[go: up one dir, main page]
Ugrás a tartalomhoz

Moezin

Ellenőrzött
A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából
Moezin
Azonosítók
JelMSN
Entrez4478
RefSeqNM_002444
UniProtP26038
Egyéb adatok
LokuszX krom. q12

A moezin az MSN gén által kódolt fehérje.[1][2] Az ERM-fehérjecsalád tagja az ezrinhez és a radixinhoz hasonlóan. Ezek kötik össze a sejtmembránokat az aktinalapú sejtvázakkal, ami a legjelentősebb kapcsolatai közt van.[3] Számos betegségben – köztük több ráktípusban is –, sejtadhéziós és -kommunikációs, öregedéssel kapcsolatos és immunfunkcióban kimutatták szerepét.

A moezin filopódiumokban, a sejtfelismerésben, -kommunikációban és -mozgásban fontos membrános nyúlványokban[3] és leukociták uropódiumában található.[4] Itt aktiválja a Rho, Rac és Cdc42 GTPázokat.[5]

Más fajokban, például gerinctelenekben is azonosítottak a moezinhez hasonló tulajdonságú fehérjét. A halak 8 ERM-fehérjével rendelkeznek, melyet az Ohno-hipotézis szerint egy, a többi gerincesben be nem következett génduplikáció okozott.

Felfedezés

[szerkesztés]

A moezint 1991-ben fedezték fel W. T. Lankes és Heinz Furthmayr HL-60-sejtekből.[1] Neve a membrane-organizing extension spike protein rövidítése.[1]

Expresszió

[szerkesztés]

A mirigyek ductusai, az erek endotéliuma, a limfociták, a laphám és a trabekuláris hálósejtek expresszálják.[6][7] Továbbá rákbiomarker, mivel számos rákszövet is expresszálja.[6]

Szabályzás

[szerkesztés]

A moezint a polifoszfatidilinozitidek és a foszforiláció is aktiválni tudják. Ez feltehetően fontos a moezinmediált sejtmembrán–F-aktin kapcsolatokhoz.[8]

Szerkezet

[szerkesztés]

Az ERM család tagjai a merlinnel és a talinnal 85% N-terminális hasonlóságot mutatnak, és mindegyik a 4.1 sáv szupercsaládba tartozik.[9] A moezin az ezrinnel 74% szekvenciahasonlóságot mutat.[10]

A moezin 3 doménből áll: egy 297 aminosavas N-terminális FERM doménből, egy 169 aminosavas központi α-doménből heptád hidrofobicitásmintával és csavart hélixszel, valamint egy 111 aminosavas C-terminális farokból, mely a FERM domént takarja.[11] A farok és a FERM domén közti kötés felbontásával a Thr558 foszforilációja a fehérjét aktiválja.[11]

A FERM domén részei az F1, az F2 és az F3 szerkezeti modulok, ezek együtt lóhere alakú szerkezetet alkotnak. Az F1 (4–82. aminosav) ötszálú vegyes β-redőből áll egy α-hélixszel szemben, mely után rövid 310-hélix található a 3. szál kezdete előtt. Az F2 (96–195. aminosav) öt α-hélixből áll, a B és C hélixek közt egy hosszú körből és rövid α-hélixből álló 36 aminosavas kitérővel. Az F3 (204–297. aminosav) két merőleges antipárhuzamos β-redőből és a két redőt összekötő körben egy 310-hélixből áll. A lóhere közepét nagyrészt az F1 és F2 közti 13 és az F2 és F3 közti 8 aminosavas összekötés tölti ki.[11] Ezek szerkezete hasonlít egy nem a FERM doménekhez hasonló szekvenciájú fehérjékhez: az F1 az ubikvitinhez, az F2 az acil-CoA-kötő proteinhez, az F3 pedig többek közt a foszfotirozin-kötő, a pleksztrinhomológia- és az Enabled/VASP homológia 1 (EVH1) doménekhez hasonlít.[11]

A moezinnek egy izoformája ismert.[12]

Funkciója

[szerkesztés]

Sejtkommunikáció

[szerkesztés]

Lipopoliszacharidok által stimulált

[szerkesztés]

A moezin fontos a lipopoliszacharidok stimulálta sejtkommunikációban és gyulladásban, valamint a makrofágok lipopoliszacharidra adott válaszában.[13] Homozigóta MSN-knockout egerekben szubkután LPS-injekció után harmadakkora a gyulladás mértéke.[9]

Fehérjestimulált

[szerkesztés]

A humán ISG15 célpontjai közé tartozik az ezrin és a moezin.[14] Mivel ez a Listeria és más baktériumok sejtközi terjedésében fontos, az ISG15 általi fehérjemódosítás fontos lehet a bakteriális fertőzések elleni védekezésben.[14] A stresszválaszban szereplő fehérjék, például a glutation-S-transzferáz, a TrxR1 és bizonyos hősokkproteinek fontos célpontok lehetnek.[14]

Az ERM-fehérjék ITAM-alapú kölcsönhatása a Syk-kel mediálja a PSGL-1 leukocita-adhéziós receptor által sejtkommunikációt.[15] A moezin a kölcsönhatásban adaptorfehérjeként működik, a Syk a teljes és az N-moezinhez köt, de a C-moezinhez nem, így feltehetően a moezin ITAM-szerű motívuma révén történik. Ezenkívül a Syk a teljes és az N-ezrinhez is köt, vagyis az ERM-fehérjecsalád más tagjaival is kölcsönhatásba tud lépni.[15] A PSGL-1 a Syk-kel asszociátumot alkot, de ez nem közvetlen, és moezin jelenlétét igényli.[15]

A LOK erősen tirozinszelektív, moezin esetén az állandósult tirozin, melyhez köt, az 556. helyen van: ennek argininre való cseréje esetén kevésbé foszforilálja a moezint.[16] Míg általában a LOK aktivitása a ROCK-éhoz és a PKC-éhez hasonló, a LOK 4-szer annyira aktív a vad típusú moezinen, mint az argininre cserélt tirozin esetén, szemben a ROCK-kal és a PKC-vel, melyek 4-szer, illetve 2-szer annyira aktívak a módosult moezinen.[16]

Sejtadhézió

[szerkesztés]

A moezin fontos a sejtmembrán és az aktinalapú sejtváz összekapcsolásához, hasonlóan az ezrinhez és a radixinhoz. E fehérjék a sejtalak változásaival összekapcsolt eseményekben is részt vesznek, például a sejtadhézióban és -kommunikációban.[9] Ezt a C-terminális treonin foszforilációja aktiválja.[17] Ezt a foszfatidilinozit-4,5-biszfoszfát (PIP2) autoinhibíciós Lys253/254- és Lys262/263-kötése teszi lehetővé.[18] A dinamikusan szabályzott ERM-aktiváció olyan folyamatokhoz szükséges, mint például a mitózis, a vérlemezke-aktiváció és (Drosophila esetén) a szárnylemezfejlődés.[18] A PIP2 az ERM-proteinek konformációs aktivációját befolyásolja, mely lehetővé teszi kapcsolódásukat a CD44-hez,[18] a CD43-hoz és az ICAM-2-höz.[19] Továbbá egy C-terminális treonin foszforilációja is hozzájárul az aktivációhoz, ez azonban az aktív állapotot stabilizálja.[18]

A PIP2 fontos az aktiváció mellett az ERM-fehérjék SDF–1-mediált inaktivációjában is.[20]

A TMIGD1 sejtadhéziós fehérje is kötődik a moezinhez, és szabályozza a tubulinacetilációt, sejtadhéziót és -vándorlást.[21]

A moezin speciális mikrodoménekben található a filopódiumok, mikrovillusok, mikrotüskék, retrakciós rostok sejtbeli magjában.[2] A moezint tartalmazó sejtnyúlványok nem tartalmaznak mikrotubulusokat, fokális érintkezési fehérjéket, például vinkulint és kortikális sejtvázrészeket, például protein 4.1-et, de tartalmaznak eltérő mennyiségű aktin mikroszálakat.[2] A mikrovillusok létrejöttében a moezin Rho-asszociált kináz (Rho-kináz) általi foszforilációja is fontos: a vad típusú vagy a T558A mutációval rendelkező moezint expresszáló sejtek kevés mikrovillust mutattak foszforiláció nélkül, míg a T558D-moezinben megmaradtak a mikrovillusok.[22] Osiro et al. 1998-ban igazolták ezzel a moezinfoszforiláció szükségességét a mikrovillusok fennmaradásához, valamint a Rho-asszociált kináz általi foszforilációt is.[22]

A VCAM–1 moezinnel és ezrinnel is kolokalizál az endotélium apikális felszínén.[23] E fehérjék fontosak a T-limfoblasztok adhéziójában, endotél elterjedésében és transzendotél migrációjában.[23] Endotélium–leukocita kölcsönhatás során a VCAM–1, az ICAM–1 és az ERM-fehérjék eloszlása módosul. Bár a VCAM–1 és a moezin is a limfoblasztok körül csoportosul az apikális endotél felszínen, csak a moezin marad a limfoblaszt és az endotélium érintkezésénél a limfoblasztok áthaladásakor az endotéliumon, majd annak endotélium mellé való vándorlásakor.[23]

Az ICAM–1 a nyugalomban lévő sejtekben is expresszálódik, szemben a VCAM–1-gyel, és mindkét molekulát indukálják a proinflammatiós citokinek.[23]

A PSGL–1 citoplazmatikus vége az ezrinnel és a moezinnel kölcsönhat.[24] Ezenkívül a moezin az ICAM–3-mal is kölcsönhat.[24]

A foszfomoezin és a moezin-TD (foszfomimetikus moezinmutáns) inhibeálja a sejt adhézióját és kapcsolódását a szubsztráthoz a sejtkerekítés indukciójával.[25] Ezenkívül a nem adherens KG-1-sejtekben sok foszfo-ERM-fehérjét találtak, és a foszfo-ERM-et defoszforiláló fehérjekináz-inhibitor staurosporin növeli az integrindependens adhéziót a szubsztráthoz.[25] A moezin-TD késlelteti a mikrovillusok SDF-1-indukált megszűnését.[25] A nagyobb moezinexpresszió gátolja a transzfektált sejtek visszakapcsolódását a szubsztráthoz. Vagyis a moezin-TD jobban gátolta a sejtek kapcsolódását a szubsztráthoz, de a vad típusú moeziné is gátolta kisebb mértékben.[25] A moezin-TD-expresszió vagy a Cal-A-kezelés a sejtfelszínt ridegebbé teszi, és nagy blebek jöhetnek létre, vagyis a blebképződés és a foszfo-ERM fontos lehet a Cal-A-indukált sejtgömbölyödésben. Azonban a nagy koncentrációjú blebbisztatinnal való kezelés csökkenti a Cal-A-indukált blebképződést a sejtvisszahúzódás vagy -gömbölyödés gátlása nélkül.[25]

Az ERM-fehérjék gátolják a sejtvándorlást. Belkina et al. 2009-ben pszeudofoszforilált (T558D), nem foszforilált (T558A) és vad típusú moezin GFP-fúziós változatait összehasonlítva kimutatták, hogy a T558D mutáns moezin gátolta leginkább a sejtvándorlást. Mivel a LOK foszforilálja az ERM-fehérjéket, ez alapján a LOK tudja így gátolni a sejtvándorlást.[16] Mivel LOK-knockoutban az ERM-foszforiláció kisebb, jobban reagálnak a kemokinstimulációra kemotaxis és polarizáció esetén. Mivel a LOK-ot elsősorban vérképző sejtek expresszálják, Belkina et al. a limfociták ERM-foszforilációját vizsgálták. Western blottal kimutatták, hogy a cpERM a LOK-knockoutokban mintegy 4-szer kisebb volt a heterozigótákénál a nyirokcsomók, a lép és a csontvelő sejtjeiben, miközben a moezin- és ezrinszintek kevéssé tértek el.[16]

Bőröregedés

[szerkesztés]

A moezin egy 2010-es kutatás szerint fontos a bőröregedés lassításában, ugyanis expressziójának csökkenése gyorsítja a humán bőrmikroerek endotél sejtjeinek (HDMEC) öregedését.[26] Ezenkívül a moezin expressziójának csökkenése lassítja a sejtproliferációt is.[26]

Klatrinburkolt vezikulumok szállítása

[szerkesztés]

A moezin szabályozza a klatrinburkolt vezikulumok szállítását.[27] Fluoreszcenciamikroszkópiás tanulmányok alapján a moezin-siRNS erősíti a klatrinburkolt vezikulumok laterális mozgását és abnormális csoportosulását, és az N-moezint túlexpresszáló sejtekben is összeállnak a klatrinburkolt vezikulumok. A teljes foszfatidilinozit-4,5-biszfoszfát-kötő doménnel rendelkező moezin áll csak a klatrinburkolt vezikulumokkal össze.[27] Így a klatrinmediált internalizáció vagy a receptor-újrahasznosítás rendellenességeiben is érintett lehet a módosult funkciójú moezin.[27] A vezikulumok szállításához a moezinnek F-aktinhoz kell kötődnie.[27]

uPAR-szabályzás

[szerkesztés]

A moezin és a merlin szabályozzák az urokinázreceptor-dependens endotélsejt-vándorlást, -adhéziót és angiogenezist. Feltehetően a moezinen keresztül aktiválja az uPAR az integrineket.[28] A merlin ezeket gátolja, ugyanis expressziója csökkentése növeli a fibronektin- és vitronektinkötő integrinek szabályzása révén a sejtek vándorlását és adhézióját.[28]

Ras-szabályzás

[szerkesztés]

A moezin részt vesz a SOS aktivitásának irányításában, mely fontos a normál Ras-funkcióban és bizonyos ráktípusokban a Ras-diszfunkció oka.[29] Egyes receptortirozin-kinázok a Ras fehérjén keresztül vesznek részt különböző jelzőutakban, ezek mutációja okozhat rákot.[29]

Kloridcsatornák működése

[szerkesztés]

A Ca2+-aktivált Cl−-csatorna anoktamin 1 (Ano1) az epitél folyadékszekrécióban, a bélmozgásokban, a simaizomtómusban és a fájdalomérzékelésben[30] fontos. A moezinnel és az ezrinnel együtt a nyálmirigy epitél sejtjeiben kolokalizálódik, sejten belüli elhelyezkedésüket a moezin- és az Ano1-expresszió is befolyásolja. A moezin-siRNS módosítja az Ano1-áramot felszíni expressziójának változása nélkül.[31] A két fehérje koexpressziója növeli a felszíni moezinmennyiséget.[31]

Endotél sejtek gátjának javítása

[szerkesztés]

A humán tüdő endotél sejtjeinek gátdiszfunkcióját számos betegségben gyulladási agonisták indukálják. Ezt a trombocita-eredetű szfingozin-1-foszfát (S1P) csökkenti az endotél gát erősítésével, ennek fontos lépése a Rac GTPáz-dependens kortikális aktinátrendeződés. Egy 2011-es tanulmányban vizsgálták az ERM család szerepét ennek modulálásában.[32] A moezin kizárólagos csendesítése nem csökkentette az S1P-indukált Rac1-aktivációt és a PAK1 Rac1-effektor foszforilációját, szemben a radixinnal.[32]

L-szelektin leválasztása az anionos membránfelszínről

[szerkesztés]

A moezin FERM doménje és a kalmodulin együtt asszociál az L-szelektinnel annak funkciójának és ektodomén-leválásának modulálásához.[33] A citoplazmatikus szelektindomén (ARR18, Ala317–Tyr334) esetén az egyensúlyi disszociációs állandó 196, az N-terminális aminosavként tetrametilrodamin-5-maleimiddel jelzett ciszteint tartalmazó TMR-ARR18 domén esetén 214 nM.[33] Az asszociációhoz szükséges aminosavak a 357. helyen lévő arginin és a 362. helyen lévő lizin – az R357A és a K362A L-szelektinekhez kevésbé kapcsolódik az N-moezin, azonban lehet, hogy a teljes moezinhez ettől eltérő mértékben kötnek.[34] Az L-szelektin mutációja befolyásolja a leválasztást, a mikrovillusok helyzetét és a leukociták kapcsolódását.[34]

