SON BIOMOLECULAS ORGANICAS DE ALTO PESO

MOLECULAR FORMADA PRINCIPALMENTE POR

C, H, O, N Y MUCHAS VECES TAMBIEN POR
AZUFRE (S). SON MACROMOLECULAS
CONSIDERA COMO POLIMEROS, SIENDO SU
UNIDAD O MONOMERO RESULTANTE LOS
AMINOACIDOS.

“ENTONCES LAS PROTEINAS ESTAN

COMPUESTOS DE AMINOACIDOS”
 ¿Qué son los polímeros?
Son moléculas cuya composición química es la
suma de unidades repetidas y enlazados.
(“monómero”). Ej:
- Glucógeno de los glúcidos es la suma enlazada de
glucosas.
- Las proteínas es la suma de aminoácidos.
IMPORTANCIA BIOLOGICA DE LAS
PROTEINAS
 ¿Qué ES UN AMINOACIDO?

Compuestos orgánicos :

 Baja masa molecular que cuando se unen

forman proteínas.
 Compuestos por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Algunos contienen
también azufre.
 Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo
amino -NH2 y una cadena lateral unidos
todos ellos a un carbono llamado alfa.
 ¿Qué ES UN AMINOACIDO?

SON MOLECULAS
ORGANICAS PEQUEÑAS
CONSTITUIDO POR UNA
CADENA
HIDROCARBONADA QUE EN
UNO DE SUS EXTREMOS
PRESENTAN UN RADICAL
BASICO NITROGENADO O
AMINO, EN EL OTRO, UN
GRUPO ACIDO CARBOXILO
Y UN GRUPO R (RADICAL)
Fórmula general de un aminoácido

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus

propiedades químicas y biológicas.
TIPOS DE AMINOACIDOS (20 en el ser humano)
 TIPOS DE
AMINOACIDOS
 Hay 20 aminoácidos diferentes que forman las proteínas. Se

llaman aminoácidos proteicos.

 En los seres vivos hay además aminoácidos no proteicos que no

forman proteínas.
 Aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden sintetizar

los animales y deben ser ingeridos en la dieta. Las plantas si los

sintetizan.
 Para designar los veinte aminoácidos proteicos se utilizan

abreviaturas, que se forman con las tres primeras letras de los

nombres en inglés. Por ejemplo “Gly “ (Glicina)
 LOS AMINOACIDOS SE UNEN ENTRE SI
MEDIANTE ENLACE PEPTIDICO

ES LA UNION DE
UN GRUPO AMINO
(AMINOACIDO 2) Y
EL GRUPO
AMINOACIDO 1 AMINOACIDO 2 CARBOXILO
(AMINOACIDO 1)
AGUA
METABOLICA

LAS ENZIMAS
CONOCIDAS COMO
PROTEASAS DEBE
ROMPER LOS
ENLACES PEPTIDICOS
PARA OBTENER
AMINOACIDOS
 En el enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se
sitúan en un mismo plano. Esto impone cierta restricciones a la forma de la
cadena polipeptídica
 LOS PÉPTIDOS

 Son las moléculas formadas por aminoácidos

 Dipeptido: formado por dos aminoácidos
 Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
 Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
 Polipéptido: péptido compuesto por más de diez aminoácidos.
La insulina y el glucagón son hormonas producidas por el páncreas que
controlan el nivel de la glucosa en la sangre. La insulina es proteína y el
glucagón es péptido
 Proteína: péptido constituido por más de 50 aminoácidos. Algunas
proteínas contienen otro tipo de moléculas.
Se clasifican en:
 Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos.

 Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras moléculas

 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

 La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles

estructurales: la estructura primaria, la estructura secundaria, la
estructura terciaria y la estructura cuaternaria.
 Cada una de ellas corresponde a la disposición de la anterior en el
espacio.
 1 Estructura primaria de las proteínas

• Secuencia de aminoácidos de la proteína: indica los

aminoácidos que hay en la cadena y el orden en el que se
disponen en la cadena.
• La secuencia de aminoácidos determina las estructuras
superiores y como consecuencia la función de una proteína.
Estructura primaria de las proteínas

• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman y el orden en

el que están colocados.

• Está dispuesta en zigzag.

