JP3207535B2 - 抗酸化剤 - Google Patents
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】この発明は、抗酸化剤に関するも
のである。さらに詳しくは、この発明は、食品、医薬
品、医薬部外品およびその他の製品等に使用し得る安全
な抗酸化剤に関するものである。
のである。さらに詳しくは、この発明は、食品、医薬
品、医薬部外品およびその他の製品等に使用し得る安全
な抗酸化剤に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】油脂は大気中の酸素により酸化され、過
酸化物を生ずる。過酸化物は比較的不安定であり、さら
に重合、分解してカルボニルなどの化合物を生成する。
このカルボニルなどの化合物は変敗臭の主要な成分であ
る。このような油脂の酸化により生成される過酸化物や
カルボニルなどの化合物は、油脂の風味の劣化および品
質の低下をきたし、さらに吸収されたこれらの過酸化物
は生体にとっても有害である。動物に多量の過酸化脂質
を短期間摂取させた実験では、肝機能および免疫系など
に障害を誘発することが明らかにされている。 さらに
また、生体内での酸化反応は、老化および各種病変に関
係することも知られている。すなわち、生体内で発生し
た活性酸素により不飽和脂肪酸に富む脂質が酸化され、
ラジカル連鎖過酸化反応が進行し、脂質ヒドロペルオキ
シドなどの過酸化脂質を生じる。脂質ヒドロペルオキシ
ドの分解により反応性の高いアルコキシラジカル、ペル
オキシラジカル、一重項酸素のような活性酸素種が生じ
て連鎖反応が進行する。
酸化物を生ずる。過酸化物は比較的不安定であり、さら
に重合、分解してカルボニルなどの化合物を生成する。
このカルボニルなどの化合物は変敗臭の主要な成分であ
る。このような油脂の酸化により生成される過酸化物や
カルボニルなどの化合物は、油脂の風味の劣化および品
質の低下をきたし、さらに吸収されたこれらの過酸化物
は生体にとっても有害である。動物に多量の過酸化脂質
を短期間摂取させた実験では、肝機能および免疫系など
に障害を誘発することが明らかにされている。 さらに
また、生体内での酸化反応は、老化および各種病変に関
係することも知られている。すなわち、生体内で発生し
た活性酸素により不飽和脂肪酸に富む脂質が酸化され、
ラジカル連鎖過酸化反応が進行し、脂質ヒドロペルオキ
シドなどの過酸化脂質を生じる。脂質ヒドロペルオキシ
ドの分解により反応性の高いアルコキシラジカル、ペル
オキシラジカル、一重項酸素のような活性酸素種が生じ
て連鎖反応が進行する。
【０００３】酸化反応の過程で生成されるフリーラジカ
ルおよび活性酸素種は、生体内の蛋白質を変性し、酵素
を不活化し、ＤＮＡに変異をもたらし、ひいては、老化
または癌の発生をはじめとする種々の疾病の病因とな
る。抗酸化作用を有する物質は多数知られている。たと
えば、ある種のアミノ酸［マーキューズ・アール；ネイ
チャー（Marcuse,R;Nature) 第１８８巻、第８６６頁、
１９６０年］、金属キレート作用に起因した蛋白質（梶
本，吉田；油化学、第２１巻、第２００頁、１９７２
年）、ジペプチド（山口ら；日本食品工業学会誌、第２
２巻、第４２５頁、１９７５年）、卵アルブミンの酵素
分解によって得られるある種のペプチド（柘植ら；日本
農芸化学会誌、第６５巻、第１６３５頁、１９９１年）
等である。
ルおよび活性酸素種は、生体内の蛋白質を変性し、酵素
を不活化し、ＤＮＡに変異をもたらし、ひいては、老化
または癌の発生をはじめとする種々の疾病の病因とな
る。抗酸化作用を有する物質は多数知られている。たと
えば、ある種のアミノ酸［マーキューズ・アール；ネイ
チャー（Marcuse,R;Nature) 第１８８巻、第８６６頁、
１９６０年］、金属キレート作用に起因した蛋白質（梶
本，吉田；油化学、第２１巻、第２００頁、１９７２
年）、ジペプチド（山口ら；日本食品工業学会誌、第２
２巻、第４２５頁、１９７５年）、卵アルブミンの酵素
分解によって得られるある種のペプチド（柘植ら；日本
農芸化学会誌、第６５巻、第１６３５頁、１９９１年）
等である。
【０００４】一方、哺乳動物の涙、唾液、末梢血、乳汁
等に含まれている天然の鉄結合蛋白質であるラクトフェ
リンについては、鉄依存性過酸化脂質生成の抑制効果
［グッテリッジ・ジェー・エム・シーら；バイオケミカ
ル・ジャーナル（Gutteridge,J.M.C., et al.;Biochemi
cal Journal）、第１９９巻、第２５９頁、１９８１
年］が知られており、ラクトフェリンを配合した老化防
止食品が提案されてもいる（特開平４−５８８７１号公
報）。
等に含まれている天然の鉄結合蛋白質であるラクトフェ
リンについては、鉄依存性過酸化脂質生成の抑制効果
［グッテリッジ・ジェー・エム・シーら；バイオケミカ
ル・ジャーナル（Gutteridge,J.M.C., et al.;Biochemi
cal Journal）、第１９９巻、第２５９頁、１９８１
年］が知られており、ラクトフェリンを配合した老化防
止食品が提案されてもいる（特開平４−５８８７１号公
報）。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】しかしながら、ウシラ
クトフェリンの分解物やこの分解物中に存在するペプチ
ドの抗酸化作用については、従来全く知られておらず、
従って、これらを有効成分とする抗酸化剤も存在しなか
った。この発明は、以上のとおりの事情に鑑みてなされ
たものであり、従来の抗酸化剤とは全く異なり、ウシラ
クトフェリンの分解物および／またはその分解物中のペ
プチドを有効成分とする安全な抗酸化剤を提供すること
を目的としている。
クトフェリンの分解物やこの分解物中に存在するペプチ
ドの抗酸化作用については、従来全く知られておらず、
従って、これらを有効成分とする抗酸化剤も存在しなか
った。この発明は、以上のとおりの事情に鑑みてなされ
たものであり、従来の抗酸化剤とは全く異なり、ウシラ
クトフェリンの分解物および／またはその分解物中のペ
プチドを有効成分とする安全な抗酸化剤を提供すること
を目的としている。
【０００６】
【課題を解決するための手段】この発明は、上記の課題
を解決するものとして、ウシラクトフェリンの分解物、
ウシラクトフェリンの分解物から単離されるペプチド、
ウシラクトフェリンの分解物から単離されるペプチドに
基づくアミノ酸配列を有する合成されたペプチド、また
はこれらの任意の混合物からなる群より選択された化合
物を有効成分とする抗酸化剤を提供する。
を解決するものとして、ウシラクトフェリンの分解物、
ウシラクトフェリンの分解物から単離されるペプチド、
ウシラクトフェリンの分解物から単離されるペプチドに
基づくアミノ酸配列を有する合成されたペプチド、また
はこれらの任意の混合物からなる群より選択された化合
物を有効成分とする抗酸化剤を提供する。
【０００７】さらにこの発明は、ウシラクトフェリンの
分解物、ウシラクトフェリンの分解物から単離されるペ
プチド、ウシラクトフェリンの分解物から単離されるペ
プチドに基づくアミノ酸配列を有する合成されたペプチ
ド、またはこれらの任意の混合物からなる群より選択さ
れた化合物と酸化防止剤とを有効成分とする抗酸化剤を
も提供する。
分解物、ウシラクトフェリンの分解物から単離されるペ
プチド、ウシラクトフェリンの分解物から単離されるペ
プチドに基づくアミノ酸配列を有する合成されたペプチ
ド、またはこれらの任意の混合物からなる群より選択さ
れた化合物と酸化防止剤とを有効成分とする抗酸化剤を
も提供する。
【０００８】次にこの発明について詳しく説明する。こ
の発明において出発物質として使用するウシラクトフェ