Az L-szelektin az ERM-fehérjecsalád tagjaival, így a moezinnel is kölcsönhat, azonban a moezint sejtaktiváció-függően köti, az ezrint nem: a nem stimulált és a PMA-val (forbol-mirisztát-acetát) stimulált limfociták ezrinjét hasonló affinitással kötötte, a PMA-stimuláltak moezinjét azonban jobban, mint a nem stimuláltakét.[35] Ezenkívül a Ro 31-8220 PKC-gátló csökkentette a moezin affinitását, az ezrinét nem, az N-moezin nagy affinitással specifikusan kölcsönhat az L-szelektin citoplazmatikus farkával (Kd=40 nM).[35] Az ezrin- és moezinkötésben az Arg357 fontos aminosav.[35]

A limfociták vándorlása során az aktinkötő helyet nem tartalmazó N-moezin túlexpressziója az ICAM-3 rossz elhelyezkedését okozza.[36] A moezin ezenkívül a vad típusú ICAM-3-mal kolokalizálódik, a nonszenzmutáció miatt lerövidülttel nem.[36]

Apoptózis

[szerkesztés]

A szfingolipidek az aktin sejtvázat és a sejtvándorlást szabályozzák, a szfingomielin ceramiddá való hidrolízise mediálja az apoptózist, a senescentiát, más sejtstresszválaszokat és a sejtváz átrendeződését.[37] Az ERM-fehérjék, így a moezin defoszforilációját is a ceramidképződés erősítette rekombináns szfingomielináz D alapján.[37]

A humán Fas-t expresszáló egér-L929-sejtek (LHF) Fas-mediált apoptózisában a moezin és az ezrin a radixinnal azonosan viselkedik, és ugyanúgy transzlokálódtak az apikális mikrovillusokból és a laterális sejtközi érintkezési helyekről a citoplazma felé.[38] FasL-stimuláció nélkül az ezrinben és a moezinben a tirozin, a szerin és a treonin is foszforilálódtak, ezek közül a foszfotreonin defoszforilálódott leggyakrabban 1 óra után FasL-lel. Tehát elsősorban a treonin defoszforilációját követi a citoplazmatikus transzlokáció a Fas-mediált apoptózis során.[38]

Makrofágok fagoszómáinak érése

[szerkesztés]

A moezin és a Rho-GTPáz egyaránt fontosak a makrofágok fagoszómáinak éréséhez, ugyanis e fehérjék gátlása egyaránt lassítja a fagoszómaérést.[39] A fehérjék N-terminális doménjének hozzáadása a sejtekhez hasonló eredményt adott, mivel a fagoszómák lassabban savasodnak a csökkent aktin-összeállítás miatt, mely az ERM-fehérjék C-terminusán történik, és a C-terminustól függ.[39]

T-sejt-aktiváció

[szerkesztés]

A T-sejtek két ERM-fehérjét expresszálnak, az ezrint és a moezint. Ezek mindegyike a DPC-hez közel lokalizálódik, és a CD43 és néhány más DPC-fehérje közvetlenül kötődik ezekhez.[40] Egy ERM-fehérje-kötést zavaró domináns negatív mutáns túlexpressziója zavarja a CD43 és más fehérjék lokalizációját a DPC-hez, csökkentve a citokinválaszokat az immunológiai szinapszis (IS) kialakulásának vagy a korai T-sejt-aktivációs események befolyásolása nélkül.[40]

A T-sejtes válasz kezdeti szakasza az ezrin-/- és moezinszupresszált T-sejtekben egyaránt egészséges, de az IL-2-szint alacsonyabb a vad típusú T-sejteknél.[40] E hatás még jelentősebb az egyszerre ezrin- és moezinhiányos T-sejtekben.[40] E sejtekben kisebb volt a foszfolipáz C-γ1-foszforiláció és a kalciumáram. Ezek alapján eltérő mozgási és foszforilációs mintáik ellenére az ezrin és a moezin a T-sejt-aktivációban együttműködnek.[40] A válasz kialakulásakor az ezrin átmenetileg az IS-be, míg a moezin állandó jelleggel a DPC-be kerül.[40] Feltételes ezrinknockout egerekben (CD4-Cre) a moezinszint 10–20%-kal nagyobb naiv T-sejtekben, mint vad típusúakban.[40]

A szabályzó T-sejtek differenciációját és a tumor elleni immunitást a moezin a TGF–β-jelzésen keresztül szabályozza.[41] Ez az indukált szabályzó T-sejtek FOXP3-expressziójához fontos, elősegíti a Th17-sejtek létrejöttét, és csökkenti a Th1- és Th2-sejtekét.[41] Moezinknockout egerekben a TGF–β indukálta Tregek keletkezése csökkent, a tTregeké nem, így a moezin az indukált Tregek létrehozásához szükséges, a tTregekéhez nem. Azonban a tTregek tumorszupressziós működése csökken moezin nélkül, tehát a tTregek megfelelő működéséhez szükséges a moezin.[41] A moezin deléciója csökkenti a TGF–β stimuláló hatását a tumorokban, javítva az adaptív T-sejt-terápia hatásosságát.[41]

A CD43 a moezinnel és az ezrinnel kölcsönhat, és ezekkel kolokalizál a T-sejtek uropódiuma felé a sejtközi érintkezésnél.[42] A CD45 nem kolokalizál a moezinnel.[42]

Kortikális sejtvázak építése

[szerkesztés]

A moezin az ezrinnel együtt segítheti a kortikális sejtvázak felépítését.[10] Ez alapján feltehetően a membrán–sejtváz kapcsolatmodell nemcsak az ezrinre, hanem a radixinra és a moezinre is vonatkozhat, és e fehérjék eltérő szerepekkel fejlődtek, feltehetően részben átfedő vagy teljesen eltérő membrán- vagy sejtvázpartnerekkel.[10]

Netrinjelzőút

[szerkesztés]

A DCC a netrinjelzőútban vesz részt, ennek megfelelő működéséhez szükséges a fehérjekináz A összekapcsolása az ERM révén.[43] A DCC – bár a PKA-val együtt csapódik ki – közvetlenül nem köt a PKA-hoz, ehelyett az ERM-fehérjéken keresztül kapcsolódnak egymáshoz.[43] A radixin és a moezin csendesítésének különösen erős a hatása, az ezrin esetén ez 2015-ig nem igazolt.[43]

Purinerg P2X7-receptor-dependens amiloidprekurzorfehérje-feldolgozás

[szerkesztés]

A purinerg P2X7-receptortól (P2X7R) függő amiloidprekurzorfehérje- (APP) feldolgozáskor az ezrin és a moezin foszforilálódnak. A benzoilbenzoiladenozin-trifoszfáttal (Bz-ATP) történő stimuláció ezrin- és moezinfoszforilációt indukál vad típusú primer asztrocitákban, P2X7R-knockoutokban nem. Tehát a Bz-ATP az ERM-foszforilációt a P2X7R-en keresztül indukálja.[44]

Az ERM-fehérjék a P2X7R-dependens kationcsatorna- és nem szelektív pórusnyitáshoz nem, az sAPPα-leválasztáshoz szükségesek.[44] Az sAPPα-leválasztás a legnagyobb mértékben moezin-siRNS esetén csökken (77 ± 1,5%-kal).[44] Noha az sAPPα-leválasztáshoz szükségesek az ERM-fehérjék, aktivációjuk nem mindig áll ezzel kapcsolatban.[44]

Epitél-mezenchimális átmenet

[szerkesztés]

Az epitél-mezenchimális átmenet (EMT) a normál fejlődés, morfogenezis és szövetátalakulás során történő transzkripciós és morfológiai változás.[45] Azonban bizonyos betegségek, például a fibrózis és a rákáttétek előrehaladásában is fontos szerepe van,[46] továbbá a gyulladásban és a sebgyógyulásban is szerepet játszik.[45]

Az EMT során történő dinamikus aktinátalakítás a megnövekedett moezinexpressziótól függ.[46] A sejtek moezinexpressziójának shRNS-sel való gátlása csökkenti inváziós képességüket, valamint az aktinszálcsoportok mennyiségét, vastagságát és stabilitását, morfológiai átmenetük nem fejeződik be.[46] Így Haynes et al. 2011-ben kimutatták, hogy a megnövekedett moezinexpresszió szükséges a hatékony aktinszál-átalakításáhez, beleértve a kontraktilis aktinszálcsoportok stabilitását, valamint az adhéziós és kontraktilis elemek áthelyezéséhez is.[46]

A TNF–α a TGF–β-dependens EMT-t a hialuronsav–CD44–moezin kölcsönhatás erősítésével szabályozza, így a moezin szükséges a TNF–α-indukált EMT-hez.[47] Immunprecipitációval mutatták ki Takahasi et al., hogy a moezin–CD44 asszociációt a TNF–α indukálja az ARPE-19-sejtekben, hogy a PKC-inhibíció akadályozza a fluoreszcein-HA sejtfelszínhez való kötődését és a pericelluláris mátrix kialakulását, melyek mindegyikét a TNF–α indukálja.[47] Az aktin mikrodomének létrejöttét és a foszforilált ERM-fehérjék mennyiségének növekedését a GF109203X PKC-inhibitor akadályozza.[47] A TNF–α-indukált és CD44-mediált mezenchimális fenotípus egérszemben fibrózist okoz.[47] Mindezek alapján a PKC-aktiváció fontos a hialuronsav–CD44–pERM komplexhez,[47] mely a TGF–β-alapú jelzéshez szükséges.[47]

A podoplanin endodoménje az ezrinhez és a moezinhez kapcsolódva aktiválja a RhoA-t, elősegítve az epitél-mezenchimális átmenetet. Ebben az RK…R motívum vesz részt.[45] Azonban bár a podoplaninindukált EMT függ a citoplazmatikus farok kölcsönhatásától az ERM-fehérjékkel és a sejtvázzal, a sejtfelszíni nyúlványokban a podoplanin lokalizációja az endo- és az ektodomént se igényli.[45]

Endotél hiperpermeabilitás modulálása

[szerkesztés]

A moezint expresszálják a legnagyobb mennyiségben a humán tüdőartéria endotél sejtjei.[48] Foszforilációját a trombin PKC-mediált úton indukálja.[48]

A moezin- vagy pán-ERM-szint csökkenésekor az idődependens MLC- és ERM-foszforiláció csökken.[48] E hatást csökkenti az ezrinspecifikus siRNS.[48] Ezek alapján az aktivált moezin és az ezrin hatnak a trombinindukált MLC-foszforilációra a ROCK/miozin-foszfatáz jelzőút révén.[48] A transzendotél ellenállás (TER) moezin-siRNS-sel treoninfoszforiláció után sokkal nagyobbnak bizonyult, mint a kontrollcsoportban.[48]

Idegrendszeri fejlődés

[szerkesztés]

A hippokampusz fiatal (3–5 napja differenciált) neuronjaiban a legmagasabb a moezin expressziója, utána ez csökken. Az L1 az ERM-fehérjékkel in vivo erősen specifikusan kölcsönhat.[49]

A moezin és a radixin együttes szupressziója megváltoztatja a növekedési kúp alakját, mozgékonyságát és a neuronok nyúlványlétrehozását.[50] Ezenkívül nem található a moezin–radixin-szupresszált idegsejtekben radiális barázdálódás, a lamellipodialis hártya mérete kisebb, a neuritcsúcsok magas filopodiális protrúziós képessége ellenére azok sebessége 8–10-szer kisebb a kontrollcsoportnál. Ezenkívül az ilyen neuronok neuritjai rövidek, és nem található rajtuk axonszerű neurit, mely szintén összefügghet a növekedési kúpok szerkezetének és mozgékonyságának megváltozásával.[50] Ezek alapján a radixin és a moezin modulálják a neuritképződést, -növekedést és a neuronpolaritás fejlődését.[50] A moezin vagy a radixin kizárólagos szupressziója vagy az ezrin–moezin vagy ezrin–radixin páros szupresszió nem okoz hasonló változást.[50]

A radixin–moezin antiszenz oligonukleotidok keveréke dózisfüggően változtatja a neuronok fejlődését. A legnagyobb változások 2 μM koncentrációjú antiszenz oligonukleotidnál jelentkeztek, ekkor csökkent a minor nyúlványok hossza, a neuritfejlődés III. szakaszát, vagyis az axon kialakulását elérő neuronok száma, a növekedési kúp területe, és a sejttestekből és neuritcsúcsokból hosszú filopódiumok indultak ki.[50]

Retrovírus-fertőzés korlátozása

[szerkesztés]

A moezin korlátozza a retrovírus-fertőzést a mikrotubulus-képződés szabályzásával. A vírusrezisztens R4-7 sejtvonal moezintúlexpressziója az MLV- és a HIV-1-fertőzést akadályozza a reverz transzkripció előtt, a moezinknockdown erősíti a fertőzést.[51] Ezek alapján a stabil mikrotubulusok fontosak a vírusok bejutás utáni mozgásához, így a moezin határozhatja meg a sejtek érzékenységét a fertőzésre.[51]

Neutrofilek irányítása

[szerkesztés]

A moezin és a miozin-foszfatáz a neutrofileket kemotaktikus gradienssel irányítják.[52] Nyugalmi állapotú neutrofilekben az aktív moezin megakadályozza a sejtpolarizációt a Rac, Rho és Cdc42 GTPázok gátlásával. A miozin-foszfatáz a moezint deaktiválja, lehetővé téve a neutrofilek számára a polaritás létrejöttét. Az ezt követő moezintranszlokáció korlátozza a patogének felé irányított álláb képződését, és megakadályozza a szekunder állábak létrejöttét más irányba. Így a moezinindukált gátlás és a miozin-foszfatáz általi lokalizált deaktiváció is fontosak a neutrofilpolarizációhoz és a neutrofilek általi hatékony patogénkövetéshez.[52] A moezin deléciója gátolja a mikrobák neutrofilek mediálta elölését, vagyis a moezin szabályozza ezt is.[52]

Endoszomális anyagszállítás szabályzása

[szerkesztés]

Az ERM-fehérjék és a HOPS komplex is szabályozzák az endoszomális anyagszállítás. Bármelyikük hiánya ERM-növekedést okoz a korai endoszómákban, mivel az EEA1-pozitív részekhez későn jut el az EGF. Barroso-Gonzalez et al. 2009-ben kimutatták, hogy a moezinhiány növeli a transzferrinreceptor mennyiségét a Rab5-pozitív endoszómákban.[53]

Akt-dependens sejttúlélés

[szerkesztés]

Az NHE1 Na+/H+-cserélő ERM-fehérjéket aktiválva biztosítja a sejt Akt-dependens túlélését.[54] Mivel az Akt-aktivitás szabályozza az apoptózist, így az Akt-siRNS-sel kezelt sejtek nagyobb mértékű staurosporin-mediált apoptózist mutatnak.[54]

Monociták mozgása

[szerkesztés]

A moezin L-szelektinhez való kapcsolódása az ezriné után jön, és szükséges a monociták transzendotél vándorlásához (TEM).[55] A moezin PIP2-kötésének akadályozása csökkenti C-terminális foszforilációját a monocita-TEM során, és az ERM-aktivitás e váltakozása szükséges a szubendotél térbe jutáshoz. A moezin knockdownja nem csökkenti a monocita-aktivációt egyrétegű aktivált endotéliumban, szemben az ezrinével. A moezin–L-szelektin kölcsönhatás a transzmigrált állábakban a TEM előrehaladtával nő, megkönnyítve az L-szelektin ektodoménjének leválását. Így az ezrin és a moezin is fontosak a gyulladásban, hiszen lehetővé teszik a monociták transzendotél mozgását.[55]

Klinikai jelentősége

[szerkesztés]

Krónikus veseelégtelenség

[szerkesztés]