• El número de polipéptidos diferentes que pueden

formarse es:

Número de
n
20
aminoácidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de

las diferentes cadenas posibles sería:

1267650600228229401496703205376 ·10100
 2. Estructura secundaria
Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio
Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va adoptando una disposición
espacial estable.
Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno y depende de los
aminoácidos que la constituyen.
Se conocen tres tipos:
 α-hélice,
 Conformación-β o lámina plegada
 Hélice del colágeno
 α-hélice
 Se forma al enrollarse la estructura
primaria helicoidalmente sobre sí misma .
Esto se debe a la formación de puentes
de hidrógeno entre el oxígeno del –CO-
de un aminoácido y el hidrógeno del –
NH- del cuarto aminoácido siguiente.
 Todos los oxígenos de los grupos –CO-
queden orientados en el mismo sentido;
todos los hidrógenos de los grupos –NH-
en sentido contrario. Los radicales R
quedan orientados hacia el exterior de la
hélice.
Hélice de colágeno
 El colágeno tienen una disposición en
hélice especial, algo más alargada que la α-
hélice.
 Sus radicales dificultan la formación de
puentes de hidrógeno, por lo que no se
forma una α-hélice.
 La estabilidad de la hélice del colágeno se
debe a la asociación de tres hélices que
originan una superhélice o molécula
completa de colágeno.
 Las tres hélices se unen por medio de
enlaces covalentes y por enlaces débiles
de tipo enlace de hidrógeno.
Conformación  o lámina plegada
 La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag,
quedando los Cα, situados en las aristas o vértices de los ángulos
de plegamiento.
 La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la asociación
de varias moléculas o varios segmentos de la misma cadena
polipeptídica, con disposición β. Entre estas moléculas o segmentos
se establecen puentes de hidrógeno (grupos CO y NH). Se forma así
una lámina en zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Estructura secundaria de las proteínas:
conformación 
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrógeno

Enlace
peptídico
 3. Estructura terciaria

 Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega sobre sí misma y origina

una forma globular. Son solubles en agua.
• En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
o Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-hélice o conformación-β (lámina
plegada).
o Zonas de giros: no tienen estructura secundaria

 La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica.

 Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los
radicales (R) de los aminoácidos. Pueden ser:

 Enlaces de hidrógeno.
 Atracciones electrostáticas.
 Atracciones hidrofóbicas.
 Puentes disulfuro.
 Fuerzas de Van der Walls
• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen
la estructura secundaria alargada: proteínas fibrosas.
• Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.
• Ejemplos:
o El colágeno que da resistencia a los huesos y cartílagos.
o La queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, lana.
o La miosina responsable de la contracción muscular
o La elastina que da elasticidad a la piel, el cartílago y los vasos
sanguíneos.
 4. Estructura cuaternaria

 La presentan las proteínas

constituidas por dos o más
cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, idénticas o
no.
 Unidas entre sí por enlaces
débiles (no covalentes) y, en
ocasiones, por enlaces covalentes
del tipo enlace disulfuro.
 4. Estructura cuaternaria

 El número de cadenas puede variar:

 Insulina: 2 cadenas
 Colágeno: 3 cadenas
 Hemoglobina: 4 cadenas iguales dos a dos.
 ARN-polimerasa: cinco cadenas.
 La clasificación de las proteínas

1- Holoproteínas: Se clasifican según su estructura en dos grupos:

Proteínas filamentosas Proteínas globulares

Son insolubles en agua y se encuentran en los

 Son solubles en agua o disoluciones polares.
animales. Las moléculas forman fibras paralelas.
• Destacan
Colágenos. Da resistencia huesos, cartílagos,
piel… • Histonas. Se encuentran en el núcleo celular,
• Queratinas. En formaciones epidérmicas: asociadas al ADN.
cabello, uñas, lana, cuernos, pezuñas, plumas, • Albúminas. Función de reserva o de
etc.
transporte. Ovoalbúmina del huevo,
• Miosina. Contracción y relajación de las fibras
seroalbúmina de la sangre, lactoalbúmina de
musculares.
• la leche.
Fibroína: forma los hilos de seda
• Elastinas. Da elasticidad a los vasos sanguíneos. • Globulinas. Asociadas a glúcidos forman las
Confieren gran elasticidad. inmunoglobulinas o anticuerpos.
• Fibrina. Interviene en la coagulación sanguínea. • Actina: responsable de la contracción
muscular junto con la miosina.
2-Heteroproteínas: formadas por una parte proteica
(aminoácidos), y una no proteica llamada grupo prostético.
Cromoproteínas
Grupo prostético: un pigmento (sustancia con color). La hemoglobina y
la mioglobina que transportan oxígeno en la sangre y en el músculo.
 Glicoproteínas
Su grupo prostético contiene glúcidos.
 Inmunoglobulinas o anticuerpos de la sangre.
 Glucoproteínas de las membranas celulares (glucocálix).
 Hormonas que controlan los órganos sexuales (FSH, LH, TSH.)

 Lipoproteínas
Grupo prostético es un lípido.
 Lipoproteínas de las membranas celulares.
 Lipoproteínas sanguíneas, hidrosolubles, que transportan lípidos
insolubles como colesterol y triglicéridos por la sangre.
 Nucleoproteínas

Grupo prostético: un ácido nucleico.

 Son las asociaciones de ADN con proteínas
(histonas) que forman la cromatina del núcleo
celular .

