[go: up one dir, main page]

DE69317278T2 - Enzymprodukte zur verbesserung des nahrungswertes und der konservierung von fasergewächsen - Google Patents

Enzymprodukte zur verbesserung des nahrungswertes und der konservierung von fasergewächsen

Info

Publication number
DE69317278T2
DE69317278T2 DE69317278T DE69317278T DE69317278T2 DE 69317278 T2 DE69317278 T2 DE 69317278T2 DE 69317278 T DE69317278 T DE 69317278T DE 69317278 T DE69317278 T DE 69317278T DE 69317278 T2 DE69317278 T2 DE 69317278T2
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
enzyme
fraction
fractions
sugar
crops
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Expired - Lifetime
Application number
DE69317278T
Other languages
English (en)
Other versions
DE69317278D1 (de
Inventor
Juha Heikki Antero Apajalahti
Markku Virki
Kalevi Juhani Visuri
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Danisco US Inc
Original Assignee
Finnfeeds International Ltd
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Finnfeeds International Ltd filed Critical Finnfeeds International Ltd
Application granted granted Critical
Publication of DE69317278D1 publication Critical patent/DE69317278D1/de
Publication of DE69317278T2 publication Critical patent/DE69317278T2/de
Anticipated expiration legal-status Critical
Expired - Lifetime legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23KFODDER
    • A23K10/00Animal feeding-stuffs
    • A23K10/10Animal feeding-stuffs obtained by microbiological or biochemical processes
    • A23K10/14Pretreatment of feeding-stuffs with enzymes
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A23FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
    • A23KFODDER
    • A23K30/00Processes specially adapted for preservation of materials in order to produce animal feeding-stuffs
    • A23K30/10Processes specially adapted for preservation of materials in order to produce animal feeding-stuffs of green fodder
    • A23K30/15Processes specially adapted for preservation of materials in order to produce animal feeding-stuffs of green fodder using chemicals or microorganisms for ensilaging
    • A23K30/18Processes specially adapted for preservation of materials in order to produce animal feeding-stuffs of green fodder using chemicals or microorganisms for ensilaging using microorganisms or enzymes
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12YENZYMES
    • C12Y302/00Hydrolases acting on glycosyl compounds, i.e. glycosylases (3.2)
    • C12Y302/01Glycosidases, i.e. enzymes hydrolysing O- and S-glycosyl compounds (3.2.1)
    • C12Y302/01004Cellulase (3.2.1.4), i.e. endo-1,4-beta-glucanase

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Food Science & Technology (AREA)
  • Animal Husbandry (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Physiology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Fertilizers (AREA)
  • Chemical Or Physical Treatment Of Fibers (AREA)
  • Fodder In General (AREA)

