DK151268B - Enzympraeparat med inulinaseaktivitet, fremgangsmaade til hydrolyse af inulin og fremgangsmaade til fremstilling af enzympraeparatet - Google Patents
Enzympraeparat med inulinaseaktivitet, fremgangsmaade til hydrolyse af inulin og fremgangsmaade til fremstilling af enzympraeparatet Download PDFInfo
- Publication number
- DK151268B DK151268B DK283181AA DK283181A DK151268B DK 151268 B DK151268 B DK 151268B DK 283181A A DK283181A A DK 283181AA DK 283181 A DK283181 A DK 283181A DK 151268 B DK151268 B DK 151268B
- Authority
- DK
- Denmark
- Prior art keywords
- enzyme
- inulin
- inulinase
- activity
- preparation
- Prior art date
Links
- 230000000694 effects Effects 0.000 title claims description 26
- 229920001202 Inulin Polymers 0.000 title claims description 24
- JYJIGFIDKWBXDU-MNNPPOADSA-N inulin Chemical compound O[C@H]1[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@]1(CO)OC[C@]1(OC[C@]2(OC[C@]3(OC[C@]4(OC[C@]5(OC[C@]6(OC[C@]7(OC[C@]8(OC[C@]9(OC[C@]%10(OC[C@]%11(OC[C@]%12(OC[C@]%13(OC[C@]%14(OC[C@]%15(OC[C@]%16(OC[C@]%17(OC[C@]%18(OC[C@]%19(OC[C@]%20(OC[C@]%21(OC[C@]%22(OC[C@]%23(OC[C@]%24(OC[C@]%25(OC[C@]%26(OC[C@]%27(OC[C@]%28(OC[C@]%29(OC[C@]%30(OC[C@]%31(OC[C@]%32(OC[C@]%33(OC[C@]%34(OC[C@]%35(OC[C@]%36(O[C@@H]%37[C@@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O%37)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%36)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%35)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%34)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%33)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%32)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%31)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%30)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%29)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%28)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%27)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%26)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%25)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%24)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%23)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%22)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%21)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%20)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%19)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%18)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%17)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%16)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%15)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%14)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%13)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%12)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%11)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O%10)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O9)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O8)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O7)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O6)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O5)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O4)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O3)O)[C@H]([C@H](O)[C@@H](CO)O2)O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1 JYJIGFIDKWBXDU-MNNPPOADSA-N 0.000 title claims description 23
- 229940029339 inulin Drugs 0.000 title claims description 23
- 108010090785 inulinase Proteins 0.000 title claims description 20
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title claims description 19
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 11
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 44
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 44
- 239000002609 medium Substances 0.000 claims description 10
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 claims description 7
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 claims description 7
- 241000228251 Aspergillus phoenicis Species 0.000 claims description 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims description 6
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 5
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims description 5
- 229920005989 resin Polymers 0.000 claims description 5
- 239000011347 resin Substances 0.000 claims description 5
- 239000001963 growth medium Substances 0.000 claims description 4
- 229920000642 polymer Polymers 0.000 claims description 4
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 claims description 3
- 239000012736 aqueous medium Substances 0.000 claims description 3
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 claims description 3
- SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N Glutaraldehyde Chemical compound O=CCCCC=O SXRSQZLOMIGNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 2
- 235000015097 nutrients Nutrition 0.000 claims description 2
- 235000010410 calcium alginate Nutrition 0.000 claims 1
- 229960002681 calcium alginate Drugs 0.000 claims 1
- 239000000648 calcium alginate Substances 0.000 claims 1
- OKHHGHGGPDJQHR-YMOPUZKJSA-L calcium;(2s,3s,4s,5s,6r)-6-[(2r,3s,4r,5s,6r)-2-carboxy-6-[(2r,3s,4r,5s,6r)-2-carboxylato-4,5,6-trihydroxyoxan-3-yl]oxy-4,5-dihydroxyoxan-3-yl]oxy-3,4,5-trihydroxyoxane-2-carboxylate Chemical compound [Ca+2].O[C@@H]1[C@H](O)[C@H](O)O[C@@H](C([O-])=O)[C@H]1O[C@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@H](O[C@H]2[C@H]([C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O2)C([O-])=O)O)[C@H](C(O)=O)O1 OKHHGHGGPDJQHR-YMOPUZKJSA-L 0.000 claims 1
- 238000005538 encapsulation Methods 0.000 claims 1
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims 1
