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CN112410311B - 一种造纸生物酶组合物及其制剂 - Google Patents

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CN112410311B CN202011286108.3A CN202011286108A CN112410311B CN 112410311 B CN112410311 B CN 112410311B CN 202011286108 A CN202011286108 A CN 202011286108A CN 112410311 B CN112410311 B CN 112410311B
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Abstract

本发明涉及废纸胶黏物和油墨处理技术领域，具体涉及一种造纸生物酶组合物及其制剂，所述生物酶组合物，按照重量份数计，包括如下组分：淀粉酶5‑10份，漆酶2‑5份，改性纤维素酶5‑10份，木聚糖酶6‑10份，脂肪酶1‑3份，本发明具有应用范围广、处理胶黏物和脱墨的效果好、处理效率高的优点。

Description

一种造纸生物酶组合物及其制剂
技术领域
本发明涉及废纸胶黏物和油墨处理技术领域，具体涉及一种造纸生物酶组合物及其制剂。
背景技术
随着经济发展和产业进步，各类纸张的需求越来越强劲，但是采用原木浆作为原料的成本也越来越高，因此，节能降耗的意义对造纸行业来说日益深远，提高废纸回用率则很好地解决了这一难题，然而各种成分复杂、种类多样的杂质夹带在废纸中进入纸机循环系统，给废纸回用过程带来一系列问题，其中，尤以胶黏物和油墨带来的影响最为突出。而胶黏物的增多，会污染造纸网、毛毯、烘缸、压光辊，同时还会引起纸病、断纸，最后还会影响后续加工和印刷作业。
目前，最常规的胶黏物控制技术，按照其基本原理可以概括为三个大类：机械物理方法、化学方法和生物方法。
机械(物理)方法主要用于控制大胶黏物和部分尺寸较大的微细胶黏物，是废纸为主要原料的造纸工厂中胶黏物控制的主要方法，已在实际生产中得以广泛的应用。利用机械物理法能够除去废纸浆中大部分的胶黏物，是生产过程中最常用的经济、高效的胶黏物控制方法，但是通过这种方法去除胶黏物的效果取决于整体生产工艺的设计和生产设备的性能，生产工艺设计的优劣和设备性能的好坏决定胶黏物的去除效率。
化学控制法是通过添加一种或几种胶黏物控制剂，使废纸浆或白水循环系统中的胶黏物发生溶解、钝化、分散或保持分散状态，或者使胶黏物吸附或结合在纤维或湿纸页上，并最终被保留在纸页中从而脱离水循环系统。化学控制法的控制目标对象主要是那些利用物理方法难以完全去除的微细胶黏物和次生胶黏物。这些胶黏物具有的共同特点就是微粒尺寸一般在几十个微米以下，甚至存在相当一部分属于胶体范畴的尺寸小于1μm微粒。但化学控制法会使纤维流失严重，纤维处理后强度也有所下降，并且化学试剂使用严重污染环境。
生物酶制剂在制浆造纸工业中的应用已有多年的经验，主要用来控制微生物沉积物加强漂白效果和纸机系统的清洗，但是利用生物酶制剂控制废纸浆及白水循环体系中的胶黏物是近几年刚刚开始的，特定的生物酶制剂可以减小胶黏物的尺寸并有效地控制胶黏物，而且这种作用还会减少胶黏物的粘性，防止胶黏物微粒的絮凝。对胶黏物化学组成的研究表明：绝大多数胶黏物都含有大量能将胶黏物的基本结构组分连接在一起的酯键。生物酶控制法的最大优点是酯键一旦断裂，胶黏物的基本组分就很难在系统中重新聚合，而且生物酶可自然降解，不会污染环境。
中国专利申请CN104694515A公开了一种文化纸油墨和胶黏物同步处理用生物酶组合物及其应用，所述生物酶组合物由多种生物酶和助剂组成，所述生物酶组合物在适当的温度和pH下，通过生物酶组合物中各种生物酶、助剂之间的协同作用，对文化纸脱墨和胶黏物去除进行同步处理，简化造纸工艺步骤，处理效率高，浮选白度提高值平均为4.8％ISO，浮选残余油墨去除率平均达41.4％，浮选大胶黏物去除率平均为76.3％，浮选微细胶黏物去除率平均为66.1％，脱墨效果和胶黏物去除效果好，并能提高纸浆质量，提升纸机寿命。
