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FACULTAD DE: CIENCIAS DE LA EDUCACION.
LIN. EN CIENCIAS NATURALES
TRABAJO DE: ENZIMAS.
POR: SEBASTIAN TALAIGUA EIDER VISBAL GRUPO: 19B
PROFESORA: ALISON DEL CAMRMEN BIOLOGIA
SEMETRES: 1
UNIVERSIDAD DEL ATLANTICO
BARRANQUILLA/ATLANTICO
2022 4. DESARROLLO DE CONCEPTOS TEÓRICOS 4.1 ¿Qué características son comunes en todas las enzimas?
1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera
energética de ciertas reacciones químicas. 2. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio. 3. Actúan en pequeñas cantidades. 4. Forman un complejo reversible con el sustrato. 5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez. 6. Muestran especificidad por el sustrato. 7. Su producción está directamente controlada por genes.
4.2 ¿Qué características pueden diferir entre las enzimas?
Distintas células tienen diferentes necesidades y circunstancias que además, cambian a lo largo del tiempo. Las células estomacales por ejemplo, necesitan enzimas distintas a las que necesitan las células que almacenan grasas, las células cutáneas, sanguíneas o nerviosas. Una célula digestiva también trabaja mucho más para procesar y descomponer los nutrientes inmediatamente después de comer que muchas horas después de una comida. A medida que estas necesidades y condiciones celulares cambian, también lo hacen la cantidad y funcionalidad de las diferentes enzimas. Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas conocidas como cofactores. Estos pueden unirse temporalmente a la enzima a través de enlaces iónicos o de hidrógeno, o permanentemente mediante enlaces covalentes más fuertes.
4.3 ¿Cómo puede ser medida o modificada la acción de una enzima? Para responder esta pregunta complete la siguiente tabla. Factores que pueden modificar la ¿Cuál es el efecto de estos factores acción de una enzima sobre la función de la enzima? Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al graficar su actividad enzimática para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se obtiene una curva pH en forma de campana. El máximo de la curva corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su máxima actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad óptima a pH alcalino como la tripsina La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura Temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es Cofactores una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unido a su grupo prostético, se llama holoenzima. Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la concentración del sustrato. Concentración del sustrato Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados. Competencias moleculares
4.4 Revise información acerca de las ribozimas.
¿Qué tipo de enzimas son?, ¿qué reacciones catalizan?