- 125000002924 primary amino group Chemical group [H]N([H])* 0.000 claims 1
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 35
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 14
- 108010093096 Immobilized Enzymes Proteins 0.000 description 7
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 5
- 229930091371 Fructose Natural products 0.000 description 4
- RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N Fructose Chemical compound OC[C@H]1O[C@](O)(CO)[C@@H](O)[C@@H]1O RFSUNEUAIZKAJO-ARQDHWQXSA-N 0.000 description 4
- 239000005715 Fructose Substances 0.000 description 4
- 230000005764 inhibitory process Effects 0.000 description 4
- 239000008363 phosphate buffer Substances 0.000 description 4
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N Formaldehyde Chemical compound O=C WSFSSNUMVMOOMR-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 3
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 3
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 3
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 3
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 description 2
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 2
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 2
- VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N Silicium dioxide Chemical compound O=[Si]=O VYPSYNLAJGMNEJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229920002125 Sokalan® Polymers 0.000 description 2
- PPBRXRYQALVLMV-UHFFFAOYSA-N Styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1 PPBRXRYQALVLMV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 2
- BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N ammonium sulfate Chemical compound N.N.OS(O)(=O)=O BFNBIHQBYMNNAN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 229910052921 ammonium sulfate Inorganic materials 0.000 description 2
- 235000011130 ammonium sulphate Nutrition 0.000 description 2
- 150000008064 anhydrides Chemical class 0.000 description 2
- 229940041514 candida albicans extract Drugs 0.000 description 2
- 229920001577 copolymer Polymers 0.000 description 2
- 239000000499 gel Substances 0.000 description 2
- 229910001385 heavy metal Inorganic materials 0.000 description 2
- FPYJFEHAWHCUMM-UHFFFAOYSA-N maleic anhydride Chemical compound O=C1OC(=O)C=C1 FPYJFEHAWHCUMM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 description 2
- 239000000047 product Substances 0.000 description 2
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 2
- 239000012138 yeast extract Substances 0.000 description 2
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- IXPNQXFRVYWDDI-UHFFFAOYSA-N 1-methyl-2,4-dioxo-1,3-diazinane-5-carboximidamide Chemical compound CN1CC(C(N)=N)C(=O)NC1=O IXPNQXFRVYWDDI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- KXGFMDJXCMQABM-UHFFFAOYSA-N 2-methoxy-6-methylphenol Chemical compound [CH]OC1=CC=CC([CH])=C1O KXGFMDJXCMQABM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 6-{[2-carboxy-4,5-dihydroxy-6-(phosphanyloxy)oxan-3-yl]oxy}-4,5-dihydroxy-3-phosphanyloxane-2-carboxylic acid Chemical compound O1C(C(O)=O)C(P)C(O)C(O)C1OC1C(C(O)=O)OC(OP)C(O)C1O FHVDTGUDJYJELY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920001817 Agar Polymers 0.000 description 1
- QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O Ammonium Chemical compound [NH4+] QGZKDVFQNNGYKY-UHFFFAOYSA-O 0.000 description 1
- 108010023063 Bacto-peptone Proteins 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L Calcium chloride Chemical compound [Cl-].[Cl-].[Ca+2] UXVMQQNJUSDDNG-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 244000298479 Cichorium intybus Species 0.000 description 1
- 235000007542 Cichorium intybus Nutrition 0.000 description 1
- 244000019459 Cynara cardunculus Species 0.000 description 1
- 235000019106 Cynara scolymus Nutrition 0.000 description 1
- 244000115658 Dahlia pinnata Species 0.000 description 1
- 235000012040 Dahlia pinnata Nutrition 0.000 description 1
- ZNZYKNKBJPZETN-WELNAUFTSA-N Dialdehyde 11678 Chemical compound N1C2=CC=CC=C2C2=C1[C@H](C[C@H](/C(=C/O)C(=O)OC)[C@@H](C=C)C=O)NCC2 ZNZYKNKBJPZETN-WELNAUFTSA-N 0.000 description 1
- 241000221779 Fusarium sambucinum Species 0.000 description 1
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 244000285963 Kluyveromyces fragilis Species 0.000 description 1
- 235000014663 Kluyveromyces fragilis Nutrition 0.000 description 1
- OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N Malonic acid Chemical compound OC(=O)CC(O)=O OFOBLEOULBTSOW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N Phenol Chemical compound OC1=CC=CC=C1 ISWSIDIOOBJBQZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N Phosphorus Chemical compound [P] OAICVXFJPJFONN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 1
- 244000253911 Saccharomyces fragilis Species 0.000 description 1
- 235000018368 Saccharomyces fragilis Nutrition 0.000 description 1
- 229910000831 Steel Inorganic materials 0.000 description 1
- QYKIQEUNHZKYBP-UHFFFAOYSA-N Vinyl ether Chemical compound C=COC=C QYKIQEUNHZKYBP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 239000008272 agar Substances 0.000 description 1
- 229940072056 alginate Drugs 0.000 description 1
- 235000010443 alginic acid Nutrition 0.000 description 1
- 229920000615 alginic acid Polymers 0.000 description 1
- PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N aluminium oxide Inorganic materials [O-2].[O-2].[O-2].[Al+3].[Al+3] PNEYBMLMFCGWSK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 125000003277 amino group Chemical group 0.000 description 1
- 235000016520 artichoke thistle Nutrition 0.000 description 1
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000011324 bead Substances 0.000 description 1
