BIOQUIMICA

IDENTIDIFICACIÓN DE AMONIACOS

DOCENTE: MARTIN NUÑEZ

INTEGRANTES:
LUIS ALEJANDRO TORRES GUTIERREZ
DARLIS LICETH MARTÍNEZ IBARRA
JHONATAN DAVID MAESTRE GAMEZ
BENJAMÍN FRANKLIN DOMÍNGUEZ MONTOYA

UNIVERSIDAD POPULAR DEL CESAR

VALLEDUPAR, CESAR
2022-2
INTRODUCCIÓN
En el siguiente informe realizaremos diferentes experimentos con el fin de
comprender que es una proteína y como es la separación de amoniacos de
diferentes maneras, con la guía del profesor y con demás ayudas didácticas, lúdicas
y tecnológicas llevaremos a cabo un experimento basado en la clara de huevo
(Alubia) y de esta solución realizaremos los demás experimentos.
OBJETIVO GENERAL
• Reconocer las principales propiedades de las proteínas y sus características.
OBJETIVOS ESPECIFICOS
• Entender como la estructura y funcionamiento de las células y por ende de
los organismos dependientes de las proteínas que contienen.
• Reconocer la presencia de algunos aminoácidos en la proteína.
• Determinar en forma cualitativa la presencia de proteínas a través de
reacciones química.
JUSTIFICASIÓN
Este informe se hizo con el fin de conocer e identificar las proteínas y aminoácidos,
conociendo así su estructuración y sus importancias, se logró conocer por medio de
varios métodos los diferentes aminoácidos esenciales. También se pudo conocer
que las proteínas están constituidas por largas cadenas polipeptídicas en donde los
aminoácidos están ubicados en una secuencia determinada y esto corresponde a
una estructura primaria de una proteína. La estructura secundaria se refiere a la
extensión en que un polipéptidos o cadena posee una estructura helicoidal. Una
espiral diestra o alfa-hélice se estabiliza mediante la presencia de enlaces de
hidrógeno entre los grupos carbonilo y amino de los enlaces peptídicos. La
estructura terciaria se refiere al modo como la cadena polipeptídica se curva para
formar la estructura estrechamente plegada y compacta de las cadenas globulares,
la estabilización de esta estructura se atribuye a las diferentes actividades
asociadas a los grupos R de los residuos aminoácidos tales como: interacciones
electrostáticas enlaces hidrógenos, interacciones hidrofóbicas, unión disulfuro. Las
propiedades biológicas de una proteína, así como parte de sus propiedades
fisicoquímicas, dependen de su estructura. Cuando estas estructuras se alteran o
se destruyen, aunque no haya ruptura de las cadenas polipeptídicas la proteína
pierde sus características funcionales y se alteran sus propiedades físico-químicas;
este proceso se llama desnaturalización.
MARCO TEORICO
AMINOACIDOS

Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen
carácter acido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos
carbónicos con, por lo menos con un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos
diferente son los componentes esenciales de las proteínas que difieren en tamaño,
carga, capacidad de formar puentes de H o enlaces disulfuro y reactividad química.
Son moléculas orgánicas pequeñas que contienen grupo carboxilo (COOH) y un
grupo amino (NH2). El grupo carboxilo es acido débil mientras que el grupo amino
es una base débil.
PROTEINAS
El grupo de compuestos más abundante en los seres vivos lo constituyen las
proteínas; en algunos casos representan hasta 50% del peso total seco. Esta
abundancia se debe a que desempeñan diversas funciones, por ejemplo.
1. Catálisis, en el caso de las enzimas.
2. Transporte, en la hemoglobina.
3. Almacenamiento, como sucede con la ferritina.
4. Movimiento, por ejemplo, la actina y la miosina.
5. Soporte mecánico: la colágena.
6. Protección inmunológica mediante los anticuerpos.
7. Regulación de procesos biológicos y comunicación celular, como algunas
hormonas y sus receptores.
Las proteínas son macromoléculas de elevado peso molecular, ya que su estructura
consta de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos entre el grupo
alfa carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa amino de otro.
La forma fundamental depende de enlaces peptídicos entre cada par de ácidos
aminados en su orden específico. Las estructuras secundarias y terciarias
obedecen a otras fuerzas intramoleculares, en particular puentes de Hidrógeno. Los
cambios de propiedades físicas, químicas o biológicas, por ejemplo. Las
alteraciones en casos de desnaturalización se acompañan de modificaciones de las
fuerzas de unión no covalentes que en última instancia establecen la forma o la
geometría de las moléculas proteicas. Existen varias pruebas, cualitativas y
cuantitativas para valorar e identificar proteínas:
METODO DE SEPARACION DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Los métodos de cromatografía en capa fina y de electroforesis son adecuados para
determinar el número y la cantidad relativa de los diferentes aminoácidos presentes
en una muestra (análisis cualitativo); sin embargo, para los análisis cuantitativos es
necesario la cromatografía de líquidos de alta presión.
ELECTROFORESIS. Es un proceso en el cual algunas biomoléculas con carga
(ejemplo proteínas, ADN, ARN y biopolímeros) se separan en función de su distinta
velocidad de migración en un proceso eléctrico.
CROMATOGRAFIA DE CAPA FINA. Se fundamenta en la separación de las
moléculas adsorbidas en una placa (fase estacionaria), con una capa muy delgada
de gel de silice; se coloca verticalmente en una cámara con solvente (fase móvil),
el cual asciende por el fenómeno de capilaridad.
ANALIZADOR AUTOMÁTICO DE AMINOÁCIDO
Existen dos técnicas para la determinación de aminoácidos para la determinación
atreves de cromatografía liquida
1: Cromatografía liquida en columnas de intercambio iónico: se relaciona con
métodos modernos y eficaces para determina con de iones, que se basa en el uso
de resinas de intercambio iónico.
2: Cromatografía liquida de alta resolución en columnas de fase reversa:
consiste en aplicar aminoácidos disueltos en una fase acuosa acidificada (fase
móvil) a una columna de sílice unida a una cadena hidrocarbonada (fase
estacionaria).
PROTEINAS SERICAS
Las proteínas séricas se clasifican como albúmina o globulinas. La albúmina es la
proteína más abundante en el suero. Transporta muchas moléculas pequeñas.
También es importante para impedir que el líquido se escape de los vasos
sanguíneos hacia los tejidos.
El plasma sanguíneo contiene en solución coloidal una gran cantidad de proteínas,
siendo su concentración aproximada de 7 g/100 ml. Mediante técnicas como la
electroforesis se han clasificado en fracciones o grupos: albúmina, alfa, beta y
gamma globulinas y fibrinógeno. Estas fracciones están constituidas por un conjunto
de proteínas con características físico- químicas semejantes.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Las proteínas plasmáticas cumplen distintas funciones, en síntesis: nutrición celular,
soporte y vehículo de distintas sustancias (lípidos, B12, Fe, Ca); también intervienen
en la coagulación sanguínea y en el control de la distribución del líquido extracelular,
y forman parte del sistema tampón del organismo debido a su naturaleza anfótera.
Cumplen funciones del transporte de hormonas, vitaminas y minerales en la
actividad del sistema inmunológico.
Al conjunto de proteínas del plasma se les denomina proteínas totales, proteínas
plasmáticas o séricas, aunque el plasma da resultados algo más elevados por la
presencia de fibrinógeno.
- Una elevación de proteínas séricas puede encontrarse en casos de:
✓ Deficiencia relativa de agua. Se trata de cambios en la concentración y no
indica que haya alteración en la cantidad absoluta de proteínas. Puede
deberse a rehidratación.
✓ Ciertas enfermedades crónicas: procesos inflamatorios crónicos, cirrosis
hepática etc.
✓ Una disminución de proteínas plasmáticas, pueden encontrarse en:
✓ Exceso relativo de agua. Se trata de cambios en la concentración y no indica
alteración de la cantidad absoluta de proteínas.
✓ Perdida excesiva de proteínas, principalmente albúmina,
a través del riñón en el síndrome nefrótico, por la piel en quemaduras graves,
y por el intestino en enteropatías.
✓ Disminución de las síntesis proteicas por deficiencia proteicas graves o mala
absorción. Cuando los niveles son inferiores a 4 g/dl, es frecuentes la
aparición de edemas.
 METODOLOGIA
• Clara de huevo
• ácido acético
• etanol
• Hidróxido de sodio
• Biuret
• Ácido nítrico
• nitrito de sodio
• cloruro de sodio

