DE68905561T2 - Verfahren zur herstellung von verbessertem proteinshydrolysat. - Google Patents
Verfahren zur herstellung von verbessertem proteinshydrolysat.Info
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Description
- Die Erfindung betrifft ein chemisches Verfahren zum Verbessern von hydrolysiertem Protein, insbesondere von mit HCl hydrolysiertem Protein.
- Die Hydrolyse von Proteinen durch Behandlung mit Salzsäure wurde von Liebig in der Mitte des vorigen Jahrhunderts entwickelt. Seitdem ist dieses Verfahren intensiv zur kommerziellen Herstellung von Nahrungsmittelergänzungs- und -aromastoffen angewendet worden.
- Beim kommerziellen Arbeiten ist es üblich, hauptsächlich pflanzliche Proteine durch Kochen mit starker Salzsäure zu hydrolysieren, worauf das Hydrolysat abgekühlt und mit Natriumcarbonat oder Natriumhydroxid neutralisiert und das feste nicht hydrolysierte Material entfernt wird. Die Hydrolysetemperatur liegt normalerweise im Bereich von 100 bis 120ºC und die Reaktionszeit von 2 bis 24 h.
- Der Hydrolysegrad liegt normalerweise zwischen 60 und 85 % der Amidgruppen. Im Fall reiner Proteinausgangsmaterialien können höhere Hydrolysegrade erhalten werden.
- Geeignete Proteinhydrolysatausgangsmaterialien können z.B. Casein, Sojaprotein, Gluten und Ölsaatkuchenmaterialien sein. Die Proteinhydrolyse erfolgt in üblicher Weise unter Rühren der Mischung in einem Reaktor, der gegenüber HCl bei hohen Temperaturen inert ist.
- Studien haben gezeigt, daß die mit Salzsäure hergestellten Proteinhydrolysate eine Menge an Dichlorpropanolen (DCP-Verbindungen), insbesondere 1,3- Dichlorpropan-2-ol, und Monochlorpropandiolen (MCP-Verbindungen) enthalten, und das Problem ihrer Eliminierung ist entstanden.
- Gemäß der GB-A-2 183 659 (Société des Produits Nestlé SA) wird ein mit Salzsäure (HCl) hydrolysiertes Protein zuerst von den unlöslichen Stoffen befreit und dann unter vermindertem Druck einer Wasserdampdestillation unterzogen, während die Dichte des Hydrolysates auf einem im wesentlichen konstanten Wert gehalten wird, um jegliches vorliegendes 1,3-Dichlorpropan- 2-ol zu eliminieren.
- Aus der EP-A-209 921 (Unilever) ist es auch bekannt, ein in einem polaren Lösungsmittel gelöstes Proteinhydrolysat durch Fraktionieren der Lösung mittels Gelfiltration über ein poröses Material mit einem Porendurchmesser zwischen 0,5 und 2,5 nm zu entsalzen.
- Obgleich die Eliminierung von 1,3-Dichlorpropan-2-ol aus einem gemäß GB-A-2 183 659 mit HCl hydrolysiertem Protein in diesen Nahrungsmittelergänzungs- und -aromastoffen wünschenswert ist, besteht Bedarf an Verfahren, die den gesamten Bereich der MGP- und DCP-Verbindungen wirksamer aus diesen Produkten entfernen.
- Die vorliegende Erfindung stellt ein Verfahren zum Verbessern eines mit HCl hydrolysierten Proteins bereit, wobei man eine wäßrige Lösung desselben einer Gelpermeationschromatographie (unter Verwendung eines porösen Materials mit einem äquivalenten Porendurchmesser zwischen 0,4 und 2,5 nm) unterwirft, bei der eine Fraktion eluiert wird, die im wesentlichen frei von Monochlorpropanolen und wahlweise frei von Dichlorpropanolen ist, während eine wesentliche Menge von z.B. mindestens 40, vorzugsweise mindestens 50, % (Gew./Gew.) Natriumchlorid zurückgehalten wird.