A moezin szerepet játszhat a vesefibrózisban, a krónikus veseelégtelenség utolsó szakaszában. 2014-ben Chen et al. patkányokon kimutatták, hogy a TGF–β1 növeli a moezint és az α-SMA-t, és csökkenti az E-kadherint.[56] Bár már 2010-ben kimutatták, hogy a moezinfoszforiláció fontos lehet a TGF–β1-indukált humán tubuláris epitélsejt-károsodásban, de csak 2014-ben vizsgálták ennek molekuláris hátterét.[56] A moezin foszforilációja és az Erk 1/2-től függ, ezt a TGF–β aktiválja.[56]

A köldökvéna endotél sejtjeinek angiogenezise

[szerkesztés]

A köldökvéna endotél sejtjeinek (HUVEC) előrehaladott glikációs végtermékek (AGE) miatti angiogenezisében fontos lehet a moezin Thr558-jának a foszforilációja, ez az F-aktin átrendeződését, stresszrost keletkezését, a sejtközi kötés zavarát okozza, az endotél gát diszfunkcióját okozva és növelve az érpermeabilitást.[57]

A RhoA-aktivitás adenovírussal vagy a ROCK-aktiváció Y27632-vel való gátlása csökkenti az AGE-indukált moezinfoszforilációt, így a HUVEC-angiogenezist is. Ez alapján a Thr558-foszforiláció mediálja az endotél angiogenezist.[57] Tehát a RhoA/ROCK-útvonal fontos a moezinfoszforilációban és az AGE-indukált angiogenezisben[57] és endotélsejt-válaszban.[58]

A moezin-siRNS-transzfekció csökkenti a moezin expresszióját, a HUVEC-tubulogenezist és a sebgyógyulást az életképesség csökkenése nélkül, így feltehetően a moezin fontos az angiogenezis során létrejövő sejtmozgásban.[57]

Tumorok, ráktípusok

[szerkesztés]

A TMEM16A kalciumaktivált kloridcsatornák ROCK1/moezin általi aktivációja segíti a mell-, a hasnyálmirigy- és a colorectalis rák metasztázisát.[30] A TMEM16A-túlexpresszió csökkenti a tamoxifennel nem kezelt betegek túlélési esélyét, a kezeltekét viszont igen.[30]

Noha korreláció van a Hippo-úttal összefüggő aktin és a szövetnövekedés közt, a magas moezinexpresszió nem okoz szövetnövekedést.[59]

A karcinómák stromájában expresszálódik általában a moezin (Deng et al. 2023-ban a karcinómák 89,1%-ában, az adenómák 50%-ában mutattak ki emelkedett moezinexpressziót)[59]

A podoplanin a rákos laphámsejtek extracellulárismátrix-bontását az invadopódiumok stabilitásának irányításával mediálja. E folyamatot az ezrin és a moezin segíti, mivel ezek bármelyikének csendesítése csökkenti a működő invadopódiumok létrejöttét, mindkét fehérje csendesítése e hatást erősíti.[60] Konfokális analízissel Martín-Villar et al. felfedezték, hogy az ezrin és a moezin a HN5 PDPN–GFP-sejtek invadopódiumainak adhéziós gyűrűire korlátozódnak, ahol a podoplaninnal kolokalizálódnak, és ahhoz hasonlóan nem minden invadopódiumban találhatók meg.[60] Az ezrin- vagy moezinhiányos sejtekben a podoplanin nem korlátozódik az adhéziós gyűrűkre, ehelyett az aktinnal kolokalizálódnak a PDPNΔCT és a PPDPNQN,N mutánsokhoz hasonlóan. A podoplaninhiányos sejtekben nem aktiválódnak az ERM-fehérjék, vagyis az ERM-fehérjék invadopódiumokra való lokalizációját a podoplanin erősíti.[60]

Bőrrák

[szerkesztés]

A CPI-17 az onkogén Ras-jelzést befolyásolja az ERM családba tartozó fehérjék, például a moezin révén.[61]

A MYPT1 szabályozza az ERM-foszforilációt, ezt gátolja a CPI-17, ami a merlin nagyobb foszforiláció miatti inaktivitása esetén tumorigén hatást válthat ki.[61] Az ERM-fehérjékkel szemben a merlin a Ras-jelzőutat a Ras gátlásával gátolja, a CPI-17 pedig a merlin inaktívvá tétele mellett az ERM-fehérjék aktiválásával is onkogén hatást fejthet ki.[61]

Glióma

[szerkesztés]

A miR-200c a moezint célozva gátolja a gliómák előrehaladását, a gliómasejtek proliferációját, invázióját és májáttétképzését.[62] A FAP–1-en keresztül indukálja a CD95-asszociált apoptózist, a ráksejtek mezenchimális–epitél átalakulását indukálja a ZEB1 és ZEB2 E-kadherin-represszorokon keresztül, csökkentve agresszivitásukat.[62] A miR-200c szerepe miatt expressziója használható prognózisra.[62]

Glioblastoma (GB) esetén a sejtek hialuronsav-indukált vándorlását szabályozhatja a moezin.[63] A hialuronsav fontos glükózaminoglikán a tumor-mikrokörnyezetekben, receptorával, a CD44-gyel alkotott komplexe számos tumorban okozhatja a sejtek behatolását, vándorlását és kemoterápiának való ellenállását.[63] A glioblastomás szövetek jóval több moezint és CD44-et expresszálnak a nem malignus szöveteknél, azonban hialuronsav-kezelés hatására nem mutatkozott szignifikáns különbség a CD44 vagy a moezin expressziójában, de a hialuronsav-kezelés indukálja a CD44–moezin interakciót.[63]

Laphámsejtes szájrák

[szerkesztés]

Egy 2018-as tanulmány szerint a laphámsejtes szájrák sejtjeinek moezinexpressziója segíthet előrejelezni a rák előrehaladását.[64] A kutatásban az ERM-fehérjék közül csak a moezin mutatott statisztikailag szignifikáns különbséget.[64]

Laphámsejtes laryngealis rák

[szerkesztés]

Az ezrin és a moezin expressziója nagyobb laphámsejtes laryngealis rákban (LSCC), mint egészséges szövetben, ezrin- és moezin-negatív laryngealis rák esetén szignifikánsan hosszabb túlélési időt mutattak ki Wang et al. 2014-ben a közepes, illetve magas moezinexpresszióhoz képest.[65] RT-PCR-teszttel kimutatták továbbá, hogy az ezrin és moezin, illetve a β-aktin intenzitásaránya magasabb LSCC-ben, mint a környező egészséges szövetben, a nyaki áttétes nyirokcsomókban ennél is magasabb intenzitásarányt mutattak ki.[65] A túlélési idő mellett a T-szakasszal és a nyaki nyirokcsomóáttéttel is szignifikáns korrelációt mutat a moezinexpresszió, azonban a klinikai szakasszal nem.[65]

Mellrák

[szerkesztés]

A moezin fontos biomarker a mellrák kialakulásában is, és a fibroadenómától függetlennek bizonyult egy 2018-as tanulmányban:[66] a moezinexpresszió-növekedést a mellrákos szövetek 47,8%-ában, a fibroadenómás szövetek 30,4%-ában mutatták ki.[66] A moezin előrehaladottabb daganatok esetén nagyobb mennyiségben expresszálódott.[66] ER-negatív mellrák esetén nem találtak szignifikáns kapcsolatot az alacsony moezinexpresszió és a hosszabb túlélés között, ER-pozitív esetén viszont igen.[66] A moezin szerepét a rossz prognózisú mellrákban és a nyirokcsomóáttétekben egy 2021-es metaanalízis is megerősítette.[67]

Egy 547 rákszövetmintán végzett kutatásban, melyből 108 génexpresszióját vizsgálták, a tumorok 31%-ában és a bazálsejtes tumorok 82%-ában nagyobb moezinexpressziót találtak. Az összefüggés további vizsgálatában egy 40 medullaris és egy 27 BRCA1-asszociált mellrákszövetben is vizsgálták a moezin expresszióját, itt is emelkedett moezint találtak a nem medulláris, illetve a sporadikus rákszövetekhez képest.[68] A moezinexpresszáló tumorok specifikus és metasztázismentes túlélési aránya is kisebb túlélésanalízis alapján.[68] Az ilyen ráktípusokra nagy proliferációs sebesség, hormonreceptor-negativitás és feltételezett bazálsejtes/mioepitél markerek magas expressziója jellemző.[68]

Három izogén mellráksejtvonalon végzett kutatás szerint a p53, a miR-200 és a moezin együttese segítheti a mellrák invázióját és gyógyszerrezisztenciáját.[69] A moezin csendesítése után csökkent a mellráksejtvándorlás és a ZEB1- és SNAIL-expresszió.[69] A rossz előrejelzésű mellrákaltípusokban, például a tripla negatív, a bazálsejtes és a metaplasztikus mellrákban (orsósejtes/karcinoszarkóma) magasabb a moezinexpresszió másoknál,[69] a miR-200c célpontja a moezin.[69]

A talin szabályozza a moezin–NHE-1-aktivitást az invadopódiumokban, és elősegíti a mellrákmetasztázisok keletkezését.[70] Az invadopódiumok aktinban gazdagok, és a stromalis invasióhoz, intravasatióhoz és az áttétképzéshez szükségesek, eleinte prekurzorként jelennek meg, melyek gazdagok aktinregulátorokban, de még nem képesek az extracelluláris mátrix (ECM) lebontására. Az NHE-1 a sejt pH-jának modulálásával szabályozza az invadopódiumok működését.[70] A talin az invadopódiumokat stabilizálja, azok éréséhez és az NHE-1 invadopódiumba kerüléséhez szükséges, moezinnel komplexet alkot, az invadopódiumokba moezin–NHE-1 komplexet bocsát ki, és az ECM-bontást segíti.[70]

A duktális mellrákban a moezin erősebb immunreaktivitása összefügg a nyirokcsomóáttétek jelenlétével.[71] Nem ismert összefüggés az ezrin vagy a moezin expressziója és a rák stádiuma, a tumorméret, a diagnózis idején számított kor közt vagy a tumorerekben mért moezinexpresszió és a klinikopatológiai paraméterek közt.[71]

A XIST elvesztése mellráksejtekben aktiválja az MSN-c-Met-et, és exoszomális miRNS-sel befolyásolja a gliasejtek funkcióját az agyi áttét képzéséhez, áthaladva a vér-agy gáton.[72] Ezek aránya az áttétes mellrákesetek között akár 30% is lehet.[72] Az agyi áttét befolyásolja a kognitív, az érzékelési funkciókat és a betegek morbiditását is.[72] A XIST-knockdown segíti az EMT-t és a tumorsejtek őssejtté alakulását, lehetővé téve az áttét előrehaladását a moezin erősítésével, mely aktiválja a c-Met-útvonalat.[72] A XIST-knockdown ezenkívül képes exoszomális miR-503 szekréciójára az agyi gliasejtek módosításához.[72]

A ROCK-dependens moezinfoszforiláció a mellrákban a PD-L1 programozottsejthalál-ligandum stabilizációjához szükséges a mellrákban.[73] A stabilizáció a PD-L1-bomlást mediáló SPOP blokkolásával történik.[73] A ROCK-gátló Y-27632, illetve anti-PD-1 antitestek beadása melltumoros egerekben megakadályozta a tumorprogressziót, és antitumor T-sejteket aktivált.[73]

Az FBXW2 (F-box és WD-ismétlődést tartalmazó fehérje 2) az AKT-MSN-SKP2 onkogéntengelyt célozva és a moezint lebontva gátolja a melltumorigenezist, az AKT-kináz ezzel szemben fontos onkogén, mivel gátolja az FBXW2-mediált proteaszomális bontását.[74] Ezenkívül a felhalmozódott moezin az SKP2 onkogén bontását csökkenti, az SKP2 pedig nem lebomló poliubikvitinációval stabilizálja a moezint.[74]

Akut T-sejtes leukémia

[szerkesztés]

A humán akut T-sejtes leukémiában (T-ALL) a MOLT4-sejtek CCL25-indukált gyógyszerrezisztenciájában szerepet játszanak az aktivált ERM-fehérjék, ezek csendesítése javította e sejtek gyógyszerérzékenységét, és növelte apoptózisuk mértékét.[75]

Anaplasztikus nagysejtes limfóma

[szerkesztés]

A moezin érintett az ALK gén transzlokációjában az anaplasztikus nagysejtes limfómában (ALCL).[76] Tort et al. 2001-ben a moezint az ALK partnereként azonosították egy ALCL-esetben, ahol membránra korlátozott ALK-jelölést találtak. A hibrid fehérje aktív tirozinkináz-doménnel rendelkezik, és tömege 125 kDa. A genomikai töréspont azonosítása során kiderült, hogy az MSN 10. intronja az ALK 17 bázispárral rövidebb juxtamembrán exonjával egyesült.[76]

Az MSN–ALK kiméra gént az (X;2)(q11–12;p23) transzlokáció hozza létre, melyet 2001-ig nem írtak le ALK-pozitív ALCL-ben. Ez esetben az ALK-színezés a sejtmembránra korlátozódik. Tünetei például a nyaki limfadenopátia és a gyomor melletti anyaghalmozódás.[76]

Ependimóma

[szerkesztés]

Az ependimómasejtek apikális plazmamembránjában az NHERF1 jellemzően a moezinnel és a PTEN-nel alkot komplexet.[77] Bár az ependimális polaritásszerkezetekben azonosították a moezint, a moezinantitest alacsony affinitása és érjelölése miatt jobb diagnosztikai markernek bizonyult az NHERF1.[77]

Colorectalis rák

[szerkesztés]

A colorectalis rák fejlődését (CRC) a β-katenin–RUNX2-tengely révén a moezintúlexpresszió felgyorsítja a sejtproliferáció erősítésével.[78] A moezin csendesítése csökkenti a citoplazmatikus és a magi RUNX2-szintet.[78] A moezinindukált CRC-előrehaladást gátolhatja a GSK3β gátlása a RUNX2-gátló β-katenin-jelzés helyreállításával.[78]

A moezinszint a teljes, a betegség- és a relapszusmentes túléléssel is korrelál CRC-ben, csendesítése csökkenti a CRC-sejtek növekedését, vándorlását és invázióját. Továbbá a moezin a RUNX2-t a β-katenin/WNT-jelzőúton keresztül szabályozza, az MSN-knockdown csökkenti az adhéziós aktivitást, a CRC-sejtek vándorlását és invázióját, valamint a RUNX2-expressziót, továbbá leállítja a G2 fázisban a sejtciklust.[78] A moezinexpresszió mediálja a CRC-sejtek növekedését, irányítja a RUNX2-t a Wnt/β-katenin jelzőút révén.[78] A RUNX2-csendesítés visszafordítja a moezin tumor-elősegítő hatását a CRC-progresszióban.[78]

A colorectalis rák invázióját a stromája a moezin expressziójával gátolhatja.[59]

Méhnyakrák

[szerkesztés]

A VEGF-C a méhnyakrák-metasztázist a RhoA/ROCK-2/moezin kaszkád erősítése és aktivációja révén segíti elő.[79] A VEGF-C jelentősen segíti a rák horizontális vándorlását, a 3 dimenziós mátrixinváziót és az aktin sejtváz átalakítását; aktiválja a moezint a RhoA/ROCK-2 útvonal révén.[79] A FIGO szakaszú intraepitél méhnyak-neoplázia és az I–II. stádiumú méhnyaklaphám-karcinóma összehasonlításakor He et al. 2010-ben kiderítették, hogy a moezinexpresszió a rosszindulatú tumorokban nagyobb a jóindulatúaknál, és áttétes tumorokban nagyobb, mint áttét nélküliekben.[79]

Hasnyálmirigyrák

[szerkesztés]

A sejtváz moezindependens módosítása összefügg az anaplasztikus hasnyálmirigyrákkal.[80] A hasnyálmirigyrák moezinszabályzott metasztázisát segíti a β-katenin transzlokációja, a sejtváz átrendeződése és újraszerveződése. Abiatari et al. 2010-ben kimutatták, hogy a moezin az anaplasztikus hasnyálmirigyrák fenotipikus markere, továbbá PAC (hasnyálmirigy-adenokarcinóma) esetén magas moezinexpressziót, PDAC (duktális hasnyálmirigy-adenokarcinóma) esetén ennek hiányát mutatták ki.[80]