リンは、市販のラクトフェリン、牛の初乳、移行乳、常
乳、末期乳等、またはこれらの乳の処理物である脱脂乳
やホエ−等から常法（例えば、イオン交換クロマトグラ
フィ−等）により分離したラクトフェリン、それらを塩
酸、クエン酸等により脱鉄したアポラクトフェリン、ア
ポラクトフェリンを鉄、銅、亜鉛、マンガン等の金属で
一部または全部をキレ−トさせた金属部分飽和ラクトフ
ェリンまたは金属飽和ラクトフェリンであり、市販品あ
るいは公知の方法により製造した調製品を使用すること
ができる。
の発明において出発物質として使用するウシラクトフェ
リンは、市販のラクトフェリン、牛の初乳、移行乳、常
乳、末期乳等、またはこれらの乳の処理物である脱脂乳
やホエ−等から常法（例えば、イオン交換クロマトグラ
フィ−等）により分離したラクトフェリン、それらを塩
酸、クエン酸等により脱鉄したアポラクトフェリン、ア
ポラクトフェリンを鉄、銅、亜鉛、マンガン等の金属で
一部または全部をキレ−トさせた金属部分飽和ラクトフ
ェリンまたは金属飽和ラクトフェリンであり、市販品あ
るいは公知の方法により製造した調製品を使用すること
ができる。
【０００９】この発明において使用するウシラクトフェ
リンの分解物は、上記のウシラクトフェリンを酸または
蛋白分解酵素で加水分解して得られ、例えば特願平３−
１７１７３６号に記載された方法によって得ることがで
きる。すなわち酸により加水分解を行う場合は、ウシラ
クトフェリンを水に溶解し、これに無機酸または有機酸
を添加し、所定温度に所定時間加熱し、加水分解する。
蛋白分解酵素により加水分解を行う場合は、ウシラクト
フェリンの水溶液を、使用する蛋白分解酵素の至適ｐＨ
に調整し、これにペプシン、トリプシン等の蛋白分解酵
素の所定量を加え、所定温度に所定時間保持して加水分
解し、のち常法により蛋白分解酵素を失活させる。酸ま
たは蛋白分解酵素による加水分解で得られた分解物は、
種々の分子量を有するペプチドの混合物である。上記加
水分解による分解度は、６〜２０％の範囲が望ましい。
なお、上記分解度は、ケルダ−ル法により試料の全窒素
を、またホルモ−ル滴定法により試料のホルモ−ル態窒
素を、それぞれ測定し、これらの値から次式により算出
される。
リンの分解物は、上記のウシラクトフェリンを酸または
蛋白分解酵素で加水分解して得られ、例えば特願平３−
１７１７３６号に記載された方法によって得ることがで
きる。すなわち酸により加水分解を行う場合は、ウシラ
クトフェリンを水に溶解し、これに無機酸または有機酸
を添加し、所定温度に所定時間加熱し、加水分解する。
蛋白分解酵素により加水分解を行う場合は、ウシラクト
フェリンの水溶液を、使用する蛋白分解酵素の至適ｐＨ
に調整し、これにペプシン、トリプシン等の蛋白分解酵
素の所定量を加え、所定温度に所定時間保持して加水分
解し、のち常法により蛋白分解酵素を失活させる。酸ま
たは蛋白分解酵素による加水分解で得られた分解物は、
種々の分子量を有するペプチドの混合物である。上記加
水分解による分解度は、６〜２０％の範囲が望ましい。
なお、上記分解度は、ケルダ−ル法により試料の全窒素
を、またホルモ−ル滴定法により試料のホルモ−ル態窒
素を、それぞれ測定し、これらの値から次式により算出
される。
【００１０】 分解度＝（ホルモ−ル態窒素量／全窒素量）×１００ 上記のとおりに加水分解して得られた反応液（ラクトフ
ェリン類分解物の溶液）を、常法により冷却し、必要に
応じて常法により中和し、脱塩し、脱色し、さらに必要
に応じて常法により分画し、あるいは必要に応じて濃縮
し、液状の溶液とする。濃縮後乾燥して粉末としてもよ
い。
ェリン類分解物の溶液）を、常法により冷却し、必要に
応じて常法により中和し、脱塩し、脱色し、さらに必要
に応じて常法により分画し、あるいは必要に応じて濃縮
し、液状の溶液とする。濃縮後乾燥して粉末としてもよ
い。
【００１１】この発明において使用するペプチドは、例
えば、特願平３−１８６２６０号、特願平３−４８１９
６号、特願平３−９４４９２号、特願平３−９４４９３
号、特願平３−９４４９４号等に記載された方法によっ
て得ることができる。すなわちラクトフェリン類を酸ま
たは蛋白分解酵素を用いて加水分解し、得られたペプチ
ド混合物から液体クロマトグラフィ−等の分離手段によ
ってペプチドを含む画分を得る方法、または上記のよう
にして得たペプチドのアミノ酸配列を公知の方法（例え
ば、気相シ−クェンサ−を用いる方法等）によって決定
し、それらのアミノ酸配列を有するペプチドを公知の方
法（例えば、ペプチド自動合成装置を用いる方法）によ
って各々合成して目的とするペプチドを得る方法等によ
って調製することができる。さらに、ラクトフェリン類
の分解物から分離したペプチドを含む画分、または有機
合成によって得られたペプチドを含有する溶液を、必要
に応じて濃縮し、液状のペプチドを得ることができ、こ
の液状物を常法により濃縮し、乾燥し、粉状のペプチド
を得ることもできる。
えば、特願平３−１８６２６０号、特願平３−４８１９
６号、特願平３−９４４９２号、特願平３−９４４９３
号、特願平３−９４４９４号等に記載された方法によっ
て得ることができる。すなわちラクトフェリン類を酸ま
たは蛋白分解酵素を用いて加水分解し、得られたペプチ
ド混合物から液体クロマトグラフィ−等の分離手段によ
ってペプチドを含む画分を得る方法、または上記のよう
にして得たペプチドのアミノ酸配列を公知の方法（例え
ば、気相シ−クェンサ−を用いる方法等）によって決定
し、それらのアミノ酸配列を有するペプチドを公知の方
法（例えば、ペプチド自動合成装置を用いる方法）によ
って各々合成して目的とするペプチドを得る方法等によ
って調製することができる。さらに、ラクトフェリン類
の分解物から分離したペプチドを含む画分、または有機
合成によって得られたペプチドを含有する溶液を、必要
に応じて濃縮し、液状のペプチドを得ることができ、こ
の液状物を常法により濃縮し、乾燥し、粉状のペプチド
を得ることもできる。
【００１２】上記方法によって調製することのできるペ
プチドのうち、ウシラクトフェリンから単離されるペプ
チドとしては、配列番号１４から配列番号１７、配列番
号２１から配列番号２３、および配列番号２６から配列
番号２８のいずれかのペプチドまたはそれらの任意の混
合物からなる群より選択されるペプチドを好ましいもの
として例示することができる。また、ラクトフェリン類
から単離されたペプチドに基づくアミノ酸配列を有する
合成されたペプチドとしては、配列番号１４から配列番
号１７、配列番号２１から配列番号２３、配列番号２６
から配列番号２８、および配列番号３１のいずれかのペ
プチドまたはそれらの任意の混合物からなる群より選択
されるペプチドを好ましいものとして例示することがで
きる。
プチドのうち、ウシラクトフェリンから単離されるペプ
チドとしては、配列番号１４から配列番号１７、配列番
号２１から配列番号２３、および配列番号２６から配列
番号２８のいずれかのペプチドまたはそれらの任意の混
合物からなる群より選択されるペプチドを好ましいもの
として例示することができる。また、ラクトフェリン類
から単離されたペプチドに基づくアミノ酸配列を有する
合成されたペプチドとしては、配列番号１４から配列番
号１７、配列番号２１から配列番号２３、配列番号２６
から配列番号２８、および配列番号３１のいずれかのペ
プチドまたはそれらの任意の混合物からなる群より選択
されるペプチドを好ましいものとして例示することがで
きる。
【００１３】なお、以下の説明では、ウシラクトフェリ
ンから単離されるペプチドおよびそれらに基づくアミノ
酸配列を有する合成ペプチドを総称して、ペプチド類と
記載することがある。この発明の抗酸化剤は、上記ウシ
ラクトフェリンの分解物、ペプチド類、またはこれらの