中国专利申请CN106318930A公开了一种利用复合酶制剂去除废纸浆中胶黏物的方法，所述复合酶制剂包括高温酯酶TTEST、淀粉酶、果胶酶、木聚糖酶、甘油、聚乙二醇和水。
中国专利申请CN103669066A公开了一种提高废旧箱板纸中胶黏物去除效果的方法，所述方法包括以下步骤：将废旧箱板纸和水加入到碎浆机中，同时加入0.01-0.03％废旧箱板纸重量的由脂肪酶、纤维素酶和木聚糖酶组成的复合酶、0.01-0.03％废旧箱板纸重量的浮选捕集剂，碎解时间15-25min，碎解温度为35-65℃，得到浆浓10-18％的纸浆；再将纸浆加入到浮选槽中进行浮选；最后对纸浆进一步稀释至浆浓为0.1-0.2％后用120目铜网进行洗涤。通过上述方式，该发明方法使废旧箱板纸中的胶黏物去除率高达60.1-64％。
但是不同类型的废纸浆中的胶黏物和油墨组成不同，现有技术中的方法多数只能有效处理某一种类型的废纸浆，且常将脱墨和胶黏物处理两个问题分开进行研究，处理效率较低。
因此，利用开发一种能解决上述技术问题的生物酶组合物及其制剂是非常必要的。
发明内容
本发明的目的是克服现有技术的不足而提供一种应用范围广、处理胶黏物和脱墨的效果好、处理效率高的造纸生物酶组合物及其制剂。
本发明是通过以下技术方案予以实现的：
一种生物酶组合物，按照重量份数计，包括如下组分：淀粉酶5-10份，漆酶2-5份，改性纤维素酶5-10份，木聚糖酶6-10份，脂肪酶1-3份。
优选地，所述淀粉酶为α-淀粉酶和β-淀粉酶的混合物，两者质量比为2-4:1。
优选地，所述改性纤维素酶的制备工艺，包括如下步骤：将纤维素酶溶于缓冲液中，得到纤维素酶溶液，依次加入N-羟基琥珀酰亚胺和混合胺，反应结束后将未反应的混合胺和N-羟基琥珀酰亚胺透析除去，剩余溶液冷冻干燥后得到改性纤维素酶。
更优选地，所述混合胺为二乙烯三胺和1,6-己二胺的混合物，两者质量比为1.5-3:1。
更优选地，所述纤维素酶溶液中纤维素酶的质量分数为2-4％。
更优选地，所述N-羟基琥珀酰亚胺与纤维素酶溶液的质量比为0.002-0.005:1。
更优选地，所述混合胺与纤维素酶溶液的质量比为0.01-0.03:1。
更优选地，所述改性纤维素酶的制备工艺，包括如下步骤：将纤维素酶溶于pH 7.2的磷酸盐缓冲液中，得到纤维素酶溶液，加入N-羟基琥珀酰亚胺，搅拌3-5min，再缓慢加入混合胺，在30-40℃搅拌条件下反应3-6h，将未反应的混合胺和N-羟基琥珀酰亚胺透析除去，剩余溶液冷冻干燥后得到改性纤维素酶。
更优选地，所述纤维素酶的酶活为1000-3000U/g。
优选地，所述淀粉酶的酶活为4000-6000U/g，所述漆酶的酶活为20000-30000U/g，所述木聚糖酶的酶活为10000-20000U/g，所述脂肪酶的酶活为10000-20000U/g。
本发明还涉及一种生物酶制剂，包括上述的生物酶组合物。
优选地，所述的生物酶制剂还包括表面活性剂、有机溶剂、稳定剂和水。
更优选地，按照重量份数计，所述生物酶制剂还包括表面活性剂10-20份、有机溶剂30-40份、稳定剂5-10份和水15-25份。
更优选地，所述表面活性剂包括脂肪醇聚氧乙烯醚、烷基酚聚氧乙烯醚和辛基酚聚氧乙烯醚中的至少一种。
更优选地，所述有机溶剂包括乙醇、正丁醇和聚乙二醇中的至少一种。
更优选地，所述有机溶剂为乙醇、正丁醇和聚乙二醇的混合溶剂，三者体积比为2-4:1-3:1。
更优选地，所述稳定剂包括甘油和山梨醇中的至少一种。
本发明还涉及一种采用上述的生物酶制剂同时处理胶黏物和油墨的方法，包括如下步骤：
(1)将废纸撕碎，加入表面活性剂、有机溶剂、稳定剂和水，混合均匀，然后在搅拌条件下依次加入淀粉酶、漆酶、改性纤维素酶、木聚糖酶、脂肪酶，得到混合物A；所述生物酶制剂的质量为所述废纸质量的0.03-0.05％；
(2)将混合物A在高浓碎浆机中碎解，得到物质B；
(3)将物质B倒入精筛器中，精筛结束后倒入浮选槽中，得到物质C；
