パラフィンスルホネート、及びこれらの混合物が好ましい場合があるが、アルキルベンゼンスルホネートが特に好ましい。界面活性剤系は、ノニオン性界面活性剤、カチオン性界面活性剤、両性界面活性剤、双極性界面活性剤、及びこれらの混合物からなる群から選択される界面活性剤を更に含み得る。界面活性剤系は、好ましくは、ノニオン性界面活性剤、例えばエトキシル化ノニオン性界面活性剤を含む。界面活性剤系は、両性界面活性剤、例えば、アルキルジメチルアミンオキシドなどのアミンオキシド界面活性剤を含んでもよい。界面活性剤系は、ベタインなどの双性イオン性界面活性剤を含んでいてもよい。

本発明の洗剤組成物にとって最も好ましい界面活性剤系は、全組成物の約１重量％〜約４０重量％、好ましくは約６重量％〜３５重量％、より好ましくは約８重量％〜約３０重量％のアニオン性界面活性剤を含み、好ましくは、アルキルベンゼンスルホネートを含む。好ましい界面活性剤系は、任意選択的に、これに加えて、アルキルアルコキシサルフェート界面活性剤、より好ましくは、アルキルエトキシサルフェートを、任意選択的に、組成物の０．５重量％〜１５重量％、好ましくは１重量％〜１２重量％、より好ましくは２重量％〜１０重量％の両性及び／又は双性界面活性剤、より好ましくは両性、更により好ましくは、アミンオキシド界面活性剤、特に、アルキルジメチルアミンオキシドと組み合わせて含んでいてもよい。

最も好ましくは、界面活性剤系は、アニオン性界面活性剤とノニオン性界面活性剤を含み、好ましくは、アニオン性界面活性剤とノニオン性界面活性剤との重量比は、２５：１〜１：２である。

アニオン性界面活性剤
アニオン性界面活性剤は、塩形態又は酸形態であってもよく、典型的には水溶性ナトリウム、カリウム、アンモニウム、マグネシウム又はモノ−、ジ−又はトリ−Ｃ２〜Ｃ３アルカノールアンモニウム塩の形態であってもよく、ナトリウムカチオンは、選択される通常のものである。

スルホネート界面活性剤
本明細書に用いるのに好適なアニオン性スルホネート界面活性剤としては、Ｃ８〜Ｃ１８アルキル又はヒドロキシアルキルスルホネートの水溶性塩、Ｃ１１〜Ｃ１８アルキルベンゼンスルホネート（ＬＡＳ）、国際公開第９９／０５２４３号、同第９９／０５２４２号、同第９９／０５２４４号、同第９９／０５０８２号、同第９９／０５０８４号、同第９９／０５２４１号、同第９９／０７６５６号、同第００／２３５４９号、及び同第００／２３５４８号に記載される変性アルキルベンゼンスルホネート（ＭＬＡＳ）、メチルエステルスルホネート（ＭＥＳ）、及びα−オレフィンスルホネート（ＡＯＳ）が挙げられる。これらはまた、１０〜２０炭素原子のパラフィンをスルホネート化することによって得られる、モノスルホネート及び／又はジスルホネートであり得るパラフィンスルホネートを含む。スルホネート界面活性剤としては、アルキルグリセリルスルホネート界面活性剤も挙げられ得る。

サルフェート化アニオン性界面活性剤
好ましくは、サルフェート化アニオン性界面活性剤は、アルコキシル化されており、より好ましくは、約０．２〜約４、更により好ましくは約０．３〜約３、更により好ましくは約０．４〜約１．５、特に約０．４〜約１のアルコキシル化度を有するアルコキシル化分枝状サルフェート化アニオン性界面活性剤である。好ましくは、アルコキシ基は、エトキシである。サルフェート化アニオン性界面活性剤がサルフェート化アニオン性界面活性剤の混合物であるとき、アルコキシル化度は、混合物の全ての成分の重量平均アルコキシル化度（重量平均アルコキシル化度）である。重量平均アルコキシル化度の計算には、アルコキシル化基を有しないサルフェート化アニオン性界面活性剤成分の重量も含めなければならない。

重量平均アルコキシ化度＝（ｘ１^＊界面活性剤１のアルコキシ化度＋ｘ２^＊界面活性剤２のアルコキシ化度＋．．．．）／（ｘ１＋ｘ２＋．．．．）
［式中、ｘ１、ｘ２、．．．は、混合物の各サルフェート化アニオン性界面活性剤のグラム単位の重量であり、アルコキシル化度は、各サルフェート化アニオン性界面活性剤のアルコキシ基の数である］。

好ましくは、分枝基はアルキルである。典型的には、アルキルは、メチル、エチル、プロピル、ブチル、ペンチル、環状アルキル基及びこれらの混合物から選択される。単一又は複数のアルキル分枝が、本発明の洗剤で使用されるサルフェート化アニオン性界面活性剤を製造するために使用される出発アルコールのヒドロカルビル主鎖に存在し得る。最も好ましくは、分枝状サルフェート化アニオン性界面活性剤は、アルキルサルフェート、アルキルエトキシサルフェート、及びこれらの混合物から選択される。

分枝状サルフェート化アニオン性界面活性剤は、単一のアニオン性界面活性剤であっても、アニオン性界面活性剤の混合物であってもよい。単一の界面活性剤の場合、分枝の割合は、界面活性剤が誘導される元のアルコールにおいて分枝しているヒドロカルビル鎖の重量割合を指す。

界面活性剤混合物の場合、分枝の割合は重量平均であり、以下の式：
分枝の重量平均（％）＝［（ｘ１^＊アルコール１中の分枝状アルコール１の重量％＋ｘ２^＊アルコール２中の分枝状アルコール２の重量％＋．．．．）／（ｘ１＋ｘ２＋．．．．）］^＊１００
［式中、ｘ１、ｘ２、．．．は、本発明の洗剤のアニオン性界面活性剤のための出発原料として使用したアルコールの全アルコール混合物中の各アルコールのグラム単位の重量である］によって規定される。重量平均分枝化度の計算には、分枝基を有しないアニオン性界面活性剤成分の重量も含めなければならない。

本明細書で使用するのに好適なサルフェート界面活性剤としては、Ｃ８〜Ｃ１８のアルキル若しくはヒドロキシアルキル、サルフェート及び／又はエーテルサルフェートの水溶性塩が挙げられる。好適な対イオンとしては、アルカリ金属カチオン又はアンモニウム若しくは置換アンモニウムが挙げられるが、ナトリウムが好ましい。

サルフェート界面活性剤は、Ｃ８〜Ｃ１８の第一級分枝状及びランダムアルキルサルフェート（ＡＳ）、Ｃ８〜Ｃ１８の第二級（２，３）アルキルサルフェート、Ｃ８〜Ｃ１８のアルキルアルコキシサルフェート（ＡＥｘＳ）（式中、好ましくは、ｘは１〜３０であり、アルコキシ基はエトキシ、プロポキシ、ブトキシ、又は更にはより高級なアルコキシ基、及びこれらの混合物から選択することができる）から選択することができる。