- 108010051210 beta-Fructofuranosidase Proteins 0.000 description 1
- 230000001588 bifunctional effect Effects 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 239000008366 buffered solution Substances 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052799 carbon Inorganic materials 0.000 description 1
- 229920002301 cellulose acetate Polymers 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 150000001805 chlorine compounds Chemical group 0.000 description 1
- RCTYPNKXASFOBE-UHFFFAOYSA-M chloromercury Chemical compound [Hg]Cl RCTYPNKXASFOBE-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000013065 commercial product Substances 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 229940079919 digestives enzyme preparation Drugs 0.000 description 1
- 125000005442 diisocyanate group Chemical group 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 230000002349 favourable effect Effects 0.000 description 1
- 239000000945 filler Substances 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- ZZUFCTLCJUWOSV-UHFFFAOYSA-N furosemide Chemical compound C1=C(Cl)C(S(=O)(=O)N)=CC(C(O)=O)=C1NCC1=CC=CO1 ZZUFCTLCJUWOSV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000011521 glass Substances 0.000 description 1
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 1
- 239000008240 homogeneous mixture Substances 0.000 description 1
- 125000002887 hydroxy group Chemical group [H]O* 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001573 invertase Substances 0.000 description 1
- 235000011073 invertase Nutrition 0.000 description 1
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 1
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 1
- 239000011159 matrix material Substances 0.000 description 1
- 125000002496 methyl group Chemical group [H]C([H])([H])* 0.000 description 1
- CUXQLKLUPGTTKL-UHFFFAOYSA-M microcosmic salt Chemical compound [NH4+].[Na+].OP([O-])([O-])=O CUXQLKLUPGTTKL-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 239000011785 micronutrient Substances 0.000 description 1
- 235000013369 micronutrients Nutrition 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 1
- 229920001568 phenolic resin Polymers 0.000 description 1
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K phosphate Chemical compound [O-]P([O-])([O-])=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-K 0.000 description 1
- 125000002467 phosphate group Chemical group [H]OP(=O)(O[H])O[*] 0.000 description 1
- 229910052698 phosphorus Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011574 phosphorus Substances 0.000 description 1
- 229920002401 polyacrylamide Polymers 0.000 description 1
- 235000010482 polyoxyethylene sorbitan monooleate Nutrition 0.000 description 1
- 229920000053 polysorbate 80 Polymers 0.000 description 1
- 239000008262 pumice Substances 0.000 description 1
- 230000002441 reversible effect Effects 0.000 description 1
- 230000035945 sensitivity Effects 0.000 description 1
- 239000000377 silicon dioxide Substances 0.000 description 1
- 239000000661 sodium alginate Substances 0.000 description 1
- 235000010413 sodium alginate Nutrition 0.000 description 1
- 229940005550 sodium alginate Drugs 0.000 description 1
- UPDATVKGFTVGQJ-UHFFFAOYSA-N sodium;azane Chemical compound N.[Na+] UPDATVKGFTVGQJ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 239000010959 steel Substances 0.000 description 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 1
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L sulfate group Chemical group S(=O)(=O)([O-])[O-] QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000004094 surface-active agent Substances 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 239000005418 vegetable material Substances 0.000 description 1
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/04—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier entrapped within the carrier, e.g. gel or hollow fibres
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N11/00—Carrier-bound or immobilised enzymes; Carrier-bound or immobilised microbial cells; Preparation thereof
- C12N11/02—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier
- C12N11/08—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer
- C12N11/089—Enzymes or microbial cells immobilised on or in an organic carrier the carrier being a synthetic polymer obtained otherwise than by reactions only involving carbon-to-carbon unsaturated bonds
- C12N11/091—Phenol resins; Amino resins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N9/00—Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
- C12N9/14—Hydrolases (3)
- C12N9/24—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2)
- C12N9/2402—Hydrolases (3) acting on glycosyl compounds (3.2) hydrolysing O- and S- glycosyl compounds (3.2.1)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P19/00—Preparation of compounds containing saccharide radicals
- C12P19/14—Preparation of compounds containing saccharide radicals produced by the action of a carbohydrase (EC 3.2.x), e.g. by alpha-amylase, e.g. by cellulase, hemicellulase
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12Y—ENZYMES
- C12Y302/00—Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
- C12Y302/01—Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
- C12Y302/01007—Inulinase (3.2.1.7)
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Dispersion Chemistry (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Immobilizing And Processing Of Enzymes And Microorganisms (AREA)
Description
i 151268
Den foreliggende opfindelse angår et hidtil ukendt enzyirpragparat med inulinaseaktivitet, dets fremstilling og anvendelse.
