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DE1673281A1 - Method for enzyme determination - Google Patents

Method for enzyme determination

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Publication number
DE1673281A1
DE1673281A1 DE19671673281 DE1673281A DE1673281A1 DE 1673281 A1 DE1673281 A1 DE 1673281A1 DE 19671673281 DE19671673281 DE 19671673281 DE 1673281 A DE1673281 A DE 1673281A DE 1673281 A1 DE1673281 A1 DE 1673281A1
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
dye
lap
determination
enzyme
solution
Prior art date
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Granted
Application number
DE19671673281
Other languages
German (de)
Other versions
DE1673281B2 (en
DE1673281C3 (en
Inventor
Haschen Reinhard Prof Dr
Wolfgang Dr Farr
Dieter Dipl-Chem Reichelt
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Teva GmbH
Original Assignee
Arzneimittelwerk Dresden GmbH
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Arzneimittelwerk Dresden GmbH filed Critical Arzneimittelwerk Dresden GmbH
Publication of DE1673281A1 publication Critical patent/DE1673281A1/en
Publication of DE1673281B2 publication Critical patent/DE1673281B2/en
Application granted granted Critical
Publication of DE1673281C3 publication Critical patent/DE1673281C3/en
Expired legal-status Critical Current

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Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12QMEASURING OR TESTING PROCESSES INVOLVING ENZYMES, NUCLEIC ACIDS OR MICROORGANISMS; COMPOSITIONS OR TEST PAPERS THEREFOR; PROCESSES OF PREPARING SUCH COMPOSITIONS; CONDITION-RESPONSIVE CONTROL IN MICROBIOLOGICAL OR ENZYMOLOGICAL PROCESSES
    • C12Q1/00Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
    • C12Q1/34Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase
    • C12Q1/37Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions involving hydrolase involving peptidase or proteinase

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  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
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  • Biochemistry (AREA)
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  • Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)

Description

-Verfahren zur Enzymbest: Die Erfindung betrifft e- .n Verfahren zur Enzymbestimmung' das insbesondere für quantitative kolorimetrische Bestimmungen von Leucinaminopeptidase im Blutplasma und Blutaerat1 geeignet. ist o verfahren zur quantitativen Bestimmung der enzymatischen Aktivität der Leucinaminopeptidase (LAP) sind bekannt.. Für diese bekannten Verfahren wird als spezifisches Sub-.etrat Leucinemid verwendet. Es wurden mehrere Nachweisverfahren verwendet Das von der LAP a us dem Leuainamid freigesetzte Leuoin kann quantitativ durch Bestimmung der Carbo=ylgruppen bezw, der basischen Gruppen auf - titrime.-trisohem Wege bestimmt werden,, Mittels aufsteigender Papierohromatographie wird das durch die Enzymeinwirkung freigesetzte Leuoin vom Leuoingmid getrennt, das Le ua in mit ii.nhyd r in z u einem Farbstoff umgesetzt, der nach der Stabilisierung mit Cu+± Ionen kolorimetriert wird" Weiterhin kann der duxeh das Enzym aus dem LeucHamid frei.- , gesetzte Ammoniak durch Boxsäure chemisch gebunden und anschließend durch Säure titriert werden" -Der durch das Enzym bewirkte Zuwachs an Aminoatickstoff kann mittels der Ninhydrinnethode gemessen werden. Außerdem sind noch mehrere Verfahren zur Bestimmung der LAP mit chromogenen Substraten bekannt. Das aus Leuoinp-nitroanilid durch hAP freigesetzte p-Nitroanilin kann auf Grund einer gelben Farbe direkt photometriert werden, Das aus Leuoin-ß-naphthylamid durch LAP freigesetzte 8-Näphthylamin kann reit einem Diazoniumsalz umgesetzt und der entstehende Farbstoff kolorimetrisoh bestimmt werden. Diese bekannten Verfahren weisen mehrere Nachteile auf. Neben einer umständlichen Arbeitsweise! eine. hohen Zeitaufwänd, und ungenügender Empfindlichkeit beispielsweise bei den Nachweisverfahren mit Leacinamid, sind diese Verfahren für den Routinebetrieb auch ungeeignet. Außerdem Zeigen die Nachweisverfahren mit chromogenen -Sabetra'ten eine ungenügende Spezifität, da p-Nitroanä.-l.dtu@d- ß-Naphthylamide vorwiegend oder aiMaohließlieh durch' Al#,pWUUre-Aryl-amidase- hydrolysiert werden, $Wdok, ee2 Ert@ndung ist es, eine Bestimungemethede für UP ZL twAkeln, die besonders als empfindliche Nachweemethode .zur klinischen Diagnostik von Leberparenohymschäden im Routinebetrieb geeignet ist. Method for enzyme test: The invention relates to a method for enzyme determination which is particularly suitable for quantitative colorimetric determinations of leucine aminopeptidase in blood plasma and blood aerate. is o methods for the quantitative determination of the enzymatic activity of leucine aminopeptidase (LAP) are known. For these known methods , leucinemide is used as a specific sub-.etrat. Several detection methods were used. The leuoin released by the LAP from the leuainamide can be determined quantitatively by determining the carbo = yl groups or the basic groups in a titrime-tri-way manner Leuoingmid separated, the Le inter alia in with ii.nhyd r in converted to a dye, which is colorimetrised after the stabilization with Cu + ± ions titrated by acid "-The increase in amino nitrogen caused by the enzyme can be measured by means of the ninhydrin method. In addition, several methods for determining LAP with chromogenic substrates are known. The p-nitroaniline released from leuoinp-nitroanilide by hAP can be directly photometry due to its yellow color. The 8-naphthylamine released from leuoin-ß-naphthylamide by LAP can be reacted with a diazonium salt and the resulting dye can be determined by colorimetry. These known methods have several disadvantages. In addition to a cumbersome way of working! one. time consuming and insufficient sensitivity, for example in the detection method with leacinamide, these methods are also unsuitable for routine operation. In addition, the detection methods with chromogenic -sabutants show insufficient specificity, since p- nitroanä.-l.dtu@d- ß-naphthylamides are predominantly or mainly hydrolyzed by 'Al #, pWUUre-aryl amidase-, $ Wdok, ee2 The aim is to develop a determination method for UP ZL, which is particularly suitable as a sensitive detection method for the clinical diagnosis of liver parenohymal damage in routine operation.