PROCEDIMIENTO
IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Para comprender este procedimiento debes observar el siguiente vídeo
https://www.youtube.com/watch?v=V6TV6aeJQQA
Sustancia a analizar Pruebas

Biuret Ninhidrina Millon xantoproteica

Tirosina 1% X X

Valina 1%

Leucina 1%

Metionina 1%

Prilina 1% X

Caseína 2% X

Gelatina 2% X
OBTENCIÓN DE LA ALBÚMINA”

1. Preparar una 2. Batir la clara de 3. mezclar luego

solución acuosa de huevo por un con cinco veces su
albúmina de huevo. tiempo corto. volumen de agua.

4. guardar el
filtrado para los 4. Filtrar la mezcla a
experimentos través de una tela
fina.
siguientes.
 COAGULACIÓN

1. En 5 tubos de 3. tratar de disolver

2. realizar lo
ensayo colocar el producto
siguiente: tubo 1
porciones de coagulando
caliéntelo, agregar
aproximadamente, 2 ml utilizando solventes
1 o 2 gotas de ácido
de albúmina (solución comunes de
acético diluido
de proteína). proteínas. (cetona)

5. Tubo 3. 1ml de
4. Tubo 2. 2ml de solución 6. Tubo 4. 1ml de
etanol concentrada de HCL concentrado
NaOH

8. En cada tubo de
ensayo observe cual es
7. Tubo 5. 1 ml de el tubo que sufre
HNO3 coagulación, e indique
las diferentes reacciones
químicas.

Resultados
Luego de calentar durante 5 minutos
Tubo 1: albumina+ ácido acético
coagulo, el color era blanco lechoso.
Luego de calentar durante 5 minutos
Tubo 2: albumina+ etanol no coagulo, pero se tornó un poco
oscuro.
Luego de calentar durante 2 minutos
Tubo 3: albumina+ hidróxido de
no coagulo, pero al minuto y medio se
sodio
tornó a un color amarillento.
Coagulo enseguida y se tornó un
Tubo 4: albumina +ácido clorhídrico
blanco lechoso.
Coagulo enseguida y se tornó un
Tubo 5: albumina + ácido nítrico
blanco lechoso.
 Análisis de resultado
Cuando se calienta la clara de huevo, la proteína que contiene se coagula. Pero luego en
este procedimiento podemos ver con la ayuda de la tabla que la solución de albúmina se
coagula cuando se le agrega un ácido. Lo que sucede es que la pequeña cantidad de ácido
que se agrega a cada tubo trabaja para destruir el tejido, se alteran las propiedades físicas,
químicas y biológicas naturales de la proteína, se dice que se desnaturaliza al perder su
forma. Original. El calor al que exponemos cada tubo, los tubos que se endurecen, ayudan
a que las proteínas de la clara de huevo se desnaturalicen, pierdan su solubilidad, y las
claras de huevo ya no serán líquidas y claras, sino que se volverán una clara opaca. La
desnaturalización de proteínas es la pérdida de estructuras de orden superior (secundarias,
terciarias y cuaternarias), dejando la cadena polipeptídica como un polímero aleatorio sin
una estructura tridimensional fija. El alcohol reacciona con la albúmina, una proteína
contenida en el huevo que se encarga de convertir la clara de huevo de translúcida a
blanca. Una reacción química llamada desnaturalización. El tubo 3 debe coagular como el
ácido nítrico porque ocurre la misma reacción coagulación, pero en diferentes proporciones
Métodos utilizados y reactivos añadidos.
 REACCION DEL BIURET

3. En el numero 2
colocar 1ml de
2. En el numero 1
1. Enumerar 3 tubos solución de
colocar 2ml de agua
de ensayo. fenilalanina u otro
destilada.
aminoácido u otro
aminoácido.