Mivel primer hasnyálmirigyrákban nincs, PDAC esetén van moezinexpresszió, hosszútávú tenyésztésben a moezin expressziója újraindulhat. A moezin csendesítése csökkenti a sejtadhéziót, de növeli az inváziós képességet, növelve az áttétképzés kockázatát.[80]

Western blottal és immun-hisztokémiai Cui et al. 2009-ben kimutatták, hogy a moezin – a radixin és az RTRAF mellett – szignifikánsan nagyobb mértékben expresszálódik a nyirokcsomó-áttétes hasnyálmirigyrákban, mint a nyirokcsomóáttét nélküliben. Ezek alapján a moezin és az RTRAF biomarker lehet annak vizsgálatában, hogy a hasnyálmirigyrák képzett-e áttétet nyirokcsomóra.[81] A normál hasnyálmirigyductusok, exokrin acinaris sejtek és Langerhans-szigetek nem expresszálják a moezint. Ezenkívül Antimoezinnel vizsgálva 28 vizsgált hasnyálmirigyrák-szövet pozitív volt, és 15-ben a stromalis sejtek festése pozitív volt.[81]

Májrák

[szerkesztés]

A moezin 72. helyén lévő lizin laktilációjával a laktát erősíti a Treg-funkciót. Ennek mértéke az anti-PD-1-terápia hatásosságát előrejelezheti májsejtes rákban.[82] A tumorokból származó laktiláció a Treg-sejtekben erősíti a TGF–β- és SMAD3-jelzést a Treg-sejtek működésének és fejlődésének és a tumorkezelés irányításához. A mieloid sejtek magas laktilációja indukálja a METTL3-expressziót és a Jak1-mRNS m6A-módosítását, Jak1-transzlációt és a STAT3-jelzés stimulációját okozva, mely erősíti a mieloid immunszupresszív funkciókat. Így a laktiláció sok immunsejtre immunszupresszíven hathat tumor-mikrokörnyezetben.[83]

Szepszis

[szerkesztés]

A moezin az endotél sérülés fontos biomarkere szepszis esetén.[84] Mennyisége szepszises betegek vérszérumában az egészségeseknél nagyobb, az összefüggés a SOFA-pontszámokkal és a szérum-PCT-vel pozitív.[84] Ennek oka a ROCK1/MLC- és NF-κB-szignál aktiválása.[84]

Egyes faktorok, például a TNF–α, a trombin és az előrehaladott glikációs végtermékek aktiválhatják az erek endotél sejtjeit, és foszforilálhatják az MSN-t az endotél sejtek permeabilitásának növeléséhez. Továbbá a lipopoliszacharidok stimulálhatják az endotél sejtek MSN-szekrécióját. Az MSN szükséges a HMG box-indukált endotélsejt-hiperpermeabilitáshoz és a gyulladásos válaszhoz, ezért és a szepszises emberekben és egerekben észlelt magas vér-MSN-szint alapján az MSN részt vesz a szepszis patogenezisében, így hasznos biomarker lehet annak vizsgálatában.[84]

Cukorbetegség

[szerkesztés]

Az ERM fehérjék N-terminális doménjei megkötik az AGE-ket, ez fontos lehet a cukorbetegség komplikációinak kialakulásában.[85] A teljes fehérjék és a C-terminális végek nem kötnek meg AGE-t, és a nem glikált marhaszérum-albumin és RNSáz nem kötött az N-véghez, a tirozinfoszforilációt az AGE-k gátolják.[85]

Az endotél sejtek egyrétegeinek polarizációja és sérülés miatti mozgásakor az ezrin proteolitikus termékei mennyisége megnő. Az ezrinbomlást a sejtbeli kalcium átmeneti növekedése kísérli, és egy kalpain-1-gátló megakadályozhatja. A trombociták aktivációja trombinnal vagy kalciummal gyors trombocitaezrin- és -moezin-proteolízist okoz, lehetővé téve az AGE-kötést.[85] Az AGE-k általi sejtaktiváció csökkenti a kalciumkiáramlást a sejtekből, növelve az alapkalciumszintet. A magas kalcium- és glükózszint így létrejöhetnek a sejtben lévő glikált fehérjékkel kapcsolatba lépni képes proteolizált ERM-fehérjék, ezek zavarhatják a sejtműködést.[85]

Az AGE-BSA gátolja az N-ezrin EGFR általi tirozinfoszforilációját.[85]

Alzheimer-kór

[szerkesztés]

A moezin az aktin tau-fehérje indukálta hiperstabilizációját, a sejtciklus aktiválását okozza, és neurotoxinként működik az Alzheimer-kórban. Egy tanulmányban a humán Alzheimer-kór, egér- és Drosophila-modellek vizsgálatával kiderült, hogy a patogén tau-fehérje-változatok a sejtciklus aktiválását a rákban és az epitél-mezenchimális átmenetben (EMT) is fontos sejtprogramot befolyásolnak. A moezin az EMT-t aktiválja, és nagyobb mennyiségben van jelen a betegséggel összefüggő foszfotauval, túlstabilizált aktin sejtvázzal és ektópiás sejtciklus-aktivációval rendelkező sejtekben.[86] A tau lerakódása az Alzheimer-kórban különböző betegségi szakaszok megkülönböztetését teszi lehetővé, ezek a Braak-szakaszolás szerint csoportosíthatók.[86] Beckmann és társai az egyre későbbi fázisokban egyre nagyobb mértékű lerakódást találtak a tau-transzgenikus Drosophila-modellekben.[86]

A sejtciklus aktivációja a posztmitotikus neuronokban elegendő a sejthalál indukciójára,[86] a moezin aktivációja pedig megzavarhatja a neuronok önazonosságát.[86]

Parkinson-kór

[szerkesztés]

Az LRRK2 a moezin Thr558-ját foszforilálja, lehetővé téve ezzel kapcsolódását az aktinhoz. Az LRRK2 G2019S mutációja stimulálja, az R1941H, az I2012T, az I2020T és a G2385R mutáció csökkenti, az R1441C, az R1441G, az Y1699C és a T2356I nem befolyásolja kinázaktivitását.[87] Az I2020T kevésbé csökkenti az autofoszforilációt és az MBP- és moezinfoszforilációt, mint az R1941H, az I2012T és a G2385R.[87]

A moezinfoszforiláció mutáns LRRK2 miatti deregulációja a dopaminerg axonvégződések elvesztésével járhat. A moezin és a radixin a neuritnövekedést szabályzó fehérjék: az ezekből keveset tartalmazó neuronokban kisebb és visszahúzódik a növekedési kónusz, eltűnnek a radiális csíkok, az aktinszálak rendezetlenek.[87]

Bár vitatott, hogy az LRRK2 valódi szubsztrátjai-e az ERM-fehérjék, a moezin Thr558-ját tartalmazó LRRK2-származék, az LRRKtid gyakran használatos LRRK2-kísérletekben.[88] Az I2020T-mutáns LRRK2 aktívabb az LRRKtidS (e treonin helyén szerint tartalmazó változat), de kevésbé aktív az LRRKtid foszforilációjában, mint a vad típusú.[88]

Genetikai betegségek

[szerkesztés]

2017 áprilisában Delmonte et al. egy gyermekben számoltak be az első X-kromoszomális moezinhiányról SCID-szűrés után.[89] Ez T-sejt-receptor-eltávolítási körök (TREC) polimeráz-láncreakciós meghatározásával történik, és kevesebb mint 252 TREC-et találtak milliliterenként a 2. és a 11. napon normál β-aktin-irányítás mellett.[89] 14–21 nappal a születés után leukopéniát és T-, B- és NK-sejt-limfopéniát, valamint hipogammaglobulinémiát állapítottak meg, azonban a fitohemagglutininre és a tímuszárnyékolásra való proliferatív válasz normál volt. Ezenkívül súlyos neutro- és monocitopéniát is találtak neutrofil- és limfocita-ellenes alloreaktív autoantitestek nélkül.[89] A teljes exomszekvenálást 25 hónappal a születés után végezték el, ez az MSN c.551C→T, p.R171W misszenz mutációját mutatták ki.[89]

2022 júniusában egy akkor 5 éves gyermekben fedezték fel az X-kromoszomális moezinasszociált immunhiányt (X-MAID). Esetében c.934G→T (p.Glu312Ter) mutációt azonosítottak a moezin génjében teljesexom-szekvenálással (WES) és trióanalízissel.[90] Ennek tünetei az ismétlődő láz, száj-, vastagbél- és ilealis fekélyek, hasi fájdalmak, hematochézia, megnövekedett szérum-gyulladásmarkerek, neutropénia, hipergammaglobulinémia, bakteriális és vírusos fertőzésekre való hajlam, csökkent T-sejt-proliferáció.[90]

Az MSN gén egy hemizigóta nonszensz variánsa egy 2022 szeptemberében felfedezett autoimmun immunhiány 50-fenotípust okoz.[91] Ez az immunrendszerben az immundiszregulációra jellemző tüneteket okoz: alacsony naiv-T-sejt-számot, magas CD4+-T-sejt-számot, alacsony CD8+-T-sejt-számot és nagy mennyiségű aktivált T-helper sejtet.[91]

A mutáció oka a gén 6. exonjában lévő c.650G→A, p.W217X mutáció, mely jelentősen csökkenti az MSN-mRNS-expressziót egészséges emberekhez viszonyítva. Ennek tünetei antifoszfolipid-szindróma, Hasimoto-thyreoiditis, lábfekély és juvenilis fogvesztés.[91] Hatása összefügghet az idő előtti stop kodon létrejöttével és a szegregációs eredményekkel.[91] E variáns elégtelen T-sejt-proliferációhoz vezethet.[91]

Vírusos fertőzések

[szerkesztés]

HIV-1

[szerkesztés]

A HIV-1 Vpr NHE-1-gyengítést okoz, ez csökkenti a sejten belüli pH-t és az AKT-foszforilációt, az ERM komplex elvesztését és így apoptózist okozva. A vpr gén 96 aminosavból álló 14 kDa körüli fehérjét kódol, és a HIV mellett a SIV-ben is jelen van.[92] Ez részben a GR-úton történik, mivel a GR-antagonista mifepriszton ezt visszafordíthatja.[92]

Egyes HIV-1-virionok sejtvázfehérjéket, például ezrint és moezint tartalmaznak.[93] Immunblottinggal, fehérjeszekvenálással és nagy nyomású folyadékkromatográfiával vizsgálva olyan aktin- és moezintöredékeket mutattak ki Ott et al., melyek fertőzetlen sejtek mikrovezikulumaiban nincsenek jelen, ezek alapján pedig a sejtváz- és a vírusfehérjék közt kapcsolat lehet.[93]

Kubo et al. 2008-ban kimutatták, hogy az ERM-fehérjék a HIV-1-fertőzés pleiotrop szabályzói.[94] A moezin-siRNS az X4-trop és X4R5-trop vektorokban csökkentette, az R5-tropokban növelte a transzdukciós hatékonyságot.[94] Ez alapján a moezin az X4-trop HIV-1-fertőzésnek pozitív, az R5-tropnak negatív szabályzója.[94] A HIV-1-Env-mediált humán fertőzésekben a membránfúzió utáni korai lépéseket inhibeálhatja, az R5-trop-Env-mediált membránfúziót segítheti a moezin.[94] Naghavi et al. 2007-ben ezzel szemben kimutatták, hogy a VSV-G-proteinnel rendelkező HIV-1-vektorok transzdukcióját inhibeálja patkánysejtekben a moezin-siRNS.[94]

A HIV-1 gp120 fehérjéje specifikusan köti az ezrint és a moezint. Ezek alapján e fehérjék szerepet játszhatnak a HIV felvételében, összeállásában vagy szaporodásában.[95] A gag fehérje koncentrációjának mintegy 2%-a az ezrin és a moezin koncentrációja a HIV-részecskékben. Az, hogy az ezrin és a moezin specifikusan kötik a HIV-1 gp120-at, hogy az ERM-fehérjék kapszidos vírusok virionjaiban lehetnek, és hogy a moezin összefügg a sejt fogékonyságával a kanyaróra, mind alátámasztja, hogy a vírusfelvételben vagy -szaporodásában fontosak az ERM-fehérjék.[95]

Kanyaró

[szerkesztés]

A moezin modulálja a kanyarófertőzést,[12] a CD46-tal asszociálva pedig kanyaróvírushoz alkot a kanyaróvírus antitestekhez kötődését akadályozó receptorkomplexet.[96]

Arról, hogy a J4/48 monoklonális antitest inhibeálja-e a kanyaróvírus Edmonston-törzsének csatlakozását, fúzióját és plakk-képzését humán sejtekben, ellentmondásos információk jelentek meg: Döring et al. 1993-ban azt mutatták ki, hogy az Edmonston-törzset nem gátolja az antitest, Schneider-Schaulies et al. 1995-ben viszont azt, hogy igen.[96] Ennek oka lehet a két kutatócsapat által használt protokollok, tesztek, valamint a vírusok különbsége.[96]

Hepatitis C

[szerkesztés]

A moezin modulálja többek közt a hepatitis C-fertőzést is.[12] A hepatitis C-vírus (HCV) J6 a moezin és a radixin expresszióját csökkenti a mikrotubulusok stabilizációja miatt, a moezin- vagy radixintúlexpresszió csökkenti a HCV-fehérjeexpressziót.[97]

Herpesz

[szerkesztés]

Az 1-es típusú herpes simplex vírus-fertőzést (HSV-1) a moezinnel kölcsönható PDZD8 sejtvázfehérje gátolja. A moezin vagy a PDZD8 exogén expressziója csökkenti a stabil mikrotubulusok számát, a vírus génexpresszióját és az új vírusok létrejöttét, kisplakkos fenotípust okozva és gátolva a vírus terjedését.[98]

SARS-CoV-2

[szerkesztés]

A SARS-CoV-2 tüskefehérjéjének (S-fehérje) farka közvetlenül kapcsolódik a moezinhez.[99] E fehérje ezenkívül megkönnyíti a sejtfelszíni expressziót és a szincítiumképződést.[99]

A teljes S-fehérje moezinkötéshez szükséges aminosavjainak mutációi nem befolyásolja jelentősen sejtbeli eloszlását vagy a sejtmembránon való növekedését. Az 1261SEPV1264 szakasz szükséges e kötés megtörténtéhez.[99]

Pseudomonas aeruginosa

[szerkesztés]

A Pseudomonas aeruginosa-ExoS III-as típusú citotoxikus fehérje, ehhez nagy affinitással kötnek az ADP-ribozilációhoz az ERM-fehérjék. A moezint az ExoS 5-ször gyorsabban ribozilálja a RasΔC-nél, azonban kissé kevésbé, mint az ezrint.[100] Az ExoS Km-értéke moezinre 0,4 ± 0,1 μM.[100]

A vad típusú és az MLD-delécióval rendelkező ExoS azonos katalitikus sebességet mutattak.[100]

Izomdisztrófiák

[szerkesztés]

A Duchenne- (DMD), a congenitalis izomdisztrófiában (CMD) és a diszferlinopátiában nagyobb a moezinexpresszió, mint egészséges szövetben.[101] Ennek oka a fibrózis, mivel annak halofuginonos gátlása csökkenti a moezinszintet izomdisztrófiás egerekben, és ekkor csökkent a moezinszint DMD-s és CMD-s egerekben. Ez alapján feltehetően a moezin is fontos célpont lehet az izomdisztrófiák kezelésében, és biomarkerként is használható lehet.[101]

Az emelkedett moezint DMD-ben, Ullrich- és merozindeficiens CMD-ben is kimutatták, minden esetben magas fibrózisszint mellett.[101]

Szerzett aplasztikus anémia

[szerkesztés]

