UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DEL
CARMEN
Maestra:
Catalina Massa Casanova
Integrantes:
Heider Alejandro Gomez Valdivia
Alexis Esteban Valor Arroyo
Mildred Karylu Vazquez Rufino
Jacqueline Perez Chavez
Ramón Mena Zapata
Vianey Aranza Merino Pérez
Flor del Carmen Valentin Marquez
Valeria Rodríguez García
Esleyder Kindesley Carrasco Guillermo.
Semestre:
6
Fecha de entrega:
27/04/2021
Proteínas
Son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en
todas las células vivas.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.
Están formadas por la unión de ciertas sustancias más simples
llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los
nitratos y las sales amoniacales del suelo.
El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define
como el cociente entre los miligramos del aminoácido limitante
existentes por gramo de la proteína en cuestión y los miligramos
del mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia.
El valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores,
como la digestibilidad de la proteína o el hecho de que algunos
aminoácidos pueden estar en formas químicas no utilizables. Sin
embargo, es el único fácilmente medible.
Proteínas
"Formula de un aminoácido "
Todos los aminoácidos tiene la misma formula general:
Los aminoácidos son moléculas nitrogenadas que
contienen el grupo amino (-NH2) y el grupo carboxilo (-
COOH). La gran cantidad de proteínas que se conocen
están formadas únicamente por 20 aa diferentes. Se
conocen otros 150 que no forman parte de las proteínas.
Entre sus funciones:
los aminoácidos ayudan a descomponer los alimentos.
al crecimiento o a reparar tejidos corporales,
también pueden ser una fuente de energía.
permitir la contracción muscular o mantener el equilibrio
de ácidos y bases en los organismos.
Proteínas
"Enlace peptídico"
La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los
péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el
nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro.
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como
un enlace sencillo.
posee una serie de características que lo aproximan más a un
doble enlace.
El nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace
C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el
enlace C-N tiene un 40%.
Estructura
y
Clasificación
Es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué
aas componen la cadena polipeptídica y el orden en
PRIMARIA que dichos aas. se encuentran. La función de una
proteína depende de su secuencia y de la forma que
ésta adopte.
Es la dirección de los aminoácidos que componen una
proteína a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de proteínas gracias a la capacidad de giro de
SECUNDARIA sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable. Hay dos tipos fundamentales: la hélice y la hoja
plegada o la conformación beta
Estructuras
Se origina cuando la atracción entre los grupos que se
encuentran en la hélice obliga a que la molécula se
TERCEARIA enrolle sobre si misma a manera de ovillo . Existen dos
tipos: globular y fibrosas
Se origina por la uniòn, mediante enlaces débiles, de
varias cadenas poli peptídicas. idénticas o no, lo que
CUATERNARIA origina un complejo proteico ejm: colágeno. la queratina
y la hemoglobina .
Clasificación
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en: Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil,
alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina,
ácido aspártico y ácido glutámico.
Según su composición. Según su conformaciòn.
Pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas Es la orientación tridimensional que adquieren los grupos
"conjugadas". característicos de una molécula en el espacio, en virtud de la
Las "simples" o “Holoproteínas” son aquellas que al libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces.
hidrolizarse producen únicamente aminoácidos. Existen dos clases de proteínas que difieren en sus
Las "conjugadas" o “Heteroproteínas” son proteínas conformaciones características:
que al hidrolizarse producen también, además de los Proteínas fibrosas: Se constituyen por cadenas
aminoácidos, otro componentes orgánicos o polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación
inorgánicos. puede producir dos macro-estructuras diferentes.
Proteínas globulares: son conformaciones de cadenas
polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas en formas
intrincadas como un "nudillo de hilo enredado". El resultado
es una macro-estructura de tipo esférico.
CONJUGADAS SIMPLES
CONTENIDO NO NOMBRE NOMBRE
NOMBRE
PROTEICO
Nucleoproteinas Acidos Nucleicos Globulares Fibrosas
Lipoproteínas Lípidos Prolaminas: Zeína (maíz), Colágenos: en tejidos
gliadina (trigo), hordeína conjuntivos,
Fosfoproteínas Grupos Fosfatos (cebada). cartilaginosos
Albúminas: Seroalbúmina Queratinas: En
Metaloproteínas Metales
(sangre), ovoalbúmina formaciones
(huevo). epidérmicas: pelos,
Hormonas: Insulina, hormona uñas, plumas, cuernos.
del crecimiento, prolactina. Elastinas: En tendones y
Enzimas: Hidrolasas, vasos sanguíneos.