(4)将物质C在洗涤器中洗涤，并随水通过120目的网，洗涤至仅剩下纤维为止。
优选地，步骤(1)中依次加入淀粉酶处理10-15min、漆酶处理5-8min、改性纤维素酶处理10-20min、木聚糖酶处理8-15min、脂肪酶处理3-5min，得到混合物A。
更优选地，所述方法包括如下步骤：
(1)将废纸撕碎，加入表面活性剂、有机溶剂、稳定剂和水，混合均匀，调节温度为40-60℃，调节pH为6.0-8.0，然后在搅拌条件下依次加入淀粉酶处理10-15min、漆酶处理5-8min、改性纤维素酶处理10-20min、木聚糖酶处理8-15min、脂肪酶处理3-5min；得到混合物A；所述生物酶制剂的质量为所述废纸质量的0.03-0.05％。
(2)将混合物A在高浓碎浆机中碎解20-30min，碎解的温度为40-60℃，碎解的pH为6.0-8.0，碎解的浓度为15-18％，得到物质B；
(3)将物质B倒入精筛器中，精筛结束后调节浆料浓度至1-3％，然后倒入浮选槽中，浮选时间为5-8min，浮选温度为40-60℃，得到物质C；
(4)将物质C在洗涤器中洗涤，并随水通过120目的网，洗涤至仅剩下纤维为止。
本发明的有益效果是：
本发明优化了生物酶组合物的组成及其用量配比，显著提高了胶黏物和油墨的去除效果。
本发明采用改性纤维素酶代替纤维素酶，并优化了其制备工艺，比如采用N-羟基琥珀酰亚胺和混合胺对纤维素酶进行改性，并优化了混合胺的组成，提高了胶黏物和油墨的去除效果。
本发明的生物酶制剂组成选用了特定的表面活性剂、有机溶剂和稳定剂，有利于提高制剂的稳定性，保证生物酶与纸浆充分接触，提高生物酶的处理效率。
本发明在处理过程中优化了生物酶的处理顺序，胶黏物和油墨的去除效果显著提高。
具体实施方式
下面结合具体实施例来进一步描述本发明，本发明的优点和特点将会随着描述而更为清楚。但这些实施例仅是范例性的，并不对本发明的范围构成任何限制。本领域技术人员应该理解的是，在不偏离本发明的精神和范围下可以对本发明技术方案的细节和形式进行修改或替换，但这些修改和替换均落入本发明的保护范围内。
实施例1
一种生物酶制剂，按照重量份数计，包括如下组分：淀粉酶5份，漆酶2份，改性纤维素酶5份，木聚糖酶6份，脂肪酶1份，脂肪醇聚氧乙烯醚10份，有机溶剂30份，甘油5份和水15份；所述淀粉酶的酶活为4000U/g，所述漆酶的酶活为20000U/g，所述木聚糖酶的酶活为10000U/g，所述脂肪酶的酶活为10000U/g。
所述淀粉酶为α-淀粉酶和β-淀粉酶的混合物，两者质量比为2:1。
所述有机溶剂为乙醇、正丁醇和聚乙二醇的混合溶剂，三者体积比为2:1:1。
所述改性纤维素酶的制备工艺，包括如下步骤：将纤维素酶(酶活为1000U/g)溶于pH 7.2的磷酸盐缓冲液中，得到纤维素酶溶液，所述纤维素酶溶液中纤维素酶的质量分数为2％，加入0.2％的N-羟基琥珀酰亚胺，搅拌3min，再缓慢加入1％的混合胺，所述混合胺为二乙烯三胺和1,6-己二胺的混合物，两者质量比为1.5:1，在30℃搅拌条件下反应3h，将未反应的混合胺和N-羟基琥珀酰亚胺透析除去，剩余溶液冷冻干燥后得到改性纤维素酶。
一种采用所述生物酶制剂同时处理文化纸胶黏物和油墨的方法，包括如下步骤：
(1)将废纸撕碎，加入脂肪醇聚氧乙烯醚、有机溶剂、甘油和水，混合均匀，调节温度为40℃，调节pH为6.0，然后在搅拌条件下依次加入淀粉酶处理10min、漆酶处理5min、改性纤维素酶处理10min、木聚糖酶处理8min、脂肪酶处理3min；得到混合物A；所述生物酶制剂的质量为所述废纸质量的0.03％。
(2)将混合物A在高浓碎浆机中碎解20min，碎解的温度为40℃，碎解的pH为6.0，碎解的浓度为15％，得到物质B；
(3)将物质B倒入精筛器中，精筛结束后调节浆料浓度至1％，然后倒入浮选槽中，浮选时间为5min，浮选温度为40℃，得到物质C；
(4)将物质C在洗涤器中洗涤，并随水通过120目的网，洗涤至仅剩下纤维为止。
实施例2