4. En el numero 3 5. Agregar a cada

6. Mezclar y
colocar 2 ml de tubo 2ml de reactivo
observar.
albumina de huevo. de biuret.

Resultado Análisis de resultado

Al colocar agua destilada y luego agregar el Al mezclar el agua destilada con el biuret se
biuret hubo un cambio en la coloración y se formó puede observar que su color es azul claro,
un anillo en la parte de arriba de la solución. además el biuret no es capaz de romper la
resistencia hídrica por si sola, al mezclarse las
partículas que no se solubilizan con el agua se
van hacia arriba y forman el anillo que se
muestra en el tubo de ensayo.

Primero se hizo una solución de cisteína con la reacción o prueba de Biuret es un método que
agua, en el cual mezclamos aproximadamente detecta la presencia de compuestos de tres o
10 minutos para llegar a una solución más enlaces peptídicos y, por tanto, sirve para
homogénea y luego le agregamos el biuret donde todas las proteínas y péptidos cortos. El reactivo
se podían ver manchas o tintas negras que luego de Biuret consiste en una solución acuosa de
desaparecían. sulfato cúprico (CuSO4) en medio alcalino
(NaOH). Este reactivo da un ensayo positivo
con los enlaces peptídicos entre aminoácidos,
cuando la solución queda de color violeta. Esto
se debe a que el cobre tiene la propiedad de
formar iones complejos, especialmente entre los
enlaces peptídicos. la cisteína a diferencia de
otros aminoácidos en es un aminoácido no
esencial, es decir, se forma a partir de los
aminoácidos esenciales, lo cual hace que este
 no sea un aminoácido puro y solo provoque
manchas negras en la solución y no cambie de
color totalmente.

Al agregarle a la albúmina de huevo al biuret Al realizar la mezcla de estos dos compuestos se

tuvimos como resultado un cambio de coloración obtiene lo mostrado en la imagen, esto se debe
y luego de mezclarlo se formó una espuma arriba a qué las proteínas son moléculas formadas por
de la mezcla. cadenas de aminoácidos que están unidos por
un tipo de enlace conocido como enlace
peptídico. Por sus propiedades físicoquímicas,
las proteínas se pueden clasificar en proteínas
simples, formadas sólo por aminoácidos y al
entrar en contacto con el biuret este que se tornó
de un azul oscuro con los enlaces peptídicos
entre aminoácidos, cuando la solución queda de
color oscuro. Esto se debe a que el cobre tiene
la propiedad de formar iones complejos,
especialmente entre los enlaces peptídicos.
 REACCION XANTOPROTEICA

1. Agregue a un 2. Luego agrege 1

tubo de ensayo 4 o 2 ml de Ácido
3. Observe
ml de solución de nítrico
albúmina concentrado

5. Enfríe y
4. Caliente por 10 agréguele 4 ml de
minutos solución de NaOH 6. ¿Qué sucede?
al 36% (o NH4OH)

7. Escriba la
reacción química
correspondiente
Puede hacerse
con aminoácidos.

Resultados Análisis de resultados

• Al momento de agregar los 2ml de ácido La albúmina es una proteína que se
nítrico, se tornó de color blanco y cuando encuentra en el huevo y aquí dentro se
procedimos a tocar el tubo de ensayo éste encuentran los aminoácidos los cuáles
estaba un poco caliente (Se debe tener en son tipos de proteínas.
cuenta que aún no se había calentado) De esos aminoácidos está incluida ahí la
tirosina, en esta se le agrega el ácido
nítrico (HNO3) lo cuál produce calor lo que
significa que ese calor es exclusivamente
el que se produce en esta mezcla y
produjo una coloración amarilla, después
de esa reacción, se le agrega el
compuesto amoniaco el cuál hace que la
coloración anterior se vuelva un poco más
clara, de esto se concluye que el amoniaco
es el encargado de finalizar la reacción
provocando un aclaramiento en la
molécula de tirosina.