アルキルサルフェート及びアルキルアルコキシサルフェートは、様々な鎖長、エトキシル化度及び分枝度で市販されている。市販されているサルフェートとしては、Ｓｈｅｌｌ ｃｏｍｐａｎｙ製のＮｅｏｄｏｌアルコール、Ｓａｓｏｌ ｃｏｍｐａｎｙ製のＬｉａｌ−Ｉｓａｌｃｈｅｍｌ及びＳａｆｏｌ、Ｐｒｏｃｔｅｒ ＆ Ｇａｍｂｌｅ Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ ｃｏｍｐａｎｙ製の天然アルコールをベースにしたものが挙げられる。

好ましいアルキルサルフェートは、アニオン性界面活性剤が、エトキシル化度が約０．２〜約３、より好ましくは約０．３〜約２、更により好ましくは約０．４〜約１．５、特に、約０．４〜約１のアルキルエトキシサルフェートであるものである。これらはまた、分枝度が約５％〜約４０％、更により好ましくは約１０％〜３５％、特に約２０％〜３０％である、好ましいアニオン性界面活性剤である。

ノニオン性界面活性剤
好ましくは、界面活性剤系は、組成物の０．１重量％〜４０重量％、好ましくは０．２重量％〜２０重量％、最も好ましくは０．５重量％〜１０重量％の量でノニオン性界面活性剤を含む。好適なノニオン性界面活性剤としては、脂肪族アルコールと１〜２５モルのエチレンオキシドとの縮合生成物が挙げられる。脂肪族アルコールのアルキル鎖は、直鎖又は分枝状のいずれかであってもよく、一級であっても二級であってもよく、一般的に８〜２２個の炭素原子を含有し得る。特に好ましいのは、１０〜１８個の炭素原子、好ましくは１０〜１５個の炭素原子を含有するアルキル基を有するアルコールと、アルコール１モル当たり２〜１８モル、好ましくは２〜１５モル、より好ましくは５〜１２モルのエチレンオキシドとの縮合生成物である。極めて好ましいノニオン性界面活性剤は、ゲルベアルコールと、アルコール１モル当たり２〜１８モル、好ましくは２〜１５モル、より好ましくは５〜１２モルのエチレンオキシドとの縮合生成物である。

本明細書での使用に好適なその他のノニオン性界面活性剤には、脂肪アルコールポリグリコールエーテル、アルキルポリグルコシド、及び脂肪酸グルカミドが挙げられる。

両性界面活性剤
界面活性剤系は、アミンオキシドなどの両性界面活性剤を含み得る。好ましいアミンオキシドは、アルキルジメチルアミンオキシド又はアルキルアミドプロピルジメチルアミンオキシド、より好ましくはアルキルジメチルアミンオキシド、特にココジメチルアミンオキシドである。アミンオキシドは、直鎖又は中鎖分枝状アルキル部分を有し得る。典型的な直鎖アミンオキシドとしては、１つのＲ１のＣ８〜１８アルキル部分と、Ｃ１〜３アルキル基及びＣ１〜３ヒドロキシアルキル基からなる群から選択される２つのＲ２及びＲ３部分とを含有する水溶性アミンオキシドが挙げられる。好ましくは、アミンオキシドは、式Ｒ１−Ｎ（Ｒ２）（Ｒ３）Ｏ［式中、Ｒ１はＣ８〜１８アルキルであり、Ｒ２及びＲ３は、メチル、エチル、プロピル、イソプロピル、２−ヒドロキシエチル、２−ヒドロキシプロピル及び３−ヒドロキシプロピルからなる群から選択される］により特徴付けられる。直鎖アミンオキシ系界面活性剤としては、特に、直鎖Ｃ１０〜Ｃ１８アルキルジメチルアミンオキシド及び直鎖Ｃ８〜Ｃ１２アルコキシエチルジヒドロキシエチルアミンオキシドを挙げることができる。好ましいアミンオキシドとしては、直鎖Ｃ１０、直鎖Ｃ１０〜Ｃ１２、及び直鎖Ｃ１２〜Ｃ１４アルキルジメチルアミンオキシドが挙げられる。本明細書で使用するとき、「中鎖分枝状（mid-branched）」とは、アミンオキシドが、ｎ１個の炭素原子を有する１つのアルキル部分を有し、このアルキル部分における１つのアルキル分枝がｎ２個の炭素原子を有することを意味する。アルキル分枝は、アルキル部分の窒素のα炭素に位置する。アミンオキシドにおけるこの種の分枝は、当該技術分野において、内部アミンオキシドとしても知られている。ｎ１とｎ２との合計は、１０〜２４個の炭素原子、好ましくは１２〜２０個、より好ましくは１０〜１６個である。１つのアルキル部分と１つのアルキル分枝とが対称となるように、１つのアルキル部分の炭素原子数（ｎ１）は、１つのアルキル分枝の炭素原子数（ｎ２）とおよそ同じでなければならない。本明細書で使用するとき、「対称」とは、本明細書で使用される中鎖分枝状アミンオキシドの少なくとも５０重量％、より好ましくは少なくとも７５重量％〜１００重量％において、｜ｎ１−ｎ２｜が５以下、好ましくは４、最も好ましくは０〜４の炭素原子であることを意味する。

アミンオキシドは、Ｃ１〜３アルキル、Ｃ１〜３ヒドロキシアルキル基、又は平均で約１〜約３個のエチレンオキシド基を含有するポリエチレンオキシド基から独立して選択される２つの部分を更に含んでいてもよい。好ましくは、２つの部分は、Ｃ１〜３アルキルから選択され、より好ましくはいずれもＣ１アルキルとして選択される。

双性イオン性界面活性剤
他の好適な界面活性剤としては、アルキルベタイン、アルキルアミドベタイン、アミダゾリニウムベタイン、スルホベタイン（ＩＮＣＩスルタイン）並びにホスホベタインなどのベタインが挙げられ、好ましくは次の式（Ｉ）：
Ｒ^１−［ＣＯ−Ｘ（ＣＨ_２）_ｎ］_ｘ−Ｎ^＋（Ｒ^２）（Ｒ_３）−（ＣＨ_２）_ｍ−［ＣＨ（ＯＨ）−ＣＨ_２］_ｙ−Ｙ− （Ｉ）
［式中、
Ｒ^１は、飽和又は不飽和Ｃ６〜２２アルキル残基であり、好ましくはＣ８〜１８アルキル残基、特に飽和Ｃ１０〜１６アルキル残基、例えば飽和Ｃ１２〜１４アルキル残基であり、
Ｘは、ＮＨ、Ｃ１〜４アルキル残基Ｒ^４を有するＮＲ^４、Ｏ又はＳであり、
ｎは、１〜１０の数、好ましくは２〜５、特に３であり、
ｘは、０又は１、好ましくは１であり、
Ｒ^２、Ｒ^３は独立して、ヒドロキシエチル、好ましくはメチルなどのヒドロキシ置換される場合のあるＣ１〜４アルキル残基であり、
ｍは、１〜４の数、特に１、２又は３であり、
ｙは、０又は１であり、
Ｙは、ＣＯＯ、ＳＯ３、ＯＰＯ（ＯＲ^５）Ｏ又はＰ（Ｏ）（ＯＲ^５）Ｏであり、式中、Ｒ^５は、水素原子Ｈ又はＣ１〜４アルキル残基である］に合致する。