Oxidasas, Ligasas, Liasas, Fibroínas: En hilos de
Transferasas. seda,(arañas, insectos)
Aminoácidos
Alanina Arginina
Es codificada por los codones La arginina está involucrada en la
GCU, GCC, GCA y GCG. Es el síntesis de creatina, poliaminas y en el
aminoácido más pequeño ADN. En las células endoteliales
después de la glicina y se vasculares la L-arginina es el
clasifica como hidrofóbico. precursor de la síntesis de óxido
nítrico
Asparagina
Aspartamo
Tiene un grupo carboxamida
como su cadena lateral o En el ARN se encuentra codificado
grupo funcional. En el ser por los codones GAU o GAC.
humano no es un aminoácido Presenta un grupo carboxilo (-COOH)
esencial. Los codones que la en el extremo de la cadena lateral.
codifican son AAU y AAC
Cisteína Fenilalanina
Es un aminoácido (abreviado
Se trata de un aminoácido no frecuentemente como Phe o F). Se
esencial, lo que significa que encuentra en las proteínas como L-
puede ser sintetizado por los fenilalanina (LFA), siendo uno de los
humanos. Los codones que 9 aminoácidos esenciales para el
codifican la cisteína son UGU y ser humano. La fenilalanina está
UGC. presente también en muchos
psicoactivos.
Glicina Glutamato
Es el aminoácido más El ácido glutámico existe en
pequeño y el único no quiral
isomericas y se encuentra
de los 20 aminoácidos
generalmente como la forma L
presentes en la célula. La
glicina es un aminoácido no dextrorotatoria tanto como
esencial. Otro nombre combinada en glutamina y muchas
(antiguo) de la glicina es proteínas en plantas y animales, que
glicocola. La glicina actúa generalmente se obtiene mediante
como neurotransmisor hidrólisis de gluten o de las aguas
inhibidor en el sistema residuales de la fabricación de
nervioso centra azúcar de remolacha
Glutamina Histidina
La histidina es un aminoácido
La L-glutamina es el aminoácido más
esencial en animales,
abundante en plasma y musculo, está
mientras que bacterias,
catalogado como aminoácido no
hongos y plantas pueden
esencial ya que el organismo humano
sintetizarlo internamente. Es
puede sintetizarlo a partir de otras
uno de los 20 aminoácidos
sustancias en el musculo esquelético,
que forman parte de las
pulmón y cerebro principalmente.
proteínas codificadas
genéticamente. Las
abreviaturas oficiales son His
Isoleucina Lisina y H.
La isoleucina es uno de los La lisina es un aminoácido componente de
aminoácidos naturales más las proteínas sintetizadas por los seres
comunes, además de ser uno vivos.La lisina presenta capacidad
de los aminoácidos antioxidante y es componente de las
esenciales para el ser proteínas. Por lo tanto, es necesaria para
humano.La Isoleucina regula el la construcción de masa muscular,
azúcar en sangre recuperación de lesiones y heridas,
producción de hormonas, enzimas y
anticuerpos.
Metionina Prolina
Es un aminoácido azufrado es uno de los aminoácidos
esencial que participa en la que forman las proteínas de
síntesis de proteínas es un los seres vivos. En el ARN
potente antioxidante y es mensajero está codificada
precursora del aminoácido como CCU, CCC, CCA. Se
cisteína (cerca del 80% de la forma directamente a partir
metionina que se ingiere pasa del ácido glutámico y por
a formar cisteína). tanto, no es un aminoácido
esencial.