Description

    Technisches Gebiet
  • Die vorliegende Erfindung bezieht sich auf eine Verbesserung des Nährwertes von fasrigen Feldfrüchten zur Verfütterung an wiederkäuende und monogastrische Tiere durch Behandlung mit neuen Enzympräparationen. Die Erfindung bezieht sich insbesondere auf die Fraktionierung von Cellulase-Enzymen, die beispielsweise, aber nicht speziell, von Trichoderma- Spezies stammen, um deren Wirksamkeit bei der Verbesserung der Verfügbarkeit der Energie aus Cellulose- und Hemicellulolse-Einheiten von Faserstoffen für Mikroben im Pansen wiederkäuender Spezies und/oder in den Verdauungsprozessen von monogastrischen und wiederkäuenden monogastrischen Tieren, die keine Enzymsysteme haben, welche fähig sind, Faserstoffe zu verwerten, zu erhöhen. Außerdem können diese neuen Enzymsysteme verwendet werden, um fasrige Feldfrüchte während der Konservierung unter vorteilhafter Wirkung auf das Silierungsverfahren zu behandeln; sie können ebenso zur Behandlung konservierter Feldfrüchte und fasriger Nebenprodukte anderer Feldfrüchte, z.B. Fruchtfleisch von Zitrusfrüchten, Baumwolle, usw., kurz vor der Fütterung an die Tiere eingesetzt werden. Ferner betrifft die vorliegende Erfindung Verfahren zur Herstellung dieser Enzymprodukte.
  • Stand der Technik
  • Wenn fasrige Feldfrüchte reifer werden, nimmt die Energieausbeute pro Einheit Landfläche zu; allerdings nimmt die Verfügbarkeit von energie, d.h. Cellulose und Hemicellulose aufgrund des Pflanzenverholzungsprozesses, bei dem die Celluloseketten in den Pflanzenzellwänden durch komplexe Vernetzungen verholzt werden, ab. Dies führt bei dem Tier zu einer beträchtlichen Verringerung der Verdaubarkeit der Trockenmaterialkomponenten. Obwohl die Feldfrucht unter wirtschaftlichem Gesichtspunkt reif mit höchster Trockenmasseausbeute geerntet werden sollte, zwingt die Limitierung bei der Energieverdaubarkeit dazu, daß die Ernte in einem unreiferen Stadium mit geringerer Trockenmasseausbeute und potentiellen Problemen bei der Konservierung aufgrund eines geringeren Gehalts an Trockenmasse stattfindet. Indem man solche Vernetzungen zwischen Cellulose-Einheiten zerstört, können Enzyme es zulassen, daß Feldfrüchte bei späteren Reifegraden geerntet werden; auf diese Weise erhöht sich die Energieausbeute ohne die übliche Reduzierung der Verdaubarkeit. Dasselbe Verfahren kann Zucker für Silagemikroben verwertbar machen, was die Konservierung solcher Feldfrüchte unter ungünstigen Wetterbedingungen, bei denen der Gehalt an Trockenmaterial gering ist, verbessert.
  • Konservierung
  • Die Konservierung fasriger Feldfrüchte (Gras, Hülsenfrüchte, ganze Getreidefrüchte - Mais, Sorgho, usw.) für eine zukünftige Verwendung als Tierfutter beruht grundsätzlich entweder auf der Entfernung von Wasser durch Trocknung (Heu usw.) oder dem Ausschluß von Luft und Azidifizierung der Masse zu einem Punkt, wo die Aktivitäten von epiphytischen verderbniserregenden Mikroorganismen (Hefen, Schimmel und Bakterien) reguliert und die Enzymaktivitäten des Pflanzenmaterials eingeschränkt werden. In der Praxis wird ein pH von weniger als etwa 4,2 benötigt und entweder durch Säurezusatz zu der Feldfrucht oder durch Säuren, die durch Fermentation von epiphytischen Mikroorganismen produziert werden, erreicht.
  • Übliche Umweltbedenken machen den Säurezusatz wenig akzeptabel. Die Umweltbedenken werden durch die allgemein verwendeten Säuren, z.B. Ameisensäure vergrößert. Diese Säuren erhöhen die Produktion von saurem Ausfluß aus nassen Feldfrüchten.
  • Die Alternative besteht darin, sich auf eine natürliche Fermentation zu verlassen. Allerdings produziert eine natürliche Fermentation unterschiedliche Resultate, die manchmal unzureichend sind. Unerwünschte Epiphyten können gegenüber erwünschten Milchsäurebakterien in Feldfrüchten, die geringe Mengen Zuckersubstrate enthalten, dominieren. Die erwünschten Milchsäurebakterien, d.h. Homomilchsäure- Bakterien, produzieren hauptsächlich Milchsäure. Diese Milchsäureproduktion erniedrigt den pH-Wert ohne merkliche Beeinträchtigung des Nährwertes, speziell der Proteinqualität. Wenn dagegen unerwünschte Epiphyten dominieren, wird der pH nur langsam erniedrigt und er kann keinen ausreichend niedrigen Wert erreichen. Die resultierende Wirkung auf die Futterqualität ist dann schädlich für die Tierleistung.
  • Die Situation kann verbessert werden, indem die erwünschten Milchsäurebakterien der Feldfrucht in Konzentrationen zugesetzt werden, die ausreichen, um über die Epiphyten zu dominieren. Allerdings hilft diese Technik nicht, wenn der Zuckerlevel in der Feldfrucht niedrig ist. Die wasserlöslichen Kohlenhydrate, die von den Milchsäurebakterien benötigt werden, können der Feldfrucht zugesetzt werden. Man könnte beispielsweise Melasse, Stärke oder Zucker wie Glucose, Lactose und Saccharose zusetzen. Allerdings schafft dieses Verfahren andere Probleme. Im allgemeinen muß eine große Zuckermenge zugesetzt werden, d.h. 10 bis 20 kg Zucker pro Tonne und zwischen 35 und 45 kg Melasse pro Tonne Feldfrucht. Es ist schwierig, solche großen Mengen dieser viskosen Materialien auf die Feldfrucht aufzubringen. Es ist auch schwierig, der Feldfrucht trockene Materialien gleichmäßig zuzusetzen. Einige Zusatzstoffe, wie z.B. Glucose, Lactose und Saccharose sind zu teuer, um sie zu verwenden. Darüber hinaus verwerten Lactose-Bakterien Stärke nicht effektiv, wenn nicht Amylase vorhanden ist, um die Stärke in Zucker umzuwandeln.
  • Alternativ können Enzyme eingesetzt werden, um die komplexen strukturellen Kohlenwasserstoffe in den Feldfrüchten in einfache Zucker zu spalten. Milchsäurebakterien können die auf diesem Wege freigesetzten Zucker verwerten und die Fermentation bestimmen. Das US-Patent Nr. 4 751 089 von Heikonen et al. stellt ein Verfahren zur Silierung von Futter und Getreide durch Zusatz von Glucoseoxidase dar. Die Glucoseoxidase produziert aus Glucose in den löslichen Kohlenhydraten Gluconsäure. Die Gluconsäureanhäufung erniedrigt den pH Entsprechend diesem US-Patent können andere Enzyme, z.B. Cellulase, Hemicullulase und B- Glucosidase zur Erhöhung der Glucose-Produktion zugegeben werden.
  • Allerdings können cellulolytische Enzyme unerwünschte Nebenwirkungen produzieren, wenn sie fasrigen Feldfrüchten zugesetzt werden, die wenig (d.h. weniger als 25 %) Trockenmasse enthalten, z.B. unreife Feldfrüchte. Cellulolytische Enzyme können beispielsweise die Menge und die Zusammensetzung des ausfließenden Mediums erhöhen. Das ausfließende Medium enthält lösliche zelluläre Materialien. Diese Materialien geben dem ausfließenden Medium einen hohen BOD und können Umweltprobleme verursachen. Der Verlust des ausfließenden Mediums reduziert auch den Nährwert der Feldfrucht. Diese Enzyme können die Milchsäurewerte erhöhen und die Faserstruktur in einem Ausmaß verändern, daß die Tierleistung verringert wird. Als Resultat der erhöhten Zuckerlevel, die durch die Enzyme produziert werden, können Hefen und Schimmel besser wachsen. Ein verstärktes Hefe- und Schimmelwachstum kann die aerobe Stabilität erniedrigen und gefährliche Mycotoxine produzieren. Zusätzlich setzen Qellulasen Zucker frei, die ein Substrat für verderbniserregende Bakterien, speziell Colstridien-Arten wie auch für nützliche Milchsäurebakterien sind.
  • Futter-Effizienz
  • Bei Wiederkäuern hängt die Effizienz, mit dem Faserstoff von dem Wirtstier ausgenutzt wird, von der effektiven Tätigkeit einer gemischten mikrobiellen Pansenpopulation ab. Die Zusammensetzung dieser mikrobiellen Population hängt von dem Futter ab. Das Endresultat mikrobieller Aktivität an Energiequellen ist die Produktion von flüchtigen Fettsäuren, die als Vorstufen innerhalb des Gewebes des Wirts für die Zufuhr von Energie für Stoffwechselprozesse und für die Synthese von Tierprodukten, z.B. Milch, Fleich und Wolle, wirken. Die Effizienz, mit der diese Produkte produziert werden, hängt von den jeweiligen Proportionen der flüchtigen Fettsäuren, speziell Essigsäure, Propionsäure und Buttersäure und Valeriansäure untereinander ab. Futter mit einem hohen Stärke- und/oder Zuckergehalt fördert die Synthese von Butter- und Propionsäure, während Faserstoff Essigsäure begünstigt. Der wünschenswerte Typ einer Pansenfermentation hängt von dem verlangten Tierprodukt ab. Somit ist die Fähigkeit, das Substrät zu modifizieren, speziell die Fähigkeit, die Reaktivität der Fasern in dieser Hinsicht zu modifizieren, von primärer wirtschaftlicher Bedeutung, da diese die kostengünstigste Energieform ist.