A szerzett aplasztikus anémiás (AA) betegek mintegy 37%-ának szérumában található antimoezin.[102] Takamacu et al. 2006-ban 67 AA-s, 21 refraktorikus anémiás (RA), 49 reumatoid arthritises és 48 egészséges emberből vettek szérum- vagy plazmamintát, ebből immunfluoreszcencia-analízissel kiderítették, hogy az AA-s betegek szérumában az UT-7-sejtek fehérjéire reagáló antitesteket tartalmaznak. A 9 ilyen AA-s beteg szérumából 6 festette az UT-7-sejtek citoplazmáját, ami UT-7-fehérjékre specifikus IgG jelenlétét jelenti.[102] A 21 emelkedett PNH-típusú sejteket mutató (PNH-pozitív) AA-sból 9 szérumában mutattak ki antimoezint, az egészséges emberek esetén viszont egyik szérumban sem találtak.[102]

Reumatoid artritisz

[szerkesztés]

Egy 1996-os tanulmányban Vagacuma et al. a reumatoid artritiszes betegek 14%-ában mutattak ki antimoezint,[103] a reumatoid arthritises, citopénia nélküli betegek 34%-ában mutattak ki Takamacu et al. 2006-ban antimoezint. Az antimoezinek N-moezinnel nem reagáltak, 10 esetben reagáltak a C-moezin M1, 11-ben az M2 fragmenttel.[102] Ezek alapján feltehetően a moezintolerancia elvesztéséhez vezető patogén mechanizmusok a reumatoid arthritisben és az AA-ban közösek lehetnek.[102]

Pszoriázis

[szerkesztés]

A moezin és a stresszindukált foszfoprotein-1 a pszoriázis feltételezett szerodiagnosztikai markerei.[104] A moezin specificitása psoriasis vulgaris esetén 76,9%, szenzitivitása 71,0% 146,6-es küszöbérték esetén. A psoriasis vulgaris és a pszoriázisos arthritis egyaránt erős moezinexpressziót mutat az epidermiszben, az egészséges bőr ezzel szemben csekély mértékben expresszálja a moezint.[104]

Sclerosis complex tuberosa

[szerkesztés]

A moezin a hamartinnal (TSC1) kölcsönhat, vagyis a hamartin összekötheti a neuronális köztes szálakat az aktin sejtvázzal, ami a hamartin-tuberin komplex bizonyos központi idegrendszeri funkcióiban fontos lehet, és ennek TSC1- vagy TSC2-mutációk miatti megszűnte a sclerosis complex tuberosa esetén jelenlévő neurológiai elváltozásokat okozhat.[105] A hamartin ezenkívül képes a tumorszupresszor merlin, a GST-moezin és a GST-merlin kötésére, de a GST-t nem köti.[105]

Más fajokban

[szerkesztés]

Az Ohno-hipotézis szerint a 3 ERM-fehérje két genomduplikáció eredménye a gerincesekben.[12] Egyes halakban egy további duplikáció miatt 6–8 ERM-fehérje és két példány merlin található.[12] Ezzel szemben a gerinctelenek csak két merlin–ERM fehérjét kódoló gént tartalmaznak, az egyik merlinhomológot, a másik egy gyakran moezinnek (Moe)[* 1] nevezett, az összes ERM fehérjével közös jellemzőkkel rendelkező általános ERM fehérjét kódol,[12] melynek hiányában tripoláris replikációs orsók és kromoszómaszegregációs hibák jelentkeznek.[106]

A moezinhiányos egér a Drosophila melanogasterrel szemben nem mutat egyértelmű elváltozást.[107]

Inhibitorai

[szerkesztés]

A polifillin VII[108] és a periplocin[109] gátolják a moezint, akadályozzák a mielóma multiplex növekedését, és a sejteket kivonja a sejtciklusból. A polifillin VII bortezomib-rezisztens sejtek ellen is hat, az egészséges sejtekre nincs hatással.[108] Az azacitidin mintegy 40%-kal csökkenti a moezin expresszióját mielóma multiplexben és oxidatív stresszel indukálja annak sejtjei nekrózisát.[110]

Kölcsönhatások

[szerkesztés]

A moezin az alábbi fehérjékkel lép kölcsönhatásba:

Megjegyzések

[szerkesztés]
  1. ↑ Az Msn a misshapen fehérje rövidítése

Hivatkozások

[szerkesztés]
  1. ↑ a b c Lankes WT, Furthmayr H (1991. október 1.). „Moesin: a member of the protein 4.1-talin-ezrin family of proteins”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (19), 8297–301. o. [2023. december 28-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1073/pnas.88.19.8297. PMID 1924289. PMC 52495. 
  2. ↑ a b c Amieva MR, Furthmayr H (1995. szeptember 1.). „Subcellular localization of moesin in dynamic filopodia, retraction fibers, and other structures involved in substrate exploration, attachment, and cell-cell contacts”. Exp. Cell Res. 219 (1), 180–96. o. DOI:10.1006/excr.1995.1218. PMID 7628534. 
  3. ↑ a b Entrez Gene: MSN moesin
  4. ↑ a b Serrador JM, Urzainqui A, Alonso-Lebrero JL, Cabrero JR, Montoya MC, Vicente-Manzanares M, Yáñez-Mó M, Sánchez-Madrid F (2002. május 15.). „A juxta-membrane amino acid sequence of P-selectin glycoprotein ligand-1 is involved in moesin binding and ezrin/radixin/moesin-directed targeting at the trailing edge of migrating lymphocytes”. Eur J Immunol. DOI:<1560::AID-IMMU1560>3.0.CO;2-U 10.1002/1521-4141(200206)32:6<1560::AID-IMMU1560>3.0.CO;2-U. PMID 12115638. (Hozzáférés: 2023. december 17.) 
  5. ↑ García-Ortiz A, Serrador JM (2020. február 22.). „ERM Proteins at the Crossroad of Leukocyte Polarization, Migration and Intercellular Adhesion”. Int J Mol Sci 21 (4), 1502. o. DOI:10.3390/ijms21041502. PMID 32098334. PMC 7073024. (Hozzáférés: 2023. december 20.) 
  6. ↑ a b Schwartz-Albiez R, Merling A, Spring H, Möller P, Koretz K (1995. július). „Differential expression of the microspike-associated protein moesin in human tissues”. Eur J Cell Biol 67 (3), 189–198. o. PMID 7588875. (Hozzáférés: 2024. január 11.) 
  7. ↑ Stamer WD, Hoffman EA, Luther JM, Hachey DL, Schey KL (2011. május 16.). „Protein profile of exosomes from trabecular meshwork cells”. J Proteomics 74 (6), 796–804. o. DOI:10.1016/j.jprot.2011.02.024. PMID 21362503. PMC 3085584. 
  8. ↑ Nakamura F, Huang L, Pestonjamasp K, Luna EJ, Furthmayr H (2017. október 13.). „Regulation of F-actin binding to platelet moesin in vitro by both phosphorilation of threonine 558 and polyphosphatidylinositides”. Mol Biol Cell 10 (8). DOI:10.1091/mbc.10.8.2669. PMID 10436021. PMC 25498. (Hozzáférés: 2024. január 29.) 
  9. ↑ a b c Iontcheva I, Amar S, Zawawi KH, Kantarci A, van Dyke TE (2004. április). „Role for Moesin in Lipopolysaccharide-Stimulated Signal Transduction”. Infect Immun 72 (4), 2312–2320. o. DOI:10.1128/IAI.72.4.2312-2320.2004. PMID 15039356. PMC 375212. (Hozzáférés: 2023. december 16.) 
  10. ↑ a b c Gary R, Bretscher A (1993. november 15.). „Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins”. Proc Natl Acad Sci USA 90 (22), 10846–10850. o. DOI:10.1073/pnas.90.22.10846. PMID 8248180. PMC 47875. (Hozzáférés: 2023. december 24.) 
  11. ↑ a b c d Pearson MA, Reczek D, Bretscher A, Karplus PA (2000. április 28.). „Structure of the ERM Protein Moesin Reveals the FERM Domain Fold Masked by an Extended Actin Binding Tail Domain”. Cell 101 (3), 259–270. o. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80836-3. PMID 10847681. (Hozzáférés: 2023. december 17.) 
  12. ↑ a b c d e f Michie KA, Bermeister A, Robertson NO, Goodchild SC, Curmi PMG (2019. április 23.). „Two Sides of the Coin: Ezrin/Radixin/Moesin and Merlin Control Membrane Structure and Contact Inhibition”. Int J Mol Sci 20 (8). [2023. december 26-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.3390/ijms20081996. PMID 31018575. PMC 6515277. (Hozzáférés: 2023. december 26.) 
  13. ↑ Zawawi KH, Kantarci A, Schulze-Späte U, Fujita T, Batista EL, Amar S, van Dyke TE (2010. október). „Moesin-induced signaling in response to lipopolysaccharide in macrophages”. J Periodontal Res 45 (5), 589–601. o, Kiadó: Wiley. DOI:10.1111/j.1600-0765.2010.01271.x. PMID 20546116. PMC 4502922. (Hozzáférés: 2023. december 17.) 
  14. ↑ a b c Zhao C, Denison C, Huibregtse JM, Gygi S, Krug RM (2005. július 19.). „Human ISG15 conjugation targets both IFN-induced and constitutively expressed proteins functioning in diverse cellular pathways”. Proc Natl Acad Sci USA 102 (29), 10200–10205. o. DOI:10.1073/pnas.0504754102. PMID 16009940. PMC 1177427. (Hozzáférés: 2024. január 2.) 
  15. ↑ a b c Urzainqui A, Serrador JM, Viedma F, Yáñez-Mó M, Rodríguez A, Corbí AL, Alonso-Lebrero JL, Luque A, Deckert M, Vázquez J, Sánchez-Madrid F (2002. október). „ITAM-based interaction of ERM proteins with Syk mediates signaling by the leukocyte adhesion receptor PSGL-1”. Immunity 17 (4), 401–412. o. PMID 12387735. (Hozzáférés: 2024. január 4.) 
  16. ↑ a b c d e Belkina NV, Liu Y, Hao J-J, Karasuyama H, Shaw S (2009. március 24.). „LOK is a major ERM kinase in resting lymphocytes and regulates cytoskeletal rearrangement through ERM phosphorylation”. Proc Natl Acad Sci USA 106 (12), 4707–4712. o. DOI:10.1073/pnas.0805963106. PMID 19225442. PMC 2660762. (Hozzáférés: 2024. január 7.) 
  17. ↑ Simons PC, Pietromonaco SF, Reczek D, Bretscher A, Elias L (1998. december 30.). „C-terminal threonine phosphorylation activates ERM proteins to link the cell's cortical lipid bilayer to the cytoskeleton”. Biochem Biophys Res Commun 253 (3), 561–5. o. DOI:10.1006/bbrc.1998.9823. PMID 9918767. (Hozzáférés: 2023. december 22.) 
  18. ↑ a b c d Ben-Aissa K, Patino-Lopez G, Belkina NV, Maniti O, Rosales T, Hao J-J, Kruhlak MJ, Knutson JR, Picart C, Shaw S (2012. március 20.). „Activation of Moesin, a Protein That Links Actin Cytoskeleton to the Plasma Membrane, Occurs by Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2) Binding Sequentially to Two Sites and Releasing an Autoinhibitory Linker”. J Biol Chem 287 (20), 16311–16323. o. DOI:10.1074/jbc.M111.304881. PMID 22433855. PMC 3351316. 
  19. ↑ Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998. február 23.). „Ezrin/Radixin/Moesin (ERM) Proteins Bind to a Positively Charged Amino Acid Cluster in the Juxta-Membrane Cytoplasmic Domain of CD44, CD43 and ICAM-2”. J Cell Biol 140 (4), 885–895. o. [2023. szeptember 3-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1083/jcb.140.4.885. PMID 9472040. PMC 2141743. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  20. ↑ Hao J-J, Liu Y, Kruhlak M, Debell KE, Rellahan BL, Shaw S (2009. február 9.). „Phospholipase C–mediated hydrolysis of PIP2 releases ERM proteins from lymphocyte membrane”. J Cell Biol 184 (3), 451–462. o. [2023. november 14-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1083/jcb.200807047. PMID 19204146. PMC 2646552. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  21. ↑ Rahimi N, Ho RXY, Chandler KB, de la Cena KOC, Amraei R, Mitchel AJ, Engblom N, Costello CE (2021. szeptember 9.). „The cell adhesion molecule TMIGD1 binds to moesin and regulates tubulin acetylation and cell migration”. J Biomed Sci 28. DOI:10.1186/s12929-021-00757-z. (Hozzáférés: 2023. december 18.) 
  22. ↑ a b Oshiro N, Fukata Y, Kaibuchi K (1998. december 25.). „Phosphorylation of Moesin by Rho-associated Kinase (Rho-kinase) Plays a Crucial Role in the Formation of Microvilli-like Structures”. J Biol Chem 273 (52), 34663–34666. o. DOI:10.1074/jbc.273.52.34663. PMID 9856983. 
  23. ↑ a b c d Barreiro O, Yáñez-Mó M, Serrador JM, Montoya MC, Vicente-Manzanares M, Tejedor R, Furthmayr H, Sánchez-Madrid F (2002. június 24.). „Dynamic interaction of VCAM-1 and ICAM-1 with moesin and ezrin in a novel endothelial docking structure for adherent leukocytes”. J Cell Biol 157 (7), 1233–1245. o. DOI:10.1083/jcb.200112126. PMID 12082081. PMC 2173557. (Hozzáférés: 2023. december 28.) 
  24. ↑ a b Alonso-Lebrero JL, Serrador JM, Dominguez-Jiménez C, Barreiro O, Luque A, del Pozo MA, Snapp K, Kansas G, Schwarz-Albiez R, Furthmayr H, Lozano F, Sánchez-Madrid F (2000. április 1.). „Polarization and interaction of adhesion molecules P-selectin glycoprotein ligand 1 and intercellular adhesion molecule 3 with moesin and ezrin in myeloid cells”. Blood 95 (7), 2413–2419. o. PMID 10733515. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  25. ↑ a b c d e Tachibana K, Haghparast SMA, Miyake J (2015. november 10.). „Inhibition of cell adhesion by phosphorylated Ezrin/Radixin/Moesin”. Cell Adh Migr 9 (6), 502–512. o. DOI:10.1080/19336918.2015.1113366. PMID 26555866. PMC 4955964. 
  26. ↑ a b Lee JH, Yoo JH, Oh SH, Lee KY, Lee KH (2010. május). „Knockdown of Moesin Expression Accelerates Cellular Senescence of Human Dermal Microvascular Endothelial Cells”. Yonsei Med J 51 (3), 438–447. o, Kiadó: Yonsei University College of Medicine. DOI:10.3349/ymj.2010.51.3.438. 
  27. ↑ a b c d Barroso-González J, Machado J-D, García-Expósito L, Valenzuela-Fernández A (2009. január 23.). „Moesin Regulates the Trafficking of Nascent Clathrin-coated Vesicles”. J Biol Chem. DOI:10.1074/jbc.M805311200. PMID 19047065. (Hozzáférés: 2023. december 17.) 
  28. ↑ a b Degryse B, Britto M, Shan CX, Wallace RG, Rochfort KD, Cummins PM, Meade G, Murphy RP (2017. július). „Moesin and merlin regulate urokinase receptor-dependent endothelial cell migration, adhesion and angiogenesis”. Int J Biochem Cell Biol 88, 14–22. o. DOI:10.1016/j.biocel.2017.04.012. PMID 28473293. (Hozzáférés: 2023. december 17.) 
  29. ↑ a b Sperka T, Geißler KJ, Merkel U, Scholl I, Rubio I, Herrlich P, Morrison HL (2011. november 21.). „Activation of Ras Requires the ERM-Dependent Link of Actin to the Plasma Membrane”. PLoS ONE 6 (11), e27511. o. DOI:10.1371/journal.pone.0027511. PMID 22132106. PMC 3221661. (Hozzáférés: 2023. december 18.) 
  30. ↑ a b c Luo S, Wang H, Bai L, Chen Y, Chen S, Gao K, Wang H, Wu S, Song H, Ma K, Liu M, Yao F, Fang Y, Xiao Q (2021. március 17.). „Activation of TMEM16A Ca2+-activated Cl− channels by ROCK1/moesin promotes breast cancer metastasis”. J Adv Res 33, 253–264. o. DOI:10.1016/j.jare.2021.03.005. PMID 34603794. PMC 8463928. (Hozzáférés: 2023. december 19.) 
  31. ↑ a b Perez-Cornejo P, Gokhale A, Duran C, Cui Y, Xiao Q, Hartzell HC, Faundez V (2012. június 26.). „Anoctamin 1 (Tmem16A) Ca2+-activated chloride channel stoichiometrically interacts with an ezrin–radixin–moesin network”. Proc Natl Acad Sci U S A 109 (26), 10376–10381. o. DOI:10.1073/pnas.1200174109. PMID 22685202. PMC 3387097. (Hozzáférés: 2023. december 19.) 
  32. ↑ a b Adyshev DM, Moldobaeva NK, Elangovan VR, Garcia JGN, Dudek SM (2011. augusztus 12.). „Differential involvement of ezrin/radixin/moesin proteins in sphingosine 1-phosphate-induced human pulmonary endothelial cell barrier enhancement”. Cell Signal 23 (12), 2086–2096. o. DOI:10.1016/j.cellsig.2011.08.003. PMID 21864676. PMC 3651873. (Hozzáférés: 2023. december 19.) 
  33. ↑ a b Deng W, Cho S, Li R (2013. szeptember 23.). „FERM Domain of Moesin Desorbs the Basic-Rich Cytoplasmic Domain of L-Selectin from the Anionic Membrane Surface”. J Mol Biol 425 (18). DOI:10.1016/j.jmb.2013.06.008. PMID 23796515. PMC 3858840. (Hozzáférés: 2023. december 20.) 
  34. ↑ a b Ivetič A, Florey O, Deka J, Haskard DO, Ager A, Ridley AJ (2004. augusztus 6.). „Mutagenesis of the Ezrin-Radixin-Moesin Binding Domain of L-selectin Tail Affects Shedding, Microvillar Positioning, and Leukocyte Tethering”. J Biol Chem 279 (32). DOI:10.1074/jbc.M312212200. PMID 15178693. (Hozzáférés: 2024. január 9.) 
  35. ↑ a b c Ivetic A, Deka J, Ridley A, Ager A (2002. január 18.). „The cytoplasmic tail of L-selectin interacts with members of the Ezrin-Radixin-Moesin (ERM) family of proteins: cell activation-dependent binding of Moesin but not Ezrin”. J Biol Chem 277 (3), 2321–9. o. DOI:10.1074/jbc.M109460200. PMID 11706008. (Hozzáférés: 2023. december 20.) 
  36. ↑ a b c Serrador JM, Vicente-Manzanares M, Calvo J, Barreiro O, Montoya MC, Schwarz-Albiez R, Furthmayr H, Lozano F, Sánchez-Madrid F (2002. március 22.). „A novel serine-rich motif in the intercellular adhesion molecule 3 is critical for its ezrin/radixin/moesin-directed subcellular targeting”. J Biol Chem 277 (12), 10400–10409. o. [2023. december 24-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1074/jbc.M110694200. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  37. ↑ a b Canals D, Jenkins RW, Roddy P, Hernández-Corbacho MJ, Obeid LM, Hannun YA (2010. október 15.). „Differential effects of ceramide and sphingosine 1-phosphate on ERM phosphorylation”. J Biol Chem 285 (42), 32476–32485. o. DOI:10.1074/jbc.M110.141028. PMID 20679347. PMC 29522249. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  38. ↑ a b Kondo T, Takeuchi K, Doi Y, Yonemura S, Nagata S, Tsukita S, Tsukita S (1997. november 3.). „ERM (Ezrin/Radixin/Moesin)-based Molecular Mechanism of Microvillar Breakdown at an Early Stage of Apoptosis”. J Cell Biol 139 (3), 749–758. o. DOI:10.1083/jcb.139.3.749. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  39. ↑ a b Erwig L-P, McPhilips KA, Wynes MW, Ivetic A, Ridley AJ, Henson PM (2006. augusztus 22.). „Differential regulation of phagosome maturation in macrophages and dendritic cells mediated by Rho GTPases and ezrin–radixin–moesin (ERM) proteins”. Proc Natl Acad Sci USA 103 (34), 12825–12830. o. DOI:10.1073/pnas.0605331103. PMID 16908865. PMC 1568932. (Hozzáférés: 2023. december 22.) 
  40. ↑ a b c d e f g Shaffer MH, Dupree RS, Zhu P, Saotome I, Schmidt RF, McClatchey AI, Freedman BD, Burkhardt JK (2009. január 15.). „Ezrin and moesin function together to promote T cell activation”. J Immunol 182 (2), 1021–1032. o. [2023. december 22-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.4049/jimmunol.182.2.1021. PMID 19124745. PMC 3491660. (Hozzáférés: 2023. december 22.) 
  41. ↑ a b c d Ansa-Addo EA, Zhang Y, Yang Y, Hussey GS, Howley BV, Salem M, Riesenberg B, Sun S, Rockey DC, Karvar S, Howe PH, Liu B, Li Z (2017. április 3.). „Membrane-organizing protein moesin controls Treg differentiation and antitumor immunity via TGF-β signaling”. J Clin Invest 127 (4), 1321–1337. o. DOI:10.1172/JCI89281. PMID 28287407. PMC 5373867. (Hozzáférés: 2023. december 23.) 
  42. ↑ a b Serrador JM, Nieto M, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Calvo J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F (1998. június 15.). „CD43 interacts with moesin and ezrin and regulates its redistribution to the uropods of T lymphocytes at the cell-cell contacts”. Blood 91 (12), 4632–4644. o. DOI:10.1182/blood.V91.12.4632. PMID 9616160. (Hozzáférés: 2023. december 27.) 
  43. ↑ a b c Deming PB, Campbell SL, Stone JB, Rivard RL, Mercier AL, Howe AK (2015. február 27.). „Anchoring of protein kinase A by ERM (ezrin-radixin-moesin) proteins is required for proper netrin signaling through DCC (deleted in colorectal cancer)”. J Biol Chem 290 (9), 5783–5796. o. DOI:10.1074/jbc.M114.628644. PMID 25575591. PMC 4342488. (Hozzáférés: 2023. december 25.) 
  44. ↑ a b c d Darmellah A, Rayah A, Auger R, Cuif M-H, Prigent M, Arpin M, Alcover A, Delarasse C, Kanellopoulos JM (2012. október 5.). „Ezrin/Radixin/Moesin Are Required for the Purinergic P2X7 Receptor (P2X7R)-dependent Processing of the Amyloid Precursor Protein”. J Biol Chem 287 (41), 34583–34595. o. DOI:10.1074/jbc.M112.400010. PMID 22891241. PMC 3464564. (Hozzáférés: 2023. december 26.) 
  45. ↑ a b c d e Martín-Villar E, Megías D, Castel S, Yurrita MM, Vilaró S, Quintanilla M (2006. november 1.). „Podoplanin binds ERM proteins to activate RhoA and promote epithelial-mesenchymal transition”. J Cell Sci 119 (Pt 21), 4541–4553. o. DOI:10.1242/jcs.03218. PMID 17046996. (Hozzáférés: 2024. január 13.) 
  46. ↑ a b c d Haynes J, Srivastava J, Madson N, Wittmann T, Barber DL (2011. december 15.). „Dynamic actin remodeling during epithelial-mesenchymal transition depends on increased moesin expression”. Mol Biol Cell 22 (24), 4750–4764. o, Kiadó: American Society for Cell Biology. DOI:10.1091/mbc.E11-02-0119. ISSN 1939-4586. PMID 22031288. PMC 3237619. (Hozzáférés: 2023. december 27.) 
  47. ↑ a b c d e f Takahashi E, Nagano O, Ishimoto T, Yae T, Suzuki Y, Shinoda T, Nakamura S, Niwa S, Ikeda S, Koga H, Tanihara H, Saya H (2010. február 5.). „Tumor Necrosis Factor-α Regulates Transforming Growth Factor-β-dependent Epithelial-Mesenchymal Transition by Promoting Hyaluronan-CD44-Moesin Interaction”. J Biol Chem 285 (6), 4060–4073. o. DOI:10.1074/jbc.M109.056523. PMID 19965872. PMC 2823547. (Hozzáférés: 2024. január 2.) 
  48. ↑ a b c d e f Adyshev DM, Dudek SM, Moldobaeva N, Kim K, Ma S-F, Kasa A, Garcia JGN, Verin AD (2013. augusztus 1.). „Ezrin/radixin/moesin proteins differentially regulate endothelial hyperpermeability after thrombin”. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 305 (3), L240–L255. o. DOI:10.1152/ajplung.00355.2012. PMID 23729486. PMC 3743011. (Hozzáférés: 2024. január 1.) 
  49. ↑ Dickson TC, Mintz CD, Benson DL, Salton SRJ (2002. június 24.). „Functional binding interaction identified between the axonal CAM L1 and members of the ERM family”. J Cell Biol 157 (7), 1105–1112. o. DOI:10.1083/jcb.200111076. PMID 12070130. PMC 2173555. (Hozzáférés: 2024. január 1.) 
  50. ↑ a b c d e Paglini G, Kunda P, Quiroga S, Kosik K, Cáceres A (1998. október 19.). „Suppression of Radixin and Moesin Alters Growth Cone Morphology, Motility, and Process Formation In Primary Cultured Neurons”. J Cell Biol 143 (2), 443–455. o. DOI:10.1083/jcb.143.2.443. PMID 9786954. PMC 2132841. (Hozzáférés: 2024. január 1.) 
  51. ↑ a b Naghavi MH, Valente S, Hatziioannou T, de los Santos K, Wen Y, Mott C, Gundersen GG, Goff SP (2007. január 10.). „Moesin regulates stable microtubule formation and limits retroviral infection in cultured cells”. EMBO J 26 (1), 41–52. o. DOI:10.1038/sj.emboj.7601475. PMID 17170707. PMC 1782362. 
  52. ↑ a b c Liu X, Yang T, Suzuki K, Tsukita S, Ishii M, Zhou S, Wang G, Cao L, Qian F, Taylor S, Oh M-J, Levitan I, Ye RD, Carnegie GK, Zhao Y, Malik AB, Xu J (2015. február 9.). „Moesin and myosin phosphatase confine neutrophil orientation in a chemotactic gradient”. J Exp Med 212 (2), 267–280. o. DOI:10.1084/jem.20140508. PMID 25601651. PMC 4322047. (Hozzáférés: 2024. január 9.) 
  53. ↑ a b Chirivino D, del Maestro L, Formstecher E, Hupé P, Raposo G, Louvard D, Arpin M (2011. február 1.). „The ERM proteins interact with the HOPS complex to regulate the maturation of endosomes”. Mol Biol Cell 22 (3), 375–385. o. PMID 21148287. PMC 3031467. (Hozzáférés: 2024. január 11.) 
  54. ↑ a b c Wu KL, Khan S, Lakhe-Reddy S, Jarad G, Mukherjee A, Obejero-Paz CA, Konieczkowski M, Sedor JR, Schelling JR (2004. június 18.). „The NHE1 Na+/H+ exchanger recruits ezrin/radixin/moesin proteins to regulate Akt-dependent cell survival”. J Biol Chem 279 (25), 26280–26286. o. DOI:10.1074/jbc.M400814200. (Hozzáférés: 2024. január 15.) 
  55. ↑ a b Rey-Gallardo A, Tomlins H, Joachim J, Rahman I, Kitscha P, Frudd K, Parsons M, Ivetić A (2018. július 4.). „Sequential binding of ezrin and moesin to L-selectin regulates monocyte protrusive behaviour during transendothelial migration”. J Cell Sci 131 (13), jcs215541. o. DOI:10.1242/jcs.215541. PMID 29777033. PMC 6051341. (Hozzáférés: 2024. január 16.) 
  56. ↑ a b c Chen Y-X, Zhang W, Wang W-M, Yu X-L, Wang Y-M, Zhang M-J, Chen N (2014. november 18.). „Role of moesin in renal fibrosis”. PLoS ONE 9 (11), e112936. o. DOI:10.1371/journal.pone.0112936. PMID 25406076. PMC 4236084. (Hozzáférés: 2023. december 16.) 
  57. ↑ a b c d Wang Q, Fan A, Yuan Y, Chen L, Guo X, Huang X, Huang Q (2016. március 9.). „Role of Moesin in Advanced Glycation End Products-Induced Angiogenesis of Human Umbilical Vein Endothelial Cells”. Sci Rep 6, 22749. o. DOI:10.1038/srep22749. PMID 26956714. PMC 4783699. (Hozzáférés: 2023. december 16.) 
  58. ↑ Wang J, Liu H, Chen B, Li Q, Huang X, Wang L, Guo X, Huang Q (2012. január 17.). „RhoA/ROCK-dependent moesin phosphorylation regulates AGE-induced endothelial cellular response”. Cardiovasc Diabetol 11 (7). DOI:10.1186/1475-2840-11-7. PMID 22251897. PMC 3280169. (Hozzáférés: 2024. január 29.) 
  59. ↑ a b c Deng H, Jia Q, Ming X, Sun Y, Lu Y, Liu L, Zhou J (2023. december 6.). „Hippo pathway in intestinal diseases: focusing on ferroptosis”. Front Cell Dev Biol 2023 (11), 1291686. o. DOI:10.3389/fcell.2023.1291686. PMID 38130953. PMC 10734691. 
  60. ↑ a b c Martín-Villar E, Borda-d'Agua B, Carrasco-Ramirez P, Renart J, Parsons M, Quintanilla M, Jones GE (2015. augusztus 20.). „Podoplanin mediates ECM degradation by squamous carcinoma cells through control of invadopodia stability”. Oncogene 34 (34), 4531–4544. o. DOI:10.1038/onc.2014.388. PMID 25486435. PMC 4430312. 
  61. ↑ a b c Riecken LB, Zoch A, Wiehl U, Reichert S, Scholl I, Cui Y, Ziemer M, Anderegg U, Hagel C, Morrison H (2016. november 29.). „CPI-17 drives oncogenic Ras signaling in human melanomas via Ezrin-Radixin-Moesin family proteins”. Oncotarget 7 (48), 78242–78254. o. DOI:10.18632/oncotarget.12919. PMID 27793041. PMC 5346635. (Hozzáférés: 2023. december 18.) 
  62. ↑ a b c Qin Y, Chen W, Liu B, Zhou L, Deng L, Niu W, Bao D, Cheng C, Li D, Liu S, Niu C (2017. április 10.). „MiR-200c Inhibits the Tumor Progression of Glioma via Targeting Moesin”. Theranostics 7 (6), 1663–1673. o. DOI:10.7150/thno.17886. PMID 28529643. PMC 5436519. (Hozzáférés: 2023. december 29.) 
  63. ↑ a b c DeSouza LV, Matta A, Karim Z, Mukherjee J, Wang XS, Krakovska A, Zadeh G, Guha A, Siu KWM (2013. július 15.). „Role of moesin in hyaluronan induced cell migration in glioblastoma multiforme”. Mol Cancer. DOI:10.1186/1476-4598-12-74. PMID 23855374. PMC 3718631. (Hozzáférés: 2023. december 16.) 
  64. ↑ a b Barros FBA, Garcia NG, Nonogaki S, Carvalho AL, Soares FA, Kowalski LP, Oliveira DT (2018. január 8.). „Moesin expression by tumor cells is an unfavorable prognostic biomarker for oral cancer”. BMC Cancer 18. DOI:10.1186/s12885-017-3914-0. PMID 29310601. PMC 5759236. (Hozzáférés: 2023. december 17.) 
  65. ↑ a b c Wang X, Liu M, Zhao CY (2014. szeptember 29.). „Expression of ezrin and moesin related to invasion, metastasis and prognosis of laryngeal squamous cell carcinoma”. Genet Mol Res 13 (3), 8002–8013. o. [2023. december 29-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.4238/2014.September.29.13. PMID 25299115. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  66. ↑ a b c d Yu L, Zhao L, Wu H, Zhao H, Yu Z, He M, Jin F, Wei M (2018. december 6.). „Moesin is an independent prognostic marker for ER-positive breast cancer”. Oncol Lett 17 (2), 1921–1933. o. DOI:10.3892/ol.2018.9799. PMID 30675256. PMC 6341613. (Hozzáférés: 2023. december 17.) 
  67. ↑ Hu X, Liu Y, Bing Z, Ye Q, Li C (2021. november 26.). „High Moesin Expression Is a Predictor of Poor Prognosis of Breast Cancer: Evidence From a Systematic Review With Meta-Analysis”. Front Oncol 2021 (11), 650488. o. DOI:10.3389/fonc.2021.650488. PMID 34900662. PMC 8660674. (Hozzáférés: 2024. január 11.) 