Det er kendt, at fructosepolymere (inuliner) kan hydrolyseres til fructose ved hjælp af enzymer. Enzymet kan fås af kulturer af blandt andet Saccharomyces fragilis, Candida kefyr, Aspergillus niger og Fusarium roseum. For at være i stand til at udføre hydrolysen i industriel målestok er et enzym-5 præparat med en maksimal aktivitet,en stor stabilitet og en optimal virkning i svagt surt medium ønskelig. Formålet med opfindelsen er et sådant enzympræparat.
Enzympræparatet med inulinaseaktivitet er ifølge opfindelsen 10 ejendommeligt ved at den i præparatet indeholdte inulinase er identisk med den inulinase, som dannes ved dyrkning af Aspergillus phoenicis CBS 294.80 i et næringsmedium ved en pH-værdi fra 4,0 - 7,0 i nærværelse af inulin og i fravær af glucose.
15 Der opnås hermed et enzympræparat med høj inulinaseaktivitet og meget lav Michaelis-konstant, som udviser en optimal inulinaseaktivitet i et gunstigt pH-interval. Endvidere er varmestabiliteten stor, og enzymet udviser kun ringe hæmning af tunge metalioner og ingen substrathæmning. En yderligere fordel 20 er, at i kulturer af Aspergillus phoenicis findes nævnte enzym med inulinaseaktivitet ekstracellulært.
Aspergillus phoenices CSB 294.80 er deponeret af ansøgeren i Centraal Bureau voor Schimmelculturen i Baarn d. 15. februar 25 1980 og blev offentligt tilgængelig d. 6. januar 1982 i hen hold til EPC regel 28-3. Med henblik på en beskrivelse af Aspergillus phoenicis henvises til "The Genus Aspergillus" af K.B. Raper og D.I. Fennel (Baltimore 1965), side 307-309.
30 Fremgangsmåden ifølge opfindelsen til fremstilling af enzym præparat er ejendommelig ved det i-krav 5 anførte.
Svampen kan fordyrkes på et sædvanligt substrat. Sporerne høstes og overføres til en omrørt kulturbeholder, som er 25 egnet til aerobe kulturer. Der kan anvendes et sædvanligt 2 151268 medium bestående af en vandig pufret opløsning indeholdende en assimilerbar nitrogen og kulstofkilde og en phosphorkilde. Mikronæringsstoffer kan tilsættes, hvis det ønskes. Et egnet medium består af f.eks, en steriliseret opløsning af 20 g gærekstrakt, 1 g natriumammonium= phosphat, 0,5 g ammoniumsulfat og 15 g inulin i 1 liter vand. Tilsætning af glucose er mindre ønskelig, fordi den omdannes til syrer. På grund af tilstedeværelsen af en 5 ringe mængde inulin i mediet, fremskyndes dannelsen af det ønskede enzym. pH-værdien af mediet skal holdes på en værdi på mindst 4,0. Ved lavere pH-værdi dannes der ingen eller næppe noget inulinase. pH-værdien holdes fortrinsvis på en værdi mellem 5 og 7. Særligt egnet er en 10 pH-værdi mellem 5,5 og 6,0. Temperaturen af kulturen kan være mellem 20 og 40°C. Mest hensigtsmæssigt anvendes en temperatur mellem 25 og 30°C. Dyrkningen udføres under aerobe betingelser. Af den samlede mængde dannet inulinase findes ca. 85% ekstracellulært.
15 Efter en dyrkningstid på 4-10 dage vil væskefasen indeholde en tilstrækkelig mængde af det ønskede enzym. Efter 8 dages dyrkning ved 28°C og en pH mellem 5,5 og 6,0 fandtes således en aktivitet på 36 I.U./ml kulturmedium. 1 I.U. defineres som produktion af 1 mikromol produkt pr. min. under prøve-20 betingelserne. Ved at fjerne cellerne fås en opløsning af enzymet, der endog kan koncentreres yderligere, hvis det ønskes,-ved at afdestillere vand ved reduceret tryk. Enzymet kan fås i fast form ved anvendelse af de sædvanlige metoder, såsom frysetørring, sprøjtetørring eller tørring 25 af opløsningen ved inddampning.
Enzymet kan klassificeres som inulinase (eller inulase) EC 3.2.1.7.
Det frie enzym fremstillet ifølge opfindelsen har en maksimal aktivitet ved 60° eller noget højere og ved en pH-værdi 30 mellem 3,5 og 4,5. Michaelis-konstanten Km er ca. 2 x 10 M/l, hvilket er betydeligt lavere end værdien for andre enzymer med inulinaseaktivitet. Dette betyder, at enzymet fremstillet ifølge opfindelsen er bedre i stand til helt at hydrolysere inulin end andre kendte enzymer. Endvidere udviser 3 151268 enzymet ringe følsomhed for hæmning af tunge metalioner/ såsom Hg(Ilt,. Fra litteraturen er det kendt, at enzymet med inulinaseaktivitet, der fås af kulturer af Aspergillus niger, er meget følscmtfor hæmning med Hg(II). Enzymet frem-5 stillet ifølge opfindelsen har endvidere en lav invertase- aktivitet,imodsætning til enzymer fremkommet af gærkulturer.
