CIENCIA Y TECNOLOGÍA

PREPARACIÓN INTENSIVA PARA NOMBRAMIENTO

2022 Y ASCENSO DE ESCALA MAGITERIAL 2023

Docente Sesión 0
Dr. José L. Santillán Jiménez
 PREPARACIÓN INTENSIVA PARA DOCENTES,
POSTULANTES A NOMBRAMIENTO 2022 Y ASCENSO DE ESCALA
MAGISTERIAL 2023 DEL ÁREA DE CIENCIA Y TECNOLOGÍA

CE_GEN. ECOLOGÍA CE_QUÍMIC

CE_BIOLOGÍA
A

CE_FÍSICA C. INDAGA C. DISEÑA

Dr. José L. Santillán J.

Docente Formador del Área
de Ciencia y Tecnología
 jose.santillan.ct@gmail.com
962138087
CECP
 «Conocimiento didáctico para favorecer la Explicación
del mundo viviente basado en conocimientos sobre
mecanismos de los seres vivos…»

MECANISMOS DE LOS SERES VIVOS (BIOLOGÍA)

 Niveles de organización y clasificación de los seres vivos.
 Química de los seres vivos: Bioelementos (Elementos necesarios para
la vida). Función y características estructurales de Biomoléculas
inorgánicas (agua y sales minerales); Biomoléculas orgánicas:
carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos (ADN y ARN)
 Distinción de células procariota y eucariota. La célula eucariota:
organización, estructura y función especializada de distintos tipos de
célula. Mecanismos de intercambio entre célula y ambiente.
 Metabolismo celular: Respiración (glicólisis y fermentación,
respiración aeróbica). Fotosíntesis (estructura de los sistemas
fotosintéticos, pigmentos fotosintéticos, reacciones)
 Funciones de los seres vivos: nutrición, reproducción y relación.
Dr. José L. Santillán J. Sistemas involucrados.
Docente Formador del Área  Homeostasis. Salud y enfermedad.
de Ciencia y Tecnología  Fases del ciclo celular, etapas de la mitosis. Alteraciones genéticas
 Reproducción sexual: comportamiento cromosómico durante la
 jose.santillan.ct@gmail.com
meiosis y su función (gametogénesis y variabilidad del material
962138087 genético). Alteraciones genéticas
CECP  Mutación y su efecto en las proteínas y las posibles alteraciones
asociadas
 Etapas del flujo de información genética, desde el gen hasta la
proteína
 Aplicaciones de la biotecnología
 TEMA 2:
¨BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS:
GLÚCIDOS, LÍPIDOS, PROTEÍNAS Y ENZIMAS¨
 HIDRATOS DE CARBONO O GLÚCIDOS
Los hidratos de carbono, glúcidos ó azúcares son
biomoléculas que contienen átomos de carbono,
hidrógeno y oxígeno. El término carbohidrato, que
significa "hidrato (agua) de carbono", se origina de la
proporción 2:1 del hidrógeno al oxígeno, que es la
misma proporción que se observa en el agua (H2O).
El nombre de glúcido deriva de la palabra glucosa
(gr. Glykys = dulce), aunque solamente lo son
algunos monosacáridos y disacáridos

Químicamente, son aldehídos o cetonas

Glucosa Fructosa
polihidroxilados, o productos derivados de ellos por
oxidación, reducción, sustitución o polimerización.

C6H12O6 n=6 (Cn(H2O)n)

Nutricionalmente, los glúcidos son considerados
como macronutrientes por la cantidad neta del
material aportado a la dieta. Además de aportar la
glucosa necesaria para el organismo y fibra dietética
 CLASIFICACIÓN
Los carbohidratos, se pueden
clasificar en:
I. Monosacáridos
II. Oligosacáridos
III. Polisacáridos
 MONOSACÁRIDOS
• Son azúcares simples, no son hidrolizados en moléculas más sencillas.
• Todos tienen un grupo carbonilo. Si éste se encuentra en un extremo de la
cadena hidrocarbonada (grupo aldehído-CHO) entonces se trata de una
aldosa. Si el grupo carbonilo está en medio de la cadena se trata de una
cetosa (-CO-).

• Eventualmente pueden tener también otros sustituyentes como grupos carboxilo,

amino, fosfato o sulfato, entre otros
• Se pueden obtener como cristales de color blanco.
• Son azúcares reductores (reducen Cu2+ a Cu2O y forman un precipitado rojo ladrillo).
• Desde el punto de vista analítico tienen la capacidad de desviar el plano de la luz
polarizada.
• Se diferencian por el número de átomos de C y su configuración estructural.
• Todos los monosacáridos, excepto la dihidroxiacetona poseen uno o más átomos de
carbono asimétricos o quirales. Esto implica la existencia de isómeros espaciales o
estereoisómeros.
 PENTOSAS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

HO H

D-Ribosa D-Arabinosa D-Xilosa D-Lisoxa

Azúcar Fuente Importancia Bioquímica Importancia Clínica

D- Ribosa Acidos nucleicos Elemento estructural de los ácidos
nucleicos y de las coenzimas:
flavoproteínas, NAD, etc.
Intermediario en la vía de la
pentosa fosfato
D- Ribulosa Formada en los procesos Intermediario en la vía de la
fisiológicos pentosa fosfato
D- Arabinosa Goma arábiga. Gomas de ciruela Constituyente de glucoproteínas
y de cereza
D- Xilosa Gomas vegetales, peptidoglu- Constituyente de glucoproteínas
canos y glucosaminglucanos
L- Xilulosa Intermediario en la vía del ácido urónico Se encuentra en orina en
pentosuria esencial
HEXOSAS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

D-Glucosa D-Galactosa D-Manosa D-Fructosa

Azúcar Importancia Importancia Clínica

D- Glucosa Constituye el “azúcar” del organismo. Es el azúcar Presente en la orina (glucosuria) en la
que transporta la sangre y el que principalmente diabetes sacarina por elevación de la glucosa
usan los tejidos sanguínea (hiperglicemia)
D- Fructosa El hígado y el intestino pueden convertirla en La intolerancia herediataria a la fructosa
glucosa y en esta forma la usa el organismo conduce a la acumulación de este
carbohidrato y a hipoglicemia
D- Galactosa El hígado puede convertirla en glucosa y en esta La imposibilidad de metabolizarla causa
forma la metaboliza el organismo. Es sintetizada galactosemia y cataratas.
en las glándulas mamarias para formar la lactosa
de la leche Es constituyente de glucolípidos y
glucoproteínas
D- Manosa Es un constituyente de glucoproteínas
 D-GLUCOSA
• La glucosa, el monosacárido más abundante en la la naturaleza.
• Durante la respiración celular se rompen los enlaces de la glucosa liberando la
energía almacenada para que pueda utilizarse en el metabolismo celular.