混合物のいずれかであっても、すぐれた抗酸化作用を有
する。
ンから単離されるペプチドおよびそれらに基づくアミノ
酸配列を有する合成ペプチドを総称して、ペプチド類と
記載することがある。この発明の抗酸化剤は、上記ウシ
ラクトフェリンの分解物、ペプチド類、またはこれらの
混合物のいずれかであっても、すぐれた抗酸化作用を有
する。
【００１４】さらにこの発明の抗酸化剤は、上記ウシラ
クトフェリンの分解物、ペプチド類、またはこれらの混
合物のいずれかと酸化防止剤とを組み合わせることによ
って、より強力な抗酸化作用を発揮する。酸化防止剤と
しては、市販のビタミンＥ（トコフェロール）、ビタミ
ンＣ（アスコルビン酸）、ビタミンＡ、β−カロチン、
スーパーオキシドディスムターゼ、コエンザイムＱ、ま
たはこれらの任意の混合物からなる群より選択された化
合物のいずれかを用いることができる。
クトフェリンの分解物、ペプチド類、またはこれらの混
合物のいずれかと酸化防止剤とを組み合わせることによ
って、より強力な抗酸化作用を発揮する。酸化防止剤と
しては、市販のビタミンＥ（トコフェロール）、ビタミ
ンＣ（アスコルビン酸）、ビタミンＡ、β−カロチン、
スーパーオキシドディスムターゼ、コエンザイムＱ、ま
たはこれらの任意の混合物からなる群より選択された化
合物のいずれかを用いることができる。
【００１５】ウシラクトフェリンの分解物、ペプチド
類、またはこれらの任意の混合物のいずれかと、上記酸
化防止剤のいずれかとを組み合わせるかは、使用目的等
によって適宜選択することができる。また、それらの混
合割合は、各々の成分の種類や使用目的等によって適宜
選択することができる。これらの成分を、液状、または
粉末状で混合することができ、適宜公知の希釈剤、賦形
剤等を添加することもできる。
類、またはこれらの任意の混合物のいずれかと、上記酸
化防止剤のいずれかとを組み合わせるかは、使用目的等
によって適宜選択することができる。また、それらの混
合割合は、各々の成分の種類や使用目的等によって適宜
選択することができる。これらの成分を、液状、または
粉末状で混合することができ、適宜公知の希釈剤、賦形
剤等を添加することもできる。
【００１６】この発明の抗酸化剤は、医薬品としてのみ
ならず、食品、飼料、化粧品等人または動物の体内に取
り入れられ、または体表面に適用される製品、その他一
般に脂質の過酸化を抑制することが望まれるあらゆる製
品に配合して使用することができ、さらにこの発明の抗
酸化剤でそれらの製品または原料素材を処理することが
できる。すなわちこの発明の抗酸化剤は、そのまま人ま
たは動物に投与することができ、あるいは食品（例え
ば、調製粉乳、チューインガム等）、医薬品（例えば、
酸化抑制剤等）、医薬部外品（例えば、健康維持剤）、
各種化粧品（例えば、整髪料、クリ−ム、乳液等）、そ
れらの原料となる素材、その他一般に脂質の過酸化を抑
制することが望まれるあらゆる物品に添加、配合、噴
霧、付着、被覆、含浸等を行なってもよく、また、その
他一般に脂質の過酸化を抑制することが望まれるあらゆ
る物品の処理に用いることができる。
ならず、食品、飼料、化粧品等人または動物の体内に取
り入れられ、または体表面に適用される製品、その他一
般に脂質の過酸化を抑制することが望まれるあらゆる製
品に配合して使用することができ、さらにこの発明の抗
酸化剤でそれらの製品または原料素材を処理することが
できる。すなわちこの発明の抗酸化剤は、そのまま人ま
たは動物に投与することができ、あるいは食品（例え
ば、調製粉乳、チューインガム等）、医薬品（例えば、
酸化抑制剤等）、医薬部外品（例えば、健康維持剤）、
各種化粧品（例えば、整髪料、クリ−ム、乳液等）、そ
れらの原料となる素材、その他一般に脂質の過酸化を抑
制することが望まれるあらゆる物品に添加、配合、噴
霧、付着、被覆、含浸等を行なってもよく、また、その
他一般に脂質の過酸化を抑制することが望まれるあらゆ
る物品の処理に用いることができる。
【００１７】次に試験例を示してこの発明の作用効果を
説明する。 試験例１ この試験は、各種化合物の抗酸化作用を調べるために行
った。 １）試料の調製 何も添加しない市販のリノール酸（和光純薬工業社
製）、市販のリノール酸に０．２％（重量。以下分解度
を除き同じ）の最終濃度で、ＤＬ−α−トコフェロール
（和光純薬工業社製）、牛ラクトフェリン（シグマ社
製）、ラクトフェリン分解物（実施例２と同一の方法に
より調製したもの）、またはペプチド類（実施例３と同
一の方法により調製したもの）を添加した試料を調製し
た。以下これらの試料を順に試料１、試料２、試料３、
試料４、および試料５とする。 ２）試験方法 次に記載する満田らの方法（栄養と食糧、第１９巻、第
２１０頁、１９６６年）により、各試料の抗酸化効果を
試験した。
説明する。 試験例１ この試験は、各種化合物の抗酸化作用を調べるために行
った。 １）試料の調製 何も添加しない市販のリノール酸（和光純薬工業社
製）、市販のリノール酸に０．２％（重量。以下分解度
を除き同じ）の最終濃度で、ＤＬ−α−トコフェロール
（和光純薬工業社製）、牛ラクトフェリン（シグマ社
製）、ラクトフェリン分解物（実施例２と同一の方法に
より調製したもの）、またはペプチド類（実施例３と同
一の方法により調製したもの）を添加した試料を調製し
た。以下これらの試料を順に試料１、試料２、試料３、
試料４、および試料５とする。 ２）試験方法 次に記載する満田らの方法（栄養と食糧、第１９巻、第
２１０頁、１９６６年）により、各試料の抗酸化効果を
試験した。
【００１８】エタノール１０ｍｌ、０．１Ｍリン酸緩衝
液（ｐＨ７．０）１０ｍｌ、脱イオン水５ｍｌの混合液
に、上記各試料をリノール酸の最終濃度が２×１０ -2 Ｍ
となるように添加した。この溶液を５０ｍｌ容バイアル
瓶に入れ、密栓して６０℃の恒温器に放置した。なお、
各試料の添加量に応じて上記脱イオン水を減じ、全量は
常に２５ｍｌに調整した。このバイアル瓶から経時的に
０．１ｍｌを採取し、次のロダン鉄法によって過酸化物
量を測定した。
液（ｐＨ７．０）１０ｍｌ、脱イオン水５ｍｌの混合液
に、上記各試料をリノール酸の最終濃度が２×１０ -2 Ｍ
となるように添加した。この溶液を５０ｍｌ容バイアル
瓶に入れ、密栓して６０℃の恒温器に放置した。なお、
各試料の添加量に応じて上記脱イオン水を減じ、全量は
常に２５ｍｌに調整した。このバイアル瓶から経時的に
０．１ｍｌを採取し、次のロダン鉄法によって過酸化物
量を測定した。
【００１９】試料液０．１ｍｌに７５％エタノール４．
７ｍｌ、３０％ロダンアンモニウム０．１ｍｌ、２×１
０-2Ｍ塩化第一鉄の３．５％塩酸溶液０．１ｍｌを添加
し、正確に３分後に５００ｎｍにおける吸光度を測定し
た。 ３）試験結果 この試験の結果は表１に示したとおりである。表１から
明らかなように、試料４（ラクトフェリン分解物単独添
加）および試料５（ペプチド類単独添加）は、試料３
（ラクトフェリン単独添加）および試料２（ＤＬ−α−
トコフェロール単独添加）よりも顕著にリノール酸の酸
化を防止することが認められた。なお、上記以外のラク
トフェリン類の分解物、およびペプチド類についても同
様の試験を行なったが、ほぼ同様のリノール酸酸化防止
効果が認められた。
７ｍｌ、３０％ロダンアンモニウム０．１ｍｌ、２×１
０-2Ｍ塩化第一鉄の３．５％塩酸溶液０．１ｍｌを添加
し、正確に３分後に５００ｎｍにおける吸光度を測定し
た。 ３）試験結果 この試験の結果は表１に示したとおりである。表１から
明らかなように、試料４（ラクトフェリン分解物単独添
加）および試料５（ペプチド類単独添加）は、試料３
（ラクトフェリン単独添加）および試料２（ＤＬ−α−
トコフェロール単独添加）よりも顕著にリノール酸の酸