Enzymet kan anvendes i den frie vandopløselige form, men til industrielle anvendelser bringes det fortrinsvis i en vanduopløselig immobiliseret form. Immobiliseringen kan 10 foretages ved anvendelse af sædvanlige metoder. Enzymet kan indesluttes i en polymer grundmasse, f.eks. i en poly= acrylamidgel, en alginatgel eller i celluloseacetat. Det kan adsorberes på en ionbytter, om end denne form for immobilisering er reversibel og derfor ikke foretrækkes. Det 15 er endvidere muligt at tværbinde enzymet enten i nærværelse eller fravær af et fyldstof med et bifunktionelt reagens, såsom dialdehyd, en dicarboxylsyre eller et anhydrid deraf eller et diisocyanat. Enzymet kan også bringes til at reagere med en polymer indeholdende reaktionsdygtige grupper, 20 såsom f.eks. polyacrylsyreanhydrid, en copolymer af styren og maleinsyreanhydrid eller en copolymer af poly-(methyl= vinyletter), og maleinsyreanhydrid. Enzymet kan endvidere bringes til at reagere med et syntetisk eller naturligt fast stof, der er forsynet med reaktionsdygtige grupper.
25 Som fast stof kan blandt andet anvendes glas, stål, sili= ciumdioxid, aluminiumoxid, en ionbytterharpiks, pimpsten, svamp, aktiveret carbon eller mineral. Ovennævnte og andre metoder har været beskrevet i enkeltheder i litteraturen.
Det er gunstigt, at det immobiliserede enzym bevarer en 30 lav Michaelis-konstant og har en optimal aktivitet over et bredt pH-interval på 4,0-5,5 eller noget højere, Dette betyder, at svingninger i pH-værdien under hydrolysen er tilladelige, hyilket lette anvendelsen af det immobiliserede enzym.
4 151268
Opfindelsen angår endvidere en fremgangsmåde til hydrolyse af inulin i vandigt medium i nærværelse af et enzym, hvilken fremgangsmåde er ejendommelig ved det i krav 4 anførte.
Enzymet fremkommet ved at anvende fremgangsmåden ifølge opfindelsen kan anvendes i fri form til hydrolyse af inulin udvundet af vegetabilsk materiale. Ekstraktionen af det vegetabilske materiale kan også kombineres med hydro= 5 lysen på den måde, der er beskrevet i den offentliggjorte hollandske patentansøgning 7.811.389. Til hydrolyse af en inulinholdig opløsning anvendes dog fortrinsvis enzymet i immobiliseret form. Det immobiliserede enzym kan anvendes i et fast leje eller fluidiseret leje eller i en om-10 rørt tank.
Hydrolysen af inulin udføres fortrinsvis ved en pH-værdi mellem 4,0 og 6,0, en temperatur mellem 20°C og 65°C og en inu-linkoncentration mellem 5 og 30 vægt% i forhold til substratopløsningen. I denne forbindelse skal inulin forstås som be-15 tydende alle oligomere og polymere, der forekommer i naturen bestående af en enhed afledt af glucose og 2 eller flere enheder afledt af fructose. Inulin kan fås blandt andet af dahlia-knolde og rødderne af artiskok og cikorie.
Eksempel· I
20 Stammen af Aspergillus phoenicis CBS 294.80 blev podet på følgende forud steriliserede,fikserede medium: 30 g maltekstrakt, 5 g bactopepton (fra Oxoid Ltd), 0,5 g ammonium= sulfat, 5 g inulin (produktkode 2327 fra J.T. Baker Chemi= cals, Deventer, Holland), 0,2 g KC1, 20 g agar, 1 liter 25 vand. Efter en dyrkningstid på 7 dage ved 28°C blev de dannede sporer høstet.