好ましいベタインは、式（Ｉａ）のアルキルベタイン、式（Ｉｂ）のアルキルアミドプロピルベタイン、式（Ｉｃ）のスルホベタイン、及び式（Ｉｄ）のアミドスルホベタイン；
Ｒ^１−Ｎ^＋（ＣＨ_３）_２−ＣＨ_２ＣＯＯ⁻ （Ｉａ）
Ｒ^１−ＣＯ−ＮＨ（ＣＨ_２）_３−Ｎ^＋（ＣＨ_３）_２−ＣＨ_２ＣＯＯ⁻ （Ｉｂ）
Ｒ^１−Ｎ^＋（ＣＨ_３）_２−ＣＨ_２ＣＨ（ＯＨ）ＣＨ_２ＳＯ_３− （Ｉｃ）
Ｒ^１−ＣＯ−ＮＨ−（ＣＨ_２）_３−Ｎ^＋（ＣＨ_３）_２−ＣＨ_２ＣＨ（ＯＨ）ＣＨ_２ＳＯ_３−（Ｉｄ）［式中、Ｒ^１１は、式Ｉと同じ意味である］である。特に好ましいベタインは、カルボベタイン［式中、Ｙ⁻＝ＣＯＯ⁻］であり、特に式（Ｉａ）及び（Ｉｂ）のカルボベタインであり、式（Ｉｂ）のアルキルアミドベタインがより好ましい。

好適なベタイン及びスルホベタインの例は、アーモンドアミドプロピルベタイン、アプリコットアミドプロピルベタイン、アボカドアミドプロピルベタイン、ババスアミドプロピルベタイン、ベヘナミドプロピルベタイン、ベヘニルベタイン、ベタイン、キャノーラミドプロピルベタイン、カプリル／カプラミドプロピルベタイン、カルニチン、セチルベタイン、コカミドエチルベタイン、コカミドプロピルベタイン、コカミドプロピルヒドロキシスルタイン、ココベタイン、ココヒドロキシスルタイン、ココ／オレアミドプロピルベタイン、ココスルタイン、デシルベタイン、ジヒドロキシエチルオレイルグリシネート、ジヒドロキシエチル大豆グリシネート、ジヒドロキシエチルステアリルグリシネート、ジヒドロキシエチルタローグリシネート、ＰＧ−ベタインのプロピルジメチコーン、エルカミドプロピルヒドロキシスルタイン、水素添加タローベタイン、イソステアラミドプロピルベタイン、ラウラミドプロピルベタイン、ラウリルベタイン、ラウリルヒドロキシスルタイン、ラウリルスルタイン、ミルクアミドプロピルベタイン、ミンクアミドプロピルベタイン、ミリスタミドプロピルベタイン、ミリスチルベタイン、オレアミドプロピルベタイン、オレアミドプロピルヒドロキシスルタイン、オレイルベタイン、オリーブアミドプロピルベタイン、ヤシアミドプロピルベタイン、パルミタミドプロピルベタイン、パルミトイルカルニチン、ヤシ仁アミドプロピルベタイン、ポリテトラフルオロエチレンアセトキシプロピルベタイン、リシノール酸アミドプロピルベタイン、セサミドプロピルベタイン、ソイアミドプロピルベタイン、ステアラミドプロピルベタイン、ステアリルベタイン、タローアミドプロピルベタイン、タローアミドプロピルヒドロキシスルタイン、タローベタイン、タロージヒドロキシエチルベタイン、ウンデシレンアミドプロピルベタイン、及び小麦胚芽アミドプロピルベタインである［ＩＮＣＩに従って表記］。例えば、好ましいベタインは、ココアミドプロピルベタインである。

脂肪酸
特に液体形態の場合、好ましくは、洗剤組成物は、液体洗剤組成物の１．５重量％〜２０重量％、より好ましくは２重量％〜１５重量％、更により好ましくは３重量％〜１０重量％、最も好ましくは４重量％〜８重量％の石鹸、好ましくは脂肪酸塩、より好ましくは、アミン中和した脂肪酸塩を含み、好ましくは、アミンは、アルカノールアミンであり、より好ましくは、モノエタノールアミン、ジエタノールアミン、トリエタノールアミン、又はこれらの混合物から選択され、より好ましくは、モノエタノールアミンである。

香料
本発明の好ましい組成物は、香料を含む。典型的には、組成物は、国際公開第０８／８７４９７号に記載されているような群から選択される１つ以上の香料原材料を含む香料を含む。しかし、洗剤において有用ないずれの香料を用いてもよい。香料を本発明の組成物に配合する好ましい方法は、水溶性ヒドロキシ化合物、又はメラミン−ホルムアルデヒド又は変性ポリビニルアルコールのいずれかを含む封入香料粒子を介するものである。一態様では、封入剤は、（ａ）１つ以上の水溶性ヒドロキシ化合物、好ましくは、デンプンを含む少なくとも部分的に水溶性の固体マトリックスと、（ｂ）この固体マトリックスによって封入された香油とを含む。更なる態様では、香料は、シッフ塩基を形成するように、ポリアミン、好ましくは、ポリエチレンイミンと予め複合化させてもよい。

ポリマー
洗剤組成物は、例えば、洗浄及び／又はケアのための１つ以上のポリマーを含んでいてもよい。例は、任意選択的に変性されたカルボキシメチルセルロース、ポリ（エチレングリコール）、ポリ（ビニルアルコール）、ポリアクリレート等のポリカルボキシレート、マレイン酸／アクリル酸コポリマー及びラウリルメタクリレート／アクリル酸コポリマー及びカルボキシレートポリマーである。

好適なカルボキシレートポリマーとしては、マレアート／アクリレートランダムコポリマー又はポリアクリレートホモポリマーが挙げられる。カルボキシレートポリマーは、４，０００Ｄａ〜９，０００Ｄａ又は６，０００Ｄａ〜９，０００Ｄａの分子量を有するポリアクリレートホモポリマーであってもよい。他の好適なカルボキシレートポリマーは、マレイン酸とアクリル酸とのコポリマーであり、４，０００Ｄａ〜９０，０００Ｄａの範囲の分子量を有し得る。