化を防止することが認められた。なお、上記以外のラク
トフェリン類の分解物、およびペプチド類についても同
様の試験を行なったが、ほぼ同様のリノール酸酸化防止
効果が認められた。
【００２０】
【表１】
【００２１】試験例２ 次に示す１１種の試料を調製した。 試料１：何も添加していないリノール酸（試験例１と同一のもの） 試料２：リノール酸に０．１％の最終濃度でラクトフェリン類の分解物（実施例 ２と同一の方法により調製したもの）を添加した試料 試料３：リノール酸に０．１％の最終濃度でペプチド類（実施例３と同一の方法 により調製したもの）を添加した試料 試料４：リノール酸に０．１％の最終濃度でビタミンＥ（試験例１と同一のもの ）を添加した試料 試料５：リノール酸に０．１％の最終濃度でスーパーオキシドディスムターゼ （シグマ社製）を添加した試料 試料６：リノール酸に０．１％の最終濃度でβ−カロチン（ナカライテスク社製 ）を添加した試料 試料７：リノール酸に０．１％の最終濃度でビタミンＣ（ナカライテスク社製） を添加した試料 試料８：リノール酸に０．０１％の最終濃度でラクトフェリン類の分解物（実施 例２と同一の方法により調製したもの）および０．０１％の最終濃度で ビタミンＥを添加した試料 試料９：リノール酸に０．０１％の最終濃度でラクトフェリン類の分解物（実施 例２と同一の方法により調製したもの）および０．０１％の最終濃度で スーパーオキシドディスムターゼを添加した試料 試料10：リノール酸に０．０１％の最終濃度でペプチド類（実施例３と同一の方 法により調製したもの）および０．０１％の最終濃度でβ−カロチンを 添加した試料 試料11：リノール酸に０．０１％の最終濃度でペプチド類（実施例３と同一の方 法により調製したもの）および０．０１％の最終濃度ビタミンＣを添加 した試料 ２）試験方法 試験例１と同一の方法により吸光度を測定し、吸光度が
０．２以上になるまでの日数を誘導期間として抗酸化効
果を試験した。 ３）試験結果 この試験の結果は表２に示したとおりである。表２から
明らかなように、試料８（ラクトフェリン類の分解物と
ビタミンＥとを添加）、試料９（ラクトフェリン類の分
解物とスーパーオキシドディスムターゼとを添加）、試
料１０（ペプチド類とβ−カロチンとを添加）、および
試料１１（ペプチド類とビタミンＣとを添加）の誘導期
間は顕著に増加し、リノール酸に対する極めて強い抗酸
化作用が認められた。なお、上記以外のラクトフェリン
類の分解物およびペプチド類と、上記以外の酸化防止剤
との組合わせにおいてもほぼ同様の結果が得られた。
０．２以上になるまでの日数を誘導期間として抗酸化効
果を試験した。 ３）試験結果 この試験の結果は表２に示したとおりである。表２から
明らかなように、試料８（ラクトフェリン類の分解物と
ビタミンＥとを添加）、試料９（ラクトフェリン類の分
解物とスーパーオキシドディスムターゼとを添加）、試
料１０（ペプチド類とβ−カロチンとを添加）、および
試料１１（ペプチド類とビタミンＣとを添加）の誘導期
間は顕著に増加し、リノール酸に対する極めて強い抗酸
化作用が認められた。なお、上記以外のラクトフェリン
類の分解物およびペプチド類と、上記以外の酸化防止剤
との組合わせにおいてもほぼ同様の結果が得られた。
【００２２】
【表２】
【００２３】
配列番号：１ 配列の長さ：１１ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：２ 配列の長さ：１１ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：３ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：４ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：５ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：６ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：７ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：８ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：９ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：１０ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１１ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１２ 配列の長さ：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１３ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１４ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１５ 配列の長さ：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１６ 配列の長さ：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１７ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１８ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１９ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：２０ 配列の長さ：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：２１ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：２２ 配列の長さ：２０ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 下記配列において、２番の Cysと１９番の Cysがジスル
フィド結合している。
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：２ 配列の長さ：１１ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：３ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：４ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：５ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：６ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：７ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：８ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：９ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、Xaa はCys を除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：１０ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１１ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１２ 