Ezrina

Ezrina
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PDB	Buscar ortólogos:
Identificadores
Nomenclatura	Otros nombres EZR, citovillina, villina-2, VIL2, P81
Símbolo	12691
Identificadores; externos	OMIM: 123900 ; GeneCards: Gen 7430;
Locus	Cr. 6 q25.3
	Referencias: AmiGO / QuickGO
Estructura/Función proteica
Tamaño	586 (aminoácidos)
Peso molecular	69413 (Da)
Funciones	Unión de haces no contráctiles de actina a la membrana plasmática, adhesión celular, forma celular, señalización celular
Dominio proteico	FERM, ERM, Banda 4.1
Datos biotecnológicos/médicos
Enfermedades	Neurofibromatosis tipo II, Osteosarcoma condroblástico
Ortólogos
Humano	Ratón
7430	22350
Véase HS	Véase MM
P15311	P26040
NM_003379.5 NM_001111077.2 NM_003379.5	NM_009510.2
NP_001104547.1 NP_003370.2 NP_001104547.1	NP_033536.2
[1] ;	[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La ezrina es una proteína asociada a la actina F y que se encuentra formando parte de los complejos ERM junto a la radixina y la moesina.^[1] Su función es la de anclar los haces de actina no contráctiles a la membrana plasmática. Pueden observarse en numerosas estructuras ligadas a los haces no contráctiles, como las microvellosidades (microvilli).

También puede recibir los nombres de citovillina o villina-2 y, en humanos, viene codificada por el gen EZR.

Estructuralmente, presenta un dominio FERM (F por la proteína 4.1 o Sinaprina, E por ezrina, R por radixina, M por moesina)^[2] en el extremo amino-terminal (NTD) y el dominio de unión para la formación del complejo ERM en el extremo carboxi-terminal (CTD). Algunas proteínas de membrana, como la CD44, pueden unirse de manera indirecta a la ezrina.

Función

Además, de unir la actina a la membrana plasmática, formando parte de los complejos ERM, la ezrina juega un papel fundamental en la forma celular^[3] y la adhesión;^[1] así como en la señalización celular.

Referencias

↑ ^a ^b Neisch, Amanda L. (16 de mayo de 2011). «Ezrin, Radixin and Moesin: Key regulators of membrane-cortex interactions and signaling» (en inglés). Chicago, Illiniois, Estados Unidos de América. doi:10.1016/j.ceb.2011.04.011.
↑ Frame, Margaret C. (22 de octubre de 2010). «The FERM domain: organizing the structure and function of FAK» (en inglés). Edimburgo, Escocia, Reino Unido. doi:10.1038/nrm2996.
↑ Rouven Brückner, B (5 de octubre de 2015). «Ezrin is a Major Regulator of Membrane Tension in Epithelial Cells» (en inglés). Goettingen, Países Bajos. doi:10.1038/srep14700.

Datos: Q18032329
Multimedia: Ezrin / Q18032329

[:0-1] Neisch, Amanda L. (16 de mayo de 2011). «Ezrin, Radixin and Moesin: Key regulators of membrane-cortex interactions and signaling» (en inglés). Chicago, Illiniois, Estados Unidos de América. doi:10.1016/j.ceb.2011.04.011.

[2] Frame, Margaret C. (22 de octubre de 2010). «The FERM domain: organizing the structure and function of FAK» (en inglés). Edimburgo, Escocia, Reino Unido. doi:10.1038/nrm2996.

[3] Rouven Brückner, B (5 de octubre de 2015). «Ezrin is a Major Regulator of Membrane Tension in Epithelial Cells» (en inglés). Goettingen, Países Bajos. doi:10.1038/srep14700.

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