Der- Erfindung liegt die Aufgabe zugrunde, ein Substrat zu finden, das für die LAP spezifisch ist und dessen Spaltprodukte einfach.und schnell bei großer Empfindlichkeit der Nac@iweiereahtion zu bestimmen sind.The invention is based on the object of finding a substrate that is specific to the LAP and its cleavage products easily and quickly high sensitivity of the reaction reaction are to be determined.

Es wurde gefunden, daß die LAP in der Lage ist, L-Leuainhydrazid zu L-Leuain und Hydramin hydrolytisch zu_ spalten in. gleicher Stärke, gleicher Spezifität und unter gleichen Bedingungen wie das bekannte als spezifisehe Substrat für ZAP verwendete L-Leaoinamid. Z'ss erfindungsgemäße Verfahren ist dadurch gekennzGiehnet, daß das Untersuchungsmaterial, in dem LAP nachgewiesen werden soll, mit DL-Leucinhydrazid versetzt wird und das durch die LAP hydrolytisch abgespaltene Hydrazin mit einem aromatischen Aldehyd, vorzugsweise p-Dimethyl--, . aminobenzaldehyd, zu einem gelben Farbstoff umgesetzt wird, .. Die- üjdxol.yse des DL--Zeueinhydrazide durch die LAP wird . je nach Inkubationsbedingungen bei einem pH-Wert zwisehen 9,o bis 1o,2 durchgeführt. Gleichzeitig mit der ltupplung des durch die LAP aus dem DZ--Leuoinhydrazid freigesetzten Hydrazins mit beispielsweise p-Dimethylaminobenzaldehyd wird die Lös- _; auf einen PH ufert unter 7 eingestellt, so daß sich aus dem durtlh Kondensation gebildeten gelben Farbstoff ein orangerotes Farbsalz bildet:, Dieses Farbsalz hat einen hohen molaren Abso rptionskoeffizient, so daß die Empfindlichkeit des Nachweises von LAP gegenüber den bekannten Verfahren erheblich gesteigert iste Durch das Ansäuern der Lcs ung wird die enzymatische Reaktion gleichzeitig unterbxochen.It was found that the LAP is able to deliver L-leucaine hydrazide L-Leuain and hydramine hydrolytically split with the same strength, the same specificity and under the same conditions as the known as a specific substrate for ZAP used L-leaoinamide. Z's method according to the invention is characterized in that that the test material in which LAP is to be detected with DL-leucine hydrazide is added and the hydrazine hydrolytically split off by the LAP with a aromatic aldehyde, preferably p-dimethyl--,. aminobenzaldehyde, to a yellow Dye is converted .. Die- üjdxol.yse des DL - Zeueinhydrazide by the LAP will . carried out at a pH between 9, o and 10, 2 depending on the incubation conditions. Simultaneously with the coupling of the by the LAP from the DZ - Leuoinhydrazid released Hydrazine with, for example, p-dimethylaminobenzaldehyde is the solution _; on one PH ufert set below 7, so that condensation formed from the durtlh yellow dye forms an orange-red color salt :, This color salt has a high molar absorption coefficient, so that the sensitivity of the detection of LAP compared to the known process is considerably increased by acidifying the The solution will stop the enzymatic reaction at the same time.

