Zellteilungsprotein FtsZ
| Zellteilungsprotein FtsZ1 (Methanococcus jannaschii) | ||
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| Bändermodell der Struktur von FtsZ1 von Methanococcus jannaschii, nach PDB 1FSZ | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 364 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | aggregiert zu einem Ring | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | ftsZ | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.6.5.-, GTPase | |
| Reaktionsart | Polymerisierung | |
| Substrat | 2 FtsZ + GTP | |
| Produkte | FtsZ2 + GDP + Pi | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Bakterien, manche Archaeen, Chloroplasten[1] | |
FtsZ ist ein in Bakterien, manchen Archaeen und in den Chloroplasten von Pflanzen vorkommendes Protein, das als Strukturprotein bei der Zellteilung eine Rolle spielt. Es gilt als ein prokaryotisches Homolog des eukaryotischen Tubulins. FtsZ wird durch das gleichnamige Gen ftsZ kodiert.
Der Name FtsZ leitet sich von der Abkürzung für „Filamenting temperature-sensitive mutant Z“ ab; diese Mutanten von Escherichia coli wachsen als Folge eines Funktionsverlustes des ftsZ-Gens und der damit einhergehenden Unfähigkeit zur Zellteilung filamentös in die Länge.
Obwohl das Gen bereits 1950 von Y. Hirota et al. im Rahmen ihrer Untersuchungen an teilungsgestörten E. coli-Mutanten entdeckt wurde,[2] wurde das FtsZ-Protein erst später als erster Vertreter des prokaryotischen Zytoskelettes beschrieben. 1991 postulierten Erfei Bi und Joseph Lutkenhaus die Beteiligung von FtsZ an der Bildung des so genannten Z-Rings.[3] Indem FtsZ einen Ring an der zukünftigen Position der Scheidewand bildet, zu welchem später weitere, teilungsrelevante Proteine rekrutiert werden, leitet es den bakteriellen Teilungsvorgang ein. FtsZ bindet FtsA.
1998 wurden durch Ralf Reski et al. in Physcomitrella patens die ersten eukaryotischen FtsZ-Proteine entdeckt.[4] Diese Proteine spielen eine Rolle bei der Plastidenteilung; sie werden im Zellkern kodiert und weisen spezifische Signalsequenzen für den Import in Chloroplasten auf.
2022 wurden durch Akıl et al per Metagenom-Analysen aus dem Sediment einer heißen Quelle („Unteres Culex-Becken“, engl. Lower Culex Basin[5]) im Yellowstone-Nationalpark (USA) die Odinarchaeota-Kandidatenspezies LCB_4[6][7] identifiziert, die vorhergesagt neben zwei FtsZ-Proteinen ein weiteres, OdinTubulin genanntes Protein, kodiert. Dieses zeigt Homologie sowohl zu eukaryotischen Tubulinen, als auch (weniger stark) zu Ftsz-Proteinen und wird daher von den Autoren als eine Übergangsform angesehen.[8] Allgemein sind die Proteine FtsA, FtsZ und ZipA – sie vermitteln die Membraneinschnürung (englisch Membraneinschnürung) während der bakteriellen Zytokinese vermitteln, mit den eukaryotischen Proteinen Tubulin, Aktin und MAP-Tau homolog.[9]
Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ IPR020805 Cell division protein FtsZ, conserved site. In: InterPro 31.0. EBI, abgerufen am 19. März 2011 (englisch).
- ↑ 石川 統・黒岩 常祥・永田 和宏(編) (Hajime Ishikawa, Tsuneyoshi Kuroiwa, Kazuhiro Tsuneyoshi, Hrsg.): 細胞生物学事典. (deutsch: Ein Wörterbuch der Zellbiologie). 朝倉書店 (Asakura Verlag), 2005, ISBN 978-4-254-17118-1, S. 159–160 (japanisch).
- ↑ Bi EF, Lutkenhaus J: FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli. In: Nature. 354. Jahrgang, Nr. 3-5, 1991, S. 161–164, doi:10.1038/354161a0, PMID 1944597.
- ↑ Strepp R., Scholz S., Kruse S., Speth V., Reski R.: Plant nuclear gene knockout reveals a role in plastid division for the homolog of the bacterial cell division protein FtsZ, an ancestral tubulin. In: Proceedings of the National Academy of Science USA. 95. Jahrgang, 1998, S. 4368–4373, PMID 9539743.
- ↑ Culex Basin. Auf MapCarta.
- ↑ NCBI: "Candidatus Odinarchaeota" archaeon LCB_4 (species, heterotypic synonym: archaeon Odin LCB_4). Zum Fundort siehe Einträge unter Nucleotide: txid1841599[Organism:noexp] Candidatus Odinarchaeota archaeon LCB_4.
- ↑ UniProt: Odinarchaeota archaeon (strain LCB_4) (SPECIES).
- ↑
Caner Akıl, Samson Ali, Linh T. Tran, Jérémie Gaillard, Wenfei Li, Kenichi Hayashida, Mika Hirose, Takayuki Kato, Atsunori Oshima, Kosuke Fujishima, Laurent Blanchoin, Akihiro Narita, Robert C. Robinson: Structure and dynamics of Odinarchaeota tubulin and the implications for eukaryotic microtubule evolution. In: Science Advances, Band 8, Nr. 12, 25. März 2022; doi:10.1126/sciadv.abm2225. Dazu:
Scientists discover potential key missing link protein bridging eukaryotes and prokaryotes. Auf: EurekAlert! vom 10. April 2022. Quelle: Tokyo Institute of Technology. - ↑ Lucas Gewehr, Benedikt Junglas, Ruven Jilly, Johannes Franz, Wenyu Eva Zhu, Tobias Weidner, Mischa Bonn, Carsten Sachse, Dirk Schneider: SynDLP is a dynamin-like protein of Synechocystis sp. PCC 6803 with eukaryotic features. In: Nature Communications, Band 14, Nr. 2156, 14. April 2023; doi:10.1038/s41467-023-37746-9.