• Como monómero se presenta en los oligosacáridos y polisacáridos.

• Es almacenada en el hígado y músculos bajo la forma de glucógeno.
• Constituye el más importante nutriente de las células del cuerpo humano.
Es transportada por la sangre y constituye el principal azúcar utilizada como fuente
de energía por los tejidos y las células. De hecho, el cerebro y el sistema nervioso
solamente utilizan glucosa para obtener energía.
• Su concentración se mantiene cuidadosamente a niveles homeostáticos en sangre.
Un alto nivel de glucosa puede ser señal de diabetes. Un bajo nivel es llamado
hipoglicemia.
• Fuentes: Se encuentra en la miel, frutas (especialmente uvas), en ciertas verduras
y constituye además el 40% del azúcar de la miel.
Homeostasis de Glucosa
Células
corporales
Insulina obtienen más
glucosa

Células
beta de páncreas
estimuladas liberan
insulina a la sangre
Hígado Nivel plasmático de glucosa
obtiene glucosa y baja; estímulo para la
la almacena como liberación de insulina
Alto nivel de glucógeno disminuye
glucosa sanguínea

ESTIMULO:
Aumento de nivel de
glucosa sanguínea
(ej., después de comer
una dieta rica en
carbohidratos) Homeostasis: Nivel normal de glucosa
sanguínea (entre 70 a 110 mg/100 mL) ESTIMULO:
Disminución de
nivel de glucosa
sanguínea
(ej. entre comidas)

Nivel plasmático de glucosa

se eleva; estímulo para
liberación de glucagon Células
disminuye alfa de páncreas
estimuladas liberan el
glucagon a la sangre
Hígado
degrada glucógeno y
libera glucosa a la Glucagon
sangre
 OLIGOSACÁRIDOS
• Presentan cadenas cortas de unidades de monosacáridos (de 2 a 10), unidos
por enlaces glucosídicos y que, en ocasiones contienen fracciones no
glúcidas llamadas agliconas.
• Sufren procesos de hidrólisis y producen los monosacáridos correspondientes
• Son solubles en agua y tienen sabor dulce.
• Se obtienen al estado cristalino.
• Algunos son azúcares reductores.
• Los disacáridos están constituidos por 2 monosacáridos unidos por enlace
glicosídico. En la formación de un enlace glucosídico siempre participa al
menos un hidroxilo hemiacetálico (o hemicetálico si se trata de una cetosa) de
un monosacárido y un hidroxilo alcohólico o hemiacetálico de otro. En el
primer caso el disacárido es reductor (como en la maltosa, que es la -D-
glucopiranosil 14 -D-glucopiranosa) y en el segundo es no reductor (como
en la sacarosa, que es la -D-glucopiranosil 12 -D-fructofuranosa.
• Su fórmula general C12H22O11, indica que una molécula de agua ha sido
eliminada.
C6H12O6 + C6H12O6 → C12H22O11 + H2O
 DISACÁRIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Sacarosa Lactosa Maltosa

Azúcar Fuente Importancia Clínica

Maltosa Digestión con amilasa o hidrólisis del
almidón. Cereales germinantes y la malta.

Lactosa Leche. Durante el embarazo puede En la deficiencia de lactasa, su malabsorción

aparecer en la orina conduce a diarrea y flatulencia

Sacarosa Azúcar de caña y betabel. Sorgo. Piña. En la deficiencia de sacarasa, la malabsorción

Zanahorias conduce a diarrea y flatulencia

Trehalosa Hongo y levaduras. El azúcar principal de la

hemolinfa de los insectos
Celobiosa Hidrólisis de la celulosa
 POLISACARIDOS

• Están constituidos por la unión de centenares o millares de unidades de

monosacáridos, que conducen a la formación de cadenas lineales o ramificadas.
• Son moléculas de gran tamaño y de elevado peso molecular
• Son compuestos insípedos, amorfos y no reductores.
• Se dividen en: homopolisacáridos (homoglicanos), que son aquellos compuestos
sólo por un tipo de monosacárido, y heteropolisacáridos (heteroglicanos) que tienen
de 2 a 3 diferentes tipos de monosacáridos.
• Pueden ser soluble, parecidos a geles, granulares o fibrosos.
• Pueden ser neutrales o cargados negativemente.
• Pueden desempeñar 2 tipos de funciones: función de reserva energética o función
estructural

Linear (celulosa) Ramificada (almidón) Altamente ramificada (glucógeno)

 ALMIDÓN
• Es el material de reserva de la mayoría de plantas y se encuentra principalmente en
los tubérculos, rizomas y semillas.
• Sus 2 constituyentes principales son: amilosa y amilopectina.
• La amilosa está formada por cadenas rectas de D-glucosa unidas por enlaces α-1,4.
Forma entre el 10 al 20% del almidón.
• La amilopectina es un polímero ramificado de D-glucosa con cadenas de glucosa
unidas mediante enlaces α-1,4 conectados entre si por un enlace cruzado α-1,6. Las
ramificaciones se producen cada 8 a 9 restos de glucosa y cada ramificación contiene
entre 24 a 30 unidades de glucosa. Forma entre el 80 a 90% del almidón.