Die Extinktion des der der LAP proportionalen Menge en Farbsalz wird dann anschließend am Absorptionsmaximum von 455 nm gemessen Durch das erfindungegemäßc Nachweß.everfahren ist man in der Zage, die LAP im Blutserum oder Blutplasma schnell und quantitativ zu bestimmen, Außerdem hat die erfindungsgemäße Nachweisreaktion gegenüber den bekannten Nachweisverfahren den Vorteil., daß sie äußerst spezifisch ist und eine .hohe Eri"afindlichkeit aufweist. Die Erfindung soll nachsterend an. zwei Ausführungsbeispielen näher erläutert i,,#rerden: Arbeitsweise 1@. Methode ohne zusätzliche Aktivierung 0 ,,5 ml @ubstra @.-.pufz"cr-.Lös ung (aus 4 Teilen 0e2 M Nonoäthanolamin..,l'uff er von PH 1 o e 15 und 1 Teil ä 9 T mhI wässriger Leucinhydrazid-Lösung) werden auf 25o C temperiert und mit 0,2 ml Serum oder Enzymlösung eine bastimm+~ .alt... (für Serum 6o Min.) irrkubiert, 5 ml Farbreagens, bestehend aus 1 Teil einer Lösung . von 4 g p--Dimethylaminobenzaldehyd in Zoo ml 96%igem Äthanol oder Methanol und 17 Teilen 0p1 N Salzeäure$ werden zugegeben und nach 3o Min".Farbentwieklung werden die Ansät,@e bei 455 nm gegen das Farbreagens gemessene Ein Leerwert w-Ard analog behandelt, nur erfolgt die Zugabc der vexivandeten-..Enzymlös ung Grat nach der Zugabe des.. Reagena@ 2. Mathoda mit Mg24 --Aktivierung 0,3 -M1. Puffer--Aktivator-Lös un-'_ (aus 5 @@on 0925 M Monoäthanoa.amin-Puffcr von pH 9$25 und 1 Teil 4o mM MgC12 .-Lösung) worden mit 0!1 ml Serum oder. En.zyrnlösung 2 Stunden bei 250C pr äinkubiezt. Danaßh werden 0,1 m:l So mM wässriger Leucinhydrazid-Lösungzugegeben - und 30 Müh. bei 250C inkubiert. -läch Zugabe von 4,5 ml Farbreagens erfolgt die Farbentwicklung Land Messung wie unter 1, bcsehricbeno Ein Leerwert wird analog behandcit! nur erfolgt die Zugabe der Enzymlbsung . Erst nach der Zugabo des FalbrcagenasThe absorbance of the LAP proportional quantity en dye salt is then subsequently measured at the absorption maximum of 455 nm by the erfindungegemäßc Nachweß.everfahren one is Zage to determine the LAP in the blood serum or blood plasma rapidly and quantitatively, Moreover, the detection reaction according to the invention against the known detection methods have the advantage that they are extremely specific and have a high level of sensitivity. The invention is to be explained in more detail below using two exemplary embodiments: Method of operation 1 @. Method without additional activation 0 ,, 5 ml @ ubstra @ .-. pufz "cr solution (from 4 parts of 0e2 M nonoethanolamine .., l'uff er of PH 1 oe 15 and 1 part of 9 T mhI aqueous leucine hydrazide solution) are heated to 25o C and with 0.2 ml serum or enzyme solution a bastimm + ~ .alt ... (for serum 60 min.) Incubated, 5 ml color reagent, consisting of 1 part of a solution. of 4 g of p-dimethylaminobenzaldehyde in zoo ml of 96% ethanol or methanol and 17 parts of 0p1 N hydrochloric acid are added and after 30 min Treated analogously, except that the vexivandeten - .. enzyme solution is added after the addition of the .. Reagena @ 2. Mathoda with Mg24 -activation 0.3 -M1. buffer - activator solution -'_ (from 5 @@ on 0925 m-Monoäthanoa.amin Puffcr of pH 9 $ 25 and 1 part 4o mM MgC12 solution.) was 0 with 1 ml serum or En.zyrnlösung äinkubiezt 2 hours at 250C pr Danaßh be 0, 1 m!..: 1 So mM aqueous leucine hydrazide solution is added - and incubated for 30 minutes at 250 ° C. - After adding 4.5 ml of color reagent, the color develops. Measurement as under 1, bcsehricbeno A blank value is treated analogously! the addition of Falbrcagenas