Al minuto 1: 20 s se comenzó a aclarar,

Finalmente, a los 10min se tornó de amarillo
totalmente
Para determinar la cantidad que se debía
agregar de NH4OH al agua se hizo el siguiente
cálculo:

50 ->100%

X <- 36%

=18ml

-Durante el enfriamiento la mezcla no cambió.

- Al agregar los 4ml de NH4OH, la mezcla quedó

en dos fases.

¿Qué sucede? Produce un color amarillo o

anaranjado cuando se tratan con ácido nítrico lo
cual constituye un resultado positivo.

-Cuando se revolvió la mezcla, el amarillo se

volvió claro y uniforme.
 REACCIONES DE MILLON

3. Caliente en un
1. Agregue en un 2. Luego agrege 5
baño de agua
tubo de ensayo 3 ml gotas de reactivo de
hirviendo por 10
de albúmina. millon.
minutos.

5. Luego deje enfriar 4. Agregele 5 gotas

a temperatura de nitrito de sodio y
ambiente. observe el color.

Resultado Análisis de resultado

La albumina se encontraba transparente sin El reactivo de Millon es un ensayo químico
ninguna sustancia agregada, luego, al agregar que sirve para saber si existe tirosina en la
el reactivo de millón se colocó de color blanco y solución, si esto es así se genera un
pasados los 10 min en baño de maría hirviendo, precipitado blanco que por calentamiento
se dejó en reposo a temperatura ambiente y se pasa al rojo carne, esto se debe a que el
pudieron observar varias capas donde ya, dicha reactivo de Millón se prepara disolviendo una
disolución de albumina y R.M se transformó de parte de mercurio (Hg) en una parte de ácido
color blanco a amarillo, naranja, blanco y un nítrico (HNO3). De esta forma, la presencia
tono rojizo como se observa a continuación. de cantidades relativamente altas de
mercurio conduce a la formación de Nitrato
de mercurio (I) Hg2(NO3)2 el cual en un
medio fuertemente ácido reacciona con el
grupo -OH de la tirosina produciendo una
coloración roja característica.
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
A. Precipitación por alcohol.

2. Luego adicionar 3. Tapar el vaso y

1. Añadir una parte
una parte de clara de Espere por lo menos
de alcohol a un vaso.
un huevo. media hora.

5. Finalmente tapar
4. Observar lo que el vaso otra vez y
sucede en el vaso. volver a observarlo
al día siguiente.

B. Precipitación por ácido

1. Añadir una parte 2. Luego adicionar 3. En otro vaso

de leche en dos una parte de vinagre adicionar el zumo de
vasos. a uno de ellos. medio limón.

4. Agitar ambos 5. Esperar unos

vasos para que se minutos y observa lo
mezclen sus que sucede en cada
contenidos. uno de los vasos.
 C. Reacción con cloruro de sodio

2. Luego adicionar
3. Tapar el vaso y
1.Añadir una parte una parte de clara de
espere por lo menos
de agua a un vaso. huevo, y una
media hora.
cuchara de sal.

5.Finalmente tapar el
4. Observar lo que vaso otra vez y
sucede en el vaso. volver a observarlo
dos horas después.

D. Calentamiento

1. Añadir una parte 2. Luego adicionar

de agua a un una parte de clara
recipiente. de huevo.

3. Llevar al fuego
alto y dejarlo hervir
por dos minutos.
PREGUNTAS DE PROFUNDIZACIÓN
1. ¿Cuáles son los aminoácidos esenciales y con qué pruebas específicas
se podrían identificar?
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia,
deben provenir de los alimentos. Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Los
aminoácidos están compuestos por una molécula orgánica con un grupo amino y
un grupo carboxilo. Dependiendo de su estructura, se pueden diferenciar en formas
L y D. Las estructuras L son las naturales para los organismos, y, por tanto, las más
importantes. De forma general, por tanto, un aminoácido se compone de carbono,
carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral. Cualquier alimento
con un alto contenido en proteínas tiene en consecuencia un alto valor en
aminoácidos. Por tanto, alimentos como la leche, la carne o el pescado son
indicados para una dieta con las cantidades suficientes en aminoácidos. En una
dieta normal, para obtener la cantidad recomendada para adquirir todos los
aminoácidos necesarios, es suficiente con un vaso de leche al día, o si se prefiere
otro tipo de lácteos se puede optar por 150 gramos de yogur o queso, por ejemplo.
2. Escriba la reacción para cada una de las pruebas observadas.