Amilosa

Amilopectina
 GLUCÓGENO
• Es el material de reserva en los organismos animales que se encuentra almacenado
principalmente en el hígado (10% de masa) y músculos esqueleticos (1-2% de masa) como
gránulos.
• Es altamente ramificado: un enlace α-1,6 cada 8-12 residuos; con un extremo reductor y varios
extremos no reductores.
• Tiene importancia biológica por ser el material de reserva que se forma y degrada rápidamente,
para conservar el equilibrio adecuado entre la formación y el consumo de glucosa por el
organismo Es soluble en agua, da color rojo con el lodo y produce glucosa como único
producto final de su hidrólisis

Gránulos de Glucógeno
(rosado) en el citoplasma
de una célula hepática.
DEXTRANOS
• Son polisacáridos de reserva de
bacterias y levaduras
• Son polímeros de D-glucosa.
• Sus soluciones sirven para restablecer
la volemia en caso de pérdidas agudas
de sangre o plasma

INULINA
• Es un polisacárido de reserva que se encuentra en los
tubérculos de dalia
• Es un fructosano, está constituido por largas cadenas
de fructosa unidas por enlaces glucosídicos β(2→1)
• Es utilizada en pruebas funcionales del riñón para
medir la filtración glomerular.
 CELULOSA

• Es el polisacárido más abundante en la naturaleza y el mayor componente estructural

de las paredes celulares de las plantas.
• Desde el punto de vista químico es un polímero de unidades de D-glucosa unidas por
enlace β-1,4.
• La celulosa es esencialmente insoluble y extremadamente resistente a la degradación
enzimática, debido a que no poseemos enzimas capaces de catalizar la hidrólisis de
las uniones glucosídicas β y por estas razón no puede utilizarse como alimento.
• La celulosa es un componente importante de la fibra de la dieta, y ayuda a mantener el
buen funcionamiento del sistema digestivo
 CARBOHIDRATOS: FUNCIONES
1. Energética Energía Energía
Energía
2. Estructural almacenada: disponible: usada:

Paredes celulares: bacterias,

Glucosa
hongos, plantas
Son precursores para la síntesis
Energía
de otras biomoléculas almacenada:
3. Glucoproteinas tienen funciones: Almidón Glucosa
reconocimiento celular, respuesta Glucógeno

inmune, fertilización,

4. Intervienen en el ahorro de proteínas, permitiendo que

éstas cumplan su función básica estructural que
consiste en la formación de tejidos, evitando así que
cumplan una función energética
Las enfermedades que se relacionan con los
carbohidratos incluyen diabetes mellitus, galactosemia,
enfermedad de almacenamiento de glucógeno e
intolerancia a la lactosa.
También está asociado a la presencia de caries.
 LÍPIDOS
 Los lípidos son moléculas o formadas por carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O),
que por la baja polaridad de sus moléculas son insolubles o poco solubles en agua y
solubles en disolventes orgánicos (éter, benceno, cloroformo, etc).
 Químicamente, los lípidos son:
- Derivados por esterificación y otras modificaciones de ácidos grasos.
- Derivados por aposición y posterior modificación de unidades isoprenoides.
 No forman estructuras poliméricas macromoleculares como los
polisacáridos o polipéptidos, razón por la cual su masa no
alcanza valores muy elevados.
 Presentan un estado sólido o líquido según su molécula
contenga un alto porcentaje de ácidos grasos saturados o
insaturados.
 Son componentes esenciales de los seres vivos, en los que
constituyen parte fundamental de las membranas celulares.
 Son importantes en la dieta no sólo por su valor energético,
sino también por el contenido de vitaminas liposolubles y ác.
grasos esenciales en la grasa de los alimentos naturales.
 LIPIDOS SIMPLES Y COMPLEJOS
Los lípidos pueden ser clasificados e distinta manera; una de ellas, está basada en su
estructura fundamental: se les clasifica en lípidos simples y complejos.

LIPIDOS LIPIDOS
SIMPLES COMPLEJOS

Fosfolípidos

Triacilgliceroles Ceras Glicerofosfolípidos Esfingofosfolípidos Glucolípidos

ácido
ácido graso ácido graso
graso

ácido graso ácido graso ácido graso ácido graso

ácido graso PO4 R PO4 R Azúcar

 ACIDOS GRASOS
• Son largas cadenas lineales de carbono y que poseen átomos de hidrógeno y oxígeno con
funciones carboxílicas .
• Forman parte de otros lípidos al unirse a ellos principalmente por enlaces éster.
• La mayor parte de los ácidos grasos sueles ser de número par de C.
• Pueden ser utilizados energéticamente, al ser degradados completamente a CO2 y H2O.
• Los ácidos grasos saturados (AGS) solo tienen enlaces sencillos entre los átomos de
carbono adyacentes, no contienen dobles enlaces, lo que le confiere una gran estabilidad
y la característica de ser sólidos a temperatura ambiente.

Predominan en los alimentos de origen

animal, aunque también se encuentran en
grandes cantidades en algunos alimentos
de origen vegetal como los aceites de coco
y palma.
C16 ác. Palmítico CH3-(CH2)14-COOH
C18 ác. Esteárico CH3-(CH2)16-COOH
C20 ác. Araquídico CH3-(CH2)18-COOH ácido esteárico

C24 ác. Lignocérico CH3-(CH2)22-COOH

Una dieta rica en AGS puede contribuir a
enferm. cardiovasculares (aterosclerosis). (a) Acido graso saturado
• Los ácidos grasos insaturados (AGI) contienen
átomos de carbono unidos por dobles enlaces.
C18:1 ácido Oleico - 9, cis octadecanoico
CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH
• Los ácidos grasos poliinsaturados (AGP)
Ácido oleico
con dos o más dobles enlaces. Son líquidos a
temperatura ambiente.
C18:2 ácido Linoleico (ώ6)
CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH doble enlace cis
C18:3 ácido α-Linolénico (ώ3) (b) Acido graso insaturaado causa bending

CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH
C20:4 ácido Araquidónico (ώ6)
CH3(CH2)4(CH=CHCH2)4(CH2)2COOH
• Los AGP son considerados ácidos grasos esenciales (imprescindibles en la formación de
membranas celulares, precursores en la formación de prostaglandinas, etc.) y puesto que
el organismo es incapaz de sintetizarlos deben ser aportados por la dieta.
• El ácido linoleico se encuentra sobre todo en el aceite de maíz, maní y girasol.
• El ácido linolénico se encuentra en el aceite de soya y semillas de linaza.
• Estas grasas producen importantes descensos del colesterol total, así como el de las LDL
y el aumento de las HDL.
 ACILGLICEROLES