Claims (1)

Patentansprüche: 1@ Verfahren zur Enzymbestimmung, insbesondere zur quantitativen kolorimetrieehen BEsti$mung von Lcucinamino.-pGptidase, d a d u r o h g a k c n n z eic h n s t, daß durch Lcucin.aminopeptidaee L-Lcucirihydrazid zu L.-Lsuoi.n und H ydrazin gespalten wird, das Hydrazin anschließend mit einem aromatischen Aldehyd zu einem Farbstoff kondeneiezt und dieser Farbstoff kolorimctriseh bestimmt wird, 2. Verfahren nach Anspruch 1, d a d u r o -4 g e k s n ,n z e i c h n c t., daß als aromatischer Aldehyd vorzugsweiss p-Dimethylaminobenzaldehyd verwendet wird 3. Verf ahren nach Anspr uch 1 , d a d u r oh g c k o n n z oia h n e t , daß die Hydrolyse das Leurinhyirazids durch LsuoinaminopGptidass Bpßzifisch bei. einem pH-Wert von 9,o bis 1o,2 . d ur ohgcf iihrt wird, 4. Vorfahren nach A.nsX uch 1 bis 3 r d a d u r o h g e k e n n z e i o h n s t, date der Farbstoff Im pH-Bercich unter 7 kolorime-. isi»oh boetiumt wird.Claims: 1 @ Method for enzyme determination, in particular for the quantitative colorimetric determination of Lcucinamino.-pGptidase, since it is possible that the Lcucin.aminopeptidaee L-Lcucrazine hydrazide is then cleaved to L.-Lsuoi.n and H ydrazine condensation with an aromatic aldehyde to form a dye and this dye is determined kolorimctriseh, 2. The method according to claim 1, daduro -4 geksn, nzeic hnc t. that p-dimethylaminobenzaldehyde is preferably used as the aromatic aldehyde. 3. Method according to claim 1 , dadur oh gckonnz oia hn et that the hydrolysis of the Leurinhyirazids by LsuoinaminopGptidass Bpßzifisch at. a pH of 9, o to 1o, 2. d ur ohgcf iihrt is 4. ancestors by A.nsX uch 1 to 3 r dad urohgekennzeiohnst, the dye in the pH below 7 Bercich date kolorime-. isi »oh boetiumt is.
DE19671673281 1967-08-28 1967-08-28 Method for the determination of leucine aminopeptidase Expired DE1673281C3 (en)

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DEV0034329 1967-08-28

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DE1673281A1 true DE1673281A1 (en) 1971-07-22
DE1673281B2 DE1673281B2 (en) 1973-05-24
DE1673281C3 DE1673281C3 (en) 1973-12-13

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Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0152274A3 (en) * 1984-02-07 1989-10-11 Kyowa Medex Co. Ltd. Method for the determination of enzyme activity

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* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0152274A3 (en) * 1984-02-07 1989-10-11 Kyowa Medex Co. Ltd. Method for the determination of enzyme activity

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Publication number Publication date
DE1673281B2 (en) 1973-05-24
DE1673281C3 (en) 1973-12-13

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Legal Events

Date Code Title Description
C3 Grant after two publication steps (3rd publication)
E77 Valid patent as to the heymanns-index 1977
EHV Ceased/renunciation