  68. ↑ a b c Charafe-Jauffret E, Monville F, Bertucci F, Esterni B, Ginestier C, Finetti P, Cervera N, Geneix J, Hassanein M, Rabayrol L, Sobol H, Taranger-Charpin C, Xerri L, Viens P, Birnbaum D, Jacquemier J (2007. október 15.). „Moesin expression is a marker of basal breast carcinomas”. Int J Cancer 121 (8), 1779–85. o, Kiadó: Wiley. DOI:10.1002/ijc.22923. PMID 17594689. (Hozzáférés: 2023. december 18.) 
  69. ↑ a b c d Alam F, Mezhal F, el-Hasasna H, Nair VA, Aravind SR, Ayad MH, el-Serafi A, Abdel-Rahman WM (2017. szeptember 21.). „The role of p53-microRNA 200-Moesin axis in invasion and drug resistance of breast cancer cells”. Tumour Biol 39 (9). DOI:10.1177/1010428317714634. PMID 28933253. (Hozzáférés: 2023. december 20.) 
  70. ↑ a b c Beaty BT, Wang Y, Bravo-Cordero JJ, Sharma VP, Miskolci V, Hodgson L, Candeelis J (2014. június 9.). „Talin regulates moesin–NHE-1 recruitment to invadopodia and promotes mammary tumor metastasis”. J Cell Biol 205 (5), 737–751. o. DOI:10.1083/jcb.201312046. PMID 24891603. PMC 4050723. (Hozzáférés: 2023. december 20.) 
  71. ↑ a b Halon A, Donizy P, Surowiak P, Matkowski R (2013. február 19.). „ERM/Rho protein expression in ductal breast cancer: a 15 year follow-up”. Cell Oncol (Dordr) 36 (3), 181–190. o. DOI:10.1007/s13402-013-0125-9. PMID 23420497. PMC 3656220. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  72. ↑ a b c d e Xing F, Liu Y, Wu S-Y, Wu K, Sharma S, Mo Y-Y, Feng J, Sanders S, Jin G, Singh R, Vidi P-A, Tyagi A, Chan MD, Ruiz J, Debinski W, Pasche BC, Lo H-W, Metheny-Barlow-LJ, d'Agostino RB Jr., Watabe K (2018. augusztus 1.). „Loss of XIST in breast cancer activates MSN-c-Met and reprograms microglia via exosomal microRNA to promote brain metastasis”. Cancer Res 78 (15), 4316–4330. o. DOI:10.1158/0008-5472.CAN-18-1102. PMID 30026327. PMC 6072593. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  73. ↑ a b c Meng F, Su Y, Xu B (2020. október 3.). „Rho‐associated protein kinase‐dependent moesin phosphorylation is required for PD‐L1 stabilization in breast cancer”. Mol Oncol 14 (11), 2701–2712. o. DOI:10.1002/1878-0261.12804. PMID 32941674. PMC 7607174. (Hozzáférés: 2023. december 24.) 
  74. ↑ a b Barik GK, Sahay O, Mukhopadhyay A, Manne RK, Islam S, Roy A, Nath S, Santra MK (2023. szeptember 22.). „FBXW2 suppresses breast tumorigenesis by targeting AKT-Moesin-SKP2 axis”. Cell Death Dis 14 (9). DOI:10.1038/s41419-023-06127-x. PMID 37736741. PMC 10517019. 
  75. ↑ Zhang L, Xiao R, Xiong J, Leng J, Ehtisham A, Hu Y, Ding Q, Xu H, Liu S, Wang J, Tang DG, Zhang Q (2013. január 9.). „Activated ERM protein plays a critical role in drug resistance of MOLT4 cells induced by CCL25”. PLoS One 8 (1). DOI:10.1371/journal.pone.0052384. PMID 23326330. PMC 3541277. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  76. ↑ a b c Tort F, Pinyol M, Pulford K, Roncador G, Hernandez L, Nayach I, Kluin-Nelemans HC, Kluin P, Touriol C, Delsol G, Mason D, Campo E (2001. március). „Molecular characterization of a new ALK translocation involving moesin (MSN-ALK) in anaplastic large cell lymphoma”. Lab Invest 83 (3). DOI:10.1038/labinvest.3780249. PMID 11310834. (Hozzáférés: 2024. január 13.) 
  77. ↑ a b c Georgescu M-M, Yell P, Mobley BC, Shang P, Georgescu T, Wang S-HJ, Canoll P, Hatanpaa KJ, White CL III, Raisanen JM (2015. március 8.). „NHERF1/EBP50 is an organizer of polarity structures and a diagnostic marker in ependymoma”. Acta Neuropathol Commun 2015 (3), 11. o. DOI:10.1186/s40478-015-0197-z. PMID 25775275. PMC 4352254. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  78. ↑ a b c d e f Huang C-Y, Wei P-L, Batzorig U, Makondi PT, Lee C-C, Chang Y-J (2023. június 30.). „Identification of Moesin (MSN) as a Potential Therapeutic Target for Colorectal Cancer via the β-Catenin-RUNX2 Axis”. Int J Mol Sci 24 (13), 10951. o. DOI:10.3390/ijms241310951. PMID 37446127. PMC 10341927. (Hozzáférés: 2023. december 26.) 
  79. ↑ a b c He M, Cheng Y, Li W, Liu Q, Liu J, Huang J, Fu X (2010. április 29.). „Vascular endothelial growth factor C promotes cervical cancer metastasis via up-regulation and activation of RhoA/ROCK-2/moesin cascade”. BMC Cancer. [2023. december 26-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1186/1471-2407-10-170. PMID 20429915. PMC 2873393. (Hozzáférés: 2023. december 26.) 
  80. ↑ a b c Abiatari I, Esposito I, de Oliveira T, Felix K, Xin H, Penzel R, Giese T, Friess H, Kleeff J (2009. május 11.). „Moesin-dependent cytoskeleton remodelling is associated with an anaplastic phenotype of pancreatic cancer”. J Cell Mol Med 14 (5), 1166–1179. o. PMID 19432821. PMC 3822753. (Hozzáférés: 2024. január 2.) 
  81. ↑ a b Cui Y, Wu J, Zong M, Song G, Jia Q, Jiang J, Han J. „Proteomic profiling in pancreatic cancer with and without lymph node metastasis”. Int J Cancer 124 (7), 1614–1621. o. DOI:10.1002/ijc.24163. PMID 19152423. (Hozzáférés: 2024. január 14.) 
  82. ↑ Lin J, Rao D, Zhang M, Gao Q (2024. január 31.). „Metabolic reprogramming in the tumor microenvironment of liver cancer”. J Hematol Oncol 2024 (17), 6. o. PMID 38297372. PMC 10832230. (Hozzáférés: 2024. február 4.) 
  83. ↑ Gong H, Zhong H, Cheng L, Li L-P, Zhang D-K (2024. január 10.). „Post-translational protein lactylation modification in health and diseases: a double-edged sword”. J Transl Med 22, 41. o. DOI:10.1186/s12967-023-04842-9. PMID 38200523. PMC 10777551. (Hozzáférés: 2024. február 4.) 
  84. ↑ a b c d Chen Y, Wang J, Zhang L, Zhu J, Zeng Y, Huang J-A (2021. február 13.). „Moesin is a Novel Biomarker of Endothelial Injury in Sepsis”. J Immunol Res 2021, 6695679. o. [2023. december 17-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1155/2021/6695679. PMID 33628853. PMC 7896848. (Hozzáférés: 2023. december 17.) 
  85. ↑ a b c d e McRobert EA, Gallicchio M, Jerums G, Cooper ME, Bach LA (2003. július 11.). „The Amino-terminal Domains of the Ezrin, Radixin, and Moesin (ERM) Proteins Bind Advanced Glycation End Products, an Interaction That May Play a Role in the Development of Diabetic Complications”. J Biol Chem 278 (28), 25783–9. o, Kiadó: Elsevier. DOI:10.1074/jbc.M210433200. PMID 12734202. (Hozzáférés: 2023. december 19.) 
  86. ↑ a b c d e Beckmann A, Ramirez P, Gamez M, Gonzalez E, de Mange J, Bieniek KF, Ray W, Frost B (2023. március 17.). „Moesin is an effector of tau-induced actin overstabilization, cell cycle activation, and neurotoxicity in Alzheimer's disease”. iScience 26 (3), 106152. o, Kiadó: Elsevier. DOI:10.1016/j.isci.2023.106152. PMID 36879821. PMC 9984563. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  87. ↑ a b c Jaleel M, Nichols RJ, Deák M, Campbell DG, Gillardon F, Knebel A, Alessi DR (2007. július 15.). „LRRK2 phosphorylates moesin at threonine-558: characterization of how Parkinson's disease mutants affect kinase activity”. Biochem J 405 (Pt 2), 307–317. o. DOI:10.1042/BJ20070209. PMID 17447891. PMC 1904520. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  88. ↑ a b Ray S, Bender S, Kang S, Lin R, Glicksman MA, Liu M (2014. május 9.). „The Parkinson Disease-linked LRRK2 Protein Mutation I2020T Stabilizes an Active State Conformation Leading to Increased Kinase Activity”. J Biol Chem 289 (19), 13042–13053. o. DOI:10.1074/jbc.M113.537811. PMID 24695735. PMC 4036318. (Hozzáférés: 2024. január 16.) 
  89. ↑ a b c d Delmonte OM, Biggs CM, Hayward A, Comeau AM, Kuehn HS, Rosenzweig SD, Notarangelo LD (2018. augusztus 8.). „First Case of X-Linked Moesin Deficiency Identified After Newborn Screening for SCID”. J Clin Immunol 37 (4), 336–338. o, Kiadó: Springer Nature. DOI:10.1007/s10875-017-0391-9. PMID 28378256. PMC 6082367. 
  90. ↑ a b Fang Y, Luo Y, Liu Y, Chen J (2022. június 9.). „A Novel Variant of X-Linked Moesin Gene in a Boy With Inflammatory Bowel Disease Like Disease-A Case Report”. Front Genet 13. DOI:10.3389/fgene.2022.873635. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  91. ↑ a b c d e Kovács AL, Kárteszi J, Prohászka Z, Késmárky G, Koltai K, Nagy Zs, Sebők J, Vas T, Molnár K, Berki T, Böröcz K, Gyömörei Cs, Szalma J, Egyed M, Horváth Sz, Oláh P, Csuka D, Németh V, Gyulai R (2022. szeptember 1.). „Hemizygous nonsense variant in the moesin gene (MSN) leads to a new autoimmune phenotype of Immunodeficiency 50”. Front Immunol 13, 919411. o. DOI:10.3389/fimmu.2022.919411. PMID 36119109. PMC 9477008. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  92. ↑ a b Janket ML, DeRicco JS, Borowski LA, Ayyavoo V (2007. március 8.). „Human Immunodeficiency virus (HIV-1) Vpr induced downregulation of NHE1 induces alteration in intracellular pH and loss of ERM complex in target cells”. Virus Res 126 (1–2), 76–85. o. [2023. december 24-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1016/j.virusres.2007.01.019. PMID 17349711. PMC 1950453. (Hozzáférés: 2023. december 24.) 
  93. ↑ a b Ott DE, Coren LV, Kane BP, Busch LK, Johnson DG, Sowder RC, Chertova EN, Arthur LO, Henderson LE (1996. július 25.). „Cytoskeletal Proteins inside Human Immunodeficiency Virus Type 1 Virions”. J Virol 70 (11), 7734–7743. o. [2022. április 23-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1128/jvi.70.11.7734-7743.1996. ISSN 0022-538X. PMID 8892894. PMC 190843. (Hozzáférés: 2023. december 26.) 
  94. ↑ a b c d e Kubo Y, Yoshii H, Kamiyama H, Tominaga C, Tanaka Y, Sato H, Yamamoto N (2008. május 25.). „Ezrin, Radixin, and Moesin (ERM) proteins function as pleiotropic regulators of human immunodeficiency virus type 1 infection”. Virology 375 (1), 130–140. o. [2023. december 30-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1016/j.virol.2008.01.047. PMID 18295815. (Hozzáférés: 2023. december 30.) 
  95. ↑ a b Hecker C, Weise C, Schneider-Schaulies J, Holmes HC, ter Meulen V (1997). „Specific binding of HIV-1 envelope protein gp120 to the structural membrane proteins ezrin and moesin”. Virus Res. 49 (2), 215–23. o. DOI:10.1016/S0168-1702(97)00039-7. PMID 9213396. PMC 7126478. 
  96. ↑ a b c Schneider-Schaulies J, Dunster LM, Schwartz-Albiez R, Krohne G, ter Meulen V (1995. április). „Physical Association of Moesin and CD46 as a Receptor Complex for Measles Virus”. J Virol 69 (4), 2248–2256. o, Kiadó: American Society for Microbiology. DOI:10.1128/jvi.69.4.2248-2256.1995. ISSN 0022-538X. PMID 7884872. PMC 188894. (Hozzáférés: 2024. január 1.) 
  97. ↑ Bukong TN, Kodys K, Szabó Gy (2014. november 1.). „Human Ezrin-Moesin-Radixin Proteins Modulate Hepatitis C Virus Infection”. Hepatology 58 (5), 1569–1579. o. DOI:10.1002/hep.26500. PMID 23703860. PMC 3772999. (Hozzáférés: 2023. december 26.) 
  98. ↑ a b Henning MS, Stiedl P, Barry DS, McMahon R, Morhem SG, Walsh D, Naghavi MH (2011. július 5.). „PDZD8 is a novel moesin-interacting cytoskeletal regulatory protein that suppresses infection by herpes simplex virus type 1”. Virology, 114–121. o. DOI:10.1016/j.virol.2011.04.006. PMID 21549406. (Hozzáférés: 2024. január 2.) 
  99. ↑ a b c Cattin-Ortolá J, Welch LG, Maslen SL, Papa G, James LC, Munro S (2021. szeptember 9.). „Sequences in the cytoplasmic tail of SARS-CoV-2 Spike facilitate expression at the cell surface and syncytia formation”. Nat Commun 12, 5333. o. DOI:10.1038/s41467-021-25589-1. PMID 34504087. PMC 8429659. (Hozzáférés: 2024. január 8.) 
  100. ↑ a b c Maresso AW, Baldwin MR, Barbieri JT (2004. szeptember). „Ezrin/Radixin/Moesin Proteins Are High Affinity Targets for ADP-ribosylation by Pseudomonas aeruginosa ExoS”. J Biol Chem 279 (37), 38402–38408. o, Kiadó: Elsevier. DOI:10.1074/jbc.M405707200. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  101. ↑ a b c Pines M, Levi O, Genin O, Lavy A, Angelini C, Allamand V, Halevy O (2017. január 9.). „Elevated Expression of Moesin in Muscular Dystrophies”. Am J Pathol 187 (3), 654–664. o. DOI:10.1016/j.ajpath.2016.11.013. PMID 28082118. 
  102. ↑ a b c d e Takamatsu H, Feng X, Chuhjo T, Lu X, Sugimori C, Okawa K, Yamamoto M, Iseki S, Nakao S (2007. március 15.). „Specific antibodies to moesin, a membrane-cytoskeleton linker protein, are frequently detected in patients with acquired aplastic anemia”. Blood 109 (6), 2514–2520. o. DOI:10.1182/blood-2006-07-036715. PMID 17110458. (Hozzáférés: 2024. január 12.) 
  103. ↑ Wagatsuma M, Kimura M, Suzuki R, Takeuchi F, Matsuta K, Watanabe H (1996. október). „Ezrin, radixin and moesin are possible auto-immune antigens in rheumatoid arthritis”. Mol Immunol 33 (15), 1171–1176. o. DOI:10.1016/s0161-5890(96)00083-1. PMID 9070665. 
  104. ↑ a b Maejima H, Nagashio R, Yanagita K, Hamada Y, Amoh Y, Sato Y, Katsuoka K (2014. július 10.). „Moesin and stress-induced phosphoprotein-1 are possible sero-diagnostic markers of psoriasis”. PLoS One, e101773. o. DOI:10.1371/journal.pone.0101773. PMID 25010044. PMC 4092060. (Hozzáférés: 2024. január 13.) 
  105. ↑ a b c Haddad LA, Smith N, Bowser M, Nilda Y, Murthy V, Gonzalez-Agosti C, Ramesh V (2002. november 15.). „The TSC1 Tumor Suppressor Hamartin Interacts with Neurofilament-L and Possibly Functions as a Novel Integrator of the Neuronal Cytoskeleton”. J Biol Chem 277 (46), 44180–44186. o. DOI:10.1074/jbc.M207211200. PMID 12226091. (Hozzáférés: 2024. január 14.) 
  106. ↑ Erdélyi M (2010), Az embrionális ivarsejtfejlődés genetikai vizsgálata Drosophila melanogasterben, <https://web.archive.org/web/20150528105708/http://real-d.mtak.hu/389/4/dc_39_10_doktori_mu.pdf>. Hozzáférés ideje: 2023-12-28
  107. ↑ a b Gloerich M, Ponsionen B, Vliem MJ, Zhang Z, Zhao J, Kooistra MR, Price LS, Ritsma L, Zwartkruis FJ, Rehmann H, Jalink K, Bos JL (2010. november). „Spatial Regulation of Cyclic AMP-Epac1 Signaling in Cell Adhesion by ERM Proteins”. Mol Cell Biol 30 (22), 5421–5431. o, Kiadó: Taylor & Francis. DOI:10.1128/MCB.00463-10. PMID 20855527. PMC 2976368. (Hozzáférés: 2024. január 23.) 
  108. ↑ a b c d Wang H, Xiao X, Li Z, Luo S, Hu L, Yi H, Xiang R, Zhu Y, Wang Y, Zhu L, Dai C, Aziz A, Yuan L, Cui Y, Li R, Gong F, Liu X, Liang L, Peng H, Zhou H, Liu J (2022. július 1.). „Polyphyllin VII, a novel moesin inhibitor, suppresses cell growth and overcomes bortezomib resistance in multiple myeloma”. Cancer Lett 537, 215647. o. [2023. december 23-i dátummal az eredetiből archiválva]. DOI:10.1016/j.canlet.2022.215647. PMID 35306105. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  109. ↑ Aziz A, Wang H, Wang Y, Li Z, Yang C, Ma Z, Xiao X, Liu J (2023. február 28.). „Periplocin Overcomes Bortezomib Resistance by Suppressing the Growth and Down-Regulation of Cell Adhesion Molecules in Multiple Myeloma”. Cancers (Basel) 15 (5), 1526. o. DOI:10.3390/cancers15051526. PMID 36900317. PMC 10001131. (Hozzáférés: 2023. december 31.) 
  110. ↑ Tian E, Tang H, Xu R, Liu C, Deng H, Wang Q (2013. június 13.). „Azacytidine induces necrosis of multiple myeloma cells through oxidative stress”. Proteome Sci 11, 24. o. DOI:10.1186/1477-5956-11-24. PMID 23764212. PMC 3718702. (Hozzáférés: 2024. február 5.) 
  111. ↑ Fidalgo M, Guerrero A, Fraile M, Iglesias C, Pombo CM, Zalvide J (2012. március 30.). „Adaptor Protein Cerebral Cavernous Malformation 3 (CCM3) Mediates Phosphorylation of the Cytoskeletal Proteins Ezrin/Radixin/Moesin by Mammalian Ste20-4 to Protect Cells from Oxidative Stress”. J Biol Chem 287 (14), 11556–11565. o. PMID 22291017. PMC 3322875. (Hozzáférés: 2023. december 25.) 
  112. ↑ Serrador JM, Nieto M, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Calvo J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F (1998. június 1.). „CD43 interacts with moesin and ezrin and regulates its redistribution to the uropods of T lymphocytes at the cell-cell contacts”. Blood 91 (12), 4632–44. o. DOI:10.1182/blood.V91.12.4632. PMID 9616160. 
  113. ↑ Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998. február 1.). „Ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins bind to a positively charged amino acid cluster in the juxta-membrane cytoplasmic domain of CD44, CD43, and ICAM-2”. J. Cell Biol. 140 (4), 885–95. o. DOI:10.1083/jcb.140.4.885. PMID 9472040. PMC 2141743. 
  114. ↑ Zhang M, Bohlson SS, Dy M, Tenner AJ (2005. május). „Modulated interaction of the ERM protein, moesin, with CD93”. Immunology 115 (1), 63–73. o, Kiadó: Wiley. DOI:10.1111/j.1365-2567.2005.02120.x. ISSN 1365-2567. PMID 15819698. PMC 1782122. (Hozzáférés: 2024. január 9.) 
  115. ↑ Aranda JF, Reglero-Real N, Marcos-Ramiro B, Ruiz-Sáenz A, Fernández-Martín L, Bernabé-Rubio M, Kremer L, Ridley AJ, Correas I, Alonso MA, Millán J (2013. február 15.). „MYADM controls endothelial barrier function through ERM-dependent regulation of ICAM-1 expression”. Mol Biol Cell 24 (4), 483–494. o. DOI:10.1091/jcb.138.6.1409. PMID 23264465. PMC 3571871. 
  116. ↑ Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F (1997. február 22.). „Moesin interacts with the cytoplasmic region of intercellular adhesion molecule-3 and is redistributed to the uropod of T lymphocytes during cell polarization”. J. Cell Biol. 138 (6), 1409–23. o. DOI:10.1083/jcb.138.6.1409. PMID 9298994. PMC 2132557. 
  117. ↑ Serrador JM, Vicente-Manzanares M, Calvo J, Barreiro O, Montoya MC, Schwartz-Albiez R, Furthmayr H, Lozano F, Sánchez-Madrid F (2002. március 1.). „A novel serine-rich motif in the intercellular adhesion molecule 3 is critical for its ezrin/radixin/moesin-directed subcellular targeting”. J. Biol. Chem. 277 (12), 10400–9. o. DOI:10.1074/jbc.M110694200. PMID 11784723. 
  118. ↑ a b Wientjes FB, Reeves EP, Soskic V, Furthmayr H, Segal AW (2001. november 1.). „The NADPH oxidase components p47(phox) and p40(phox) bind to moesin through their PX domain”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 289 (2), 382–8. o. DOI:10.1006/bbrc.2001.5982. PMID 11716484. 
  119. ↑ Barreiro O, Yanez-Mo M, Serrador JM, Montoya MC, Vicente-Manzanares M, Tejedor R, Furthmayr H, Sanchez-Madrid F (2002. június 1.). „Dynamic interaction of VCAM-1 and ICAM-1 with moesin and ezrin in a novel endothelial docking structure for adherent leukocytes”. J. Cell Biol. 157 (7), 1233–45. o. DOI:10.1083/jcb.200112126. PMID 12082081. PMC 2173557. 
  120. ↑ Gajate C, Mollinedo F (2005. március 1.). „Cytoskeleton-mediated death receptor and ligand concentration in lipid rafts forms apoptosis-promoting clusters in cancer chemotherapy”. J. Biol. Chem. 280 (12), 11641–7. o. DOI:10.1074/jbc.M411781200. PMID 15659383. 
  121. ↑ Gary R, Bretscher A (1995. augusztus 1.). „Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site”. Mol. Biol. Cell 6 (8), 1061–75. o. DOI:10.1091/mbc.6.8.1061. PMID 7579708. PMC 301263. 
  122. ↑ Gary R, Bretscher A (1993. november 1.). „Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (22), 10846–50. o. DOI:10.1073/pnas.90.22.10846. PMID 8248180. PMC 47875. 
  123. ↑ Dusonchet J, Li H, Guillily M, Liu M, Stafa K, Troletti CD, Boon JY, Saha S, Glauser L, Mamais A, Citro A, Youmans KL, Liu LQ, Schneider BL, Aebischer P, Yue Z, Bandopadhyay R, Glicksman MA, Moore DJ, Collins JJ, Wolozini B (2014. szeptember 15.). „A Parkinson's disease gene regulatory network identifies the signaling protein RGS2 as a modulator of LRRK2 activity and neuronal toxicity”. Hum Mol Genet 23 (18), 4887–4905. o. DOI:10.1093/hmg.ddu202. PMID 24794857. PMC 4140468. (Hozzáférés: 2023. december 16.) 
  124. ↑ Coene ED, Gadelha C, White N, Malhas A, Thomas B, Shaw M, Vaux DJ (2011. február 7.). „A novel role for BRCA1 in regulating breast cancer cell spreading and motility”. J Cell Biol 192 (3), 497–512. o. DOI:10.1083/jcb.201004136. PMID 21282464. PMC 3101087. (Hozzáférés: 2023. december 18.) 
  125. ↑ Chantaravisoot N, Wongkongkathep P, Kalpongnukul N, Pacharakullanon N, Kaewsapsak P, Ariyachet C, Loo JA, Tamanoi F, Pisitkun T (2023. április 29.). „mTORC2 interactome and localization determine aggressiveness of high-grade glioma cells through association with gelsolin”. Sci Rep 2023 (13). DOI:10.1038/s41598-023-33872-y. PMID 37120454. PMC 10148843. (Hozzáférés: 2023. december 19.) 
  126. ↑ Csortos Cs, Czikora I, Bogatcheva NV, Adyshev DM, Poirier C, Oláh G, Verin AD (2008. június 27.). „TIMAP is a positive regulator of pulmonary endothelial barrier function”. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 295 (3), L440–L450. o. DOI:10.1152/ajplung.00325.2007. PMID 18586956. PMC 2536797. (Hozzáférés: 2023. december 21.) 
  127. ↑ a b Killock DJ, Parsons M, Zarrouk M, Ameer-Beg SM, Ridley AJ, Haskard DO, Zvelebil M, Ivetić A (2009. március 27.). „In vitro and in vivo characterization of molecular interactions between calmodulin, ezrin/radixin/moesin, and L-selectin”. J Biol Chem 284 (13), 8833–8845. o. DOI:10.1074/jbc.M806983200. PMID 19129194. PMC 2659241. (Hozzáférés: 2024. január 3.) 
  128. ↑ a b c d Sala-Valdés M, Ursa A, Charrin S, Rubinstein E, Hemler ME, Sánchez-Madrid F, Yáñez-Mó M (2006. július 14.). „EWI-2 and EWI-F link the tetraspanin web to the actin cytoskeleton through their direct association with ezrin-radixin-moesin proteins”. J Biol Chem 281 (28), 19665–19675. o, Kiadó: Elsevier. DOI:10.1074/jbc.M602116200. PMID 16690612. (Hozzáférés: 2024. január 23.) 
  129. ↑ Nakamura F, Amieva MR, Furthmayr H (1995. december 29.). „Phosphorylation of threonine 558 in the carboxyl-terminal actin-binding domain of moesin by thrombin activation of human platelets”. J Biol Chem 270 (52), 31377–31385. o. DOI:10.1074/jbc.270.52.31377. PMID 8537411. (Hozzáférés: 2024. január 15.) 
  130. ↑ Furutani Y, Kawasaki M, Matcuno H, Mitsui S, Mori K, Yoshihara Y (2012. november 9.). „Vitronectin Induces Phosphorylation of Ezrin/Radixin/Moesin Actin-binding Proteins through Binding to Its Novel Neuronal Receptor Telencephalin”. J Biol Chem 287 (46), 39041–39049. o. DOI:10.1074/jbc.M112.383851. PMID 23019340. PMC 3493945. (Hozzáférés: 2024. január 15.) 
  131. ↑ Reczek D, Berryman M, Bretscher A (1997). „Identification of EBP50: A PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family”. J. Cell Biol. 139 (1), 169–79. o. DOI:10.1083/jcb.139.1.169. PMID 9314537. PMC 2139813. 
  132. ↑ Hishiya A, Ohnishi M, Tamura S, Nakamura F (1999. szeptember 17.). „Protein phosphatase 2C inactivates F-actin binding of human platelet moesin”. J Biol Chem 274 (38), 26705–26712. o. DOI:10.1074/jbc.274.38.26705. PMID 10480873. (Hozzáférés: 2024. január 17.) 
  133. ↑ Pietromonaco SF, Simons PC, Altman A, Elias L (1998. március 27.). „Protein kinase C-theta phosphorylation of moesin in the actin-binding sequence”. J Biol Chem 273 (13), 7594–7603. o. DOI:10.1074/jbc.273.13.7594. PMID 9516463. 
  134. ↑ Hao L, Li S, Deng J, Li N, Yu F, Jiang Z, Zhang J, Shi X, Hu X (2023. december 12.). „The current status and future of PD-L1 in liver cancer”. Front Immunol 2023 (14), 1323581. o. DOI:10.3389/fimmu.2023.1323581. PMID 38155974. PMC 10754529. 