Los acilglicéridos son ésteres formados por ácidos

grasos unidos a una molécula de glicerol. Cuando una
molécula de glicerol se combina químicamente con un
ácido graso, el resultado es un monoacilglicerol;
(MAG) cuando se combinan dos ácidos grasos, se
forma un diacilglicerol (DAG) ; y cuando se combinan
tres ácidos grasos se produce un triacilglicerol (TAG).
En la reacción global que produce una grasa, el
equivalente de una molécula de agua se desprende
por cada ácido graso que reacciona con el glicerol
Si los ácidos grasos que intervienen son insaturados o
bien presentan un bajo número de carbonos, el
resultado es un líquido a temperatura ambiente, un
aceite.
Si los AG que forman la molécula son saturados,
resultan grasas sólidas a temperatura ambiente.
Los acilgliceroles se encuentran en la naturaleza
como componentes de las grasas animales y
vegetales.
 Funciones de los TAG

• Necesitan ser emulsionados por la acción de

la bilis para ser absorbidos en el intestino.
• Son hidrolizados por acción de la lipasa
pancreática e intestinal.
• Los TAG, comprenden casi el 90-95% de los
lípidos presentes en los alimentos y en
nuestros cuerpos, y constituyen las reservas
de grasas y energéticas en animales y
vegetales.
– Las largas cadenas hidrocarbonadas de
Grasa parda Grasa amarilla
los ácidos grasos son eficientes para
almacenar energía.
– Se almacenan TAG en los adipocitos.
– Se produce ATP por la oxidación de los
ácidos grasos. H+
• Producción de Calor:
H+ X
H+ H+
– Los ácidos grasos son oxidados para
proveer calor al infante.
termogenina
• Aislamiento:
– Sirve como aislante térmico en los
tejidos subcutáneos y alrededor de Solo
ciertos órganos. NADH +H+ NADH calor

Matriz mitocondrial ATP sintasa disfuncional

 CERAS
• Poseen un ácido graso unido a un alcohol de cadena larga a través de un enlace ester.
• En general son sólidas y muy insolubles en agua. Todas las funciones que realizan
están relacionadas con su impermeabilidad al agua y con su consistencia firme
• Cumple funciones de protección y lubricación (aves, hoja, etc) y almacenar energía
(plancton)
• En el oído, hay glándulas ceruminosas, que producen secreción cérea. La secreción
combinada de las glándulas ceruminsas y sebáceas recibe el nombre de cerumen.
Este, junto con los pelos del conducto auditivo externo, forman una pegajosa barrera
que evita la entrada de cuerpos extraños.

Espermaceti Cera de abejas

CH3(CH2)14COO-(CH2)15CH3 CH3(CH2)24COO-(CH2)29CH3
 GLICEROFOSFOLIPIDOS
• Un glicerofosfolípido consta de una molécula de glicerol unida a dos ácidos grasos y a un
radical fosfato (ácido fosfatídico), que a su vez se enlaza mediante una unión éster con un
aminoalcohol, como la colina, la etanolamina o la serina, o un polialcohol como inositol.
• Son moléculas anfipáticas. La porción correspondiente al ácido graso es hidrófoba, por lo
que no es hidrosoluble; sin embargo, la porción formada por el glicerol y la base orgánica
está ionizada y es muy hidrosoluble -hidrofílica.
• Los glicerofosfolípidos incluyen los siguiientes.
- Fosfatidilcolina (Lecitina)
- Fosfatidiletanolamina (cefalina)
- Fosfatidilserina
- Fosfatidilinositol
• Hay tejidos muy ricos en fosfolípidos, como el
cerebro, en el cual representan hasta un 30% de
su peso seco. Fosfatidil
• Son principales componentes de las membranas etanolamina
celulares formando una bicapa lipídica debido a su
propiedad anfipática.
• La cardiolipina se encuentra como constituyente
de la membrana mitocondrial interna.
• La diplamitoil lecitina es un constituyente principal
del surfactante que evita la adherencia, a
consecuencia de la tensión superficial, entre las
superficies internas de los pulmones. La asuencia
de esta sustancia en los pulmones de los lactantes
prematuros produce en éstos el síndrome de
insuficiencia respiratoria.
PLASMALOGENOS
• Desde el punto de vista estructural,
semejan a la fosfatidiletanolamina, pero
poseen un enlace éter en el otro alcohol
primario del glicerol, en lugar del enlace
éster normal presente en los acilgliceroles.
• Se encuentran formando parte de las
membranas celulares, especialmente
musculares y nerviosas.

ESFINGOFOSFOLIPIDOS
• Al hidrolizarse las esfingomielinas, producen un
ácido graso, ácido fosfórico, colina y un alcohol
aminado complejo: la esfingomielina.
• La esfingomielina se encuentra en la vaina de mielina
de las células nerviosas, que le provee aislamiento
eléctrico y permite incrementada velocidad de
transmisión.
• En esclerosis múltiple ocurre destrucción progresiva
de las vainas de mielina de las neuronas del SNC.
 GLUCOLIPIDOS
• Se caracterizan por poseer glúcidos en su molécula, y no tener fosfato.
• Son compuestos anfipáticos, integrantes de las membranas celulares, especialmente de
la hoja externa, en la cual contribuyen con los carbohidratos de la superficie de la célula.
• Están ampliamnete distribuidos en todos los tejidos corporales, en particular en el tejido
nervioso como el encéfalo.
• Los glucolípidos principales son: cerebrósidos (que contienen
un azúcar) y gangliósidos (que contienen más de un azúcar).