配列の長さ：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１３ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１４ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１５ 配列の長さ：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１６ 配列の長さ：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１７ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１８ 配列の長さ：６ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：１９ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：２０ 配列の長さ：４ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：２１ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 配列番号：２２ 配列の長さ：２０ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 下記配列において、２番の Cysと１９番の Cysがジスル
フィド結合している。
【００２４】 配列： Lys Cys Arg Arg Trp Gln Trp Arg Met Lys Lys Leu Gly Ala Pro 1 5 10 15 Ser Ile Thr Cys Val 20 配列番号：２３ 配列の長さ：２０ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 下記配列においてCys*は、ジスルフィド結合の形成を防
止するため、チオ−ル基を化学的に修飾したシステイン
を示す。
グメントとして含むペプチド 下記配列においてCys*は、ジスルフィド結合の形成を防
止するため、チオ−ル基を化学的に修飾したシステイン
を示す。
【００２５】 配列： Lys Cys* Arg Arg Trp Gln Trp Arg Met Lys Lys Leu Gly Ala Pro 1 5 10 15 Ser Ile Thr Cys* Val 20 配列番号：２４ 配列の長さ：２０ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 下記配列において、２番の Cysと１９番の Cysがジスル
フィド結合している。
グメントとして含むペプチド 下記配列において、２番の Cysと１９番の Cysがジスル
フィド結合している。
【００２６】 配列： Lys Cys Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg Gly Pro 1 5 10 15 Pro Val Ser Cys Ile 20 配列番号：２５ 配列の長さ：２０ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 下記配列においてCys*は、ジスルフィド結合の形成を防
止するため、チオ−ル基を化学的に修飾したシステイン
を示す。
グメントとして含むペプチド 下記配列においてCys*は、ジスルフィド結合の形成を防
止するため、チオ−ル基を化学的に修飾したシステイン
を示す。
【００２７】 配列： Lys Cys* Phe Gln Trp Gln Arg Asn Met Arg Lys Val Arg Gly Pro 1 5 10 15 Pro Val Ser Cys* Ile 20 配列番号：２６ 配列の長さ：２５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 下記配列において、３番の Cysと２０番の Cysがジスル
フィド結合している。
グメントとして含むペプチド 下記配列において、３番の Cysと２０番の Cysがジスル
フィド結合している。
【００２８】 配列： Phe Lys Cys Arg Arg Trp Gln Trp Arg Met Lys Lys Leu Gly Ala 1 5 10 15 Pro Ser Ile Thr Cys Val Arg Arg Ala Phe 20 25 配列番号：２７ 配列の長さ：３８ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 下記配列において、１６番の Cysと３３番の Cysとがジ
スルフィド結合している。
グメントとして含むペプチド 下記配列において、１６番の Cysと３３番の Cysとがジ
スルフィド結合している。
【００２９】 配列： Lys Asn Val Arg Trp Cys Thr Ile Ser Gln Pro Glu Trp Phe Lys 1 5 10 15 Cys Arg Arg Trp Gln Trp Arg Met Lys Lys Leu Gly Ala Pro Ser 20 25 30 Ile Thr Cys Val Arg Arg Ala Phe 35 配列番号：２８ 配列の長さ：３２ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 下記配列において、１０番の Cysと２７番の Cysとがジ
スルフィド結合している。
グメントとして含むペプチド 下記配列において、１０番の Cysと２７番の Cysとがジ
スルフィド結合している。
【００３０】 配列： Thr Ile Ser Gln Pro Glu Trp Phe Lys Cys Arg Arg Trp Gln Trp 1 5 10 15 Arg Met Lys Lys Leu Gly Ala Pro Ser Ile Thr Cys Val Arg Arg 20 25 30 Ala Phe 配列番号：２９ 配列の長さ：４７ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド 下記配列において、配列の長さ３６であって９番、２６
番、及び３５番に Cysを有するペプチドの、９番の Cys
と２６番のCysとがジスルフィド結合し、上記配列の長
さ３６のペプチドの３５番の Cysが、配列の長さ１１で
あって１０番に Cysを有するペプチドの１０番の Cysと
がジスルフィド結合している。
グメントとして含むペプチド 下記配列において、配列の長さ３６であって９番、２６
番、及び３５番に Cysを有するペプチドの、９番の Cys
と２６番のCysとがジスルフィド結合し、上記配列の長
さ３６のペプチドの３５番の Cysが、配列の長さ１１で
あって１０番に Cysを有するペプチドの１０番の Cysと
がジスルフィド結合している。
【００３１】 配列： Val Ser Gln Pro Glu Ala Thr Lys Cys Phe Gln Trp Gln Arg Asn 1 5 10 15 Met Arg Lys Val Arg Gly Pro Pro Val Ser Cys Ile Lys Arg Asp 20 25 30 Ser Pro Ile Gln Cys Ile 35 Gly Arg Arg Arg Arg Ser Val Gln Trp Cys Ala 40 45 配列番号：３０ 配列の長さ：５ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド （上記配列において、 Xaaは Cysを除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：３１ 配列の長さ：１１ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド
グメントとして含むペプチド （上記配列において、 Xaaは Cysを除く任意のアミノ酸
残基を示す） 配列番号：３１ 配列の長さ：１１ 配列の型：アミノ酸 トポロジ−：直鎖状 配列の種類：ペプチド 配列の特徴：このペプチド、およびこのペプチドをフラ
グメントとして含むペプチド
【００３２】
【実施例】次に実施例を示してこの発明をさらに詳細か
つ具体的に説明するが、この発明は以下の実施例に限定
されるものではない。なお、以下の実施例において使用
した市販の酸化防止剤は、試験例と同一のものである。 実施例１ 牛乳から分離したままの市販のラクトフェリン（ベルギ
−のオレオフィナ社製）５０ｇを精製水９５０ｇに溶解
し、得られた溶液に１規定の塩酸を添加してｐＨを２に
調整し、１２０℃で１５分間加熱し、冷却して、ラクト
フェリン分解物溶液（ラクトフェリン分解物含量：５
％）約１０００ｇを得た。このラクトフェリン分解物の
分解度は９％であった。
つ具体的に説明するが、この発明は以下の実施例に限定
されるものではない。なお、以下の実施例において使用
した市販の酸化防止剤は、試験例と同一のものである。 実施例１ 牛乳から分離したままの市販のラクトフェリン（ベルギ
−のオレオフィナ社製）５０ｇを精製水９５０ｇに溶解
し、得られた溶液に１規定の塩酸を添加してｐＨを２に
調整し、１２０℃で１５分間加熱し、冷却して、ラクト
フェリン分解物溶液（ラクトフェリン分解物含量：５
％）約１０００ｇを得た。このラクトフェリン分解物の
分解度は９％であった。
【００３３】上記のラクトフェリン分解物溶液を減圧濃
縮し、凍結乾燥し、粉末状の抗酸化剤約４９ｇを得た。 実施例２ 牛乳から分離したままの市販のラクトフェリン（ベルギ
−のオレオフィナ社製）１ｋｇを精製水９ｋｇに溶解
し、２モル濃度のクエン酸を添加してｐＨを２．５に調
整し、市販の豚ペプシン（１：１０，０００。和光純薬
工業社製）３０ｇを添加して均一に混合し、３７℃に１
８０分間保持し、８５℃で１０分間加熱して酵素を失活
させ、のち冷却し、ラクトフェリン分解物溶液（ラクト
フェリン分解物濃度：１０％）約１０ｋｇを得た。この
ラクトフェリン分解物の分解度は１１．３％であった。
縮し、凍結乾燥し、粉末状の抗酸化剤約４９ｇを得た。 実施例２ 牛乳から分離したままの市販のラクトフェリン（ベルギ
−のオレオフィナ社製）１ｋｇを精製水９ｋｇに溶解
し、２モル濃度のクエン酸を添加してｐＨを２．５に調
整し、市販の豚ペプシン（１：１０，０００。和光純薬
工業社製）３０ｇを添加して均一に混合し、３７℃に１
８０分間保持し、８５℃で１０分間加熱して酵素を失活
させ、のち冷却し、ラクトフェリン分解物溶液（ラクト
フェリン分解物濃度：１０％）約１０ｋｇを得た。この
ラクトフェリン分解物の分解度は１１．３％であった。
【００３４】上記のラクトフェリン分解物溶液を減圧濃
縮し、凍結乾燥して、粉末状の抗酸化剤約９６０ｇを得
た。 実施例３ 市販の牛ラクトフェリン（シグマ社製）５０ｍｇを精製
水０．９ｍｌに溶解し、０．１規定の塩酸でｐＨを２．
５に調整し、のち市販の豚ペプシン（シグマ社製）１ｍ
ｇを添加し、３７℃で６時間加水分解した。次いで０．
１規定の水酸化ナトリウムでｐＨを７．０に調整し、８
０℃で１０分間加熱して酵素を失活させ、室温に冷却
し、１５，０００ｒｐｍで３０分間遠心分離し、透明な
上清を得た。この上清１００μｌをＴＳＫゲルＯＤＳ−
１２０Ｔ（東ソ−社製）を用いた高速液体クロマトグラ
フィ−にかけ、０．８ｍｌ／分の流速で試料注入後１０
分間０．０５％ＴＦＡ（トリフルオロ酢酸）を含む２０
％アセトニトリルで溶出し、のち３０分間０．０５％Ｔ
ＦＡを含む２０〜６０％のアセトニトリルのグラジエン
トで溶出し、２４〜２５分の間に溶出する画分を集め、
真空乾燥した。この乾燥物を２％（Ｗ／Ｖ）の濃度で精
製水に溶解し、再度ＴＳＫゲルＯＤＳ−１２０Ｔ（東ソ
−社製）を用いた高速液体クロマトグラフィ−にかけ、
０．８ｍｌ／分の流速で試料注入後１０分間０．０５％
ＴＦＡを含む２４％アセトニトリルで溶出し、のち３０
分間０．０５％ＴＦＡを含む２４〜３２％のアセトニト
リルのグラジエントで溶出し、３３．５〜３５．５分の
間に溶出する画分を集めた。上記の操作を２５回反復
し、真空乾燥し、牛ラクトフェリンの分解物から分離し
た粉末状のペプチドからなる抗酸化剤約１．５ｍｇを得
た。
縮し、凍結乾燥して、粉末状の抗酸化剤約９６０ｇを得
た。 実施例３ 市販の牛ラクトフェリン（シグマ社製）５０ｍｇを精製
水０．９ｍｌに溶解し、０．１規定の塩酸でｐＨを２．
５に調整し、のち市販の豚ペプシン（シグマ社製）１ｍ
ｇを添加し、３７℃で６時間加水分解した。次いで０．
１規定の水酸化ナトリウムでｐＨを７．０に調整し、８
０℃で１０分間加熱して酵素を失活させ、室温に冷却
し、１５，０００ｒｐｍで３０分間遠心分離し、透明な
上清を得た。この上清１００μｌをＴＳＫゲルＯＤＳ−
１２０Ｔ（東ソ−社製）を用いた高速液体クロマトグラ
フィ−にかけ、０．８ｍｌ／分の流速で試料注入後１０
分間０．０５％ＴＦＡ（トリフルオロ酢酸）を含む２０
％アセトニトリルで溶出し、のち３０分間０．０５％Ｔ
ＦＡを含む２０〜６０％のアセトニトリルのグラジエン
トで溶出し、２４〜２５分の間に溶出する画分を集め、
真空乾燥した。この乾燥物を２％（Ｗ／Ｖ）の濃度で精
製水に溶解し、再度ＴＳＫゲルＯＤＳ−１２０Ｔ（東ソ
−社製）を用いた高速液体クロマトグラフィ−にかけ、
０．８ｍｌ／分の流速で試料注入後１０分間０．０５％
ＴＦＡを含む２４％アセトニトリルで溶出し、のち３０
分間０．０５％ＴＦＡを含む２４〜３２％のアセトニト
リルのグラジエントで溶出し、３３．５〜３５．５分の
間に溶出する画分を集めた。上記の操作を２５回反復
し、真空乾燥し、牛ラクトフェリンの分解物から分離し
た粉末状のペプチドからなる抗酸化剤約１．５ｍｇを得
た。
【００３５】上記のペプチドを６規定の塩酸で加水分解
し、アミノ酸分析計を用いて常法によりアミノ酸組成を
分析した。同一の試料を気相シ−クェンサ−（アプライ
ド・バイオシステムズ社製）を用いて２５回のエドマン
分解を行ない、２５個のアミノ酸残基の配列を決定し
た。またＤＴＮＢ（５，５−ジチオ−ビス（２−ニトロ
ベンゾイック・アシド））を用いたジスルフィド結合分
析法［アナリティカル・バイオケミストリ−（Analytic
al Biochemistry ）、第６７巻、第４９３頁、１９７５
年］によりジスルフィド結合が存在することを確認し
た。
し、アミノ酸分析計を用いて常法によりアミノ酸組成を
分析した。同一の試料を気相シ−クェンサ−（アプライ
ド・バイオシステムズ社製）を用いて２５回のエドマン
分解を行ない、２５個のアミノ酸残基の配列を決定し
た。またＤＴＮＢ（５，５−ジチオ−ビス（２−ニトロ
ベンゾイック・アシド））を用いたジスルフィド結合分
析法［アナリティカル・バイオケミストリ−（Analytic
al Biochemistry ）、第６７巻、第４９３頁、１９７５
年］によりジスルフィド結合が存在することを確認し
た。
【００３６】その結果、このペプチドは、２５個のアミ
ノ酸残基からなり、３番目と２０番目のシステイン残基
がジスルフィド結合し、３番目のシステイン残基からＮ
−末端側に２個のアミノ酸残基が、２０番目のシステイ
ン残基からＣ−末端側に５個のアミノ酸が、それぞれ結
合した、配列番号２６のアミノ酸配列を有していること
が確認された。実施例４
ノ酸残基からなり、３番目と２０番目のシステイン残基