他の好適なカルボキシレートポリマーは、（ｉ）カルボキシル基を含む、５０重量％から９８重量％未満の１つ以上のモノマーに由来する構造単位と、（ｉｉ）スルホネート部分を含む１つ以上のモノマーから誘導される１重量％から〜４９重量％未満の構造単位、並びに（ｉｉｉ）式（Ｉ）及び（ＩＩ）：

［式（Ｉ）中、Ｒ_０は、水素原子又はＣＨ_３基を表し、Ｒは、ＣＨ_２基、ＣＨ_２ＣＨ_２基又は単結合を表し、Ｘは、０〜５の数を表し、ただし、Ｒが単結合である場合、Ｘは１〜５の数を表し、Ｒ_１は、水素原子又はＣ_１〜Ｃ_２０有機基である］、

［式（ＩＩ）中、Ｒ_０は、水素原子又はＣＨ_３基を表し、Ｒは、ＣＨ_２基、ＣＨ_２ＣＨ_２基又は単結合を表し、Ｘは、０〜５の数を表し、Ｒ_１は、水素原子又はＣ_１〜Ｃ_２０有機基である］により表されるエーテル結合含有モノマーから選択される１つ以上のモノマーから誘導される１重量％〜４９重量％の構造単位と、を含む、コポリマーである。

本組成物は、以下の一般構造：ビス（（Ｃ_２Ｈ_５Ｏ）（Ｃ_２Ｈ_４Ｏ）ｎ）（ＣＨ_３）−Ｎ^＋−Ｃ_ｘＨ_２ｘ−Ｎ^＋−（ＣＨ_３）−ビス（（Ｃ_２Ｈ_５Ｏ）（Ｃ_２Ｈ_４Ｏ）ｎ）［式中、ｎ＝２０〜３０であり、ｘ＝３〜８である］を有する化合物、又はそのサルフェート化若しくはスルホネート化変異体などの１つ以上の両親媒性洗浄ポリマーを含んでいてよい。一態様では、このポリマーをサルフェート化又はスルホネート化して、双性汚れ懸濁ポリマーを得る。

本組成物は、好ましくは、布地及び表面からグリース粒子を除去するように、親水性及び特性が釣り合っている両親媒性アルコキシル化グリース洗浄用ポリマーを含む。好ましい両親媒性アルコキシル化グリース洗浄用ポリマーは、コア構造と、そのコア構造に結合した複数のアルコキシレート基とを含む。これらは、好ましくは内側ポリエチレンオキシドブロック及び外側ポリプロピレンオキシドブロックを有するアルコキシル化ポリアルキレンイミンを含んでいてもよい。典型的には、これらは、０．００５〜１０重量％、一般的には０．５〜８重量％の量で本発明の組成物に配合され得る。

ポリアクリレートから調製されるものなどのアルコキシル化ポリカルボキシレートは、本明細書において、追加のグリース除去性能を提供するのに有用である。そのような材料は、国際公開第９１／０８２８１号及び国際公開第９０／０１８１５号に記載されている。化学的に、これら材料は、７〜８つのアクリレート単位ごとに１つのエトキシ側鎖を有するポリアクリレートを含む。側鎖は、式−（ＣＨ_２ＣＨ_２Ｏ）_ｍ（ＣＨ_２）_ｎＣＨ_３［式中、ｍは、２〜３であり、ｎは、６〜１２である］のものである。側鎖は、ポリアクリレート「骨格」にエステル結合され、「櫛形」ポリマー型構造を提供する。分子量は変動し得るが、典型的には、約２０００〜約５０，０００の範囲内である。このようなアルコキシル化ポリカルボキシレートは、本明細書における組成物の約０．０５重量％〜約１０重量％含まれ得る。

本組成物は、ポリエチレングリコールポリマーを含んでいてよく、これらは、混合界面活性剤系を含む組成物において特に好ましい場合がある。好適なポリエチレングリコールポリマーとしては、（ｉ）ポリエチレングリコールを含む親水性骨格、並びに（ｉｉ）Ｃ４〜Ｃ２５アルキル基、ポリプロピレン、ポリブチレン、飽和Ｃ１〜Ｃ６モノカルボン酸のビニルエステル、アクリル酸又はメタクリル酸のＣ１〜Ｃ６アルキルエステル、及びこれらの混合物からなる群から選択される側鎖を含む、ランダムグラフトコポリマーが挙げられる。好適なポリエチレングリコールポリマーは、ランダムグラフト化ポリ酢酸ビニル側鎖を有するポリエチレングリコール骨格を有する。ポリエチレングリコール骨格の平均分子量は、２，０００Ｄａ〜２０，０００Ｄａ、又は４，０００Ｄａ〜８，０００Ｄａの範囲であり得る。ポリエチレングリコール骨格のポリ酢酸ビニル側鎖に対する分子量比は、１：１〜１：５又は１：１．２〜１：２の範囲であり得る。エチレンオキシド単位当たりのグラフト部位の平均数は、１未満、又は０．８未満であってもよく、エチレンオキシド単位当たりのグラフト部位の平均数は、０．５〜０．９の範囲であってもよく、又はエチレンオキシド単位当たりのグラフト部位の平均数は、０．１〜０．５、又は０．２〜０．４の範囲であってもよい。好適なポリエチレングリコールポリマーは、Ｓｏｋａｌａｎ ＨＰ２２である。

典型的には、これらのポリマーは、存在する場合には、各々、０．００５〜１０重量％、より典型的には０．０５〜８重量％の量で本発明の組成物に組み込まれる。

好ましくは、本組成物は、マレエート／アクリレートランダムコポリマー又はポリアクリレートホモポリマーなどの１つ以上のカルボキシレートポリマーを含む。一態様では、カルボキシレートポリマーは、４，０００Ｄａ〜９，０００Ｄａ又は６，０００Ｄａ〜９，０００Ｄａの分子量を有するポリアクリレートホモポリマーである。典型的には、これらは、０．００５〜１０重量％又は０．０５〜８重量％の量で本発明の組成物に配合される。

好ましくは、本発明の組成物は、１種以上の汚れ放出ポリマーを含む。

好適な汚れ放出ポリマーは、Ｒｅｐｅｌ−ｏ−ｔｅｘポリマー（例えば、Ｒｈｏｄｉａにより供給されているＲｅｐｅｌ−ｏ−ｔｅｘ ＳＦ、ＳＦ−２及びＳＲＰ６）などのポリエステル汚れ放出ポリマーである。他の好適な汚れ放出ポリマーとしては、Ｃｌａｒｉａｎｔより供給されているＴｅｘｃａｒｅ ＳＲＡ１００、ＳＲＡ３００、ＳＲＮ１００、ＳＲＮ１７０、ＳＲＮ２４０、ＳＲＮ２６０、ＳＲＮ３００及びＳＲＮ３２５を含む、Ｔｅｘｃａｒｅポリマーが挙げられる。他の好適な汚れ放出ポリマーは、Ｍａｒｌｏｑｕｅｓｔポリマー、例えば、Ｓａｓｏｌにより供給されているＭａｒｌｏｑｕｅｓｔ ＳＬである。