CEREBROSIDOS
• Está formados por ceramida y un monosacárido unido por enlace
glucosídico β al carbono 1 del esfingol.
• Los dos más sencillos son la galactosilceramida (galactocerbrósido) y
la glucosilceramida (glucocerbrósido).
• La galactosilceramida es abundante en el cerebro y en otros tejidos
nerviosos.
• La glucosilceramida precomina en los tejidos extraneurales, pero
existe en pequeñas cantidades en el encéfalo.
 GANGLIOSIDOS
GM1

• Su estructura básica es similar a la de los cerebrósidos, pero la porción

glucídica es de mayor complejidad. Unida a la ceramida poseen una
cadena oligosacárida formada por varias hexosas y además una o más
moléculas de ácido siálico (NeuAc).
• Se encuentran en grandes cantidades en los tejidos nerviosos; al
parecer cumplen, funciones receptoras y de otro tipo.
• El gangliósido GM1 es receptor para la toxina del cólera en el intestino
humano.
• Defectos en la remoción de gangliósidos lleva a acumulación en el
cerebro y severas consecuencias neurológicas: Enfermedad de Tay-
Sachs (GM2) , Niemann-Pick, etc

LIPOPROTEINAS
Puesto que los los lípidos son insolubles en agua, los lípidos no polares deben combinarse
con lípidos anfipáticos y proteínas para formar lipopoproteínas miscibles en agua para su
transporte entre los tejidos en el plasma sanguíneo acuoso.
- Lipoproteinas de Alta Densidad (HDL): liberan el colesterol innecesario (células y arterias)
y lo devuelven al hígado para ser excretado.
- Lipoproteinas de Baja Densidad (LDL): llevan el colesterol desde el hígado a las células,
incluyendo las paredes de las arterias. Esto contribuye al proceso de ateroesclerosis.
A niveles altos de LDL sérica existe mayor probabilidad para cardiopatías coronarias
 LIPIDOS PRECURSORES Y DERIVADOS
ESTEROLES

Un esterol tiene sus átomos de carbono dispuestos en 4 anillos

entrelazados; 3 de los anillos contienen seis átomos, mientras que HO
el cuarto sólo tiene cinco (ciclopentanoperhidrofenantreno).
La longitud y estructura de las cadenas laterales que parten de
esos anillos establecen la diferencia entre un tipo de esterol y otro.
El esterol más abundante en los tejidos animales es el colesterol.
Es un constituyente de las membranas plasmáticas y de las
lipoproteínas plasmáticas.
El colesterol tiene importancia desde el punto de vista bioquímico,
ya que es el precursor de una gran cantidad de esteroides entre
los que se incluyen ácidos biliares, hormonas corticosuprrenales,
hormonas sexuales, vitaminas D, glucósidos cardíacos, y otros.
El colesterol es abundante en la bilis, de la cual puede llegar a
precipitar en forma de cristales que dan lugar a la formación de
cálculos, los cuales se alojan en la vesícula o en las vías biliares.
En la ateroesclerosis es común el aumento de colesterol en el
plasma sanguíneo y el depósito de esta sustancia en las paredes
vasculares.
El 7-dehidrocolesterol, es una provitamina, que por irradiación con luz ultravioleta se
transforma en vitamina D3.
El ergosterol, se presenta en los vegetales y en las levaduras, y es importante como
precursor de la vitamina D. Una vez irradiado con luz ultravioleta, adquiere propiedades
antirraquíticas.

Hormonas sexuales: Tanto las masculinas

como las femeninas pueden considerarse
derivadas del colesterol, del que se pueden
sintetizar. Entre las hormonas masculinas:
androsterona y la testosterona. Entre las
femeninas: la progesterona (esencial para
el embarazo) y el grupo de los estrógenos
(intervienen en la regularidad del ciclo
menstrual).
Hormonas corticoadrenales: Compuestos
parecidos estructuralemente a los esteroles.
Son segregados por la corteza suprarrenal.
Las hormonas corticoadrenales pueden
dividirse en mineralo-corticoides (regulan el
metabolismo hídrico y el de los electrolitos
sodio y potasio) y en glucocorticoides
(ejercen acción preponderante sobre el
metabolismo glúcidico).
 TERPENOS
- Son compuestos derivados del hidrocarburo isopreno o 2-metil-1,4-butadieno.

- Por unión de dos o más unidades de isopreno se originan los terpenos o poliprenoides.
- Entre los poliprenoides se incluyen la ubiquinona, un integrante de la cadena respiratoria en
las mitocondrias, y el dolicol, un alcohol de cadena larga que participa en la síntesis de
glucoproteínas al transferir residuos de carbohidratos a los residuos de asparragina del
polipéptido.
- Los isoprenoides derivados de vegetales incluyen, alcanfor, limoneno, vitaminas A, D, K
y el B- caroteno (provitamina A).

Vitamina A
Beta-caroteno (2 moléculas)
 FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS
1. Energética: combustible de alto valor calórico (9 kcal/g).
2. Estructural: Forman las membranas plasmáticas de todos los seres vivos
4. Son imprescindibles para otras funciones fisiológicas como vehiculación y la absorción
de las vitaminas denominadas liposolubles (vitaminas A, D, E y K,) y la síntesis de
ciertas hormonas y ácidos biliares.
5. Son utilizados como material aislante del cuerpo, ya sea como capa protectora de los
órganos vitales contra traumas físicos; aislante térmico en el tejido subcutáneo y
alrededor de ciertos órganos; y los lípidos no polares actúan como aislantes eléctricos,
por lo que permiten la rápida propagación de las ondas de despolarización a los largo de
los nervios mielinizados.
6. La grasa sirve de vehículo de muchos de los componentes de los alimentos que le
confieren su sabor, olor y textura; por tanto, contribuye a la palatabilidad de la dieta.
Energía disponible:
Cuando comemos Energía usada:
Energía almacenada: carne, la grasa es Glicerol y ácidos graos pueden
La grasa en vacas degradada en
glicerol y ácidos ser usados para proveer energía.
almacenan energía.
grasos.
glicerol y ácidos grasos

Energía almacenada:
Glicerol y ácidos grasos pueden ser
convertidos y almacenados en células
adiposasa para usop posterior.

Glicerol y Triglicéridos (grasa)

Triglicéridos (grasa) ácidos grasos
 PROTEINAS

 Todas las proteínas contienen C, H, O y N y casi todas poseen también S.

 Son los compuestos orgánicos más abundantes, en animales
superiores representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos.
 Las proteínas son moléculas poliméricas de enorme tamaño; están
constituidas por
gran número de unidades estructurales que forman largas cadenas .