がジスルフィド結合し、３番目のシステイン残基からＮ
−末端側に２個のアミノ酸残基が、２０番目のシステイ
ン残基からＣ−末端側に５個のアミノ酸が、それぞれ結
合した、配列番号２６のアミノ酸配列を有していること
が確認された。実施例４
【００３７】ペプチド自動合成装置（ファルマシアＬＫ
Ｂバイオテクノロジ−社製。ＬＫＢＢｉｏｌｙｎｘ４１
７０）を用い、シェパ−ド等［ジャ−ナル・オブ・ケミ
カル・ソサイエティ−・パ−キンＩ（Journal of Chemi
cal Society Perkin Ｉ）、第５３８頁、１９８１年］
による固相ペプチド合成法に基づいて、配列番号３１の
ペプチドを次のようにして合成した。
Ｂバイオテクノロジ−社製。ＬＫＢＢｉｏｌｙｎｘ４１
７０）を用い、シェパ−ド等［ジャ−ナル・オブ・ケミ
カル・ソサイエティ−・パ−キンＩ（Journal of Chemi
cal Society Perkin Ｉ）、第５３８頁、１９８１年］
による固相ペプチド合成法に基づいて、配列番号３１の
ペプチドを次のようにして合成した。
【００３８】アミン官能基を９−フルオレニルメトキシ
カルボニル基で保護したアミノ酸に、Ｎ，Ｎ−ジシクロ
ヘキシルカルボジイミドを添加して所望のアミノ酸の無
水物を生成させ、このFmoc−アミノ酸無水物を合成に用
いた。ペプチド鎖を製造するためにＣ−末端のリジン残
基に相当するFmoc−リジン無水物を、そのカルボキシル
基を介し、ジメチルアミノピリジンを触媒としてウルト
ロシンＡ樹脂（ファルマシアＬＫＢバイオテクノロジ−
社製）に固定する。次いでこの樹脂をピペリジンを含む
ジメチルホルムアミドで洗浄し、Ｃ−末端アミノ酸のア
ミン官能基の保護基を除去する。のちアミノ酸配列のＣ
−末端から２番目に相当するFmoc−リジン無水物を前記
Ｃ−末端アミノ酸残基を介して樹脂に固定されたリジン
の脱保護アミン官能基にカップリングさせた。以下同様
にして順次メチオニン、アルギニン、トリプトファン、
グルタミン、トリプトファン、アルギニン、アルギニ
ン、スレオニン、およびリジンを固定した。全部のアミ
ノ酸のカップリングが終了し、所望のアミノ酸配列のペ
プチド鎖が形成された後、９４％ＴＦＡ、５％フェノ−
ル、および１％エタンジオ−ルからなる溶媒でアセトア
ミドメチル以外の保護基の除去およびペプチドの脱離を
行ない、高速液体クロマトグラフイ−によりペプチドを
精製し、この溶液を濃縮し、乾燥して、粉末状の合成ペ
プチドからなる抗酸化剤を得た。
カルボニル基で保護したアミノ酸に、Ｎ，Ｎ−ジシクロ
ヘキシルカルボジイミドを添加して所望のアミノ酸の無
水物を生成させ、このFmoc−アミノ酸無水物を合成に用
いた。ペプチド鎖を製造するためにＣ−末端のリジン残
基に相当するFmoc−リジン無水物を、そのカルボキシル
基を介し、ジメチルアミノピリジンを触媒としてウルト
ロシンＡ樹脂（ファルマシアＬＫＢバイオテクノロジ−
社製）に固定する。次いでこの樹脂をピペリジンを含む
ジメチルホルムアミドで洗浄し、Ｃ−末端アミノ酸のア
ミン官能基の保護基を除去する。のちアミノ酸配列のＣ
−末端から２番目に相当するFmoc−リジン無水物を前記
Ｃ−末端アミノ酸残基を介して樹脂に固定されたリジン
の脱保護アミン官能基にカップリングさせた。以下同様
にして順次メチオニン、アルギニン、トリプトファン、
グルタミン、トリプトファン、アルギニン、アルギニ
ン、スレオニン、およびリジンを固定した。全部のアミ
ノ酸のカップリングが終了し、所望のアミノ酸配列のペ
プチド鎖が形成された後、９４％ＴＦＡ、５％フェノ−
ル、および１％エタンジオ−ルからなる溶媒でアセトア
ミドメチル以外の保護基の除去およびペプチドの脱離を
行ない、高速液体クロマトグラフイ−によりペプチドを
精製し、この溶液を濃縮し、乾燥して、粉末状の合成ペ
プチドからなる抗酸化剤を得た。
【００３９】ここに得られたペプチドを実施例３と同様
の方法によって分析し、配列番号３１のアミノ酸配列を
有することを確認した。 実施例５ 常法により次の組成の錠剤を製造した。 乳糖 ７９．４５（％） アスコルビン酸 ０．３０ＤＬ−α−トコフェロール ０．１０ 実施例４の抗酸化剤 ０．１５ ステアリン酸マグネシウム ２０．００ 実施例６ 常法により次の組成の注射剤を製造した。
の方法によって分析し、配列番号３１のアミノ酸配列を
有することを確認した。 実施例５ 常法により次の組成の錠剤を製造した。 乳糖 ７９．４５（％） アスコルビン酸 ０．３０ＤＬ−α−トコフェロール ０．１０ 実施例４の抗酸化剤 ０．１５ ステアリン酸マグネシウム ２０．００ 実施例６ 常法により次の組成の注射剤を製造した。
【００４０】 実施例３の抗酸化剤 １．２０（％） 界面活性剤 ８．００ 生理食塩水 ９０．８０ 実施例７ 常法により次の組成のチュ−インガムを製造した。
【００４１】 β−カロチン ０．５０（％） ガムベ−ス ２５．００ 炭酸カルシウム ２．００ 香料 １．００ 実施例２の抗酸化剤 １．１０ ソルビト−ル粉末 ７０．４０ 実施例８ 常法により次の組成のハンドローションを製造した。
【００４２】 カーボワックス１５００ ９．００（％） アルコール ４．００ プロピレングリコール ４７．００ スーパーオキシドディスムターゼ ０．２０ 香料 ０．５０ 実施例１の抗酸化剤 ０．４０ 蒸留水 ３８．９０
【００４３】
【発明の効果】この発明によって奏せられる効果は次の
とおりである。 (1) 各種脂質に対し優れた酸化防止作用を有する抗酸化
剤が得られる。 (2) 食品および医薬品に使用して、極めて安全な抗酸化
剤が得られる。 (3) 少量で抗酸化効果を呈するので、食品等に使用した
場合にも風味等への影響がほとんどない。
とおりである。 (1) 各種脂質に対し優れた酸化防止作用を有する抗酸化
剤が得られる。 (2) 食品および医薬品に使用して、極めて安全な抗酸化
剤が得られる。 (3) 少量で抗酸化効果を呈するので、食品等に使用した
場合にも風味等への影響がほとんどない。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.7 識別記号 ＦＩ Ａ６１Ｋ 38/16 Ａ６１Ｋ 37/14 (72)発明者 高瀬 光徳 埼玉県大宮市南中丸138−10 (72)発明者 ウェイン ベラミー 神奈川県座間市東原３−22−６ ヴィラ さがみ野ウェストＣ−５ (72)発明者 山内 恒治 神奈川県鎌倉市玉縄４−２−２ ガーデ ンハイツ鎌倉玉縄405 (72)発明者 若林 裕之 神奈川県横浜市旭区南希望ヶ丘118 森 永希望ヶ丘寮 (72)発明者 時田 由紀子 神奈川県相模原市旭町３−６ フラット ストーン相模201号 (58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名) A61K 38/00 A61P 39/06 A61K 7/00 A61K 7/26 A61K 7/48 A61K 38/16 ＣＡ（ＳＴＮ) ＥＭＢＡＳＥ（ＳＴＮ) ＭＥＤＬＩＮＥ（ＳＴＮ)
Claims (5)
- 【請求項１】 ウシラクトフェリンの分解物、ウシラク
トフェリンの分解物から単離されるペプチド、ウシラク
トフェリンの分解物から単離されるペプチドに基づくア
ミノ酸配列を有する合成されたペプチド、またはこれら
の任意の混合物からなる群より選択された化合物を有効
成分とする抗酸化剤。 - 【請求項２】 ウシラクトフェリンの分解物、ウシラク
トフェリンの分解物から単離されるペプチド、ウシラク
トフェリンの分解物から単離されるペプチドに基づくア
ミノ酸配列を有する合成されたペプチド、またはこれら
の任意の混合物からなる群より選択された化合物と酸化
防止剤とを有効成分とする抗酸化剤。 - 【請求項３】 ウシラクトフェリンの分解物から単離さ