好ましくは、本組成物は、アルキルセルロース、アルキルアルコキシアルキルセルロース、カルボキシアルキルセルロース、アルキルカルボキシアルキルセルロースから選択されるものを含む、１つ以上のセルロース系ポリマーを含む。好ましいセルロース系ポリマーは、カルボキシメチルセルロース、メチルセルロース、メチルヒドロキシエチルセルロース、メチルカルボキシメチルセルロース、及びこれらの混合物を含む群から選択される。一態様では、カルボキシメチルセルロースは、０．５〜０．９のカルボキシメチル置換度及び１００，０００Ｄａ〜３００，０００Ｄａの分子量を有する。

組成物は、好ましくは、カチオン変性多糖ポリマーを含む。好ましくは、カチオン性多糖ポリマーは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロース、カチオン変性ヒドロキシプロピルセルロース、カチオン疎水変性ヒドロキシエチルセルロース、カチオン疎水変性ヒドロキシプロピルセルロース、又はこれらの混合物から選択され、より好ましくは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロース、カチオン疎水変性ヒドロキシエチルセルロース、又はこれらの混合物から選択される。

アミン
本明細書に記載の洗浄組成物は、アミンを含んでもよい。洗浄組成物は、組成物の約０．１重量％〜約１０重量％、約０．２重量％〜約５重量％、約０．５重量％〜約４重量％、約０．１重量％〜約４重量％、又は約０．１重量％〜約２重量％のアミンを含んでもよい。アミンは、それが使用される洗浄媒体のｐＨに依存してプロトン化に供され得る。アミンの非限定例としては、限定されるものではないが、エーテルアミン、環状アミン、ポリアミン、オリゴアミン（例えばトリアミン、ジアミン、ペンタアミン、テトラアミン）、又はこれらの組み合わせが挙げられる。本明細書に記載の組成物は、オリゴアミン、エーテルアミン、環状アミン、及びこれらの組み合わせからなる群から選択されるアミンを含んでもよい。いくつかの態様では、アミンはアルカノールアミンではない。いくつかの態様では、アミンはポリアルキレンイミンではない。好適なオリゴアミンの例としては、テトラエチレンペンタミン、トリエチレンテトラアミン、ジエチレントリアミン、及びこれらの混合物が挙げられる。エーテルアミン及び環状アミンが特に好ましい場合がある。

布地シェーディング染料
組成物は、布地シェーディング剤を含み得る。好適な布地シェーディング剤としては、染料、染料−粘土複合体、及び顔料が挙げられる。好適な染料としては、低分子染料及びポリマー染料が挙げられる。好適な小分子染料としては、ダイレクトブルー、ダイレクトレッド、ダイレクトバイオレット、アシッドブルー、アッシドレッド、アッシドバイオレット、ベーシックブルー、ベーシックバイオレット及びベーシックレッド、又はこれらの混合物のカラーインデックス（Ｃ．Ｉ．）分類に区分される染料からなる群から選択される小分子染料が挙げられる。好ましい染料としては、アルコキシル化アゾチオフェン、ソルベントバイオレット１３、アシッドバイオレット５０及びダイレクトバイオレット９が挙げられる。特に好ましい染料は、ポリマー染料であり、特にポリアルコキシ基、最も好ましくはポリエトキシ基を含むポリマー染料であり、例えば、

［式中、指数ｘ及びｙは、独立して、１〜１０から選択される］である。

移染阻害剤
好適な移染阻害剤としては、ポリアミンＮ−オキシドポリマー、Ｎ−ビニルピロリドン及びＮ−ビニルイミダゾールのコポリマー、ポリビニルピロリドン、ポリビニルオキサゾリドン、ポリビニルイミダゾール、並びにこれらの混合物が挙げられる。好ましくは、ポリ（ビニルピロリドン）、ポリ（ビニルピリジンベタイン）、ポリ（ビニルピリジンＮ−オキシド）、ポリ（ビニルピロリドンービニルイミダゾール）、及びこれらの混合物である。好適な市販の移染阻害剤としては、ＰＶＰ−Ｋ１５及びＫ３０（Ａｓｈｌａｎｄ）、Ｓｏｋａｌａｎ（登録商標）ＨＰ１６５、ＨＰ５０、ＨＰ５３、ＨＰ５９、ＨＰ５６Ｋ、ＨＰ５６、ＨＰ６６（ＢＡＳＦ）、Ｃｈｒｏｍａｂｏｎｄ（登録商標）Ｓ−４００、Ｓ４０３Ｅ、及びＳ−１００（Ａｓｈｌａｎｄ）が挙げられる。

キレート剤
組成物は、例えば、ホスホン酸キレート剤、スルホン酸キレート剤、コハク酸キレート剤及び酢酸キレート剤、又はこれらの混合物から選択されるキレート剤を含んでもよい。好適な例としては、ＨＥＤＰ、ＤＴＰＡ、ＥＤＴＡ、ＭＧＤＡ、ＧＬＤＡ、ＥＤＤＳ、及び４，５−ジヒドロキシ−１，３−ベンゼンジスルホン酸及びこれらの塩が挙げられる。

組成物の製造方法
本開示は、本明細書に記載される組成物の製造方法に関する。本発明の組成物は、固体（例えば、顆粒又は錠剤）であっても、又は液体形態であってもよい。組成物は、液体形態であることが好ましい場合がある。組成物は、配合者が選択したいずれかのプロセスによって製造されてよく、これにはバッチプロセス、連続ループプロセス、又はこれらの組み合わせが挙げられる。