 Cuando se dispersan en un solvente adecuado,

forman soluciones coloidales
 Cada tipo celular posee una distribución, cantidad
y especie de proteínas que determina el
funcionamiento y la apariencia de la célula. Ej. Una
célula muscular difiere de otras en virtud de su gran
contenido de proteínas contráctiles, como la miosina
y la actina, a las que se debe, en gran parte su
apariencia y su capacidad de contracción.
 AMINOÁCIDOS
grupo
grupo variable
• Sólo 20 aminoácidos constituyen las unidades amino
monoméricas a partir de las cuales se sintetizan
las cadenas polipetídicas.
grupo
• En consecuencia, todas las proteínas contienen carboxilo
diversas proporciones de estos 20 aminoácidos.
• Cada aa contiene un grupo carboxilo, un grupo
amino, y un hidrógeno unido a un átomo de hidrógeno
carbono central conocido como el carbono α.
• Los aa son clasificados en base a su
solubilidad en agua, que a su vez depende de la
cadena lateral (grupo R)

• Con la excepción de la glicina, cada aa tiene

dos enantiómeros, una forma D y una forma L.
• Las proteínas sólo contienen isómeros de la
serie L.
• Los aa que están disueltos en agua existen en
solución como iones dipolares (zwitterions)
• Los zwitterions pueden actuar como ácidos
(donadores de H+) o como bases (aceptores de
H+). Las sustancias con esta dualidad son
llamadas anfotéricas
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el hombre.
• Dichos aa deben ser necesariamente suministrados con las proteínas de los alimentos.
• Si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea
requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición,
según cual sea el aminoácido limitante.
• Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.
- Ellos son: Valina, leucina, treonina, triftófano, metionina, isoleucina, fenilalanina y lisina

AMINOACIDOS
ESENCIALES

Metionina

Valina
(Histidina)
Valina (V) Leucina (L) Treonina (T) Metionina (M)
Treonina

Fenilalanina

Maiz Leucina
Isoleucina
Frejol y
Triftófano otras
leguminosas
Lisina

Triptófano (W) Isoleucina (I) Fenilalanina (F) Lisina (K)

• Dos aminoácidos están unidos
de modo covalente a través de un
enlace amida, conocido como
enlace peptídico
• La unión de pocos aminoácidos
forman un 0ligopéptido, (2 a 9
Aas: oxitocina, vasopresina),
muchos aminoácidos forman un
Polipéptido (10-100 Aas.:
glucagon, aldosterona).
Proteína (mayor a 100 Aas.) .

Enlace
Grupo Grupo peptídico
carboxilo amino
H H Reaccoión de H O
H H
O H O deshidratación H O
N C C + N C C N C C N C C
H OH H OH H OH
R R H R
R H2O

Aminoácido Aminoácido Dipéptido

 NIVELES DE ESTRUCTURA PROTEICA

ESTRUCTURA PRIMARIA 1 5
10
15

• Es la disposición lineal o secuencia de

30
restos de aminoácidos que constituyen 35
25 20

la cadena polipeptídica.
• La unión mediante el enlace peptídico 40
45
50
55
sólo permite formar estructuras lineales.
• Es específica de cada proteína. 65
60

70

85
80
75

95
100 90

110
115
105

120
125

129
Aminoácido
 a. El gen de beta hemoglobina

Mutaciones → variaciones en la secuencia Persona normal

Persona con anemia de
células falciformes
• Los aminoácidos invariables son importantes
para la función Gen normal Mutación
DNA
• Las mutaciones conservadoras son cambios
El gen codifica el
entre aminoácidos químicamente semejantes polipéptido

• Algunas mutaciones se relacionan con (b) El polipéptido

beta hemoglobina
enfermedades --> enfermedades moleculares
(patología molecular)
Mutación cambia
Ej. La sustitución de un aminoácido forma de proteina
por otro en la hemoglobina causa la
Beta
anemia falciforme. (c) La proteína
hemoglobina
(formada por 4
polipéptidos
(a) Eritrocito normal Hemoglobina normal Alfa

7 … 146
1 2 3 6
4 5
Largas fibras
(b) Célula falciforme Hemoglobina de célula falciforme
(d) La célula

….146 Eritrocito forma

2 7
1 3 6 Eritrocito de hoz
4 5 forma de disco
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Disposición espacial, regular,

repetitiva, que puede adoptar la
cadena polipetídica, generalmente es
mantenida por enlaces de hidrógeno
La cadena polipeptídica puede
adoptar distintas disposiciones
espaciales
- Hélice  (alfa) - Lámina  (beta)
- Arrollada al azar
ESTRUCTURA TERCIARIA

Es la conformación global de una cadena polipeptídica, o sea la disposición tridimensional de todos

los residuos de aminoácidos.
Esta estructura es estabilizada mediante enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas,
interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der waals, y enlaces disufuro.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Describe la cantidad y posiciones relativas de las subunidades de una proteína multimérica.
• Las cadenas polipeptídicas o subunidades se mantienen mediante enlaces no
covalente.
- El colágeno es una proteína fibrosa de tres polipéptidos que están superenrollados.
Esto provee la resistencia estructural para su papel en los teiidos conectivos.
- La hemoglobina es una proteína globular con dos copias de dos tipos de polipéptidos.
 DESNATURALIZACIÓN

• Involucra la ruptura de los enlaces y fuerzas

que mantienen la estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria.
• La desorganización en la estructura molecular
lleva a la pérdida de las propiedades y funciones
naturales de la proteína.
• Los agentes desnaturalizantes no actuan sobre
los enlaces peptídicas, razón por la cual la
estructura primaria de una proteína
desnaturalizada no está afectada.
• La desnaturalización es un proceso
irreversible.
• La mayoría de las proteínas desnaturalizadas
precipitan en solución.
• Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de úrea
- Sales de metales pesados
- Acidos o ácalis concentrados
PROTEINAS SIMPLES (HOLOPROTEÍNAS)

PROTEÍNA FIBROSA (ESCLEROPROTEÍNAS)

Las cadenas polipeptídicas se ordenan
paralelamente, formando fibras o láminas
extendidas Tienen proporciones axiales > de 10.
Son proteínas duras, químicamente inertes,
físicamente resistentes, y con funciones
principalmente de tipo estructural insolubles en
agua. Ej. Colágeno, elastina, queratina,
miosina, fibrina, etc..