  • Für monogastrische Tiere ist Faserstoff keine günstige Energiequelle, aber er liegt in den meisten Stärkequellen, z.B. in Getreiden, vor. Faserstoff ist auch wichtig, um die normale Darmfunktion aufrecht zu erhalten. Dies ist mit der Reaktivität der Faser, z.B. Kationenaustauschervermögen, assoziiert. Die Fähigkeit zur Energiefreisetzung aus der Faserfraktion der Nahrung und zur Verbesserung ihrer Reaktivität ist somit bei der monogastrischen Ernährung und Gesundheit von großer Bedeutung.
  • Enzymprodukte für die Konservierung von Viefutter mit geringer Trockenmasse und zur Erhöhung der Futterausnutzung haben zwei Hauptprobleme. Erstens, in einem effizienten Sililierungsprozeß sollte das Enzym den gewünschten pH, die gewünschte Milchsäure- und Kohlenhydrat-Konzentration bei gleichzeitiger Minimierung der Produktion an ausfließendem Medium und des Wachstums von verderbniserregenden Organismen produzieren.
  • Die Behandlung von Viehfutter mit einer kompletten Mischung von cellulolytischen Enzymen verringert den Faserstoffgehalt der Silage durch Löslichmachen von polymeren Kohlenhydraten. Eine übereffektive Verdauung führt zu einem totalen Zellwandzusammenbruch und folglich zur Produktion von ausfließendem Medium mit hohem Zuckergehalt. Eine Fermentation während der Silage wird angeregt; Milchsäure sammelt sich an und der pH sinkt. Unter diesen Bedingungen werden Bakterien gehemmt; aber die Enzyme produzieren weiter monomere Kohlenhydrate, von denen ein Teil mit dem ausfließenden Medium verloren geht. Die Silage, die hohe Konzentrationen an Milchsäure und leicht vergärbaren Zuckern enthält, kann für den Wiederkäuer schädlich sein, was Milchsäure-Azidose und Verdauungsstörungen verursacht.
  • Zweitens, um eine effiziente Pansenfunktion und Futterausnützung durch Wiederkäuer zu gewährleisten, sollten die Menge und die Typen der Zucker, die für die Pansenmikroben verwertbar sind, und die Reaktivität des Faserstoffs optimiert werden.
  • GB-A-2 046 567 offenbart ein Verfahren zur Konservierung von pflanzlichem Material, indem ein Bakterienkomplex, der einen cellulolytischen Komplex enthält, in Luzernesilos verwendet wird. Der cellulolytische Komplex beinhaltet eine Amylase aus Pilzen, eine Amylase bakterieller Herkunft, eine Amyloglucosidase sowie einen hemicellulolytischen Komplex aus Pilzen, dessen Hauptaktivität galactomannasisch ist.
  • Die EP-A-0 113 626 offenbart eine Stabilisierung von Glucanase oder α-Amylasen unter Verwendung eines festen Trägers, der von Branntweinbrenners verbrauchten Getreide gebildet wird. Diese stabilisierten Enzyme werden Tierfutter zugesetzt.
  • WO 91/18090 offenbart Enzympräparationen, die mit Hemicellulase-, Pektin- und/oder Lignin-abbauenden Enzymen angereichert sind und denen ganz oder teilweise Cellulose abbauende Aktivität fehlt. Solche Enzympräparationen werden durch genetische Modifikation hergestellt und sind zur Viehfutterproduktion verwendbar.
  • Die Aufgabe der vorliegenden Erfindung besteht in der Bereitstellung einer Enzympräparation für verschiedene Feldfrüchte, verschiedene Reifegrade und verschiedene Trockenmassegehalte, welche die Nachteile der bekannten Präparationen nicht aufweisen. Die Aufgabe der vorliegenden Erfindung besteht insbesondere in der Bereitstellung von Enzymkombinationen, die günstige Veränderungen in der Struktur der Pflanzenzellwände ergeben, nur die für eine effektive Silage benötigte Menge an Zuckern liefern, die Produktion des ausfließenden Mediums nicht verstärken, das Wachstum von Clostridien, Hefe oder Schimmel nicht unterstützen, die aber fähig sind, die Struktur der Pflanzen- Polymeren so zu verändern, daß sie für eine weitere enzymatische Hydrolyse im Pansen zugänglicher sind und eine verbesserte Verdauung im monogastrischen Verdauungstrakt haben.
  • Eine weitere Aufgabe der vorliegenden Erfindung ist die Bereitstellung von Verfahren zur Herstellung dieser Enzymprodukte.
  • Es wurde nun überraschenderweise festgestellt, daß die nachteiligen Wirkungen der handelsüblichen Produkte durch das Vorhandensein bestimmter Enzymkombinationen in den Zellulasen handelsüblicher Qualität, die in diesen Produkten eingesetzt werden, verursacht werden. Durch die Fraktionierung dieser handelsüblichen Enzyme gemäß der vorliegenden Erfindung wurden neue Enzymprodukte erhalten, die jeweils mehrere einzelne Enzyme enthalten und die ihre eigenen charakteristischen Merkmale haben, auf deren Basis die geeignetesten Fraktionen für jeden besonderen Verwendungszweck ausgewählt werden können.
  • Nach einem Aspekt stellt die vorliegende Erfindung ein Verfahren zur Verbesserung des Nährwertes für Tiere bei einer Feldfrucht bereit, das den Schritt einer Behandlung der Feldfrucht mit einer cellulolytischen Enzymzusammensetzung, die die Cytolase-123-Fraktion ist, welche sich bei pH 8 und einer Leitfähigkeit, die der eines 20 mM-Tris-Puffers äquivalent ist, nicht an ein Q-Sepharose- Anionenaustauscherharz bindet, umfaßt.
  • Nach einem weiteren Aspekt stellt die vorliegende Erfindung einen cellulolytische Enzymzusammensetzung bereit, die die Cytolase-123-Fraktion ist, welche sich bei einem pH von 8 und einer Leitfähigkeit, die der eines 20 mM-Tris-Puffers äquivalent ist, nicht an ein Q-Sepharose- Anionenaustauscherharz bindet.
  • Trennverfahren, die in der Praxis der vorliegenden Erfindung verwendbar sind, umfassen solche Verfahren, die handelsübliche Oellulase-Zusammensetzungen auf der Basis der Ionen-Austauschereigenschaften der Proteine trennen. Beispielsweise sind chromatographische Verfahren verwendbar, z.B. Ionen-Aus tauscherchromatographie. Verwendbare Harze umfassen Q-Sepharose und Mono-Q (beide von Pharmacia)
  • Die Cellulase-Fraktion ist zur Konservierung von fasrigem Feldfrüchtefutter und zur Verbesserung der Futterverwertung durch Wiederkäuer und monogastrische Tiere verwendbar. Jede Cellulasefraktion hat einen charakteristischen Satz von Enzymen und daher unterschiedliche Wirkungen auf die fasrige Feldfrucht während der Silierung wie auch im Pansen und Dünndarm nach der Futteraufnahme. Die Fraktion kann mit geeigneten vorteilhaften Mikroorganismen wie Bakterien oder Hefe eingesetzt werden, um so bei jeder besonderen Anwendung verschiedene Wirkungen zu produzieren. Das Produkt kann auch bei konserviertem Futter kurz vor der Fütterung eingesetzt werden.
  • Kurze Beschreibung der Figuren
  • Figur 1 zeigt die Extinktion bei 280 nm für das Eluat aus einer Trennung einer handelsüblichen Cellulase an einer Anionen-Austauschersäule;
  • Figur 2 zeigt die isoelektrischen Punkte von Proteinen in einer handelsüblichen Cellulase und in jedem ihrer Hauptfraktionen als Resultat einer Anionen- Aus tauscherchromatographie;
  • Figur 3 zeigt die Extinktion bei 280 nm für das Eluat aus Trennungen einer handelsüblichen Cellulase und ihren vier Hauptanionen-Austauscherfraktionen an einer analytischen Mono-Q-Anionen-Austauschersäule; und
  • Figur 4 zeigt die Extinktion bei 280 nm für das Eluat aus einer Trennung einer handelsüblichen Cellulasefraktion A an einer Kationen-Austauschersäule aus CM-Sepharose (Pharmacia)
  • DETAILLIERTE BESCHREIBUNG DER ERFINDUNG
  • Cellulolytische Enzymgemische handelsüblicher Qualität (z.B. solche, die unter der Handelsbezeichnung Cytolase-123 von Genencor verkauft werden) enthalten typischerweise eine große Anzahl an Enzymen. Handelsüblich wichtige callulolytische Enzymgemische sind z.B. die, die von Trichoderma-Spezies, beispielsweise Trichoderma longibrachiatum stammen. Andere cellulolytische Enzymgemische, z.B. solche aus bakteriellen oder anderen fungalen Quellen, haben ähnliche Eigenschaften.