液体の形態である場合、本発明の組成物は、水性（典型的には２重量％超、又は更には５若しくは１０重量％超の総含水量、最大で９０又は最大で８０重量％若しくは７０重量％の総含水量）であっても、又は非水性（典型的には、２重量％未満の総含水量）であってもよい。典型的には、本発明の組成物は、光学増白剤、ＤＴＩ、及び任意選択的な更なる添加剤材料の水溶液又は均質な分散液若しくは懸濁液の形態となり、これらの成分の一部は通常固体の形態であってもよく、本発明の組成物の通常液体の成分（アルコールエトキシレートノニオン性液体、水性液体キャリア、及びその他のいずれかの通常液体の任意選択的な成分等）と組み合わせた成分である。このような溶液、分散液又は懸濁液は、許容可能な相安定性を有する。液体の形態であるとき、本発明の洗剤は、好ましくは、２０ｓ−１及び２１℃において１〜１５００センチポアズ（１〜１５００ｍＰａ^＊ｓ）、より好ましくは１００〜１０００センチポアズ（１００〜１０００ｍＰａ^＊ｓ）、最も好ましくは２００〜５００センチポアズ（２００〜５００ｍＰａ^＊ｓ）の粘度を有する。粘度は、従来法によって測定することができる。粘度は、ＴＡ ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔｓ製のＡＲ５５０レオメータを用いて、直径４０ｍｍ及びギャップサイズ５００μｍのプレートスチールスピンドルを用いて測定してよい。２０ｓ−１における高剪断粘度及び０．０５−１における低剪断粘度は、２１Ｃで３分間の対数剪断速度掃引０．１−１〜２５−１から得ることができる。本明細書に記載する好ましいレオロジーは、内部構造剤を洗剤成分と共に使用して、又は外部レオロジー変性剤を使用することによって得ることができる。より好ましくは、洗剤液体組成物などの洗剤は、約１００センチポアズ〜１５００センチポアズ、より好ましくは１００〜１０００ｃｐｓの高剪断速度粘度を有する。洗剤液体組成物などの単位用量洗剤は、４００〜１０００ｃｐｓの高剪断速度粘度を有する。洗濯柔軟化組成物などの洗剤は、典型的には、１０〜１０００、より好ましくは１０〜８００ｃｐｓ、最も好ましくは１０〜５００ｃｐｓの高剪断速度粘度を有する。食器手洗い用組成物は、３００〜４０００ｃｐｓ、より好ましくは３００〜１０００ｃｐｓの高剪断速度粘度を有する。

本明細書における液体の形態の洗浄及び／又は処理組成物は、任意の都合のよい順序でその成分を合わせ、得られた成分の組み合わせを混合、例えば、撹拌して、相安定液体洗剤組成物を形成することによって調製することができる。このような組成物を調製するプロセスでは、例えば、ノニオン性界面活性剤、非界面活性液体キャリア及び他の任意選択的な液体成分などの液体成分の少なくとも大部分、又は更には実質的に全てを含有する液体マトリックスが形成され、液体成分は、この液体の組み合わせに剪断撹拌を付与することによって十分に混合されている。例えば、機械的撹拌機による高速撹拌が通常使用され得る。剪断撹拌を維持しつつ、任意のアニオン性界面活性剤及び固体形態の成分の実質的に全てを添加することができる。混合物の撹拌を継続し、必要であればその時点で増強させてよく、液相内の不溶性固相粒子の溶液又は均質な分散液を形成する。固体形態物質の一部又は全てをこの撹拌混合物に添加した後、含める任意の酵素物質の粒子、例えば、酵素粒状体を配合する。上述の組成物調製手順の変形例として、固体成分の１つ以上を、液体成分の１つ以上の微量の部分と予め混合した粒子の溶液又はスラリーとして、撹拌混合物に添加してよい。組成物成分の全てを添加した後、必要な粘度及び相安定特性を有する組成物を形成するのに十分な時間にわたって、混合物の撹拌を継続する。多くの場合、これは約３０分〜６０分の間の撹拌を伴う。

本発明の組成物中の添加剤成分は、中間精製工程の有無にかかわらず、このような成分を生成する合成製品として組成物に配合することができる。精製工程が存在しない場合、使用する混合物は、一般的に、所望の成分又はその混合物（本明細書に示す割合は、別段規定されていない限り、成分自体の重量パーセントに関連する）、更には未反応の出発物質、並びに副反応及び／又は不完全な反応によって形成された不純物を含む。例えば、エトキシル化又は置換された成分に関して、混合物は、異なる程度のエトキシル化／置換を含む可能性がある。

使用方法
本開示は、本開示の洗浄組成物を使用して、繊物製品などの表面を洗浄する方法に関する。一般に、方法は、洗濯工程において、本明細書に記載の洗浄組成物を水と混合して水性液を形成することと、表面、好ましくは織物製品に水性液を接触させることと、を含む。標的表面は、油性の汚れ又は身体の汚れを含む場合がある。

本発明はまた、表面、好ましくは布地表面からの染み除去、特に油性の染み除去、若しくは身体の汚れ除去を強化するための、及び／又は悪臭の低減の分類ための、アミラーゼ酵素と、エンド−α−１，４−ポリガラクトサミニダーゼの（ＥＣ３．２．１．１０９）の酵素に属するグリコシドヒドロラーゼ活性を有する酵素と、を含む、組成物の使用を提供する。好ましくは、グリコシドヒドロラーゼ酵素は、配列番号１に対して少なくとも６０％、又は６５％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、最高１００％の同一性を有する変異体である。

典型的には上述のとおり調製した、本発明の組成物を用い、布地及び／又は硬質面の洗濯／処理に使用するための水性（洗浄／処理）液を形成することができる。一般的に、有効量のこのような組成物を、例えば従来の布地用自動洗濯機内で水に添加して、このような水性液を形成する。次いで、このようにして形成した水性液を、典型的には撹拌下で、それで洗濯／処理しようとする布地と接触させる。水に添加して水性液を形成する本明細書の洗剤組成物の有効量は、水性液中に約５００〜２５，０００ｐｐｍ若しくは５００〜１５，０００ｐｐｍの組成物を形成するのに十分な量を含んでいてよく、又は約１，０００〜３，０００ｐｐｍの本明細書の洗剤組成物を、水性液中に供給する。

典型的には、水性液を形成するには、洗浄液中のアニオン性界面活性剤の濃度が０．１ｇ／Ｌ超〜５ｇ／Ｌ、又は１ｇ／Ｌ以上４．５ｇ／Ｌ以下、又は４．０ｇ／Ｌ以下、又は３．５ｇ／Ｌ以下、又は３．０ｇ／Ｌ以下、又は２．５ｇ／Ｌ以下、又は更には２．０ｇ／Ｌ以下、又は更には１．５ｇ／Ｌ以下になるような量で、洗浄組成物を洗浄水と接触させることによる。布地又は織物製品を洗濯する方法は、トップローディング式又はフロントローディング式自動洗濯機で行ってもよく、又は手洗い洗濯用途で用いてもよい。これらの用途では、形成した水性液、及び洗浄液中の洗浄組成物の濃度は、主洗浄サイクルのものとなる。水性液の容積を決定するとき、いかなる任意選択的なすすぎ工程中のいかなる水の投入も含まない。

