FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

MARCO TEORICO

que pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Las enzimas son una clase
de proteínas cuya función es acelerar las reacciones bioquímicas. Estas
biomoléculas son esenciales para todas las formas de vida, plantas, hongos,
bacterias, protistas y Los factores que afectan la actividad enzimática son
aquellos agentes o condiciones animales.

Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los

organismos, como eliminar compuestos tóxicos, descomponer los alimentos y
generar energía.

Representación de la enzima Polineuridina-Aldehído Esterasa.

Así, las enzimas son como máquinas moleculares que facilitan las tareas de las
células y, en muchas ocasiones su funcionamiento se ve afectado o favorecido bajo
ciertas condiciones.
Lista de factores que afectan la actividad enzimática

Concentración de enzimas

A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción

aumenta de manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta
concentración, pues en un momento determinado la velocidad se hace constante.

Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas (del
suero sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.

Concentración de sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción.

Esto se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de
enzima, por lo que se formará el producto más rápidamente.

No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto

sobre la velocidad de la reacción, pues la enzimas estarían saturadas y funcionando
a su máxima velocidad.

pH

Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen

considerablemente en la actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen
carga, generan fuerzas de atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e
iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce cambios en la forma de las
enzimas, afectando así su actividad.

Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así,

el pH óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.
Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de aproximadamente 7.5
(ligeramente básico). En contraste, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo
de aproximadamente 2 (muy ácido).

Salinidad

La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia

pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte
del sitio activo de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad
enzimática se verá afectada.

Temperatura

A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en

consecuencia, la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas
desnaturalizan las enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los
enlaces que mantienen su estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.

Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía

térmica desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica
en una curva en forma de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción
con la temperatura.

La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina

temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.

Este valor es diferente para las distintas enzimas. No obstante, la mayoría de las
enzimas en el cuerpo humano tienen una temperatura óptima de alrededor de 37.0
°C.

En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de

reacción aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el
efecto de la ruptura de la unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción
comenzará a disminuir.

Concentración del producto

La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad

de la enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo
formando un complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.

En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una

eliminación rápida de los productos formados.

Activadores enzimáticos

Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar

mejor, estos pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+,
Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, etc.

En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por

ejemplo: el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan
cofactores enzimáticos.

También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas,
llamados coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen
carbono, como las vitaminas que se encuentran en los alimentos.

Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una

enzima necesaria para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.
Inhibidores enzimáticos

Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función

de las enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la
catálisis.

Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e

inhibición del sustrato:

Inhibidores competitivos

Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede

reaccionar con el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se
ha unido a un inhibidor competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.

Inhibidores no competitivos

Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro

lugar del sitio activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la
enzima cambia de forma y ya no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que
la enzima no puede funcionar correctamente.
2.-¿Como se clasifican las enzimas?
Se pueden clasificar según varios criterios; en primer lugar considerece aquel que
se relaciona con el tipo de reacción que catalizan.
Esta es la clasificacion internacional:
1) Oxidoreductasas: Catalizan la reacción de oxidoreducción al adicionar o extraer
un hidruro(H:)
2) Transferasas: Transfieren diferentes moleculas
3) Hidrolasas: Introducen una molecula de agua en el sitio de rotura
4) Liasas: catalizan el rompimiento de un enlace covalente o su formación.
5) Isomerasas: Catalizan esta reacción quimica en diferentes posibilidades
(moleculas con igual formula condensada y diferente formula desarrollada o con
propiedades quimicas iguales y fisicas diferentes)
6) Ligasas: catalizan la reacción que permite la unión de 2 moleculas con hidrolisis
simultanea y ATP.

3.- efecto de las altas temperaturas sobre enzimas

Una de las razones la temperatura del cuerpo está tan cuidadosamente controlada
para permanecer en un rango estrecho es que afecta a cómo las diferentes
funcionan las reacciones químicas. Los cambios de temperatura pueden afectar a
la actividad de las proteínas especiales conocidas como enzimas, que son
necesarias para muchos de los procesos esenciales para la vida.
Mecanismo enzimático
Las enzimas son proteínas que todos los organismos utilizan para provocar cambios
químicos. Una de las cosas interesantes acerca de enzimas es que a pesar de que
pueden provocar un cambio permanente en la estructura química de una sustancia,
las enzimas sí mismos no cambian, lo que significa que una molécula de enzima
puede ser utilizado en varias ocasiones. Las enzimas pueden ser utilizados para
hacer nuevas estructuras y descomponer compuestos, y se pueden encontrar en
virtualmente cada célula viva porque la función de la enzima es esencial para la
vida.
La temperatura y la energía cinética
En cierta medida, el aumento de temperaturas aceleran la velocidad a la que las
enzimas. Cuando se incrementa la temperatura, las moléculas se unen con más
frecuencia y con mayor energía. Debido a las reacciones químicas necesitan una
cierta cantidad de energía que se produzca, el aumento de la energía de las
moléculas que participan en la reacción se puede acelerar la velocidad a la que se
produce la reacción. En consecuencia, las enzimas son capaces de trabajar más
rápidamente en temperaturas más altas, pero sólo hasta cierto punto.
La temperatura y la desnaturalización
Aunque el aumento de las temperaturas pueden hacer que las enzimas funcionan
más rápidamente, si la temperatura sube demasiado la enzima deja de funcionar.
Las enzimas se basan en que tiene una estructura tridimensional muy específico
para trabajar derecha. Si la temperatura alrededor de una enzima se pone
demasiado alta, la enzima pierde su forma, que se conoce como la
desnaturalización, y deja de trabajo. La mayoría de las enzimas se convertirán
desnaturalizado a temperaturas muy altas.
Los termófilos
Una de las excepciones a la regla general de que muy altas temperaturas causan
la desnaturalización de la enzima ocurre con termófilos. Los termófilos, de acuerdo
con la Universidad de Colorado, son organismos que viven a temperaturas muy
altas, como en fuentes geotérmicas y de metro, donde la temperatura puede ser
más caliente. Estos organismos tienen enzimas que están diseñados para funcionar
de manera óptima a temperaturas muy altas para permitir que los organismos a vivir

Zimógeno
 Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es
decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para
activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le
lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis. En
ese momento, el zimógeno pasa a ser una enzima activa. El cambio
bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte específica de
la enzima precursora se escinde del resto para activarla. La cadena de
aminoácidos que se libera por la activación se llama péptido de
activación
Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de
aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen
mostrar diferentes parámetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), o
propiedades de regulación diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el
ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un
determinado tejido o etapa del desarrollo. En bioquímica, las isoenzimas
son isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En muchos
casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido con el tiempo.
Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de
diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de
diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reacción, los dos términos se
suelen usar indistintamente.

5.- cofactor
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular,
necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una
estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor
recibe el nombre de holoenzima.
Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima se
denominan grupos prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos.
Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas
orgánicas, denominadas coenzimas.
Ejemplos
 Hidrosolubles. Tiamina Tiamina pirofosfato B1 Riboflavina Flavinas: FAD, FMN
B2 Piridoxal Piridoxal fosfato B6 Cobalamina Coenzimas cobamídicos
B12Ác.Ascórbico Ac. ...
 Liposolubles. Naftoquinonas g-Carboxilación K. Cofactores de naturaleza no
vitamínica: ejemplos. Hemo Hemoenzimas, citocromos. Complejos Fe-S
Ferredoxinas.