Et dyrkningsmedium blev fremstillet ved at sterilisere en opløsning af 20 g gærekstrakt, 1 g natriumammoniumphosphat, 0,5 g ammoniumsulfat og 15 g inulin i 1 liter vand. Mediets 30 pH-værdi var 5,5. De derved fremkomne sporer blev indført i mediet, hvorefter dyrkning blev ndført i 7 dage under omrøring (200 omdrejninger pr. min.) ved 28°C. Cellerne blev derpå fjernet ved centrifugering. Den tilbageblevne 5 151268 væske indeholdt inulinasen, som var dannet,og havde en aktivitet på 36 I.U./ml. Når væsken blev inddampet til tørhed ved 40°C og reduceret tryk, og det faste stof derefter blev opløst i vand igen til det oprindelige rumfang, viste akti-5 viteten af den fremkomne væske sig at være lig med den oprindelige aktivitet. Varmestabiliteten af enzymet var således god. Aktiviteten af det frie enzym afhang af pH-værdien med et optimum ved pH 3,5 og af temperaturen med et optimum ved lige over 60°C. Michaelis-konstanten Km af 10 det frie enzym var 10 mg/liter. Da molekylvægten af det anvendte inulin var ca. 5000, svarer dette til en Km på ca. 2 x 10~6 M/liter, Tilsætning af HgC^ i en mængde på 0,5 vægt% (beregnet i forhold til opløsningen) havde kun ringe virkning på den enzymatiske aktivitet.
15 Eksempel II
I en søjle med en diameter på 15 cm og en længde på 200 cm blev der indført 25 liter af en 0,5 M calciumchloridopløs-ning, der også indeholdt 0,5 vægt% inulin og 0,13 vægt% af et overfladeaktivt middel (Tween 80). En homogen blanding 20 blev fremstillet af 750 ml cellefrit kulturmedium fremkommet på den måde, der er beskrevet i eksempel 1 af en kultur af Aspergillus phoenicis CBS 294.80, og 1750 ml 2 vægt% natriumalginatopløsning. Blandingen blev langsomt dråbevis ført ind foroven i søjlen via et nøjagtigt doseringsapparat, 25 og ved denne proces dannedes kugler med lige store dimensioner, som sank til bunden af søjlen. Efter at hele blandingen var blevet tilført, blev kuglerne frafiltreret og derpå vasket under omrøring i rækkefølge med en 0,5 M calcium= chloridopløsning, vand og en 0,1 M acetatstødpude (pH 5,0). 1
Det derved fremkomne immobiliserede enzympræparat blev anvendt til hydrolyse af inulin. Til dette formål blev 10 kg af en 10 vægt% inulinopløsning, som med'phosphat var bi= bragt en pH-værdi på 5,0, omrørt i 1 time ved 50°C med dsn ovenfor fremstillede mænade i mmohi 1 i soret- οηζντη. Ved 6 151268 hjælp af højtryksvæskekromatografi blev det vist/ at inulinet blev helt hydrolyseret. Den dannede sukkeropløsning blev fraskilt ved filtrering. Af sukkerarterne viste 97 vægt% sig at bestå af fructose.
5 Eksempel III
En phenolformaldehydharpiks med hydroxylgrupper (handelsproduktet Duolite S761 fra Dia-Prosim, Frankrig) blev grundigt vasket i rækkefølge med ethanol, vand, fortyndet lud, fortyndet saltsyre, fortyndet lud og 0,15 M phosphatstød-10 pude. 25 ml af harpiksen blev derpå omrørt i 1 time ved stuetemperatur med en blanding af 25 ml 0,15 M phosphat-stødpude (pH 7,7) og 6 ml 25 vægt% glutardialdehydopløs-ning. Den endelige pH-værdi var 6,5. Den således modificerede harpiks blev frafiltreret og derpå sat til en blan-15 ding afkølet til 4°C af 1,05 g enzyraopløsning fremstillet på den i eksempel 1 beskrevne måde og 24 ml 0,15 M phos-phatstødpude. Efter omrøring af suspensionen i 20 timer ved 4°C blev det faste stof frafiltreret og vasket med en 1,5 M phosphatstødpude (pH 6,5). Ved at sammenligne akti-20 viteten af opløsningen af det frie enzym med aktiviteten af det immobiliserede enzympræparat fremstillet på den ovenfor beskrevne måde viste det sig, at aktivitetsvirkningsgraden af immobiliseringen var 41,8%.
Det således fremkomne immobiliserede enzympræparat blev af-25 prøvet. Det viste sig, at aktiviteten var optimal og praktisk taget stabil i pH-intervallet mellem 4,5 og 6,0. Aktiviteten afhang af temperaturen med et optimum ved lige over 60°C. Km var 20 mg/liter svarende til 4 x 10 ^ M/liter for omdannelsen af inulin med en molekylvægt på ca. 5000. 1
Lignende immobiliserede enzympræparater kunne fås ved at gå ud fra andre harpikser, som f.eks. Duolite A-7 (en phenol= formaldehydharpiks indeholdende aminogrupper).
Claims (5)
1. Enzympræparat med inulinaseaktivitet, kendetegnet ved, at den i præparatet indeholdte inulinase er identisk med den inulinase, som dannes ved dyrkning af Aspergillus phoenicis CBS 294.80 i et næringsmedium ved en pH-værdi fra 5 4,0 - 7,0 i nærværelse af inulin og i fravær af glucose.