水性液は、４０Ｌ以下の水、又は３０Ｌ以下、又は２０Ｌ以下、又は１０Ｌ以下、又は８Ｌ以下、又は更には６Ｌ以下の水を含んでいてもよい。水性液は、０Ｌ超〜１５Ｌ、又は２リット以上１２Ｌ以下、又は更には８Ｌ以下の水を含んでいてもよい。典型的には、水性液１Ｌ当たり０．０１ｋｇ〜２ｋｇの布地を当該水性液に投入する。典型的には、水性液１Ｌ当たり０．０１ｋｇ以上、又は０．０５ｋｇ以上、又は０．０７ｋｇ以上、又は０．１０ｋｇ以上、又は０．１５ｋｇ以上、又は０．２０ｋｇ以上、又は０．２５ｋｇ以上の布地を当該水性液中に投入する。任意選択的に、５０ｇ以下、又は４５ｇ以下、又は４０ｇ以下、又は３５ｇ以下、又は３０ｇ以下、又は２５ｇ以下、又は２０ｇ以下、又は更には１５ｇ以下、又は更には１０ｇ以下の組成物を水に接触させて、水性液を形成する。かかる組成物を、典型的には、溶液中約５００ｐｐｍ〜約１５，０００ｐｐｍの濃度で使用する。水温は、典型的には、約５℃〜約９０℃、例えば２０℃〜６０℃の範囲、好ましくは最高４０℃又は３０℃であり、布地を洗濯するとき、水と布地との比は、典型的には約１：１〜約３０：１である。典型的には、本発明の洗浄組成物を含む水性液は、ｐＨが３〜１１．５、典型的には７〜１１、より通常的には８〜１０．５である。

一態様では、かかる方法は、任意選択的に当該表面又は布地を洗浄及び／又はすすぐ工程と、当該表面又は布地と本明細書に開示される任意の組成物とを接触させる工程と、任意選択的に当該表面又は布地を洗浄及び／又はすすぐ工程と、任意選択的な乾燥する工程と、を含む。

このような表面又は布地の乾燥は、機械乾燥であろうと戸外乾燥であろうと、家庭環境又は工業環境のいずれかで使用される一般的な手段のうちのいずれか１つによって実行することができる。布地は、一般消費者の使用条件又は業務用条件で洗濯することができる任意の布地を含んでいてよく、本発明は、特にポリエステル及びナイロンなどの合成織物製品に好適であり、特に合成及びセルロース系布地及び／又は繊維を含む混紡布地及び／又は繊維の処理に好適である。合成布地の例は、ポリエステル、ナイロンであり、これらは、セルロース系繊維、例えば、ポリコットン布地との混紡布に存在し得る。

以下は、本開示による洗浄組成物の例示の実施例であり、限定を意図するものではない。

実施例１〜１８：単位用量組成物。
これらの実施例は、単位用量洗濯洗剤のための種々の配合物を提供し、１つの粉末区画と１つの液体区画とを含む、二重区画の単位用量製品を含む。組成物を封入するために使用されるフィルムはＰＶＡである。各実施例は、組成物Ａ〜Ｅから選択される液体区画組成物を、組成物Ｆ〜Ｋから選択される粉末区画組成物と組み合わせることによって調製される。

洗浄及び／又は処理組成物／区画重量に基づく。酵素濃度は、原材料として報告する。

実施例１９〜２４
手洗い用又は洗濯機用、典型的にはトップローディング式洗濯機用の顆粒状洗濯洗剤組成物。

実施例２５〜３０
典型的にはフロントローディング式自動洗濯機用の顆粒状洗濯洗剤組成物。

実施例３１〜３７：強力液体洗濯洗剤組成物。

洗浄及び／又は処理組成物の総重量に基づく。別途記載のない限り、酵素濃度は原材料として報告される。

ＡＥ１．８Ｓは、平均エトキシル化度が１．８のＣ_{１２〜１５}アルキルエトキシサルフェートである。
ＡＥ３Ｓは、平均エトキシル化度が３．０のＣ_{１２〜１５}アルキルエトキシサルフェートである。
ＡＥ７は、平均エトキシル化度が７のＣ_{１２〜１３}アルコールエトキシレートである。
ＡＥ８は、平均エトキシル化度が８のＣ_{１２〜１３}アルコールエトキシレートである。
ＡＥ９は、平均エトキシル化度が９のＣ_{１２〜１３}アルコールエトキシレートである。
アルコキシル化ポリアリール／ポリアルキルフェノールは、アルコキシル化ポリアリール／ポリアルキルフェノール、例えば、Ｅｍｕｌｓｏｇｅｎ（登録商標）ＴＳ１６０、Ｈｏｓｔａｐａｌ（登録商標）
ＢＶ ｃｏｎｃ．，Ｓａｐｏｇｅｎａｔ（登録商標）Ｔ１１０又はＳａｐｏｇｅｎａｔ（登録商標）Ｔ１３９であり、全てＣｌａｒｉａｎｔから入手可能である。
アミラーゼ１は、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）（１５ｍｇ活性／ｇ）である。
アミラーゼ２は、Ｎａｔａｌａｓｅ（登録商標）（２９ｍｇ活性／ｇ）である。
アミラーゼ３は、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ Ｐｌｕｓ（登録商標）（２０ｍｇ活性／ｇ）である。
ＡＳは、Ｃ_{１２〜１４}アルキルサルフェートである。
セルラーゼ２は、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）（１５．６ｍｇ活性／ｇ）である。
キシログルカナーゼは、Ｗｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）（２０ｍｇ活性／ｇ）である。
キレート剤１は、ジエチレントリアミン五酢酸である。
キレート剤２は、１−ヒドロキシエタン１，１−ジホスホン酸である。
キレート剤３は、エチレンジアミン−Ｎ，Ｎ’−二コハク酸、（Ｓ，Ｓ）異性体のナトリウム塩（ＥＤＤＳ）である。
Ｄｉｓｐｅｒｓｉｎ Ｂは、グリコシドヒドロラーゼ（１０００ｍｇ活性／ｇとして報告）である。
ＤＴＩ１は、ポリ（４−ビニルピリジン−１−オキシド）（Ｃｈｒｏｍａｂｏｎｄ Ｓ−４０３Ｅ（登録商標）である。
ＤＴＩ２は、ポリ（１−ビニルピロリドン−コ−１−ビニルイミダゾール）（Ｓｏｋａｌａｎ ＨＰ５６（登録商標）など）である。
染料制御剤は、例えば、Ｓｕｐａｒｅｘ（登録商標）Ｏ．ＩＮ（Ｍ１）、Ｎｙｌｏｆｉｘ（登録商標）Ｐ（Ｍ２）、Ｎｙｌｏｆｉｘａｎ（登録商標）ＰＭ（Ｍ３）、又はＮｙｌｏｆｉｘａｎ（登録商標）ＨＦ（Ｍ４）である。
ＨＳＡＳは、米国特許第６，０２０，３０３号及び同第６，０６０，４４３号に開示されている中鎖分枝状アルキルサルフェートである。
ＬＡＳは、Ｃ_９〜Ｃ_１５の平均脂肪族炭素鎖長を有する直鎖アルキルベンゼンスルホネートである（ＨＬＡＳは酸形態である）。
リパーゼは、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）（１８ｍｇ活性／ｇ）である。
マンナナーゼは、Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）（２５ｍｇ活性／ｇ）である。
ヌクレアーゼは、活性タンパク質として報告されている、配列番号２〜６、好ましくは配列番号２、３又は４のいずれかのホスホジエステラーゼである。
光学増白剤１は、二ナトリウム４，４’−ビス｛［４−アニリノ−６−モルホリノ−ｓ−トリアジン−２−イル］−アミノ｝−２，−２’−スチルベンジスルホネートである。
光学増白剤２は、二ナトリウム４，４’−ビス−（２−スルホスチリル）ビフェニル（ナトリウム塩）である。
光学増白剤３は、Ｏｐｔｉｂｌａｎｃ ＳＰＬ１０（登録商標）（３Ｖ Ｓｉｇｍａ）である。
香料カプセルは、コア−シェルメラミンホルムアルデヒド香料マイクロカプセルである。
光漂白剤は、スルホネート化亜鉛フタロシアニンである。
研磨酵素は、パラニトロベンジルエステラーゼであり、１０００ｍｇ活性／ｇとして報告されている。
ポリエーテルアミンは、本開示に記載されるとおりである。
ポリマー１は、ビス（（Ｃ_２Ｈ_５Ｏ）（Ｃ_２Ｈ_４Ｏ）ｎ）（ＣＨ_３）−Ｎ^＋−Ｃ_ｘＨ_２ｘ−Ｎ^＋−（ＣＨ_３）−ビス（（Ｃ_２Ｈ_５Ｏ）（Ｃ_２Ｈ_４Ｏ）ｎ）［式中、ｎ＝２０〜３０、ｘ＝３〜８である］、又はそのサルフェート化若しくはスルホネート化変異体である。
ポリマー２は、エトキシル化（ＥＯ_１５）テトラエチレンペンタアミンである。
ポリマー３は、エトキシル化ポリエチレンイミンである。
ポリマー４は、エトキシル化ヘキサメチレンジアミンである。
ポリマー５は、Ｒｏｈｍ＆Ｈａａｓよって提供されているＡｃｕｓｏｌ ３０５である。
ポリマー６は、ＢＡＳＦよって提供されている、酢酸ビニル側鎖でグラフト化されたポリエチレングリコールポリマーである。
プロテアーゼ１は、Ｐｕｒａｆｅｃｔ Ｐｒｉｍｅ（登録商標）（４０．６ｍｇ活性／ｇ）である。
プロテアーゼ２は、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）（３２．８９ｍｇ活性／ｇ）である。
プロテアーゼ３は、Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）（８４ｍｇ活性／ｇ）である。
第四級アンモニウムは、Ｃ_{１２〜１４}ジメチルヒドロキシエチルアンモニウムクロライドである。
Ｓ−ＡＣＭＣは、Ｍｅｇａｚｙｍｅよって提供されているリアクティブブルー１９アゾ−ＣＭ−セルロースである。
汚れ放出剤は、Ｒｅｐｅｌ−ｏ−ｔｅｘ（登録商標）ＳＦ２であり、Ｓｏｌｖａｙによって供給されている。
構造化剤は、水素添加ヒマシ油である。
バイオレットＤＤは、Ｍｉｌｌｉｋｅｎより提供されているチオフェンアゾポリマー調色用染料である。