  • Die Wirkung der Enzymfraktionen auf behandeltes Futter und Silage und auf die Tierleistung (Mastleistung), sowohl allein als auch in mehreren unterschiedlichen Kombinationen, wurde durch die Messung einer großen Zahl von Parameter bestimmt. Die wichtigsten Parameter hinsichtlich der Tierleistung sind die Menge und Typen von Zucker, die freigesetzt werden, und die Veränderungen in der Struktur des Faserstoffs, welche das Pansen-Fermentationsverfahren und die Verdauung im monogastrischen Trakt regulieren. Durch Messung des Potentials des Faserstoffs zur Freisetzung von Zuckern vor und nach dem Silierverfahren kann der Verlust des Nährwertes während der Konservierung bestimmt werden. Wenn ein wesentlicher Teil des strukturellen Kohlenhydrats während des Silierprozesses in Säure umgewandelt wird, ist die Konservierung gut. Andererseits reduziert dies die Energie, die für die Pansenmikroben verfügbar ist und limitiert auf diese Weise den Futterwert. Eine optimale Kombination wäre eine Produkt, das nur genügend Zucker freisetzt, um eine gute Silierung zu gewährleisten, und einen Zuckertyp freisetzt, der von den meisten verderbniserregenden Mikroben, nicht verwertet wird, z.B. Xylose, und das die Pansenwirksamkeit noch verbessert. Ein wichtiges Charakteristikum ist auch das Potential zur Produktion von ausfließendem Medium, was mit der Zuckerfreisetzungsaktivität in Verbindung steht.
  • Jede der erhaltenen Enzymfraktionen enthält einen charakteristischen Satz individueller Enzyme und hat unterschiedliche Wirkungen auf die Faserstruktur, Zuckerfreisetzung, Silierkonservierung und Produktion an ausfließendem Medium.
  • Auf der Basis dieser Merkmale ist es möglich, die für jeden besonderen Verwendungszweck am besten geeignete Fraktion auszuwählen. Zur Konservierung der Feldfrüchte ist die Fraktion fähig, innerhalb von 48 h einen pH von etwa 4,0 zu produzieren. Die Fraktion kann auch zur Verbesserung des Futterwertes der frischen oder konservierten fasrigen Feldfrucht vor der Fütterung verwendet werden.
  • Insbesondere die Fraktion A, die die Fraktion von Cytolase-123 ist, welche sich bei einem pH von 8 und einer Leitfähigkeit, die der eines 20 mM-Tris-Puffers äquivalent ist, nicht an ein Q-Sepharose-Anionenaustauscherharz bindet, verbessert die Verwertbarkeit von Zucker für die Pansenmikroben. Fraktion A verbessert auch die Reaktivität des Faserstoffs.
  • Wenn ausfließendes Medium kein Problem darstellt, z.B. bei fasrigen Feldfrüchten, die bei Trockenmassekonzentrationen von über 25 % siliert werden, kann Fraktion A sowohl zur Verbesserung der Konservierung als auch zur Verbesserung der Tierleistung verwendet werden.
  • Wenn gewünscht wird, eine rasche Verbesserung bei der Zuckerfreisetzung zu erzielen, beispielsweise vor einer Fütterung der Tiere, wird die Fraktion A zur Behandlung fasriger Feldfrüchte zur Verfütterung an Wiederkäuer und speziell monogastrische Tiere verwendet.
  • Die erfindungsgemäßen Enzymprodukte bieten daher mehrere Vorteile. Durch die Verwendung der Enzymfraktion (mit oder ohne günstige exogene Mikroorganismen) werden sowohl hinsichtlich der Konservierung fasriger Feldfrüchte und der Verwertung des Futters und der Tierleistung große Verbesserungen erzielt. Vier Punkte sind es wert, besonders hervorgehoben zu werden: durch die Verwendung der erfindungsgemäßen Enzymprodukte wird die Feldfruchtkonservierung verbessert; kann das Ausflußproblem gelöst werden; kann der Zuckerfreisetzungswert verbessert werden und kann der Faserreaktivitätswert verbessert werden.
  • BEISPIEL 1: FRAKTIONIERUNG VON CYTOLASE-123
  • Die Fraktionierung wurde in einer 2-l-Säule mit Pharmacia Q- Sepharose-Anionenaustauscher durchgeführt. Für jeden Lauf wurde 1 l cytolase-123 (Genencor), die etwa 200 g Protein (basierend auf der Extinktion bei 280 nm) mit pH 5,2 enthielt, auf pH 8 und die Leitfähigkeit des 20 mM Tris- Puffer durch Ultrafiltration und anschließende Verdünnung mit Wasser eingestellt. Die eingestellte Enzymlösung wurde in die Säule gebracht. Das nicht-absorbierte Material (Fraktion A) wurde mit etwa 10 l 20 inm Tris-Puffer ausgewaschen. Die absorbierten Enzyme wurden mit einem linearen Gradienten von 0 bis 0,5 M NaCl mit einem Gesamtvolumen von etwa 10 l eluiert. Das Säuleneluat wurde gesammelt. Die gebundenen Fraktionen wurden mit 20 mM-Tris-Puffer bei Natriumchlorid- Konzentrationen von 80 mM (Fraktion B), 150 mM (Fraktion C) und 500 mM für Fraktion D eluiert. (Im folgenden werden diese Fraktionen als Fraktionen A, B, C und D in der Reihenfolge der Elution bezeichnet.) Diese Fraktionierungsresultate sind in Figur 1 graphisch dargestellt.
  • Die Fraktionen A, B, C und D enthielten, basierend auf der Extinktion bei 280 nm, die folgenden Protein-Mengen:
  • A 27 g, B 18,3 g, C 47,6 g, D 73 g.
  • Es wird angenommen, daß der Schwanz der Fraktion D (d.h. das Eluat in dem Puffer mit 0,3 M NaCl und mehr) nur Spuren von Protein-Material enthielt und daß die in dem Schwanz beobachtete Extinktion von etwas UV-absorbierendem Material mit kleinem Molekulargewicht herrührte.
  • Die Fraktionen wurden durch isoelektrische Fokussierung in Gelen analysiert, um so Proteine mit isoelektrischen Punkten zwischen 3 und 9 zu trennen. Diese Resultate wurden als Fingerprints verwendet, um Fraktionen, die von verschiedenen Trennungsverfahren stammten, zu vergleichen. Die erhaltenen Resultate sind in Figur 1 graphisch dargestellt. Die wichtigsten Fraktionen wurden auch durch analytische Flüssigkeitschromatographie an Mono-Q, das hervorragende Auflösungskraft für Proteine aufweist, analysiert. Die Resultate sind in Figur 3 graphisch dargestellt.
  • Das Material, das nicht an Q-Sepharose (Fraktion A) absorbiert wurde, wurde mit einer Kationenaustauscher-OM- Sepharose-Säule fraktioniert. Diese Resultate sind in Figur 4 dargestellt. Cytolase wurde mit Q-Sepharose in 4 Enzym- Fraktionen aufgeteilt, von denen jede mehrere unterschiedliche Proteine und Enzyme enthielt. Die Verteilung verschiedener Aktivitäten bei Cytolase und den 4 Fraktionen ist in Tabelle 1 beschrieben. Die Resultate zeigen, daß Cytolase-123 ein sehr komplexes Enzym-Gemisch ist, und daß sogar die erhaltenen Fraktionen Multienzympräparationen sind. Die Fraktionen können - wenn gewünscht - beispielsweise chromatographisch oder durch Präzipitation weiter gereinigt werden.
  • Alternativ können die Enzyme unter Verwendung varuerender Kombinationen aus pH, Salzkonzentrationen und Pufferkonzentration und -typ eluiert werden. Beispielsweise führte eine Verwendung von 20 mM Tris-Puffer von pH 7,6 zu der loseren Bindung der Fraktionen B, C und D an die Säule, so daß sie bei Salzkonzentrationen von 20 mM (Fraktion B), 115 mM (Fraktion C) und 500 mM (Fraktion D) eluiert wurden. Allerdings ändern Veränderungen dieser Parameter nicht die Reihenfolge, in der die Fraktionen von der Säule eluiert wurden, nachdem Fraktion A ausgewaschen worden war. In einem alternativen Verfahren kann das Enzym mit einem schrittweisen Gradienten mit entsprechenden pH, Puffer- und Salzkonzentrationen eluiert werden.
  • Unfraktionierte Cytolase und die Fraktionen A, B, C und D wurden mit analytischer Flüssigkeitschromatographie unter Verwendung einer Mono-Q-Säule (Pharmacia) analysiert. Die Resultate zeigen, daß die Fraktionen B, C und D jeweils mehr als eine Komponente enthalten (siehe Figur 3).
  • Cellobiohydrolase I, Cellobiohydrolase II und Endogluconase I wurden durch die Verwendung von Anticellobiohydrolase I-, Anti-Cellobiohydrolase II- und Antiendogluconase 1-Antiseren identifiziert (siehe Tabelle 1).