- Es sollte festgestellt werden, daß das aus der EP-A-209 921 bekannte Entsalzungsverfahren aufgrund der Tatsache, daß Molekulargewicht und Größe von Monochlorpropandiolen und Dichlorpropanolen denjenigen einiger Aminosäuren ähnlich sind, zur Trennung von Aminosäuren von Chlorpropanolen ungeeignet erscheint.
- Gemäß diesem bekannten Verfahren werden die Aminosäuren zuerst eluiert, und das Salz verbleibt auf dem porösen Material. Es wurde anschließend gefunden, daß die MCP- und DCP-Verbindungen auch auf dem porösen Material verblieben und eluiert wurden, wenn eine anschließende Charge Proteinhydrolysat an der gleichen Säule behandelt wurde.
- In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung wird die Gelpermeationstechnik mit einem Wasserdampfdestillationsschritt kombiniert. Eben diese Kombination von Schritten führt zu einer wirksameren Reinigung des Proteinhydrolysates, weil die Gelpermeation bei einem höheren Durchsatz durchgeführt werden kann, wenn sich dieser eine Destillation anschließt. Wo Gelpermeation und (Wasserdampf-)Destillation kombiniert werden, geht der Gelpermeationsschritt dem Destillationsschritt vorzugsweise voran. Vorzugsweise läßt man die Wassermenge im Hydrolysat während des Destillationsschrittes absinken.
- Für gute Ergebnisse wird empfohlen, daß das poröse Material einen äquivalenten Porendurchmesser zwischen 0,5 und 2,5, vorzugsweise zwischen 1,0 und 2,0, nm hat, und Materialien, wie vernetzte Dextrane, sind bequem und leicht verfügbar. Sehr geeignete Materialien sind z.B. Sephadex G 10 und G 15 (Sephadex ist ein Handelsname der Pharmacia AB, Uppsala, Schweden).
- Es wird normalerweise empfohlen, den Gelpermeationsschritt so durchzuführen, daß nach Elution des Natriumchlorids die Elution mit mindestens der zweifachen Menge an Elutionsmittel, die zur Entfernung von Aminosäuren und Salz erforderlich ist, fortgesetzt wird, bevor eine weitere Menge Proteinhydrolysat eingeführt wird.
- In einer bevorzugten Ausführungsform der Erfindung werden die Gelpermeationschromatographie (GPC) und die Destillation in solcher Weise kombiniert, daß das Gelpermeationsverfahren in einem zyklischen Betriebsmuster durchgeführt wird. Es erfolgen Einleitungen von mit HCl hydrolysiertem Protein, so daß eine Fraktion eluiert wird, die Dichlorpropanole zusammen mit Aminosäuren und Salz enthält (wobei diese Fraktion von Monochlorpropandiolen im wesentlichen frei ist), und aus dieser Fraktion werden die Dichlorpropanole anschließend durch (Wasserdampf-)Destillation entfernt. Dieser Destillationsschritt kann so durchgeführt werden, daß die Wassermenge im Hydrolysat gesenkt wird oder daß die Wassermenge im wesentlichen konstant bleibt (Wasserdampfstrippen). Wenn das erfindungsgemäße Verfahren in größerem Maßstab durchgeführt wird, empfiehlt sich die Verwendung einer Vielzahl von mit porösem Material gepackten Säulen, die alternativ gespült und zur Trennung verwendet werden. Durch Anwendung des erfindungsgemäßen Verfahrens erhält man im allgemeinen ein Produkt, das noch mindestens 50 % des ursprünglichen Gehaltes an Natriumchlorid aufweist, das jedoch von feststellbaren Mengen an Monochlorpropandiolen und Dichlorpropanolen frei ist.
- Das erfindungsgemäß hergestellte Proteinhydrolysat kann mit Vorteil als wohlschmeckendes Aromamittel in Nahrungsmitteln, wie Suppen, Beefburgern, Würsten, Soßen, Gulasch u.dgl., verwendet werden.