Serina
Tirosina
Es uno de los veinte
aminoácidos componentes Es calificada como un
de las proteínas codificados aminoácido no esencial, ya
mediante el genoma e que el cuerpo es capaz de
sintetiza a partir del 3- producirla por sí mismo.es uno
fosfopiruvato mediante tres de los veinte aminoácidos que
reacciones enzimáticas. E forman las proteínas.Interviene
en la síntesis de hormonas
tiroideas
Leucina Treonina
Es uno de los veinte
Es uno de los veinte
aminoácidos que componen
aminoácidos que utilizan las
las proteínas; su cadena
células para sintetizar
lateral es hidrófila. Está
proteínas. Está codificada en
codificada en el ARN
el ARN mensajero como UUA,
mensajero, se encuentra en
UUG, CUU, CUC, CUA o CUG.
altas concentraciones en el
Su cadena lateral es no polar,
corazón, es importante para la
un grupo isobutilo. Es uno de
formación de colágeno y
los aminoácidos esenciales.
elastina.
Triptófano
Es un aminoácido necesario
Valina
Es un aminoácido esencial que junto
para el crecimiento normal en con la leucina y la isoleucina forman
los bebés y para la el grupo de los aminoácidos
producción y mantenimiento ramificados (BCAAs). La valina es
de las proteínas, músculos, y uno de los veinte aminoácidos que
neurotransmisores del cuerpo. utilizan las células para sintetizar
Su formula es C11H12N2O2 proteínas.
Clasificación según su función
La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá las más extensas que se pueda atribuir
a una familia de biomoléculas.
Enzimas:
Son proteínas cuya función es la "catálisis de las reacciones bioquímicas".
Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la
participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de
las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una 43 reacción, al
menos un millón de veces. Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas
globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas.
Proteínas de transporte:
Muchos iones y moléculas específicas son transportados por proteínas específicas.
Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico
desdé y hacia los pulmones, respectivamente. En la membrana mitocondrial se
encuentra una serie de proteínas que transportan electrones hasta el oxígeno en el
proceso de respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento coordinado:
El músculo está compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas
tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con cambios en el
ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de
una contracción muscular.
Proteínas estructurales o de soporte:
Las proteínas fibrosas como el colágeno y las a-queratinas constituyen la
estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y
los huesos.
Anticuerpos.
Son proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de
identificar sustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las
células de otros organismos.
Proteoreceptores.
Son proteínas que participan activamente en el proceso de
recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la
"rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
Hormonas y Proteínas represoras.
Son proteínas que participan en la regulación de procesos metabólicos; las
proteínas represoras son elementos importantes dentro del proceso de
transmisión de la información genética en la biosíntesis de otras moléculas.
Desaminación de proteínas
Es la eliminación de un grupo amino de una molécula. Las enzimas que catalizan esta reacción se llaman
desaminasas. la desaminación se lleva a cabo principalmente en el hígado, sin embargo, el glutamato también se
desamina en el riñón. En situaciones de consumo excesivo de proteínas, la desaminación se usa para descomponer
los aminoácidos para obtener energía. El grupo amina se elimina del aminoácido y se convierte en amoníaco. El resto
del aminoácido está compuesto principalmente de carbono e hidrógeno, y se recicla u oxida para obtener energía.
Transaminación de proteínas
Es una reacción química que transfiere un grupo amino a un cetoácido para
formar nuevos aminoácidos. Esta vía es responsable de la desaminación de la
mayoría de los aminoácidos y una de las principales vías de degradación que
convierte los aminoácidos esenciales en no esenciales que el organismo puede
sintetizar de novo.
Durante el proceso de Transaminación, un aminoácido le transfiere su grupo
funcional amino al Cetoglutarato para formar Glutamato y en el proceso se
obtiene un cetoácido. Existe una gran variedad de enzimas Transaminasas,
prácticamente una para cada aminoácido.
Existen dos Transaminasas de importancia médica que sirven como indicador de
daño hepático: la Glutamato-Oxaloacetato Transaminasa, GOT (también llamada
Aspartato Aminotransferasa, AST) y la Glutamato-Piruvato Transaminasa, GPT
(también llamada Alanina Aminotransferasa, ALT). Estas dos enzimas lleva a
cabo las siguientes reacciones:
GOT: Glutamato + Oxaloacetato ←→ α-Cetoglutarato + Aspartato
GPT: Glutamato + Piruvato ←→ α-Cetoglutarato + Alanina
Fichas bibliográficas
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Fichas bibliográficas
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Menéndez Valderrey, J. L. (2021, 26 Abril) "Estructura secundaria de las proteínas"
https://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/estructura-secundaria.php