一种生物酶制剂，按照重量份数计，包括如下组分：淀粉酶10份，漆酶5份，改性纤维素酶10份，木聚糖酶10份，脂肪酶3份，烷基酚聚氧乙烯醚20份，有机溶剂40份，山梨醇10份和水25份；所述淀粉酶的酶活为6000U/g，所述漆酶的酶活为30000U/g，所述木聚糖酶的酶活为20000U/g，所述脂肪酶的酶活为20000U/g。
所述淀粉酶为α-淀粉酶和β-淀粉酶的混合物，两者质量比为4:1。
所述有机溶剂为乙醇、正丁醇和聚乙二醇的混合溶剂，三者体积比为4:3:1。
所述改性纤维素酶的制备工艺，包括如下步骤：将纤维素酶(酶活为3000U/g)溶于pH 7.2的磷酸盐缓冲液中，得到纤维素酶溶液，所述纤维素酶溶液中纤维素酶的质量分数为4％，加入0.5％的N-羟基琥珀酰亚胺，搅拌5min，再缓慢加入3％的混合胺，所述混合胺为二乙烯三胺和1,6-己二胺的混合物，两者质量比为3:1，在40℃搅拌条件下反应6h，将未反应的混合胺和N-羟基琥珀酰亚胺透析除去，剩余溶液冷冻干燥后得到改性纤维素酶。
一种采用所述生物酶制剂同时处理旧箱板纸胶黏物和油墨的方法，包括如下步骤：
(1)将废纸撕碎，加入烷基酚聚氧乙烯醚、有机溶剂、山梨醇和水，混合均匀，调节温度为60℃，调节pH为8.0，然后在搅拌条件下依次加入淀粉酶处理15min、漆酶处理8min、改性纤维素酶处理20min、木聚糖酶处理15min、脂肪酶处理5min；得到混合物A；所述生物酶制剂的质量为所述废纸质量的0.05％。
(2)将混合物A在高浓碎浆机中碎解30min，碎解的温度为60℃，碎解的pH为8.0，碎解的浓度为18％，得到物质B；
(3)将物质B倒入精筛器中，精筛结束后调节浆料浓度至3％，然后倒入浮选槽中，浮选时间为8min，浮选温度为60℃，得到物质C；
(4)将物质C在洗涤器中洗涤，并随水通过120目的网，洗涤至仅剩下纤维为止。
实施例3
一种生物酶制剂，按照重量份数计，包括如下组分：淀粉酶8份，漆酶3份，改性纤维素酶7份，木聚糖酶8份，脂肪酶2份，辛基酚聚氧乙烯醚15份，有机溶剂35份，山梨醇9份和水20份；所述淀粉酶的酶活为5000U/g，所述漆酶的酶活为25000U/g，所述木聚糖酶的酶活为15000U/g，所述脂肪酶的酶活为15000U/g。
所述淀粉酶为α-淀粉酶和β-淀粉酶的混合物，两者质量比为3:1。
所述有机溶剂为乙醇、正丁醇和聚乙二醇的混合溶剂，三者体积比为3:2:1。
所述改性纤维素酶的制备工艺，包括如下步骤：将纤维素酶(酶活为2000U/g)溶于pH 7.2的磷酸盐缓冲液中，得到纤维素酶溶液，所述纤维素酶溶液中纤维素酶的质量分数为3％，加入0.4％的N-羟基琥珀酰亚胺，搅拌4min，再缓慢加入2％的混合胺，所述混合胺为二乙烯三胺和1,6-己二胺的混合物，两者质量比为2:1，在35℃搅拌条件下反应5h，将未反应的混合胺和N-羟基琥珀酰亚胺透析除去，剩余溶液冷冻干燥后得到改性纤维素酶。
一种采用所述生物酶制剂同时处理文化纸胶黏物和油墨的方法，包括如下步骤：
(1)将废纸撕碎，加入辛基酚聚氧乙烯醚、有机溶剂、山梨醇和水，混合均匀，调节温度为50℃，调节pH为7.0，然后在搅拌条件下依次加入淀粉酶处理12min、漆酶处理7min、改性纤维素酶处理15min、木聚糖酶处理10min、脂肪酶处理4min；得到混合物A；所述生物酶制剂的质量为所述废纸质量的0.04％。
(2)将混合物A在高浓碎浆机中碎解25min，碎解的温度为50℃，碎解的pH为7.0，碎解的浓度为16％，得到物质B；
(3)将物质B倒入精筛器中，精筛结束后调节浆料浓度至2％，然后倒入浮选槽中，浮选时间为7min，浮选温度为50℃，得到物质C；
(4)将物质C在洗涤器中洗涤，并随水通过120目的网，洗涤至仅剩下纤维为止。
对比例1
与实施例3的区别仅在于生物酶组合物的组成不同，脂肪酶2份替换为果胶酶2份，其余条件均相同。
对比例2
与实施例3的区别仅在于改性纤维素酶替换为等量的纤维素酶，其余条件均相同。
对比例3
与实施例3的区别仅在于改性纤维素酶制备过程中，混合胺替换为等量的四乙烯五胺，其余条件均相同。
对比例4
与实施例3的区别仅在于改性纤维素酶制备过程中，混合胺替换为等量的二乙烯三胺，其余条件均相同。
对比例5