PROTEÍNA GLOBULAR
La cadena polipeptídica se pliega sobre sí
misma de modo que adoptan forman
esféricas o globulares compactas. Tienen
proporciones axiales < de 10. Son solubles
en agua. En general, desempeñan una
función móvil o dinámica en la célula. Ej.
Enzimas, anticuerpos, hormonas, hemo-
globina, transferrina, etc.
PROTEINAS SIMPLES Proteína Características Ejemplos

ALBUMINAS Son solubles en agua, pueden ser precipitadas de la Ovoalbúmina

(HOLOPROTEÍDOS)
solución por el agregado de sales a alta concentración. Lactoalbúmina
Son ricas en S.
GLOBULINAS Son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones Ovoglobulina
salinas diluidas. Precipitan más fácilmente que las Lactoglobulina
albúminas por adición de sales.
HISTONAS Son solubles en soluciones salinas, fuertemente básicas, H1, H2A, H2B,
con gran proporción de aminoácidos como lisina y H3, H4
arginina. Están unidas al DNA.
ESCLERO- Son muy insolubles. Son moléculas largas y fibrosas que Colágeno
PROTEINAS se agregan para formar fibras grandes. Forman parte de Elastina
tejidos de sostén y estructuras de gran resistencia física
PROTEINAS CONJUGADAS

PROTEINA GRUPO PROSTETICO EJEMPLOS

(HETEROPROTEÍNAS)

FOSFOPROTEINAS Fosfato esterificado a restos de serina Caseína, Vitelina

FLAVOPROTEINAS Flavín nucelótido FAD Succinato Dhasa
GLUCOPROTEINAS Hexosamina, galactosa, manosa, ác. siálico -Globulinas, mucina
Interferon
LIPOPROTEINAS Fosfolípidos, colesterol, lípidos neutros - Lipoproteinas
METALOPROTEINAS Fe (OH)3 D-aminoácido oxidasa
Fe y Cu Citocromo oxidasa
Zn Alcohol deshidrogenasa
NUCLEOPROTEINAS RNA Ribosomas, virus
 CLASIFICACION DE ACUERDO CON SU FUNCION

Tipos y ejemplos Localización y función

Enzimas
Hexocinasa Fosforila a la glucosa
Lactato Deshidrogenasa Deshidrogena al lactato
Ribonucleasa Cataliza la hidrólisis del ác. ribonucleico
Tripsina Hidroliza algunos péptidos
Hormonas
Horm. adrenocorticotropa Regula la síntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de huesos
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Proteínas reguladoras
Calmodulina Modulador intracelular fijador de calcio
Troponina C Fijador de calcio que regula la contracción en el músculo
Proteínas de reserva
Caseína Proteína de la leche
Ferritina Almacenamiento de hierro en bazo
Ovoalbúmina Proteína de la clara de huevo
 Tipos y ejemplos Localización y función
Proteínas transportadoras
Albúmina sérica Transporta ácidos grasos en la sangre
Beta-lipoproteína Transporte de lípidos en sangre
Hemoglobina Transporte de O2 en la sangre.
Mioglobina Transporte de O2 en músculo
Proteínas contráctiles
Actina Filamentos móviles de las miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
Miosina Filamentos estáticos de las miofibrillas
Proteínas relacionadas con la inmunidad y la defensa
Anticuerpos Forman complejos con las proteínas extrañas
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en coagulac. sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Proteínas estructurales
Colágeno Tj. conectivo fibroso (tendones, hueso y cartílago)
Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)
- Queratina Piel, plumas, uñas y pezuñas
 IMPORTANCIA DE LAS
PROTEINAS

1. Energética: 4 kcal/g
2. Función estructural o plástica, no
reemplazable por otros principios de
la dieta.
2. Las miles de proteínas presentes en
el cuerpo humano realizan diversas
funciones (estructurales, contráctiles
y móviles, enzimaticas, etc.
3. Las hormonas importantes son
péptidos, y pueden emplearse para
corregir los estados de deficiencias
correspondientes (ej. administración
de insulina a pacientes con diabetes
mellitus).
 ENZIMAS

 Las enzimas son los catalizadores de las reacciones de los sistemas biológicos.
• Cumplen con las siguientes características:
a) Son termolábiles y su actividad depende en ciertos casos del pH del medio.
b) El reconocimiento de la enzima con el reactivo a procesar (denominado sustrato) es
altamente específico.
c) Tienen gran eficiencia, es decir, transforman
un gran número de moléculas de
sustrato por unidad de tiempo.
d) Están sujetas a una gran variedad de
Eº de activación
controles celulares, genéticos y alostéricos. sin enzima
sustrato
Eº de activación
Aceleran notablemente la velocidad de una con enzima

una reacción química y cumplen con las

siguientes características:
1) Son efectivas en pequeñas cantidades energía
liberada por
2) No sufren modificaciones químicas la reacción
irreversibles durante la catálisis.
3) Disminuyen la E° de activación.
productos
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

CLASE 1: OXIDORREDUCTASAS (E.C. 1)

Catalizan reacciones de oxido-reducción, y con frecuencia utilizan coenzimas como el NAD,
FAD o lipoato.
- - Deshidrogenasas - Oxidasas - Oxigenasas
- - Reductasas - Peroxidasas - Hidroxilasas

Alcohol
deshidrogenasa
 CLASE 2: TRANSFERASAS (E.C. 2)

Catalizan la transferencia de un grupo

de átomos desde un sustrato a otro.
Las porciones que con más frecuencia
Son transferidas son grupos:
amino, acilo, fosfato, glucosilo, etc.
- Transaminasas
Hexoquinasa
- Transmetilasas
- Transcarboxilasas
- Quinasas
 CLASE 3: HIDROLASAS (E.C. 3)

Cataliza reacciones en la que el H2O

sustrato es escindido siendo sus frag-
mentos transferidos a los componentes
del agua (OH y H). H OH
Implican la rotura hidrolítica de enlaces
C-O, C-N, O-P y C-S.
- Carbohidrasas - Esterasas
- Fosfatasas - Peptidasas Hidrólisis

H OH
OH H
 CLASE 4: LIASAS (E.C. 4)
Catalizan reacciones en la que se rompen enlaces C-C, C-N y C-O, sin intervención de agua y
con pérdida de grupos funcionales simultánea a la aparición de dobles enlaces.
- Descarboxilasas - Hidratasas - Desaminasas

CLASE 5: ISOMERASAS (E.C. 5)

Catalizan la interconversión de isómeros de cualquier tipo, ópticos, geométricos o de posición.
- Epimerasa - Racemasa - Mutasa
CLASE 6: LIGASAS (E.C. 6)

Participan en reacciones en las que se unen dos moléculas a expensas de un enlace

fosfato de alta energía procedente del ATP.
- Tiocinasa - Carboxilasa - Sintetasa

Piruvato
carboxilasa
 NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS

• Casi todas las enzimas son de

naturaleza proteica
• Algunas enzimas requieren
cofactores para su funcionamiento.
- Las coenzimas se va a unir a la
enzima bien de forma débil y
temporal o en otros casos de
forma permanente y covalente
(grupo prostético).