  • Das Material, das nicht an Q-Sepharose (Fraktion A) absorbiert wurde, wurde mit einer Kationenaustauscher-CM- Sepharosesäule fraktioniert. Die CM-Sepharose-Fraktionierung der Q-Sepharose-Fraktion A zeigte auf der Basis von Enzym- Aktivitätsversuchen, daß das Material, das bei den Punkten 4.1 und 4.2 eluiert wurde, Esterase-Aktivität hatte; das Material, das bei den Punkten 4.3, 4.4 und 4.5 eluiert wurde, hatte CMC-Aktivität; das Material, das bei den Punkten 4.4 und 4.5 eluiert wurde, hatte auch Xylosidase-Aktivität; das Material, das etwa bei Punkt 4.4 eluiert wurde, hatte auch noch Arabinosidase-Aktivität; das Material, das bei Punkt 4.6 eluiert wurde, hatte Glucosidase (Cellobiose)-Aktivität; und das Material, das bei Punkt 4.7 eluiert wurde, hatte Xylanase-Aktivität TABELLE 1 Enzymaktivitäten* für Cytolase und die Fraktionen
  • *FPU = Filterpapiereinheiten - setzt 1 mol reduzierende Zucker von 50 mg Whatman Nr. 1 Filterpapier in 1 min bei 50ºC bei pH 4,8 in einem Reaktionsvolumen von 2 ml frei.
  • CMC = Carboxymethylcellulose-Einheiten - setzt 1 uM reduzierende Zucker aus 10 mg Carboxymethylcellulose in einer Minute bei 50ºC bei pH 4,8 in einem Reaktionsvolumen von 20 ml frei.
  • Cellobiase-Einheit - setzt 1 nmol Glucose pro Sekunde aus 1,8 umol 4-Nitrophenyl-β-Glucopyranosid bei 50ºC bei pH 4,8 in einem Reaktionsvolumen von 2 ml frei.
  • Xylanase-Einheit - setzt ein 1 uM reduzierende Zucker aus 10 mg Xylan in 1 min bei 50,0 bei pH 4,2 in einem Reaktionsvolumen von 2 ml frei.
  • Arabinosidase-Einheit - setzt 1 nmol p-Nitrophenol pro Sekunde aus 3,6 uM p-Nitrophenyl-α-L-arabinofuranosid bei 50ºC bei pH 4,0 in einem Reaktionsvolumen von 2 ml frei.
  • xylosidase-Einheit - setzt 1 nmol p-Nitrophenol pro Sekunde aus 3,6 umol p-Nitrophenyl-β-D-xylopyranosid bei 40ºC bei pH 5 in einem Reaktionsvolumen von 2 ml frei.
  • Esterase-Einheit - setzt 1 nmol p-Nitrophenol pro Sekunde aus 1,8 umol p-Nitrophenylacetat bei 50ºC bei pH 4,8 in einem Reaktionsvolumen von 2 mm frei.
  • ** CBHI ist Cellobiohydrolase I, CBHII ist Cellobiohydrolase II und EGI ist Endoglucanase I, wie sie mit Antiseren identifiziert werden.
  • Die Fraktionen A, B, C und D wurden hinsichtlich ihrer entsprechenden Konzentration in der Originalcytolase untersucht.
  • BEISPIEL 2: Wirkung von Enzym-Fraktionen, die aus Cytolase-123 hergestellt werden, auf die Faserstruktur und die chemische Zusammensetzung von Silage
  • Tetraploides Roggengras (Düngung 120 kg N/Hektar) wurde von Hand unter Anwendung keimfreier Techniken geschnitten und kalt transportiert; das Experiment wurde innerhalb von 5 h nach dem Schneiden begonnen. Der Trockenmassegehalt betrug 13 Gew.-%. Das Gras wurde mit Scheren in 1 cm Stücke geschnitten und in Plastikbeutel gegeben, die jeweils 80 g frisches Gras enthielten. Replikate Proben wurden mit allen Kombinatiönen der Cytolase-123-Fraktionen A, B, C und D behandelt. Nach der Enzym-Behandlung wurde das Gras als 25 g- Aliquots in 160 ml Serumflaschen gepackt, mit anaeroben Gas 5 min gespült und die Flaschen mit Butylkautschukstopfen verschlossen. Die Flaschen wurde 6 Wochen bei 30ºC inkubiert und dann wurde die Neutraldetergens-Faser (NDF) extrahiert:
  • 75 ml Wasser wurden in die Flaschen mit behandeltem Gras gegeben, 1 h lang bei Raumtemperatur geschüttelt und durch ein Glassinter filtriert. Das Filtrat wurde für verschiedene Analysen verwendet; das Präzipitat wurde weiter extrahiert. Eine Neutraldetergens-Extraktion des Präzipitats wurde folgendermaßen durchgeführt: i) das Präzipitat wurde quantitativ in 100 ml einer Lösung (pH 7), die pro Liter 19,6 g Titriplex III, 3,6 g Na&sub2;B&sub4;O&sub7;, 4,6 g Na&sub2;HPO&sub4;, 30 g Natriumdodecylsulfat und 10 ml Ethylenglykolmonoethylether enthielt, suspendiert und 40 min bei 60ºC gerührt; II) die Temperatur der Extraktion wurde rasch auf 75ºC erhöht, es wurde unter Verwendung eines Glassinters heiß filtriert; iii) das Präzipitat wurde dann mit 100 ml Wasser gewaschen, indem bei 60ºC 15 min lang geschüttelt wurde, die Temperatur rasch auf 75ºC erhöht wurde und die Suspension filtriert wurde; diese Wasserextraktion wurde wiederholt; iv) das Präzipitat wurde danach mit 100 ml einer Salzlösung extrahiert, die pro Liter 3,64 g KN03, 1,76 g KCL, 0,17 g NaNO&sub3;, 1,92 g Ca(NO&sub3;)&sub2; 4H&sub2;O und 1,96 g Mg(NO&sub3;)&sub2;.6H&sub2;O enthielt; v) als die Temperatur von 60 auf 40ºC gesunken war, wurde die Suspension filtriert; vi) die Wasserextraktion (Absatz iii) wurde zweimal wiederholt; vii) das Präzipitat wurde mit 75 ml Aceton 15 min lang extrahiert und filtriert; dies wurde 4-mal wiederholt; und viii) die erhaltene NDF wurde über Nacht in einem Glassinter, der an ein Vakuum angeschlossen war, getrocknet.
  • 1. Wirkungen der Enzym-Fraktionen auf die Zusammensetzung von löslichen Silage-Bestandteilen
  • D- und L-Milchsäuren wurden unter Verwendung des enzymatischen Untersuchungssets von Boehringer, Mannheim GmbH und nach dem von Hersteller angegebenen Verfahren analysiert. Ammonium wurde in den alkalisierten Proben unter Verwendung einer Ammoniak-spezifischen Elektrode analysiert.
  • Nach dem Verfahren von Lowry wurde lösliches Protein analysiert. Lösliche Zucker wurden als Trimethylsilyl- Derivate durch GLC unter Verwendung einer Kapillarsäule und eines Temperaturprogramms analysiert. Es wurde ein Verfahren mit internem Standard, bei dem zwei interne Standards (Erythrit und Phenyl-B-D-glycopyranosid) eingesetzt wurden, verwendet.
  • Die erhaltenen Resultate sind in Tabelle 2 zusammengefaßt. TABELLE 2 Wirkungen von Enzym-Fraktionen, einzeln und in verschiedenen Kombinationen, auf die Zusammensetzung von löslichen Silage- Bestandteilen
  • Die Restzuckerwerte werden in bezug auf die unbehandelte Kontrolle festgestellt; positive Werte zeigen eine erhöhte Konzentration und negative Werte eine Verringerung an. Es wurden Monosaccharide und Disaccharide analysiert und ihre Summen als Restzuckerwerte dargestellt. Die Restzuckerwerte können die Gesamtzuckerfreisetzung in dem Silo wegen möglicher Differenzen bei der Aufnahme und/oder dem Wachstum der Silage-Mikroorganismen nicht wiedergeben.
  • Alle Silagen wurden gut konserviert, hatten einen pH-Wert von etwa 4 oder weniger und eine hohe Konzentration an Milchsäure. Hinsichtlich der Form von Milchsäure kann erwähnt werden, daß die Enzym-Behandlung das Verhältnis der beiden Lactatformen nicht merklich beeinträchtigte. In allen Fällen lagen etwa 50 % des Lactats in D-Form vor.
  • Die Menge an Restzucker bei Kombination der Fraktionen ABD, BCD, AD, BC, BD und D ist größer als die bei Kombination aller Fraktionen ABCD. Die Wahl von Enzymfraktionen hat eine deutliche Wirkung auf die Restkonzentration an Glucose, Xylose, Fructose und Arabinose. Die Konzentration jedes der genannten steht mit den anderen in Beziehung; die Behandlung, die die höchste Glucose-Konzentration zeigt, liefert auch die höchsten Konzentrationen für die anderen Zucker usw. Fraktion D war der wirkungsvollste auftretende Zuckerproduzent bei der Silage. Fraktion B und die Kombination AB zeigten negative Werte bei der sichtbaren Zuckerproduktion.
  • Die Konzentration an löslichem Protein lag bei allen Behandlungen zwischen 50 und 60 mg/g Trockengras; die Silage- Qualität wurde demnach durch die Enzym-Behandlung nicht verringert. Die Ammonium-Konzentrationen standen entsprechend nicht mit dem Vorliegen irgendwelcher Enzym-Fraktionen in Beziehung.
  • 2. Wirkung der Enzym-Fraktionen auf die Faserstruktur Analyse der NDF-Struktur
  • Die erhaltene NDF wurde gewogen und als Prozentanteil der Trockenmasse des Ausgangsmaterials ausgedrückt.
  • Die Empfindlichkeit gegenüber einer enzymatischen Hydrolyse wurde bestimmt, indem NDF mit einem kompletten cellulolytischen Enzym-Gemisch Cytolase-123 (50 000 HEC/g) hydrolysiert wurde. Vor Verwendung wurde die Enzym- Präparation durch eine Sephadex G-25-GPC-Säule geleitet, um Verbindungen mit niedrigem Molekulargewicht zu entfernen, die die Bestimmung der reduzierenden Zucker stören könnte. 20 mg NDF wurde in ein Röhrchen eingewogen und es wurde 9,6 ml Sörensen Phosphatpuffer, pH 7, zugegeben. Nach einer 15- stündigen Inkubation bei Raumtemperatur wurde das Enzym (0,4 ml) zugesetzt und die anfängliche Rate der Zuckerfreisetzung bestimmt. Nach 0, 1, 2,5 und 5 h wurde eine 1-ml-Probe gezogen. Jede Probe wurde unverzüglich mit 4 ml Dinitrosalicylsäure (DNS)-Reagens, das zur Analyse reduzierender Zucker eingesetzt wird, vermischt. Dieses Reagens unterbricht augenblicklich die enzymatische Reaktion.