CUAGULACIÓN

BIURET
XANTOPROTEICA

MILLON

3. indique la estructura del complejo que se forma en la reacción del

Biuret.

El reactivo de Biuret está compuesto por hidróxido de potasio, sulfato cúprico y

tartrato de sodio y de potasio. El hidróxido de sodio se utiliza para alcalinizar el
medio, ya que esta condición es indispensable para que se dé la reacción. Las
sustancias que reaccionan con las proteínas es el sulfato cúprico, mientras que el
tartrato de sodio tiene como función no permitir la formación de hidróxido de cobre,
el cual tiende a precipitare interfiere en la reacción. Si en la muestra se encuentran
sustancias que posean enlaces peptídicos (polipéptidos o proteínas) la prueba dará
positiva. Una reacción se interpreta como positiva cuando la solución se torna de
color violeta. El color se produce por la formación de un complejo entre al menos
dos enlaces peptídicos que poseen el grupo CO-NH y los cationes cúpricos. El
complejo violeta se puede formar de dos maneras: una es por la pérdida
de protones de los grupos amidas que se unen al metal (deprotonación), y la
otra por la unión de los electrones de oxígeno y nitrógeno que se encuentren
libres y se unen con el cobre. Esta reacción puede variar en intensidad y en el
color dependiendo del tipo de proteína. La prueba se puede realizar deforma
cualitativa o cuantitativa. En la forma cualitativa se reporta como positivo o
negativo. Mientras que en la forma cuantitativa se puede medir la
concentración por el método espectrofotométrico.

4. ¿cuáles son los principales métodos de determinación de proteína

sérica?

Este es el método más principal para la determinación de la proteína sérica.

5. De acuerdo a la prueba realizada en esta práctica proponga una

clasificación de los aminoácidos.

Aunque la mayoría de los aminoácidos presentes en la Naturaleza se encuentran

formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras
funciones. Hay dos grupos de aminoácidos:
AMINOÁCIDOS PROTEICOS
Los aminoácidos proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:
Aminoácidos codificables o universales: permanecen como tal en las proteínas
Los Aminoácidos proteicos codificables son 20:

Alanina (Ala, A) Fenilalanina Lisina (Lys, K) Prolina (Pro, P) Treonina (Thr, T)

(Phe, F)
Cisteína (Cys, C) Glicina (Gly, G) Leucina (Leu, L)Glutamina (Gln, Valina (Val, V)
Q)
Aspártico (Asp, Histidina (His, H) Metionina (Met, Arginina (Arg, R) Triptófano (Trp,
D) M) W)
Glutámico (Glu, Isoleucina (Ile, I) Asparragina Serina (Ser, S) Tirosina (Tyr, Y)
E) (Asn, N)