Fe²+
Holoenzima = Apoproteína + Cofactor (Coenzima o ión metálico)
Mg²+
↓ Peso molecular
 Peso molecular
Mn²+
Termorresistente
Termolábil
Dializa Zn²+
No dializa Moléculas
orgánicas complejas
Los iones metálicos son importantes en la catálisis porque:
1. Proporcionan una concentración elevada de cargas positivas que es especialmente útil
para la unión de moléculas pequeñas.
2. Ayudan al sustrato a orientarse dentro del sitio catalítico.
3. Como los metales de transición (p.ej. Fe2+ y Cu2+ ) tienen dos o más estados de
valencia, pueden actuar como mediadores en las reacciones de óxido-reducción.

ION METALICO ENZIMA

Cu 2+ Citocromo oxidasa
Fe 2+ o Fe 3+ Catalasa, peroxidasa

Hexoquinasa,
Mg 2+
Glucosa 6- fosfatasa
Arginasa,
Mn Ribonucléotido
reducatasa
Ni 2+ Ureasa
Se Glutation peroxidasa
Alcohol deshidrogenasa,
Zn 2+ Anhidrasa carbónica,
Carboxipeptidasa
CATALISIS ENZIMATICA
• La enzima se une efectivamente al o a los
sustratos, formando un complejo transitorio (ES),
mediante una reacción reversible, cuya energía de
activación es menor que la de la reacción no
catalizada.

• Las modificaciones que puede experimentar la

molécula de la enzima durante dicha unión
son pasajeras, ya que aparece inalterada al final de la
reacción.
El proceso puede representarse con la ecuación:
E + S  ES  EP  E + P
 SITIO CATALITICO
 El sitio catalítico, centro activo o centro de
Sitio catalítico de
fijación del sustrato, es una pequeña
carboxipeptidasa
grieta o hendidura en una molécula
proteica grande, donde se fija el sustrato.
 La estructura terciaria de la enzima está
plegada de tal manera que se origina una
región con las dimensiones moleculares
idóneas para acomodar un sustrato
específico.
 Contiene varias cadenas laterales de
aminoácidos que participan activamente
en forma directa para formar o romper
enlaces del sustrato
 Los aminoácidos que están presentes son:
Serina, histidina, cisteína, lisina, aspartato
y glutamato
TEORÍAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
MODELO DE LLAVE Y CERRADURA (Emil Fischer)

• El sustrato y la enzima se aco-

plan de forma estereoespecífica,
de la misma manera que una
llave se ajusta a su cerradura.
M. Complementaridad

TEORIA DEL AJUSTE INDUCIDO (Koshland)

• Considera a la enzima como una estruc-

tura dotada de plasticidad y flexibilidad.
• Cuando el sustrato se une a la enzima,
induce cambios conformacionales en la
molécula de ésta, que recién entonces
acomoda los grupos funcionales críticos
para asegurar la ubicación más efectiva.
M. Cascanueces-nuez
 FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

1. CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO

Si se mantiene constante la concen-

tración de la enzima y se varia la
concentración de sustrato se obtiene
una curva hiperbólica como la de la
figura.
Al principio un aumento de la
concentración de sustrato produce un
aumento rápido de la velocidad de
reacción, pero si se sigue aumentando la
concentración de sustrato, la velocidad
comienza a disminuir y a muy altas
concentraciones de sustrato se observa
que no cambia la velocidad de reacción,
se dice que los sitios catalíticos de la
enzima se encuentran saturados.

L
3. EFECTO DE LA TEMPERATURA

Si bien el aumento de la temperatura incrementa la

velocidad de una reacción catalizada por una enzima
esto resulta válido sólo en un intervalo de T°
estrictamente limitado. Inicialmente, la velocidad de
reacción se incrementa conforme la T° aumenta, debido
al incremento de la energía cinética de las moléculas
reactantes (E-S). Finalmente, sin embargo, la E° cinética
de la enzima excede la barrera energética, para la
ruptura de los enlaces débiles, los cuales conservan la
estructura secundaria, terciaria de dicha enzima,
provocando la desnaturalización.

Temperatura óptima para una Temperatura óptima para

típica enzima humana enzima de termófila
(Bacteria termo-
tolerante)
Actividad

0 20 40 80 100
Temperatura (Cº)
Temperatura óptima para dos enzimas
 PROENZIMAS

Varias enzimas se sintetizan y almace-

nan en forma de precursores inactivos
denominados proenzimaso zimógenos.
Los zimógenos se convierten en enzimas
activas por la rotura irreversible de uno o
varios enlaces peptídicos.

Sitio de Zimógeno Enzima activa

síntesis
Estómago Pepsinógeno Pepsina

Páncreas Quimotripsinógeno Quimotripsina

Páncreas Tripsinógeno Tripsina

Páncreas Procarboxipeptidasa Carboxipeptidasa

Páncreas Proelastasa Elastasa

4. EFECTO DEL PH

Para la mayoría de las enzimas, la actividad

óptima se encuentra entre valores de pH de
6 a 8. Por debajo o por encima de esos
valores, la velocidad de reacción cae más o
menos rápidamente.
Se sabe que los cambios de pH del medio
afectan el estado de ionización de ciertos
grupos funcionales en la molécula de la
enzima y también en la del sustrato.
Por otra parte, los pH extremos provocan
desnaturalización de la molécula enzimática,
con la consiguiente inactivación.
pH óptimo para pepsina pH óptimo para
(enzima del estómago tripsina
ENZIMA pH (enzima
Fosfatasa alcalina 9.5 intestinal)
Actividad

Lipasa pancreática 8.0

Quimotripsina 8.0
Tripsina 7.9
Catalasa 7.6
Carboxipeptidasa 7.5
Amilasa salival 6.8 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9
Fosfatasa ácida 5.0 pH óptimo para dos enzimas
Pepsina 1.5
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