  • Die Proben wurden dann in einem siedenden Wasserbad 5 min lang erhitzt, rasch in einem Eisbad abgekühlt und die Extinktion bei 540 nm gemessen. Die Resultate wurden als Mol reduzierende Zucker, die pro Stunde pro Gramm NDF freigesetzt wurden, ausgedrückt.
  • Die quantitative Bestimmung der reduzierenden Enden in NDF wurde mit dem modifizierten DNS-Verfahren durchgeführt. 20 mg NDF wurden in ein Röhrchen eingewogen, 1 ml Wasser zugesetzt, das Gemisch für 1 h bei Raumtemperatur inkubiert, 4 ml DNS- Reagens zugesetzt, das Gemisch in einem siedenen Wasserbad 5 min erhitzt, in einem Eisbad rasch abgekühlt, filtriert und die Extinktion des Filtrats bei 540 nm gemessen. Die Resultate wurden als Mol pro Gramm NDF ausgedrückt.
  • Die Anzahl der reaktiven Hydroxyl-Gruppen wurde bestimmt, indem die Anzahl der Acetyl-Gruppen, die in dem folgenden Acetylierungsverfahren eingebaut wurden, bestimmt wurde.
  • Dreifache 20 mg NDF-Proben wurden mit 2 ml Pyridin vermischt. 200 ul ¹&sup4;C-Essigsäureanhydrid (spezifische Aktivität 1,04 x 10&sup9; dpm/mol) wurden zugesetzt; dann wurde das Gemisch in festverschlossenen Reaktionsröhrchen 30 min bei 70ºC inkubiert. Das Filtrat wurde entfernt und das Präzipitat zweimal mit 4 ml frischem Pyridin und dann 4-mal mit Wasser gewaschen, wobei ein Ultraschallbad verwendet wurde, um das Auswaschen des nicht kovalent-gebundenen Acetats aus dem Faserstoff zu intensivieren. Die letzte Waschlösung wurde auf Reaktivität untersucht; sie überschritt das Untergrundniveau nicht. Acetylierter Faserstoff wurde mit 2 ml 4 N HCl 5 h bei 90ºC hydrolysiert; schließlich wurde die Radioaktivität des neutralisierten Filtrats gemessen. Der Einbau von Acetyl- Gruppen wurde als umol/Gramm NDF ausgedrückt.
  • Die erhaltenen Resultate sind in Tabelle 3 zusammengefaßt. Tabelle 3 Wirkungen von Enzym-Fraktionen, einzeln und in verschiedenen Kombinationen, auf die Faserstruktur
  • * Die angegebenen Werte beziehen sich auf den Null- Kontrollwert.
  • TM = Trockenmasse
  • Die NDF-Werte nahmen ab, wenn Enzyme bei Silage-Herstellung verwendet wurden. Die Behandlung mit dem Enzym-Gemisch ABCD reduzierte NDF von 35 % TM, wie sie bei der nicht- enzymbehandelten Silage erhalten wurde, auf 18 %. Der NDF- Abfall war geringer, wenn die Enzym-Fraktion D weggelassen wurde. Die Enzym-Fraktion D hatte den stärksten Effekt auf die NDF-Solubilisierung. Wenn D mit anderen Fraktionen kombiniert wurde, wurde der Faserstoff sehr wirksam aufgelöst. Die erklärt auch, warum die Anzahl der reduzierenden Enden sich in Gegenwart von D verringerte. Es wird angenommen, daß Fraktion D den Faserstoff systematisch verdaut, wodurch die Masse löslich gemacht wird. Die Anzahl an freien Enden nahm bis zu einem Level ab, der unter dem lag, der bei der Kontrolle ohne Enzym-Behandlung festgestellt wurde. Bei der Solubilisierung von NDF war Fraktion A in Kombinationen mit den Fraktionen B und C ebenfalls wirksam. Fraktion A verbesserte auch die Reaktivität stark, möglicherweise durch Erhöhung der Anzahl reduzierender Enden.
  • Es ist wünschenswert, den Faserstoff während einer Silierung so zu modifizieren, daß es für die Pansenmikroben einfacher wird, ihn anzugreifen, und daß er in dem monogastrischen Trakt reaktiver wird. Der anfängliche Angriff im Pansen erfolgt durch die cellulolytischem Mikroben und ihre Enzyme. Daher wurde die anfängliche Rate der enzymatischen Zuckerfreisetzung als Maß für die Empfindlichkeit der NDF- Fraktionen für diesen Angriff bestimmt. Die Werte werden mit der Kontrolle ohne Enzym (null) verglichen, wobei positive Werte einen Anstieg der Verfügbarkeit von Zucker für Pansenmikroben angeben und negative Werte anzeigen, daß im Silierungsprozeß zu viel Zucker in Säuren umgewandelt wurde. Es ist ersichtlich, daß die Enzymfraktion D, allein oder in Kombinationen, aufgrund der starken Zuckerfreisetzungswirksamkeit für die Verwendung im Silierprozeß weniger geeignet ist. Fraktion A hatte eine stark positive Wirkung auf die anfängliche Rate der Zuckerproduktion. 95 % der freigesetzten Zucker bestanden aus Glucose und Cellobiose. Wenn A und D gemeinsam vorlagen, war Fraktion D die dominierende. Fraktion A, allein oder in Kombination mit B, C oder BC, verbessert die Verfügbarkeit von Zucker für die Pansenmikroben und ist für diese Anwendung günstig.
  • Eine Acetylierung der NDF-Fraktionen aus den Enzymbehandelten Silagen zeigte, daß die Entfernung der Kohlehydrat-Komponente des Zellwandmaterials die Anzahl der reaktiven Hydroxyl-Gruppen nicht verringert. Im Gegenteil, die effizient Kohlenhydrate verdauenden Enzym-Kombinatione erhöhten den ¹&sup4;C-Acetyl-Einbau in den behandelten Faserstoff. Die am wirksamsten solubilisierenden Enzym-Kombinationen und die Cytolase selbst erhöhten daher die Anzahl an freigelegten Hydroxyl-Gruppen. Die Fraktion D hatte die größte Wirkung auf die Anzahl der Hydroxyl-Gruppen. Wahrscheinlich waren die freigelegten Hydroxyl-Gruppen phenolische Lignin- Substituenten. Fraktion C scheint ein Antagonist zu D zu sein. Wiederum war die Wirkung von A der der Fraktion D entgegengesetzt.
  • Auf der Basis der vorliegenden Erfindung ist es daher möglich, den nicht-löslichen Teil einer Silage auf mehreren Wegen zu modifizieren, indem verschiedene Enzym-Kombinationen ausgewählt werden. Die bemerkenswertesten Wirkungen werden durch die Verwendung der Fraktionen A und D, einzeln oder in Kombinationen, oder, wo geeignet, durch Weglassen dieser erzielt. Ein Silieren von Futter in Gegenwart der Enzym- Fraktion D in irgendeiner Kombination produziert eine unlösliche Fraktion, die durch das verwendete Enzym-Gemisch nicht weiter enzymatisch hydrolysiert werden kann. Fraktion A hat die entgegengesetzte Wirkung; die Silage, die mit A, aber ohne D hergestellt wurde, ist ganz klar gegenüber einer weiteren enzymatischen Hydrolyse empfindlicher als die nicht mit Enzym behandelte Kontrolle. Obgleich nicht alle Fraktionen und Fraktionskombinationen im Detail diskutiert wurden, ist es klar, daß alle möglichen Fraktionskombinationen in den Schutzumfang der vorliegenden Erfindung fallen.
  • In einem anschließenden Experiment mit Mais-Silage produzierten die Fraktionen A und D eine merkliche Reduzierung des NDF, wohingegen AD und ABCD keine bedeutende Wirkung hatten. Allerdings produzierten nur Fraktion D und ABCD eine bedeutende Reduzierung des ADF.
  • In einer α,α-Silage, die Klee und Timothy enthielt, wurden die folgenden NDF- und ADF-Werte unter Verwendung der identifizierten Fraktionen erhalten:
  • Nur der NDF-Wert für Fraktion B war nicht bedeutend. Allerdings hatte nur D, BC und BCD eine signifikante Wirkung auf ADF.
  • BEISPIEL 3
  • Es wird angenommen, daß Zusammensetzungen entsprechend den Kominationen ABC, ACD, AC und ABD, wie auch weitere Kombinationen durch genetische Manipulation der Cellulase- Quelle hergestellt werden können. Beispielsweise können das Gen, das für Cellobiohydrolase 1, Cellobiohydrolase II, Endoglucanase I kodiert, und Kombinationen der Gene, die für diese Enzyme kodieren, aus einer Trichoderma-Spezies gelöscht werden. Es wird erwartet, daß die Cellulase, die aus einer Spezies, der ein Gen fehlt, isoliert wird, auf Feldfrüchte eine Wirkung haben wird, die der der entsprechenden Kombinationen von Cellulase-Materialfraktionen aus einer Anionen-Austauschersäule entspricht.
  • Es wird auch angenommen, daß Kombinationen von gereinigten oder angereichterten Enzymen, die in Cellulose-Material vorliegen, auf Feldfrüchte auch eine Wirkung haben, die der der entsprechenden Kombinationen von Cellulase-Material, das an einer lonen-Austauschersäule fraktioniert wurde, entspricht.