- Die erfindungsgemäßen verbesserten Proteinhydrolysate sind auch ausgezeichnete Ausgangsmaterialien bei der Herstellung von Reaktionsaromastoffen, wobei das Hydrolysat mit Mono- und Disacchariden, Cystein/Cystin, Thiamin u. dgl. umgesetzt wird; in diesem Reaktionsaromastoff bleibt ein Hauptteil der Ausgangsaminosäuren unverändert.
- Die gemäß der vorliegenden Beschreibung angewendete Nachweismethode für die verschiedenen Chlorpropanole ist eine Modifikation des auf Seite 5 der GB- A-2 183 659 (Soc.Prod.Nestlé) beschriebenen Methode, wobei diese durch verbesserte Extraktionstechniken erweitert wurde, um auch die MCP-Bestimmung zuzulassen.
- Die Erfindung wird durch die folgenden Beispiele veranschaulicht.
- Für alle Beispiele wurde eine thermostatische Gelpermeations(GCP)säule einer Länge von 100 cm und eines inneren Durchmessers von 113 mm verwendet, die auf eine Höhe von 70 cm mit vorgequollenem Sephadex G-10 Harz (ein vernetztes Dextran der Pharmacia AB, Uppsala, Schweden) mit einem äquivalenten Porendurchmesser zwischen 0,5 und 2,5 nm gefüllt war. Die Säulentemperatur wurde auf Umgebungstemperatur gehalten.
- Proteinhydrolysat mit einem Gehalt an NaCl und Gesamtfeststoffen von 19,9 % bzw. 37,5 % und einem Gehalt an MCP-Verbindungen von 21,6 ppm und an DCP- Verbindungen von 8 ppm wurde mit entionisiertem Wasser 50 % Vol./Vol. verdünnt, was eine homogene Mischung ergab. Diese Mischung wurde dann zur GPC- Säule gepumpt und mit entionisiertem Wasser aus derselben eluiert. Das Eluat aus der Säule wurde als Fraktionen gesammelt und auf Salz, Feststoffe, MCP- und DCP-Gehalt analysiert. Die Gehalte an MCP- und DCP-Verbindungen lagen unterhalb ihrer Feststellungswerte von 1 bzw. 0,05 ppm. Anfängliche und abschließende Fraktionen, die beim Zusammenmischen 80 % des ursprünglichen Salzes enthielten, wurden vereinigt und unter Verwendung eines Rotationsverdampfers auf 40 % Gesamtfeststoffe konzentriert. Das Konzentrat und Destillat wurden erneut auf MCP- und DCP-Gehalte analysiert, die, wie gefunden wurde, wiederum unterhalb der Feststellungswerte lagen.
- Unter Verwendung einer in Beispiel 1 beschriebenen Mischung äquivalenten homogenen Mischung wurde eine kleine Menge 1,3-Dichlorpropan-2-ol zugefügt, um die Konzentration um einen Faktor von 10 zu erhöhen. Diese Mischung wurde dann zur GPC-Säule gepumpt und aus derselben mit entionisiertem Wasser eluiert und als Fraktionen gesammelt. Die Elution des Materials aus der Säule wurde ausgedehnt, um sicherzustellen, daß sämtliches 1,3-Dichlorpropan-2-ol aus der Säule gespült worden war. Dann wurden alle Fraktionen auf Salz, Feststoffe und MCP- und DCP-Gehalt analysiert. Das Vorliegen von 1,3- Dichlorpropan-2-ol in Fraktionen wurde festgestellt, lange nachdem die Salzelution aufgehört hatte. Anfängliche und abschließende Fraktionen, die nach dem Zusammenmischen 80 % des ursprünglichen Salzes enthielten, wurden mit 1,3-Dichlorpropan-2-ol enthaltenden Fraktionen vereinigt und unter Verwendung eines Rotationsverdampfers auf 40 % Feststoffe konzentriert. Das Konzentrat und Destillat wurden dann erneut auf das Vorliegen von DCP- Verbindungen analysiert; im Konzentrat waren sie unterhalb des Feststellungswertes von 0,05 ppm, im Destillat waren sie jedoch feststellbar.