2. Enzympræparat ifølge krav 1, kendetegnet ved, at enzymet er bragt i en vanduopløselig form ved indkapsling i en calciumalginatgel. 10
3. Enzympræparat ifølge krav 1, k e n’-d e t e g n e t ved, at enzymet er bragt i en vanduopløselig form ved reaktion af det frie enzym med en harpiks fremkommet ved reaktion af en organisk makroporøs polymer indeholdende amino og/eller j_5 hydroxylgrupper med glutardialdehyd.
4. Fremgangsmåde til hydrolyse af inulin i vandigt medium i nærværelse af et enzym, kendetegnet ved, at der anvendes et enzympræparat ifølge et eller flere af kra- 2o vene 1-3.
5. Fremgangsmåde til fremstilling af et enzympræparat med inulinaseaktivitet ifølge krav 1, kendetegnet ved, at en mikroorganisme hørende til arten Aspergillus 25 phoenicis dyrkes i et vandigt medium ved en pH-værdi fra 4,0 - 7,0 i nærværelse af inulin og fravær af glucose, og at det i kulturmediet tilstedeværende inulinase udvindes. 1 35
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| NL8003723 | 1980-06-27 | ||
| NL8003723A NL8003723A (nl) | 1980-06-27 | 1980-06-27 | Inulinase. |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| DK283181A DK283181A (da) | 1981-12-28 |
| DK151268B true DK151268B (da) | 1987-11-16 |
| DK151268C DK151268C (da) | 1988-05-02 |
Family
ID=19835522
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| DK283181A DK151268C (da) | 1980-06-27 | 1981-06-26 | Enzympraeparat med inulinaseaktivitet, fremgangsmaade til hydrolyse af inulin og fremgangsmaade til fremstilling af enzympraeparatet |
Country Status (6)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US4397949A (da) |
| EP (1) | EP0043169B1 (da) |
| CA (1) | CA1173766A (da) |
| DE (1) | DE3161176D1 (da) |
| DK (1) | DK151268C (da) |
| NL (1) | NL8003723A (da) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN107022493A (zh) * | 2017-03-24 | 2017-08-08 | 江苏天种牧业股份有限公司 | 一种高产饲用复合酶的米曲霉菌株及其应用 |
Families Citing this family (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DK147409C (da) * | 1981-04-29 | 1985-03-11 | Novo Industri As | Fremgangsmaade til hydrolysering af inulin ved hjaelp af et aspergillus ficuum-inulinasepraeparat |
| US4595659A (en) * | 1983-10-20 | 1986-06-17 | Kraft, Inc. | Fermentation production of ascorbic acid from L-galactonic substrate |
| DE3508387C1 (de) * | 1985-03-08 | 1986-07-17 | Günter Prof. Dr.-Ing. 1000 Berlin Bärwald | Verfahren zur Herstellung eines glukosearmen Aufschlussproduktes aus inulinhaltigen Pflanzenteilen |
| JPS62208277A (ja) * | 1986-03-07 | 1987-09-12 | Meiji Seika Kaisha Ltd | イヌリナ−ゼの製造法 |
| NL8701616A (nl) * | 1987-07-09 | 1989-02-01 | Stamicarbon | Fructosyltransferase en bereiding van fructose-oligomeren daarmee. |
| JPH0746990B2 (ja) * | 1988-04-06 | 1995-05-24 | 三菱化学株式会社 | 固定化酵素剤 |
| DE4316425C2 (de) * | 1993-05-17 | 1998-05-20 | Suedzucker Ag | Verfahren zur Herstellung von langkettigem Inulin, das so hergestellte Inulin sowie dessen Verwendung |
| DE60034575T2 (de) | 2000-11-09 | 2008-01-17 | Puratos N.V. | Enzym- oder Zellzubereitung mit Inulinaseaktivität |
| CN112725305B (zh) * | 2021-01-13 | 2022-11-04 | 云南师范大学 | 热盐性敏感的菊粉酶突变体MutY119D及其制备方法 |
| CN112725304B (zh) * | 2021-01-13 | 2022-10-18 | 云南师范大学 | 一种低温外切菊粉酶突变体MutAP122EK5及应用 |
| CN112852781B (zh) * | 2021-01-13 | 2023-06-27 | 云南师范大学 | 热敏感的菊粉酶突变体MutY119N及其应用 |
| CN112831485B (zh) * | 2021-01-13 | 2023-08-15 | 云南师范大学 | 一种低温活性改良的外切菊粉酶突变体MutDR121EH9 |
| CN112980813B (zh) * | 2021-01-13 | 2022-08-30 | 云南师范大学 | 低温改良的外切菊粉酶突变体MutS117G |
| CN112725307B (zh) * | 2021-01-13 | 2022-09-16 | 云南师范大学 | 一种耐热性降低的低温外切菊粉酶突变体MutG169Δ4及应用 |
| CN112980814B (zh) * | 2021-01-13 | 2023-06-27 | 云南师范大学 | 低温适应性提高的外切菊粉酶突变体MutV268Δ13 |
Family Cites Families (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB1444539A (en) * | 1972-09-11 | 1976-08-04 | Novo Industri As | Immobilised enzymes |