与实施例3的区别仅在于改性纤维素酶制备过程中，混合胺替换为等量的1,6-己二胺，其余条件均相同。
对比例6
与实施例3的区别仅在于有机溶剂的总体积不变，组成不同，其余条件均相同，具体如下：所述有机溶剂为1,2-丙二醇、1,4-丁二醇、乙醇的混合溶剂，三者体积比为2:1:1。
对比例7
与实施例3的区别仅在于有机溶剂的总体积不变，各组分的用量配比不同，所述有机溶剂为乙醇、正丁醇和聚乙二醇的混合溶剂，三者体积比为1:2:3，其余条件均相同。
对比例8
与实施例3的区别仅在于采用生物酶制剂处理废纸过程中，生物酶的处理顺序不同，其余条件均相同，具体如下：
(1)将废纸撕碎，加入辛基酚聚氧乙烯醚、有机溶剂、山梨醇和水，混合均匀，调节温度为50℃，调节pH为7.0，然后在搅拌条件下依次加入淀粉酶处理12min、脂肪酶处理4min、木聚糖酶处理10min、改性纤维素酶处理15min、漆酶处理7min；得到混合物A；所述生物酶制剂的质量为所述废纸质量的0.04％。
测试例1
1.白度和残余油墨的测量：收集浮选前后的浆料在标准纸页成型器上抄片(定量200g/m2)，测量白度和油墨残余量，白度和残余油墨浓度(ERIC)采用Tech2nidyne ColorTouch[Eric950]测定。
2、大胶黏物测定：量取绝干含量为2g的浮选前后浆料，疏解后，在Pulmac-MasterScreen胶黏物筛分仪中筛选，染色，压片，然后扫描，用仪器自带软件进行分析。
3、微细胶黏物测定：量取200mL浮选前后的浆料，在5000rpm转速下离心分离15min，取上清液，在0.22um的超滤膜上抽滤，然后恒重后称量。
结果如表1和表2所示。
其中空白组为不添加生物酶制剂进行处理，其余条件均与实施例3相同，具体如下：
一种采用所述生物酶制剂同时处理文化纸胶黏物和油墨的方法，包括如下步骤：
(1)将废纸撕碎，加入水，混合均匀，调节温度为50℃，调节pH为7.0，然后在搅拌条件下处理48min；得到混合物A；所述水的质量为所述废纸质量的0.04％。
(2)将混合物A在高浓碎浆机中碎解25min，碎解的温度为50℃，碎解的pH为7.0，碎解的浓度为16％，得到物质B；
(3)将物质B倒入精筛器中，精筛结束后调节浆料浓度至2％，然后倒入浮选槽中，浮选时间为7min，浮选温度为50℃，得到物质C；
(4)将物质C在洗涤器中洗涤，并随水通过120目的网，洗涤至仅剩下纤维为止。
浮选前的测试结果即物质B精筛结束后，进入浮选槽之前的物料测试结果。
浮选后的测试结果即物质C的物料测试结果。
表1浮选前白度、残余油墨量、大胶黏物含量和微细胶黏物含量的测试结果
Figure BDA0002782465110000081
实施例1、实施例3与各对比例的原料相同。
表2浮选后白度、残余油墨量、大胶黏物含量和微细胶黏物含量的测试结果
Figure BDA0002782465110000082
Figure BDA0002782465110000091
上述详细说明是针对本发明其中之一可行实施例的具体说明，该实施例并非用以限制本发明的专利范围，凡未脱离本发明所为的等效实施或变更，均应包含于本发明技术方案的范围内。

Claims (6)

1.一种采用生物酶制剂同时处理油墨和胶黏物的方法，其特征在于，包括如下步骤：
（1）将废纸撕碎，加入表面活性剂、有机溶剂、稳定剂和水，混合均匀，然后在搅拌条件下依次加入淀粉酶、漆酶、改性纤维素酶、木聚糖酶、脂肪酶，得到混合物A；所述生物酶制剂的质量为所述废纸质量的0.03-0.05%；
（2）将混合物A在高浓碎浆机中碎解，得到物质B；
（3）将物质B倒入精筛器中，精筛结束后倒入浮选槽中，得到物质C；
（4）将物质C在洗涤器中洗涤，并随水通过120目的网，洗涤至仅剩下纤维为止；
步骤（1）中依次加入淀粉酶处理10-15min、漆酶处理5-8min、改性纤维素酶处理10-20min、木聚糖酶处理8-15min、脂肪酶处理3-5min，得到混合物A；
所述生物酶制剂，按照重量份数计，由如下组分组成：淀粉酶5-10份，漆酶2-5份，改性纤维素酶5-10份，木聚糖酶6-10份，脂肪酶1-3份。