Fordítás

[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben a Moesin című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Kapcsolódó szócikkek

[szerkesztés]

További információk

[szerkesztés]
  • Tsukita S, Yonemura S (1997). „ERM (ezrin/radixin/moesin) family: from cytoskeleton to signal transduction”. Curr. Opin. Cell Biol. 9 (1), 70–5. o. DOI:10.1016/S0955-0674(97)80154-8. PMID 9013673. 
  • Vaheri A, Carpén O, Heiska L, Helander TS, Jääskeläinen J, Majander-Nordenswan P, Sainio M, Timonen T, Turunen O (1997). „The ezrin protein family: membrane-cytoskeleton interactions and disease associations”. Curr. Opin. Cell Biol. 9 (5), 659–66. o. DOI:10.1016/S0955-0674(97)80119-6. PMID 9330869. 
  • Matarrese P, Malorni W (2005). „Human immunodeficiency virus (HIV)-1 proteins and cytoskeleton: partners in viral life and host cell death”. Cell Death Differ. 12 Suppl 1, 932–41. o. DOI:10.1038/sj.cdd.4401582. PMID 15818415. 
  • Schwartz-Albiez R, Merling A, Spring H, Möller P, Koretz K (1995). „Differential expression of the microspike-associated protein moesin in human tissues”. Eur. J. Cell Biol. 67 (3), 189–98. o. PMID 7588875. 
  • Wilgenbus KK, Hsieh CL, Lankes WT, Milatovich A, Francke U, Furthmayr H (1994). „Structure and localization on the X chromosome of the gene coding for the human filopodial protein moesin (MSN)”. Genomics 19 (2), 326–33. o. DOI:10.1006/geno.1994.1065. PMID 8188263. 
  • Murthy A, Gonzalez-Agosti C, Cordero E, Pinney D, Candia C, Solomon F, Gusella J, Ramesh V (1998). „NHE-RF, a regulatory cofactor for Na(+)-H+ exchange, is a common interactor for merlin and ERM (MERM) proteins”. J. Biol. Chem. 273 (3), 1273–6. o. DOI:10.1074/jbc.273.3.1273. PMID 9430655. 
 Az itt található információk kizárólag tájékoztató jellegűek, nem minősülnek orvosi szakvéleménynek, nem pótolják az orvosi kivizsgálást és kezelést.
A cikk tartalmát a Wikipédia önkéntes szerkesztői alakítják ki, és bármikor módosulhat.
A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Moezin&oldid=27455902”