| GB1446203A (en) * | 1973-02-28 | 1976-08-18 | Novo Industri As | Preparation of an enzyme product |
| JPS5467091A (en) * | 1977-11-05 | 1979-05-30 | Sumitomo Chem Co Ltd | Carrier for immobilized enzyme and its preparation |
| US4239854A (en) * | 1978-04-24 | 1980-12-16 | Sumitomo Chemical Company, Limited | Enzyme-immobilization carriers and preparation thereof |
| DK146481C (da) * | 1978-08-14 | 1984-03-26 | Novo Industri As | Fremgangsmaade til fremstilling af et immobiliseret enzymprodukt |
| NL7811389A (nl) * | 1978-11-18 | 1980-05-20 | Stamicarbon | Bereiding van fructose. |
| US4334027A (en) * | 1980-02-25 | 1982-06-08 | Joachim Klein | Preparation of immobilized enzymatically-active substance |
-
1980
- 1980-06-27 NL NL8003723A patent/NL8003723A/nl not_active Application Discontinuation
-
1981
- 1981-06-26 EP EP81200723A patent/EP0043169B1/en not_active Expired
- 1981-06-26 CA CA000380757A patent/CA1173766A/en not_active Expired
- 1981-06-26 DE DE8181200723T patent/DE3161176D1/de not_active Expired
- 1981-06-26 DK DK283181A patent/DK151268C/da not_active IP Right Cessation
- 1981-06-29 US US06/278,612 patent/US4397949A/en not_active Expired - Fee Related
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN107022493A (zh) * | 2017-03-24 | 2017-08-08 | 江苏天种牧业股份有限公司 | 一种高产饲用复合酶的米曲霉菌株及其应用 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NL8003723A (nl) | 1982-01-18 |
| CA1173766A (en) | 1984-09-04 |
| EP0043169B1 (en) | 1983-10-12 |
| DK283181A (da) | 1981-12-28 |
| DK151268C (da) | 1988-05-02 |
| EP0043169A1 (en) | 1982-01-06 |
| DE3161176D1 (de) | 1983-11-17 |
| US4397949A (en) | 1983-08-09 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| DK151268B (da) | Enzympraeparat med inulinaseaktivitet, fremgangsmaade til hydrolyse af inulin og fremgangsmaade til fremstilling af enzympraeparatet | |
| Self et al. | The conversion of benzyl penicillin to 6‐aminopenieillanie acid using an insoluble derivative of penieillin amidase | |
| US4604355A (en) | Maltogenic amylase enzyme, preparation and use thereof | |
| JP2589941B2 (ja) | グルコアミラーゼ酵素分画 | |
| Grootwassink et al. | Non-specific β-fructofuranosidase (inulase) from Kluyveromyces fragilis: Batch and continous fermentation, simple recovery method and some industrial properties | |
| Pitt | Pectin lyase from Phoma medicaginis var. pinodella | |
| US4288552A (en) | Immobilized intracellular enzymes | |
| US4337313A (en) | Immobilization of biocatalysts | |
| SU1024014A3 (ru) | Способ получени ферментного препарата глюкоизомеразы | |
| EP0039962B1 (en) | Clarification of polysaccharide-containing fermentation products | |
| CA1133410A (en) | Enzymes and processes utilising enzymes | |
| EP0140610B1 (en) | A process for producing thermostable alpha-amylases by culturing micro-organisms at elevated temperatures | |
| EP0195802B1 (en) | Thermostable g(b)-amylase - | |
| US4110163A (en) | Beta-glucanase | |
| Marqués et al. | Production and rheological properties of the extracellular polysaccharide synthesized by Pseudomonas sp. strain EPS-5028 | |
| JPS62201577A (ja) | β−アミラ−ゼ酵素 | |
| IE61220B1 (en) | Process for producing a microbial polysaccharide | |
| EP0164933B1 (en) | Process of enzymatic conversion | |
| CA1215336A (en) | Immobilization of catalytically active microorganisms in agar gel fibers | |
| US4420562A (en) | Method for producing creatinase | |
| KR101214572B1 (ko) | 환상 아밀로오스의 제조방법 | |
| JP3220839B2 (ja) | 酵母プロトプラストによる細胞表層物質の生産方法 | |
| KR910009161B1 (ko) | 동시당화 및 발효공정에 의한 에탄올의 제조방법 | |
| Legin et al. | A single step high temperature hydrolysis of wheat starch | |
| EP0157638A2 (en) | Method for production of high conversion syrups and immobilized alpha-amylase employed in the process |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PBP | Patent lapsed |