本明細書で開示する寸法及び値は、列挙された正確な数値に厳密に限られるとして理解されるべきではない。その代わりに、特に指示がない限り、このような寸法はそれぞれ、列挙された値とその値を囲む機能的に同等な範囲との両方を意味することが意図されている。例えば、「４０ｍｍ」として開示される寸法は、「約４０ｍｍ」を意味することが意図される。

Claims (13)

1. アミラーゼ酵素と、グリコシドヒドロラーゼ活性を有しエンド−α−１，４−ポリガラクトサミニダーゼの分類（ＥＣ３．２．１．１０９）の酵素から選択されるグリコシドヒドロラーゼ酵素と、を含む、洗浄組成物であって、
   前記グリコシドヒドロラーゼ活性を有するグリコシドヒドロラーゼ酵素が、配列番号１に対して１００％の同一性を有する、洗浄組成物。
2. 前記グリコシドヒドロラーゼが、ＧＨファミリー１１４由来である、請求項１に記載の洗浄組成物。
3. 前記グリコシドヒドロラーゼ酵素が、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓから得ることができる、請求項１又は２に記載の洗浄組成物。
4. 前記グリコシドヒドロラーゼ酵素が、単離されたグリコシドヒドロラーゼである、請求項１〜３のいずれか一項に記載の洗浄組成物。
5. ガラクタナーゼ、マンナナーゼ、ヌクレアーゼ、及びこれらの混合物から選択される追加の酵素を更に含む、請求項１〜４のいずれか一項に記載の洗浄組成物。
6. ヌクレアーゼ酵素を追加で含む、請求項５に記載の洗浄組成物。
7. リパーゼ、プロテアーゼ、ペクチン酸リアーゼ、セルラーゼ、クチナーゼ、及びこれらの混合物から選択される１つ以上の追加の酵素を更に含む、請求項１〜６のいずれか一項に記載の洗浄組成物。
8. Ｅ．Ｃ．３．２．１．５２由来のβ−Ｎ−アセチルグルコサミニダーゼ酵素を更に含む、請求項１〜７のいずれか一項に記載の洗浄組成物。
9. 前記洗浄組成物の１重量％〜８０重量％の界面活性剤系を更に含む、請求項１〜８のいずれか一項に記載の洗浄組成物。
10. 前記界面活性剤系が、ノニオン性界面活性剤を追加で含む、請求項９に記載の洗浄組成物。
11. 前記界面活性剤系がアニオン性界面活性剤を含み、前記アニオン性界面活性剤が、アルキルベンゼンスルホネート及び（任意選択的にアルコキシル化）アルキルサルフェート、及びこれらの混合物から選択される、請求項９又は請求項１０に記載の洗浄組成物。
12. 表面を、洗浄する方法であって、請求項１〜１１のいずれか一項に記載の洗浄組成物と水とを混合し、水性液を形成することと、洗濯工程において、表面と、前記水性液とを接触させることと、を含む、方法。
13. 表面からの染み除去を強化するための、及び／又は前記表面からの悪臭の低減のための、アミラーゼ酵素と、グリコシドヒドロラーゼ活性を有し前記エンド−α−１，４−ポリガラクトサミニダーゼの分類（ＥＣ３．２．１．１０９）の酵素に属するグリコシドヒドロラーゼ酵素と、を含む、組成物の使用であって、前記グリコシドヒドロラーゼ活性を有するグリコシドヒドロラーゼ酵素が、配列番号１に対して１００％の同一性を有する、使用。