Claims (4)

1. Verfahren zur Verbesserung des Nährwertes für Tiere bei einer Feldfrucht, das den Schritt einer Behandlung der Feldfrucht mit einer cellulolytischen Enzymzusammensetzung, die die Cytolase-123-Fraktion ist, welche sich bei einem pH von 8 und einer Leitfähigkeit, die der eines 20 mM-Tris-Puffers äquivalent ist, nicht an ein Q-Sepharose-Anionenaustauschharz bindet, umfaßt.
2. Verfahren nach Anspruch 1, wobei eine Lösung der cellulolytischen Enzymzusammensetzung zu stehenden Feldfrüchten (auf dem Feld) gegeben wird.
3. Verfahren nach Anspruch 1, wobei eine Lösung der Enzymzusammensetzung zu geernteten Feldfrüchten gegeben wird.
4. Cellulolytische Enzymzusammensetzung, die die Cytolase- 123-Fraktion ist, welche sich bei einem pH von 8 und einer Leitfähigkeit, die der eines 20 mM-Tris-Puffers äquivalent ist, nicht an ein Q-Sepharose- Anionenaustauschharz bindet.
DE69317278T 1992-04-10 1993-04-13 Enzymprodukte zur verbesserung des nahrungswertes und der konservierung von fasergewächsen Expired - Lifetime DE69317278T2 (de)