 Fosfoproteínas
Grupo prostético: ácido fosfórico (H3PO4).
• Caseína
 Caseína de la leche.
 Vitelina de la yema de huevo.
CLASIFICACION DE PROTEINAS – SEGÚN SU ESTRUCTURA
FIBROSAS GLOBULAR
COLAGENO (ELASTICIDAD A LA PIEL, SE ENZIMAS (FACILITAN LAS REACCIONES
ENCUENTRA SUSTANCIA INTERCELULAR – QUIMICAS DEL METABOLISMO EN CUANTO AL
FUNCIÒN: SOSTEN) TIEMPO)
QUERATINA (PIEL Y EN LAS CELULAS MUERTAS ANTICUERPOS ( o INMUNOGLOBULINAS -
DEL CABELLO, FUNCIÒN: PROTECCIÒN) SISTEMA INMUNOLOGICO). EJ: G, A, M, E, D
ELASTINA (PAREDES DE VASOS SANGUINEOS, INTERFERONES (ANTIVIRALES, SON
FUNCIÒN: PERMITE LA ELASTICIDAD DE LOS PROTEINAS QUE RECONOCEN CELULAS
V.S.) INFECTADAS CON VIRUS)
FIBROINA (SEDA Y TELA DE ARAÑA) HEMOGLOBINA (EN LOS ERITROCITOS,
TRASNPORTAN OXIGENO Y CO2, GLUCOSA)
FIBRINA (COAGULOS PARA EVITAR LA FUGA TUBULINA (MOTILIDAD o MOVILIDAD
DE SANGRE) CELULAR)
CLASIFICACION DE PROTEINAS – SEGÚN SU
COMPOSICION
SIMPLE (SOLO AMINOACIDOS) CONJUGADAS (CON UN GRUPO
PROSTETICO – ADICIONAL)

HEMOPROTEINA (AMINOACIDOS + HEM) :

HEMOGLOBINA, CITOCROMOS (PROTEINAS
TUBULINA QUE PARTICIPAN EN LA FORMACION DE
ENERGIA), MIOGLOBINA (TRANSPORTA
OXIGENO EN LOS MIOCITOS – MUSCULOS)
GLUCOPROTEINAS (AMINOACIDOS +
ALBUMINA (PROTEINA DE RESERVA) GLUCIDOS) : MUCINA (PROTEINAS EN
SISTEMA RESPIRATORIO), INTERFERON,
ANTICUERPO
FOSFOPROTEINA (AMINOACIDOS +
QUERATINA FOSFORO) : CASEINA (LECHE), VITELINA
(HUEVO)
METALOPROTEINAS (AMINOACIDOS +
METAL) : HEMOCIANINA (COBRE –
TRANSPORTA GASES EN ARTROPODOS)
 ENZIMAS
SON PROTEINAS GLOBULARES QUE ACTUAN
COMO BIOCATALIZADORES (ACELERACION DE
UNA REACCION QUIMICA) DISMINUYENDO SU
ENERGIA DE ACTIVACION Y TIEMPO DE
REACCION.

LAS ENZIMAS
SON
FACILITADORES
DE REACCIONES
QUIMICAS
 CARACTERISTICAS
- BIOCATALIZADOR (ACELERA REACCIONES QUIMICAS)
- ESPECIFICOS
- SENSIBILIDAD FRENTE LA
DESNATURALIZACION (destruir), CANTIDAD DE
SUSTRATO, TEMPERATURA.
 ¿Qué significa ser específicos?
Cada enzima tiene su propio sustrato. Ej:
Lipasas actúan sobre los lípidos.
Proteasas actúan sobre los proteínas
Amilasas actúan sobre almidón
Glucasas actúan sobre glucidos

* SUSTRATO: Es aquel compuesto que se va transformar en un producto.

SUSTANCIA INICIAL ------- PRODUCTO (FINAL)
 FACTORES QUE AFECTAN LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
- TEMPERATURA
- POTENCIAL DE HIDROGENO (pH)
- INHIBIDORES (POR SU COMPETENCIA POR EL
SUSTRATO)
- CONCENTRACION DE SUSTRATO
- CONCENTRACION DE LA ENZIMA
 ¿Qué SON COFACTORES
ENZIMATICOS?
SON SUSTANCIAS DIFERENTES A LAS PROTEINAS
QUE REQUIEREN ALGUNAS ENZIMAS PARA SU
ACTIVIDAD
LA MOLECULA ENZIMATICA SIN COFACTOR
(APOENZIMA)

LOS COFACTORES PUEDEN SER INORGANICOS (Mg,

Zn, Cu) u ORGANICOS (TIAMINA, FOSFATO DE
PIRIDOXAL)
 BILIRRUBINA

La bilirrubina es un pigmento biliar de color amarillo

- anaranjado resultante de la degradación de
la hemoglobina de los glóbulos rojos reciclados. Esta
degradación se produce en el bazo y se conjuga en
el hígado. Estos pigmentos se almacenan en
la vesícula biliar formando parte de la bilis (que
luego es excretada hacia el duodeno, lo que da el
color a las heces).
HEMOGLOBINA
RECICLADA

BILIRRUBINA