2.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，所述淀粉酶为α-淀粉酶和β-淀粉酶的混合物，两者质量比为2-4:1。
3.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，所述改性纤维素酶的制备工艺，包括如下步骤：将纤维素酶溶于缓冲液中，得到纤维素酶溶液，依次加入N-羟基琥珀酰亚胺和混合胺，反应结束后将未反应的混合胺和N-羟基琥珀酰亚胺透析除去，剩余溶液冷冻干燥后得到改性纤维素酶。
4.根据权利要求3所述的方法，其特征在于，所述混合胺为二乙烯三胺和1,6-己二胺的混合物，两者质量比为1.5-3:1。
5.根据权利要求3所述的方法，其特征在于，所述纤维素酶溶液中纤维素酶的质量分数为2-4%；所述N-羟基琥珀酰亚胺与纤维素酶溶液的质量比为0.002-0.005:1；所述混合胺与纤维素酶溶液的质量比为0.01-0.03:1。
6.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，所述淀粉酶的酶活为4000-6000U/g，所述漆酶的酶活为20000-30000U/g，所述木聚糖酶的酶活为10000-20000U/g，所述脂肪酶的酶活为10000-20000U/g。
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* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
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CN114381447A (zh) * 2022-01-24 2022-04-22 哈德逊（苏州）水技术有限公司 一种胶黏物去除酶

Citations (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN102517949A (zh) * 2011-12-08 2012-06-27 东莞市绿微康生物科技有限公司 一种环保的废纸脱墨方法
CN103088688A (zh) * 2011-11-02 2013-05-08 东莞市绿微康生物科技有限公司 一种清洁生产的废纸脱墨方法
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Patent Citations (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN103088688A (zh) * 2011-11-02 2013-05-08 东莞市绿微康生物科技有限公司 一种清洁生产的废纸脱墨方法
CN102517949A (zh) * 2011-12-08 2012-06-27 东莞市绿微康生物科技有限公司 一种环保的废纸脱墨方法
CN104695263A (zh) * 2013-12-04 2015-06-10 东莞市绿微康生物科技有限公司 办公废纸油墨和胶黏物同步处理用生物酶组合物及其应用
CN104695261A (zh) * 2013-12-04 2015-06-10 东莞市绿微康生物科技有限公司 新闻纸油墨和胶黏物同步处理用生物酶组合物及其应用
CN104695264A (zh) * 2013-12-04 2015-06-10 东莞市绿微康生物科技有限公司 旧箱板纸油墨和胶黏物同步处理用生物酶组合物及其应用

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* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
废新闻纸漆酶/介体体系脱墨及其机理的研究;徐清华;《中国博士学位论文全文数据库（工程科技I辑）》;20070415(第4期);参见全文 *

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