れるペプチドが、配列番号１４から配列番号１７、配列
番号２１から配列番号２３、および配列番号２６から配
列番号２８記載のペプチドまたはそれらの任意の混合物
からなる群より選択されたペプチドである請求項１また
は２の抗酸化剤。 - 【請求項４】 ウシラクトフェリンの分解物から単離さ
れるペプチドに基づくアミノ酸配列を有する合成された
ペプチドが、配列番号１４から配列番号１７、配列番号
２１から配列番号２３、配列番号２６から配列番号２
８、および配列番号３１記載のペプチドまたはそれらの
任意の混合物からなる群より選択されたペプチドである
請求項１または２の抗酸化剤。 - 【請求項５】 酸化防止剤が、ビタミンＥ（トコフェロ
ール）、ビタミンＣ（アスコルビン酸）、ビタミンＡ、
β−カロチン、スーパーオキシドディスムターゼ、コエ
ンザイムＱ、またはこれらの任意の混合物からなる群よ
り選択された化合物である請求項２の抗酸化剤。
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|---|---|---|---|
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| US08/381,984 US5804555A (en) | 1992-08-07 | 1993-08-04 | Antioxidant |
| PCT/JP1993/001090 WO1994003555A1 (fr) | 1992-08-07 | 1993-08-04 | Antioxydant |
| CA002141961A CA2141961C (en) | 1992-08-07 | 1993-08-04 | Antioxidant |
| EP94906782A EP0657520B9 (en) | 1992-08-07 | 1993-08-04 | Antioxidant |
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|---|---|---|---|
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| CA2652992C (fr) * | 1994-10-20 | 2014-10-07 | Institut Pasteur | Sequences nucleotidiques d'antigenes retroviraux vih-1 groupe (ou sous-groupe) o |
| US6426362B1 (en) * | 1999-10-08 | 2002-07-30 | Galileo Laboratories, Inc. | Formulations of tocopherols and methods of making and using them |
| US6465432B1 (en) | 2000-08-28 | 2002-10-15 | Kraft Food Holdings, Inc. | Isolated antioxidant peptides form casein and methods for preparing, isolating, and identifying antioxidant peptides |
| US6806069B2 (en) * | 2001-01-09 | 2004-10-19 | Pharmachem Laboratories, Inc. | Ubiquinone composition and methods related thereto |
| EP1576960B1 (en) | 2002-12-06 | 2012-04-04 | Sunstar Inc. | Composition containing green and yellow vegetables and light-colored vegetables |
| JP2004331564A (ja) * | 2003-05-07 | 2004-11-25 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 皮膚コラーゲン産生促進剤 |
| ATE400581T1 (de) * | 2004-05-04 | 2008-07-15 | Kraft Foods Holdings Inc | Peptid-antioxidantien aus sojaproteinen |
| JP2006137684A (ja) * | 2004-11-10 | 2006-06-01 | Nippon Fine Chem Co Ltd | リポソーム前駆体の製造方法 |
| JP4904021B2 (ja) * | 2005-06-09 | 2012-03-28 | 新田ゼラチン株式会社 | コラーゲンペプチド含有化粧料組成物とその製造方法 |
| JP5017530B2 (ja) * | 2005-11-17 | 2012-09-05 | 株式会社アップウェル | 眼科用組成物およびコンタクトレンズ用組成物 |
| SI1966240T1 (sl) | 2005-12-30 | 2011-06-30 | Evonik Roehm Gmbh | Laktoferinski peptidi, uporabni kot celico penetrirajoči peptidi |
| CN102959063A (zh) * | 2011-06-15 | 2013-03-06 | 日本精工株式会社 | 润滑剂组合物和滚动装置 |
| JP5925391B2 (ja) * | 2013-10-16 | 2016-05-25 | 日本水産株式会社 | ペプチド又はその酸付加塩、飲食品、及び糖尿病予防等の組成物 |
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| FR2596986B1 (fr) * | 1986-04-11 | 1988-09-23 | Sederma Sa | Utilisation de la lactoferrine dans des preparations cosmetiques, antiradicaux libres |
| DE69017921T2 (de) * | 1990-01-23 | 1995-10-12 | Morinaga Milk Industry Co. Ltd., Tokio/Tokyo | Lactoferrinhydrolysat zur Verwendung als tyrosinagehemmendes Mittel. |
| JPH0458871A (ja) * | 1990-06-26 | 1992-02-25 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 老化防止食品 |
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| NZ241936A (en) * | 1991-03-13 | 1994-03-25 | Morinaga Milk Industry Co Ltd | Antimicrobial peptide and its use in an antimicrobial composition |
| DE69223844T2 (de) * | 1991-04-24 | 1998-04-16 | Morinaga Milk Industry Co Ltd | Antimikrobielles Peptid und antimikrobieller Wirkstoff |
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