De estos 20 Aminoácidos, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el

resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales.
Aminoácidos modificados o particulares:
Una vez que los Aminoácidos codificables han sido incorporados a las proteínas,
pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los Aminoácidos modificados
o particulares. Entre las modificaciones más frecuentes destacan:
HIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que
se encuentran en proporción importante en el colágeno. Estos Aminoácidos se
incorporan a la proteína como P o como K, y son posteriormente hidroxilados.
CARBOXILACIÓN: El E, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-
carboxiglutámico.
ADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides), la Y sufre
diversas reacciones de iodación y condensación que originan Aminoácidos como la
monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.
FOSFORILACIÓN: La actividad de muchas proteínas se puede modificar mediante
reacciones de fosforilación (catalizadas por las enzimas quinasas) o desfosforilación
(catalizadas por las enzimas fosfatasas). Los residuos que se suelen fosforilar son
la serina y la tirosina.
GLICOSILACIÓN: Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenas de
oligosacárido. Éstas se unen mediante un enlace O-glicosídico a un residuo de
serina o treonina o mediante un enlace N-glicosídico a un residuo de asparagina.
CONDENSACIÓN: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un
puente disulfuro (-S-S-).
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su
función no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:
D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared
celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que
contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también
aparecen D-aminoácidos.
α-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes
intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un
derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica.
También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.
ω-AMINOÁCIDOS: En estos Aminoácidos, el grupo amino sustituye al último
carbono (carbono ω), no al carbono α. La β-Alanina forma parte de algunas
coenzimas, y el ácido -aminobutírico es un importante neurotransmisor.
6. ¿Qué es cromatografía de intercambio iónico, de exclusión molecular,
de adsorción, de partición, de afinidad?
• La cromatografía de intercambio iónico (o cromatografía iónica) es
un proceso que permite la separación de iones y moléculas polares basado
en las propiedades de carga de las moléculas. Puede ser usada en casi
cualquier tipo de molécula cargada, incluyendo proteínas grandes,
nucleótidos y aminoácidos pequeños.
• La cromatografía de exclusión molecular (Size Exclusión Chromatography,
SEC) es el nombre general para los procesos de separación de
biomoléculas de acuerdo a su tamaño cuando una solución fluye a través
de una cama empacada con un medio poroso (Irvine 1997; Kostanski y col.,
2004)
• La cromatografía de adsorción en columna tradicional de laboratorio se
lleva a cabo generalmente en tubos de vidrio verticales, que se llenará con
la fase estacionaria adecuada, donde se incorpora la mezcla de sustancias
a separar. La mezcla a analizar se siembra sobre la parte superior del
adsorbente.
• Técnica de separación de moléculas basada en su diferente solubilidad
entre dos fases inmiscibles. La fase estacionaria es revestida o impregnada
con una fase solvente y la mezcla a separar se pasa en la fase móvil.
• La cromatografía de afinidad es un método industrial muy utilizado en
procesos de purificación de proteínas de alto valor en el mercado como
enzimas, hormonas, vacunas, citocinas y anticuerpos monoclonales
7. ¿cuáles son las explicaciones prácticas de las pruebas realizadas?

Coagulación:
Tubo 1: albumina+ ácido acético - Luego de calentar durante 5 minutos coagulo,
el color era blanco lechoso.
Tubo 2: albumina+ etanol - Luego de calentar durante 5 minutos no coagulo, pero
se tornó un poco oscuro.
Tubo 3: albumina+ hidróxido de sodio-Luego de calentar durante 2 minutos no
coagulo, pero al minuto y medio se tornó a un color amarillento.
Tubo 4: albumina +ácido clorhídrico-Coagulo enseguida y se tornó un blanco
lechoso.
Tubo 5: albumina + ácido nítrico-Coagulo enseguida y se tornó un blanco lechoso.
Reacción del biuret: Dio negativo porque no se obtuvo la coloración esperada.
Reacción xantoproteica: Dio positivo porque obtuvo una valoración amarilla
debido al amoniaco.
Reacción de millon: esta reacción es positiva ya que esta pasa a un color un
poco amarillento con rojo y se coagula.
CONCLUCIÓN

Por medio de las prácticas realizadas se lograron identificar la presencia de

proteínas con diversos métodos en las diferentes muestras que se llevaron,
determinando cada uno de los precipitados y tonalidades que se presentaron en
cada uno de procedimientos realizados. A demás se pudo observar la acción de los
solventes orgánicos sobre las proteínas, las cuales están constituidas por
aminoácidos por lo tanto los métodos se basan en el reconocimiento de estos,
donde también se pudieron detectar en diferentes tipos de alimento como en la clara
del huevo, por medio de esto se obtuvo en las reacciones una precipitación debido
a un cambio en el estado físico de la proteína. Por último, cabe recalcar que en cada
uno de procesos que se realizó con los diferentes métodos logramos realizar un
adecuado reconocimiento de proteínas.
BIBLIOGRAFÍA

• PARKER, Garye- Biomoléculas: base de la vida. Ediciones Limusa.

• STRYER, Lubert. Bioquímica orgánica y bioquímica. Ediciones Interamericana.
• CONN, Erice. Bioquímica fundamental. Ediciones Limusa.