- Unter Verwendung einer in Beispiel 1 beschriebenen Mischung äquivalenten homogenen Mischung wurde eine geringe Menge 3-Chlorpropan-1,2-diol zuge fügt, um die Konzentration dieser Substanz um einen Faktor von 10 zu erhöhen. Diese Mischung wurde dann zu einer GPC-Säule gepumpt und aus derselben mit entionisiertem Wasser eluiert und als Fraktionen gesammelt. Die Elution des Materials aus der Säule wurde ausgedehnt, um sicherzustellen, daß alles 3-Chlorpropan-1,2-diol aus der Säule gespült worden war. Dann wurden alle Fraktionen auf Salz, Feststoffe, DCP- und MCP-Verbindungen analysiert. Das Vorliegen von 3-Chlorpropan-1,2-diol wurde in den späteren salzhaltigen Fraktionen festgestellt. Anfängliche und abschließende Fraktionen, die nach Zusammenmischen 80 % des ursprünglichen Salzes enthielten, wurden mit den 3-Chlorpropan-1,2-diol enthaltenden Fraktionen vereinigt und unter Verwendung eines Rotationsverdampfers auf 50 % Feststoffe konzentriert. Das Konzentrat und Destillat wurden dann auf das Vorliegen von MCP- Verbindungen analysiert, die, wie gefunden wurde, im Destillat unterhalb des Feststellungswertes (0,05 ppm) lagen, jedoch im Konzentrat feststellbar waren.
Claims (10)
1. Verfahren zum Verbessern eines mit HCl hydrolysierten Proteins, dadurch
gekennzeichnet, daß man eine wäßrige Lösung desselben einer
Gelpermeationschromatographie unter Verwendung eines porösen Materials mit einem
äquivalenten durchschnittlichen Porendurchmesser zwischen 0,5 und 2,5 nm
unterzieht, bei der eine Fraktion eluiert wird, die im wesentlichen frei von
Monochlorpropandiolen ist, während mindestens 40 % des Natriumchlorids
zurückgehalten werden.
2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die
Gelpermeationstechnik mit einem Destillationsschritt kombiniert wird.
3. Verfahren gemäß Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß dem
Gelpermeationsschritt ein Wasserdampfdestillationsschritt folgt.
4. Verfahren nach Anspruch 2, dadurch gekennzeichnet, daß dem
Gelpermeationsschritt ein Destillationsschritt vorangeht.
5. Verfahren nach Anspruch 2, 3 oder 4, dadurch gekennzeichnet, daß der
Wassergehalt des Hydrolysates während des Destillationsschrittes verringert
wird.
6. Verfahren nach Anspruch 2 bis 5, dadurch gekennzeichnet, daß die
Gelpermeationstechnik und die Destillation in einem zyklischen Betriebsmuster mit
wiederholten Einleitungen des mit HCl hydrolysierten Proteins durchgeführt
wird, so daß man eine Fraktion erhält, die von Monochlorpropandiolen und
wahlweise von Dichlorpropanolen im wesentlichen frei ist, jedoch
Aminosäuren und Salz enthält.
7. Verfahren nach Anspruch 2 oder 3, dadurch gekennzeichnet, daß jegliche
Dichlorpropanole durch Wasserdampfstrippen aus dem Eluat im wesentlichen
entfernt werden.
8. Verfahren nach irgendeinem der vorhergehenden Ansprüche, so daß nach
Elution der Aminosäuren und des Salzes die Elution mit mindestens dem
Zweifachen der ersten Menge an Elutionsmittel fortgesetzt wird, bevor eine
weitere Menge Proteinhydrolysat eingeführt wird.
9. Verfahren nach irgendeinem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch
gekennzeichnet, daß eine Vielzahl von mit porösem Material gepackten Säulen
verwendet wird, die alternativ gespült und zur Trennung verwendet werden.
10. Verfahren nach irgendeinem der vorhergehenden Ansprüche, bei dem
mindestens 50 % (Gew./Gew.) des Natriumchlorids bewahrt bleiben.
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