Applications Claiming Priority (2)

Application Number Priority Date Filing Date Title
US86703992A 1992-04-10 1992-04-10
PCT/FI1993/000155 WO1993020714A1 (en) 1992-04-10 1993-04-13 Enzyme products for use in the improvement of feed value and conservation of fibrous crops

Publications (2)

Publication Number Publication Date
DE69317278D1 DE69317278D1 (de) 1998-04-09
DE69317278T2 true DE69317278T2 (de) 1998-07-16

Family

ID=25348946

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE69317278T Expired - Lifetime DE69317278T2 (de) 1992-04-10 1993-04-13 Enzymprodukte zur verbesserung des nahrungswertes und der konservierung von fasergewächsen

Country Status (8)

Country Link
US (1) US5948454A (de)
EP (1) EP0634899B1 (de)
AT (1) ATE163506T1 (de)
AU (1) AU3954093A (de)
CA (1) CA2133748C (de)
DE (1) DE69317278T2 (de)
LT (1) LT3208B (de)
WO (1) WO1993020714A1 (de)

Families Citing this family (17)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE4239677A1 (de) * 1992-11-26 1994-06-01 Henkel Kgaa Viskose wäßrige Tensidzubereitungen
US5861271A (en) * 1993-12-17 1999-01-19 Fowler; Timothy Cellulase enzymes and systems for their expressions
US7005128B1 (en) 1993-12-17 2006-02-28 Genencor International, Inc. Enzyme feed additive and animal feed including it
US6268196B1 (en) 1993-12-17 2001-07-31 Genencor International, Inc. Method and compositions for treating cellulose containing fabrics using truncated cellulase enzyme compositions
GB9424661D0 (en) * 1994-12-07 1995-02-01 Biotal Ltd Enzymes, microorganisms and their use
US5981835A (en) * 1996-10-17 1999-11-09 Wisconsin Alumni Research Foundation Transgenic plants as an alternative source of lignocellulosic-degrading enzymes
US6818803B1 (en) 1997-06-26 2004-11-16 Wisconsin Alumni Research Foundation Transgenic plants as an alternative source of lignocellulosic-degrading enzymes
WO2001096382A2 (en) 2000-06-15 2001-12-20 Prokaria Ehf. Thermostable cellulase
US6506423B2 (en) 2000-12-21 2003-01-14 Kansas State University Research Foundation Method of manufacturing a ruminant feedstuff with reduced ruminal protein degradability
US6750051B2 (en) 2001-04-10 2004-06-15 University Of Kentucky Research Foundation Compositions and methods for enhancing fiber digestion
NO319624B1 (no) 2003-09-15 2005-09-05 Trouw Internat Bv Fiskefôr for laksefisk i ferskvann og anvendelse av slikt fôr.
US7718415B1 (en) 2003-09-23 2010-05-18 Pioneer Hi-Bred International, Inc. Acetyl esterase producing strains and methods of using same
US20070110780A1 (en) * 2005-11-14 2007-05-17 Nzymsys, Ip Inc. Building material surface treatment biocide, and method for treatment of building material surfaces
US20070280919A1 (en) * 2006-05-30 2007-12-06 Gorton Stephen J Produce-treatment composition and method for treatment of fresh produce
DE102010020640A1 (de) * 2010-05-15 2011-11-17 Pfeifer & Langen Kommanditgesellschaft Futtermittel und Futtermittelzusatzstoff
US11246328B2 (en) 2013-07-03 2022-02-15 The Coca-Cola Company Systems and methods for automatically coring, or isolating fiber or whole juice sacs from citrus fruit
US20190257581A1 (en) 2016-11-02 2019-08-22 Biofilm Ip, Llc Systems and methods for processing cereal grasses

Family Cites Families (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US510506A (en) 1893-12-12 Combination-valve connection for water-gas apparatus
JPS5234546B1 (de) * 1976-01-27 1977-09-03
HU185784B (en) * 1979-02-12 1985-03-28 Sanofi Sante Animale Sa Method for preserving vegetables for foddering purposes
FI66282C (fi) 1982-11-02 1984-10-10 Valio Meijerien Foerfarande foer ensilering av groenfoder eller fullsaed
FR2537991A1 (fr) * 1982-12-20 1984-06-22 Sanders Procede pour stabiliser des enzymes liquides, enzymes liquides ainsi stabilisees et aliment renfermant de telles enzymes notamment pour des animaux monogastriques
US5298405A (en) * 1986-04-30 1994-03-29 Alko Limited Enzyme preparations with recombinantly-altered cellulose profiles and methods for their production
FI82354C (fi) * 1988-11-14 1991-03-11 Valio Meijerien Konservering av faerskfoder.
US5110735A (en) * 1989-09-26 1992-05-05 Midwest Research Institute Thermostable purified endoglucanase from thermophilic bacterium acidothermus cellulolyticus
WO1991015966A1 (en) * 1990-04-18 1991-10-31 Ssv-Development Oy Enzyme treated forage for silage
DD296406A5 (de) * 1990-07-10 1991-12-05 Industrieforschungszentrum Bio Verfahren zur verbesserung der futterverwertung
JP2531595B2 (ja) * 1990-09-05 1996-09-04 工業技術院長 サイレ―ジ用酵素剤
GB9027303D0 (en) * 1990-12-17 1991-02-06 Enzymatix Ltd Enzyme formulation

Also Published As

Publication number Publication date
CA2133748C (en) 2008-06-17
US5948454A (en) 1999-09-07
WO1993020714A1 (en) 1993-10-28
LT3208B (en) 1995-03-27
CA2133748A1 (en) 1993-10-28
ATE163506T1 (de) 1998-03-15
EP0634899A1 (de) 1995-01-25
DE69317278D1 (de) 1998-04-09
LTIP482A (en) 1994-09-25
EP0634899B1 (de) 1998-03-04
AU3954093A (en) 1993-11-18

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE69111148T2 (de) Gärfutter-Enzymbehandlung.
DE69317278T2 (de) Enzymprodukte zur verbesserung des nahrungswertes und der konservierung von fasergewächsen
DE69112643T2 (de) Formulierung zur behandlung von silage.
DE69427812T2 (de) Enzymhaltiger futterzusatz und diesen enthaltendes futter
DE69616558T2 (de) Enzymzusätze für futter von wiederkäuern
DE69634756T2 (de) Neue xylanaseverbindung und verfahren zu deren herstellung
DE60133814T2 (de) Verwendung von enzymen zur herabsetzung der einweichzeit und des so2-bedarfs bei einem maisnassmahlverfahren
Kamstra et al. The effect of stage of maturity and lignification on the digestion of cellulose in forage plants by rumen microorganisms in vitro
DE69533473T2 (de) Verarbeitung von pflantzlichem material mit xylanase
DE69027054T2 (de) Enzymatisches Hydrolysat von einem Cellulosederivat
Amjed et al. Effect of alkaline hydrogen peroxide treatment on cell wall composition and digestion kinetics of sugarcane residues and wheat straw
DE2705878C3 (de) Beifuttermittel zur Förderung der Milchsekretion bei Tieren Kyowa Hakko Kogyo Co, Ltd, Tokio
DE69621146T2 (de) Verwendung von Galactanase in Tierfutter
Ford et al. The effect of chlorite delignification on digestibility of some grass forages and on intake and rumen microbial activity in sheep fed barley straw
DE3005020C2 (de)
JP3423399B2 (ja) サイレージの調製方法
EP0456033B1 (de) Verfahren zur Herstellung von Xylanase
Chestnut et al. Effects of conservation methods and anhydrous ammonia or urea treatments on composition and digestion of tall fescue
Rodrigues et al. Effect of the addition of cell wall degrading enzymes on fermentation kinetics of perennial ryegrass silage
Ben‐Ghedalia et al. The effect of dietary starch on the digestion by sheep of cell wall monosaccharide residues in maize silage
DE68912377T2 (de) Verfahren und Konservierungsmittel zur Konservierung von Grünfutter.
Ben-Ghedalia et al. Pectin fermentation and utilization by natural microflora during ryegrass ensilage
Ben-Ghedalia et al. Silage fermentation and in vitro degradation of monosaccharide constituents of wheat harvested at two stages of maturity
BAyoRBoR et al. Effects of Acremonium cellulase and lactic acid bacteria inoculant on the fermentation quality and digestibility of guineagrass silages
FI112161B (fi) Kuitukasvien rehuarvon ja kestävöinnin parantamisessa käytettäviksi soveltuvia entsyymituotteita

Legal Events

Date Code Title Description
8364 No opposition during term of opposition
8327 Change in the person/name/address of the patent owner

Owner name: GENENCOR INTERNATIONAL, INC. (N.D.GES.D. STAATES D